Özet hazırlandı

Öğrenci 10 "A" sınıfı

Pavelçuk Vladislav

GİRİİŞ
Proteinler, nükleik asitler, lipitler, karbonhidratlar, bazı düşük moleküler organik maddeler, mineral tuzları ve su ile birlikte tüm karasal organizmaların - hayvanlar ve bitkiler, karmaşık ve temel - protoplazmasını oluşturur. "Protoplazma" terimi, Çek fizyolog Purkynė (1839) tarafından canlı bir hücrenin içeriğini belirtmek için önerildi. Protoplazmadaki protein içeriği, kural olarak, diğer tüm bileşenlerinden (su sayılmaz) önemli ölçüde daha yüksektir. Çoğu durumda proteinler, hücrelerin kuru kütlesinin %75-80'ini oluşturur.
Protein maddeleri protoplazmanın ana, en aktif kısmını temsil eder: “Protoplazmada, daha büyük miktarlarda bulunan ve en aktif olan bileşenin özellikleri daha net bir şekilde parlıyor” Danilevsky A. Ya (protoplazmanın ana maddesi ve onun. Yaşam tarafından değişiklik 1894).
Kalıtım olgusunda nükleik asitlerin rolünün keşfedilmesine, vitaminlerin, hormonların vb. yaşam için kritik öneminin açıklığa kavuşturulmasına rağmen, proteinlerin yaşam için birinci sınıf önemine dair inanç, zamanımızda sarsılmadan kalmaktadır.
Bileşimlerinin ve yapılarının kendine has özellikleri nedeniyle proteinler dikkat çekici çeşitlilikte fiziksel ve kimyasal özellikler sergiler. Suda tamamen çözünmeyen bilinen proteinler vardır; son derece kararsız olan, görünür ışığın veya hatta hafif mekanik dokunuşun etkisi altında değişen proteinler vardır. Molekülleri birkaç milimetre uzunluğa ulaşan iplik şeklinde proteinler vardır ve molekülleri birkaç on angrem çapında toplar olan proteinler vardır. Ancak her durumda proteinlerin yapısı ve özellikleri, gerçekleştirdikleri işlevle yakın ve duyarlı bir bağlantı içindedir.
I. Proteinlerin yapısı.
Proteinler hücredeki organik bileşiklerin en büyük ve en çeşitli sınıfıdır. Proteinler, monomerleri amino asit olan biyolojik heteropolimerlerdir. tüm amino asitler en az bir amino grubuna (-NH2) ve bir karboksil grubuna (-COOH) sahiptir ve radikallerin ® yapısal ve fizikokimyasal özellikleri bakımından farklılık gösterir.
Birkaç düzineye kadar amino asit kalıntısı içeren peptitler vücutta serbest formda bulunur ve yüksek biyolojik aktiviteye sahiptir. Bunlar arasında bir dizi hormon (oksitosin, adrenokortikotropik hormon), bazı çok toksik toksik maddeler (örneğin, mantarların amanitin) ve ayrıca mikroorganizmalar tarafından üretilen birçok antibiyotik bulunur.
Proteinler, yüz ila birkaç bin amino asit içeren yüksek molekül ağırlıklı polipeptitlerdir.
II. PROTEİNLERİN SINIFLANDIRILMASI
Proteinler, yalnızca amino asit kalıntılarından oluşan proteinlere (basit proteinler) ve hidroliz üzerine amino asitler ve protein olmayan nitelikte maddeler (fosforik asit, karbonhidratlar, heterosiklik bileşikler, nükleik asitler) üreten proteidlere (karmaşık proteinler) ayrılır. . Proteinler ve proteidler çeşitli alt gruplara ayrılır.
Proteinler
Albüminler nispeten küçük moleküler ağırlığa sahip proteinlerdir ve suda oldukça çözünürler. Doymuş bir amonyum sülfat çözeltisi ile sulu çözeltilerden tuzlanırlar ve ısıtıldıklarında pıhtılaştırılır (denatüre edilir). Yumurta akı albüminin tipik bir temsilcisidir. Birçoğu kristal halde elde edilir.
