Bendra informacija ir skirtumas tarp fermentų ir katalizatorių. Ping-pong fermentinė reakcija

Cheminė fermentų prigimtis

Pagal jų struktūrą išskiriami vieno komponento baltymų fermentai ir dviejų komponentų baltymų fermentai.

Į grupę baltymų fermentai apima fermentus, sudarytus kaip paprasti baltymai, priešingai nei fermentas turi aktyvų centrą. Aktyvaus centro buvimas jų molekulėje užtikrina katalizinį fermento aktyvumą. Beveik visi virškinimo trakto fermentai yra vieno komponento fermentai.

Baltymų fermentai- dviejų komponentų (holofermentai) - kompleksiniai baltymai. Jie susideda iš baltyminės dalies (apofermento) ir nebaltyminės dalies (kofermento). Kai kuriuose fermentuose apofermentas ir kofermentas yra sujungti taip stipriai, kad nutrūkus šiam ryšiui fermentas sunaikinamas. Tačiau yra fermentų, kurių ryšys silpnas. Apofermento ir kofermento vaidmenys skiriasi. Baltymų dalis lemia fermento substrato specifiškumą, o kofermentas, būdamas fermento katalizinio centro dalimi, užtikrina fermento veikimo specifiškumą, reakcijos, kurią vykdo fermentas, tipą. Kofermentų vaidmenį atlieka įvairių vitaminų ir metalų (geležies, vario) dariniai.

Fermento aktyvaus centro struktūra, jo vaidmuo.

Aktyvusis centras – tai aminorūgščių liekanų funkcinių grupių rinkinys, išsidėstęs fermentų paviršiuje ir griežtai orientuotas erdvėje dėl tretinės, o kartais ir ketvirtinės fermentų struktūros. Aktyvusis centras turi 2 skyrius: a) substratas (kontaktinė arba inkaro vieta), kuris lemia fermento substrato specifiškumą ir užtikrina jo sąveiką su substratu; b) katalizinis centras, atsakingas už chemines substrato transformacijas, nulemiantis fermento veikimo specifiškumą.

Aktyvus centras turi siauros įdubos arba plyšio formą. Šioje įduboje yra keletas polinių aminorūgščių liekanų, skirtų surišimui arba katalizei. Aktyvūs centrai užima nedidelę fermento molekulės dalį. Likusi fermento dalis išlaiko aktyvumą. Centras nuo sunaikinimo.

Pradinis aktyvaus centro modelis, kurį pasiūlė E. Fisher, substrato ir fermento sąveiką interpretavo pagal analogiją su sistema RAKTŲ UŽRAKTAS, buvo manoma, kad aktyvus fermento centras ir substratas turi visiškai atitikti. Šis modelis kartais vadinamas modeliu KIETA MATRIKA. Šiuo metu manoma, kad nėra visiško atitikimo tarp substrato ir fermento, jis atsiranda sąveikos tarp substrato ir fermento procese (Koshlando teorija arba indukuoto atitikimo teorija).

Kas yra alosterinis fermentų centras ir jo vaidmuo?

Kai kurie fermentai turi vadinamąjį alosterinį centrą, kuris dalyvauja reguliuojant aktyvaus centro veiklą. Nėra bendro sutarimo dėl šio centro vietos. Kai kuriais duomenimis, alostotinis centras yra šalia aktyvaus centro. Kai alosteriniai efektoriai veikia šį centrą, fermento molekulėje vyksta konformaciniai pokyčiai, įskaitant aktyvaus centro topografijos pokyčius, dėl kurių fermento struktūrinis giminingumas substratui didėja arba sumažėja. Allost. centras būdingas tik fermentams, kurie turi kelis subvienetus.

Fermentų veikimo mechanizmas

Yra 3 fermentinės katalizės mechanizmo etapai:

1. Fermento-substrato komplekso susidarymas. Substratas prisitvirtina prie fermento molekulės dalies, vadinamos aktyviuoju centru, jame yra inkaro vietos. Ryšys vyksta per ryšius, kurių pobūdis priklauso nuo substrato cheminės prigimties. Pavyzdžiui, jei substrato molekulėje yra įkrautų grupių, tai dėl elektrostatinės sąveikos galimas komplekso susidarymas. Vieta, kur yra pritvirtintas substratas, yra fermento molekulės paviršiuje. Tokių zonų gali būti 2-3, jos išsidėsčiusios tam tikru atstumu viena nuo kitos.

2. Sudėtingo fermento – reakcijos produktų susidarymas. Funkciškai aktyvios fermento aktyvios vietos grupės veikia substratą, destabilizuodamos ryšius. Dėl šios sąveikos keičiasi substrato konfigūracija, vyksta jo deformacija, substrato molekulė poliarizuojasi, ryšys tarp atskirų substrato sekcijų ištempiamas, elektronai persiskirsto, o tai lemia elektros krūvio vietos pasikeitimą, sumažėja aktyvacijos energija, o substratas suyra.

3.Fermento-reakcijos produktų komplekso skilimas su laisvo fermento išsiskyrimu. Trečiasis etapas yra lėtesnis ir nuo jo priklauso visų reakcijų greitis. Atskleista, kad fermentų veikimo mechanizme didelę reikšmę turi substrato struktūros pasikeitimas, dėl kurio sumažėja aktyvacijos energija. Įvairių substratų aktyvinimo energija yra skirtinga.

