I. Fiziko-kimike – bazuar në dallimet në vetitë fiziko-kimike të aminoacideve. 1) Hidrofobik

aminoacide (jo polare). Komponentët radikalë zakonisht përmbajnë grupe hidrokarbure dhe

unaza aromatike. Aminoacidet hidrofobike përfshijnë ala, val, lei, ile, fen, tri, met. 2)

Aminoacidet hidrofile (polare) të pakarikuara. Radikalet e aminoacideve të tilla përmbajnë në to

përbërja e grupeve polare (-OH, -SH, -NH2). Këto grupe ndërveprojnë me molekulat dipole

ujërat që orientohen rreth tyre. Polare të pangarkuara përfshijnë gly, ser, tre, tyr, cis, gln, asn.

3) Aminoacidet polare të ngarkuara negativisht. Këto përfshijnë aspartikun dhe glutaminën

acidet. Në një mjedis neutral, asp dhe glu fitojnë një ngarkesë negative. 4) Polar pozitiv

aminoacide të ngarkuara: arginina, lizina dhe histidina. Keni një grup amino shtesë (ose

unaza e imidazolit, si histidina) në radikal. Në një mjedis neutral, Lys, Arg dhe His fitojnë

ngarkesë pozitive.

II. Klasifikimi biologjik. 1)

Aminoacidet esenciale nuk mundem

sintetizohen në trupin e njeriut dhe

duhet të furnizohet me ushqim (val,

ile, lei, liz, met, tre, tre, fen) dhe 2 të tjera

aminoacidet janë pjesërisht

i pazëvendësueshëm (arg, gis). 2) E zevendesueshme

aminoacide mund të sintetizohen në

trupi i njeriut (acidi glutamik,

glutamine, proline, alanine, aspartik

acid, asparagin, tirozinë, cisteinë, serinë dhe

glicinë). Struktura e aminoacideve. Të gjitha

aminoacidet janë α-aminoacide.

Grupi amino i pjesës së përbashkët të të gjitha aminoacideve

i lidhur me atomin e karbonit α.

Aminoacidet përmbajnë karboksil

grupi –COOH dhe amino grupi –NH2. Në proteina

grupet jonogjene të pjesës së përbashkët të aminoacideve

marrin pjesë në formimin e lidhjeve peptide, dhe

të gjitha vetitë e një proteine ​​përcaktohen vetëm

vetitë e radikaleve të aminoacideve.

Aminoacidet janë komponime amfoterike.

Pika izoelektrike aminoacidet quhen vlera e pH në

në të cilat proporcioni maksimal i molekulave të aminoacideve ka ngarkesë zero.

Karbohidratet bazë të ushqimit. Tretja e karbohidrateve në zgavrën me gojë dhe në traktin gastrointestinal,

enzimat amilolitike të pështymës, pankreasit, hidroliza e disakarideve. Thithja

monosakaridet (mekanizmi i përthithjes).

Në bazë të numrit të mbetjeve të karbohidrateve, hidrokarburet ndahen në 3 klasa kryesore: 1. monosakaride (glukozë, fruktozë, galaktozë, manoz etj.); 2. disaharide (maltozë, saharozë, laktozë); 3. Polisakaridet (homopolisakaridet niseshte, glikogjen, fibra). Niseshteja është një homopolisakarid rezervë i bimëve, i ndërtuar nga mbetjet e α-glukozës. Niseshteja është një përzierje e dy homopolisakarideve: amilozës dhe amilopektinës. Në amilozë, mbetjet e glukozës lidhen me lidhje α-1,4-glikozidike, dhe në pikat e degëzimit të amilopektinës - me lidhje α-1,6-glikozidike. Pesha molekulare e niseshtës është 106-107. Glikogjeni është një homopolisakarid rezervë i kafshëve dhe njerëzve më të lartë, i ndërtuar nga mbetjet e α-D-glukozës. Glikogjeni gjendet pothuajse në të gjitha organet dhe indet e njerëzve dhe kafshëve; sasia më e madhe e saj gjendet në mëlçi dhe

muskujt. Pesha molekulare e glikogjenit është 107 – 109 dhe më e lartë. Glikogjeni është i afërt në strukturë me amilopektinën. Mbetjet e glukozës lidhen me lidhje α-1,4-glikozidike dhe α-1,6-glikozidike (në pikat e degëzimit). Molekula e glikogjenit përmban një numër më të madh lidhjesh α-1,6-glikozidike në krahasim me niseshtenë. Fibra është i vetmi homopolisakarid që nuk tretet në traktin gastrointestinal të njeriut, sepse Gjëndrat tretëse të njeriut nuk prodhojnë β-glukozidazë. Megjithatë fibra kryen një sërë funksionesh të rëndësishme: 1. nxit

formimi i feces; 2. rrit lëvizshmërinë e zorrëve; 3. është një adsorbent me të cilin largohet kolesteroli i tepërt dhe kripërat e metaleve të rënda nga zorrët. Roli i karbohidrateve: 1. Energjia (glukoza është burimi kryesor i energjisë për organizmin. Kur digjet 1 g hidrokarbure lirohet 4 kcal energji). 2. Strukturore-funksionale (HC është përbërës i detyrueshëm i glikoproteinave dhe proteoglikaneve, të cilat kryejnë funksione të ndryshme: hormonale, receptore, mbrojtëse, enzimatike etj.). 3. Metabolike (pentozat përfshihen në sintezën e acideve nukleike dhe të koenzimave nukleotide). Kërkesa ditore për karbohidrate është 400-500 g Tretja e karbohidrateve është një grup procesesh të hidrolizës enzimatike hap pas hapi të polisaharideve në monosakaride, të cilat absorbohen në zorrë dhe barten nga qarkullimi i gjakut në mëlçi dhe inde të tjera. trupit, ku i nënshtrohen transformimeve të ndryshme metabolike. Tretja e hidrokarbureve fillon në zgavrën me gojë nën veprimin e enzimës amilazë të pështymës (pH optimal = 6,8-7,2), e cila hidrolizon lidhjet α-1,4-glikozidike në niseshte për të formuar dekstrina. .

Thithja e HC nga lumeni i zorrëve në enterocit dhe nga enterociti në gjak ndodh: 1) difuzioni i lehtësuar me pjesëmarrjen e transportuesve; 2) transport aktiv sekondar (simport me jonet e natriumit) me

duke përdorur energjinë e K, Na-ATPazës. Glukoza dhe galaktoza përthithen më shpejt. Nga zorrët

monosakaridet e absorbuara transportohen në mëlçi, ku ndodhin deri në 90% të konvertimeve të monosakarideve.

Hyrja e glukozës në qelizat e zemrës, muskujt skeletorë dhe indin dhjamor rregullohet nga insulina.

1. Pesha molekulare. Proteinat janë polimere organike me peshë të lartë molekulare që përmbajnë azot,

e ndërtuar nga aminoacide. Pesha molekulare e proteinave varet nga numri i aminoacideve në secilën prej tyre

nënnjësi. 2. Vetitë e tamponit. Proteinat janë polielektrolite amfoterike, d.m.th. ato bashkojnë të thartën dhe

vetitë themelore. Në varësi të kësaj, proteinat mund të jenë acide ose bazike. 3. Faktorët

stabilizimi i proteinave në tretësirë. SHELL HIDRATE është një shtresë e molekulave të ujit në një mënyrë të caktuar

të orientuara në sipërfaqen e molekulës së proteinës. Sipërfaqja e shumicës së molekulave të proteinave është e ngarkuar

negative, dhe dipolet e molekulave të ujit tërhiqen prej tij nga polet e tyre të ngarkuar pozitivisht. 4.

Faktorët që reduktojnë tretshmërinë e proteinave. Vlera e pH në të cilën bëhet proteina

elektrikisht neutral quhet pika izoelektrike (IEP) e proteinës. Për proteinat kryesore, IET është në

mjedis alkalik, për ato acide - në një mjedis acid. Denatyrimi është një shkelje sekuenciale e kuaternarit,

struktura proteinike terciare, sekondare, të shoqëruara me humbje të vetive biologjike. Denatyruar

proteina precipiton. Proteina mund të precipitohet duke ndryshuar pH të mediumit (IET), ose duke kripur, ose duke vepruar

çdo faktor denatyrimi. Faktorët fizikë: 1. Temperaturat e larta. Disa proteina janë të ekspozuara

denatyrimi tashmë në 40-50 2. Rrezatimi ultraviolet 3. Rrezatimi me rreze X dhe radioaktiv 4.

Ultratinguj 5. Ndikim mekanik (për shembull, dridhje). Faktorët kimikë: 1. Të përqendruar

acidet dhe alkalet. 2. Kripërat e metaleve të rënda (për shembull, CuSO4). 3. Tretës organikë (etil

alkool, aceton) 4. Kripërat neutrale të metaleve alkaline dhe tokësore alkaline (NaCl, (NH4)2SO4)

2. Yndyrnat, ose trigliceridet - komponime organike natyrale, estere të plota të glicerinës dhe

acide yndyrore monobazike; bëjnë pjesë në klasën e lipideve. Në organizmat e gjallë ato kryejnë struktura,

energji dhe funksione të tjera. Së bashku me karbohidratet dhe proteinat, yndyrnat janë një nga komponentët kryesorë të të ushqyerit.

Yndyrnat e lëngshme me origjinë bimore zakonisht quhen vajra.

Hidroliza e yndyrave. Zbërthimi i yndyrave në glicerinë dhe acide yndyrore kryhet duke i përpunuar ato

alkali - (sode kaustike), avull i mbinxehur dhe nganjëherë acide minerale. Ky proces

quhet saponifikimi.

Lipaza lipoproteinike- një enzimë që i përket klasës së lipazave. LPL zbërthen trigliceridet

Lipoproteinat e plazmës së gjakut në përmasa të mëdha dhe të pasura me lipide - kilomikrone dhe lipoproteina

densitet shumë i ulët (VLDL ose VLDL)). LPL rregullon nivelin e lipideve në gjak, gjë që e përcakton atë

E rëndësishme në aterosklerozën.

Hiperlipidemia(hiperlipoproteinemia) - rritje anormale

niveli i lipideve dhe/ose lipoproteinave në gjakun e njeriut. Çrregullime të metabolizmit të lipideve dhe lipoproteinave

shfaqet mjaft shpesh në popullatën e përgjithshme. Hiperlipidemia është një faktor i rëndësishëm rreziku

zhvillimi i sëmundjeve kardiovaskulare kryesisht për shkak të ndikimit të theksuar të kolesterolit në

zhvillimi i aterosklerozës. Përveç kësaj, disa hiperlipidemi ndikojnë në zhvillimin e pankreatitit akut.

Organizimi strukturor i molekulave të proteinave. Strukturat parësore, dytësore, terciare. Lidhjet e përfshira në strukturat stabilizuese. Varësia e vetive biologjike të proteinave nga struktura sekondare dhe terciare. Struktura kuaternare e proteinave. Varësia e aktivitetit biologjik të proteinave nga struktura kuaternare (ndryshimet në konformacionin e protomerëve).

Ekzistojnë katër nivele të organizimit hapësinor të proteinave: struktura primare, sekondare, terciare dhe kuaternare e molekulave të proteinave. Struktura primare e proteinave- sekuenca e aminoacideve në një zinxhir polipeptid (PPC). Lidhja peptide formohet vetëm nga grupi alfa amino dhe grupi alfa karboksil i aminoacideve. Struktura dytësoreështë organizimi hapësinor i bërthamës së një zinxhiri polipeptid në formën e një strukture α-spire ose fletë β. Në një spirale α, ka 36 mbetje aminoacide për 10 rrotullime. A-spiralja fiksohet duke përdorur lidhje hidrogjenore midis grupeve NH të një kthese të spirales dhe grupeve C=O të kthesës ngjitur. Struktura e fletës β gjithashtu mbahet e bashkuar nga lidhjet hidrogjenore midis grupeve C=O dhe NH. Struktura terciare- një rregullim i veçantë i ndërsjellë në hapësirën e seksioneve në formë spirale dhe të palosur të zinxhirit polipeptid. Lidhjet e forta disulfide dhe të gjitha llojet e dobëta të lidhjeve (ndërveprimet jonike, hidrogjenore, hidrofobike, van der Waals) marrin pjesë në formimin e strukturës terciare. Struktura kuaternare– organizim tredimensional në hapësirë ​​i disa zinxhirëve polipeptidikë. Çdo zinxhir quhet nënnjësi (ose protomer). Prandaj, proteinat me strukturë kuaternare quhen proteina oligomerike.

