حلول غليان الإنزيمات هو تعطيل الكيمياء الحيوية. تعطيل الإنزيمات تحت تأثير الأكسجين

يتم تحديد كمية الإنزيم الموجود في الأنسجة في أي وقت من خلال المعدلات النسبية لتركيبه وانحلاله ، بالإضافة إلى تركيزات المثبطات والمنشطات المختلفة. كقاعدة عامة ، يكون تحلل الإنزيمات وانخفاضها في الوسط بطيئًا. يمكن إجراء تثبيط وتفعيل الإنزيمات بسرعة كبيرة - في غضون ثوان.

هناك العديد من الطرق لتحديد نشاط الإنزيمات الفردية والتعبير عنه. ويرجع ذلك إلى تنوع الإنزيمات ووجود ركائز مختلفة واستخدامها لتحديد نشاطها.

اقترح الاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية التعريف التالي لوحدة الإنزيم: " وحدة أي إنزيم هي الكمية التي تحفز تحويل ميكرومول واحد من الركيزة في الدقيقة في ظل ظروف قياسية معينة. ». عدد الميكرومولات وسوف يكون مساويا لعدد الوحدات القياسية . اقترحت اللجنة الدولية ، إن أمكن ، إجراء تحديد نشاط الإنزيم عند 30 درجة مئوية وفي قيم الأس الهيدروجيني وتركيزات الركيزة المثالية للنشاط الإنزيمي.

عام خصائص الانزيم يتدفق من طبيعتها البروتينية . الانزيمات قابليتها للحرارة ، يعتمد نشاطها على درجة الحموضة في الوسط والرطوبة التي يعملون فيها ، وكذلك من آثار المنشطات والمثبطات .

عندما ترتفع درجة الحرارة إلى حدود معينة ، يزداد نشاط الإنزيمات.. عندما يتم الوصول إلى درجة الحرارة المثلى للإنزيم ، يكون نشاطه التحفيزي هو الأعلى. غالبًا ما تكمن درجة الحرارة المثلى للعديد من الإنزيمات في حدود 40 إلى 50 درجة مئوية (الأمثل للإنزيمات النباتية - 50-60 درجة مئوية ، وللأنزيمات من أصل حيواني - 40-50 درجة مئوية). ومع ذلك ، فإن درجة الحرارة المثلى ليست ثابتة تمامًا وتعتمد على العديد من العوامل ، وخاصة على مدة التسخين. كلما طالت مدة عمل الإنزيم ، يجب أن تكون درجة الحرارة المثلى أقل. .

في نطاق درجة الحرارة من 0 إلى 50 درجة مئوية ، مع زيادة أو نقصان في درجة الحرارة لكل 10 درجات مئوية ، يزيد نشاط الإنزيمات أو ينقص ، على التوالي ، بمقدار 1.4 - مرتين. مع مزيد من التسخين ، ينخفض ​​نشاط الإنزيمات ، و عند 80-100 درجة مئوية ، عادة ما تفقد الإنزيمات خصائصها التحفيزية تمامًا بسبب تمسخ البروتين .

تختلف درجة حرارة التعطيل (فقدان النشاط) باختلاف الإنزيمات.. وبالتالي ، يحدث تعطيل إنزيم الأميليز في المحلول عند 70 درجة مئوية ، والسكراز - عند 59 درجة مئوية ، والتربسين والبيبسين - عند 65 درجة مئوية. في الحالة الجافة ، يمكن للإنزيمات تحمل التسخين إلى درجات حرارة أعلى. ولكن في درجات حرارة عالية جدًا ، يحدث تعطيل الإنزيم على الفور. أثناء البسترة ، التعقيم ، التبييض والغليان ، يتم إتلاف الإنزيمات .

بعد تعطيل الحرارة ، تستعيد بعض الإنزيمات نشاطها التحفيزي. مثال على ذلك هو البيروكسيداز ، الذي ، حتى عند تسخينه لمدة 60 ثانية إلى 150 درجة مئوية ، لا يفقد خصائصه التحفيزية تمامًا. لذلك ، يعتبر البيروكسيديز أكثر الإنزيم ثباتًا للحرارة.

في درجات حرارة أقل من 0 درجة مئوية ، ينخفض ​​النشاط التحفيزي للإنزيمات بشكل حاد ، لكنه يظل كذلك حتى عندما يتم تجميد المنتجات.

تفاعل الوسط له تأثير كبير على النشاط التحفيزي للإنزيمات. تغير الإنزيمات قابليتها للذوبان والضغط الاسموزي واللزوجة وغيرها من الخصائص تحت تأثير الرقم الهيدروجيني للوسط. لقد صدقوا ذلك يرتبط التغيير في النشاط الأنزيمي اعتمادًا على درجة الحموضة في الوسط بالتغيير التأينالإنزيمات أو مجمع الركيزة أو الركيزة الإنزيمية .

تظهر الإنزيمات النشاط الأمثل فقط في نطاقات معينة من الأس الهيدروجيني المميزة لها.. وهكذا ، فإن البيبسين ، الذي يتم إطلاقه في بيئة المعدة شديدة الحموضة ، يكون له نشاط مثالي عند درجة الحموضة 1.5 و 2.5. في الوقت نفسه ، يكون للبروتياز الذي يفرزه البنكرياس في الاثني عشر نشاطًا مثاليًا في منطقة الأس الهيدروجيني القلوية ، ويكون التأثير الأمثل للتريبسين في درجة الحموضة 8-9. عند قيمة pH أعلى أو أقل من المستوى الأمثل ، يتناقص نشاط الإنزيم. .

تكون معظم الإنزيمات أكثر نشاطًا في البيئات المحايدة أو القلوية قليلاً أو البيئات الحمضية قليلاً. مع تحول قيمة الأس الهيدروجيني من بيئة مثالية إلى بيئة حمضية أو قلوية ، يتناقص نشاط الإنزيم.

المنشطات والمثبطات(مشللات) الإنزيمات يمكن أن تقوي أو تضعف على التوالي نشاطها. المنشطات الإنزيمات أيونات معدنية: Na + ، K + ، Rb + ، Mg 2+ ، Ca 2+ ، Cu 2+ ، Fe 2+ والمركبات التي تحتوي على مجموعات سلفهيدريل: SH ، HCN ، H 2 S . يساهم التواجد في محلول هذه المعادن أو المركبات بتركيز معين في إظهار النشاط الكامل لبعض الإنزيمات.

تخضع جميع الإنزيمات للتثبيط نتيجة لتمسخ أو تدهور بروتين الإنزيم..

يتمثل جوهر عمل المثبطات في معظم الحالات في أنها تتحد مع مجموعات نشطة أو مراكز نشطة لجزيء الإنزيم. يميز مثبطات عامة ومحددة . إلى مثبطات عامة ، أيّ تمنع عمل جميع الإنزيمات ، أشير أملاح المعادن الثقيلة (الرصاص ، الفضة ، الزئبق) ، حمض ثلاثي كلورو الخليك والتانين . غالبًا ما يكون تثبيط أو إنهاء عمل الإنزيمات تحت تأثير المعادن الثقيلة قابلاً للانعكاس ، وإذا تمت إضافة المواد التي تشكل مركبات مع هذه المعادن إلى الوسط ، فعندئذٍ يتم استعادة نشاط الإنزيمات.

مثبطات محددةتؤثر فقط على إنزيمات معينة. وهكذا ، يعمل حمض الهيدروسيانيك فقط على الإنزيمات المؤكسدة التي تحتوي على الحديد أو النحاس في المركز النشط. يتحد حمض الهيدروسيانيك مع المعادن ، ويفقد الإنزيم نشاطه.

في الخلية الحية ، يتم تنظيم عمل الإنزيمات ليس فقط بمساعدة المنشطات والمثبطات المحددة ، ولكن أيضًا عن طريق ربط الإنزيمات بالتركيبات الغروانية المختلفة للبروتوبلازم. يؤدي ارتباط الإنزيمات هذا إلى فقدان نشاطها. يؤدي إطلاق الإنزيم من المركب إلى استعادة نشاطه التحفيزي مرة أخرى.

الانزيمات غير نشط عند ضغوط عالية جدًا . ومع ذلك ، بعد إزالة الضغط ، تستعيد الإنزيمات نشاطها التحفيزي.

يتباطأ عمل الإنزيمات بشكل كبير في المنتجات الجافة ، لكنه لا يتوقف تمامًا. يمكن أن تتجلى نتائج نشاط الإنزيم في تغيير جودة المنتج - سواده ، تدهور رائحته ، طعمه ، قوامه ، إلخ.

يتناسب معدل معظم التفاعلات الأنزيمية مع تركيز الإنزيم ، على الأقل في المراحل المبكرة. بعد المراحل الأولية ، ينخفض ​​معدل التفاعلات الأنزيمية.

يشكل الإنزيم معقدًا مع الركيزة ، والتي تنفصل إلى إنزيم حر والمنتج النهائي للتفاعل:

أين E هو إنزيم ؛ S - الركيزة ES ، مركب الركيزة الإنزيمية ؛ R هو المنتج النهائي.

كمية الركيزة كبيرة جدًا مقارنة بكمية الإنزيم ، وبالتالي فإن تركيز الركيزة يؤثر بشكل كبير على معدل التفاعلات الأنزيمية. إذا تم احتواء الركيزة في فائض كبير ، فإن كمية المنتج المتكونة تتناسب مع الوقت. مع انخفاض تركيز الركيزة ، تقل كمية المنتج النهائي (P) المتكون لكل وحدة زمنية.

يتم الحكم على وجود الإنزيم في المحلول من خلال عمله. لذلك ، يمكن الحكم على وجود الأميليز في اللعاب من خلال قدرة اللعاب على تكسير النشا ، ووجود البيبسين المعدي - من خلال قدرته على إذابة بياض البيض أو الفبرين بسرعة كافية.

من خلال تنظيم نشاط الإنزيمات عن طريق خلق تفاعل مناسب للبيئة ، من الممكن التحكم في معدل التفاعلات المحفزة بواسطتها ، وكذلك نشاط الإنزيمات الموجودة في المنتجات الغذائية ، مما يجعل من الممكن القيام بأنشطة من أجل تخزين الحبوب والبطاطس والفواكه والخضروات ، وإنتاج عدد من المنتجات (النبيذ ، الشاي ، إلخ.).).

تسمية وتصنيف الإنزيمات

في الفترة الأولى من تطور عقيدة الإنزيمات ، تم إعطاؤهم أسماء بدون نظام محدد ، وفقًا لعلامات عشوائية ، وفقًا لاسم الركيزة أو نوع التفاعل المحفز. لذلك ، حصل إنزيم البيبسين على اسمه من الكلمة اليونانية "بيبسيس" - أنا هضم ، غراء - من عصير نبات البابايا الغني بالإنزيم. حدث أن أعطى المؤلفون الفرديون أسماء مختلفة لنفس الإنزيم.

فيما يتعلق بالتطور السريع لعلم الإنزيمات - علم التخمر في عام 1961 ، طورت اللجنة الدائمة المعنية بالأنزيمات في الاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية تسمية وتصنيف حديث للإنزيمات. وفقًا لهذا التصنيف ، يتكون اسم الإنزيم من الاسم الكيميائي للركيزة واسم التفاعل الذي تم إجراؤه بواسطة الإنزيم. إلى الاسم اللاتيني لجذر الركيزة التي يعمل عليها الإنزيم (سكروز - سكروز) ، أو باسم العملية التي يحفزها هذا الإنزيم (التحلل المائي - hydrolases) ، نهاية مضافة"آزا". إلى جانب الأسماء الجديدة للعديد من الإنزيمات ، تم الحفاظ على الأسماء القديمة التي أصبحت راسخة في الأدبيات العلمية (البيبسين ، التربسين ، البابين ، إلخ).

وفقًا للتصنيف الحديث ، يتم تقسيم جميع الإنزيمات إلى ستة الطبقات: أوكسيدوروكتازات. نقل. هيدروليسات. ليات. ايزوميراز. ligases (التركيبات) . يعتمد تصنيف الإنزيمات على طبيعة عملها.

يتم تقسيم كل فئة إلى فئات فرعية وكل فئة فرعية إلى مجموعات..

أوكسيدوروكتاز

هذه هي الإنزيمات التي تحفز تفاعلات الأكسدة والاختزال التي تحدث في الكائنات الحية. تفاعلات أكسدة المواد في الكائنات الحية دائمًا ما تكون مصحوبة بتفاعلات اختزال. أوكسيدوروكتازات مقسمة إلى 14 فئة فرعية (فئة الإنزيمات الأكثر شمولاً).

تستمر الأكسدة كعملية إزالة الهيدروجين (الإلكترونات) من الركيزة ، ويستمر الاختزال مع إضافة ذرات الهيدروجين (الإلكترونات) إلى المستقبل. يمكن تمثيل هذا التفاعل بشكل تخطيطي على النحو التالي:

AN 2 + B \ u003d A + BH 2 ،

حيث AN 2 هي مادة تتبرع بالهيدروجين وتسمى بالجهة المانحة ؛ ب هي مادة تزيل الهيدروجين وتسمى متقبل.

يمكن أن تتأكسد مجموعة متنوعة من المواد - الكربوهيدرات ، والدهون ، والبروتينات ، والأحماض الأمينية ، والفيتامينات ، إلخ.

يتم تنفيذ دور الأكسدة في الأنسجة الحية من قبل مجموعات واسعة النطاق نازعات الهيدروجين و أوكسيديز ، والتي يتم تسميتها اعتمادًا على الركيزة التي تتأكسد. لذلك ، فإن الإنزيم الذي يزيل حمض الماليك يسمى مالات ديهيدروجينيز ، ويسمى كحول الإيثيل المزيل للهيدروجيناز الكحول ديهيدروجينيز ، إلخ.

في فئة الأكسدة والأوكتازات ، فإن نازعات الهيدروجين ، التي تنفذ تفاعل نزع الهيدروجين ، لها أهمية أساسية. تنقسم جميع نازعات الهيدروجين إلى مجموعتين : اللاهوائية والهوائية ، والتي تسمى الأكسيداز .

نازعات الهيدروجين اللاهوائيةهي إنزيمات محددة تحفز تقسيم الهيدروجين من مواد كيميائية معينة ونقلها إلى إنزيمات أخرى - ناقلات الهيدروجين. إن نازعات الهيدروجين هذه عبارة عن إنزيمات مكونة من عنصرين يتم فيها فصل الإنزيم بسهولة عن جزء البروتين. باعتباره أنزيم يمكن أن تشتمل نازعات الهيدروجين اللاهوائية على مادتين - نيكوتين - أميد - أدينين - نيوكليوتيد ( في الاعلى ) أو النيكوتين أميد الأديلينين نيوكليوتيدات الفوسفات ( NADP ). كل من هاتين المادتين لهما تفاعل عالي للغاية مع الأكسدة والاختزال.

هناك العديد من نازعات الهيدروجين اللاهوائية المعروفة التي تحفز أكسدة المركبات العضوية المختلفة. لذا ، فإن اللاكتات ديهيدروجينيز يحفز أكسدة حمض اللاكتيك إلى حمض البيروفيك ، ويحفز نازع هيدروجين الأيزوسيتريك أكسدة حمض الأيزوسيتريك إلى أوكسالو-سكسينيك.

إلى المجموعة نازعات الهيدروجين الهوائية (أكسيدات)تشمل الإنزيمات التي باعتباره أنزيم متضمن فيتامين ب 2 , (الريبوفلافين ) ، لذلك تسمى هذه الإنزيمات فلافين . تستطيع إنزيمات الفلافين أخذ الهيدروجين من المادة المؤكسدة ونقله إلى مركبات أخرى أو الأكسجين الجوي:

2H 2 O 2 → 2H 2 O + O 2.

