“Amino asitlerin yapısı, sınıflandırılması, özellikleri, biyolojik rolü. Dönüşüm aşamasındaki CO2

Makaseeva O.N., Dudinskaya O.V., Tkachenko L.M., Ilyicheva N.I.

R... Biyolojik kimya. “Proteinler ve Nükleik Asitler” Bölümü: ders notları / O.N. Makaseeva, O.V. Dudinskaya, L.M. Tkachenko, N.I. Ilyicheva. – Mogilev: MGUP, 2014. – …… s.

ISBN……978-985-6979-70-8……

ISBN…….978-985-6979-69-2.

“Biyolojik kimya” disiplinine ilişkin ders notları. “Proteinler ve Nükleik Asitler” bölümü, her türlü çalışmadaki öğrencilerin bu disiplinde uzmanlaşmasına yardımcı olacak ek bir kaynaktır. Ders notları müfredata uygun olarak dersin “Proteinler ve Nükleik Asitler” bölümünün ana konularını içermektedir.

Gıda endüstrisindeki teknolojik uzmanlık öğrencilerine yöneliktir.

UDC…. 547

BBK.... 24.2

1 AMİNO ASİTLER.. 4

1.1 Amino asitlerin yapısı. 4

1.2 Amino asitlerin sınıflandırılması. 7

1.3 Amino asitlerin genel özellikleri. 9

1.3.1 Optik özellikler. 9

1.3.2 Amino asitlerin asit-baz özellikleri. İzoelektrik nokta. 10

1.3.1 Amino asitlerin kimyasal özellikleri. 14

1.3.2 Melanoid oluşum reaksiyonu. 14

2 PEPTİT.. 16

3 PROTEİN.. 20

3.1 Proteinlerin işlevleri. 20

3.2 Bir protein molekülünün yapısı.. 23

3.3 Proteinlerin fiziko-kimyasal özellikleri. 34

3.3.1 Proteinlerin amfoterik özellikleri. Proteinlerin izoelektrik noktası. 34

3.3.2 Proteinlerin denatürasyonu. 34

3.3.3 Proteinlerin hidrofilik özellikleri. Proteinlerin tuzlanması. 37

3.4 Protein izolasyonu yöntemleri. 40

3.5 Proteinlerin sınıflandırılması. 43

4 NÜKLEİK ASİTLER.. 46

4.1 Nükleik asitlerin bileşimi. 46

4.2 Nükleositler.. 49

4.3 Nükleotidler... 51

4.4 Nükleik asitlerin birincil yapısı. 54

4.5 DNA'nın ikincil ve üçüncül yapıları... 55

AMİNO ASİTLER

Amino asit yapısı

Proteinlerin ana yapısal birimi a-amino asitlerdir. Doğada 300'den fazla amino asit bilinmektedir, ancak proteinler yalnızca 20 a-amino asit içerir (bunlardan biri prolin değildir). amino-, A imino asit), protein veya proteinojenik amino asitler olarak adlandırılır (bkz. Tablo 1). Diğer tüm amino asitler serbest halde veya kısa peptitlerin bir parçası olarak veya diğer organik maddelerle kompleksler halinde bulunur.

a-Amino asitler, a-karbon atomundaki bir hidrojen atomunun bir amino grubu (-NH2) ile değiştirildiği karboksilik asitlerin türevleridir, örneğin:

Amino asitler radikallerin yapısı ve özellikleri bakımından farklılık gösterir ®. Amino asit radikalleri alifatik, aromatik ve heterosiklik olabilir. Bu sayede her bir amino asit, vücuttaki proteinlerin kimyasal, fiziksel özelliklerini ve fizyolojik işlevlerini belirleyen spesifik özelliklere sahiptir.

Amino asit radikalleri sayesinde proteinler, diğer biyopolimerlerin özelliği olmayan bir dizi benzersiz fonksiyona ve kimyasal bireyselliğe sahiptir.

Amino grubunun b- veya g-pozisyonuna sahip amino asitler canlı organizmalarda çok daha az yaygındır, örneğin:

Hemen hemen tüm proteinlerde bulunan 20 standart amino asitin yanı sıra, yalnızca bazı protein türlerinin bileşeni olan standart olmayan amino asitler de vardır - bu amino asitlere modifiye edilmiş amino asitler de denir. Bunlardan yaklaşık 150 tanesi zaten tahsis edilmiş durumda. Bu amino asitler, translasyon sonrası kimyasal modifikasyon yoluyla hücrelerin ribozomunda protein sentezinin tamamlanmasından sonra oluşur.

