Το βρασμό των διαλυμάτων των ενζύμων είναι η βιοχημεία τους αδρανοποίηση. Απενεργοποίηση ενζύμων υπό την επίδραση οξυγόνου

Η ποσότητα ενός ενζύμου που υπάρχει στους ιστούς ανά πάσα στιγμή προσδιορίζεται από τους σχετικούς ρυθμούς σύνθεσης και αποσύνθεσής του, καθώς και από τις συγκεντρώσεις διαφόρων αναστολέων και ενεργοποιητών. Κατά κανόνα, η αποικοδόμηση των ενζύμων και η μείωση τους στο μέσο είναι αργή. Η αναστολή και η ενεργοποίηση των ενζύμων μπορεί να πραγματοποιηθεί αρκετά γρήγορα - μέσα σε δευτερόλεπτα.

Υπάρχουν πολλές μέθοδοι για τον προσδιορισμό και την έκφραση της δραστηριότητας μεμονωμένων ενζύμων. Αυτό οφείλεται στην ποικιλομορφία των ενζύμων, στην παρουσία και χρήση διαφόρων υποστρωμάτων για τον προσδιορισμό της δραστηριότητάς τους.

Η Διεθνής Βιοχημική Ένωση έχει προτείνει τον ακόλουθο ορισμό της ενζυμικής μονάδας: Η μονάδα οποιουδήποτε ενζύμου είναι η ποσότητα που καταλύει τη μετατροπή ενός μικρογραμμομορίου υποστρώματος ανά λεπτό υπό δεδομένες τυπικές συνθήκες. ». Ο αριθμός των μικρογραμμομορίων και θα είναι ίσος με τον αριθμό των τυπικών μονάδων . Η διεθνής επιτροπή πρότεινε, εάν είναι δυνατόν, να πραγματοποιηθεί ο προσδιορισμός της ενζυμικής δραστηριότητας στους 30 °C και σε τιμές pH και συγκεντρώσεις υποστρώματος που είναι βέλτιστες για ενζυματική δραστηριότητα.

Γενικός ιδιότητες ενζύμων ρέουν έξω από την πρωτεϊνική τους φύση . Ένζυμα θερμοευαίσθητα, η δραστηριότητά τους εξαρτάται από το pH του μέσου και την υγρασία στο οποίο λειτουργούν, καθώς και από επιδράσεις ενεργοποιητών και αναστολέων .

Όταν η θερμοκρασία ανεβαίνει σε ορισμένα όρια, αυξάνεται η δραστηριότητα των ενζύμων.. Όταν επιτευχθεί η βέλτιστη θερμοκρασία για το ένζυμο, η καταλυτική του δράση είναι η υψηλότερη. Η βέλτιστη θερμοκρασία για πολλά ένζυμα βρίσκεται πιο συχνά εντός της περιοχής από 40 έως 50 °C (βέλτιστο για φυτικά ένζυμα - 50 - 60 ° C, και για ένζυμα ζωικής προέλευσης - 40 - 50 ° C). Ωστόσο, η βέλτιστη θερμοκρασία δεν είναι αυστηρά σταθερή και εξαρτάται από πολλούς παράγοντες, και ειδικότερα από τη διάρκεια της θέρμανσης. Όσο μεγαλύτερη είναι η δράση του ενζύμου, τόσο χαμηλότερη θα πρέπει να είναι η βέλτιστη θερμοκρασία. .

Στο εύρος θερμοκρασίας από 0 έως 50 °C, με αύξηση ή μείωση της θερμοκρασίας για κάθε 10 °C, η δραστηριότητα των ενζύμων αυξάνεται ή μειώνεται, αντίστοιχα, κατά 1,4–2 φορές. Με περαιτέρω θέρμανση, η δραστηριότητα των ενζύμων μειώνεται και στους 80 - 100 ° C, τα ένζυμα συνήθως χάνουν εντελώς τις καταλυτικές τους ιδιότητες λόγω της μετουσίωσης της πρωτεΐνης .

Η θερμοκρασία αδρανοποίησης (απώλεια δραστικότητας) ποικίλλει για διαφορετικά ένζυμα.. Έτσι, η αδρανοποίηση του ενζύμου αμυλάση στο διάλυμα συμβαίνει στους 70 °C, η σακχαράση στους 59 °C, η θρυψίνη και η πεψίνη στους 65 °C. Σε ξηρή κατάσταση, τα ένζυμα μπορούν να ανεχθούν τη θέρμανση σε υψηλότερες θερμοκρασίες. Αλλά σε πολύ υψηλές θερμοκρασίες, η αδρανοποίηση του ενζύμου συμβαίνει αμέσως. Κατά την παστερίωση, την αποστείρωση, το ζεμάτισμα και το βράσιμο, τα ένζυμα καταστρέφονται .

Μετά την απενεργοποίηση με θερμότητα, ορισμένα ένζυμα αποκαθιστούν την καταλυτική τους δραστηριότητα. Ένα παράδειγμα είναι η υπεροξειδάση, η οποία, ακόμη και όταν θερμαίνεται για 60 δευτερόλεπτα στους 150 °C, δεν χάνει εντελώς τις καταλυτικές της ιδιότητες. Επομένως, η υπεροξειδάση θεωρείται το πιο θερμοσταθερό ένζυμο.

Σε θερμοκρασίες κάτω από 0 ° C, η καταλυτική δραστηριότητα των ενζύμων μειώνεται απότομα, αλλά εξακολουθεί να παραμένει ακόμη και όταν τα προϊόντα καταψύχονται.

Η αντίδραση του μέσου έχει σημαντική επίδραση στην καταλυτική δραστηριότητα των ενζύμων. Τα ένζυμα αλλάζουν τη διαλυτότητα, την οσμωτική πίεση, το ιξώδες και άλλες ιδιότητες υπό την επίδραση του pH του μέσου. Το πιστεύουν η μεταβολή της ενζυμικής δραστηριότητας ανάλογα με το pH του μέσου σχετίζεται με αλλαγή ιονισμόςένζυμα, υπόστρωμα ή σύμπλοκο ενζύμου-υποστρώματος .

Τα ένζυμα επιδεικνύουν βέλτιστη δραστικότητα μόνο σε συγκεκριμένες περιοχές pH που είναι χαρακτηριστικές τους.. Έτσι, η πεψίνη, η οποία απελευθερώνεται στο έντονα όξινο περιβάλλον του στομάχου, έχει βέλτιστη δράση σε pH 1,5 και 2,5. Ταυτόχρονα, οι πρωτεάσες που εκκρίνονται από το πάγκρεας στο δωδεκαδάκτυλο έχουν βέλτιστη δραστηριότητα στη ζώνη του αλκαλικού pH και η βέλτιστη δράση της θρυψίνης βρίσκεται σε pH 8-9. Σε τιμή pH πάνω ή κάτω από το βέλτιστο, η ενζυμική δραστηριότητα μειώνεται. .

Τα περισσότερα ένζυμα είναι πιο ενεργά σε ουδέτερα, ελαφρώς αλκαλικά ή ελαφρώς όξινα περιβάλλοντα. Καθώς η τιμή του pH μετατοπίζεται από το βέλτιστο σε ένα όξινο ή αλκαλικό περιβάλλον, η δραστηριότητα του ενζύμου μειώνεται.

Ενεργοποιητές και αναστολείς(παραλύτες) των ενζύμων μπορούν αντίστοιχα να ενισχύσουν ή να αποδυναμώσουν ακόμη και να σταματήσουν τη δραστηριότητά τους. Ενεργοποιητές Τα ένζυμα είναι ιόντα μετάλλων: Na + , K + , Rb + , Mg 2+ , Ca 2+ , Cu 2+ , Fe 2+ και ενώσεις που περιέχουν σουλφυδρυλικές ομάδες: SH, HCN, H 2 S . Η παρουσία στο διάλυμα αυτών των μετάλλων ή ενώσεων σε μια ορισμένη συγκέντρωση συμβάλλει στην εκδήλωση της πλήρους δραστικότητας ορισμένων ενζύμων.

Όλα τα ένζυμα υπόκεινται σε αναστολή ως αποτέλεσμα της μετουσίωσης ή της αποικοδόμησης της ενζυμικής πρωτεΐνης..

Η ουσία της δράσης των αναστολέων στις περισσότερες περιπτώσεις είναι ότι συνδυάζονται με ενεργές ομάδες ή ενεργά κέντρα του μορίου του ενζύμου. Διακρίνω γενικούς και ειδικούς αναστολείς . Προς την γενικοί αναστολείς, οι οποίες αναστέλλουν τη δράση όλων των ενζύμων , ανατρέξτε άλατα βαρέων μετάλλων (μόλυβδος, άργυρος, υδράργυρος), τριχλωροξικό οξύ και τανίνη . Συχνά η αναστολή ή ο τερματισμός της δράσης των ενζύμων υπό την επίδραση βαρέων μετάλλων είναι αναστρέψιμη και εάν στο μέσο προστεθούν ουσίες που σχηματίζουν ενώσεις με αυτά τα μέταλλα, τότε η δραστηριότητα των ενζύμων αποκαθίσταται.

Ειδικοί αναστολείςεπηρεάζουν μόνο ορισμένα ένζυμα. Έτσι, το υδροκυανικό οξύ δρα μόνο σε οξειδωτικά ένζυμα που περιέχουν σίδηρο ή χαλκό στο ενεργό κέντρο. Το υδροκυανικό οξύ συνδυάζεται με μέταλλα και το ένζυμο χάνει τη δραστηριότητά του.

Σε ένα ζωντανό κύτταρο, η ρύθμιση της δράσης των ενζύμων πραγματοποιείται όχι μόνο με τη βοήθεια ειδικών ενεργοποιητών και αναστολέων, αλλά και με τη σύνδεση ενζύμων σε διάφορες κολλοειδείς δομές του πρωτοπλάσματος. Τέτοια σύνδεση των ενζύμων οδηγεί στην απώλεια της δραστηριότητάς τους. Η απελευθέρωση του ενζύμου από την ένωση αποκαθιστά ξανά την καταλυτική του δράση.

Ένζυμα απενεργοποιείται σε πολύ υψηλές πιέσεις . Ωστόσο, αφού αφαιρεθεί η πίεση, τα ένζυμα αποκαθιστούν την καταλυτική τους δράση.

Η δράση των ενζύμων επιβραδύνεται πολύ στα ξηρά προϊόντα, αλλά δεν σταματά εντελώς. Τα αποτελέσματα της ενζυμικής δραστηριότητας μπορούν να εκδηλωθούν με μια αλλαγή στην ποιότητα του προϊόντος - το σκουρόχρωμο, την αλλοίωση του αρώματος, της γεύσης, της υφής κ.λπ.

Ο ρυθμός των περισσότερων ενζυματικών αντιδράσεων είναι ανάλογος της συγκέντρωσης του ενζύμου, τουλάχιστον στα πρώτα στάδια. Πέρα από τα αρχικά στάδια, ο ρυθμός των ενζυματικών αντιδράσεων μειώνεται.

Το ένζυμο σχηματίζει ένα σύμπλοκο με το υπόστρωμα, το οποίο διασπάται σε ένα ελεύθερο ένζυμο και το τελικό προϊόν της αντίδρασης:

όπου το Ε είναι ένα ένζυμο. S - υπόστρωμα? ES, σύμπλοκο ενζύμου-υποστρώματος. Το R είναι το τελικό προϊόν.

Η ποσότητα του υποστρώματος είναι πολύ μεγάλη σε σύγκριση με την ποσότητα του ενζύμου, και ως εκ τούτου η συγκέντρωση του υποστρώματος επηρεάζει πολύ τον ρυθμό των ενζυματικών αντιδράσεων. Εάν το υπόστρωμα περιέχεται σε σημαντική περίσσεια, τότε η ποσότητα του προϊόντος που σχηματίζεται είναι ανάλογη του χρόνου. Καθώς η συγκέντρωση του υποστρώματος μειώνεται, η ποσότητα του τελικού προϊόντος (P) που σχηματίζεται ανά μονάδα χρόνου μειώνεται.

Η παρουσία ενός ενζύμου σε ένα διάλυμα κρίνεται από τη δράση του. Έτσι, η παρουσία αμυλάσης στο σάλιο μπορεί να κριθεί από την ικανότητα του σάλιου να σακχαροποιεί το άμυλο, την παρουσία γαστρικής πεψίνης - από την ικανότητά του να διαλύει το ασπράδι του αυγού ή το ινώδες με επαρκή ταχύτητα.

Ρυθμίζοντας τη δραστηριότητα των ενζύμων δημιουργώντας μια κατάλληλη αντίδραση του περιβάλλοντος, είναι δυνατός ο έλεγχος του ρυθμού των αντιδράσεων που καταλύονται από αυτά, καθώς και η δραστηριότητα των ενζύμων που περιέχονται στα τρόφιμα, γεγονός που καθιστά δυνατή την εκτέλεση δραστηριοτήτων για αποθήκευση δημητριακών, πατάτας, φρούτων και λαχανικών, παραγωγή πλήθους προϊόντων (κρασί, τσάι κ.λπ.). .).

Ονοματολογία και ταξινόμηση ενζύμων

Στην αρχική περίοδο της ανάπτυξης του δόγματος των ενζύμων, τους δόθηκαν ονόματα χωρίς καθορισμένο σύστημα, σύμφωνα με τυχαία σημεία, σύμφωνα με το όνομα του υποστρώματος ή τον τύπο της καταλυόμενης αντίδρασης. Έτσι, το ένζυμο πεψίνη πήρε το όνομά του από την ελληνική λέξη "pepsis" - χωνεύω, παπαΐνη - από τον χυμό του φυτού παπάγιας, πλούσιου σε ένζυμο. Συνέβη ότι μεμονωμένοι συγγραφείς έδωσαν διαφορετικά ονόματα στο ίδιο ένζυμο.

Σε σχέση με την ταχεία ανάπτυξη της επιστήμης των ενζύμων - ζυμωτική το 1961, η μόνιμη επιτροπή ενζύμων στη Διεθνή Βιοχημική Ένωση ανέπτυξε μια σύγχρονη ονοματολογία και ταξινόμηση των ενζύμων. Σύμφωνα με αυτή την ταξινόμηση, το όνομα του ενζύμου αποτελείται από τη χημική ονομασία του υποστρώματος και το όνομα της αντίδρασης που διεξήχθη από το ένζυμο. Στη λατινική ονομασία της ρίζας του υποστρώματος στο οποίο δρα το ένζυμο (σακχαρόζη - σακχαρόζη), ή στο όνομα της διαδικασίας που καταλύεται από αυτό το ένζυμο (υδρόλυση - υδρολάσες), προστέθηκε τέλος"αζα". Μαζί με τις νέες ονομασίες για πολλά ένζυμα, έχουν διατηρηθεί και οι παλιές που έχουν καθιερωθεί σταθερά στην επιστημονική βιβλιογραφία (πεψίνη, θρυψίνη, παπαΐνη κ.λπ.).

Σύμφωνα με τη σύγχρονη ταξινόμηση, όλα τα ένζυμα χωρίζονται σε έξι τάξεις: οξειδορεδουκτάσες; τρανσφεράσες; υδρολάσες; λυάσες; ισομεράσες; λιγάσες (συνθετάσες) . Η ταξινόμηση των ενζύμων βασίζεται στη φύση της δράσης τους.

Κάθε κλάση υποδιαιρείται σε υποκλάσεις και κάθε υποκατηγορία σε ομάδες..

Οξειδορεδουκτάση

Αυτά είναι ένζυμα που καταλύουν αντιδράσεις οξειδοαναγωγής που εμφανίζονται σε ζωντανούς οργανισμούς. Οι αντιδράσεις οξείδωσης των ουσιών στους οργανισμούς συνοδεύονται πάντα από αντιδράσεις αναγωγής. Οι οξειδορεδουκτάσες διακρίνονται σε 14 υποκατηγορίες (η πιο εκτεταμένη κατηγορία ενζύμων).

Η οξείδωση προχωρά ως η διαδικασία απομάκρυνσης του υδρογόνου (ηλεκτρόνια) από το υπόστρωμα και η αναγωγή προχωρά ως η προσθήκη ατόμων υδρογόνου (ηλεκτρόνια) στον δέκτη. Αυτή η αντίδραση μπορεί να αναπαρασταθεί σχηματικά ως εξής:

AN 2 + B \u003d A + BH 2,

όπου το AN 2 είναι μια ουσία που δίνει το υδρογόνο της και ονομάζεται δότης. Το Β είναι μια ουσία που αφαιρεί το υδρογόνο και ονομάζεται δέκτης.

Μια ποικιλία ουσιών μπορούν να οξειδωθούν - υδατάνθρακες, λίπη, πρωτεΐνες, αμινοξέα, βιταμίνες κ.λπ.

Ο ρόλος των οξειδορεδουκτασών στους ζωντανούς ιστούς εκτελείται από εκτεταμένες ομάδες αφυδρογονάσες και οξειδάση , τα οποία ονομάζονται ανάλογα με το υπόστρωμα που οξειδώνουν. Έτσι, το ένζυμο που αφυδατώνει το μηλικό οξύ ονομάζεται μηλική αφυδρογονάση, η αφυδρογονωτική αιθυλική αλκοόλη ονομάζεται αφυδρογονάση αλκοόλης κ.λπ.

Στην κατηγορία των οξειδορεδουκτασών πρωταρχικής σημασίας έχουν οι αφυδρογονάσες που πραγματοποιούν την αντίδραση αφυδρογόνωσης. Όλες οι αφυδρογονάσες χωρίζονται σε δύο ομάδες : αναερόβιες και αερόβιες, που ονομάζονται οξειδάσες .

Αναερόβιες αφυδρογονάσεςείναι συγκεκριμένα ένζυμα που καταλύουν διάσπαση υδρογόνου από ορισμένες χημικές ουσίες και τη μεταφέρουν σε άλλα ένζυμα - φορείς του υδρογόνου. Αυτές οι αφυδρογονάσες είναι ένζυμα δύο συστατικών στα οποία το συνένζυμο διαχωρίζεται εύκολα από το πρωτεϊνικό τμήμα. Ως συνένζυμο Οι αναερόβιες αφυδρογονάσες μπορεί να περιλαμβάνουν δύο ουσίες - νικοτίνη-αμίδιο-αδενίνη-νουκλεοτίδιο ( ΠΑΝΩ ΑΠΟ ) ή φωσφορικό νουκλεοτίδιο νικοτίνης αμίδιο αδελινίνης ( NADP ). Και οι δύο αυτές ουσίες έχουν εξαιρετικά υψηλή οξειδοαναγωγική αντιδραστικότητα.

Υπάρχουν πολλές γνωστές αναερόβιες αφυδρογονάσες που καταλύουν την οξείδωση διαφόρων οργανικών ενώσεων. Έτσι, η γαλακτική αφυδρογονάση καταλύει την οξείδωση του γαλακτικού οξέος σε πυροσταφυλικό οξύ, η ισοκιτρική αφυδρογονάση καταλύει την οξείδωση του ισοκιτρικού οξέος σε οξαλοηλεκτρικό.

Στην ομάδα αερόβιες αφυδρογονάσες (οξειδάσες)περιλαμβάνουν ένζυμα που ως συνένζυμο περιλαμβάνεται βιταμίνη Β 2 , (ριβοφλαβίνη ), έτσι ονομάζονται αυτά τα ένζυμα φλαβίνη . Τα ένζυμα φλαβίνης είναι σε θέση να πάρουν υδρογόνο από την οξειδωμένη ουσία και να το μεταφέρουν σε άλλες ενώσεις ή ατμοσφαιρικό οξυγόνο:

2H 2 O 2 → 2H 2 O + O 2.

Λαμβάνοντας υδρογόνο από την οξειδωμένη ουσία και μεταφέροντάς το στο οξυγόνο του αέρα, η οξειδάση μπορεί ταυτόχρονα να σχηματίσει νερό ή υπεροξείδιο του υδρογόνου (H 2 O ή H 2 O 2). Αυτή η ομάδα ενζύμων περιλαμβάνει οξειδάση πολυφαινόλης, οξειδάση ασκορβικού και οξειδάση γλυκόζης.

Οξειδάση πολυφαινόληςείναι μια αερόβια αφυδρογονάση για την οποία Ο δέκτης υδρογόνου είναι αέριο οξυγόνο .

Δρα στις ο-διφαινόλες, τις πολυφαινόλες, τις τανίνες και την τυροσίνη. Η οξειδάση της πολυφαινόλης διανέμεται ευρέως στους μύκητες και στα ανώτερα φυτά, ειδικά στα φύλλα του πράσινου τσαγιού. Η δράση της οξειδάσης πολυφαινόλης εξηγεί το σκουρόχρωμο κόψιμο του πολτού φρούτων και λαχανικών, πατάτας, καθώς και το σκουρόχρωμο φρέσκο ​​φύλλο τσαγιού όταν στρίβει. Η οξειδάση της πολυφαινόλης παίζει σημαντικό ρόλο ως ενδιάμεσο στην αναπνοή των φυτών.

Ενζυμο υπεροξειδάση Μαζί με την οξειδάση της πολυφαινόλης και την οξειδάση του κυτοχρώματος, συμμετέχει ενεργά στις διαδικασίες της αναπνοής των φυτών και στις αντιδράσεις άμυνας των φυτών έναντι των φυτοπαθογόνων μικροοργανισμών των φυτών.

Η δραστική ομάδα της υπεροξειδάσης περιέχει σίδερο . Με τη βοήθεια του ενζύμου υπεροξειδάση με υπεροξείδιο του υδρογόνου και κάποια άλλα οργανικά υπεροξείδια, οξειδώνονται οργανικές ενώσεις. Η υπεροξειδάση σχηματίζει μια σύνθετη οργανική ένωση, ως αποτέλεσμα της οποίας το υπεροξείδιο ενεργοποιείται και αποκτά την ικανότητα να δρα ως δέκτης υδρογόνου:

Πολλές οργανικές ενώσεις αντιδρούν με το ατμοσφαιρικό οξυγόνο και σχηματίζουν υπεροξείδια. Τα υπεροξείδια σχηματίζονται ιδιαίτερα εύκολα όταν ενώσεις με ακόρεστους δεσμούς οξειδώνονται με οξυγόνο αέρα: καροτενοειδή, ακόρεστα λιπαρά οξέα και ορισμένοι υδρογονάνθρακες.

