L Për shkak të ndërveprimit të grupeve funksionale të aminoacideve, zinxhirët polipeptidë linearë të proteinave individuale fitojnë një strukturë të caktuar hapësinore tre-dimensionale, të quajtur "konformim". Të gjitha molekulat e proteinave individuale (d.m.th., që kanë të njëjtën strukturë primare) formojnë të njëjtin konformacion në tretësirë. Rrjedhimisht, i gjithë informacioni i nevojshëm për formimin e strukturave hapësinore ndodhet në strukturën parësore të proteinave.
Në proteinat, ekzistojnë 2 lloje kryesore të konformimit të zinxhirëve polipeptid: strukturat dytësore dhe terciare.
2. Struktura sekondare e proteinave - struktura hapësinore që rezulton nga ndërveprimi ndërmjet grupeve funksionale të shtyllës kurrizore peptide.
Në këtë rast, zinxhirët peptidikë mund të fitojnë struktura të rregullta të dy llojeve: α-helika
β-struktura Me strukturë β nënkuptojmë një figurë të ngjashme me një fletë të palosur si fizarmonikë. Figura është formuar për shkak të formimit të shumë lidhjeve hidrogjenore midis atomeve të grupeve peptide të rajoneve lineare të një zinxhiri polipeptid që bën kthesa, ose midis grupeve të ndryshme polipeptide.
Lidhjet janë hidrogjen, ato stabilizojnë fragmente individuale të makromolekulave.
3. Struktura terciare e proteinave - një strukturë hapësinore tredimensionale e formuar për shkak të ndërveprimeve midis radikaleve të aminoacideve, të cilat mund të vendosen në një distancë të konsiderueshme nga njëri-tjetri në zinxhirin polipeptid.
Strukturisht përbëhet nga elementë të strukturës dytësore, të stabilizuar nga lloje të ndryshme ndërveprimesh, në të cilat ndërveprimet hidrofobike luajnë një rol kritik
stabilizimi i strukturës terciare të proteinës merr pjesë:
· lidhje kovalente (midis dy mbetjeve të cisteinës - urave disulfide);
· lidhjet jonike ndërmjet grupeve anësore të ngarkuara në mënyrë të kundërt të mbetjeve të aminoacideve;
· lidhje hidrogjenore;
· ndërveprimet hidrofile-hidrofobe. Kur ndërvepron me molekulat e ujit përreth, molekula e proteinës "priret" të paloset në mënyrë që grupet anësore jopolare të aminoacideve të izolohen nga tretësira ujore; në sipërfaqen e molekulës shfaqen grupe anësore hidrofile polare.
4. Struktura kuaternare është rregullimi relativ i disa zinxhirëve polipeptidikë brenda një kompleksi të vetëm proteinik. Molekulat e proteinave që përbëjnë një proteinë me strukturë kuaternare formohen veçmas në ribozome dhe vetëm pas përfundimit të sintezës formojnë një strukturë të përbashkët supramolekulare. Një proteinë me strukturë kuaternare mund të përmbajë zinxhirë polipeptidikë identikë dhe të ndryshëm. Merrni pjesë në stabilizimin e strukturës kuaternare të njëjtat lloje ndërveprimesh si në stabilizimin e terciareve. Komplekset e proteinave supramolekulare mund të përbëhen nga dhjetëra molekula.
Roli.
Formimi i peptideve në trup ndodh brenda pak minutash, ndërsa sinteza kimike në laborator është një proces mjaft i gjatë që mund të zgjasë disa ditë, dhe zhvillimi i teknologjisë së sintezës mund të zgjasë disa vjet. Sidoqoftë, përkundër kësaj, ekzistojnë argumente mjaft të forta në favor të kryerjes së punës për sintezën e analogëve të peptideve natyrore. Së pari, me modifikimin kimik të peptideve është e mundur të konfirmohet hipoteza e strukturës parësore. Sekuencat e aminoacideve të disa hormoneve u bënë të njohura pikërisht përmes sintezës së analogëve të tyre në laborator.
Së dyti, peptidet sintetike na lejojnë të studiojmë më në detaje marrëdhënien midis strukturës së një sekuence aminoacide dhe aktivitetit të saj. Për të sqaruar marrëdhënien midis strukturës specifike të peptidit dhe aktivitetit të tij biologjik, u krye një punë e madhe për sintezën e më shumë se një mijë analogëve. Si rezultat, u zbulua se zëvendësimi i vetëm një aminoacidi në strukturën e një peptidi mund të rrisë aktivitetin e tij biologjik disa herë ose të ndryshojë drejtimin e tij. Dhe ndryshimi i gjatësisë së sekuencës së aminoacideve ndihmon në përcaktimin e vendndodhjes së qendrave aktive të peptidit dhe vendin e ndërveprimit të receptorit.
Së treti, falë modifikimit të sekuencës origjinale të aminoacideve, u bë e mundur marrja e barnave farmakologjike. Krijimi i analogëve të peptideve natyrore bën të mundur identifikimin e konfigurimeve më "efektive" të molekulave që rrisin efektin biologjik ose e bëjnë atë të zgjasë më gjatë.
Së katërti, sinteza kimike e peptideve është ekonomikisht e dobishme. Shumica e barnave terapeutike do të kushtonin dhjetëra herë më shumë nëse do të bëheshin nga një produkt natyral.
Shpesh, peptidet aktive gjenden në natyrë vetëm në sasi nanogramësh. Plus, metodat për pastrimin dhe izolimin e peptideve nga burimet natyrore nuk mund të ndajnë plotësisht sekuencën e dëshiruar të aminoacideve nga peptidet me efekt të kundërt ose të ndryshëm. Dhe në rastin e peptideve specifike të sintetizuara nga trupi i njeriut, ato mund të merren vetëm përmes sintezës në kushte laboratorike.
57. Klasifikimi i proteinave: të thjeshta dhe komplekse, globulare dhe fibrilare, monomerike dhe oligomerike. Funksionet e proteinave në trup.
Klasifikimi sipas llojit të strukturës
Në bazë të llojit të përgjithshëm të strukturës së tyre, proteinat mund të ndahen në tre grupe:
1. Proteinat fibrilare – formojnë polimere, struktura e tyre zakonisht është shumë e rregullt dhe ruhet kryesisht nga ndërveprimet ndërmjet zinxhirëve të ndryshëm. Ato formojnë mikrofilamente, mikrotubula, fibrile dhe mbështesin strukturën e qelizave dhe indeve. Proteinat fibrilare përfshijnë keratinën dhe kolagjenin.
