Kemična narava encimov
Glede na zgradbo ločimo enokomponentne proteinske encime in dvokomponentne proteinske encime.
V skupino beljakovinski encimi vključujejo encime, zgrajene kot enostavni proteini, v nasprotju s katerimi ima encim aktivno središče. Prisotnost aktivnega centra v njihovi molekuli zagotavlja katalitično aktivnost encima. Skoraj vsi encimi gastrointestinalnega trakta so enokomponentni encimi.
Proteinski encimi- dvokomponentni (holoencimi) - kompleksne beljakovine. Sestavljeni so iz beljakovinskega dela (apoencim) in neproteinskega dela (koencim). Pri nekaterih encimih sta apoencim in koencim tako tesno povezana, da ko se ta povezava prekine, se encim uniči. Toda obstajajo encimi, v katerih je povezava šibka. Vlogi apoencima in koencima sta različni. Proteinski del določa substratno specifičnost encima, koencim, ki je del katalitskega centra encima, pa zagotavlja specifičnost delovanja encima, vrsto reakcije, ki jo encim izvaja. Vlogo koencimov opravljajo derivati različnih vitaminov in kovin (železo, baker).
Struktura aktivnega centra encima, njegova vloga.
Aktivni center je niz funkcionalnih skupin aminokislinskih ostankov, ki se nahajajo na površini encimov in so strogo usmerjeni v prostoru zaradi terciarne in včasih kvartarne strukture encimov. Aktivni center ima 2 oddelka: a) substrat (kontaktno ali sidrno mesto), ki določa substratno specifičnost encima in zagotavlja njegovo interakcijo s substratom; b) katalitični center, odgovoren za kemične transformacije substrata, ki določa specifičnost delovanja encima.
Aktivni center ima obliko ozke vdolbine ali reže. V tej vdolbini je prisotnih več polarnih aminokislinskih ostankov za vezavo ali katalizo. Aktivni centri zavzemajo majhen del encimske molekule. Preostanek encima ohrani aktivno. Center pred uničenjem.
Prvotni model aktivnega centra, ki ga je predlagal E. Fisher, je interpretiral interakcijo substrata in encima po analogiji s sistemom KLJUČAVNICA, je veljalo, da mora obstajati popolna korespondenca med aktivnim središčem encima in substratom. Ta model, včasih imenovan model TRDA MATRICA. Trenutno velja, da med substratom in encimom ni popolne korespondence, nastane v procesu interakcije med substratom in encimom (Koshlandova teorija ali teorija inducirane korespondence).
Kaj je alosterično središče encimov in njegova vloga?
Nekateri encimi imajo tako imenovani alosterični center, ki sodeluje pri uravnavanju aktivnosti aktivnega centra. O lokaciji tega centra ni enotnega mnenja. Po nekaterih podatkih se center alostaze nahaja v bližini aktivnega centra. Ko na ta center delujejo alosterični efektorji, pride do konformacijskih sprememb v molekuli encima, vključno s spremembo topografije aktivnega centra, zaradi česar se poveča ali zmanjša strukturna afiniteta encima do substrata. Allost. center je značilen samo za encime, ki imajo več podenot.
Mehanizem delovanja encimov
V mehanizmu encimske katalize obstajajo 3 stopnje:
1. Tvorba kompleksa encim-substrat. Substrat se veže na del encimske molekule, imenovan aktivni center, v njem so sidrna mesta. Povezava poteka preko vezi, katerih narava je odvisna od kemijske narave substrata. Na primer, če molekula substrata vsebuje nabite skupine, potem je tvorba kompleksa možna zaradi elektrostatične interakcije. Mesto, kjer je substrat pritrjen, je na površini encimske molekule. Lahko so 2-3 takšna območja, ki se nahajajo na določeni razdalji drug od drugega.
2. Tvorba kompleksa encim – reakcijski produkti. Funkcionalno aktivne skupine aktivnega mesta encima delujejo na substrat in destabilizirajo vezi. S to interakcijo se spremeni konfiguracija substrata, pride do njegove deformacije, molekula substrata se polarizira, vez med posameznimi odseki substrata se raztegne, elektroni se prerazporedijo, kar vodi do spremembe mesta električnega naboja, zmanjša se aktivacijska energija in substrat razpade.
3. Razgradnja kompleksa produkt encimske reakcije s sproščanjem prostega encima. Tretja stopnja je počasnejša in je od nje odvisna hitrost vseh reakcij. Ugotovljeno je bilo, da je v mehanizmu delovanja encimov zelo pomembna sprememba strukture substrata, ki vodi do zmanjšanja aktivacijske energije. Aktivacijska energija je različna za različne substrate.