بأخذ الهيدروجين من المادة المؤكسدة وتحويله إلى أكسجين الهواء ، يمكن لأوكسيداز في نفس الوقت تكوين الماء أو بيروكسيد الهيدروجين (H 2 O أو H 2 O 2). تشمل هذه المجموعة من الإنزيمات بوليفينول أوكسيديز ، وأكسيداز أسكوربات ، وأكسيداز الجلوكوز.

أوكسيديز بوليفينولهو نازع هيدروجين هوائي متقبل الهيدروجين هو الأكسجين الغازي .

يعمل على o-diphenols و polyphenols و tannins و tyrosine. ينتشر البوليفينول أوكسيديز على نطاق واسع في الفطريات والنباتات العليا ، وخاصة في أوراق الشاي الأخضر. يفسر تأثير مادة البوليفينول أوكسيديز تغميق قطع لب الفاكهة والخضروات والبطاطس ، وكذلك سواد أوراق الشاي الطازجة عند لفها. يلعب بوليفينول أوكسيديز دورًا مهمًا كوسيط في تنفس النبات.

إنزيم بيروكسيداز إلى جانب بوليفينول أوكسيديز وأكسيداز السيتوكروم ، تشارك بنشاط في عمليات تنفس النبات وتفاعلات دفاع النبات ضد الكائنات الحية الدقيقة النباتية الممرضة للنبات.

تحتوي المجموعة النشطة من البيروكسيداز حديد . بمساعدة انزيم البيروكسيديز مع بيروكسيد الهيدروجين وبعض الأكاسيد الفوقية العضوية الأخرى ، تتأكسد المركبات العضوية. يشكل البيروكسيداز مركبًا عضويًا معقدًا ، ونتيجة لذلك يتم تنشيط البيروكسيد ويكتسب القدرة على العمل كمتقبل للهيدروجين:

تتفاعل العديد من المركبات العضوية مع الأكسجين الجوي وتشكل بيروكسيدات. تتشكل البيروكسيدات بسهولة خاصة عندما تتأكسد المركبات ذات الروابط غير المشبعة بأكسجين الهواء: الكاروتينات والأحماض الدهنية غير المشبعة وبعض الهيدروكربونات.

إنزيم الكاتلاز يحفز عملية تقسيم بيروكسيد الهيدروجين إلى ماء وأكسجين:

يتضمن تكوين جزيء الكاتلاز ، مثل البيروكسيداز حديد . الغرض الرئيسي من الكاتلاز في الجسم هو تدمير بيروكسيد الهيدروجين الضار بالخلايا ، ويتكون أثناء التنفس.

إنزيم ليبوكسيجيناز يحفز تكوين البيروكسيدات والهيدروبيروكسيدات أثناء التدهور التأكسدي للدهون.

كما يظهر في الشكل. 46 ، بالنسبة لمعظم الأنظمة ، يمكن التمييز بين فترة زمنية يكون فيها معدل الفشل ثابتًا:

λ (ر) = λ = ثوابت.

إذا كان معدل الفشل في فترة زمنية معينة ثابتًا وليس دالة للوقت ، فوفقًا للمعادلة (3.64) ، يكون لدالة الموثوقية الشكل

P (t) = e-t. (3.70)

يستخدم هذا القانون الأسي على نطاق واسع في نظرية الموثوقية.

من الواضح أن خطر الفشل λ في هذه الحالة له معنى ثابت معدل تثبيط الإنزيم k ويرتبط بعملية فيزيائية كيميائية معينة في الموقع النشط للإنزيم ، مما يؤدي إلى فقدان النشاط التحفيزي.

وبالتالي ، فإن الأس في المعادلة (3.70) يسمح بتفسيرين. من وجهة نظر الحركية الكيميائية ، هذا هو معدل ثابت للتفاعل أحادي الجزيء لتحويل الإنزيم E إلى شكل غير نشط E i ، من حيث نظرية الموثوقية ، هو معدل الفشل. من الواضح أن هذه المفاهيم متكافئة بالمعنى المادي وتمثل تكرار الإجراءات الأولية لتعطيل جزيئات الإنزيم.

متوسط ​​وقت تشغيل جميع جزيئات المحفز ، الذي تم تعطيله وفقًا للقانون الأسي ، يساوي

تي 0 = 1 / ك. (3.71)

إن تطبيق نظرية الموثوقية يجعل من السهل جدًا استخلاص عدد من الاستنتاجات النوعية المهمة حول الأنماط الحركية لتعطيل أنظمة البولي أنزيمات المعقدة. تدرس الأوراق الأنماط الحركية لتعطيل أنظمة البولي أنزيمات بافتراض أن كل إنزيم معطل وفقًا لقانون أسي.

دعونا نفكر في نظام متعدد الأنزيمات بمشاركة إنزيمات n التي تم تعطيلها وفقًا لقانون أسي. بالنسبة للأنظمة متعددة الأنزيمات التي تحول الركيزة الأولية إلى منتج التفاعل النهائي ، يؤدي تعطيل أي من الإنزيمات إلى فقدان الوظيفة التحفيزية للنظام بأكمله. إذا تم تعطيل الإنزيمات بشكل مستقل عن بعضها البعض ، فإن احتمال التشغيل الخالي من الفشل للنظام بأكمله ككل سيكون مساوياً لمنتج احتمالات التشغيل الخالي من الفشل لكل إنزيم في السلسلة بشكل منفصل. وظيفة الموثوقية لها الشكل

P (t) = P 1 (t) ... P i ... P n (t). (3.72)

إذا حدث تعطيل لكل إنزيم بمعدل

الفوسفور i (t) = e-i t (3.73)

استبدال المعادلة (3.73) في المعادلة (3.72) يؤدي إلى الدالة

سيبدو متوسط ​​وقت التشغيل

(3.75)

يتم تقديم أكبر مساهمة في المجموع (مقام هذه المعادلة) من خلال أسرع عمليات تعطيل حركية ، وبالتالي يتم تحديد متوسط ​​وقت التشغيل الخالي من الفشل لأنظمة البولي أنزيم من خلال ثبات البروتينات الأكثر قابلية للتغير. إذا كان هناك بروتين متغير في سلسلة الإنزيمات الذي يتم تعطيله بشكل أسرع من البروتينات الأخرى في النظام متعدد الإنزيمات ، فإن تعطيل هذا الإنزيم المعين سيظهر نفسه في حركية تعطيل النظام بأكمله.

دعونا نفكر في نظام من الإنزيمات التي تعمل بالتوازي ، وتحفز نفس التفاعل وتعطيلها بمعدلات مختلفة. في حالة وجود عدد تعسفي من كسور الإنزيم التي تختلف في النشاط والاستقرار ، يؤدي تحليل دالة الموثوقية المقابلة إلى المعادلة

(3.76)

حيث a j ، λ j - الأنشطة الأولية وثوابت معدل تعطيل كل جزء من الإنزيم ، على التوالي ؛ 0 هو مجموع الأنشطة الأولية أو النشاط التحفيزي المسجل للنظام في اللحظة الأولى من الوقت.

من المهم أن نلاحظ أن متوسط ​​وقت التشغيل الخالي من الفشل لنظام من الإنزيمات التي تعمل بالتوازي يتم تحديده من خلال جزء الإنزيم الأكثر نشاطًا (أكبر a j) أو الأكثر استقرارًا (أدنى j). هذا يميز هذا النظام عن نظام محفزات التشغيل المتسلسل ، حيث يتم تحديد الموثوقية بواسطة البروتين الأكثر قابلية للتغير.

الإنزيمات مجتمعة في أنظمة وتنفيذ سلسلة من التحولات المتتالية للركائز ، بشكل عام ، لها مقاومة مختلفة لتأثيرات التعطيل. وبسبب هذا ، في عملية تعطيل نظام البولي أنزيمات ، يمكن أن يحدث تغيير في الخطوة المحددة. تخيل أن أبطأ إنزيم عامل ، وهو معدل التفاعل الذي يحدد نشاط النظام بأكمله ككل ، يكون مستقرًا بدرجة كافية. في هذه الحالة ، إذا فقد أحد الإنزيمات الموجودة في السلسلة نشاطه بسرعة ، تنشأ حالة عندما يتم تحديد معدل العملية من خلال نشاط هذا الإنزيم المعين الأكثر قابلية للتغير. وهكذا ، عندما يصبح النظام غير نشط ، تتغير خطوة تحديد المعدل. يجب أن يؤثر هذا على حركية التعطيل.

النظر في سلسلة خطية بولي أنزيمية. وفقًا للتحليل ، في ظل ظروف معينة ، يتم وصف المعدل الثابت للعملية التي تنطوي على إنزيمات n بواسطة المعادلة

(3.77)

حيث [S] 0 - التركيز الأولي للركيزة الأولى ؛ υ i، K i - السرعة القصوى وثابت ميكايليس لكل قسم من السلسلة. دعونا ننظر في الحالة عندما يكون هناك إنزيمان في السلسلة لهما معلمات حركية قصوى وقابلة للمقارنة K i / υ i. إذا كانت قيمة المعلمة K i / υ i للأنزيمات المتبقية من السلسلة أقل بكثير من قيمة هذه المعلمة لإنزيمين ، فإن معادلة المعدل الثابت سيكون لها الشكل

(3.78)

حيث يميز المؤشران i و j معلمات كل إنزيم.

لنفترض أن تعطيل كلا الإنزيمين يحدث وفقًا لقانون أسي ، أي أن كل إنزيم معطل بمعدل فشل ثابت λ i و λ j. وظيفة الموثوقية لها الشكل

(3.79)

حيث أ أنا = ك قطة ، أنا 0.

يتم تحديد السلوك الحركي للنظام أثناء التعطيل من خلال نسبة المعلمات الحركية

(3.80)

والفرق في معدلات فشل الإنزيمين. لننظر في أهم ثلاث حالات خاصة:

1. معدلات فشل كلا الإنزيمين في السلسلة متساوية

λi = λj (3.81)

وظيفة الموثوقية لها الشكل

P (t) = e-i t. (3.82)

يتم تحديد حركية العملية من خلال معدل فشل أي من الإنزيمات ، بغض النظر عن الإنزيم الذي يحد من معدل التفاعل متعدد الإنزيمات. هذا هو أبسط الحالات.

2. هذه العملية محدودة بواسطة إنزيم j للسلسلة ، والذي يتم تعطيله بشكل أسرع من الآخرين. يفي بالشروط

α = (A i / K i) / (A j / K j) >> 1 ؛ λ ط

يتم إعطاء دالة الموثوقية بواسطة المعادلة

الفوسفور (t) \ u003d e-j t. (3.84)

حركية تعطيل النظام أسية. يتم تحديد موثوقية ومتوسط ​​وقت تشغيل النظام من خلال معدل فشل إنزيم تحديد المعدل.

نتائج البحث

النتائج التي تم العثور عليها: 25841 (0.82 ثانية)

حرية الوصول

وصول محدود

يتم تحديد تجديد الترخيص

1

مثبطات البروتين في الأنزيمات البروتينية الملخص ديس. ... أطباء العلوم البيولوجية

الغرض من هذا العمل هو دراسة الآليات الدقيقة لتفاعل مثبط البروتياز. من المهم للغاية من الناحيتين النظرية والعملية دراسة الوظائف البيولوجية لمثبطات تحلل البروتين ، خاصة في النباتات العليا ، وكذلك دراسة إمكانيات استخدام مثبطات البروتين المعطلة كمواد ماصة خاصة بيولوجيًا لعزل الإنزيمات المحللة للبروتين من مختلف الكائنات عن طريق اللوني التقارب.

ومع ذلك ، يؤدي العلاج المتكرر للإنزيم باستخدام أنهيدريد الخل إلى تثبيط تام للنشاط.<...>قيمة المخلفات التي تشكل المركز التحفيزي للإنزيمات.<...>إنزيم مجاني 2. إنزيم + مستخلص 3. إنزيم * درجة حموضة 7.64.<...>قد تؤدي عملية الإعطاء أو التخزين إلى تكوين أشكال معدلة من الإنزيمات أو تعطيلها.<...>(Oteuka، Price، I974؛ Prlngle. 1975) في الممارسة المعملية: لتعطيل البروتياز المرتبط

2

الببتيدات وتفاعلها مع تخليق أمينو أسيل-رنا الملخص ديس. ... مرشح في العلوم البيولوجية

م .: جامعة ولاية موسكو التي سميت بعد M. V. Lomonosov

الاستنتاجات. 1. التحلل المائي الأنزيمي لبروتينات مختلفة لها تأثير محفز على نمو الكائنات الحية الدقيقة Z. كاسي. يعتمد حجم التأثير المحفز على نوع البروتين وطبيعة الإنزيم الذي يؤدي التحلل المائي.

يستمر التفاعل وفقًا للمخطط التالي. إنزيم + AT9 * I0OC-CH (III) -R ^ * إنزيم -AMP-OS-CHM) - /؟<...>JpH-5-enzyme j deucine / md 1 j قبل الحضانة ؛ بعد الداخل ؛ التحلل المائي I!<...>أزواج T2 من الإنزيمات المنشطة.<...>/ تأثير تركيز الركيزة ، الإنزيم ، AT $ و Mch ، خصوصية الركيزة /.<...>"طبيعة الببتيدات الواردة في مستحضرات إنزيمات pH-5 من كبد الفئران".

3

العزلة وخصائص الخلايا الداخلية للقيود الخاصة بالموقع من CYANOBACTERIA في الطبيعي وفي العدوى الفيروسية ABSTRACT DIS. ... مرشح في العلوم البيولوجية

وسام لينين وأمر الصداقة بين الشعب أكاديمية العلوم في أوكرانيا الاشتراكية السوفياتية

كان الهدف من عملنا هو دراسة بعض جوانب تفاعل السيانوفاج الخبيث N-2 مع خلايا البكتيريا الزرقاء الخيطية غير المتجانسة Nortoclinckia ، أجهزة الكمبيوتر. رلينك 387/7. في الوقت نفسه ، تم إيلاء الاهتمام الرئيسي لدراسة إنزيمات التقييد الخلوية والفيروسية والتحلل المائي الأنزيمي للحمض النووي المضيف أثناء الإصابة.

ومع ذلك ، فإن مشكلة البحث عن إنزيمات جديدة لم تفقد أهميتها.<...>تحديد مواقع التعرف ونقطة القطع لأنزيمات التقييد المنقى. أربعة.<...>تم إنشاء مواقع التعرف ، ولأنزيم Nil 387/7 I ، نقطة قطع.<...>و 0.7-0.82 مولار كلوريد الصوديوم لإنزيم آخر.<...>"طرق تحضير وتحليل واستخدام الإنزيمات". جورمالا ، 1990. ص 4 2. 5. ميلنيك.

4

T-LYMPHOCYTES في استعادة وظيفة التكاثر في الأبقار بعد تعثر الملخص ديس. ... مرشح في العلوم البيولوجية

بحث علمي لعموم روسيا

كان الهدف من هذا العمل هو تحديد الوجود المحتمل للنشاط المضاد للبكتيريا المباشر في الخلايا اللمفاوية التائية في الأبقار ضد مسببات الأمراض خارج الخلية. دراسة الدور المناعي للخلايا اللمفاوية التائية في استعادة الوظيفة الإنجابية في الأبقار بعد الولادة ، وكذلك توضيح إمكانية تقليل وقت الشفاء لهذه الوظيفة عن طريق تنشيط المناعة المحلية لأنسجة الرحم.

