Proteinasas - pepsina, tripsina, quimotripsina; proenzimas de proteinasas y mecanismos de su transformación en enzimas. Exopeptidasas y endopeptidasas

Preparaciones de enzimas

El uso de enzimas con fines terapéuticos se denomina terapia enzimática. En la práctica clínica, las enzimas de origen animal, que se forman bajo la influencia de los genes, son las más utilizadas. Ya se han descubierto más de 2.000 enzimas producidas por una célula animal, que regulan los procesos vitales básicos de las células (síntesis y destrucción de sustancias, su transformación, respiración intracelular, intercambio de energía).

Las enzimas son sustancias proteicas con un peso molecular de 21.000 o más.

Su actividad depende de la estructura química. El uso de enzimas como agentes farmacológicos puede causar reacciones alérgicas en la primera inyección o en inyecciones repetidas (entre el día 7 y 14 después de que el medicamento ingresa al cuerpo), cuando los anticuerpos se acumulan en el cuerpo. Por tanto, el uso clínico de los preparados enzimáticos debe realizarse teniendo en cuenta las características de reactividad del organismo del niño, no administrados por vía parenteral durante más de 7 días.

En la práctica pediátrica, las preparaciones enzimáticas se usan ampliamente para procesos purulentos-necróticos, colagenosis, enfermedades del sistema broncopulmonar, función insuficiente de las glándulas digestivas y otras enfermedades.

Por lo tanto, ciertas preparaciones enzimáticas se prescriben para diluir el esputo viscoso y la mucosidad, disolver el pus y los tejidos muertos (tripsina, quimotripsina, quimopsina, terrilitina, ribonucleasa, desoxirribonucleasa), destruir los coágulos de sangre (fibrinólisis, estreptoliasis), suavizar el tejido cicatricial y derretir el tejido conectivo ( hialuronidasa, colagenasa, lidasa, etc.), con función enzimática insuficiente del tracto digestivo (pepsina, pancreatina, etc.).

Para aumentar la actividad de muchas preparaciones enzimáticas, se prescriben coenzimas (cofactores) simultáneamente con ellas: vitaminas, cocarboxilasa, cationes metálicos y otros. A continuación se describen las enzimas más utilizadas en pediatría.

22.Significa estimular los procesos de regeneración. Clasificación. El concepto de los principales grupos de medicamentos: vitaminas (B-12, B-6, B-1, C, A, U, etc.), medicamentos anabólicos (medicamentos esteroides y no esteroides - riboxina, orotato de potasio, nucleinato de sodio , metiluracilo, etc.), estimulantes biogénicos (aloe, FIBS, etc.), inmunomoduladores (levamisol, thymalin, taktivin, etc.), estimulantes inespecíficos de origen vegetal y animal (aceite de espino amarillo, aceite de rosa mosqueta, carotolina, propóleos , solcoserilo, cerebrolisina, etc.). Aplicación en odontología.

Como resultado de enfermedades, pueden ocurrir lesiones, influencias ambientales adversas, estrés físico y mental excesivo, daño celular, interrupción de su nutrición (trófica) y falta de energía necesaria para los procesos biosintéticos. Todo esto conduce a la disfunción o muerte de las células y tejidos que las componen.

En el curso de la vida del organismo, hay una constante regeneración (recuperación, reactivación) de células que han cumplido su tiempo o están dañadas como resultado de una enfermedad, lesión, estrés excesivo, etc. La regeneración fisiológica es un proceso natural de sustitución de células de vida corta (células sanguíneas, células de la piel, membranas mucosas), que es estimulada por mecanismos internos. El material de construcción para este proceso son los elementos constitutivos de los alimentos.

En muchos casos, la regeneración fisiológica no asegura la restauración de la estructura y función original de los órganos y sistemas, y se hace necesario recurrir a la estimulación artificial de la regeneración. La regeneración, encaminada a restaurar partes de órganos o tejidos que han muerto como consecuencia de algún proceso patológico, se denomina reparadora. La regeneración reparadora incluye un conjunto de medidas para eliminar el agente dañino, los tejidos no viables, los factores que inhiben la regeneración (estrés, inflamación, infección, alteración del riego sanguíneo, etc.). El complejo de estas medidas también incluye la estimulación de la síntesis de proteínas y la activación de mecanismos de protección que aseguran el funcionamiento del cuerpo en su conjunto.

Para estimular la regeneración se utilizan fármacos de diversos mecanismos de acción, acelerando los procesos de recuperación en el organismo. Estos fondos activan el metabolismo y el sistema inmunológico del cuerpo, estimulan la síntesis de proteínas, mejoran la absorción de oxígeno por parte de las células y los tejidos y tienen un efecto tónico sobre las funciones del sistema nervioso central y endocrino. Estos incluyen vitaminas (ácido fólico, cianocobalamina, piridoxina, tiamina, ácido ascórbico, retinol y otros), agentes anabólicos (inosina, metandienona, metiluracilo, nandrolona, ​​desoxirribonucleato de sodio, ácido orótico, silabolina), inmunomoduladores, así como varios estimulantes biogénicos, obtenidos de plantas, tejidos animales y otras fuentes naturales, capaces de acelerar o estimular los procesos de regeneración. Las vitaminas, los agentes anabólicos, los inmunomoduladores y su papel en los procesos de regeneración se analizan en las secciones correspondientes. Los estimulantes de regeneración biogénicos incluyen preparaciones de aloe (jugo y extracto), aceite de espino amarillo, aceite de rosa mosqueta, propóleo, apilac, varios extractos de tejidos animales, así como productos formados en fango y turba.

Acción local, antimicrobiana y uso de ácidos concentrados y débiles (bórico, salicílico, etc.), características de uso en odontología. Efecto tóxico de los ácidos concentrados, ayuda con eso.

ÁCIDO

La acción depende de la fuerza y ​​la concentración del ácido.

A) ácidos débiles irritante acción: dilata los vasos sanguíneos y aumenta el riego sanguíneo. En medicina, se utilizan soluciones al 1-2% y ungüentos de ácido salicílico al 2-4%, que tienen un efecto queratoplástico => tratamiento de la dermatitis en niños.

B) Con un aumento en la concentración, se observa la coagulación superficial de las proteínas => efecto antiséptico=> los ácidos débiles se usan como antisépticos, incluso para lavar, enjuagar, duchas vaginales. El ácido bórico se usa con más frecuencia, pero está contraindicado en niños menores de 3 años porque. en niños pequeños se absorbe bien y provoca intoxicaciones graves (disminución de la tensión arterial, insuficiencia renal).

B) los ácidos fuertes causan necrosis coagulativa- Deshidratación celular. Necrosis de consistencia densa con límites claros, no profunda. Prácticamente no infectado. En dermatología, el HNO3 se utiliza para eliminar los papilomas.

D) El HCl (ácido clorhídrico) se usa en gastroenterología para la gastritis con actividad secretora insuficiente.

D) Limontar contiene ácido succínico y cítrico.

Estimula el metabolismo energético

Estimula los procesos de OV

Aumenta la secreción de jugo gástrico.

Aumenta el apetito

Regula el metabolismo de los tejidos

Tiene efecto anti-alcohol

Solicitud:

1) aumentar la reactividad no específica del organismo de las mujeres embarazadas, para prevenir complicaciones durante la hipoxia y la hipotrofia fetal, en caso de aborto espontáneo.

2) para la prevención de la intoxicación, reduciendo los efectos tóxicos del alcohol en la intoxicación alcohólica aguda. En el alcoholismo crónico en la terapia compleja de los estados de embriaguez

3) para el tratamiento de trastornos astenovegetativos.

Ácidos y álcalis provocan la desnaturalización de las proteínas microbianas. Atraviesan las membranas celulares en forma no disociada y su disociación tiene lugar dentro de la célula microbiana, donde provocan la desnaturalización de los componentes proteicos.