6. Specifičnost encimov: a) substrat, b) specifičnost delovanja.
Encimi imajo specifičnost, tj. delujejo selektivno na določen substrat (substratna specifičnost) in pospešijo določeno kemijsko reakcijo (specifičnost delovanja), t.j. specifičnost delovanja je sposobnost encimov, da izvedejo samo eno od možnih kemičnih transformacij s substratom. Encimi lahko delujejo na več substratov, vendar katalizirajo samo eno specifično reakcijo. Specifičnost substrata: če encim katalizira pretvorbo le enega substrata, potem specifič absolutno(arginaza razgradi arginin). Če encim katalizira transformacijo skupine substratov, ki jih povezuje ena vrsta vezi, potem se taka specifičnost imenuje relativno(pepsin razgrajuje maščobe tako živalskega kot rastlinskega izvora). Stereokemični specifičnost je posledica obstoja optičnih izomerov L- in D-oblik ali geometrijskih izomerov kemikalij. snovi. Tako lahko encim deluje samo na enega od izomerov (fumaraza katalizira pretvorbo samo fumarne kisline, ne deluje pa na maleinsko kislino)
7. Encimska moč. Večina encimsko kataliziranih reakcij poteka 10-100-krat hitreje kot nekatalizirane reakcije. Za karakterizacijo moči encimskega delovanja je bil uveden koncept katala - število substratnih molekul, izpostavljenih eni encimski molekuli 1 minuto. Moč večine encimov je 1000 katalov, moč katalaze 1.000.000 katalov, amilaze 240.000 in acetilholinesteraze več kot 1.000.000 katalov. Visoka moč delovanja encimov določa visoko hitrost kemičnih procesov v telesu.
8. Izoencimi, njihova diagnostična vrednost. Izoencimi so molekularne oblike encimov, ki katalizirajo isto reakcijo z istim substratom, vendar pod različnimi pogoji. Razlikujejo se po strukturi apoencima, po fizikalno-kemijskih lastnostih in po afiniteti apoencima do substrata. Koencimi izoencimov so enaki, zato je biološki učinek izoencimov enak. Celice in organi se razlikujejo po vsebnosti določenih izoencimov, tj. izoencimi so organotropni. To je velikega diagnostičnega pomena, saj se ob poškodbi enega ali drugega organa v kri sproščajo predvsem določeni izoencimi, ki omogočajo diagnostiko organov. Na primer, laktat dehidrogenaza (LDH), ki pospeši reakcijo dehidrogenacije mlečne kisline, ima 5 izoencimov z enakim koencimom – NAD. Apoencim LDH je sestavljen iz 4 polipeptidnih verig. Obstajajo H-verige (srce) in M-verige (mišice).
LDH 1 – 4 verige tipa H, v srcu
LDH 2 – 3 verige tipa H in 1 veriga tipa M, v srcu, ledvicah
LDH 3 – 2 verigi tipa H in 2 verigi tipa M, v pljučih
LDH 4 – 1 veriga tipa H in 3 verige tipa M, v jetrih
LDH 5 – 4 verige tipa M, v mišicah in jetrih.
Dekarboksilaza aminokislin
Po kemijski naravi so dekarboksilaze aminokislin kompleksni encimi, katerih koencimi so lahko fosfopiridoksal (vitamin B6 povezan s fosforjem)
In pirolokinolinokinon (PQQ). Aminokislinske DC so encimi v bakterijah, na primer v debelem črevesu živali in ljudi. Ti encimi v debelem črevesu povzročijo gnitje beljakovin z dekarboksilacijo aminokislin. V človeških in živalskih DC celicah je malo aminokislin. Do dekarboksilacije aminokislin pride tudi med razgradnjo trupla, ko pod vplivom katepsinov tkivne beljakovine razpadejo na aminokisline, aminokislinske DC pa v njih izvedejo nadaljnje spremembe.
Podrazred-hidroliaze
Reprezentativna karbanhidraza je dvokomponentni encim; koencim ni bil v celoti raziskan, vendar je znano, da vsebuje cink. Encim pospešuje reverzibilno reakcijo sinteze in razgradnje ogljikove kisline H2O + CO2 = H2CO3
Smer reakcije je odvisna od koncentracije CO2, zato encim povzroči odstranjevanje odvečne ogljikove kisline in ima vlogo pri uravnavanju dihalnega centra.
Dekarboksilaza aminokislin
Dekarboksilaze aminokislin, največkrat bakterijskega izvora, imajo pomembno vlogo pri bakterijskih okužbah in v procesu razpada. Veliko jih najdemo tudi v živalskih tkivih, kjer sodelujejo pri presnovi nekaterih aminokislin, spodbujajo tvorbo biogenih aminov (snovi, ki nastanejo v telesu živali ali rastlin iz aminokislin med njihovo dekarboksilacijo z encimi dekarboksilaze in imajo visoko biološka aktivnost.). Po strukturi je dvopodjetniški objekt. Encimi, cof-t – fosfopiridoksal (vitamin B6 s H3PO4).
