Stinët

Shtëpi

Vendet e botës

Natyra kimike e enzimave Bazuar në strukturën e tyre, ekzistojnë enzima proteinike me një përbërës dhe enzima proteinike me dy përbërës. Tek grupi

enzimat e proteinave përfshijnë enzima të ndërtuara si proteina të thjeshta, në ndryshim nga të cilat enzima ka një qendër aktive. Prania e një qendre aktive në molekulën e tyre siguron aktivitetin katalitik të enzimës. Pothuajse të gjitha enzimat e traktit gastrointestinal janë enzima me një përbërës.

Enzimat e proteinave

- dy përbërës (holoenzima) - proteina komplekse. Ato përbëhen nga një pjesë proteinike (apoenzimë) dhe një pjesë jo proteinike (koenzimë). Në disa enzima, apoenzima dhe koenzima janë të lidhura aq fort sa kur kjo lidhje prishet, enzima shkatërrohet. Por ka enzima në të cilat lidhja është e dobët. Rolet e apoenzimës dhe koenzimës janë të ndryshme. Pjesa proteinike përcakton specifikën e substratit të enzimës dhe koenzima, duke qenë pjesë e qendrës katalitike të enzimës, siguron specifikën e veprimit të enzimës, llojin e reaksionit që kryen enzima. Roli i koenzimave kryhet nga derivatet e vitaminave dhe metaleve të ndryshme (hekuri, bakri).

Struktura e qendrës aktive të enzimës, roli i saj.

Qendra aktive është një grup grupesh funksionale të mbetjeve të aminoacideve të vendosura në sipërfaqen e enzimave dhe të orientuara rreptësisht në hapësirë ​​për shkak të strukturës terciare dhe nganjëherë kuaternare të enzimave. Qendra aktive ka 2 seksione: a) substrat (vend kontakti ose ankorimi), i cili përcakton specifikën e substratit të enzimës dhe siguron ndërveprimin e tij me substratin; b) qendra katalitike përgjegjëse për transformimet kimike të substratit, e cila përcakton specifikën e veprimit të enzimës. Qendra aktive ka formën e një depresioni ose çarjeje të ngushtë. Në këtë prerje, disa mbetje aminoacide polare janë të pranishme për lidhje ose katalizim. Qendrat aktive zënë një pjesë të vogël të molekulës së enzimës. Pjesa tjetër e enzimës ruan aktivin. Qendër nga shkatërrimi., besohej se duhet të kishte korrespondencë të plotë midis qendrës aktive të enzimës dhe substratit. Ky model, nganjëherë quhet model MATRIX E FORTË. Aktualisht, besohet se nuk ka korrespondencë të plotë midis substratit dhe enzimës, ajo lind në procesin e ndërveprimit midis substratit dhe enzimës (teoria e Koshland ose teoria e korrespondencës së induktuar).

Cila është qendra alosterike e enzimave dhe roli i saj?

Disa enzima kanë një qendër të ashtuquajtur alosterike, e cila është e përfshirë në rregullimin e aktivitetit të qendrës aktive. Nuk ka konsensus për vendndodhjen e kësaj qendre. Sipas disa të dhënave qendra alostotike ndodhet pranë qendrës aktive. Kur efektorët alosterikë veprojnë në këtë qendër, ndodhin ndryshime konformacionale në molekulën e enzimës, duke përfshirë ndryshimet në topografinë e qendrës aktive, si rezultat i të cilave rritet ose zvogëlohet afiniteti strukturor i enzimës për substratin. Allost. qendra është karakteristike vetëm për enzimat që kanë disa nënnjësi.

Mekanizmi i veprimit të enzimave

Ekzistojnë 3 faza në mekanizmin e katalizës enzimatike:

1. Formimi i një kompleksi enzimë-substrat. Substrati ngjitet në një pjesë të molekulës së enzimës që quhet qendra aktive në të ka vende ankorimi. Lidhja ndodh përmes lidhjeve, natyra e të cilave varet nga natyra kimike e substratit. Për shembull, nëse molekula e substratit përmban grupe të ngarkuara, atëherë formimi i një kompleksi është i mundur për shkak të ndërveprimit elektrostatik. Vendi ku është ngjitur substrati është në sipërfaqen e molekulës së enzimës. Mund të ketë 2-3 zona të tilla, ato janë të vendosura në një distancë të caktuar nga njëra-tjetra.

2. Formimi i një enzime komplekse - produkte reaksioni. Grupet funksionale aktive të vendit aktiv të enzimës veprojnë në substrat, duke destabilizuar lidhjet. Me këtë ndërveprim, konfigurimi i substratit ndryshon, ndodh deformimi i tij, molekula e substratit polarizohet, lidhja midis seksioneve individuale të substratit shtrihet, elektronet rishpërndahen, gjë që çon në një ndryshim në vendndodhjen e ngarkesës elektrike, zvogëlohet energjia e aktivizimit dhe substrati shpërbëhet.

3.Zbërthimi i kompleksit të produktit të reaksionit enzimë me çlirimin e enzimës së lirë. Faza e tretë është më e ngadaltë dhe shpejtësia e të gjitha reagimeve varet nga ajo. Është zbuluar se në mekanizmin e veprimit të enzimave, një ndryshim në strukturën e substratit ka një rëndësi të madhe, duke çuar në një ulje të energjisë së aktivizimit. Energjia e aktivizimit është e ndryshme për nënshtresa të ndryshme.

6. Specifikimi i enzimave: a) substrati, b) specifika e veprimit.

Enzimat kanë specifikë, d.m.th. veprojnë në mënyrë selektive në një substrat të caktuar (specifiteti i substratit) dhe përshpejtojnë një reaksion të caktuar kimik (specifiteti i veprimit), d.m.th. specifika e veprimit është aftësia e enzimave për të kryer vetëm një nga shndërrimet e mundshme kimike me një substrat. Enzimat mund të veprojnë në shumë substrate, por katalizojnë vetëm një reaksion specifik. Specifikimi i substratit: nëse një enzimë katalizon shndërrimin e vetëm një substrati, atëherë specifikat absolute(arginaza zbërthen argininën). Nëse një enzimë katalizon transformimin e një grupi substratesh të bashkuar nga një lloj lidhjeje, atëherë një specifikë e tillë quhet i afërm(pepsina zbërthen yndyrnat me origjinë shtazore dhe bimore). Stereokimike Specifikimi është për shkak të ekzistencës së izomerëve optikë të formave L- dhe D ose izomereve gjeometrike të kimikateve. substancave. Pra, enzima mund të veprojë vetëm në një nga izomerët (fumaraza katalizon shndërrimin vetëm të acidit fumarik, por nuk vepron në acidin maleik)

7. Fuqia enzimatike. Shumica e reaksioneve të katalizuara nga enzimat zhvillohen 10-100 herë më shpejt se reaksionet jo të katalizuara. Për të karakterizuar fuqinë e veprimit të enzimës, u prezantua koncepti i katalit - numri i molekulave të substratit të ekspozuara ndaj një molekule enzime për 1 minutë. Fuqia e shumicës së enzimave është 1000 katalale, fuqia e katalazës është 1 000 000 katalale, amilaza është 240 000 dhe acetilkolinesteraza është më shumë se 1 000 000 katalale. Fuqia e lartë e veprimit të enzimës përcakton shpejtësinë e lartë të proceseve kimike në trup.