Globulinler saf suda çözünmeyen, ancak sıcak %10 NaCl çözeltisinde çözünen proteinlerdir. Saf globulin, salin solüsyonunun bol su ile seyreltilmesiyle ekstrakte edilir. Globulin kas liflerinde, kanda, sütte, yumurtada ve bitki tohumlarında bulunan en yaygın proteindir.
Prolaminler suda az çözünür. %60-80 sulu etil alkolde çözünür. Prolaminler hidrolize edildiğinde büyük miktarlarda amino asit prolin oluşur. Tahıl tohumlarının özellikleri. Bunun bir örneği buğday glütenindeki ana protein olan gliadindir.
Glutelinler yalnızca %0,2 alkalide çözünür. Buğday, pirinç ve mısır tohumlarında bulunur.
Protaminler yalnızca balık sütünde bulunur. Bunların %80'i alkali amino asitlerdir ve bu da onları güçlü bazlar yapar. Tamamen kükürt içermez.
Skleroproteinler filamentli (fibriler) moleküler şekle sahip çözünmeyen proteinlerdir. Kükürt içerir. Bunlar arasında kollajen (kıkırdak proteinleri, bazı kemikler), elastin (tendon proteinleri, bağ dokuları), keratin (saç, boynuz, toynak proteinleri, derinin üst tabakası), fibroin (ham ipek iplik proteini) bulunur.
Proteinler. Kompleks proteinler, protez grup adı verilen protein olmayan kısımlarının bileşimine bağlı olarak gruplara ayrılır. Kompleks proteinlerin protein kısmına apoprotein denir.
Lipoproteinler - basit protein ve lipitlere hidrolize olur. Lipoproteinler, klorofil tanelerinin bileşiminde, hücrelerin protoplazmasında ve biyolojik zarlarda büyük miktarlarda bulunur.
Glikoproteinler - basit proteinlere ve yüksek molekül ağırlıklı karbonhidratlara hidrolize olur. Suda çözünmez fakat seyreltik alkalilerde çözünür. Hayvanların çeşitli mukus salgılarında, yumurta beyazında bulunur.
Kromoproteinler - basit proteinlere ve renklendirici maddelere hidrolize olur. Örneğin, kandaki hemoglobin, protein globine ve demir içeren karmaşık bir azotlu baza parçalanır.
Nükleoproteinler - basit proteinlere, genellikle protaminlere veya histonlara ve nükleik asitlere hidrolize olur.
Fosfoproteinler - fosforik asit içerir. Genç bir vücudun beslenmesinde büyük rol oynarlar. Bunun bir örneği bir süt proteini olan kazeindir.
III. PROTEİN MOLEKÜLLERİNİN YAPISAL ORGANİZASYONU
Proteinler, bir polipeptit zincirine bağlı birkaç düzine amino asitten oluştuğundan, hücrenin onları bir zincir biçiminde (sözde katlanmamış form) tutması enerji açısından elverişsizdir. Bu nedenle proteinler, belirli bir mekansal organizasyon - mekansal bir yapı - elde etmelerinin bir sonucu olarak sıkışma ve katlanmaya maruz kalırlar.
Proteinlerin mekansal organizasyonunun 4 seviyesi vardır.
Birincil yapı, polipeptit zincirindeki amino asitlerin dizisidir ve DNA molekülünün proteini kodlayan bölümündeki nükleotidlerin dizisi tarafından belirlenir. Herhangi bir proteinin birincil yapısı benzersizdir ve onun şeklini, özelliklerini ve işlevlerini belirler.
Çoğu proteinin ikincil yapısı spiral şeklindedir ve polipeptit zincirinin farklı amino asit kalıntılarının -CO - ve NH - grupları arasında hidrojen bağlarının oluşması sonucu ortaya çıkar.
Üçüncül yapı, bir bobin veya kürecik biçimindedir ve protein molekülünün karmaşık uzaysal düzenlemesinin bir sonucu olarak oluşur. Her protein türünün kendine özgü bir globül formülü vardır. Üçüncül yapının gücü, amino asit radikalleri (disülfür, iyonik, hidrofobik) arasında ortaya çıkan çeşitli bağlarla sağlanır.