6. Fermentų specifiškumas: a) substratas, b) veikimo specifiškumas.

Fermentai turi specifiškumą, t.y. selektyviai veikti tam tikrą substratą (substrato specifiškumas) ir pagreitinti tam tikrą cheminę reakciją (veiksmo specifiškumas), t.y. veiksmo specifiškumas yra fermentų gebėjimas atlikti tik vieną iš galimų cheminių transformacijų su substratu. Fermentai gali veikti kelis substratus, bet katalizuoti tik vieną specifinę reakciją. Substrato specifiškumas: jei fermentas katalizuoja tik vieno substrato virsmą, tada specifiškumas absoliutus(arginazė skaido argininą). Jei fermentas katalizuoja substratų grupės, kurią vienija vieno tipo ryšys, transformaciją, toks specifiškumas vadinamas giminaitis(pepsinas skaido tiek gyvūninės, tiek augalinės kilmės riebalus). Stereocheminis Specifiškumas atsiranda dėl to, kad yra optinių L ir D formų izomerų arba cheminių medžiagų geometrinių izomerų. medžiagų. Taigi fermentas gali veikti tik vieną iš izomerų (fumarazė katalizuoja tik fumaro rūgšties konversiją, bet neveikia maleino rūgšties)

7. Fermentų galia. Dauguma fermentų katalizuojamų reakcijų vyksta 10–100 kartų greičiau nei nekatalizuojamos reakcijos. Fermento veikimo galiai apibūdinti buvo įvesta katalo sąvoka – substrato molekulių skaičius, veikiamas viena fermento molekulė 1 minutę. Daugumos fermentų galia yra 1000 katalų, katalazės – 1 000 000 katalų, amilazės – 240 000, o acetilcholinesterazės – daugiau nei 1 000 000 katalų. Didelė fermentų veikimo galia lemia didelį cheminių procesų greitį organizme.

8. Izofermentai, jų diagnostinė reikšmė. Izofermentai yra molekulinės fermentų formos, kurios katalizuoja tą pačią reakciją su tuo pačiu substratu, bet skirtingomis sąlygomis. Jie skiriasi apofermento struktūra, fizikinėmis ir cheminėmis savybėmis bei apofermento afinitetu substratui. Izofermentų kofermentai yra vienodi, todėl ir biologinis izofermentų poveikis toks pat. Ląstelės ir organai skiriasi tam tikrų izofermentų kiekiu, t.y. izofermentai yra organotropiniai. Tai turi didelę diagnostinę reikšmę, nes pažeidžiant vieną ar kitą organą į kraują išsiskiria daugiausia tam tikrų izofermentų, kurie leidžia atlikti organų diagnostiką. Pavyzdžiui, laktatdehidrogenazė (LDH), kuri pagreitina pieno rūgšties dehidrogenavimo reakciją, turi 5 izofermentus su tuo pačiu kofermentu – NAD. LDH apofermentas susideda iš 4 polipeptidinių grandinių. Yra H grandinės (širdies) ir M grandinės (raumenys).

LDH 1 – 4 H tipo grandinės, širdyje

LDH 2 – 3 H tipo grandinės ir 1 M tipo grandinė, širdyje, inkstuose

LDH 3 – 2 H tipo grandinės ir 2 M tipo grandinės, plaučiuose

LDH 4 – 1 H tipo grandinė ir 3 M tipo grandinės, kepenyse

LDH 5 – 4 M tipo grandinės, raumenyse ir kepenyse.

Aminorūgščių dekarboksilazė

Pagal cheminę prigimtį aminorūgščių dekarboksilazės yra sudėtingi fermentai, kurių kofermentai gali būti fosfopiridoksalis (vitaminas B6, susijęs su fosforu).

Ir pirolochinolinochinonas (PQQ). Aminorūgščių DC yra fermentai bakterijose, pavyzdžiui, gyvūnų ir žmonių storojoje žarnoje. Šie storojoje žarnoje esantys fermentai dekarboksilindami aminorūgštis sukelia baltymų puvimą. Žmogaus ir gyvūnų nuolatinės srovės ląstelėse yra nedaug aminorūgščių. Aminorūgščių dekarboksilinimas vyksta ir lavono skaidymosi metu, kai, veikiami katepsinų, audinių baltymai skyla į aminorūgštis, o aminorūgščių DC atlieka tolesnius jų pokyčius.

Poklasis-hidroliazės

Reprezentatyvi karbanhidazė yra dviejų komponentų fermentas, kofermentas nebuvo iki galo ištirtas, tačiau žinoma, kad jame yra cinko. Fermentas pagreitina grįžtamąją anglies rūgšties sintezės ir skilimo reakciją H2O + CO2 = H2CO3

Reakcijos kryptis priklauso nuo CO2 koncentracijos, todėl fermentas pašalina anglies rūgšties perteklių ir atlieka kvėpavimo centro reguliavimo funkciją.

