Органик бус катализаторууд нь орчны урвалаас бараг хамааралгүй байдаг.  

Органик бус катализаторууд нь туршлагаас харахад илүү өндөр температурт - хэдэн зуун градус хүртэл төгс ажилладаг.  

Ферментүүд нь хэд хэдэн онцлог шинж чанараараа органик бус катализатороос ялгаатай байдаг. Юуны өмнө ферментүүд нь маш үр дүнтэй бөгөөд дунд зэргийн температур (биеийн температур), хэвийн даралт, төвийг сахисан рН-ийн ойролцоо нөхцөлд хэдэн сая, тэрбум дахин их катализаторын идэвхийг харуулдаг.  

Органик бус катализаторын нэгэн адил ферментүүд зөвхөн аяндаа явагддаг урвалыг хурдасгадаг боловч маш бага хурдтай байдаг.  

Органик бус катализатороос ялгаатай нь ферментүүд нь рН-ийн тодорхой хязгаарт үйл ажиллагаагаа харуулдаг. Хүснэгтэнд 43 нь янз бүрийн ферментүүд хамгийн их үйл ажиллагаагаа харуулдаг рН-ийн утгыг харуулж байна.  

Органик бус катализатороос ялгаатай нь ферментүүд нь рН-ийн тодорхой хязгаарт үйл ажиллагаагаа харуулдаг. Хүснэгтэнд 20 нь янз бүрийн ферментүүд хамгийн их үйл ажиллагаагаа харуулдаг рН-ийн утгыг харуулав.  

Ферментүүд нь органик бус катализаторуудаас асар их үйл ажиллагаагаар ялгагддаг бөгөөд энэ нь химийн өвөрмөц онцлогтой хамт ферментийн катализын гол шинж чанарыг бүрдүүлдэг. Ферментийн үнэмлэхүй идэвхжил нь хамгийн бүтээмжтэй органик бус катализатороос ч хэд хэдэн удаа өндөр байдаг асар их утгад хүрдэг.  

Ферментүүд нь ердийн органик бус катализатороос хамаагүй илүү үр дүнтэй байдаг. Ферментийн катализын үед урвал нь ердийн катализаас 100,000-1,000,000 дахин хурдан явагддаг. Хэрэв хариу үйлдэл илүү удаан явбал амьдрал боломжгүй болно. Жишээлбэл, мэдрэлийн систем дэх гол урвалуудын нэг нь секундын саяны нэгээр л явагддаг гэдгийг мэддэг.  

Хэрэв бид органик болон органик бус катализаторын нөлөөг харьцуулж үзвэл эхнийх нь TNT-ийг бага даралттай, нитрогуанидиныг шатаах үед өндөр даралттай үед илүү үр дүнтэй байсан. Тэсрэх бодисыг органик металлын давстай шатаах үед энэ металл нь катализатор биш тохиолдолд бууруулагч бодис болох нэмэлт молекулын органик хэсгийн дарангуйлах нөлөө давамгайлдаг.  

Органик бус катализатортой харьцуулахад ферментүүд нь илүү нарийн бүтэцтэй байдаг. Фермент бүр нь уураг агуулдаг бөгөөд энэ нь биологийн катализаторын өндөр өвөрмөц байдлыг илэрхийлдэг. Тэдний бүтцийн дагуу ферментийг нэг бүрэлдэхүүн хэсэг, хоёр бүрэлдэхүүн хэсэг гэсэн хоёр том ангилалд хуваадаг. Нэг бүрэлдэхүүн хэсэгтэй ферментүүд нь зөвхөн катализаторын шинж чанартай уургийн биеэс бүрдэх ферментүүдийг агуулдаг. Эдгээр ферментүүдэд идэвхтэй бүлгүүдийн үүргийг уургийн молекулын нэг хэсэг болох тодорхой химийн бүлгүүд гүйцэтгэдэг бөгөөд тэдгээрийг идэвхтэй төв гэж нэрлэдэг.  

Органик бус катализатортой харьцуулахад ферментийн бүтэц нь илүү төвөгтэй байдаг.  

Органик бус катализатортой харьцуулахад ферментүүд нь илүү нарийн бүтэцтэй байдаг. Фермент бүр нь уураг агуулдаг бөгөөд энэ нь биологийн катализаторын өндөр өвөрмөц байдлыг илэрхийлдэг. Тэдний бүтцийн дагуу ферментийг нэг бүрэлдэхүүн хэсэг, хоёр бүрэлдэхүүн хэсэг гэсэн хоёр том ангилалд хуваадаг. Нэг бүрэлдэхүүн хэсэгтэй ферментүүд нь зөвхөн катализаторын шинж чанартай уургийн биеэс бүрдэх ферментүүдийг агуулдаг. Эдгээр ферментүүдэд идэвхтэй бүлгүүдийн үүргийг уургийн молекулын нэг хэсэг болох тодорхой химийн бүлгүүд гүйцэтгэдэг бөгөөд тэдгээрийг идэвхтэй төв гэж нэрлэдэг.  

Одоогийн байдлаар ферментийн судалгаа нь биохимийн төв хэсэг бөгөөд бие даасан шинжлэх ухаанд хуваагддаг. энзимологи . Ферментологийн ололт амжилтыг анагаах ухаанд оношлох, эмчлэх, эмгэг судлалын механизмыг судлах, түүнчлэн бусад салбарт, жишээлбэл, хөдөө аж ахуй, хүнсний үйлдвэр, хими, эм зүй гэх мэт салбарт ашигладаг.

Ферментийн бүтэц

Метаболит - бодисын солилцооны үйл явцад оролцдог бодис.

Субстрат – химийн урвалд ордог бодис.

Бүтээгдэхүүн – химийн урвалын явцад үүссэн бодис.

Ферментүүд нь катализын тодорхой төвүүд байдгаараа онцлог юм.

Идэвхтэй төв (Ac) нь субстраттай тусгайлан харилцан үйлчилдэг ферментийн молекулын нэг хэсэг бөгөөд катализд шууд оролцдог. Ats нь дүрмээр бол үүрэнд (халаасанд) байрладаг. Ac-д хоёр бүсийг ялгаж болно: субстрат холбох газар - субстратын талбай (холбоо барих дэвсгэр) ба үнэндээ катализаторын төв .

Ихэнх субстратууд нь ферменттэй дор хаяж гурван холбоо үүсгэдэг бөгөөд үүний улмаас субстратын молекул нь зөвхөн боломжтой аргаар идэвхтэй хэсэгт наалддаг бөгөөд энэ нь ферментийн субстратын өвөрмөц байдлыг баталгаажуулдаг. Каталитик төв нь ферментийн химийн хувиргалт ба катализаторын өвөрмөц байдлыг сонгох боломжийг олгодог.

Зохицуулах ферментийн бүлэг байдаг аллостерийн төвүүд , идэвхтэй төвийн гадна байрладаг. Ферментийн үйл ажиллагааг зохицуулдаг "+" эсвэл "-" модуляторуудыг аллостерийн төвд холбож болно.

Зөвхөн амин хүчлээс бүрдэх энгийн ферментүүд ба нарийн төвөгтэй ферментүүд байдаг бөгөөд үүнд уургийн бус шинж чанартай бага молекул жинтэй органик нэгдлүүд (коэнзим) ба (эсвэл) металлын ионууд (кофакторууд) орно.

Коэнзим идэвхтэй төвийн каталитик талбайн нэг хэсэг болох катализд оролцдог уургийн бус шинж чанартай органик бодисууд. Энэ тохиолдолд уургийн бүрэлдэхүүн хэсэг гэж нэрлэдэг апоэнзим , ба нийлмэл уургийн катализаторын идэвхтэй хэлбэр нь Холофермент . Тиймээс: холофермент = апофермент + коэнзим.

Коэнзимийн үүргийг дараахь байдлаар гүйцэтгэдэг.

нуклеотид,

коэнзим Q,

Глутатион

усанд уусдаг витамины деривативууд:

Уургийн хэсэгт ковалент холбоогоор холбогддог коэнзимийг нэрлэдэг протезийн бүлэг . Эдгээр нь жишээлбэл, FAD, FMN, биотин, липойн хүчил юм. Протезийн бүлэг нь уургийн хэсгээс тусгаарлагддаггүй. Уургийн хэсэгт ковалент бус холбоогоор холбогддог коэнзимийг нэрлэдэг туслах субстрат . Эдгээр нь жишээлбэл, NAD +, NADP + юм. Косубстрат нь урвалын үед ферменттэй холбогддог.

Ферментийн кофакторууд нь олон ферментийн катализаторын үйл ажиллагаанд шаардлагатай металлын ионууд юм. Кали, магни, кальци, цайр, зэс, төмөр гэх мэт ионууд кофакторын үүрэг гүйцэтгэдэг. Тэдний үүрэг нь олон янз байдаг; тэд субстратын молекулууд, ферментийн идэвхтэй төв, гуравдагч ба дөрөвдөгч бүтцийг тогтворжуулж, субстратын холболт, катализыг хангадаг. Жишээлбэл, ATP нь киназуудтай зөвхөн Mg 2+-тэй холбогддог.

