પ્રોટીનની રચના અને કાર્યો. વિકૃતિકરણ શું છે? સાંકળ વિભાગનું સ્થાનિક ક્રમ

પ્રોટીન એ પેપ્ટાઈડ બોન્ડ્સ દ્વારા એકબીજા સાથે જોડાયેલા એમિનો એસિડનો ક્રમ છે.

તે કલ્પના કરવી સરળ છે કે એમિનો એસિડની સંખ્યા અલગ હોઈ શકે છે: ઓછામાં ઓછા બેથી કોઈપણ વાજબી મૂલ્યો સુધી. બાયોકેમિસ્ટ્સ સંમત થયા છે કે જો એમિનો એસિડની સંખ્યા 10 થી વધુ ન હોય, તો આવા સંયોજનને પેપ્ટાઇડ કહેવામાં આવે છે; જો ત્યાં 10 અથવા વધુ એમિનો એસિડ હોય તો - પોલિપેપ્ટાઇડ. પોલીપેપ્ટાઈડ્સ જે સ્વયંભૂ રીતે ચોક્કસ અવકાશી માળખું બનાવવા અને જાળવવામાં સક્ષમ છે, જેને કન્ફોર્મેશન કહેવાય છે, તેને પ્રોટીન તરીકે વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે. આવી રચનાનું સ્થિરીકરણ ત્યારે જ શક્ય છે જ્યારે પોલીપેપ્ટાઈડ્સ ચોક્કસ લંબાઈ સુધી પહોંચે છે (40 થી વધુ એમિનો એસિડ્સ); તેથી, 5,000 Da કરતાં વધુ મોલેક્યુલર વજનવાળા પોલીપેપ્ટાઈડ્સ સામાન્ય રીતે પ્રોટીન માનવામાં આવે છે. (1Da એ કાર્બનના આઇસોટોપના 1/12 બરાબર છે). માત્ર ચોક્કસ અવકાશી માળખું (મૂળ માળખું) ધરાવતા પ્રોટીન તેના કાર્યો કરી શકે છે.

પ્રોટીનનું કદ ડાલ્ટન્સ (મોલેક્યુલર વેઇટ) માં માપી શકાય છે, ઘણીવાર તેના વ્યુત્પન્ન એકમો, કિલોડોલ્ટન (kDa) માં પરમાણુના પ્રમાણમાં મોટા કદને કારણે. યીસ્ટ પ્રોટીન, સરેરાશ, 466 એમિનો એસિડ ધરાવે છે અને તેનું મોલેક્યુલર વજન 53 kDa છે. હાલમાં જાણીતું સૌથી મોટું પ્રોટીન, ટાઇટિન, સ્નાયુ સાર્કોમેરેસનું એક ઘટક છે; તેના વિવિધ આઇસોફોર્મ્સનું મોલેક્યુલર વજન 3000 થી 3700 kDa સુધી બદલાય છે, અને તેમાં 38,138 એમિનો એસિડ (માનવ સોલિયસ સ્નાયુમાં) હોય છે.

પ્રોટીન માળખું

ફોલ્ડિંગ પ્રક્રિયા દરમિયાન પ્રોટીનનું ત્રિ-પરિમાણીય માળખું રચાય છે. ફોલ્ડિંગ -"ફોલ્ડિંગ") નીચલા સ્તરે રચનાઓની ક્રિયાપ્રતિક્રિયાના પરિણામે ત્રિ-પરિમાણીય માળખું રચાય છે.

પ્રોટીન રચનાના ચાર સ્તરો છે:

પ્રાથમિક માળખું- પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળમાં એમિનો એસિડનો ક્રમ.

ગૌણ માળખું- આ પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળના વ્યક્તિગત વિભાગોની જગ્યામાં પ્લેસમેન્ટ છે.

પ્રોટીન ગૌણ બંધારણના સૌથી સામાન્ય પ્રકારો નીચે મુજબ છે:

α-હેલીસીસ- પરમાણુના લાંબા અક્ષની આસપાસ ગાઢ વળાંક, એક વળાંકમાં 3.6 એમિનો એસિડ અવશેષો હોય છે, અને હેલિક્સની પિચ 0.54 એનએમ (0.15 એનએમ પ્રતિ એમિનો એસિડ અવશેષો) છે, હેલિક્સ વચ્ચેના હાઇડ્રોજન બોન્ડ દ્વારા સ્થિર થાય છે. 4 એમિનો એસિડ અવશેષો દ્વારા એકબીજાથી અંતરે આવેલા પેપ્ટાઈડ જૂથોના H અને O. હેલિક્સ ફક્ત એક પ્રકારના એમિનો એસિડ સ્ટીરિયોઈસોમર (L) થી બનાવવામાં આવ્યું છે. જો કે તે કાં તો ડાબા હાથે અથવા જમણા હાથે હોઈ શકે છે, પ્રોટીનમાં જમણો હાથ મુખ્ય છે. ગ્લુટામિક એસિડ, લાયસિન અને આર્જિનિનની ઇલેક્ટ્રોસ્ટેટિક ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ દ્વારા હેલિક્સ વિક્ષેપિત થાય છે. એસ્પેરાજીન, સેરીન, થ્રેઓનિન અને લ્યુસીન અવશેષો એકબીજાની નજીક સ્થિત છે જે હેલિક્સની રચનામાં સ્ટીરીલી દખલ કરી શકે છે, પ્રોલાઇન અવશેષો સાંકળને બેન્ડિંગનું કારણ બને છે અને α-હેલિક્સ માળખાને પણ વિક્ષેપિત કરે છે.

β-પ્લેટેડ સ્તરો- કેટલીક ઝિગઝેગ પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળો જેમાં હાઇડ્રોજન બોન્ડ એમિનો એસિડ અથવા વિવિધ પ્રોટીન સાંકળો વચ્ચે રચાય છે જે પ્રાથમિક બંધારણમાં એકબીજાથી પ્રમાણમાં દૂર હોય છે (0.347 એનએમ પ્રતિ એમિનો એસિડ અવશેષ), અને નજીકથી અંતરે નથી, જેમ કે α-હેલિક્સનો કેસ છે. . આ સાંકળોમાં સામાન્ય રીતે તેમના એન-ટર્મિનલ છેડા વિરુદ્ધ દિશામાં હોય છે (એન્ટિપેરેલલ ઓરિએન્ટેશન). β-શીટ શીટ્સની રચના માટે એમિનો એસિડ બાજુ જૂથોના નાના કદ મહત્વપૂર્ણ છે;

β-pleated શીટમાં પ્રોટીન ફોલ્ડિંગ

અવ્યવસ્થિત રચનાઓ અવકાશમાં પ્રોટીન સાંકળની અવ્યવસ્થિત ગોઠવણી છે.

દરેક પ્રોટીનની અવકાશી રચના વ્યક્તિગત છે અને તેની પ્રાથમિક રચના દ્વારા નક્કી કરવામાં આવે છે. જો કે, વિવિધ બંધારણો અને કાર્યો સાથે પ્રોટીનની રચનાની સરખામણીએ તેમનામાં ગૌણ માળખાના ઘટકોના સમાન સંયોજનોની હાજરી જાહેર કરી. ગૌણ બંધારણોની રચનાના આ ચોક્કસ ક્રમને પ્રોટીનનું સુપરસેકન્ડરી માળખું કહેવામાં આવે છે. સુપરસેકન્ડરી માળખું આંતરરાડિકલ ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓને કારણે રચાય છે.

α-હેલિસિસ અને β-સ્ટ્રક્ચર્સના ચોક્કસ લાક્ષણિક સંયોજનોને ઘણીવાર "સ્ટ્રક્ચરલ મોટિફ્સ" તરીકે ઓળખવામાં આવે છે. તેમના ચોક્કસ નામો છે: “α-helix-turn-α-helix”, “α/β-બેરલ સ્ટ્રક્ચર”, “લ્યુસિન ઝિપર”, “ઝીંક ફિંગર”, વગેરે.

તૃતીય માળખું- આ સમગ્ર પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળને અવકાશમાં મૂકવાની એક રીત છે. α-હેલિસિસ, β-પ્લેટેડ શીટ્સ અને સુપરસેકન્ડરી સ્ટ્રક્ચર્સની સાથે, તૃતીય માળખું એક અવ્યવસ્થિત રચનાને દર્શાવે છે જે પરમાણુના નોંધપાત્ર ભાગને રોકી શકે છે.

તૃતીય માળખામાં પ્રોટીન ફોલ્ડિંગની યોજનાકીય રજૂઆત.

ચતુર્થાંશ માળખુંપ્રોટીનમાં જોવા મળે છે જેમાં ઘણી પોલિપેપ્ટાઈડ સાંકળો (સબ્યુનિટ્સ, પ્રોટોમર્સ અથવા મોનોમર્સ) હોય છે, જ્યારે આ સબ્યુનિટ્સની તૃતીય રચનાઓ જોડવામાં આવે છે. ઉદાહરણ તરીકે, હિમોગ્લોબિન પરમાણુ 4 સબ્યુનિટ્સ ધરાવે છે. સુપ્રામોલેક્યુલર રચનાઓમાં ચતુર્થાંશ માળખું હોય છે - મલ્ટિએન્ઝાઇમ સંકુલ, જેમાં ઉત્સેચકો અને સહઉત્સેચકો (પાયરુવેટ ડિહાઇડ્રોજેનેઝ), અને આઇસોએન્ઝાઇમ્સ (લેક્ટેટ ડિહાઇડ્રોજેનેઝ - LDH, ક્રિએટાઇન ફોસ્ફોકિનેઝ - CPK) ના ઘણા અણુઓ હોય છે.

તેથી. અવકાશી માળખું પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળની લંબાઈ પર આધારિત નથી, પરંતુ દરેક પ્રોટીન માટે વિશિષ્ટ એમિનો એસિડ અવશેષોના ક્રમ પર, તેમજ અનુરૂપ એમિનો એસિડની બાજુના રેડિકલ લાક્ષણિકતા પર આધારિત છે. પ્રોટીન મેક્રોમોલેક્યુલ્સનું અવકાશી ત્રિ-પરિમાણીય માળખું અથવા રચના મુખ્યત્વે હાઇડ્રોજન બોન્ડ્સ, એમિનો એસિડના બિન-ધ્રુવીય બાજુના રેડિકલ વચ્ચેની હાઇડ્રોફોબિક ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ અને એમિનો એસિડ અવશેષોના વિરોધી ચાર્જવાળા બાજુ જૂથો વચ્ચે આયનીય ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ દ્વારા રચાય છે. હાઇડ્રોજન બોન્ડ પ્રોટીન મેક્રોમોલેક્યુલની અવકાશી રચનાની રચના અને જાળવણીમાં મોટી ભૂમિકા ભજવે છે.

હાઇડ્રોફોબિક ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ માટે, તે બિન-ધ્રુવીય રેડિકલ વચ્ચેના સંપર્કના પરિણામે ઉદ્ભવે છે જે પાણીના અણુઓ વચ્ચેના હાઇડ્રોજન બોન્ડને તોડી શકતા નથી, જે પ્રોટીન ગ્લોબ્યુલની સપાટી પર વિસ્થાપિત થાય છે. જેમ જેમ પ્રોટીન સંશ્લેષણ આગળ વધે છે તેમ, બિનધ્રુવીય રાસાયણિક જૂથો ગ્લોબ્યુલની અંદર એકઠા થાય છે, અને ધ્રુવીય રાશિઓ તેની સપાટી પર બહાર નીકળી જાય છે. આમ, દ્રાવકના pH અને પ્રોટીનમાં આયનીય જૂથોના આધારે પ્રોટીન પરમાણુ તટસ્થ, હકારાત્મક રીતે ચાર્જ અથવા નકારાત્મક રીતે ચાર્જ થઈ શકે છે. વધુમાં, પ્રોટીનની રચના બે સિસ્ટીન અવશેષો વચ્ચે બનેલા સહસંયોજક S-S બોન્ડ દ્વારા જાળવવામાં આવે છે. પ્રોટીનની મૂળ રચનાના પરિણામે, પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળના દૂરના ભાગોમાં સ્થિત ઘણા અણુઓ નજીક આવે છે અને, એકબીજાને પ્રભાવિત કરીને, નવા ગુણધર્મો પ્રાપ્ત કરે છે જે વ્યક્તિગત એમિનો એસિડ અથવા નાના પોલિપેપ્ટાઇડ્સમાં ગેરહાજર હોય છે.

એ સમજવું અગત્યનું છે કે ફોલ્ડિંગ-પ્રોટીનનું ફોલ્ડિંગ (અને અન્ય બાયોમેક્રોમોલેક્યુલ્સ) એક "મૂળ" સ્વરૂપમાં રૂપાંતરિત થવું-એક ભૌતિક અને રાસાયણિક પ્રક્રિયા છે, જેના પરિણામે પ્રોટીન તેમના કુદરતી "આવાસ" માં (ઉકેલ, સાયટોપ્લાઝમ અથવા મેમ્બ્રેન) લાક્ષણિકતાઓ પ્રાપ્ત કરે છે જેમાંથી માત્ર અવકાશી લેઆઉટ અને કાર્યો.

કોષોમાં સંખ્યાબંધ ઉત્પ્રેરક રીતે નિષ્ક્રિય પ્રોટીન હોય છે, જે તેમ છતાં અવકાશી પ્રોટીન માળખાના નિર્માણમાં મોટો ફાળો આપે છે. આ કહેવાતા ચેપરોન્સ છે. ચેપરોન્સ આંશિક રીતે ફોલ્ડ પોલીપેપ્ટાઈડ સાંકળ સાથે ઉલટાવી શકાય તેવા બિન-સહસંયોજક સંકુલની રચના કરીને ત્રિ-પરિમાણીય પ્રોટીન રચનાની સાચી એસેમ્બલીમાં મદદ કરે છે, જ્યારે તે સાથે જ કાર્યાત્મક રીતે નિષ્ક્રિય પ્રોટીન માળખાંની રચના તરફ દોરી જતા ખોટા બોન્ડને અટકાવે છે. ચેપરોન્સની લાક્ષણિકતાના કાર્યોની સૂચિમાં એકત્રીકરણથી પીગળેલા (આંશિક રીતે ફોલ્ડ) ગ્લોબ્યુલ્સનું રક્ષણ, તેમજ નવા સંશ્લેષિત પ્રોટીનનું વિવિધ કોષ સ્થાનોમાં સ્થાનાંતરણનો સમાવેશ થાય છે.