Ενζυμο καταλάση καταλύει τη διαδικασία διάσπασης του υπεροξειδίου του υδρογόνου σε νερό και οξυγόνο:

Η σύνθεση του μορίου της καταλάσης, όπως η υπεροξειδάση, περιλαμβάνει σίδερο . Ο κύριος σκοπός της καταλάσης στο σώμα είναι ότι καταστρέφει το υπεροξείδιο του υδρογόνου, το οποίο είναι επιβλαβές για τα κύτταρα, και σχηματίζεται κατά την αναπνοή.

Ενζυμο λιποξυγενάση καταλύει το σχηματισμό υπεροξειδίων και υδροϋπεροξειδίων κατά την οξειδωτική φθορά των λιπών.

Όπως φαίνεται από το σχ. 46, για τα περισσότερα συστήματα, μπορεί να διακριθεί μια χρονική περίοδος κατά την οποία το ποσοστό αποτυχίας είναι σταθερό:

λ(t) = λ = συνεχ.

Εάν το ποσοστό αστοχίας σε ένα δεδομένο χρονικό διάστημα είναι σταθερό και δεν είναι συνάρτηση του χρόνου, τότε σύμφωνα με την εξίσωση (3.64), η συνάρτηση αξιοπιστίας έχει τη μορφή

P(t) = e-λt. (3,70)

Αυτός ο εκθετικός νόμος χρησιμοποιείται πολύ ευρέως στη θεωρία αξιοπιστίας.

Προφανώς, ο κίνδυνος αποτυχίας λ σε αυτή την περίπτωση έχει την έννοια της σταθεράς ρυθμού αδρανοποίησης του ενζύμου k και σχετίζεται με μια ορισμένη φυσικοχημική διεργασία στην ενεργό θέση του ενζύμου, που οδηγεί στην απώλεια της καταλυτικής δραστηριότητας.

Έτσι, ο εκθέτης στην εξίσωση (3.70) επιτρέπει δύο ερμηνείες. Από την άποψη της χημικής κινητικής, αυτή είναι η σταθερά ρυθμού της μονομοριακής αντίδρασης της μετατροπής του ενζύμου Ε σε ανενεργή μορφή Ei, από την άποψη της θεωρίας αξιοπιστίας, είναι το ποσοστό αποτυχίας. Προφανώς, αυτές οι έννοιες είναι ισοδύναμες με φυσική έννοια και αντιπροσωπεύουν τη συχνότητα των στοιχειωδών πράξεων αδρανοποίησης των μορίων του ενζύμου.

Ο μέσος χρόνος λειτουργίας όλων των μορίων του καταλύτη, ο οποίος αδρανοποιείται σύμφωνα με τον εκθετικό νόμο, είναι ίσος με

T 0 = 1/k. (3,71)

Η εφαρμογή της θεωρίας της αξιοπιστίας καθιστά πολύ εύκολη την εξαγωγή μιας σειράς σημαντικών ποιοτικών συμπερασμάτων σχετικά με τα κινητικά πρότυπα αδρανοποίησης πολύπλοκων πολυενζυματικών συστημάτων. Οι εργασίες εξετάζουν τα κινητικά μοτίβα αδρανοποίησης πολυενζυμικών συστημάτων με την υπόθεση ότι καθένα από τα ένζυμα αδρανοποιείται σύμφωνα με έναν εκθετικό νόμο.

Ας εξετάσουμε ένα πολυενζυματικό σύστημα με τη συμμετοχή n ενζύμων που αδρανοποιούνται σύμφωνα με έναν εκθετικό νόμο. Για πολυενζυματικά συστήματα που μετατρέπουν το αρχικό υπόστρωμα στο τελικό προϊόν αντίδρασης, η αδρανοποίηση οποιουδήποτε από τα ένζυμα οδηγεί σε απώλεια της καταλυτικής λειτουργίας ολόκληρου του συστήματος. Εάν τα ένζυμα απενεργοποιηθούν ανεξάρτητα το ένα από το άλλο, η πιθανότητα λειτουργίας χωρίς αστοχία ολόκληρου του συστήματος ως συνόλου θα είναι ίση με το γινόμενο των πιθανοτήτων λειτουργίας χωρίς αστοχία κάθε ενζύμου στην αλυσίδα ξεχωριστά. Η συνάρτηση αξιοπιστίας έχει τη μορφή

P(t) = P 1 (t) ... P i ... P n (t). (3.72)

Εάν η αδρανοποίηση κάθε ενζύμου συμβεί με ρυθμό

P i (t) = e -λ i t , (3.73)

η αντικατάσταση της εξίσωσης (3.73) στην εξίσωση (3.72) οδηγεί στη συνάρτηση

Ο μέσος χρόνος λειτουργίας θα μοιάζει

(3.75)

Η μεγαλύτερη συνεισφορά στο άθροισμα (ο παρονομαστής αυτής της εξίσωσης) γίνεται από τις ταχύτερες διαδικασίες κινητικής αδρανοποίησης, και έτσι ο μέσος χρόνος λειτουργίας χωρίς αστοχία των πολυενζυμικών συστημάτων καθορίζεται από τη σταθερότητα των πιο ασταθών πρωτεϊνών. Εάν υπάρχει μια ασταθής πρωτεΐνη στην αλυσίδα των ενζύμων που αδρανοποιείται ταχύτερα από άλλες πρωτεΐνες του πολυενζυματικού συστήματος, η απενεργοποίηση αυτού του συγκεκριμένου ενζύμου θα εκδηλωθεί στην κινητική αδρανοποίησης ολόκληρου του συστήματος.

Ας εξετάσουμε ένα σύστημα ενζύμων που λειτουργούν παράλληλα, καταλύοντας την ίδια αντίδραση και αδρανοποιώντας με διαφορετικούς ρυθμούς. Για την περίπτωση αυθαίρετου αριθμού κλασμάτων ενζύμου που διαφέρουν ως προς τη δραστηριότητα και τη σταθερότητα, η ανάλυση της αντίστοιχης συνάρτησης αξιοπιστίας οδηγεί στην εξίσωση

(3.76)

όπου a j , λ j - αρχικές δραστηριότητες και σταθερές ρυθμού αδρανοποίησης κάθε κλάσματος του ενζύμου, αντίστοιχα. Το 0 είναι το άθροισμα των αρχικών δραστηριοτήτων ή της καταγεγραμμένης καταλυτικής δραστηριότητας του συστήματος την αρχική χρονική στιγμή.

Είναι σημαντικό να σημειωθεί ότι ο μέσος χρόνος λειτουργίας χωρίς αστοχία ενός συστήματος ενζύμων που λειτουργούν παράλληλα καθορίζεται από το πιο ενεργό (μεγαλύτερο a j) ή το πιο σταθερό (χαμηλότερο λ j) κλάσμα ενζύμου. Αυτό διακρίνει αυτό το σύστημα από ένα σύστημα καταλυτών που λειτουργούν διαδοχικά, στο οποίο η αξιοπιστία καθορίζεται από την πιο ασταθή πρωτεΐνη.

Τα ένζυμα που συνδυάζονται σε συστήματα και πραγματοποιούν μια αλυσίδα διαδοχικών μετασχηματισμών υποστρωμάτων, στη γενική περίπτωση, έχουν διαφορετική αντίσταση στα αποτελέσματα απενεργοποίησης. Εξαιτίας αυτού, στη διαδικασία αδρανοποίησης του πολυενζυματικού συστήματος, μπορεί να συμβεί αλλαγή στο περιοριστικό βήμα. Φανταστείτε ότι το πιο αργό ένζυμο, ο ρυθμός αντίδρασης με το οποίο καθορίζει τη δραστηριότητα ολόκληρου του συστήματος στο σύνολό του, είναι αρκετά σταθερό. Σε αυτή την περίπτωση, εάν ένα από τα ένζυμα στην αλυσίδα χάσει γρήγορα τη δραστηριότητά του, δημιουργείται μια κατάσταση όταν ο ρυθμός της διαδικασίας καθορίζεται από τη δραστηριότητα αυτού του συγκεκριμένου, πιο ασταθούς ενζύμου. Έτσι, καθώς το σύστημα απενεργοποιείται, αλλάζει το βήμα περιορισμού του ρυθμού. Αυτό θα πρέπει να επηρεάσει την κινητική της αδρανοποίησης.

Θεωρήστε μια γραμμική πολυενζυματική αλυσίδα. Σύμφωνα με την ανάλυση, υπό ορισμένες συνθήκες, ο σταθερός ρυθμός της διαδικασίας που περιλαμβάνει n ένζυμα περιγράφεται από την εξίσωση

(3.77)

όπου [S] 0 - αρχική συγκέντρωση του πρώτου υποστρώματος. υ i , K i - μέγιστη ταχύτητα και σταθερά Michaelis κάθε τμήματος της αλυσίδας. Ας εξετάσουμε την περίπτωση όταν υπάρχουν δύο ένζυμα στην αλυσίδα που έχουν μέγιστες και συγκρίσιμες κινητικές παραμέτρους K i /υ i . Εάν η τιμή της παραμέτρου K i /υ i για τα υπόλοιπα ένζυμα της αλυσίδας είναι σημαντικά μικρότερη από την τιμή αυτής της παραμέτρου για δύο ένζυμα, η εξίσωση σταθερού ρυθμού θα έχει τη μορφή

(3.78)

όπου οι δείκτες i και j χαρακτηρίζουν τις παραμέτρους κάθε ενζύμου.

Ας υποθέσουμε ότι η αδρανοποίηση και των δύο ενζύμων συμβαίνει σύμφωνα με έναν εκθετικό νόμο, δηλαδή, κάθε ένζυμο αδρανοποιείται με σταθερό ρυθμό αστοχίας λ i και λ j . Η συνάρτηση αξιοπιστίας έχει τη μορφή

(3.79)

όπου A i = k γάτα, i 0 .

Η κινητική συμπεριφορά του συστήματος κατά την απενεργοποίηση καθορίζεται από την αναλογία των κινητικών παραμέτρων

(3.80)

και τη διαφορά στα ποσοστά αποτυχίας των δύο ενζύμων. Ας εξετάσουμε τις τρεις πιο σημαντικές ειδικές περιπτώσεις:

1. Τα ποσοστά αποτυχίας και των δύο ενζύμων στην αλυσίδα είναι ίσα

λi = λj (3,81)

Η συνάρτηση αξιοπιστίας έχει τη μορφή

P(t) = e -λ i t .(3.82)

Η κινητική της διαδικασίας καθορίζεται από το ποσοστό αποτυχίας οποιουδήποτε από τα ένζυμα, ανεξάρτητα από το ποιο ένζυμο περιορίζει τον ρυθμό της πολυενζυματικής αντίδρασης. Αυτή είναι η πιο απλή περίπτωση.

2. Η διαδικασία περιορίζεται από το ένζυμο j της αλυσίδας, το οποίο αδρανοποιείται πολύ πιο γρήγορα από τα άλλα. Πληροί τις προϋποθέσεις

α = (A i /K i)/(A j /K j) >> 1; λ i

Η συνάρτηση αξιοπιστίας δίνεται από την εξίσωση

P(t) \u003d e -λ j t. (3,84)

Η κινητική της αδρανοποίησης του συστήματος είναι εκθετική. Η αξιοπιστία και ο μέσος χρόνος λειτουργίας του συστήματος καθορίζονται από το ποσοστό αστοχίας του ενζύμου περιορισμού του ρυθμού.

αποτελέσματα αναζήτησης

Βρέθηκαν αποτελέσματα: 25841 (0,82 δευτ.)

Ελεύθερη πρόσβαση

Περιορισμένη πρόσβαση

Καθορίζεται η ανανέωση άδειας

1

ΠΡΩΤΕΪΝΙΚΟΙ ΑΝΑΣΤΟΛΕΙΣ ΠΡΩΤΕΟΛΙΤΙΚΩΝ ΕΝΖΥΜΩΝ ΠΕΡΙΛΗΨΗ ΔΙΣ. ... ΙΑΤΡΟΙ ΒΙΟΛΟΓΙΚΩΝ ΕΠΙΣΤΗΜΩΝ

Ο σκοπός αυτής της εργασίας είναι να μελετήσει τους λεπτούς μηχανισμούς της αντίδρασης πρωτεάσης-αναστολέα. Είναι εξαιρετικά σημαντικό τόσο από θεωρητική όσο και πρακτική άποψη να μελετηθούν οι βιολογικές λειτουργίες των αναστολέων πρωτεόλυσης, ειδικά σε ανώτερα φυτά, καθώς και να μελετηθούν οι δυνατότητες χρήσης ακινητοποιημένων πρωτεϊνικών αναστολέων ως βιοειδικών ροφητών για την απομόνωση πρωτεολυτικών ενζύμων από διάφορα αντικείμενα με χρωματογραφία συγγένειας.

Ωστόσο, η επαναλαμβανόμενη επεξεργασία του ενζύμου με οξικό ανυδρίτη οδηγεί σε πλήρη αδρανοποίηση.<...>Η τιμή των υπολειμμάτων που αποτελούν το καταλυτικό κέντρο των ενζύμων.<...>Ελεύθερο ένζυμο 2. Ένζυμο + εκχύλισμα 3. Ένζυμο * pH 7,6 4.<...>η διαδικασία χορήγησης ή αποθήκευσης μπορεί: να οδηγήσει στο σχηματισμό τροποποιημένων μορφών ενζύμων ή στην αδρανοποίησή τους<...>(Oteuka, Price, I974; Prlngle . . 1975) Στην εργαστηριακή πρακτική: για την αδρανοποίηση σχετικών πρωτεασών

2

ΤΑ ΠΕΠΤΙΔΙΑ ΚΑΙ Η ΑΛΛΗΛΕΠΙΔΡΑΣΗ ΤΟΥΣ ΜΕ ΤΙΣ ΣΥΝΘΕΤΑΣΕΣ ΑΜΙΝΟΑΚΙΛΗΣ-RNA ΠΕΡΙΛΗΨΗ ΔΙΣ. ... ΥΠΟΨΗΦΙΟΣ ΒΙΟΛΟΓΙΚΩΝ ΕΠΙΣΤΗΜΩΝ

Μ.: ΚΡΑΤΙΚΟ ΠΑΝΕΠΙΣΤΗΜΙΟ ΜΟΣΧΑΣ ΜΕ ΤΟ ΟΝΟΜΑ M. V. LOMONOSOV

συμπεράσματα. 1. Τα ενζυματικά υδρολύματα διαφόρων πρωτεϊνών έχουν διεγερτική δράση στην ανάπτυξη του μικροοργανισμού Z. cassi. Το μέγεθος της διεγερτικής δράσης εξαρτάται τόσο από τον τύπο της πρωτεΐνης όσο και από τη φύση του ενζύμου που εκτελεί την υδρόλυση.

Η αντίδραση προχωρά σύμφωνα με το ακόλουθο σχήμα. ένζυμο + AT9*I0OC-CH(III)-R ^ * ένζυμο -AMP-OS-CHM)-/?<...>JpH-5-ένζυμο j δευκίνη/md 1 j πριν από την επώαση· μετά μέσα· Υδρόλυση I !<...>Τ2 ζεύγη ενζύμων ενεργοποίησης.<...>/επιρροή συγκέντρωσης υποστρώματος, ένζυμο, AT$ και Mch, ειδικότητα υποστρώματος/.<...>"Η φύση των πεπτιδασών που περιέχονται σε παρασκευάσματα ενζύμων pH-5 από ήπαρ αρουραίου".

3

ΑΠΟΜΟΝΩΣΗ ΚΑΙ ΧΑΡΑΚΤΗΡΙΣΤΙΚΑ ΤΩΝ ΕΝΔΟΝΟΥΚΛΕΑΣΩΝ ΠΕΡΙΟΡΙΣΜΟΥ ΕΙΔΙΚΩΝ ΤΟΠΟΘΕΣΙΑΣ ΑΠΟ ΚΥΑΝΟΒΑΚΤΗΡΙΑ ΣΤΟΝ ΝΟΡΜΟ ΚΑΙ ΣΤΗΝ ΙΟΙΚΗ ΛΟΙΜΩΞΗ ΠΕΡΙΛΗΨΗ ΔΙΣ. ... ΥΠΟΨΗΦΙΟΣ ΒΙΟΛΟΓΙΚΩΝ ΕΠΙΣΤΗΜΩΝ

ΤΑΓΜΑ ΤΟΥ ΛΕΝΙΝ ΚΑΙ ΤΟ ΤΑΓΜΑ ΤΗΣ ΦΙΛΙΑΣ ΤΩΝ ΛΑΩΝ ΑΚΑΔΗΜΙΑ ΕΠΙΣΤΗΜΩΝ ΤΗΣ ΟΥΚΡΑΝΙΚΗΣ ΣΣΔ

Στόχος της εργασίας μας ήταν να μελετήσουμε ορισμένες πτυχές της αλληλεπίδρασης του λοιμογόνου κυανοφάγου N-2 με κύτταρα του ετεροκυστικού νηματώδους κυανοβακτηρίου Nortoclinckia, τεμ. Rlenk 387/7. Ταυτόχρονα, η κύρια προσοχή δόθηκε στη μελέτη των κυτταρικών και επαγόμενων από ιούς περιοριστικών ενζύμων και στην ενζυματική υδρόλυση του DNA του ξενιστή κατά τη διάρκεια της μόλυνσης.

Ωστόσο, το πρόβλημα της αναζήτησης νέων ενζύμων δεν έχει χάσει τη σημασία του.<...>Προσδιορίστε τις θέσεις αναγνώρισης και το σημείο κοπής των καθαρισμένων περιοριστικών ενζύμων. τέσσερις.<...>Καθιερώθηκαν θέσεις αναγνώρισης και για το ένζυμο Nil 387/7 I, ένα σημείο αποκοπής.<...>και 0,7-0,82 Μ NaCl για άλλο ένζυμο.<...>«Μέθοδοι παρασκευής, ανάλυσης και χρήσης ενζύμων». Jurmala, 1990. S. 4 2 . 5 . Melnik.A.I.

4

ΤΑ Τ-ΛΕΜΦΟΚΥΤΤΑΡΑ ΣΤΗΝ ΑΠΟΚΑΤΑΣΤΑΣΗ ΤΗΣ ΑΝΑΠΑΡΑΓΩΓΙΚΗΣ ΛΕΙΤΟΥΡΓΙΑΣ ΣΤΙΣ ΑΓΕΛΑΔΕΣ ΜΕΤΑ ΤΟΝ ΓΟΝΑΚΟ ΠΕΡΙΛΗΨΗ ΔΙΣ. ... ΥΠΟΨΗΦΙΟΣ ΒΙΟΛΟΓΙΚΩΝ ΕΠΙΣΤΗΜΩΝ

ΠΑΝΡΩΣΙΚΗ ΚΡΑΤΙΚΗ ΕΠΙΣΤΗΜΟΝΙΚΗ ΕΡΕΥΝΑ

Ο στόχος αυτής της εργασίας ήταν να προσδιοριστεί η πιθανή ύπαρξη άμεσης αντιβακτηριακής δράσης σε λεμφοκύτταρα Τ βοοειδών έναντι εξωκυτταρικών παθογόνων. μελέτη του ανοσοπροστατευτικού ρόλου των Τ-λεμφοκυττάρων στην αποκατάσταση της αναπαραγωγικής λειτουργίας στις αγελάδες μετά τον τοκετό, καθώς και διευκρίνιση της δυνατότητας μείωσης του χρόνου αποκατάστασης αυτής της λειτουργίας με την ενεργοποίηση της τοπικής ανοσίας των ιστών της μήτρας.

αριθμός πρώτης γονιμοποίησης 7 6% 50,0±13,3 40,1±12,6 ανά 90 ημέρες. αριθμός 12 11% 85,8±9,3 73,3111,4 "απενεργοποίηση<...>αριθμός πρώτης γονιμοποίησης 23 16% 53,5±7,6 42,1±8,0 ανά 90 ημέρες. αριθμός 39 23% 90,7±4,4* 71,1±7,4* απενεργοποίηση

5

ΑΝΑΠΤΥΞΗ ΝΕΩΝ ΜΕΘΟΔΩΝ ΣΤΑΘΕΡΟΠΟΙΗΣΗΣ ΚΑΙ ΕΛΕΓΧΟΥ ΚΡΑΣΙΩΝ ΠΕΡΙΛΗΨΗ ΔΙΣ. ... ΙΑΤΡΟΙ ΤΕΧΝΙΚΩΝ ΕΠΙΣΤΗΜΩΝ

ΠΑΝΣΥΝΩΜΑΤΙΚΕΣ ΤΑΞΕΙΣ ΕΡΓΑΣΙΑΣ ΚΟΚΚΙΝΟ ΛΑΒΟ ΕΠΙΣΤΗΜΟΝΙΚΟ ΕΡΕΥΝΗΤΙΚΟ ΙΝΣΤΙΤΟΥΤΟ ΟΙΝΟΠΟΙΗΣΗΣ ΚΑΙ ΑΜΠΕΛΟΥ «ΜΑΓΚΑΡΑΧ»

Σκοπός. Μεθοδολογικά, η λύση στο πρόβλημα της σταθεροποίησης του κρασιού βασίστηκε σε μια συστηματική προσέγγιση για την αξιολόγηση της πιθανής αστάθειας των οίνων σε ορισμένους τύπους θολότητας και της περίπλοκης εκδήλωσής τους, ακολουθούμενη από την ανάπτυξη νέων μεθόδων σταθεροποίησης κρασιού από αυτή τη βάση δεδομένων.

1967), στο All-Union Sozetsanip σχετικά με τη βιοσύνθεση ενζύμων από μικροοργανισμούς και τη χρήση τους στη λαϊκή<...>Όταν η περιεκτικότητα σε καλύμματα στο μέσο είναι 20–30 mg/ημέρα, η δραστηριότητα του ενζύμου μειώνεται στο μισό.<...>ένζυμα.<...>Κατά τη διάρκεια 21 ημερών συνεχούς λειτουργίας του αντιδραστήρα, η δραστηριότητα του ενζύμου μειώθηκε στο μισό.<...>ΟΠΩΣ ΚΑΙ. 536192 (ΕΣΣΔ) Μέθοδος ακινητοποίησης ενζύμου (Pavlenko H.