8. Izoenzimat, vlera e tyre diagnostike. Izoenzimat janë forma molekulare të enzimave që katalizojnë të njëjtin reaksion me të njëjtin substrat, por në kushte të ndryshme. Ato ndryshojnë në strukturën e apoenzimës, në vetitë fiziko-kimike dhe në afinitetin e apoenzimës për substratin. Koenzimat e izoenzimave janë të njëjta, prandaj edhe efekti biologjik i izoenzimave është i njëjtë. Qelizat dhe organet ndryshojnë në përmbajtjen e disa izoenzimave, d.m.th. izoenzimat janë organotropike. Kjo ka një rëndësi të madhe diagnostike, pasi kur dëmtohet një ose një organ tjetër, kryesisht izoenzima të caktuara lëshohen në gjak, gjë që bën të mundur kryerjen e diagnostikimit të organeve. Për shembull, laktat dehidrogjenaza (LDH), e cila përshpejton reaksionin e dehidrogjenimit të acidit laktik, ka 5 izoenzima me të njëjtën koenzimë - NAD. Apoenzima LDH përbëhet nga 4 zinxhirë polipeptidikë. Ka zinxhirë H (zemër) dhe M-zinxhirë (muskuj).

LDH 1 – 4 zinxhirë të tipit H, në zemër

LDH 2 – 3 zinxhirë të tipit H dhe 1 zinxhir të tipit M, në zemër, veshka

LDH 3 – 2 zinxhirë të tipit H dhe 2 zinxhirë të tipit M, në mushkëri

LDH 4 – 1 zinxhir i tipit H dhe 3 zinxhirë i tipit M, në mëlçi

LDH 5 – 4 zinxhirë të tipit M, në muskuj dhe mëlçi.

Aminoacid dekarboksilaza

Sipas natyrës kimike, dekarboksilazat e aminoacideve janë enzima komplekse, koenzimat e të cilave mund të jenë fosfopiridoksal (Vit B6 e shoqëruar me fosfor)

Dhe pyrroloquinolinoquinone (PQQ). Aminoacidet DC janë enzima në baktere, për shembull, në zorrën e trashë të kafshëve dhe njerëzve. Këto enzima në zorrën e trashë shkaktojnë kalbjen e proteinave duke dekarboksiluar aminoacidet. Ka pak aminoacide në qelizat DC të njeriut dhe kafshëve. Dekarboksilimi i aminoacideve ndodh gjithashtu gjatë dekompozimit të një kufome, kur, nën ndikimin e katepsinave, proteinat e indeve shpërbëhen në aminoacide dhe DC-të e aminoacideve kryejnë ndryshime të mëtejshme në to.

Nënklasa-hidroliaza

Karbanhidraza përfaqësuese është një enzimë me dy përbërës, koenzima nuk është studiuar plotësisht, por dihet se përmban zink. Enzima përshpejton reaksionin e kthyeshëm të sintezës dhe zbërthimit të acidit karbonik H2O + CO2 = H2CO3

Drejtimi i reaksionit varet nga përqendrimi i CO2, kështu që enzima shkakton largimin e acidit karbonik të tepërt dhe luan një rol në rregullimin e qendrës së frymëmarrjes.

Aminoacid dekarboksilaza

Dekarboksilazat aminoacide, më së shpeshti me origjinë bakteriale, luajnë një rol të rëndësishëm në infeksionet bakteriale dhe në procesin e kalbëzimit. Një numër i madh gjenden edhe në indet e kafshëve, ku marrin pjesë në metabolizmin e aminoacideve të caktuara, duke nxitur formimin e amineve biogjene (substanca të formuara në trupin e kafshëve ose bimëve nga aminoacidet gjatë dekarboksilimit të tyre nga enzimat dekarboksilazë dhe që kanë të larta aktiviteti biologjik.). Në strukturë është një ndërtesë me dy shoqëri. Enzimat, cof-t – fosfopiridoksal (vitamina B6 me H3PO4).

Anhidraza karbonike.

Anhidraza karbonike ose anhidraza karbonike është një përfaqësues i nënklasës së hidroliazës. Dy komponente një enzimë e përbërë nga një apoenzim dhe një koenzimë, koenzima përmban jone zinku; Katalizon zbërthimin dhe sintezën e përbërjeve të qymyrit. Soda është e pranishme në qelizat e kuqe të gjakut dhe luan një rol në proceset e transferimit të CO2 nga indet në mushkëri.

H2O + CO2 ↔ H2CO3

Drejtimi i reaksionit varet nga përqendrimi i CO2. Është i rëndësishëm në largimin e dioksidit të karbonit të tepërt (CO2) dhe luan një rol në rregullimin e qendrës së frymëmarrjes.

36 Oksiresuktaza. Klasifikimi. Kjo është një klasë e madhe enzimash që katalizojnë reaksionet redoks (reaksionet e heqjes ose shtimit të hidrogjenit ose elektroneve). Ato janë dy përbërës në natyrë kimike dhe gjenden në qeliza. Ka rreth 90 nënklasa. Për lehtësinë e paraqitjes dhe asimilimit, ky material mund të ndahet në 4 grupe sipas metodës së oksidimit:

1) dehidrolaza(Përfaqësuesit: 1) enzimat e piridinës; 2) enzimat flavin)

Citokromet,

Katalaza dhe peroksidaza,

Hidroksilazat dhe oksigjenazat

Dehidrogjenazat, përfaqësues

Tek dehidrogjenazat përfshijnë enzimat që kryejnë oksidimin e substancave me dehidrogjenizimin e tyre (heqjen e hidrogjenit), duke marrë pjesë në BO dhe reduktim, d.m.th. në reaksionet që lidhen me proceset e frymëmarrjes indore, glikolizës dhe fermentimit. Janë të njohura mbi 150 DG-aza. Përfaqësues: 1) enzimat e piridinës; 2) enzimat flavin

përfaqësuesit. 1.

Reagimet TCA

Pikat e ndërfaqes ndërmjet BO dhe OF

BO ka 3 pika në të cilat lirohet energji e mjaftueshme për formimin e ATP. Këto pika quhen pika të konjugimit të BO dhe OP, këto janë 2 (kur NADH 2 oksidohet nga FF), 6 (Cxx oksidohet, CXa3 zvogëlohet), 9 dhe 10 (në CXO, Cxa oksidohet, CXa3 është reduktuar)

Ndarja e OB dhe OF

Gjëja kryesore është se ata prishin lidhjen midis BO dhe OF, domethënë fazat e 3-të dhe të 4-t të energjisë. Shkëmbim.

A. 2.4 dinitrofenol (i marrë kundër obezitetit)

B. Dikumarol - përdoret si antikoagulant në praktikën klinike. Praktikoni.

B. Transporti i Ca në mitokondri. ATP nuk ruhet dhe ATP shpenzohet për marrjen e kalciumit.

Ansamblet enzimatike.

Enzimat e lidhura me membranën e përfshira në BO në mitokondri nuk janë të vendosura në mënyrë lineare, por janë të bashkuara në një kompleks:

1. Kompleksi FP(FMN).

Oksidimi i oksidazës.

PP dhe FP oksidojnë substratet duke transferuar hidrogjenin në ubiquinone ato dekompozohen në protone dhe elektrone. Më pas, elektronet transportohen nga citokrome të ndryshme, transferohen në oksigjen, duke e jonizuar atë. Jon oksigjen, përbërje. Me protonet e hidrogjenit, ai formon ujë endogjen. Gjatë procesit BO lirohet energji, e cila shkon drejt formimit të ATP 40% dhe nxehtësisë 60%.

½ O2 + 2H+ = energji + H2O

61. Oksigjenaza, rëndësia, enzimat, produktet përfundimtare. Më shumë se gjysma e oksigjenit të mbetur përdoret për llojin e oksidimit të oksigjenazës, i cili ndjek 2 rrugë - monooksigjenazën dhe dioksigjenazën. Rruga e monooksigjenazës ndodh në mitokondri dhe mikrozome. Hidroksilimi ndodh në mitokondri (me pjesëmarrjen e NADPH2, CxP450). Hidroksilimi prodhon një produkt të oksiduar, ujë dhe NADP. Në rrugën e dioksigjenazës së tipit të oksigjenazës, nën ndikimin e oksigjenazave, të dy atomet e oksigjenit inkorporohen në substrat. Kjo zakonisht ndodh me substancat që kanë lidhje të pangopura në vendin e prishjes së tyre, për shembull, acidet yndyrore të pangopura.