ચેપરોન્સ મુખ્યત્વે હીટ શોક પ્રોટીન છે, જેનું સંશ્લેષણ તણાવપૂર્ણ તાપમાનના પ્રભાવ હેઠળ તીવ્રપણે વધે છે, તેથી જ તેમને એચએસપી (હીટ શોક પ્રોટીન) પણ કહેવામાં આવે છે. આ પ્રોટીનના પરિવારો સુક્ષ્મજીવાણુઓ, વનસ્પતિ અને પ્રાણી કોષોમાં જોવા મળે છે. ચેપરોન્સનું વર્ગીકરણ તેમના પરમાણુ વજન પર આધારિત છે, જે 10 થી 90 kDa સુધી બદલાય છે. તે પ્રોટીન છે જે પ્રોટીનની ત્રિ-પરિમાણીય રચનાની રચનામાં મદદ કરે છે. ચેપરોન્સ નવી સંશ્લેષિત પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળને ખુલ્લી સ્થિતિમાં રાખે છે, તેને મૂળ કરતાં અલગ સ્વરૂપમાં ફોલ્ડ થવાથી અટકાવે છે, અને એકમાત્ર યોગ્ય, મૂળ પ્રોટીન રચના માટે શરતો પ્રદાન કરે છે.

પ્રોટીન ફોલ્ડિંગ દરમિયાન, પરમાણુની કેટલીક રચનાઓ પીગળેલા ગ્લોબ્યુલ સ્ટેજ પર નકારી કાઢવામાં આવે છે. આવા અણુઓના અધોગતિની શરૂઆત પ્રોટીન યુબીક્વિટિન દ્વારા થાય છે.

ubiquitin પાથવે દ્વારા પ્રોટીન અધોગતિ બે મુખ્ય તબક્કાઓ સમાવેશ થાય છે:

1) પ્રોટીન સાથે યુબીક્વિટીનનું સહસંયોજક જોડાણ અવશેષો દ્વારા અધોગતિ કરવા માટે લાયસિન પ્રોટીનમાં આવા ટૅગની હાજરી એ પ્રાથમિક સૉર્ટિંગ સિગ્નલ છે જે પરિણામી સંયોજકોને પ્રોટીઝોમ તરફ નિર્દેશિત કરે છે, મોટાભાગના કિસ્સાઓમાં, ઘણા યુબિક્વિટિન પરમાણુઓ, જે સ્ટ્રિંગ પર માળખાના સ્વરૂપમાં ગોઠવાયેલા હોય છે, પ્રોટીન સાથે જોડાયેલા હોય છે;

2) પ્રોટીઝોમ દ્વારા પ્રોટીન હાઇડ્રોલિસિસ (પ્રોટીઝોમનું મુખ્ય કાર્ય બિનજરૂરી અને ક્ષતિગ્રસ્ત પ્રોટીનનું ટૂંકા પેપ્ટાઇડ્સમાં પ્રોટીઓલિટીક અધોગતિ છે). Ubiquitin ને યોગ્ય રીતે પ્રોટીન માટે "મૃત્યુનું નિશાન" કહેવામાં આવે છે.

ડોમ?એન ખિસકોલી? - પ્રોટીનની તૃતીય રચનાનું એક તત્વ, જે પ્રોટીનનું એકદમ સ્થિર અને સ્વતંત્ર માળખું છે, જેનું ફોલ્ડિંગ અન્ય ભાગોથી સ્વતંત્ર રીતે થાય છે. ડોમેનમાં સામાન્ય રીતે કેટલાક ગૌણ માળખાના ઘટકોનો સમાવેશ થાય છે. માળખાકીય રીતે સમાન ડોમેન્સ માત્ર સંબંધિત પ્રોટીનમાં જ જોવા મળે છે (ઉદાહરણ તરીકે, વિવિધ પ્રાણીઓના હિમોગ્લોબિનમાં), પણ સંપૂર્ણપણે અલગ પ્રોટીનમાં પણ. પ્રોટીનમાં બહુવિધ ડોમેન્સ હોઈ શકે છે, અને આ પ્રદેશો સમાન પ્રોટીનમાં વિવિધ કાર્યો કરી શકે છે. કેટલાક ઉત્સેચકો અને તમામ ઇમ્યુનોગ્લોબ્યુલિન ડોમેન માળખું ધરાવે છે. લાંબી પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળો (200 થી વધુ એમિનો એસિડ અવશેષો) સાથેના પ્રોટીન ઘણીવાર ડોમેન સ્ટ્રક્ચર બનાવે છે.

ખિસકોલી- ઉચ્ચ પરમાણુ વજન કાર્બનિક સંયોજનો જેમાં α-એમિનો એસિડ અવશેષો હોય છે.

IN પ્રોટીન રચનાકાર્બન, હાઇડ્રોજન, નાઇટ્રોજન, ઓક્સિજન, સલ્ફરનો સમાવેશ થાય છે. કેટલાક પ્રોટીન ફોસ્ફરસ, આયર્ન, જસત અને તાંબુ ધરાવતા અન્ય પરમાણુઓ સાથે સંકુલ બનાવે છે.

પ્રોટીનનું મોલેક્યુલર વજન છે: ઇંડા એલ્બ્યુમિન - 36,000, હિમોગ્લોબિન - 152,000, માયોસિન - 500,000 સરખામણી માટે: આલ્કોહોલનું પરમાણુ વજન 46, એસિટિક એસિડ - 60, બેન્ઝીન - 78 છે.

પ્રોટીનની એમિનો એસિડ રચના

ખિસકોલી- બિન-સામયિક પોલિમર, જેમાંથી મોનોમર્સ છે α-એમિનો એસિડ. સામાન્ય રીતે, 20 પ્રકારના α-એમિનો એસિડને પ્રોટીન મોનોમર્સ કહેવામાં આવે છે, જો કે તેમાંથી 170 થી વધુ કોષો અને પેશીઓમાં જોવા મળે છે.

મનુષ્યો અને અન્ય પ્રાણીઓના શરીરમાં એમિનો એસિડનું સંશ્લેષણ કરી શકાય છે કે કેમ તેના આધારે, તેઓ અલગ પડે છે: બિનજરૂરી એમિનો એસિડ- સંશ્લેષણ કરી શકાય છે; આવશ્યક એમિનો એસિડ- સંશ્લેષણ કરી શકાતું નથી. આવશ્યક એમિનો એસિડ ખોરાક દ્વારા શરીરને પૂરા પાડવામાં આવશ્યક છે. છોડ તમામ પ્રકારના એમિનો એસિડનું સંશ્લેષણ કરે છે.

એમિનો એસિડ રચના પર આધાર રાખીને, પ્રોટીન છે: સંપૂર્ણ- એમિનો એસિડનો સંપૂર્ણ સમૂહ ધરાવે છે; ખામીયુક્ત- તેમની રચનામાં કોઈ એમિનો એસિડ નથી. જો પ્રોટીનમાં માત્ર એમિનો એસિડ હોય, તો તેને કહેવામાં આવે છે સરળ. જો પ્રોટીનમાં એમિનો એસિડ ઉપરાંત, નોન-એમિનો એસિડ ઘટક (કૃત્રિમ જૂથ) હોય, તો તેને કહેવામાં આવે છે. જટિલ. કૃત્રિમ જૂથને ધાતુઓ (મેટલોપ્રોટીન), કાર્બોહાઇડ્રેટ્સ (ગ્લાયકોપ્રોટીન), લિપિડ્સ (લિપોપ્રોટીન), ન્યુક્લીક એસિડ્સ (ન્યુક્લિયોપ્રોટીન) દ્વારા રજૂ કરી શકાય છે.

બધા એમિનો એસિડ સમાવે છે: 1) કાર્બોક્સિલ જૂથ (-COOH), 2) એમિનો જૂથ (-NH 2), 3) આમૂલ અથવા આર-જૂથ (બાકીના પરમાણુ). વિવિધ પ્રકારના એમિનો એસિડ માટે રેડિકલની રચના અલગ છે. એમિનો એસિડની રચનામાં સમાવિષ્ટ એમિનો જૂથો અને કાર્બોક્સિલ જૂથોની સંખ્યાના આધારે, તેઓને અલગ પાડવામાં આવે છે: તટસ્થ એમિનો એસિડએક કાર્બોક્સિલ જૂથ અને એક એમિનો જૂથ ધરાવે છે; મૂળભૂત એમિનો એસિડએક કરતાં વધુ એમિનો જૂથ ધરાવતા; એસિડિક એમિનો એસિડએક કરતાં વધુ કાર્બોક્સિલ જૂથ ધરાવે છે.

એમિનો એસિડ છે એમ્ફોટેરિક સંયોજનો, કારણ કે દ્રાવણમાં તેઓ એસિડ અને બેઝ બંને તરીકે કાર્ય કરી શકે છે. જલીય દ્રાવણમાં, એમિનો એસિડ વિવિધ આયનીય સ્વરૂપોમાં અસ્તિત્વ ધરાવે છે.

પેપ્ટાઇડ બોન્ડ

પેપ્ટાઇડ્સ- પેપ્ટાઇડ બોન્ડ દ્વારા જોડાયેલા એમિનો એસિડ અવશેષો ધરાવતા કાર્બનિક પદાર્થો.

પેપ્ટાઇડ્સની રચના એમિનો એસિડની ઘનીકરણ પ્રતિક્રિયાના પરિણામે થાય છે. જ્યારે એક એમિનો એસિડનું એમિનો જૂથ બીજાના કાર્બોક્સિલ જૂથ સાથે ક્રિયાપ્રતિક્રિયા કરે છે, ત્યારે તેમની વચ્ચે સહસંયોજક નાઇટ્રોજન-કાર્બન બોન્ડ ઉત્પન્ન થાય છે, જેને કહેવામાં આવે છે. પેપ્ટાઇડ. પેપ્ટાઇડમાં સમાવિષ્ટ એમિનો એસિડ અવશેષોની સંખ્યાના આધારે, ત્યાં છે ડિપેપ્ટાઇડ્સ, ટ્રિપેપ્ટાઇડ્સ, ટેટ્રાપેપ્ટાઇડ્સવગેરે પેપ્ટાઇડ બોન્ડની રચના ઘણી વખત પુનરાવર્તિત થઈ શકે છે. આ રચના તરફ દોરી જાય છે પોલિપેપ્ટાઇડ્સ. પેપ્ટાઈડના એક છેડે એક મફત એમિનો જૂથ છે (જેને એન-ટર્મિનસ કહેવાય છે), અને બીજી બાજુ એક મફત કાર્બોક્સિલ જૂથ છે (જેને સી-ટર્મિનસ કહેવાય છે).

પ્રોટીન પરમાણુઓનું અવકાશી સંગઠન

પ્રોટીન દ્વારા અમુક ચોક્કસ કાર્યોનું પ્રદર્શન તેમના પરમાણુઓના અવકાશી રૂપરેખાંકન પર આધાર રાખે છે, વધુમાં, સાંકળના રૂપમાં પ્રોટીનને અનફોલ્ડ સ્વરૂપમાં રાખવું તે ઊર્જાસભર રીતે પ્રતિકૂળ છે, તેથી પોલીપેપ્ટાઈડ સાંકળો ફોલ્ડિંગમાંથી પસાર થાય છે, ચોક્કસ ત્રિ-પરિમાણીય માળખું, અથવા રચના. ત્યાં 4 સ્તરો છે પ્રોટીનનું અવકાશી સંગઠન.

પ્રાથમિક પ્રોટીન માળખું- પોલીપેપ્ટાઈડ સાંકળમાં એમિનો એસિડ અવશેષોની ગોઠવણીનો ક્રમ જે પ્રોટીન પરમાણુ બનાવે છે. એમિનો એસિડ વચ્ચેનું બોન્ડ પેપ્ટાઈડ બોન્ડ છે.

જો પ્રોટીન પરમાણુમાં માત્ર 10 એમિનો એસિડ અવશેષો હોય, તો પ્રોટીન પરમાણુઓના સૈદ્ધાંતિક રીતે સંભવિત ચલોની સંખ્યા જે એમિનો એસિડના ફેરબદલના ક્રમમાં ભિન્ન હોય તે 10% છે. 20 એમિનો એસિડ ધરાવતા, તમે તેમાંથી વધુ વિવિધ સંયોજનો બનાવી શકો છો. માનવ શરીરમાં લગભગ દસ હજાર વિવિધ પ્રોટીન મળી આવ્યા છે, જે એકબીજાથી અને અન્ય જીવોના પ્રોટીનથી અલગ છે.

તે પ્રોટીન પરમાણુનું પ્રાથમિક માળખું છે જે પ્રોટીન પરમાણુઓના ગુણધર્મો અને તેના અવકાશી રૂપરેખાંકનને નિર્ધારિત કરે છે. પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળમાં માત્ર એક એમિનો એસિડને બીજા સાથે બદલવાથી પ્રોટીનના ગુણધર્મો અને કાર્યોમાં ફેરફાર થાય છે. ઉદાહરણ તરીકે, હિમોગ્લોબિનના β-સબ્યુનિટમાં છઠ્ઠા ગ્લુટામિક એમિનો એસિડને વેલિન સાથે બદલવાથી એ હકીકત તરફ દોરી જાય છે કે સમગ્ર હિમોગ્લોબિન પરમાણુ તેનું મુખ્ય કાર્ય કરી શકતું નથી - ઓક્સિજન પરિવહન; આવા કિસ્સાઓમાં, વ્યક્તિને સિકલ સેલ એનિમિયા નામનો રોગ થાય છે.

ગૌણ માળખું- પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળને સર્પાકારમાં ફોલ્ડ કરવાનો આદેશ આપ્યો (એક વિસ્તૃત વસંત જેવું લાગે છે). કાર્બોક્સિલ જૂથો અને એમિનો જૂથો વચ્ચે ઉદ્ભવતા હાઇડ્રોજન બોન્ડ દ્વારા હેલિક્સના વળાંકને મજબૂત બનાવવામાં આવે છે. લગભગ તમામ CO અને NH જૂથો હાઇડ્રોજન બોન્ડની રચનામાં ભાગ લે છે. તેઓ પેપ્ટાઈડ કરતા નબળા હોય છે, પરંતુ, ઘણી વખત પુનરાવર્તિત થાય છે, આ ગોઠવણીને સ્થિરતા અને કઠોરતા આપે છે. ગૌણ રચનાના સ્તરે, પ્રોટીન હોય છે: ફાઈબ્રોઈન (રેશમ, સ્પાઈડર વેબ), કેરાટિન (વાળ, નખ), કોલેજન (રજ્જૂ).