6

B-GLUCOSIDASE FUNGI GEETRIOHWIS CAADIDNE 3C ΠΕΡΙΛΗΨΗ ΔΙΣ. ... ΥΠΟΨΗΦΙΟΣ ΒΙΟΛΟΓΙΚΩΝ ΕΠΙΣΤΗΜΩΝ

Μ.: ΑΚΑΔΗΜΙΑ ΕΠΙΣΤΗΜΩΝ ΤΗΣ ΕΣΣΔ ΤΑΓΓΜΑ ΛΕΝΙΝ ΙΝΣΤΙΤΟΥΤΟ ΒΙΟΧΗΜΕΙΑΣ ΜΕ ΤΟ ΟΝΟΜΑ Α. Ν. ΜΠΑΧ

Σκοπός και στόχοι της μελέτης. Στόχος αυτής της εργασίας ήταν η μελέτη πολλαπλών μορφών β-γλυκοσιδάσης στο βιομηχανικό ενζυμικό παρασκεύασμα «Cellocandin I 10x», που λαμβάνεται από το διήθημα του υγρού καλλιέργειας του μύκητα που αποσυντίθεται σε κυτταρίνη Geotrichura oandidum 3C.

μόριο ενζύμου, η σύνθεση του υδατανθρακικού συστατικού του μορίου.<...>Η απόδοση του ενζύμου ήταν περίπου 9% όσον αφορά τη δραστικότητα και 0,13? από πρωτεΐνη.<...>Το απομονωμένο ένζυμο είναι κρυφό /3-gdg.osidazo£: το ένζυμο δεν απαγκίστρωσε τον πολυσακχαρίτη (arabogdEzuroEoxylan<...>Vtsroo Bseeyazn. com. lo ένζυμα γακροοργανισμοί. Μινσκ, 1978, Οκτώβριος, περίληψη. έκθεση, σελ. 76.4.<...>«Μέθοδοι λήψης ενζύμων υψηλής καθαρότητας». - Vilnius, 1973, toe. ντοκλ., σ.94-95. 5.

7

ΑΠΟΤΕΛΕΣΜΑΤΙΚΟΤΗΤΑ ΧΡΗΣΗΣ ΒΙΟΧΗΜΙΚΩΝ ΔΕΙΚΤΩΝ ΑΙΜΑΤΟΣ ΣΤΗΝ ΑΞΙΟΛΟΓΗΣΗ ΤΩΝ ΠΟΙΟΤΗΤΩΝ ΕΚΤΡΟΦΗΣ ΚΡΙΩΝ ΤΗΣ ΦΥΣΗΣ ΚΑΡΑΚΟΥΛ ΠΕΡΙΛΗΨΗ ΔΙΣ. ... ΥΠΟΨΗΦΙΟΣ ΓΕΩΠΟΝΙΚΩΝ ΕΠΙΣΤΗΜΩΝ

ΠΑΝΣΩΜΑΤΙΚΟ ΕΠΙΣΤΗΜΟΝΙΚΟ ΕΡΕΥΝΗΤΙΚΟ ΙΝΣΤΙΤΟΥΤΟ ΚΤΗΝΟΤΡΟΦΗΣ

Σκοπός αυτής της μελέτης είναι να αναπτύξει μια επιστημονικά βασισμένη μέθοδο για την αξιολόγηση της ποιότητας των απογόνων των προβάτων Karakul επιλέγοντας ζώα σύμφωνα με τη βιοχημική τους προσωπικότητα.

Πριν από τον προσδιορισμό της δραστηριότητας των ενζύμων<...>Από αυτές, 6 κεφαλές με υψηλή δραστικότητα του ενζύμου ασπαρτική αμινοτρανσφεράση, 6 κεφαλές με μέσο και 6 κεφαλές<...>Η δραστηριότητα των ενζύμων του αίματος του κριού εξαρτιόταν επίσης από την ηλικία των χασμουρητών.<...>Ενζυμική δραστηριότητα<...>Σημάδια τεριέ της ανάπτυξης των προβάτων karakul, τα οποία μπορούν να αποδοθούν στην έννοια των ασπαρτικών ενζύμων

8

ΣΥΜΒΑΤΟΤΗΤΑ ΤΩΝ ΓΟΝΙΔΙΩΜΑΤΩΝ ΟΡΙΣΜΕΝΩΝ ΤΥΠΩΝ ΤΕΤΡΑΠΛΟΕΙΔΗΣ ΚΑΙ ΤΕΞΑΠΛΟΕΙΔΟΥ ΣΙΤΑΡΙΟΥ ΜΕ ΤΟ ΚΥΤΤΑΡΟΠΛΑΣΜΑ ΤΟΥ Τ. ΤΙΜΟΦΕΒΗ ΠΕΡΙΛΗΨΗ ΔΙΣ. ... ΥΠΟΨΗΦΙΟΣ ΒΙΟΛΟΓΙΚΩΝ ΕΠΙΣΤΗΜΩΝ

Μ.: ΤΑΞΗ ΤΟΥ ΛΕΝΙΝ ΜΟΣΧΑΣ ΚΑΙ ΤΟ ΤΑΓΜΑ ΤΗΣ ΕΡΓΑΣΙΑΣ ΚΟΚΚΙΝΟ ΛΑΜΟ ΓΕΩΡΓΙΚΗ ΑΚΑΔΗΜΙΑ ΜΕ ΤΟ ΟΝΟΜΑ ΤΟΥ K. A. TIMIRYAZEV

Στόχοι: 1. Να μελετήσει τη συμβατότητα των γονιδιωμάτων ορισμένων ειδών εξαπλοειδούς και τετραπλοειδούς σίτου με το κυτταρόπλασμα του T. timopheevi και ταυτόχρονα να προσπαθήσει να απομονώσει την επίδραση των αλληλεπιδράσεων των ίδιων των γονιδιωμάτων. 2. Να μελετήσει τη μείωση και τη μικροσπορογένεση σε γόνιμες μορφές και μορφές που λαμβάνονται από τη διασταύρωση. Προβολή γραμμής Χ CMS. 3. Πραγματοποιήστε κυτταροχημική μελέτη των γεννητικών οργάνων των γόνιμων μορφών και των στείρων αναλόγων τους (στην περίπτωση της αποστειρωτικής δράσης του κυτταροπλάσματος T. timopheevi) σε ορισμένα είδη σίτου.

1,0 1,5 2,0 1,0. 1.5 1.2 1.1 Copyright JSC "Central Design Bureau "BIBCOM" & LLC "Agency Book-Service" Ενζυμική δραστηριότητα<...>Ένζυμα.<...>ένζυμα.<...>Η ενζυμική δραστηριότητα προσδιορίστηκε στη γύρη, τις ωοθήκες και το στίγμα. Υπεροξειδάση.<...>Η μείωση της περιεκτικότητας σε έναν αριθμό ουσιών και ενζύμων στις ωοθήκες και τα στίγματα των υπερών αποστειρωμένων μορφών σίτου είναι

9

ΣΥΓΚΡΙΤΙΚΑ ΣΤΟΙΧΕΙΑ ΓΙΑ ΤΗ ΔΡΑΣΤΗΡΙΟΤΗΤΑ ΟΡΙΣΜΕΝΩΝ ΓΛΥΚΟΛΙΤΙΚΩΝ ΕΝΖΥΜΩΝ ΣΕ ΣΠΕΡΜΑ ΤΑΥΔΟΥ ΚΑΙ ΚΑΠΟΥΡΟΥ ΠΕΡΙΛΗΨΗ ΔΙΣ. ... ΥΠΟΨΗΦΙΟΣ ΒΙΟΛΟΓΙΚΩΝ ΕΠΙΣΤΗΜΩΝ

ΖΩΟΚΤΗΝΙΑΤΡΙΚΟ ΙΝΣΤΙΤΟΥΤΟ LVIV

Αυτή η εργασία παρουσιάζει τα αποτελέσματα μιας συγκριτικής μελέτης της δράσης της τριφωσφατάσης αδενοσίνης, της φωσφοεξοϊσομεράσης, της φωσφογλυκομουτάσης, της αλδολάσης και της φρουκτόζης-1,6-διφωσφατάσης στο σπέρμα βοοειδών και κάπρου, καθώς και την επίδραση του τρόπου σεξουαλικής εκμετάλλευσης των παραγωγών τη δραστηριότητα των ενζύμων που μελετήθηκαν.

Η κατανομή των ενζύμων μεταξύ των γεννητικών κυττάρων και του πλάσματος δεν είναι επίσης η ίδια.<...>Αυτό το ένζυμο βρίσκεται στο σπέρμα και στα δύο είδη ζώων.<...>(Το P του ενζύμου μειώθηκε.<...>Η υψηλή περιεκτικότητα του ενζύμου ATP-ase σε 10.<...>Επίδραση της ινσουλίνης στη δραστηριότητα ορισμένων ενζύμων στο σπέρμα ταύρου.

10

ΑΝΑΓΝΩΡΙΣΗ ΚΑΙ ΟΡΙΣΜΕΝΑ ΧΑΡΑΚΤΗΡΙΣΤΙΚΑ ΤΟΥ ΠΡΩΤΕΟΛΙΤΙΚΟΥ ΣΥΜΠΛΟΚΟΥ ΤΩΝ ΑΚΤΙΝΟΜΥΚΗΤΩΝ ΠΕΡΙΛΗΨΗ ΔΙΣ. ... ΥΠΟΨΗΦΙΟΣ ΒΙΟΛΟΓΙΚΩΝ ΕΠΙΣΤΗΜΩΝ

Στόχοι εργασίας. Αυτή η εργασία είναι αφιερωμένη στη μελέτη ορισμένων χαρακτηριστικών του πρωτεολυτικού συμπλέγματος των ακτινομυκήτων

.; :" Αυτά τα ένζυμα παίζουν τον πιο σημαντικό ρυθμιστικό ρόλο στο συντονισμό της κυκλοφορίας (διάσπαση £r=5 σύνθεση<...>";. "Οι πηγές των ενζύμων είναι λαϊκές ""v7;>^ ".;"." -" .<...>Ο προκαταρκτικός καθαρισμός του συμπλόκου ενζύμου μαγειρέματος γάλακτος πραγματοποιήθηκε σύμφωνα με τη γενικά αποδεκτή μέθοδο<...>Η βέλτιστη τιμή pH για την εκδήλωση της " .-.: ενζυμική δραστηριότητα . . " " " " " " " .<...>τα εργαστήρια actinomy-.;..^, όπως παρόμοια ένζυμα άλλων μικροοργανισμών, είχαν μεγαλύτερα διαστήματα

11

ΒΙΟΛΟΓΙΚΗ ΔΡΑΣΤΗΡΙΟΤΗΤΑ ΤΩΝ ΣΩΔΥ-ΠΟΔΖΟΛΙΚΩΝ ΕΔΑΦΩΝ ΚΑΙ ΟΙ ΑΛΛΑΓΕΣ ΤΗΣ ΥΠΟ ΤΗΝ ΕΠΙΡΡΟΗ ΤΥΦΡΩΝ-ΟΡΥΚΤΩΝ ΜΕΙΓΜΑΤΩΝ ΠΕΡΙΛΗΨΗ ΔΙΣ. ... ΥΠΟΨΗΦΙΟΣ ΓΕΩΠΟΝΙΚΩΝ ΕΠΙΣΤΗΜΩΝ

ΑΓΡΟΤΙΚΗ ΑΚΑΔΗΜΙΑ ΛΕΥΚΟΡΩΣΙΑΣ ΕΡΓΑΣΙΑΣ ΚΟΚΚΙΝΟ ΠΑΝΟ

ΒΙΟΛΟΓΙΚΗ ΔΡΑΣΤΗΡΙΟΤΗΤΑ ΤΥΡΦΩΝ-ΠΟΔΖΟΛΙΚΩΝ ΕΔΑΦΩΝ ΚΑΙ ΟΙ ΑΛΛΑΓΕΣ ΤΗΣ ΥΠΟ ΤΗΝ ΕΠΙΡΡΟΗ ΤΥΦΡΩΝ-ΟΡΥΚΤΩΝ ΜΕΙΓΜΑΤΩΝ

Η εξάρτηση της δραστηριότητας των ενζύμων του εδάφους από τις περιβαλλοντικές συνθήκες Η δραστηριότητα των ενζύμων εξαρτάται από διάφορους παράγοντες<...>Σε αυτό, μια από τις χαρακτηριστικές ιδιότητες των ενζύμων, η αστάθεια, βρίσκει την έκφρασή της.<...>Ωστόσο, εάν για τα ένζυμα του οργανισμού αυτές οι εξαρτήσεις έχουν αποσαφηνιστεί πλήρως, τότε για τα ένζυμα του εδάφους<...>Οι περιβαλλοντικές συνθήκες έχουν σημαντικό αντίκτυπο στη δραστηριότητα των ενζύμων στο έδαφος.<...>Αντίθετα, η μείωση της υγρασίας του εδάφους οδηγεί σε μείωση της δραστηριότητας των ενζύμων του.

12

ΦΥΣΙΟΛΟΓΙΚΗ ΕΚΤΕΛΕΣΗ ΤΟΥ ΣΥΝΔΥΑΣΜΟΥ ΦΟΛΙΚΗΣ ΛΙΠΑΝΣΗΣ ΑΓΡΟΤΙΚΩΝ ΦΥΤΩΝ ΜΕ ΤΟ ΧΗΜΙΚΟ ΒΟΤΑΝΙΣΜΟ ΤΟΥΣ (ΜΕΣΑ ΤΟ ΠΑΡΑΔΕΙΓΜΑ ΤΟΥ ΚΑΛΑΜΠΟΚΙΟΥ ΚΑΙ ΤΟΥ ΚΕΧΡΙΟΥ) ΠΕΡΙΛΗΨΗ ΔΙΣ. ... ΥΠΟΨΗΦΙΟΣ ΒΙΟΛΟΓΙΚΩΝ ΕΠΙΣΤΗΜΩΝ

Κάναμε μια προσπάθεια να μελετήσουμε τη φυσιολογική βάση του συνδυασμού της διαφυλλικής τροφοδοσίας των γεωργικών φυτών με τη χημική τους βοτάνιση σε στενή σύνδεση με θέματα βιοχημείας, βιοφυσικής και φυτικής παραγωγής. Η παρούσα διατριβή είναι αφιερωμένη στη θεωρία και την πρακτική της κοινής χρήσης ορυκτών (λιπάσματα και ζιζανιοκτόνα σε καλλιέργειες καλαμποκιού και κεχρί).

13,9 14,8 100 135,1 143,3 152,6 Πειράματα έχουν δείξει επίσης αύξηση της δραστηριότητας άλλων αναπνευστικών ενζύμων<...>Στα πειράματά μας, η ένταση της αναπνοής αντιστοιχούσε, κατά κανόνα, στη δραστηριότητα των οξειδωτικών ενζύμων<...>Στο μέλλον, η δραστηριότητα αυτών των ενζύμων αυξάνεται: Προσθήκη αζωτούχου λιπάσματος στο ζιζανιοκτόνο διάλυμα<...>μαλακώνει την αρχική δράση του 2,4-διχλωροφαινοξυοξικού οξέος στη δραστηριότητα των οξειδωτικών ενζύμων<...>φυτά: «ανταλλαγή νερού, φωτοσύνθεση, σύνθεση φυτοχρωμάτων, αναπνοή και δραστηριότητα ορισμένων οξειδωτικών ενζύμων

13

ΟΡΙΣΜΕΝΟΙ ΔΕΙΚΤΕΣ ΜΕΤΑΒΟΛΙΣΜΟΥ ΥΔΑΤΑΝΘΡΑΚΩΝ ΣΤΟ ΠΗΓΟΝΙ ΑΝΑΛΟΓΑ ΜΕ ΤΗΝ ΗΛΙΚΙΑ ΚΑΙ ΤΗ ΦΥΣΙΟΛΟΓΙΚΗ ΚΑΤΑΣΤΑΣΗ ΤΟΥ ΟΡΓΑΝΙΣΜΟΥ ΠΕΡΙΛΗΨΗ ΔΙΣ. ... ΥΠΟΨΗΦΙΟΣ ΒΙΟΛΟΓΙΚΩΝ ΕΠΙΣΤΗΜΩΝ

ΖΩΟΚΤΗΝΙΑΤΡΙΚΟ ΙΝΣΤΙΤΟΥΤΟ ΧΑΡΚΟΦ

Αυτή η εργασία παρουσιάζει τα αποτελέσματα μελετών ορισμένων πτυχών του μεταβολισμού των υδατανθράκων σε ρωσικά λευκά κοτόπουλα στο τέλος της εμβρυογένεσης και κατά τη διάρκεια μιας σχετικά μεγάλης περιόδου της μεταγεννητικής οντογένεσής τους.

Ηλικιακή δυναμική του περιεχομένου, οι κύριοι μεταβολίτες υδατανθράκων και η δραστηριότητα των ενζύμων υδατανθράκων<...>Η ανταλλαγή υδατανθράκων στον ωαγωγό, καθώς και η δραστηριότητα των αντίστοιχων ενζύμων στο<...>Η ενζυμική δραστηριότητα εκφράστηκε ως μg φωσφόρου ανά 100 mg ιστού.<...>Έτσι, κατά την περίοδο της εμβρυογένεσης, η δραστηριότητα του ενζύμου είναι συγκριτικά χαμηλή.<...>Είναι γνωστό. ότι αυτό το ένζυμο παίζει ρόλο και στη σύνθεση του γλυκογόνου./. .

14

ΜΕΘΟΔΟΙ ΧΗΜΙΚΗΣ ΑΝΟΣΟΠΟΙΗΣΗΣ ΤΟΥ ΚΑΠΝΟΥ ΣΤΗ ΜΑΥΡΗ ΡΙΖΑ ΣΗΠΙΑ ΠΕΡΙΛΗΨΗ ΔΙΣ. ... ΥΠΟΨΗΦΙΟΣ ΒΙΟΛΟΓΙΚΩΝ ΕΠΙΣΤΗΜΩΝ

ΧΑΡΚΙΒ ΤΑΓΜΑ ΕΡΓΑΣΙΑΣ ΚΟΚΚΙΝΟ ΛΑΒΟ ΓΕΩΡΓΙΚΟ ΙΝΣΤΙΤΟΥΤΟ ΜΕ ΤΟ ΟΝΟΜΑ V. V. DOKUCHAEV

ΜΕΘΟΔΟΙ ΧΗΜΙΚΗΣ ΑΝΟΣΟΠΟΙΗΣΗΣ ΤΟΥ ΚΑΠΝΟΥ ΣΕ ΜΑΥΡΗ ΣΗΠΙΑ ΡΙΖΩΝ

Η θεραπεία πριν από τη σπορά ενεργοποιεί τα ένζυμα VV στα φυτά, «τα οποία» επηρεάζουν θετικά «την πορεία<...>Όταν επηρεάζεται από τη μαύρη σήψη των ριζών, υπάρχει μια αλλαγή στη δραστηριότητα των αναπνευστικών ενζύμων στα φυτά.

15

ΓΛΥΚΟΓΟΝΟΦΩΣΦΟΡΙΛΑΣΗ ΜΥΩΝ ΚΟΥΚΕΛΙΟΥ - ΤΕΤΑΡΤΟΓΡΑΦΙΚΗ ΔΟΜΗ ΚΑΙ ΡΥΘΜΙΣΤΙΚΕΣ ΙΔΙΟΤΗΤΕΣ ΠΕΡΙΛΗΨΗ ΔΙΣ. ... ΙΑΤΡΟΙ ΒΙΟΛΟΓΙΚΩΝ ΕΠΙΣΤΗΜΩΝ

Μ.: ΤΑΓΜΑ ΛΕΝΙΝ ΙΝΣΤΙΤΟΥΤΟ ΒΙΟΧΗΜΕΙΑΣ ΜΕ ΤΟ ΟΝΟΜΑ Α. Ν. ΜΠΑΧ

Στην παρούσα μελέτη, τα κύρια καθήκοντα τέθηκαν ως εξής. 1. Μελέτη των συνθηκών για τη διάσταση των φωσφορυλασών Β και Α από τους μύες του κουνελιού σε υπομονάδες προκειμένου να ληφθούν πρόσθετες πληροφορίες για την τεταρτοταγή δομή του ενζύμου, τις ιδιότητες των υπομονάδων και τη φύση των δεσμών μεταξύ τους. 2. Διευκρίνιση του ζητήματος της συμμετοχής της πυριδοξαλ-5-φωσφορικής στη διατήρηση της τεταρτοταγούς δομής της φωσφορυλάσης.

Η φωσφορυλάση ανήκει στην κατηγορία των ρυθμιστικών ενζύμων με «... τεταρτοταγή δομή.<...>Αυτό μπορεί να εξηγηθεί από την ειδική επίδραση της κυστεΐνης στη δομή του ενζύμου.<...>Ο τρίτος τύπος στιβάδων παρατηρείται κυρίως σε παρασκευάσματα υπόθετων του ενζύμου.<...>Προκαλούμενη οπτική δραστηριότητα ορισμένων ενζύμων πυριδοξάλης.<...>Η χημική τροποποίηση των ενζύμων ως ένας από τους τρόπους ρύθμισης της δραστηριότητάς τους.

16

Πραγματοποιήθηκε μια μελέτη για την κινητική της θερμικής αδρανοποίησης της υπεροξειδάσης γλουταθειόνης τύπου Ι, ενός ενζύμου που παίζει βασικό ρόλο στο αντιοξειδωτικό αμυντικό σύστημα του οργανισμού. Έχει αποδειχθεί ότι σε θερμοκρασία 37°C η ολιγομερής υπεροξειδάση της γλουταθειόνης απενεργοποιείται από έναν μονομοριακό μηχανισμό. Έχει προταθεί μια αποτελεσματική μέθοδος για τη σταθεροποίηση του ενζύμου χρησιμοποιώντας πολυηλεκτρολύτες ποικίλης φύσης.