62. Oksidimi i peroksidazës. Oksidimi i peroksidazës është një rrugë oksidimi anësor, që zakonisht vërehet kur sistemi i citokromit dështon ose kur substrati nuk oksidohet nga një rrugë tjetër, për shembull, acidi urik. Ndodh me pjesëmarrjen e enzimave të oksidazës, të cilat janë më aktive në peroksizomet.

Peroksizomet janë mikrotrupa që gjenden në hepotocite; organelet oksiduese. Këto mikrotrupa përmbajnë oksidazë të acidit urik, oksidazë D-aminoacid dhe katalazë, e cila zbërthen peroksidin e hidrogjenit.

Për shembull: Xanthine + H2O2 + O2 = (enzima xanthine oxidase) prodhon acid laktik + H2O2; 2% e oksigjenit në trup shkon në oksidimin e FP të reduktuar (FAD) me formimin e peroksidit të hidrogjenit.

FPN2 + O2 = FP + H2O2 (enzimë katalazë)

H2O2 = H2O + O2 (enzimë katalazë)

63. Oksidimi me peroksid. Arsimi AFK. Lloji i peroksidit të oksidimit, qoftë peroksid ose radikal i lirë, ndodh gjatë reduktimit me një elektron të O2. PUFA-të në membranat PL i nënshtrohen këtij lloji oksidimi. LPO inicohet nën ndikimin e ROS-ve ndahen në 2 grupe: Grupi 1 - radikalet e lira: radikal anion superoksid, radikal hidroksiperoksi (HOO), radikal hidroksil, radikal oksid nitrik, radikal alkiloksi (LO), radikal lipoperoksi. Grupi 2 – substanca jo radikale: anioni hipoklorit, peroksidi i hidrogjenit, oksigjeni i vetëm (1O2), ozoni (O3), kompleksi hekur-oksigjen (Fe++-O2) dhe GPL (LOOH). ROS në sasi të mëdha janë të rrezikshme për qelizat. Kështu, anioni superoksid mund të shkaktojë depolimerizimin e GAG-ve, oksidimin e adrenalinës dhe tioleve. Peroksidi i hidrogjenit është toksik, megjithëse mekanizmi i toksicitetit është i paqartë. Dihet se peroksidi i tepërt i hidrogjenit shkakton oksidimin e grupeve tio të proteinave dhe mund të çojë në formimin e radikaleve hidroksil. Rreziku kryesor i ROS është inicimi i LPO. Oksidimi i radikaleve të lira (FRO) ka një natyrë zinxhir:

PUFA - DC - GPL - MDA (malondialdehid)

diene konjugaton hidroperoksidet

SEX-i është mënyra kryesore e përdorimit të PUFA-ve. Produktet LPO janë të nevojshme për sintezën e disa hormoneve dhe proteinave (për shembull, në sintezën e hormoneve tiroide), formimin e prostaglandinave (PRG), për funksionimin e fagociteve, për rregullimin e përshkueshmërisë dhe përbërjes së lipideve të membranës, shpejtësia e proliferimit të qelizave dhe funksioni sekretor i tyre.

Megjithatë, duhet të merret parasysh se një rritje në shkallën e LPO dhe përqendrimit të produkteve LPO çon në dëmtim të qelizave dhe vdekje, për shembull, produktet LPO, duke qenë shumë toksike, dëmtojnë ADN-në dhe ARN-në dhe shkaktojnë mutacione. Produktet LPO shkaktojnë denatyrim të proteinave, shkëputin BO dhe OP dhe prishin strukturën e membranave.

64. Antioksidantë enzimatikë dhe jo enzimatikë Norma e LPO kontrollohet nga AOS. AOS ndahet në enzimatike dhe jo enzimatike.

E para përfshin: 1) SOD (Superoksid dismutaza), e cila shndërron radikalin superoksid në peroksid hidrogjeni më pak toksik 2O2 + 2H+ = H2O2 + O2 2) Katalazë, e cila shkatërron peroksidin e hidrogjenit në ujë dhe oksigjen molekular; 3) Glutathione peroksidaza (GPO) oksidon hidroperoksidin lipidik në FA të oksiduara lehtësisht 4) Glutathione reduktaza (GR), e cila redukton glutationin e oksiduar. AOS jo enzimatike përfshijnë vitaminat e tretshme në yndyrë, karotenoidet, vitaminën C, vitaminën P, vitaminën B2, karnozinën (neutralizon radikalet hidroksil), ferritinën (lidh hekurin me ngjyra, i cili është një burim elektronesh për formimin e ROS), ceruloplazminën (lidh bakri dyvalent, i cili zvogëlon mundësinë e oksidimit të tij dhe formimin e radikalit të anionit superoksid, si dhe oksidon hekurin hekur, duke vepruar si ferrooksidazë), metalotioneinat (lidhin bakrin dhe metalet e tjera, duke kryer jo vetëm një funksion antioksidues, por edhe një antitoksik) , taurina (neutralizon anionin hipoklorit).

Pikat e ndërfaqes ndërmjet BO dhe OF

Këtu përfshihen artikujt nr. 2,6,9,10

2) 2 pikë- NADH 2 oksidohet nga FP. Duke humbur hidrogjenët, NADH 2 oksidohet dhe flavoproteinat, duke shtuar hidrogjene, reduktohen.

6) 6 pikë- ORR ndodh midis ferroCxb (i oksiduar) dhe ferriCxc 1 (i reduktuar).

9-10) janë të bashkuar shumë ngushtë, sepse ato ndodhin në një kompleks multienzimë - citokrom oksidazën. 2 ferro Txa (Fe2+) transferta 2e 2 ferro Txa3 (Fe3+).

Tskha (Fe2+) oksidohet, Tskha3 (Fe3+) zvogëlohet

Ndarja e OB dhe OF

Disa substanca lipofile(2,4-dinitrofenol, disa ilaçe, acide yndyrore) mund të transportojnë jonet e hidrogjenit përmes membranës së brendshme mitokondriale në matricë, duke anashkaluar kanalin e sintazës ATP. Si rezultat, gradienti i protonit zvogëlohet dhe sinteza e ATP ndalon. Ky fenomen quhet përçarje, dhe substancat - përçarës frymëmarrje dhe fosforilim.

Prototipet e shkëputësve

2,4-dinitrofenoli është një shkëputës klasik i OF. Toksike, por dikur përdorej si ilaç kundër mbipeshes.

Dikumarol - ka një efekt të ngjashëm dhe përdoret si një antikoagulant

Transporti i Ca2+ në mitokondri modifikon gjithashtu marrëdhënien midis transportit të elektroneve dhe OF.

Ansamblet e enzimave

Enzimat e lidhura me membranën e përfshira në CP në mitokondri nuk janë të vendosura në mënyrë lineare, por janë të kombinuara në 4 komplekse: 1 komplekse FP(FMN), 2 komplekse FP(FAD), 3 komplekse Cxb dhe Cxc1, 4 - Cxa dhe Cxa3.

Enzimat, koncepti. Ngjashmëritë në veprimin e enzimave dhe katalizatorëve inorganik. Vetitë e përgjithshme të enzimave.

Enzimat janë katalizatorë biologjikë të një natyre proteinike që përshpejtojnë reaksionet biokimike në organizmat e kafshëve.

Ngjashmëritë: 1) enzima dhe katalizatori inorganik zvogëlojnë energjinë e aktivizimit;

2) enzimë dhe inorganike. mace. përshpejtoni vetëm reagimet e mundshme energjetike;

3) fer. dhe joorg.cat. mos e ndryshoni drejtimin e reaksionit, mos e prishni ekuilibrin e një reaksioni të kthyeshëm, por vetëm përshpejtoni fillimin e ekuilibrit;

4) fer. dhe joorg.cat. nuk konsumohen gjatë reaksionit dhe nuk janë pjesë e produkteve përfundimtare të reaksionit.

