Одоогийн байдлаар ферментийн судалгаа нь биохимийн гол зүйл бөгөөд бие даасан шинжлэх ухаанд хуваагддаг. энзимологи . Ферментологийн ололт амжилтыг анагаах ухаанд оношлох, эмчлэх, эмгэг судлалын механизмыг судлах, түүнчлэн бусад салбарт, жишээлбэл, хөдөө аж ахуй, хүнсний үйлдвэр, хими, эм зүй гэх мэт салбарт ашигладаг.

Ферментийн бүтэц

Метаболит - бодисын солилцооны үйл явцад оролцдог бодис.

Субстрат – химийн урвалд ордог бодис.

Бүтээгдэхүүн – химийн урвалын явцад үүссэн бодис.

Ферментүүд нь катализын тодорхой төвүүд байдгаараа онцлог юм.

Идэвхтэй төв (Ac) нь субстраттай тусгайлан харилцан үйлчилдэг ферментийн молекулын нэг хэсэг бөгөөд катализд шууд оролцдог. Ats нь дүрмээр бол үүрэнд (халаасанд) байрладаг. Ac-д хоёр бүсийг ялгаж болно: субстрат холбох газар - субстратын талбай (холбоо барих дэвсгэр) ба үнэндээ катализаторын төв .

Ихэнх субстратууд нь ферменттэй дор хаяж гурван холбоо үүсгэдэг бөгөөд үүний улмаас субстратын молекул нь зөвхөн боломжтой аргаар идэвхтэй хэсэгт наалддаг бөгөөд энэ нь ферментийн субстратын өвөрмөц байдлыг баталгаажуулдаг. Каталитик төв нь ферментийн химийн хувиргалт ба катализаторын өвөрмөц байдлыг сонгох боломжийг олгодог.

Зохицуулах ферментийн бүлэг байдаг аллостерийн төвүүд , идэвхтэй төвийн гадна байрладаг. Ферментийн үйл ажиллагааг зохицуулдаг "+" эсвэл "-" модуляторуудыг аллостерийн төвд холбож болно.

Зөвхөн амин хүчлээс бүрдэх энгийн ферментүүд ба нарийн төвөгтэй ферментүүд байдаг бөгөөд үүнд уургийн бус шинж чанартай бага молекул жинтэй органик нэгдлүүд (коэнзим) ба (эсвэл) металлын ионууд (кофакторууд) орно.

Коэнзим идэвхтэй төвийн каталитик талбайн нэг хэсэг болох катализд оролцдог уургийн бус шинж чанартай органик бодисууд. Энэ тохиолдолд уургийн бүрэлдэхүүн хэсэг гэж нэрлэдэг апоэнзим , ба нийлмэл уургийн катализаторын идэвхтэй хэлбэр нь Холофермент . Тиймээс: холофермент = апофермент + коэнзим.

Коэнзимийн үүргийг дараахь байдлаар гүйцэтгэдэг.

нуклеотид,

коэнзим Q,

Глутатион

усанд уусдаг витамины деривативууд:

Уургийн хэсэгт ковалент холбоогоор холбогддог коэнзимийг нэрлэдэг протезийн бүлэг . Эдгээр нь жишээлбэл, FAD, FMN, биотин, липойн хүчил юм. Протезийн бүлэг нь уургийн хэсгээс тусгаарлагддаггүй. Уургийн хэсэгт ковалент бус холбоогоор холбогддог коэнзимийг нэрлэдэг туслах субстрат . Эдгээр нь жишээлбэл, NAD +, NADP + юм. Косубстрат нь урвалын үед ферменттэй холбогддог.

Ферментийн кофакторууд нь олон ферментийн катализаторын үйл ажиллагаанд шаардлагатай металлын ионууд юм. Кали, магни, кальци, цайр, зэс, төмөр гэх мэт ионууд кофакторын үүрэг гүйцэтгэдэг. Тэдний үүрэг нь олон янз байдаг; тэд субстратын молекулууд, ферментийн идэвхтэй төв, гуравдагч ба дөрөвдөгч бүтцийг тогтворжуулж, субстратын холболт, катализыг хангадаг. Жишээлбэл, ATP нь киназуудтай зөвхөн Mg 2+-тэй холбогддог.

Изоферментүүд Эдгээр нь ижил урвалыг хурдасгадаг нэг ферментийн олон хэлбэрүүд боловч физик, химийн шинж чанараараа ялгаатай байдаг (субстраттай ойртох чадвар, катализаторын урвалын хамгийн дээд хурд, электрофорезийн хөдөлгөөн, дарангуйлагч ба идэвхжүүлэгчид өөр өөр мэдрэмж, рН-ийн оновчтой ба дулааны тогтвортой байдал) . Изоферментүүд нь дөрөвдөгч бүтэцтэй бөгөөд тэгш тооны дэд нэгжүүд (2, 4, 6 гэх мэт) үүсдэг. Ферментийн изоформууд нь дэд хэсгүүдийн янз бүрийн хослолоор үүсдэг.

Жишээлбэл, буцах урвалыг хурдасгадаг фермент болох лактат дегидрогеназа (LDH) -ийг авч үзье.

