L Dėl aminorūgščių funkcinių grupių sąveikos atskirų baltymų linijinės polipeptidinės grandinės įgauna tam tikrą erdvinę trimatę struktūrą, vadinamą „konformacija“. Visos atskirų baltymų molekulės (ty turinčios tą pačią pirminę struktūrą) tirpale sudaro tą pačią konformaciją. Vadinasi, visa informacija, reikalinga erdvinėms struktūroms formuotis, yra pirminėje baltymų struktūroje.
Baltymuose yra 2 pagrindiniai polipeptidinių grandinių konformacijos tipai: antrinės ir tretinės struktūros.
2. Antrinė baltymų struktūra - erdvinė struktūra, atsirandanti dėl peptidinio pagrindo funkcinių grupių sąveikos.
Šiuo atveju peptidinės grandinės gali įgyti dviejų tipų reguliarias struktūras: α-spiralės
β struktūraβ-struktūra turime omenyje figūrą, panašią į lakštą, sulankstytą kaip akordeonas. Figūra susidaro dėl daugelio vandenilinių jungčių susidarymo tarp vienos polipeptidinės grandinės linijinių sričių peptidinių grupių atomų, darančių vingius, arba tarp skirtingų polipeptidinių grupių.
Ryšiai yra vandenilis, jie stabilizuoja atskirus makromolekulių fragmentus.
3. Tretinė baltymų struktūra - trimatė erdvinė struktūra, susidariusi dėl sąveikos tarp aminorūgščių radikalų, kurie polipeptidinėje grandinėje gali išsidėstyti dideliu atstumu vienas nuo kito.
Struktūriškai susideda iš antrinės struktūros elementų, stabilizuojamų įvairių tipų sąveikų, kuriose hidrofobinės sąveikos vaidina lemiamą vaidmenį
Tretinės baltymo struktūros stabilizavimas dalyvauja:
· kovalentiniai ryšiai (tarp dviejų cisteino liekanų – disulfidiniai tilteliai);
· joniniai ryšiai tarp priešingai įkrautų šoninių aminorūgščių liekanų grupių;
· vandeniliniai ryšiai;
· hidrofilinės-hidrofobinės sąveikos. Sąveikaujant su aplinkinėmis vandens molekulėmis, baltymo molekulė „linkusi“ susilankstyti taip, kad iš vandeninio tirpalo išskiriamos nepolinės aminorūgščių šoninės grupės; molekulės paviršiuje atsiranda poliarinės hidrofilinės šoninės grupės.
4. Ketvirtinė struktūra yra santykinis kelių polipeptidinių grandinių išsidėstymas viename baltymo komplekse. Baltymų molekulės, sudarančios ketvirtinės struktūros baltymą, susidaro atskirai ribosomose ir tik pasibaigus sintezei sudaro bendrą supramolekulinę struktūrą. Ketvirtinės struktūros baltymas gali turėti ir identiškas, ir skirtingas polipeptidines grandines. Dalyvauti stabilizuojant ketvirtinę struktūrą tos pačios rūšies sąveikos kaip ir stabilizuojant tretinį. Supramolekuliniai baltymų kompleksai gali būti sudaryti iš dešimčių molekulių.
Vaidmuo.
Peptidų susidarymas organizme įvyksta per kelias minutes, o cheminė sintezė laboratorijoje yra gana ilgas procesas, kuris gali užtrukti kelias dienas, o sintezės technologijos kūrimas gali užtrukti keletą metų. Tačiau, nepaisant to, yra gana svarių argumentų už natūralių peptidų analogų sintezės darbus. Pirma, cheminiu peptidų modifikavimu galima patvirtinti pirminės struktūros hipotezę. Kai kurių hormonų aminorūgščių sekos tapo žinomos būtent per jų analogų sintezę laboratorijoje.
Antra, sintetiniai peptidai leidžia išsamiau ištirti ryšį tarp aminorūgščių sekos struktūros ir jos aktyvumo. Norint išsiaiškinti ryšį tarp specifinės peptido struktūros ir jo biologinio aktyvumo, buvo atliktas didžiulis darbas sintezuojant daugiau nei tūkstantį analogų. Dėl to buvo nustatyta, kad pakeitus tik vieną aminorūgštį peptido struktūroje, jo biologinis aktyvumas gali padidėti kelis kartus arba pasikeisti jo kryptis. O aminorūgščių sekos ilgio keitimas padeda nustatyti aktyvių peptido centrų vietą ir receptorių sąveikos vietą.
Trečia, dėl pirminės aminorūgščių sekos modifikavimo tapo įmanoma gauti farmakologinių vaistų. Natūralių peptidų analogų sukūrimas leidžia nustatyti „veiksmingesnes“ molekulių konfigūracijas, kurios sustiprina biologinį poveikį arba pailgina jo trukmę.
Ketvirta, cheminė peptidų sintezė yra ekonomiškai naudinga. Dauguma gydomųjų vaistų kainuotų dešimtis kartų brangiau, jei jie būtų pagaminti iš natūralaus produkto.
Dažnai aktyvūs peptidai gamtoje randami tik nanogramais. Be to, peptidų gryninimo ir išskyrimo iš natūralių šaltinių metodai negali visiškai atskirti norimos aminorūgščių sekos nuo priešingo ar kitokio poveikio peptidų. O kalbant apie specifinius peptidus, kuriuos sintetina žmogaus organizmas, juos galima gauti tik sintezės būdu laboratorinėmis sąlygomis.
57. Baltymų klasifikacija: paprasti ir sudėtingi, rutuliniai ir fibriliniai, monomeriniai ir oligomeriniai. Baltymų funkcijos organizme.
Klasifikavimas pagal konstrukcijos tipą
Atsižvelgiant į bendrą jų struktūros tipą, baltymai gali būti suskirstyti į tris grupes:
1. Fibriliniai baltymai – sudaro polimerus, jų struktūra dažniausiai labai taisyklinga ir palaikoma daugiausia sąveikaujant tarp skirtingų grandinių. Jie formuoja mikrofilamentus, mikrovamzdelius, fibriles, palaiko ląstelių ir audinių struktūrą. Fibriliniai baltymai apima keratiną ir kolageną.