عدد التلقيح الأول 7 6٪ 50.0 ± 13.3 40.1 ± 12.6 لكل 90 يومًا. رقم 12 11٪ 85.8 ± 9.3 73.3111.4 "تعطيل<...>عدد التلقيح الأول 23 16٪ 53.5 ± 7.6 42.1 ± 8.0 لكل 90 يومًا. رقم 39 23٪ 90.7 ± 4.4 * 71.1 ± 7.4 * تعطيل

5

تطوير طرق جديدة للتثبيت والتحكم في النبيذ الملخص ديس. ... أطباء العلوم التقنية

طلب كل اتحاد في معهد أبحاث البانر العلمي العلمي من معهد صناعة النبيذ والثروة الحيوانية "ماجارش"

هدف. من الناحية المنهجية ، كان حل مشكلة تثبيت النبيذ قائمًا على نهج منهجي لتقييم عدم الاستقرار المحتمل للنبيذ لأنواع معينة من التعكر ومظاهرها المعقدة ، متبوعًا بتطوير طرق جديدة لتثبيت النبيذ من قاعدة البيانات هذه.

1967) ، في All-Union Sozetsanip حول التخليق الحيوي للإنزيمات بواسطة الكائنات الحية الدقيقة واستخدامها في القوم<...>عندما يكون محتوى الكاليس في الوسط 20-30 مجم / يوم ، ينخفض ​​نشاط الإنزيم بمقدار النصف.<...>الانزيمات.<...>خلال 21 يومًا من التشغيل المستمر للمفاعل ، انخفض نشاط الإنزيم بمقدار النصف.<...>كما. 536192 (اتحاد الجمهوريات الاشتراكية السوفياتية) طريقة تثبيت الإنزيم (Pavlenko H.

6

B-GLUCOSIDASE FUNGI GEETRIOHWIS CAADIDNE 3C ABSTRACT DIS. ... مرشح في العلوم البيولوجية

م: أكاديمية العلوم في اتحاد الجمهوريات الاشتراكية السوفياتية أمر من معهد لينين للكيمياء الحيوية المسمى بعد أ.ن.باخ

الغرض من الدراسة وأهدافها. الهدف من هذا العمل هو دراسة الأشكال المتعددة للجلوكوزيداز b في مستحضر الإنزيم الصناعي "Cellocandin I 10x" ، المتحصل عليه من ترشيح سائل المزرعة للفطر المتحلل للسليولوز Geotrichura oandidum 3C.

جزيء الإنزيم ، تكوين مكون الكربوهيدرات للجزيء.<...>كان مردود الإنزيم حوالي 9٪ من حيث النشاط و 0.13؟ بالبروتين.<...>الإنزيم المعزول مشفر /3- gdg.osidazo: الإنزيم لم يفك عديد السكاريد (arabogdEzuroEoxylan)<...>فتصرو بسيسييازن. كوم. الكائنات الحية الدقيقة الإنزيمات. مينسك ، 1978 ، أكتوبر ، الملخص. تقرير ، ص. 76.4.<...>"طرق الحصول على إنزيمات عالية النقاء". - فيلنيوس ، 1973 ، اصبع القدم. Dokl. ، الصفحات 94-95. 5.

7

كفاءة استخدام مؤشرات الدم البيوكيميائية في تقييم صفات تربية الكباش من سلالة كاراكول ABSTRACT DIS. ... مرشح في العلوم الزراعية

معهد البحوث العلمية من كل الاتحاد للزواج الحيواني

الغرض من هذه الدراسة هو تطوير طريقة علمية لتقييم جودة ذرية غنم كاراكول من خلال اختيار الحيوانات وفقًا لشخصيتها البيوكيميائية.

قبل تحديد نشاط الانزيمات<...>من بين هؤلاء ، 6 رؤوس ذات نشاط عالٍ من إنزيم الأسبارتات أمينوترانسفيراز ، 6 رؤوس متوسطة و 6 رؤوس<...>يعتمد نشاط إنزيمات الدم في الكبش أيضًا على عمر التثاؤب.<...>نشاط الانزيم<...>علامات جحر تطور الأغنام karakul ، والتي يمكن أن تعزى إلى intiknisg من إنزيمات الأسبارتات

8

توافق جينات بعض أنواع القمح الرباعي والقمح TEXAPLOID مع سيتوبلازما T. TIMOPHEEVI ABSTRACT DIS. ... مرشح في العلوم البيولوجية

م: طلب لينين في موسكو وأمر أكاديمية لابور ريد بانر الزراعية التي سميت بعد ك. أ.

الأهداف: 1. دراسة توافق جينومات بعض أنواع القمح سداسي الصبغيات ورباعي الصبغيات مع سيتوبلازم T. timopheevi ومحاولة عزل تأثير تفاعلات الجينومات نفسها. 2. دراسة الانقسام الاختزالي والتكوُّن المجهري في أشكال وأشكال الخصوبة المتحصل عليها من التهجين. عرض الخط X CMS. 3. إجراء دراسة كيميائية خلوية للأعضاء المولدة للأشكال الخصبة ونظائرها المعقمة (في حالة التأثير التعقيم لسيتوبلازم T. timopheevi) في بعض أنواع القمح.

1.0 1.5 2.0 1.0. 1.5 1.2 1.1 حقوق الطبع والنشر لـ JSC "مكتب التصميم المركزي" BIBCOM & LLC "Agency Book-Service" نشاط الإنزيم<...>الانزيمات.<...>الانزيمات.<...>تم تحديد نشاط الإنزيم في حبوب اللقاح والمبيض ووصمة العار. بيروكسيداز.<...>انخفاض في محتوى عدد من المواد والإنزيمات في المبايض ووصمات مدقات من أشكال معقمة من القمح.

9

بيانات مقارنة عن نشاط بعض الأنزيمات الجليكوليتية في BULL AND BOAR SEMEN ABSTRACT DIS. ... مرشح في العلوم البيولوجية

معهد لفيف البيطري

يقدم هذا البحث نتائج دراسة مقارنة لنشاط أدينوزين ثلاثي الفوسفاتيز ، فسفوهكسيسوميراز ، فسفوغلوكوموتاز ، ألدولاز ، وفركتوز -1،6 ثنائي فوسفاتاز في الحيوانات المنوية للأبقار والخنازير ، وكذلك تأثير طريقة الاستغلال الجنسي للمنتجين على نشاط الانزيمات المدروسة.

يختلف توزيع الإنزيمات بين الخلايا الجرثومية والبلازما أيضًا.<...>يوجد هذا الإنزيم في الحيوانات المنوية في كلا النوعين الحيوانيين.<...>(انخفض P من الإنزيم.<...>نسبة عالية من إنزيم ATP-ase في 10.<...>تأثير الأنسولين على نشاط بعض الإنزيمات في الحيوانات المنوية الثور.

10

تحديد الهوية وبعض ميزات مجمع الحماية من الأكتينوميسيتيس الملخص ديس. ... مرشح في العلوم البيولوجية

أهداف العمل. هذا العمل مخصص لدراسة بعض سمات المركب الحال للبروتين في الكريات الحركية

. ؛ : ، "تلعب هذه الإنزيمات الدور التنظيمي الأكثر أهمية في تنسيق الدورة الدموية (التحلل £ r = 5 توليف<...>"؛." مصادر الإنزيمات مضحكة "" v7؛> ^ ".؛". "-".<...>تم إجراء التنقية الأولية لمركب إنزيم طبخ الحليب وفقًا للطريقة المقبولة عمومًا<...>القيمة المثلى للأس الهيدروجيني لإظهار ".-: نشاط الإنزيم.". "" "" "".<...>الأكتينومي -. ؛ .. ^ حلقات العمل ، مثل الإنزيمات المماثلة للكائنات الحية الدقيقة الأخرى ، كان لها فترات أوسع

11

النشاط البيولوجي للتربة الصخرية البودزولية وتغيراتها تحت تأثير خلائط الخث المعدنية ABSTRACT DIS. ... مرشح في العلوم الزراعية

أمر بيلاروسي لأكاديمية البانر الحمراء العمالية الزراعية

النشاط البيولوجي للتربة البودزولية وتغيراتها تحت تأثير خليط الخث المعادن

اعتماد نشاط إنزيمات التربة على الظروف البيئية.يعتمد نشاط الإنزيمات على عدد من العوامل<...>في هذا ، واحدة من الخصائص المميزة للإنزيمات ، قابلية ، تجد مظهرها.<...>ومع ذلك ، إذا تم توضيح هذه التبعيات تمامًا لإنزيمات الكائن الحي ، فعندئذ بالنسبة لإنزيمات التربة<...>للظروف البيئية تأثير كبير على نشاط الإنزيمات في التربة.<...>على العكس من ذلك ، يؤدي انخفاض رطوبة التربة إلى انخفاض نشاط إنزيماتها.

12

التبعية الفسيولوجية للجمع بين التسميد الفولي للنباتات الزراعية مع عوازلها الكيماوية (على سبيل المثال الذرة والدخن) الملخص ديس. ... مرشح في العلوم البيولوجية

لقد قمنا بمحاولة لدراسة الأساس الفسيولوجي لمزيج من التغذية الورقية للنباتات الزراعية مع إزالة الأعشاب الضارة الكيميائية المرتبطة ارتباطًا وثيقًا بقضايا الكيمياء الحيوية والفيزياء الحيوية وإنتاج المحاصيل. هذه الرسالة مكرسة لنظرية وممارسة الاستخدام المشترك للمعادن (الأسمدة ومبيدات الأعشاب في محاصيل الذرة والدخن.

13.9 14.8 100135.1 143.3 152.6 أظهرت التجارب أيضًا زيادة في نشاط إنزيمات الجهاز التنفسي الأخرى<...>في تجاربنا ، تتوافق شدة التنفس ، كقاعدة عامة ، مع نشاط الإنزيمات المؤكسدة<...>في المستقبل ، يزداد نشاط هذه الإنزيمات: إضافة الأسمدة النيتروجينية إلى محلول مبيدات الأعشاب<...>يخفف التأثير المبدئي لحمض 2،4-ثنائي كلورو فينوكسي أسيتيك على نشاط الإنزيمات المؤكسدة<...>النباتات: "تبادل الماء ، التمثيل الضوئي ، تركيب الفيتوكرومات ، التنفس ونشاط بعض الإنزيمات المؤكسدة

13

بعض مؤشرات استقلاب الكربوهيدرات في الصين تعتمد على العمر والحالة الفسيولوجية لكائن الجسم. ... مرشح في العلوم البيولوجية

معهد خاركوف البيطري

يقدم هذا البحث نتائج دراسات لبعض جوانب التمثيل الغذائي للكربوهيدرات في الدجاج الأبيض الروسي في نهاية مرحلة التطور الجنيني وخلال فترة طويلة نسبيًا من نشأتها بعد الولادة.

ديناميات العمر للمحتوى ومستقلبات الكربوهيدرات الرئيسية ونشاط إنزيمات الكربوهيدرات<...>تبادل الكربوهيدرات في قناة البيض وكذلك نشاط الإنزيمات المقابلة في<...>تم التعبير عن نشاط الإنزيم كميكروجرام من الفوسفور لكل 100 مجم من الأنسجة.<...>وبالتالي ، خلال فترة التطور الجنيني ، يكون نشاط الإنزيم منخفضًا نسبيًا.<...>من المعروف. أن هذا الإنزيم يلعب أيضًا دورًا في تخليق الجليكوجين. /. .

14

طرق التحصين الكيميائي للتبغ إلى قرص الجذر الأسود. ... مرشح في العلوم البيولوجية

طلب خاركيف من معهد البانر الأحمر الزراعي الذي تم تسميته بعد V. V. DOKUCHAEV

طرق التحصين الكيميائي للتبغ ضد الروت الأسود

تنشط المعالجة المسبقة للبذر إنزيمات VV في النباتات "التي" تؤثر إيجابًا "على الدورة<...>عندما تتأثر بتعفن الجذر الأسود ، يحدث تغيير في نشاط إنزيمات الجهاز التنفسي في النباتات.

15

GLYCOGENPHOSPHORILASE لعضلة الأرنب - الهيكل الرباعي والخصائص التنظيمية الملخص ديس. ... أطباء العلوم البيولوجية

م .: وسام معهد لينين للكيمياء الحيوية المسمى بعد أ.ن.باخ

في الدراسة الحالية ، تم تحديد المهام الرئيسية على النحو التالي. 1. دراسة شروط تفكك الفسفوريلاز B و A من عضلات الأرانب إلى وحدات فرعية من أجل الحصول على معلومات إضافية عن التركيب الرباعي للإنزيم ، وخصائص الوحدات الفرعية ، وطبيعة الروابط بينها. 2. توضيح موضوع مشاركة البيريدوكسال -5-فوسفات في الحفاظ على التركيب الرباعي للفوسفوريلاز.

ينتمي الفوسفوريلاز إلى فئة الإنزيمات التنظيمية مع "... هيكل رباعي.<...>يمكن تفسير ذلك من خلال التأثير المحدد للسيستين على بنية الإنزيم.<...>يُلاحظ النوع الثالث من الطبقات بشكل رئيسي في التحضير التحاملي للإنزيم.<...>النشاط البصري المستحث لبعض إنزيمات البيريدوكسال.<...>التعديل الكيميائي للإنزيمات كإحدى طرق تنظيم نشاطها.

16

تم إجراء دراسة عن حركية التثبيط الحراري للنوع الأول من الجلوتاثيون بيروكسيديز ، وهو إنزيم يلعب دورًا رئيسيًا في نظام الدفاع المضاد للأكسدة في الجسم. لقد ثبت أنه عند درجة حرارة 37 درجة مئوية يتم تعطيل الجلوتاثيون بيروكسيداز قليل القسيمات بواسطة آلية أحادية الجزيء. تم اقتراح طريقة فعالة لتثبيت الإنزيم باستخدام العديد من الإلكتروليتات ذات الطبيعة المختلفة.

عند هذه القيمة الأس الهيدروجيني تمت دراسة الأنماط الحركية لتعطيل الإنزيم ، والتي<...> <...>وجد أنه في وجود 1 و 10 و 100 ضعف من البوليمرات المذكورة أعلاه ، فإن تثبيط الإنزيم<...> <...>

17

دراسة آلية تنشيط PHOTODYNAMIC من ENZYMES ABSTRACT DIS. ... مرشح في العلوم البيولوجية

كان الغرض من هذه الدراسة هو التحقق تجريبيًا من هذا الافتراض ، لإثبات وجود ضرر خفي على ركيزة البروتين أثناء PDE ، ودراسة طبيعتها ومساهمتها في الضرر الكلي ، وكذلك دراسة فعالية الضرر الديناميكي الضوئي للبروتينات ( العائد الكمي) ، وهي مشكلة لم يتم تطويرها عمليًا ومع ذلك فهي مهمة. لتوضيح كل من آلية التفاعل الديناميكي الضوئي للخلية والسمات الهيكلية لركيزة البروتين

<...>KONDAKOVA دراسة آلية التعطيل الضوئي للإنزيمات ملخص الأطروحة<...>تؤدي إضاءة محاليل الميوسين بأزرق الميثيلين في الهواء إلى تعطيل الإنزيم وفقًا للقانون<...>استعادة اللون مصحوبة بتثبيط جزئي للإنزيم (تأثير "الأكسجين") في<...>لهذا الغرض ، درسنا تبعيات تثبيط الإنزيم في نطاق واسع من تركيزاتها:

18

دراسة آلية تفعيل الإشعاع لخلاصة الإنزيمات ديس. ... أطباء العلوم البيولوجية

موسكو: معهد الفيزياء الحيوية التابع لأكاديمية العلوم في اتحاد الجمهوريات الاشتراكية السوفياتية

من مقارنة وتحليل النتائج المقدمة في الرسالة ، يتم تقديم عملية مرحلتين من تثبيط الإنزيمات الإشعاعي على النحو التالي (الفصل 13). في المرحلة الأولى من التعطيل ، يتم إعادة توزيع الشحنة الإلكترونية في جزيء البروتين مع تكوين وتوطين شاغر إلكتروني.