Karakteristikat e përbërjes kimike dhe metabolizmit të indit nervor (frymëmarrja, metabolizmi i glukozës dhe glikogjenit,

metabolizmi i makroergëve, lipideve, proteinave dhe aminoacideve). Metabolizmi i trurit gjatë hipoksisë. Peptidet dhe reagimet e dhimbjes.

Frymëmarrje. Truri përbën 2-3% të peshës trupore. Në të njëjtën kohë konsumi

Oksigjeni në tru në një gjendje pushimi fizik arrin 20-25% të konsumit total nga të gjithë

trupi, dhe tek fëmijët nën 4 vjeç truri konsumon edhe 50% të oksigjenit të përdorur nga i gjithë.

trupi. NË Gjatë kalimit nëpër tru, gjaku humbet rreth 8 vol.% oksigjen. Në 1 minutë për 100 g tru

Indi llogaritet për 53-54 ml gjak, për rrjedhojë, 100 g truri konsumon 3.7 ml oksigjen në 1 min.

truri i plotë (1500 g) - 55,5 ml oksigjen.

Metabolizmi i karbohidrateve. Substrati kryesor për frymëmarrjen e indeve të trurit është glukoza. 1 min 100 g

indet e trurit konsumojnë mesatarisht 5 mg glukozë. Është vlerësuar se më shumë se 90% e glukozës përdoret në inde

truri oksidohet në CO2 dhe H2O me pjesëmarrjen e ciklit të acidit trikarboksilik. Në kushte fiziologjike roli

Rruga e pentozës fosfat për oksidimin e glukozës në indet e trurit është e vogël, por kjo rrugë për oksidimin e glukozës

të përbashkëta për të gjitha qelizat e trurit. Produkt i reduktuar i formuar gjatë ciklit të fosfatit pentozë

forma e NADP (NADPH) përdoret për sintezën e acideve yndyrore dhe steroideve. Është interesante të theksohet se në

Bazuar në të gjithë masën e trurit, përmbajtja e glukozës në të është rreth 750 mg. Në 1 minutë nga indet e trurit

75 mg glukozë oksidohet. Prandaj, sasia e glukozës në dispozicion në indet e trurit mund

mjafton vetëm për 10 minuta të jetës së një personi.

Metabolizmi i makroergëve. Intensiteti i rinovimit të komponimeve të fosforit të pasur me energji në qytet

truri është shumë i madh. Kjo mund të shpjegojë se përmbajtja e ATP dhe fosfatit të kreatinës në tru

indi karakterizohet nga qëndrueshmëri e konsiderueshme. Nëse furnizimi me oksigjen ndërpritet, truri mund

"mbijetojnë" për pak më shumë se një minutë për shkak të rezervës së fosfateve labile.

Metabolizmi i aminoacideve dhe proteinave Përmbajtja totale e aminoacideve në indet e trurit të njeriut është 8 herë më e lartë

tejkalon përqendrimin e tyre në gjak. Përbërja e aminoacideve të trurit ndryshon në një mënyrë të caktuar

specifika. Kështu, përqendrimi i acidit glutamik të lirë në tru është më i lartë se në çdo tjetër

organi i gjitarëve (10 µmol/g). Pjesa e acidit glutamik së bashku me glutaminën e tij amide dhe

Tripeptidi glutathione përbën më shumë se 50% të a-amino azotit në tru. Dihet se shkëmbimi

aminoacidet rrjedhin në indet e trurit në drejtime të ndryshme. Para së gjithash, grupi i aminoacideve të lira

përdoret si burim i “lëndëve të para” për sintezën e proteinave dhe aminave biologjikisht aktive.

Metabolizmi i lipideve Lipidet përbëjnë rreth gjysmën e masës së thatë të trurit. Si

U vu re se qelizat nervore të lëndës gri janë veçanërisht të pasura me fosfogliceride dhe mbështjellës mielin.

trungjet nervore - sfingomielina. Nga fosfogliceridet në lëndën gri të trurit, më intensivi

ripërtërihen fosfatidilkolinat dhe veçanërisht fosfatidilinozitoli. Metabolizmi i lipideve të mbështjellësit të mielinës

rrjedh me shpejtësi të ulët. Kolesteroli, cerebrozidet dhe sfingomielinat rinovohen shumë ngadalë.

Indet e trurit të të rriturve përmbajnë shumë kolesterol (rreth 25 g). Tek të sapolindurit

truri ka vetëm 2 g kolesterol; sasia e tij rritet ndjeshëm në vitin e parë të jetës (rreth 3 herë),

në këtë rast, biosinteza e kolesterolit ndodh në vetë indin e trurit. Në të rriturit, sinteza e kolesterolit është

truri zvogëlohet ndjeshëm. Pjesa më e madhe e kolesterolit në trurin e pjekur është në formë jo esterifikuar.

në një gjendje të qëndrueshme, esteret e kolesterolit gjenden në përqendrime relativisht të larta në zona

mielinimi aktiv.

AlAt – për sëmundjet e mëlçisë, dëmtimet toksike të mëlçisë, kolepatitë, kolestazën, dermatomiozitin. Një rritje në aktivitetin e AlAt vërehet gjatë infarktit akut të miokardit, por jo aq e mprehtë në krahasim me ndryshimin në AsAt. Normalisht, raporti i AlAt dhe AsAt është 1.33±0.42. Në pacientët me hepatit infektiv, koeficienti ulet, dhe në rast të infarktit të miokardit, rritet ndjeshëm.

Struktura e enzimave. Struktura dhe funksionet e qendrës aktive. Mekanizmi i veprimit të enzimave. Kofaktorët

enzimat: jonet metalike dhe koenzimat, pjesëmarrja e tyre në punën e enzimave. Aktivizuesit e enzimës: mekanizmi

veprimet. Frenuesit e reaksioneve enzimatike: konkurrues, jo konkurrues, i pakthyeshëm. Mjekësore

barnat – frenuesit e enzimës (shembuj).

Sipas strukturës, enzimat mund të jenë:

1. një përbërës (proteina të thjeshta),

2. dykomponent (proteina komplekse). Tek enzimat - proteina të thjeshta

– përfshijnë enzimat tretëse (pepsina, tripsina). Tek enzimat -

proteinat komplekse - përfshijnë enzimat që katalizojnë reaksionet redoks. Për

Aktiviteti katalitik i enzimave me dy komponentë kërkon një përbërës kimik shtesë, që quhet kofaktor , ato mund të luhen si substanca inorganike (

jonet e hekurit, magnezit, zinkut, bakri etj. .), dhe substanca organike - koenzima (për shembull, forma aktive të vitaminave

). Për punë

Disa enzima kërkojnë një koenzimë dhe jone metalike (kofaktor). Koenzimat - me peshë të ulët molekulare

substanca organike të një natyre joproteinike të lidhura me pjesën proteinike të enzimës përkohësisht dhe në mënyrë të brishtë. NË

rasti kur pjesa joproteinike e enzimës (koenzima) është e lidhur ngushtë dhe përgjithmonë me pjesën proteinike, atëherë e tillë quhet pjesa jo proteinike grup protetik

. Pjesa proteinike e një proteine-enzime komplekse quhet apoenzimë. Së bashku formohen apoenzima dhe kofaktori.

Në procesin e katalizimit enzimatik, nuk merr pjesë e gjithë molekula e proteinës, por vetëm

një zonë e caktuar është qendra aktive e enzimës. Qendër aktive enzimat përfaqësojnë një pjesë të një molekule

enzimë me të cilën lidhet substrati dhe nga e cila varen vetitë katalitike të molekulës

enzimë. Në qendrën aktive të enzimës ekziston zona e "kontaktit".– zonë që tërheq dhe

mbajtja e substratit në enzimë për shkak të grupeve të tij funksionale dhe "katalitik"

komplot, grupet funksionale të të cilave përfshihen drejtpërdrejt në reaksionin katalitik. U

Disa enzima, përveç qendrës aktive, kanë gjithashtu një qendër "tjetër" - një alosterike. ME

alosterike qendra ndërvepron me substanca të ndryshme (efektorë), më së shpeshti të ndryshme

metabolitëve. Kombinimi i këtyre substancave me qendrën alosterike çon në një ndryshim të konformacionit

enzima (struktura terciare dhe kuaternare). Qendra aktive në molekulën e enzimës ose krijohet ose ajo

është shkelur. Në rastin e parë, reagimi përshpejtohet, në rastin e dytë ngadalësohet. Prandaj, qendra alosterike

quhet qendra rregullatore e enzimes. Enzimat që kanë një qendër alosterike në strukturën e tyre

quhen rregullatore ose alosterike.Baza e teorisë mekanizmi i veprimit të enzimës supozohet se

formimi i një kompleksi enzimë-substrat. Mekanizmi i veprimit të enzimës:

1. formimi i një kompleksi enzimë-substrat, substrati ngjitet në qendrën aktive

enzimë.

2. në fazën e dytë të procesit enzimatik, i cili vazhdon ngadalë,

rirregullimet elektronike në kompleksin enzimë-substrat. Fillojnë enzima (En) dhe substrati (S).

afrohen për të krijuar kontakt maksimal dhe për të formuar një substrat enzimë të vetëm

komplekse. Kohëzgjatja e fazës së dytë varet nga energjia e aktivizimit të nënshtresës ose

barriera energjetike e një reaksioni kimik të caktuar. Energjia e aktivizimit– energjinë e nevojshme për

transferimi i të gjitha molekulave të 1 mol S në gjendjen e aktivizuar në një temperaturë të caktuar. Për secilin

Një reaksion kimik ka pengesën e vet energjetike. Për shkak të formimit të enzimës

kompleksi i substratit, energjia e aktivizimit të substratit zvogëlohet, reaksioni fillon të vazhdojë më shumë

niveli i ulët i energjisë. Prandaj, faza e dytë e procesit kufizon shpejtësinë e të gjithë katalizës.

3. Në fazën e tretë, vetë reaksioni kimik ndodh me formimin e produkteve të reaksionit.

Faza e tretë e procesit është e shkurtër. Si rezultat i reaksionit, substrati shndërrohet në produkt

reagimet; kompleksi enzimë-substrat shpërbëhet dhe enzima lihet e pandryshuar

reaksion enzimatik. Kështu, enzima bën të mundur, për shkak të formimit të enzimës

kompleksi i nënshtresës i nënshtrohet një reaksioni kimik në mënyrë rrethrrotulluese në një më të ulët

niveli i energjisë.

Kofaktor- një substancë jo proteinike që duhet të jetë e pranishme në trup në

sasi të vogla në mënyrë që enzimat përkatëse të mund të kryejnë funksionet e tyre. Të përfshira

kofaktorët përfshijnë koenzimat dhe jonet metalike (për shembull, jonet e natriumit dhe kaliumit).

Të gjitha enzimat i përkasin proteinave globulare, dhe secila enzimë kryen një funksion specifik,

e lidhur me strukturën e saj të natyrshme globulare. Megjithatë, aktiviteti i shumë enzimave varet nga

komponimet jo proteinike të quajtura kofaktorë. Kompleksi molekular i pjesës proteinike (apoenzima) dhe

kofaktori quhet holoenzim. Roli i një kofaktori mund të kryhet nga jonet metalike (Zn2+, Mg2+, Mn2+, Fe2+,

Cu2+, K+, Na+) ose komponime organike komplekse. Zakonisht quhen kofaktorë organikë

koenzimat, disa prej tyre janë derivate të vitaminave. Lloji i lidhjes ndërmjet enzimës dhe

koenzima mund të jetë e ndryshme. Ndonjëherë ato ekzistojnë veçmas dhe komunikojnë me njëri-tjetrin gjatë

rrjedha e reagimit. Në raste të tjera, kofaktori dhe enzima janë të lidhura përgjithmonë dhe ndonjëherë fort

lidhje kovalente. Në rastin e fundit, pjesa jo proteinike e enzimës quhet grup protetik.