2. Proteinat globulare janë të tretshme në ujë, forma e përgjithshme e molekulës është pak a shumë sferike.
3. Proteinat e membranës – kanë domene që kalojnë membranën qelizore, por pjesë të tyre dalin nga membrana në mjedisin ndërqelizor dhe në citoplazmën e qelizës. Proteinat e membranës funksionojnë si receptorë, domethënë ato transmetojnë sinjale dhe gjithashtu sigurojnë transport transmembranor të substancave të ndryshme. Proteinat transportuese janë specifike secila prej tyre lejon që vetëm disa molekula ose një lloj sinjali të kalojnë nëpër membranë.
Proteinat e thjeshta , Proteinat komplekse
Përveç zinxhirëve peptidikë, shumë proteina përmbajnë edhe grupe jo-aminoacide, dhe sipas këtij kriteri, proteinat ndahen në dy grupe të mëdha - proteina të thjeshta dhe komplekse(proteide). Proteinat e thjeshta përbëhen vetëm nga zinxhirë polipeptidikë, proteinat komplekse gjithashtu përmbajnë grupe jo-aminoacide ose protetike.
E thjeshtë.
Ndër proteinat globulare mund të dallojmë:
1. albumina - të tretshme në ujë në një gamë të gjerë pH (nga 4 në 8,5), të precipituara me një zgjidhje 70-100% të sulfatit të amonit;
2. globulinat polifunksionale me peshë molekulare më të lartë, më pak të tretshme në ujë, të tretshme në solucione të kripura, shpesh përmbajnë një pjesë karbohidrate;
3. histonet janë proteina me peshë të ulët molekulare me përmbajtje të lartë arginine dhe mbetje lizine në molekulë, e cila përcakton vetitë e tyre themelore;
4. protaminat dallohen nga një përmbajtje akoma më e lartë e argininës (deri në 85%), si histonet, ato formojnë lidhje të qëndrueshme me acidet nukleike, duke vepruar si proteina rregullatore dhe represore - pjesë përbërëse e nukleoproteinave;
5. prolaminat karakterizohen nga një përmbajtje e lartë e acidit glutamik (30-45%) dhe prolinës (deri në 15%), e patretshme në ujë, e tretshme në 50-90% etanol;
6. Glutelinat përmbajnë rreth 45% acid glutamik, si prolamina, dhe shpesh gjenden në proteinat e drithërave.
Proteinat fibrilare karakterizohen nga një strukturë fibroze dhe praktikisht janë të patretshme në ujë dhe në solucione të kripura. Zinxhirët polipeptidë në molekula janë të vendosura paralelisht me njëri-tjetrin. Merr pjesë në formimin e elementeve strukturorë të indit lidhës (kolagjenet, keratinat, elastinat).
Proteinat komplekse
(proteinat, holoproteinat) janë proteina me dy përbërës që përveç zinxhirëve peptidikë (proteinë e thjeshtë), përmbajnë një përbërës jo-aminoacid - një grup protetik. Kur proteinat komplekse hidrolizohen, përveç aminoacideve, lirohet pjesa jo proteinike ose produktet e saj të zbërthimit.
Lëndët e ndryshme organike (lipide, karbohidrate) dhe inorganike (metale) mund të veprojnë si grup protetik.
Në varësi të natyrës kimike të grupeve protetike, klasat e mëposhtme dallohen midis proteinave komplekse:
· Glikoproteinat që përmbajnë mbetje karbohidrate të lidhura në mënyrë kovalente si grup protetik dhe nënklasa e tyre - proteoglikane, me grupe protetike mukopolisakaride. Grupet hidroksil të serinës ose treonines zakonisht marrin pjesë në formimin e lidhjeve me mbetjet e karbohidrateve. Shumica e proteinave jashtëqelizore, në veçanti imunoglobulinat, janë glikoproteina. Pjesa karbohidrate e proteoglikaneve është ~ 95% ato janë përbërësi kryesor i matricës ndërqelizore.
· Lipoproteina që përmbajnë lipide jo kovalente të lidhura si pjesë protetike. Lipoproteinat formohen nga proteinat apolipoproteinike që lidhin lipidet me to dhe kryejnë funksionin e transportit të lipideve.
· Metalloproteina që përmbajnë jone metalike të koordinuara joheme. Midis metaloproteinave ka proteina që kryejnë funksione të ruajtjes dhe transportit (për shembull, ferritin dhe transferrinë që përmban hekur) dhe enzima (për shembull, anhidraza karbonik që përmban zink dhe dismutaza të ndryshme superokside që përmbajnë bakër, mangan, hekur dhe jone të tjera metalike si qendra aktive. )
· Nukleoproteinat që përmbajnë ADN ose ARN të lidhur në mënyrë jo kovalente, në veçanti, kromatinën, e cila përbën kromozomet, është një nukleoproteinë.
· Fosfoproteina që përmbajnë mbetje të acidit fosforik të lidhur në mënyrë kovalente si grup protetik. Grupet hidroksile të serinës ose treoninës marrin pjesë në formimin e një lidhje esterike me kazeinën e qumështit, në veçanti, është një fosfoproteinë:
· Kromoproteinat janë emri kolektiv për proteinat komplekse me grupe protetike me ngjyrë të natyrave të ndryshme kimike. Këtu përfshihen shumë proteina me një grup protetik porfirinë me përmbajtje metalike që kryejnë funksione të ndryshme - hemoproteina (proteina që përmbajnë hem si grup protetik - hemoglobinë, citokrome, etj.), Klorofile me një grup flavin, etj.
1. Funksioni strukturor
2. Funksioni mbrojtës
3. Funksioni rregullator
4. Funksioni i alarmit
5. Funksioni i transportit
6. Funksioni rezervë (rezervë).
7. Funksioni i receptorit
8. Funksioni i motorit (motorit).
Pothuajse çdo mësim i biologjisë në shkollë tani e di se çfarë janë proteinat. Ata kryejnë shumë funksione në qelizën e një krijese të gjallë.
Çfarë janë proteinat?
Këto janë komponime organike komplekse. Ato përbëhen nga aminoacide, prej të cilave janë gjithsej 20, por duke i kombinuar në sekuenca të ndryshme, mund të merrni miliona kimikate të ndryshme.
Struktura e proteinave
Pasi të dimë tashmë se çfarë janë proteinat, ne mund të hedhim një vështrim më të afërt në strukturën e tyre. Ekziston një strukturë parësore, dytësore, terciare dhe kuaternare e këtij lloji të substancës.
Struktura primare
Ky është një zinxhir në të cilin aminoacidet janë të lidhura në rendin e duhur. Ky alternim përcakton llojin e proteinës. Për çdo substancë të kësaj klase është individuale. Vetitë fizike dhe kimike të një proteine të veçantë gjithashtu varen në masë të madhe nga struktura primare.