તૃતીય માળખું- ગ્લોબ્યુલ્સમાં પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળોનું પેકીંગ, રાસાયણિક બોન્ડ્સ (હાઇડ્રોજન, આયનીય, ડાયસલ્ફાઇડ) ની રચના અને એમિનો એસિડ અવશેષોના રેડિકલ વચ્ચે હાઇડ્રોફોબિક ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓની સ્થાપનાના પરિણામે. તૃતીય બંધારણની રચનામાં મુખ્ય ભૂમિકા હાઇડ્રોફિલિક-હાઇડ્રોફોબિક ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ દ્વારા ભજવવામાં આવે છે. જલીય દ્રાવણમાં, હાઇડ્રોફોબિક રેડિકલ પાણીથી છુપાઇને, ગ્લોબ્યુલની અંદર જૂથબદ્ધ થવાનું વલણ ધરાવે છે, જ્યારે હાઇડ્રોફિલિક રેડિકલ, હાઇડ્રેશન (પાણીના દ્વિધ્રુવો સાથે ક્રિયાપ્રતિક્રિયા) ના પરિણામે, પરમાણુની સપાટી પર દેખાવાનું વલણ ધરાવે છે. કેટલાક પ્રોટીનમાં, તૃતીય માળખું બે સિસ્ટીન અવશેષોના સલ્ફર અણુઓ વચ્ચે રચાયેલા ડાયસલ્ફાઇડ સહસંયોજક બોન્ડ દ્વારા સ્થિર થાય છે. તૃતીય માળખાના સ્તરે ઉત્સેચકો, એન્ટિબોડીઝ અને કેટલાક હોર્મોન્સ હોય છે.

ચતુર્થાંશ માળખુંજટિલ પ્રોટીનની લાક્ષણિકતા જેના પરમાણુઓ બે અથવા વધુ ગ્લોબ્યુલ્સ દ્વારા રચાય છે. સબ્યુનિટ્સ આયનીય, હાઇડ્રોફોબિક અને ઇલેક્ટ્રોસ્ટેટિક ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ દ્વારા પરમાણુમાં રાખવામાં આવે છે. કેટલીકવાર, ચતુર્થાંશ માળખાના નિર્માણ દરમિયાન, સબ્યુનિટ્સ વચ્ચે ડિસલ્ફાઇડ બોન્ડ્સ થાય છે. ચતુર્થાંશ રચના સાથે સૌથી વધુ અભ્યાસ કરાયેલ પ્રોટીન છે હિમોગ્લોબિન. તે બે α-સબ્યુનિટ્સ (141 એમિનો એસિડ અવશેષો) અને બે β-સબ્યુનિટ્સ (146 એમિનો એસિડ અવશેષો) દ્વારા રચાય છે. દરેક સબ્યુનિટ સાથે સંકળાયેલ હેમ પરમાણુ છે જેમાં આયર્ન હોય છે.

જો કોઈ કારણોસર પ્રોટીનનું અવકાશી સ્વરૂપ સામાન્યથી વિચલિત થાય છે, તો પ્રોટીન તેના કાર્યો કરી શકતું નથી. ઉદાહરણ તરીકે, "મેડ કાઉ ડિસીઝ" (સ્પોન્જિફોર્મ એન્સેફાલોપથી) નું કારણ ચેતા કોષોની સપાટીના પ્રોટીન, પ્રિઓન્સની અસામાન્ય રચના છે.

પ્રોટીનના ગુણધર્મો

પ્રોટીન પરમાણુની એમિનો એસિડ રચના અને માળખું તે નક્કી કરે છે ગુણધર્મો. પ્રોટીન મૂળભૂત અને એસિડિક ગુણધર્મોને જોડે છે, જે એમિનો એસિડ રેડિકલ દ્વારા નિર્ધારિત થાય છે: પ્રોટીનમાં વધુ એસિડિક એમિનો એસિડ, તેના એસિડિક ગુણધર્મો વધુ સ્પષ્ટ થાય છે. દાન કરવાની અને H+ ઉમેરવાની ક્ષમતા નક્કી કરવામાં આવે છે પ્રોટીનના બફરિંગ ગુણધર્મો; સૌથી શક્તિશાળી બફર્સમાંનું એક લાલ રક્ત કોશિકાઓમાં હિમોગ્લોબિન છે, જે સતત સ્તરે રક્ત pH જાળવી રાખે છે. ત્યાં દ્રાવ્ય પ્રોટીન (ફાઈબ્રિનોજન) છે, અને ત્યાં અદ્રાવ્ય પ્રોટીન છે જે યાંત્રિક કાર્યો કરે છે (ફાઈબ્રોઈન, કેરાટિન, કોલેજન). ત્યાં પ્રોટીન છે જે રાસાયણિક રીતે સક્રિય છે (એન્ઝાઇમ્સ), ત્યાં રાસાયણિક રીતે નિષ્ક્રિય પ્રોટીન છે જે વિવિધ પર્યાવરણીય પરિસ્થિતિઓ માટે પ્રતિરોધક છે અને જે અત્યંત અસ્થિર છે.

બાહ્ય પરિબળો (ગરમી, અલ્ટ્રાવાયોલેટ કિરણોત્સર્ગ, ભારે ધાતુઓ અને તેમના ક્ષાર, pH ફેરફારો, કિરણોત્સર્ગ, નિર્જલીકરણ)

પ્રોટીન પરમાણુના માળખાકીય સંગઠનમાં વિક્ષેપ પેદા કરી શકે છે. આપેલ પ્રોટીન પરમાણુમાં સહજ ત્રિ-પરિમાણીય રચનાના નુકશાનની પ્રક્રિયા કહેવામાં આવે છે. વિકૃતિકરણ. વિકૃતિકરણનું કારણ બોન્ડ્સનું ભંગાણ છે જે ચોક્કસ પ્રોટીન માળખું સ્થિર કરે છે. શરૂઆતમાં, સૌથી નબળા સંબંધો તૂટી જાય છે, અને જેમ જેમ પરિસ્થિતિઓ વધુ કડક બને છે તેમ, મજબૂત સંબંધો પણ તૂટી જાય છે. તેથી, પ્રથમ ચતુર્થાંશ, પછી તૃતીય અને ગૌણ માળખાં ખોવાઈ જાય છે. અવકાશી રૂપરેખાંકનમાં ફેરફાર પ્રોટીનના ગુણધર્મોમાં ફેરફાર તરફ દોરી જાય છે અને પરિણામે, પ્રોટીન તેના અંતર્ગત જૈવિક કાર્યો કરવા માટે તેને અશક્ય બનાવે છે. જો વિકૃતિકરણ પ્રાથમિક માળખાના વિનાશ સાથે ન હોય, તો તે હોઈ શકે છે ઉલટાવી શકાય તેવું, આ કિસ્સામાં, પ્રોટીનની રચના લાક્ષણિકતાની સ્વ-પુનઃપ્રાપ્તિ થાય છે. ઉદાહરણ તરીકે, મેમ્બ્રેન રીસેપ્ટર પ્રોટીન આવા વિકૃતીકરણમાંથી પસાર થાય છે. વિકૃતિકરણ પછી પ્રોટીન માળખું પુનઃસ્થાપિત કરવાની પ્રક્રિયા કહેવામાં આવે છે પુનર્નિર્માણ. જો પ્રોટીનના અવકાશી રૂપરેખાંકનને પુનઃસ્થાપિત કરવું અશક્ય છે, તો પછી વિકૃતિકરણ કહેવામાં આવે છે ઉલટાવી શકાય તેવું.

પ્રોટીનનાં કાર્યો

ઉત્સેચકો

ઉત્સેચકો, અથવા ઉત્સેચકો, પ્રોટીનનો એક વિશિષ્ટ વર્ગ છે જે જૈવિક ઉત્પ્રેરક છે. ઉત્સેચકોનો આભાર, બાયોકેમિકલ પ્રતિક્રિયાઓ જબરદસ્ત ઝડપે થાય છે. એન્ઝાઇમેટિક પ્રતિક્રિયાઓની ગતિ અકાર્બનિક ઉત્પ્રેરકની ભાગીદારી સાથે થતી પ્રતિક્રિયાઓની ગતિ કરતા હજારો ગણી (અને કેટલીકવાર લાખો) વધારે છે. જે પદાર્થ પર એન્ઝાઇમ કાર્ય કરે છે તેને કહેવામાં આવે છે સબસ્ટ્રેટ.

ઉત્સેચકો ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીન છે, માળખાકીય સુવિધાઓઉત્સેચકોને બે જૂથોમાં વિભાજિત કરી શકાય છે: સરળ અને જટિલ. સરળ ઉત્સેચકોસરળ પ્રોટીન છે, એટલે કે. માત્ર એમિનો એસિડનો સમાવેશ થાય છે. જટિલ ઉત્સેચકોજટિલ પ્રોટીન છે, એટલે કે. પ્રોટીન ભાગ ઉપરાંત, તેમાં બિન-પ્રોટીન પ્રકૃતિનું જૂથ છે - કોફેક્ટર. કેટલાક ઉત્સેચકો કોફેક્ટર્સ તરીકે વિટામિનનો ઉપયોગ કરે છે. એન્ઝાઇમ પરમાણુમાં સક્રિય કેન્દ્ર તરીકે ઓળખાતા વિશેષ ભાગનો સમાવેશ થાય છે. સક્રિય કેન્દ્ર- એન્ઝાઇમનો એક નાનો વિભાગ (ત્રણથી બાર એમિનો એસિડ અવશેષોમાંથી), જ્યાં સબસ્ટ્રેટ અથવા સબસ્ટ્રેટનું બંધન એન્ઝાઇમ-સબસ્ટ્રેટ સંકુલ રચવા માટે થાય છે. પ્રતિક્રિયા પૂર્ણ થયા પછી, એન્ઝાઇમ-સબસ્ટ્રેટ કોમ્પ્લેક્સ એન્ઝાઇમ અને પ્રતિક્રિયા ઉત્પાદન(ઓ)માં તૂટી જાય છે. કેટલાક ઉત્સેચકો હોય છે (સક્રિય સિવાય) એલોસ્ટેરિક કેન્દ્રો- વિસ્તારો કે જેમાં એન્ઝાઇમ સ્પીડ રેગ્યુલેટર જોડાયેલા છે ( એલોસ્ટેરિક ઉત્સેચકો).

એન્ઝાઇમેટિક કેટાલિસિસની પ્રતિક્રિયાઓ દ્વારા વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે: 1) ઉચ્ચ કાર્યક્ષમતા, 2) કડક પસંદગી અને ક્રિયાની દિશા, 3) સબસ્ટ્રેટ વિશિષ્ટતા, 4) દંડ અને ચોક્કસ નિયમન. એન્ઝાઇમેટિક ઉત્પ્રેરક પ્રતિક્રિયાઓની સબસ્ટ્રેટ અને પ્રતિક્રિયા વિશિષ્ટતા ઇ. ફિશર (1890) અને ડી. કોશલેન્ડ (1959) ની પૂર્વધારણાઓ દ્વારા સમજાવવામાં આવી છે.

ઇ. ફિશર (કી-લોક પૂર્વધારણા)સૂચન કર્યું કે એન્ઝાઇમના સક્રિય કેન્દ્ર અને સબસ્ટ્રેટના અવકાશી રૂપરેખાંકનો એકબીજા સાથે બરાબર અનુરૂપ હોવા જોઈએ. સબસ્ટ્રેટને "કી" સાથે સરખાવવામાં આવે છે, એન્ઝાઇમને "લોક" સાથે.

ડી. કોશલેન્ડ (હેન્ડ-ગ્લોવ પૂર્વધારણા)સૂચવે છે કે સબસ્ટ્રેટની રચના અને એન્ઝાઇમના સક્રિય કેન્દ્ર વચ્ચેનો અવકાશી પત્રવ્યવહાર ફક્ત તેમની એકબીજા સાથેની ક્રિયાપ્રતિક્રિયાના ક્ષણે જ બનાવવામાં આવે છે. આ પૂર્વધારણા પણ કહેવાય છે પ્રેરિત પત્રવ્યવહાર પૂર્વધારણા.

એન્ઝાઇમેટિક પ્રતિક્રિયાઓનો દર આના પર આધાર રાખે છે: 1) તાપમાન, 2) એન્ઝાઇમ સાંદ્રતા, 3) સબસ્ટ્રેટ સાંદ્રતા, 4) pH. એ વાત પર ભાર મૂકવો જોઈએ કે ઉત્સેચકો પ્રોટીન હોવાથી, શારીરિક રીતે સામાન્ય સ્થિતિમાં તેમની પ્રવૃત્તિ સૌથી વધુ હોય છે.

મોટાભાગના ઉત્સેચકો માત્ર 0 અને 40 ° સે વચ્ચેના તાપમાને જ કામ કરી શકે છે. આ મર્યાદાઓની અંદર, તાપમાનમાં દર 10 ° સે વધારા સાથે પ્રતિક્રિયા દર લગભગ 2 ગણો વધે છે. 40 ડિગ્રી સેલ્સિયસથી ઉપરના તાપમાને, પ્રોટીન ડિનેચરેશનમાંથી પસાર થાય છે અને એન્ઝાઇમની પ્રવૃત્તિમાં ઘટાડો થાય છે. ઠંડકની નજીકના તાપમાને, ઉત્સેચકો નિષ્ક્રિય થાય છે.

જેમ જેમ સબસ્ટ્રેટનું પ્રમાણ વધે છે તેમ, સબસ્ટ્રેટ પરમાણુઓની સંખ્યા એન્ઝાઇમ પરમાણુઓની સંખ્યા જેટલી ન થાય ત્યાં સુધી એન્ઝાઈમેટિક પ્રતિક્રિયાનો દર વધે છે. સબસ્ટ્રેટની માત્રામાં વધુ વધારા સાથે, ગતિ વધશે નહીં, કારણ કે એન્ઝાઇમના સક્રિય કેન્દ્રો સંતૃપ્ત છે. એન્ઝાઇમની સાંદ્રતામાં વધારો ઉત્પ્રેરક પ્રવૃત્તિમાં વધારો તરફ દોરી જાય છે, કારણ કે સબસ્ટ્રેટ પરમાણુઓની મોટી સંખ્યામાં એકમ સમય દીઠ પરિવર્તન થાય છે.