Compuestos que se disocian en soluciones acuosas para formar cationes (iones de hidrógeno con carga positiva) y aniones (residuos de ácido iónico con carga negativa). Según el grado de disociación, se dividen en ácidos fuertes, con disociación pronunciada (50%, nítrico, sulfúrico, clorhídrico), medios (del 1 al 50%, fosfórico) y débiles (1%, bórico).

Las acciones antimicrobianas están asociadas con un cambio en el pH del medio, la deshidratación de las células bacterianas y la formación de albuminatos. Sin embargo, rara vez se utilizan para la desinfección de edificios ganaderos, con la excepción de los ácidos láctico y peracético, debido al daño del equipo y al alto costo.

Localmente, los ácidos actúan sobre los tejidos de manera antiinflamatoria (debido a su acción astringente y antiséptica), irritante y necrótica (dependiendo del ácido y la concentración).

Cuando se toman por vía oral en bajas concentraciones, aumentan la actividad de la pepsina, aumentan la separación de los jugos gástricos y pancreáticos y actúan como antifermentantes.

Los antídotos para el envenenamiento por ácido son álcalis débiles.

Ácido bórico- Acidum boricum. Polvo cristalino fino incoloro o escamas. Soluble en frío (1:25) y fácilmente (1:4) - en agua hirviendo.

Aplicado externamente como antiséptico en forma de soluciones para la inflamación de las membranas mucosas. También se prescribe en forma de polvos (con talco, ácido salicílico, óxido de zinc, etc.) y pomadas para lesiones cutáneas.

Ácido salicílico aplicado externamente como agente antiséptico, distractor, irritante, queratoplástico y queratolítico.

En concentraciones débiles (hasta un 5 %), el ácido salicílico actúa como antiséptico, alivia la inflamación, potencia la epitelización (actúa de forma queratoplástica) y el picor. Usualmente se usa en una concentración más débil, 1-2%.

En una concentración de más del 5-10%, el ácido salicílico disuelve el estrato córneo superior de la epidermis (tiene un efecto queratolítico), ayuda a eliminar las costras y las escamas. El ácido salicílico tiene un efecto queratolítico particularmente fuerte en concentraciones superiores al 10%. El uso de apósitos oclusivos, compresas con ungüentos que contienen ácido salicílico potencia significativamente su efecto queratolítico.

preparaciones alcalinas. Su acción local y reabsorbente (bicarbonato de sodio), aplicación. Posibilidades de uso en odontología. Acción tóxica de los álcalis cáusticos, medidas de auxilio.

Compuestos cuyas soluciones acuosas contienen un anión hidroxilo - OH, que determina su acción. De los álcalis, los hidróxidos son los más activos, luego los carbonatos y los bicarbonatos más débiles. Los hidróxidos tienen un fuerte efecto bactericida y cauterizante, los bicarbonatos tienen un ligero efecto antimicrobiano y antiinflamatorio. El mecanismo de acción antimicrobiana está asociado con un cambio en el pH del medio, deshidratación de células bacterianas, desnaturalización de proteínas y formación de albuminatos alcalinos con proteínas.

Cuando se aplican sobre la piel, penetran en los tejidos y, según la preparación y la concentración, disuelven la línea del cabello y provocan necrosis tisular (hidróxidos de sodio y potasio). En bajas concentraciones (hasta 0,5%), presentan un efecto desinfectante y de lavado.

En el estómago, neutralizan los ácidos, adelgazan la mucosidad, retrasan la secreción pancreática y aceleran la evacuación del contenido del estómago. Se neutralizan rápidamente en la sangre. El equilibrio del tampón se restablece mediante la liberación del exceso de bicarbonatos y fosfato alcalino y la conversión de amoníaco en urea. Excretados por las vías respiratorias, contribuyen a la licuefacción de la mucosidad bronquial y actúan como expectorantes.

Se utilizan como desinfectantes, antisépticos, detergentes y agentes terapéuticos.

Los álcalis fuertes pueden dañar la piel y las membranas mucosas. Las áreas afectadas se lavan con soluciones débiles de ácidos, que se administran por vía oral durante la intoxicación oral con álcalis. Con lesiones graves, se prescriben analgésicos o pastillas para dormir como agentes antishock. Según las indicaciones, se lleva a cabo un tratamiento sintomático.

bicarbonato de sodio(bicarbonato de sodio, bicarbonato de sodio, soda purificada, soda para beber) - Natrii hydrocarbonas. Polvo cristalino blanco, soluble en agua (1:12).

Se usa como un antiséptico débil (para la rinitis, estomatitis, vaginitis) en forma de solución e inhalación.

Un buen antiácido utilizado para neutralizar el exceso de ácido estomacal. Sin embargo, esto puede conducir a la formación de CO2 y distensión del estómago. Se utiliza como expectorante en combinación con otros expectorantes. Forma parte de la sal artificial de Karlovy Vary.

El envenenamiento agudo con álcalis fuertes se caracteriza por signos de su acción local y de reabsorción. Los primeros auxilios para el envenenamiento con álcalis cáusticos son similares en muchos aspectos a las medidas para ayudar con el envenenamiento por ácido y difieren solo en que se usa una solución al 5% de ácido acético, cítrico o láctico para neutralizar los álcalis que han entrado en contacto con la piel. El lavado gástrico, la prevención y el tratamiento del shock del dolor se realizan de la misma manera que en el envenenamiento por ácido. Para eliminar la alcalosis, recurren a la inhalación de dióxido de carbono y la administración parenteral de cloruro de sodio.

Antiácidos.

antiácidos

Los antiácidos son bases débiles que pueden neutralizar HC1 y aumentar el pH del estómago a 4,0 - 4,5.

Antiácidos dietéticos - leche.

Medicamentos: - bases débiles (hidróxido de aluminio), sales de bases fuertes y ácidos débiles (óxido de magnesio, bicarbonato de sodio, carbonato de calcio).

La acción de las drogas es a corto plazo: 0.5 - 1 hora con el estómago vacío y aproximadamente 2 horas - después de una comida.

Mecanismo de acción:

neutralizar el ácido en el estómago

actuando sobre los receptores duodenales, inhibe de manera refleja la secreción de jugo gástrico

· Elevar el pH del contenido gástrico, reducir la actividad de la pepsina.

Antiácidos absorbibles – bicarbonato de sodio- neutraliza rápidamente HC1. El bicarbonato es de poca utilidad para el uso sistemático de sodio, ya que al interactuar con HC1, forma CO 2, que estimula la secreción de HC1. Además, el bicarbonato de sodio se absorbe bien en el intestino y puede causar alcalosis.

Antiácidos no absorbibles:

Óxido de magnesio- neutraliza HC1 sin la formación de CO 2. 3-4 veces más activo que el bicarbonato de sodio. Al interactuar con HC1, forma MgC1 2, que tiene propiedades laxantes. Se pueden absorber pequeñas cantidades de iones Mg 2+ y, en caso de insuficiencia renal, tienen un efecto de reabsorción (presión arterial más baja).

hidróxido de aluminio- neutraliza el HC1 y tiene propiedades envolventes y de adsorción débil. Se cree que A1(OH) 3 estimula la síntesis de prostaglandinas E y I 2 y promueve la formación de mucina, tiene un débil efecto gastroprotector. El medicamento puede causar estreñimiento. Se une a los fosfatos y evita su absorción. Se absorbe una pequeña cantidad de Al 3+ y, en caso de insuficiencia renal, puede causar manifestaciones de osteodistrofia, miopatía, encefalopatía, daño renal, por lo que la duración del tratamiento no debe exceder las 2 semanas.

En la práctica médica, se utilizan combinaciones de Mg (OH) 2 y A1 (OH) 3: preparaciones "Almagel", "Maalox". En el tratamiento de la úlcera péptica, estos medicamentos se toman después de las comidas después de 1 hora (en la primera hora, los alimentos desempeñan el papel de amortiguador) y después de 3 horas (para neutralizar la ola secundaria de secreción); asegúrese de prescribir un antiácido por la noche.

antiácidos aplicar con acidez estomacal, gastritis hiperácida, esofagitis por reflujo, úlcera péptica (reduce el dolor y con el uso sistemático puede contribuir a la cicatrización de la úlcera).