Aminorūgščių dekarboksilazė

Aminorūgščių dekarboksilazės, dažniausiai bakterinės kilmės, vaidina svarbų vaidmenį sergant bakterinėmis infekcijomis ir puvimo procese. Nemažai jų randama ir gyvūnų audiniuose, kur jie dalyvauja tam tikrų aminorūgščių apykaitoje, skatindami biogeninių aminų susidarymą (medžiagų, susidarančių gyvūnų ar augalų organizme iš aminorūgščių jas dekarboksilinant dekarboksilazės fermentais ir turinčių daug biologinis aktyvumas.). Pagal struktūrą tai yra dviejų įmonių pastatas. Fermentai, kof-t – fosfopiridoksalis (vitaminas B6 su H3PO4).

Anglies anhidrazė.

Karboanhidrazė arba karboanhidrazė yra hidrolizės poklasio atstovas. Dviejų komponentų fermentas, sudarytas iš apofermento ir kofermento, turi cinko jonų. Katalizuoja anglies junginių skilimą ir sintezę. Soda yra raudonuosiuose kraujo kūneliuose ir atlieka vaidmenį CO2 pernešimo iš audinių į plaučius procesuose.

H2O + CO2 ↔ H2CO3

Reakcijos kryptis priklauso nuo CO2 koncentracijos. Jis svarbus pašalinant anglies dioksido (CO2) perteklių ir reguliuoja kvėpavimo centrą.

36 Oksiresuktazė. Klasifikacija. Tai didelė fermentų klasė, katalizuojanti redokso reakcijas (vandenilio ar elektronų pašalinimo ar pridėjimo reakcijas). Jie yra dviejų komponentų cheminės prigimties ir yra ląstelėse. Yra apie 90 poklasių. Kad būtų lengviau pateikti ir įsisavinti, šią medžiagą galima suskirstyti į 4 grupes pagal oksidacijos metodą:

1) dehidrolazės(Atstovai: 1) piridino fermentai; 2) flavino fermentai)

citochromai,

katalazė ir peroksidazė,

Hidroksilazės ir oksigenazės

Dehidrogenazės, atstovai

Dehidrogenazėms apima fermentus, kurie atlieka medžiagų oksidaciją dehidrogenavimo būdu (vandenilio pašalinimu), dalyvauja BO ir redukcijoje, t.y. reakcijose, susijusiose su audinių kvėpavimo, glikolizės ir fermentacijos procesais. Yra žinoma daugiau nei 150 DG-asis. Atstovai: 1) piridino fermentai; 2) flavino fermentai

Atstovai. 1.

TCA reakcijos

Sąsajos taškai tarp BO ir OF

BO turi 3 taškus, kuriuose išsiskiria pakankamai energijos ATP susidarymui. Šie taškai vadinami BO ir OP konjugacijos taškais, tai yra 2 (kai NADH 2 oksiduojasi FF), 6 (oksiduojasi Cxx, redukuojasi CXa3), 9 ir 10 (CXO Cxa oksiduojasi, CXa3 yra sumažintas)

BO ir OF atskyrimas

Svarbiausia, kad jie nutraukia ryšį tarp BO ir OF, tai yra, 3 ir 4 energijos etapų. Mainai.

A. 2.4 dinitrofenolis (vartojamas nuo nutukimo)

B. Dicumarol – klinikinėje praktikoje naudojamas kaip antikoaguliantas. Praktika.

B. Ca transportavimas į mitochondrijas. ATP neišsaugoma, o ATP išleidžiama kalcio pasisavinimui.

Fermentų ansambliai.

Su membranomis susiję fermentai, dalyvaujantys BO mitochondrijose, nėra tiesiškai išsidėstę, bet yra sujungti į kompleksą:

1. FP(FMN) kompleksas

Oksidazės oksidacija.

PP ir FP oksiduoja substratus, perkeldami vandenilį ant ubichinono, jie suyra į protonus ir elektronus. Toliau elektronai pernešami įvairiais citochromais, perkeliami į deguonį, jį jonizuojantys. Deguonies jonas, junginys. Su vandenilio protonais jis sudaro endogeninį vandenį. BO proceso metu išsiskiria energija, kuri eina į ATP susidarymą 40% ir šilumą 60%.

½ O2 + 2H+ = energija + H2O

61. Oksigenazės oksidacija, reikšmė, fermentai, galutiniai produktai. Daugiau nei pusė likusio deguonies sunaudojama oksigenazės tipo oksidacijai, kuri vyksta dviem būdais – monooksigenaze ir dioksigenaze. Monooksigenazės kelias vyksta mitochondrijose ir mikrosomose. Hidroksilinimas vyksta mitochondrijose (dalyvauja NADPH2, CxP450). Hidroksilinant susidaro oksiduotas produktas, vanduo ir NADP. Oksigenazės tipo dioksigenazės kelyje, veikiant oksigenazėms, į substratą įtraukiami abu deguonies atomai. Paprastai tai atsitinka su medžiagomis, kurių trūkimo vietoje yra nesočiųjų ryšių, pavyzdžiui, nesočiosios riebalų rūgštys.

62. Peroksidazės oksidacija. Peroksidazės oksidacija yra šalutinis oksidacijos kelias, paprastai stebimas, kai sugenda citochromo sistema arba kai substratas nėra oksiduojamas kitu būdu, pavyzdžiui, šlapimo rūgštimi. Atsiranda dalyvaujant oksidazės fermentams, kurie aktyviausi peroksisomose.