Karboanhidraza.
Karboanhidraza ali karboanhidraza je predstavnica podrazreda hidroliz. Dvokomponentni encim, sestavljen iz apoencima in koencima; vsebuje cinkove ione. Katalizira razgradnjo in sintezo spojin premoga. Soda je prisotna v rdečih krvničkah in ima vlogo pri procesih prenosa CO2 iz tkiv v pljuča.
H2O + CO2 ↔ H2CO3
Smer reakcije je odvisna od koncentracije CO2. Pomemben je pri odstranjevanju odvečnega ogljikovega dioksida (CO2) in ima vlogo pri uravnavanju dihalnega centra.
36 Oksiresuktaza. Razvrstitev. To je velik razred encimov, ki katalizirajo redoks reakcije (reakcije odstranitve ali dodajanja vodika ali elektronov). Po kemijski naravi so dvokomponentni in jih vsebujejo celice. Obstaja približno 90 podrazredov. Za lažjo predstavitev in asimilacijo lahko ta material razdelimo v 4 skupine glede na metodo oksidacije:
1) dehidrolaze(Predstavniki: 1) piridinski encimi; 2) flavinski encimi)
citokromi,
katalaza in peroksidaza,
Hidroksilaze in oksigenaze
Dehidrogenaze, predstavniki
Na dehidrogenaze vključujejo encime, ki izvajajo oksidacijo snovi z dehidrogenacijo (odstranitev vodika), sodelujejo pri BO in redukciji, tj. pri reakcijah, povezanih s procesi tkivnega dihanja, glikolize in fermentacije. Znanih je preko 150 DG-az. Predstavniki: 1) piridinski encimi; 2) flavinske encime
Predstavniki. 1.
TCA reakcije
Vmesniške točke med BO in OF
BO ima 3 točke, na katerih se sprosti energija, ki zadostuje za nastanek ATP. Te točke se imenujejo točke konjugacije BO in OP, te so 2 (ko NADH 2 oksidira FF), 6 (Cxx oksidira, CXa3 se reducira), 9 in 10 (v CXO je Cxa oksidiran, CXa3 je zmanjšano)
Ločitev BO in OF
Bistvo je, da prekinejo povezavo med BO in OF, torej 3. in 4. stopnjo energije. Menjava.
A. 2.4 dinitrofenol (uporablja se proti debelosti)
B. Dikumarol – uporablja se kot antikoagulant v klinični praksi. Vadite.
B. Transport Ca v mitohondrije. ATP se ne ohranja in ATP se porabi za privzem kalcija.
Encimski ansambli.
Membransko vezani encimi, ki sodelujejo pri BO v mitohondrijih, niso nameščeni linearno, ampak so združeni v kompleks:
1. FP(FMN) kompleks
Oksidazna oksidacija.
PP in FP oksidirata substrate s prenosom vodika; razgradita se na protone in elektrone. Nato se elektroni prenašajo z različnimi citokromi, prenesejo na kisik in ga ionizirajo. Kisikov ion, spojina. Z vodikovimi protoni tvori endogeno vodo. Pri procesu BO se sprošča energija, ki gre za nastanek ATP 40% in toplote 60%
½ O2 + 2H+ = energija + H2O
61. Oksigenazna oksidacija, pomen, encimi, končni produkti. Več kot polovica preostalega kisika se porabi za oksigenazno vrsto oksidacije, ki poteka po 2 poteh - monooksigenazni in dioksigenazni. Monooksigenazna pot poteka v mitohondrijih in mikrosomih. Hidroksilacija poteka v mitohondrijih (s sodelovanjem NADPH2, CxP450). Hidroksilacija proizvaja oksidiran produkt, vodo in NADP. V dioksigenazni poti oksigenaznega tipa se pod vplivom oksigenaz oba atoma kisika vgradita v substrat. To se običajno zgodi pri snoveh, ki imajo na mestu prekinitve nenasičene vezi, na primer nenasičene maščobne kisline.
62. Peroksidazna oksidacija. Oksidacija s peroksidazo je stranska oksidacijska pot, ki jo običajno opazimo, ko citokromski sistem odpove ali ko substrat ni oksidiran po drugi poti, na primer s sečno kislino. Pojavlja se s sodelovanjem encimov oksidaze, ki so najbolj aktivni v peroksisomih.
Peroksisomi so mikrotelesca v hepotocitih; oksidativnih organelov. Ta mikrotelesca vsebujejo oksidazo sečne kisline, oksidazo D-aminokislin in katalazo, ki razgrajuje vodikov peroksid.
Na primer: ksantin + H2O2 + O2 = (encim ksantin oksidaza) proizvaja mlečno kislino + H2O2; 2% kisika v telesu gre za oksidacijo reduciranega FP (FAD) s tvorbo vodikovega peroksida.