Σε αυτή την τιμή του pH μελετήθηκαν τα κινητικά πρότυπα αδρανοποίησης των ενζύμων, τα οποία<...> <...>Βρέθηκε ότι παρουσία 1-, 10- και 100-πλάσιας περίσσειας των παραπάνω πολυμερών, αδρανοποίηση ενζύμου<...> <...>

17

ΜΕΛΕΤΗ ΜΗΧΑΝΙΣΜΟΥ ΦΩΤΟΔΥΝΑΜΙΚΗΣ ΑΠΕΝΕΡΓΟΠΟΙΗΣΗΣ ΕΝΖΥΜΩΝ ΠΕΡΙΛΗΨΗ ΔΙΣ. ... ΥΠΟΨΗΦΙΟΣ ΒΙΟΛΟΓΙΚΩΝ ΕΠΙΣΤΗΜΩΝ

Σκοπός αυτής της μελέτης ήταν να επαληθεύσει πειραματικά αυτή την υπόθεση, να αποδείξει την ύπαρξη κρυφής βλάβης στο πρωτεϊνικό υπόστρωμα κατά τη διάρκεια της PDE, να μελετήσει τη φύση και τη συμβολή τους στη συνολική βλάβη, καθώς και να μελετήσει την αποτελεσματικότητα της φωτοδυναμικής βλάβης στις πρωτεΐνες. κβαντική απόδοση), ένα πρόβλημα που δεν έχει αναπτυχθεί ακόμη πρακτικά είναι ωστόσο σημαντικό, για να διαλευκανθούν τόσο ο μηχανισμός της φωτοδυναμικής αντίδρασης του κυττάρου όσο και τα δομικά χαρακτηριστικά του πρωτεϊνικού υποστρώματος

<...>KONDAKOVA Μελέτη του μηχανισμού φωτοδυναμικής αδρανοποίησης ενζύμων Περίληψη διατριβής<...>Ο φωτισμός των διαλυμάτων μυοσίνης με μπλε του μεθυλενίου στον αέρα οδηγεί σε αδρανοποίηση ενζύμων σύμφωνα με το νόμο<...>Η αποκατάσταση του χρώματος συνοδεύεται από μερική αδρανοποίηση του ενζύμου (επενέργεια «οξυγόνου») στο<...>Για το σκοπό αυτό, μελετήσαμε τις εξαρτήσεις της αδρανοποίησης των ενζύμων σε ένα ευρύ φάσμα των συγκεντρώσεών τους:

18

ΜΕΛΕΤΗ ΜΗΧΑΝΙΣΜΟΥ ΑΚΤΙΝΟΒΟΛΙΑΣ ΑΠΕΝΕΡΓΟΠΟΙΗΣΗΣ ΕΝΖΥΜΩΝ ΠΕΡΙΛΗΨΗ ΔΙΣ. ... ΙΑΤΡΟΙ ΒΙΟΛΟΓΙΚΩΝ ΕΠΙΣΤΗΜΩΝ

Μόσχα: ΙΝΣΤΙΤΟΥΤΟ ΒΙΟΛΟΓΙΚΗΣ ΦΥΣΙΚΗΣ ΤΗΣ ΑΚΑΔΗΜΙΑΣ ΕΠΙΣΤΗΜΩΝ ΤΗΣ ΕΣΣΔ

Από τη σύγκριση και ανάλυση των αποτελεσμάτων που παρουσιάζονται στη διπλωματική, παρουσιάζεται η διαδικασία δύο σταδίων της αδρανοποίησης των ενζύμων από την ακτινοβολία (Κεφάλαιο 13). Στο πρώτο στάδιο της αδρανοποίησης, το ηλεκτρονικό φορτίο ανακατανέμεται στο μόριο της πρωτεΐνης με το σχηματισμό και τον εντοπισμό μιας κενού ηλεκτρονίου.

E AND D U S STUDING THE MEHANISM OF RADIACION INACIVATION OF THE ENZYME Περίληψη της διατριβής για τον επιστημονικό διαγωνισμό<...>ΜΕΛΕΤΗ ΤΟΥ ΜΗΧΑΝΙΣΜΟΥ ΑΚΤΙΝΟΒΟΛΙΑΣ ΑΠΕΝΕΡΓΟΠΟΙΗΣΗΣ ΤΩΝ ΕΝΖΥΜΩΝ Περίληψη της διατριβής για επιστημονικό διαγωνισμό<...>Έτσι, για την αδρανοποίηση των ενζύμων τόσο υπό «έμμεση» και «άμεση» δράση της ακτινοβολίας<...>(Κρυφή βλάβη κατά την αδρανοποίηση ενζύμων από ακτινοβολία).<...>Συμμετοχή οξυγόνου στην αδρανοποίηση ακτινοβολίας ξηρών ενζύμων. Ραδιοβιολογία. 4, 44. Eidus L. X. 1964.

19

Περίληψη. Η αντίσταση στα αντιβιοτικά μεταξύ των μικροοργανισμών της οικογένειας Enterobacteriaceae οφείλεται σε συνδυασμό πολλών μηχανισμών, για παράδειγμα, υπερπαραγωγή βήτα-λακταμάσες, μείωση της διαπερατότητας της εξωτερικής μεμβράνης του μικροβιακού κυττάρου (συνήθως λόγω απώλειας πρωτεϊνών πορίνης), και την παρουσία συστήματος εκροής. Ιδιαίτερη προσοχή αξίζουν οι μεταλλο-βήτα-λακταμάσες (MBL), η παρουσία των οποίων προκαλεί την αντίσταση των gram-αρνητικών μικροοργανισμών σε όλα τα αντιβιοτικά βήτα-λακτάμης (σε ορισμένες περιπτώσεις, εκτός από την αζτρεονάμη). Επί του παρόντος, δεν υπάρχουν εγκεκριμένοι για κλινική χρήση αναστολείς MBL μικροοργανισμών ανθεκτικών στην καρβαπενέμη. Η αναζήτηση αποτελεσματικών αναστολέων MBL ανθεκτικών στην καρβαπενέμη μικροοργανισμών, εγκεκριμένων για κλινική χρήση και ενίσχυσης της δράσης των καρβαπενεμών, χρησίμευσε ως βάση για αυτή τη μελέτη. Η εργασία διεξήχθη σε 3 στάδια: 1) δημιουργία ενός συστήματος μοντέλου χρησιμοποιώντας ένα τυπικό αντιδραστήριο του ανασυνδυασμένου ενζύμου μεταλλο-βήτα-λακταμάσης P. aeruginosa, που εκφράζεται σε E. coli, για την αξιολόγηση της αύξησης στις ελάχιστες ανασταλτικές συγκεντρώσεις (MICs ) καρβαπενέμων σε σχέση με gram-αρνητικά στελέχη που προηγουμένως ήταν ευαίσθητα σε αυτά μικροοργανισμούς in vitro. 2) αξιολόγηση της αποτελεσματικότητας των πολλά υποσχόμενων αναστολέων MBL παρουσία του ίδιου τυπικού ενζυμικού αντιδραστηρίου. 3) αξιολόγηση της ικανότητας των αναγνωρισμένων αναστολέων να ενισχύουν την επίδραση των καρβαπενεμών έναντι κλινικών απομονώσεων gram-αρνητικών μικροοργανισμών που παράγουν MBL, όσον αφορά το MIC και τον κλασματικό δείκτη ανασταλτικής συγκέντρωσης (FIC). Η τυπική μέθοδος σκακιέρας τροποποιήθηκε για να αξιολογηθεί η συνδυασμένη χρήση ενός αντιβιοτικού καρβαπενέμης και ενός πιθανού αναστολέα MBL, ενός διφωσφονικού φαρμάκου, του ετιδρονικού οξέος. Χρησιμοποιώντας ένα τυπικό αντιδραστήριο για το ανασυνδυασμένο ένζυμο μεταλλο-βήτα-λακταμάσης P. aeruginosa που εκφράζεται σε E. coli, δημιουργήσαμε ένα μοντέλο συστήματος που μας επιτρέπει να αξιολογήσουμε τις προοπτικές νέων αναστολέων MBL αρνητικών gram μικροοργανισμών. Μια δοσοεξαρτώμενη επίδραση μιας αύξησης στο επίπεδο MIC της μεροπενέμης στην ποσότητα του αντιδραστηρίου MBL στο σύστημα μοντέλου αποκαλύφθηκε σε σχέση με στελέχη αναφοράς μικροοργανισμών που ήταν προηγουμένως ευαίσθητα στο αντιβιοτικό. Σημειώθηκε αδρανοποίηση του ενζύμου MBL ακόμη και σε χαμηλές δόσεις διφωσφονικών· οι μελέτες έδειξαν καθυστέρηση στην εμφάνιση της φάσης λογαριθμικής ανάπτυξης της δοκιμαστικής καλλιέργειας P. aeruginosa ATCC 27853 έως και 12 ώρες σε σύγκριση με τον έλεγχο. Ταυτόχρονα, οι μέγιστες δόσεις ετιδρονικού οξέος 50.000–100.000 μg/ml ανέστειλαν πλήρως το MBL και η απουσία φάσης λογαριθμικής μικροβιακής ανάπτυξης παρατηρήθηκε λόγω της δράσης της μεροπενέμης στο επίπεδο της τιμής ευαισθησίας αναφοράς (2 μg/ ml). Αποκαλύφθηκε συνεργιστική επίδραση (δείκτης FIK

Αδρανοποίηση του ενζύμου MBL έχει σημειωθεί ακόμη και με χαμηλές δόσεις διφωσφονικών, μελέτες έχουν δείξει καθυστέρηση<...>Ξεκινώντας από την 4η σειρά, η ένταση της αδρανοποίησης από το ένζυμο μειώθηκε και στην 8η σειρά, η απουσία<...>Ξεκινώντας από την 5η σειρά, η ένταση της αδρανοποίησης του ενζύμου μειώθηκε και στην 8η σειρά, παρατηρήθηκε η απουσία ανάπτυξης<...>Σε κύτταρα χωρίς ετιδρονικό οξύ, η ανάπτυξη του στελέχους δοκιμής παρατηρήθηκε λόγω της αδρανοποίησης του αντιβιοτικού από το ένζυμο<...>Η αδρανοποίηση του ενζύμου MBL αποκαλύφθηκε ακόμη και με μικρές δόσεις διφωσφονικών.

20

ΛΙΠΑΣΗ ΦΥΡΟΜΕΝΟΥ ΣΙΤΑΡΙΟΥ: ΠΑΡΑΣΚΕΥΑΣΤΙΚΗ ΛΗΨΗ, ΙΔΙΟΤΗΤΕΣ, ΚΑΝΟΝΙΣΜΟΣ ΔΡΑΣΤΗΡΙΟΤΗΤΑΣ ΠΕΡΙΛΗΨΗ ΔΙΣ. ... ΥΠΟΨΗΦΙΟΣ ΒΙΟΛΟΓΙΚΩΝ ΕΠΙΣΤΗΜΩΝ

ΚΡΑΤΙΚΟ ΠΑΝΕΠΙΣΤΗΜΙΟ VORONEZH

Σκοπός της διατριβής ήταν η λήψη της λιπάσης φύτρων σίτου σε ομοιογενή κατάσταση, η μελέτη των φυσικοχημικών χαρακτηριστικών της, η ρύθμιση της δραστηριότητας, καθώς και η ανάπτυξη και η αιτιολόγηση ορθολογικών τρόπων αποθήκευσης και χρήσης φύτρων σίτου στη βιομηχανία τροφίμων, λαμβάνοντας υπόψη την καταλυτική ιδιότητες της λιπάσης.

Προσδιορισμός της ενζυμικής δραστηριότητας.<...>Η όξινη και η θερμική απενεργοποίηση μελετήθηκαν στην περιοχή pH 4-8,5 και θερμοκρασίες 20-60 °C.<...>Η αύξηση της θερμοκρασίας στους 60°C οδήγησε σε πιο έντονη αδρανοποίηση του ενζύμου: μετά από 1 ώρα επώασης σε<...>Η μελέτη της κινητικής της αδρανοποίησης οξέος κατέστησε δυνατό τον υπολογισμό των σταθερών ρυθμού αδρανοποίησης στο μελετημένο<...>Στο σχ. 3 δείχνει διαγράμματα Arrhenius που δείχνουν θερμική αδρανοποίηση της λιπάσης.

21

ΛΙΠΟΛΥΤΙΚΗ ΔΡΑΣΤΗΡΙΟΤΗΤΑ ΦΑΡΜΑΚΩΝ ΕΠΙΚΑΛΥΨΗΣ ΓΑΛΑΚΤΟΣ ΚΑΙ Ο ΡΟΛΟΣ ΤΗΣ ΣΤΗ ΔΙΑΜΟΡΦΩΣΗ ΤΗΣ ΠΟΙΟΤΗΤΑΣ ΤΟΥ ΤΥΡΙΟΥ ΠΕΡΙΛΗΨΗ ΔΙΣ. ... ΥΠΟΨΗΦΙΟΣ ΤΕΧΝΙΚΩΝ ΕΠΙΣΤΗΜΩΝ

ΛΕΝΙΝΓΚΡΑΔ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΚΟ ΙΝΣΤΙΤΟΥΤΟ ΨΥΚΤΙΚΗΣ ΒΙΟΜΗΧΑΝΙΑΣ

Επιστημονική καινοτομία της εργασίας. Για πρώτη φορά, αναπτύχθηκε ένα σύστημα κριτηρίων για την αξιολόγηση της καταλληλότητας των παρασκευασμάτων πήξης του γάλακτος για τυροκομία με βάση τις λιπολυτικές τους ιδιότητες (AS No. 1040702 USSR). Η δράση της λιπάσης των σκευασμάτων διαφόρων προελεύσεων και η εξάρτησή της από το pH και τη θερμοκρασία έχουν μελετηθεί. Μελετήθηκε η κινητική της αδρανοποίησης της πήξης και των λιπολυτικών δράσεων σε ορισμένα φάρμακα υπό την επίδραση της θερμοκρασίας και της υπεριώδους ακτινοβολίας. Η ειδικότητα των λιπασών των παρασκευασμάτων πήξης του γάλακτος έχει τεκμηριωθεί. Αποκαλύφθηκε η σχέση μεταξύ των δεικτών λιπόλυσης και της ποιότητας των τυριών.

Η κινητική της αδρανοποίησης της πήξης και των πολυλυτικών δράσεων σε ορισμένα φάρμακα υπό<...>Κινητική αδρανοποίησης - με μέτρηση της υπολειπόμενης δραστηριότητας των ενζύμων (I. B. Berezin, L. L.<...>σύμπλοκο) και ενισχυμένη θερμική αδρανοποίηση του ενζύμου σε επαρκώς υψηλές θερμοκρασίες.<...>εάν η αδρανοποίηση των ενζύμων υπό τη δράση της ακτινοβολίας UV (Πίνακας 4).<...>Δεν ανιχνεύθηκε αξιοσημείωτη αδρανοποίηση λιπολυτικών ενζύμων από υπεριώδη ακτινοβολία.

22

ΔΙΕΡΕΥΝΗΣΗ ΤΟΥ ΡΟΛΟΥ ΤΟΥ ΠΑΡΑΓΟΝΤΑ ΔΙΑΜΟΡΦΩΣΗΣ ΣΤΗ ΦΩΤΟΕΝΕΡΓΟΠΟΙΗΣΗ ΤΩΝ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ ΠΕΡΙΛΗΨΗ ΔΙΣ. ... ΥΠΟΨΗΦΙΟΣ ΒΙΟΛΟΓΙΚΩΝ ΕΠΙΣΤΗΜΩΝ

ΙΝΣΤΙΤΟΥΤΟ ΠΕΙΡΑΜΑΤΙΚΗΣ ΒΟΤΑΝΙΚΗΣ ΑΚΑΔΗΜΙΑΣ ΕΠΙΣΤΗΜΩΝ BSSR

Ο σκοπός αυτής της εργασίας ήταν 1) μια συστηματική μελέτη της σχέσης μεταξύ της διαμορφωτικής κατάστασης των μορίων πρωτεΐνης και του επιπέδου της φωτοευαισθησίας τους. 2) πειραματική επαλήθευση της δυνατότητας χρήσης ηλεκτρονικής ενέργειας διέγερσης για φωτοαπενεργοποίηση πρωτεϊνών, η οποία απενεργοποιείται κατά μήκος μιας διαδρομής μη ακτινοβολίας.

Κατά κανόνα, η κβαντική απόδοση αδρανοποίησης των πρωτεϊνών που μελετήθηκαν μειώθηκε όταν προστέθηκαν άλατα.<...>Πολλοί συγγραφείς σημειώνουν την αυξημένη σταθερότητα των ενζύμων στη σύνθεση των συμπλοκών ενζύμου-υποστρώματος σύμφωνα με<...>αδρανοποίηση στο πλαίσιο προστασίας και ενεργοποίησης.<...>Η απενεργοποίηση του Υ-6 εκδηλώνεται μόνο σε αρκετά σημαντικές δόσεις Υ-φωτός.<...>Σχετικά με την προστατευτική δράση ενός υποστρώματος κατά την υπεριώδη αδρανοποίηση ορισμένων ενζύμων.

23

Προτείνεται ένας ετερογενής βιοκαταλύτης με βάση την ινουλινάση ακινητοποιημένη σε ένα μη ιονικό ροφητικό Styrosorb. Πραγματοποιήθηκε θερμική και όξινη αδρανοποίηση ελεύθερης και ακινητοποιημένης ινουλινάσης. Υπολογίστηκαν οι αντίστοιχες τιμές των σταθερών αδρανοποίησης. Αποκαλύφθηκε αύξηση στη θερμική σταθερότητα του ακινητοποιημένου ενζύμου σε σύγκριση με το ελεύθερο. Χρησιμοποιώντας τη μέθοδο της φασματοσκοπίας IR, εξετάστηκε η επίδραση της θερμικής αδρανοποίησης στη δομή του ενζύμου.

Η θερμική και όξινη αδρανοποίηση φυσικών και ακινητοποιημένων ενζύμων διεξήχθη με θερμοστάτη<...>Το σχήμα 1 δείχνει τη δυναμική της διαδικασίας αδρανοποίησης ελεύθερων και ακινητοποιημένων ενζύμων σε θερμοκρασίες<...>Η αδρανοποίηση των ενζύμων στις περισσότερες περιπτώσεις είναι αντίδραση πρώτης τάξης και περιγράφεται από την εξίσωση<...>Για το ακινητοποιημένο ένζυμο, παρατηρήθηκε μείωση στη σταθερά αδρανοποίησης σε σύγκριση με το φυσικό ένζυμο.<...>Τα φασματογράμματα του ενζύμου κατά την απενεργοποίηση (70 °C) για 30 λεπτά έδειξαν σημαντική αύξηση σε

24

Νο. 3 [Δελτίο Πανεπιστημίου Μόσχας. Σειρά 2. Χημεία, 2014]

Το περιοδικό δημοσιεύει άρθρα τόσο από το προσωπικό του πανεπιστημίου όσο και από συγγραφείς από άλλους οργανισμούς στη Ρωσία και σε όλο τον κόσμο. Τα θέματα των δημοσιεύσεων καλύπτουν όλους τους κλάδους της χημείας.

Με βάση τα δεδομένα για τον μηχανισμό αδρανοποίησης του ενζύμου, αναπτύχθηκαν συνθέσεις από μη ιονικά επιφανειοδραστικά.<...>Με βάση τα δεδομένα για τον μηχανισμό αδρανοποίησης του αντισταφυλοκοκκικού ενζύμου LysK, προσεγγίσεις<...>Τ. 55. Νο. 3 από το οποίο είναι σαφές ότι η αδρανοποίηση του ενζύμου προχωρά σε πρώτη τάξη με τη σταθερά αδρανοποίησης<...>Οι τιμές των σταθερών αδρανοποίησης αυξάνονται σημαντικά με την αύξηση των μοριακών αναλογιών PLPEG:ένζυμο<...>Η τιμή της σταθεράς αδρανοποίησης του ενζύμου παρουσία πολυακρυλικού οξέος μειώνεται κατά προσέγγιση

25

Ο ρόλος της ομάδας ιμιδαζόλης της ιστιδίνης, των w-καρβοξυλομάδων των ασπαρτικών και γλουταμινικών οξέων και των σουλφυδρυλικών ομάδων της κυστεΐνης στην υδρόλυση των τριγλυκεριδίων αποκαλύφθηκε χρησιμοποιώντας τις μεθόδους Dixon και χημικής τροποποίησης. Το αιθυλενοδιαμινοτετραοξικό έχει αποδειχθεί ότι είναι ένας μη ανταγωνιστικός αναστολέας της λιπάσης

το μπλε θα πρέπει να οδηγήσει σε αδρανοποίηση ενζύμων, κάτι που παρατηρήθηκε στα πειράματά μας.<...>Η επεξεργασία της λιπάσης με διθειονιτροβενζόλιο οδηγεί στην τροποποίηση των ομάδων SH του ενζύμου και στην αδρανοποίησή του.<...>Ο αποκλεισμός των ομάδων SH με ρ-χλωρομερκουρβενζοϊκό οδήγησε σε μερική απενεργοποίηση της λιπάσης.<...>Η μερική αδρανοποίηση του ενζύμου κατά τον αποκλεισμό ομάδων σουλφυδρυλίου υποδηλώνει τη συμβολή τους σε<...>Ο ρόλος των πρωτεϊνικών λειτουργικών ομάδων στα ένζυμα // Ένζυμα. Μ.: Επιστήμη. 1964, σ. 101–118.