Tablo No. 1 – Proteinojenik amino asitlerin yapısı

№	Amino asit yapısı	Kısaltılmış. İsim	İsim
1.		Gli	Glisin
2.		Ala	Alanin
3.		Şaft	Valin
4.		Lei	Lösin
5.		Ile	İzolösin
6.		Ser	Serin
7.		Tre	Treonin
8.		cis	Sistein
9.		Meth	metiyonin
10.		Çekim galerisi	Tirozin
11.		Saç kurutma makinesi	Fenilalanin
12.		Üç	Triptofan
Tablo 1'in devamı
13.		asp	Aspartik asit
14.		Asn	Asparajin
15.		Glu	Glutamik asit
16.		Gln	Glutamin
17.		Liz	Lizin
18.		Gie	Histidin
19.		Argüman	Arginin
20.		Hakkında	Prolin

Özellikle önemli bir modifikasyonun bir örneği, bir disülfit bağı içeren amino asit sistinini oluşturmak için iki-SH grup sistein kalıntısının oksidasyonudur. Ters geçiş de aynı derecede kolay gerçekleşir.

Bu sayede canlıların en önemli redoks sistemlerinden biri oluşmuş olur. Sistin, tahıl proteinlerinde (gluten), saç ve boynuz proteinlerinde büyük miktarlarda bulunur.

Amino asit modifikasyonunun diğer örnekleri, hayvan bağ dokusundaki ana protein olan kollajende bulunan hidroksiprolin ve hidroksilisindir.

Protrombin proteini (kan pıhtılaşma proteini) içerir
g-karboksiglutamik asit ve glutatyon peroksidaz enziminde, (S) kükürtün (Se) selenyum ile değiştirildiği selenosistein keşfedildi.

Amino asitlerin sınıflandırılması

Proteinleri oluşturan amino asitlerin çeşitli sınıflandırmaları vardır.

Esas, baz, temel Birinci Sınıflandırma amino asit radikallerinin kimyasal yapısına dayanmaktadır. Amino asitler ayırt edilir:

- alifatik– glisin, alanin, valin, lösin, izolösin, lizin;

- hidroksil içeren– serin, treonin;

- aromatik– fenilalanin, tirozin, triptofan;

- heterosiklik– prolin, histidin;

Saniye Sınıflandırmanın türü amino asitlerin R gruplarının polaritesine dayanmaktadır. Var:

- polar olmayan Radikalin C–C, C–H atomları arasında polar olmayan bağlara sahip olduğu (hidrofobik) amino asitler, bu tür sekiz amino asit vardır: glisin, alanin, valin, lösin, izolösin, fenilalanin, triptofan, prolin;

- kutupsal yüksüz Radikalin C–O, C–N, O–H, S–H atomları arasında polar bağlara sahip olduğu (hidrofilik) amino asitler; bu tür beş amino asit vardır: serin, treonin, metiyonin, asparajin, glutamin;

- polar negatif yüklü pH = 7'de sulu bir ortamda negatif yük taşıyan radikalde gruplara sahip amino asitler, bu tür dört amino asit vardır: tirozin, sistein, aspartik asit, glutamik asit;

- polar pozitif yüklü pH = 7'de sulu bir ortamda pozitif yük taşıyan radikalde gruplara sahip amino asitler, bu tür üç amino asit vardır: lizin, arginin, histidin.

Bir proteinde polar gruplara sahip amino asitlerin sayısı arttıkça reaktivitesi artar. Bir proteinin işlevleri büyük ölçüde onun reaktivitesine bağlıdır. Enzimler özellikle çok sayıda polar grupla karakterize edilir. Ve tam tersi, keratin (saç, tırnak) gibi bir proteinde bunlardan çok azı vardır.

Tablo 2 - Amino asitlerin polariteye göre sınıflandırılması

Üçüncü Sınıflandırmanın türü amino asitlerin amin ve karboksil gruplarının sayısına dayanmaktadır. Her biri bir karboksil ve amino grubu içeren monoamin monokarboksilik olarak ayrılırlar; monoaminodikarboksilik (iki karboksil ve bir amino grubu); diaminomonokarboksilik (iki amino ve bir karboksil grubu).

Dördüncü Sınıflandırmanın türü, amino asitlerin insanlarda ve hayvanlarda sentezlenme yeteneğine dayanmaktadır. Tüm amino asitler esansiyel, esansiyel ve kısmen esansiyel olarak ayrılır.

Esansiyel amino asitler insan ve hayvanların vücudunda sentezlenemez; bunların gıdayla sağlanması gerekir. Kesinlikle sekiz temel amino asit vardır: valin, lösin, izolösin, treonin, triptofan, metiyonin, lizin, fenilalanin.

Kısmen yeri doldurulamaz- vücutta sentezlenirler, ancak yetersiz miktarlardadırlar, bu nedenle kısmen yiyecekle beslenmeleri gerekir. Bu amino asitler arganin ve histidindir.

Esansiyel olmayan amino asitler insan vücudunda diğer bileşiklerden yeterli miktarlarda sentezlenir. Bitkiler tüm amino asitleri sentezleyebilir.