Vetitë e përgjithshme: Vetitë e përgjithshme të enzimave janë në të njëjtën kohë ndryshimi midis enzimave dhe maces jo të zakonshme:

· Enzimat janë të natyrës proteinike, prandaj kanë veti karakteristike për proteinat;

· Enzimat kanë një strukturë komplekse;

· Enzimat kanë specifikë të lartë, si specifikë substrati ashtu edhe veprimi;

· Enzimat kanë aktivitet të lartë biologjik, i cili është për shkak të afinitetit të lartë të enzimës për substratin, dhe ato reduktojnë energjinë e aktivizimit shumë më fuqishëm. Njësia matëse për aktivitetin e enzimës është katali;

· Enzimat veprojnë në kushte të buta (në T-37-45, presion 1 atm.);

· Enzimat janë katalizatorë me aktivitet të kontrolluar.

Aktualisht, studimi i enzimave është qendror në biokimi dhe është i ndarë në një shkencë të pavarur - enzimologjia . Arritjet e enzimologjisë përdoren në mjekësi për diagnostikim dhe trajtim, për të studiuar mekanizmat e patologjisë dhe, përveç kësaj, në fusha të tjera, për shembull, në bujqësi, industri ushqimore, kimike, farmaceutike, etj.

Struktura e enzimave

Metabolit - një substancë që merr pjesë në proceset metabolike.

Substrati – një substancë që i nënshtrohet një reaksioni kimik.

Produkti – një substancë që formohet gjatë një reaksioni kimik.

Enzimat karakterizohen nga prania e qendrave specifike të katalizimit.

Qendër aktive (Ac) është një pjesë e molekulës së enzimës që ndërvepron në mënyrë specifike me substratin dhe është e përfshirë drejtpërdrejt në katalizë. Ats, si rregull, ndodhet në një kamare (xhep). Dy rajone mund të dallohen në Ac: vendi i lidhjes së substratit - zona e nënshtresës (jastëk kontakti) dhe në fakt qendër katalitike .

Shumica e substrateve formojnë të paktën tre lidhje me enzimën, për shkak të të cilave molekula e substratit ngjitet në zonën aktive në të vetmen mënyrë të mundshme, gjë që siguron specifikën e substratit të enzimës. Qendra katalitike siguron zgjedhjen e rrugës së transformimit kimik dhe specifikën katalitike të enzimës.

Një grup enzimash rregullatore ka qendrat alosterike , të cilat ndodhen jashtë qendrës aktive. Modulatorët "+" ose "-" që rregullojnë aktivitetin e enzimës mund të ngjiten në qendrën alosterike.

Ekzistojnë enzima të thjeshta, të përbëra vetëm nga aminoacide dhe enzima komplekse, të cilat përfshijnë gjithashtu komponime organike me peshë të ulët molekulare të një natyre jo proteinike (koenzima) dhe (ose) jone metalike (kofaktorë).

Koenzimat janë substanca organike të natyrës joproteinike që marrin pjesë në katalizë si pjesë e vendit katalitik të qendrës aktive. Në këtë rast, komponenti i proteinës quhet apoenzimë , dhe forma katalitikisht aktive e një proteine ​​komplekse është holoenzima . Kështu: holoenzimë = apoenzimë + koenzimë.

Funksionet e mëposhtme funksionojnë si koenzima:

nukleotide,

koenzima Q,

Glutathione

derivatet e vitaminave të tretshme në ujë:

Një koenzimë që lidhet me pjesën proteinike me lidhje kovalente quhet grup protetik . Këto janë, për shembull, FAD, FMN, biotina, acidi lipoik. Grupi protetik nuk ndahet nga pjesa proteinike. Një koenzimë që lidhet me pjesën e proteinës me lidhje jo kovalente quhet bashkësubstrat . Këto janë, për shembull, NAD +, NADP +. Kosubstrati ngjitet me enzimën në momentin e reaksionit.

Kofaktorët enzimë janë jone metalikë të nevojshëm për aktivitetin katalitik të shumë enzimave. Si kofaktorë veprojnë jonet e kaliumit, magnezit, kalciumit, zinkut, bakrit, hekurit etj. Roli i tyre është i larmishëm; Për shembull, ATP lidhet me kinazat vetëm në lidhje me Mg 2+.

Izoenzimat - këto janë forma të shumta të një enzime që katalizojnë të njëjtin reaksion, por ndryshojnë në vetitë fizike dhe kimike (afiniteti për substratin, shpejtësia maksimale e reaksionit të katalizuar, lëvizshmëria elektroforetike, ndjeshmëria e ndryshme ndaj frenuesve dhe aktivizuesve, pH optimale dhe stabiliteti termik) . Izoenzimat kanë një strukturë kuaternare, e cila formohet nga një numër çift i nënnjësive (2, 4, 6, etj.). Izoformat e enzimës formohen nga kombinime të ndryshme të nënnjësive.

Si shembull, merrni parasysh laktat dehidrogjenazën (LDH), një enzimë që katalizon një reaksion të kthyeshëm:

NADH 2 NAD +

piruvat ← LDH → laktat

LDH ekziston në formën e 5 izoformave, secila prej të cilave përbëhet nga 4 protomere (nënnjësi) të 2 llojeve M (muskul) dhe H (zemër). Sinteza e protomerëve të tipit M dhe H kodohet nga dy lokacione gjenetike të ndryshme. Izoenzimat LDH ndryshojnë në nivelin e strukturës kuaternare: LDH 1 (NNNN), LDH 2 (NNMM), LDH 3 (NNMM), LDH 4 (NMMM), LDH 5 (MMMM).

Zinxhirët polipeptidë të llojeve H dhe M kanë të njëjtën peshë molekulare, por të parët mbizotërohen nga aminoacidet karboksilike, të dytat nga diaminoacidet, kështu që ato mbartin ngarkesa të ndryshme dhe mund të ndahen me elektroforezë.

Metabolizmi i oksigjenit në inde ndikon në përbërjen e izoenzimës së LDH. Aty ku dominon metabolizmi aerobik, mbizotëron LDH 1, LDH 2 (miokardi, gjëndrat mbiveshkore), ku metabolizmi anaerobik - LDH 4, LDH 5 (muskujt skeletorë, mëlçia). Gjatë zhvillimit individual të organizmit, në inde ndodhin ndryshime në përmbajtjen e oksigjenit dhe në izoformat e LDH. Në embrion mbizotërojnë LDH 4 dhe LDH 5. Pas lindjes, përmbajtja e LDH 1 dhe LDH 2 rritet në disa inde.

Ekzistenca e izoformave rrit kapacitetin adaptues të indeve, organeve dhe trupit në tërësi ndaj kushteve në ndryshim. Gjendja metabolike e organeve dhe indeve vlerësohet nga ndryshimet në përbërjen e izoenzimës.

Lokalizimi dhe ndarje e enzimave në qeliza dhe inde.

Sipas lokalizimit, enzimat ndahen në 3 grupe:

I – enzimat e përgjithshme (universale)

II - organ-specifike

III - organel-specifike

Enzimat e zakonshme që gjenden pothuajse në të gjitha qelizat, ato sigurojnë aktivitetin jetësor të qelizës duke katalizuar reaksionet e biosintezës së proteinave dhe acideve nukleike, formimin e biomembranave dhe organeleve kryesore qelizore dhe shkëmbimin e energjisë. Megjithatë, enzimat e zakonshme të indeve dhe organeve të ndryshme ndryshojnë në aktivitet.

Enzimat specifike të organeve karakteristike vetëm për një organ apo ind të caktuar. Për shembull: Për mëlçinë - arginaza. Për veshkat dhe indet e eshtrave - fosfataza alkaline. Për gjëndrën e prostatës – AF (acid fosfataza). Për pankreasin – α-amilaza, lipaza. Për miokardin – CPK (kreatine fosfokinaza), LDH, AST, etj.