Изоферментүүд Эдгээр нь ижил урвалыг хурдасгадаг нэг ферментийн олон хэлбэрүүд боловч физик, химийн шинж чанараараа ялгаатай байдаг (субстраттай ойртох чадвар, катализаторын урвалын хамгийн дээд хурд, электрофорезийн хөдөлгөөн, дарангуйлагч ба идэвхжүүлэгчид өөр өөр мэдрэмж, рН-ийн оновчтой ба дулааны тогтвортой байдал) . Изоферментүүд нь дөрөвдөгч бүтэцтэй бөгөөд тэгш тооны дэд нэгжүүд (2, 4, 6 гэх мэт) үүсдэг. Ферментийн изоформууд нь дэд хэсгүүдийн янз бүрийн хослолоор үүсдэг.

Жишээлбэл, буцах урвалыг хурдасгадаг фермент болох лактат дегидрогеназа (LDH) -ийг авч үзье.

NADH 2 NAD +

пируват ← LDH → лактат

LDH нь 5 изоформ хэлбэрээр байдаг бөгөөд тус бүр нь M (булчин) ба H (зүрх) гэсэн 2 төрлийн 4 протомер (дэд нэгж) -ээс бүрдэнэ. M ба H төрлийн протомеруудын нийлэгжилтийг хоёр өөр генетикийн локус кодлодог. LDH изоферментүүд нь дөрөвдөгч бүтцийн түвшинд ялгаатай: LDH 1 (NNNN), LDH 2 (NNMM), LDH 3 (NNMM), LDH 4 (NMMM), LDH 5 (MMMM).

H ба M төрлийн полипептидийн гинж нь ижил молекул жинтэй боловч эхнийх нь карбоксилын амин хүчлүүд, хоёр дахь нь диамин хүчлүүд давамгайлдаг тул өөр өөр цэнэг авч, электрофорезоор салгаж болно.

Эд эс дэх хүчилтөрөгчийн солилцоо нь LDH-ийн изоферментийн найрлагад нөлөөлдөг. Аэробик бодисын солилцоо давамгайлж байгаа газарт LDH 1, LDH 2 (миокарди, бөөрний дээд булчирхай), агааргүй бодисын солилцоо - LDH 4, LDH 5 (араг ясны булчин, элэг) давамгайлдаг. Организмын бие даасан хөгжлийн явцад эд эсэд хүчилтөрөгчийн агууламж, LDH изоформ өөрчлөгддөг. Үр хөврөлд LDH 4 ба LDH 5 давамгайлдаг. Төрсний дараа зарим эдэд LDH 1 ба LDH 2-ийн агууламж нэмэгддэг.

Изоформууд байгаа нь эд, эрхтэн, биеийн бүхэлдээ өөрчлөгдөж буй нөхцөлд дасан зохицох чадварыг нэмэгдүүлдэг. Эрхтэн, эд эсийн бодисын солилцооны төлөвийг изоферментийн найрлага дахь өөрчлөлтөөр үнэлдэг.

Эс, эдэд ферментийг нутагшуулах, хуваах.

Нутагшлын дагуу ферментүүдийг 3 бүлэгт хуваадаг.

I - ерөнхий ферментүүд (бүх нийтийн)

II- өвөрмөц эрхтэн

III-органеллийн өвөрмөц

Нийтлэг ферментүүд бараг бүх эсүүдэд байдаг бөгөөд уураг, нуклейн хүчлийн биосинтез, биомембран болон эсийн үндсэн органелл үүсэх, энергийн солилцооны урвалыг хурдасгах замаар эсийн амин чухал үйл ажиллагааг хангадаг. Өөр өөр эд, эрхтнүүдийн нийтлэг ферментүүд нь үйл ажиллагааны хувьд ялгаатай байдаг.

Эрхтэн өвөрмөц ферментүүд зөвхөн тодорхой эрхтэн, эд эсийн шинж чанар. Жишээ нь: Элэгний хувьд - аргиназа. Бөөр ба ясны эдэд - шүлтлэг фосфатаза. Түрүү булчирхайн хувьд - AF (хүчил фосфатаза). Нойр булчирхайн хувьд - α-амилаза, липаза. Миокардийн хувьд - CPK (креатин фосфокиназа), LDH, AST гэх мэт.

Ферментүүд нь эс дотор жигд бус тархсан байдаг. Зарим ферментүүд цитозолд коллоид ууссан төлөвт байдаг бол зарим нь эсийн органеллд (бүтэцтэй төлөв) суулгагдсан байдаг.

Органеллийн өвөрмөц ферментүүд . Янз бүрийн органеллууд нь тэдний үйл ажиллагааг тодорхойлдог тодорхой ферментийн багцтай байдаг.

Органеллийн өвөрмөц ферментүүд нь эсийн доторх формац, органеллуудын маркерууд юм.

Эсийн мембран: ALP (шүлтлэг фосфатаза), AC (аденилат циклаза), K-Na-ATPase

Цитоплазм: гликолизийн ферментүүд, пентозын мөчлөг.

ER: гидроксилжилтийг хангадаг ферментүүд (микросомын исэлдэлт).

Рибосомууд: уургийн нийлэгжилтийг хангадаг ферментүүд.

Митохондриа: исэлдэлтийн фосфоржилтын ферментүүд, TCA мөчлөг (цитохром оксидаза, сукцинатдегидрогеназа), өөх тосны хүчлүүдийн β-исэлдэлт.

Эсийн цөм: РНХ, ДНХ-ийн нийлэгжилтийг хангадаг ферментүүд (РНХ полимераз, NAD синтетаза).

Цөм: ДНХ-ээс хамааралтай РНХ полимераза

Үүний үр дүнд эсэд фермент, бодисын солилцооны багц (бодисын солилцооны хуваагдал) ялгаатай тасалгаанууд үүсдэг.

Ферментүүдийн дунд жижиг бүлэг байдаг r зохицуулалтын ферментүүд, үйл ажиллагааг өөрчлөх замаар тодорхой зохицуулалтын нөлөөнд хариу үйлдэл үзүүлэх чадвартай. Эдгээр ферментүүд нь бүх эрхтэн, эд эсэд байдаг бөгөөд бодисын солилцооны замын эхэн үед эсвэл салаалсан цэгүүдэд байрладаг.

Бүх ферментийн хатуу нутагшуулалт нь генд кодлогдсон байдаг.

Цусны сийвэн эсвэл ийлдэс дэх эрхтэний өвөрмөц ферментийн идэвхийг тодорхойлох нь эмнэлзүйн оношлогоонд өргөн хэрэглэгддэг.

Ферментийн ангилал, нэршил

Нэршил - бие даасан нэгдлүүдийн нэрс, тэдгээрийн бүлэг, ангилал, түүнчлэн эдгээр нэрийг зохиох дүрэм. Ферментийн нэршил нь өчүүхэн (богино ажлын нэр) эсвэл системчилсэн байж болно. 1961 онд Олон улсын биохимийн холбооноос баталсан системчилсэн нэршлийг ашиглан фермент болон түүний катализаторын урвалыг нарийн тодорхойлох боломжтой.

Ангилал - сонгосон шинж чанарын дагуу аливаа зүйлийг хуваах.

Ферментийн ангилал нь тэдгээрийн катализаторын химийн урвалын төрлөөс хамаарна;

6 төрлийн химийн урвал дээр үндэслэн тэдгээрийг катализатор болгодог ферментүүд нь 6 ангилалд хуваагддаг бөгөөд тус бүр нь хэд хэдэн дэд анги, дэд ангилалтай (4-13);

Фермент бүр өөрийн гэсэн EC 1.1.1.1 кодтой. Эхний цифр нь анги, хоёр дахь нь дэд анги, гурав дахь нь дэд анги, дөрөв дэх нь дэд анги дахь ферментийн серийн дугаарыг (нээлтийн дарааллаар) заана.

Ферментийн нэр нь 2 хэсгээс бүрдэнэ: 1 хэсэг - субстратын нэр (субстрат), 2 хэсэг - катализаторын урвалын төрөл. Төгсгөл - AZA;

Шаардлагатай бол нэмэлт мэдээллийг төгсгөлд нь бичиж, хаалтанд хавсаргана: L-малат + NADP+ ↔ PVK + CO 2 + NADH 2 L-малат: NADP+ - оксидоредуктаза (декарбоксил);

Ферментийг нэрлэх дүрэмд нэгдсэн арга барил байдаггүй.