2. Rutuliniai baltymai yra tirpūs vandenyje, bendra molekulės forma yra daugiau ar mažiau sferinė.
3. Membraniniai baltymai – turi domenus, kurie kerta ląstelės membraną, tačiau dalis jų išsikiša iš membranos į tarpląstelinę aplinką ir ląstelės citoplazmą. Membraniniai baltymai veikia kaip receptoriai, tai yra, jie perduoda signalus ir taip pat užtikrina įvairių medžiagų transportavimą per membraną. Transporteriniai baltymai yra specifiniai, pro membraną praleidžia tik tam tikras molekules arba tam tikro tipo signalą.
Paprasti baltymai , Sudėtingi baltymai
Be peptidinių grandinių, daugelyje baltymų taip pat yra ne aminorūgščių grupių, ir pagal šį kriterijų baltymai skirstomi į dvi dideles grupes - paprasti ir sudėtingi baltymai(baltymai). Paprasti baltymai susideda tik iš polipeptidinių grandinių.
Paprasta.
Tarp rutulinių baltymų galime išskirti:
1. albuminai – tirpūs vandenyje plačiame pH intervale (nuo 4 iki 8,5), nusodinami 70-100 % amonio sulfato tirpalu;
2. polifunkciniai globulinai, turintys didesnę molekulinę masę, mažiau tirpūs vandenyje, tirpūs druskos tirpaluose, dažnai turi angliavandenių dalį;
3. histonai – tai mažos molekulinės masės baltymai, kurių molekulėje yra daug arginino ir lizino liekanų, o tai lemia pagrindines jų savybes;
4. protaminai išsiskiria dar didesniu arginino kiekiu (iki 85%), kaip ir histonai, jie sudaro stabilius junginius su nukleino rūgštimis, veikdami kaip reguliuojantys ir represoriniai baltymai – neatsiejama nukleoproteinų dalis;
5. prolaminai pasižymi dideliu glutamo rūgšties (30-45%) ir prolino (iki 15%) kiekiu, netirpsta vandenyje, tirpsta 50-90% etanolyje;
6. Glutelinuose, kaip ir prolaminuose, yra apie 45 % glutamo rūgšties, dažnai jų yra grūdų baltymuose.
Fibriliniai baltymai pasižymi pluoštine struktūra ir praktiškai netirpsta vandenyje ir druskos tirpaluose. Polipeptidinės grandinės molekulėse yra lygiagrečios viena kitai. Dalyvauti formuojant jungiamojo audinio struktūrinius elementus (kolagenus, keratinus, elastinus).
Sudėtingi baltymai
(proteidai, holoproteinai) yra dviejų komponentų baltymai, kuriuose, be peptidinių grandinių (paprasto baltymo), yra ir ne aminorūgščių komponentas – protezinė grupė. Hidrolizuojant kompleksinius baltymus, be aminorūgščių, išsiskiria nebaltyminė dalis arba jos skilimo produktai.
Įvairios organinės (lipidai, angliavandeniai) ir neorganinės (metalai) medžiagos gali veikti kaip protezinė grupė.
Atsižvelgiant į protezų grupių cheminę prigimtį, tarp sudėtingų baltymų išskiriamos šios klasės:
· Glikoproteinai, kuriuose yra kovalentiškai surištų angliavandenių likučių kaip protezinė grupė ir jų poklasis – proteoglikanai, su mukopolisacharidinėmis protezinėmis grupėmis. Serino arba treonino hidroksilo grupės dažniausiai dalyvauja formuojant ryšius su angliavandenių liekanomis. Dauguma tarpląstelinių baltymų, ypač imunoglobulinai, yra glikoproteinai. Proteoglikanų angliavandenių dalis yra ~95% jie yra pagrindinis tarpląstelinės matricos komponentas.
· Lipoproteinai, turintys nekovalentiškai surištų lipidų kaip protezinę dalį. Lipoproteinai susidaro iš apolipoproteinų baltymų, kurie su jais suriša lipidus ir atlieka lipidų transportavimo funkciją.
· Metaloproteinai, turintys ne hemo koordinuotų metalų jonų. Tarp metaloproteinų yra baltymų, kurie atlieka saugojimo ir transportavimo funkcijas (pavyzdžiui, geležies turintis feritinas ir transferinas) ir fermentai (pavyzdžiui, cinko turinti karboanhidrazė ir įvairios superoksido dismutazės, kurių aktyvūs centrai yra vario, mangano, geležies ir kitų metalų jonų). )
· Nukleoproteinai, kuriuose yra nekovalentiškai surištos DNR arba RNR, ypač chromatinas, sudarantis chromosomas, yra nukleoproteinas.
· Fosfoproteinai, turintys kovalentiškai surištų fosforo rūgšties likučių kaip protezinę grupę. Serino arba treonino hidroksilo grupės dalyvauja formuojant esterio ryšį su fosfatu, ypač pieno kazeinas yra fosfoproteinas:
· Chromoproteinai yra bendras sudėtingų baltymų su spalvotomis įvairios cheminės prigimties protezinėmis grupėmis pavadinimas. Tai yra daug baltymų su metalo turinčia porfirinų protezų grupe, kurie atlieka įvairias funkcijas – hemoproteinai (baltymai, turintys hemą kaip protezinę grupę – hemoglobinas, citochromai ir kt.), chlorofilai su flavino grupe ir kt.
1. Struktūrinė funkcija
2. Apsauginė funkcija
3. Reguliavimo funkcija
4. Signalizavimo funkcija
5. Transportavimo funkcija
6. Atsarginė (atsarginė) funkcija
7. Receptoriaus funkcija
8. Variklio (variklio) funkcija
Beveik kiekviena mokyklos biologijos pamoka dabar žino, kas yra baltymai. Jie atlieka daugybę funkcijų gyvos būtybės ląstelėje.
Kas yra baltymai?
Tai sudėtingi organiniai junginiai. Jie sudaryti iš aminorūgščių, kurių iš viso yra 20, tačiau sujungus jas į skirtingas sekas galite gauti milijonus skirtingų cheminių medžiagų.
Baltymų struktūra
Kai jau žinome, kas yra baltymai, galime atidžiau pažvelgti į jų struktūrą. Yra pirminė, antrinė, tretinė ir ketvirtinė šios rūšies medžiagų struktūra.
Pirminė struktūra
Tai grandinė, kurioje aminorūgštys yra sujungtos tinkama tvarka. Šis pakeitimas lemia baltymų tipą. Kiekvienai šios klasės medžiagai jis yra individualus. Fizinės ir cheminės konkretaus baltymo savybės taip pat labai priklauso nuo pirminės struktūros.