Amino asitlerin genel özellikleri

Optik özellikler

Tüm doğal amino asitlerin moleküllerinde (glisin hariç), a-karbon atomu, çeşitli ikame ediciler tarafından işgal edilen dört değerlik bağının tümüne sahiptir; böyle bir karbon atomu asimetriktir ve kiral atom olarak adlandırılır. Sonuç olarak, amino asit çözeltileri optik aktiviteye sahiptir; düzlemsel polarize ışığın düzlemini döndürürler. Üstelik polarize bir ışın bunların içinden geçtiğinde, polarizasyon düzlemi ya sağa (+) ya da sola (-) döner. Asimetrik bir atoma göre atomların ve atom gruplarının uzaydaki konumuna göre ayırt edilirler. L- Ve D Amino asitlerin stereoizomerleri. Optik rotasyonun işareti ve büyüklüğü, amino asit yan zincirinin (R-grubu) yapısına bağlıdır.

Olası stereoizomerlerin sayısı N=2 n'dir; burada n, asimetrik karbon atomlarının sayısıdır. Glisin için n = 0, treonin için n = 2. Diğer 17 protein amino asidinin tamamı bir asimetrik karbon atomu içerir; bunlar iki optik izomer formunda bulunabilir.

Belirlerken standart olarak L Ve D- Amino asit konfigürasyonları, gliseraldehitin stereoizomerlerinin konfigürasyonu kullanılır.

NH2 grubunun Fischer projeksiyon formülündeki soldaki konumu şuna karşılık gelir: L-yapılandırmalar ve sağda – D-konfigürasyonlar.

Şunu belirtmek gerekir ki harfler L Ve D stereokimyasal konfigürasyonunda bir maddenin ait olduğu anlamına gelir L veya D sıra, dönme yönünden bağımsız olarak.

Sadece proteinlerde bulunur L-amino asitlerin izomerleri.
D-Amino asitlerin formları doğada nadirdir ve yalnızca bazı bakterilerin hücre duvarı proteinlerinde (glikoproteinler) ve peptid antibiyotiklerde (gramisidin, aktinomisin vb.) bulunur. L-formlar bitkiler ve hayvanlar tarafından iyi emilir ve metabolik süreçlere kolayca dahil edilir. D- formlar bu organizmalar tarafından asimile edilmez ve hatta bazen metabolik süreçleri bile engeller. Bu, organizmaların enzimatik sistemlerinin özel olarak uyarlanmış olmasıyla açıklanmaktadır. L Amino asit formları.

L Ve D Amino asit formlarının insan vücudu üzerinde farklı fizyolojik etkileri vardır - tatları farklıdır: D- tatlı izomerler L-formları acı veya tatsızdır.

Konu: “Amino asitler - yapı, sınıflandırma, özellikler, biyolojik rol”

Amino asitler, molekülleri bir amino grubu –NH2 ve bir karboksil grubu –COOH içeren, nitrojen içeren organik bileşiklerdir.

En basit temsilcisi aminoetanoik asit H2N - CH2 - COOH'dir

Amino asitlerin sınıflandırılması

Amino asitlerin 3 ana sınıflandırması vardır:

Fiziko-kimyasal – Amino asitlerin fizikokimyasal özelliklerindeki farklılıklara dayanarak

• 
  Hidrofobik amino asitler (polar olmayan). Radikallerin bileşenleri genellikle elektron yoğunluğunun eşit olarak dağıldığı ve hiçbir yük veya kutbun bulunmadığı hidrokarbon grupları içerir. Elektronegatif elementler de içerebilirler ancak hepsi hidrokarbon ortamındadır.
• 
  Hidrofilik yüksüz (polar) amino asitler . Bu tür amino asitlerin radikalleri polar gruplar içerir: -OH, -SH, -CONH2
• 
  Negatif yüklü amino asitler. Bunlar aspartik ve glutamik asitleri içerir. Radikalde ek bir COOH grubu var - nötr bir ortamda negatif yük alıyorlar.
• 
  Pozitif yüklü amino asitler : arginin, lizin ve histidin. Radikalde ek bir NH2 grubuna (veya histidin gibi bir imidazol halkasına) sahiptirler - nötr bir ortamda pozitif bir yük kazanırlar.

• 
  yeri doldurulamaz amino asitlere “esansiyel” de denir. İnsan vücudunda sentezlenemezler ve besinlerle beslenmeleri gerekir. Bunlardan 8 tanesi ve kısmen esansiyel olarak sınıflandırılan 2 amino asit daha vardır.

Kısmen yeri doldurulamaz: arginin, histidin.

• 
  Değiştirilebilir(insan vücudunda sentezlenebilir). Bunlardan 10 tanesi vardır: glutamik asit, glutamin, prolin, alanin, aspartik asit, asparajin, tirozin, sistein, serin ve glisin.

Amino asitler yapısal özelliklerine göre sınıflandırılır.