NADH 2 NAD +

пируват ← LDH → лактат

LDH нь 5 изоформ хэлбэрээр байдаг бөгөөд тус бүр нь M (булчин) ба H (зүрх) гэсэн 2 төрлийн 4 протомер (дэд нэгж) -ээс бүрдэнэ. M ба H төрлийн протомеруудын нийлэгжилтийг хоёр өөр генетикийн локус кодлодог. LDH изоферментүүд нь дөрөвдөгч бүтцийн түвшинд ялгаатай: LDH 1 (NNNN), LDH 2 (NNMM), LDH 3 (NNMM), LDH 4 (NMMM), LDH 5 (MMMM).

H ба M төрлийн полипептидийн гинж нь ижил молекул жинтэй боловч эхнийх нь карбоксилын амин хүчлүүд, хоёр дахь нь диамин хүчлүүд давамгайлдаг тул өөр өөр цэнэг авч, электрофорезоор салгаж болно.

Эд эс дэх хүчилтөрөгчийн солилцоо нь LDH-ийн изоферментийн найрлагад нөлөөлдөг. Аэробик бодисын солилцоо давамгайлж байгаа газарт LDH 1, LDH 2 (миокарди, бөөрний дээд булчирхай), агааргүй бодисын солилцоо - LDH 4, LDH 5 (араг ясны булчин, элэг) давамгайлдаг. Организмын бие даасан хөгжлийн явцад эд эсэд хүчилтөрөгчийн агууламж, LDH изоформ өөрчлөгддөг. Үр хөврөлд LDH 4 ба LDH 5 давамгайлдаг. Төрсний дараа зарим эдэд LDH 1 ба LDH 2-ийн агууламж нэмэгддэг.

Изоформууд байгаа нь эд, эрхтэн, биеийн бүхэлдээ өөрчлөгдөж буй нөхцөлд дасан зохицох чадварыг нэмэгдүүлдэг. Эрхтэн, эд эсийн бодисын солилцооны төлөвийг изоферментийн найрлага дахь өөрчлөлтөөр үнэлдэг.

Эс, эдэд ферментийг нутагшуулах, хуваах.

Нутагшлын дагуу ферментүүдийг 3 бүлэгт хуваадаг.

I - ерөнхий ферментүүд (бүх нийтийн)

II - өвөрмөц эрхтэн

III - өвөрмөц эрхтэн

Нийтлэг ферментүүд бараг бүх эсүүдэд байдаг бөгөөд уураг, нуклейн хүчлийн биосинтез, биомембран болон эсийн үндсэн органелл үүсэх, энергийн солилцооны урвалыг хурдасгах замаар эсийн амин чухал үйл ажиллагааг хангадаг. Өөр өөр эд, эрхтнүүдийн нийтлэг ферментүүд нь үйл ажиллагааны хувьд ялгаатай байдаг.

Өвөрмөц эрхтэний ферментүүд зөвхөн тодорхой эрхтэн, эд эсийн шинж чанар. Жишээ нь: Элэгний хувьд - аргиназа. Бөөр ба ясны эдэд - шүлтлэг фосфатаз. Түрүү булчирхайн хувьд - AF (хүчил фосфатаза). Нойр булчирхайн хувьд - α-амилаза, липаза. Миокардийн хувьд - CPK (креатин фосфокиназа), LDH, AST гэх мэт.

Ферментүүд нь эс дотор жигд бус тархсан байдаг. Зарим ферментүүд цитозолд коллоид ууссан төлөвт байдаг бол зарим нь эсийн органеллд (бүтэцтэй төлөв) оршдог.

Органеллийн өвөрмөц ферментүүд . Янз бүрийн органеллууд нь тэдний үйл ажиллагааг тодорхойлдог тодорхой ферментийн багцтай байдаг.

Органеллийн өвөрмөц ферментүүд нь эсийн доторх формац, органеллуудын маркерууд юм.

Эсийн мембран: ALP (шүлтлэг фосфатаза), AC (аденилат циклаза), K-Na-ATPase

Цитоплазм: гликолизийн ферментүүд, пентозын мөчлөг.

ER: гидроксилжилтийг хангадаг ферментүүд (микросомын исэлдэлт).

Рибосомууд: уургийн нийлэгжилтийг хангадаг ферментүүд.

Митохондриа: исэлдэлтийн фосфоржилтын ферментүүд, TCA мөчлөг (цитохром оксидаза, сукцинатдегидрогеназа), өөх тосны хүчлүүдийн β-исэлдэлт.

Эсийн цөм: РНХ, ДНХ (РНХ полимераз, NAD синтетаза) нийлэгжилтийг хангадаг ферментүүд.

Цөм: ДНХ-ээс хамааралтай РНХ полимераза

Үүний үр дүнд эсэд фермент, бодисын солилцооны багц (бодисын солилцооны хуваагдал) ялгаатай тасалгаанууд үүсдэг.