FPN2 + O2 = FP + H2O2 (encim katalaza)
H2O2 = H2O + O2 (encim katalaza)
63. Oksidacija peroksida. Izobraževanje AFK. Peroksidna vrsta oksidacije, bodisi peroksidna ali prosta radikalska, se pojavi med enoelektronsko redukcijo O2. PUFA v PL membranah so podvržene tej vrsti oksidacije. LPO se sproži pod vplivom ROS, delimo jih v 2 skupini: 1. skupina – prosti radikali: superoksidni anionski radikal, hidroksiperoksi radikal (HOO), hidroksilni radikal, radikal dušikovega oksida, alkiloksi radikal (LO), lipoperoksi radikal (LOO). 2. skupina – neradikalne snovi: hipokloritni anion, vodikov peroksid, singletni kisik (1O2), ozon (O3), kompleks železo-kisik (Fe++-O2) in GPL (LOOH). ROS v velikih količinah so nevarne za celice. Tako lahko superoksidni anion povzroči depolimerizacijo GAG, oksidacijo adrenalina in tiolov. Vodikov peroksid je strupen, čeprav mehanizem strupenosti ni jasen. Znano je, da presežek vodikovega peroksida povzroči oksidacijo tio skupin proteinov in lahko povzroči nastanek hidroksilnih radikalov. Glavna nevarnost ROS je začetek LPO. Oksidacija prostih radikalov (FRO) ima verižno naravo:
PUFA - DC - GPL - MDA (malondialdehid)
dien konjugira hidroperokside
SEX je glavni način uporabe PUFA. Produkti LPO so potrebni za sintezo nekaterih hormonov in beljakovin (npr. pri sintezi ščitničnih hormonov), tvorbo prostaglandinov (PRG), za delovanje fagocitov, za uravnavanje prepustnosti in sestave membranskih lipidov, hitrost celične proliferacije in njihovo sekretorno funkcijo.
Vendar je treba upoštevati, da povečanje stopnje LPO in koncentracije produktov LPO povzroči poškodbe in smrt celic, na primer produkti LPO, ki so zelo strupeni, poškodujejo DNK in RNK ter povzročajo mutacije. Produkti LPO povzročajo denaturacijo proteinov, ločijo BO in OP ter porušijo strukturo membran.
64. Encimski in neencimski antioksidanti Stopnjo LPO nadzira AOS. AOS delimo na encimske in neencimske.
Prva vključuje: 1) SOD (superoksid dismutaza), ki pretvori superoksidni radikal v manj strupen vodikov peroksid 2O2 + 2H+ = H2O2 + O2 2) katalazo, ki razgradi vodikov peroksid v vodo in molekularni kisik; 3) Glutation peroksidaza (GPO) oksidira lipidni hidroperoksid v zlahka oksidirane FA 4) Glutation reduktaza (GR), ki reducira oksidirani glutation. Med neencimske AOS spadajo v maščobi topni vitamini, karotenoidi, vitamin C, vitamin P, vitamin B2, karnozin (nevtralizira hidroksilne radikale), feritin (veže železovo železo, ki je vir elektronov za tvorbo ROS), ceruloplazmin (veže dvovalentni baker, ki zmanjšuje možnost njegove oksidacije in tvorbe superoksidnega anionskega radikala, poleg tega pa oksidira železovo železo, ki deluje kot ferooksidaza), metalotioneini (vežejo baker in druge kovine, pri čemer opravljajo ne samo antioksidativno funkcijo, ampak tudi antitoksično) , tavrin (nevtralizira hipokloritni anion).
Vmesniške točke med BO in OF
Sem spadajo postavke št. 2,6,9,10
2) 2 točka- NADH 2 oksidira FP. Z izgubo vodikov se NADH 2 oksidira, flavoproteini, ki dodajajo vodike, pa se reducirajo
6) 6 točka- ORR se pojavi med ferroCxb (oksidiran) in ferriCxc 1 (reduciran).
9-10) so zelo tesno povezani, ker se pojavljajo v večencimskem kompleksu - citokrom oksidazi. 2 fero Txa (Fe2+) prenaša 2e 2 fero Txa3 (Fe3+).
Tskha (Fe2+) se oksidira, Tskha3 (Fe3+) se reducira
Ločitev BO in OF
nekaj lipofilne snovi(2,4-dinitrofenol, nekatera zdravila, maščobne kisline) lahko prenašajo vodikove ione skozi notranjo mitohondrijsko membrano v matriks, mimo kanala ATP sintaze. Posledično se protonski gradient zmanjša in sinteza ATP se ustavi. Ta pojav se imenuje neenotnost, in snovi - razdruževalci dihanje in fosforilacija.
Prototipi OF ločilnikov
2,4-dinitrofenol je klasičen ločilec OF. Toksičen, vendar so ga nekoč uporabljali kot zdravilo proti debelosti.