1. Amino ve karboksil gruplarının göreceli konumuna bağlı olarak amino asitler ikiye ayrılır α-, β-, γ-, δ-, ε- vesaire.

Amino asitlere olan ihtiyaç azalır: Amino asitlerin emilimiyle ilişkili konjenital bozukluklar için. Bu durumda bazı protein maddeleri mide-bağırsak sistemindeki sorunlar da dahil olmak üzere vücutta alerjik reaksiyonlara neden olabilir. kaşıntı ve mide bulantısı.
Amino Asit Sindirilebilirliği

Amino asitlerin emiliminin hızı ve tamlığı, onları içeren ürünlerin türüne bağlıdır. Yumurta akı, az yağlı süzme peynir, yağsız et ve balıkta bulunan amino asitler vücut tarafından iyi emilir.

Amino asitler de doğru ürün kombinasyonuyla hızla emilir: süt, Karabuğday lapası ve beyaz ekmek, etli ve süzme peynirli her türlü unlu ürünler.
Amino asitlerin faydalı özellikleri, vücut üzerindeki etkileri

Her amino asidin vücut üzerinde kendine has etkisi vardır. Bu nedenle metiyonin özellikle vücuttaki yağ metabolizmasını iyileştirmek için önemlidir; ateroskleroz, siroz ve yağlı karaciğer dejenerasyonunun önlenmesinde kullanılır.

Bazı nöropsikiyatrik hastalıklarda glutamin ve aminobütirik asitler kullanılır. Glutamik asit aynı zamanda yemek pişirmede tatlandırıcı katkı maddesi olarak da kullanılır. Sistein göz hastalıkları için endikedir.

Üç ana amino asit olan triptofan, lizin ve metionin vücudumuz için özellikle gereklidir. Triptofan vücudun büyüme ve gelişmesini hızlandırmak için kullanılır ve aynı zamanda vücuttaki nitrojen dengesini korur.

Lizin vücudun normal büyümesini sağlar ve kan oluşumu süreçlerine katılır.

Lizin ve metiyoninin ana kaynakları süzme peynir, sığır eti ve bazı balık türleridir (morina, turna levreği, ringa balığı). Triptofan sakatatta optimal miktarlarda bulunur. dana eti ve oyun.kalp krizi.

Sağlık, enerji ve güzellik için amino asitler

Vücut geliştirmede başarılı bir şekilde kas kütlesi oluşturmak için sıklıkla lösin, izolösin ve valinden oluşan amino asit kompleksleri kullanılır.

Antrenman sırasında enerjiyi korumak için sporcular metiyonin, glisin ve arginin veya bunları içeren ürünleri besin takviyesi olarak kullanırlar.

Aktif ve sağlıklı bir yaşam tarzı sürdüren herhangi bir kişi için, mükemmel fiziksel şekli korumak, gücü hızlı bir şekilde geri kazandırmak, fazla yağı yakmak veya kas kütlesi oluşturmak için bir dizi temel amino asit içeren özel gıdalara ihtiyaç vardır.

Amino asitler (AA), her AA'ya özgü olan bir bazik amino grubu (-NH2), bir asidik karboksil grubu (-COOH) ve bir organik R radikalinden (veya yan zincirden) oluşan organik moleküllerdir.

Amino asit yapısı

Amino asitlerin vücuttaki görevleri

AK'nin biyolojik özelliklerine örnekler. Doğada 200'den fazla farklı AA bulunmasına rağmen bunların yalnızca onda biri proteinlere dahil edilir, diğerleri ise diğer biyolojik işlevleri yerine getirir:

• Proteinlerin ve peptidlerin yapı taşlarıdırlar
• AK'den türetilen birçok biyolojik açıdan önemli molekülün öncüleri. Örneğin tirozin, tiroksin hormonunun ve cilt pigmenti melanin'in öncüsüdür ve tirozin aynı zamanda DOPA (dioksifenilalanin) bileşiğinin de öncüsüdür. Sinir sistemindeki uyarıların iletilmesi için bir nörotransmitterdir. Triptofan, B3 vitamini - nikotinik asitin öncüsüdür
• Kükürt kaynakları kükürt içeren AA'dır.
• AA'lar, glukoneogenez (vücuttaki glikozun sentezi, yağ asitlerinin sentezi vb.) gibi birçok metabolik yolda rol oynar.

Amino grubunun karboksil grubuna göre konumuna bağlı olarak AA, alfa, a-, beta, β- ve gama, y ​​olabilir.

Proteinler yalnızca alfa-AA içerir

Alfa-AA proteinlerinin genel özellikleri

1 - Optik aktivite - amino asitlerin özelliği

Glisin dışındaki tüm AA'lar optik aktivite sergiler çünkü en az bir tane içerir asimetrik karbon atomu (kiral atom).

Asimetrik karbon atomu nedir? Kendisine bağlı dört farklı kimyasal ikame ediciye sahip bir karbon atomudur. Glisin neden optik aktivite göstermiyor? Radikalinin yalnızca üç farklı ikame edicisi vardır; alfa karbon asimetrik değildir.