Kuaterner yapı, kovalent olmayan bağlarla bir arada tutulan birkaç üçüncül yapıyı (örneğin, hemoglobin proteini dört kürecikten oluşur) birleştiren karmaşık bir komplekstir: iyonik, hidrojen ve hidrofobik.
Doğal proteinin uzaysal şeklinde ve dolayısıyla özelliklerinde ve biyolojik aktivitesinde meydana gelen değişikliğe denatürasyon denir. Denatürasyon geri dönüşümlü veya geri döndürülemez olabilir. İlk durumda, dördüncül, üçüncül veya ikincil yapı bozulur ve protein yapısını geri yüklemenin ters işlemi - renatürasyon - mümkündür, ikinci durumda, birincil yapıdaki peptit bağları kırılır. Denatürasyona kimyasal etkiler, yüksek sıcaklık (45 derece C'nin üzerinde), ışınlama, yüksek basınç vb. neden olur.
V. PROTEİNLERİN EKSTRAKSİYONU
Proteinler doğal malzemelerden su, tuz çözeltileri, alkaliler, asitler ve sulu-alkollü çözeltiler kullanılarak elde edilir. Bu şekilde elde edilen ürün genellikle önemli miktarda yabancı madde içerir. Proteinin daha fazla izolasyonu ve saflaştırılması için çözelti, tuzlarla (tuzla uzaklaştırma) işlenir, alkol veya asetonla doyurulur ve nötralize edilir. Bu durumda karşılık gelen protein fraksiyonu salınır. Bir proteini değişmeden izole etmek çok zordur; bunun için bir dizi koşulu gözlemlemek gerekir: düşük sıcaklıklar, ortamın belirli bir reaksiyonu vb.
İzole edilmiş ve saflaştırılmış proteinler çoğu durumda beyaz bir tozdur veya doğal formlarını korurlar (örneğin yün ve ipek proteinleri).
Moleküllerinin şekline bağlı olarak proteinler iki gruba ayrılabilir: fibriller veya iplik benzeri ve küresel veya küresel. Fibril proteinleri kural olarak yapı oluşturucu işlevleri yerine getirir. Özellikleri (mukavemet, uzayabilirlik) polipeptit zincirlerinin paketlenme yöntemine bağlıdır, bu nedenle izolasyondan sonra proteinler genellikle doğal şekillerini korurlar. Fibriler proteinlerin örnekleri arasında ipek fibroin, keratinler ve kollajenler bulunur.
İkinci grup insan vücudunda bulunan proteinlerin çoğunu içerir. Küresel proteinler, yüksek reaktiviteye sahip bölgelerin varlığı (enzimlerin katalitik merkezleri olabilirler) veya uzayda birbirine yakın fonksiyonel gruplar nedeniyle diğer moleküllerle kompleksler oluşturmaları ile karakterize edilir.
VI. PROTEİNLERİN RENK REAKSİYONLARI
Proteinler, moleküllerinde belirli grupların ve amino asit kalıntılarının varlığıyla ilişkili bazı renk reaksiyonları ile karakterize edilir.
Biüre reaksiyonu - protein konsantre bir alkali çözelti ve doymuş bir CuSO4 çözeltisi ile işlendiğinde menekşe renginin ortaya çıkması. Moleküldeki peptid bağlarının varlığı ile ilişkilidir.
Ksantoprotein reaksiyonu - konsantre nitrik asidin proteinler üzerindeki etkisinin bir sonucu olarak sarı rengin ortaya çıkması. Reaksiyon, proteindeki aromatik halkaların varlığıyla ilişkilidir.
Milyon reaksiyonu - protein Millon reaktifine (nitröz asitte cıva nitrat çözeltisi) maruz kaldığında kiraz kırmızısı rengin ortaya çıkması. Reaksiyon proteindeki fenolik grupların varlığıyla açıklanmaktadır.
Sülfhidril reaksiyonu - bir proteini bir plusbit çözeltisiyle ısıtırken siyah bir kurşun sülfür çökeltisinin oluşumu (proteindeki sülfhidril gruplarının varlığı nedeniyle).