Peroksisomos – tai mikrokūnai, randami hepotocituose; oksidaciniai organeliai. Šiuose mikrokūnuose yra šlapimo rūgšties oksidazės, D-aminorūgšties oksidazės ir katalazės, kuri skaido vandenilio peroksidą.

Pavyzdžiui: Ksantinas + H2O2 + O2 = (ksantino oksidazės fermentas) gamina pieno rūgštį + H2O2; 2% deguonies organizme patenka į redukuoto FP (FAD) oksidaciją ir susidaro vandenilio peroksidas.

FPN2 + O2 = FP + H2O2 (katalazės fermentas)

H2O2 = H2O + O2 (katalazės fermentas)

63. Peroksido oksidacija. Išsilavinimas AFK. Peroksido tipo oksidacija, arba peroksidas, arba laisvasis radikalas, vyksta redukuojant O2 vienu elektronu. PL membranose esantys PUFA yra oksiduojami. LPO inicijuojamas veikiant ROS, yra skirstomos į 2 grupes: 1 grupė – laisvieji radikalai: superoksido anijonų radikalas, hidroksiperoksi radikalas (HOO), hidroksilo radikalas, azoto oksido radikalas, alkiloksi radikalas (LO), lipoperoksi radikalas (LOO). 2 grupė – neradikalinės medžiagos: hipochlorito anijonas, vandenilio peroksidas, vienkartinis deguonis (1O2), ozonas (O3), geležies-deguonies kompleksas (Fe++-O2) ir GPL (LOOH). Dideli ROS kiekiai yra pavojingi ląstelėms. Taigi, superoksido anijonas gali sukelti GAG depolimerizaciją, adrenalino ir tiolių oksidaciją. Vandenilio peroksidas yra toksiškas, nors toksiškumo mechanizmas neaiškus. Yra žinoma, kad vandenilio peroksido perteklius sukelia baltymų tio grupių oksidaciją ir gali sukelti hidroksilo radikalų susidarymą. Pagrindinis ROS pavojus yra LPO inicijavimas. Laisvųjų radikalų oksidacija (FRO) turi grandininį pobūdį:

PUFA – DC – GPL – MDA (malondialdehidas)

dienų konjugatai hidroperoksidai

SEX yra pagrindinis PUFA naudojimo būdas. LPO produktai yra būtini tam tikrų hormonų ir baltymų sintezei (pavyzdžiui, skydliaukės hormonų sintezei), prostaglandinų (PRG) susidarymui, fagocitų funkcionavimui, membranų lipidų pralaidumo ir sudėties reguliavimui, ląstelių dauginimosi greitis ir jų sekrecinė funkcija.

Tačiau reikia atsižvelgti į tai, kad padidėjęs LPO kiekis ir LPO produktų koncentracija sukelia ląstelių pažeidimą ir mirtį, pavyzdžiui, LPO produktai yra labai toksiški, pažeidžia DNR ir RNR bei sukelia mutacijas. LPO produktai sukelia baltymų denatūravimą, atskiria BO ir OP, sutrikdo membranų struktūrą.

64. Fermentiniai ir nefermentiniai antioksidantai LPO normą valdo AOS. AOS skirstomas į fermentinį ir nefermentinį.

Pirmoji apima: 1) SOD (Superoksido dismutazė), kuri superoksido radikalą paverčia mažiau toksišku vandenilio peroksidu 2O2 + 2H+ = H2O2 + O2 2) Katalazė, kuri sunaikina vandenilio peroksidą į vandenį ir molekulinį deguonį; 3) Glutationo peroksidazė (GPO) oksiduoja lipidų hidroperoksidą iki lengvai oksiduojamų FA. 4) Glutationo reduktazė (GR), kuri sumažina oksiduotą glutationą. Nefermentiniai AOS apima riebaluose tirpius vitaminus, karotinoidus, vitaminą C, vitaminą P, vitaminą B2, karnoziną (neutralizuoja hidroksilo radikalus), feritiną (sujungia juodąją geležį, kuri yra elektronų šaltinis ROS susidarymui), ceruloplazminą (jungiasi). dvivalentis varis, kuris sumažina jo oksidacijos ir superoksido anijonų radikalų susidarymo galimybę, taip pat oksiduoja juodąją geležį, veikdama kaip feroksidazė), metalotioneinai (suriša varį ir kitus metalus, atlikdami ne tik antioksidacinę, bet ir antitoksinę funkciją) , taurinas (neutralizuoja hipochlorito anijoną).

Sąsajos taškai tarp BO ir OF

Tai apima elementus Nr.2,6,9,10

2) 2 taškas- NADH 2 oksiduoja FP. Praradus vandenilius, NADH 2 oksiduojasi, o flavoproteinai, pridedant vandenilio, redukuojasi.

6) 6 taškas- ORR atsiranda tarp ferroCxb (oksiduotas) ir ferriCxc 1 (sumažintas).

9-10) yra labai glaudžiai vieningi, nes atsiranda daugiafermentiniame komplekse – citochromo oksidazėje. 2 ferro Txa (Fe2+) perkelia 2e 2 ferro Txa3 (Fe3+).