E و D U S دراسة آلية الإشعاع تفعيل الإنزيمات ملخص أطروحة للمسابقة العلمية<...>دراسة EY D U S لآلية تنشيط الإشعاع في الإنزيمات ملخص أطروحة المنافسة العلمية<...>وبالتالي ، من أجل تعطيل الإنزيمات تحت تأثير الإشعاع "غير المباشر" و "المباشر"<...>(الضرر الخفي أثناء الإشعاع تعطيل الإنزيمات).<...>مشاركة الأكسجين في الإشعاع في تثبيط الإنزيمات الجافة. علم الأحياء الإشعاعي. 4 ، 44. Eidus L.X. 1964.

19

ملخص. ترجع مقاومة المضادات الحيوية بين الكائنات الحية الدقيقة من عائلة Enterobacteriaceae إلى مزيج من عدة آليات ، على سبيل المثال ، فرط إنتاج بيتا لاكتامازات ، وانخفاض نفاذية الغشاء الخارجي للخلية الميكروبية (عادةً بسبب فقدان بروتينات بورين) ، ووجود نظام هروب. تستحق Metallo-beta-lactamases (MBLs) اهتمامًا خاصًا ، حيث يتسبب وجودها في مقاومة الكائنات الدقيقة سالبة الجرام لجميع المضادات الحيوية بيتا لاكتام (في بعض الحالات ، باستثناء Aztreonam). حاليًا ، لا توجد مثبطات MBL للكائنات الدقيقة المقاومة للكاربابينيم المعتمدة للاستخدام السريري. كان البحث عن مثبطات MBL الفعالة للكائنات الدقيقة المقاومة للكاربابينيم ، والتي تمت الموافقة عليها للاستخدام السريري وتعزيز عمل الكاربابينيمات ، بمثابة الأساس لهذه الدراسة. تم تنفيذ العمل على 3 مراحل: 1) إنشاء نظام نموذجي باستخدام كاشف قياسي من إنزيم P. aeruginosa metallo-beta-lactamase المؤتلف ، المعبر عنه في E. coli ، لتقييم الزيادة في الحد الأدنى من التراكيز المثبطة (MICs). ) من الكاربابينيمات فيما يتعلق بالسلالات سالبة الجرام الحساسة لها سابقًا. 2) تقييم فعالية مثبطات MBL الواعدة في وجود نفس كاشف الإنزيم القياسي ؛ 3) تقييم قدرة المثبطات المحددة على تعزيز تأثير الكاربابينيمات ضد العزلات السريرية للكائنات الدقيقة سالبة الجرام المنتجة لـ MBL ، من حيث MIC ومؤشر التركيز المثبط الجزئي (FIC). تم تعديل طريقة رقعة الشطرنج القياسية لتقييم الاستخدام المشترك لمضاد حيوي كاربابينيم ومثبط MBL محتمل ، وهو عقار ثنائي الفوسفونات ، وحمض إتيدرونيك. باستخدام كاشف قياسي لإنزيم P. aeruginosa metallo-beta-lactamase المؤتلف المعبر عنه في E. coli ، أنشأنا نظامًا نموذجيًا يسمح لنا بتقييم احتمالات مثبطات MBL الجديدة للكائنات الحية الدقيقة سالبة الجرام. تم الكشف عن تأثير يعتمد على الجرعة لزيادة مستوى MIC من الميروبينيم على كمية كاشف MBL في نظام النموذج فيما يتعلق بالسلالات المرجعية للكائنات الحية الدقيقة التي كانت حساسة سابقًا للمضاد الحيوي. لوحظ تثبيط إنزيم MBL حتى عند الجرعات المنخفضة من البايفوسفونيت ؛ وأظهرت الدراسات تأخرًا في ظهور مرحلة النمو اللوغاريتمي لثقافة اختبار P. aeruginosa ATCC 27853 لمدة تصل إلى 12 ساعة مقارنةً بالمجموعة الضابطة. في الوقت نفسه ، فإن الجرعات القصوى من حمض etidronic 50000 - 100000 ميكروغرام / مل تمنع MBL تمامًا ، ولوحظ عدم وجود مرحلة نمو ميكروبي لوغاريتمي بسبب تأثير الميروبينيم على مستوى قيمة الحساسية المرجعية (2 ميكروغرام / مل). تم الكشف عن تأثير تآزري (مؤشر FIK

لوحظ تعطيل إنزيم MBL حتى مع الجرعات المنخفضة من البايفوسفونيت ، وقد أظهرت الدراسات حدوث تأخير.<...>بدءًا من الصف الرابع ، انخفضت شدة التعطيل بواسطة الإنزيم ، وفي الصف الثامن ، انخفض غياب<...>بدءًا من الصف الخامس ، انخفضت شدة تثبيط الإنزيم ، وفي الصف الثامن ، لوحظ غياب النمو<...>في الخلايا التي لا تحتوي على حمض etidronic ، لوحظ نمو سلالة الاختبار بسبب تعطيل المضاد الحيوي بواسطة الإنزيم<...>تم الكشف عن تعطيل إنزيم MBL حتى مع الجرعات الصغيرة من البايفوسفونيت.

20

قمح بذور جيرم ليباز: الحصول التحضيري ، الخصائص ، تنظيم النشاط الملخص ديس. ... مرشح في العلوم البيولوجية

جامعة ولاية فورونيج

كان الغرض من عمل الأطروحة هو الحصول على الليباز جرثومة القمح في حالة متجانسة ، ودراسة خصائصه الفيزيائية والكيميائية ، وتنظيم النشاط ، وكذلك تطوير وتبرير الأساليب المنطقية لتخزين واستخدام جنين القمح في صناعة الأغذية ، مع مراعاة العوامل المحفزة. خصائص الليباز.

تحديد نشاط الانزيم.<...>تمت دراسة التثبيط الحمضي والحراري في نطاق الأس الهيدروجيني 4-8.5 ودرجات الحرارة من 20-60 درجة مئوية.<...>أدت زيادة درجة الحرارة إلى 60 درجة مئوية إلى تثبيط أكثر حدة للإنزيم: بعد ساعة واحدة من الحضانة عند<...>أتاحت دراسة حركية تثبيط الحمض حساب ثوابت معدل التثبيط في المادة المدروسة.<...>على التين. يوضح الشكل 3 مخططات أرينيوس التي تظهر التثبيط الحراري للليباز.

21

النشاط الشحمي لأدوية طلاء الحليب ودوره في تكوين جودة خلاصة الجبن. ... مرشح في العلوم التقنية

معهد لينينغراد التكنولوجي لصناعة التبريد

الجدة العلمية للعمل. لأول مرة ، تم تطوير نظام معايير لتقييم ملاءمة مستحضرات تخثر الحليب لصنع الجبن بناءً على خصائصها الدهنية (AS رقم 1040702 اتحاد الجمهوريات الاشتراكية السوفياتية). تمت دراسة نشاط الليباز للمستحضرات ذات الأصول المختلفة واعتمادها على الأس الهيدروجيني ودرجة الحرارة. تمت دراسة حركية تثبيط نشاط التخثر ومحلل الدهون في بعض الأدوية تحت تأثير درجة الحرارة والأشعة فوق البنفسجية. تم تحديد خصوصية الليباز لمستحضرات تخثر الحليب. تم الكشف عن العلاقة بين مؤشرات تحلل الدهون ونوعية الجبن.

حركية تثبيط نشاط التخثر ومحلل للبشرة في بعض الأدوية تحت<...>حركية التعطيل - عن طريق قياس النشاط المتبقي للإنزيمات (I. B. Berezin، L. L.<...>المعقد) والتثبيط الحراري المعزز للإنزيم في درجات حرارة عالية بدرجة كافية.<...>ما إذا كان تعطيل الإنزيمات تحت تأثير الأشعة فوق البنفسجية (الجدول 4).<...>لم يتم الكشف عن أي تعطيل ملحوظ للإنزيمات المحللة للدهون عن طريق الإشعاع فوق البنفسجي.

22

التحقيق في دور عامل المطابقة في التنشيط الضوئي للبروتينات الملخص. ... مرشح في العلوم البيولوجية

معهد علم النبات التجريبي التابع لأكاديمية البحرين للعلوم

كان الغرض من هذا العمل هو 1) دراسة منهجية للعلاقة بين الحالة المطابقة لجزيئات البروتين ومستوى حساسيتها للضوء. 2) التحقق التجريبي من إمكانية استخدام طاقة الإثارة الإلكترونية في التنشيط الضوئي للبروتينات ، والتي يتم تعطيلها على طول مسار غير إشعاعي.

كقاعدة عامة ، انخفض العائد الكمي لتعطيل البروتينات المدروسة عند إضافة الأملاح.<...>لاحظ العديد من المؤلفين زيادة استقرار الإنزيمات في تكوين مجمعات الركيزة الإنزيمية وفقًا لـ<...>التعطيل على خلفية الحماية والتفعيل.<...>يتجلى تعطيل Y-6 فقط في جرعات كبيرة إلى حد ما من Y-light.<...>على التأثير الوقائي للركيزة على تثبيط الأشعة فوق البنفسجية لبعض الإنزيمات.

23

يُقترح استخدام محفز حيوي غير متجانس يعتمد على إينوليناز مثبت على مادة ماصة غير أيونية Styrosorb. تم إجراء التثبيط الحراري والحمضي للإينوليناز الحر والمثبت. تم حساب القيم المقابلة لثوابت التعطيل. تم الكشف عن زيادة في الثبات الحراري للإنزيم المجمد مقارنة بالأنزيم الحر. باستخدام طريقة التحليل الطيفي للأشعة تحت الحمراء ، تم النظر في تأثير التثبيط الحراري على بنية الإنزيم.

تم إجراء التثبيط الحراري والحمضي للأنزيمات الأصلية والمثبتة عن طريق الترموستات<...>يوضح الشكل 1 ديناميكيات عملية تعطيل الإنزيمات الحرة والمثبتة في درجات الحرارة<...>يعد تعطيل الإنزيمات في معظم الحالات رد فعل من الدرجة الأولى ويتم وصفه بواسطة المعادلة<...>بالنسبة للإنزيم الثابت ، لوحظ انخفاض في ثابت التعطيل مقارنة بالإنزيم الأصلي.<...>أظهرت الرسوم الطيفية للإنزيم أثناء التعطيل (70 درجة مئوية) لمدة 30 دقيقة زيادة كبيرة في

24

رقم 3 [نشرة جامعة موسكو. السلسلة 2. الكيمياء ، 2014]

تنشر المجلة مقالات من قبل كل من موظفي الجامعات والمؤلفين من المنظمات الأخرى في روسيا وحول العالم. تغطي موضوعات المنشورات جميع فروع الكيمياء.

بناءً على البيانات المتعلقة بآلية تثبيط الإنزيم ، تم تطوير تركيبات من المواد الخافضة للتوتر السطحي غير الأيونية.<...>استنادًا إلى البيانات المتعلقة بآلية تعطيل إنزيم LysK المضاد للمكورات العنقودية ، يتم اتباع نهج<...>T. 55. رقم 3 الذي من خلاله يتضح أن تعطيل الإنزيم يتم بالترتيب الأول مع ثابت التعطيل<...>تزداد قيم ثوابت التثبيط بشكل ملحوظ مع زيادة النسب المولية لـ PLPEG: الإنزيم<...>تنخفض قيمة ثابت تثبيط الإنزيم في وجود حمض البولي أكريليك تقريبًا

25

تم الكشف عن دور مجموعة الإيميدازول من الهيستيدين ، ومجموعات w-carboxyl من أحماض الأسبارتيك والغلوتاميك ، ومجموعات السلفهيدريل للسيستين في التحلل المائي للدهون الثلاثية باستخدام طرق Dixon والتعديل الكيميائي. ثبت أن إيثيلين ديامينيتترا أسيتات هو مثبط غير تنافسي للليباز

يجب أن يؤدي اللون الأزرق إلى تعطيل الإنزيم ، وهو ما لوحظ في تجاربنا.<...>تؤدي معالجة الليباز بالديثيونيتروبنزين إلى تعديل مجموعات SH من الإنزيم وتثبيطه.<...>أدى حجب مجموعات SH باستخدام p-chloromercuribenzoate إلى تعطيل جزئي للليباز.<...>يشير التعطيل الجزئي للإنزيم عند منع مجموعات السلفهيدريل إلى مساهمتها في<...>دور المجموعات الوظيفية للبروتين في الانزيمات // الانزيمات. م: العلوم. 1964 ، ص 101 - 118.

26

تمت دراسة التثبيط الحراري للجلوكوميلاز باستخدام طريقة القياس الطيفي ، والتحليل الحراري التفاضلي الرقمي (DTA) ، وما إلى ذلك. تم عرض الثبات الحراري لهذا الإنزيم في نطاق درجات حرارة واسع. تم تأكيد وجود بنية رباعية من الجلوكومايلاز ، ممثلة بوحدتين فرعيتين

التحقيق في عملية التفعيل الحراري لـ GLUCOAMILASE VESTNIK VSU.<...>سلسلة الكيمياء ، الأحياء ، الصيدلة 2003. رقم 1. ص. 57-60 UDC 577.154.31 دراسة عملية التفعيل الحراري<...>لقد درسنا التعطيل الحراري للجلوكومايلاز عند درجات حرارة 50 ، 60 ، 70 درجة مئوية.<...>يزداد معدل تعطيل الإنزيم في المحلول بسرعة مع زيادة درجة الحرارة من 500 درجة مئوية إلى 700 درجة مئوية.<...>تشير هذه البيانات إلى أن التثبيط الحراري للجلوكواميلاز هو أمر نموذجي

27

تأثير استبدال Met residUES مع Leu RESIDUENCE على الخصائص المحفزة ، والأكسدة واستقرار درجة الحرارة لخمائر D-AMINO ACID OXIDASE [مورد إلكتروني] / Atroshenko [وآخرون] // نشرة جامعة موسكو. السلسلة 2. الكيمياء. - 2016. - رقم 4. - ص 47-57. - وضع الوصول: https: // site / efd / 373180

يتم تحديد الاستقرار التأكسدي للإنزيمات في المقام الأول عن طريق مخلفات Cys و Met. في حالة أوكسيديز الأحماض الأمينية D (DAAO ، EC 1.4.3.3) من الخميرة Trigonopsis variabilis (TvDAAO) ، تم الحصول على ثلاثة muteins عن طريق الطفرات الموجهة للموقع مع استبدالات نقطية لبقايا Met لبقايا Leu. تم اختيار المواضع لإدخال الاستبدال على أساس المحاذاة المتعددة لتسلسلات الأحماض الأمينية DAAO من مصادر مختلفة ، وكذلك تحليل الهيكل ثلاثي الأبعاد لـ TvDAAO. بالنسبة للطفرات التي تم الحصول عليها ، تمت دراسة الخصائص التحفيزية ، وكذلك درجة الحرارة والاستقرار التأكسدي. في جميع الحالات ، أدى الاستبدال إلى تغيير في ملف خصوصية الركيزة للأنزيمات الطافرة. هناك زيادة ملحوظة في ثوابت ميكايليس للركائز الصغيرة وانخفاض في KM للأحماض الأمينية D مع جذري جانبي ضخم. أظهر أحد البدائل أنه يزيد من ثبات درجة حرارة TvDAAO بعامل 2-3 مقارنة بالأنزيم من النوع البري. تم تطوير إجراء لتحديد ثبات TvDAAO لعمل بيروكسيد الهيدروجين. تمت دراسة الاستقرار التأكسدي للإنزيم من النوع البري و TvDAAOs المتحولة التي تم الحصول عليها. وجد أنه في جميع الحالات ، كان لاستبدال بقايا Met بقايا Leu تأثير ضئيل على الاستقرار التأكسدي للإنزيم.