Antrinė struktūra
Tai erdvinė forma, kurią polipeptidinė grandinė įgauna dėl vandenilinių ryšių tarp karboksilo grupių ir imino grupių susidarymo. Yra du dažniausiai pasitaikantys tipai: alfa spiralė ir beta struktūra, kuri atrodo kaip juostelė. Pirmasis susidaro susidarius ryšiams tarp tos pačios polipeptidinės grandinės molekulių, antrasis - tarp dviejų ar daugiau lygiagrečiai esančių grandinių. Tačiau beta struktūra taip pat gali atsirasti viename polimere, kai tam tikri jo fragmentai yra pasukti 180 laipsnių kampu.
Tretinė struktūra
Tai yra alfa spiralės sekcijų, paprastų polipeptidinių grandinių ir beta struktūrų kaita ir išdėstymas vienas kito atžvilgiu.
Kvarterinė struktūra
Taip pat yra dviejų tipų: rutulinis ir fibrilinis. Ši struktūra susidaro dėl elektrostatinės sąveikos ir vandenilinių jungčių. Rutulinis turi mažo rutulio formą, o fibrilinis – sriegio formą. Pirmojo tipo ketvirtinės struktūros baltymų pavyzdžiai yra albuminas, insulinas, imunoglobulinas ir kt.; fibriliniai – fibroinas, keratinas, kolagenas ir kt. Taip pat yra baltymų, kurių struktūra yra dar sudėtingesnė, pavyzdžiui, miozinas, randamas raumenų audinyje, jis turi fibrilinės formos strypą, ant kurio yra dvi rutulinės galvutės.
Cheminė baltymų sudėtis
Baltymų aminorūgščių sudėtį gali pavaizduoti dvidešimt aminorūgščių, kurios sujungiamos įvairia tvarka ir kiekiais.
Tai glicinas, alaninas, valinas, leucinas, izoleucinas, serinas, treoninas, cisteinas, metioninas, lizinas, argininas, asparto rūgštis, asparaginas, glutamo rūgštis, glutaminas, fenilalaninas, tirozinas, triptofanas, histidinas ir prolinas. Tarp jų yra ir nepakeičiamų, tai yra tokių, kurių žmogaus organizmas pats nepajėgia pasigaminti. Suaugusiesiems yra 8 tokios aminorūgštys, vaikams – dar 2: leucinas, izoleucinas, valinas, metioninas, lizinas, triptofanas, fenilalaninas, treoninas, taip pat histidinas ir argininas.
Skirtingų struktūrų baltymų pavyzdžiai
Ryškus rutulinių baltymų atstovas yra albuminas. Jo tretinė struktūra susideda iš alfa spiralių, sujungtų atskiromis polipeptidinėmis grandinėmis.
Pirminį sudaro aminorūgštys, tokios kaip asparto rūgštis, alaninas, cisteinas ir glicinas. Šis baltymas randamas kraujo plazmoje ir atlieka tam tikrų medžiagų pernešimo funkciją. Iš fibrilinių galima išskirti fibroiną ir kolageną. Pirmojo tretinė struktūra yra beta struktūrų, sujungtų atskiromis polipeptidinėmis grandinėmis, medžiaga. Pati grandinė yra alanino, glicino, cisteino ir serino kaita. Šis cheminis junginys yra pagrindinis voratinklio ir šilko, taip pat paukščių plunksnų komponentas.
Kas yra denatūracija?
Tai pirmiausiai ketvirtinės, vėliau tretinės ir antrinės baltymo struktūrų sunaikinimo procesas. Baltymas, kuriam taip atsitiko, nebegali atlikti savo funkcijų ir praranda pagrindines fizines bei chemines savybes. Šis procesas daugiausia vyksta dėl aukštos temperatūros arba agresyvių cheminių medžiagų poveikio. Pavyzdžiui, esant aukštesnei nei keturiasdešimties laipsnių temperatūrai, hemoglobinas, pernešantis deguonį per organizmų kraują, pradeda denatūruotis. Štai kodėl toks stiprus temperatūros padidėjimas yra pavojingas žmonėms.
Baltymų funkcijos
Sužinoję, kas yra baltymai, galite atkreipti dėmesį į šių medžiagų vaidmenį ląstelės ir viso organizmo gyvenime. Jie atlieka devynias pagrindines funkcijas. Pirmasis yra plastikas. Jie yra daugelio gyvo organizmo struktūrų komponentai ir tarnauja kaip statybinė medžiaga ląstelėms. Antrasis yra transportas. Baltymai gali transportuoti medžiagas, pavyzdžiui, albuminas, hemoglobinas, taip pat įvairūs transporteriniai baltymai, esantys ant ląstelės plazmos membranos, kurių kiekvienas leidžia iš aplinkos į citoplazmą patekti tik tam tikrai medžiagai. Trečioji funkcija yra apsauginė. Ją atlieka imunoglobulinai, kurie yra imuninės sistemos dalis, ir kolagenas, kuris yra pagrindinis odos komponentas. Be to, baltymai žmogaus kūne ir kituose organizmuose atlieka reguliavimo funkciją, nes yra daug hormonų, kuriuos atstovauja tokios medžiagos, pavyzdžiui, insulinas. Kitas šių cheminių junginių vaidmuo yra signalizacija. Šios medžiagos perduoda elektrinius impulsus iš ląstelės į ląstelę. Šeštoji funkcija yra variklis. Žymūs tai atliekančių baltymų atstovai yra aktinas ir miozinas, kurie gali susitraukti (jų yra raumenyse). Tokios medžiagos gali pasitarnauti ir kaip atsarginės medžiagos, tačiau tokiems tikslams jos naudojamos gana retai. Jie atlieka ir katalizinę funkciją – gamtoje yra baltymų fermentų. Ir paskutinė funkcija yra receptorius. Egzistuoja grupė baltymų, kurie iš dalies denatūruojasi veikiant vienokiam ar kitokiam veiksniui, taip duodami signalą visai ląstelei, kuri jį perduoda toliau.
Baltymai arba baltymai gyvuose organizmuose susidaro daugiausia iš 20 svarbiausių natūralių aminorūgščių, vykstant polikondensacijos reakcijai dalyvaujant fermentams. Baltymų molekulinės masės skiriasi labai plačiame diapazone: nuo 10 000 iki 1 000 000 ir daugiau.
Baltymų grandinės pagrindas yra sudarytas iš aminorūgščių fragmentų, sujungtų peptidiniais ryšiais ir apsuptų įvairios cheminės prigimties pakaitalų. Peptidinė jungtis baltymuose yra stabili 37°C temperatūroje neutralioje aplinkoje, tačiau gali būti hidrolizuojama rūgštinėje arba šarminėje aplinkoje. Organizme baltymų hidrolizė vyksta veikiant peptidazės fermentams ir yra griežtai kontroliuojama.