Dikumarol – ima podoben učinek in se uporablja kot antikoagulant
Transport Ca2+ v mitohondrije prav tako spremeni razmerje med transportom elektronov in OF.
Encimski ansambli
Membransko vezani encimi, ki sodelujejo pri CP v mitohondrijih, niso locirani linearno, ampak so združeni v 4 komplekse: 1 kompleks FP(FMN), 2 kompleks FP(FAD), 3 kompleks Cxb in Cxc1, 4 – Cxa in Cxa3
Encimi, koncept. Podobnosti v delovanju encimov in anorganskih katalizatorjev. Splošne lastnosti encimov.
Encimi so biološki katalizatorji beljakovinske narave, ki pospešujejo biokemične reakcije v živalskih organizmih.
Podobnosti: 1) encim in anorganski katalizator zmanjšata aktivacijsko energijo;
2) encimske in anorganske. mačka. pospešiti samo energijsko možne reakcije;
3) fer. in ne-org.cat. ne spremenijo smeri reakcije, ne porušijo ravnotežja reverzibilne reakcije, ampak le pospešijo nastop ravnotežja;
4) fer. in ne-org.cat. se med reakcijo ne porabijo in niso del končnih reakcijskih produktov.
Splošne lastnosti: Splošne lastnosti encimov so hkrati razlika med encimi in nenavadnimi kat.:
· Encimi so po naravi beljakovine, zato imajo lastnosti, značilne za beljakovine;
· Encimi imajo kompleksno zgradbo;
· Encimi imajo visoko specifičnost, tako substratno kot akcijsko;
· Encimi imajo visoko biološko aktivnost, ki je posledica visoke afinitete encima do substrata in veliko močneje zmanjšajo aktivacijsko energijo. Merska enota za aktivnost encima je katal;
· Encimi delujejo v blagih pogojih (pri T-37-45, tlak 1 atm.);
· Encimi so katalizatorji z nadzorovano aktivnostjo.
Afanasjev Ilja
Katalizatorji in encimi so snovi, ki pospešujejo kemične procese, same pa se ne porabljajo.
Prenos:
Predogled:
Če želite uporabljati predogled predstavitev, ustvarite Google račun in se prijavite vanj: https://accounts.google.com
Podnapisi diapozitivov:
Primerjava anorganskih katalizatorjev in bioloških encimov Predstavitev je pripravil Ilya Afanasyev, študent 10B razreda MAOU “Licej št. 131” Učitelj: Elfiya Rustemovna Safonova
Kje začeti? Akademik Georgij Konstantinovič Boreskov, sovjetski kemik in inženir, je nekoč v napol šaljivem slogu opisal, kaj bi se zgodilo, če bi na Zemlji nenadoma izginili vsi katalizatorji; bistvo opisa je bilo, da bi naš planet kmalu postal puščava brez življenja, opran z oceanom šibke dušikove kisline.
Toda o kakšnih točno katalizatorjih je govoril akademik Boreskov? Navsezadnje se poleg anorganskih katalizatorjev v kemiji uporabljajo tudi biološki encimi, brez katerih bi bil obstoj našega telesa nemogoč. Ugotovimo, kaj so encimi in anorganski katalizatorji in v čem se razlikujejo Paladij je eden izmed pogosto uporabljenih katalizatorjev Biološki encimi
Encimi Encimi so biološki katalizatorji beljakovinske narave. Izraz encim (iz latinskega fermentum - kvas) je bil predlagan v začetku 17. stoletja. Nizozemski znanstvenik Van Helmont za snovi, ki vplivajo na alkoholno vrenje.
Zgodovina odkritja encimov Človek je skozi svoje življenje ugotavljal, da nekatere snovi vplivajo na pridelavo kruha, nastajanje vina in mlečnih izdelkov. Toda šele leta 1833 so iz kalečih ječmenovih zrn izolirali snov, ki je pretvorila škrob v sladkor in so jo pozneje poimenovali amilaza. Toda šele konec 19. stoletja je bilo dokazano, da pri mletju celic kvasovk nastane sok, ki zagotavlja proces alkoholne fermentacije. Amilaza (starogrško άμυλον - škrob
Funkcije encimov Encimi sodelujejo pri vseh presnovnih procesih in pri udejanjanju genetske informacije. Zmožnost hitre prebave živil v telesu se doseže zaradi encimov, ki izločajo ogljikov dioksid iz pljuč rakavih celic v telesu in jih nato uniči.
Kemijske lastnosti encimov Po svojih kemijskih lastnostih so encimi amfoterni elektroliti. Imajo visoko molekulsko maso (48000 D = 7,970544000006 x 1 0 ^ 23 kg) So zelo specifični za vrsto (vsak organ ima lahko svoj encim. Iz tega sledi, da vsak organ potrebuje svojo temperaturo, kislost, tlak itd. .