Ферментүүдийн дунд жижиг бүлэг байдаг r зохицуулалтын ферментүүд, үйл ажиллагааг өөрчлөх замаар тодорхой зохицуулалтын нөлөөнд хариу үйлдэл үзүүлэх чадвартай. Эдгээр ферментүүд нь бүх эрхтэн, эд эсэд байдаг бөгөөд бодисын солилцооны замын эхэн үед эсвэл салаалсан цэгүүдэд байрладаг.

Бүх ферментийн хатуу нутагшуулалт нь генд кодлогдсон байдаг.

Цусны сийвэн эсвэл ийлдэс дэх эрхтэний өвөрмөц ферментийн идэвхийг тодорхойлох нь эмнэлзүйн оношлогоонд өргөн хэрэглэгддэг.

Ферментийн ангилал ба нэршил

Нэршил - бие даасан нэгдлүүдийн нэрс, тэдгээрийн бүлэг, ангилал, түүнчлэн эдгээр нэрийг зохиох дүрэм. Ферментийн нэршил нь өчүүхэн (богино ажлын нэр) эсвэл системчилсэн байж болно. 1961 онд Олон улсын биохимийн холбооноос баталсан системчилсэн нэршлийн дагуу фермент ба түүний катализаторын урвалыг нарийн тодорхойлох боломжтой.

Ангилал - сонгосон шинж чанарын дагуу ямар нэг зүйлийг хуваах.

Ферментийн ангилал нь тэдгээрийн катализаторын химийн урвалын төрлөөс хамаарна;

6 төрлийн химийн урвал дээр үндэслэн тэдгээрийг катализатор болгодог ферментүүд нь 6 ангилалд хуваагддаг бөгөөд тус бүр нь хэд хэдэн дэд анги, дэд ангилалтай (4-13);

Фермент бүр өөрийн гэсэн EC 1.1.1.1 кодтой. Эхний цифр нь анги, хоёр дахь нь дэд анги, гурав дахь нь дэд анги, дөрөв дэх нь дэд анги дахь ферментийн серийн дугаарыг (нээлтийн дарааллаар) заана.

Ферментийн нэр нь 2 хэсгээс бүрдэнэ: 1 хэсэг - субстратын нэр (субстрат), 2 хэсэг - катализаторын урвалын төрөл. Төгсгөл - AZA;

Шаардлагатай бол нэмэлт мэдээллийг төгсгөлд нь бичиж, хаалтанд хавсаргана: L-малат + NADP+ ↔ PVK + CO 2 + NADH 2 L-малат: NADP+ - оксидоредуктаза (декарбоксил);

Ферментийг нэрлэх дүрэмд нэгдсэн арга барил байдаггүй.

Семинар

Ерөнхийдөө болон хүрээлэн буй орчны биохими

"Ферментүүд. Ферментийн кинетик"

Минскийн МУБИС

UDC 577:574 (076.5)

Бүгд Найрамдах Беларусь улсын байгаль орчны боловсролын тухай

Бокут С.Б.,толгой Биохими, биофизикийн тэнхим, дэд профессор, доктор,

Сяхович В.Е.,Урлаг.

Богданова Н.В.,Биохими, биофизикийн тэнхимийн багш,

Докучаева Е.А.,Биохими, биофизикийн тэнхимийн багш,

Дроздов А.С.,биохими, биофизикийн тэнхимийн аспирант

Шүүгчид:

"Беларусийн Төгсөлтийн дараах боловсролын академи" Улсын дээд боловсролын байгууллагын клиник лабораторийн оношлогооны тэнхим;

Г.И. Новик,"Бичил биетний цуглуулга" лабораторийн эрхлэгч

"Беларусийн Үндэсний Шинжлэх Ухааны Академийн Микробиологийн хүрээлэн" улсын шинжлэх ухааны байгууллага, биологийн шинжлэх ухааны нэр дэвшигч

P69 Ерөнхий болон хүрээлэн буй орчны биохимийн семинар. II хэсэг: “Фермент-та. Ферментийн кинетик” / Бокут С.Б. болон бусад - Mn., 2013 - 74 х.

Семинарт 2-р курсын оюутнуудтай "Ерөнхий ба хүрээлэн буй орчны биохими" хичээлийн лабораторийн ажил хийх сургалт, арга зүйн материалыг багтаасан болно. Лабораторийн ажил бүрийн хувьд тодорхой сэдвийн үндсэн онол, хичээлд бэлтгэх тестийн асуултууд, санал болгож буй уран зохиолын жагсаалт, хичээлд зориулсан даалгаврын жагсаалт, лабораторийн ажилд ашигласан багаж хэрэгсэл, материал, урвалжийн тодорхойлолт зэргийг багтаасан болно. . Энд ферментийн ангилал, тэдгээрийн үйл ажиллагааг тодорхойлох аргын зарчим, ферментийн урвалын кинетикийн үндсийг тодорхойлсон материалууд багтсан болно.

А.Д.-ын нэрэмжит Москвагийн Улсын эдийн засгийн их сургуулийн оюутнуудад зориулсан "Ерөнхий ба хүрээлэн буй орчны биохими" хичээлийн сургалтын хөтөлбөртэй тохирч байна. Сахаров.