Natūralūs baltymai labai skiriasi savo grandinės ilgiu ir sudėtimi, todėl jų molekulės, net ir tirpaluose, gali būti įvairios konformacija.
KonformacijosBaltymų makromolekulės tirpale atstovauja įvairioms jų erdvinėms formoms, atsirandančioms dėl atskirų molekulinių fragmentų sukimosi aplink pavienius ryšius ir stabilizuotos tarpmolekuliniais ryšiais tarp atskirų tam tikros makromolekulės grupių arba medžiagų molekulių, esančių aplinkiniame tirpale.
Abipusiai konformaciniai perėjimai daugiausia atliekami nenutraukiant kovalentinių jungčių baltymo makromolekulėje. Apibūdinant baltymo sudėtį ir konformaciją, vartojamos sąvokos pirminis, antrinis, tretinis Ir ketvirtinė struktūra.
Pirminė struktūra yra būdingas atskiram baltymui ir yra nulemtas jo grandinės aminorūgščių liekanų sudėties ir sekos. Rašydami pilnas baltymų formules, nurodykite aminorūgščių liekanų eiliškumą viena po kitos, naudodami trijų raidžių pavadinimus, pradedant nuo grandinės N galo. Žmogaus mioglobino, kurio molekulėje yra tik 153 aminorūgščių liekanos, pirminės struktūros idėją pateikia toks sutrumpintas žymėjimas:
Griežtai tiesinis polipeptidinės grandinės išsidėstymas yra energetiškai nepalankus, nes praktiškai pašalina sąveiką tarp skirtingų aminorūgščių liekanų radikalų. Būtent dėl tokių sąveikų atsiranda papildomų ryšių, kurie stabilizuoja vienokią ar kitokią baltymų grandinės konformaciją erdvėje. Tai įvyksta per šias sąveikas: jonų ir jonų sąveika; vandenilio jungtis; polinių grupių hidratacija; disulfidinė jungtis; Vander Waals sąveika tarp nepolinių pakaitų; hidrofobinė sąveika, dėl ko vandens molekulės išstumiamos iš nepolinių pakaitų tarpusavio sąveikos zonos, taip pat donoro-akceptoriaus ryšys tarp kompleksuojančių jonų ir baltymo ligandų grupių (21.3 pav.).
Baltymų antrinė struktūra apibūdina polipeptidinės grandinės formą, kuri gali būti spiralinė (struktūra), sulankstytas (B - struktūra) arba netvarkinga (21.4 pav.). Pagrindinis vaidmuo formuojant ir palaikant antrinę struktūrą
Ryžiai. 21.3. Sąveikos tarp baltymų molekulės aminorūgščių liekanų pakaitalų ir vandeninės aplinkos tipai
Ryžiai. 21.4. Antrinė baltymų struktūra: A- struktūra (spiralė), b- P-struktūrą (sulankstytą) vaidina vandeniliniai ryšiai, atsirandantys tarp polipeptidinės grandinės stuburo grupių.
Erdvinį a struktūros išsidėstymą galima įsivaizduoti įsivaizduojant, kad polipeptidinė grandinė apgaubia cilindrą, o jo šoniniai radikalai yra nukreipti į išorę. Sraigės posūkius laiko vandeniliniai ryšiai tarp peptidinių grupių, esančių gretimuose spiralės posūkiuose. Ir nors šių ryšių energija yra maža, didelis jų skaičius lemia didelį energijos efektą, dėl kurio a struktūra yra gana stabili ir standi.
Sulenkta (3 struktūra) susidaro iš daugybės lygiagrečių pailgų polipeptidinių grandinių, sujungtų viena su kita daugybe vandenilinių ryšių. Šoniniai R radikalai yra virš ir žemiau plokštumos, nubrėžtos per gautą sulankstytą lakštą.
Netvarkingai atskirų baltymų fragmentų struktūrai būdingas erdvinės tvarkos trūkumas jų išdėstyme.
Kokia antrinė baltymo struktūra yra realizuota, priklauso nuo jo aminorūgščių sudėties, t.y. nuo pirminės struktūros. Daugumai natūralių baltymų būdingas fragmentų su a, p ir netvarkingomis struktūromis sambūvis vienoje molekulėje.
Dėl mažo vandenilinių jungčių stiprumo antrinę struktūrą galima gana lengvai transformuoti veikiant išoriniam poveikiui: keičiantis temperatūrai, aplinkos sudėčiai ar pH arba veikiant mechaniniam poveikiui. Dėl antrinės baltymo struktūros transformacijos pasikeičia jo prigimtinės, t.y. pirminės iš prigimties, savybės, taigi ir biologinės bei fiziologinės funkcijos.
Baltymų tretinė struktūra nustato bendrą jos polipeptidinės grandinės vietą erdvėje. Manoma, kad formuojant ir stabilizuojant baltymo molekulės tretinę struktūrą lemiamą vaidmenį atlieka šoninių aminorūgščių pakaitalų, kurie erdvėje dėl polipeptidinės grandinės vingių suartėja, sąveika. Šių sąveikų tipai parodyti Fig. 21.3.
Tretinė baltymo molekulės struktūra atsiranda visiškai automatiškai dėl polipeptidinės grandinės savaiminio organizavimo pagal jos pirminę ir antrinę struktūras, taip pat supančio tirpalo sudėtį. Varomoji jėga, sulankstanti baltymo polipeptidinę grandinę į griežtai apibrėžtą trimatį darinį, yra aminorūgščių radikalų sąveika tarpusavyje ir su aplinkinio tirpalo molekulėmis. Tuo pačiu metu vandeniniuose tirpaluose hidrofobiniai pakaitalai įstumiami į baltymo molekulę, suformuojant ten sausas zonas („riebalų lašus“), o hidrofiliniai pakaitai orientuojami į vandeninę aplinką. Tam tikru momentu pasiekiama energetiškai palanki molekulės konformacija vandeninei aplinkai ir ši baltymo molekulės konformacija stabilizuojama. Tokiu atveju polipeptidinės grandinės entropija mažėja, o visos sistemos (polipeptido grandinė + vandeninė terpė) entropija išlieka pastovi arba didėja. Taigi iš II termodinamikos dėsnio padėties baltymo tretinės struktūros stabilizavimą vandeninėje aplinkoje užtikrina baltymo molekulės vandeninės aplinkos polinkis pereiti į būseną su maksimalia entropija. Baltymų mioglobino ir lizocimo molekulių tretinės struktūros idėja pateikta Fig. 21.5. Paveiksle mioglobino molekulės tamsintas diskas yra hemas, kuriame yra porfirino ligandas ir kompleksą sudarontis katijonas Fe 2+. Lizocimo molekulėje yra S-S disulfidiniai tiltai, dalyvaujantys šio baltymo tretinės struktūros stabilizavime.