Roli i kofaktorit kryesisht zbret në sa vijon:

ndryshimi i strukturës terciare të proteinës dhe krijimi i komplementaritetit ndërmjet enzimës dhe substratit;

pjesëmarrja e drejtpërdrejtë në reaksion si një substrat tjetër.

Aktivizuesit mund të jetë:

1) kofaktorët, sepse janë pjesëmarrës të rëndësishëm në procesin enzimatik. Për shembull, përfshirë metalet

pjesë e qendrës katalitike të enzimës: amilaza e pështymës është aktive në prani të joneve të Ca,

laktat dehidrogjenaza (LDH) - Zn, arginaza - Mn, peptidaza - Mg dhe koenzimat: vitamina C, derivatet

vitamina të ndryshme (NAD, NADP, FMN, FAD, CoASH, etj.). Ato sigurojnë lidhjen e aktiveve

qendër enzimë me substrat.

2) anionet gjithashtu mund të kenë një efekt aktivizues në aktivitetin e enzimës, për shembull, anionet

Cl- aktivizon amilazën e pështymës;

3) aktivizuesit mund të jenë edhe substanca që krijojnë vlerën optimale të pH të mjedisit për manifestim

aktiviteti enzimatik, për shembull, HCl për të krijuar një mjedis optimal për përmbajtjen e stomakut për

aktivizimi i pepsinogjenit në pepsinë;

4) aktivizuesit janë gjithashtu substanca që shndërrojnë proenzimat në një enzimë aktive, për shembull,

enterokinaza në lëngun e zorrëve aktivizon shndërrimin e tripsinogenit në tripsinë;

5) aktivizuesit mund të jenë metabolitë të ndryshëm që lidhen me qendrën alosterike

enzimë dhe kontribuojnë në formimin e qendrës aktive të enzimës.

Frenuesit- këto janë substanca që pengojnë aktivitetin e enzimave. Ka dy lloje kryesore

frenim: i pakthyeshëm dhe i kthyeshëm. Në rast të frenimit të pakthyeshëm - frenuesi është fort (i pakthyeshëm)

lidhet me qendrën aktive të enzimës me lidhje kovalente, ndryshon konformacionin e enzimës. Pra

Kështu, kripërat e metaleve të rënda (merkur, plumb, kadmium, etj.) mund të veprojnë mbi enzimat. E kthyeshme

inhibimi është një lloj frenimi ku aktiviteti i enzimës mund të rikthehet.

Ekzistojnë dy lloje të frenimit të kthyeshëm: konkurrues dhe jo konkurrues. Me konkurrencë

Në frenim, substrati dhe frenuesi zakonisht janë shumë të ngjashëm në strukturën kimike. Në këtë pamje

frenimi, substrati (S) dhe inhibitori (I) mund të lidhen në mënyrë të barabartë me vendin aktiv të enzimës. Ata

konkurrojnë me njëri-tjetrin për një vend në qendrën aktive

enzimë. Një shembull klasik i konkurrencës

inhibition - frenim i veprimit

suksinat dehidrogjenaza acid malonik.

Frenuesit jo konkurrues lidhen me

qendra alosterike e enzimës. Si rezultat

ndodhin ndryshime në konformacionin alosterik

qendër, të cilat çojnë në deformim

qendra katalitike e enzimës dhe zvogëlohet

aktiviteti enzimatik. Shpesh alosterike

Produktet metabolike veprojnë si frenues jo konkurrues. Vetitë medicinale të frenuesve

enzimat (Contrical, Trasylol, Acidi Aminokaproik, Pamba). Kontrical (aprotinina) përdoret për

trajtimi i pankreatitit akut dhe përkeqësimit të pankreatitit kronik, nekrozës akute të pankreasit, akute

gjakderdhje.

Koncepti i proteinave të gjakut. Proteinat e gjakut si një sistem heterogjen. Funksionet individuale të proteinave, të tyre

rol funksional. Proteinat fiziologjike dhe patologjike. Ndryshimet cilësore dhe sasiore

proteinat e gjakut. Koncepti i hiper-, hipo-, paraproteinemisë. Koeficienti i proteinave.

Nga 9-10% e mbetjes së thatë të plazmës së gjakut, proteinat përbëjnë 6,5-8,5%. Duke përdorur metodën

kriposja me kripëra neutrale, proteinat e plazmës së gjakut mund të ndahen në tre grupe: albumina,

globulinave dhe fibrinogjenit. Përmbajtja normale e albuminës në plazmën e gjakut është 40-50 g/l, globulina

– 20–30 g/l, fibrinogjen – 2,4 g/l. Plazma e gjakut pa fibrinogjen quhet serum. Sinteza

Prodhimi i proteinave në plazmën e gjakut ndodh kryesisht në qelizat e mëlçisë dhe sistemit retikuloendotelial.

Roli fiziologjik proteinat e plazmës së gjakut janë të shumëanshme. 1. Proteinat mbështesin osmozën koloidale

presioni (onkotik) dhe rrjedhimisht një vëllim konstant gjaku. Nivelet e proteinave plazmatike janë dukshëm më të larta

sesa në lëngun e indeve. Proteinat, duke qenë koloidë, e lidhin ujin dhe e mbajnë atë, duke e penguar largimin e tij.

nga qarkullimi i gjakut. Megjithëse presioni onkotik është vetëm një pjesë e vogël (rreth 0.5%)

nga presioni total osmotik, është kjo që përcakton mbizotërimin e presionit osmotik të gjakut mbi

presioni osmotik i lëngut të indeve. 2. Proteinat e plazmës marrin pjesë aktive në koagulim

gjaku. Një numër i proteinave, duke përfshirë fibrinogjenin, janë përbërësit kryesorë të sistemit të koagulimit të gjakut. 3.

Proteinat e plazmës në një masë të caktuar përcaktojnë viskozitetin e gjakut, i cili, siç u përmend, është 4 herë më i lartë se viskoziteti

ujë dhe luan një rol të rëndësishëm në ruajtjen e marrëdhënieve hemodinamike në sistemin e qarkullimit të gjakut.

DIAGNOZA E HIPOVITAMINOZËS C: kur 100 mg acid askorbik futen në trup te një person i shëndetshëm, rritet përqendrimi i vitaminës C në urinë. Me hipovitaminozë, indet mbajnë acid askorbik dhe sekretimi i tij nga trupi zvogëlohet.

glikoproteinat mund të përfaqësohen nga monosakaride (glukoza, galaktoza, manoza, fruktoza, 6-

deoksigalaktoza), aminet e tyre dhe derivatet e acetiluar të amino sheqernave (acetilglukoza,

acetilgalaktoza. Pjesa e karbohidrateve në molekulat e glikoproteinës përbën deri në 35%. Glikoproteinat

kryesisht proteinat globulare. Komponenti karbohidrat i proteoglikaneve mund të përfaqësohet nga disa zinxhirë heteropolisakaridesh. Funksionet biologjike të glikoproteinave: 1. transporti

(proteinat globulinat e gjakut transportojnë hekurin, jonet e bakrit, hormonet steroide); 2. mbrojtëse

kryen koagulimin e gjakut; b. imunoglobulinat sigurojnë mbrojtje imune; 3. receptor(në

Sipërfaqja e membranës qelizore përmban receptorë që ofrojnë specifikë

ndërveprim).4. enzimatike(kolinesteraza, ribonukleaza); 5. hormonale(hormonet e lobit të përparmë

gjëndrra e hipofizës - gonadotropina, tirotropina). Funksionet biologjike të proteoglikaneve: hialuronik dhe

acidet kondroitinsulfurik, sulfati i keratinës kryejnë funksione strukturore, lidhëse, sipërfaqësore-mekanike

Enzimat që gjenden normalisht në plazmë ose serum janë me kusht mund të ndahet

në 3 grupe: sekretor, tregues dhe ekskretues.

Enzimat sekretuese të sintetizuara në mëlçi, ato lëshohen normalisht në plazmën e gjakut, ku luajnë

rol të caktuar fiziologjik. Përfaqësuesit tipikë të këtij grupi janë enzimat

të përfshirë në procesin e koagulimit të gjakut dhe kolinesterazën serike.

Enzimat treguese (qelizore). hyjnë në gjak nga indet, ku kryejnë disa

funksionet ndërqelizore. Njëri prej tyre ndodhet kryesisht në citosolin e qelizës (LDH, aldolaza), të tjerët

– në mitokondri (glutamat dehidrogjenaza), të tjera – në lizozome (β-glukuronidaza, fosfataza acide) etj.

Shumica e enzimave tregues në serumin e gjakut zakonisht zbulohen vetëm në sasi të vogla.

Kur dëmtohen inde të caktuara, enzimat nga qelizat "shpëlahen" në gjak; aktivitetin e tyre në serum

rritet ndjeshëm, duke qenë tregues i shkallës dhe thellësisë së dëmtimit të këtyre indeve.

Enzimat ekskretuese sintetizohet kryesisht në mëlçi (leucine aminopeptidase,

fosfataza alkaline, etj.). Në fiziologjike

kushtet, këto enzima ekskretohen kryesisht në biliare. Mekanizmat ende nuk janë sqaruar plotësisht

duke rregulluar rrjedhjen e këtyre enzimave në kapilarët biliare. Në shumë procese patologjike

Çlirimi i enzimave ekskretuese me biliare prishet dhe aktiviteti në plazmën e gjakut rritet.

Shumica e enzimave që përmbahen në mëlçi janë të pranishme edhe në organe të tjera të indeve. Megjithatë, dihet

enzimat që janë pak a shumë specifike për indin e mëlçisë. Enzima të tilla, në veçanti,

i referohet γ-glutamil transpeptidazës, ose γ-glutamyl transferazës (GGT). Kjo enzimë është

tregues shumë i ndjeshëm për sëmundjet e mëlçisë. Një rritje e aktivitetit të GGT vërehet në akut

hepatiti infektiv ose toksik, cirroza e mëlçisë, bllokimi intrahepatik ose ekstrahepatik

traktit biliar, lezione tumorale primare ose metastatike të mëlçisë, lezione alkoolike

mëlçisë. Ndonjëherë një rritje në aktivitetin e GGT vërehet në dështimin kongjestiv të zemrës, rrallë -

pas infarktit të miokardit, me pankreatit, tumoret e pankreasit.

Enzimat specifike të organeve për mëlçinë konsiderohen edhe histidaza, sorbitol dehidrogjenaza, arginaza

dhe ornitin karbamoiltransferaza. Ndryshimet në aktivitetin e këtyre enzimave në serumin e gjakut tregojnë

dëmtimi i indit të mëlçisë. Aktualisht, një test laboratorik veçanërisht i rëndësishëm është studimi

aktiviteti i izoenzimave në serumin e gjakut, në veçanti izoenzimave LDH. Dihet se në muskulin e zemrës

Izoenzimat më aktive janë LDH1 dhe LDH2, dhe në indet e mëlçisë - LDH4 dhe LDH5.

1) Aminoacidet hidrofobike (jo polare). Komponentët radikal zakonisht përmbajnë grupe hidrokarbure dhe unaza aromatike. Aminoacidet hidrofobike përfshijnë ala, val, lei, ile, fen, tri, met.

2) Aminoacidet hidrofile (polare) të pakarikuara. Radikalet e aminoacideve të tilla përmbajnë grupe polare (-OH, -SH, -NH2). Këto grupe ndërveprojnë me molekulat dipole të ujit që orientohen rreth tyre. Polare të pangarkuara përfshijnë gly, ser, tre, tyr, cis, gln, asn.

3) Aminoacidet e ngarkuara negativisht polare. Këto përfshijnë acidet aspartike dhe glutamike. Në një mjedis neutral, asp dhe glu fitojnë një ngarkesë negative.

4) Aminoacidet polare të ngarkuara pozitivisht: arginina, lizina dhe histidina. Keni një grup amino shtesë (ose unazë imidazoli, si histidina) në radikal. Në një mjedis neutral, lys, arg dhe gαis fitojnë një ngarkesë pozitive.

II. Klasifikimi biologjik.

1) Aminoacidet esenciale nuk mund të sintetizohen në trupin e njeriut dhe duhet të furnizohen me ushqim (val, ile, lei, lys, met, tre, tri, fen) dhe 2 aminoacide të tjera klasifikohen si pjesërisht thelbësore (arg, gis) .