1. Ферментийн катализаторын идэвхжил өндөр (сая дахин их);

2. Каталитик идэвхжил нь маш зөөлөн нөхцөлд илэрдэг (дунд зэргийн температур 37-40ºС, хэвийн даралт, төвийг сахисан рН-ийн утга 6.0÷8.0). Жишээлбэл, уургийн гидролиз нь органик бус хүчил ба шүлтүүдтэй 100ºC ба түүнээс дээш температурт хэдэн арван цагийн турш явагддаг. Ферментийн оролцоотойгоор энэ процесс 30÷40ºС-т хэдэн арван минутын дотор явагддаг;

3. Ферментүүд нь үйл ажиллагааны өндөр өвөрмөц шинж чанартай байдаг, i.e. фермент бүр нь үндсэндээ зөвхөн хатуу тодорхойлогдсон химийн урвалыг катализатор болгодог (жишээлбэл, цагаан алт нь хэдэн арван химийн урвалыг катализ болгодог);

4. Эс дэх ферментийн үйл ажиллагааг хатуу хянаж, зохицуулдаг;

5. Ямар нэгэн сөрөг урвал үүсгэхгүй байх;

6. Ферментийн уургийн шинж чанартай холбоотой ялгаа (дулааны лабиль, хүрээлэн буй орчны рН-ээс хамаарах байдал, идэвхжүүлэгч ба дарангуйлагч гэх мэт).

Ферментийн бүтэц

Саяхныг хүртэл бүх ферментийг уургийн шинж чанартай бодис гэж үздэг байсан. Гэвч 80-аад онд зарим бага молекулын РНХ-д катализаторын идэвхжил илэрсэн. Эдгээр ферментүүдийг нэрлэсэн рибозимууд . Үлдсэн хэсэг нь одоогоор мэдэгдэж байгаа 2000 гаруй ферментүүд нь уургийн шинж чанартай бөгөөд уургийн бүх шинж чанараараа тодорхойлогддог.

Бүтцийн дагуу ферментийг дараахь байдлаар хуваана.

Энгийн эсвэл нэг бүрэлдэхүүн хэсэг;

Нарийн төвөгтэй буюу хоёр бүрэлдэхүүн хэсэг (холоэнзим).

Энгийн ферментүүд нь энгийн уураг бөгөөд гидролизийн үед зөвхөн амин хүчлүүд болж задардаг. Энгийн ферментүүд нь гидролитик ферментүүд (пепсин, трипсин, уреаза гэх мэт) орно.

Нарийн төвөгтэй уургууд нь нийлмэл уураг бөгөөд полипептидийн гинжин хэлхээнээс гадна уургийн бус бүрэлдэхүүн хэсэг ( кофактор ). Ихэнх ферментүүд нь нарийн төвөгтэй уураг юм.

Хоёр бүрэлдэхүүн хэсэгтэй ферментийн уургийн хэсгийг нэрлэдэг апоэнзим.

Кофакторууд нь апоферменттэй харилцан адилгүй холболттой байж болно.

Хэрэв кофактор нь полипептидийн гинжин хэлхээнд нягт холбогддог бол түүнийг нэрлэдэг протезийн бүлэг . Протезийн бүлэг ба апоферментийн хооронд ковалент холбоо байдаг.

Хэрэв кофактор нь апоферментээс амархан салж, бие даан оршин тогтнох чадвартай бол ийм кофактор гэж нэрлэгддэг. коэнзим.

Апофермент ба коферментийн хоорондох холбоо сул байдаг - устөрөгч, электростатик гэх мэт.

Кофакторуудын химийн шинж чанартуйлын олон янз. Хоёр бүрэлдэхүүн хэсэгтэй ферментийн кофакторын үүргийг дараахь байдлаар гүйцэтгэдэг.

1 – ихэнх витаминууд (E, K, Q, C, H, B1, B2, B6, B12 гэх мэт);

2- нуклеотидын шинж чанартай нэгдлүүд (NAD, NADP, ATP, CoA, FAD, FMN), түүнчлэн бусад олон тооны нэгдлүүд;

3 - липолины хүчил;

4 – олон хоёр валенттай металлууд (Mg 2+, Mn 2+, Ca 2+ гэх мэт).

Ферментийн идэвхтэй газар.

Ферментүүд нь өндөр молекулт бодис бөгөөд тэдгээрийн молекул жин нь хэдэн саяд хүрдэг. Ферментүүдтэй харилцан үйлчилдэг субстратын молекулууд нь ихэвчлэн бага хэмжээтэй байдаг. Тиймээс ферментийн молекул бүхэлдээ субстраттай харилцан үйлчилдэггүй, харин түүний зөвхөн зарим хэсэг нь буюу ферментийн "идэвхтэй төв" гэж нэрлэгддэг гэж үзэх нь зүйн хэрэг юм.

Ферментийн идэвхтэй төв нь түүний молекулын нэг хэсэг бөгөөд субстратуудтай шууд харьцаж, катализийн үйл ажиллагаанд оролцдог.

Ферментийн идэвхтэй төв нь гуравдагч бүтцийн түвшинд үүсдэг. Тиймээс денатурацийн үед гуравдагч бүтэц эвдэрсэн үед фермент нь катализаторын идэвхээ алддаг. !

Идэвхтэй төв нь эргээд дараахь зүйлсээс бүрдэнэ.

- катализаторын төв субстратын химийн хувирлыг гүйцэтгэдэг;

- субстратын төв ("зангуу" эсвэл контакт дэвсгэр), энэ нь субстратыг ферменттэй холбож, фермент-субстратын цогцолбор үүсэхийг баталгаажуулдаг.

Зарим ферментийн каталитик ба субстратын төвүүдийн хооронд тодорхой шугам зурах нь үргэлж боломжгүй байдаг.

Ферментийн молекул нь идэвхтэй төвөөс гадна гэж нэрлэгддэг зүйлийг агуулдаг аллостерийн төв . Энэ нь тодорхой бага молекултай бодисыг хавсаргасны үр дүнд ферментийн молекулын хэсэг юм ( эффектор ), ферментийн гуравдагч бүтэц өөрчлөгддөг. Энэ нь идэвхтэй сайтын тохиргоог өөрчлөх, улмаар ферментийн үйл ажиллагааг өөрчлөхөд хүргэдэг. Энэ бол ферментийн үйл ажиллагааны аллостерик зохицуулалтын үзэгдэл юм.

Олон тооны ферментүүд байдаг мультимер (эсвэл олигомер). ), i.e. хоёр ба түүнээс дээш дэд нэгжээс бүрдэх - протомерууд(уургийн дөрөвдөгч бүтэцтэй төстэй).

Дэд хэсгүүдийн хоорондох холбоо нь ерөнхийдөө ковалент бус байдаг. Фермент нь мултимер хэлбэрээр хамгийн их катализаторын идэвхийг харуулдаг. Протомеруудад задрах нь ферментийн идэвхийг эрс бууруулдаг.

Ферментүүд - мултимерууд нь ихэвчлэн тодорхой тооны дэд нэгж (2-4) агуулдаг, өөрөөр хэлбэл. ди- ба тетрамерууд юм. Хэдийгээр гекса ба октамерууд (6-8) мэдэгдэж байгаа боловч тример ба пентамерууд (3-5) маш ховор байдаг.

Мультимер ферментийг ижил эсвэл өөр дэд нэгжээс хийж болно.

Мультимер ферментүүд нь өөр өөр төрлийн дэд нэгжүүдээс үүссэн бол тэдгээр нь хэд хэдэн изомер хэлбэрээр оршин тогтнож болно. Ферментийн олон хэлбэрийг изоэнзим (изофермент эсвэл изофермент) гэж нэрлэдэг.

Жишээлбэл, фермент нь А ба В төрлийн 4 дэд нэгжээс бүрддэг. Энэ нь AAAA, AAAB, AABB, ABBB, BBBB гэсэн 5 изомер үүсгэж болно. Эдгээр изоферментүүд нь изоферментүүд юм.

Изоферментүүд нь ижил химийн урвалыг хурдасгадаг, ихэвчлэн ижил субстрат дээр ажилладаг боловч зарим физик-химийн шинж чанар (молекулын жин, амин хүчлийн найрлага, электрофорезийн хөдөлгөөн гэх мэт), эрхтэн, эд эсийн нутагшуулалт зэргээрээ ялгаатай байдаг.

Ферментийн тусгай бүлэг нь гэж нэрлэгддэг зүйлээс бүрддэг. мультимерик цогцолборууд. Эдгээр нь аливаа субстратыг хувиргах дараалсан үе шатуудыг хурдасгадаг ферментийн системүүд юм. Ийм системүүд нь хүчтэй холбоо, ферментийн хатуу орон зайн зохион байгуулалтаар тодорхойлогддог бөгөөд энэ нь субстратаар дамжин өнгөрөх хамгийн бага зам, түүний хувиргалтын дээд хурдыг баталгаажуулдаг.

Жишээ нь пирувийн хүчлийн исэлдэлтийн декарбоксилжилтийг гүйцэтгэдэг олон ферментийн цогцолбор юм. Энэхүү цогцолбор нь 3 төрлийн ферментээс бүрдэнэ (M.v. = 4,500,000).