Adamkiewicz reaksiyonu, proteine ​​glioksalik ve konsantre sülfürik asitler eklendiğinde mor rengin ortaya çıkmasıdır. İndol gruplarının varlığıyla ilişkilidir.
VII. BİR PROTEİNİN İLK YAPISININ ŞİFRESİNİ ÇÖZMEK
Bir proteinin birincil yapısını deşifre etmek, onun formülünü oluşturmak, yani polipeptit zincirinde amino asit kalıntılarının hangi sırayla bulunduğunu belirlemek anlamına gelir.
Proteinin birincil yapısına ilişkin bilgi, Afrika ve Akdeniz'in bazı bölgelerinde yaygın olarak görülen ve orak anemi olarak adlandırılan kalıtsal bir kan hastalığının nedenlerini inceleyen Ingram'ın çalışmasıyla iyi bir şekilde gösterilmiştir. Orak anemisi olan hastalar soluktur, halsizlikten, en ufak bir eforda nefes darlığından şikayetçidir. Nadiren 12-17 yaşına kadar yaşarlar. Bir kan testi, kırmızı kan hücrelerinin olağandışı bir şeklini ortaya çıkarır. Hastalardaki kırmızı kan hücreleri orak veya hilal şeklindeyken normal kırmızı kan hücreleri çift içbükey disk şeklindedir. Ayrıntılı bir çalışma, sağlıklı kırmızı kan hücrelerinde hemoglobinin hücre boyunca eşit ve rastgele dağıldığını, anemi hastalarının kırmızı kan hücrelerinde ise hemoglobinin düzenli kristal yapılar oluşturduğunu ortaya çıkardı. Hemoglobinin kristalleşmesi nedeniyle kırmızı kan hücreleri deforme olur. Hemoglobindeki bu kadar önemli bir değişikliğin nedeni nedir? Ingram, orak hastalığı olan hastaların kanından hemoglobini izole etti ve birincil yapısını analiz etti. Hastaların hemoglobini ile sağlıklı insanların hemoglobini arasındaki farkın, yalnızca 6. sıradaki (N terminalinden) hastaların hemoglobin polipeptit zincirinde bir valin kalıntısı (val) olduğu ortaya çıktı. Sağlıklı hemoglobinde aynı yerde glutalik asit (glu) bulunur. Hemoglobin molekülü dört alt birimden oluşur (dört polipeptit zinciri - iki alfa ve iki beta, toplam amino asit kalıntısı sayısı: 141?2 + 146?2 + 574'e eşittir. "Glu"nun "val" ile değiştirilmesi şu şekilde gerçekleşir: alfa zincirleri, yani dört zincirden ikisinde Böylece, 574 amino asit kalıntısından oluşan bir molekülde, hemoglobinin özelliklerinde derin değişiklikler olması için yalnızca ikisini değiştirmek ve kalan 572'yi değiştirmeden bırakmak yeterlidir. Oksijeni kristalleştirme ve bağlama yeteneğini değiştirirseniz, insan sağlığı açısından ölümcül sonuçlar doğuracaktır.
Sanger (Cambridge, İngiltere), 40'lı yıllarda insülin proteininin birincil yapısını çözmeye başladı. Özenli ve zaman alıcı araştırmalar sırasında Sanger, bir dizi yeni analiz yöntemi ve tekniği geliştirdi. Bu çalışmayı 10 yıldan fazla sürdürmüş ve tam bir başarı ile taçlandırılmıştır: İnsülin formülü oluşturulmuş ve olağanüstü başarılarından dolayı yazara Nobel Ödülü (1958) verilmiştir. Sanger'in çalışmasının önemi, yalnızca insülinin birincil yapısının deşifre edilmesi değil, aynı zamanda deneyim kazanılması, yeni yöntemlerin geliştirilmesi ve bu çalışmaların gerçekliğinin kanıtlanmasıdır. Sanger'in çalışmasından sonra bunu yapmak diğer araştırmacılar için daha kolay oldu. Nitekim Sanger'in ardından birçok laboratuvar, bazı proteinlerin birincil yapısını çözmek için çalışmalara başladı, analiz yöntemleri iyileştirildi ve yeni yöntemler geliştirildi.
VIII. PROTEİNLERİN FONKSİYONLARI
Katalitik