2) Aminoacidet jo thelbësore mund të sintetizohen në trupin e njeriut (acidi glutamik, glutamina, prolina, alanina, acidi aspartik, asparagina, tirozina, cisteina, serina dhe glicina).

Struktura e aminoacideve. Të gjitha aminoacidet janë α-aminoacide. Grupi amino i pjesës së përbashkët të të gjitha aminoacideve është i lidhur me atomin α-karbon. Aminoacidet përmbajnë një grup karboksil -COOH dhe një grup amino -NH2. Në një proteinë, grupet jonogjene të pjesës së zakonshme të aminoacideve marrin pjesë në formimin e një lidhje peptide, dhe të gjitha vetitë e proteinës përcaktohen vetëm nga vetitë e radikaleve të aminoacideve. Aminoacidet janë komponime amfoterike. Pika izoelektrike e një aminoacidi është vlera e pH në të cilën proporcioni maksimal i molekulave të aminoacideve ka ngarkesë zero.

Vetitë fiziko-kimike të proteinave.

Izolimi dhe pastrimi: ndarja elektroforetike, filtrimi me xhel, etj. Pesha molekulare e proteinave, amfoteriteti, tretshmëria (hidratimi, kriposja). Denatyrimi i proteinave, kthyeshmëria e tij.

Pesha molekulare. Proteinat janë polimere organike me përmbajtje të lartë molekulare me azot të ndërtuar nga aminoacide. Pesha molekulare e proteinave varet nga numri i aminoacideve në secilën nënnjësi.

Karakteristikat e tamponit. Proteinat janë polielektrolite amfoterike, d.m.th. ato kombinojnë vetitë acidike dhe bazike. Në varësi të kësaj, proteinat mund të jenë acide ose bazike.

Faktorët stabilizues të proteinave në tretësirë. SHELL HIDRATE është një shtresë molekulash uji të orientuar në një mënyrë të caktuar në sipërfaqen e një molekule proteine. Sipërfaqja e shumicës së molekulave të proteinave është e ngarkuar negativisht dhe dipolet e molekulave të ujit tërhiqen nga ajo nga polet e tyre të ngarkuar pozitivisht.

Faktorët që reduktojnë tretshmërinë e proteinave. Vlera e pH në të cilën një proteinë bëhet elektrikisht neutrale quhet pika izoelektrike (IEP) e proteinës. Për proteinat bazë, IET është në një mjedis alkalik, për proteinat acidike - në një mjedis acid. Denatyrimi është një shkelje sekuenciale e strukturave kuaternare, terciare dhe sekondare të një proteine, e shoqëruar me një humbje të vetive biologjike. Proteina e denatyruar precipiton. Proteina mund të precipitohet duke ndryshuar pH-në e mediumit (IET), ose duke kripur, ose duke vepruar në ndonjë faktor denatyrimi. Faktorët fizikë: 1. Temperaturat e larta.

Disa proteina i nënshtrohen denatyrimit tashmë në 40-50 2. Rrezatimi ultravjollcë 3. Rrezatimi me rreze X dhe radioaktiv 4. Ultratingulli 5. Ndikimi mekanik (për shembull, dridhja). Faktorët kimikë: 1. Acidet dhe alkalet e koncentruara. 2. Kripërat e metaleve të rënda (për shembull, CuSO4). 3. Tretës organikë (alkool etilik, aceton) 4. Kripëra neutrale të metaleve alkaline dhe tokësore alkaline (NaCl, (NH4)2SO4)

Organizimi strukturor i molekulave të proteinave.

Strukturat parësore, dytësore, terciare. Lidhjet e përfshira në strukturat stabilizuese. Varësia e vetive biologjike të proteinave nga struktura sekondare dhe terciare. Struktura kuaternare e proteinave. Varësia e aktivitetit biologjik të proteinave nga struktura kuaternare (ndryshimet në konformacionin e protomerëve).

Ekzistojnë katër nivele të organizimit hapësinor të proteinave: struktura primare, sekondare, terciare dhe kuaternare e molekulave të proteinave. Struktura primare e proteinave- sekuenca e aminoacideve në një zinxhir polipeptid (PPC). Lidhja peptide formohet vetëm nga grupi alfa amino dhe grupi alfa karboksil i aminoacideve. Struktura dytësoreështë organizimi hapësinor i bërthamës së një zinxhiri polipeptid në formën e një strukture α-spire ose fletë β. Në një spirale α, ka 36 mbetje aminoacide për 10 rrotullime. A-spiralja fiksohet duke përdorur lidhje hidrogjenore midis grupeve NH të një kthese të spirales dhe grupeve C=O të kthesës ngjitur.

Struktura e fletës β gjithashtu mbahet e bashkuar nga lidhjet hidrogjenore midis grupeve C=O dhe NH. Struktura terciare- një rregullim i veçantë i ndërsjellë në hapësirën e seksioneve në formë spirale dhe të palosur të zinxhirit polipeptid. Lidhjet e forta disulfide dhe të gjitha llojet e dobëta të lidhjeve (ndërveprimet jonike, hidrogjenore, hidrofobike, van der Waals) marrin pjesë në formimin e strukturës terciare. Struktura kuaternare- organizimi tredimensional në hapësirë ​​i disa zinxhirëve polipeptidikë. Çdo zinxhir quhet nënnjësi (ose protomer). Prandaj, proteinat me strukturë kuaternare quhen proteina oligomerike.

4. Proteinat e thjeshta dhe komplekse, klasifikimi i tyre.

Natyra e lidhjeve të grupeve protetike me proteinat. Funksionet biologjike të proteinave. Aftësia për të bashkëvepruar në mënyrë specifike me një ligand.

Proteinat e thjeshta ndërtohen nga mbetjet e aminoacideve dhe, pas hidrolizës, shpërbëhen vetëm në aminoacide të lira. Proteinat komplekse janë proteina me dy përbërës që përbëhen nga disa proteina të thjeshta dhe një përbërës jo proteinik i quajtur grup protetik. Kur proteinat komplekse hidrolizohen, përveç aminoacideve të lira, lirohet pjesa jo proteinike ose produktet e saj të zbërthimit. Proteinat e thjeshta, nga ana tjetër, ndahen në bazë të disa kritereve të zgjedhura me kusht në një numër nëngrupesh: protamina, histone, albumina, globulina, prolamina, glutelina, etj.

Klasifikimi i proteinave komplekse:

Fosfoproteinat (përmbajnë acid fosforik), kromoproteinat (përmbajnë pigmente),

Nukleoproteinat (përmbajnë acide nukleike), glikoproteinat (përmbajnë karbohidrate),

Lipoproteinat (përmbajnë lipide) dhe metaloproteinat (përmbajnë metale).

Qendra aktive e një molekule proteine. Kur proteinat funksionojnë, ato mund të lidhen me ligandët - substanca me peshë të ulët molekulare. Ligandi ngjitet në një vend specifik në molekulën e proteinës - qendra aktive. Qendra aktive formohet në nivelet terciare dhe kuaternare të organizimit të molekulës së proteinës dhe formohet për shkak të tërheqjes së radikaleve anësore të aminoacideve të caktuara (lidhjet e hidrogjenit formohen midis grupeve -OH të squfurit, radikalët aromatikë janë të lidhur me hidrofobike ndërveprimet, -COOH dhe -NH2 - nga lidhjet jonike).

Proteinat që përmbajnë karbohidrate: glikoproteina, proteoglikane.

Karbohidratet kryesore të trupit të njeriut: monosakaridet, disakaridet, glikogjeni, heteropolisakaridet, struktura dhe funksionet e tyre.

Proteinat që përmbajnë karbohidrate (glikoproteinat dhe proteoglikanet). Grupi protetik i glikoproteinave mund të përfaqësohet nga monosakaridet (glukoza, galaktoza, manoza, fruktoza, 6-deoksigalaktoza), aminet e tyre dhe derivatet e acetiluar të amino sheqernave (acetilglukoza, acetilgalaktoza. Pjesa e karbohidrateve për molekulat 3% deri në glikoprote Glikoproteinat janë kryesisht proteina globulare.

Funksionet biologjike të glikoproteinave:

1. disa zinxhirë heteropolisakaridesh. Funksionet biologjike të glikoproteinave: 1.(proteinat e gjakut globulinat transportojnë hekurin, jonet e bakrit, hormonet steroide);

2. globulinat e gjakut transportojnë hekurin, jonet e bakrit, hormonet steroide); 2.: fibrinogjeni kryen koagulimin e gjakut; b. imunoglobulinat sigurojnë mbrojtje imune;

3. receptor(receptorët janë të vendosur në sipërfaqen e membranës qelizore që ofrojnë ndërveprim specifik).

4. enzimatike(kolinesteraza, ribonukleaza);

5. hormonale(hormonet e gjëndrrës së hipofizës së përparme - gonadotropina, tirotropina).

Funksionet biologjike të proteoglikaneve: acidet hialuronik dhe kondroitinsulfurik, sulfati i keratinës kryejnë funksione strukturore, lidhëse, sipërfaqësore-mekanike.

L hipoproteinat indet njerëzore. Klasifikimi i lipideve.

bazë përfaqësuesve: triacilglicerola, fosfolipide, glikolipide, kolesterol. Struktura dhe funksionet e tyre. Acidet yndyrore esenciale dhe derivatet e tyre. Përbërja, struktura dhe funksionet e lipoproteinave të gjakut.

Nukleoproteinat.

Karakteristikat e pjesës së proteinave. Historia e zbulimit dhe studimit të acideve nukleike. Struktura dhe funksionet e acideve nukleike. Struktura primare dhe sekondare e ADN-së dhe ARN-së. Llojet e ARN-së. Struktura e kromozomeve.

Nukleoproteinat janë proteina komplekse që përmbajnë proteina (protaminë ose histon), pjesa joproteinike përfaqësohet nga acidet nukleike (NA): acidi deoksiribonukleik (ADN) dhe acidi ribonukleik (ARN). Protaminat dhe histonet janë proteina me veti themelore të theksuara, sepse ato përmbajnë më shumë se 30% Arg dhe Lys.

Acidet nukleike (NA) janë zinxhirë të gjatë polimerësh të përbërë nga mijëra njësi monomere që janë të lidhura me njëra-tjetrën me lidhje 3',5'-fosfodiester. Monomeri NA është një mononukleotid, i cili përbëhet nga një bazë azotike, pentozë dhe një mbetje e acidit fosforik. Bazat e azotit janë purina (A dhe G) dhe pirimidina (C, U, T). Pentoza është β-D-ribozë ose β-D-deoksiribozë. Baza azotike lidhet me pentozën me një lidhje N-glikozide. Pentoza dhe fosfati janë të lidhura me njëra-tjetrën nga një lidhje esterike midis grupit -OH që ndodhet në atomin C5' të pentozës dhe fosfatit.

Llojet e acideve nukleike:

1. ADN-ja përmban A, G, T dhe C, deoksiribozë dhe acid fosforik. ADN-ja gjendet në bërthamën e qelizës dhe formon bazën e proteinës komplekse të kromatinës.

2. ARN përmban A, G, U dhe C, ribozë dhe acid fosforik.

Ekzistojnë 3 lloje të ARN-së:

a) m-ARN (informacion ose shabllon) - një kopje e një seksioni të ADN-së, përmban informacion në lidhje me strukturën e proteinës;

b) r-ARN formon skeletin e ribozomit në citoplazmë dhe luan një rol të rëndësishëm në grumbullimin e proteinave në ribozom gjatë përkthimit;

c) tARN merr pjesë në aktivizimin dhe transportin e AK në ribozom dhe lokalizohet në citoplazmë. NC-të kanë struktura parësore, dytësore dhe terciare .

Struktura primare e NKështë i njëjtë për të gjitha llojet - një zinxhir polinukleotid linear në të cilin mononukleotidet janë të lidhura me lidhje 3', 5'-fosfodiester. Çdo zinxhir polinukleotid ka 3' dhe 5', këto skaje janë të ngarkuara negativisht.

Struktura dytësore e ADN-sëështë një spirale e dyfishtë. ADN-ja përbëhet nga 2 fije të përdredhura në një spirale në të djathtë rreth një boshti. Rrotullimi i heliksit = 10 nukleotide, që është 3.4 nm në gjatësi. Të dy helikat janë antiparalele.