Struktura dytësore
Kjo është forma hapësinore që merr një zinxhir polipeptid për shkak të formimit të lidhjeve hidrogjenore midis grupeve karboksil dhe grupeve imino. Ekzistojnë dy lloje më të zakonshme: spirale alfa dhe struktura beta, e cila ka një pamje të ngjashme me shiritin. E para formohet për shkak të formimit të lidhjeve midis molekulave të të njëjtit zinxhir polipeptid, e dyta - midis dy ose më shumë zinxhirëve të vendosur paralelisht. Megjithatë, është gjithashtu e mundur që një strukturë beta të shfaqet brenda një polimeri të vetëm, në rastin kur disa nga fragmentet e tij rrotullohen 180 gradë.
Struktura terciare
Ky është alternimi dhe rregullimi në lidhje me njëri-tjetrin në hapësirën e seksioneve të spirales alfa, zinxhirëve të thjeshtë polipeptidikë dhe strukturave beta.
Struktura kuaternare
Ekzistojnë gjithashtu dy lloje të tij: globular dhe fibrilar. Kjo strukturë është formuar për shkak të ndërveprimeve elektrostatike dhe lidhjeve hidrogjenore. Globular ka formën e një topi të vogël, dhe fibrilar ka formën e një filli. Shembuj të proteinave me strukturë kuaternare të tipit të parë janë albumina, insulina, imunoglobulina etj.; fibrilar - fibroin, keratin, kolagjen dhe të tjerët. Ka edhe proteina që janë edhe më komplekse në strukturë, për shembull, miozina, e gjetur në indet e muskujve, ajo ka një shufër në formë fibrile, mbi të cilën ndodhen dy koka globulare.
Përbërja kimike e proteinave
Përbërja aminoacide e proteinave mund të përfaqësohet nga njëzet aminoacide, të cilat kombinohen në rend dhe sasi të ndryshme.
Këto janë glicina, alanina, valina, leucina, izoleucina, serina, treonina, cisteina, metionina, lizina, arginina, acidi aspartik, asparagina, acidi glutamik, glutamina, fenilalanina, tirozina, triptofani, histidina dhe prolina. Midis tyre ka të pazëvendësueshme, pra ato që trupi i njeriut nuk është në gjendje t'i prodhojë vetë. Ekzistojnë 8 aminoacide të tilla për të rriturit dhe 2 të tjera për fëmijët: leucina, izoleucina, valina, metionina, lizina, triptofani, fenilalanina, treonina, si dhe histidina dhe arginina.
Shembuj të proteinave me struktura të ndryshme
Një përfaqësues i shquar i proteinave globulare është albumina. Struktura e saj terciare përbëhet nga spirale alfa që lidhen me zinxhirë polipeptidikë të vetëm.
Primari formohet nga aminoacide si acidi aspartik, alanina, cisteina dhe glicina. Kjo proteinë gjendet në plazmën e gjakut dhe kryen funksionin e transportit të substancave të caktuara. Ndër fibrilarët dallohen fibroina dhe kolagjeni. Struktura terciare e të parit është një substancë e strukturave beta që janë të lidhura me zinxhirë të vetëm polipeptid. Vetë zinxhiri është një alternim i alaninës, glicinës, cisteinës dhe serinës. Ky përbërës kimik është përbërësi kryesor i rrjetave të merimangës dhe mëndafshit, si dhe i puplave të shpendëve.
Çfarë është denatyrimi?
Ky është procesi i shkatërrimit së pari të strukturave kuaternare, pastaj terciare dhe sekondare të proteinës. Proteina me të cilën ndodhi kjo nuk mund të kryejë më funksionet e saj dhe humbet vetitë e saj themelore fizike dhe kimike. Ky proces ndodh kryesisht për shkak të ekspozimit ndaj temperaturave të larta ose kimikateve agresive. Për shembull, në temperatura mbi dyzet gradë Celsius, hemoglobina, e cila bart oksigjenin përmes gjakut të organizmave, fillon të denatyrohet. Kjo është arsyeja pse një rritje kaq e fortë e temperaturës është e rrezikshme për njerëzit.
Funksionet e proteinave
Pasi të keni mësuar se çfarë janë proteinat, mund t'i kushtoni vëmendje rolit të këtyre substancave në jetën e qelizës dhe të gjithë organizmit në tërësi. Ata kryejnë nëntë funksione kryesore. E para është plastike. Ato janë përbërës të shumë strukturave të një organizmi të gjallë dhe shërbejnë si materiale ndërtimi për qelizat. E dyta është transporti. Proteinat janë të afta të transportojnë substanca, shembuj të substancave për këtë qëllim janë albumina, hemoglobina, si dhe proteina të ndryshme transportuese të vendosura në membranën plazmatike të qelizës, secila prej të cilave lejon vetëm një substancë të caktuar të kalojë në citoplazmë nga mjedisi. Funksioni i tretë është mbrojtës. Ajo kryhet nga imunoglobulinat, të cilat janë pjesë e sistemit imunitar dhe kolagjeni, i cili është përbërësi kryesor i lëkurës. Gjithashtu, proteinat në trupin e njeriut dhe organizmat e tjerë kryejnë një funksion rregullues, pasi ka një numër hormonesh të përfaqësuara nga substanca të tilla, për shembull, insulina. Një rol tjetër që luajnë këto komponime kimike është sinjalizimi. Këto substanca transmetojnë impulse elektrike nga qeliza në qelizë. Funksioni i gjashtë është motori. Përfaqësues të shquar të proteinave që e kryejnë këtë janë aktina dhe miozina, të cilat janë të afta të tkurren (gjenden në muskuj). Substanca të tilla mund të shërbejnë edhe si substanca rezervë, por për qëllime të tilla ato përdoren mjaft rrallë, ato janë kryesisht proteina që gjenden në qumësht. Ata gjithashtu kryejnë një funksion katalitik - ka enzima proteinike në natyrë. Dhe funksioni i fundit është receptori. Ekziston një grup proteinash që denatyrohen pjesërisht nën ndikimin e një faktori ose një tjetër, duke i dhënë kështu një sinjal të gjithë qelizës, e cila e transmeton atë më tej.
Proteinat, ose proteinat, në organizmat e gjallë formohen kryesisht nga 20 aminoacidet natyrore më të rëndësishme si rezultat i një reaksioni polikondensimi në prani të enzimeve. Peshat molekulare të proteinave ndryshojnë në një gamë shumë të gjerë: nga 10,000 në 1,000,000 e lart.
Shtylla kurrizore e zinxhirit proteinik është e ndërtuar nga fragmente aminoacide të lidhura me lidhje peptide dhe është e rrethuar nga zëvendësues të natyrave të ndryshme kimike. Lidhja peptide në proteina është e qëndrueshme në 37°C në një mjedis neutral, por mund të hidrolizohet në një mjedis acid ose alkalik. Në trup, hidroliza e proteinave kryhet nën veprimin e enzimave të peptidazës dhe kontrollohet rreptësisht.