દરેક એન્ઝાઇમ માટે, ત્યાં એક શ્રેષ્ઠ pH મૂલ્ય છે કે જેના પર તે મહત્તમ પ્રવૃત્તિ દર્શાવે છે (પેપ્સિન - 2.0, લાળ એમીલેઝ - 6.8, સ્વાદુપિંડનું લિપેઝ - 9.0). ઉચ્ચ અથવા નીચલા પીએચ મૂલ્યો પર, એન્ઝાઇમ પ્રવૃત્તિ ઘટે છે. પીએચમાં અચાનક ફેરફાર સાથે, એન્ઝાઇમ ડિનેચર થાય છે.

એલોસ્ટેરિક એન્ઝાઇમ્સની ગતિ એલોસ્ટેરિક કેન્દ્રો સાથે જોડાયેલા પદાર્થો દ્વારા નિયંત્રિત થાય છે. જો આ પદાર્થો પ્રતિક્રિયાને વેગ આપે છે, તો તેને કહેવામાં આવે છે એક્ટિવેટર્સ, જો તેઓ ધીમું કરે છે - અવરોધકો.

ઉત્સેચકોનું વર્ગીકરણ

રાસાયણિક પરિવર્તનના પ્રકારને આધારે તેઓ ઉત્પ્રેરક કરે છે, ઉત્સેચકોને 6 વર્ગોમાં વહેંચવામાં આવે છે:

1. oxireductases(હાઇડ્રોજન, ઓક્સિજન અથવા ઇલેક્ટ્રોન અણુઓનું એક પદાર્થમાંથી બીજા પદાર્થમાં ટ્રાન્સફર - ડિહાઇડ્રોજેનેઝ),
2. ટ્રાન્સફર(મિથાઈલ, એસિલ, ફોસ્ફેટ અથવા એમિનો જૂથનું એક પદાર્થમાંથી બીજા પદાર્થમાં ટ્રાન્સફર - ટ્રાન્સમિનેઝ),
3. હાઇડ્રોલેસ(હાઇડ્રોલિસિસ પ્રતિક્રિયાઓ જેમાં સબસ્ટ્રેટમાંથી બે ઉત્પાદનો રચાય છે - એમીલેઝ, લિપેઝ),
4. lyases(સબસ્ટ્રેટમાં બિન-હાઇડ્રોલિટીક ઉમેરણ અથવા તેમાંથી અણુઓના જૂથની ટુકડી, જે કિસ્સામાં C-C, C-N, C-O, C-S બોન્ડ તૂટી શકે છે - ડેકાર્બોક્સિલેઝ),
5. આઇસોમેરેસિસ(ઇન્ટ્રામોલેક્યુલર પુનર્ગઠન - આઇસોમેરેઝ),
6. લિગાસિસ(C-C, C-N, C-O, C-S બોન્ડ - સિન્થેટેઝની રચનાના પરિણામે બે પરમાણુઓનું જોડાણ).

વર્ગો બદલામાં પેટાવર્ગો અને પેટા વર્ગોમાં વિભાજિત થાય છે. વર્તમાન આંતરરાષ્ટ્રીય વર્ગીકરણમાં, દરેક એન્ઝાઇમમાં એક ચોક્કસ કોડ હોય છે જેમાં બિંદુઓ દ્વારા અલગ કરાયેલ ચાર સંખ્યાઓનો સમાવેશ થાય છે. પ્રથમ નંબર વર્ગ છે, બીજો ઉપવર્ગ છે, ત્રીજો ઉપવર્ગ છે, ચોથો આ પેટા વર્ગમાં એન્ઝાઇમનો સીરીયલ નંબર છે, ઉદાહરણ તરીકે, આર્જીનેઝ કોડ 3.5.3.1 છે.

પર જાઓ પ્રવચનો નંબર 2"કાર્બોહાઇડ્રેટ્સ અને લિપિડ્સનું માળખું અને કાર્યો"

પર જાઓ પ્રવચનો નંબર 4"એટીપી ન્યુક્લિક એસિડનું માળખું અને કાર્યો"

લગભગ દરેક શાળા જીવવિજ્ઞાન પાઠ હવે જાણે છે કે પ્રોટીન શું છે. તેઓ જીવંત પ્રાણીના કોષમાં ઘણા કાર્યો કરે છે.

પ્રોટીન શું છે?

આ જટિલ કાર્બનિક સંયોજનો છે. તેઓ એમિનો એસિડથી બનેલા છે, જેમાંથી કુલ 20 છે, પરંતુ તેમને વિવિધ ક્રમમાં જોડીને, તમે લાખો વિવિધ રસાયણો મેળવી શકો છો.

પ્રોટીન માળખું

એકવાર આપણે પહેલેથી જાણીએ છીએ કે પ્રોટીન શું છે, અમે તેમની રચનાને નજીકથી જોઈ શકીએ છીએ. આ પ્રકારના પદાર્થનું પ્રાથમિક, ગૌણ, તૃતીય અને ચતુર્થાંશ માળખું છે.

પ્રાથમિક માળખું

આ એક સાંકળ છે જેમાં એમિનો એસિડ યોગ્ય ક્રમમાં જોડાયેલા છે. આ ફેરબદલ પ્રોટીનનો પ્રકાર નક્કી કરે છે. આ વર્ગના દરેક પદાર્થ માટે તે વ્યક્તિગત છે. ચોક્કસ પ્રોટીનના ભૌતિક અને રાસાયણિક ગુણધર્મો પણ મોટાભાગે પ્રાથમિક બંધારણ પર આધાર રાખે છે.

ગૌણ માળખું

આ તે અવકાશી આકાર છે જે કાર્બોક્સિલ જૂથો અને ઈમિનો જૂથો વચ્ચે હાઈડ્રોજન બોન્ડની રચનાને કારણે પોલિપેપ્ટાઈડ સાંકળ ધારણ કરે છે. બે સૌથી સામાન્ય પ્રકારો છે: આલ્ફા હેલિક્સ અને બીટા સ્ટ્રક્ચર, જે રિબન જેવો દેખાવ ધરાવે છે. પ્રથમ સમાન પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળના પરમાણુઓ વચ્ચેના બોન્ડની રચનાને કારણે રચાય છે, બીજો - સમાંતર સ્થિત બે અથવા વધુ સાંકળો વચ્ચે. જો કે, બીટા સ્ટ્રક્ચર માટે એક પોલિમરની અંદર દેખાવાનું પણ શક્ય છે, તે કિસ્સામાં જ્યારે તેના અમુક ટુકડાઓ 180 ડિગ્રી ફેરવાય છે.

તૃતીય માળખું

આલ્ફા હેલિક્સના વિભાગો, સાદી પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળો અને બીટા સ્ટ્રક્ચર્સના અવકાશમાં એકબીજાને સંબંધિત આ ફેરબદલ અને ગોઠવણી છે.

ચતુર્થાંશ માળખું

તેના પણ બે પ્રકાર છે: ગ્લોબ્યુલર અને ફાઈબ્રિલર. આ માળખું ઇલેક્ટ્રોસ્ટેટિક ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ અને હાઇડ્રોજન બોન્ડને કારણે રચાય છે. ગ્લોબ્યુલરમાં નાના બોલનો આકાર હોય છે, અને ફાઈબ્રિલરમાં થ્રેડનો આકાર હોય છે. પ્રથમ પ્રકારની ચતુર્થાંશ રચનાવાળા પ્રોટીનનાં ઉદાહરણો એલ્બુમિન, ઇન્સ્યુલિન, ઇમ્યુનોગ્લોબ્યુલિન વગેરે છે.; ફાઈબ્રિલર - ફાઈબ્રોઈન, કેરાટિન, કોલેજન અને અન્ય. એવા પ્રોટીન પણ છે જે રચનામાં વધુ જટિલ છે, ઉદાહરણ તરીકે, માયોસિન, જે સ્નાયુ પેશીઓમાં જોવા મળે છે, તેમાં ફાઇબરિલર-આકારની લાકડી છે જેના પર બે ગોળાકાર હેડ સ્થિત છે.

પ્રોટીનની રાસાયણિક રચના

પ્રોટીનની એમિનો એસિડ રચનાને વીસ એમિનો એસિડ દ્વારા રજૂ કરી શકાય છે, જે વિવિધ ક્રમમાં અને જથ્થામાં જોડાય છે.

આ ગ્લાયસીન, એલાનિન, વેલિન, લ્યુસીન, આઇસોલ્યુસીન, સેરીન, થ્રેઓનાઇન, સિસ્ટીન, મેથિઓનાઇન, લાયસિન, આર્જીનાઇન, એસ્પાર્ટિક એસિડ, એસ્પેરાજીન, ગ્લુટામિક એસિડ, ગ્લુટામાઇન, ફેનીલાલેનાઇન, ટાયરોસિન, ટ્રિપ્ટોફેન, હિસ્ટીડિન અને પ્રોલાઇન છે. તેમની વચ્ચે બદલી ન શકાય તેવી વસ્તુઓ છે, એટલે કે, જે માનવ શરીર તેના પોતાના પર ઉત્પન્ન કરવામાં સક્ષમ નથી. પુખ્ત વયના લોકો માટે આવા 8 એમિનો એસિડ અને બાળકો માટે 2 વધુ છે: લ્યુસીન, આઇસોલ્યુસીન, વેલિન, મેથિઓનાઇન, લાયસિન, ટ્રિપ્ટોફેન, ફેનીલાલેનાઇન, થ્રેઓનાઇન, તેમજ હિસ્ટીડિન અને આર્જીનાઇન.

વિવિધ બંધારણો સાથે પ્રોટીનનાં ઉદાહરણો

ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીનનો એક અગ્રણી પ્રતિનિધિ એલ્બુમિન છે. તેની તૃતીય રચનામાં આલ્ફા હેલીસનો સમાવેશ થાય છે જે સિંગલ પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળો દ્વારા જોડાયેલ છે.

પ્રાથમિક એમિનો એસિડ દ્વારા રચાય છે જેમ કે એસ્પાર્ટિક એસિડ, એલાનિન, સિસ્ટીન અને ગ્લાયસીન. આ પ્રોટીન રક્ત પ્લાઝ્મામાં જોવા મળે છે અને અમુક પદાર્થોના પરિવહનનું કાર્ય કરે છે. ફાઇબરિલર રાશિઓમાં, ફાઇબ્રોઇન અને કોલેજનને અલગ કરી શકાય છે. પ્રથમનું તૃતીય માળખું એ બીટા સ્ટ્રક્ચરનો પદાર્થ છે જે સિંગલ પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળો દ્વારા જોડાયેલ છે. સાંકળ પોતે એલેનાઇન, ગ્લાયસીન, સિસ્ટીન અને સેરીનનું વૈકલ્પિક છે. આ રાસાયણિક સંયોજન કરોળિયાના જાળા અને રેશમ તેમજ પક્ષીઓના પીછાનો મુખ્ય ઘટક છે.

વિકૃતિકરણ શું છે?

આ પ્રોટીનની પ્રથમ ચતુર્થાંશ, પછી તૃતીય અને ગૌણ રચનાઓના વિનાશની પ્રક્રિયા છે. જે પ્રોટીન સાથે આ બન્યું તે હવે તેના કાર્યો કરી શકતું નથી અને તેના મૂળભૂત ભૌતિક અને રાસાયણિક ગુણધર્મો ગુમાવે છે. આ પ્રક્રિયા મુખ્યત્વે ઉચ્ચ તાપમાન અથવા આક્રમક રસાયણોના સંપર્કમાં આવવાને કારણે થાય છે. ઉદાહરણ તરીકે, ચાલીસ ડિગ્રી સેલ્સિયસથી ઉપરના તાપમાને, હિમોગ્લોબિન, જે સજીવોના રક્ત દ્વારા ઓક્સિજન વહન કરે છે, તે વિકૃત થવાનું શરૂ કરે છે. તેથી જ તાપમાનમાં આટલો તીવ્ર વધારો માનવીઓ માટે જોખમી છે.

પ્રોટીનનાં કાર્યો

પ્રોટીન શું છે તે શીખ્યા પછી, તમે કોષના જીવનમાં અને સમગ્ર જીવતંત્રમાં આ પદાર્થોની ભૂમિકા પર ધ્યાન આપી શકો છો. તેઓ નવ મુખ્ય કાર્યો કરે છે. પ્રથમ પ્લાસ્ટિક છે. તેઓ જીવંત જીવતંત્રની ઘણી રચનાઓના ઘટકો છે અને કોષો માટે નિર્માણ સામગ્રી તરીકે સેવા આપે છે. બીજું પરિવહન છે. પ્રોટીન્સ પદાર્થોના પરિવહન માટે સક્ષમ છે; આ હેતુ માટેના પદાર્થોના ઉદાહરણો એલ્બુમિન, હિમોગ્લોબિન, તેમજ કોષના પ્લાઝ્મા મેમ્બ્રેન પર સ્થિત વિવિધ ટ્રાન્સપોર્ટર પ્રોટીન છે, જેમાંથી દરેક પર્યાવરણમાંથી માત્ર ચોક્કસ પદાર્થને સાયટોપ્લાઝમમાં જવા દે છે. ત્રીજું કાર્ય રક્ષણાત્મક છે. તે ઇમ્યુનોગ્લોબ્યુલિન દ્વારા કરવામાં આવે છે, જે રોગપ્રતિકારક તંત્રનો ભાગ છે, અને કોલેજન, જે ત્વચાનો મુખ્ય ઘટક છે. ઉપરાંત, માનવ શરીર અને અન્ય સજીવોમાં પ્રોટીન નિયમનકારી કાર્ય કરે છે, કારણ કે આવા પદાર્થો દ્વારા રજૂ કરાયેલ સંખ્યાબંધ હોર્મોન્સ છે, ઉદાહરણ તરીકે, ઇન્સ્યુલિન. આ રાસાયણિક સંયોજનો દ્વારા ભજવવામાં આવતી અન્ય ભૂમિકા સિગ્નલિંગ છે. આ પદાર્થો કોષથી કોષમાં વિદ્યુત આવેગ પ્રસારિત કરે છે. છઠ્ઠું કાર્ય મોટર છે. પ્રોટીનના અગ્રણી પ્રતિનિધિઓ જે આ કરે છે તે એક્ટિન અને માયોસિન છે, જે સંકોચન કરવામાં સક્ષમ છે (તેઓ સ્નાયુઓમાં જોવા મળે છે). આવા પદાર્થો અનામત પદાર્થો તરીકે પણ કામ કરી શકે છે, પરંતુ આવા હેતુઓ માટે તે ખૂબ જ ભાગ્યે જ ઉપયોગમાં લેવાય છે તે મુખ્યત્વે દૂધમાં જોવા મળતા પ્રોટીન છે. તેઓ ઉત્પ્રેરક કાર્ય પણ કરે છે - પ્રકૃતિમાં પ્રોટીન ઉત્સેચકો છે. અને છેલ્લું કાર્ય રીસેપ્ટર છે. પ્રોટીનનું એક જૂથ છે જે એક અથવા બીજા પરિબળના પ્રભાવ હેઠળ આંશિક રીતે વિકૃત છે, આમ સમગ્ર કોષને સંકેત આપે છે, જે તેને આગળ પ્રસારિત કરે છે.