Enzimat gjithashtu shpërndahen në mënyrë të pabarabartë brenda qelizave. Disa enzima janë në një gjendje të tretur koloidal në citosol, të tjerat janë të ngulitura në organele qelizore (gjendje e strukturuar).

Enzimat specifike të organeleve . Organele të ndryshme kanë një grup specifik enzimash, që përcakton funksionet e tyre.

Enzimat specifike të organeleve janë shënues të formacioneve ndërqelizore, organeleve:

Membrana qelizore: ALP (fosfataza alkaline), AC (adenilate ciklaza), K-Na-ATPaza

Citoplazma: enzimat e glikolizës, cikli i pentozës.

ER: enzima që ofrojnë hidroksilim (oksidim mikrozomal).

Ribozomet: enzima që sigurojnë sintezën e proteinave.

Mitokondria: enzimat e fosforilimit oksidativ, cikli TCA (citokrom oksidaza, succinate dehidrogjenaza), β-oksidimi i acideve yndyrore.

Bërthama qelizore: enzima që sigurojnë sintezën e ARN-së, ADN-së (ARN polimeraza, NAD sintetaza).

Bërthama: ARN polimerazë e varur nga ADN

Si rezultat, në qelizë formohen ndarje, të cilat ndryshojnë në grupin e enzimave dhe metabolizmit (kompartmentalizimi i metabolizmit).

Midis enzimave ekziston një grup i vogël r enzimat rregullatore, të cilat janë të afta t'u përgjigjen ndikimeve specifike rregullatore duke ndryshuar aktivitetin. Këto enzima janë të pranishme në të gjitha organet dhe indet dhe lokalizohen në fillim ose në pikat e degëzimit të rrugëve metabolike.

Lokalizimi i rreptë i të gjitha enzimave është i koduar në gjene.

Përcaktimi i aktivitetit të enzimave specifike të organelave në plazmë ose serum përdoret gjerësisht në diagnostikimin klinik.

Klasifikimi dhe nomenklatura e enzimave

Nomenklatura – emrat e përbërjeve të veçanta, grupet, klasat e tyre, si dhe rregullat për kompozimin e këtyre emrave. Nomenklatura e enzimave mund të jetë e parëndësishme (emër i shkurtër i punës) ose sistematik. Sipas nomenklaturës sistematike të miratuar në vitin 1961 nga Unioni Ndërkombëtar i Biokimisë, enzima dhe reagimi i saj i katalizuar mund të identifikohen me saktësi.

Klasifikimi - ndarja e diçkaje sipas karakteristikave të zgjedhura.

Klasifikimi i enzimave bazohet në llojin e reaksionit kimik që ato katalizojnë;

Në bazë të 6 llojeve të reaksioneve kimike, enzimat që i katalizojnë ato ndahen në 6 klasa, secila prej të cilave ka disa nënklasa dhe nënklasa (4-13);

Çdo enzimë ka kodin e vet EC 1.1.1.1. Shifra e parë tregon klasën, e dyta - nënklasën, e treta - nënklasën, e katërta - numrin serial të enzimës në nënklasën e saj (sipas renditjes së zbulimit).

Emri i enzimës përbëhet nga 2 pjesë: 1 pjesë - emri i substratit (substrateve), 2 pjesë - lloji i reaksionit të katalizuar. Përfundimi – AZA;

Informacioni shtesë, nëse është e nevojshme, shkruhet në fund dhe mbyllet në kllapa: L-malate + NADP+ ↔ PVK + CO 2 + NADH 2 L-malate: NADP+ - oksidoreduktazë (dekarboksiliuese);

Nuk ka qasje uniforme ndaj rregullave për emërtimin e enzimave.

Data e krijimit: 2015/04/30

Baza materiale e të gjitha proceseve jetësore të trupit përbëhet nga mijëra reaksione kimike të katalizuara nga enzimat. Kuptimi i enzimave u përcaktua shumë saktë dhe figurativisht nga I. P. Pavlov, duke i quajtur ato "stimulues të jetës". Shkelja e sintezës së çdo enzime në një sistem harmonik të reaksioneve metabolike në trup çon në zhvillimin e sëmundjeve që shpesh përfundojnë me vdekje. Për shembull, një mungesë tek fëmijët e enzimës që konverton galaktozën në glukozë shkakton galaktozeminë. Me këtë sëmundje, fëmijët helmohen nga galaktoza e tepërt dhe vdesin në muajt e parë të jetës. Rritja e aktivitetit të ksantinës oksidazës është shkaku i përdhes. Ka shumë shembuj të tillë që mund të jepen. Kjo është arsyeja pse enzimat janë forca lëvizëse pas gjithë asaj shumëllojshmërie të pafund transformimesh kimike që, të marra së bashku, përbëjnë metabolizmin që qëndron në themel të jetës. Kjo është arsyeja pse studimi i enzimave ka një rëndësi kaq të madhe. Shkenca e enzimave është një degë e rëndësishme e biokimisë, dhe në mjekësi ekziston një drejtim qartësisht i dukshëm - enzimologjia mjekësore.

Fermentologjia ose, ndryshe, enzimologjia është studimi i enzimave (enzimave) - katalizatorë biologjikë të një natyre proteinike, të formuar nga çdo qelizë e gjallë dhe që kanë aftësinë për të aktivizuar reaksione të ndryshme kimike që ndodhin në trup.

Enzimat përdoren gjerësisht në shumë fusha të shkencës dhe industrisë. Vitet e fundit, me ndihmën e preparateve enzimatike shumë të purifikuara, është bërë e mundur të deshifrohet struktura e përbërjeve komplekse që përbëjnë trupin, duke përfshirë disa proteina dhe acide nukleike.

Enzimat kanë një rëndësi të madhe praktike, pasi shumë fusha të industrisë - prodhimi i verës, buke, prodhimi i alkoolit, çajit, aminoacideve, vitaminave, antibiotikëve - bazohen në përdorimin e proceseve të ndryshme enzimatike. Prandaj, studimi i vetive dhe mekanizmit të veprimit të enzimave i lejon kimistët të krijojnë katalizatorë të rinj, më të avancuar për industrinë kimike. Veprimi i komponimeve të ndryshme fiziologjikisht aktive të përdorura në mjekësi dhe bujqësi - substanca medicinale, stimulues të rritjes së bimëve, etj., Në fund të fundit zbret në faktin se këto substanca aktivizojnë ose shtypin një ose një lidhje tjetër në metabolizmin e trupit, një ose një tjetër proces enzimatik. Padyshim që studimi i modeleve të veprimit të enzimave dhe ndikimi i stimuluesve apo paralizuesve të ndryshëm në to ka një rëndësi të madhe për mjekësinë dhe bujqësinë.

Gama e çështjeve të studiuara nga enzimologjia është shumë e gjerë. Zhvillimi i metodave për izolimin dhe pastrimin e enzimave për të krijuar strukturën e tyre, duke studiuar proceset e formimit të enzimave në një qelizë të gjallë, rregullimin e veprimit, rolin e enzimave në zbatimin e funksioneve të ndryshme fiziologjike - kjo nuk është një listë e plotë e problemet më të rëndësishme biologjike që po studiohen intensivisht aktualisht.

Rreth historisë së studimit të enzimave

Historia e enzimave shkon shumë prapa. Edhe në zhvillimin e shoqërisë njerëzore, njerëzit u ndeshën me procese të ndryshme enzimatike dhe i përdorën në jetë. Fermentimi i alkoolit dhe acidit laktik, përdorimi i fillestarëve në përgatitjen e bukës, përdorimi i mullëzit për prodhimin e djathrave etj. - të gjitha këto procese enzimatike janë të njohura që nga kohra të lashta.