تمت دراسة تثبيط TvDAAO الطافر وإنزيم النوع البري في وجود بيروكسيد الهيدروجين في 0.05 م.<...>وظيفتان أسيتان ، ويعتمد معدل تعطيل الإنزيم على تركيزه

المجلة الشهرية العلمية والتقنية والمعلوماتية التحليلية الوحيدة في روسيا ودول الكومنولث المستقلة حول التطورات العلمية والتقنية في جميع مجالات التبريد ، ومعدات وتكنولوجيا التبريد ، وتكييف الهواء والتهوية ، والأتمتة والتحكم ، والنقل المبرد ، وعمليات إنتاج الأغذية والأجهزة. ، مواد العمل ، مشاكل البيئة وتوفير الطاقة. لأكثر من 100 عام ، كانت المجلة المصدر الرئيسي للمعلومات حول الأعمال الأساسية والتطبيقية لعلماء محليين وأجانب بارزين ، بالإضافة إلى منشور لنشر نتائج الأطروحات لدرجة المرشح ودكتوراه العلوم. المجلة مدرجة في قاعدة بيانات الملخصات الدولية Agris ، المسجلة في فهرس الاقتباس العلمي الروسي (RSCI).

الكلمات المفتاحية: المعالجة بالميكروويف ، إبطال نشاط البيروكسيداز والأوكسيديز ، البطاطس المقطعة حديثًا ، الأنماط<...>في هذه الحالة ، يُنصح بتحديد الوقت الأمثل لمعالجة مجال الميكروويف بحيث يتم التعطيل<...>لم تؤد الإنزيمات إلى تليين مفرط لنسيج المنتج.<...>حدث تعطيل البيروكسيداز على السطح وداخل القطع بعد 3 دقائق فقط (الشكل 3 ، د) ، مع<...>وبالتالي ، وفقًا لنتائج دراسات تثبيط الإنزيمات والكائنات الحية الدقيقة بالنظام الأمثل

32

"مشكلة" "الإدراك" ": تخليق أمينواسيل - الحمض الريبي النووي النقال وتفاعلها مع الحمض الريبي النووي النقال" ABSTRACT DIS. ... أطباء العلوم البيولوجية

م: وسام معهد لينين للكيمياء الحيوية الذي تم تسميته بعد أ.ن.باخ من أكاديمية العلوم في الاتحاد السوفياتي

الاستنتاجات الرئيسية 1. نقطة البداية للدراسة التجريبية لمشكلة التعرف هي تطوير الأسس المنهجية لدراسة تركيبات aminoacyl-tRNA و tRNAs.

". تأثير الجدول ، من الركائز على معدل terio والصورة ، تعطيل APCases من كبد الفئران ، التعطيل الحراري<...>ومع ذلك ، عندما يتواجدان معًا ، في ظل الظروف التي يتم فيها تكوين va .... liladunilag ، "تعطيل الإنزيم<...>لوحظ تعزيز "التعطيل" في حضور "!<...>تأثير الحمض الريبي النووي النقال على التوليف الكيميائي الضوئي لـ APCae f من كبد الفئران. التعطيل في حالة عدم وجود الحمض الريبي النووي النقال<...>: اعتمادًا على طبيعة الركيزة و ARSase ، زيادة في التعطيل أو التأثير الوقائي أو

33

الأحكام العامة غالبًا ما يوجد قصور البنكرياس الخارجي (PZH) في عيادة الطبيب المعالج وطبيب الأطفال التصنيف حسب الأصل: أولي (خلقي) ، ثانوي (مكتسب). حسب الآلية: مطلق ونسبي. يتكون قصور البنكرياس الخارجي الخارجي (الخِلقي) الأولي (EPI) في فترة ما قبل الولادة وينتج عن انتهاكات التطور الجنيني و / أو العيوب الوراثية. يرتبط برنامج التحصين الموسع الثانوي (المكتسب) بالأمراض التي تتطور في فترة ما بعد الولادة.

34

خصائص وخصائص GLUCOAMILASE ASPERGILUFS AWAMORI ABSTRACT DIS. ... مرشح في العلوم البيولوجية

م: وسام معهد لينين للكيمياء الحيوية الذي تم تسميته بعد أ.ن.باخ من أكاديمية العلوم في الاتحاد السوفياتي

الاستنتاجات 1. من بين عدد كبير من سلالات الفطريات المدروسة ، فإن فطر ASPERGILUFS AWAMORI ، الذي تم تنفيذ هذا العمل به ، لديه قدرة عالية على تكوين الجلوكومايلاز. تم تحديد نشاط إنزيمات amylolytic في الثقافة المغمورة fisp. عون من مختلف الأعمار. في الوقت نفسه ، وجد أنه في وسط يحتوي على نترات الصوديوم ، يصل تكوين الجلوكومايلاز إلى الحد الأقصى في مزرعة مدتها 5 أيام عند زراعة الفطر في ظروف معملية ، في قوارير على شاكر وفي ثقافة لمدة 3 أيام - عند الزراعة في المخمرات.

تعطيل إنزيم c-amylase و glycosyltransferase لعزل مستحضر glucoamylase عالي النقاوة<...>استخدام مقاومة الجلوكومايلاز # sp. awna-t في وسط حمضي وتعطيل تام لـ * -amylase at<...>للتثبيط الكامل للجليكوزيل ترانسفيراز ، تطلب Solea شيخوخة مطولة لمدة 24 ساعة على الأقل.<...>تم تطوير طريقة لتعطيل إنزيم الجلوكوزيل ترانسفيراز وسي-أميليز في ترشيح ثقافة الرشاشيات<...>تشكلت Transglycosylase في الاستزراع العميق للفطر رقم ab / olup وطرق تثبيطه.

35

البروتينات البنكريتية ومثبطاتها (دراسة تفاعل البروتينات مع مثبطات الدم. دراسات بيوكيميائية لآلية العمل المضاد للالتهاب. تستخدم في العيادة) الملخص. ... أطباء العلوم البيولوجية

أكاديمية العلوم في أوكرانيا الاشتراكية السوفياتية

1. بناءً على المخطط الكلاسيكي لعزل البروتينات ، قم بتطوير طريقة للحصول على المستحضرات الطبية من التربسين البلوري والكيموتريبسين للحقن العضلي وإعطائهم تقييمًا فيزيائيًا كيميائيًا ودوائيًا. 2. في تجربة على الحيوانات ، لدراسة تأثير مضاد للالتهابات ، ولا سيما مضاد التورم ، تأثير التربسين ichnmotrnisin عند إعطائه بالحقن ، وكذلك القضايا المتعلقة بتوضيح بعض جوانب آلية هذا الإجراء.

لقد ثبت أن تعطيل التربسين بالمصل يحدث بسرعة وعادة ما يتم تنفيذه بالكامل.<...>كما اتضح ، فإن التربسين محمي من التعطيل التلقائي بواسطة مثبط مصل.<...>لا يمكن أن يعزى هذا إلى التعطيل التلقائي للإنزيم ؛ من المحتمل أن تتأخر بسبب الأنسجة.<...>يتسبب المانع II في تعطيل عام للإنزيم.<...>في الغالب مع المانع II ، والذي يسود من الناحية الكمية على المانع I ويسبب التعطيل العام

36

خصائص الأمينات - الحمض النووي الريبي - تخليق موجودة في أجزاء PH5-ENZYME E. COLI B. الملخص ديس. ... مرشح في العلوم البيولوجية

موسكو: معهد الكيمياء الحيوية والطبية ، أكاديمية العلوم الطبية اتحاد الجمهوريات الاشتراكية السوفياتية

توجد خصائص تخليق أمينوأسين - رنا في أجزاء إنزيم PH5 من E. COLI B.

اتضح أن الوقت اللازم للتثبيط الحراري للأنزيمات المنشطة المدروسة بمقدار 50 جنيهاً استرلينياً ،<...>كان وقت التعطيل الحراري لكل 50 جنيهًا إسترلينيًا من إنزيم tyrosyl-RNA synthetase 30 ثانية.<...>أن الانخفاض في النشاط في المنطقة الحمضية (حسب النسبة × الرقم الهيدروجيني الأمثل) ناتج عن تعطيل لا رجعة فيه<...>استقرار مختلف لمركبات أمينيسيل- GNA أثناء حضانة تحضير الإنزيم عند 20 درجة. 1 "تعطيل حراري<...>انخفاض في النشاط عندما يتحول الرقم الهيدروجيني إلى حمضي ، بالنسبة إلى الرقم الهيدروجيني الأمثل ، فإن المنطقة ناتجة عن تعطيل لا رجعة فيه

37

دراسة الاعتماد بين التغييرات الفيزيائية والكيميائية لبروتينات الإنزيم الأصلية وخلاصة نشاطها المحفز. ... مرشح في العلوم البيولوجية

معهد الكيمياء الحيوية باسم UkrSSR

الاستنتاجات 1. وجود اليوريا في خليط الحضانة بتركيز يصل إلى 0.166 مولار لا يؤثر على نشاط الألدولاز. تؤدي الزيادة في محتواها إلى انخفاض نشاط الإنزيم الذي يعتمد بشكل مباشر على تركيز اليوريا. 2. يزيد نشاط الألدولاز ، المحفوظ في محلول يوريا 0.5 م لمدة ساعة ، بنسبة 14.2٪ ...

السؤال الذي يطرح نفسه: هل يحدث هنا تعطيل جزئي لا رجعة فيه للإنزيمات ، أم أنه يحدث فقط<...>اليوريا حتى تركيز 1 م ، نعتقد أنه في محلول مائي ، لا يحدث تمسخ للإنزيم ، ولكن يتم تعطيل<...>يمكن افتراض أن هذا المزيج من الجزيئات في المجمعات يحمي الإنزيم من التعطيل الذي لا رجعة فيه.<...>تشكيل الركام ، يحدث تعطيل لا رجعة فيه من نازعة هيدروجين الجلسرين فوسفات ، والذي يرتبط<...>الخصائص الأنزيمية والفيزيائية الكيميائية.

38

أساسيات الكيمياء والتكنولوجيا لإنتاج ومعالجة الدهون. الجزء 1. تقنية الحصول على الزيوت النباتية

جامعة ولاية إيفانوفو للتكنولوجيا الكيميائية

يصف الدليل التدريبي العمليات التحضيرية لتخزين ومعالجة المواد الخام للبذور الزيتية ، والعمليات التكنولوجية لتحضير البذور لاستخراج الزيت ، ويحدد الأسس النظرية والتكنولوجية للحصول على الزيوت النباتية عن طريق طرق الضغط والاستخراج ، ويأخذ في الاعتبار قضايا التنقية الأولية للبذور الزيتية. الزيت المستخرج. مخصص لطلاب تخصص 260401 تكنولوجيا الدهون والزيوت العطرية والعطور ومستحضرات التجميل.

يجب أن تضمن الشروط أقل تمسخ للبروتينات وتعطيل الإنزيمات وإزالة السموم من الكعك<...>يحتوي على مجموعة كاملة من الإنزيمات المميزة للبذرة الحية.<...>في هذه الحالة ، يتم تعطيل إنزيمات مجموعة فسفوليباز وإنزيم الليباز.<...>لتحييد المواد غير المرغوب فيها وتعطيل الإنزيمات التي تحفز تكوين<...>يصعب تحقيق تثبيط الإنزيمات والمواد الأخرى غير المرغوب فيها الموجودة في بذور فول الصويا

39

الدراسات البيوكيميائية لمنتجات خميرة النبيذ التلقائي الملخص ديس. ... مرشح في العلوم البيولوجية

م: وسام معهد لينين للكيمياء الحيوية الذي تم تسميته بعد أ.ن.باخ من أكاديمية العلوم في الاتحاد السوفياتي

الغرض من البحث وأهدافه. - للتحقيق في التغيير في نشاط الإنزيمات في الخميرة والنبيذ أثناء التحلل الذاتي ؛ - لدراسة منتجات التحلل الذاتي والمواد النيتروجينية ،

يؤدي التعرض اللاحق إلى تعطيل طفيف للإنزيم.<...>تُفرز هذه الإنزيمات بشكل أساسي في النبيذ.<...>في عملية المعالجة الحرارية ، إلى جانب العزل ، يحدث تعطيل للإنزيمات.<...>عمليات في. وظواهر التحلل الحراري للمواد الكيميائية ، والتمسخ الحراري للبروتينات ، والتعطيل<...>أثناء المعالجة الحرارية ، إلى جانب نقل المواد من الخميرة إلى النبيذ ، لوحظ تعطيل الإنزيمات.

40

تم تخصيص العمل لدراسة كاشف ATP الذي يحتوي على متحولة حرارياً ذبابة اليراع لوسيفيراز Luciola mingrelica ، luciferin ، MgS0_4 ، مكونات محلول منظم ومثبتات ويستخدم على نطاق واسع لتحديد تركيزات النانو والبيكومولار من الأدينوزين-5'-الفوسفات (ATP) في عينات بيولوجية مختلفة. تقييم النشاط والثبات والخصائص التحليلية لكاشف ATP في المحلول في وجود وفي غياب 5٪ من الجيلاتين وفي هلام الجيلاتين بتركيز جيلاتين 5٪ ودرجة حرارة> = 30 درجة مئوية ، تم الحصول على محلول كاشف ATP ، ويحدث الهلام أقل من 30 درجة مئوية ، تمت دراسة محاليل كاشف ATP عند 30 درجة مئوية ، وتمت دراسة أغشية الجيلاتين الرقيقة باستخدام كاشف ATP عند 22 درجة مئوية. نشاط واستقرار luciferase. لم تعتمد حساسية تحديد ATP (فوق 0.96) على وجود الجيلاتين وكانت حالة تجميع حدود الكشف المشتتة 2 * 10 (-12) ، 7 * 10 (-13) ) ، 7 * 10 (-14) M ATP عند استخدام كاشف ATP في أغشية الجيلاتين وفي محلول بوجود 5٪ جيلاتين وفي غيابه على التوالي. لقد ثبت أن تخزين كاشف ATP عند 22 درجة مئوية في هلام الجيلاتين لا يحافظ فقط على النشاط الأنزيمي ، ولكن أيضًا يحمي الإنزيم من التلوث البكتيري ، مما يؤدي إلى فقدان نشاط اللوسيفيراز.

خلال هذا الوقت ، كان تعطيل كاشف ATP في المخزن المؤقت 8 ٪ فقط.<...>توضح المنحنيات الحركية للتثبيط (الشكل 2) أنه في جميع الحالات تسير العملية وفقًا للأول<...>مزيد من التعطيل في الترتيب الأول.<...>استمر تعطيل الإنزيم عند 4 درجات وفقًا للترتيب الأول ولم يعتمد على ما إذا كان الإنزيم في المخزن المؤقت.<...>Berezin IV ، Klyachko N.L. ، Levashov A.V. وآخرون // الإنزيمات المجمدة. م ، 1987.

41

№1 [صناعة الأغذية والتجهيز. مجلة الملخص ، 2002]

في عام 1999 ، تم نشر العدد الأول من المجلة المجردة "Food and Processing Industry". منذ عام 2000 تم نشره كل ثلاثة أشهر من قبل TsNShB. المجلة هي مجموعة من المعلومات الحالية حول الأدبيات المحلية والأجنبية حول صناعة الأغذية. هذا المنشور مخصص للعلماء والمتخصصين والممارسين في صناعة الأغذية ويمكن أن يكون بمثابة أداة مرجعية لأمناء المكتبات وموظفي هيئات المعلومات العلمية والتقنية. يبلغ الحجم السنوي لـ RJ حوالي 1200 مطبوعة. يتضمن المنشور معلومات حول أهم المقالات من المجلات والمجموعات العلمية والعلمية العملية التي تدخل في الرابطة العلمية والعملية المركزية للزراعة وتعكس التدفق الوثائقي العالمي في جميع قطاعات صناعة الأغذية.