Struktura terciare e ADN-së - ky është rezultat i përdredhjes shtesë në hapësirën e molekulës së ADN-së. Kjo ndodh kur ADN-ja ndërvepron me një proteinë. Kur ndërveproni me një oktamer histoni, spiralen e dyfishtë mbështillet në oktamer, d.m.th. shndërrohet në një superspirale.

Struktura dytësore e ARN- fije polinukleotide, e përkulur në hapësirë. Kjo lakim shkaktohet nga formimi i lidhjeve hidrogjenore midis bazave azotike plotësuese. Në t-ARN, struktura dytësore përfaqësohet nga një "gjethe tërfili", në të cilën dallojmë rajonet plotësuese dhe jo plotësuese. Struktura dytësore e rARN është spirale e një ARN të lakuar të vetme, dhe struktura terciare është skeleti i ribozomit. Duke ardhur nga bërthama në zonën qendrore, m-ARN formon komplekse me proteina specifike - informomerë ( struktura terciare e mARN) dhe quhen infosome.

Kromoproteinat, klasifikimi i tyre. Flavoproteinat, struktura dhe funksionet e tyre.

Hemoproteinat, struktura, perfaqesuesit: hemoglobina, mioglobina, katalaza, peroksidaza, citokromet. Funksionet e hemoproteinave.

Fosfoproteinat përmbajnë një mbetje të acidit fosforik si grup protetik. Shembuj: kazeinë dhe kazeinogjen i qumështit, gjizë, produkte qumështi, vitelina e të verdhës së vezës, ovalbumi i bardhë veze, ichtullin havjar peshku. Qelizat CNS janë të pasura me fosfoproteina.

Fosfoproteinat kanë funksione të ndryshme:

1. Funksioni ushqyes. Fosfoproteinat e produkteve të qumështit treten lehtësisht, absorbohen dhe janë burim i aminoacideve thelbësore dhe fosforit për sintezën e proteinave të indeve të fëmijëve.

2. Acidi fosforik është i nevojshëm për formimin e plotë të indit nervor dhe kockor fëmijë.

3. Acidi fosforik merr pjesë në sintezën e fosfolipideve, fosfoproteinave, nukleotideve, acideve nukleike.

4. Acidi fosforik rregullon aktivitetin e enzimës me fosforilim me pjesëmarrjen e enzimave të protein kinazës. Fosfati lidhet me grupin - OH të serinës ose treoninës nga lidhjet esterike: Kromoproteinat janë proteina komplekse me një pjesë joproteinike të ngjyrosur. Këto përfshijnë flavoproteinat (e verdhë) dhe hemoproteinat (e kuqe). Flavoproteinat përmbajnë derivate të vitaminës B2 si grup protetik - flavina: flavin adenine dinukleotid (FAD) ose flavin mononukleotid (FMN). Ato janë pjesë jo proteinike e enzimave të dehidrogjenazës që katalizojnë reaksionet redoks.

Hemoproteinat Ato përmbajnë një kompleks heme-hekur porfirinë si një grup joproteinik.

Hemoproteinat ndahen në dy klasa:

1. enzimat: katalaza, peroksidaza, citokromet;

2. joenzimat: hemoglobina dhe mioglobina.

Enzimat katalazë dhe peroksidazë shkatërrojnë peroksidin e hidrogjenit, citokromet janë bartës të elektroneve në zinxhirin e transportit të elektroneve. Jo enzimat. Hemoglobina transporton oksigjen (nga mushkëritë në inde) dhe dioksid karboni (nga indet në mushkëri); mioglobina është një depo e oksigjenit në muskujt që punojnë. Hemoglobina është një tetramer, sepse përbëhet nga 4 nënnjësi: globina në këtë tetramer përfaqësohet nga 4 vargje polipeptide të 2 varieteteve: 2 α dhe 2 vargje β. Çdo nënnjësi është e lidhur me hemin. Llojet fiziologjike të hemoglobinës: 1. HbP – në embrion formohet hemoglobina primitive. 2. HbF - hemoglobina fetale - hemoglobina fetale. Zëvendësimi i HbP me HbF ndodh në moshën 3 muajshe.

Enzimat, historia e zbulimit dhe studimit të enzimave, veçoritë e katalizës enzimatike.

Specifikimi i veprimit të enzimës. Varësia e shpejtësisë së reaksioneve enzimatike nga temperatura, pH, përqendrimi i enzimës dhe substratit.

Enzimat- katalizatorë biologjikë të natyrës proteinike, të formuar nga një qelizë e gjallë, që veprojnë me aktivitet dhe specifikë të lartë.

Ngjashmëritë enzimat me katalizatorë jobiologjikë është se:

• enzimat katalizojnë reaksionet e mundshme energjetike;
• energjia e sistemit kimik mbetet konstante;
• gjatë katalizës drejtimi i reaksionit nuk ndryshon;
• enzimat nuk konsumohen gjatë reaksionit.

Dallimet midis enzimave dhe katalizatorëve jobiologjikë janë se:

• shpejtësia e reaksioneve enzimatike është më e lartë se reaksionet e katalizuara nga katalizatorët joproteinikë;
• enzimat janë shumë specifike;
• reaksioni enzimatik zhvillohet në qelizë, d.m.th. në një temperaturë prej 37 °C, presion konstant atmosferik dhe pH fiziologjik;
• shpejtësia e reaksionit enzimatik mund të kontrollohet.

Klasifikimi modern i enzimave bazuar në natyrën e shndërrimeve kimike që ato katalizojnë. Klasifikimi bazohet në llojin e reaksionit të katalizuar nga enzima.

Fe matjet ndahen në 6 klasa:

1. Oksidoreduktazat- katalizon reaksionet redoks

2. Transferimet- transferimi në grup

3. Hidrolaza- hidroliza

4. Liazet- ndarja johidrolitike e substratit

5. Izomerazat- izomerizimi

6. Ligazat(sintetaza) - sinteza duke përdorur energji (ATP)

Nomenklatura e enzimave.

1. Emër i parëndësishëm (pepsin, tripsinë).

2. Emri i enzimës mund të përbëhet nga emri i substratit me shtimin e mbaresës "aza"

(arginaza hidrolizon aminoacidin arginine).

3. Shtimi i mbaresës "aza" në emër të reaksionit të katalizuar (hidrolaza katalizon

hidrolizë, dehidrogjenazë - dehidrogjenim i një molekule organike, d.m.th. largimi i protoneve dhe elektroneve nga nënshtresa).

4. Emri racional - emri i substrateve dhe natyra e reaksioneve të katalizuara (ATP + heksoz heksoz-6-fosfat + ADP. Enzima: ATP: D-heksoz-6-fosfotransferaza).

5. Indeksimi i enzimave (secilës enzimë i caktohen 4 indekse ose numra serialë): 1.1.1.1 - ADH, 1.1.1.27 - LDH.

Varësia e shpejtësisë së reaksionit enzimatik nga pH e mjedisit. Për çdo enzimë ekziston një vlerë pH në të cilën vërehet aktiviteti i saj maksimal. Devijimi nga vlera optimale e pH çon në një ulje të aktivitetit enzimatik. Efekti i pH në aktivitetin e enzimës shoqërohet me jonizimin e grupeve funksionale të mbetjeve të aminoacideve të një proteine ​​të caktuar, të cilat sigurojnë konformimin optimal të qendrës aktive të enzimës. Kur pH ndryshon nga vlerat optimale, ndryshon jonizimi i grupeve funksionale të molekulës së proteinës.

Për shembull, kur mjedisi është i acidifikuar, amino grupet e lira (NH 3 +) protonohen dhe kur ndodh alkalizimi, një proton hiqet nga grupet karboksil (COO -). Kjo çon në një ndryshim në konformimin e molekulës së enzimës dhe konformimit të qendrës aktive; për rrjedhojë prishet ngjitja e substratit, kofaktorëve dhe koenzimave në qendrën aktive. Enzimat që veprojnë në kushtet acidike(për shembull, pepsina në stomak ose enzimat lizozomale), në mënyrë evolucionare fitojnë një konformacion që siguron që enzima të funksionojë në vlerat e pH acid. Megjithatë, shumica e enzimave në trupin e njeriut kanë pH optimale afër neutralit, që përkon me vlerën fiziologjike të pH.

Varësia e shpejtësisë së reaksionit enzimatik nga temperatura e mjedisit. Rritja e temperaturës në kufij të caktuar ndikon në shpejtësinë e reaksionit enzimatik, ngjashëm me efektin e temperaturës në çdo reaksion kimik. Me rritjen e temperaturës, lëvizja e molekulave përshpejtohet, gjë që çon në një rritje të gjasave të ndërveprimit midis reaktantëve. Përveç kësaj, temperatura mund të rrisë energjinë e molekulave që reagojnë, gjë që gjithashtu përshpejton reagimin.

Sidoqoftë, shpejtësia e një reaksioni kimik të katalizuar nga enzimat ka optimalen e vet të temperaturës, tejkalimi i të cilit shoqërohet me një ulje të aktivitetit enzimatik që rezulton nga denatyrimi termik i molekulës së proteinës. Për shumicën e enzimave njerëzore, temperatura optimale është 37-38 °C. Specifikimi- selektivitet shumë i lartë i enzimave në raport me substratin. Specifikimi i enzimës shpjegohet me koincidencën e konfigurimit hapësinor të substratit dhe qendrës së substratit (koincidencë sterike). Si qendra aktive e enzimës ashtu edhe e gjithë molekula e saj proteinike janë përgjegjëse për specifikën e enzimës. Vendi aktiv i një enzime përcakton llojin e reagimit që mund të kryejë enzima. Ekzistojnë tre lloje të specifikave:

Specifikimi absolut. Enzimat që veprojnë vetëm në një substrat e kanë këtë specifikë. Për shembull, saharaza hidrolizon vetëm saharozën, laktazën - laktozën, maltazën - maltozën, ureazën - urenë, arginazën - argininën, etj. Specifikimi relativ- kjo është aftësia e një enzime për të vepruar në një grup substratesh me një lloj lidhjeje të përbashkët, d.m.th. Specifikimi relativ manifestohet vetëm në lidhje me një lloj lidhjeje të caktuar në një grup substratesh. Shembull: lipazat thyejnë lidhjet esterike në yndyrnat me origjinë shtazore dhe bimore. Amylase hidrolizon lidhjen α-glikozidike në niseshte, dekstrina dhe glikogjen. Dehidrogjenaza e alkoolit oksidon alkoolet (metanol, etanol, etj.).

Specifikimi stereokimikështë aftësia e një enzime për të vepruar vetëm në një stereoizomer.

Për shembull: 1) α, β-izomerizëm: α - amilaza e pështymës dhe lëngu pankreatik këput vetëm lidhjet α-glukozidike në niseshte dhe nuk çan lidhjet β-glukozidike në fibra. Njësia ndërkombëtare (IU) e aktivitetit të enzimësështë sasia e enzimës që mund të shndërrojë 1 µmol substrati në produkte reaksioni në 1 min në 25 °C dhe pH optimal. Catal korrespondon me sasinë e katalizatorit të aftë për të kthyer 1 mol substrate në një produkt në 1 sekondë në 25 °C dhe pH optimale. Aktiviteti specifik i enzimës- numri i njësive të aktivitetit enzimatik të enzimës për 1 mg proteinë. Aktiviteti molarështë raporti i numrit të njësive të aktivitetit enzimatik të kataleve ose IU me numrin e moleve të enzimës.

Struktura e enzimave. Struktura dhe funksionet e qendrës aktive.

Mekanizmi i veprimit të enzimave. Kofaktorët enzimë: jonet metalike dhe koenzimat, pjesëmarrja e tyre në punën e enzimave. Aktivizuesit e enzimës: mekanizmi i veprimit. Frenuesit e reaksioneve enzimatike: konkurrues, jo konkurrues, i pakthyeshëm. Barnat - frenuesit enzimë (shembuj).