પ્રોટીન, અથવા પ્રોટીન, જીવંત સજીવોમાં મુખ્યત્વે ઉત્સેચકોની હાજરીમાં પોલીકન્ડેન્સેશન પ્રતિક્રિયાના પરિણામે 20 સૌથી મહત્વપૂર્ણ કુદરતી એમિનો એસિડમાંથી બને છે. પ્રોટીનનું પરમાણુ વજન ખૂબ જ વિશાળ શ્રેણીમાં બદલાય છે: 10,000 થી 1,000,000 અને તેથી વધુ.

પ્રોટીન શૃંખલાની કરોડરજ્જુ પેપ્ટાઈડ બોન્ડ દ્વારા જોડાયેલા એમિનો એસિડ ટુકડાઓમાંથી બનેલી છે અને તે વિવિધ રાસાયણિક પ્રકૃતિના અવેજીઓથી ઘેરાયેલી છે. પ્રોટીનમાં પેપ્ટાઇડ બોન્ડ તટસ્થ વાતાવરણમાં 37 ° સે પર સ્થિર હોય છે, પરંતુ તે એસિડિક અથવા આલ્કલાઇન વાતાવરણમાં હાઇડ્રોલાઇઝ કરી શકાય છે. શરીરમાં, પ્રોટીન હાઇડ્રોલિસિસ પેપ્ટીડેઝ એન્ઝાઇમની ક્રિયા હેઠળ હાથ ધરવામાં આવે છે અને સખત રીતે નિયંત્રિત થાય છે.

કુદરતી પ્રોટીન સાંકળની લંબાઈ અને રચનામાં વ્યાપકપણે બદલાય છે, જે તેમના પરમાણુઓને, ઉકેલમાં પણ, વિવિધતા પ્રાપ્ત કરવા દે છે. રચના

કન્ફોર્મેશન્સદ્રાવણમાં પ્રોટીન મેક્રોમોલેક્યુલ્સ તેમના વિવિધ અવકાશી સ્વરૂપોનું પ્રતિનિધિત્વ કરે છે, જે એક બોન્ડની આસપાસ વ્યક્તિગત પરમાણુ ટુકડાઓના પરિભ્રમણના પરિણામે ઉદ્ભવે છે અને આપેલ મેક્રોમોલેક્યુલના વ્યક્તિગત જૂથો અથવા આસપાસના દ્રાવણમાં સ્થિત પદાર્થોના પરમાણુઓ વચ્ચે આંતરપરમાણુ બોન્ડ દ્વારા સ્થિર થાય છે.

મ્યુચ્યુઅલ કન્ફર્મેશનલ ટ્રાન્ઝિશન મુખ્યત્વે પ્રોટીન મેક્રોમોલેક્યુલમાં સહસંયોજક બોન્ડ તોડ્યા વિના હાથ ધરવામાં આવે છે. પ્રોટીનની રચના અને રચનાનું વર્ણન કરતી વખતે, વિભાવનાઓનો ઉપયોગ કરવામાં આવે છે પ્રાથમિક, માધ્યમિક, તૃતીયઅને ચતુર્થાંશ માળખું.

પ્રાથમિક માળખુંવ્યક્તિગત પ્રોટીન માટે વિશિષ્ટ છે અને તેની સાંકળના એમિનો એસિડ અવશેષોની રચના અને ક્રમ દ્વારા નક્કી કરવામાં આવે છે. સંપૂર્ણ પ્રોટીન ફોર્મ્યુલા લખતી વખતે, એમિનો એસિડ અવશેષો તેમના ત્રણ-અક્ષરોના હોદ્દાઓનો ઉપયોગ કરીને, સાંકળના N-અંતથી શરૂ કરીને એકબીજાને અનુસરે છે તેનો ક્રમ સૂચવો. માનવ મ્યોગ્લોબિનની પ્રાથમિક રચનાનો ખ્યાલ, જેમાં પરમાણુમાં માત્ર 153 એમિનો એસિડ અવશેષો હોય છે, તે નીચેના સંક્ષિપ્ત સંકેત દ્વારા આપવામાં આવે છે:

પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળની કડક રેખીય ગોઠવણી ઊર્જાસભર રીતે પ્રતિકૂળ છે, કારણ કે તે એમિનો એસિડ અવશેષોના વિવિધ રેડિકલ વચ્ચેની ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓને વ્યવહારીક રીતે દૂર કરે છે. ચોક્કસપણે આવી ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓના પરિણામે, વધારાના બોન્ડ્સ ઉત્પન્ન થાય છે જે અવકાશમાં પ્રોટીન સાંકળની એક અથવા બીજી રચનાને સ્થિર કરે છે. આ નીચેની ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ દ્વારા થાય છે: આયન-આયન ક્રિયાપ્રતિક્રિયા; હાઇડ્રોજન બોન્ડ; ધ્રુવીય જૂથોનું હાઇડ્રેશન; ડિસલ્ફાઇડ બોન્ડ; વેન્ડર વાલ્સ ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓબિન-ધ્રુવીય અવેજીઓ વચ્ચે; હાઇડ્રોફોબિક ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ,જેના પરિણામે પાણીના પરમાણુઓ એકબીજા સાથે બિન-ધ્રુવીય અવેજીઓની ક્રિયાપ્રતિક્રિયાના ક્ષેત્રની બહાર ધકેલાય છે, તેમજ દાતા-સ્વીકાર બોન્ડજટિલ આયન અને પ્રોટીનના લિગાન્ડ જૂથો વચ્ચે (ફિગ. 21.3).

પ્રોટીન ગૌણ માળખુંપોલીપેપ્ટાઇડ સાંકળના આકારને લાક્ષણિકતા આપે છે, જે હેલિકલ હોઈ શકે છે (એ-સ્ટ્રક્ચર),ફોલ્ડ (બી - માળખું)અથવા અવ્યવસ્થિત (ફિગ. 21.4). ગૌણ બંધારણની રચના અને જાળવણીમાં મુખ્ય ભૂમિકા

ચોખા. 21.3. પ્રોટીન પરમાણુના એમિનો એસિડ અવશેષોના અવશેષો અને જલીય વાતાવરણ વચ્ચેની ક્રિયાપ્રતિક્રિયાના પ્રકાર

ચોખા. 21.4. પ્રોટીનની ગૌણ રચના: એ- એ-સ્ટ્રક્ચર (સર્પાકાર), b- પી-સ્ટ્રક્ચર (ફોલ્ડ) હાઇડ્રોજન બોન્ડ દ્વારા ભજવવામાં આવે છે જે પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળના બેકબોન જૂથો વચ્ચે ઉદ્ભવે છે.

એ-સ્ટ્રક્ચરની અવકાશી ગોઠવણીની કલ્પના કરીને કલ્પના કરી શકાય છે કે પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળ સિલિન્ડરની આસપાસ આવરિત છે, અને તેની બાજુના રેડિકલ બહારની તરફ નિર્દેશિત છે. હેલિક્સના વળાંકો હેલિક્સના નજીકના વળાંક પર સ્થિત પેપ્ટાઇડ જૂથો વચ્ચે હાઇડ્રોજન બોન્ડ દ્વારા એકસાથે રાખવામાં આવે છે. અને તેમ છતાં આ બોન્ડ્સની ઉર્જા ઓછી છે, તેમની મોટી સંખ્યા નોંધપાત્ર ઉર્જા અસર તરફ દોરી જાય છે, જેના પરિણામે એ-સ્ટ્રક્ચર એકદમ સ્થિર અને કઠોર છે.

ફોલ્ડ (3-સંરચના) ઘણા હાઇડ્રોજન બોન્ડ દ્વારા એકબીજા સાથે જોડાયેલ સમાંતર વિસ્તરેલ પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળોમાંથી બને છે, જે બાજુના R રેડિકલ પરિણામી ફોલ્ડ શીટ દ્વારા દોરવામાં આવેલા પ્લેન ઉપર અને નીચે સ્થિત છે.

વ્યક્તિગત પ્રોટીન ટુકડાઓની અવ્યવસ્થિત રચના તેમની ગોઠવણીમાં અવકાશી ક્રમના અભાવ દ્વારા વર્ગીકૃત થયેલ છે.

પ્રોટીનનું કયું ગૌણ માળખું સાકાર થાય છે તે તેના એમિનો એસિડની રચના પર આધાર રાખે છે, એટલે કે, પ્રાથમિક રચના પર. મોટાભાગના કુદરતી પ્રોટીન a-, p- અને અવ્યવસ્થિત માળખાં સાથેના ટુકડાઓના એક પરમાણુમાં સહઅસ્તિત્વ દ્વારા વર્ગીકૃત થયેલ છે.

હાઇડ્રોજન બોન્ડની નીચી તાકાત બાહ્ય પ્રભાવ હેઠળ ગૌણ માળખાને રૂપાંતરિત કરવાનું પ્રમાણમાં સરળ બનાવે છે: તાપમાનમાં ફેરફાર, રચના અથવા પર્યાવરણના pH - અથવા યાંત્રિક પ્રભાવ હેઠળ. પ્રોટીનની ગૌણ રચનાના પરિવર્તનના પરિણામે, તેનું મૂળ, એટલે કે, પ્રકૃતિ દ્વારા પ્રાથમિક, ગુણધર્મો બદલાય છે, અને પરિણામે, તેના જૈવિક અને શારીરિક કાર્યો.

પ્રોટીન તૃતીય માળખુંઅવકાશમાં તેની પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળનું સામાન્ય સ્થાન નક્કી કરે છે. એવું માનવામાં આવે છે કે પ્રોટીન પરમાણુની તૃતીય રચનાની રચના અને સ્થિરીકરણમાં, બાજુના એમિનો એસિડ અવેજીઓની ક્રિયાપ્રતિક્રિયા દ્વારા નિર્ણાયક ભૂમિકા ભજવવામાં આવે છે, જે પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળના વળાંકને કારણે અવકાશમાં એકબીજાની નજીક લાવવામાં આવે છે. આ ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓના પ્રકારો ફિગમાં બતાવવામાં આવ્યા હતા. 21.3.

પ્રોટીન પરમાણુનું તૃતીય માળખું તેની પ્રાથમિક અને ગૌણ રચનાઓ તેમજ આસપાસના દ્રાવણની રચના અનુસાર પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળના સ્વ-સંગઠનના પરિણામે સંપૂર્ણપણે આપમેળે ઉદ્ભવે છે. પ્રેરક બળ કે જે પ્રોટીનની પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળને કડક રીતે વ્યાખ્યાયિત ત્રિ-પરિમાણીય રચનામાં ફોલ્ડ કરે છે તે એમિનો એસિડ રેડિકલની એકબીજા સાથે અને આસપાસના દ્રાવણના પરમાણુઓ સાથેની ક્રિયાપ્રતિક્રિયા છે. તે જ સમયે, જલીય દ્રાવણમાં, હાઇડ્રોફોબિક અવેજીઓ પ્રોટીન પરમાણુમાં ધકેલવામાં આવે છે, ત્યાં શુષ્ક ઝોન બનાવે છે ("ચરબીના ટીપાં"), અને હાઇડ્રોફિલિક અવેજીઓ જલીય વાતાવરણ તરફ લક્ષી હોય છે. અમુક સમયે, જલીય વાતાવરણ માટે પરમાણુનું ઊર્જાસભર અનુકૂળ સ્વરૂપ પ્રાપ્ત થાય છે, અને પ્રોટીન પરમાણુની આ રચના સ્થિર થાય છે. આ કિસ્સામાં, પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળની એન્ટ્રોપી ઘટે છે, પરંતુ સમગ્ર સિસ્ટમની એન્ટ્રોપી (પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળ + જલીય માધ્યમ) સ્થિર રહે છે અથવા વધે છે. આમ, થર્મોડાયનેમિક્સના II કાયદાની સ્થિતિથી, જલીય વાતાવરણમાં પ્રોટીનની તૃતીય રચનાનું સ્થિરીકરણ એ પ્રોટીન પરમાણુના જલીય વાતાવરણની મહત્તમ એન્ટ્રોપી સાથે રાજ્યમાં સંક્રમણની વૃત્તિ દ્વારા સુનિશ્ચિત થાય છે. માયોગ્લોબિન અને લાઇસોઝાઇમ પ્રોટીનના પરમાણુઓની તૃતીય રચનાનો વિચાર ફિગમાં આપવામાં આવ્યો છે. 21.5. આકૃતિમાં, મ્યોગ્લોબિન પરમાણુમાં છાંયેલી ડિસ્ક એ એક હેમ છે જેમાં પોર્ફિરિન લિગાન્ડ અને એક જટિલ કેશન, Fe 2+ છે. લાઇસોઝાઇમ પરમાણુ S-S ડાયસલ્ફાઇડ પુલ દર્શાવે છે જે આ પ્રોટીનની તૃતીય રચનાને સ્થિર કરવામાં સામેલ છે.

ચોખા. 21.5. તૃતીય માળખાં: મ્યોગ્લોબિન (એ) અને લાઇસોઝાઇમ (બી)

પ્રોટીનનું તૃતીય માળખું, તેની ગૌણ રચનાની તુલનામાં, બાહ્ય પ્રભાવો માટે વધુ સંવેદનશીલ હોય છે. તેથી, નબળા ઓક્સિડાઇઝિંગ એજન્ટોની ક્રિયા, દ્રાવકોમાં ફેરફાર, આયનીય શક્તિમાં ફેરફાર, pH અને તાપમાન પ્રોટીનની તૃતીય રચનામાં વિક્ષેપ પાડે છે, અને પરિણામે, તેમના મૂળ ગુણધર્મો.