Ферментийн үйл ажиллагааны механизм

Ферментийн үйл ажиллагааны механизм нь дараах байдалтай байна. Субстрат нь ферменттэй нэгдэх үед тогтворгүй фермент-субстратын цогцолбор үүсдэг. Энэ нь субстратын молекулыг идэвхжүүлдэг:

1. субстратын молекул дахь химийн бондын туйлшрал, электрон нягтын дахин хуваарилалт;

2. урвалд оролцож буй бондын хэв гажилт;

3. ойртох ба субстратын молекулуудын зайлшгүй харилцан чиг баримжаа (S).

Субстратын молекул нь ферментийн идэвхтэй төвд хурцадмал байдалд, хэв гажилтын төлөвт бэхлэгддэг бөгөөд энэ нь химийн бондын бат бөх чанарыг сулруулж, энергийн саадыг бууруулдаг. субстрат идэвхжсэн.

Ферментийн урвалын 4 үе шат байдаг.

1 - субстратын молекулыг ферменттэй холбож, фермент-субстратын цогцолбор үүсэх;

2 - ферментийн нөлөөн дор субстратын өөрчлөлт, түүнийг химийн урвалд оруулах боломжтой болгох, өөрөөр хэлбэл. субстратын идэвхжүүлэлт;

3 - химийн урвал;

4 - ферментээс урвалын бүтээгдэхүүнийг салгах.

Үүнийг диаграм хэлбэрээр бичиж болно:

E + S ES ES* EP E + P

Үүнд: E – фермент, S – субстрат, S* – идэвхжүүлсэн субстрат, P – урвалын бүтээгдэхүүн.

1-р үе шатанд субстратын молекулын химийн хувиралд ордоггүй хэсэг нь сул харилцан үйлчлэлийг ашиглан субстратын төвд наалддаг.

Фермент-субстратын цогцолбор (ES) үүсэхийн тулд ферментийн үйл ажиллагааны өндөр өвөрмөц байдлыг тодорхойлдог гурван нөхцлийг хангасан байх ёстой.

Фермент-субстратын цогцолбор үүсэх нөхцөл:

1 - бүтцийн нийцэл субстрат ба ферментийн идэвхтэй хэсгийн хооронд. Фишерийн хэлснээр тэд "түгжээний түлхүүр мэт" хоорондоо зохицох ёстой. Энэ ижил төстэй байдал нь ферментийн гуравдагч бүтцийн түвшинд хангагдана, i.e. идэвхтэй хүмүүсийн функциональ бүлгүүдийн орон зайн зохион байгуулалт төв.

2 Цахилгаан статик дагаж мөрдөх эсрэг цэнэгтэй бүлгүүдийн харилцан үйлчлэлийн үр дүнд үүсдэг фермент ба субстратын идэвхтэй төв.

3 Ферментийн гуравдагч бүтцийн уян хатан чанар нь "учирсан нийцэл" юм. Албадан эсвэл өдөөгдсөн тохирлын онолын дагуу ферментийн молекулын катализаторын идэвхтэй тохиргоо нь "гар бээлий" зарчмын дагуу деформацийн нөлөөгөөр субстратыг бэхлэх үед л үүсч болно.

Нэг бүрэлдэхүүн хэсэг ба хоёр бүрэлдэхүүн хэсэгтэй ферментийн үйл ажиллагааны механизм нь ижил төстэй байдаг.

Апофермент ба коэнзим хоёулаа нарийн төвөгтэй ферментүүдэд фермент-субстратын цогцолбор үүсэхэд оролцдог. Энэ тохиолдолд субстратын төв нь ихэвчлэн апофермент дээр байрладаг бөгөөд коэнзим нь субстратын химийн хувирлын үйл ажиллагаанд шууд оролцдог. Урвалын сүүлчийн шатанд апоэнзим ба кофермент өөрчлөгдөөгүй ялгардаг.

2 ба 3-р үе шатанд субстратын молекулын хувирал нь ковалент холбоо тасрах, хаагдахтай холбоотой байдаг.

Химийн урвал явагдсаны дараа фермент анхны төлөв рүүгээ буцаж, урвалын бүтээгдэхүүнийг ялгаж авдаг.

Онцлог байдал

Ферментийн тодорхой төрлийн урвалыг хурдасгах чадварыг өвөрмөц чанар гэж нэрлэдэг.

Гурван төрлийн өвөрмөц байдал байдаг:

1. - харьцангуй эсвэл бүлгийн онцлог – фермент нь тодорхой төрлийн химийн холбоонд ажилладаг (жишээлбэл, пепсин фермент нь пептидийн холбоог тасалдаг);

2. – үнэмлэхүй өвөрмөц байдал - фермент нь зөвхөн нэг хатуу тодорхойлсон субстрат дээр ажилладаг (жишээлбэл, уреаза фермент нь зөвхөн мочевин дахь амидын холбоог тасалдаг);

3. – стехиометрийн өвөрмөц байдал – фермент нь зөвхөн стереоизомеруудын аль нэгэнд үйлчилдэг (жишээлбэл, глюкозидаза фермент нь зөвхөн D-глюкозыг исгэж, харин L-глюкоз дээр үйлчилдэггүй).

Ферментийн өвөрмөц байдал нь бодисын солилцооны урвалын эмх цэгцийг баталгаажуулдаг.

Ферментийн химийн шинж чанар

Тэдний бүтцэд үндэслэн нэг бүрэлдэхүүн хэсэгтэй уургийн ферментүүд ба хоёр бүрэлдэхүүн хэсэгтэй уургийн ферментүүд байдаг.

Бүлэг рүү уургийн ферментүүдЭнгийн уураг шиг бүтээгдсэн ферментүүд багтдаг ба үүнээс ялгаатай нь фермент нь идэвхтэй төвтэй байдаг. Тэдний молекул дахь идэвхтэй төв байгаа нь ферментийн катализаторын идэвхийг баталгаажуулдаг. Ходоод гэдэсний замын бараг бүх ферментүүд нь нэг бүрэлдэхүүн хэсэгтэй ферментүүд юм.

Уургийн ферментүүд- хоёр бүрэлдэхүүн хэсэг (холоэнзим) - нарийн төвөгтэй уураг. Эдгээр нь уургийн хэсэг (апоэнзим) ба уургийн бус хэсгээс (коэнзим) бүрдэнэ. Зарим ферментүүдэд апофермент, кофермент хоёр хоорондоо маш нягт холбоотой байдаг тул энэ холбоо тасрахад фермент устдаг. Гэхдээ холбоо нь сул байдаг ферментүүд байдаг. Апоэнзим ба коэнзимийн үүрэг өөр өөр байдаг. Уургийн хэсэг нь ферментийн субстратын өвөрмөц байдлыг тодорхойлдог бөгөөд ферментийн каталитик төвийн нэг хэсэг болох коэнзим нь ферментийн үйл ажиллагааны өвөрмөц байдал, ферментийн явуулдаг урвалын төрлийг баталгаажуулдаг. Коэнзимийн үүргийг янз бүрийн витамин, металлын (төмөр, зэс) деривативууд гүйцэтгэдэг.

Ферментийн идэвхтэй төвийн бүтэц, түүний үүрэг.

Идэвхтэй төв нь ферментийн гадаргуу дээр байрладаг, ферментийн гуравдагч, заримдаа дөрөвдөгч бүтцийн улмаас орон зайд хатуу чиглэгдсэн амин хүчлийн үлдэгдлийн функциональ бүлгүүдийн багц юм. Идэвхтэй төв нь 2 хэсэгтэй: a) субстрат (холбоо барих эсвэл зангуу газар), ферментийн субстратын өвөрмөц байдлыг тодорхойлж, субстраттай харилцан үйлчлэлцэхийг баталгаажуулдаг; б) ферментийн үйл ажиллагааны өвөрмөц байдлыг тодорхойлдог субстратын химийн өөрчлөлтийг хариуцдаг катализаторын төв.

Идэвхтэй төв нь нарийн хонхор эсвэл ангархай хэлбэртэй байдаг. Энэ завсарт холбох буюу катализ хийхэд хэд хэдэн туйлын амин хүчлийн үлдэгдэл байдаг. Идэвхтэй төвүүд нь ферментийн молекулын багахан хэсгийг эзэлдэг. Үлдсэн фермент нь идэвхтэй хэвээр үлддэг. Устгах төв.

Э.Фишерийн санал болгосон идэвхтэй төвийн анхны загвар нь субстрат ба ферментийн харилцан үйлчлэлийг системтэй адилтган тайлбарлав. Түлхүүрийн түгжээ, ферментийн идэвхтэй төв ба субстратын хооронд бүрэн захидал харилцаа байх ёстой гэж үздэг байсан. Энэ загварыг заримдаа загвар гэж нэрлэдэг Хатуу матриц. Одоогийн байдлаар субстрат ба ферментийн хооронд бүрэн захидал харилцаа байхгүй гэж үздэг бөгөөд энэ нь субстрат ба ферментийн харилцан үйлчлэлийн явцад үүсдэг (Кошландын онол эсвэл өдөөгдсөн захидал харилцааны онол).