Primeri reakcij, ki vključujejo encime Reakcije fermentacije glukoze z uporabo različnih encimov, pri katerih se ena molekula glukoze pretvori v 2 molekuli etanola in 2 molekuli ogljikovega dioksida.
N. Clément, C. Desormes (1806) Dušikovi oksidi so sredstva, ki jih lahko oksidira atmosferski kisik in prenesejo kisik v žveplov dioksid. Neomejujoči katalizatorji
K. Kirchhoff (1811) Dela Clémenta, Desormesa in Kirchhoffa so sprožila iskanje takih edinstvenih substanc. V 20 letih je bilo ugotovljenih veliko reakcij:
Mehanizem katalizatorja
Univerzalni katalizator Raney Nickel, drugače »skeletni nikelj« je trden mikrokristalni porozni nikljev katalizator. Je siv visoko dispergiran prah (velikost delcev je običajno 400-800 nm), ki poleg niklja vsebuje tudi določeno količino aluminija. (do 15 mas.%) in nasičen z vodikom (do 33 at.%). Raneyev nikelj se pogosto uporablja kot katalizator za različne procese hidrogeniranja ali redukcije organskih spojin z vodikom (na primer hidrogeniranje arenov, alkenov, rastlinskih olj itd.). Pospešuje tudi nekatere oksidacijske procese z atmosferskim kisikom. Raneyjev nikelj se pridobiva z legiranjem niklja z aluminijem pri 1200 °C (20-50 % Ni; včasih se zlitini dodajo majhne količine cinka ali kroma), nato pa zmleto zlitino obdelamo z vročo raztopino natrijevega hidroksida z koncentracija 10 - 35% za odstranitev aluminija; ostanek speremo z vodo v atmosferi vodika. Načelo, na katerem temelji priprava Raneyevega niklja, se uporablja tudi za pridobivanje katalitično aktivnih oblik drugih kovin - kobalta, bakra, železa itd.
Univerzalni katalizatorji Paladij je srebrno bela prehodna kovina s kubično mrežo tipa Cu, ki se pogosto uporablja kot katalizator, predvsem v procesu hidrogeniranja maščob in krekinga nafte. Paladijev klorid se uporablja kot katalizator in za odkrivanje sledov ogljikovega monoksida v mešanicah zraka ali plinov.
Univerzalni katalizatorji Platina Platina, zlasti v fino razpršenem stanju, je zelo aktiven katalizator za številne kemične reakcije, vključno s tistimi, ki se uporabljajo v industrijskem obsegu. Na primer, platina katalizira reakcijo dodajanja vodika aromatskim spojinam tudi pri sobni temperaturi in atmosferskem tlaku vodika. Davnega leta 1821 je nemški kemik I. W. Döbereiner odkril, da platinasta črna pospešuje potek številnih kemičnih reakcij; sama platina pa ni bila spremenjena. Tako je platinasta črna že pri običajnih temperaturah oksidirala pare vinskega alkohola v ocetno kislino. Dve leti kasneje je Döbereiner odkril sposobnost gobaste platine, da vname vodik pri sobni temperaturi. Če zmes vodika in kisika (eksploziven plin) pride v stik s platinasto črno ali gobasto platino, se najprej pojavi razmeroma umirjena reakcija gorenja. Ker pa to reakcijo spremlja sproščanje velike količine toplote, se platinasta goba segreje in eksploziven plin eksplodira. Na podlagi svojega odkritja je Döbereiner zasnoval »vodikov kremen«, napravo, ki so jo pogosto uporabljali za pridobivanje ognja pred izumom vžigalic.
Primerjava anorganskih katalizatorjev in bioloških encimov Kaj imajo skupnega encimi in anorganski katalizatorji: 1. Povečajo hitrost kemičnih reakcij, ne da bi se porabili. 2. Encimi in anorganski katalizatorji pospešujejo energijsko možne reakcije. 3. Energija kemijskega sistema ostaja konstantna. 4. Med katalizo se smer reakcije ne spremeni.
Encimi imajo konformacijsko labilnost - zmožnost rahlih sprememb v svoji strukturi zaradi lomljenja in tvorbe novih šibkih vezi, česar anorganski katalizatorji nimajo.
Primerjava anorganskih katalizatorjev in bioloških encimov Znaki Primerjave Anorganski katalizatorji Encimi Kemijska narava Snovi z nizko molekulsko maso, ki jih tvori eden ali več elementov Polimeri z visoko molekulsko maso Beljakovine Specifičnost vrste Univerzalni katalizatorji Vsaka reakcija zahteva svoj encim Kislo okolje Močno kislo ali alkalno Vsak organ ima svoje kislo okolje Intervali t Zelo široki 35 -42 stopinj Celzija, nato denaturirano Povečanje hitrosti reakcije Od 10^2 do 10^6-krat Od 10^8 do 10^12-krat Stabilnost Lahko pride do stranskih učinkov (70 %) Skoraj 100-odstotni izkoristek izdelkov.