О С.Б. Бокут, В.Е. Сяхович, Н.В. Богданова, Е.А. Докучаева, А.С. Дроздов 2012 он

Ó нэрэмжит Олон улсын экологийн их сургууль. ТАМ. Сахарова, 2012 он

Лабораторийн ажил No4

Тоног төхөөрөмж, материал:

Спектрофотометр Нарны PV 1251B

· Термостат

· Цахилгаан зуух

· 1 мл ба 5 мл-ийн шилэн соруур

Автомат микропипетк

· 250 мл ба 100 мл-ийн багтаамжтай хэмжих цилиндр

· 300 мл шил

· Шилэн туршилтын хоолой

· Туршилтын хоолойн тавиур

· Шилэн саваа

· Шилэн гулсуур

Урвалжууд:

· Цардуул, 1%-ийн уусмал

· Натрийн гидроксид (NaOH), 10%-ийн уусмал

Зэсийн сульфат (CuSO 4), 1% -ийн уусмал

Люголын уусмал (иод, 1% -ийн кДж уусмал, 2.5%)

Давсны хүчил (HCl), 10% -ийн уусмал

· Нэрмэл ус

Онолын хэсэг

Ферментүүд

Амьд системүүд нь нэлээд хязгаарлагдмал тооны химийн элементүүдээс бүрддэг бөгөөд эдгээр нь (C, H, O, N, P, S) нийт эсийн массын 99% -иас илүү хувийг эзэлдэг. Эсийн химийн найрлага нь дэлхийн царцдасын химийн найрлагаас эрс ялгаатай байдаг тул биологийн систем нь тусгай төрлийн химийн урвал явуулах чадвартай гэсэн үг юм.

Уснаас гадна эсийн бараг бүх молекулууд нь нүүрстөрөгчийн нэгдлүүд юм. Дэлхийн химийн элементүүдийн дунд нүүрстөрөгч нь жижиг, том олон молекул үүсгэх чадвараараа онцгой байр эзэлдэг. макромолекулууд). Атомын хэмжээ нь жижиг, гадна бүрхүүлд нь дөрвөн электрон байдаг тул нүүрстөрөгчийн атомууд нь бусад атомууд болон өөр хоорондоо хүчтэй ковалент холбоо үүсгэж, цагираг эсвэл урт гинж үүсгэдэг бөгөөд үүний үр дүнд том ба нарийн төвөгтэй молекулууд.

Биологийн системийн хамгийн түгээмэл тодорхойлолтуудын нэг бол энэ юм Амьд организмууд нь нүүрстөрөгч агуулсан жижиг молекулууд ба макромолекулуудаас бүрдсэн тодорхой бөгөөд нэгэн зэрэг нэлээд хязгаарлагдмал багцаас бүрдсэн бие даасан өөрөө нөхөн үржихүйн химийн систем юм..

Тиймээс аливаа организмын амьдралын үйл ажиллагааны үндэс нь тусгай төрлийн химийн процессоор бүрддэг. Амьд эсийн бараг бүх урвал нь байгалийн өндөр үр дүнтэй биокатализаторын оролцоотойгоор явагддаг ферментүүд, эсвэл ферментүүд. Эсийн бодисын солилцооны замыг авч үзвэл эс нь энэ зорилгоор тохирох ферментийг ашиглан шаардлагатай аливаа урвалыг гүйцэтгэх чадвартай юм шиг санагдаж магадгүй юм. Бодит байдал дээр энэ нь тийм биш юм. Ферментүүд нь хүчирхэг катализатор боловч зөвхөн термодинамикийн "зөвшөөрөгдсөн" урвалыг хурдасгаж чаддаг. Эрчим хүчний хувьд боломжтой олон урвалын дотроос ферментүүд нь харгалзах "урвалжуудыг" сонгон хувиргадаг. субстрат, физиологийн хувьд ашигтай зам дагуу. Тиймээс, ферментүүдбиеийн бүх бодисын солилцооны үйл явцыг хянах.

Саяхныг хүртэл бүх биокатализаторууд нь уургийн шинж чанартай бодисууд гэж үздэг байсан. Гэсэн хэдий ч 20-р зууны 80-аад онд катализаторын идэвхжилтэй өвөрмөц бага молекулын РНХ-ийг олж илрүүлсэн. Үүнтэй адилаар эдгээр катализатор РНХ гэж нэрлэдэг рибозимууд. Үлдсэн одоо мэдэгдэж байгаа эсийн биокатализаторууд, тоо нь 2500-аас давсан нь уургийн шинж чанартай бөгөөд уургийн бүх шинж чанараараа тодорхойлогддог. Өнөөдрийг хүртэл олон зуун янз бүрийн ферментүүдийн амин хүчлийн дарааллыг тайлж, рентген туяаны дифракцийн шинжилгээний дагуу олон хэмжээст орон зайн бүтцийг бий болгож, тэдгээрийн үйл ажиллагааны механизмыг тодорхойлсон; , эсийн бодисын солилцооны өөрчлөлтөд тэдгээрийн үүргийг судалсан.