Optik aktivite ne anlama geliyor? Bu, çözeltideki AA'nın iki izomerde bulunabileceği anlamına gelir. Polarize ışık düzlemini sağa döndürme yeteneğine sahip olan sağa dönen bir izomer (+). Işığın polarizasyon düzlemini sola döndürme yeteneğine sahip olan levorotatory izomer (-). Her iki izomer de ışığın polarizasyon düzlemini aynı miktarda ancak ters yönde döndürebilir.

2 - Asit-baz özellikleri

İyonlaşabilme yetenekleri sonucunda bu reaksiyonun aşağıdaki dengesi yazılabilir:

R-COOH<------->R-C00-+H+

R-NH2<--------->R-NH 3+

Bu reaksiyonlar tersinir olduğundan, bu onların asit (ileri reaksiyon) veya baz (geri reaksiyon) gibi davranabilecekleri anlamına gelir; bu da amino asitlerin amfoterik özelliklerini açıklar.

Zwitter iyonu - AK'nin malıdır

Fizyolojik pH değerindeki (yaklaşık 7,4) tüm nötr amino asitler zwitteryonlar halinde bulunur; karboksil grubu protonsuzdur ve amino grubu protonludur (Şekil 2). Amino asidin izoelektrik noktasından (IEP) daha bazik çözeltilerde, AA'daki -NH3 + amino grubu bir proton bağışlar. AA'nın IET'sinden daha asidik bir çözeltide, AA'daki karboksil grubu -COO - bir proton kabul eder. Bu nedenle AA, çözeltinin pH'ına bağlı olarak bazen asit, bazen de baz gibi davranır.

Amino asitlerin genel bir özelliği olarak polarite

Fizyolojik pH'da AA zwitter iyonları halinde bulunur. Pozitif yük alfa amino grubu tarafından, negatif yük ise karboksilik grup tarafından taşınır. Böylece AK molekülünün her iki ucunda iki zıt yük oluşur, molekül polar özelliklere sahiptir.

İzoelektrik noktanın (IEP) varlığı amino asitlerin bir özelliğidir

Bir amino asidin net elektrik yükünün sıfır olduğu ve dolayısıyla elektrik alanında hareket edemediği pH değerine IET adı verilir.

Ultraviyole ışığı absorbe etme yeteneği aromatik amino asitlerin bir özelliğidir

Fenilalanin, histidin, tirozin ve triptofan 280 nm'de emilir. İncirde. Bu AA'ların molar sönme katsayısı (ε) değerleri görüntülenir. Spektrumun görünür kısmında amino asitler emilmez, bu nedenle renksizdirler.

AA'lar izomerlerin iki versiyonunda mevcut olabilir: L-izomer ve D- ayna görüntüleri olan ve a-karbon atomu etrafındaki kimyasal grupların düzenlenmesinde farklılık gösteren izomerler.

Proteinlerdeki tüm amino asitler L-konfigürasyonunda, L-amino asitlerdedir.

Amino asitlerin fiziksel özellikleri

Amino asitler polariteleri ve yüklü grupların varlığı nedeniyle çoğunlukla suda çözünür. Polar çözücülerde çözünür, polar olmayan çözücülerde ise çözünmezler.

AK'ler, kristal kafeslerini destekleyen güçlü bağların varlığını yansıtan yüksek bir erime noktasına sahiptir.

Yaygındır AA'nın özellikleri tüm AA'larda ortaktır ve çoğu durumda alfa amino grubu ve alfa karboksil grubu tarafından belirlenir. AA'lar ayrıca benzersiz yan zincirleri tarafından belirlenen spesifik özelliklere de sahiptir.

Amino asitler, molekülleri aynı anda bir bazik amino grubu (NH2) ve bir asidik karboksil grubu (COOH) içeren organik bileşiklerdir. Bugüne kadar hayvan ve bitki materyallerinden izole edilen yaklaşık 200 doğal amino asit tanımlanmıştır. Tüm doğal amino asitler iki gruba ayrılır: proteinojenik veya proteinli (yalnızca proteinlerde bulunur) ve proteinojenik olmayan veya proteinsiz (proteinlerde bulunmaz). 1. Proteinojenik amino asitler. Proteinlerde bulunan amino asitler farklı kriterlere göre sınıflandırılabilir. Yan zincirin (R-grubu) yapısına göre alifatik, aromatik ve heterosiklik amino asitler, amin ve karboksil gruplarının sayısına göre ayırt edilir - monoaminomonokarboksilik (bir NH2 grubu ve bir COOH grubu), diaminomonokarboksilik (iki NH2 grubu). ve bir COOH grubu), monoaminodikarboksilik (bir NH2 grubu ve iki COOH grubu), izoelektrik noktanın konumuna göre - nötr, bazik ve asidik. Radikallerde OH grupları içeren amino asitlere hidroksiamino asitler, kükürt içerenlere ise kükürt içeren asitler denir. Biyokimyacılar, hayvan vücudunda sentezlenme yeteneklerine göre amino asitleri esansiyel ve esansiyel olmayan olarak ayırırlar. NH2 grupları yerine NH grupları içeren amino asitlere imino asitler denir.