Ферментийн аллостерийн төв, түүний үүрэг гэж юу вэ?

Зарим ферментүүд нь идэвхтэй төвийн үйл ажиллагааг зохицуулахад оролцдог аллостерийн төв гэж нэрлэгддэг. Энэ төвийн байршлын талаар зөвшилцөлд хүрээгүй байна. Зарим мэдээллээс үзэхэд аллостик төв нь идэвхтэй төвийн ойролцоо байрладаг. Энэ төвд аллостерийн эффекторууд ажиллах үед ферментийн молекул дахь конформацийн өөрчлөлтүүд, үүнд идэвхтэй төвийн топографид өөрчлөлт ордог бөгөөд үүний үр дүнд субстраттай ферментийн бүтцийн хамаарал нэмэгдэж эсвэл буурдаг. Allost. төв нь зөвхөн хэд хэдэн дэд нэгжтэй ферментүүдийн онцлог шинж юм.

Ферментийн үйл ажиллагааны механизм

Ферментийн катализын механизмд 3 үе шат байдаг.

1. Фермент-субстратын цогцолбор үүсэх.Субстрат нь идэвхтэй төв гэж нэрлэгддэг ферментийн молекулын нэг хэсэгт наалддаг; Холболт нь бондоор дамждаг бөгөөд тэдгээрийн шинж чанар нь субстратын химийн шинж чанараас хамаардаг. Жишээлбэл, субстратын молекул нь цэнэгтэй бүлгүүдийг агуулдаг бол электростатик харилцан үйлчлэлийн улмаас цогцолбор үүсэх боломжтой. Субстрат бэхлэгдсэн газар нь ферментийн молекулын гадаргуу дээр байрладаг. Ийм 2-3 газар байж болно, тэдгээр нь бие биенээсээ тодорхой зайд байрладаг.

2. Нарийн төвөгтэй фермент үүсэх - урвалын бүтээгдэхүүн.Ферментийн идэвхтэй хэсгийн функциональ идэвхтэй бүлгүүд нь субстрат дээр үйлчилж, холбоосыг тогтворгүй болгодог. Энэхүү харилцан үйлчлэлийн үр дүнд субстратын тохиргоо өөрчлөгдөж, хэв гажилт үүсч, субстратын молекул туйлширч, субстратын бие даасан хэсгүүдийн хоорондын холбоо сунаж, электронууд дахин тархаж, цахилгаан цэнэгийн байрлал өөрчлөгдөхөд хүргэдэг. идэвхжүүлэх энерги буурч, субстрат задрах болно.

3. Ферментийн урвалын бүтээгдэхүүний цогцолборын задралчөлөөт фермент ялгарснаар. Гурав дахь шат нь удаан бөгөөд бүх урвалын хурд нь үүнээс хамаарна. Ферментийн үйл ажиллагааны механизмд субстратын бүтцэд өөрчлөлт орох нь чухал ач холбогдолтой бөгөөд энэ нь идэвхжүүлэлтийн энерги буурахад хүргэдэг. Идэвхжүүлэх энерги нь өөр өөр субстратын хувьд өөр өөр байдаг.

6. Ферментийн өвөрмөц байдал: а) субстрат, б) үйл ажиллагааны өвөрмөц байдал.

Ферментүүд нь өвөрмөц шинж чанартай байдаг, өөрөөр хэлбэл. тодорхой субстрат (субстратын өвөрмөц чанар) дээр сонгомол байдлаар үйлчилж, тодорхой химийн урвалыг хурдасгах (үйл ажиллагааны өвөрмөц байдал), өөрөөр хэлбэл. үйл ажиллагааны онцлог Энэ нь ферментийн субстраттай байж болох химийн хувиргалтын зөвхөн нэгийг нь гүйцэтгэх чадвар юм. Ферментүүд нь олон субстрат дээр ажиллах боломжтой боловч зөвхөн нэг тодорхой урвалыг хурдасгадаг. Субстратын онцлог: хэрэв фермент зөвхөн нэг субстратын хувиргалтыг хурдасгадаг бол өвөрмөц байдал үнэмлэхүй(аргиназа нь аргининыг задалдаг). Хэрэв фермент нь нэг төрлийн холбоогоор нэгдсэн субстратын бүлгийн хувиргалтыг хурдасгадаг бол ийм өвөрмөц чанарыг гэнэ. хамаатан садан(пепсин нь амьтан, ургамлын гаралтай өөх тосыг задалдаг). Стереохимийнөвөрмөц байдал нь L ба D хэлбэрийн оптик изомерууд эсвэл химийн бодисын геометрийн изомерууд байдагтай холбоотой юм. бодисууд. Тиймээс фермент нь зөвхөн изомеруудын аль нэгэнд үйлчилдэг (фумараза нь зөвхөн фумарины хүчлийг хувиргах процессыг хурдасгадаг, харин малений хүчилд нөлөөлдөггүй)

7. Ферментийн хүч. Ихэнх ферментийн катализаторын урвал нь катализгүй урвалаас 10-100 дахин хурдан явагддаг. Ферментийн үйл ажиллагааны хүчийг тодорхойлохын тулд катал гэсэн ойлголтыг нэвтрүүлсэн - нэг ферментийн молекулд 1 минутын турш өртсөн субстратын молекулуудын тоо. Ихэнх ферментийн хүч 1000 катал, каталазын хүч 1000000 катал, амилаза 240000, ацетилхолинэстераза 1000000 гаруй катал байдаг. Ферментийн үйл ажиллагааны өндөр хүч нь бие махбод дахь химийн процессын өндөр хурдыг тодорхойлдог.

8. Изоферментүүд, тэдгээрийн оношлогооны үнэ цэнэ.Изоферментүүд нь ижил субстраттай ижил урвалыг хурдасгадаг ферментийн молекул хэлбэр юм, гэхдээ өөр өөр нөхцөлд. Эдгээр нь апоферментийн бүтэц, физик-химийн шинж чанар, субстраттай апоферментийн хамаарлаар ялгаатай байдаг. Изоферментүүдийн коэнзимүүд ижил байдаг тул изоферментүүдийн биологийн нөлөө ижил байна. Эс болон эрхтнүүд нь тодорхой изоэнзимийн агууламжаар ялгаатай байдаг, i.e. изоферментүүд нь органотроп шинж чанартай байдаг. Энэ нь оношлогооны чухал ач холбогдолтой, учир нь нэг буюу өөр эрхтэн гэмтсэн тохиолдолд тодорхой изоферментүүд ихэвчлэн цусанд ялгардаг бөгөөд энэ нь эрхтнийг оношлох боломжийг олгодог. Жишээлбэл, сүүн хүчлийг усгүйжүүлэх урвалыг хурдасгадаг лактат дегидрогеназа (LDH) нь ижил коэнзимтэй 5 изоферменттэй байдаг - NAD. LDH apoenzyme нь 4 полипептидийн гинжээс бүрдэнэ. H-гинж (зүрх) ба M-гинж (булчин) байдаг.

LDH 1 - 4 H хэлбэрийн гинж, зүрхэнд

LDH 2 – 3 H хэлбэрийн гинж ба 1 М хэлбэрийн гинж, зүрх, бөөрөнд

LDH 3 – 2 H хэлбэрийн гинж ба 2 М төрлийн гинж, уушгинд

LDH 4 – 1 H хэлбэрийн гинж ба 3 М төрлийн гинж, элгэнд

LDH 5 - 4 М хэлбэрийн гинж, булчин, элэг.

Амин хүчил декарбоксилаза

Химийн шинж чанарын дагуу амин хүчлийн декарбоксилаза нь коэнзим нь фосфопиридоксаль (фосфортой холбоотой В6 витамин) байж болох нарийн төвөгтэй ферментүүд юм.

Мөн пирролокинолинокинон (PQQ). Амин хүчлийн DC нь бактери, жишээлбэл, амьтан, хүний ​​бүдүүн гэдсэнд агуулагддаг ферментүүд юм. Бүдүүн гэдсэнд агуулагдах эдгээр ферментүүд нь амин хүчлийг декарбоксилжуулах замаар уураг ялзрахад хүргэдэг. Хүн, амьтны тогтмол гүйдлийн эсэд цөөн тооны амин хүчил байдаг. Амин хүчлүүдийн декарбоксиляци нь цогцос задрах үед катепсины нөлөөн дор эдийн уураг нь амин хүчлүүд болж задарч, амин хүчлийн DCs нь цаашдын өөрчлөлтийг хийх үед тохиолддог.