Органик бус катализаторын нэгэн адил ферментүүд: урвалын явцад хэрэглэдэггүй, урагш болон урвуу урвалын хурдыг нэмэгдүүлж, тэнцвэрийн байрлалыг өөрчилдөггүй. Гэсэн хэдий ч ферментийн уургийн шинж чанар нь тэдгээрт ерөнхийдөө органик бус катализаторын шинж чанаргүй хэд хэдэн шинж чанарыг өгдөг.

Фермент ба органик бус катализаторын ялгаа

1. Ферментүүд нь өндөр катализаторын идэвхжилтэй (органик бус катализаторын нөлөөнөөс хэдэн сая дахин их). Жишээлбэл, уургийн гидролиз нь органик бус хүчил, шүлтлэг бодисуудын оролцоотойгоор 100 ° C-д хэдэн арван цагийн турш явагддаг. Ферментийн оролцоотойгоор энэ процессыг 30-40 хэмд хэдэн арван минут хүртэл бууруулдаг;

2. Ферментийн катализаторын идэвхжил нь маш зөөлөн нөхцөлд илэрдэг (дунд зэргийн температур 37-40 ° C, хэвийн даралт, төвийг сахисан рН-ийн 6.0-8.0 утгын ойролцоо);

3. Ферментүүд нь үйл ажиллагааны өндөр өвөрмөц онцлогтой, i.e. фермент бүр нь үндсэндээ зөвхөн нарийн тодорхойлогдсон химийн урвалыг хурдасгадаг (харьцуулбал, органик синтез дэх цагаан алт нь хэдэн арван химийн хувиргалтыг хурдасгадаг);

4. Ферментийн урвалын хурд нь кинетикийн тодорхой хуулиудад захирагддаг;

5. Гуравдагч ба дөрөвдөгч бүтэц үүсэх явцад хэд хэдэн ферментүүд трансляцийн дараах өөрчлөлтөд ордог;

6. Ферментийн молекулуудын хэмжээ нь ихэвчлэн субстратын хэмжээнээс хамаагүй том байдаг;

7. Эсийн ферментийн үйл ажиллагааг хатуу хянаж, зохицуулдаг.

Фермент ба органик бус катализаторын катализаторын үйл ажиллагааны харьцуулалт

Одоогийн байдлаар ферментийн судалгаа нь биохимийн гол зүйл бөгөөд бие даасан шинжлэх ухаанд хуваагддаг. энзимологи . Ферментологийн ололт амжилтыг анагаах ухаанд оношлох, эмчлэх, эмгэг судлалын механизмыг судлах, түүнчлэн бусад салбарт, жишээлбэл, хөдөө аж ахуй, хүнсний үйлдвэр, хими, эм зүй гэх мэт салбарт ашигладаг.

Ферментийн бүтэц

Метаболит- бодисын солилцооны үйл явцад оролцдог бодис.

Субстрат -химийн урвалд ордог бодис.

Бүтээгдэхүүн -химийн урвалын явцад үүссэн бодис.

Ферментүүд нь катализын тодорхой төвүүд байдгаараа онцлог юм.

Идэвхтэй төв(Ac) нь субстраттай тусгайлан харилцан үйлчилдэг ферментийн молекулын нэг хэсэг бөгөөд катализд шууд оролцдог. Ats нь дүрмээр бол үүрэнд (халаасанд) байрладаг. Ac-д хоёр бүсийг ялгаж болно: субстрат холбох газар - субстратын талбай (холбоо барих дэвсгэр) ба үнэндээ катализаторын төв .

Ихэнх субстратууд нь ферменттэй дор хаяж гурван холбоо үүсгэдэг бөгөөд үүний улмаас субстратын молекул нь зөвхөн боломжтой аргаар идэвхтэй хэсэгт наалддаг бөгөөд энэ нь ферментийн субстратын өвөрмөц байдлыг баталгаажуулдаг. Каталитик төв нь ферментийн химийн хувиргалт ба катализаторын өвөрмөц байдлыг сонгох боломжийг олгодог.

Зохицуулах ферментийн бүлэг байдаг аллостерийн төвүүд , идэвхтэй төвийн гадна байрладаг. Ферментийн үйл ажиллагааг зохицуулдаг "+" эсвэл "-" модуляторуудыг аллостерийн төвд холбож болно.

Зөвхөн амин хүчлээс бүрдэх энгийн ферментүүд ба нарийн төвөгтэй ферментүүд байдаг бөгөөд үүнд уургийн бус шинж чанартай бага молекул жинтэй органик нэгдлүүд (коэнзим) ба (эсвэл) металлын ионууд (кофакторууд) орно.

Коэнзимидэвхтэй төвийн каталитик талбайн нэг хэсэг болох катализд оролцдог уургийн бус шинж чанартай органик бодисууд. Энэ тохиолдолд уургийн бүрэлдэхүүн хэсэг гэж нэрлэдэг апоэнзим , ба нийлмэл уургийн катализаторын идэвхтэй хэлбэр нь Холофермент . Тиймээс: холофермент = апофермент + коэнзим.

Коэнзимийн үүргийг дараахь байдлаар гүйцэтгэдэг.