La digestión se produce bajo la acción de las proteasas, las hidrolasas peptídicas. Las proteasas que hidrolizan enlaces peptídicos dentro de la molécula son endopeptidasas, los aminoácidos terminales son exopeptidasas.

Especificidad de acción de las proteasas. La tripsina hidroliza preferentemente los enlaces peptídicos formados por los grupos carboxilo de la arginina y la lisina. Las quimotripsinas son más activas contra los enlaces peptídicos formados por grupos carboxilo de aminoácidos aromáticos. Las carboxipeptidasas A y B son enzimas que contienen zinc que escinden los residuos de aminoácidos C-terminales. Además, la carboxipeptidasa A escinde principalmente los aminoácidos que contienen radicales aromáticos o hidrofóbicos y la carboxipeptidasa B, residuos de arginina y lisina. La última etapa de la digestión, la hidrólisis de los péptidos pequeños, ocurre bajo la acción de las enzimas aminopeptidasas y dipeptidasas, que son sintetizadas por las células del intestino delgado en forma activa.

Las dipeptidasas descomponen los dipéptidos en aminoácidos, pero no actúan sobre los tripéptidos.

Como resultado de la acción secuencial de todas las proteasas digestivas, la mayoría de las proteínas de los alimentos se descomponen en aminoácidos libres.

Endopeptidasas (endoproteinasas) Enzimas proteolíticas (pepsina, tripsina, quimotripsina) que escinden enlaces peptídicos dentro de la cadena peptídica. Con la mayor rapidez, hidrolizan los enlaces formados por ciertos aminoácidos.

Las exopeptidasas (exoproteinasas) son enzimas que hidrolizan proteínas al escindir aminoácidos del extremo del péptido: carboxipeptidasas del extremo C-terminal, aminopeptidasas del extremo N-terminal, dipeptidasas escinden dipéptidos. Las exopeptidasas se sintetizan en las células del intestino delgado (aminopeptidasas, dipeptidasas) y en el páncreas (carboxipeptidasa). Estas enzimas funcionan intracelularmente en el epitelio intestinal y, en pequeña cantidad, en la luz intestinal.

Las exopeptidasas escinden los aminoácidos terminales, liberándolos de la carga del enlace peptídico, ¡¡¡VIVA LA RESISTENCIA!!!

El pepsinógeno es una proteína que consta de una sola cadena polipeptídica con un peso molecular de 40 kD. Bajo la acción del HCl, se convierte en pepsina activa (con un pH óptimo de 1,0-2,5). Durante la activación, como resultado de la proteólisis parcial, se escinden 42 residuos de aminoácidos del extremo N de la molécula de pepsinógeno, que contienen casi todos los aminoácidos cargados positivamente presentes en el pepsinógeno Por lo tanto, los aminoácidos cargados negativamente, que están involucrados en los reordenamientos conformacionales de la molécula y la formación del centro activo, son predominantes en la pepsina activa.

Activación de enzimas pancreáticas. Las proenzimas de varias proteasas se sintetizan en el páncreas: tripsinógeno, quimotripsinógeno, proelastasa, procarboxipeptidasas A y B. En el intestino, se convierten por proteólisis parcial en las enzimas activas tripsina, quimotripsina, elastasa y carboxipeptidasas A y B.

El tripsinógeno es activado por la enzima enteropeptidasa del epitelio intestinal. Esta enzima escinde el hexapéptido Val-(Asp)4-Lys del extremo N-terminal de la molécula de tripsinógeno. Un cambio en la conformación de la parte restante de la cadena polipeptídica conduce a la formación de un centro activo y se forma la tripsina activa. La secuencia Val-(Asp)4-Lys es inherente a la mayoría de los tripsinógenos conocidos en varios organismos, desde peces hasta humanos.

(?) 76. Valor diagnóstico del análisis bioquímico del jugo gástrico y duodenal. Dé una breve descripción de la composición de estos jugos.

El jugo gástrico es un jugo digestivo complejo producido por varias células de la mucosa gástrica. El jugo gástrico contiene ácido clorhídrico y una serie de sales minerales, así como varias enzimas, las más importantes de las cuales son la pepsina, que descompone las proteínas, la quimosina (cuajo), que cuaja la leche, y la lipasa, que descompone las grasas. Una parte integral del jugo gástrico es también la mucosidad, que juega un papel importante en la protección de la mucosa gástrica de las sustancias irritantes que han ingresado; con alta acidez del jugo gástrico, el moco lo neutraliza.Además del ácido clorhídrico, enzimas, sales y moco, el jugo gástrico también contiene una sustancia especial llamada así llamada. factor interno del Castillo. Esta sustancia es necesaria para la absorción de la vitamina B12 en el intestino delgado, lo que asegura la maduración normal de los glóbulos rojos en la médula ósea. En ausencia del factor Castle en el jugo gástrico, que generalmente se asocia con una enfermedad del estómago y, a veces, con su extirpación quirúrgica, se desarrolla una forma grave de anemia. El análisis del jugo gástrico es un método muy importante para el estudio de pacientes con enfermedades del estómago, intestinos, hígado, vesícula biliar, sangre, etc.

Jugo duodenal - Jugo digestivo del duodeno, que consiste en secreción pancreática, bilis, jugo de criptas intestinales y glándulas duodenales.

(?) 77. Proteinasas pancreáticas y pancreatitis. El uso de inhibidores de proteinasa para el tratamiento de la pancreatitis.

pancreatitis es una inflamación del páncreas. La enfermedad puede ocurrir en forma aguda (rápida y violenta) o crónica (larga y lenta), con períodos de exacerbación de pancreatitis crónica.

Causas de la pancreatitis

El consumo de alcohol y la enfermedad de la vesícula biliar (principalmente la enfermedad de cálculos biliares) son las causas de la pancreatitis en el 95-98% de los casos.

Otros factores de riesgo que pueden desencadenar la inflamación del páncreas:

Normalmente, los precursores de enzimas inactivas se producen en el páncreas; su transición a la forma activa ocurre directamente en el duodeno, donde ingresan a través del conducto pancreático y el conducto biliar común.

Bajo la influencia de varios factores (por ejemplo, una piedra que bloquea el conducto biliar), aumenta la presión en el conducto pancreático, se altera la salida de su secreto y se produce una activación prematura de enzimas. Como resultado, en lugar de digerir los alimentos, las enzimas comienzan a digerir el propio páncreas. Se desarrolla una inflamación aguda.

En la pancreatitis crónica, el tejido pancreático normal se reemplaza gradualmente por tejido cicatricial y se desarrollan las funciones exocrinas (producción de enzimas) y endocrinas (producción de hormonas, incluida la insulina) de la glándula.