Tskha (Fe2+) oksiduojasi, Tskha3 (Fe3+) redukuojasi

BO ir OF atskyrimas

Kai kurie lipofilinės medžiagos(2,4-dinitrofenolis, kai kurie vaistai, riebalų rūgštys) per vidinę mitochondrijų membraną gali pernešti vandenilio jonus į matricą, aplenkdami ATP sintazės kanalą. Dėl to protonų gradientas mažėja ir ATP sintezė sustoja. Šis reiškinys vadinamas nesutapimas, ir medžiagos - sujungėjai kvėpavimas ir fosforilinimas.

OF skyriklių prototipai

2,4-dinitrofenolis yra klasikinis OF atjungiklis. Toksiškas, bet kažkada buvo naudojamas kaip vaistas nuo nutukimo.

Dicumarol - turi panašų poveikį ir yra naudojamas kaip antikoaguliantas

Ca2+ pernešimas į mitochondrijas taip pat keičia ryšį tarp elektronų pernešimo ir OF.

Fermentų ansambliai

Su membrana susiję fermentai, dalyvaujantys CP mitochondrijose, nėra tiesiškai išsidėstę, bet yra sujungti į 4 kompleksus: 1 kompleksas FP(FMN), 2 kompleksas FP(FAD), 3 kompleksas Cxb ir Cxc1, 4 – Cxa ir Cxa3.

Fermentai, koncepcija. Fermentų ir neorganinių katalizatorių veikimo panašumai. Bendrosios fermentų savybės.

Fermentai yra baltyminio pobūdžio biologiniai katalizatoriai, kurie pagreitina gyvūnų organizmų biochemines reakcijas.

Panašumai: 1) fermentas ir neorganinis katalizatorius sumažina aktyvacijos energiją;

2) fermentinis ir neorganinis. katė. paspartinti tik energetiškai įmanomas reakcijas;

3) fer. ir ne org.katė. nekeisti reakcijos krypties, netrikdyti grįžtamosios reakcijos pusiausvyros, o tik paspartinti pusiausvyros atsiradimą;

4) fer. ir ne org.katė. nėra sunaudojami reakcijos metu ir nėra galutinių reakcijos produktų dalis.

Bendrosios savybės: Bendrosios fermentų savybės tuo pat metu skiriasi nuo fermentų ir neįprastų kat.

· Fermentai yra baltyminės prigimties, todėl turi baltymams būdingų savybių;

· Fermentai turi sudėtingą struktūrą;

· Fermentai pasižymi dideliu specifiškumu, tiek substrato, tiek veikimo specifiškumu;

· Fermentai pasižymi dideliu biologiniu aktyvumu, kurį lemia didelis fermento afinitetas substratui, ir jie daug stipriau sumažina aktyvacijos energiją. Fermentų aktyvumo matavimo vienetas yra katalas;

· Fermentai veikia švelniomis sąlygomis (esant T-37-45, slėgis 1 atm.);

· Fermentai yra kontroliuojamo aktyvumo katalizatoriai.

Afanasjevas Ilja

Katalizatoriai ir fermentai – tai medžiagos, kurios pagreitina cheminius procesus, bet pačios nėra suvartojamos.

Parsisiųsti:

Peržiūra:

Norėdami naudoti pristatymų peržiūras, susikurkite „Google“ paskyrą ir prisijunkite prie jos: https://accounts.google.com

Skaidrių antraštės:

Neorganinių katalizatorių ir biologinių fermentų palyginimas Pristatymą parengė Ilja Afanasjevas, MAOU „Licėjus Nr. 131“ 10B klasės mokinys Mokytoja: Elfija Rustemovna Safonova

Nuo ko pradėti? Akademikas Georgijus Konstantinovičius Boreskovas, sovietų chemikas ir inžinierius, kažkada pusiau juokais apibūdino, kas nutiktų, jei Žemėje staiga dingtų visi katalizatoriai, aprašymo esmė buvo ta, kad mūsų planeta netrukus taps negyva dykuma, nuplaunama vandenyno silpnos azoto rūgšties.

Tačiau apie kokius būtent katalizatorius kalbėjo akademikas Boreskovas? Juk chemijoje kartu su neorganiniais katalizatoriais naudojami ir biologiniai fermentai, be kurių mūsų organizmo egzistavimas būtų neįmanomas. Išsiaiškinkime, kas yra fermentai ir neorganiniai katalizatoriai ir kuo jie skiriasi Paladis yra vienas iš dažniausiai naudojamų katalizatorių Biologiniai fermentai

Fermentai Fermentai yra baltyminio pobūdžio biologiniai katalizatoriai. Terminas fermentas (iš lot. fermentum – raugas) buvo pasiūlytas XVII amžiaus pradžioje. Olandų mokslininkas Van Helmontas dėl medžiagų, turinčių įtakos alkoholinei fermentacijai.