· нуклеотид,

· коэнзим Q,

Глутатион

усанд уусдаг витамины деривативууд:

Уургийн хэсэгт ковалент холбоогоор холбогддог коэнзимийг нэрлэдэг протезийн бүлэг . Эдгээр нь жишээлбэл, FAD, FMN, биотин, липойн хүчил юм. Протезийн бүлэг нь уургийн хэсгээс тусгаарлагддаггүй. Уургийн хэсэгт ковалент бус холбоогоор холбогддог коэнзимийг нэрлэдэг туслах субстрат . Эдгээр нь жишээлбэл, NAD +, NADP + юм. Косубстрат нь урвалын үед ферменттэй холбогддог.

Ферментийн кофакторууднь олон ферментийн катализаторын үйл ажиллагаанд шаардлагатай металлын ионууд юм. Кали, магни, кальци, цайр, зэс, төмөр гэх мэт ионууд кофакторын үүрэг гүйцэтгэдэг. Тэдний үүрэг нь олон янз байдаг; тэд субстратын молекулууд, ферментийн идэвхтэй төв, гуравдагч ба дөрөвдөгч бүтцийг тогтворжуулж, субстратын холболт, катализыг хангадаг. Жишээлбэл, ATP нь киназуудтай зөвхөн Mg 2+-тэй холбогддог.

ИзоферментүүдЭдгээр нь ижил урвалыг хурдасгадаг нэг ферментийн олон хэлбэрүүд боловч физик, химийн шинж чанараараа ялгаатай байдаг (субстраттай ойртох чадвар, катализаторын урвалын хамгийн дээд хурд, электрофорезийн хөдөлгөөн, дарангуйлагч ба идэвхжүүлэгчид өөр өөр мэдрэмж, рН-ийн оновчтой ба дулааны тогтвортой байдал) . Изоферментүүд нь дөрөвдөгч бүтэцтэй бөгөөд тэгш тооны дэд нэгжүүд (2, 4, 6 гэх мэт) үүсдэг. Ферментийн изоформууд нь дэд хэсгүүдийн янз бүрийн хослолоор үүсдэг.

Жишээлбэл, буцах урвалыг хурдасгадаг фермент болох лактат дегидрогеназа (LDH) -ийг авч үзье.

NADH 2 NAD +

пируват ← LDH → лактат

LDH нь 5 изоформ хэлбэрээр байдаг бөгөөд тус бүр нь M (булчин) ба H (зүрх) гэсэн 2 төрлийн 4 протомер (дэд нэгж) -ээс бүрдэнэ. M ба H төрлийн протомеруудын нийлэгжилтийг хоёр өөр генетикийн локус кодлодог. LDH изоферментүүд нь дөрөвдөгч бүтцийн түвшинд ялгаатай: LDH 1 (NNNN), LDH 2 (NNMM), LDH 3 (NNMM), LDH 4 (NMMM), LDH 5 (MMMM).

H ба M төрлийн полипептидийн гинж нь ижил молекул жинтэй боловч эхнийх нь карбоксилын амин хүчлүүд, хоёр дахь нь диамин хүчлүүд давамгайлдаг тул тэдгээр нь өөр өөр цэнэгтэй бөгөөд электрофорезоор тусгаарлагдах боломжтой.

Эд эс дэх хүчилтөрөгчийн солилцоо нь LDH-ийн изоферментийн найрлагад нөлөөлдөг. Аэробик бодисын солилцоо давамгайлж байгаа газарт LDH 1, LDH 2 (миокарди, бөөрний дээд булчирхай), агааргүй бодисын солилцоо - LDH 4, LDH 5 (араг ясны булчин, элэг) давамгайлдаг. Организмын бие даасан хөгжлийн явцад эд эсэд хүчилтөрөгчийн агууламж, LDH изоформ өөрчлөгддөг. Үр хөврөлд LDH 4 ба LDH 5 давамгайлдаг. Төрсний дараа зарим эдэд LDH 1 ба LDH 2-ийн агууламж нэмэгддэг.

Изоформууд байгаа нь эд, эрхтэн, биеийн бүхэлдээ өөрчлөгдөж буй нөхцөлд дасан зохицох чадварыг нэмэгдүүлдэг. Эрхтэн, эд эсийн бодисын солилцооны төлөвийг изоферментийн найрлага дахь өөрчлөлтөөр үнэлдэг.

Эс, эдэд ферментийг нутагшуулах, хуваах.

Нутагшуулалтаас хамааран ферментүүдийг 3 бүлэгт хуваадаг.

I - ерөнхий ферментүүд (бүх нийтийн)

II - өвөрмөц эрхтэн

III - өвөрмөц эрхтэн

Нийтлэг ферментүүдбараг бүх эсүүдэд байдаг бөгөөд уураг, нуклейн хүчлийн биосинтез, биомембран болон эсийн үндсэн органелл үүсэх, энергийн солилцооны урвалыг хурдасгах замаар эсийн амин чухал үйл ажиллагааг хангадаг. Өөр өөр эд, эрхтнүүдийн нийтлэг ферментүүд нь үйл ажиллагааны хувьд ялгаатай байдаг.