R gruplarının polaritesine göre, yani. R gruplarının uygun hücre içi pH koşulları altında (pH yaklaşık 7,0) suyla etkileşime girme yeteneği nedeniyle amino asitler dört gruba ayrılır: polar olmayan veya hidrofobik R grupları, polar fakat yüklü olmayan R grupları, negatif yüklü R -gruplar ve pozitif yüklü R grupları. Bu grupların amino asitlerinin yapısına bakalım. Bitkiler ve bazı mikroorganizmalar, hücresel proteinleri oluşturmak için ihtiyaç duydukları tüm amino asitleri sentezleyebilirler. Bir hayvan organizması, vücudundaki proteinleri oluşturmak için ihtiyaç duyduğu amino asitlerin yalnızca yarısını sentezleyebilir. Bu amino asitlere değiştirilebilir amino asitler denir. Geriye kalan on proteinojenik amino asit, hayvan organizmaları tarafından sentezlenemez ve gıdalardan elde edilmelidir. Bu amino asitlere esansiyel veya esansiyel denir. Bunlar şunları içerir: valin, izolösin, metiyonin, lösin, lizin, treonin, triptofan, fenilalanin, arginin ve histidin. Gıdalarda herhangi bir esansiyel amino asitin bulunmaması veya eksikliği, yaşamı tehdit eden olaylara (büyüme geriliği, protein biyosentezi bozukluğu, hastalık vb.) yol açar.

• 
  Amino asitler Proteinlerde bulunanlar farklı kriterlere göre sınıflandırılabilir. Yan zincirin (R-grubu) yapısına göre alifatik...


• 
  Amino asitler ve özellikleri. Protein molekülleri daha küçük moleküllerden oluşur amino asitler. 170'in üzerinde farklı amino asitler...


• 
  Kaynaklar ve kullanım yolları amino asitler hücrelerde.
  Amino asitler Proteinlerin biyolojik özelliklerini ve besin değerlerini belirler.


• 
  sınıflandırma amino asitler. 1. Radikallerin H 2O ile etkileşime girme yeteneğine göre: - polar olmayan (hidrofobik) - az çözünür


• 
  Amino asitler- hidrokarbon zincirindeki hidrojen atomlarından en az birinin bir amino grubu ile değiştirildiği protein monomerleri, organik karboksilik asitler.


• 
  Beslenmede en önemli şey vazgeçilmezlerdir amino asitler vücutta sentezlenemeyen ve yalnızca dışarıdan yiyecekle gelen.


• 
  Protein genellikle hem asidik hem de alkali içerir amino asitler Yani protein molekülünün hem pozitif hem de negatif yükleri vardır.

BİR BİLİM OLARAK BİYOKİMYA. BİYOKİMYA GELİŞİMİNİN AŞAMALARI. BİYOKİMYASAL ARAŞTIRMA YÖNTEMLERİ

Biyolojik kimya, canlı organizmaların kimyasal bileşimini ve biyomoleküllerin kimyasal dönüşümlerini inceleyen temel bir biyomedikal bilimdir.

Biyokimya dersinde hücrenin moleküler organizasyonunun, insan vücudunun sağlık ve hastalıktaki fizyolojik fonksiyonlarının altında yatan biyokimyasal reaksiyonların düzenlenme mekanizmalarının incelenmesi, bozulmuş farmakolojik düzeltmeye yönelik yöntem ve tekniklerin geliştirilmesi için büyük önem taşımaktadır. metabolik süreçler.

Hedef faaliyetleri gerçekleştirmenizi sağlayacak temel teorik sorular:

1. Biyolojik kimyanın konusu ve görevleri

1.1. Biyokimyanın diğer biyomedikal disiplinler arasındaki yeri.

1.2. Biyokimyanın çalışma nesneleri ve görevleri

2. Biyolojik kimyanın bir bilim olarak gelişiminin ana aşamaları

3. Biyokimyanın bölümleri:

4. Biyokimyanın modern gelişim yönleri

4.1. Biyokimyanın, teorik ve moleküler biyolojinin, biyoteknolojinin, genetik mühendisliğinin gelişimine yönelik başarılar ve beklentiler ve bunların kardiyovasküler, onkolojik, bulaşıcı ve diğerleri gibi önemli insan hastalıklarının tanı ve tedavisindeki önemi.

4.2. Hastalık patogenezinin moleküler genetik mekanizmalarının aydınlatılmasında biyokimyanın rolü, patolojik durumların ortaya çıkmasında kalıtsal ve çevresel faktörlerin öneminin ve bunların popülasyonun yaşam beklentisi üzerindeki etkisinin aydınlatılması.