Proteinat natyrore ndryshojnë shumë në gjatësinë dhe përbërjen e zinxhirit, gjë që lejon molekulat e tyre, edhe në tretësirë, të marrin një shumëllojshmëri konformacion.
KonformacionetMakromolekulat e proteinave në tretësirë përfaqësojnë format e tyre të ndryshme hapësinore, që lindin si rezultat i rrotullimeve të fragmenteve molekulare individuale rreth lidhjeve të vetme dhe të stabilizuara nga lidhjet ndërmolekulare midis grupeve individuale të një makromolekule të caktuar ose molekulave të substancave të vendosura në tretësirën përreth.
Tranzicionet e ndërsjella konformative kryhen kryesisht pa thyer lidhjet kovalente në makromolekulën e proteinave. Kur përshkruhet përbërja dhe konformimi i një proteine, përdoren konceptet parësore, dytësore, terciare Dhe struktura kuaternare.
Struktura primareështë specifike për një proteinë individuale dhe përcaktohet nga përbërja dhe sekuenca e mbetjeve të aminoacideve të zinxhirit të saj. Kur shkruani formula të plota të proteinave, tregoni rendin e mbetjeve të aminoacideve që ndjekin njëra-tjetrën duke përdorur emërtimet e tyre me tre shkronja, duke filluar nga fundi N i zinxhirit. Një ide e strukturës primare të mioglobinës njerëzore, e cila përmban vetëm 153 mbetje aminoacide në molekulë, jepet me shënimin e shkurtuar të mëposhtëm:
Rregullimi rreptësisht linear i zinxhirit polipeptid është energjikisht i pafavorshëm, pasi praktikisht eliminon ndërveprimet midis radikalëve të ndryshëm të mbetjeve të aminoacideve. Si rezultat i ndërveprimeve pikërisht të tilla, lindin lidhje shtesë që stabilizojnë një ose një tjetër konformacion të zinxhirit proteinik në hapësirë. Kjo ndodh përmes ndërveprimeve të mëposhtme: ndërveprimi jon-jon; lidhje hidrogjenore; hidratimi i grupeve polare; lidhje disulfide; Ndërveprimet e Vander Waals ndërmjet zëvendësuesve jopolarë; ndërveprimet hidrofobike, si rezultat i së cilës molekulat e ujit shtyhen jashtë zonës së ndërveprimit të zëvendësuesve jopolarë me njëri-tjetrin, si dhe lidhje dhuruese-pranuese ndërmjet jonit kompleks dhe grupeve ligande të proteinës (Fig. 21.3).
Struktura dytësore e proteinave karakterizon formën e një zinxhiri polipeptid, i cili mund të jetë spirale (a-strukturë), e palosur (B - struktura) ose i çrregulluar (Fig. 21.4). Roli kryesor në formimin dhe mirëmbajtjen e strukturës dytësore
Oriz. 21.3. Llojet e ndërveprimeve midis zëvendësuesve të mbetjeve të aminoacideve të një molekule proteine dhe mjedisit ujor
Oriz. 21.4. Struktura dytësore e proteinave: A- a-strukturë (spiral), b- Struktura P (e palosur) luhet nga lidhjet hidrogjenore që lindin midis grupeve të shtyllës kurrizore të zinxhirit polipeptid.
Rregullimi hapësinor i strukturës a mund të imagjinohet duke imagjinuar që zinxhiri polipeptid mbështillet rreth një cilindri dhe radikalët anësor të tij drejtohen nga jashtë. Kthesat e spirales mbahen së bashku me lidhje hidrogjeni midis grupeve peptide të vendosura në kthesat ngjitur të spirales. Dhe megjithëse energjia e këtyre lidhjeve është e vogël, numri i tyre i madh çon në një efekt të rëndësishëm energjetik, si rezultat i të cilit struktura a është mjaft e qëndrueshme dhe e ngurtë.
E palosur (3-strukturë) është formuar nga një numër i madh zinxhirësh polipeptidikë të zgjatur të lidhur me shumë lidhje hidrogjenore me njëri-tjetrin.
Struktura e çrregullt e fragmenteve individuale të proteinave karakterizohet nga mungesa e rendit hapësinor në rregullimin e tyre.
Cila strukturë dytësore e një proteine realizohet varet nga përbërja e saj aminoacide, d.m.th., nga struktura primare. Shumica e proteinave natyrore karakterizohen nga bashkëjetesa në një molekulë të fragmenteve me struktura a-, p- dhe të çrregullta.
Forca e ulët e lidhjeve hidrogjenore e bën relativisht të lehtë transformimin e strukturës dytësore nën ndikimin e jashtëm: ndryshime në temperaturë, përbërje ose pH të mjedisit - ose nën ndikimin mekanik. Si rezultat i transformimit të strukturës dytësore të proteinës, vendasja e saj, d.m.th., primare për nga natyra, vetitë ndryshojnë dhe, rrjedhimisht, funksionet e saj biologjike dhe fiziologjike.
Struktura terciare e proteinave përcakton vendndodhjen e përgjithshme të vargut të tij polipeptid në hapësirë. Besohet se në formimin dhe stabilizimin e strukturës terciare të një molekule proteine, një rol vendimtar luan ndërveprimi i zëvendësuesve anësorë të aminoacideve, të cilët afrohen së bashku në hapësirë për shkak të kthesave të zinxhirit polipeptid. Llojet e këtyre ndërveprimeve janë paraqitur në Fig. 21.3.
Struktura terciare e një molekule proteine lind plotësisht automatikisht si rezultat i vetëorganizimit të zinxhirit polipeptid në përputhje me strukturat e tij parësore dhe dytësore, si dhe me përbërjen e tretësirës përreth. Forca lëvizëse që palos zinxhirin polipeptid të një proteine në një formacion tre-dimensional të përcaktuar rreptësisht është ndërveprimi i radikaleve të aminoacideve me njëri-tjetrin dhe me molekulat e tretësirës përreth. Në të njëjtën kohë, në tretësirat ujore, zëvendësuesit hidrofobikë shtyhen në molekulën e proteinës, duke formuar zona të thata ("pika yndyre") dhe zëvendësuesit hidrofilë orientohen drejt mjedisit ujor. Në një moment, arrihet një konformacion i favorshëm energjetik i molekulës për mjedisin ujor dhe ky konformim i molekulës së proteinës stabilizohet. Në këtë rast, entropia e zinxhirit polipeptid zvogëlohet, por entropia e sistemit në tërësi (zinxhir polipeptid + mjedis ujor) mbetet konstante ose rritet. Kështu, nga pozicioni i ligjit II të termodinamikës, stabilizimi i strukturës terciare të një proteine në një mjedis ujor sigurohet nga tendenca e mjedisit ujor të molekulës së proteinës për të kaluar në një gjendje me entropi maksimale. Një ide e strukturës terciare të molekulave të proteinave mioglobina dhe lizozima është dhënë në Fig. 21.5. Në figurë, disku i hijezuar në molekulën e mioglobinës është një hem që përmban një ligand porfirine dhe një kation kompleks, Fe 2+. Molekula e lizozimës tregon ura disulfide S-S të përfshira në stabilizimin e strukturës terciare të kësaj proteine.