Sipas strukturës, enzimat mund të jenë:

Sipas strukturës, enzimat mund të jenë:

1. një përbërës (proteina të thjeshta),

Tek enzimat - Tek enzimat -- përfshijnë enzimat tretëse (pepsina, tripsina). Enzimat - proteinat komplekse - përfshijnë enzima që katalizojnë reaksionet redoks. Për aktivitetin katalitik të enzimave me dy përbërës, kërkohet një përbërës kimik shtesë i quajtur kofaktor, ato mund të luhen nga substanca inorganike (; jonet e hekurit, magnezit, zinkut, bakrit etj..), dhe substanca organike - koenzima (për shembull, .), dhe substanca organike - koenzima (për shembull,).

Një numër enzimash kërkojnë si një koenzimë ashtu edhe jone metalike (kofaktor) për të funksionuar. Koenzimat janë substanca organike me peshë të ulët molekulare të një natyre jo proteinike, të lidhura me pjesën proteinike të enzimës përkohësisht dhe në mënyrë të brishtë. Në rastin kur pjesa joproteinike e enzimës (koenzima) është e lidhur ngushtë dhe përgjithmonë me proteinën, atëherë një pjesë e tillë joproteinike quhet quhet pjesa jo proteinike. Pjesa proteinike e një proteine-enzime komplekse quhet apoenzimë. Së bashku formohen apoenzima dhe kofaktori apoenzimë. Së bashku formohen apoenzima dhe kofaktori.

Në procesin e katalizimit enzimatik, nuk merr pjesë e gjithë molekula e proteinës, por vetëm një pjesë e caktuar - qendra aktive e enzimës. Qendër aktive enzimat përfaqësojnë pjesën e molekulës së enzimës me të cilën është ngjitur substrati dhe nga e cila varen vetitë katalitike të molekulës së enzimës. Në qendrën aktive të enzimës ekziston zona e "kontaktit".- një vend që tërheq dhe mban substratin në enzimë për shkak të grupeve të tij funksionale dhe seksioni "katalitik"., grupet funksionale të të cilave përfshihen drejtpërdrejt në reaksionin katalitik. Disa enzima, përveç qendrës aktive, kanë gjithashtu një qendër "tjetër" - një alosterike.

Me alosterike qendra ndërvepron me substanca të ndryshme (efektorë), më së shpeshti metabolitë të ndryshëm. Kombinimi i këtyre substancave me qendrën alosterike çon në ndryshimin e konformacionit të enzimës (struktura terciare dhe kuaternare). Qendra aktive në molekulën e enzimës ose krijohet ose prishet. Në rastin e parë, reagimi përshpejtohet, në rastin e dytë ngadalësohet. Prandaj, qendra alosterike quhet qendra rregullatore e enzimës. Enzimat që kanë një qendër alosterike në strukturën e tyre quhen rregullatore ose alosterike. Teoria e mekanizmit të veprimit të enzimave bazohet në formimin e një kompleksi enzimë-substrat.

Mekanizmi i veprimit të enzimës:

1. formimi i një kompleksi enzimë-substrat, substrati ngjitet në qendrën aktive të enzimës.

2. në fazën e dytë të procesit enzimatik, i cili vazhdon ngadalë, ndodhin rirregullime elektronike në kompleksin enzimë-substrat.

Enzima (En) dhe substrati (S) fillojnë t'i afrohen njëri-tjetrit për të krijuar kontakt maksimal dhe për të formuar një kompleks të vetëm enzimë-substrat. Kohëzgjatja e fazës së dytë varet nga energjia e aktivizimit të substratit ose pengesa energjetike e një reaksioni kimik të caktuar. Energjia e aktivizimit- energjia e nevojshme për të kthyer të gjitha molekulat e 1 mol S në gjendje të aktivizuar në një temperaturë të caktuar. Çdo reaksion kimik ka pengesën e vet energjetike. Për shkak të formimit të një kompleksi enzimë-substrat, energjia e aktivizimit të substratit zvogëlohet dhe reaksioni fillon të ndodhë në një nivel më të ulët energjie. Prandaj, faza e dytë e procesit kufizon shpejtësinë e të gjithë katalizës.

3. Në fazën e tretë, vetë reaksioni kimik ndodh me formimin e produkteve të reaksionit. Faza e tretë e procesit është e shkurtër. Si rezultat i reaksionit, substrati shndërrohet në një produkt reaksioni; kompleksi enzimë-substrat shpërbëhet dhe enzima del e pandryshuar nga reaksioni enzimatik. Kështu, enzima bën të mundur që, për shkak të formimit të një kompleksi enzimë-substrat, t'i nënshtrohet një reaksioni kimik në mënyrë rrethrrotulluese në një nivel më të ulët energjie.

Kofaktor- një substancë jo proteinike që duhet të jetë e pranishme në trup në sasi të vogla në mënyrë që enzimat përkatëse të kryejnë funksionet e tyre. Kofaktori përmban koenzima dhe jone metalike (për shembull, jonet e natriumit dhe kaliumit).

Të gjitha enzimat i përkasin proteinave globulare, dhe secila enzimë kryen një funksion specifik të lidhur me strukturën e saj të natyrshme globulare. Megjithatë, aktiviteti i shumë enzimave varet nga komponimet jo proteinike të quajtura kofaktorë. Kompleksi molekular i pjesës proteinike (apoenzima) dhe kofaktori quhet holoenzim.

Roli i një kofaktori mund të kryhet nga jonet metalike (Zn 2+, Mg 2+, Mn 2+, Fe 2+, Cu 2+, K +, Na +) ose komponime organike komplekse. Kofaktorët organikë zakonisht quhen koenzima, dhe disa prej tyre janë derivate të vitaminave. Lloji i lidhjes midis enzimës dhe koenzimës mund të jetë i ndryshëm. Ndonjëherë ato ekzistojnë veçmas dhe lidhen me njëri-tjetrin gjatë një reagimi. Në raste të tjera, kofaktori dhe enzima janë të lidhura përgjithmonë dhe nganjëherë me lidhje të forta kovalente. Në rastin e fundit, pjesa jo proteinike e enzimës quhet grup protetik.

Roli kofaktor Në thelb vjen deri te kjo:

• ndryshimi i strukturës terciare të proteinës dhe krijimi i komplementaritetit ndërmjet enzimës dhe substratit;
• pjesëmarrja e drejtpërdrejtë në reaksion si një substrat tjetër.

Aktivizuesit mund të jetë:

1) kofaktorët, sepse janë pjesëmarrës të rëndësishëm në procesin enzimatik. Për shembull, metalet që janë pjesë e qendrës katalitike të enzimës: amilaza e pështymës është aktive në prani të joneve të Ca, laktat dehidrogjenaza (LDH) - Zn, arginaza - Mn, peptidaza - Mg dhe koenzimat: vitamina C, derivate të ndryshme. vitamina (NAD, NADP, FMN, FAD, KoASH, etj.). Ato sigurojnë lidhjen e qendrës aktive të enzimës me substratin.

2) anionet gjithashtu mund të kenë një efekt aktivizues në aktivitetin e enzimës, për shembull, anionet

Cl - aktivizon amilazën e pështymës;

3) aktivizuesit mund të jenë gjithashtu substanca që krijojnë vlerën optimale të pH të mjedisit për manifestimin e aktivitetit enzimatik, për shembull, HCl për të krijuar një mjedis optimal të përmbajtjes gastrike për aktivizimin e pepsinogjenit në pepsinë;

4) aktivizuesit janë gjithashtu substanca që konvertojnë proenzimat në një enzimë aktive, për shembull, enterokinaza në lëngun e zorrëve aktivizon shndërrimin e tripsinogenit në tripsinë;

5) aktivizuesit mund të jenë një shumëllojshmëri metabolitësh që lidhen me qendrën alosterike të enzimës dhe kontribuojnë në formimin e qendrës aktive të enzimës.

Frenuesit janë substanca që pengojnë aktivitetin e enzimave. Ekzistojnë dy lloje kryesore të frenimit: i pakthyeshëm dhe i kthyeshëm. Në rast të frenimit të pakthyeshëm, frenuesi lidhet fort (në mënyrë të pakthyeshme) me qendrën aktive të enzimës me lidhje kovalente, duke ndryshuar konformimin e enzimës. Kështu, kripërat e metaleve të rënda (merkur, plumb, kadmium, etj.) mund të veprojnë mbi enzimat. Inhibimi i kthyeshëm është një lloj frenimi në të cilin aktiviteti i enzimës mund të rikthehet. Ekzistojnë dy lloje të frenimit të kthyeshëm: konkurrues dhe jo konkurrues. Në frenimin konkurrues, substrati dhe frenuesi zakonisht janë shumë të ngjashëm në strukturën kimike.

Në këtë lloj frenimi, substrati (S) dhe frenuesi (I) mund të lidhen në mënyrë të barabartë me vendin aktiv të enzimës. Ata konkurrojnë me njëri-tjetrin për një vend në vendin aktiv të enzimës. Një shembull klasik është frenimi konkurrues - inhibimi i veprimit suksinat dehidrogjenaza acid malonik. Frenuesit jo konkurrues lidhen me qendrën alosterike të enzimës.

Si rezultat, ndodhin ndryshime në konformacionin e qendrës alosterike, të cilat çojnë në deformim të qendrës katalitike të enzimës dhe një ulje të aktivitetit enzimatik. Produktet metabolike shpesh veprojnë si frenues alosterikë jo konkurrues. Vetitë medicinale të inhibitorëve të enzimës (Contrical, Trasylol, Acidi Aminokaproik, Pamba). Contrical (aprotinina) përdoret për trajtimin e pankreatitit akut dhe përkeqësimit të pankreatitit kronik, nekrozës akute të pankreasit, gjakderdhjes akute.

Rregullimi i veprimit të enzimës. Qendra alosterike, frenuesit dhe aktivizuesit alosterikë (shembuj). Rregullimi i aktivitetit të enzimës me fosforilim dhe defosforilim (shembuj). Llojet e rregullimit hormonal të aktivitetit të enzimës.

Dallimet në përbërjen e enzimave të organeve dhe indeve.

Enzimat specifike të organeve, izoenzimat (për shembull, LDH, MDH, etj.). Ndryshimet në aktivitetin e enzimës në patologji. Enzimopatitë, diagnostifikimi i enzimave dhe terapia me enzima.

Izoenzimat janë izoforma të së njëjtës enzimë që ndryshojnë në sekuencë aminoacide, që ekzistojnë në të njëjtin organizëm, por, si rregull, në qeliza, inde ose organe të ndryshme.

Izoenzimat zakonisht janë shumë homologë në sekuencën e aminoacideve. Të gjitha izoenzimat e së njëjtës enzimë kryejnë të njëjtin funksion katalitik, por mund të ndryshojnë ndjeshëm në shkallën e aktivitetit katalitik, veçoritë rregullatore ose vetitë e tjera. Një shembull i një enzime që ka izoenzima është amilaza— Amilaza e pankreasit ndryshon në sekuencën dhe vetitë e aminoacideve nga amilaza e gjëndrave të pështymës, zorrëve dhe organeve të tjera. Kjo shërbeu si bazë për zhvillimin dhe aplikimin e një metode më të besueshme për diagnostikimin e pankreatitit akut duke përcaktuar jo amilazën totale të plazmës, por izoamilazën pankreatike.

Enzimopati - sëmundjet e shkaktuara nga sinteza e dëmtuar e enzimës:

a) në mungesë të plotë ose të pjesshme të aktivitetit enzimatik;

b) rritje e tepruar e aktivitetit enzimatik;

c) në prodhimin e enzimave patologjike që nuk gjenden te një person i shëndetshëm.

Ka enzimopati të trashëguara dhe të fituara. Enzimopatitë trashëgimore shoqërohen me një çrregullim në aparatin gjenetik të qelizës, duke çuar në mungesën e sintezës së disa enzimave.

Sëmundjet trashëgimore përfshijnë enzimopatitë që lidhen me konvertimin e dëmtuar të aminoacideve:

1. Fenilketonuria- një çrregullim trashëgues në sintezën e enzimës fenilalanine hidroksilazë, me pjesëmarrjen e së cilës ndodh shndërrimi i fenilalaninës në tirozinë. Me këtë patologji, ka një rritje të përqendrimit të fenilalaninës në gjak. Me këtë sëmundje tek fëmijët, fenilalanina duhet të përjashtohet nga dieta.