5. Biyokimyasal laboratuvar testleri

5.1. Biyokimyasal araştırmanın amacı

5.2. Kullanılan laboratuvar araştırma yöntemini değerlendirme kriterleri

5.3. Teşhis çalışmaları için materyal, materyal toplama ilkeleri

5.4. Laboratuvar testleri sırasında ortaya çıkan hatalar

Grafik mantıksal yapısı

Temel terimler ve anlamları:

Statik biyokimya(biyoorganik kimya, moleküler biyoloji ile bağlantı) organizmaların kimyasal bileşimini inceler.

Dinamik biyokimya Yaşam sürecinde kimyasal bileşiklerin dönüşümünü ve buna bağlı enerji dönüşümlerini inceler.

Fonksiyonel biyokimya bir yandan kimyasal bileşiklerin yapısı ve bunların modifikasyon süreçleri ile diğer yandan adı geçen maddeleri içeren özel hücrelerin, dokuların veya organların hücre altı parçacıklarının işlevi arasındaki bağlantıları açıklığa kavuşturur.

Tıbbi biyokimya(insan biyokimyası).

Klinik biyokimya tıbbi biyokimyanın bir dalı olarak

Biyoenerji Biyolojik sistemlerde enerjinin salınım, birikim ve kullanım şekillerini inceleyen dinamik biyokimyanın bir dalı.

Moleküler genetik Bilgi moleküllerinin (DNA ve RNA) yapısını ve işleyişini inceleyerek genetik bilginin korunma ve uygulanma modellerini ortaya koyan bir biyokimya dalıdır.

Elektroforez Biyokimyada protein fraksiyonlarını ayırmak için kullanılan fizikokimyasal bir analiz yöntemi.

METABOLİZMANIN GENEL DÜZENLEMELERİ. KARBONHİDRATLARIN, LİPİTLERİN, PROTEİNLERİN METABOLİZMASI VE DÜZENLENMESİ

GİRİİŞ

Metabolizma, plastik bileşenler, enerji kaynağı ve genel düzenleyiciler aracılığıyla birbirine bağlanan karmaşık bir kimyasal reaksiyon sistemidir. Bu reaksiyonların amacı, enerjinin çıkarılması ve yapısı organizmanın bireysel genetik programına karşılık gelen biyolojik makromoleküllerin sentezidir.

Biyokimyasal metabolik şema, birlikte metabolik yolları oluşturan zincirleri, basamakları ve kimyasal dönüşüm döngülerini içerir. Bu metabolik yolların tek tek hücrelerin, organların veya bir bütün olarak vücudun ihtiyaçlarını karşılayacak şekilde uyum içinde çalışabilmesi için bunların sıkı bir şekilde düzenlenmesi gerekir. Metabolizmayı düzenlemek için, metabolik araçları, yani enzimlerin katalitik aktivitesini etkileyen çeşitli mekanizmalar gelişmiştir.

Normal metabolizma, açlık, fiziksel aktivite, hamilelik ve emzirme sırasındaki adaptif değişikliklerle karakterize edilir. Metabolik bozukluklar, örneğin yetersiz beslenme, vitamin eksikliği, bazı enzimlerin eksikliği veya hormon dengesizliği nedeniyle ortaya çıkar. Bu nedenle, gelecekteki doktorun birçok hastalığın nedenlerini anlaması için normal metabolizmanın genel kalıpları hakkında bilgi sahibi olmak gereklidir.

Çoğu patolojik sürecin ortaya çıkışı ve gelişimi biyokimyasal değişikliklere dayanmaktadır. Bu esas olarak ana biyolojik makromoleküllerin (proteinler, karbonhidratlar ve lipitler) metabolizmasındaki değişikliklerle ilgilidir. Metabolik süreçleri anlamak, makromoleküllerin yapısı ve işlevlerinin yanı sıra bunların sindirimi, emilimi, taşınması ve canlı bir organizmada bu maddelerle meydana gelen doğrudan kimyasal dönüşümlerin özellikleri hakkında bilgi içerir. Her metabolik süreci dikkate almak önemlidir izole edilmemiş Ö, yapay bir şema olarak, ancak çeşitli doku ve organlardaki seyrinin özelliklerini, düzenleme olanaklarını ve elbette diğer metabolik yollarla ilişkisini hesaba katmak.

“Genel metabolizma kalıpları” modülünün incelenmesinin amacı. Karbonhidratların, lipitlerin, proteinlerin metabolizması ve düzenlenmesi", metabolizmanın genel modellerini ve ayrıca karbonhidratların, lipitlerin ve proteinlerin normal koşullardaki ve patolojideki metabolizmasının özelliklerini, bunların daha sonra kullanılması için yorumlayabilmektir. iç hastalıkları kliniğindeki veriler.