En 1930, Frey descubrió el primer inhibidor de la calicreína. Posteriormente, esta sustancia se obtuvo en su forma pura y se utilizó con fines terapéuticos. En la práctica clínica, para el tratamiento de la pancreatitis aguda, se usan ampliamente los inhibidores de la proteasa trasilol, contrical, tzalol, pantrypin, etc.. Trasilol es un polipéptido con un peso molecular de 11,600, que consta de 18 aminoácidos. Inhibe la calicreína, la tripsina, la quimotripsina y la plasmina formando un complejo inactivo con las enzimas. Además, el trasilol y otros inhibidores de la proteasa tienen un pronunciado efecto vasopresor y, por tanto, son importantes en la prevención del shock. Bajo la influencia del trasilol, según varios autores, el síndrome de dolor se detiene rápidamente, se reducen la toxemia y los síntomas de shock. Al prescribir grandes dosis de uno de los inhibidores de la proteasa, también observamos en la mayoría de los casos una mejora en el estado de los pacientes gravemente enfermos (desaparición del dolor, etc.). Sin embargo, el tratamiento siempre ha sido complejo y es difícil decir cuánto ayudaron los inhibidores de la proteasa en estos casos.

bloque de alquiler

El contenido de aminoácidos libres en los alimentos es muy bajo. La gran mayoría de ellos forman parte de proteínas que se hidrolizan en el tracto gastrointestinal bajo la acción de enzimas proteasas (péptido escrolasa). La especificidad de sustrato de estas enzimas radica en el hecho de que cada una de ellas escinde los enlaces peptídicos formados por ciertos aminoácidos con la mayor velocidad. Las proteasas que hidrolizan enlaces peptídicos dentro de una molécula de proteína pertenecen al grupo de las endopeptidasas. Las enzimas pertenecientes al grupo de las exopeptidasas hidrolizan el enlace peptídico formado por los aminoácidos terminales. Bajo la acción de todas las proteasas del tracto gastrointestinal, las proteínas de los alimentos se descomponen en aminoácidos individuales, que luego ingresan a las células de los tejidos.

Digestión de proteínas en el estómago.

El jugo gástrico es un producto de varios tipos de células. Las células de revestimiento (parietales) de las paredes del estómago forman ácido clorhídrico, las células principales secretan pepsinógeno. Las células adicionales y otras del epitelio del estómago secretan moco que contiene mucina. Las células parietales también secretan una glicoproteína en la cavidad del estómago, que se denomina "factor intrínseco" (factor de Castle). Esta proteína se une al "factor externo" - vitamina B12, previene su destrucción y promueve la absorción.

Formación y papel del ácido clorhídrico. La principal función digestiva del estómago es que en él comienza la digestión de las proteínas. El ácido clorhídrico juega un papel importante en este proceso. Las proteínas que ingresan al estómago estimulan la liberación de histamina y un grupo de hormonas proteicas, las gastrinas, que, a su vez, provocan la secreción de HCl y la proenzima, el pepsinógeno. La fuente de H+ es H2CO3, que se forma en las células parietales del estómago a partir del CO2 que se difunde desde la sangre y el H2O bajo la acción de la enzima anhidrasa carbónica (carbonato deshidratasa):

H2O + CO2 → H2CO3 → HCO3- + H+

La disociación de H2CO3 conduce a la formación de bicarbonato, que, con la participación de proteínas especiales, se libera en el plasma a cambio de iones C1- y H+, que ingresan a la luz gástrica a través del transporte activo catalizado por la membrana H+/K+- ATPasa. Al mismo tiempo, la concentración de protones en la luz del estómago aumenta 106 veces. Los iones Cl- entran en la luz del estómago a través del canal de cloruro. La concentración de HCl en el jugo gástrico puede llegar a 0,16 M, por lo que el valor del pH disminuye a 1,0-2,0. La ingesta de alimentos proteicos suele ir acompañada de la liberación de orina alcalina debido a la secreción de grandes cantidades de bicarbonato durante la formación de HCl. Bajo la acción del HCl, se produce la desnaturalización de las proteínas alimentarias que no han sufrido tratamiento térmico, lo que aumenta la disponibilidad de enlaces peptídicos para las proteasas. El HCl tiene un efecto bactericida y evita que las bacterias patógenas entren en el intestino. Además, el ácido clorhídrico activa el pepsinógeno y crea un pH óptimo para la acción de la pepsina.

Mecanismo de activación de la pepsina. Bajo la acción de las gastrinas en las células principales de las glándulas gástricas, se estimula la síntesis y secreción de pepsinógeno, una forma inactiva de pepsina. El pepsinógeno es una proteína que consta de una sola cadena polipeptídica con un peso molecular de 40 kD. Bajo la acción del HCl, se convierte en pepsina activa (peso molecular 32,7 kD) con un pH óptimo de 1,0-2,5. Durante la activación, como resultado de la proteólisis parcial, se escinden 42 residuos de aminoácidos del extremo N de la molécula de pepsinógeno, que contienen casi todos los aminoácidos cargados positivamente presentes en el pepsinógeno. Así, los aminoácidos cargados negativamente, que están involucrados en los reordenamientos conformacionales de la molécula y la formación del centro activo, predominan en la pepsina activa. Las moléculas de pepsina activa formadas bajo la acción del HCl activan rápidamente las moléculas de pepsinógeno restantes (autocatálisis). La pepsina hidroliza principalmente enlaces peptídicos en proteínas formados por aminoácidos aromáticos (fenilalanina, triptófano, tirosina) y algo más lentamente, formados por leucina y aminoácidos dicarboxílicos. La pepsina es una endopeptidasa, por lo tanto, como resultado de su acción, se forman péptidos más cortos en el estómago, pero no aminoácidos libres.

Digestión de proteínas en el intestino.

El contenido gástrico (quimo) en el proceso de digestión ingresa al duodeno. El bajo pH del quimo provoca la secreción de la hormona proteica secretina en el intestino, que ingresa al torrente sanguíneo. Esta hormona, a su vez, estimula la liberación de jugo pancreático que contiene HCO3- desde el páncreas hacia el intestino delgado, lo que conduce a la neutralización del HCl gástrico y la inhibición de la pepsina. Como resultado, el pH aumenta bruscamente de 1,5-2,0 a ~7,0. La entrada de péptidos en el intestino delgado provoca la secreción de otra hormona proteica, la colecistoquinina, que estimula la liberación de enzimas pancreáticas con un pH óptimo de 7,5 a 8,0. Bajo la acción de las enzimas pancreáticas y las células intestinales, se completa la digestión de las proteínas.

Activación de enzimas pancreáticas En el páncreas, se sintetizan proenzimas de varias proteasas: tripsinógeno, quimotripsinógeno, proelastasa, procarboxipeptidasas A y B. En el intestino, se convierten por proteólisis parcial en las enzimas activas tripsina, quimotripsina, elastasa y carboxipeptidasas A y B.

El tripsinógeno es activado por la enzima enteropeptidasa del epitelio intestinal. Esta enzima escinde el hexapéptido Val-(Asp)4-Lys del extremo N-terminal de la molécula de tripsinógeno. Un cambio en la conformación de la parte restante de la cadena polipeptídica conduce a la formación de un centro activo y se forma la tripsina activa. La secuencia Val-(Asp)4-Lys es inherente a la mayoría de los tripsinógenos conocidos en varios organismos, desde peces hasta humanos.

La tripsina resultante activa el quimotripsinógeno, a partir del cual se obtienen varias enzimas activas (fig. 9-3). El quimotripsinógeno consta de una sola cadena polipeptídica que contiene 245 residuos de aminoácidos y cinco puentes disulfuro. Bajo la acción de la tripsina, el enlace peptídico entre los aminoácidos 15 y 16 se escinde, lo que da como resultado la formación de π-quimotripsina activa. Luego, bajo la acción de la π-quimotripsina, se escinde el dipéptido ser(14)-arg(15), lo que conduce a la formación de δ-quimotripsina. La escisión del dipéptido tre(147)-arg(148) completa la formación de una forma estable de la enzima activa, α-quimotripsina, que consta de tres cadenas polipeptídicas conectadas por puentes disulfuro. Las restantes proenzimas de las proteasas pancreáticas (proelastasa y procarboxipeptidasa A y B) también son activadas por la tripsina mediante proteólisis parcial. Como resultado, se forman enzimas activas: elastasa y carboxi-peptidasas A y B.