26

Η θερμική αδρανοποίηση της γλυκοαμυλάσης μελετήθηκε με τη χρήση της φασματοφωτομετρικής μεθόδου, ψηφιακής διαφορικής θερμικής ανάλυσης (DTA) κ.λπ. Η θερμική σταθερότητα αυτού του ενζύμου φάνηκε σε ένα ευρύ φάσμα θερμοκρασιών. Η παρουσία μιας τεταρτοταγούς δομής γλυκοαμυλάσης, που αντιπροσωπεύεται από δύο υπομονάδες, έχει επιβεβαιωθεί

ΔΙΕΡΕΥΝΗΣΗ ΤΗΣ ΔΙΑΔΙΚΑΣΙΑΣ ΘΕΡΜΙΚΗΣ ΑΠΕΝΕΡΓΟΠΟΙΗΣΗΣ ΤΗΣ ΓΛΥΚΟΑΜΙΛΑΣΗΣ VESTNIK VSU.<...>Σειρά χημεία, βιολογία, φαρμακεία 2003. Αρ. 1. Σελ. 57 – 60 UDC 577.154.31 ΜΕΛΕΤΗ ΤΗΣ ΔΙΑΔΙΚΑΣΙΑΣ ΤΗΣ ΘΕΡΜΙΚΗΣ ΑΠΕΝΕΡΓΟΠΟΙΗΣΗΣ<...>Μελετήσαμε τη θερμική αδρανοποίηση της γλυκοαμυλάσης σε θερμοκρασίες 50, 60, 70 0C.<...>Ο ρυθμός αδρανοποίησης του ενζύμου στο διάλυμα αυξάνεται γρήγορα με την αύξηση της θερμοκρασίας από 500°C σε 700°C.<...>Αυτά τα δεδομένα δείχνουν ότι η θερμική αδρανοποίηση της γλυκοαμυλάσης είναι τυπική

27

ΕΠΙΡΡΟΗ ΤΗΣ ΑΝΤΙΚΑΤΑΣΤΑΣΗΣ ΤΩΝ ΥΠΟΛΟΙΠΩΝ Met ΜΕ ενα Leu ΚΑΤΑΛΙΤΙΚΕΣ ΙΔΙΟΤΗΤΕΣ, ΣΤΑΘΕΡΟΤΗΤΑ ΤΗΣ ΟΞΕΙΔΩΣΗΣ ΚΑΙ ΤΗΣ ΘΕΡΜΟΚΡΑΣΙΑΣ ΤΗΣ ΖΥΜΙΑΣ D-AMINO Acid OXIDASE [Ηλεκτρονικός πόρος [Πανεπιστήμιο Μόσχας] / Bullet.]inko. Σειρά 2. Chemistry.- 2016 .- No. 4 .- P. 47-57 .- Access mode: https://site/efd/373180

Η οξειδωτική σταθερότητα των ενζύμων προσδιορίζεται κυρίως από τα υπολείμματα Cys και Met. Στην περίπτωση της οξειδάσης D-αμινοξέος (DAAO, EC 1.4.3.3) από τη ζύμη Trigonopsis variabilis (TvDAAO), ελήφθησαν τρεις μεταλλαξίνες με κατευθυνόμενη μεταλλαξογένεση με σημειακές υποκαταστάσεις του υπολείμματος Met για το υπόλειμμα Leu. Η επιλογή των θέσεων για την εισαγωγή της υποκατάστασης έγινε με βάση την πολλαπλή ευθυγράμμιση αλληλουχιών αμινοξέων DAAO από διαφορετικές πηγές, καθώς και την ανάλυση της τρισδιάστατης δομής του TvDAAO. Για τα ληφθέντα μεταλλάγματα, μελετήθηκαν οι καταλυτικές ιδιότητες, καθώς και η θερμοκρασία και η οξειδωτική σταθερότητα. Σε όλες τις περιπτώσεις, η υποκατάσταση οδήγησε σε αλλαγή στο προφίλ εξειδίκευσης του υποστρώματος των μεταλλαγμένων ενζύμων. Υπάρχει μια αξιοσημείωτη αύξηση στις σταθερές Michaelis για μικρά υποστρώματα και μια μείωση στο KM για τα D-αμινοξέα με μια ογκώδη πλευρική ρίζα. Μία από τις αντικαταστάσεις αποδείχθηκε ότι αυξάνει τη σταθερότητα της θερμοκρασίας του TvDAAO κατά έναν παράγοντα 2–3 σε σύγκριση με το ένζυμο άγριου τύπου. Έχει αναπτυχθεί μια διαδικασία για τον προσδιορισμό της σταθερότητας του TvDAAO στη δράση του υπεροξειδίου του υδρογόνου. Μελετήθηκε η οξειδωτική σταθερότητα του ενζύμου άγριου τύπου και των ληφθέντων μεταλλαγμένων TvDAAOs. Βρέθηκε ότι σε όλες τις περιπτώσεις η αντικατάσταση του υπολείμματος Met από το υπόλειμμα Leu είχε μικρή επίδραση στην οξειδωτική σταθερότητα του ενζύμου.

Η αδρανοποίηση του μεταλλαγμένου TvDAAO και του ενζύμου άγριου τύπου παρουσία υπεροξειδίου του υδρογόνου μελετήθηκε σε 0,05 Μ<...>δύο εκθετικές λειτουργίες και ο ρυθμός αδρανοποίησης του ενζύμου εξαρτάται από τη συγκέντρωσή του

Το μοναδικό επιστημονικό-τεχνικό και ενημερωτικό-αναλυτικό μηνιαίο περιοδικό στη Ρωσία και τις χώρες της ΚΑΚ για τις επιστημονικές και τεχνικές εξελίξεις σε όλους τους τομείς της ψύξης, του κρυογονικού εξοπλισμού και τεχνολογίας, του κλιματισμού και του εξαερισμού, του αυτοματισμού και ελέγχου, της μεταφοράς με ψύξη, των διαδικασιών παραγωγής τροφίμων και των συσκευών , εργαζόμενες ουσίες, προβλήματα οικολογίας και εξοικονόμησης ενέργειας. Για περισσότερα από 100 χρόνια, το περιοδικό αποτελεί την κύρια πηγή πληροφοριών για το θεμελιώδες και εφαρμοσμένο έργο κορυφαίων εγχώριων και ξένων επιστημόνων, καθώς και μια έκδοση για τη δημοσίευση των αποτελεσμάτων διατριβών για τον τίτλο του υποψηφίου και του διδάκτορα επιστημών. Το περιοδικό περιλαμβάνεται στη διεθνή βάση δεδομένων περιλήψεων Agris, καταχωρισμένη στο Russian Science Citation Index (RSCI).

Λέξεις κλειδιά: επεξεργασία με μικροκύματα, απενεργοποίηση υπεροξειδάσης και οξειδάσης, φρεσκοκομμένες πατάτες, τρόποι λειτουργίας<...>Σε αυτή την περίπτωση, συνιστάται να ρυθμίσετε τον βέλτιστο χρόνο για την επεξεργασία του πεδίου μικροκυμάτων έτσι ώστε η διαδικασία απενεργοποίησης<...>τα ένζυμα δεν οδήγησαν σε υπερβολική μαλάκυνση του υφάσματος του προϊόντος.<...>Η απενεργοποίηση της υπεροξειδάσης στην επιφάνεια και στο εσωτερικό των τεμαχίων συνέβη μόνο μετά από 3 λεπτά (Εικ. 3, Δ), με<...>Έτσι, σύμφωνα με τα αποτελέσματα μελετών για την αδρανοποίηση ενζύμων και μικροοργανισμών με το βέλτιστο σχήμα

32

«ΠΡΟΒΛΗΜΑ» «ΑΝΑΓΝΩΡΙΣΗΣ»»: ΣΥΝΘΕΤΑΣΕΣ ΑΜΙΝΟΑΚΙΛΙΩΝ-tRNA ΚΑΙ Η ΑΛΛΗΛΕΠΙΔΡΑΣΗ ΤΟΥΣ ΜΕ ΤΟ tRNA» ΠΕΡΙΛΗΨΗ ΔΙΣ. ... ΙΑΤΡΟΙ ΒΙΟΛΟΓΙΚΩΝ ΕΠΙΣΤΗΜΩΝ

Μ.: ΤΑΞΗ ΤΟΥ ΛΕΝΙΝ ΙΝΣΤΙΤΟΥΤΟ ΒΙΟΧΗΜΕΙΑΣ ΜΕ ΤΟ ΟΝΟΜΑ Α. Ν. ΜΠΑΧ ΤΗΣ ΑΚΑΔΗΜΙΑΣ ΕΠΙΣΤΗΜΩΝ ΤΗΣ ΕΣΣΔ

ΚΥΡΙΑ ΣΥΜΠΕΡΑΣΜΑΤΑ 1 . Το σημείο εκκίνησης για την πειραματική μελέτη του προβλήματος της αναγνώρισης είναι η ανάπτυξη μεθοδολογικών θεμελίων για τη μελέτη των αμινοακυλο-tRNA συνθετάσες και tRNA.

".Πίνακας Επίδραση, υποστρωμάτων στον ρυθμό τεριό και φωτο, αδρανοποίηση APCases από το ήπαρ αρουραίων, Θερμική αδρανοποίηση<...>Ωστόσο, όταν υπάρχουν μαζί, υπό συνθήκες όπου σχηματίζεται va… liladunilag, «απενεργοποίηση ενζύμου<...>Η ενίσχυση της «αδρανοποίησης» που παρατηρείται παρουσία του «!<...>Επίδραση του tRNA στη φωτοχημική σύνθεση του APCae f από το ήπαρ αρουραίου. αδρανοποίηση απουσία tRNA<...>: ανάλογα με τη φύση του υποστρώματος και της ARSase, αύξηση της αδρανοποίησης, προστατευτική δράση ή

33

Γενικές διατάξεις Η εξωκρινής παγκρεατική ανεπάρκεια (PZH) απαντάται συχνά στο ιατρείο, τόσο του θεραπευτή όσο και του παιδιάτρου Ταξινόμηση Ανά προέλευση: πρωτοπαθής (συγγενής), δευτεροπαθής (επίκτητη). Σύμφωνα με τον μηχανισμό: απόλυτη και σχετική. Η πρωτογενής (συγγενής) εξωκρινής παγκρεατική ανεπάρκεια (EPI) σχηματίζεται στην προγεννητική περίοδο και προκαλείται από παραβιάσεις της εμβρυογένεσης ή/και γενετικά ελαττώματα. Η δευτερογενής (επίκτητη) EPI σχετίζεται με ασθένειες που αναπτύσσονται στη μεταγεννητική περίοδο.

34

ΒΙΟΣΥΝΘΕΣΗ ΚΑΙ ΙΔΙΟΤΗΤΕΣ ΤΗΣ ΓΛΥΚΟΑΜΙΛΑΣΗΣ ASPERGILUFS AWAMORI ΠΕΡΙΛΗΨΗ ΔΙΣ. ... ΥΠΟΨΗΦΙΟΣ ΒΙΟΛΟΓΙΚΩΝ ΕΠΙΣΤΗΜΩΝ

Μ.: ΤΑΞΗ ΤΟΥ ΛΕΝΙΝ ΙΝΣΤΙΤΟΥΤΟ ΒΙΟΧΗΜΕΙΑΣ ΜΕ ΤΟ ΟΝΟΜΑ Α. Ν. ΜΠΑΧ ΤΗΣ ΑΚΑΔΗΜΙΑΣ ΕΠΙΣΤΗΜΩΝ ΤΗΣ ΕΣΣΔ

ΣΥΜΠΕΡΑΣΜΑΤΑ 1. Από τον μεγάλο αριθμό στελεχών των μυκήτων που μελετήθηκαν, ο μύκητας ASPERGILUFS AWAMORI, με τον οποίο πραγματοποιήθηκε αυτή η εργασία, έχει υψηλή ικανότητα να σχηματίζει γλυκοαμυλάση. Προσδιορίστηκε η δραστικότητα των αμυλολυτικών ενζύμων σε βυθισμένη καλλιέργεια ψαριού. φονιά διαφορετικών ηλικιών. Ταυτόχρονα, διαπιστώθηκε ότι σε ένα μέσο με νιτρικό νάτριο, ο σχηματισμός γλυκοαμυλάσης φτάνει στο μέγιστο σε καλλιέργεια 5 ημερών κατά την καλλιέργεια του μύκητα σε εργαστηριακές συνθήκες, σε φιάλες σε αναδευτήρα και σε καλλιέργεια 3 ημερών - κατά την καλλιέργεια σε ζυμωτήρες.

Απενεργοποίηση c-αμυλάσης και γλυκοζυλοτρανσφεράσης Για την απομόνωση ενός υψηλά καθαρού παρασκευάσματος γλυκοαμυλάσης<...>Χρησιμοποιώντας αντίσταση στη γλυκοαμυλάση #sp. awna-t σε όξινο μέσο και πλήρης αδρανοποίηση της *-αμυλάσης στο<...>Για πλήρη αδρανοποίηση της γλυκοζυλοτρανσφεράσης, το Solea απαιτούσε παρατεταμένη γήρανση για τουλάχιστον 24 ώρες.<...>Έχει αναπτυχθεί μια μέθοδος για την απενεργοποίηση της γλυκοζυλοτρανσφεράσης και της c-αμυλάσης σε διήθημα καλλιέργειας Aspergillus<...>Η τρανσγλυκοζυλάση που σχηματίστηκε στη βαθιά καλλιέργεια του μύκητα No. ab/olup και μέθοδοι για την αδρανοποίησή του.

35

ΠΑΓΚΡΕΑΤΙΚΕΣ ΠΡΩΤΕΪΝΑΣΕΣ ΚΑΙ ΟΙ ΑΝΑΣΤΟΛΕΙΣ ΤΟΥΣ (ΜΕΛΕΤΗ ΤΗΣ ΑΛΛΗΛΕΠΙΔΡΑΣΗΣ ΠΡΩΤΕΪΝΑΣ ΜΕ ΑΝΑΣΤΟΛΕΙΣ ΑΙΜΑΤΟΣ. ΒΙΟΧΗΜΙΚΕΣ ΜΕΛΕΤΕΣ ΜΗΧΑΝΙΣΜΟΥ ΑΝΤΙΦΛΕΓΜΟΝΩΔΙΚΗΣ ΔΡΑΣΗΣ. ΧΡΗΣΗ ΣΤΗΝ ΔΙΚΛΙΝΙΚΗ) ... ΙΑΤΡΟΙ ΒΙΟΛΟΓΙΚΩΝ ΕΠΙΣΤΗΜΩΝ

ΑΚΑΔΗΜΙΑ ΕΠΙΣΤΗΜΩΝ ΤΗΣ ΟΥΚΡΑΝΙΚΗΣ ΣΣΔ

1. Με βάση το κλασικό σχήμα για την απομόνωση πρωτεϊνασών, αναπτύξτε μια μέθοδο για τη λήψη ιατρικών σκευασμάτων κρυσταλλικής θρυψίνης και χυμοθρυψίνης για ενδομυϊκές ενέσεις και δώστε τους μια φυσικοχημική και φαρμακολογική αξιολόγηση. 2. Σε ένα πείραμα σε ζώα, να μελετηθεί η αντιφλεγμονώδης, ιδιαίτερα η αντιοιδηματική, δράση της τρυψίνης ichnmotrnisin όταν χορηγείται παρεντερικά, καθώς και ζητήματα που σχετίζονται με την αποσαφήνιση ορισμένων πτυχών του μηχανισμού αυτής της δράσης.

Έχει διαπιστωθεί ότι η αδρανοποίηση της θρυψίνης από τον ορό συμβαίνει γρήγορα και συνήθως πραγματοποιείται πλήρως.<...>Όπως αποδείχθηκε, η θρυψίνη προστατεύεται από την αυθόρμητη αδρανοποίηση από έναν αναστολέα ορού.<...>Αυτό δεν μπορεί να αποδοθεί σε αυθόρμητη αδρανοποίηση του ενζύμου. μάλλον καθυστερεί από τους ιστούς.<...>Ο αναστολέας II προκαλεί γενική αδρανοποίηση του ενζύμου.<...>κυρίως με αναστολέα II, ο οποίος υπερισχύει ποσοτικά έναντι του αναστολέα Ι και προκαλεί γενική αδρανοποίηση

36

ΙΔΙΟΤΗΤΕΣ ΑΜΙΝΩΜΑΤΩΝ-RNA-ΣΥΝΘΕΤΑΣΩΝ ΠΑΡΟΥΣΑΖΟΝΤΑΙ ΣΤΑ ΚΛΑΣΜΑΤΑ PH5-ΕΝΖΥΜΟΥ E. COLI B. ΠΕΡΙΛΗΨΗ ΔΙΣ. ... ΥΠΟΨΗΦΙΟΣ ΒΙΟΛΟΓΙΚΩΝ ΕΠΙΣΤΗΜΩΝ

Μόσχα: ΙΝΣΤΙΤΟΥΤΟ ΒΙΟΛΟΓΙΚΗΣ ΚΑΙ ΙΑΤΡΙΚΗΣ ΧΗΜΕΙΑΣ, Ακαδημία Ιατρικών Επιστημών της ΕΣΣΔ

ΙΔΙΟΤΗΤΕΣ ΤΩΝ ΣΥΝΘΕΤΑΣΩΝ ΑΜΙΝΟΑΚΙΝΩΝ-RNA ΠΑΡΟΥΣΑΖΟΝΤΑΙ ΣΤΑ ΚΛΑΣΜΑΤΑ ΕΝΖΥΜΟΥ PH5 ΤΟΥ E. COLI B.

Αποδείχθηκε ότι ο χρόνος που απαιτείται για τη θερμική αδρανοποίηση των ενζύμων ενεργοποίησης που μελετήθηκαν κατά £50,<...>Ο χρόνος θερμικής αδρανοποίησης ανά £50 συνθετάσης τυροσυλ-RNA ήταν 30 δευτερόλεπτα.<...>ότι η μείωση της δραστηριότητας στην όξινη (κατά αναλογία x βέλτιστο pH) περιοχή προκαλείται από μη αναστρέψιμη αδρανοποίηση<...>διαφορετική σταθερότητα των συνθετάσης αμινεακυλο-GNA κατά την επώαση του παρασκευάσματος ενζύμου στους 20°. 1" θερμική απενεργοποίηση<...>πτώση της δραστηριότητας όταν το pH μετατοπίζεται σε όξινο, σε σχέση με το βέλτιστο pH, η περιοχή οφείλεται σε μη αναστρέψιμη αδρανοποίηση

37

ΜΕΛΕΤΗ ΤΗΣ ΕΞΑΡΤΗΣΗΣ ΜΕΤΑΞΥ ΦΥΣΙΚΟΧΗΜΙΚΩΝ ΑΛΛΑΓΩΝ ΤΩΝ ΕΓΓΥΕΩΝ ΕΝΖΥΜΙΚΩΝ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ ΚΑΙ ΤΗΣ ΚΑΤΑΛΥΤΙΚΗΣ ΔΡΑΣΤΗΡΙΟΤΗΤΑΣ ΤΟΥΣ ΠΕΡΙΛΗΨΗ ΔΙΣ. ... ΥΠΟΨΗΦΙΟΣ ΒΙΟΛΟΓΙΚΩΝ ΕΠΙΣΤΗΜΩΝ

ΙΝΣΤΙΤΟΥΤΟ ΒΙΟΧΗΜΕΙΑΣ ΩΣ UkrSSR

Συμπεράσματα 1. Η παρουσία ουρίας στο μίγμα επώασης σε συγκέντρωση έως 0,166 Μ δεν επηρεάζει τη δράση της αλδολάσης. Η αύξηση της περιεκτικότητάς του προκαλεί μείωση της ενζυμικής δραστηριότητας, η οποία εξαρτάται άμεσα από τη συγκέντρωση της ουρίας. 2. Η δράση της αλδολάσης, που διατηρείται σε διάλυμα ουρίας 0,5 M για μία ώρα, αυξάνεται κατά 14,2% ...

Τίθεται το ερώτημα: λαμβάνει χώρα εδώ μερική μη αναστρέψιμη αδρανοποίηση των ενζύμων ή συμβαίνει μόνο<...>συγκέντρωση ουρίας έως 1 Μ, πιστεύουμε ότι σε ένα υδατικό διάλυμα δεν συμβαίνει μετουσίωση του ενζύμου, αλλά αδρανοποίηση<...>Μπορεί να υποτεθεί ότι αυτός ο συνδυασμός μορίων σε σύμπλοκα προστατεύει το ένζυμο από μη αναστρέψιμη αδρανοποίηση.<...>σχηματισμός συσσωματωμάτων, εμφανίζεται μη αναστρέψιμη αδρανοποίηση της γλυκεροφωσφορικής αφυδρογονάσης, η οποία σχετίζεται<...>ενζυματικές και φυσικοχημικές ιδιότητες.

38

Βασικές αρχές χημείας και τεχνολογίας για την παραγωγή και επεξεργασία λιπών. Μέρος 1. Τεχνολογία για τη λήψη φυτικών ελαίων

Ivanovo State University of Chemical Technology

Το εκπαιδευτικό εγχειρίδιο περιγράφει τις προπαρασκευαστικές εργασίες για την αποθήκευση και την επεξεργασία πρώτων υλών ελαιούχων σπόρων, τις τεχνολογικές εργασίες για την προετοιμασία σπόρων για την εξαγωγή ελαίου, περιγράφει τις θεωρητικές και τεχνολογικές βάσεις για τη λήψη φυτικών ελαίων με μεθόδους έκθλιψης και εκχύλισης και εξετάζει τα ζητήματα του πρωτογενούς καθαρισμού του το εξαγόμενο λάδι. Προορίζεται για φοιτητές της ειδικότητας 260401 Τεχνολογία λιπών, αιθέριων ελαίων και προϊόντων αρωματοποιίας και καλλυντικών.