2. Albinizmi- një sëmundje e lidhur me një defekt gjenetik në enzimën tirozinazë. Kur melanocitet humbasin aftësinë për të sintetizuar këtë enzimë (oksidon tirozinën në DOPA dhe DOPA-kinon), melanina nuk formohet në lëkurë, flokë dhe retinë.

Enzimopatitë e fituara, d.m.th. Ndërprerja e sintezës së enzimës mund të rezultojë nga:

1. përdorimi afatgjatë i medikamenteve (antibiotikë, sulfonamide);

2. sëmundjet infektive të kaluara;

3. për shkak të mungesës së vitaminave;

4. tumoret malinje.

Enzimodagnostika - përcaktimi i aktivitetit të enzimës për diagnostikimin e sëmundjeve. Enzimat e plazmës së gjakut ndahen në 3 grupe: sekretore, treguese dhe ekskretuese. Treguesi - enzimat qelizore. Në sëmundjet e shoqëruara me dëmtim të membranave qelizore, këto enzima shfaqen në sasi të mëdha në gjak, duke treguar patologji në inde të caktuara. Për shembull, aktiviteti i amilazës në gjak dhe urinë rritet gjatë pankreatitit akut.

Për diagnostikimin e enzimave, përcaktohen izoenzimat. Në kushte patologjike, lëshimi i enzimës në gjak mund të rritet për shkak të një ndryshimi në gjendjen e membranës qelizore. Studimi i aktivitetit të enzimave në gjak dhe lëngje të tjera biologjike përdoret gjerësisht për të diagnostikuar sëmundjet. Për shembull, diastaza e urinës dhe amilaza e gjakut në pankreatit (rritje e aktivitetit), ulje e aktivitetit të amilazës në pankreatitin kronik.

Terapia me enzimë është përdorimi i enzimave si medikamente. Për shembull, një përzierje e preparateve enzimatike të pepsinës, tripsinës, amilazës (pankreatinë, festal) përdoret për sëmundjet e traktit gastrointestinal me sekretim të zvogëluar, tripsina dhe kimotripsina përdoren në praktikën kirurgjikale për sëmundjet purulente për hidrolizën e proteinave bakteriale.

Enzimopatia tek fëmijët dhe rëndësia e diagnozës së tyre biokimike (për shembull, çrregullimet e metabolizmit të azotit dhe karbohidrateve).

Varianti më i zakonshëm i enzimopative që çon në zhvillimin e anemisë hemolitike është mungesa e glukozës 6 fosfat dehidrogjenazës. Le të shqyrtojmë shkaqet e enzimopative tek fëmijët. Sëmundja është e përhapur në mesin e afrikano-amerikanëve (630%), më pak e zakonshme në mesin e tatarëve (3.3%) dhe popujve të Dagestanit (511.3%); zbulohen rrallë në popullatën ruse (0.4%). Një rast i veçantë i mungesës së glukozës 6fosfat dehidrogjenazës është favizmi. Hemoliza zhvillohet kur hamë fasule, fasule, bizele ose thithim pluhur naftaleni.

Shkaqet e enzimopative tek fëmijët Trashëgimia e mungesës së glukozës6fosfat dehidrogjenazës (N), kjo është arsyeja pse meshkujt kanë më shumë gjasa të sëmuren. Në botë ka rreth 400 milionë bartës të këtij gjeni patologjik. Sëmundja zhvillohet, si rregull, pas marrjes së medikamenteve të caktuara [derivatet e nitrofuranit, kinina, izoniazidi, ftivazid, acidi aminosalicilik (para-aminosalicilat natriumi), acidi nalidiksik, sulfonamidet, etj.] ose në sfondin e infeksionit.

Enzimopatitë tek fëmijët - shenja.

Sëmundja manifestohet me zhvillim të shpejtë të hemolizës me përdorimin e substancave ose infeksioneve të mësipërme (sidomos me pneumoni, ethe tifoide, hepatit). Mungesa e glukozës 6fosfat dehidrogjenazës mund të shkaktojë verdhëz tek të porsalindurit. Një test gjaku zbulon retikulocitozë, rritje të niveleve të bilirubinës direkte dhe indirekte, LDH dhe fosfatazës alkaline.

Morfologjia e eritrociteve dhe indekseve të eritrociteve nuk u ndryshuan. Diagnoza bëhet në bazë të rezultateve të përcaktimit të aktivitetit të enzimës.

Enzimopatitë tek fëmijët - trajtim.

Jashtë krizës, trajtimi nuk kryhet. Për ethet përdoren metoda fizike të ftohjes. Për hemolizën kronike, acidi folik përshkruhet 1 mt/ditë për 3 javë çdo 3 muaj. Gjatë një krize, të gjitha medikamentet anulohen dhe terapia me infuzion administrohet në sfondin e dehidrimit.

Vitaminat, klasifikimi i vitaminave (sipas tretshmërisë dhe funksionalitetit). Historia e zbulimit dhe studimit të vitaminave.

Vitaminat janë komponime organike me molekulare të ulët të natyrave të ndryshme kimike dhe strukturave të ndryshme, të sintetizuara kryesisht nga bimët, pjesërisht nga mikroorganizmat.

Për njerëzit, vitaminat janë faktorë thelbësorë ushqyes. Vitaminat marrin pjesë në një sërë reaksionesh biokimike, duke kryer një funksion katalitik si pjesë e qendrave aktive të një numri të madh enzimash të ndryshme ose duke vepruar si ndërmjetës rregullator informacioni, duke kryer funksione sinjalizuese të prohormoneve dhe hormoneve ekzogjene. Në bazë të strukturës së tyre kimike dhe vetive fiziko-kimike (në veçanti, tretshmërisë), vitaminat ndahen në 2 grupe.

I tretshëm në ujë:

• Vitamina B 1 (tiaminë);
• Vitamina B 2 (riboflavin);
• Vitamina PP (acidi nikotinik, nikotinamidi, vitamina B 3);
• Acidi pantotenik (vitamina B 5);
• Vitamina B 6 (piridoksinë);
• Biotinë (vitaminë H);
• Acidi folik (vitamina B c, B 9);
• Vitamina B 12 (kobalaminë);
• Vitamina C (acidi askorbik);
• Vitamina P (bioflavonoidet).

Klasifikimi i aminoacideve u zhvillua bazuar në strukturën kimike të radikaleve. Ekzistojnë aminoacide ciklike dhe alifatike (aciklike). Në bazë të numrit të grupeve amine dhe karboksile, aminoacidet ndahen në:

1 – acidet monoaminomonokarboksilike (glicina, alanina, leucina, etj.);

2 – acide diaminomonokarboksilike (lizina, arginina);

3 - acide monoaminodikarboksilike (acidet aspartike dhe glutamike);

4-diaminodikarbonike (cistinë).

Sipas natyrës së ngarkesës së radikaleve anësore dhe polaritetit të tyre, aminoacidet klasifikohen në:

1 – jo polare, hidrofobike (glicinë, alaninë, valinë, leucinë, izoleucinë, prolinë, fenilalaninë, triptofan, tirozinë);

2 – polare, e pa ngarkuar (serine, treonine, metionine, asparagine, glutamine, cisteine);

3 - polare, e ngarkuar negativisht (acidet aspartike dhe glutamike);

4 – polare, me ngarkesë pozitive (lizina, arginina, histidina).

Në α-aminoacidet mund të dallojmë:

Grupet anionike: -СOO - ;

Grupet kationike: -NH 3 + ; =NH+; -NH-C=NH+2;

Grupet polare të pa ngarkuar:-AI; -CONH 2; -SH;

Grupet jopolare: -CH 3 , zinxhirë alifatikë, unaza aromatike (fenilalanina, tirozina dhe triptofani përmbajnë unaza aromatike).

Prolina, ndryshe nga 19 aminoacidet e tjera, nuk është një aminoacid, por një radikal në prolinë është i lidhur me atomin α-karbonit dhe grupin amino;

NH – CH – COOH

Aminoacidet dallohen nga tretshmëria e tyre në ujë. Kjo është për shkak të aftësisë së radikalëve për të bashkëvepruar me ujin (hidrogjenat).

TE hidrofile përfshijnë radikale që përmbajnë grupe funksionale anionike, kationike dhe polare të pangarkuara.

TE hidrofobe përfshijnë radikale që përmbajnë grupe metil, zinxhirë alifatikë ose unaza.

Lidhjet peptide lidhin aminoacidet së bashku për të formuar peptide. Grupi α-karboksil i një aminoacidi reagon me grupin α-amino të një aminoacidi tjetër për të formuar lidhje peptide.

NH 2 -CH-COOH + NH 2 -CH-COOH NH 2 -CH-CO- NH-CH-COOH

Lidhja peptidike N-terminale C-terminali

Zinxhirët polipeptidë të proteinave janë polipeptide, të ashtuquajturat. polimere lineare të α-aminoacideve të lidhura nga një lidhje peptide. Monomerët e aminoacideve që përbëjnë polipeptidet quhen mbetjet e aminoacideve. Një zinxhir grupesh përsëritëse -NH-CH-CO- quhet shtylla kurrizore peptide. Një mbetje e aminoacideve që ka një grup α-amino të lirë quhet N-terminal, dhe ai që ka një grup të lirë α-karboksil quhet C-terminal.

Peptidet shkruhen dhe lexohen nga fundi N !

Lidhjet peptide janë shumë të forta dhe hidroliza e tyre kimike jo enzimatike kërkon kushte të vështira: temperatura dhe presion të lartë, një mjedis acid dhe një kohë të gjatë.

Në një qelizë të gjallë, ku kushte të tilla nuk ekzistojnë, lidhjet peptide mund të thyhen nga enzimat proteolitike të quajtura proteaza ose hidrolaza peptide.

Prania e lidhjeve peptide në një proteinë mund të përcaktohet duke përdorur reaksionin biure.

Rrotullimi i lirë në shtyllën kurrizore peptide është i mundur midis atomit të azotit të grupit peptid dhe atomit fqinj α-karbonit, si dhe midis atomit të α-karbonit dhe karbonit të grupit karbonil. Për shkak të kësaj, struktura lineare mund të marrë një konformacion hapësinor më kompleks.

Aminoacidet (acide aminokarboksilike; AKK) - komponime organike, molekula e të cilave përmban njëkohësisht grupe karboksil dhe amine. Elementet kimike bazë të aminoacideve janë karboni (C), hidrogjeni (H), oksigjeni (O) dhe azoti (N), megjithëse elementë të tjerë gjenden gjithashtu në radikalin e aminoacideve të caktuara. Janë të njohura rreth 500 aminoacide natyrale. Aminoacidet mund të konsiderohen si derivate të acideve karboksilike në të cilat një ose më shumë atome hidrogjeni zëvendësohen nga grupe amino.

Aminoacidet klasifikohen sipas karakteristikave strukturore të mëposhtme.

I. Klasifikimi sipas pozicionit relativ të grupeve funksionale

Në varësi të pozicionit relativ të grupeve amino dhe karboksile, aminoacidet ndahen në α-, b-, g-, d-, e- etj.

Shkronja greke në një atom karboni tregon distancën e tij nga grupi karboksil.

II. Klasifikimi sipas strukturës së radikalit anësor (grupet funksionale)

Alifatikaminoacide

Monoaminomonokarboksilike acidet: glicinë, alaninë, valinë, izoleucinë, leucinë.

Oksimonoaminokarbonike acidet(përmbajnë grupin OH): serinë, treonin.

Monoaminodikarbonike acidet(përmbajnë një grup COOH): aspartat, glutamat (për shkak të grupit të dytë karboksil ato mbajnë një ngarkesë negative në tretësirë).

Amidet e acideve monoaminodikarboksilike(përmbajnë grupin NH 2 CO): asparagine, glutamine.

Acidet diaminomonokarboksilike(përmbajnë grupin NH 2): lizina, arginina (për shkak të amino grupit të dytë ato mbajnë një ngarkesë pozitive në tretësirë).

Aromatikeaminoacide: fenilalaninë, tirozinë, triptofan.

Heterociklikeaminoacide: triptofan, histidin, prolin.

Imino acidet aminoacide: proline.