Ryžiai. 21.5. Tretinės struktūros: mioglobinas (a) ir lizocimas (b)
Tretinė baltymo struktūra, palyginti su jo antrine struktūra, yra dar jautresnė išorės poveikiui. Todėl silpnų oksidatorių veikimas, tirpiklių pokyčiai, jonų stiprumo, pH ir temperatūros pokyčiai sutrikdo tretinę baltymų struktūrą, taigi ir jų prigimtines savybes.
Kvarterinė struktūra. Didelės baltymų molekulės, kurių molekulinė masė didesnė nei 60 000, paprastai yra agregatai, susidedantys iš kelių santykinai mažos molekulinės masės polipeptidinių grandinių. Be to, kiekviena grandinė, išsaugodama jai būdingą pirminę, antrinę ir tretinę struktūrą, veikia kaip šio agregato subvienetas, turintis aukštesnį erdvinės organizavimo lygį – ketvirtinę struktūrą. Tokia molekulė-agregatas reprezentuoja vieną visumą ir atlieka biologinę funkciją, kuri nėra būdinga atskiriems subvienetams. Pavyzdžiui, hemoglobino molekulė susideda iš 4 subvienetų ir jai būdingas žymiai didesnis komplekso labilumas su deguonimi nei atskiri jo subvienetai, o tai pasireiškia mioglobino savybėmis (10.4 skyrius). Ketvirtinę baltymo struktūrą pirmiausia fiksuoja vandeniliniai ryšiai ir van der Waals sąveika, o kartais ir disulfidiniai ryšiai tarp jungiamų polipeptidinių grandinių. Ketvirtinės struktūros baltymų molekulinė masė gali siekti kelias dešimtis milijonų. Baltymų ketvirtinė struktūra yra jautri išoriniams poveikiams ir gali būti jų sutrikdyta.
Baltymų molekulių forma. Pagal molekulės formą natūralūs baltymai, t.y. pasižymintys gamtos užprogramuotomis biologinėmis savybėmis, skirstomi į fibrilinis Ir rutuliškas. Fibrilinės baltymų molekulės dažniausiai turi B struktūrą ir pluoštinę struktūrą; jie netirpsta vandenyje, nes jų paviršiuje yra daug hidrofobinių radikalų. Fibriliniai baltymai yra baltymų fibronai; plaukų, odos, nagų keratinas; sausgyslių ir kaulinio audinio kolagenas; raumenų audinio miozinas.
Rutuliniai baltymai yra cilindro arba sferinės formos ir 10–9–10–7 m dydžio. Paprastai jie tirpsta vandenyje, nes jų paviršiuje daugiausia yra polinių grupių. Tirpdami vandenyje, rutuliniai baltymai sudaro liofilinius koloidinius tirpalus (27.3 skyrius). Rutulinių baltymų pavyzdžiai: albuminas (kiaušinio baltymas), mioglobinas, beveik visi fermentai.
Skystųjų kristalų būsena. Baltymų molekulės yra gana didelės formacijos ir turi fiksuotą erdvinę struktūrą, kuri gali būti anizotropinė kaip visuma arba atskiri peptidinės grandinės fragmentai gali būti anizotropiniai. Todėl daugeliui baltymų būdinga skystųjų kristalų būsena tam tikrame temperatūros diapazone (termotropinė skystųjų kristalų būsena) arba vienos ar kelių liotropinių skystųjų kristalų būsenų susidarymas, dalyvaujant vandeninei terpei, esant tam tikrai medžiagų koncentracijai tirpale. Skystųjų kristalų būsenos susidarymas arba perėjimas iš vienos skystųjų kristalų būsenos į kitą kartu su atskirų baltymo molekulės fragmentų orientacijos pasikeitimu arba judėjimo sistemoje konsistencijos pasikeitimu nereikalauja didelių energijos sąnaudų, tačiau gali pakisti jo biologinės funkcijos. Pavyzdžiui, paveikti raumenų skaidulų miozino susitraukimo funkciją, fermentinį aktyvumą, baltymų transportavimo funkciją arba jų apsaugines savybes, palyginti su koloidinėmis sistemomis. Taigi, tam tikromis sąlygomis hemoglobino molekulės virsta skystųjų kristalų būsena. Tai sukelia daugybę patologinių sutrikimų, pasireiškiančių raudonųjų kraujo kūnelių elastingumo praradimu. Dėl to jie užkemša kapiliarus ir sutrinka deguonies transportavimas. Akmenų susidarymas šlapimo ar tulžies sistemose yra susijęs su ne tik koncentracijos, bet ir apsauginių baltymų būklės pasikeitimu šiose sistemose. Iki šiol biologijoje, biochemijoje ir medicinoje baltymų ir jų tirpalų gebėjimas transformuotis į skystųjų kristalų būseną praktiškai nebuvo svarstomas, nepaisant ypatingos šių savybių svarbos bet kurios gyvos sistemos gyvybinės veiklos požiūriu.
Denatūravimas. Erdvinė baltymų struktūra, kaip jau minėta, gali būti sutrikdyta dėl daugelio veiksnių: padidėjusios temperatūros, pH ir terpės joninio stiprumo pokyčių, apšvitinimo UV ir rentgeno spinduliais, medžiagų, galinčių dehidratuoti, buvimo. baltymo molekulės (etanolis, acetonas, karbamidas) arba sąveikaujant su jos pakaitais (oksidatoriais, reduktoriais, formaldehidu, fenoliu) ir net stipriai mechaniniu būdu maišant tirpalus.
Denatūracija – tai natūralios (natūralios) baltymo makromolekulės konformacijos sunaikinimas veikiant išoriniam poveikiui.