Дэд анги-гидролиазууд

Төлөөлөгч карбангидраза нь хоёр бүрэлдэхүүн хэсэгтэй фермент бөгөөд коэнзим нь бүрэн судлагдаагүй боловч цайр агуулсан байдаг. Фермент нь нүүрстөрөгчийн хүчлийн H2O + CO2 = H2CO3 нийлэгжилт, задралын урвуу урвалыг хурдасгадаг.

Урвалын чиглэл нь CO2-ийн концентрацаас хамаардаг тул фермент нь илүүдэл нүүрстөрөгчийн хүчлийг зайлуулах шалтгаан болж, амьсгалын замын төвийг зохицуулах үүрэг гүйцэтгэдэг.

Амин хүчил декарбоксилаза

Ихэнх тохиолдолд бактерийн гаралтай амин хүчлийн декарбоксилаза нь бактерийн халдвар, задралын процесст чухал үүрэг гүйцэтгэдэг. Амьтны эдэд их хэмжээгээр агуулагддаг бөгөөд тэдгээр нь тодорхой амин хүчлүүдийн солилцоонд оролцдог бөгөөд биоген аминууд (амьтан, ургамлын биед декарбоксилаза ферментээр декарбоксилжих явцад амин хүчлээс үүсдэг бодисууд) үүсэхийг дэмждэг. биологийн идэвхжил.). Бүтцийн хувьд энэ нь хоёр компанийн барилга юм. Ферментүүд, cof-t - фосфопиридоксаль (H3PO4 агуулсан витамин В6).

Нүүрстөрөгчийн ангидраз.

Нүүрстөрөгчийн ангидраз эсвэл нүүрстөрөгчийн ангидраз нь гидролиазын дэд ангийн төлөөлөгч юм. Хоёр бүрэлдэхүүн хэсэг апоэнзим ба коэнзимээс бүрдэх фермент нь цайрын ион агуулдаг; Нүүрсний нэгдлүүдийн задрал, нийлэгжилтийг хурдасгадаг. Сод нь цусны улаан эсэд агуулагддаг бөгөөд CO2-ыг эд эсээс уушиг руу шилжүүлэх үйл явцад оролцдог.

H2O + CO2 ↔ H2CO3

Урвалын чиглэл нь CO2-ийн концентрацаас хамаарна. Илүүдэл нүүрстөрөгчийн давхар ислийг (CO2) зайлуулахад чухал ач холбогдолтой бөгөөд амьсгалын замын төвийг зохицуулах үүрэг гүйцэтгэдэг.

36 Оксиресуктаза. Ангилал.Энэ бол исэлдэлтийн урвалыг (устөрөгч эсвэл электроныг зайлуулах эсвэл нэмэх урвал) катализаторын ферментийн том анги юм. Эдгээр нь химийн шинж чанартай хоёр бүрэлдэхүүн хэсэг бөгөөд эсэд агуулагддаг. 90 орчим дэд анги байдаг. Үзүүлэн, шингээхэд хялбар болгох үүднээс энэ материалыг исэлдэлтийн аргын дагуу 4 бүлэгт хувааж болно.

1) дегидролаза(Төлөөлөгчид: 1) пиридины ферментүүд; 2) флавины ферментүүд)

Цитохром,

каталаза ба пероксидаза;

Гидроксилаза ба оксигеназууд

Дегидрогеназууд, төлөөлөгчид

Дегидрогеназуудад бодисыг усгүйжүүлэх (устөрөгчийг зайлуулах), BO-д оролцох, багасгах замаар исэлдэлтийг гүйцэтгэдэг ферментүүд орно. эд эсийн амьсгалах, гликолиз, исгэх үйл явцтай холбоотой урвалд. 150 гаруй DG-ases мэдэгдэж байна. Төлөөлөгчид: 1) пиридины ферментүүд; 2) флавины ферментүүд

Төлөөлөгчид. 1.

TCA урвалууд

BO болон OF хоорондох интерфейсийн цэгүүд

BO нь ATP үүсэхэд хангалттай энерги ялгардаг 3 цэгтэй. Эдгээр цэгүүдийг BO ба OP-ийн нэгдэх цэгүүд гэж нэрлэдэг бөгөөд эдгээр нь 2 (NADH 2 нь FF-ээр исэлдэх үед), 6 (Cxx исэлдэж, CXa3 нь багасдаг), 9 ба 10 (CXO-д Cxa исэлддэг, CXa3 нь буурсан)

BO ба OF-ийг салгах

Гол санаа нь тэд BO ба OF хоорондын холбоог тасалдаг, өөрөөр хэлбэл энергийн 3, 4-р үе шат юм. Солилцоо.

A. 2.4 динитрофенол (таргалалтын эсрэг авсан)

B. Dicumarol - эмнэлзүйн нөхцөлд антикоагулянт болгон ашигладаг. Дасгал хийх.

B. Митохондрид Ca-г тээвэрлэх. ATP хадгалагдахгүй бөгөөд ATP нь кальцийг шингээхэд зарцуулагддаг.

Ферментийн нэгдлүүд.

Митохондри дахь BO-д оролцдог мембрантай холбогдсон ферментүүд нь шугаман байрлалтай биш, харин нэг цогцолборт нэгддэг.

1. FP(FMN) цогцолбор

Оксидазын исэлдэлт.

PP ба FP нь устөрөгчийг протон болон электрон болгон задлах замаар субстратыг исэлдүүлдэг. Дараа нь электронуудыг янз бүрийн цитохромоор дамжуулж, хүчилтөрөгч рүү шилжүүлж, ионжуулдаг. Хүчилтөрөгчийн ион, нэгдэл. Устөрөгчийн протонтой хамт эндоген ус үүсгэдэг. BO процессын явцад энерги ялгардаг бөгөөд энэ нь ATP 40%, дулаан 60% үүсэхэд чиглэдэг.

½ O2 + 2H+ = энерги + H2O

61. Оксигеназын исэлдэлт, ач холбогдол, фермент, эцсийн бүтээгдэхүүн.Үлдсэн хүчилтөрөгчийн талаас илүү хувь нь монооксигеназа ба диоксигеназа гэсэн 2 замаар явагддаг оксигеназын төрлийн исэлдэлтэд ашиглагддаг. Монооксигеназын зам нь митохондри ба микросомд тохиолддог. Гидроксизаци нь митохондрид тохиолддог (NADPH2, CxP450-ийн оролцоотойгоор). Гидроксизаци нь исэлдсэн бүтээгдэхүүн, ус ба NADP үүсгэдэг. Оксигеназын төрлийн диоксигеназын замд оксигеназын нөлөөн дор хүчилтөрөгчийн атом хоёулаа субстратад ордог. Энэ нь ихэвчлэн ханаагүй бондтой бодисууд, жишээлбэл, ханаагүй тосны хүчлүүдтэй холбоотой байдаг.

62. Пероксидазын исэлдэлт. Пероксидазын исэлдэлт нь цитохромын систем бүтэлгүйтсэн эсвэл субстрат өөр замаар исэлддэггүй, жишээлбэл, шээсний хүчлээр исэлддэггүй үед ихэвчлэн ажиглагддаг хажуугийн исэлдэлтийн зам юм. Пероксисомд хамгийн идэвхтэй байдаг оксидазын ферментийн оролцоотойгоор үүсдэг.

Пероксисомууд нь гепотоцитуудад байдаг бичил биетүүд юм; исэлдэлтийн органеллууд. Эдгээр бичил биетүүд нь устөрөгчийн хэт ислийг задалдаг шээсний хүчлийн оксидаза, D-амин хүчлийн оксидаз, каталазыг агуулдаг.

Жишээ нь: Xanthine + H2O2 + O2 = (ксантин оксидазын фермент) нь сүүн хүчил + H2O2 үүсгэдэг; Бие дэх хүчилтөрөгчийн 2% нь устөрөгчийн хэт исэл үүсэх замаар бууруулсан FP (FAD) исэлдэхэд ордог.

FPN2 + O2 = FP + H2O2 (Каталаза фермент)

H2O2 = H2O + O2 (каталаза фермент)

63. Пероксидын исэлдэлт. Боловсрол AFK. Хэт исэл эсвэл чөлөөт радикал исэлдэлтийн хэт исэл нь O2-ийн нэг электрон бууралтын үед үүсдэг. PL мембран дахь PUFA нь ийм төрлийн исэлдэлтэнд ордог. ROS-ийн нөлөөн дор LPO нь 2 бүлэгт хуваагддаг: 1-р бүлэг - чөлөөт радикалууд: супероксидын анионы радикал, гидроксиперокси радикал (HOO), гидроксил радикал, азотын ислийн радикал, алкилокси радикал (LOO), липперокси радикал (LOO). 2-р бүлэг - радикал бус бодисууд: гипохлоритын анион, устөрөгчийн хэт исэл, ганц хүчилтөрөгч (1O2), озон (O3), төмөр-хүчилтөрөгчийн цогцолбор (Fe++-O2) ба GPL (LOOH). ROS их хэмжээгээр эсэд аюултай. Тиймээс супероксидын анион нь GAG-ийн деполимеризаци, адреналин ба тиолын исэлдэлтийг үүсгэдэг. Устөрөгчийн хэт исэл нь хортой боловч хордлогын механизм нь тодорхойгүй байна. Илүүдэл устөрөгчийн хэт исэл нь тио бүлгийн уургийн исэлдэлтийг үүсгэж, гидроксил радикал үүсэхэд хүргэдэг гэдгийг мэддэг. ROS-ийн гол аюул бол LPO-ийг эхлүүлэх явдал юм. Чөлөөт радикал исэлдэлт (FRO) нь гинжин шинж чанартай байдаг.