ચતુર્થાંશ માળખું. 60,000 થી વધુના પરમાણુ વજનવાળા મોટા પ્રોટીન પરમાણુઓ સામાન્ય રીતે એકંદર હોય છે જેમાં પ્રમાણમાં નાના પરમાણુ વજન સાથે ઘણી પોલિપેપ્ટાઈડ સાંકળો હોય છે. તદુપરાંત, દરેક સાંકળ, તેની લાક્ષણિક પ્રાથમિક, ગૌણ અને તૃતીય માળખું સાચવીને, આ એકંદરના સબ્યુનિટ તરીકે કાર્ય કરે છે, જેમાં અવકાશી સંસ્થાનું ઉચ્ચ સ્તર છે - એક ચતુર્થાંશ માળખું. આવા પરમાણુ-એગ્રિગેટ એક સંપૂર્ણનું પ્રતિનિધિત્વ કરે છે અને જૈવિક કાર્ય કરે છે જે વ્યક્તિગત સબ્યુનિટ્સની લાક્ષણિકતા નથી. ઉદાહરણ તરીકે, હિમોગ્લોબિન પરમાણુ 4 સબ્યુનિટ્સ ધરાવે છે અને તેના વ્યક્તિગત સબ્યુનિટ્સ કરતાં ઓક્સિજન સાથે સંકુલની નોંધપાત્ર રીતે વધુ લેબિલિટી દ્વારા વર્ગીકૃત થયેલ છે, જે મ્યોગ્લોબિન (વિભાગ 10.4) ના ગુણધર્મોમાં પ્રગટ થાય છે. પ્રોટીનનું ચતુર્થાંશ માળખું મુખ્યત્વે હાઇડ્રોજન બોન્ડ્સ અને વેન ડેર વાલ્સની ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ દ્વારા અને કેટલીકવાર પોલીપેપ્ટાઈડ સાંકળો વચ્ચે જોડાયેલી ડાયસલ્ફાઇડ બોન્ડ દ્વારા નિશ્ચિત કરવામાં આવે છે. ચતુર્થાંશ માળખું ધરાવતા પ્રોટીનનું પરમાણુ વજન અનેક લાખો સુધી પહોંચી શકે છે. પ્રોટીનનું ચતુર્થાંશ માળખું બાહ્ય પ્રભાવો પ્રત્યે સંવેદનશીલ હોય છે અને તે તેમના દ્વારા વિક્ષેપિત થઈ શકે છે.

પ્રોટીન પરમાણુઓનો આકાર.પરમાણુના આકારના આધારે, મૂળ પ્રોટીન, એટલે કે જે કુદરત દ્વારા પ્રોગ્રામ કરાયેલ જૈવિક ગુણધર્મો દર્શાવે છે, તેને વિભાજિત કરવામાં આવે છે ફાઇબરિલરઅને ગોળાકારફાઇબરિલર પ્રોટીન પરમાણુમાં સામાન્ય રીતે બી-સ્ટ્રક્ચર અને રેસાયુક્ત માળખું હોય છે; તેઓ પાણીમાં ઓગળતા નથી, કારણ કે તેમની સપાટી પર ઘણા હાઇડ્રોફોબિક રેડિકલ હોય છે. ફાઈબ્રિલર પ્રોટીન પ્રોટીન ફાઈબ્રોન છે; વાળ, ત્વચા, નખના કેરાટિન; રજ્જૂ અને હાડકાની પેશીઓનું કોલેજન; સ્નાયુ પેશીનું માયોસિન.

ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીનનો આકાર નળાકાર અથવા ગોળાકાર હોય છે અને તેનું કદ 10 -9 -10 -7 મીટર હોય છે, કારણ કે તેમની સપાટી મુખ્યત્વે ધ્રુવીય જૂથો ધરાવે છે. પાણીમાં ઓગળીને, ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીન લ્યોફિલિક કોલોઇડલ સોલ્યુશન બનાવે છે (વિભાગ 27.3). ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીનના ઉદાહરણો: આલ્બ્યુમિન (ઇંડાનો સફેદ ભાગ), મ્યોગ્લોબિન, લગભગ તમામ ઉત્સેચકો.

લિક્વિડ ક્રિસ્ટલ સ્ટેટ.પ્રોટીન પરમાણુઓ ખૂબ મોટી રચનાઓ છે અને તેમની પાસે નિશ્ચિત અવકાશી માળખું છે, જે સંપૂર્ણ રીતે એનિસોટ્રોપિક હોઈ શકે છે, અથવા પેપ્ટાઈડ સાંકળના વ્યક્તિગત ટુકડાઓ એનિસોટ્રોપિક હોઈ શકે છે. તેથી, ઘણા પ્રોટીન ચોક્કસ તાપમાન શ્રેણી (થર્મોટ્રોપિક પ્રવાહી સ્ફટિકીય સ્થિતિ) માં પ્રવાહી સ્ફટિકીય સ્થિતિ દ્વારા અથવા દ્રાવણમાં પદાર્થોની ચોક્કસ સાંદ્રતા પર જલીય માધ્યમની ભાગીદારી સાથે એક અથવા અનેક લ્યોટ્રોપિક પ્રવાહી સ્ફટિકીય સ્થિતિઓ દ્વારા વર્ગીકૃત થયેલ છે. પ્રવાહી સ્ફટિકીય સ્થિતિની રચના અથવા એક પ્રવાહી સ્ફટિકીય સ્થિતિમાંથી બીજી સ્થિતિમાં સંક્રમણ, પ્રોટીન પરમાણુના વ્યક્તિગત ટુકડાઓના અભિગમમાં ફેરફાર અથવા સિસ્ટમમાં હિલચાલની સુસંગતતામાં ફેરફાર સાથે, મોટા ઉર્જા ખર્ચની જરૂર નથી, પરંતુ તેના જૈવિક કાર્યોમાં પરિવર્તન લાવી શકે છે. ઉદાહરણ તરીકે, સ્નાયુ ફાઇબર માયોસિનના સંકોચન કાર્ય, એન્ઝાઇમેટિક પ્રવૃત્તિ, પ્રોટીનનું પરિવહન કાર્ય અથવા કોલોઇડલ સિસ્ટમ્સની તુલનામાં તેમના રક્ષણાત્મક ગુણધર્મોને અસર કરે છે. આમ, અમુક પરિસ્થિતિઓમાં, હિમોગ્લોબિન પરમાણુઓ પ્રવાહી સ્ફટિકીય સ્થિતિમાં પરિવર્તિત થાય છે. આ સંખ્યાબંધ પેથોલોજીકલ ડિસઓર્ડર તરફ દોરી જાય છે, જે લાલ રક્ત કોશિકાઓની સ્થિતિસ્થાપકતાના નુકશાનમાં પ્રગટ થાય છે. પરિણામે, તેઓ રુધિરકેશિકાઓને બંધ કરે છે અને ઓક્સિજન પરિવહન વિક્ષેપિત થાય છે. પેશાબ અથવા પિત્ત સંબંધી પ્રણાલીઓમાં પત્થરોની રચના માત્ર એકાગ્રતામાં જ નહીં, પણ આ સિસ્ટમોમાં રક્ષણાત્મક પ્રોટીનની સ્થિતિમાં પણ ફેરફાર સાથે સંકળાયેલ છે. તાજેતરમાં સુધી, કોઈપણ જીવંત પ્રણાલીની મહત્વપૂર્ણ પ્રવૃત્તિના દૃષ્ટિકોણથી આ ગુણધર્મોના અત્યંત મહત્વ હોવા છતાં, પ્રોટીનની ક્ષમતા અને પ્રવાહી સ્ફટિકીય સ્થિતિમાં રૂપાંતરિત થવાની તેમના ઉકેલોને જીવવિજ્ઞાન, બાયોકેમિસ્ટ્રી અને દવામાં વ્યવહારીક રીતે ધ્યાનમાં લેવામાં આવતી ન હતી.

વિકૃતિકરણ.પ્રોટીનનું અવકાશી માળખું, પહેલેથી જ સૂચવ્યા મુજબ, સંખ્યાબંધ પરિબળોના પ્રભાવ હેઠળ વિક્ષેપિત થઈ શકે છે: તાપમાનમાં વધારો, પીએચમાં ફેરફાર અને માધ્યમની આયનીય શક્તિ, યુવી અને એક્સ-રે સાથે ઇરેડિયેશન, ડિહાઇડ્રેટિંગ માટે સક્ષમ પદાર્થોની હાજરી. પ્રોટીન પરમાણુ (ઇથેનોલ, એસીટોન, યુરિયા) અથવા તેના અવેજીઓ (ઓક્સિડાઇઝિંગ એજન્ટ્સ, રિડ્યુસિંગ એજન્ટ્સ, ફોર્માલ્ડિહાઇડ, ફિનોલ) સાથે ક્રિયાપ્રતિક્રિયા કરે છે અને તે પણ ઉકેલોના મજબૂત યાંત્રિક હલનચલન સાથે.

વિકૃતિકરણ એ બાહ્ય પ્રભાવ હેઠળ પ્રોટીન મેક્રોમોલેક્યુલની કુદરતી (મૂળ) રચનાનો વિનાશ છે.

વિકૃતિકરણ દરમિયાન, ચતુર્થાંશ, તૃતીય અને ગૌણ માળખાં નાશ પામે છે, પરંતુ પ્રોટીનનું પ્રાથમિક માળખું સચવાય છે. તેથી, વિકૃતિકરણ ઉલટાવી શકાય તેવું હોઈ શકે છે (ડિનેચરેશન - રિનેચ્યુરેશન)અને પ્રોટીનની પ્રકૃતિ અને બાહ્ય પ્રભાવની તીવ્રતાના આધારે બદલી ન શકાય તેવું. ઉલટાવી શકાય તેવું વિકૃતીકરણ સામાન્ય રીતે ગરમીના સંપર્કમાં આવે ત્યારે થાય છે (ઉદાહરણ તરીકે, ઇંડા ઉકાળતી વખતે ઇંડા આલ્બ્યુમિનનું કોગ્યુલેશન). અણુઓની સપાટી પર ઘણા હાઇડ્રોફોબિક રેડિકલ દેખાતા હોવાથી, વિકૃત ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીનમાં પાણી પ્રત્યેનો સંબંધ ઓછો હોય છે. તેથી, તેમની દ્રાવ્યતા ઘટે છે અને ફ્લેક્સ અથવા કાંપ દેખાય છે. મુખ્ય વસ્તુ એ છે કે વિકૃતિકરણ દરમિયાન, ગ્લોબ્યુલર અને ફાઇબરિલર પ્રોટીન બંનેની જૈવિક પ્રવૃત્તિ ખોવાઈ જાય છે, જે તેમના અલગતાની ઘણી પદ્ધતિઓ (વિભાગ 11.3) સાથે જોવા મળે છે. પ્રોટીનના વિકૃતિકરણને ટાળવા અને અલગતા પ્રક્રિયા દરમિયાન તેની મૂળ રચનાને જાળવવા માટે, રાસાયણિક રીએજન્ટ્સની કઠોર અસરોને ટાળીને, 5°C કરતા વધુ ન હોય તેવા તાપમાને હળવી સ્થિતિમાં તમામ કામગીરી હાથ ધરવામાં આવે છે.

પ્રોટીનની સપાટીના ગુણધર્મો.પ્રોટીન પરમાણુઓમાં વિવિધ એમિનો એસિડ હોય છે, જેમાં એલિફેટિક અને સુગંધિત હાઇડ્રોકાર્બન પર આધારિત હાઇડ્રોફોબિક રેડિકલ અને પેપ્ટાઇડ જૂથ સહિત હાઇડ્રોફિલિક રેડિકલ હોય છે. આ રેડિકલ સમગ્ર સાંકળમાં વિતરિત કરવામાં આવે છે, અને તેથી મોટાભાગના પ્રોટીન સર્ફેક્ટન્ટ્સ છે (વિભાગ 26.6). પ્રોટીન સર્ફેક્ટન્ટ્સની લાક્ષણિકતા એ છે કે તેમના ટુકડાઓના પરમાણુઓમાં તીવ્ર રીતે અલગ હાઇડ્રોફિલિક-લિપોફિલિક સંતુલન હોય છે, જે તેમને લિઓફોબિક ડિસ્પર્સ સિસ્ટમ્સ, ચરબી અને કોલેસ્ટ્રોલના ઇમલ્સિફાયર અને જૈવિક પટલના સક્રિય ઘટકો માટે અસરકારક સ્ટેબિલાઇઝર્સ બનાવે છે.

તેમના સર્ફેક્ટન્ટ ગુણધર્મોને લીધે, કેટલાક પ્રોટીન લિપિડ્સ (કોલેસ્ટ્રોલ અને તેના એસ્ટર્સ સહિત) સાથે લ્યોફિલિક માઇસેલ્સ (વિભાગ 27.3) બનાવે છે, જેને કહેવાય છે. લિપોપ્રોટીનલિપોપ્રોટીનમાં પ્રોટીન અને લિપિડ પરમાણુઓ વચ્ચે કોઈ સહસંયોજક બોન્ડ નથી, પરંતુ માત્ર આંતરપરમાણુ ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ છે. લિપોપ્રોટીન મિકેલની બાહ્ય સપાટીમાં પ્રોટીન અને ફોસ્ફોલિપિડ પરમાણુઓના હાઇડ્રોફિલિક ટુકડાઓનો સમાવેશ થાય છે, અને તેનો આંતરિક ભાગ (કોર) એક હાઇડ્રોફોબિક વાતાવરણ છે જેમાં ચરબી, કોલેસ્ટ્રોલ અને તેના એસ્ટર્સ ઓગળી જાય છે (ફિગ. 21.6). લિપોપ્રોટીન્સમાં હાઇડ્રોફિલિક બાહ્ય શેલની હાજરી આ લિપિડ-સમૃદ્ધ માઇસેલ્સને પાણીમાં "દ્રાવ્ય" બનાવે છે અને નાના આંતરડામાંથી ચરબીના ડેપો અને વિવિધ પેશીઓમાં ચરબીના પરિવહન માટે સારી રીતે અનુકૂળ છે. લિપોપ્રોટીન માઇસેલ્સનો વ્યાસ 7 થી 1000 એનએમ સુધીનો છે.

ઘનતા, માઇકલ્સના કદ અને તેમાં રહેલા પ્રોટીન અને લિપિડના ગુણોત્તરના આધારે, લિપોપ્રોટીનને 4 વર્ગોમાં વિભાજિત કરવામાં આવે છે (કોષ્ટક 21.2).