Denatūruojant sunaikinamos ketvirtinės, tretinės ir antrinės struktūros, tačiau išsaugoma pirminė baltymo struktūra. Todėl denatūracija gali būti grįžtama (denatūravimas – renatūravimas) ir negrįžtamas priklausomai nuo baltymo pobūdžio ir išorinio poveikio intensyvumo. Negrįžtama denatūracija dažniausiai įvyksta veikiant karščiui (pavyzdžiui, kiaušinių albuminas koaguliuoja verdant kiaušinius). Denatūruoti rutuliniai baltymai turi sumažėjusį afinitetą vandeniui, nes molekulių paviršiuje atsiranda daug hidrofobinių radikalų. Todėl jų tirpumas mažėja ir atsiranda dribsnių ar nuosėdų. Svarbiausia, kad denatūruojant prarandamas tiek rutulinių, tiek fibrilinių baltymų biologinis aktyvumas, o tai pastebima naudojant daugelį jų išskyrimo metodų (11.3 skyrius). Siekiant išvengti baltymo denatūravimo ir išsaugoti jo natūralią konformaciją išskyrimo proceso metu, visos operacijos atliekamos švelniomis sąlygomis, ne aukštesnėje kaip 5°C temperatūroje, vengiant atšiauraus cheminių reagentų poveikio.
Baltymų paviršiaus savybės. Baltymų molekulėse yra skirtingų aminorūgščių, turinčių hidrofobinių radikalų, kurių pagrindą sudaro alifatiniai ir aromatiniai angliavandeniliai, ir hidrofilinių radikalų, įskaitant peptidų grupę. Šie radikalai pasiskirsto visoje grandinėje, todėl dauguma baltymų yra paviršinio aktyvumo medžiagos (26.6 skyrius). Būdingas baltymų paviršinio aktyvumo medžiagų bruožas yra tai, kad jų molekulėse yra fragmentų, turinčių labai skirtingą hidrofilinį-lipofilinį balansą, todėl jie yra veiksmingi liofobinių dispersinių sistemų stabilizatoriai, riebalų ir cholesterolio emulsikliai bei aktyvūs biologinių membranų komponentai.
Dėl paviršinio aktyvumo savybių kai kurie baltymai su lipidais (įskaitant cholesterolį ir jo esterius) sudaro liofilines miceles (27.3 skirsnis), lipoproteinai. Lipoproteinuose nėra kovalentinių ryšių tarp baltymų ir lipidų molekulių, o tik tarpmolekulinė sąveika. Lipoproteininės micelės išorinis paviršius susideda iš hidrofilinių baltymų fragmentų ir fosfolipidų molekulių, o jos vidinė dalis (šerdis) – hidrofobinė aplinka, kurioje yra ištirpę riebalai, cholesterolis ir jo esteriai (21.6 pav.). Dėl hidrofilinio lipoproteinų išorinio apvalkalo šios lipidų turtingos micelės „tirpsta“ vandenyje ir puikiai tinka transportuoti riebalus iš plonosios žarnos į riebalų sandėlius ir įvairius audinius. Lipoproteinų micelių skersmuo svyruoja nuo 7 iki 1000 nm.
Pagal micelių tankį, dydį ir baltymų bei lipidų santykį jose lipoproteinai skirstomi į 4 klases (21.2 lentelė).
Ryžiai. 21.6. Lipoproteinų micelė
Chilomikronų ir labai mažo tankio lipoproteinų vaidmuo yra riebalų pernešimas ir jų hidrolizė, veikiant lipoproteinų lipazei. Skaidant riebalus, vyksta šie pokyčiai:
P-lipoproteinai daugiausia perneša cholesterolį į ląsteles, o a-lipoproteinai pašalina cholesterolio perteklių iš ląstelių.
Tiriant kraujo serumo lipoproteinų sudėtį, nustatyta, kad kuo didesnis B-lipoproteinų/a-lipoproteinų santykis, tuo didesnis pavojus, kad ant kraujagyslių vidinio paviršiaus susikaups daug cholesterolio, t.y. aterosklerozė. Aterosklerozė prisideda prie insulto ar miokardo infarkto išsivystymo, nes riboja kraujotaką susiaurėjusiomis smegenų ar širdies kraujagyslėmis.
Baltymų paviršiaus savybės, apibūdinančios jų gebėjimą sąveikauti tarp molekulių, lemia fermento sąveiką su substratu (5.6 skyrius), antikūnu su antigenu ir paaiškina įvairias sąveikas, biologijoje vadinamas specifiniu komplementarumu („raktas ir užraktas“). teorija). Visais šiais atvejais egzistuoja griežtas paviršiaus struktūros ir sąveikaujančių dalelių savybių atitikimas, užtikrinantis aukštą įvairių tipų tarpmolekulinės sąveikos tarp jų efektyvumą (21.3 pav.). Biologijoje tai dažnai atspindima supaprastintai, naudojant grafinę sąveikaujančių dalelių formų ir dydžių atitiktį (21.7 pav.).
Baltymų informacinės savybės. Baltymų molekulės ir atskiri jų fragmentai laikomi biologinių medžiagų nešėjais
Ryžiai. 21.7. Grafinis tarpmolekulinės sąveikos tarp baltymų dalelių, apibūdinamų specifiniu komplementarumu arba „rakto ir užrakto“ teorija, atitikimo aiškinimas
informacija, kurioje abėcėlės raidžių vaidmenį atlieka 20 aminorūgščių liekanų. Šios informacijos skaitymas pagrįstas įvairių tipų tarpmolekulinėmis sąveikomis ir sistemos noru jas efektyviai panaudoti. Pavyzdžiui, fermentuose, esančiuose šalia aktyvaus centro, dalyje baltymo molekulės yra tam tikrų aminorūgščių liekanų, kurių pakaitai yra orientuoti erdvėje taip, kad atpažįstamas griežtai apibrėžtas substratas, su kuriuo šis fermentas reaguoja. Sąveika vyksta panašiai antikūnas- antigenas arba organizme vyksta atitinkamo antikūno prieš atsirandantį antigeną sintezė. Informacinėmis baltymų savybėmis grindžiamas imunitetas, kuris yra neatskiriama biologinių organizmo savigynos mechanizmų sistema, pagrįsta „draugo“ ir „priešo“ atpažinimo informaciniais procesais. „Aminorūgščių kalba“, kurią sudaro 20 vienetų, yra vienas optimaliausių ir patikimiausių būdų užkoduoti svarbią informaciją apie gyvų sistemų gyvenimą, įskaitant informaciją apie atskirų organų ir viso organizmo formą.