Especificidad de acción de las proteasas. La tripsina hidroliza preferentemente los enlaces peptídicos formados por los grupos carboxilo de la arginina y la lisina. Las quimotripsinas son más activas contra los enlaces peptídicos formados por grupos carboxilo de aminoácidos aromáticos (Phen, Tyr, Tri). Las carboxipeptidasas A y B son enzimas que contienen zinc que escinden los residuos de aminoácidos C-terminales. Además, la carboxipeptidasa A escinde principalmente los aminoácidos que contienen radicales aromáticos o hidrofóbicos y la carboxipeptidasa B, residuos de arginina y lisina. La última etapa de la digestión, la hidrólisis de los péptidos pequeños, ocurre bajo la acción de las enzimas aminopeptidasas y dipeptidasas, que son sintetizadas por las células del intestino delgado en forma activa.

• Las aminopeptidasas escinden secuencialmente los aminoácidos N-terminales de la cadena peptídica. La leucina aminopeptidasa más conocida es una enzima que contiene Zn2+- o Mn2+, a pesar de su nombre, que tiene una amplia especificidad hacia los aminoácidos N-terminales.
• Las dipeptidasas descomponen los dipéptidos en aminoácidos, pero no actúan sobre los tripéptidos.

Como resultado de la acción secuencial de todas las proteasas digestivas, la mayoría de las proteínas de los alimentos se descomponen en aminoácidos libres.

Exopeptidasas (exoproteinasas) enzimas que hidrolizan proteínas escindiendo aminoácidos del extremo del péptido: carboxipeptidasas del extremo C-terminal, aminopeptidasas del extremo N-terminal, dipeptidasas que escinden dipéptidos. Las exopeptidasas se sintetizan en las células del intestino delgado (aminopeptidasas, dipeptidasas) y en el páncreas (carboxipeptidasa). Estas enzimas funcionan intracelularmente en el epitelio intestinal y, en pequeña cantidad, en la luz intestinal.

Endopeptidasas (endoproteinasas) Enzimas proteolíticas (pepsina, tripsina, quimotripsina) que escinden enlaces peptídicos dentro de la cadena peptídica. Con la mayor rapidez, hidrolizan los enlaces formados por ciertos aminoácidos. Las endopeptidasas se sintetizan como proenzimas, que luego se activan mediante proteólisis selectiva. Por lo tanto, las células que secretan estas enzimas protegen sus propias proteínas de la destrucción. De la acción de las enzimas, la membrana celular de las células animales también está protegida por la capa superficial de oligosacáridos, el glucocáliz, y en los intestinos y el estómago, una capa de moco.

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química biológica

Metabolismo en el cuerpo humano. Proteínas, aminoácidos, grasas. catabolismo y anabolismo. procesos bioquímicos. El tema de la química biológica. Preguntas y respuestas del examen.

Este material incluye secciones:

Materia y tareas de la química biológica. El metabolismo de la materia y la energía, la organización estructural jerárquica y la autorreproducción como características más importantes de la materia viva

Sistemas multimoleculares (cadenas metabólicas, procesos de membrana, sistemas de síntesis de biopolímeros, sistemas de regulación molecular) como principales objetos de investigación bioquímica

Niveles de organización estructural de los vivos. La bioquímica como nivel molecular de estudio de los fenómenos de la vida. Bioquímica y Medicina (bioquímica médica)

Secciones principales y direcciones en bioquímica: química bioorgánica, bioquímica dinámica y funcional, biología molecular

Historia del estudio de las proteínas. El concepto de proteínas como la clase más importante de sustancias orgánicas y componente estructural y funcional del cuerpo humano.

Aminoácidos que componen las proteínas, su estructura y propiedades. enlace peptídico. Estructura primaria de las proteínas

Dependencia de las propiedades biológicas de las proteínas en la estructura primaria. Especificidad de especie de la estructura primaria de las proteínas (insulinas de diferentes animales)

Conformación de cadenas peptídicas en proteínas (estructuras secundarias y terciarias). Interacciones intramoleculares débiles en la cadena peptídica; enlaces disulfuro

Fundamentos del funcionamiento de las proteínas. El centro activo de las proteínas y su interacción específica con el ligando como base de la función biológica de todas las proteínas. Interacción complementaria de moléculas de proteína con un ligando. Reversibilidad de unión

Estructura del dominio y su papel en el funcionamiento de las proteínas. Venenos y fármacos como inhibidores de proteínas.

Estructura cuaternaria de las proteínas. Características de la estructura y el funcionamiento de las proteínas oligoméricas en el ejemplo de la proteína que contiene hemo: la hemoglobina.

Labilidad de la estructura espacial de las proteínas y su desnaturalización. Factores que causan la desnaturalización

Las chaperonas son una clase de proteínas que protegen a otras proteínas de la desnaturalización en condiciones celulares y facilitan la formación de su conformación nativa.

Variedad de proteínas. Proteínas globulares y fibrilares, simples y complejas. Clasificación de las proteínas según sus funciones biológicas y familias: (serina proteasas, inmunoglobulinas)

Inmunoglobulinas, características estructurales, selectividad de interacción con el antígeno. Variedad de sitios de unión a antígeno de cadenas H y L. Clases de inmunoglobulinas, características de estructura y funcionamiento.

Propiedades físico-químicas de las proteínas. Peso molecular, tamaño y forma, solubilidad, ionización, hidratación

Métodos de aislamiento de proteínas individuales: precipitación con sales y disolventes orgánicos, filtración en gel, electroforesis, intercambio iónico y cromatografía de afinidad

Métodos para la medida cuantitativa de proteínas. Características individuales de la composición proteica de los órganos. Cambios en la composición proteica de los órganos durante la ontogénesis y las enfermedades.

Historia del descubrimiento y estudio de las enzimas. Características de la catálisis enzimática. La especificidad de la acción de las enzimas. Dependencia de la velocidad de las reacciones enzimáticas de la temperatura, el pH, la enzima y las concentraciones de sustrato.

Clasificación y nomenclatura de las enzimas. Isoenzimas. Unidades de medida de actividad y cantidad de enzimas.

Cofactores enzimáticos: iones metálicos y coenzimas. Funciones coenzimáticas de las vitaminas (en el ejemplo de las vitaminas B6, PP, B2)

inhibidores de enzimas Inhibición reversible e irreversible. inhibición competitiva. Fármacos como inhibidores enzimáticos.

Regulación de la acción enzimática: inhibidores y activadores alostéricos. Centros catalíticos y reguladores. Estructura cuaternaria de enzimas alostéricas y cambios cooperativos en la conformación de protómeros enzimáticos.

Regulación de la actividad enzimática por fosforilación y desfosforilación. Participación de las enzimas en la conducción de la señal hormonal

Diferencias en la composición enzimática de órganos y tejidos. enzimas específicas de órganos. Cambio en las enzimas durante el desarrollo

Cambios en la actividad de las enzimas en las enfermedades. Enzimopatías hereditarias. El origen de las enzimas sanguíneas y la importancia de su determinación en las enfermedades.

El uso de enzimas en el tratamiento de enfermedades. El uso de enzimas como reactivos analíticos en diagnósticos de laboratorio (determinación de glucosa, etanol, ácido úrico, etc.). enzimas inmovilizadas

Metabolismo: nutrición, metabolismo y excreción de productos metabólicos. Componentes orgánicos y minerales de los alimentos. Componentes mayores y menores

Nutrientes básicos: carbohidratos, grasas, proteínas, requerimiento diario, digestión; intercambiabilidad parcial en nutrición

Componentes esenciales de los nutrientes esenciales. Aminoácidos esenciales; valor nutritivo de varias proteínas alimentarias. El ácido linoleico es un ácido graso esencial

La historia del descubrimiento y estudio de las vitaminas. Clasificación de las vitaminas. Funciones de las vitaminas.

Avitaminosis e hipovitaminosis alimentarias y secundarias. Hipervitaminosis. Ejemplos

Minerales en los alimentos. Patologías regionales asociadas a deficiencias de micronutrientes en alimentos y agua.

El concepto de metabolismo y vías metabólicas. Enzimas y metabolismo. El concepto de regulación del metabolismo. Principales productos finales del metabolismo humano

Estudios sobre organismos completos, órganos, secciones de tejido, homogeneizados, estructuras subcelulares y a nivel molecular

Reacciones endergónicas y exergónicas en una célula viva. compuestos macroérgicos. Ejemplos.