Proteinler - enzimler canlı organizmalar tarafından üretilir; katalitik bir etkiye, yani belirli kimyasal reaksiyonların hızını artırma yeteneğine sahiptirler. Şarap, sirke, bira ve ekmek üretiminde tarih öncesi çağlardan beri kullanılan fermantasyon işlemleri enzimatik aktiviteye dayanmaktadır. 1680 yılında Hollandalı doğa bilimci Antonie Leeuwenhoek, maya ve bakteri hücrelerini gözlemlemek için kendi tasarımı olan bir mikroskobu kullandı; ancak onları yaşayan organizmalar olarak görmüyordu. 1857 yılında Louis Pasteur mayanın canlı bir organizma olduğunu ve fermantasyonun fizyolojik bir süreç olduğunu gösterdi. 1897'de E. Buchner, fermantasyonun tüm maya hücrelerinin katılımı olmadan gerçekleşebileceğini kanıtlayabildi. Maya hücrelerini çıkararak, hücre içermeyen ancak enzimatik aktiviteye sahip (bir enzim veya enzim içeren) bir çözelti elde etti. "Enzim" kelimesi Yunanca en 2yme'den - mayadan gelir.
1926 yılına kadar enzimlerin protein olduğuna dair hiçbir kanıt yoktu. Ancak 1926 yılında Cornell Üniversitesi'nde çalışan James B. Sumner (1887-1955), üreaz enzimini soya fasulyesinden saf haliyle izole etmeyi ve ürenin hidrolitik parçalanmasını katalize eden bir protein olan kristal formda elde etmeyi başardı. .
CO(NH2)2 + H2O - CO2 + 2NH3
Üreazın moleküler ağırlığı 480000'dir; molekül altı alt birimden oluşur.
Yaklaşık 2000 farklı enzim bilinmektedir ve bunlardan bazıları ayrıntılı olarak incelenmiştir. Modern sınıflandırmaya göre tüm enzimler altı sınıfa ayrılır.
1. Oksiredüktazlar veya redoks enzimleri. Bu 180-190 enzimden oluşan geniş bir gruptur. Oksiredüktazlar çeşitli kimyasalların oksidasyonunu veya indirgenmesini hızlandırır. Böylece, bu sınıfa ait alkol dehidrojenaz enzimi, etil alkolün asetaldehite oksidasyonunu katalize eder ve alkolik fermantasyon sürecinde önemli bir rol oynar.
Lipoksijenaz enzimi doymamış yağ asitlerini havadaki oksijenle oksitler. Bu enzimin etkisi, un ve tahılların ekşimesinin nedenlerinden biridir.
2. Transferazlar. Bu enzim grubunun temsilcileri, çeşitli grupların bir molekülden diğerine transferini katalize eder; örneğin, tirozin aminotransferaz enzimi, bir amino grubunun transferini katalize eder. Bu grubun enzimleri tıpta önemli bir rol oynamaktadır.
3. Hidrolazlar. Bu grubun enzimleri hidroliz reaksiyonlarını katalize eder. Bu enzim grubunun temsilcileri sindirim süreçlerinde, gıda ve diğer endüstrilerde büyük önem taşımaktadır. Böylece lipaz enzimi, serbest yağ asitleri ve gliserol oluşumuyla gliseritlerin hidrolizini katalize eder. Pektin maddelerinin hidrolizi pektolitik enzimlerin katılımıyla gerçekleşir, bunların kullanımı meyve ve meyve sularının verimini artırmayı ve berraklaştırmayı mümkün kılar.
Hidrolaz grubunun bir temsilcisi, nişastanın hidrolizini katalize eden amilazlardır. Alkol, fırıncılık, nişasta ve şurup endüstrilerinde yaygın olarak kullanılırlar.
Hidrolazlar, proteinlerin ve peptidlerin hidrolizini katalize eden geniş bir proteolitik enzim grubunu içerir. Hafif ve gıda endüstrilerinde kullanılırlar. Et ve deriyi “yumuşatmak” ve peynir üretmek için kullanılırlar.
4. Liyazlar. Karbon atomları, karbon ve oksijen, karbon ve nitrojen, karbon ve halojen arasındaki ayrılma reaksiyonlarını katalize edin. Bu grubun enzimleri, bir karbon dioksit molekülünü organik asitlerden ayıran dekarboksilazları içerir.
vesaire.............