Rūgščių-šarmų savybės. Baltymai, kaip ir a-aminorūgštys (8.2 skyrius), yra poliamfolitai, pasižymintys rūgštinėmis savybėmis dėl nejonizuotų karboksilo grupių -COOH, tiolio grupių amonio grupių -SH, taip pat n-hidroksi-
fenilo grupės Baltymai pasižymi pagrindinėmis savybėmis dėl grupių - COO-, amino grupių - NH2, taip pat imidazolo pakaitų -C 3 H 3 N 2 ir guanidino - (CH 5 N 3) +. Vandeniniuose tirpaluose, priklausomai nuo terpės pH, baltymai, kurių pH = baltymo pI, gali būti molekulinės, t.y. neutralios formos, turinčios bipolinę joninę struktūrą, esant pH.< рI белка появляется катионная форма, и при рН >Baltymo pI atsiranda anijonine forma, daugiausia dėl pakaitų jonizacijos (-RH).
Stipriai rūgščioje aplinkoje jonizuota baltymo karboksilo grupė protonuojasi, o stipriai šarminėje – galinė amonio grupė deprotonuojama. Tačiau biologinėse terpėse, kurioms nebūdingos tokios ekstremalios pH vertės, tokios transformacijos su baltymų molekulėmis nevyksta. Rūgščių-šarmų transformacijas baltymų molekulėse natūraliai lydi jų konformacijos pasikeitimas, todėl baltymo katijono ar anijono biologinės ir fiziologinės funkcijos skirsis ne tik viena nuo kitos, bet ir nuo jų molekulių funkcijų.
Priklausomai nuo aminorūgščių sudėties, baltymai skirstomi į „neutralius“ (pI = 5,0 - 7,0), „rūgštinius“ (pI).< 4,0) и "основные", или "щелочные" (рI >7.5) (21.3 lentelė). Rūgštiniuose baltymuose yra daug asparto arba glutamo rūgščių, o „baziniuose“ – arginino, lizino ar histidino. Baltymų buferinės sistemos organizme veikia baltymų pagrindu (8.4 skyrius).
Baltymų rūgščių ir šarmų savybių skirtumas yra baltymų mišinių atskyrimo ir analizės elektroforezės ir jonų mainų chromatografijos būdu pagrindas. Nuolatiniame elektriniame lauke baltymai turi elektroforezinį mobilumą, o jų judėjimo į katodą ar anodą kryptis priklauso nuo tirpalo pH vertės ir baltymo pI. Esant pH< рI белок частично находится в форме катиона и перемещается к катоду. При рН >pI baltymas juda į anodą, nes jis iš dalies yra anijono pavidalu. Esant pH = pI, baltymas yra visiškai molekulinės formos ir nejuda veikiamas elektrinio lauko. Baltymų jonų elektroforezinis judrumas priklauso nuo jo dydžio ir krūvio, taip pat nuo tirpalo pH. Kuo didesnis skirtumas tarp tirpalo pH ir baltymo pH, tuo didesnis jonų judrumas. Baltymų analizė elektroforezės būdu plačiai naudojama klinikinėje biochemijoje ligų diagnostikai.
Kompleksinės savybės. Baltymai yra aktyvūs daugiadantiniai ligandai (10.1 skyrius), ypač turintys minkštųjų funkcinių grupių: tiolio, imidazolo, guanidino, aminogrupės:
Dėl įvairių funkcinių grupių baltymų molekulėse jie sudaro kompleksinius junginius, kurių stabilumas priklauso nuo kompleksuojančių jonų poliarizacijos. Su mažai poliarizuojamais (kietais) katijonais K + ir Na + baltymai sudaro mažai stabilius kompleksus, kurie organizme veikia kaip katijonų jonoforai arba baltymų aktyvatoriai kaip substratai tam tikriems biocheminiams procesams. Turėdami mažiau standžių katijonų Mg 2+ arba Ca 2+, baltymai sudaro gana stiprius kompleksus. Su d-metalų katijonais: geležimi, variu, manganu, cinku, kobaltu, molibdenu („gyvybės metalais“), kurie yra pakankamai poliarizuojami, t.y. minkšti, baltymai sudaro stiprius kompleksus. Tačiau jie sudaro ypač stiprius kompleksus su toksiškų metalų katijonais: švinu, kadmiu, gyvsidabriu ir kitais, kurie pasižymi dideliu poliarizuotumu, t. y. yra labai minkšti. Dažnai vadinami stabilūs baltymų kompleksai su metalo katijonais metaloproteinai.
Daugelis fermentų yra chelatiniai baltymo kompleksai su tam tikro „gyvybės metalo“ katijonu. Šiuo atveju būtent kompleksuojantis katijonas, veikiamas baltymo ligando, yra aktyvusis fermento centras, o šalia šio centro esantis baltymo molekulės fragmentas dažniausiai atlieka substrato identifikatoriaus ir aktyvatoriaus vaidmenį. Dažnai vadinamas metalofermento baltyminiu komponentu apofermentas.
Visi baltymai, apdorojami vario druskomis šarminėje aplinkoje, sudaro violetinės spalvos chelatinį kompleksą, kuris yra kokybinė reakcija į baltymus, vadinamus biureto reakcija:
Ši reakcija vyksta deprotonuojant baltymo peptidinėms grupėms, kurią palengvina šarminė aplinka ir joje esantis kompleksą sudarontis jonas.
Elektrofilinės-nukleofilinės reakcijos.Šios reakcijos pirmiausia apima baltymų hidrolizę – pagrindinį jų katabolizmo (skilimo) organizme kelią. Baltymų hidrolizės metu reagentas – vandens molekulė – veikia ir kaip nukleofilas dėl OH" ir kaip elektrofilas dėl H +. Nukleofilinė dalelė OH" atakuoja peptidinės jungties elektrofilinį centrą, t.y. anglies atomą. karbonilo grupė, o šio ryšio nukleofilinį centrą – azoto atomą – atakuoja elektrofilas – protonas. Dėl vandens molekulių atakos nutrūksta peptidiniai ryšiai baltymuose, pirmiausia susidaro osaminorūgštys ir peptidai, o galutiniai produktai yra os-aminorūgštys.