Oriz. 21.5. Strukturat terciare: mioglobina (a) dhe lizozima (b)
Struktura terciare e një proteine, në krahasim me strukturën e saj dytësore, është edhe më e ndjeshme ndaj ndikimeve të jashtme. Prandaj, veprimi i agjentëve të dobët oksidues, ndryshimet në tretës, ndryshimet në forcën jonike, pH dhe temperaturën prishin strukturën terciare të proteinave dhe, rrjedhimisht, vetitë e tyre amtare.
Struktura kuaternare. Molekulat e mëdha të proteinave me një peshë molekulare prej më shumë se 60,000 janë zakonisht agregate që përbëhen nga disa zinxhirë polipeptidikë me një peshë molekulare relativisht të vogël. Për më tepër, çdo zinxhir, duke ruajtur strukturën e tij karakteristike parësore, dytësore dhe terciare, vepron si një nënnjësi e këtij agregati, i cili ka një nivel më të lartë të organizimit hapësinor - një strukturë kuaternare. Një molekulë-agregat i tillë përfaqëson një tërësi të vetme dhe kryen një funksion biologjik që nuk është karakteristik për nënnjësitë individuale. Për shembull, molekula e hemoglobinës përbëhet nga 4 nënnjësi dhe karakterizohet nga qëndrueshmëri dukshëm më e madhe e kompleksit me oksigjenin sesa njësitë e tij individuale, gjë që manifestohet në vetitë e mioglobinës (seksioni 10.4). Struktura kuaternare e një proteine fiksohet kryesisht nga lidhjet hidrogjenore dhe ndërveprimet van der Waals, dhe nganjëherë nga lidhjet disulfide, midis zinxhirëve polipeptidë që bashkohen. Pesha molekulare e proteinave me strukturë kuaternare mund të arrijë disa dhjetëra miliona. Struktura kuaternare e proteinave është e ndjeshme ndaj ndikimeve të jashtme dhe mund të prishet prej tyre.
Forma e molekulave të proteinave. Në bazë të formës së molekulës, proteinat vendase, pra ato që shfaqin veti biologjike të programuara nga natyra, ndahen në fibrilare Dhe rruzullore. Molekulat e proteinave fibrilare zakonisht kanë një strukturë B dhe një strukturë fibroze; ato nuk treten në ujë, pasi në sipërfaqen e tyre ka shumë radikale hidrofobike. Proteinat fibrilare janë fibrone proteinike; keratin e flokëve, lëkurës, thonjve; kolagjeni i tendinave dhe indeve kockore; miozina e indit muskulor.
Proteinat globulare kanë formë cilindrike ose sferike dhe madhësi 10 -9 -10 -7 m Ato zakonisht janë të tretshme në ujë, pasi sipërfaqja e tyre përmban kryesisht grupe polare. Duke u tretur në ujë, proteinat globulare formojnë solucione koloidale liofile (Seksioni 27.3). Shembuj të proteinave globulare: albumina (e bardha e vezës), mioglobina, pothuajse të gjitha enzimat.
Gjendja e kristalit të lëngët. Molekulat e proteinave janë formacione mjaft të mëdha dhe kanë një strukturë hapësinore fikse, e cila mund të jetë anizotropike në tërësi, ose fragmente individuale të zinxhirit peptid mund të jenë anizotropike. Prandaj, shumë proteina karakterizohen nga një gjendje kristalore e lëngshme në një gamë të caktuar të temperaturës (gjendje kristalore e lëngshme termotropike) ose formimi i një ose disa gjendjeve kristalore të lëngshme liotropike me pjesëmarrjen e një mjedisi ujor në një përqendrim të caktuar të substancave në tretësirë. Formimi i një gjendje kristalore të lëngët ose kalimet nga një gjendje kristalore e lëngshme në tjetrën, e shoqëruar nga një ndryshim në orientimin e fragmenteve individuale të një molekule proteine ose një ndryshim në konsistencën e lëvizjes në sistem, nuk kërkojnë shpenzime të mëdha energjie; por mund të çojë në ndryshime në funksionet e tij biologjike. Për shembull, ndikojnë në funksionin kontraktues të miozinës së fibrave muskulore, aktivitetin enzimatik, funksionin e transportit të proteinave ose vetitë e tyre mbrojtëse në lidhje me sistemet koloidale. Kështu, në kushte të caktuara, molekulat e hemoglobinës shndërrohen në një gjendje kristalore të lëngët. Kjo çon në një sërë çrregullimesh patologjike, të manifestuara në humbjen e elasticitetit të rruazave të kuqe të gjakut. Si rezultat, ato bllokojnë kapilarët dhe transporti i oksigjenit ndërpritet. Formimi i gurëve në sistemin urinar ose biliar shoqërohet me një ndryshim jo vetëm në përqendrim, por edhe në gjendjen e proteinave mbrojtëse në këto sisteme. Deri kohët e fundit, aftësia e proteinave dhe zgjidhjeve të tyre për t'u shndërruar në një gjendje kristalore të lëngët praktikisht nuk konsiderohej në biologji, biokimi dhe mjekësi, megjithë rëndësinë ekstreme të këtyre vetive nga pikëpamja e aktivitetit jetësor të çdo sistemi të gjallë.
Denatyrimi. Struktura hapësinore e proteinave, siç është treguar tashmë, mund të prishet nën ndikimin e një numri faktorësh: temperatura e rritur, ndryshimet në pH dhe forca jonike e mediumit, rrezatimi me rreze UV dhe X, prania e substancave të afta për dehidratim. molekulën e proteinës (etanol, aceton, ure) ose ndërveprim me zëvendësuesit e saj (agjentë oksidues, reduktues, formaldehid, fenol) dhe madje edhe me trazim të fortë mekanik të tretësirave.
Denatyrimi është shkatërrimi i konformacionit natyror (vendas) të një makromolekule proteinike nën ndikimin e jashtëm.