PUFA - DC - GPL - MDA (malondialdehyde)

диен нь гидропероксидыг нэгтгэдэг

PUFA ашиглах гол арга бол СЕКС юм. LPO бүтээгдэхүүн нь зарим даавар, уургийн нийлэгжилтэнд (жишээлбэл, бамбай булчирхайн дааврын нийлэгжилтэнд), простагландин (PRG) үүсэх, фагоцитуудын үйл ажиллагаа, мембраны липидийн нэвчилт, найрлагыг зохицуулах, эсийн өсөлтийн хурд ба тэдгээрийн шүүрлийн үйл ажиллагаа.

Гэсэн хэдий ч LPO-ийн түвшин нэмэгдэж, LPO бүтээгдэхүүний концентраци нь эсийн гэмтэл, үхэлд хүргэдэг, жишээлбэл, LPO бүтээгдэхүүн нь маш хортой, ДНХ, РНХ-ийг гэмтээж, мутаци үүсгэдэг гэдгийг анхаарах хэрэгтэй. LPO бүтээгдэхүүн нь уургийн денатураци үүсгэж, BO болон OP-ийг салгаж, мембраны бүтцийг алдагдуулдаг.

64. Ферментийн болон ферментийн бус антиоксидантууд LPO ханшийг AOS хянадаг. AOS нь ферментийн болон ферментийн бус гэж хуваагддаг.

Эхнийх нь: 1) Супероксидын радикалыг хоргүй устөрөгчийн хэт исэл болгон хувиргадаг SOD (Superoxide dismutase) 2O2 + 2H+ = H2O2 + O2 2) Устөрөгчийн хэт ислийг ус ба молекулын хүчилтөрөгч болгон устгадаг каталаза; 3) Глутатион пероксидаза (GPO) нь липидийн гидропероксидыг исэлдүүлэн амархан исэлддэг FAs 4) Глутатион редуктаза (GR) нь исэлдсэн глутатионыг бууруулдаг. Ферментийн бус АОС-д өөхөнд уусдаг витамин, каротиноид, витамин С, витамин Р, витамин В2, карнозин (гидроксилийн радикалуудыг саармагжуулдаг), ферритин (ROS үүсэх электроны эх үүсвэр болох төмрийг холбодог), церулоплазмин (холбодог) орно. хоёр валент зэс, энэ нь түүний исэлдэх, супероксидын анионы радикал үүсэх боломжийг бууруулж, феррооксидазын үүрэг гүйцэтгэдэг төмрийг исэлдүүлдэг), металлотионеин (зэс болон бусад металлыг холбодог, зөвхөн антиоксидант төдийгүй хордлогын эсрэг үйлчилгээ үзүүлдэг) , таурин (гипохлоритын анионыг саармагжуулдаг).

BO болон OF хоорондох интерфейсийн цэгүүд

Үүнд 2,6,9,10 дугаар зүйл багтана

2) 2 оноо- NADH 2 нь FP-ээр исэлддэг. Устөрөгчийг алдаж, NADH 2 исэлдэж, устөрөгч нэмсэн флавопротейнууд буурдаг.

6) 6 оноо- ORR нь ferroCxb (исэлдсэн) ба ferriCxc 1 (багасгасан) хооронд үүсдэг.

9-10) нь цитохром оксидазын олон ферментийн нэгдэлд оршдог тул маш нягт холбоотой байдаг. 2 ferro Txa (Fe2+) нь 2e 2 ferro Txa3 (Fe3+) дамжуулдаг.

Цха (Fe2+) исэлдэж, Цха3 (Fe3+) багасна

BO ба OF-ийг салгах

Зарим липофилийн бодисууд(2,4-динитрофенол, зарим эм, өөх тосны хүчлүүд) нь устөрөгчийн ионыг дотоод митохондрийн мембранаар дамжуулж, ATP синтазын сувгийг алгасаж матриц руу дамжуулж чаддаг. Үүний үр дүнд протоны градиент буурч, ATP синтез зогсдог. Энэ үзэгдлийг гэж нэрлэдэг эв нэгдэлгүй байдал,болон бодисууд - салгагчидамьсгал ба фосфоржилт.

OF салгагчийн прототипүүд

2,4-динитрофенол нь OF-ийн сонгодог салгагч юм. Хортой боловч нэг удаа таргалалтын эсрэг эм болгон хэрэглэж байсан.

Дикумарол - ижил төстэй нөлөө үзүүлдэг бөгөөд антикоагулянт болгон ашигладаг

Митохондри руу Ca2+ тээвэрлэх нь электрон тээвэрлэлт ба OF хоорондын хамаарлыг өөрчилдөг.

Ферментийн нэгдлүүд

Митохондри дахь CP-д оролцдог мембрантай холбогдсон ферментүүд нь шугаман байрлалтай биш боловч 4 цогцолборт нэгтгэгддэг: 1 цогцолбор FP(FMN), 2 комплекс FP(FAD), 3 комплекс Cxb ба Cxc1, 4 – Cxa ба Cxa3

Ферментүүд, ойлголт. Фермент ба органик бус катализаторын үйл ажиллагааны ижил төстэй байдал. Ферментийн ерөнхий шинж чанарууд.

Ферментүүд нь амьтны организм дахь биохимийн урвалыг хурдасгадаг уургийн шинж чанартай биологийн катализатор юм.

Ижил төстэй байдал: 1) фермент ба органик бус катализатор нь идэвхжүүлэлтийн энергийг бууруулдаг;

2) фермент ба органик бус. муур. зөвхөн эрчим хүчний боломжтой урвалыг хурдасгах;

3) fer. болон non-org.cat. урвалын чиглэлийг өөрчлөхгүй байх, урвуу урвалын тэнцвэрт байдлыг алдагдуулахгүй байх, харин зөвхөн тэнцвэрийн эхлэлийг хурдасгах;

4) fer. болон non-org.cat. урвалын явцад хэрэглэдэггүй бөгөөд эцсийн урвалын бүтээгдэхүүний нэг хэсэг биш юм.

Ерөнхий шинж чанарууд: Ферментийн ерөнхий шинж чанарууд нь энзим ба ердийн бус муурны хоорондох ялгаа юм.

· Ферментүүд нь уургийн шинж чанартай байдаг тул уургийн шинж чанартай байдаг;

· Ферментүүд нь нарийн төвөгтэй бүтэцтэй;

· Ферментүүд нь субстрат болон үйл ажиллагааны өвөрмөц шинж чанартай байдаг;

· Ферментүүд нь биологийн өндөр идэвхжилтэй бөгөөд энэ нь ферментийн субстраттай их холбоотой байдагтай холбоотой бөгөөд идэвхжүүлэх энергийг илүү хүчтэй бууруулдаг. Ферментийн үйл ажиллагааг хэмжих нэгж нь катал;

· Ферментүүд нь зөөлөн нөхцөлд ажилладаг (Т-37-45, даралт 1 атм.);

· Ферментүүд нь хяналттай үйл ажиллагаатай катализатор юм.

Асуулт 18. Фермент ба органик бус катализаторын ижил төстэй ба ялгаа. Ферментийн урвалын хурдны температур, рН-ээс хамаарал. Өвөрмөц байдлын төрлүүд.

Энгийн ба нарийн төвөгтэй ферментийн бүтэц (жишээлбэл, гидролаза, дегидрогеназ).

Тэдний найрлагад үндэслэн ферментийг энгийн ба нарийн төвөгтэй гэж хуваадаг.

Энгийн ферментүүд нь амин хүчлүүдээс бүрддэг. Үүнд ходоод гэдэсний замын ферментүүд - α-амилаза, пепсин, трипсин, липаза гэх мэт эдгээр бүх ферментүүд нь 3-р ангид хамаардаг - гидролазууд.

Нарийн төвөгтэй ферментүүд нь уургийн хэсэг болох апоэнзим ба уураггүй хэсэг болох кофактороос бүрдэнэ. Каталитик идэвхтэй фермент-кофакторын цогцолборыг холофермент гэж нэрлэдэг. Металлын ион ба органик нэгдлүүд, тэдгээрийн ихэнх нь витамины дериватив нь кофакторын үүрэг гүйцэтгэдэг.