Një nga ndjekësit e parë që studioi proceset enzimatike ishin Reaumur dhe Spallanzani. Në eksperimentet e tyre mbi tretjen e mishit në stomakun e zogjve, ata fillimisht ngritën çështjen e nevojës për të studiuar përbërjen kimike të lëngut tretës. Shkencëtari rus K. S. Kirchhoff (1814)

Ai tregoi se ekstrakti nga elbi i mbirë përmban një substancë që shkakton shndërrimin e niseshtës në sheqer. Kështu, Kirchhoff ishte i pari që mori një përgatitje enzimë të amilazës (një enzimë që zbërthen niseshtenë) dhe me të drejtë mund ta konsiderojmë këtë datë si datën e shfaqjes së enzimologjisë. Gjatë studimit të proceseve të fermentimit, shkencëtari holandez Van Helmont së pari prezantoi në shkencë termin "enzima" (fermentum - maja). Fjala "enzimë" vjen nga fjala e lashtë greke en zume, që do të thotë "maja".

Nga mesi i viteve 1950, koncepti i enzimave si katalizatorë biologjikë u vendos fort në shkencë. Mosmarrëveshja e madhe midis dy shkencëtarëve më të mëdhenj në botë, Louis Pasteur dhe Liebig Yu, për vendndodhjen e enzimave në qelizë daton në këtë kohë - një mosmarrëveshje që, në thelb, ishte një luftë midis dy botëkuptimeve në shkencë - idealizmi dhe materializmi dhe ngadalësoi zhvillimin e doktrinës së enzimave për gati 50 vjet. Louis Pasteur, duke dëshmuar se aktiviteti i enzimave është i pandashëm nga struktura e qelizës dhe pushon me shkatërrimin e saj, qëndroi fort në pozicionin e Virchowianizmit, një nga varietetet e idealizmit në biologji. Liebig argumentoi se veprimi i enzimave nuk lidhet me strukturën e qelizës. Ky debat praktikisht vazhdoi për më shumë se 100 vjet dhe përsëri, dhe përsëri, konfirmoi nevojën për një qasje materialiste në studimin e ligjeve biologjike. I pari që konfirmoi korrektësinë e këndvështrimit të J. Liebig ishte studiuesi rus M.M Manassein në vitin 1871. Duke bluar qelizat e majave me rërë kuarci, d.m.th. duke shkatërruar plotësisht strukturën e qelizave, ajo vërtetoi se lëngu i qelizave ka aftësinë të fermentojë niseshtenë. Sidoqoftë, siç ndodhte shumë shpesh në Rusinë cariste, hulumtimi i M.M Manasseina u injorua dhe pëllëmba në këtë çështje iu dha shkencëtarëve gjermanë, vëllezërve Buchner, të cilët 26 vjet më vonë kryen një eksperiment të ngjashëm (ata shkatërruan qelizat duke përdorur presion të lartë). dhe mori të njëjtat rezultate. Më pas, veprat e A.N. Lebedev, I.P. Ishte qasja materialiste ndaj kërkimit shkencor që i dha mundësinë J. Sumner në 1927. për herë të parë për të marrë enzimën ureazë, dhe për J. Northrop në 1931 - tripsinë kristalore dhe pepsinë.

Aktualisht, nëpërmjet punës së një armate të madhe shkencëtarësh, si në vendin tonë ashtu edhe jashtë saj, po zhvillohet me sukses studimi i enzimave. Aktualisht njihen rreth 1000 enzima. Punimet e akademikut A.E.Braunshtein, A.I., Severin, A.A. Në studimin e enzimave bazohen vendosja e diagnozës, zgjedhja e trajtimit dhe parandalimit të duhur, zhvillimi dhe përdorimi i medikamenteve të ndryshme etj.

Çfarë dimë për katalizën?

Kataliza është procesi i ndryshimit të shpejtësisë së një reaksioni kimik nën ndikimin e substancave të ndryshme - katalizatorë që marrin pjesë në këtë proces dhe mbeten kimikisht të pandryshuar në fund të reaksionit. Nëse shtimi i një katalizatori përshpejton një proces kimik, atëherë ky fenomen quhet katalizë pozitive, dhe ngadalësimi i reaksionit quhet negativ. Më shpesh hasim katalizë pozitive. Në varësi të natyrës së tyre kimike, katalizatorët ndahen në inorganik dhe organikë. Këto të fundit përfshijnë gjithashtu katalizatorët biologjikë - enzimat.

Për të kuptuar veprimin e katalizatorëve, është e nevojshme të shqyrtojmë shkurtimisht thelbin e katalizatorit. Shpejtësia e çdo reaksioni kimik varet nga përplasjet e molekulave aktive të substancave që reagojnë. Një molekulë e aktivizuar është ajo që ka një sasi të caktuar të energjisë potenciale. Ndërveprimi i dy molekulave të tilla do të ndodhë vetëm nëse furnizimi me energji i këtyre molekulave është i mjaftueshëm për të kapërcyer forcat e përplasjes midis tyre - e ashtuquajtura "pengesë e energjisë" e reagimit. Nëse molekulat reaguese kanë një vlerë energjie më të lartë se barriera e energjisë, atëherë reaksioni do të ndodhë. Nëse rezerva e energjisë e trupave që reagojnë nuk është e mjaftueshme për të kapërcyer pengesën e energjisë, atëherë ata nuk do të ndërveprojnë. Në këtë rast, që të ndodhë reaksioni, është e nevojshme të aktivizohen molekulat, d.m.th., t'u sigurohet atyre një sasi shtesë energjie, e cila, e kombinuar me energjinë potenciale të disponueshme në molekula, do të jetë e mjaftueshme për të kapërcyer pengesën e energjisë. Kjo energji shtesë quhet "energji e aktivizimit!" Molekulat mund të aktivizohen me ngrohje, rritje të presionit, rrezatim etj.

Thelbi i veprimit të katalizatorëve është se, së pari, ata kanë aftësinë për të aktivizuar molekulat e substancave reaguese, dhe, së dyti, bashkëveprimi i molekulave (ose substancave) nuk ndodh në një, por në disa faza.

Kështu, rezulton se katalizatori jo vetëm që zvogëlon kostot e energjisë të reaksioneve, por gjithashtu rrit ndjeshëm shpejtësinë e tyre.

Karakteristikat kryesore të katalizatorëve përfshijnë si më poshtë: a) katalizatorët mund të përshpejtojnë vetëm ato reaksione kimike që në përgjithësi mund të vazhdojnë sipas ligjeve të tyre termodinamike, b) katalizatorët nuk ndryshojnë drejtimin e një reaksioni kimik, por vetëm përshpejtojnë arritjen e një gjendjeje. të ekuilibrit.

Dallimi midis enzimave dhe llojeve të tjera të katalizatorëve

Gjatë studimit të vetive të enzimave, u zbulua se në veprimin e tyre ato janë katalizatorë, kryesisht duke siguruar katalizë pozitive. Prandaj, ato karakterizohen nga të gjitha tiparet e procesit të katalizimit.

Së bashku me këtë, enzimat kanë dallimet e tyre të caktuara, të cilat përfshijnë shpejtësitë "kozmike" të reaksioneve që ato katalizojnë, një strukturë kimike shumë komplekse, e cila në disa raste mund të ndryshojë gjatë reaksionit dhe të rikthehet në origjinal pas përfundimit të tij, dhe , në fund, specifikë e lartë e veprimit.

Për të konfirmuar shkallën e lartë të reaksioneve të katalizuara nga enzimat, le të shohim përsëri shembullin tonë me peroksid hidrogjeni. Në trup, dekompozimi i H2O2 katalizohet nga enzima katalazë me një shpejtësi 2x1011 herë më të lartë se shpejtësia e një reaksioni jo të katalizuar dhe 107 herë në rastin e platinit të zi. Energjia e aktivizimit gjatë një reaksioni enzimatik zvogëlohet përkatësisht me 9 dhe 6 herë. Shembuj të tjerë përfshijnë sa vijon. Stomaku i njeriut prodhon enzimën pepsinë, e cila zbërthen proteinat. Një gram pepsinë në orë mund të hidrolizojë 50 kg të bardhë veze, dhe 1,6 g amilazë, e sintetizuar në pankreas dhe gjëndrat e pështymës, mund të shpërbëjë 175 kg niseshte në një orë.