Эрхтэн өвөрмөц ферментүүдзөвхөн тодорхой эрхтэн, эд эсийн шинж чанар. Жишээ нь: Элэгний хувьд - аргиназа. Бөөр ба ясны эдэд - шүлтлэг фосфатаз. Түрүү булчирхайн хувьд - AF (хүчил фосфатаза). Нойр булчирхайн хувьд - α-амилаза, липаза. Миокардийн хувьд - CPK (креатин фосфокиназа), LDH, AST гэх мэт.

Ферментүүд нь эс дотор жигд бус тархсан байдаг. Зарим ферментүүд цитозолд коллоид ууссан төлөвт байдаг бол зарим нь эсийн органеллд (бүтэцтэй төлөв) суулгагдсан байдаг.

Органеллийн өвөрмөц ферментүүд. Янз бүрийн органеллууд нь тэдний үйл ажиллагааг тодорхойлдог тодорхой ферментийн багцтай байдаг.

Органеллийн өвөрмөц ферментүүд нь эсийн доторх формац, органеллуудын маркерууд юм.

1) Эсийн мембран: ALP (шүлтлэг фосфатаза), AC (аденилат циклаза), K-Na-ATPase

2) Цитоплазм: гликолизийн ферментүүд, пентозын мөчлөг.

3) ER: гидроксилжилтийг хангадаг ферментүүд (микросомын исэлдэлт).

4) Рибосомууд: уургийн нийлэгжилтийг хангадаг ферментүүд.

5) Лизосом: гидролитик фермент, AF (хүчил фосфатаза) агуулдаг.

6) Митохондри: исэлдэлтийн фосфоржилтын ферментүүд, TCA мөчлөг (цитохром оксидаза, сукцинатдегидрогеназа), өөх тосны хүчлүүдийн β-исэлдэлт.

7) Эсийн цөм: РНХ, ДНХ (РНХ полимераз, NAD синтетаза) нийлэгжилтийг хангадаг ферментүүд.

8) Цөм: ДНХ-ээс хамааралтай РНХ полимераза

Үүний үр дүнд эсэд фермент, бодисын солилцооны багц (бодисын солилцооны хуваагдал) ялгаатай тасалгаанууд үүсдэг.

Ферментүүдийн дунд жижиг бүлэг байдаг зохицуулалтын ферментүүд, үйл ажиллагааг өөрчлөх замаар тодорхой зохицуулалтын нөлөөнд хариу үйлдэл үзүүлэх чадвартай. Эдгээр ферментүүд нь бүх эрхтэн, эд эсэд байдаг бөгөөд бодисын солилцооны замын эхэн үед эсвэл салаалсан цэгүүдэд байрладаг.

Бүх ферментийн хатуу нутагшуулалт нь генд кодлогдсон байдаг.

Цусны сийвэн эсвэл ийлдэс дэх эрхтэний өвөрмөц ферментийн идэвхийг тодорхойлох нь эмнэлзүйн оношлогоонд өргөн хэрэглэгддэг.

Органик бус катализатор ба ферментүүд (биокатализаторууд) өөрсдийгөө хэрэглэхгүйгээр химийн урвалын явцыг хурдасгаж, эрчим хүчний чадавхийг нь хурдасгадаг. Аливаа катализатор байгаа тохиолдолд химийн систем дэх энерги тогтмол хэвээр байна. Катализаторын процессын явцад химийн урвалын чиглэл өөрчлөгдөөгүй хэвээр байна.

Фермент ба органик бус катализатор гэж юу вэ

Ферментүүдбиологийн катализаторууд юм. Тэдний үндэс нь уураг юм. Ферментийн идэвхтэй хэсэг нь органик бус бодис, жишээлбэл, металлын атомуудыг агуулдаг. Үүний зэрэгцээ ферментийн молекулд орсон металлын катализаторын үр ашиг сая дахин нэмэгддэг. Ферментийн органик ба органик бус хэсгүүд нь катализаторын шинж чанарыг тус тусад нь харуулах чадваргүй байдаг бол тэдгээр нь хүчтэй катализаторууд байдаг нь анхаарал татаж байна.
Органик бус катализаторуудбүх төрлийн химийн урвалыг хурдасгах.