Οι συνθήκες θα πρέπει να διασφαλίζουν την ελάχιστη μετουσίωση των πρωτεϊνών και την αδρανοποίηση των ενζύμων, την αποτοξίνωση των κέικ<...>Περιέχει ολόκληρο το σύνολο των ενζύμων που είναι χαρακτηριστικά ενός ζωντανού σπόρου.<...>Σε αυτή την περίπτωση, τα ένζυμα της ομάδας των φωσφολιπασών και του ενζύμου λιπάση απενεργοποιούνται.<...>Για την εξουδετέρωση των ανεπιθύμητων ουσιών και την αδρανοποίηση των ενζύμων που καταλύουν το σχηματισμό του<...>Πιο δύσκολο να επιτευχθεί η αδρανοποίηση των ενζύμων και άλλων ανεπιθύμητων ουσιών που περιέχονται στους σπόρους σόγιας

39

ΒΙΟΧΗΜΙΚΕΣ ΜΕΛΕΤΕΣ ΠΡΟΪΟΝΤΩΝ ΑΥΤΟΛΥΣΗΣ ΜΑΓΙΑΣ ΟΙΝΟΥ ΠΕΡΙΛΗΨΗ ΔΙΣ. ... ΥΠΟΨΗΦΙΟΣ ΒΙΟΛΟΓΙΚΩΝ ΕΠΙΣΤΗΜΩΝ

Μ.: ΤΑΞΗ ΤΟΥ ΛΕΝΙΝ ΙΝΣΤΙΤΟΥΤΟ ΒΙΟΧΗΜΕΙΑΣ ΜΕ ΤΟ ΟΝΟΜΑ Α. Ν. ΜΠΑΧ ΤΗΣ ΑΚΑΔΗΜΙΑΣ ΕΠΙΣΤΗΜΩΝ ΤΗΣ ΕΣΣΔ

Σκοπός και στόχοι της έρευνας. - να διερευνήσει τη μεταβολή της δραστηριότητας των ενζύμων στη μαγιά και στο κρασί κατά την αυτόλυση. - να μελετήσει τα προϊόντα της αυτόλυσης, τις αζωτούχες ουσίες,

Η επακόλουθη έκθεση οδηγεί σε ελαφρά αδρανοποίηση του ενζύμου.<...>Αυτά τα ένζυμα εκκρίνονται κυρίως στο κρασί.<...>Κατά τη διαδικασία της θερμικής επεξεργασίας, μαζί με την απομόνωση, εμφανίζεται αδρανοποίηση των ενζύμων.<...>διεργασίες σε. και τα φαινόμενα θερμικής αποσύνθεσης χημικών ουσιών, θερμική μετουσίωση πρωτεϊνών, αδρανοποίηση<...>Κατά τη θερμική επεξεργασία, παράλληλα με τη μεταφορά ουσιών από τη μαγιά στο κρασί, παρατηρείται αδρανοποίηση των ενζύμων.

40

Η εργασία είναι αφιερωμένη στη μελέτη ενός αντιδραστηρίου ATP που περιέχει μια μεταλλαγμένη θερμοσταθερή λουσιφεράση πυγολαμπίδας Luciola mingrelica, λουσιφερίνη, MgS0_4, συστατικά ενός ρυθμιστικού διαλύματος και σταθεροποιητές και χρησιμοποιείται ευρέως για τον προσδιορισμό νανο- και πικομομοριακών συγκεντρώσεων της αδενοσίνης-5'-φωσφορικής (ATP) σε διάφορα βιολογικά δείγματα αξιολόγηση της δραστικότητας, της σταθερότητας και των αναλυτικών χαρακτηριστικών του αντιδραστηρίου ATP σε διάλυμα παρουσία και απουσία ζελατίνης 5% και σε γέλη ζελατίνης Σε συγκέντρωση ζελατίνης 5% και θερμοκρασία > = 30°C, λήφθηκε ένα διάλυμα αντιδραστηρίου ATP και η ζελατινοποίηση γίνεται κάτω από τους 30°C. Τα διαλύματα του αντιδραστηρίου ATP μελετήθηκαν στους 30°C και οι λεπτές μεμβράνες ζελατίνης με το αντιδραστήριο ATP μελετήθηκαν στους 22°C. Τα πρόσθετα ζελατίνης μειώνουν ελαφρώς το δραστηριότητα και σταθερότητα της λουσιφεράσης. Η ευαισθησία του προσδιορισμού της ΑΤΡ (πάνω από 0,96) δεν εξαρτιόταν από την παρουσία ζελατίνης και η κατάσταση συσσωμάτωσης των διασκορπισμένων ορίων ανίχνευσης ήταν 2 * 10 (-12), 7 * 10 (-13 ), 7 * 10 (-14) M ATP όταν χρησιμοποιείτε το αντιδραστήριο ATP στο μεμβράνες ζελατίνης και σε διάλυμα παρουσία ζελατίνης 5% και απουσία αυτής, αντίστοιχα. Έχει αποδειχθεί ότι η αποθήκευση του αντιδραστηρίου ATP στους 22°C σε ένα πήκτωμα ζελατίνης όχι μόνο διατηρεί την ενζυματική δραστηριότητα, αλλά προστατεύει επίσης το ένζυμο από βακτηριακή μόλυνση, η οποία έχει ως αποτέλεσμα την απώλεια της δραστηριότητας της λουσιφεράσης.

Κατά τη διάρκεια αυτού του χρόνου, η αδρανοποίηση του αντιδραστηρίου ATP στο ρυθμιστικό διάλυμα ήταν μόνο 8%.<...>Οι κινητικές καμπύλες αδρανοποίησης δείχνουν (Εικ. 2) ότι σε όλες τις περιπτώσεις η διαδικασία προχωρά σύμφωνα με την πρώτη<...>Η περαιτέρω αδρανοποίηση προχωρά με την πρώτη σειρά.<...>Η απενεργοποίηση του ενζύμου στους 4° προχώρησε σύμφωνα με την πρώτη σειρά και δεν εξαρτιόταν από το εάν το ένζυμο ήταν στο ρυθμιστικό.<...>Berezin I.V., Klyachko N.L., Levashov A.V. και άλλα // Ακινητοποιημένα ένζυμα. Μ., 1987.

41

№1 [Βιομηχανία τροφίμων και μεταποίησης. Abstract Journal, 2002]

Το 1999 κυκλοφόρησε το πρώτο τεύχος του περιληπτικού περιοδικού «Food and Processing Industry». Από το 2000 δημοσιεύεται ανά τρίμηνο από το TsNShB. Το περιοδικό είναι ένα σύνολο σύγχρονων πληροφοριών σχετικά με την εγχώρια και ξένη βιβλιογραφία για τη βιομηχανία τροφίμων. Η έκδοση προορίζεται για επιστήμονες, ειδικούς και επαγγελματίες της βιομηχανίας τροφίμων και μπορεί να χρησιμεύσει ως εργαλείο αναφοράς για βιβλιοθηκονόμους και υπαλλήλους επιστημονικών και τεχνικών φορέων πληροφόρησης. Ο ετήσιος όγκος του RJ είναι περίπου 1200 δημοσιεύσεις. Η δημοσίευση περιλαμβάνει πληροφορίες για τα σημαντικότερα άρθρα από επιστημονικά και επιστημονικά-πρακτικά περιοδικά και συλλογές που εισέρχονται στην Κεντρική Επιστημονική και Πρακτική Ένωση Γεωργίας και αντικατοπτρίζουν την παγκόσμια ροή τεκμηρίωσης σε όλους τους τομείς της βιομηχανίας τροφίμων.

C, το ένζυμο είναι σταθερό μεταξύ 4 και 30°C, μετά μειώθηκε η σταθερότητα και μετά τους 60°C υπήρξε ταχεία αδρανοποίηση<...>στην ατελή αδρανοποίηση του PPO.<...>Σημειώθηκε ότι τα 1 και 2 δεν απενεργοποιούν τα ένζυμα, 3 ελάχιστα και τα 4α και 4β αδρανοποιούν επιλεκτικά<...>ταχεία απενεργοποίηση του PPO.<...>Σημειώθηκε ότι το 1 και το 2 δεν προκαλούν αδρανοποίηση των ενζύμων, το 3 είναι ελάχιστο και το 4a και το 4b είναι επιλεκτικά.

42

Βιοτεχνολογικές βάσεις για τη χρήση παρασκευασμάτων μικροβιολογικής σύνθεσης για την επεξεργασία πρώτων υλών κρέατος με μειωμένες λειτουργικές και τεχνολογικές ιδιότητες μονογραφία

Η εργασία συνοψίζει τα αποτελέσματα πολλών ετών έρευνας και συστηματοποιεί πληροφορίες που χαρακτηρίζουν τις προοπτικές και τις δυνατότητες χρήσης σύνθετων πρωτεολυτικών ενζυμικών παρασκευασμάτων για τη διόρθωση των ιδιοτήτων των πρώτων υλών κρέατος χαμηλής ποιότητας, καθώς και για το κρέας με αποκλίσεις στη φύση της πορείας του αυτολυτικοί μετασχηματισμοί. Η μονογραφία εκπονήθηκε στο Τμήμα Τεχνολογίας Παραγωγής Τροφίμων του Κρατικού Τεχνολογικού Πανεπιστημίου του Καζάν.

στο υπόστρωμα, και από την άλλη - το αποτέλεσμα της αδρανοποίησης του ενζύμου.<...>στη βιομηχανία τροφίμων είναι δυνατή μόνο εάν αδρανοποιηθεί πλήρως στο τελικό προϊόν, επειδή<...>Όπως φαίνεται από τα αποτελέσματα που ελήφθησαν (Εικ. 2.4), η αδρανοποίηση του ενζύμου ξεκινά με pH 8,0 και εντατικά<...>Μια περαιτέρω αύξηση της θερμοκρασίας επώασης στους 600C οδήγησε στην ολοκλήρωση

Σκοπός αυτής της μελέτης ήταν να μελετήσει την επίδραση του φυτικού υλικού που εισάγεται στο γκρίζο δασικό έδαφος και τις συνθήκες υγρασίας του στη δραστηριότητα των οξειδοαναγωγικών ενζύμων.

Έδαφος Η αποστείρωση των δειγμάτων εδάφους με προσθήκη οργανικού υλικού \-ακτινοβολία οδήγησε σε πλήρη αδρανοποίηση<...>σε δείγματα εδάφους και πλήρης αδρανοποίηση του ενζυμικού παρασκευάσματος σε χαλαζιακή άμμο.<...>Σημαντική αδρανοποίηση του ενζύμου σημειώθηκε στην χαλαζιακή άμμο.<...>Η αποστείρωση του εδάφους με ακτινοβολία y και υψηλή θερμοκρασία οδηγεί στην πλήρη αδρανοποίηση των δυδρογονασών,<...>Έχει αποδειχθεί ότι η αδρανοποίηση παρασκευασμάτων ενζύμων καταλάσης και υπεροξειδάσης που εισάγονται στο γκρίζο δασικό έδαφος

Έτσι, ο σκοπός της λεύκανσης είναι να απενεργοποιηθούν τα ανεπιθύμητα ένζυμα που υπάρχουν στα λαχανικά,<...>Copyright JSC "Central Design Bureau "BIBCOM" & LLC "Agency Kniga-Service" 61 No. 10/2015 μεταξύ θερμοκρασίας και χρόνου απενεργοποίησης<...>το σχήμα, το μέγεθος, η δομή, ο βαθμός ωρίμανσης και ιδιαίτερα ο τύπος των ενζυμικών συστημάτων που υποβάλλονται σε αδρανοποίηση<...>σε χαμηλές θερμοκρασίες μερικές φορές χρησιμοποιείται για τη βελτίωση της υφής του προϊόντος μέσω επιλεκτικής αδρανοποίησης<...>Η υπεροξειδάση είναι ένα από τα πιο θερμοσταθερά ένζυμα.

45

ΣΠΟΡΟΙ ΑΡΓΙΝΑΣΗΣ ΒΙΚΗ ΜΟΧΝΑΤΟΥ ΠΕΡΙΛΗΨΗ ΔΙΣ. ... ΥΠΟΨΗΦΙΟΣ ΒΙΟΛΟΓΙΚΩΝ ΕΠΙΣΤΗΜΩΝ

Μ.: ΚΡΑΤΙΚΟ ΠΑΙΔΑΓΩΓΙΚΟ ΙΝΣΤΙΤΟΥΤΟ ΜΟΣΧΑΣ ΜΕ ΤΟ ΟΝΟΜΑ V. I. LENIN

Συμπεράσματα 1. Η υδρόλυση της αργινίνης παρουσία παρασκευασμάτων αργινάσης από σπόρους βίκου μόνο στα αρχικά στάδια της επώασης υπόκειται στις συνθήκες μιας μονομοριακής διεργασίας. Με την περαιτέρω πορεία της αντίδρασης, οι εμπειρικοί ρυθμοί υστερούν από αυτούς που υπολογίζονται για την πρώτης τάξης συνθήκη αντίδρασης.

για τον υπολογισμό των σταθερών της αναστολής του ενζύμου από το προϊόν της αντίδρασης (ορντίνη).<...>το υπόστρωμα και η κατάποση των προϊόντων αντίδρασης· 2) θερμική αδρανοποίηση του ενζύμου κατά την αντίδραση.<...>Ολόκληρο το σύνολο των σημείων ορίζει μια καμπύλη, και επομένως μπορεί να υποτεθεί ότι η θερμική αδρανοποίηση του ενζύμου<...>Εφόσον έχει αποδειχθεί ότι δεν υπάρχει θερμική αδρανοποίηση των φαρμάκων κατά τη διάρκεια της αντίδρασης, θα πρέπει να υποτεθεί<...>Απενεργοποίηση της φυτικής αργινάσης κατά την ενζυματική υδρόλυση της αργινίνης.

46

Οι ελεύθερες ρίζες, οι οποίες περιλαμβάνουν ενεργοποιημένους μεταβολίτες οξυγόνου και οξείδιο του αζώτου, με υπερβολικό σχηματισμό μπορούν να διαδραματίσουν σημαντικό ρόλο στην εμφάνιση παθολογικών καταστάσεων του αναπαραγωγικού συστήματος: ενδομητρίωση, διάχυτη μαστοπάθεια, πρόκληση καρκινογένεσης διαφόρων εντοπισμών. Υπάρχουν στοιχεία που υποστηρίζουν το ρόλο του οξειδωτικού στρες στη γυναικεία υπογονιμότητα. Τα αποτελέσματα προκλινικών και κλινικών μελετών επιβεβαιώνουν τη σκοπιμότητα χρήσης αντιοξειδωτικών για την πρόληψη και τη θεραπεία αυτών των ασθενειών. Οι βιταμίνες A, C, E, λόγω της διαθεσιμότητάς τους, της επικράτησης στη φύση, της καλύτερης γνώσης και της συγγένειας για τον ανθρώπινο οργανισμό, περιλαμβάνονται συχνότερα στη σύνθετη θεραπεία. Υπάρχει μια σημαντική βάση στοιχείων για την αποτελεσματικότητα της χρήσης αντιοξειδωτικών βιταμινών για τη θεραπεία ασθενειών του αναπαραγωγικού συστήματος. Η υψηλότερη αποτελεσματικότητα της σύνθετης φαρμακοθεραπείας με τη χρήση αντιοξειδωτικών εξηγείται όχι μόνο από την επίδραση στην υπεροξείδωση των λιπιδίων ως έναν από τους κρίκους στην παθογένεση της νόσου, αλλά και από την αλλαγή στην ένταση του μεταβολισμού των φαρμάκων που συνταγογραφούνται ταυτόχρονα με αντιοξειδωτικά λόγω στην αποκατάσταση του κυτοχρώματος P450 3A4. Η ηλεκτροχημική ανάλυση της καταλυτικής δραστηριότητας του κυτοχρώματος P450 3A4 έδειξε ότι οι βιταμίνες A, C και E επηρεάζουν τη μείωση του κυτοχρώματος P450 3A4 λόγω της αντιοξειδωτικής δράσης.

Αυτές οι διεργασίες είναι υπό τον έλεγχο των ενζύμων, τα οποία αποκλείουν τη διαρροή αντιδραστικών προϊόντων.<...>πίσω από μια παραβίαση των ρυθμιστικών του λειτουργιών σε σχέση με τις πιο σημαντικές διαδικασίες του κυτταρικού μεταβολισμού: στην αδρανοποίηση<...>Το ROS μπορεί να αλληλεπιδράσει με το κυτόχρωμα P450, προκαλώντας αδρανοποίηση του ενζύμου.<...>Οι βιταμίνες C, E και η βήτα-καροτίνη παρέχουν μη ενζυματική AOD του σώματος λόγω αδρανοποίησης σε διαφορετικές<...>Η βήτα-καροτίνη, μαζί με την αδρανοποίηση σε διαφορετικά επίπεδα ενεργών ειδών οξυγόνου, είναι σε θέση να αποκαταστήσει

47

ΚΑΝΟΝΙΣΜΟΣ ΚΑΙ ΙΔΙΟΤΗΤΕΣ ΤΟΥ ΣΥΣΤΗΜΑΤΟΣ VITROGENASE RODOBACTER CAPSULATUS ΠΕΡΙΛΗΨΗ ΔΙΣ. ... ΥΠΟΨΗΦΙΟΣ ΒΙΟΛΟΓΙΚΩΝ ΕΠΙΣΤΗΜΩΝ

Μ.: ΙΝΣΤΙΤΟΥΤΟ ΜΙΚΡΟΒΙΟΛΟΓΙΑΣ ΤΗΣ ΑΚΑΔΗΜΙΑΣ ΕΠΙΣΤΗΜΩΝ ΤΗΣ ΕΣΣΔ

Σκοπός αυτής της εργασίας ήταν να μελετήσει τις ιδιότητες στη ρύθμιση του συστήματος νιτρογεκάσης του πορφυρού βακτηρίου μη θείου Rhodobaoter σapaulatua στέλεχος BIO

Επομένως, η μετάβαση της νιτρογεβάσης αυτού του βακτηρίου στο NGr-fory είναι η αδρανοποίηση του ενζύμου αυτού καθαυτού.<...>Σημαντικό ρόλο παίζει η αδρανοποίηση της νιτρογενάσης και η Fd I R. capaula «απενεργοποίηση αυτού του ενζύμου / αφού διατηρεί τη δράση του. in vivo και inviSiw όταν χρησιμοποιούνται<...>Η νιτρική αναγωγάση του B. capeulatua είναι ένζυμο τύπου διομονωτικού. οκτώ.<...>Σημαντικός ρόλος στην αδρανοποίηση της νσχρογενάσης και της φερρεδοξίνης Ι είναι

48

Το περιεχόμενο της ελεύθερης ηπαρίνης στο πλάσμα του αίματος ασθενών με πολυκυτταραιμία vera και η συχνότητα των νευρολογικών εγκεφαλικών συμπτωμάτων [Ηλεκτρονικός πόρος] / Gaidukova, Tkachenko, Bubliy // Αιματολογία. Μετάγγιση. Ανατολική Ευρώπη.- 2016 .- №1 .- S. 47-57 .- Τρόπος πρόσβασης: https://site/efd/478925

Συνάφεια. Η Vera Polycythemia (PV) είναι μια ασθένεια από την ομάδα των μυελοπολλαπλασιαστικών νεοπλασιών, οι κλινικές εκδηλώσεις της οποίας χαρακτηρίζονται από τάση για αιμορραγία και θρόμβωση. δομή των εγκεφαλικών συμπτωμάτων σε αυτή την ασθένεια. Υλικά και μέθοδοι. Εξετάστηκαν 32 ασθενείς με ΦΒ. Μεταξύ των ασθενών που εξετάστηκαν ήταν 18 άνδρες και 14 γυναίκες. Η μέση ηλικία των ασθενών που εξετάστηκαν ήταν 57,2±1,2 έτη. Η δεύτερη ομάδα παρατήρησης αποτελούνταν από 52 ασθενείς που εξετάστηκαν σε σχέση με ύποπτες μυελοπολλαπλασιαστικές ασθένειες του αίματος, αλλά μετά από ενδελεχή κλινική και αιματολογική εξέταση, τέτοιες ασθένειες αποκλείστηκαν από αυτές και η κατάσταση του περιφερικού αίματος θεωρήθηκε ως απόλυτη SE λόγω της παρουσίας ορισμένες σωματικές παθήσεις. Μεταξύ των ασθενών που εξετάστηκαν ήταν 30 άνδρες και 22 γυναίκες. Η μέση ηλικία των ασθενών στη 2η ομάδα ήταν 55,7±3,6 έτη. Η ομάδα ελέγχου αποτελούνταν από 35 πρακτικά υγιή άτομα της ίδιας ηλικίας. Ο ποσοτικός προσδιορισμός της περιεκτικότητας του ελεύθερου κλάσματος ηπαρίνης πραγματοποιήθηκε με ηλεκτροφορητική ανάλυση σύμφωνα με τη μέθοδο του B.V. Mikhailichenko, S.V. Vydybortsa (2000). Αποτελέσματα και συμπεράσματα. Σε ασθενείς με ΦΒ, παρατηρείται ανισορροπία στο μεταβολισμό της ελεύθερης ηπαρίνης, η οποία εκδηλώνεται με αύξηση της περιεκτικότητάς της στο πλάσμα του αίματος. Η συζήτηση παρουσιάζει δεδομένα για τον φυσιολογικό ρόλο της ηπαρίνης. Έχει αποδειχθεί ότι η δράση του δεν είναι μόνο στη ρύθμιση της αιμόστασης, αλλά και στον έλεγχο της αγγειογένεσης, των ανοσολογικών αντιδράσεων, στη ρύθμιση του μεταβολισμού του λίπους και των υδατανθράκων, στην αντιβακτηριακή, αντιική και αντιφλεγμονώδη δράση. Συζητούνται οι πιθανοί μηχανισμοί για την εκδήλωση των παραβιάσεων που διαπιστώθηκαν.