Gjatë denatyrimit shkatërrohen strukturat kuaternare, terciare dhe dytësore, por struktura parësore e proteinës ruhet. Prandaj, denatyrimi mund të jetë i kthyeshëm (denatyrim - rinatyrim) dhe i pakthyeshëm në varësi të natyrës së proteinës dhe intensitetit të ndikimit të jashtëm. Denatyrimi i pakthyeshëm zakonisht ndodh kur ekspozohet ndaj nxehtësisë (për shembull, koagulimi i albuminës së vezëve gjatë zierjes së vezëve). Proteinat globulare të denatyruara kanë një afinitet të zvogëluar për ujin, pasi shumë radikale hidrofobike shfaqen në sipërfaqen e molekulave. Prandaj, tretshmëria e tyre zvogëlohet dhe shfaqen thekon ose sediment. Gjëja kryesore është se gjatë denatyrimit humbet aktiviteti biologjik i proteinave globulare dhe fibrilare, gjë që vërehet me shumë metoda të izolimit të tyre (Seksioni 11.3). Për të shmangur denatyrimin e proteinës dhe për të ruajtur konformimin e saj origjinal gjatë procesit të izolimit, të gjitha operacionet kryhen në kushte të buta në një temperaturë jo më të madhe se 5°C, duke shmangur efektet e ashpra të reagentëve kimikë.
Vetitë sipërfaqësore të proteinave. Molekulat e proteinave përmbajnë aminoacide të ndryshme, të cilat kanë radikale hidrofobike të bazuara në hidrokarbure alifatike dhe aromatike, dhe radikale hidrofile, duke përfshirë një grup peptid. Këto radikale shpërndahen në të gjithë zinxhirin, dhe për këtë arsye shumica e proteinave janë surfaktantë (Seksioni 26.6). Një tipar karakteristik i surfaktantëve të proteinave është prania në molekulat e tyre të fragmenteve me ekuilibër hidrofilo-lipofilik të ndryshëm, gjë që i bën ata stabilizues efektivë për sistemet e shpërndarjes liofobike, emulsifikues të yndyrave dhe kolesterolit dhe përbërësit aktivë të membranave biologjike.
Për shkak të vetive të tyre surfaktant, disa proteina formojnë micela liofile (Seksioni 27.3) me lipide (përfshirë kolesterolin dhe esteret e tij), të quajtura lipoproteinat. Në lipoproteinat nuk ka lidhje kovalente midis proteinave dhe molekulave të lipideve, por vetëm ndërveprime ndërmolekulare. Sipërfaqja e jashtme e micelës lipoproteinike përbëhet nga fragmente hidrofile të proteinave dhe molekulave fosfolipide, dhe pjesa e brendshme (bërthama) është një mjedis hidrofobik në të cilin treten yndyrnat, kolesteroli dhe esteret e tij (Fig. 21.6). Prania e një guaskë të jashtme hidrofile në lipoproteinat i bën këto micela të pasura me lipide të "zgjidhshme" në ujë dhe të përshtatshme për transportimin e yndyrave nga zorra e hollë në depot e yndyrës dhe në inde të ndryshme. Diametri i micelave lipoproteinike varion nga 7 deri në 1000 nm.
Në varësi të densitetit, madhësisë së micelave dhe raportit të proteinave dhe lipideve në to, lipoproteinat ndahen në 4 klasa (Tabela 21.2).
Oriz. 21.6. Micelë lipoproteinike
Roli i kilomikroneve dhe lipoproteinave me densitet shumë të ulët është transportimi i yndyrave dhe hidroliza e tyre nën veprimin e lipoprotein lipazës. Ndërsa yndyrnat shpërbëhen, ndodh transformimi i mëposhtëm:
P-lipoproteinat kryesisht transportojnë kolesterolin në qeliza, dhe a-lipoproteinat largojnë kolesterolin e tepërt nga qelizat.
Gjatë studimit të përbërjes së lipoproteinave të serumit të gjakut, u zbulua se sa më i lartë të jetë raporti i B-lipoproteinave/a-lipo-proteinave, aq më i madh është rreziku i depozitimeve të bollshme të kolesterolit në sipërfaqen e brendshme të enëve të gjakut, d.m.th., ateroskleroza. Ateroskleroza kontribuon në zhvillimin e goditjes ose infarktit të miokardit duke kufizuar rrjedhën e gjakut nëpër enët e ngushtuara në tru ose në zemër.
Vetitë sipërfaqësore të proteinave, që karakterizojnë aftësinë e tyre për ndërveprime ndërmolekulare, qëndrojnë në themel të ndërveprimit të një enzime me një substrat (Seksioni 5.6), një antitrup me një antigjen dhe shpjegojnë ndërveprime të ndryshme, të quajtura komplementaritet specifik në biologji ("çelësi dhe kyçi" teori). Në të gjitha këto raste, ekziston një korrespondencë e rreptë midis strukturës sipërfaqësore dhe vetive të grimcave ndërvepruese, të cilat sigurojnë efikasitetin e lartë të llojeve të ndryshme të ndërveprimeve ndërmolekulare ndërmjet tyre (Fig. 21.3). Në biologji, kjo shpesh reflektohet në një mënyrë të thjeshtuar duke përdorur një korrespondencë grafike të formave dhe madhësive të grimcave ndërvepruese (Fig. 21.7).
Karakteristikat e informacionit të proteinave. Molekulat e proteinave dhe fragmentet e tyre individuale konsiderohen si bartëse biologjike
Oriz. 21.7. Interpretimi grafik i korrespondencës së ndërveprimeve ndërmolekulare midis grimcave të proteinave të përshkruara nga komplementariteti specifik ose teoria "çelës dhe bllokim".
informacion në të cilin rolin e shkronjave të alfabetit e luajnë 20 mbetje aminoacide. Leximi i këtij informacioni bazohet në lloje të ndryshme të ndërveprimeve ndërmolekulare dhe dëshirën e sistemit për t'i përdorur ato në mënyrë efektive. Për shembull, në enzimat pranë qendrës aktive, një pjesë e molekulës së proteinës përmban mbetje të caktuara të aminoacideve, zëvendësuesit e të cilave janë të orientuar në hapësirë në mënyrë që të bëhet njohja e një substrati të përcaktuar rreptësisht me të cilin reagon kjo enzimë. Ndërveprimi vazhdon në mënyrë të ngjashme antitrupa- antigjen ose në trup ndodh sinteza e antitrupit përkatës ndaj antigjenit që shfaqet. Vetitë informative të proteinave qëndrojnë në themel të imunitetit, i cili është një sistem integral i mekanizmave biologjikë të vetëmbrojtjes së trupit, të cilat bazohen në proceset e informacionit të njohjes së "mikut" dhe "armikut". "Gjuha e aminoacideve", që përmban 20 njësi, është një nga mënyrat më optimale dhe më të besueshme për kodimin e informacionit të rëndësishëm për funksionimin e sistemeve të gjalla, duke përfshirë informacionin për formën e organeve individuale dhe të organizmit në tërësi.