Фермент ба органик бус катализаторын харьцуулалт

Фермент ба органик бус катализаторын хооронд ямар ялгаа байдаг вэ? Органик бус катализаторууд нь органик бус шинж чанартай байдаг бол ферментүүд нь уураг юм. Органик бус катализатор нь уураг агуулдаггүй.
Ферментүүд нь органик бус катализатортой харьцуулахад субстратын өвөрмөц чанар, хамгийн өндөр үр ашигтай байдаг. Ферментийн ачаар урвал хэдэн сая дахин хурдан явагддаг.
Жишээлбэл, устөрөгчийн хэт исэл нь катализаторгүйгээр удаан задардаг. Органик бус катализатор (ихэвчлэн төмрийн давс) байгаа тохиолдолд урвал бага зэрэг хурдасдаг. Каталаза ферментийг нэмэхэд хэт исэл нь төсөөлшгүй хурдаар задардаг.
Ферментүүд нь хязгаарлагдмал температурын хязгаарт (ихэвчлэн 370 С) ажиллах чадвартай байдаг. Органик бус катализаторын үйл ажиллагааны хурд нь температурыг 10 градусаар нэмэгдүүлэх бүрт 2-4 дахин нэмэгддэг. Ферментүүд нь зохицуулалтанд хамрагддаг (ферментийн дарангуйлагч ба идэвхжүүлэгчид байдаг). Органик бус катализаторууд нь зохицуулалтгүй ажиллагаатай байдаг.
Ферментүүд нь конформацийн лабиль шинж чанартай байдаг (тэдгээрийн бүтэц нь хуучин холбоог таслах, шинэ холбоо үүсгэх явцад бага зэргийн өөрчлөлтөд ордог бөгөөд бат бөх чанар нь сул байдаг). Ферментийн оролцоотой урвал нь зөвхөн физиологийн нөхцөлд л явагддаг. Ферментүүд нь шаардлагатай температур, даралт, рН-ийг бий болгодог бие, түүний эд, эс дотор ажиллах чадвартай.

TheDifference.ru нь фермент ба органик бус катализаторын ялгаа дараах байдалтай байгааг тогтоожээ.

Ферментүүд нь өндөр молекулын уургийн бие юм; Ферментүүд зөвхөн нэг төрлийн урвалыг хурдасгаж чаддаг. Эдгээр нь биохимийн урвалын катализатор юм. Органик бус катализатор нь янз бүрийн урвалыг хурдасгадаг.
Ферментүүд нь тодорхой температурын хязгаарт, тодорхой даралт, хүрээлэн буй орчны хүчиллэг байдалд нөлөөлж чаддаг.
Ферментийн урвал хурдан явагддаг.

Амьдралын бүхий л үйл явц нь ферментээр дамждаг олон мянган химийн урвал дээр суурилдаг. Ферментийн утгыг I.P Павлов гэж нэрлэсэн нь нарийн бөгөөд дүрслэн тодорхойлсон "амьдралын эмгэг төрүүлэгчид". Ферментийн үйл ажиллагааны доголдол нь ноцтой өвчин үүсэхэд хүргэдэг - фенилкетонури, гликогеноз, галактоземи, тирозинеми эсвэл амьдралын чанар мэдэгдэхүйц буурах - дислипопротеинеми, гемофили.

Химийн урвал явагдахын тулд урвалд орж буй бодисууд нийт энерги гэж нэрлэгддэг утгаас өндөр байх шаардлагатай гэдгийг мэддэг. эрчим хүчний саад тотгорурвалууд. Эрчим хүчний саад тотгорын хэмжээг тодорхойлохын тулд Аррениус уг ойлголтыг нэвтрүүлсэн идэвхжүүлэх энерги. Химийн урвал дахь идэвхжүүлэлтийн энергийг даван туулах нь харилцан үйлчлэгч молекулуудын энергийг нэмэгдүүлэх, жишээлбэл, халаах, цацраг туяа, даралтыг нэмэгдүүлэх, эсвэл катализатор ашиглан урвалд шаардагдах энергийг (жишээ нь идэвхжүүлэх энерги) бууруулах замаар хүрдэг.

Ферменттэй болон ферментгүй идэвхжүүлэх энергийн үнэ цэнэ

Тэдний үйл ажиллагааны хувьд ферментүүд нь биологийн катализатор юм. Фермент, түүнчлэн органик бус катализаторын үйл ажиллагааны мөн чанар нь:

• урвалд орж буй бодисын молекулуудыг идэвхжүүлэхэд,
• урвалыг хэд хэдэн үе шатанд хуваахад тус бүрийн энергийн саад нь ерөнхий урвалаас доогуур байдаг.

Гэсэн хэдий ч ферментүүд эрчим хүчний хувьд боломжгүй урвалыг хурдасгахгүй бөгөөд зөвхөн өгөгдсөн нөхцөлд тохиолдож болох урвалыг хурдасгадаг.

Фермент ба органик бус катализаторын ижил төстэй ба ялгаа

Ферментийг ашиглан урвалын хурдатгал нь маш чухал, жишээлбэл:

A. Urease нь бүрэн тогтвортой мочевин аммиак, усанд задрах урвалыг 10 13 дахин хурдасгадаг тул шээсний замын халдвар (бактерийн уреаза илрэх) үед шээс нь аммиакийн үнэрийг олж авдаг.

B. Устөрөгчийн хэт исэл задрах урвалыг авч үзье.

2H 2 O 2 → O 2 + 2H 2 O

Хэрэв катализаторгүй урвалын хурдыг нэгдмэл байдлаар авч үзвэл, цагаан алтны оролцоотойгоор урвалын хурд 2 × 10 4 дахин нэмэгдэж, каталазын ферментийн оролцоотойгоор идэвхжүүлэх энерги 18-аас 12 ккал/моль хүртэл буурдаг; 2 ккал/моль энергийг идэвхжүүлснээр урвалын хурд 2 × 10 11 дахин нэмэгддэг.