C ، يكون الإنزيم مستقرًا بين 4 و 30 درجة مئوية ، ثم انخفض الاستقرار ، وبعد 60 درجة مئوية كان هناك تعطيل سريع للنشاط<...>إلى عدم اكتمال تنشيط PPO.<...>لوحظ أن 1 و 2 لا يعطلان الإنزيمات ، و 3 على الأقل ، و 4 أ و 4 ب يعطلان بشكل انتقائي<...>التعطيل السريع لـ PPO.<...>لوحظ أن 1 و 2 لا يتسببان في تعطيل الإنزيمات ، و 3 هو الحد الأدنى ، و 4 أ و 4 ب انتقائيان.

42

دراسة قواعد التكنولوجيا الحيوية لاستخدام مستحضرات التوليف الميكروبيولوجي لمعالجة المواد الخام للحوم ذات الخصائص الوظيفية والتكنولوجية المنخفضة

تلخص الورقة نتائج سنوات عديدة من البحث وتنظم المعلومات التي تميز آفاق وإمكانيات استخدام مستحضرات إنزيمية معقدة لتحلل البروتين لتصحيح خواص المواد الخام للحوم منخفضة الدرجة ، وكذلك اللحوم مع الانحرافات في طبيعة مسارها. التحولات الذاتية. تم إعداد الدراسة في قسم تكنولوجيا إنتاج الغذاء في جامعة ولاية قازان التكنولوجية.

إلى الركيزة ، ومن ناحية أخرى - نتيجة تعطيل الإنزيم.<...>في صناعة المواد الغذائية ممكن فقط إذا تم تعطيله تمامًا في المنتج النهائي ، لأن<...>كما يتضح من النتائج التي تم الحصول عليها (الشكل 2.4) ، يبدأ تعطيل الإنزيم عند درجة الحموضة 8.0 وبشكل مكثف<...>أدت الزيادة الإضافية في درجة حرارة الحضانة إلى 600 درجة مئوية إلى الاكتمال

الهدف من هذه الدراسة هو دراسة تأثير إدخال المواد النباتية إلى تربة الغابات الرمادية وظروف ترطيبها على نشاط إنزيمات الأكسدة والاختزال.

أدى تعقيم عينات التربة بالمواد العضوية المضافة \ -الإشعاع إلى التعطيل الكامل<...>في عينات التربة والتعطيل الكامل لتحضير الإنزيم في رمل الكوارتز.<...>حدث تثبيط كبير للإنزيم في رمل الكوارتز.<...>يؤدي تعقيم التربة عن طريق إشعاع y ودرجة الحرارة المرتفعة إلى تعطيل تام لنزلات الهيدروجين ،<...>لقد ثبت أن تعطيل محضرات إنزيم الكاتلاز والبيروكسيديز يتم إدخالها في تربة الغابات الرمادية

وبالتالي ، فإن الغرض من السلق هو تعطيل الإنزيمات غير المرغوب فيها الموجودة في الخضار ،<...>حقوق النشر JSC "Central Design Bureau" BIBCOM "& LLC" Agency Kniga-Service "رقم 61 رقم 10/2015 بين درجة الحرارة ووقت التعطيل<...>شكله وحجمه وبنيته ودرجة نضجه ، وخاصة على نوع أنظمة الإنزيم المعرضة للتثبيط.<...>في درجات حرارة منخفضة تستخدم أحيانًا لتحسين نسيج المنتج من خلال تعطيل انتقائي<...>يعد البيروكسيديز أحد أكثر الإنزيمات مقاومة للحرارة.

45

بذور الأرجيناز VIKI MOKHNATOY ABSTRACT DIS. ... مرشح في العلوم البيولوجية

م .: معهد ولاية موسكو البيداغوجي الذي تم تسميته بعد ف. إ. لينين

الاستنتاجات 1. التحلل المائي للأرجينين في وجود مستحضرات الأرجينين من بذور البيقية فقط في المراحل الأولى من الحضانة يخضع لشروط عملية أحادية الجزيء. مع مسار التفاعل الإضافي ، تتخلف المعدلات التجريبية عن تلك المحسوبة لشرط التفاعل من الدرجة الأولى.

لحساب ثوابت تثبيط الإنزيم بمنتج التفاعل (أورنتين).<...>الركيزة وابتلاع نواتج التفاعل ؛ 2) التعطيل الحراري للإنزيم أثناء التفاعل.<...>تحدد مجموعة النقاط الكاملة منحنى واحدًا ، وبالتالي يمكن افتراض أن التثبيط الحراري للإنزيم<...>نظرًا لأنه تم إثبات عدم وجود تعطيل حراري للعقاقير أثناء التفاعل ، يجب افتراض ذلك<...>تعطيل أرجيناز النبات أثناء التحلل المائي الأنزيمي للأرجينين.

46

يمكن للجذور الحرة ، التي تشمل مستقلبات الأكسجين المنشط وأكسيد النيتريك ، مع التكوين المفرط أن تلعب دورًا مهمًا في حدوث الحالات المرضية للجهاز التناسلي: الانتباذ البطاني الرحمي ، واعتلال الخشاء المنتشر ، وتحريض التسرطن لمختلف المواقع. هناك أدلة تدعم دور الإجهاد التأكسدي في العقم عند النساء. تؤكد نتائج الدراسات قبل السريرية والسريرية جدوى استخدام مضادات الأكسدة للوقاية والعلاج من هذه الأمراض. غالبًا ما يتم تضمين الفيتامينات A و C و E في العلاج المعقد نظرًا لتوافرها وانتشارها في الطبيعة ومعرفة وتقارب أفضل لجسم الإنسان. هناك قاعدة أدلة مهمة على فعالية استخدام الفيتامينات المضادة للأكسدة في علاج أمراض الجهاز التناسلي. يتم تفسير الكفاءة العالية للعلاج الدوائي المعقد باستخدام مضادات الأكسدة ليس فقط من خلال التأثير على بيروكسيد الدهون كأحد الروابط في التسبب في المرض ، ولكن أيضًا من خلال التغيير في شدة التمثيل الغذائي للأدوية الموصوفة في وقت واحد مع مضادات الأكسدة بسبب لاستعادة السيتوكروم P450 3A4. أظهر التحليل الكهروكيميائي للنشاط التحفيزي للسيتوكروم P450 3A4 أن الفيتامينات A و C و E تؤثر على تقليل السيتوكروم P450 3A4 بسبب التأثير المضاد للأكسدة.

تخضع هذه العمليات لسيطرة الإنزيمات ، والتي تستبعد تسرب المنتجات التفاعلية.<...>وراء انتهاك وظائفها التنظيمية فيما يتعلق بأهم عمليات التمثيل الغذائي الخلوي: في التعطيل<...>يمكن أن تتفاعل أنواع الأكسجين التفاعلية مع السيتوكروم P450 ، مما يتسبب في تعطيل الإنزيم.<...>توفر فيتامينات C و E وبيتا كاروتين AOD غير الإنزيمي للجسم بسبب التعطيل في مختلف<...>بيتا كاروتين ، جنبًا إلى جنب مع التعطيل عند مستويات مختلفة من أنواع الأكسجين التفاعلية ، قادر على استعادة

47

لوائح وخصائص نظام VITROGENASE RODOBACTER CAPSULATUS ABSTRACT DIS. ... مرشح في العلوم البيولوجية

م: معهد علم الأحياء الدقيقة التابع لأكاديمية علوم الاتحاد السوفيتي

كان الغرض من هذا العمل هو دراسة الخصائص في تنظيم نظام النيتروجيكاز للبكتيريا الأرجواني غير الكبريتية Rhodobaoter сapaulatua strain BIO

لذلك ، فإن انتقال نيتروجين هذه البكتيريا إلى NGr-fory هو تعطيل الإنزيم على هذا النحو.<...>يلعب تعطيل النيتروجين دورًا مهمًا ؛ و Fd I R. capaula "تعطيل هذا الإنزيم / لأنه يحتفظ بالنشاط. في الجسم الحي و inviSiw عند استخدامها<...>اختزال نترات B. capeulatua هو إنزيم من نوع diosimulator. ثمانية.<...>دور مهم في تعطيل إنزيم nschrogenase والفيروكسين الأول هو

48

محتوى الهيبارين الحر في بلازما الدم للمرضى الذين يعانون من كثرة الحمر الحقيقية وتواتر الأعراض الدماغية العصبية [مورد إلكتروني] / Gaidukova ، Tkachenko ، Bubliy // أمراض الدم. نقل الدم. أوروبا الشرقية. - 2016. - №1. - S. 47-57. - وضع الوصول: https: // site / efd / 478925

ملاءمة. Polycythemia vera (PV) هو مرض من مجموعة الأورام التكاثرية النقوية ، وتتميز مظاهرها السريرية بالميل إلى النزيف والتخثر الغرض: دراسة محتوى الهيبارين الحر في بلازما الدم للمرضى المصابين بالفقاع الشائع. هيكل الأعراض الدماغية في هذا المرض. المواد والأساليب. تم فحص 32 مريضا مع PV. وكان من بين المرضى الذين تم فحصهم 18 رجلا و 14 امرأة. كان متوسط ​​عمر المرضى الذين تم فحصهم 57.2 ± 1.2 سنة. تألفت مجموعة المراقبة الثانية من 52 مريضًا تم فحصهم فيما يتعلق بأمراض الدم التكاثرية النخاعية المشتبه بها ، ولكن بعد الفحص السريري والدموي الشامل ، تم استبعاد هذه الأمراض منهم ، واعتبرت حالة الدم المحيطي مطلقة SE بسبب وجود بعض الأمراض الجسدية. وكان من بين المرضى الذين تم فحصهم 30 رجلا و 22 امرأة. كان متوسط ​​عمر المرضى في المجموعة الثانية 55.7 ± 3.6 سنة. تألفت المجموعة الضابطة من 35 فردًا يتمتعون بصحة جيدة من نفس العمر. تم إجراء التحديد الكمي لمحتوى الجزء الحر من الهيبارين عن طريق التحليل الكهربي وفقًا لطريقة B.V. Mikhailichenko ، S.V. Vydybortsa (2000). النتائج والاستنتاجات. في مرضى PV ، لوحظ خلل في استقلاب الهيبارين الحر ، والذي يتجلى من خلال زيادة محتواه في بلازما الدم. تقدم المناقشة بيانات عن الدور الفسيولوجي للهيبارين. لقد ثبت أن عملها لا يقتصر فقط على تنظيم الإرقاء ، ولكن أيضًا في التحكم في تكوين الأوعية الدموية ، وردود الفعل المناعية ، وتنظيم التمثيل الغذائي للدهون والكربوهيدرات ، والنشاط المضاد للبكتيريا والفيروسات والمضاد للالتهابات. وتناقش الآليات المحتملة لحدوث الانتهاكات المحددة.

بادئ ذي بدء ، يتم أخذ الأسئلة التالية في الاعتبار في العمل: 1. هل تتغير خصائص بوليميريز الحمض النووي الريبي عندما يتم دمجه مع الحمض النووي حتى قبل بدء تخليق الحمض النووي الريبي. 2. ما هو سبب استقرار البوليميراز في وجود DNA و NTP: مع فعل البدء ، أي اتصال NTPs الأولى ، مع عملية تخليق سلاسل طويلة من عديد النيوكليوتيدات أو مع تأثير استقرار NTPs على بوليميراز الحمض النووي الريبي ، غير مرتبط باتصال النيوكليوتيدات ببعضها البعض. 3. هل من المهم لتثبيت البوليميراز أثناء تخليق الحمض النووي الريبي للحفاظ على الحجم والبنية الأصلية مزدوجة الشريطة لقالب الحمض النووي؟

شروط الحضانة د - إنزيم حر ؛ 2 إنزيم + DNA) 3 إنزيم + DNA + NTF.<...>الجدول 7 تعطيل بوليميراز التربسين RNA اعتمادًا على ظروف ما قبل الحضانة أثناء الحضانة<...>هذه النتيجة ، فضلا عن البيانات على تعطيل

تمت دراسة تأثير درجة الحرارة العالية الضارة (45 درجة مئوية) لمدة ساعتين و 12 ساعة على نباتات G. max و G. تعتمد التغيرات الكمية والنوعية في الأطياف الكهربية للأوراق الناتجة عن تأثير الإجهاد الحراري على التركيب الوراثي ، ومرحلة تطور فول الصويا ومدة عامل الإجهاد. لقد ثبت أن الإجهاد الحراري قصير المدى لا يؤدي إلى تغيرات كمية في أطياف الرحلان الكهربي للبيروكسيديز والكتلاز في أوراق فول الصويا. يؤدي التعرض لفترات طويلة لدرجات حرارة عالية ضارة إلى تعطيل عمل أشكال البيروكسيديز والكتلاز بشكل رئيسي مع قابلية تنقل كهربائية متوسطة. أشكال مستقرة من البيروكسيداز مع Rf 0.02 ؛ 0.10 ؛ 0.21 (G.max) و Rf 0.02 ؛ 0.10 ؛ 0.40 (G. soja) ، الكاتلاز مع Rf 0 ... 0.04 (G. max) و Rf 0… 0.04 ؛ 0.22 ... 0.24 (G. soja) ، وكذلك الأشكال المستقرة التي يتم تنشيطها في درجات حرارة عالية ، تضمن عمل النباتات تحت الضغط

يؤدي التعرض المطول لدرجات حرارة عالية ضارة إلى تعطيل أشكال البيروكسيديز بشكل رئيسي.<...>يؤدي التعرض المطول للصدمة الحرارية إلى تعطيل الإنزيم.<...>تلعب الأشكال الجزيئية العديدة للإنزيمات دورًا مهمًا في آليات التكيف الحراري لفول الصويا.<...>يؤدي التعرض لدرجة حرارة عالية ضارة لمدة اثنتي عشرة ساعة إلى تعطيل النشاط بشكل أساسي<...>دور الإنزيمات في مقاومة النبات / K.N. Sarsenbaev، F.A. Polimbetova / / Academy of the Kazakhstan SSR، Chief Bot. حديقة.

معدل التفاعل الأنزيمي ، بمعنى آخر ، نشاط الإنزيم ، يتم تحديده أيضًا من خلال وجود المنشطات والمثبطات في الوسط: الأول يزيد من معدل التفاعل ويعدله أحيانًا ، والأخير يثبط التفاعل. من بين المركبات الكيميائية التي تؤثر على نشاط الإنزيمات ، هناك مواد مختلفة. لذلك ، ينشط HC1 عمل البيبسين والأحماض الصفراوية - ليباز البنكرياس ؛ يتم تنشيط بعض إنزيمات الأنسجة (الأكسدة ، والكثيبسين ، والأرجيناز) ، وغراء البروتين النباتي ، وما إلى ذلك إلى حد كبير بواسطة المركبات التي تحتوي على مجموعات SH الحرة (الجلوتاثيون ، السيستين) ، وبعضها أيضًا عن طريق فيتامين سي. المعادن ثنائية التكافؤ وأحيانًا أحادية التكافؤ. العديد من الإنزيمات غير نشطة على الإطلاق في حالة عدم وجود المعادن. لذلك ، عند إزالة الزنك ، يكون الأنهيدراز الكربوني عمليًا خاليًا من النشاط الأنزيمي ؛ علاوة على ذلك ، تحت تأثير هذا الإنزيم ، لا يمكن استبدال الزنك بأي معدن آخر. تُعرف الإنزيمات التي يتم تنشيط عملها بواسطة عدد من المعادن ، على وجه الخصوص ، يتم تنشيط إنوليز (انظر استقلاب الكربوهيدرات) بواسطة Mg 2+ ، Mn 2+ ، K +. في الجدول. 18 يوضح أمثلة على مشاركة المعادن في عمل بعض الإنزيمات.