Genel metabolizma modelleri. Karbonhidratların, lipitlerin, proteinlerin metabolizması ve düzenlenmesi” aşağıdaki içerik modüllerini içerir:

1. Protein metabolizması ve düzenlenmesi. Amino asit metabolizmasının enzimopatileri

2. Enzimlerin ve vitaminlerin metabolizmadaki rolü

3. Lipid metabolizması ve düzenlenmesi

4. Metabolizma ve enerji

5. Karbonhidrat metabolizması ve düzenlenmesi

AMİNO ASİTLER. PEPTİTLER. PROTEİNLER

giriiş

Amino asitler, amino grubunun karboksil grubuna göre konumunun genellikle harflerle belirtildiği karboksilik asitlerin türevleri olarak kabul edilir: sırasıyla 2, 3, 4 vb. sayılara eşdeğerdir. IUPAC ikame terminolojisinde Yunan alfabesinin harfleri kullanılmaz.

Doğal nesnelerde yaklaşık 300 farklı amino asit bulunmuştur, ancak tüm peptitlerde ve proteinlerde sürekli olarak bulunan en önemlisi 20 a-amino asittir ( bkz. tablo 1). Genetik kod tarafından kodlanırlar ve genellikle şöyle adlandırılırlar: proteinojenik(bazen kanonik).

Yapı. Sınıflandırma ve isimlendirme. Steroizomerizm

α-Amino asitler, molekülleri aynı karbon atomunda bir amino grubu ve bir karboksil grubu içeren heterofonksiyonel bileşiklerdir.

Bir çocuğun vücudunun normal büyümesi için, yetişkinlerde yeterli miktarlarda sentezlenmesine rağmen, iki amino asitin daha zorunlu olarak sağlanması gerekir. Bu amino asitlere denir kısmen değiştirilebilir. Tirozin ve sisteinin sentezi esansiyel amino asitleri gerektirir, bu yüzden bu iki asit denir. koşullu olarak değiştirilebilir. Tirozin vücutta fenilalaninin hidroksilasyonuyla sentezlenir ve sistein üretmek için metiyonin gerekir.

a-Amino asitler, yalnızca peptitlerin ve proteinlerin biyosentezi için değil, aynı zamanda fosfolipitlerin, nükleik bazların, porfirin bileşiklerinin biyosentezi için ve ayrıca bir amino grubunun, metil grubunun, guanidin grubunun vb. transferi gibi spesifik görevlerin yerine getirilmesi için gereklidir.

İnsanlar ve hayvanlar için α-amino asitlerin ana kaynağı gıda proteinleridir. Esansiyel amino asitlerin içeriğine bağlı olarak proteinler ikiye ayrılır: tam teşekküllü Ve kalitesiz . Örneğin süt, balık, et ürünleri, bazı deniz ürünleri (kalamar, yengeç eti), yumurtalardan elde edilen proteinlerin yanı sıra bazı bitki kökenli proteinler (soya, bezelye, fasulye) tamdır, çünkü bunlar tüm gerekli amino asitleri içerir. gerekli oranlar. Gıda ürünlerinin ana gruplarında, esansiyel amino asitler arasında lösin ve lisin hakimdir; bunların içeriği, toplam a-amino asit içeriğinin %7,0 ila 11'i arasında değişir ( tabloya bakınız).Ürünlerde nispeten düşük bir triptofan içeriği tipiktir (en fazla değil) 2%) ve metiyonin (%1,5 ila %3,5).

Tablo 2 Seçilen gıdaların protein içeriği

A-amino asit karışımları, ciddi patolojik komplikasyonları olan hastaların parenteral beslenmesine (gastrointestinal sistemi atlayarak) yönelik preparatlardır.

İsimlendirme

α-amino asitlerin isimleri ikame terminoloji kullanılarak oluşturulabilir, ancak hemen hemen her zaman yalnızca IUPAC terminoloji tarafından kabul edilen önemsiz isimler kullanılır. α-amino asitlerin önemsiz isimleri genellikle atılım kaynaklarıyla ilişkilendirilir. İlk olarak jelatin hidrolizatından izole edilen ve tatlı bir tada sahip olan en basit amino asit, glikokol olarak adlandırıldı ( Yunanca..glykys- tatlı ve kolaj tutkal, yani "yapıştırıcıdan tatlı"), daha sonra glisin adını aldı.

Alifatik amino asitlerin adlarında ikame isimlendirmesine göre amino grubu önekle gösterilir amino ve üst düzey bir grup olarak karboksil grubu son ekidir - yeni asit. Aromatik amino asitlerin adları kullanılır benzoik asit.

Stereoizomerizm

Tüm (asiral olan glisin hariç) doğal amino asitlerde karbon atomu asimetriktir ve bu bileşiklerin çoğu (izolösin ve treonin hariç) yalnızca bir kiral merkeze sahiptir. Bu nedenle iki optik izomer (L- ve D-enantiyomerler) formunda bulunurlar. Hemen hemen tüm doğal amino asitler L formundadır ve D-amino asitler kural olarak canlı organizmalar tarafından emilmez. İlginç bir şekilde L serisi amino asitlerin çoğu tatlı bir tada sahipken, D serisi amino asitler acı veya tatsızdır.