Vodikov oksid se brez prisotnosti katalizatorjev precej počasi razgradi. V prisotnosti anorganskega katalizatorja (običajno železove soli) se reakcija nekoliko pospeši. In ko dodamo encim katalazo, se peroksid razgradi z nepredstavljivo hitrostjo. MnO2+H2O2=>O2+H2O+MnO
Za razliko od katalizatorjev anorganske narave, encimi "delujejo" v "blagih" pogojih: pri atmosferskem tlaku, pri temperaturi 30 - 40 ° C, pri vrednosti pH blizu nevtralnega. Hitrost encimske katalize je veliko višja od nebiološke katalize. Ena sama encimska molekula lahko katalizira od tisoč do milijon substratnih molekul v 1 minuti. Takšna hitrost je za anorganske katalizatorje nedosegljiva.
Bottom Line Kljub temu, da se tako encimi kot anorganski katalizatorji uporabljajo za isti namen – za pospeševanje snovi, imajo precej različne lastnosti. Ne smemo pa pozabiti, da brez njih ljudje ne bi mogli doseči uspeha ne le v kemiji, ampak tudi v drugih vedah. V iskanju ideala ni treba iskati srednje poti, uporabiti jih je treba za svoj primer, kjer se lahko maksimalno izrazijo.
Anorganski katalizatorji in encimi (biokatalizatorji), ne da bi se sami porabili, pospešujejo potek kemijskih reakcij in njihove energetske sposobnosti. V prisotnosti katerega koli katalizatorja ostane energija v kemičnem sistemu konstantna. Med procesom katalize ostane smer kemijske reakcije nespremenjena.
Opredelitev
Encimi so biološki katalizatorji. Njihova osnova so beljakovine. Aktivni del encimov vsebuje anorganske snovi, na primer kovinske atome. Hkrati se katalitična učinkovitost kovin, vključenih v molekulo encima, poveča milijonkrat. Omeniti velja, da organski in anorganski delci encima ne morejo posamezno pokazati lastnosti katalizatorja, medtem ko so v tandemu močni katalizatorji.
Anorganski katalizatorji pospešuje vse vrste kemičnih reakcij.
Primerjava
Anorganski katalizatorji so po naravi anorganske snovi, encimi pa so beljakovine. Anorganski katalizatorji ne vsebujejo beljakovin.
Encimi imajo v primerjavi z anorganskimi katalizatorji substratno specifičnost in največjo učinkovitost. Zahvaljujoč encimom reakcija poteka milijonkrat hitreje.
Na primer, vodikov peroksid se brez prisotnosti katalizatorjev precej počasi razgradi. V prisotnosti anorganskega katalizatorja (običajno železove soli) se reakcija nekoliko pospeši. In ko dodamo encim katalazo, se peroksid razgradi z nepredstavljivo hitrostjo.
Encimi lahko delujejo v omejenem temperaturnem območju (običajno 37 0 C). Hitrost delovanja anorganskih katalizatorjev se z vsakim dvigom temperature za 10 stopinj poveča za 2-4 krat. Encimi so predmet regulacije (obstajajo inhibitorji in aktivatorji encimov). Za anorganske katalizatorje je značilno neregulirano delovanje.
Za encime je značilna konformacijska labilnost (njihova struktura je podvržena manjšim spremembam, ki nastanejo v procesu lomljenja starih vezi in tvorjenja novih vezi, katerih moč je šibkejša). Reakcije, ki vključujejo encime, se pojavijo samo v fizioloških pogojih. Encimi lahko delujejo v telesu, njegovih tkivih in celicah, kjer se ustvari potrebna temperatura, tlak in pH.
Spletna stran Sklepi
- Encimi so visokomolekularna beljakovinska telesa; Encimi lahko katalizirajo samo eno vrsto reakcije. So katalizatorji biokemičnih reakcij. Anorganski katalizatorji pospešijo različne reakcije.
- Encimi lahko delujejo v določenem ozkem temperaturnem območju, določenem tlaku in kislosti okolja.
- Encimske reakcije so hitre.
Primerjava anorganskih encimskih katalizatorjev Znaki primerjave Anorganski katalizatorji Encimi 1. Kemijska narava 2. Selektivnost 3. Optimum pH 4. Temperaturni intervali 5. Sprememba strukture kat med reakcijo 6. Povečanje hitrosti reakcije.