Жишээлбэл, оксидоредуктаза нь Fe²+, Cu²+, Mn²+, Mg²+ киназуудыг кофактор болгон ашигладаг; Устөрөгчийн хэт ислийг саармагжуулдаг фермент болох глутатион пероксидаз нь селен шаарддаг.

Коэнзим нь уургийн хэсэгтэй чөлөөтэй холбогддог органик бодис юм. Жишээлбэл, NAD-аас хамааралтай дегидрогеназууд нь уураг, коэнзим NAD, NADP, витамин РР-ийн деривативуудаас бүрддэг.

Протезийн бүлэг нь апоэнзимтэй нягт холбоотой (ихэвчлэн ковалент) коэнзим юм. Жишээлбэл, флавин дегидрогеназууд нь уураг, хиймэл бүлэг FAD, FMN, витамин В2 деривативуудаас бүрддэг. Апоэнзим нь ферментийн үйл ажиллагааны чиглэл эсвэл өвөрмөц байдлыг тодорхойлдог.

. Ферментийн ерөнхий шинж чанарууд: өвөрмөц байдал, температурын нөлөө, хүрээлэн буй орчны рН ферментийн идэвхжил.

Ферментийн идэвхжилд температур, орчны рН, уусмалын ионы хүч нөлөөлдөг.

Ферментүүд нь химийн шинж чанараараа уураг байдаг тул 45-50 хэмээс дээш температурын өсөлт нь дулааны денатурацид хүргэдэг бөгөөд ферментүүд идэвхгүй болдог (булчингийн миокиназа, папаинаас бусад).

Бага температур нь ферментийг устгадаггүй, харин зөвхөн үйл ажиллагааг нь зогсоодог. Ферментийн үйл ажиллагааны илрэлийн оновчтой температур нь 37-40˚C байна.

Ферментийн үйл ажиллагаанд хүрээлэн буй орчны урвал нөлөөлдөг. Ферментийн хамгийн их үйл ажиллагаа явуулдаг орчны рН-ийн утгыг энэ ферментийн үйл ажиллагааны орчны хамгийн оновчтой рН гэж нэрлэдэг. Ферментийн үйл ажиллагааны хамгийн оновчтой рН нь физиологийн хүрээнд 6.0-8.0 байна. Үл хамаарах зүйл: пепсин, хамгийн оновчтой рН нь 2.0; аргиназа - хамгийн оновчтой рН нь 10.0.

Ферментүүд нь өвөрмөц шинж чанартай байдаг. Өвөрмөц байдлын хэд хэдэн төрөл байдаг:

1. Үнэмлэхүй өвөрмөц байдал - фермент нь зөвхөн нэг субстраттай харилцан үйлчилдэг. Жишээлбэл, уреаза нь мочевины гидролизийг хурдасгадаг боловч тиокарбамидыг задалдаггүй.

2. Стерео өвөрмөц байдал - фермент нь тодорхой оптик болон геометрийн изомертэй харилцан үйлчилдэг.

3. Үнэмлэхүй бүлгийн өвөрмөц байдал - ферментүүд нь бондын шинж чанар, түүнчлэн энэ холбоог үүсгэдэг нэгдлүүдийн онцлог шинж чанартай байдаг. Жишээлбэл, α-амилаза нь глюкозын хоёр молекулаас бүрдэх мальтозын молекул дахь α-гликозидын холбоог тасалдаг боловч глюкозын молекул ба фруктозын молекулаас бүрдсэн сахарозын молекулыг салгадаггүй.

4. Харьцангуй бүлгийн онцлог. Энэ тохиолдолд ферментүүд нь зөвхөн бондоор тодорхойлогддог боловч энэ холбоог үүсгэдэг нэгдлүүдэд хайхрамжгүй ханддаг. Жишээлбэл, протеазууд нь янз бүрийн уураг дахь пептидийн бондын гидролизийг түргэсгэдэг, липаза нь өөх тос дахь эфирийн бондын задралыг хурдасгадаг.

Асуулт 19 Ферментийн идэвхжүүлэгч ба дарангуйлагч. Тэдний үйл ажиллагааны механизм. Буцаж болох ба эргэлт буцалтгүй, өрсөлдөөнт болон өрсөлдөх чадваргүй дарангуйлал. Анагаах ухаанд өрсөлдөөнийг дарангуйлах зарчмыг ашиглах.

.Фермент идэвхжүүлэгч ба дарангуйлагч, тэдгээрийн нөлөөллийн механизм, ач холбогдол.

Химийн урвалын хурдад янз бүрийн бодис нөлөөлдөг. Тэдний нөлөөллийн шинж чанараас хамааран бодисыг ферментийн идэвхийг нэмэгдүүлдэг идэвхжүүлэгч, ферментийн үйл ажиллагааг дарангуйлагч (саажилт) гэж хуваадаг.

Ферментийн идэвхжил дараахь шалтгааны улмаас үүсч болно.

1. Кофакторууд байгаа эсэх – металлын ионууд Fe²+, Mg²+, Mn²+, Cu²+, Zn²+, ATP, липоидын хүчил.

2. Тэдний хэсэгчилсэн протеолиз.

Ходоод гэдэсний замын ферментүүд нь идэвхгүй хэлбэрээр үүсдэг - zymogens. Төрөл бүрийн хүчин зүйлийн нөлөөн дор пептид нь хуваагдаж идэвхтэй төв болж, зимоген нь ферментийн идэвхтэй хэлбэрт шилждэг.

Пепсиноген HCl пепсин + пептид

Трипсиноген энтерокиназа трипсин + пептид

Энэ төрлийн идэвхжүүлэлт нь ходоод гэдэсний замын эсийг өөрөө шингээхээс хамгаалдаг.

3. Фосфоржилт ба фосфоржилт. Жишээ нь:

идэвхгүй липаз + ATP → липаза-фосфат (идэвхтэй липаза);

липаза-фосфат + H3PO4 → липаза (идэвхгүй липаза)

Тэдний үйл ажиллагааны шинж чанараас хамааран дарангуйлагчийг буцаах ба эргэлт буцалтгүй гэж хуваадаг. Энэ хуваагдал нь дарангуйлагч ба ферментийн хоорондох холболтын хүч дээр суурилдаг.

Урвуу ингибиторууд нь ферменттэй ковалент бус харилцан үйлчлэлцдэг, ферментээс салж чаддаг нэгдлүүд юм.

Эргэшгүй дарангуйлагчид нь ферменттэй ковалент, хүчтэй холбоо үүсгэдэг нэгдлүүд юм.

Эргэшгүй дарангуйлал нь өвөрмөц болон өвөрмөц бус байж болно.

Өвөрмөц дарангуйлалтай бол дарангуйлагчид идэвхтэй төвийн бие даасан функциональ бүлгүүдийг холбох замаар тодорхой ферментийн үйл ажиллагааг саатуулдаг. Жишээлбэл, тиолын хор нь идэвхтэй төв нь SH-ийн бүлгүүдийг агуулсан ферментүүдийг дарангуйлдаг; Нүүрстөрөгчийн дутуу исэл (CO) нь идэвхтэй хэсэгт Fe²+ агуулсан ферментүүдийг дарангуйлдаг.

Өвөрмөц бус дарангуйлагчид нь бүх ферментийн үйл ажиллагааг саатуулдаг. Эдгээрт бүх денатурат хүчин зүйлс (өндөр температур, органик ба эрдэс хүчил, хүнд металлын давс гэх мэт) орно.

Урвуу дарангуйлал нь өрсөлдөх чадвартай байж болно. Энэ тохиолдолд дарангуйлагч нь субстратын бүтцийн аналог бөгөөд идэвхтэй төвийн субстратыг холбох хэсэгт бэхлэхийн тулд түүнтэй өрсөлддөг.

Өрсөлдөөнт дарангуйллын өвөрмөц онцлог нь субстратын концентрацийг нэмэгдүүлэх замаар сулруулж эсвэл бүрмөсөн арилгах боломжтой юм.

Сукцинат дегидрогеназа (SDH) нь цитратын мөчлөгийн фермент бөгөөд сукцинатыг дегидрогенжуулж, фумарат болгон хувиргадаг. Бүтцийн хувьд сукцинаттай төстэй малонат нь LDH-ийн идэвхтэй хэсэгт холбогддог боловч усгүйжүүлж чадахгүй. Тиймээс малонат нь SDH-ийн өрсөлдөх чадвартай дарангуйлагч юм.

Олон эм нь өрсөлдөх чадвартай ферментийн дарангуйлагч юм. Жишээлбэл, эмгэг төрүүлэгч бичил биетний өсөлтийн гол хүчин зүйл болох пара-аминобензой хүчлийн (PABA) бүтцийн аналог болох сульфаниламидын эмүүд нь ферментийн идэвхтэй төвийн субстратыг холбох хэсэгт түүнтэй өрсөлддөг. Сульфаниламидын эмийн нянгийн эсрэг үйлчилгээ нь үүн дээр суурилдаг.