Fermentų atradimo istorija Žmogus visą gyvenimą pastebėjo, kad kai kurios medžiagos turi įtakos duonos gamybai, vyno ir pieno produktų kūrimui. Tačiau tik 1833 m. iš dygstančių miežių grūdų buvo išskirta medžiaga, kuri pavertė krakmolą cukrumi ir vėliau buvo vadinama amilaze. Tačiau tik XIX amžiaus pabaigoje buvo įrodyta, kad sumalant mielių ląsteles susidaro sultys, kurios užtikrina alkoholinės rūgimo procesą. Amilazė (senovės graikų άμυλον – krakmolas

Fermentų funkcijos Fermentai dalyvauja visuose medžiagų apykaitos procesuose ir genetinės informacijos įgyvendinime. Gebėjimas greitai virškinti maistą gyvame organizme. Fermentai išskiria iš plaučių anglies dvideginį vėžines ląsteles organizme, vėliau jas sunaikindamos.

Cheminės fermentų savybės Pagal savo chemines savybes fermentai yra amfoteriniai elektrolitai. Jie turi didelę molekulinę masę (48000 D = 7,970544000006 x 1 0 ^ 23 kg) Jie yra labai specifiniai rūšiai (kiekvienas organas gali turėti savo fermentą. Iš to matyti, kad kiekvienam organui reikia savo temperatūros, rūgštingumo, slėgio ir kt. .

Reakcijų su fermentais pavyzdžiai Gliukozės fermentacijos reakcijos naudojant įvairius fermentus, kurių metu viena gliukozės molekulė paverčiama 2 etanolio ir 2 anglies dioksido molekulėmis.

N. Clément, C. Desormes (1806) Azoto oksidai yra medžiagos, galinčios oksiduotis atmosferos deguonimi ir perkelti deguonį į sieros dioksidą Neribojantys katalizatoriai

K. Kirchhoff (1811) Clément, Desormes ir Kirchhoff darbai inicijavo tokių unikalių medžiagų paieškas. Per 20 metų buvo rasta daug reakcijų:

Katalizatoriaus mechanizmas

Universalūs katalizatoriai Raney Nickel, kitaip "skeletinis nikelis" yra kietas mikrokristalinis akytas nikelio katalizatorius. Tai pilki labai dispersiniai milteliai (dalelių dydis paprastai yra 400-800 nm), kurių sudėtyje, be nikelio, yra ir tam tikras aliuminio kiekis. (iki 15 masės%) ir prisotintas vandeniliu (iki 33 at.%). Raney nikelis plačiai naudojamas kaip katalizatorius įvairiems organinių junginių hidrinimo ar redukcijos vandeniliu procesams (pavyzdžiui, arenų, alkenų, augalinių aliejų hidrinimas ir kt.). Jis taip pat pagreitina kai kuriuos oksidacijos procesus su atmosferos deguonimi. Raney nikelis gaunamas legiruojant nikelį su aliuminiu 1200 °C temperatūroje (20-50% Ni; kartais į lydinį įdedama nedideli cinko arba chromo kiekiai), po to sumaltas lydinys apdorojamas karštu natrio hidroksido tirpalu su 10 - 35% koncentracija aliuminio pašalinimui; likučiai plaunami vandeniu vandenilio atmosferoje. Raney nikelio paruošimo principas taip pat naudojamas kataliziškai aktyvioms kitų metalų formoms gauti – kobaltui, variui, geležiui ir kt.

Universalūs katalizatoriai Paladis Paladis yra sidabriškai baltas pereinamasis metalas su Cu tipo kubine grotele. Paladis dažnai naudojamas kaip katalizatorius, daugiausia riebalų hidrinimo ir naftos krekingo procese. Paladžio chloridas naudojamas kaip katalizatorius ir aptikti anglies monoksido pėdsakus ore arba dujų mišiniuose

Universalūs katalizatoriai Platina Platina, ypač smulkiai išsklaidyta, yra labai aktyvus daugelio cheminių reakcijų, įskaitant ir naudojamas pramoniniu mastu, katalizatorius. Pavyzdžiui, platina katalizuoja vandenilio pridėjimo prie aromatinių junginių reakciją net kambario temperatūroje ir vandenilio atmosferos slėgyje. Dar 1821 metais vokiečių chemikas I. W. Döbereineris atrado, kad platinos juodoji spalva skatina daugelio cheminių reakcijų atsiradimą; tačiau pati platina pokyčių nepatyrė. Taigi platinos juodoji vyno alkoholio garus oksidavo į acto rūgštį jau esant įprastoms temperatūroms. Po dvejų metų Döbereineris atrado kempinės platinos gebėjimą uždegti vandenilį kambario temperatūroje. Jei vandenilio ir deguonies mišinys (sprogiosios dujos) liečiasi su juodąja platina arba kempinėle platina, tada iš pradžių vyksta gana rami degimo reakcija. Tačiau kadangi šią reakciją lydi didelis šilumos kiekis, platinos kempinė įkaista ir sprogstamos dujos. Remdamasis savo atradimu, Döbereineris sukūrė „vandenilio titnagą“ – prietaisą, kuris buvo plačiai naudojamas ugniai gaminti prieš degtukų išradimą.

Neorganinių katalizatorių ir biologinių fermentų palyginimas Įprasti tarp fermentų ir neorganinių katalizatorių: 1. Jie padidina cheminių reakcijų greitį nesuvartodami. 2. Fermentai ir neorganiniai katalizatoriai pagreitina energetiškai galimas reakcijas. 3. Cheminės sistemos energija išlieka pastovi. 4. Katalizės metu reakcijos kryptis nekinta.