Vetitë acido-bazike. Proteinat, si a-aminoacidet (Seksioni 8.2), janë poliamfolite, që shfaqin veti acidike për shkak të grupeve karboksil jo të jonizuar -COOH, grupeve të amonit të grupeve tiol -SH, si dhe n-hidroksi-
Grupet fenil Proteinat shfaqin vetitë e tyre kryesore për shkak të grupeve - COO-, amino grupeve - NH 2, si dhe zëvendësuesve të imidazolit -C 3 H 3 N 2 dhe guanidinës - (CH 5 N 3) +. Në tretësirat ujore, në varësi të pH-së së mjedisit, proteinat mund të jenë të pranishme në pH = pI të proteinës në një formë molekulare, d.m.th., neutrale, me strukturë jonike bipolare, në pH.< рI белка появляется катионная форма, и при рН >PI i proteinës shfaqet në formë anionike, kryesisht për shkak të jonizimit të zëvendësuesve (-RH).
Në një mjedis shumë acid, grupi karboksil i jonizuar i proteinës protonohet, dhe në një mjedis fort alkalik, grupi terminal i amonit deprotonohet. Megjithatë, në mjediset biologjike, të cilat nuk karakterizohen nga vlera të tilla ekstreme të pH, transformime të tilla me molekula proteinike nuk ndodhin. Transformimet acido-bazike në molekulat e proteinave shoqërohen natyrshëm nga një ndryshim në konformacionin e tyre, dhe për këtë arsye, funksionet biologjike dhe fiziologjike të një kationi ose anioni proteinik do të ndryshojnë jo vetëm nga njëri-tjetri, por edhe nga funksionet e molekulave të tyre.
Në varësi të përbërjes së aminoacideve, proteinat ndahen në "neutrale" (pI = 5.0 - 7.0), "acide" (pI< 4,0) и "основные", или "щелочные" (рI >7.5) (Tabela 21.3). Proteinat acidike kanë një përmbajtje të lartë të acideve aspartike ose glutamike, ndërsa proteinat "bazike" kanë një përmbajtje të lartë të argininës, lizinës ose histidinës. Sistemet e tamponit të proteinave funksionojnë në trup në bazë të proteinave (Seksioni 8.4).
Dallimi në vetitë acido-bazike të proteinave qëndron në themel të ndarjes dhe analizës së përzierjeve të proteinave me elektroforezë dhe kromatografi të shkëmbimit të joneve. Në një fushë elektrike konstante, proteinat kanë lëvizshmëri elektroforetike dhe drejtimi i lëvizjes së tyre në katodë ose anodë varet nga vlera e pH e tretësirës dhe pI e proteinës. Në pH< рI белок частично находится в форме катиона и перемещается к катоду. При рН >Proteina pI lëviz në anodë sepse është pjesërisht në formën e një anioni. Në pH = pI, proteina është plotësisht në formë molekulare dhe nuk lëviz nën ndikimin e një fushe elektrike. Lëvizshmëria elektroforetike e një joni proteinik varet nga madhësia dhe ngarkesa e tij, si dhe nga pH e tretësirës. Sa më i madh të jetë ndryshimi midis pH-së së tretësirës dhe pH-së së proteinës, aq më e madhe është lëvizshmëria e joneve. Analiza e proteinave me elektroforezë përdoret gjerësisht në biokiminë klinike për diagnostikimin e sëmundjeve.
Vetitë komplekse. Proteinat janë ligande polidentate aktive (seksioni 10.1), veçanërisht që përmbajnë grupe të buta funksionale: tiol, imidazol, guanidinë, grup amino:
Për shkak të pranisë së grupeve të ndryshme funksionale në molekulat e proteinave, ato formojnë komponime komplekse me qëndrueshmëri të ndryshme në varësi të polarizimit të jonit kompleks. Me kationet K + dhe Na + me polarizim të ulët (të fortë), proteinat formojnë komplekse me qëndrueshmëri të ulët, të cilat në trup veprojnë si jonofore për kationet ose aktivizues të proteinave si substrate për procese të caktuara biokimike. Me katione më pak të ngurtë Mg 2+ ose Ca 2+, proteinat formojnë komplekse mjaft të forta. Me kationet e d-metaleve: hekuri, bakri, mangani, zinku, kobalti, molibden ("metalet e jetës"), të cilat janë mjaftueshëm të polarizueshme, pra të buta, proteinat formojnë komplekse të forta. Sidoqoftë, ato formojnë komplekse veçanërisht të forta me kationet e metaleve toksike: plumb, kadmium, merkur dhe të tjera që shfaqin polarizueshmëri të lartë, d.m.th., janë shumë të butë. Shpesh quhen komplekse të qëndrueshme të proteinave me katione metalike metaloproteinat.
Shumë enzima janë komplekse kelate të një proteine me një kation të një "metali të jetës". Në këtë rast, është kationi kompleks që, nën ndikimin e ligandit proteinik, është qendra aktive e enzimës dhe një fragment i molekulës së proteinës pranë kësaj qendre zakonisht luan rolin e një identifikimi dhe aktivizuesi të substratit. Komponenti proteinik i metaloenzimës shpesh quhet apoenzimë.
Të gjitha proteinat, kur trajtohen me kripëra bakri në një mjedis alkalik, formojnë një kompleks kelate me ngjyrë vjollce, i cili është një reagim cilësor ndaj proteinave të quajtura Reagimi i biuretit:
Ky reagim ndodh me deprotonimin e grupeve peptide të proteinës, gjë që lehtësohet nga mjedisi alkalik dhe prania e një joni kompleks në të.
Reaksionet elektrofilo-nukleofile. Këto reaksione përfshijnë kryesisht hidrolizën e proteinave - rruga kryesore e katabolizmit (zbërthimit) të tyre në trup. Gjatë hidrolizës së proteinave, reagjenti - një molekulë uji - vepron edhe si nukleofile për shkak të OH" dhe si elektrofil për shkak të H +. Grimca nukleofile OH" sulmon qendrën elektrofile të lidhjes peptide, d.m.th., atomin e karbonit të grupi karbonil, dhe qendra nukleofile e kësaj lidhjeje - atomi i azotit - i sulmuar nga një elektrofil - një proton. Si rezultat i sulmit nga molekulat e ujit, lidhjet peptide në proteina thyhen, dhe fillimisht formohen osaminoacidet dhe peptidet, dhe produktet përfundimtare janë os-aminoacidet.
Zbërthimi hidrolitik i proteinave ndodh në çdo qelizë të trupit, më saktë, në liposomet e tij, ku janë të përqendruara enzimat hidrolitike. Hidroliza e proteinave mund të jetë e pjesshme (në peptide) dhe e plotë (për aminoacide). Hidroliza e pjesshme përshpejtohet proteinazat, të cilat nxisin formimin e peptideve. Peptidet që rezultojnë hidrolizohen në aminoacide me pjesëmarrjen peptidaza. Në trup, hidroliza e proteinave kryhet kryesisht nga një grup i tërë enzimash, secila prej të cilave prish lidhjen peptide të formuar nga aminoacide të caktuara. Pra, karboksipeptidaza në mënyrë specifike shkëput aminoacidin C-terminal nga proteinat, tripsinën hidrolizon lidhjen peptide ndërmjet aminoacideve me një zëvendësues jopolar (hidrofobik). Kimotripsina këput lidhjen peptide të formuar nga fenilalanina, tirozina, triptofani me aminoacide të tjera. Në trup, proteinat e ushqimit shpërbëhen plotësisht, pasi kryesisht aminoacidet e lira përdoren për jetën.