Kompleksiteti i strukturës së enzimave është për faktin se ato janë të gjitha proteina, domethënë komponime me molekulare të lartë me një peshë të madhe molekulare.

Gjatë studimit të enzimave, u zbulua se ato janë të gjitha proteina dhe për këtë arsye kanë të gjitha vetitë e proteinave. Enzimat kanë një strukturë komplekse të ngjashme me proteinat, pësojnë copëtim nën veprimin e enzimave proteolitike, formohen kur treten në ujë, etj. Peshat molekulare të enzimave variojnë nga qindra mijëra në miliona njësi të peshës molekulare.

Pesha molekulare e ribonukleazës është 12,700, pepsina - 35,500, kataliza e gjakut - 248,000, glutamat dehidrogjenaza - 1,000,000.

Sipas strukturës së tyre, të gjitha enzimat ndahen në të thjeshta dhe komplekse.

Enzimat e thjeshta, enzimat proteinike, përbëhen vetëm nga aminoacide, dhe enzimat komplekse, enzimat proteinike, kanë një pjesë proteinike, një apoenzimë, e përbërë vetëm nga aminoacide dhe një pjesë jo proteinike, një koenzimë ose grup protetik. Pjesa jo proteinike mund të përfaqësohet nga minerale dhe vitamina.

Enzimat e proteinave përfshijnë, për shembull, enzimat hidrolitike të traktit gastrointestinal, të cilat shpërbëjnë produktet ushqimore, duke përfshirë enzimat e proteinave të ujit, që përfshijnë shumicën e enzimave redoks.

Katalizatorët dhe enzimat inorganike (biokatalizatorët), pa u konsumuar vetë, përshpejtojnë rrjedhën e reaksioneve kimike dhe aftësitë e tyre energjetike. Në prani të ndonjë katalizatori, energjia në një sistem kimik mbetet konstante. Gjatë procesit të katalizimit, drejtimi i reaksionit kimik mbetet i pandryshuar.

Përkufizimi

Enzimat janë katalizatorë biologjikë. Baza e tyre është proteina. Pjesa aktive e enzimave përmban substanca inorganike, për shembull, atome metalike. Në të njëjtën kohë, efikasiteti katalitik i metaleve të përfshira në molekulën e enzimës rritet miliona herë. Vlen të përmendet se fragmentet organike dhe inorganike të enzimës nuk janë në gjendje të shfaqin individualisht vetitë e një katalizatori, ndërsa së bashku ata janë katalizatorë të fuqishëm.

Inorganike katalizatorë përshpejton të gjitha llojet e reaksioneve kimike.

Krahasimi

Katalizatorët inorganik janë substanca inorganike nga natyra, dhe enzimat janë proteina. Katalizatorët inorganik nuk përmbajnë proteina.

Enzimat, krahasuar me katalizatorët inorganik, kanë specifikën e substratit dhe efikasitetin më të lartë. Falë enzimave, reagimi vazhdon miliona herë më shpejt.

Për shembull, peroksidi i hidrogjenit dekompozohet mjaft ngadalë pa praninë e katalizatorëve. Në prani të një katalizatori inorganik (zakonisht kripëra hekuri), reaksioni përshpejtohet disi. Dhe kur shtohet enzima katalazë, peroksidi dekompozohet me një shpejtësi të paimagjinueshme.

Enzimat janë në gjendje të punojnë në një interval të kufizuar të temperaturës (zakonisht 37 0 C). Shpejtësia e veprimit të katalizatorëve inorganik rritet me 2-4 herë me çdo rritje të temperaturës me 10 gradë. Enzimat i nënshtrohen rregullimit (ka frenues dhe aktivizues enzimë). Katalizatorët inorganik karakterizohen nga funksionimi i parregulluar.

Enzimat karakterizohen nga qëndrueshmëria konformuese (struktura e tyre pëson ndryshime të vogla që ndodhin në procesin e prishjes së lidhjeve të vjetra dhe formimit të lidhjeve të reja, forca e të cilave është më e dobët). Reaksionet që përfshijnë enzimat ndodhin vetëm në kushte fiziologjike. Enzimat janë në gjendje të punojnë brenda trupit, indeve dhe qelizave të tij, ku krijohen temperatura, presioni dhe pH e nevojshme.

Faqja e internetit e konkluzioneve

1. Enzimat janë trupa me proteina të lartë molekulare, ato janë mjaft specifike. Enzimat mund të katalizojnë vetëm një lloj reaksioni. Ata janë katalizatorë për reaksionet biokimike. Katalizatorët inorganik përshpejtojnë reaksione të ndryshme.
2. Enzimat mund të veprojnë në një interval specifik të ngushtë të temperaturës, një presion të caktuar dhe aciditet të mjedisit.
3. Reaksionet enzimatike janë të shpejta.

Aktualisht, studimi i enzimave është qendror në biokimi dhe është i ndarë në një shkencë të pavarur - enzimologjia . Arritjet e enzimologjisë përdoren në mjekësi për diagnostikim dhe trajtim, për të studiuar mekanizmat e patologjisë dhe, përveç kësaj, në fusha të tjera, për shembull, në bujqësi, industri ushqimore, kimike, farmaceutike, etj.

Struktura e enzimave

Metabolit - një substancë që merr pjesë në proceset metabolike.

Substrati – një substancë që i nënshtrohet një reaksioni kimik.

Produkti – një substancë që formohet gjatë një reaksioni kimik.

Enzimat karakterizohen nga prania e qendrave specifike të katalizimit.

Qendër aktive (Ac) është një pjesë e molekulës së enzimës që ndërvepron në mënyrë specifike me substratin dhe është e përfshirë drejtpërdrejt në katalizë. Ats, si rregull, ndodhet në një kamare (xhep). Dy rajone mund të dallohen në Ac: vendi i lidhjes së substratit - zona e nënshtresës (jastëk kontakti) dhe në fakt qendër katalitike .

Shumica e substrateve formojnë të paktën tre lidhje me enzimën, për shkak të të cilave molekula e substratit ngjitet në zonën aktive në të vetmen mënyrë të mundshme, gjë që siguron specifikën e substratit të enzimës. Qendra katalitike siguron zgjedhjen e rrugës së transformimit kimik dhe specifikën katalitike të enzimës.

Një grup enzimash rregullatore ka qendrat alosterike , të cilat ndodhen jashtë qendrës aktive. Modulatorët "+" ose "-" që rregullojnë aktivitetin e enzimës mund të ngjiten në qendrën alosterike.

Ekzistojnë enzima të thjeshta, të përbëra vetëm nga aminoacide dhe enzima komplekse, të cilat përfshijnë gjithashtu komponime organike me peshë të ulët molekulare të një natyre jo proteinike (koenzima) dhe (ose) jone metalike (kofaktorë).

Koenzimat janë substanca organike të natyrës joproteinike që marrin pjesë në katalizë si pjesë e vendit katalitik të qendrës aktive. Në këtë rast, komponenti i proteinës quhet apoenzimë , dhe forma katalitikisht aktive e një proteine ​​komplekse është holoenzima . Kështu: holoenzimë = apoenzimë + koenzimë.

Funksionet e mëposhtme funksionojnë si koenzima:

nukleotide,

koenzima Q,

Glutathione

derivatet e vitaminave të tretshme në ujë:

Një koenzimë që lidhet me pjesën proteinike me lidhje kovalente quhet grup protetik . Këto janë, për shembull, FAD, FMN, biotina, acidi lipoik. Grupi protetik nuk ndahet nga pjesa proteinike. Një koenzimë që lidhet me pjesën e proteinës me lidhje jo kovalente quhet bashkësubstrat . Këto janë, për shembull, NAD +, NADP +. Kosubstrati ngjitet me enzimën në momentin e reaksionit.