Fermentai turi konformacinį labilumą – gebėjimą šiek tiek pakisti savo struktūroje dėl nutrūkusių ir naujų silpnų ryšių, kurių neturi neorganiniai katalizatoriai.

Neorganinių katalizatorių ir biologinių fermentų palyginimas Ženklų palyginimas Neorganiniai katalizatoriai Fermentai Cheminė prigimtis Mažos molekulinės masės medžiagos, sudarytos iš vieno ar kelių elementų Didelės molekulinės masės polimerai Baltymai Rūšies specifiškumas Universalūs katalizatoriai Kiekviena reakcija reikalauja savo fermento Rūgščioji aplinka Stipriai rūgštinė arba šarminė Kiekvienas organas turi savo rūgštinė aplinka Intervalai t Labai platus 35 -42 laipsnių Celsijaus, tada denatūruotas Reakcijos greičio padidėjimas Nuo 10^2 iki 10^6 kartų Nuo 10^8 iki 10^12 kartų Stabilumas Gali būti šalutinis poveikis (70%) Beveik 100% derlius produktų.

Vandenilio oksidas skyla gana lėtai, be katalizatorių. Esant neorganiniam katalizatoriui (dažniausiai geležies druskoms), reakcija šiek tiek paspartėja. O pridėjus fermento katalazės peroksidas skyla neįsivaizduojamu greičiu. MnO2+H2O2=>O2+H2O+MnO

Skirtingai nuo neorganinio pobūdžio katalizatorių, fermentai „veikia“ „švelniomis“ sąlygomis: esant atmosferos slėgiui, 30–40°C temperatūroje, kai pH vertė artima neutraliai. Fermentinės katalizės greitis yra daug didesnis nei nebiologinės. Viena fermento molekulė gali katalizuoti nuo tūkstančio iki milijono substrato molekulių per 1 minutę. Toks greitis nepasiekiamas neorganiniams katalizatoriams.

Bottom line Nepaisant to, kad ir fermentai, ir neorganiniai katalizatoriai naudojami tam pačiam tikslui – medžiagų pagreitinimui, jie turi gana skirtingas savybes. Tačiau nereikia pamiršti, kad be jų žmonės negalėtų pasiekti sėkmės ne tik chemijoje, bet ir kituose moksluose. Nereikia ieškoti vidurio ieškant idealo, reikia juos panaudoti savo atvejui, kur jie gali maksimaliai išreikšti save.

Neorganiniai katalizatoriai ir fermentai (biokatalizatoriai), patys nesuvartodami, pagreitina cheminių reakcijų eigą ir savo energetines galimybes. Esant bet kokiam katalizatoriui, energija cheminėje sistemoje išlieka pastovi. Katalizės proceso metu cheminės reakcijos kryptis išlieka nepakitusi.

Apibrėžimas

Fermentai yra biologiniai katalizatoriai. Jų pagrindas yra baltymai. Aktyviojoje fermentų dalyje yra neorganinių medžiagų, pavyzdžiui, metalų atomų. Tuo pačiu metu į fermento molekulę įtrauktų metalų katalizinis efektyvumas padidėja milijonus kartų. Pažymėtina, kad organiniai ir neorganiniai fermento fragmentai negali atskirai parodyti katalizatoriaus savybių, o kartu jie yra galingi katalizatoriai.

Neorganinis katalizatoriai pagreitina visų rūšių chemines reakcijas.

Palyginimas

Neorganiniai katalizatoriai yra neorganiniai, o fermentai yra baltymai. Neorganiniuose katalizatoriuose baltymų nėra.

Fermentai, lyginant su neorganiniais katalizatoriais, pasižymi substrato specifiškumu ir didžiausiu efektyvumu. Dėl fermentų reakcija vyksta milijonus kartų greičiau.

Pavyzdžiui, vandenilio peroksidas suyra gana lėtai, nedalyvaujant katalizatoriams. Esant neorganiniam katalizatoriui (dažniausiai geležies druskoms), reakcija šiek tiek paspartėja. O pridėjus fermento katalazės peroksidas skyla neįsivaizduojamu greičiu.

Fermentai gali veikti ribotame temperatūros diapazone (dažniausiai 37 0 C). Neorganinių katalizatorių veikimo greitis padidėja 2-4 kartus, kai temperatūra padidėja 10 laipsnių. Fermentai yra reguliuojami (yra fermentų inhibitorių ir aktyvatorių). Neorganiniams katalizatoriams būdingas nereguliuojamas veikimas.

Fermentams būdingas konformacinis labilumas (jų struktūroje vyksta nedideli pakitimai, atsirandantys nutraukiant senus ryšius ir formuojant naujus ryšius, kurių stiprumas yra silpnesnis). Reakcijos, kuriose dalyvauja fermentai, vyksta tik fiziologinėmis sąlygomis. Fermentai gali veikti organizmo viduje, jo audiniuose ir ląstelėse, kur susidaro reikiama temperatūra, slėgis ir pH.

Išvadų svetainė

Fermentai yra didelės molekulinės masės baltymų kūnai, jie yra gana specifiniai. Fermentai gali katalizuoti tik vienos rūšies reakciją. Jie yra biocheminių reakcijų katalizatoriai. Neorganiniai katalizatoriai pagreitina įvairias reakcijas.
Fermentai gali veikti tam tikrame siaurame temperatūros diapazone, tam tikrame aplinkos slėgyje ir rūgštingumoje.
Fermentinės reakcijos yra greitos.