Πρώτα απ 'όλα, εξετάζονται τα ακόλουθα ερωτήματα στην εργασία: 1. Αλλάζουν οι ιδιότητες της RNA πολυμεράσης όταν συνδυάζεται με DNA ακόμη και πριν από την έναρξη της σύνθεσης RNA. 2. Ποιος είναι ο λόγος για τη σταθεροποίηση της πολυμεράσης παρουσία DNA και NTP: με την πράξη της έναρξης, δηλ. σύνδεση των πρώτων NTPs, με τη διαδικασία σύνθεσης μακρών αλυσίδων πολυνουκλεοτιδίων ή με τη σταθεροποιητική επίδραση των NTPs στην RNA πολυμεράση, που δεν συνδέονται με τη σύνδεση των νουκλεοτιδίων μεταξύ τους. 3. Είναι σημαντικό για τη σταθεροποίηση της πολυμεράσης κατά τη διάρκεια της σύνθεσης RNA να διατηρηθεί το μέγεθος και η δίκλωνη φυσική δομή του προτύπου DNA;

Συνθήκες επώασης d I ελεύθερο ένζυμο. 2 ένζυμο + DNA) 3 ένζυμο + DNA + NTF.<...>Πίνακας 7 Απενεργοποίηση πολυμεράσης RNA θρυψίνης ανάλογα με τις συνθήκες προεπώασης κατά την προεπώαση<...>Αυτό το αποτέλεσμα, καθώς και δεδομένα για αδρανοποίηση

Η επίδραση της υψηλής καταστροφικής θερμοκρασίας (45°C) για δύο και δώδεκα ώρες στα φυτά G. max και G. soja στις αλλαγές στα ηλεκτροφορητικά φάσματα υπεροξειδάσης και καταλάσης μελετήθηκε σε αυτή την εργασία. Οι ποσοτικές και ποιοτικές αλλαγές στα ηλεκτροφορητικά φάσματα των φύλλων που προκαλούνται από τη δράση της θερμικής καταπόνησης εξαρτήθηκαν από τον γονότυπο, τη φάση ανάπτυξης της σόγιας και τη διάρκεια του παράγοντα στρες. Έχει αποδειχθεί ότι η βραχυπρόθεσμη καταπόνηση θερμοκρασίας δεν οδηγεί σε ποσοτικές αλλαγές στα ηλεκτροφορητικά φάσματα της υπεροξειδάσης και της καταλάσης στα φύλλα σόγιας. Η παρατεταμένη έκθεση σε υψηλή επιβλαβή θερμοκρασία προκαλεί αδρανοποίηση κυρίως μορφών υπεροξειδάσης και καταλάσης με μέτρια ηλεκτροφορητική κινητικότητα. Σταθερές μορφές υπεροξειδάσης με Rf 0,02; 0,10; 0,21 (G.max) και Rf 0,02; 0,10; 0,40 (G. soja), καταλάση με Rf 0…0,04 (G. max) και Rf 0…0,04; 0,22 ... 0,24 (G. soja), καθώς και οι καθιστικές μορφές που ενεργοποιούνται σε υψηλές θερμοκρασίες, διασφαλίζουν τη λειτουργία των φυτών υπό πίεση

Η παρατεταμένη έκθεση σε υψηλή επιβλαβή θερμοκρασία προκαλεί αδρανοποίηση κυρίως των μορφών υπεροξειδάσης.<...>Η παρατεταμένη έκθεση σε θερμικό σοκ έχει ως αποτέλεσμα την αδρανοποίηση του ενζύμου.<...>Πολυάριθμες μοριακές μορφές ενζύμων παίζουν σημαντικό ρόλο στους μηχανισμούς θερμικής προσαρμογής της σόγιας.<...>Η έκθεση σε υψηλή επιβλαβή θερμοκρασία για δώδεκα ώρες προκαλεί κυρίως αδρανοποίηση<...>Ο ρόλος των ενζύμων στην ανθεκτικότητα των φυτών / K.N. Sarsenbaev, F.A. Polimbetova / / Ακαδημία Επιστημών της Καζακικής SSR, Chief Bot. κήπος.

Ο ρυθμός μιας ενζυμικής αντίδρασης, με άλλα λόγια, η δραστηριότητα ενός ενζύμου, καθορίζεται επίσης από την παρουσία ενεργοποιητών και αναστολέων στο μέσο: οι πρώτοι αυξάνουν τον ρυθμό της αντίδρασης και μερικές φορές τον τροποποιούν, οι δεύτεροι αναστέλλουν την αντίδραση. Μεταξύ των χημικών ενώσεων που επηρεάζουν τη δραστηριότητα των ενζύμων, υπάρχουν διάφορες ουσίες. Έτσι, το HC1 ενεργοποιεί τη δράση της πεψίνης, των χολικών οξέων - της παγκρεατικής λιπάσης. Μερικά ένζυμα ιστών (οξειδορεδουκτάσες, καθεψίνες, αργινάση), φυτική πρωτεϊνάση παπαΐνη, κ.λπ. ενεργοποιούνται σε μεγάλο βαθμό από ενώσεις που περιέχουν ελεύθερες ομάδες SH (γλουταθειόνη, κυστεΐνη), και μερικά επίσης από τη βιταμίνη C. Ιδιαίτερα συχνά ιόντα χρησιμεύουν (δρούν ως ενεργοποιητές). δισθενή και μερικές φορές μονοσθενή μέταλλα. Πολλά ένζυμα δεν είναι καθόλου ενεργά απουσία μετάλλων. Έτσι, όταν αφαιρείται ο ψευδάργυρος, η καρβονική ανυδράση πρακτικά στερείται ενζυματικής δραστηριότητας. Επιπλέον, υπό τη δράση αυτού του ενζύμου, ο ψευδάργυρος δεν μπορεί να αντικατασταθεί από κανένα άλλο μέταλλο. Είναι γνωστά ένζυμα των οποίων η δράση ενεργοποιείται από έναν αριθμό μετάλλων, συγκεκριμένα, η ενολάση (βλ. Μεταβολισμός υδατανθράκων) ενεργοποιείται από Mg 2+, Mn 2+, K+. Στον πίνακα. 18 δείχνει παραδείγματα συμμετοχής μετάλλων στη δράση ορισμένων ενζύμων.

Σχετικά με το ρόλο των μετάλλων στην ενεργοποίηση των ενζύμων, τα διαθέσιμα στοιχεία δείχνουν ότι σε ορισμένες περιπτώσεις ιόντα μετάλλων (Co 2+ , Mg 2+ , Zn 2+ , Fe 2+) λειτουργούν ως προσθετικές ομάδες ενζύμων. Σε άλλες περιπτώσεις, συμβάλλουν στην προσκόλληση του υποστρώματος στη δραστική θέση και στο σχηματισμό ενός συμπλόκου ενζύμου-υποστρώματος. Για παράδειγμα, τα ιόντα Mg 2+, μέσω μιας αρνητικά φορτισμένης φωσφορικής ομάδας, εξασφαλίζουν τη σύνδεση μονοφωσφορικών εστέρων οργανικών ουσιών στο ενεργό κέντρο των φωσφατάσης που καταλύουν την υδρόλυση αυτών των ενώσεων. Σε ορισμένες περιπτώσεις, το μέταλλο ενώνεται με το υπόστρωμα, σχηματίζοντας ένα πραγματικό υπόστρωμα, στο οποίο δρα το ένζυμο. Συγκεκριμένα, τα ιόντα Mg 2+ ενεργοποιούν την κρεατινοφωσφοκινάση λόγω του σχηματισμού ενός πραγματικού υποστρώματος και του άλατος μαγνησίου του ATP. Τέλος, υπάρχουν πειραματικά στοιχεία για την άμεση συμμετοχή μετάλλων (για παράδειγμα, ιόντων Ca 2+ στο μόριο αμυλάσης του σάλιου) στο σχηματισμό και τη σταθεροποίηση του ενεργού κέντρου και ολόκληρης της τριτοταγούς δομής του μορίου του ενζύμου. Θα πρέπει επίσης να σημειωθεί ο συχνός ρόλος των μετάλλων ως αλλοστερικοί ρυθμιστές (βλ. Εικ. 59). Σε αλληλεπίδραση με το αλλοστερικό κέντρο, ένα τέτοιο μέταλλο (διαμορφωτής) προάγει τον σχηματισμό της πιο ευνοϊκής χωρικής διαμόρφωσης του ενζύμου και του ενεργού συμπλόκου ενζύμου-υποστρώματος.

Τα ανιόντα σε φυσιολογικές συγκεντρώσεις είναι συνήθως αναποτελεσματικά ή έχουν μικρή ενεργοποιητική δράση στα ένζυμα. Οι εξαιρέσεις είναι η πεψίνη, ορισμένες ενεργοποιημένες με ανιόντα οξειδορεδουκτάσες, καθώς και η αμυλάση του σάλιου, που καταλύουν την υδρόλυση του αμύλου, του οποίου η δραστηριότητα αυξάνεται από τα ιόντα χλωρίου, και η αδενυλική κυκλάση, η οποία ενεργοποιείται από τα ανιόντα αλογόνου.

Αναστολείς Συνηθίζεται να ονομάζουμε ουσίες που προκαλούν μερική ή πλήρη αναστολή αντιδράσεων που καταλύονται από ένζυμα. Δεδομένου ότι τα ένζυμα είναι πρωτεΐνες, οποιοιδήποτε παράγοντες προκαλούν μετουσίωση πρωτεΐνης (θερμότητα, οξέα, αλκάλια, άλατα βαρέων μετάλλων) οδηγούν σε αδρανοποίηση ενζύμων. Ωστόσο, μια τέτοια απενεργοποίηση είναι σχετικά μη ειδική. Δεν σχετίζεται με τον μηχανισμό δράσης των ενζύμων. Μια πολύ μεγαλύτερη ομάδα αποτελείται από τους λεγόμενους ειδικούς αναστολείς, οι οποίοι έχουν την επίδρασή τους σε ένα συγκεκριμένο ένζυμο ή σε μια ομάδα σχετικών ενζύμων. Η μελέτη αυτών των αναστολέων είναι σημαντική για διάφορους λόγους.

Πρώτον, οι αναστολείς μπορούν να παρέχουν πολύτιμες πληροφορίες σχετικά με τη φύση της ενεργού θέσης του ενζύμου, καθώς και τις λειτουργικές ομάδες και τους χημικούς δεσμούς του που διασφαλίζουν το σχηματισμό του συμπλόκου ενζύμου-υποστρώματος. Είναι γνωστές ουσίες που δεσμεύουν ειδικά τη μία ή την άλλη ομάδα σε ένα μόριο ενζύμου, αποκλείοντάς το από το πλαίσιο μιας χημικής αντίδρασης. Συγκεκριμένα, το ιωδοοξικό ICH 2 -COOH, το αμίδιο και ο αιθυλεστέρας του, ο παραχλωροϋδράργυρος βενζοϊκός ClHg - C 6 H 4 -COOH και άλλα αντιδραστήρια συνδέονται σχετικά εύκολα σε χημικό δεσμό με ορισμένες ομάδες ενζύμων SH. Εάν τέτοιες ομάδες είναι απαραίτητες για την πράξη της κατάλυσης, τότε η προσθήκη τέτοιων αναστολέων οδηγεί σε πλήρη απώλεια της ενζυμικής δραστηριότητας:

R-SH + ICH 2 -COOH --> HI + R-S-CH 2 -COOH

Ορισμένα άλλα ένζυμα (χολινεστεράση, θρυψίνη και χυμοθρυψίνη) αναστέλλονται έντονα από ορισμένες οργανοφωσφορικές ενώσεις, ιδιαίτερα το διισοπροπυλοφθοροφωσφορικό (DFP), λόγω του αποκλεισμού της βασικής υδροξυλομάδας της σερίνης στο ενεργό κέντρο (βλ. παραπάνω).

Δεύτερον, οι αναστολείς έχουν βρει ευρεία εφαρμογή στην ενζυμολογία στη μελέτη της φύσης πολλαπλών μορφών ενζύμων και ισοενζύμων που διαφέρουν όχι τόσο στην ηλεκτροφορητική κινητικότητα, αλλά στη διαφορά στις αντιδράσεις στον ίδιο αναστολέα.

Με τη βοήθεια αναστολέων που απενεργοποιούν επιλεκτικά μεμονωμένα στάδια μιας πολυσταδιακής μεταβολικής διαδικασίας, μπορεί να προσδιοριστεί με ακρίβεια η αλληλουχία των χημικών αντιδράσεων και η φύση των ενζύμων που εμπλέκονται. Συγκεκριμένα, με αυτόν τον τρόπο, με τη χρήση ιωδοοξικού, φθορίου και άλλων αναστολέων, αποκρυπτογραφήθηκε η γλυκολυτική οδός των οξειδοαναγωγικών μετασχηματισμών της γλυκόζης σε γαλακτικό οξύ στον μυϊκό ιστό (βλ. Μεταβολισμός υδατανθράκων), η οποία περιλαμβάνει 11 στάδια που περιλαμβάνουν 11 ένζυμα και 10 ενδιάμεσα μεταβολίτες.

Ο μηχανισμός δράσης πολλών τοξινών και δηλητηρίων στον οργανισμό βασίζεται στην αναστολή των ενζύμων. Έτσι, είναι γνωστό ότι σε περίπτωση δηλητηρίασης από υδροκυανικό οξύ, επέρχεται θάνατος λόγω πλήρους αναστολής των αναπνευστικών ενζύμων (κυτοχρωμική οξειδάση), ιδιαίτερα των εγκεφαλικών κυττάρων. Η τοξική επίδραση ορισμένων εντομοκτόνων στον ανθρώπινο οργανισμό και στα ζώα οφείλεται στην αναστολή της δραστηριότητας της χολινεστεράσης, ενός ενζύμου που παίζει πρωταρχικό ρόλο στη δραστηριότητα του νευρικού συστήματος.

Η ορθολογική χημειοθεραπεία - η συνειδητή χρήση των φαρμάκων στην ιατρική, θα πρέπει να βασίζεται στην ακριβή γνώση του μηχανισμού δράσης τους, στη βιοσύνθεση των ενζύμων ή στο έργο τους στον οργανισμό. Μερικές φορές μια μέθοδος θεραπείας ανθρώπινων ασθενειών περιλαμβάνει τη χρήση εκλεκτικών αναστολέων. Έτσι, ο αναστολέας τρυψίνης, χυμοθρυψίνης και καλλικρεΐνης τρασιλόλη χρησιμοποιείται ευρέως στη θεραπεία της οξείας παγκρεατίτιδας. Η επιλεκτική ανασταλτική δράση σε ένζυμα ορισμένων φυσικών και συνθετικών ενώσεων (οι λεγόμενοι αντιμεταβολίτες) χρησιμεύει επί του παρόντος ως βάση για την ανάπτυξη αποτελεσματικών μεθόδων για τη σύνθεση χημειοθεραπευτικών φαρμάκων. Αυτό το μονοπάτι ανοίγει ευρείες δυνατότητες για τη ρύθμιση τόσο της σύνθεσης των ενζύμων όσο και της έντασης του μεταβολισμού.

Τύποι αναστολής.Αν και ο μηχανισμός δράσης των περισσότερων αναστολέων δεν έχει διευκρινιστεί, συνήθως γίνεται διάκριση μεταξύ αναστρέψιμης και μη αναστρέψιμης αναστολής. Εάν ένα μόριο αναστολέα προκαλεί επίμονες αλλαγές ή τροποποίηση των λειτουργικών ομάδων του ενζύμου, τότε αυτός ο τύπος αναστολής ονομάζεται μη αναστρέψιμος. Πιο συχνά, ωστόσο, υπάρχει μια αναστρέψιμη αναστολή που μπορεί να μελετηθεί ποσοτικά με βάση την εξίσωση Michaelis-Menten. Η αναστρέψιμη αναστολή, με τη σειρά της, διακρίνεται σε ανταγωνιστική και μη ανταγωνιστική, ανάλογα με το αν είναι δυνατό ή όχι να ξεπεραστεί η αναστολή της ενζυμικής αντίδρασης αυξάνοντας τη συγκέντρωση του υποστρώματος. Στη δεύτερη περίπτωση, μια αύξηση στη συγκέντρωση του υποστρώματος δεν αλλάζει τον βαθμό αναστολής του ενζύμου.

Η ανταγωνιστική αναστολή μπορεί να προκληθεί από ουσίες που έχουν δομή παρόμοια με το υπόστρωμα, αλλά ελαφρώς διαφορετική από τη δομή του πραγματικού υποστρώματος. Ένα κλασικό παράδειγμα αυτού του τύπου αναστολής είναι η αναστολή της δραστηριότητας της ηλεκτρικής αφυδρογονάσης από το μηλονικό οξύ. Αυτό το ένζυμο καταλύει την οξείδωση αφυδρογονώνοντας το ηλεκτρικό οξύ σε φουμαρικό οξύ σύμφωνα με το σχήμα:

Εάν προστεθεί μηλονικό οξύ (αναστολέας) στο μέσο, ​​τότε, λόγω της δομικής του ομοιότητας με το πραγματικό υπόστρωμα ηλεκτρικό οξύ (παρουσία δύο παρόμοιων ιονισμένων καρβοξυλομάδων), θα αντιδράσει με τη δραστική θέση για να σχηματίσει έναν αναστολέα ενζύμου. σύμπλοκο (βλ. διάγραμμα), ωστόσο, όταν δεν υπάρχει μεταφορά υδρογόνου από μηλονικό. Δεδομένου ότι οι δομές του υποστρώματος - ηλεκτρικού οξέος και του αναστολέα - μηλονικού είναι κάπως διαφορετικές, ανταγωνίζονται για τη σύνδεση με το ενεργό κέντρο και ο βαθμός αναστολής θα καθοριστεί από την αναλογία των συγκεντρώσεων μηλονικού και ηλεκτρικού και όχι από το απόλυτη συγκέντρωση του αναστολέα. Αυτός ο τύπος αναστολής αναφέρεται μερικές φορές ως αναστολή μεταβολικού ανταγωνισμού (Εικ. 56).

Σε γενική μορφή, η αντίδραση της αλληλεπίδρασης ενός αναστολέα με ένα ένζυμο μπορεί να αναπαρασταθεί από την ακόλουθη εξίσωση:

Το σύμπλοκο που προκύπτει, που ονομάζεται σύμπλοκο ενζύμου-αναστολέα (EI), σε αντίθεση με το ES, δεν διασπάται για να σχηματίσει προϊόντα αντίδρασης. Η σταθερά διάστασης του συμπλόκου ΕΙ ή η ανασταλτική σταθερά (K 1) μπορεί, σύμφωνα με τη θεωρία Michaelis-Menten, να οριστεί ως ο λόγος των σταθερών των αντίστροφων και των άμεσων αντιδράσεων:

Δηλαδή, η ανασταλτική σταθερά είναι ευθέως ανάλογη με το προϊόν των συγκεντρώσεων του ενζύμου και του αναστολέα και αντιστρόφως ανάλογη με τη συγκέντρωση του συμπλόκου ΕΙ.

Η μέθοδος της ανταγωνιστικής αναστολής έχει βρει ευρεία εφαρμογή στην ιατρική πρακτική. Είναι γνωστό, για παράδειγμα, ότι τα φάρμακα σουλφα χρησιμοποιούνται για τη θεραπεία ορισμένων μολυσματικών ασθενειών που προκαλούνται από βακτήρια. Αποδείχθηκε ότι αυτά τα φάρμακα έχουν δομική ομοιότητα με το παρα-αμινοβενζοϊκό οξύ, το οποίο το βακτηριακό κύτταρο χρησιμοποιεί για να συνθέσει φολικό οξύ, το οποίο είναι αναπόσπαστο μέρος των βακτηριακών ενζύμων. Λόγω αυτής της δομικής ομοιότητας, το σουλφανιλαμίδιο, για παράδειγμα, εμποδίζει τη δράση του ενζύμου εκτοπίζοντας το παρα-αμινοβενζοϊκό οξύ από το σύμπλοκο με το ένζυμο που συνθέτει το φολικό οξύ, το οποίο οδηγεί σε αναστολή της βακτηριακής ανάπτυξης.

Ορισμένα ανάλογα της βιταμίνης Β 6 και του φολικού οξέος, ιδιαίτερα η δεοξυπυριδοξίνη και η αμινοπτερίνη (βλέπε Βιταμίνες), δρουν ως ανταγωνιστικοί, αποκαλούμενοι αναστολείς συνενζύμων (ή αντιβιταμίνες), οι οποίοι αναστέλλουν πολλές βιοχημικές διεργασίες στο σώμα.

Μη ανταγωνιστική αναστολή προκαλείται από ουσίες που δεν έχουν δομικές ομοιότητες με τα υποστρώματα και συχνά δεν συνδέονται με το ενεργό κέντρο, αλλά αλλού στο μόριο του ενζύμου. Ο βαθμός αναστολής σε πολλές περιπτώσεις καθορίζεται από τη διάρκεια της δράσης του αναστολέα στο ένζυμο. Με αυτόν τον τύπο αναστολής, λόγω του σχηματισμού ενός σταθερού ομοιοπολικού δεσμού, το ένζυμο συχνά υφίσταται πλήρη αδρανοποίηση και στη συνέχεια η αναστολή γίνεται μη αναστρέψιμη. Παραδείγματα μη ανταγωνιστικής αναστολής (αδρανοποίησης) είναι η δράση του ιωδοοξικού, του φθοροφωσφορικού διισοπροπυλεστέρα, καθώς και του φωσφορικού διαιθυλ-π-νιτροφαινυλεστέρα και του υδροκυανικού οξέος, που συνίσταται στη σύνδεση και απενεργοποίηση λειτουργικών ομάδων ή ιόντων μετάλλων στο μόριο του ενζύμου.

Για να διευκρινιστεί το ερώτημα του τύπου της αναστολής, χρησιμοποιούνται η εξίσωση Michaelis-Menten, η γραφική παράσταση Lineweaver-Burke και άλλες πιο προηγμένες εξισώσεις, όπως η εξίσωση Edie-Hofstee:

v = - K m (0/[S]) + V μέγ

και αντίστοιχες γραφικές παραστάσεις σε ευθύγραμμες συντεταγμένες. Στα παρακάτω γραφήματα, ενσωματωμένα στις συντεταγμένες v και [S], καθώς και στις συντεταγμένες 1/v και 1/[S], ​​V είναι ο μέγιστος ρυθμός αντίδρασης, V 1 είναι ο μέγιστος ρυθμός παρουσία ενός αναστολέα , K 1 είναι η ανασταλτική σταθερά. όλα τα άλλα σύμβολα παρουσιάστηκαν παραπάνω.