Në kushte laboratorike, proteinat hidrolizohen si në mjedise acidike ashtu edhe në ato alkaline. Sidoqoftë, hidroliza alkaline praktikisht nuk përdoret për shkak të paqëndrueshmërisë së shumë acideve osamine në këto kushte. Në mënyrë tipike, hidroliza e plotë kryhet duke ngrohur proteinën në 110 ° C në një ampulë të mbyllur me 20% HC1 për 24 orë, në këto kushte, hidroliza e proteinave vazhdon deri në përfundim, por triptofani që rezulton dekompozohet plotësisht. Prandaj, përparësi i jepet hidrolizës enzimatike.
Proteinat e trupit që përmbajnë acide aspartike dhe glutamike mund të veprojnë si një pranues i amoniakut, i cili, si një nukleofil, reagon në grupet e lira karboksil të zëvendësuesit, d.m.th. Reagimi i amidimit të proteinave:
Reaksioni i amidimit është endergonik, prandaj në organizëm shoqërohet me reaksionin e hidrolizës ATP.
Në mënyrë që të sterilizohen objektet (të çlirohen plotësisht nga mikroorganizmat), ato trajtohen formaldehid. Formaldehidi, si një elektrofil aktiv, reagon në amino grupet e lira të proteinave, duke formuar derivatet e tyre metilol:
Si rezultat i këtij reagimi, proteina humbet vetitë e saj amtare, pasi denatyrohet në mënyrë të pakthyeshme.
Reagentët elektrofilë aktivë (EX): 2,4-dinitrofluorbenzen, fenil izotiocianat ose klorur dansyl - përdoret për të përcaktuar strukturën parësore të proteinave ose peptideve. Në prani të bazave, ato reagojnë në aminoacidin N-terminal të anionit të proteinës dhe nxisin eleminimin e tij në formën e derivatit përkatës E-NH-CRH-COOH, i identifikuar lehtësisht ose kromatografikisht ose spektralisht:
Pjesa e mbetur e proteinës nuk shkatërrohet dhe operacionet e heqjes së aminoacidit të ardhshëm mund të përsëriten. Këto reaksione janë në themel të funksionimit të një analizuesi automatik të strukturës primare të proteinave. Në mënyrë tipike, proteina që do të analizohet fillimisht i nënshtrohet hidrolizës së pjesshme për të prodhuar disa peptide. Peptidet që rezultojnë ndahen, pastrohen dhe përcaktohet sekuenca e aminoacideve të secilit dhe më pas përpilohet struktura primare e proteinës që analizohet.
Vetitë redoks. Proteinat janë relativisht rezistente ndaj oksidimit të butë, me përjashtim të atyre që përmbajnë aminoacidin cisteinë, pasi grupi tiol i këtij të fundit oksidohet lehtësisht në një grup disulfidi dhe procesi mund të jetë i kthyeshëm:
Si rezultat i këtyre transformimeve, ndodh një ndryshim në konformitetin e proteinës dhe vetive të saj amtare. Prandaj, proteinat që përmbajnë squfur janë të ndjeshme ndaj oksidimit ose reduktimit të radikaleve të lira, që ndodh kur trupi ekspozohet ndaj rrezatimit ose formave toksike të oksigjenit (Seksioni 9.3.9).
Transformimet tiol-disulfide të proteinës së keratinës janë baza e permit kimik të flokëve, pasi cisteina dhe cistina janë pjesë e përbërjes së saj. Fillimisht, flokët trajtohen me një agjent reduktues për të thyer lidhjet -S-S- të cistinës dhe për ta kthyer atë në grupe cisteine të tiolit. Më pas flokët stilohen në rrathë (kaçurrela) dhe trajtohen me një agjent oksidues. Në këtë rast krijohen lidhje disulfide cistine, të cilat ndihmojnë flokët të ruajnë formën e re.
Me oksidim më të rëndë, grupi tiol i proteinave oksidohet në një grup sulfo pothuajse në mënyrë të pakthyeshme:
Oksidimi i fortë i proteinave në kripëra CO2, H2O dhe amoniumi përdoret nga trupi për të eliminuar proteinat e panevojshme dhe për të rimbushur burimet e tij të energjisë (16,5 - 17,2 kJ/g).
Në trup, proteinat që përmbajnë lizinë, prolinë, fenilalaninë dhe mbetjet e triptofanit i nënshtrohen hidroksilimit enzimatik (oksidimi i monooksigjenazës) me pjesëmarrjen e oksigjenit dhe një formë të reduktuar të koenzimës:
Si rezultat i reaksionit të hidroksilimit, rriten vetitë hidrofile të proteinës dhe aftësia e saj për të formuar lidhje hidrogjenore. Kjo ndodh në tropokolagjenin, në të cilin tre zinxhirë kombinohen në një superhelikë të qëndrueshme për shkak të lidhjeve hidrogjenore, në formimin e të cilit marrin pjesë edhe mbetjet e hidroksiprolinës.
Një reagim i ngjashëm ndodh në molekulën e tropokolagjenit, e cila çon në një "lidhje të kryqëzuar" edhe më të fortë të zinxhirëve të tij peptidikë.
Deaminimi oksidativ i proteinave nën ndikimin e ninhidrinës, i shoqëruar nga formimi i një ngjyre blu - një reagim cilësor karakteristik ndaj proteinave - reaksioni i ninhidrinës(shih seksionin 21.2.4).
Për të zbuluar proteinat që përmbajnë aminoacide aromatike dhe heterociklike, përdoret reaksioni i ksantoproteinës, e cila, kur ekspozohet ndaj acidit nitrik të koncentruar, shoqërohet me shfaqjen e një ngjyre të verdhë, e cila kthehet në portokalli kur shtohet alkali ose amoniaku:
Është si rezultat i reaksionit të ksantoproteinës që vërehet një ngjyrim i verdhë i lëkurës kur acidi nitrik i koncentruar bie në kontakt me të.
Kështu, proteinat karakterizohen nga: një konformacion i caktuar, një gjendje kristalore e lëngët, vetitë sipërfaqësore aktive dhe informative, si dhe të katër llojet e reaksioneve kimike: acid-bazë, kompleks, elektrofilik-nukleofilik dhe redoks, të cilat qëndrojnë në themel të aktivitetit jetësor. të çdo sistemi të gjallë. Kombinimi i të gjitha këtyre vetive shpjegon veçantinë e proteinave për të gjithë botën e gjallë.