فيما يتعلق بدور المعادن في تنشيط عمل الإنزيمات ، تشير البيانات المتاحة إلى أن أيونات المعادن في بعض الحالات (Co 2+ ، Mg 2+ ، Zn 2+ ، Fe 2+) تعمل كمجموعات اصطناعية من الإنزيمات. في حالات أخرى ، تساهم في ربط الركيزة بالموقع النشط وتشكيل مركب ركيزة إنزيم. على سبيل المثال ، تضمن أيونات Mg 2+ ، من خلال مجموعة فوسفات سالبة الشحنة ، ارتباط استرات أحادية الفسفور من المواد العضوية بالمركز النشط للفوسفاتازات التي تحفز التحلل المائي لهذه المركبات. في بعض الحالات ، يتحد المعدن مع الركيزة ، مكونًا ركيزة حقيقية يعمل عليها الإنزيم. على وجه الخصوص ، تنشط أيونات Mg 2+ الكرياتين فسفوكيناز بسبب تكوين ركيزة حقيقية وملح المغنيسيوم لـ ATP. أخيرًا ، هناك دليل تجريبي على المشاركة المباشرة للمعادن (على سبيل المثال ، أيونات Ca 2+ في جزيء الأميليز اللعابي) في تكوين وتثبيت المركز النشط والبنية الثلاثية الكاملة لجزيء الإنزيم. وتجدر الإشارة أيضًا إلى الدور المتكرر للمعادن كمشكلات خيفية (انظر الشكل 59). بالتفاعل مع المركز الخيفي ، فإن مثل هذا المعدن (المغير) يعزز تكوين التكوين المكاني الأكثر ملاءمة للإنزيم ومجمع الركيزة الإنزيمية النشط.

عادة ما تكون الأنيونات بتركيزات فسيولوجية غير فعالة أو لها تأثير تنشيط ضئيل على الإنزيمات. الاستثناءات هي البيبسين ، وبعض الأكسدة التي يتم تنشيطها بواسطة الأنيون ، وكذلك الأميلاز اللعابي ، الذي يحفز التحلل المائي للنشا ، الذي يزيد نشاطه بواسطة أيونات الكلوريد ، وحلقة الأدينيلات ، التي يتم تنشيطها بواسطة أنيونات الهالوجين.

مثبطات من المعتاد استدعاء المواد التي تسبب تثبيطًا جزئيًا أو كاملًا للتفاعلات التي تحفزها الإنزيمات. نظرًا لأن الإنزيمات عبارة عن بروتينات ، فإن أي عوامل تسبب تمسخ البروتين (الحرارة ، والأحماض ، والقلويات ، وأملاح المعادن الثقيلة) تؤدي إلى تعطيل الإنزيم. ومع ذلك ، فإن هذا التعطيل غير محدد نسبيًا. لا علاقة له بآلية عمل الإنزيمات. تتكون المجموعة الأكبر بكثير مما يسمى بالمثبطات المحددة ، والتي لها تأثيرها على إنزيم معين أو مجموعة من الإنزيمات ذات الصلة. دراسة هذه المثبطات مهمة لعدد من الأسباب.

أولاً ، يمكن أن توفر المثبطات معلومات قيمة حول طبيعة الموقع النشط للإنزيم ، بالإضافة إلى مجموعاته الوظيفية والروابط الكيميائية التي تضمن تكوين مركب الركيزة الإنزيمية. من المعروف أن المواد التي تربط على وجه التحديد مجموعة أو أخرى في جزيء إنزيم ، باستثناء ذلك من نطاق التفاعل الكيميائي. على وجه الخصوص ، يدخل iodoacetate ICH 2 -COOH وأميده وإستر إيثيل وباركلورومكوري بنزوات ClHg - C 6 H 4 -COOH والكواشف الأخرى بسهولة نسبيًا في رابطة كيميائية مع بعض مجموعات SH من الإنزيمات. إذا كانت هذه المجموعات ضرورية لعمل التحفيز ، فإن إضافة هذه المثبطات تؤدي إلى فقد كامل لنشاط الإنزيم:

R-SH + ICH 2 -COOH -> HI + R-S-CH 2 -COOH

يتم تثبيط عدد من الإنزيمات الأخرى (كولينستراز ، التربسين وكيموتريبسين) بشدة بواسطة بعض مركبات الفوسفور العضوي ، على وجه الخصوص ثنائي إيزوبروبيل فلورو فوسفات (DFP) ، بسبب حجب مجموعة الهيدروكسيل الرئيسية للسيرين في المركز النشط (انظر أعلاه).

ثانيًا ، وجدت المثبطات تطبيقًا واسعًا في علم الإنزيمات في دراسة طبيعة الأشكال المتعددة من الإنزيمات والإنزيمات المتشابهة التي لا تختلف كثيرًا في الحركة الكهربية ، ولكن في الاختلاف في التفاعلات مع نفس المانع.

بمساعدة المثبطات التي توقف بشكل انتقائي المراحل الفردية لعملية التمثيل الغذائي متعددة المراحل ، يمكن تحديد تسلسل التفاعلات الكيميائية وطبيعة الإنزيمات المعنية بدقة. وبهذه الطريقة على وجه الخصوص ، باستخدام iodoacetate والفلورايد ومثبطات أخرى ، تم فك شفرة مسار تحولات الأكسدة والاختزال من الجلوكوز إلى حمض اللاكتيك في الأنسجة العضلية (انظر استقلاب الكربوهيدرات) ، والذي يتضمن 11 مرحلة تتضمن 11 إنزيمًا و 10 وسيط المستقلبات.

تعتمد آلية عمل العديد من السموم والسموم على الجسم على تثبيط الإنزيمات. وبالتالي ، فمن المعروف أنه في حالة التسمم بحمض الهيدروسيانيك ، تحدث الوفاة بسبب التثبيط الكامل لإنزيمات الجهاز التنفسي (السيتوكروم أوكسيديز) ، وخاصة خلايا الدماغ. يرجع التأثير السام لبعض المبيدات الحشرية على جسم الإنسان والحيوان إلى تثبيط نشاط إنزيم الكولينستريز ، وهو إنزيم يلعب دورًا أساسيًا في نشاط الجهاز العصبي.

العلاج الكيميائي العقلاني - يجب أن يعتمد الاستخدام الواعي للأدوية في الطب على معرفة دقيقة بآلية عملها ، أو على التخليق الحيوي للإنزيمات أو عملها في الجسم. في بعض الأحيان تتضمن إحدى طرق علاج الأمراض التي تصيب الإنسان استخدام مثبطات انتقائية. وهكذا ، فإن التربسين ، كيموتريبسين ومثبط كاليكرين تراسيلول يستخدم على نطاق واسع في علاج التهاب البنكرياس الحاد. يعمل التأثير المثبط الانتقائي على إنزيمات بعض المركبات الطبيعية والاصطناعية (ما يسمى مضادات الأيض) حاليًا كأساس لتطوير طرق فعالة لتركيب أدوية العلاج الكيميائي. يفتح هذا المسار إمكانيات واسعة لتنظيم كل من تخليق الإنزيمات وكثافة التمثيل الغذائي.

أنواع التثبيط.على الرغم من أن آلية عمل معظم المثبطات لم يتم توضيحها ، فعادة ما يتم التمييز بين التثبيط القابل للعكس والتثبيط الذي لا رجعة فيه. إذا تسبب جزيء المثبط في تغيرات مستمرة أو تعديل للمجموعات الوظيفية للإنزيم ، فإن هذا النوع من التثبيط يسمى لا رجوع فيه. ومع ذلك ، في كثير من الأحيان ، هناك تثبيط عكسي يمكن دراسته كميًا على أساس معادلة Michaelis-Menten. ينقسم التثبيط العكسي ، بدوره ، إلى تنافسي وغير تنافسي ، اعتمادًا على ما إذا كان من الممكن التغلب على تثبيط التفاعل الأنزيمي عن طريق زيادة تركيز الركيزة أم لا. في الحالة الثانية ، لا تؤدي الزيادة في تركيز الركيزة إلى تغيير درجة تثبيط الإنزيم.

يمكن أن يحدث التثبيط التنافسي بسبب المواد التي لها هيكل مشابه للركيزة ، ولكنها تختلف قليلاً عن بنية الركيزة الحقيقية. المثال الكلاسيكي لهذا النوع من التثبيط هو تثبيط نشاط نازعة هيدروجين السكسينات بواسطة حمض المالونيك. يحفز هذا الإنزيم الأكسدة عن طريق نزع الهيدروجين من حمض السكسينيك إلى حمض الفوماريك وفقًا للمخطط:

إذا تمت إضافة حمض مالونيك (مثبط) إلى الوسط ، فبسبب تشابهه الهيكلي مع الركيزة الحقيقية لحمض السكسينيك (وجود مجموعتين متماثلتين من الكربوكسيل المتأين) ، فسوف يتفاعل مع الموقع النشط لتشكيل مثبط إنزيم معقدة (انظر الرسم البياني) ، ومع ذلك ، عندما لا يكون هناك نقل للهيدروجين من مالونات. نظرًا لأن هياكل الركيزة - حمض السكسينيك والمثبط - مالونات مختلفة نوعًا ما ، فإنها تتنافس على الارتباط بالمركز النشط ، وسيتم تحديد درجة التثبيط من خلال نسبة تركيزات malonate و succinate ، وليس بواسطة التركيز المطلق للمثبط. يشار إلى هذا النوع من التثبيط أحيانًا بتثبيط الاستقلاب (الشكل 56).

بشكل عام ، يمكن تمثيل تفاعل تفاعل المثبط مع الإنزيم بالمعادلة التالية:

المركب الناتج ، المسمى مجمع مثبط الإنزيم (EI) ، على عكس ES ، لا يتحلل لتشكيل نواتج تفاعل. يمكن تعريف ثابت التفكك لمركب EI أو الثابت المثبط (K 1) ، وفقًا لنظرية Michaelis-Menten ، على أنه نسبة ثوابت التفاعلات العكسية والمباشرة:

أي أن الثابت المثبط يتناسب طرديا مع ناتج تركيزات الإنزيم والمثبط ويتناسب عكسيا مع تركيز معقد EI.

وجدت طريقة التثبيط التنافسي تطبيقًا واسعًا في الممارسة الطبية. من المعروف ، على سبيل المثال ، أن أدوية السلفا تستخدم لعلاج بعض الأمراض المعدية التي تسببها البكتيريا. اتضح أن هذه الأدوية لها تشابه بنيوي مع حمض شبه أمينوبنزويك ، والذي تستخدمه الخلية البكتيرية لتصنيع حمض الفوليك ، وهو جزء لا يتجزأ من الإنزيمات البكتيرية. بسبب هذا التشابه الهيكلي ، يمنع السلفانيلاميد ، على سبيل المثال ، عمل الإنزيم عن طريق إزاحة حمض بارا أمينوبنزويك من المركب بالإنزيم الذي يصنع حمض الفوليك ، مما يؤدي إلى تثبيط نمو البكتيريا.

بعض نظائرها من فيتامين ب 6 وحمض الفوليك ، ولا سيما ديوكسيبيريدوكسين وأمينوبترين (انظر الفيتامينات) ، تعمل كمثبطات أنزيم مساعد (أو مضادات الفيتامينات) ، والتي تثبط العديد من العمليات الكيميائية الحيوية في الجسم.

تثبيط غير تنافسي ناتج عن مواد ليس لها أوجه تشابه بنيوية مع الركائز وغالبًا ما لا ترتبط بالمركز النشط ، ولكن في مكان آخر في جزيء الإنزيم. يتم تحديد درجة التثبيط في كثير من الحالات من خلال مدة عمل المانع على الإنزيم. مع هذا النوع من التثبيط ، بسبب تكوين رابطة تساهمية مستقرة ، غالبًا ما يخضع الإنزيم إلى تثبيط كامل ، ثم يصبح التثبيط غير قابل للإلغاء. ومن الأمثلة على التثبيط غير التنافسي (التثبيط) عمل أيود أسيتات ، وفلوروفوسفات ثنائي أيزوبروبيل ، بالإضافة إلى فوسفات ثنائي إيثيل ف نيتروفينيل وحمض الهيدروسيانيك ، والذي يتكون من مجموعات وظيفية أو أيونات معدنية في جزيء الإنزيم.

لتوضيح مسألة نوع التثبيط ، يتم استخدام معادلة Michaelis-Menten ، ومؤامرة Lineweaver-Burke ، وغيرها من المعادلات الأكثر تقدمًا ، مثل معادلة Edie-Hofstee:

v = - K · m (0 / [S]) + V كحد أقصى

والرسوم البيانية المقابلة في إحداثيات مستقيمة. في الرسوم البيانية أدناه ، المبنية في إحداثيات v و ​​[S] ، وكذلك في إحداثيات 1 / v و 1 / [S] ، V هو أقصى معدل رد فعل ، V 1 هو أقصى معدل في وجود مثبط ، K 1 هو الثابت المثبط ؛ تم عرض جميع الرموز الأخرى أعلاه.

يمكن ملاحظة أنه مع النوع التنافسي للتثبيط (الشكل 57) ، يزيد المانع من قيمة Km (بقيمة تساوي الفرق في طول المقاطع المقطوعة من محور الإحداثي) ، دون التأثير على السرعة القصوى . هذا يعني أنه عند وجود تركيز عالٍ بدرجة كافية [S] ، يتم إزاحة المانع بواسطة جزيئات الركيزة من معقد EI. مع التثبيط غير التنافسي (الشكل 58) ، يقلل المانع من قيمة السرعة القصوى. إذا لم تنخفض قيمة K · m في نفس الوقت ، فإن المرء يتحدث عن تثبيط غير تنافسي تمامًا. يحدث نوع مماثل من التثبيط أثناء تكوين مجمعات غير نشطة ، يصعب فصلها عن EI و (أو) EIS. ومع ذلك ، غالبًا ما يكون هناك نوع مختلط من التثبيط (يشار إليه أحيانًا بالنوع غير التنافسي جزئيًا) ، حيث يتم الجمع بين الانخفاض في V max وزيادة في K · m. هذا يعني أن مجمع EI يحتفظ بنشاط جزئي ، أي القدرة على تكوين معقد ثلاثي EIS وسيط يخضع فيه الركيزة لتحويل تحفيزي متأخر. في حالات نادرة ، قد تزداد درجة تثبيط نشاط الإنزيم مع زيادة تركيز الركيزة ؛ لهذا النوع من التثبيط ، تم اقتراح مصطلح غير دقيق نوعًا ما غير تنافسي (من اللغة الإنجليزية غير تنافسية). ترجع إحدى آليات هذا التثبيط إلى إمكانية أن يتحد المانع مع المركب ES لتشكيل معقد ESI ثلاثي غير نشط أو يتفاعل ببطء.

وبالتالي ، فإن التحليل الرسومي لمعدلات التفاعلات الأنزيمية كدالة لتركيزات الركيزة يمكن أن يوفر معلومات قيمة عن حركية التفاعلات الأنزيمية ، مما يضيء الآلية المحتملة للتحفيز الإنزيمي.

تنظيم نشاط الانزيم

ذكر أعلاه أن إحدى الخصائص الفريدة للكائنات الحية هي القدرة المذهلة على موازنة العمليات التقويضية (التحلل البيولوجي) والعمليات الابتنائية (التخليقية الحيوية). على الرغم من أن الخلايا تخضع في نفس الوقت لعمليات تخليق وانحلال وتحول لمئات وآلاف من المواد المختلفة ، إلا أن هناك العديد من الآليات التنظيمية التي تضمن ثبات البيئة الداخلية للجسم. ستتم مناقشة بعض هذه الآليات التنظيمية ، من بينها دور مهم ينتمي إلى آليات تنظيم نشاط الإنزيم ، أدناه.