Kofaktorët enzimë janë jone metalikë të nevojshëm për aktivitetin katalitik të shumë enzimave. Si kofaktorë veprojnë jonet e kaliumit, magnezit, kalciumit, zinkut, bakrit, hekurit etj. Roli i tyre është i larmishëm; Për shembull, ATP lidhet me kinazat vetëm në lidhje me Mg 2+.

Izoenzimat - këto janë forma të shumta të një enzime që katalizojnë të njëjtin reaksion, por ndryshojnë në vetitë fizike dhe kimike (afiniteti për substratin, shpejtësia maksimale e reaksionit të katalizuar, lëvizshmëria elektroforetike, ndjeshmëria e ndryshme ndaj frenuesve dhe aktivizuesve, pH optimale dhe stabiliteti termik) . Izoenzimat kanë një strukturë kuaternare, e cila formohet nga një numër çift i nënnjësive (2, 4, 6, etj.). Izoformat e enzimës formohen nga kombinime të ndryshme të nënnjësive.

Si shembull, merrni parasysh laktat dehidrogjenazën (LDH), një enzimë që katalizon një reaksion të kthyeshëm:

NADH 2 NAD +

piruvat ← LDH → laktat

LDH ekziston në formën e 5 izoformave, secila prej të cilave përbëhet nga 4 protomere (nënnjësi) të 2 llojeve M (muskul) dhe H (zemër). Sinteza e protomerëve të tipit M dhe H kodohet nga dy lokacione gjenetike të ndryshme. Izoenzimat LDH ndryshojnë në nivelin e strukturës kuaternare: LDH 1 (NNNN), LDH 2 (NNMM), LDH 3 (NNMM), LDH 4 (NMMM), LDH 5 (MMMM).

Zinxhirët polipeptidë të llojeve H dhe M kanë të njëjtën peshë molekulare, por të parët mbizotërohen nga aminoacidet karboksilike, të dytat nga diaminoacidet, kështu që ato mbartin ngarkesa të ndryshme dhe mund të ndahen me elektroforezë.

Metabolizmi i oksigjenit në inde ndikon në përbërjen e izoenzimës së LDH. Aty ku dominon metabolizmi aerobik, mbizotëron LDH 1, LDH 2 (miokardi, gjëndrat mbiveshkore), ku metabolizmi anaerobik - LDH 4, LDH 5 (muskujt skeletorë, mëlçia). Gjatë zhvillimit individual të organizmit, në inde ndodhin ndryshime në përmbajtjen e oksigjenit dhe në izoformat e LDH. Në embrion mbizotërojnë LDH 4 dhe LDH 5. Pas lindjes, përmbajtja e LDH 1 dhe LDH 2 rritet në disa inde.

Ekzistenca e izoformave rrit kapacitetin adaptues të indeve, organeve dhe trupit në tërësi ndaj kushteve në ndryshim. Gjendja metabolike e organeve dhe indeve vlerësohet nga ndryshimet në përbërjen e izoenzimës.

Lokalizimi dhe ndarje e enzimave në qeliza dhe inde.

Sipas lokalizimit, enzimat ndahen në 3 grupe:

I – enzimat e përgjithshme (universale)

II- organ-specifike

III-specifike për organe

Enzimat e zakonshme që gjenden pothuajse në të gjitha qelizat, ato sigurojnë aktivitetin jetësor të qelizës duke katalizuar reaksionet e biosintezës së proteinave dhe acideve nukleike, formimin e biomembranave dhe organeleve kryesore qelizore dhe shkëmbimin e energjisë. Megjithatë, enzimat e zakonshme të indeve dhe organeve të ndryshme ndryshojnë në aktivitet.

Enzimat specifike të organeve karakteristike vetëm për një organ apo ind të caktuar. Për shembull: Për mëlçinë - arginaza. Për veshkat dhe indet e eshtrave - fosfataza alkaline. Për gjëndrën e prostatës – AF (acid fosfataza). Për pankreasin – α-amilaza, lipaza. Për miokardin – CPK (kreatine fosfokinaza), LDH, AST, etj.

Enzimat gjithashtu shpërndahen në mënyrë të pabarabartë brenda qelizave. Disa enzima janë në një gjendje të tretur koloidal në citosol, të tjerat janë të ngulitura në organele qelizore (gjendje e strukturuar).

Enzimat specifike të organeleve . Organele të ndryshme kanë një grup specifik enzimash, që përcakton funksionet e tyre.

Enzimat specifike të organeleve janë shënues të formacioneve ndërqelizore, organeleve:

Membrana qelizore: ALP (fosfataza alkaline), AC (adenilate ciklaza), K-Na-ATPaza

Citoplazma: enzimat e glikolizës, cikli i pentozës.

ER: enzima që ofrojnë hidroksilim (oksidim mikrozomal).

Ribozomet: enzima që sigurojnë sintezën e proteinave.

Mitokondria: enzimat e fosforilimit oksidativ, cikli TCA (citokrom oksidaza, succinate dehidrogjenaza), β-oksidimi i acideve yndyrore.

Bërthama qelizore: enzima që sigurojnë sintezën e ARN-së, ADN-së (ARN polimeraza, NAD sintetaza).

Bërthama: ARN polimerazë e varur nga ADN

Si rezultat, në qelizë formohen ndarje, të cilat ndryshojnë në grupin e enzimave dhe metabolizmit (kompartmentalizimi i metabolizmit).

Midis enzimave ekziston një grup i vogël r enzimat rregullatore, të cilat janë të afta t'u përgjigjen ndikimeve specifike rregullatore duke ndryshuar aktivitetin. Këto enzima janë të pranishme në të gjitha organet dhe indet dhe lokalizohen në fillim ose në pikat e degëzimit të rrugëve metabolike.

Lokalizimi i rreptë i të gjitha enzimave është i koduar në gjene.

Përcaktimi i aktivitetit të enzimave specifike të organeleve në plazmë ose serum përdoret gjerësisht në diagnostikimin klinik.

Klasifikimi dhe nomenklatura e enzimave

Nomenklatura – emrat e përbërjeve të veçanta, grupet, klasat e tyre, si dhe rregullat për kompozimin e këtyre emrave. Nomenklatura e enzimave mund të jetë e parëndësishme (emër i shkurtër i punës) ose sistematik. Sipas nomenklaturës sistematike të miratuar në vitin 1961 nga Unioni Ndërkombëtar i Biokimisë, enzima dhe reagimi i saj i katalizuar mund të identifikohen me saktësi.

Klasifikimi - ndarja e diçkaje sipas karakteristikave të zgjedhura.

Klasifikimi i enzimave bazohet në llojin e reaksionit kimik që ato katalizojnë;

Në bazë të 6 llojeve të reaksioneve kimike, enzimat që i katalizojnë ato ndahen në 6 klasa, secila prej të cilave ka disa nënklasa dhe nënklasa (4-13);

Çdo enzimë ka kodin e vet EC 1.1.1.1. Shifra e parë tregon klasën, e dyta - nënklasën, e treta - nënklasën, e katërta - numrin serial të enzimës në nënklasën e saj (sipas renditjes së zbulimit).

Emri i enzimës përbëhet nga 2 pjesë: 1 pjesë - emri i substratit (substrateve), 2 pjesë - lloji i reaksionit të katalizuar. Përfundimi – AZA;

Informacioni shtesë, nëse është e nevojshme, shkruhet në fund dhe mbyllet në kllapa: L-malate + NADP+ ↔ PVK + CO 2 + NADH 2 L-malate: NADP+ - oksidoreduktazë (dekarboksiliuese);

Nuk ka qasje uniforme ndaj rregullave për emërtimin e enzimave.