Hidrolizinis baltymų skilimas vyksta bet kurioje kūno ląstelėje, tiksliau, jos liposomose, kuriose koncentruojasi hidroliziniai fermentai. Baltymų hidrolizė gali būti dalinė (iki peptidų) ir visiška (iki aminorūgščių). Dalinė hidrolizė pagreitėja proteinazės, kurios skatina peptidų susidarymą. Gauti peptidai dalyvaujant hidrolizuojami iki aminorūgščių peptidazė. Organizme baltymų hidrolizę daugiausia vykdo visas fermentų rinkinys, kurių kiekvienas suardo tam tikrų aminorūgščių suformuotą peptidinį ryšį. Taigi, karboksipeptidazė specifiškai atskiria C-galinę aminorūgštį iš baltymų, tripsino hidrolizuoja peptidinį ryšį tarp aminorūgščių su nepoliniu (hidrofobiniu) pakaitu. Chimotripsinas suskaido fenilalanino, tirozino, triptofano susidarantį peptidinį ryšį su kitomis aminorūgštimis. Organizme maisto baltymai visiškai suskaidomi, nes daugiausia laisvosios aminorūgštys sunaudojamos visą gyvenimą.
Laboratorinėmis sąlygomis baltymai hidrolizuojasi tiek rūgščioje, tiek šarminėje aplinkoje. Tačiau šarminė hidrolizė praktiškai nenaudojama dėl daugelio osamino rūgščių nestabilumo tokiomis sąlygomis. Paprastai visiška hidrolizė atliekama kaitinant baltymą iki 110°C sandarioje ampulėje su 20% HC1. Tokiomis sąlygomis baltymų hidrolizė baigiasi, tačiau gautas triptofanas visiškai suyra. Todėl pirmenybė teikiama fermentinei hidrolizei.
Kūno baltymai, turintys asparto ir glutamo rūgščių, gali veikti kaip amoniako akceptorius, kuris, kaip nukleofilas, reaguoja į pakaito laisvąsias karboksilo grupes, t.y. baltymų amidinimo reakcija:
Amidinimo reakcija yra endergoninė, todėl organizme ji susijusi su ATP hidrolizės reakcija.
Siekiant sterilizuoti daiktus (visiškai juos išlaisvinti nuo mikroorganizmų), jie apdorojami formaldehidas. Formaldehidas, kaip aktyvus elektrofilas, reaguoja į laisvąsias baltymų aminogrupes, sudarydamas jų metilolio darinius:
Dėl šios reakcijos baltymas praranda savo prigimtines savybes, nes yra negrįžtamai denatūruojamas.
Aktyvūs elektrofiliniai reagentai (EX): 2,4-dinitrofluorbenzenas, fenilizotiocianatas arba danzilo chloridas - naudojami pirminei baltymų ar peptidų struktūrai nustatyti. Esant bazėms, jie reaguoja į baltymo anijono N-galinę aminorūgštį ir skatina jos pašalinimą atitinkamo darinio E-NH-CRH-COOH forma, lengvai atpažįstama chromatografiškai arba spektriškai:
Likusi baltymo dalis nesunaikinama, o kitos aminorūgšties pašalinimo operacijos gali būti kartojamos. Šios reakcijos yra automatinio baltymų pirminės struktūros analizatoriaus veikimo pagrindas. Paprastai analizuojamas baltymas pirmiausia yra iš dalies hidrolizuojamas, kad susidarytų keli peptidai. Gauti peptidai atskiriami, išgryninami ir nustatoma kiekvieno aminorūgščių seka, o tada surenkama pirminė analizuojamo baltymo struktūra.
Redokso savybės. Baltymai yra santykinai atsparūs švelniai oksidacijai, išskyrus tuos, kurių sudėtyje yra aminorūgšties cisteino, nes pastarosios tiolio grupė lengvai oksiduojasi į disulfido grupę, o procesas gali būti grįžtamas:
Dėl šių transformacijų pasikeičia baltymo konformacija ir jo prigimtinės savybės. Todėl sieros turintys baltymai yra jautrūs laisvųjų radikalų oksidacijai arba redukcijai, kuri atsiranda organizmą veikiant spinduliuotei arba toksiškoms deguonies formoms (9.3.9 skyrius).
Keratino baltymo tiolio-disulfido transformacijos yra cheminio plaukų ilginimo pagrindas, nes cisteinas ir cistinas yra jo sudėties dalis. Pirmiausia plaukai apdorojami redukuojančia priemone, kad būtų nutrauktos cistino -S-S- jungtys ir paverčiamos cisteino tiolio grupėmis. Tada plaukai formuojami žiedeliais (sulenkiami) ir apdorojami oksiduojančia priemone. Tokiu atveju susidaro cistino disulfidinės jungtys, kurios padeda plaukams išlaikyti naują formą.
Esant stipresnei oksidacijai, baltymų tiolio grupė beveik negrįžtamai oksiduojama į sulfo grupę:
Kietą baltymų oksidaciją iki CO2, H2O ir amonio druskų organizmas išnaudoja nereikalingiems baltymams pašalinti ir energijos ištekliams papildyti (16,5 - 17,2 kJ/g).
Organizme baltymai, kuriuose yra lizino, prolino, fenilalanino ir triptofano liekanų, vyksta fermentiniu hidroksilinimu (monooksigenazės oksidacija), dalyvaujant deguoniui ir sumažintai kofermento formai:
Dėl hidroksilinimo reakcijos sustiprėja baltymo hidrofilinės savybės ir jo gebėjimas sudaryti vandenilinius ryšius. Taip atsitinka tropokolagene, kuriame trys grandinės dėl vandenilinių ryšių susijungia į stabilią superspiralę, kurią formuojant dalyvauja ir hidroksiprolino liekanos.
Panaši reakcija vyksta ir tropokolageno molekulėje, dėl kurios jos peptidinės grandinės dar labiau susijungia.
Oksidacinis baltymų deamininimas, veikiant ninhidrinui, kartu su mėlynos spalvos susidarymu - būdinga kokybinė reakcija į baltymus - ninhidrino reakcija(žr. 21.2.4 skyrių).
Jis naudojamas baltymams, turintiems aromatinių ir heterociklinių aminorūgščių, aptikti ksantoproteinų reakcija, kuri, veikiant koncentruota azoto rūgštimi, yra geltona, kuri tampa oranžine, kai pridedama šarmo ar amoniako:
Dėl ksantoproteinų reakcijos oda tampa geltona, kai su ja susiliečia koncentruota azoto rūgštis.
Taigi baltymams būdinga: tam tikra konformacija, skystųjų kristalų būsena, paviršinio aktyvumo ir informacinės savybės, taip pat visos keturios cheminių reakcijų rūšys: rūgščių-šarmų, komplekso susidarymo, elektrofilinės-nukleofilinės ir redoksinės reakcijos, kurios yra gyvybės aktyvumo pagrindas. bet kokios gyvos sistemos. Visų šių savybių derinys paaiškina baltymų unikalumą visam gyvajam pasauliui.