ચોખા. 21.6. લિપોપ્રોટીન માઈસેલ

chylomicrons અને ખૂબ ઓછી ઘનતાવાળા લિપોપ્રોટીન્સની ભૂમિકા ચરબીનું પરિવહન અને લિપોપ્રોટીન લિપેઝની ક્રિયા હેઠળ તેમના હાઇડ્રોલિસિસ છે. જેમ જેમ ચરબી તૂટી જાય છે, તેમ નીચેનું પરિવર્તન થાય છે:

પી-લિપોપ્રોટીન મુખ્યત્વે કોલેસ્ટ્રોલને કોષોમાં પરિવહન કરે છે, અને એ-લિપોપ્રોટીન કોષોમાંથી વધારાનું કોલેસ્ટ્રોલ દૂર કરે છે.

લોહીના સીરમની લિપોપ્રોટીન રચનાનો અભ્યાસ કરતી વખતે, એવું જાણવા મળ્યું હતું કે B-lipoproteins/a-lipo-proteins નો ગુણોત્તર જેટલો ઊંચો છે, રક્ત વાહિનીઓની આંતરિક સપાટી પર વિપુલ પ્રમાણમાં કોલેસ્ટ્રોલ જમા થવાનું જોખમ વધારે છે, એટલે કે એથરોસ્ક્લેરોસિસ. એથરોસ્ક્લેરોસિસ મગજ અથવા હૃદયની સાંકડી નળીઓ દ્વારા રક્ત પ્રવાહને મર્યાદિત કરીને સ્ટ્રોક અથવા મ્યોકાર્ડિયલ ઇન્ફાર્ક્શનના વિકાસમાં ફાળો આપે છે.

પ્રોટીનની સપાટીના ગુણધર્મો, આંતરપરમાણુ ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ માટેની તેમની ક્ષમતાને દર્શાવે છે, સબસ્ટ્રેટ (વિભાગ 5.6), એન્ટિજેન સાથેના એન્ટિબોડી સાથે એન્ઝાઇમની ક્રિયાપ્રતિક્રિયાને નીચે આપે છે અને વિવિધ ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ સમજાવે છે, જેને જીવવિજ્ઞાનમાં ચોક્કસ પૂરકતા કહેવાય છે ("કી અને લોક" સિદ્ધાંત). આ તમામ કેસોમાં, સપાટીની રચના અને ક્રિયાપ્રતિક્રિયા કરતા કણોના ગુણધર્મો વચ્ચે સખત પત્રવ્યવહાર છે, જે તેમની વચ્ચેના વિવિધ પ્રકારના આંતર-પરમાણુ ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓની ઉચ્ચ કાર્યક્ષમતાને સુનિશ્ચિત કરે છે (ફિગ. 21.3). જીવવિજ્ઞાનમાં, આ ઘણીવાર ક્રિયાપ્રતિક્રિયા કરતા કણોના આકાર અને કદના ગ્રાફિકલ પત્રવ્યવહારનો ઉપયોગ કરીને સરળ રીતે પ્રતિબિંબિત થાય છે (ફિગ. 21.7).

પ્રોટીનની માહિતી ગુણધર્મો.પ્રોટીન પરમાણુઓ અને તેમના વ્યક્તિગત ટુકડાઓ જૈવિક વાહક તરીકે ગણવામાં આવે છે

ચોખા. 21.7. વિશિષ્ટ પૂરકતા અથવા "કી અને લોક" સિદ્ધાંત દ્વારા વર્ણવેલ પ્રોટીન કણો વચ્ચે આંતર-પરમાણુ ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓના પત્રવ્યવહારનું ગ્રાફિકલ અર્થઘટન

માહિતી જેમાં મૂળાક્ષરોના અક્ષરોની ભૂમિકા 20 એમિનો એસિડ અવશેષો દ્વારા ભજવવામાં આવે છે. આ માહિતીનું વાંચન વિવિધ પ્રકારની આંતરપરમાણુ ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ અને તેનો અસરકારક રીતે ઉપયોગ કરવાની સિસ્ટમની ઇચ્છા પર આધારિત છે. ઉદાહરણ તરીકે, સક્રિય કેન્દ્રની નજીકના ઉત્સેચકોમાં, પ્રોટીન પરમાણુના ભાગમાં ચોક્કસ એમિનો એસિડ અવશેષો હોય છે, જેનાં અવશેષો અવકાશમાં લક્ષી હોય છે જેથી કરીને કડક રીતે વ્યાખ્યાયિત સબસ્ટ્રેટની ઓળખ થાય છે જેની સાથે આ એન્ઝાઇમ પ્રતિક્રિયા આપે છે. ક્રિયાપ્રતિક્રિયા એ જ રીતે આગળ વધે છે એન્ટિબોડી- એન્ટિજેનઅથવા ઉભરતા એન્ટિજેનને અનુરૂપ એન્ટિબોડીનું સંશ્લેષણ શરીરમાં થાય છે. પ્રોટીનની માહિતીપ્રદ ગુણધર્મો રોગપ્રતિકારક શક્તિ ધરાવે છે, જે શરીરના સ્વ-બચાવની જૈવિક પદ્ધતિઓની એક અભિન્ન પ્રણાલી છે, જે "મિત્ર" અને "શત્રુ" ની ઓળખની માહિતી પ્રક્રિયાઓ પર આધારિત છે. "એમિનો એસિડ લેંગ્વેજ", જેમાં 20 એકમોનો સમાવેશ થાય છે, તે જીવંત પ્રણાલીના કાર્ય માટે મહત્વપૂર્ણ માહિતીને એન્કોડ કરવાની સૌથી શ્રેષ્ઠ અને વિશ્વસનીય રીતો પૈકીની એક છે, જેમાં વ્યક્તિગત અવયવો અને સમગ્ર જીવતંત્રના આકાર વિશેની માહિતીનો સમાવેશ થાય છે.

એસિડ-બેઝ ગુણધર્મો. પ્રોટીન્સ, જેમ કે એ-એમિનો એસિડ (વિભાગ 8.2), પોલિએમ્ફોલાઇટ્સ છે, જે બિન-આયોનાઇઝ્ડ કાર્બોક્સિલ જૂથો -COOH, થિયોલ જૂથોના એમોનિયમ જૂથો -SH, તેમજ n-હાઈડ્રોક્સી-ને કારણે એસિડિક ગુણધર્મો દર્શાવે છે.

ફિનાઇલ જૂથો પ્રોટીન જૂથો - COO-, એમિનો જૂથો - NH 2, તેમજ imidazole substituents -C 3 H 3 N 2 અને guanidine - (CH 5 N 3) + ને કારણે તેમના મુખ્ય ગુણધર્મો દર્શાવે છે. જલીય દ્રાવણમાં, માધ્યમના pH પર આધાર રાખીને, પ્રોટીન પરમાણુમાં પ્રોટીનના pH = pI પર હાજર હોઈ શકે છે, એટલે કે, તટસ્થ સ્વરૂપમાં, દ્વિધ્રુવી આયનીય માળખું ધરાવતું, pH પર< рI белка появля­ется катионная форма, и при рН >પ્રોટીનનો પીઆઈ એનોનિક સ્વરૂપમાં દેખાય છે, મુખ્યત્વે અવેજીકરણ (-RH) ના આયનીકરણને કારણે.

મજબૂત એસિડિક વાતાવરણમાં, પ્રોટીનનું આયનાઇઝ્ડ કાર્બોક્સિલ જૂથ પ્રોટોનેટેડ હોય છે, અને મજબૂત આલ્કલાઇન વાતાવરણમાં, ટર્મિનલ એમોનિયમ જૂથ ડિપ્રોટોનેટ થાય છે. જો કે, જૈવિક માધ્યમોમાં, જે આવા આત્યંતિક pH મૂલ્યો દ્વારા વર્ગીકૃત થયેલ નથી, પ્રોટીન પરમાણુઓ સાથે આવા પરિવર્તનો થતા નથી. પ્રોટીન પરમાણુઓમાં એસિડ-બેઝ રૂપાંતરણ કુદરતી રીતે તેમની રચનામાં ફેરફાર સાથે હોય છે, અને તેથી, પ્રોટીન કેશન અથવા આયનોના જૈવિક અને શારીરિક કાર્યો માત્ર એકબીજાથી જ નહીં, પરંતુ તેમના પરમાણુઓના કાર્યોથી પણ અલગ હશે.

એમિનો એસિડની રચનાના આધારે, પ્રોટીનને "તટસ્થ" (pI = 5.0 - 7.0), "એસિડિક" (pI) માં વિભાજિત કરવામાં આવે છે.< 4,0) и "основные", или "щелочные" (рI >7.5) (કોષ્ટક 21.3). એસિડિક પ્રોટીનમાં એસ્પાર્ટિક અથવા ગ્લુટામિક એસિડનું પ્રમાણ વધુ હોય છે, જ્યારે "મૂળભૂત" પ્રોટીનમાં આર્જિનિન, લાયસિન અથવા હિસ્ટિડિનનું પ્રમાણ વધુ હોય છે. પ્રોટીન બફર સિસ્ટમો શરીરમાં પ્રોટીનના આધારે કાર્ય કરે છે (વિભાગ 8.4).

પ્રોટીનના એસિડ-બેઝ ગુણધર્મોમાં તફાવત એ ઇલેક્ટ્રોફોરેસીસ અને આયન વિનિમય ક્રોમેટોગ્રાફી દ્વારા પ્રોટીન મિશ્રણના વિભાજન અને વિશ્લેષણને અંતર્ગત કરે છે. સતત ઇલેક્ટ્રિક ફિલ્ડમાં, પ્રોટીનમાં ઇલેક્ટ્રોફોરેટિક ગતિશીલતા હોય છે, અને કેથોડ અથવા એનોડ તરફ તેમની હિલચાલની દિશા સોલ્યુશનના pH મૂલ્ય અને પ્રોટીનના પીઆઈ પર આધારિત છે. pH પર< рI белок частично находится в форме катиона и перемещается к катоду. При рН >પીઆઈ પ્રોટીન એનોડ તરફ જાય છે કારણ કે તે આંશિક રીતે એનિઓનના સ્વરૂપમાં છે. pH = pI પર, પ્રોટીન સંપૂર્ણપણે પરમાણુ સ્વરૂપમાં છે અને ઇલેક્ટ્રિક ક્ષેત્રના પ્રભાવ હેઠળ આગળ વધતું નથી. પ્રોટીન આયનની ઇલેક્ટ્રોફોરેટિક ગતિશીલતા તેના કદ અને ચાર્જ પર તેમજ સોલ્યુશનના pH પર આધારિત છે. સોલ્યુશનના pH અને પ્રોટીનના pH વચ્ચે જેટલો મોટો તફાવત, આયન ગતિશીલતા વધારે છે. ઇલેક્ટ્રોફોરેસીસ દ્વારા પ્રોટીન વિશ્લેષણનો રોગ નિદાન માટે ક્લિનિકલ બાયોકેમિસ્ટ્રીમાં વ્યાપકપણે ઉપયોગ થાય છે.

જટિલ ગુણધર્મો. પ્રોટીન સક્રિય પોલિડેન્ટેટ લિગાન્ડ્સ છે (વિભાગ 10.1), ખાસ કરીને નરમ કાર્યાત્મક જૂથો ધરાવે છે: થિઓલ, ઇમિડાઝોલ, ગુઆનીડીન, એમિનો જૂથ:

પ્રોટીન પરમાણુઓમાં વિવિધ કાર્યાત્મક જૂથોની હાજરીને કારણે, તેઓ જટિલ આયનની ધ્રુવીકરણતાને આધારે વિવિધ સ્થિરતાના જટિલ સંયોજનો બનાવે છે. નીચા-ધ્રુવીકરણ કરી શકાય તેવા (સખત) કેશન્સ K + અને Na + સાથે, પ્રોટીન ઓછા-સ્થિર સંકુલ બનાવે છે, જે શરીરમાં કેશન માટે આયનોફોર્સ અથવા અમુક બાયોકેમિકલ પ્રક્રિયાઓ માટે સબસ્ટ્રેટ તરીકે પ્રોટીનના સક્રિયકર્તા તરીકે કાર્ય કરે છે. ઓછા કઠોર કેશન Mg 2+ અથવા Ca 2+ સાથે, પ્રોટીન એકદમ મજબૂત સંકુલ બનાવે છે. ડી-ધાતુઓના ધન સાથે: આયર્ન, તાંબુ, મેંગેનીઝ, જસત, કોબાલ્ટ, મોલીબ્ડેનમ ("જીવનની ધાતુઓ"), જે પૂરતા પ્રમાણમાં પોલરાઇઝ કરી શકાય તેવા છે, એટલે કે નરમ, પ્રોટીન મજબૂત સંકુલ બનાવે છે. જો કે, તેઓ ઝેરી ધાતુઓના કેશન સાથે ખાસ કરીને મજબૂત સંકુલ બનાવે છે: સીસું, કેડમિયમ, પારો અને અન્ય જે ઉચ્ચ ધ્રુવીકરણ દર્શાવે છે, એટલે કે, ખૂબ નરમ છે. ધાતુના કેશનવાળા પ્રોટીનના સ્થિર સંકુલને વારંવાર કહેવામાં આવે છે મેટાલોપ્રોટીન

ઘણા ઉત્સેચકો પ્રોટીનના ચેલેટ કોમ્પ્લેક્સ હોય છે જેમાં અમુક "જીવનની ધાતુ" ની કેશન હોય છે. આ કિસ્સામાં, તે જટિલ કેશન છે જે, પ્રોટીન લિગાન્ડના પ્રભાવ હેઠળ, એન્ઝાઇમનું સક્રિય કેન્દ્ર છે, અને આ કેન્દ્રની નજીક પ્રોટીન પરમાણુનો ટુકડો સામાન્ય રીતે સબસ્ટ્રેટની ઓળખ અને સક્રિયકર્તાની ભૂમિકા ભજવે છે. મેટાલોએન્ઝાઇમના પ્રોટીન ઘટકને ઘણીવાર કહેવામાં આવે છે એપોએન્ઝાઇમ

બધા પ્રોટીન, જ્યારે આલ્કલાઇન વાતાવરણમાં તાંબાના ક્ષાર સાથે સારવાર કરવામાં આવે છે, ત્યારે વાયોલેટ રંગનું ચેલેટ કોમ્પ્લેક્સ બનાવે છે, જે પ્રોટીન માટે ગુણાત્મક પ્રતિક્રિયા છે. બ્યુરેટ પ્રતિક્રિયા:

આ પ્રતિક્રિયા પ્રોટીનના પેપ્ટાઇડ જૂથોના ડિપ્રોટોનેશન દ્વારા થાય છે, જે આલ્કલાઇન વાતાવરણ અને તેમાં જટિલ આયનની હાજરી દ્વારા સુવિધા આપવામાં આવે છે.