تأثير قانون العمل الجماهيري.في تفاعل كيميائي قابل للعكس يتم تحفيزه بواسطة إنزيم ، على سبيل المثال A + B C + D ، فإن تركيز مكونات التفاعل ، وبالتالي ، اتجاه التفاعل سيخضع لتأثير قانون العمل الجماعي. على وجه الخصوص ، يمكن إظهاره في تفاعل التحويل القابل للانعكاس المحفز بواسطة alanine aminotransferase:

ألانين + ألفا كيتوجلوتارات بيروفات + جلوتامات.

من الواضح أن هذا النوع من التنظيم يلعب دورًا محدودًا فقط ، لأنه في ظل الظروف الحقيقية ، عادة ما يستمر التفاعل في اتجاه واحد ، حيث يمكن أن تكون المنتجات الناتجة ركائز لعمل الإنزيمات الأخرى ويمكن إزالتها من مجال التفاعل ؛ في هذه الحالات ، يتم إنشاء حالة مستقرة (ثابتة) بدلاً من حالة توازن حقيقي.

تغيير في كمية الانزيم.في البكتيريا ، تتم دراسة ظاهرة التوليف المستحث للإنزيمات جيدًا عندما تزرع في وسط يكون فيه المصدر الوحيد للكربون والطاقة هو واحد أو آخر من الكربوهيدرات ، على سبيل المثال ، الجلوكوز. يؤدي استبدال الجلوكوز في الوسط باللاكتوز إلى تحريض أو تكييف (بعد فترة قصيرة من مرحلة التأخر) تخليق إنزيم غالاكتوزيداز (المبرمج بواسطة جين اللاكتوز ، انظر تخليق البروتين) ، والذي يقسم اللاكتوز إلى جلوكوز وجلاكتوز. في الأنسجة الحيوانية ، لوحظ مثل هذا التوليف السريع للإنزيمات بشكل أقل نسبيًا ، ولم تتم دراسة الآلية التي تحفز التوليف إلا لعدد صغير من الإنزيمات (التيروزين ترانساميناز ، سيرين وثريونين ديهيدراتاز ، التربتوفان بيرولاز ، إلخ). ومع ذلك ، عند دخول بعض السموم ، والمواد المسرطنة ، والقلويات ، والمبيدات الحشرية ، وما إلى ذلك إلى الجسم ، يتم ملاحظة زيادة حادة في نشاط (كمية) الإنزيمات - هيدروكسيلازات الشبكة الإندوبلازمية الملساء لخلايا الكبد بعد بضعة أيام ؛ أكسدة المواد الغريبة إلى منتجات غير سامة للجسم. من ناحية أخرى ، يتم وصف الحالات عندما يتم تحويل المواد الغريبة في الجسم إلى مركبات أكثر سمية تحت تأثير هذه الهيدروكسيلاز. هذه الظاهرة ، عكس إزالة السموم ، تسمى التخليق المميت.

طليعة الإنزيمات.يتم تصنيع الإنزيمات المحللة للبروتين في الجهاز الهضمي والبنكرياس في شكل غير نشط ، في شكل إنزيمات طليعية (زيموجينات). يتم تقليل التنظيم في هذه الحالات إلى تحويل الإنزيمات إلى إنزيمات نشطة تحت تأثير عوامل محددة. وهكذا ، يتم تصنيع التربسين في البنكرياس في شكل التربسينوجين. يتم تحويل الأخير إلى التربسين النشط في الأمعاء تحت تأثير إنزيم بروتيني آخر - إنتيروكيناز ، تم اكتشافه لأول مرة في مختبر IP Pavlov. لقد ثبت أن التأثير التنشيطي لإنزيم إنتيروكيناز يتم تقليله إلى انقسام هيكسابيبتيد من التربسينوجين ، مما يؤدي إلى تكوين هيكل ثلاثي أصلي من التربسين ومركزه النشط (انظر أعلاه) ؛ لوحظ أيضا التحفيز الذاتي. يتم إجراء تحويل الببسينوجين غير النشط إلى البيبسين النشط تلقائيًا نتيجة لتحلل البروتين المحدود في وجود HC1 ويرتبط أيضًا بالانقسام من أول مثبط محدد لطبيعة عديد الببتيد (انظر التبادل البسيط للبروتين). من الواضح أن تخليق البروتينات في شكل غير نشط وعدد من بروتينات السلائف الأخرى غير النشطة له معنى بيولوجي معين ، مما يمنع تدمير خلايا الأعضاء التي تتشكل فيها الإنزيمات.

التعديل الكيميائي للإنزيم.تمت الإشارة أعلاه (انظر كيمياء البروتين) إلى أن عددًا من البروتينات يخضع لتعديل ما بعد التركيب أثناء تكوين البنية الثلاثية. اتضح أن الإنزيمات الرئيسية لاستقلاب الطاقة - فسفوريلاز ، وتركيب الجليكوجين ، وما إلى ذلك - يتم التحكم فيها أيضًا عن طريق الفسفرة ونزع الفسفرة ، التي يتم إجراؤها بواسطة إنزيمات محددة - بروتين كيناز وفوسفاتيز البروتين ، ومستوى نشاطها ، بدوره ، هو تنظمها الهرمونات (انظر التمثيل الغذائي للكربوهيدرات). سيتم تحديد مستوى نشاط الإنزيمات الرئيسية ، وبالتالي ، شدة عمليات التمثيل الغذائي من خلال نسبة الأشكال الفسفورية وغير الفوسفورية من هذه الإنزيمات.

تنظيم نشاط الانزيم بمبدأ التغذية الراجعة.في العديد من تفاعلات التخليق الحيوي بدقة ، يكون النوع الرئيسي لتنظيم معدل العملية الأنزيمية متعددة المراحل هو تثبيط التغذية الراجعة ، عندما يقوم المنتج النهائي لسلسلة التخليق الحيوي بقمع نشاط الإنزيم الذي يحفز المرحلة الأولى.

لنفترض أن عملية التخليق الحيوي متعددة المراحل يتم تنفيذها في الخلايا ، كل مرحلة يتم تحفيزها بواسطة إنزيم خاص بها:

يتم تحديد معدل مثل هذا التسلسل الكلي للتفاعلات إلى حد كبير من خلال تركيز المنتج النهائي (P) ، والذي يكون لتراكمه فوق المستوى المقبول تأثير مثبط قوي على المرحلة الأولى من العملية ، على التوالي ، على الإنزيم E 1.

لأول مرة ، ظهر وجود مثل هذه الآلية للتحكم في نشاط الإنزيمات بواسطة المستقلبات في E. coli في دراسة تخليق isoleucine و cytidine triphosphate (CTP). اتضح أن الإيزولوسين ، وهو المنتج النهائي ، يثبط بشكل انتقائي نشاط ثريونين ديهيدراتاز ، والذي يحفز الحلقة الأولى في عملية تحويل ثريونين إلى إيزولوسين ، والذي يتضمن خمسة تفاعلات إنزيمية. وبالمثل ، كمنتج نهائي لمسار التخليق الحيوي ، فإن CTP له تأثير مثبط على الإنزيم الأول (aspartate transcarbamoylase) ، وبالتالي ينظم تركيبه الخاص. يسمى هذا النوع من التثبيط بتثبيط التغذية المرتدة أو المنع الرجعي. تم إثبات وجوده في جميع الكائنات الحية ، ويعتبر حاليًا أحد الأنواع الرائدة في تنظيم نشاط الإنزيم والتمثيل الغذائي الخلوي بشكل عام 1. (واحد وتجدر الإشارة إلى أن معدل التفاعل (بالإضافة إلى نشاط الإنزيم) في عمليات التحلل البيولوجي البحت (تقويضي) يتم تنظيمه من خلال المنتجات الوسيطة التي تعد مؤشرات لحالة طاقة الخلية (نيوكليوتيدات البيورين ، بيروفوسفات ، فوسفات غير عضوي ، إلخ).)

من ناحية أخرى ، في العمليات البرمائية (انظر مقدمة في الأيض والطاقة) ، التي تؤدي في نفس الوقت وظائف التخليق الحيوي والتحلل البيولوجي 2 ، فإن وجود التنظيم من خلال نوع التثبيط الرجعي والعمليات الكلية ، مؤشرات حالة الطاقة للخلية ، له تم إثباته. (2 تشمل العمليات البرمائية مسارات مثل تحلل السكر ، تحلل الجليكوجين ، دورة حمض الكربوكسيليك ، مسار أحادي الفوسفات الهكسوز ، نقل الأحماض الأمينية (انظر الأيض)). بالنسبة للعمليات البرمائية ، فإن نوعًا فريدًا من التنظيم ، يتميز فقط بها ، هو ، بالإضافة إلى ذلك ، التنشيط بواسطة السلائف ، عندما ينشط المستقلب الأول في مسار متعدد المراحل الإنزيم الذي يحفز المرحلة الأخيرة. وبالتالي ، فقد تم إثبات التأثير التنشيطي للجلوكوز 6-فوسفات ، وهو مقدمة للجليكوجين ، على إنزيم الجليكوجين المركب.

أنواع مماثلة من التثبيط من قبل المنتج النهائي والتفعيل بواسطة المنتج الأول هي سمة من سمات الإنزيمات الخيفية (التنظيمية) (انظر أعلاه) ، عندما يرتبط المستجيب ، الذي يختلف هيكليًا عن الركيزة ، في مركز خاص (خيفي) لجزيء الإنزيم ، بعيد مكانيًا عن المركز النشط. لذلك ، من المعتاد التمييز بين النوع الخيفي للتنظيم ، والذي يتضمن كلاً من التثبيط الخيفي والتفعيل الخيفي. يظهر في الشكل التحولات المتبادلة للأنزيم الخيفي النشط وغير النشط في شكل مبسط ، وكذلك التغييرات المطابقة التي لوحظت عند ربط الركيزة والمستجيبات. 59.

يمكن ملاحظة أن ارتباط المستجيب السلبي بالمركز الخيفي يسبب تغييرات كبيرة في تكوين المركز النشط لجزيء الإنزيم ، ونتيجة لذلك ، فقد تقارب الإنزيم مع ركائزه (تكوين مجمع غير نشط).

تتجلى التفاعلات الخيفية في طبيعة منحنيات اعتماد معدل التفاعل الأولي على تركيز الركيزة أو المستجيب ، على وجه الخصوص ، في الشكل S للمنحنيات (الانحراف عن المنحنى الزائدي Michaelis-Menten). هذا يعني أن ارتباط جزيء واحد من الركيزة يسهل ربط الجزيء الثاني في المركز الخيفي ، وبالتالي زيادة معدل التفاعل. بالإضافة إلى ذلك ، تتميز الإنزيمات التنظيمية (الخيفية) بالاعتماد غير الخطي لمعدل التفاعل على تركيز الإنزيم.

أنواع أخرى من تنظيم نشاط الإنزيم.هناك عدد من الآليات الأخرى التي تتحكم في معدل عمليات التمثيل الغذائي ونشاط الإنزيمات داخل الخلايا. قد تشمل هذه الآليات منافسة الإنزيمات على ركيزة مشتركة ، وإغلاق نشاط أحد الأنزيمات الأنفية (في أشكال متعددة من الإنزيمات) ، وتأثير تركيزات العوامل المساعدة وشكلها (خاصة أيونات المعادن) ، والظاهرة من التجزئة. يبدو أن آلية التقسيم تلعب دورًا بيولوجيًا مهمًا ، حيث تقوم بفصل الإنزيمات مكانيًا عن ركائزها من خلال الأغشية الحيوية (على سبيل المثال ، الإنزيمات الليزوزومية: البروتينات والفوسفاتازات والنيوكليازات والأنزيمات الأخرى المائيّة ، من المواد التي تعمل عليها في السيتوبلازم) أو غير متوافقة بشكل متبادل في نفس الوقت عمليات التمثيل الغذائي. مثال على هذا الأخير يمكن أن يكون مسارات لتخليق الأحماض الدهنية ، والتي تحدث بشكل رئيسي في الجزء القابل للذوبان من السيتوبلازم ، ومسارات تكسير الأحماض الدهنية المركزة في الميتوكوندريا.

تحديد نشاط الانزيم

يمثل تحديد المحتوى الكمي للإنزيمات في الكائنات البيولوجية بعض الصعوبات ، لأنه ، مع استثناءات نادرة ، توجد الإنزيمات في الأنسجة بتركيزات ضئيلة. لذلك ، يتم الحكم على كمية الإنزيمات من خلال معدل التفاعل المحفز ، في ظل ظروف قياس معينة متفق عليها. في ظل الظروف المثلى لدرجة الحرارة ، ودرجة الحموضة للوسط ، والتشبع الكامل للإنزيم بالركيزة ، يكون المعدل متناسبًا مع تركيز الإنزيم. يتم الحكم على معدل التفاعل الأنزيمي إما من خلال معدل فقد الركيزة ، أو من خلال معدل تكوين منتج التفاعل.

أوصت لجنة الإنزيمات التابعة للاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية بوحدة قياسية (E) للتعبير عن تركيز الإنزيم. تعتبر وحدة أي إنزيم هي تلك الكمية منه ، والتي ، في ظل الظروف المثلى ، تحفز تحويل 1 ميكرو مول من الركيزة في الدقيقة (ميكرو مول / دقيقة). تم اقتراح تعريف جديد للوحدة الدولية للإنزيم الحفاز (cat ، kat) ، يتوافق مع كمية الإنزيم القادر على التسبب في تحويل 1 مول من الركيزة إلى منتج في 1 ثانية (1 مول / ثانية). يمكن التعبير عن نسبة الوحدة الدولية (E) إلى القاتل على النحو التالي:

أو 1 E \ u003d 1 μmol min -1 \ u003d (1/60) μmol s -1 \ u003d (1/60) μkat \ u003d 16.67 ncat. وبالتالي ، فإن 1E من الإنزيم يتوافق مع 16.67 ncat.

يوصى أيضًا بقياس وحدات الإنزيم عند 25 درجة مئوية ، ودرجة الحموضة المثلى وتركيز الركيزة أعلى من تركيز التشبع. في هذه الحالات ، يتوافق المعدل مع الترتيب الصفري للتفاعل فيما يتعلق بالركيزة وسيعتمد فقط على تركيز الإنزيم.

للتعبير عن نشاط الإنزيم ، يتم استخدام تعريف النشاط المحدد والجزيئي. عادة ما يتم التعبير عن النشاط المحدد للإنزيم بعدد وحدات النشاط الأنزيمي لكل 1 مجم من البروتين (أو عدد الكاتالز لكل 1 كجم من البروتين النشط). يشار إلى عدد جزيئات الركيزة المحولة بواسطة جزيء إنزيم واحد في الدقيقة على أنه رقم الدوران ، أو النشاط الجزيئي. وبالتالي ، فإن جزيء واحد من كاتلاز كرات الدم الحمراء قادر على تقسيم 5 × 10 6 جزيئات من بيروكسيد الهيدروجين 1 في دقيقة واحدة. (واحد من أجل ذرة واحدة من الحديد غير العضوي ، والتي تحفز أيضًا تحلل H 2 O 2 ، لتقسيم مثل هذا العدد من جزيئات H 2 O 2 التي تنقسم الكاتلاز في ثانية واحدة ، قد يستغرق الأمر أكثر من 300 عام. هذا المثال هو دليل واضح على إحدى الخصائص الرئيسية للإنزيمات - نشاطها التحفيزي العالي.)