Fosforilación oxidativa, relación P/O. La estructura de las mitocondrias y la organización estructural de la cadena respiratoria. Potencial electroquímico transmembrana.

Regulación de la cadena de transporte de electrones (control respiratorio). Desacoplamiento de la respiración tisular y la fosforilación oxidativa. Función termorreguladora de la respiración tisular.

Trastornos del metabolismo energético: estados hipoenergéticos como consecuencia de hipoxia, hipo, beriberi y otras causas. Características de edad del suministro de energía del cuerpo con nutrientes.

La formación de formas tóxicas de oxígeno, el mecanismo de su efecto dañino sobre las células. Mecanismos para la eliminación de especies tóxicas de oxígeno

Catabolismo de los principales nutrientes: carbohidratos, grasas, proteínas. El concepto de vías específicas de catabolismo y vías generales de catabolismo.

Descarboxilación oxidativa del ácido pirúvico. La secuencia de reacciones. La estructura del complejo piruvato descarboxilasa.

El ciclo del ácido cítrico: secuencia de reacciones y caracterización de las enzimas. Relación entre vías comunes de catabolismo y la cadena de transporte de electrones y protones

Mecanismos de regulación del ciclo del citrato. Funciones anabólicas del ciclo del ácido cítrico. Reacciones que reponen el ciclo del citrato

Hidratos de carbono básicos de los animales, su contenido en los tejidos, función biológica. Los principales carbohidratos en los alimentos. digestión de carbohidratos

La descomposición aeróbica es la ruta principal del catabolismo de la glucosa en humanos y otros organismos aeróbicos. Secuencia de reacciones hasta que se forma piruvato (glucólisis aeróbica)

Distribución y significado fisiológico de la descomposición aeróbica de la glucosa. El uso de la glucosa para la síntesis de grasas en el hígado y en el tejido adiposo.

Descomposición anaeróbica de la glucosa (glucólisis anaeróbica). Oxidación glicolítica, piruvato como aceptor de hidrógeno. fosforilación del sustrato. Distribución e importancia fisiológica de esta vía de descomposición de la glucosa

Biosíntesis de glucosa (gluconeogénesis) a partir de aminoácidos, glicerol y ácido láctico. La relación de la glucólisis en los músculos y la gluconeogénesis en el hígado (ciclo de Cori)

El concepto de la vía de las pentosas fosfato de las transformaciones de la glucosa. Reacciones oxidativas (hasta la etapa de ribulosa-5-fosfato). Distribución y resumen de resultados de esta vía (formación de pentosas, NADPH y energéticas)

Propiedades y distribución del glucógeno como polisacárido de reserva. biosíntesis de glucógeno. Movilización de glucógeno

Características del metabolismo de la glucosa en diferentes órganos y células: eritrocitos, cerebro, músculos, tejido adiposo, hígado.

La idea de la estructura y funciones de la parte carbohidrato de glicolípidos y glicoproteínas. Ácidos siálicos

Trastornos hereditarios del metabolismo de monosacáridos y disacáridos: galactosemia, intolerancia a la fructosa y disacáridos. Glucogenosis y aglucogenosis

Los lípidos más importantes en los tejidos humanos. Lípidos de reserva (grasas) y lípidos de membrana (lípidos complejos). Ácidos grasos de lípidos en tejidos humanos.

Factores nutricionales lipídicos esenciales. Ácidos grasos esenciales: ácidos ω-3 y ω-6 como precursores para la síntesis de eicosanoides.

Biosíntesis de ácidos grasos, regulación del metabolismo de los ácidos grasos

Química de reacciones de β-oxidación de ácidos grasos, energía total

Grasas dietéticas y su digestión. Absorción de los productos de la digestión. Violación de la digestión y absorción. Resíntesis de triacilgliceroles en la pared intestinal

Formación de quilomicrones y transporte de grasas. Papel de las apoproteínas en los quilomicrones. Lipoproteína lipasa

Biosíntesis de grasas en el hígado a partir de carbohidratos. Estructura y composición de las lipoproteínas de transporte sanguíneo.

Depósito y movilización de grasas en el tejido adiposo. Regulación de la síntesis y movilización de grasas. El papel de la insulina, el glucagón y la adrenalina

Los principales fosfolípidos y glicolípidos de los tejidos humanos (glicerofosfolípidos, esfingofosfolípidos, glicoglicerolípidos, glicoesfigolípidos). La idea de la biosíntesis y catabolismo de estos compuestos.

Violación del intercambio de grasas neutras (obesidad), fosfolípidos y glicolípidos. esfingolipidosis

La estructura y funciones biológicas de los eicosanoides. Biosíntesis de prostaglandinas y leucotrienos

El colesterol como precursor de una serie de otros esteroides. Introducción a la biosíntesis del colesterol. Escriba el curso de las reacciones hasta la formación del ácido mevalónico. Papel de la hidroximetilglutaril-CoA reductasa

Síntesis de ácidos biliares a partir del colesterol. Conjugación de ácidos biliares, ácidos biliares primarios y secundarios. Eliminación de ácidos biliares y colesterol del cuerpo.

LDL y HDL: transporte, formas de colesterol en la sangre, papel en el metabolismo del colesterol. Hipercolesterolemia. Bases bioquímicas para el desarrollo de la aterosclerosis.

El mecanismo de aparición de la enfermedad de cálculos biliares (cálculos de colesterol). El uso de ácido quenodesokeicólico para el tratamiento de la colelitiasis.

Digestión de proteínas. Proteinasas - pepsina, tripsina, quimotripsina; proenzimas de proteinasas y mecanismos de su transformación en enzimas. Especificidad de sustrato de las proteinasas. Exopeptidasas y endopeptidasas.

Valor diagnóstico del análisis bioquímico del jugo gástrico y duodenal. Dé una breve descripción de la composición de estos jugos.

Proteinasas pancreáticas y pancreatitis. El uso de inhibidores de proteinasa para el tratamiento de la pancreatitis.

Transaminación: aminotransferasas; función coenzimática de la vitamina B6. Especificidad de las aminotransferasas

Aminoácidos involucrados en la transaminación; el papel especial del ácido glutámico. Importancia biológica de las reacciones de transaminación. Determinación de transaminasas en suero sanguíneo en infarto de miocardio y enfermedades hepáticas.

desaminación oxidativa de aminoácidos; glutamato deshidrogenasa. Desaminación indirecta de aminoácidos. importancia biológica.

glutaminasa renal; formación y excreción de sales de amonio. Activación de glutaminasa renal en acidosis

biosíntesis de la urea. Relación entre el ciclo de la ornitina y el ciclo del TCA. Origen de los átomos de nitrógeno de la urea. Violaciones de la síntesis y excreción de urea. hiperamonemia

Intercambio de residuos de aminoácidos libres de nitrógeno. Aminoácidos glucogénicos y cetogénicos. Síntesis de glucosa a partir de aminoácidos. Síntesis de aminoácidos a partir de glucosa.

Transmetilación. Metionina y S-adenosilmetionina. Síntesis de creatina, adrenalina y fosfatidilcolinas

Metilación del ADN. El concepto de metilación de compuestos extraños y medicinales.

Antivitaminas de ácido fólico. Mecanismo de acción de las sulfonamidas.

Metabolismo de la fenilalanina y la tirosina. Fenilcetonuria; defecto bioquímico, manifestación de la enfermedad, métodos de prevención, diagnóstico y tratamiento.

Alcaptonuria y albinismo: defectos bioquímicos en los que se desarrollan. Trastorno de la síntesis de dopamina, parkinsonismo

descarboxilación de aminoácidos. La estructura de las aminas biogénicas (histamina, serotonina, ácido γ-aminobutírico, catecolaminas). Funciones de las aminas biogénicas

Desaminación e hidroxilación de aminas biogénicas (como reacciones de neutralización de estos compuestos)

Ácidos nucleicos, composición química, estructura. La estructura primaria del ADN y el ARN, los enlaces que forman la estructura primaria

Estructura secundaria y terciaria del ADN. Desnaturalización, renaturalización del ADN. Hibridación, diferencias entre especies en la estructura primaria del ADN.