Μπορεί να φανεί ότι με τον ανταγωνιστικό τύπο αναστολής (Εικ. 57), ο αναστολέας αυξάνει την τιμή Km (κατά μια τιμή ίση με τη διαφορά στο μήκος των τμημάτων που αποκόπτονται από τον άξονα της τετμημένης), χωρίς να επηρεάζει τη μέγιστη ταχύτητα . Αυτό σημαίνει ότι σε επαρκώς υψηλή συγκέντρωση υποστρώματος [S], ο αναστολέας εκτοπίζεται από μόρια υποστρώματος από το σύμπλοκο ΕΙ. Με μη ανταγωνιστική αναστολή (Εικ. 58), ο αναστολέας μειώνει την τιμή της μέγιστης ταχύτητας. Εάν ταυτόχρονα η τιμή του K m δεν μειωθεί, τότε μιλάμε για εντελώς μη ανταγωνιστική αναστολή. Ένας παρόμοιος τύπος αναστολής συμβαίνει κατά τον σχηματισμό ανενεργών, δύσκολο να διαχωριστούν συμπλέγματα EI και (ή) EIS. Συχνά, ωστόσο, υπάρχει ένας μικτός τύπος αναστολής (μερικές φορές αναφέρεται ως μερικώς μη ανταγωνιστικός τύπος), στον οποίο μια μείωση του V max συνδυάζεται με μια αύξηση του Km . Αυτό σημαίνει ότι το σύμπλεγμα EI διατηρεί μερική δραστηριότητα, δηλαδή την ικανότητα να σχηματίζει ένα ενδιάμεσο τριμερές σύμπλοκο EIS στο οποίο το υπόστρωμα υφίσταται καθυστερημένη καταλυτική μετατροπή. Σε σπάνιες περιπτώσεις, ο βαθμός αναστολής της ενζυμικής δραστηριότητας μπορεί να αυξηθεί με την αύξηση της συγκέντρωσης του υποστρώματος. για αυτό το είδος αναστολής, έχει προταθεί ένας μάλλον ανακριβής όρος μη ανταγωνιστικός (από τον αγγλικό μη ανταγωνιστικό). Ένας από τους μηχανισμούς μιας τέτοιας αναστολής οφείλεται στη δυνατότητα του αναστολέα να συνδυαστεί με το σύμπλοκο ES για να σχηματίσει ένα ανενεργό ή αργά αντιδρών τριμερές σύμπλοκο ESI.

Έτσι, μια γραφική ανάλυση των ρυθμών των ενζυματικών αντιδράσεων ως συνάρτηση των συγκεντρώσεων του υποστρώματος μπορεί να παρέχει πολύτιμες πληροφορίες για την κινητική των ενζυματικών αντιδράσεων, φωτίζοντας τον πιθανό μηχανισμό της ενζυματικής κατάλυσης.

Ρύθμιση της ενζυμικής δραστηριότητας

Αναφέρθηκε παραπάνω ότι μία από τις μοναδικές ιδιότητες των ζωντανών οργανισμών είναι η εκπληκτική ικανότητα να εξισορροπούν τις καταβολικές (βιοαποικοδομητικές) και τις αναβολικές (βιοσυνθετικές) διεργασίες. Αν και τα κύτταρα υφίστανται ταυτόχρονα διαδικασίες σύνθεσης, αποσύνθεσης και αλληλομετατροπής εκατοντάδων και χιλιάδων διαφόρων ουσιών, υπάρχουν πολλοί ρυθμιστικοί μηχανισμοί που διασφαλίζουν τη σταθερότητα του εσωτερικού περιβάλλοντος του σώματος. Μερικοί από αυτούς τους ρυθμιστικούς μηχανισμούς, μεταξύ των οποίων ένας σημαντικός ρόλος ανήκει στους μηχανισμούς ρύθμισης της ενζυμικής δραστηριότητας, θα συζητηθούν παρακάτω.

Επιρροή του νόμου της μαζικής δράσης.Σε μια αναστρέψιμη χημική αντίδραση που καταλύεται από ένα ένζυμο, για παράδειγμα A+B C+D, η συγκέντρωση των συστατικών της αντίδρασης και, κατά συνέπεια, η κατεύθυνση της αντίδρασης θα καθορίζονται από την επίδραση του νόμου της δράσης της μάζας. Συγκεκριμένα, μπορεί να παρουσιαστεί στην αντίδραση αναστρέψιμης τρανσαμίνωσης που καταλύεται από την αμινοτρανσφεράση της αλανίνης:

Αλανίνη + Πυροσταφυλικό α-κετογλουταρικό + Γλουταμινικό.

Αυτός ο τύπος ρύθμισης προφανώς παίζει περιορισμένο μόνο ρόλο, αφού υπό πραγματικές συνθήκες η αντίδραση συνήθως προχωρά προς μία κατεύθυνση, αφού τα προκύπτοντα προϊόντα μπορούν να αποτελέσουν υποστρώματα για τη δράση άλλων ενζύμων και να αφαιρεθούν από τη σφαίρα της αντίδρασης. Σε αυτές τις περιπτώσεις, δημιουργείται μια σταθερή (στάσιμη) κατάσταση παρά μια πραγματική ισορροπία.

Αλλαγή στην ποσότητα του ενζύμου.Στα βακτήρια, το φαινόμενο της επαγόμενης σύνθεσης των ενζύμων είναι καλά μελετημένο όταν αναπτύσσονται σε ένα μέσο όπου η μόνη πηγή άνθρακα και ενέργειας είναι ο ένας ή ο άλλος υδατάνθρακας, για παράδειγμα, η γλυκόζη. Η αντικατάσταση της γλυκόζης στο μέσο με λακτόζη οδηγεί σε επαγόμενη ή προσαρμοσμένη (μετά από μια σύντομη περίοδο υστέρησης φάσης) σύνθεση του ενζύμου γαλακτοσιδάση (προγραμματισμένη από το γονίδιο της λακτόζης, βλέπε Σύνθεση πρωτεϊνών), η οποία διασπά τη λακτόζη σε γλυκόζη και γαλακτόζη. Σε ζωικούς ιστούς, μια τέτοια ταχεία σύνθεση ενζύμων παρατηρείται σχετικά σπανιότερα και ο μηχανισμός που επάγει τη σύνθεση έχει μελετηθεί μόνο για μικρό αριθμό ενζύμων (τρανσαμινάση τυροσίνης, αφυδατάση σερίνης και θρεονίνης, πυρρολάση τρυπτοφάνης κ.λπ.). Ωστόσο, όταν εισέρχονται στο σώμα ορισμένα δηλητήρια, καρκινογόνα, αλκαλοειδή, εντομοκτόνα κ.λπ., παρατηρείται απότομη αύξηση της δραστηριότητας (αντίστοιχα, της ποσότητας) των ενζύμων - υδροξυλάσης του λείου ενδοπλασματικού δικτύου των ηπατικών κυττάρων μετά από μερικές ημέρες. οξείδωση ξένων ουσιών σε μη τοξικά για το σώμα προϊόντα. Από την άλλη πλευρά, περιγράφονται περιπτώσεις όπου, υπό τη δράση τέτοιων υδροξυλασών, ξένες ουσίες μετατρέπονται στον οργανισμό σε πιο τοξικές ενώσεις. Αυτό το φαινόμενο, το αντίστροφο της αποτοξίνωσης, ονομάζεται θανατηφόρα σύνθεση.

Προένζυμα.Τα πρωτεολυτικά ένζυμα του γαστρεντερικού σωλήνα και του παγκρέατος συντίθενται σε ανενεργή μορφή, με τη μορφή προενζύμων (ζυμογόνα). Η ρύθμιση σε αυτές τις περιπτώσεις περιορίζεται στη μετατροπή των προενζύμων σε ενεργά ένζυμα υπό την επίδραση συγκεκριμένων παραγόντων. Έτσι, η θρυψίνη συντίθεται στο πάγκρεας με τη μορφή θρυψινογόνου. Η τελευταία μετατρέπεται σε ενεργή θρυψίνη στο έντερο υπό τη δράση ενός άλλου πρωτεϊνικού ενζύμου - της εντεροκινάσης, που ανακαλύφθηκε για πρώτη φορά στο εργαστήριο του IP Pavlov. Έχει διαπιστωθεί ότι η ενεργοποίηση της εντεροκινάσης μειώνεται στη διάσπαση ενός εξαπεπτιδίου από το θρυψινογόνο, οδηγώντας στο σχηματισμό μιας φυσικής τριτοταγούς δομής της θρυψίνης και του ενεργού κέντρου της (βλ. παραπάνω). παρατηρείται επίσης αυτοκατάλυση. Ο μετασχηματισμός του ανενεργού πεψινογόνου σε ενεργή πεψίνη πραγματοποιείται αυτοκαταλυτικά ως αποτέλεσμα περιορισμένης πρωτεόλυσης παρουσία HC1 και σχετίζεται επίσης με διάσπαση από τον πρώτο ειδικό αναστολέα πολυπεπτιδικής φύσης (βλ. Απλή ανταλλαγή πρωτεϊνών). Η σύνθεση πρωτεϊνασών σε ανενεργή μορφή και ορισμένων άλλων ανενεργών πρόδρομων πρωτεϊνών έχει προφανώς μια ορισμένη βιολογική σημασία, εμποδίζοντας την καταστροφή των κυττάρων οργάνων στα οποία σχηματίζονται προένζυμα.

Χημική τροποποίηση του ενζύμου.Υποδείχθηκε παραπάνω (βλέπε Χημεία Πρωτεϊνών) ότι ένας αριθμός πρωτεϊνών υφίσταται μετασυνθετική τροποποίηση κατά τη διάρκεια του σχηματισμού της τριτοταγούς δομής. Αποδείχθηκε ότι τα βασικά ένζυμα του ενεργειακού μεταβολισμού - φωσφορυλάση, συνθετάση γλυκογόνου κ.λπ. - ελέγχονται επίσης από φωσφορυλίωση και αποφωσφορυλίωση, που πραγματοποιούνται από συγκεκριμένα ένζυμα - πρωτεϊνική κινάση και πρωτεϊνική φωσφατάση, το επίπεδο δραστηριότητας των οποίων, με τη σειρά του, είναι ρυθμίζεται από ορμόνες (βλ. Μεταβολισμός υδατανθράκων). Το επίπεδο δραστηριότητας των βασικών ενζύμων και, κατά συνέπεια, η ένταση των μεταβολικών διεργασιών θα καθοριστεί από την αναλογία φωσφορυλιωμένων και αποφωσφορυλιωμένων μορφών αυτών των ενζύμων.

Ρύθμιση της ενζυμικής δραστηριότητας με την αρχή της ανάδρασης.Σε πολλές αυστηρά βιοσυνθετικές αντιδράσεις, ο κύριος τύπος ρύθμισης του ρυθμού μιας ενζυματικής διαδικασίας πολλαπλών σταδίων είναι η αναστολή ανάδρασης, όταν το τελικό προϊόν της βιοσυνθετικής αλυσίδας καταστέλλει τη δραστηριότητα του ενζύμου που καταλύει το πρώτο στάδιο.

Ας υποθέσουμε ότι μια βιοσυνθετική διαδικασία πολλαπλών σταδίων πραγματοποιείται στα κύτταρα, κάθε στάδιο της οποίας καταλύεται από το δικό του ένζυμο:

Ο ρυθμός μιας τέτοιας συνολικής αλληλουχίας αντιδράσεων καθορίζεται σε μεγάλο βαθμό από τη συγκέντρωση του τελικού προϊόντος (Ρ), η συσσώρευση του οποίου πάνω από ένα αποδεκτό επίπεδο έχει ισχυρή ανασταλτική επίδραση στο πρώτο στάδιο της διαδικασίας, αντίστοιχα, στο ένζυμο Ε. 1 .

Για πρώτη φορά, η ύπαρξη ενός τέτοιου μηχανισμού για τον έλεγχο της δραστηριότητας των ενζύμων από τους μεταβολίτες φάνηκε στο E. coli στη μελέτη της σύνθεσης της ισολευκίνης και της τριφωσφορικής κυτιδίνης (CTP). Αποδείχθηκε ότι η ισολευκίνη, η οποία είναι το τελικό προϊόν, αναστέλλει επιλεκτικά τη δραστηριότητα της αφυδατάσης της θρεονίνης, η οποία καταλύει τον πρώτο κρίκο στη διαδικασία μετατροπής της θρεονίνης σε ισολευκίνη, η οποία περιλαμβάνει πέντε ενζυματικές αντιδράσεις. Ομοίως, ως τελικό προϊόν της βιοσυνθετικής οδού, το CTP έχει ανασταλτική δράση στο πρώτο ένζυμο (ασπαρτική τρανσκαρβαμοϋλάση), ρυθμίζοντας έτσι τη δική του σύνθεση. Αυτός ο τύπος αναστολής ονομάζεται αναστολή ανάδρασης ή αναστολή. Η ύπαρξή του έχει αποδειχθεί σε όλους τους ζωντανούς οργανισμούς και σήμερα θεωρείται ως ένας από τους κορυφαίους τύπους ρύθμισης της ενζυμικής δραστηριότητας και του κυτταρικού μεταβολισμού γενικά 1 . (ένας Πρέπει να σημειωθεί ότι ο ρυθμός αντίδρασης (καθώς και η ενζυμική δραστηριότητα) σε αμιγώς βιοαποικοδομητικές (καταβολικές) διαδικασίες ρυθμίζεται από ενδιάμεσα προϊόντα που αποτελούν δείκτες της ενεργειακής κατάστασης του κυττάρου (νουκλεοτίδια πουρίνης, πυροφωσφορικά, ανόργανα φωσφορικά κ.λπ.).)

Από την άλλη πλευρά, στις αμφιβολικές διεργασίες (βλ. Εισαγωγή στον Μεταβολισμό και την Ενέργεια), οι οποίες εκτελούν ταυτόχρονα βιοσυνθετικές και βιοαποικοδομητικές λειτουργίες 2 , η ύπαρξη ρύθμισης τόσο από τον τύπο της αναστολής όσο και από μακροεργασίες, δείκτες της ενεργειακής κατάστασης του κυττάρου, έχει έχει αποδειχθεί. (2 Οι αμφιβολικές διεργασίες περιλαμβάνουν μονοπάτια όπως η γλυκόλυση, η γλυκογονόλυση, ο κύκλος του τρικαρβοξυλικού οξέος, η οδός μονοφωσφορικής εξόζης, η τρανσαμίνωση αμινοξέων (βλ. Μεταβολισμός)). Για τις αμφιβολικές διεργασίες, ένας μοναδικός τύπος ρύθμισης, χαρακτηριστικό μόνο αυτών, είναι, επιπλέον, η ενεργοποίηση από έναν πρόδρομο, όταν ο πρώτος μεταβολίτης σε μια οδό πολλαπλών σταδίων ενεργοποιεί το ένζυμο που καταλύει το τελευταίο στάδιο. Έτσι, έχει αποδειχθεί η ενεργοποιητική δράση της 6-φωσφορικής γλυκόζης, η οποία είναι πρόδρομος του γλυκογόνου, στο ένζυμο συνθετάση γλυκογόνου.

Παρόμοιοι τύποι αναστολής από το τελικό προϊόν και ενεργοποίησης από το πρώτο προϊόν είναι χαρακτηριστικά των αλλοστερικών (ρυθμιστικών) ενζύμων (βλέπε παραπάνω), όταν ο τελεστής, δομικά διαφορετικός από το υπόστρωμα, δεσμεύεται σε ένα ειδικό (αλλοστερικό) κέντρο του μορίου του ενζύμου, χωρικά απομακρυσμένο από το ενεργό κέντρο. Επομένως, είναι σύνηθες να γίνεται διάκριση μεταξύ του αλλοστερικού τύπου ρύθμισης, ο οποίος περιλαμβάνει τόσο την αλλοστερική αναστολή όσο και την αλλοστερική ενεργοποίηση. Οι αμοιβαίοι μετασχηματισμοί του ενεργού και του ανενεργού αλλοστερικού ενζύμου σε απλοποιημένη μορφή, καθώς και οι διαμορφωτικές αλλαγές που παρατηρούνται κατά την προσκόλληση του υποστρώματος και των τελεστών, φαίνονται στο Σχ. 59.

Μπορεί να φανεί ότι η προσκόλληση ενός αρνητικού τελεστή στο αλλοστερικό κέντρο προκαλεί σημαντικές αλλαγές στη διαμόρφωση του ενεργού κέντρου του μορίου του ενζύμου και, ως αποτέλεσμα, την απώλεια της συγγένειας του ενζύμου για το υπόστρωμά του (ο σχηματισμός ένα ανενεργό σύμπλεγμα).

Οι αλλοστερικές αλληλεπιδράσεις εκδηλώνονται στη φύση των καμπυλών της εξάρτησης του αρχικού ρυθμού αντίδρασης από τη συγκέντρωση του υποστρώματος ή του τελεστή, ειδικότερα στο σχήμα S των καμπυλών (απόκλιση από την υπερβολική καμπύλη Michaelis-Menten). Αυτό σημαίνει ότι η σύνδεση ενός μορίου του υποστρώματος διευκολύνει τη σύνδεση του δεύτερου μορίου στο αλλοστερικό κέντρο, αυξάνοντας έτσι τον ρυθμό της αντίδρασης. Επιπλέον, τα ρυθμιστικά (αλλοστερικά) ένζυμα χαρακτηρίζονται από μια μη γραμμική εξάρτηση του ρυθμού αντίδρασης από τη συγκέντρωση του ενζύμου.

Άλλοι τύποι ρύθμισης της ενζυμικής δραστηριότητας.Υπάρχει μια σειρά από άλλους μηχανισμούς που ελέγχουν τον ρυθμό των μεταβολικών διεργασιών και τη δραστηριότητα των ενδοκυτταρικών ενζύμων. Τέτοιοι μηχανισμοί μπορεί να περιλαμβάνουν τον ανταγωνισμό των ενζύμων για ένα κοινό υπόστρωμα, τη διακοπή της δραστηριότητας ενός από τα νοσοένζυμα (σε πολλαπλές μορφές ενζύμων), την επίδραση των συγκεντρώσεων των συμπαραγόντων και της μορφής τους (ιδιαίτερα των μεταλλικών ιόντων) και το φαινόμενο της διαμερισματοποίησης. Ο μηχανισμός της διαμερισματοποίησης φαίνεται να παίζει σημαντικό βιολογικό ρόλο, διαχωρίζοντας χωρικά τα ένζυμα από τα υποστρώματά τους μέσω βιομεμβρανών (για παράδειγμα, λυσοσωμικά ένζυμα: πρωτεϊνάσες, φωσφατάσες, ριβονουκλεάσες και άλλα υδρολυτικά ένζυμα, από ουσίες στις οποίες δρουν στο κυτταρόπλασμα) ή αμοιβαία ασύμβατες ταυτόχρονα και μεταβολικές διεργασίες. Ένα παράδειγμα του τελευταίου μπορεί να είναι οι οδοί για τη σύνθεση λιπαρών οξέων, που εμφανίζονται κυρίως στο διαλυτό κλάσμα του κυτταροπλάσματος, και οι οδοί για τη διάσπαση των λιπαρών οξέων, συγκεντρωμένων στα μιτοχόνδρια.

Προσδιορισμός της ενζυμικής δραστηριότητας

Ο προσδιορισμός της ποσοτικής περιεκτικότητας των ενζύμων σε βιολογικά αντικείμενα παρουσιάζει ορισμένες δυσκολίες, καθώς, με σπάνιες εξαιρέσεις, τα ένζυμα στους ιστούς υπάρχουν σε αμελητέες συγκεντρώσεις. Επομένως, η ποσότητα των ενζύμων κρίνεται από τον ρυθμό της καταλυόμενης αντίδρασης, υπό ορισμένες συμφωνημένες συνθήκες μέτρησης. Υπό βέλτιστες συνθήκες θερμοκρασίας, pH του μέσου και πλήρους κορεσμού του ενζύμου με το υπόστρωμα, ο ρυθμός είναι ανάλογος της συγκέντρωσης του ενζύμου. Ο ρυθμός μιας ενζυμικής αντίδρασης κρίνεται είτε από τον ρυθμό απώλειας του υποστρώματος, είτε από τον ρυθμό σχηματισμού του προϊόντος της αντίδρασης.

Η Επιτροπή Ενζύμων της Διεθνούς Βιοχημικής Ένωσης συνέστησε μια τυπική μονάδα (Ε) για την έκφραση της συγκέντρωσης ενζύμων. Η μονάδα οποιουδήποτε ενζύμου θεωρείται ότι είναι η ποσότητα του, η οποία, υπό βέλτιστες συνθήκες, καταλύει τη μετατροπή 1 μmol του υποστρώματος ανά λεπτό (μmol/min). Προτείνεται ένας νέος ορισμός της διεθνούς μονάδας του ενζύμου catal (cat, kat), που αντιστοιχεί στην ποσότητα του ενζύμου που μπορεί να προκαλέσει τη μετατροπή 1 mol υποστρώματος σε προϊόν σε 1 s (1 mol/s). Η αναλογία της διεθνούς μονάδας (Ε) προς το katal μπορεί να εκφραστεί ως εξής:

ή 1 E \u003d 1 μmol min -1 \u003d (1/60) μmol s -1 \u003d (1/60) μkat \u003d 16,67 ncat. Έτσι, το 1Ε του ενζύμου αντιστοιχεί σε 16,67 ncat.

Συνιστάται επίσης η μέτρηση των μονάδων ενζύμου στους 25°C, το βέλτιστο pH και η συγκέντρωση του υποστρώματος πάνω από τη συγκέντρωση κορεσμού. Σε αυτές τις περιπτώσεις, ο ρυθμός αντιστοιχεί στη μηδενική τάξη της αντίδρασης σε σχέση με το υπόστρωμα και θα εξαρτηθεί μόνο από τη συγκέντρωση του ενζύμου.

Για να εκφραστεί η δραστηριότητα του ενζύμου, χρησιμοποιείται ο ορισμός της ειδικής και μοριακής δραστηριότητας. Η ειδική δραστικότητα ενός ενζύμου εκφράζεται συνήθως ως ο αριθμός των μονάδων ενζυματικής δραστηριότητας ανά 1 mg πρωτεΐνης (ή ο αριθμός των καταλυτών ανά 1 kg ενεργής πρωτεΐνης). Ο αριθμός των μορίων του υποστρώματος που μετατρέπονται από ένα μόριο ενζύμου ανά λεπτό αναφέρεται συνήθως ως αριθμός κύκλου εργασιών ή μοριακή δραστηριότητα. Έτσι, ένα μόριο ερυθροκυτταρικής καταλάσης είναι ικανό να διασπάσει 5 × 10 6 μόρια υπεροξειδίου του υδρογόνου 1 σε 1 λεπτό. (ένας Προκειμένου 1 άτομο ανόργανου σιδήρου, το οποίο επίσης καταλύει την αποσύνθεση του H 2 O 2 , να χωρίσει έναν τέτοιο αριθμό μορίων H 2 O 2 που η καταλάση διασπάται σε 1 δευτερόλεπτο, θα χρειαστούν περισσότερα από 300 χρόνια. Αυτό το παράδειγμα είναι μια σαφής απόδειξη μιας από τις κύριες ιδιότητες των ενζύμων - η υψηλή καταλυτική τους δράση.)