ઇલેક્ટ્રોફિલિક-ન્યુક્લિયોફિલિક પ્રતિક્રિયાઓ.આ પ્રતિક્રિયાઓમાં મુખ્યત્વે પ્રોટીનના હાઇડ્રોલિસિસનો સમાવેશ થાય છે - શરીરમાં તેમના અપચય (ભંગાણ) નો મુખ્ય માર્ગ. પ્રોટીન હાઇડ્રોલિસિસ દરમિયાન, રીએજન્ટ - એક પાણીનો અણુ - OH" ને કારણે ન્યુક્લિયોફાઇલ તરીકે અને H+ ને કારણે ઇલેક્ટ્રોફાઇલ તરીકે બંને કાર્ય કરે છે. ન્યુક્લિયોફિલિક કણ OH" પેપ્ટાઇડ બોન્ડના ઇલેક્ટ્રોફિલિક કેન્દ્ર પર હુમલો કરે છે, એટલે કે, કાર્બન અણુ. કાર્બોનિલ જૂથ, અને આ બોન્ડનું ન્યુક્લિયોફિલિક કેન્દ્ર - નાઇટ્રોજન અણુ - ઇલેક્ટ્રોફાઇલ દ્વારા હુમલો - એક પ્રોટોન. પાણીના અણુઓના હુમલાના પરિણામે, પ્રોટીનમાં પેપ્ટાઇડ બોન્ડ તૂટી જાય છે, અને ઓસામિનો એસિડ અને પેપ્ટાઇડ્સ પ્રથમ રચાય છે, અને અંતિમ ઉત્પાદનો ઓએસ-એમિનો એસિડ છે.

પ્રોટીનનું હાઇડ્રોલિટીક ભંગાણ શરીરના કોઈપણ કોષમાં થાય છે, વધુ સ્પષ્ટ રીતે, તેના લિપોસોમ્સમાં, જ્યાં હાઇડ્રોલિટીક ઉત્સેચકો કેન્દ્રિત હોય છે. પ્રોટીન હાઇડ્રોલિસિસ આંશિક (પેપ્ટાઇડ્સ માટે) અને સંપૂર્ણ (એમિનો એસિડ માટે) હોઈ શકે છે. આંશિક હાઇડ્રોલિસિસ વેગ આપે છે પ્રોટીનસેસ,જે પેપ્ટાઈડ્સના નિર્માણને પ્રોત્સાહન આપે છે. પરિણામી પેપ્ટાઇડ્સ સહભાગિતા સાથે એમિનો એસિડમાં હાઇડ્રોલાઇઝ્ડ થાય છે પેપ્ટીડેઝશરીરમાં, પ્રોટીન હાઇડ્રોલિસિસ મુખ્યત્વે ઉત્સેચકોના સંપૂર્ણ સમૂહ દ્વારા હાથ ધરવામાં આવે છે, જેમાંથી દરેક ચોક્કસ એમિનો એસિડ દ્વારા રચાયેલા પેપ્ટાઇડ બોન્ડને તોડે છે. તેથી, carboxypeptidaseખાસ કરીને પ્રોટીનમાંથી સી-ટર્મિનલ એમિનો એસિડને તોડી નાખે છે, ટ્રિપ્સિનબિન-ધ્રુવીય (હાઇડ્રોફોબિક) અવેજી સાથે એમિનો એસિડ વચ્ચેના પેપ્ટાઇડ બોન્ડને હાઇડ્રોલાઇઝ કરે છે. કીમોટ્રીપ્સિનઅન્ય એમિનો એસિડ સાથે ફેનીલાલેનાઇન, ટાયરોસિન, ટ્રિપ્ટોફન દ્વારા રચાયેલા પેપ્ટાઇડ બોન્ડને તોડી નાખે છે. શરીરમાં, ખોરાક પ્રોટીન સંપૂર્ણપણે તૂટી જાય છે, કારણ કે મુખ્યત્વે મફત એમિનો એસિડનો ઉપયોગ જીવન માટે થાય છે.

પ્રયોગશાળાની પરિસ્થિતિઓમાં, પ્રોટીનને એસિડિક અને આલ્કલાઇન બંને વાતાવરણમાં હાઇડ્રોલાઇઝ કરવામાં આવે છે. જો કે, આ શરતો હેઠળ ઘણા ઓસામિનિક એસિડની અસ્થિરતાને કારણે આલ્કલાઇન હાઇડ્રોલિસિસનો વ્યવહારીક ઉપયોગ થતો નથી. સામાન્ય રીતે, 20% HC1 સાથે 24 કલાક માટે પ્રોટીનને 110°C પર ગરમ કરીને સંપૂર્ણ હાઇડ્રોલિસિસ હાથ ધરવામાં આવે છે, પરંતુ પરિણામી ટ્રિપ્ટોફન સંપૂર્ણપણે વિઘટિત થાય છે. તેથી, એન્ઝાઇમેટિક હાઇડ્રોલિસિસને પ્રાધાન્ય આપવામાં આવે છે.

એસ્પાર્ટિક અને ગ્લુટામિક એસિડ્સ ધરાવતા શારીરિક પ્રોટીન એમોનિયાના સ્વીકારકર્તા તરીકે કાર્ય કરી શકે છે, જે ન્યુક્લિયોફાઇલ તરીકે, અવેજીના મુક્ત કાર્બોક્સિલ જૂથો પર પ્રતિક્રિયા આપે છે, એટલે કે. પ્રોટીન એમિડેશન પ્રતિક્રિયા:

એમિડેશન પ્રતિક્રિયા એંડર્ગોનિક છે, તેથી શરીરમાં તે એટીપી હાઇડ્રોલિસિસ પ્રતિક્રિયા સાથે સંકળાયેલ છે.

આ પ્રતિક્રિયાના પરિણામે, પ્રોટીન તેના મૂળ ગુણધર્મો ગુમાવે છે, કારણ કે તે બદલી ન શકાય તેવું વિકૃત છે.

સક્રિય ઇલેક્ટ્રોફિલિક રીએજન્ટ્સ (EX): 2,4-ડીનિટ્રોફ્લોરોબેન્ઝીન, ફિનાઇલ આઇસોથિયોસાયનેટઅથવા ડેન્સિલ ક્લોરાઇડ -પ્રોટીન અથવા પેપ્ટાઈડ્સનું પ્રાથમિક માળખું નક્કી કરવા માટે વપરાય છે. પાયાની હાજરીમાં, તેઓ પ્રોટીન આયનોના એન-ટર્મિનલ એમિનો એસિડ પર પ્રતિક્રિયા આપે છે અને તેને અનુરૂપ વ્યુત્પન્ન E-NH-CRH-COOH ના રૂપમાં નાબૂદીને પ્રોત્સાહન આપે છે, જે સરળતાથી ક્રોમેટોગ્રાફિકલી અથવા સ્પેક્ટ્રલ રીતે ઓળખાય છે:

પ્રોટીનનો બાકીનો ભાગ નાશ પામતો નથી, અને આગામી એમિનો એસિડને દૂર કરવાની કામગીરી પુનરાવર્તિત થઈ શકે છે. આ પ્રતિક્રિયાઓ સ્વયંસંચાલિત પ્રોટીન પ્રાથમિક માળખું વિશ્લેષકની કામગીરીને આધાર રાખે છે. સામાન્ય રીતે, પૃથ્થકરણ કરવા માટેના પ્રોટીનને પ્રથમ કેટલાક પેપ્ટાઇડ્સ ઉત્પન્ન કરવા માટે આંશિક હાઇડ્રોલિસિસને આધિન કરવામાં આવે છે. પરિણામી પેપ્ટાઈડ્સને અલગ કરવામાં આવે છે, શુદ્ધ કરવામાં આવે છે અને દરેકનો એમિનો એસિડ ક્રમ નક્કી કરવામાં આવે છે, અને પછી વિશ્લેષણ કરવામાં આવતા પ્રોટીનની પ્રાથમિક રચનાનું સંકલન કરવામાં આવે છે.

રેડોક્સ ગુણધર્મો.પ્રોટીન્સ હળવા ઓક્સિડેશન માટે પ્રમાણમાં પ્રતિરોધક છે, એમિનો એસિડ સિસ્ટીન ધરાવતા અપવાદ સિવાય, કારણ કે પછીના થિઓલ જૂથને સરળતાથી ડિસલ્ફાઇડ જૂથમાં ઓક્સિડાઇઝ કરવામાં આવે છે, અને પ્રક્રિયા ઉલટાવી શકાય તેવું હોઈ શકે છે:

આ પરિવર્તનના પરિણામે, પ્રોટીન અને તેના મૂળ ગુણધર્મોની રચનામાં ફેરફાર થાય છે. તેથી, સલ્ફર ધરાવતા પ્રોટીન મુક્ત રેડિકલ ઓક્સિડેશન અથવા ઘટાડા માટે સંવેદનશીલ હોય છે, જે ત્યારે થાય છે જ્યારે શરીર રેડિયેશન અથવા ઓક્સિજનના ઝેરી સ્વરૂપોના સંપર્કમાં આવે છે (વિભાગ 9.3.9).

કેરાટિન પ્રોટીનનું થિયોલ-ડિસલ્ફાઇડ રૂપાંતરણ એ રાસાયણિક હેર પર્મનો આધાર છે, કારણ કે સિસ્ટીન અને સિસ્ટીન તેની રચનાનો ભાગ છે. સૌપ્રથમ, સિસ્ટાઇનના -S-S- બોન્ડને તોડવા અને તેને સિસ્ટીન થિયોલ જૂથોમાં રૂપાંતરિત કરવા માટે વાળને રિડ્યુસિંગ એજન્ટ વડે સારવાર આપવામાં આવે છે. પછી વાળને રિંગલેટ્સ (કરલ્ડ) માં સ્ટાઇલ કરવામાં આવે છે અને ઓક્સિડાઇઝિંગ એજન્ટ સાથે સારવાર કરવામાં આવે છે. આ કિસ્સામાં, સિસ્ટીન ડિસલ્ફાઇડ બોન્ડ્સ રચાય છે, જે વાળને તેનો નવો આકાર જાળવવામાં મદદ કરે છે.

વધુ ગંભીર ઓક્સિડેશન સાથે, પ્રોટીનના થિયોલ જૂથને સલ્ફો જૂથમાં લગભગ બદલી ન શકાય તેવું ઓક્સિડાઇઝ કરવામાં આવે છે:

પ્રોટીનનું CO2, H2O અને એમોનિયમ ક્ષારનું સખત ઓક્સિડેશન શરીર દ્વારા બિનજરૂરી પ્રોટીનને દૂર કરવા અને તેના ઉર્જા સંસાધનો (16.5 - 17.2 kJ/g) ભરવા માટે વપરાય છે.

શરીરમાં, લાયસિન, પ્રોલાઇન, ફેનીલાલેનાઇન અને ટ્રિપ્ટોફન અવશેષો ધરાવતા પ્રોટીન ઓક્સિજનની ભાગીદારી સાથે એન્ઝાઇમેટિક હાઇડ્રોક્સિલેશન (મોનોઓક્સિજેનેઝ ઓક્સિડેશન) અને સહઉત્સેચકના ઘટેલા સ્વરૂપમાંથી પસાર થાય છે:

હાઇડ્રોક્સિલેશન પ્રતિક્રિયાના પરિણામે, પ્રોટીનના હાઇડ્રોફિલિક ગુણધર્મો અને હાઇડ્રોજન બોન્ડ બનાવવાની તેની ક્ષમતામાં વધારો થાય છે. આ ટ્રોપોકોલાજનમાં થાય છે, જેમાં હાઇડ્રોજન બોન્ડને કારણે ત્રણ સાંકળો સ્થિર સુપરહેલિક્સમાં જોડાય છે, જેની રચનામાં હાઇડ્રોક્સીપ્રોલિન અવશેષો પણ ભાગ લે છે.

ટ્રોપોકોલેજન પરમાણુમાં સમાન પ્રતિક્રિયા થાય છે, જે તેની પેપ્ટાઇડ સાંકળોના વધુ મજબૂત "ક્રોસ-લિંકિંગ" તરફ દોરી જાય છે.

નિનહાઇડ્રેનના પ્રભાવ હેઠળ પ્રોટીનનું ઓક્સિડેટીવ ડિમિનેશન, વાદળી રંગની રચના સાથે - પ્રોટીનની લાક્ષણિક ગુણાત્મક પ્રતિક્રિયા - નિન્હાઇડ્રિન પ્રતિક્રિયા(વિભાગ 21.2.4 જુઓ).

સુગંધિત અને હેટરોસાયક્લિક એમિનો એસિડ ધરાવતા પ્રોટીનને શોધવા માટે, તેનો ઉપયોગ થાય છે ઝેન્થોપ્રોટીન પ્રતિક્રિયા,જે, જ્યારે સાંદ્ર નાઈટ્રિક એસિડના સંપર્કમાં આવે છે, ત્યારે તે પીળા રંગના દેખાવ સાથે હોય છે, જે આલ્કલી અથવા એમોનિયા ઉમેરતી વખતે નારંગી થઈ જાય છે:

તે ઝેન્થોપ્રોટીન પ્રતિક્રિયાના પરિણામે છે કે જ્યારે સાંદ્ર નાઈટ્રિક એસિડ તેના સંપર્કમાં આવે છે ત્યારે ત્વચાનો પીળો રંગ જોવા મળે છે.

આમ, પ્રોટીનની લાક્ષણિકતા છે: ચોક્કસ રચના, પ્રવાહી સ્ફટિકીય સ્થિતિ, સપાટી-સક્રિય અને માહિતી ગુણધર્મો, તેમજ તમામ ચાર પ્રકારની રાસાયણિક પ્રતિક્રિયાઓ: એસિડ-બેઝ, કોમ્પ્લેક્સિંગ, ઇલેક્ટ્રોફિલિક-ન્યુક્લિયોફિલિક અને રેડોક્સ, જે મહત્વપૂર્ણ પ્રવૃત્તિને અન્ડરલાઇ કરે છે. કોઈપણ જીવંત પ્રણાલીઓની. આ તમામ ગુણધર્મોનું સંયોજન સમગ્ર જીવંત વિશ્વ માટે પ્રોટીનની વિશિષ્ટતા સમજાવે છે.