A-aminoacidet më të rëndësishme

III. Klasifikimi sipas polaritetit të radikalit anësor (R-grupet)

Ekzistojnë katër klasa të aminoacideve që përmbajnë llojet e mëposhtme të radikaleve.

Aminoacidet hidrofobike janë të vendosura brenda molekulës së proteinës, ndërsa aminoacidet hidrofile ndodhen në sipërfaqen e jashtme, gjë që i bën molekulat e proteinave hidrofile dhe shumë të tretshme në ujë.

Falë kësaj vetie, proteinat e lidhin mirë ujin, duke mbajtur lëngun në gjak, në hapësirën ndërqelizore dhe brenda qelizave.

1. Jo polare (hidrofobike)

Jo-polare (hidrofobike) përfshijnë aminoacide me grupe R jopolare dhe një aminoacid që përmban squfur:

Alifatik: alaninë, valinë, leucinë, izoleucinë

Aromatike: fenilalaninë, triptofan.

Imino acid: proline.

2. Polar i pa ngarkuar

Aminoacidet polare të pangarkuara, në krahasim me ato jopolare, janë më të tretshëm në ujë dhe janë më hidrofilë, pasi grupet e tyre funksionale formojnë lidhje hidrogjeni me molekulat e ujit.

Këto përfshijnë aminoacide që përmbajnë:

Grupi polar OH (aminoacide hidroksi): serina, treonina dhe tirozina

Grupi HS: cisteinë

Grupi amid: glutamine, asparagine

Dhe glicina (grupi R i glicinës, i përfaqësuar nga një atom hidrogjeni, është shumë i vogël për të kompensuar polaritetin e fortë të grupit a-amino dhe grupit a-karboksil).

3. E ngarkuar negativisht në pH-7 (acid)

Acidet aspartike dhe glutamike i përkasin aminoacideve të ngarkuara negativisht.

4. E ngarkuar pozitivisht në pH-7 (bazë)

Aminoacidet e ngarkuara pozitivisht përfshijnë lizina, histidina dhe arginina.

Në formë jonizuese ato kanë një ngarkesë neto pozitive:

Në varësi të natyrës së radikalëve, aminoacidet natyrore ndahen gjithashtu në neutral, i thartë Dhe bazë. Neutralja përfshin jopolare dhe polare të pa ngarkuara, acidike - të ngarkuara negativisht, bazë - të ngarkuara pozitivisht.

IV. Klasifikimi sipas vetive acido-bazike

Në varësi të numrit të grupeve funksionale, dallohen aminoacidet acidike, neutrale dhe bazike.

bazë

Aminoacidet në të cilat numri i amino grupeve tejkalon numrin e grupeve karboksil quhen aminoacide bazë: lizina, arginina, histidina:

I thartë

Nëse aminoacidet kanë një tepricë të grupeve acidike, ato quhen aminoacide acidike: acidet aspartike dhe glutamike:

Të gjitha aminoacidet e tjera i përkasin neutrale.

V. Sipas numrit të grupeve funksionale

Aminoacidet mund të ndahen sipas numrit të grupeve funksionale: monoaminomonokarboksilike, monoaminodikarboksilike, diaminomonokarboksilike. :

VI. Klasifikimi biologjik(sipas aftësisë për t'u sintetizuar tek njerëzit dhe kafshët)

Aminoacidet jo thelbësore - Dhjetë nga 20 aminoacidet që përbëjnë proteinat mund të sintetizohen në trupin e njeriut. Këtu përfshihen: glicina (glikokol), alanina, serina, cisteina, tirozina, acidet aspartike dhe glutamike, asparagina, glutamina, prolina.

Aminoacidet esenciale (8 aminoacide)– nuk mund të sintetizohet në trupin e njeriut dhe të kafshëve dhe duhet të hyjë në trup si pjesë e ushqimeve proteinike.

Ekzistojnë tetë aminoacide absolutisht thelbësore: valina, izoleucina, leucina, treonina, metionina, lizina, fenilalanina, triptofani.

Aminoacidet esenciale shpesh përfshihen në shtesat ushqimore dhe përdoren si ilaçe.

Esencialisht me kusht (2 aminoacide)- sintetizohen në organizëm, por në sasi të pamjaftueshme, ndaj duhet të furnizohen pjesërisht me ushqim. Këto aminoacide janë histidine, arginine.

Histidina dhe arginina janë gjithashtu thelbësore për fëmijët.

Të dy llojet e aminoacideve janë njësoj të rëndësishme për njerëzit: jo thelbësore dhe thelbësore. Shumica e aminoacideve përdoren për të ndërtuar proteinat e trupit, por pa aminoacide thelbësore trupi nuk mund të ekzistojë.

Nëse ka mungesë të ndonjë aminoacidi në trupin e njeriut, proteinat e indit lidhës, gjakut, mëlçisë dhe muskujve mund të shkatërrohen për një kohë të shkurtër, dhe "materiali ndërtimor" i marrë prej tyre - aminoacidet - përdoret për të ruajtur. funksionimin normal të organeve më të rëndësishme - zemrës dhe trurit.

Mungesa e aminoacideve çon në oreks të dobët, rritje dhe zhvillim të vonuar, mëlçi dhjamore dhe çrregullime të tjera të rënda.

Në këtë rast vërehet ulje e oreksit, përkeqësim i gjendjes së lëkurës, rënie e flokëve, dobësi muskulore, lodhje, ulje e imunitetit dhe anemi.

Aminoacidet e tepërta mund të shkaktojnë zhvillimin e sëmundjeve të rënda, veçanërisht te fëmijët dhe adoleshentët. Më toksiket janë metionina (provokon rrezikun e sulmit në zemër dhe goditje në tru), tirozina (mund të provokojë zhvillimin e hipertensionit arterial, të çojë në ndërprerje të gjëndrës tiroide) dhe histidina (mund të kontribuojë në mungesën e bakrit në trup dhe të çojë në sëmundje të kyçeve. , thinja e hershme e flokëve, anemi e rëndë).

Në kushtet e funksionimit normal të organizmit, kur ka një sasi të mjaftueshme vitaminash (B 6, B 12, acid folik) dhe antioksidantë (vitamina A, E, C dhe selen), aminoacidet e tepërta nuk e dëmtojnë trupin.

VII. Sipas natyrës së katabolizmit te kafshët

Biodegradimi i aminoacideve mund të ndodhë në mënyra të ndryshme.

Bazuar në natyrën e produkteve katabolike te kafshët, aminoacidet proteinogjene ndahen në tre grupe:

• Glukogjenike - pas zbërthimit, ato prodhojnë metabolitë që nuk rrisin nivelin e trupave ketonikë dhe relativisht lehtë mund të bëhen një substrat për glukoneogjenezën: piruvat, α-ketoglutarat, succinil-CoA, fumarate, oksaloacetat.
• Ketogenic - zbërthehet në acetil-CoA dhe acetoacetil-CoA, të cilat rrisin nivelin e trupave ketonikë në gjakun e kafshëve dhe njerëzve dhe shndërrohen kryesisht në lipide.
• Gluko-ketogjenik - gjatë zbërthimit, formohen metabolitët e të dy llojeve

Trupi i ketenit - aceton, acid acetonacetik

STRUKTURA, VETITË DHE KLASIFIKIMI I AMINOACIDEVE DHE PROTEINAVE

Aminoacidet në strukturë janë acide karboksilike organike në të cilat të paktën një atom hidrogjeni zëvendësohet nga një grup amino. Ato janë blloqet ndërtuese të molekulave të proteinave, por nevoja për t'i studiuar ato nuk qëndron vetëm në këtë funksion.

Disa nga aminoacidet janë një burim për formimin neurotransmetuesit në sistemin nervor qendror (histamina, serotonina, acidi gama-aminobutirik, dopamina, norepinefrina), të tjerët janë vetë neurotransmetues (glicina, acidi glutamik).

Grupe të caktuara të aminoacideve janë të nevojshme për sintezën e bazave purine dhe pirimidine, pa të cilat nuk ka acide nukleike, dhe përdoren për sintezën e përbërjeve biologjikisht të rëndësishme me peshë molekulare të ulët (kreatina, karnitina, karnozina, anserina, etj.).

Aminoacidi tirozinë përfshihet tërësisht në hormonet e gjëndrës tiroide dhe palcës mbiveshkore.

Një sërë çrregullimesh shoqërohen me çrregullime të metabolizmit të aminoacideve sëmundjet trashëgimore dhe të fituara, të shoqëruara me probleme serioze në zhvillimin e organizmit (cistinoza, homocisteinemia, leucinoza, tirozinemia etj.). Shembulli më i njohur është fenilketonuria.

KLASIFIKIMI I AMINOACIDEVE

Për shkak të strukturës dhe vetive të ndryshme, klasifikimi i aminoacideve mund të jetë i ndryshëm, në varësi të cilësisë së zgjedhur të aminoacideve. Aminoacidet ndahen:

1. Në varësi të pozicionit të amino grupit.

2. Sipas konfiguracionit absolut të molekulës.

3. Sipas aktivitetit optik.

4. Mbi pjesëmarrjen e aminoacideve në sintezën e proteinave.

5. Sipas strukturës së radikalit anësor.

6. Sipas vetive acido-bazike.

7. Sipas nevojës për trupin.

Sipas konfiguracionit absolut të molekulës

Në bazë të konfigurimit absolut të molekulës, dallohen format D- dhe L. Dallimet midis izomerëve lidhen me pozicionin relativ të katër grupeve zëvendësuese të vendosura në majat e një tetraedri imagjinar, qendra e të cilit është atomi i karbonit nëα-pozicion.

Proteina e çdo organizmi përmban vetëm një izomer, për gjitarët këto janë L-aminoacide. Megjithatë, izomerët optikë i nënshtrohen racemizimit spontan jo enzimatik, d.m.th. Forma L ndryshon në formë D. Kjo rrethanë përdoret për të përcaktuar moshën, për shembull, të indit kockor të një dhëmbi (në mjekësi ligjore, arkeologji).

Në varësi të pozicionit të amino grupit

Ekzistojnë α, β, γ dhe aminoacide të tjera. Për trupin e gjitarëve, α-aminoacidet janë më karakteristike.

Nga aktiviteti optik

Nga aktiviteti optik aminoacidet ndahen në të djathta dhe të majta.

Prania e një atomi karboni asimetrik (qendra kirale) bën të mundur vetëm dy rregullime të grupeve kimike rreth tij. Kjo çon në një ndryshim të veçantë midis substancave nga njëra-tjetra, domethënë, një ndryshim në drejtimin e rrotullimit të planit të polarizimit të dritës së polarizuar që kalon përmes tretësirës. Këndi i rrotullimit përcaktohet duke përdorur një polarimetër. NË

Sipas këndit të rrotullimit, dallohen izomerët dekstrorotator (+) dhe levorotator (–).

Ndarja në format L- dhe D nuk korrespondon me ndarjen në të djathtë dhe të majtë. Për disa aminoacide, format L (ose format D) janë rrotulluese, ndërsa për të tjerat janë levorotatore. Për shembull, L-alanina është rrotulluese, dhe L-fenilalanina është levorrotatore. Kur përzihen format L- dhe D të një aminoacidi, formohet një përzierje racemike, e cila nuk ka aktivitet optik.

Mbi pjesëmarrjen e aminoacideve në sintezën e proteinave

Ka proteinogjene (20 AA) dhe joproteinogjene (rreth 40 AA). Të gjitha aminoacidet proteinogjene janë α-aminoacide.

Duke përdorur shembullin e aminoacideve proteinogjene, mund të tregohen metoda shtesë të klasifikimit:

o nga struktura e radikalit anësor- jo polare (alifatike, aromatike) dhe polare (të pakarikuara, të ngarkuara negativisht dhe pozitivisht),

o elektrokimike– sipas vetive të tyre acido-bazike, ndahen aminoacidet neutrale (shumica), acidike (Asp, Glu) dhe bazike (Lys, Arg, His),

o Klasifikimi fiziologjik - sipas nevojës për trupin dallohen të pazëvendësueshëm (Lei, Ile, Val, Fen, Tri, Tre, Liz, Met) dhe të zëvendësueshëm. Dy aminoacide janë kushtimisht thelbësore (Arg, Gis), domethënë sinteza e tyre ndodh në sasi të pamjaftueshme.