ARN, composición química, niveles de organización estructural. Tipos de ARN, funciones. La estructura del ribosoma.

Estructura de la cromatina y el cromosoma.

Decaimiento de los ácidos nucleicos. Nucleasas del tubo digestivo y tejidos. La descomposición de los nucleótidos de purina.

La idea de la biosíntesis de nucleótidos de purina; etapas iniciales de la biosíntesis (de ribosa-5-fosfato a 5-fosforribosilamina)

Ácido inosínico como precursor de los ácidos adenílico y guanílico.

La idea de la descomposición y biosíntesis de nucleótidos de pirimidina.

Trastornos del metabolismo de nucleótidos. Gota; alopurinol para el tratamiento de la gota. Xantinuria. Orotaciduria

Biosíntesis de desoxirribonucleótidos. El uso de inhibidores de la síntesis de desoxirribonucleótidos para el tratamiento de tumores malignos

Síntesis de ADN y fases de la división celular. El papel de las ciclinas y las proteinasas dependientes de ciclina en la progresión celular a lo largo del ciclo celular

Daño y reparación del ADN. Enzimas complejas de reparación del ADN

biosíntesis de ARN. ARN polimerasa. El concepto de la estructura de mosaico de los genes, la transcripción primaria, el procesamiento postranscripcional

Código biológico, conceptos, propiedades del código, colinealidad, señales de terminación.

El papel de los ARN de transporte en la biosíntesis de proteínas. Biosíntesis de aminoacil-t-RNA. Especificidad de sustrato de aminoacil-t-RNA sintetasas.

La secuencia de eventos en el ribosoma durante el ensamblaje de la cadena polipeptídica. Funcionamiento de los polirribosomas. Procesamiento postraduccional de proteínas.

Regulación adaptativa de genes en pro y eucariotas. teoría del operón. Funcionamiento de los operones

El concepto de diferenciación celular. Cambios en la composición proteica de las células durante la diferenciación (en el ejemplo de la composición proteica de las cadenas polipeptídicas de hemoglobina)

Mecanismos moleculares de la variabilidad genética. Mutaciones moleculares: tipos, frecuencia, significado.

heterogeneidad genética. Polimorfismo de proteínas en la población humana (variantes de hemoglobina, glicosiltransferasa, sustancias específicas de grupo, etc.)

Base bioquímica para la aparición y manifestación de enfermedades hereditarias (diversidad, distribución)

Los principales sistemas de comunicación intercelular: regulación endocrina, paracrina, autocrina.

El papel de las hormonas en el sistema de regulación metabólica. Células diana y receptores de hormonas celulares

Mecanismos de transmisión de señales hormonales a las células.

Clasificación de las hormonas por estructura química y funciones biológicas.

Estructura, síntesis y metabolismo de las yodotironinas. Influencia en el metabolismo. Cambios en el metabolismo en hipotiroidismo e hipertiroidismo. Causas y manifestación del bocio endémico.

Regulación del metabolismo energético, papel de la insulina y de las hormonas contrainsulares en la homeostasis

Cambios metabólicos en la diabetes mellitus. La patogenia de los principales síntomas de la diabetes mellitus.

Patogenia de las complicaciones tardías de la diabetes mellitus (macro y microangiopatía, nefropatía, retinopatía, catarata). coma diabetico

Regulación del metabolismo agua-sal. Estructura y función de la aldosterona y la vasopresina

El sistema renina-angiotensina-aldosterona. Mecanismos bioquímicos de la hipertensión renal, edema, deshidratación.

Toxicidad por oxígeno: formación de especies reactivas de oxígeno (anión superóxido, peróxido de hidrógeno, radical hidroxilo)

Daño de membrana por peroxidación lipídica. Mecanismos de protección frente a los efectos tóxicos del oxígeno: no enzimáticos (vitaminas E, C, glutatión, etc.) y enzimáticos (superóxido dismutasa, catalasa, glutatión peroxidasa)

Biotransformación de sustancias medicinales. El efecto de las drogas sobre las enzimas involucradas en la neutralización de los xenobióticos

Fundamentos de la carcinogénesis química. Introducción a algunos carcinógenos químicos: hidrocarburos aromáticos policíclicos, aminas aromáticas, dióxidos, mitoxinas, nitrosaminas

Características del desarrollo, estructura y metabolismo de los eritrocitos.

Transporte de oxígeno y dióxido de carbono en la sangre. Hemoglobina fetal (HbF) y su significado fisiológico

Formas polimórficas de hemoglobinas humanas. Hemoglobinopatías. Hipoxia anémica

Biosíntesis del hemo y su regulación. Trastornos del tema de síntesis. Porfiria

descomposición del hemo. Neutralización de la bilirrubina. Trastornos del metabolismo de la bilirrubinaictericia: hemolítica, obstructiva, hepatocelular. ictericia del recién nacido

Valor diagnóstico de la determinación de bilirrubina y otros pigmentos biliares en sangre y orina

Metabolismo del hierro: absorción, transporte por la sangre, depósito. Trastornos del metabolismo del hierro: anemia ferropénica, hemocromatosis

Las principales fracciones proteicas del plasma sanguíneo y sus funciones. El valor de su definición para el diagnóstico de enfermedades. Enzimodiagnóstico

El sistema de coagulación de la sangre. Etapas de la formación del coágulo de fibrina. Vías de coagulación intrínseca y extrínseca y sus componentes

Principios de formación y secuencia de funcionamiento de los complejos enzimáticos de la vía procoagulante. El papel de la vitamina K en la coagulación de la sangre

Los principales mecanismos de fibrinólisis. Activadores del plasminógeno como agentes trombolíticos. Anticoagulantes sanguíneos a base: antitrombina III, macroglobulina, anticonvertina. Hemofilia.

Importancia clínica de un análisis de sangre bioquímico

Las principales membranas celulares y sus funciones. Propiedades generales de las membranas: fluidez, asimetría transversal, permeabilidad selectiva

Composición lipídica de las membranas (fosfolípidos, glicolípidos, colesterol). El papel de los lípidos en la formación de la bicapa lipídica

Proteínas de membrana: integrales, superficiales, "ancladas". Importancia de las modificaciones postraduccionales en la formación de proteínas de membrana funcionales

Mecanismos para la transferencia de sustancias a través de membranas: difusión simple, transporte activo primario (Na + -K + -ATPasa, Ca2 + -ATPasa), simporte pasivo y antiporte, transporte activo secundario

Señalización transmembrana. Participación de las membranas en la activación de los sistemas reguladores intracelulares - adenilato ciclasa e inositol fosfato en la transmisión de señales hormonales

Colágeno: características de la composición de aminoácidos, estructura primaria y espacial. El papel del ácido ascórbico en la hidroxilación de prolina y lisina

Características de la biosíntesis y maduración del colágeno. Síntomas de deficiencia de vitamina C

Características de la estructura y función de la elastina.

Glucosaminoglicanos y proteoglicanos. Estructura y funciones. El papel del ácido hialurónico en la organización de la matriz extracelular

Proteínas adhesivas de la matriz intercelular: fibronectina y laminina, su estructura y funciones. El papel de estas proteínas en las interacciones intercelulares y el desarrollo tumoral

Organización estructural de la matriz intercelular. Cambios en el tejido conectivo durante el envejecimiento, colagenosis. El papel de la colagenasa en la cicatrización de heridas. hidroxiprolinuria

Las proteínas más importantes de las miofibrillas: miosina, actina, actomiosina, tropomiosina, troponina, actinina. Estructura molecular de las miofibrillas

Mecanismos bioquímicos de contracción y relajación muscular. El papel del gradiente de iones monovalentes e iones de calcio en la regulación de la contracción y relajación muscular

Proteínas sarcoplasmáticas: mioglobina, su estructura y funciones. extractos musculares

Características del metabolismo energético en los músculos. Fosfato de creatina

Cambios bioquímicos en distrofias musculares y denervación muscular. Creatinuria

Composición química del tejido nervioso. Membranas de mielina: características de la composición y estructura.