Neorganinių fermentų katalizatorių palyginimas Palyginimo požymiai Neorganiniai katalizatoriai Fermentai 1. Cheminė prigimtis 2. Selektyvumas 3. Optimalus pH 4. Temperatūros intervalai 5. Kat struktūros pasikeitimas reakcijos metu 6. Reakcijos greičio didinimas.

Neorganinių fermentų katalizatorių palyginimas Palyginimo požymiai Neorganiniai katalizatoriai Fermentai 1. Cheminė prigimtis Mažos molekulinės masės medžiagos, susidarančios iš 1 ar kelių elementų. Baltymai yra didelės molekulinės masės polimerai 2. Selektyvumas Mažas, universalus kat – Pt pagreitina dauginimąsi. reakcijos. Aukštas. Kiekvienam regionui reikia savo fermento. 3. Optimalus pH Stipriai rūgštus arba šarminis Mažas intervalas kiekvienam. vargonai – tavo. 4. Temperatūros intervalai Labai platūs 35 – 42 laipsniai, tada denatūruojami. 5. Kat struktūros pasikeitimas reakcijos metu Pakinta nežymiai arba visai nekinta. Jie labai pasikeičia ir reakcijos pabaigoje atkuriama pradinė struktūra. 6. Padidėjęs reakcijos greitis. 100 kartų Nuo 10 iki 8 laipsnio iki 10 iki 12 laipsnio.

Bendrosios nuostatos: gali ištirpti vandenyje ir sudaryti koloidinius tirpalus; padidinti reakcijos greitį; nėra sunaudojami reakcijoje; amfoterinis; jų buvimas neturi įtakos reakcijos produktų savybėms; būdingas spalvų reakcijų atsiradimas; pakeisti aktyvacijos energiją, kuriai esant gali įvykti reakcija; labai nekeiskite temperatūros, kurioje vyksta reakcija; galintys denatūruotis ir hidrolizuotis.

Specifinis: aukščiausios veiklos derinys su griežtų sąlygų laikymusi; Veiksmo specifiškumas pagal „rakto užrakto“ arba „rankinės pirštinės“ principą; Stabilumas; Veikimo grįžtamumas: E + S ES E + P, kur E yra fermentas; S – substratas, P – reakcijos produktas, ES – fermento-substrato kompleksas.

Fermentų vaidmuo organizmų gyvenime: Įgimti medžiagų apykaitos sutrikimai; Medžiagų tarpusavio konversijos; Biocheminė revoliucija; Energijos konvertavimas; Biosintezė; Farmakologija; Membranų ultrastruktūra; Genetiniai aparatai; Mityba; Ląstelių metabolizmas; Katalizė; Fiziologinis reguliavimas; Bakterinė fermentacija.

Kas yra fermentai ir neorganiniai katalizatoriai

Fermentų ir neorganinių katalizatorių palyginimas

Kuo skiriasi fermentai ir neorganiniai katalizatoriai? Neorganiniai katalizatoriai yra neorganiniai, o fermentai yra baltymai. Neorganiniuose katalizatoriuose baltymų nėra.
Fermentai, lyginant su neorganiniais katalizatoriais, pasižymi substrato specifiškumu ir didžiausiu efektyvumu. Dėl fermentų reakcija vyksta milijonus kartų greičiau.
Pavyzdžiui, vandenilio peroksidas suyra gana lėtai, nedalyvaujant katalizatoriams. Esant neorganiniam katalizatoriui (dažniausiai geležies druskoms), reakcija šiek tiek paspartėja. O pridėjus fermento katalazės peroksidas skyla neįsivaizduojamu greičiu.
Fermentai gali veikti ribotame temperatūros diapazone (dažniausiai 370 C). Neorganinių katalizatorių veikimo greitis padidėja 2-4 kartus, kai temperatūra padidėja 10 laipsnių. Fermentai yra reguliuojami (yra fermentų inhibitorių ir aktyvatorių). Neorganiniams katalizatoriams būdingas nereguliuojamas veikimas.
Fermentams būdingas konformacinis labilumas (jų struktūroje vyksta nedideli pakitimai, atsirandantys nutraukiant senus ryšius ir formuojant naujus ryšius, kurių stiprumas yra silpnesnis). Reakcijos, kuriose dalyvauja fermentai, vyksta tik fiziologinėmis sąlygomis. Fermentai gali veikti organizmo viduje, jo audiniuose ir ląstelėse, kur susidaro reikiama temperatūra, slėgis ir pH.

TheDifference.ru nustatė, kad skirtumas tarp fermentų ir neorganinių katalizatorių yra toks:

Fermentai yra didelės molekulinės masės baltymų kūnai, jie yra gana specifiniai. Fermentai gali katalizuoti tik vienos rūšies reakciją. Jie yra biocheminių reakcijų katalizatoriai. Neorganiniai katalizatoriai pagreitina įvairias reakcijas.
Fermentai gali veikti tam tikrame siaurame temperatūros diapazone, tam tikrame aplinkos slėgyje ir rūgštingumoje.
Fermentinės reakcijos yra greitos.