Primerjava anorganskih encimskih katalizatorjev Znaki primerjave Anorganski katalizatorji Encimi 1. Kemijska narava Nizkomolekularne snovi, ki jih tvori 1 ali več elementov. Proteini so visokomolekularni polimeri 2. Selektivnost Nizka, univerzalna kat – Pt pospešuje množ. reakcije. visoko. Vsaka regija potrebuje svoj encim. 3. Optimalni pH Močno kislo ali bazično Majhen interval za vsako. organ - tvoj. 4. Temperaturni intervali Zelo široki 35 – 42 stopinj, nato denaturiran. 5. Sprememba strukture kat med reakcijo Spremeni se malo ali se sploh ne spremeni. Močno se spremenijo in se na koncu reakcije povrnejo v prvotno strukturo. 6. Povečana hitrost reakcije. 100-krat Od 10 na 8. potenco na 10 na 12. potenco.
Splošno: sposobnost raztapljanja v vodi in tvorbe koloidnih raztopin; povečati hitrost reakcije; se ne porabijo v reakciji; amfoterično; njihova prisotnost ne vpliva na lastnosti reakcijskih produktov; značilen je pojav barvnih reakcij; spremeniti aktivacijsko energijo, pri kateri lahko pride do reakcije; ne spreminjajo bistveno temperature, pri kateri poteka reakcija; sposoben denaturacije in hidrolize.
Specifično: kombinacija najvišje aktivnosti z izpolnjevanjem strogega niza pogojev; Specifičnost delovanja po principu "ključavnice" ali "rokavice"; stabilnost; Reverzibilnost delovanja: E + S ES E + P, kjer je E encim; S – substrat, P – produkt reakcije, ES – kompleks encim-substrat.
Vloga encimov v življenju organizmov: Prirojene presnovne motnje; Medsebojne pretvorbe snovi; Biokemijska revolucija; Pretvorba energije; Biosinteza; farmakologija; Ultrastruktura membran; Genetski aparat; prehrana; celični metabolizem; kataliza; Fiziološka regulacija; Bakterijska fermentacija.
Anorganski katalizatorji in encimi (biokatalizatorji), ne da bi se sami porabili, pospešujejo potek kemijskih reakcij in njihove energetske sposobnosti. V prisotnosti katerega koli katalizatorja ostane energija v kemičnem sistemu konstantna. Med procesom katalize ostane smer kemijske reakcije nespremenjena.
Kaj so encimi in anorganski katalizatorji
Encimi so biološki katalizatorji. Njihova osnova so beljakovine. Aktivni del encimov vsebuje anorganske snovi, na primer kovinske atome. Hkrati se katalitična učinkovitost kovin, vključenih v molekulo encima, poveča milijonkrat. Omeniti velja, da organski in anorganski delci encima ne morejo posamezno pokazati lastnosti katalizatorja, medtem ko so v tandemu močni katalizatorji.
Anorganski katalizatorji pospešuje vse vrste kemičnih reakcij.
Primerjava encimov in anorganskih katalizatorjev
Kakšna je razlika med encimi in anorganskimi katalizatorji? Anorganski katalizatorji so po naravi anorganske snovi, encimi pa so beljakovine. Anorganski katalizatorji ne vsebujejo beljakovin.
Encimi imajo v primerjavi z anorganskimi katalizatorji substratno specifičnost in največjo učinkovitost. Zahvaljujoč encimom reakcija poteka milijonkrat hitreje.
Na primer, vodikov peroksid se brez prisotnosti katalizatorjev precej počasi razgradi. V prisotnosti anorganskega katalizatorja (običajno železove soli) se reakcija nekoliko pospeši. In ko dodamo encim katalazo, se peroksid razgradi z nepredstavljivo hitrostjo.
Encimi lahko delujejo v omejenem temperaturnem območju (običajno 370 C). Hitrost delovanja anorganskih katalizatorjev se z vsakim dvigom temperature za 10 stopinj poveča za 2-4 krat. Encimi so predmet regulacije (obstajajo inhibitorji in aktivatorji encimov). Za anorganske katalizatorje je značilno neregulirano delovanje.
Za encime je značilna konformacijska labilnost (njihova struktura je podvržena manjšim spremembam, ki nastanejo v procesu lomljenja starih vezi in tvorjenja novih vezi, katerih moč je šibkejša). Reakcije, ki vključujejo encime, se pojavijo samo v fizioloških pogojih. Encimi lahko delujejo v telesu, njegovih tkivih in celicah, kjer se ustvari potrebna temperatura, tlak in pH.
TheDifference.ru je ugotovil, da je razlika med encimi in anorganskimi katalizatorji naslednja:
Encimi so visokomolekularna beljakovinska telesa; Encimi lahko katalizirajo samo eno vrsto reakcije. So katalizatorji biokemičnih reakcij. Anorganski katalizatorji pospešijo različne reakcije.
Encimi lahko delujejo v določenem ozkem temperaturnem območju, določenem tlaku in kislosti okolja.
Encimske reakcije so hitre.