Metabolismo energético en el tejido nervioso. Importancia de la descomposición de la glucosa aeróbica

Bioquímica del origen y conducción de un impulso nervioso. Mecanismos moleculares de transmisión sináptica

Mediadores: acetilcolina, catecolaminas, serotonina, ácido γ-aminobutírico, ácido glutámico, glicina, histamina

Ahorro de energía y recursos

Colectores solares Cálculo del colector solar Determinación del área de colectores solares. La principal ventaja de los colectores solares es que la energía térmica generada por ellos es gratuita.

Historia de los siglos XVII-XIX

Cultura física, deporte y mejora de la salud

La educación física en el campamento de salud tiene características específicas debido al período relativamente corto de permanencia en el campamento, la diversidad del contingente de niños por edad, estado de salud, nivel de desarrollo físico y condición física.

marketing de empresas industriales

La esencia y funciones del marketing industrial. Bienes para productos industriales Cámara de Comercio e Industria. Investigación de mercados sobre el mercado de productos industriales de la Cámara de Comercio e Industria. Fijación de precios de nuevos productos.

Estrategia de guerra de Bohdan Khmelnytsky

Guerra de Vizvolna del pueblo ucraniano a mediados del siglo XVII. formó toda una cohorte de líderes militares talentosos en Ucrania. Bogdan Khmelnytsky maw método militar-estratégico, que incluía tales directivas básicas. Batalla cerca de Pilyavtsy. Campaña de guerra.

Hidrolizar péptidos y proteínas, endopeptidasa, así como medicina.

La tripsina es una enzima digestiva.

La tripsina se sintetiza en el páncreas en forma de proenzima tripsinógeno y, de esta forma, como parte del jugo pancreático, ingresa al duodeno, donde, en un ambiente alcalino, bajo la influencia de la enzima proteolítica enteroquinasa, el hexapéptido se elimina del se forma una molécula de tripsinógeno y una estructura biológicamente activa de tripsina.

Después de la activación de la tripsina por la enteroquinasa, comienza el proceso de autocatálisis y la tripsina actúa como una enzima que activa el tripsinógeno, el quimotripsinógeno, la procarboxipeptidasa, la profosfolipasa y otras proenzimas pancreáticas.

En la sangre de pacientes sanos, el contenido medio de tripsina es de 169 ± 17,6 ng/ml. Los límites de fluctuaciones (en niños) son de 98,2 a 229,6 ng/ml.

La tripsina es una droga

• "B06 Otras preparaciones hematológicas", código "B06AA07 Tripsina"
• "D03 Preparaciones para el tratamiento de heridas y úlceras", codifique "D03BA01 Tripsina"
• "M09 Otros medicamentos para el tratamiento de enfermedades del sistema musculoesquelético", "M09AB52 Tripsina en combinación con otros medicamentos".

Indicaciones para el uso de tripsina cristalina.

La tripsina es un componente de las drogas combinadas.

La tripsina también se usa como parte de enzimas combinadas, inmunomoduladores y otras drogas. En particular, la tripsina está incluida en Wobenzym, Phlogenzym, Chymopsin.

La tripsina tiene contraindicaciones, efectos secundarios y características de aplicación, es necesaria la consulta con un especialista.

nombre ruso

Nombre en latín de la sustancia tripsina

Grupo farmacológico de sustancia tripsina

Clasificación nosológica (CIE-10)

codigo cas

Características de la sustancia Tripsina

Enzima proteolítica endógena de la clase hidrolasa, cataliza la escisión, incl. proteínas, peptonas, péptidos de bajo peso molecular por enlaces, en cuya formación participan los grupos carboxilo de L-arginina y L-lisina. La tripsina es una proteína de peso molecular relativo de 21.000 producida y secretada por el páncreas de los mamíferos como tripsinógeno inactivo, que luego se convierte en tripsina por la enzima enteropeptidasa en el duodeno.

La tripsina se obtiene del páncreas del ganado, seguido de liofilización. En la práctica médica, se utilizan la tripsina cristalina (permitida tanto para uso local como parenteral) y la tripsina amorfa (solo para uso tópico).

La tripsina cristalina es un polvo blanco o blanco con un tinte ligeramente amarillento, inodoro o una masa porosa (después de la liofilización). Fácilmente soluble en agua, solución isotónica de cloruro de sodio; las soluciones se destruyen fácilmente en un ambiente neutro y alcalino.

Se han desarrollado formas de dosificación especiales de tripsina cristalina para el tratamiento de heridas purulentas: la tripsina se inmoviliza en bases de polímeros especiales (tela): en celulosa de dialdehído o en tejido de poliamida de punto activado; Los cortes de tela se producen en tamaños desde 10 × 7,5 cm hasta 30 × 20 cm.

Farmacología

Con aplicación local, tiene efectos antiinflamatorios, anti-quemaduras, regeneradores y necrolíticos. Divide tejidos necróticos y formaciones fibrinosas, diluye secretos viscosos, exudados, coágulos de sangre. La enzima es activa a pH 5,0-8,0 con una acción óptima a pH 7,0. En relación con los tejidos sanos, es inactivo y seguro debido a la presencia de inhibidores de tripsina en ellos, específicos e inespecíficos.

La tripsina cristalina inmovilizada contribuye al rechazo de los tejidos necróticos, licua el pus y facilita su evacuación, mejora el proceso de regeneración de heridas. A diferencia de la tripsina cristalina no inmovilizada, no provoca cambios en el sistema de hemostasia.

En enfermedades inflamatorias del tracto respiratorio, la tripsina adelgaza y facilita la excreción de secretos viscosos y exudados con esputo. En estos casos, se utiliza para inhalación y/m. Con pleuresía exudativa y empiema pleural, puede administrarse por vía intrapleural. Con el empiema tuberculoso, se debe tener cuidado porque la reabsorción del exudado en algunos casos puede contribuir al desarrollo de una fístula broncopleural.

El efecto antiinflamatorio provoca el uso de tripsina cristalina por vía intramuscular en tromboflebitis (la tripsina no reemplaza a los anticoagulantes), formas inflamatorias-distróficas de enfermedad periodontal, etc.

Para enfermedades oculares, se usa por vía intramuscular y tópica (en forma de gotas para los ojos y baños).

Para el tratamiento de quemaduras, escaras, heridas purulentas, la tripsina se usa tópicamente.

En odontología se utiliza para enfermedades ulcerosas-necróticas de la mucosa oral, enfermedades periodontales, periodontitis, sinusitis odontogénica, etc.

Aplicación de la sustancia tripsina

Enfermedades del tracto respiratorio (incluyendo traqueítis, bronquitis, bronquiectasias, neumonía, atelectasia pulmonar postoperatoria, empiema pleural, pleuresía exudativa), tromboflebitis, enfermedad periodontal (formas inflamatorias-distróficas), osteomielitis, sinusitis, otitis media, iritis, iridociclitis, hemorragia en la parte anterior cámara del ojo, hinchazón de la región periorbitaria después de operaciones y lesiones, quemaduras, escaras; heridas purulentas (localmente).

Contraindicaciones

para inyección- descompensación cardíaca, enfisema pulmonar con insuficiencia respiratoria, formas descompensadas de tuberculosis pulmonar, distrofia hepática, cirrosis hepática, hepatitis infecciosa, pancreatitis, diátesis hemorrágica. No inyecte en cavidades sangrantes, en / en, aplique a las superficies ulceradas de tumores malignos.