Ders türü - kombine

Yöntemler: kısmen arama, problem sunumu, açıklayıcı ve örnekleyici.

Hedef:

Öğrencilerde canlı doğa, sistemik organizasyonu ve evrimi hakkında bütünsel bir bilgi sisteminin oluşturulması;

Biyolojik konulardaki yeni bilgilerin mantıklı bir değerlendirmesini yapabilme;

Sivil sorumluluğu, bağımsızlığı ve inisiyatifi teşvik etmek

Görevler:

eğitici: biyolojik sistemler (hücre, organizma, tür, ekosistem) hakkında; yaşayan doğaya ilişkin modern fikirlerin gelişim tarihi; biyolojik bilimdeki olağanüstü keşifler; dünyanın modern doğa bilimi resminin oluşumunda biyoloji biliminin rolü; bilimsel bilgi yöntemleri;

Gelişim evrensel insan kültürüne giren biyolojinin olağanüstü başarılarını inceleme sürecinde yaratıcı yetenekler; çeşitli bilgi kaynaklarıyla çalışma sırasında modern bilimsel görüşler, fikirler, teoriler, kavramlar, çeşitli hipotezler (hayatın özü ve kökeni hakkında, insan hakkında) geliştirmenin karmaşık ve çelişkili yolları;

Yetiştirilme yaşayan doğayı tanıma olasılığına, doğal çevreye ve kişinin kendi sağlığına dikkat etme ihtiyacına olan inanç; Biyolojik sorunları tartışırken karşı tarafın fikrine saygı duymak

Biyoloji çalışmanın kişisel sonuçları:

1. Rus sivil kimliğinin eğitimi: vatanseverlik, Anavatan'a sevgi ve saygı, kişinin Anavatanıyla gurur duyma duygusu; kişinin etnik kökenine ilişkin farkındalık; çok uluslu Rus toplumunun hümanist ve geleneksel değerlerinin asimilasyonu; Anavatan'a karşı sorumluluk ve görev duygusunu geliştirmek;

2. Öğrenmeye karşı sorumlu bir tutumun oluşması, öğrencilerin öğrenme ve bilgi motivasyonuna dayalı olarak kişisel gelişim ve kişisel eğitime hazır olmaları ve yetenekleri, bilinçli seçim ve dünya çapında oryantasyona dayalı daha ileri bir bireysel eğitim yörüngesinin inşası. sürdürülebilir bilişsel ilgileri dikkate alarak meslekler ve mesleki tercihler;

Biyoloji öğretiminin meta-konu sonuçları:

1. kişinin öğrenme hedeflerini bağımsız olarak belirleme, öğrenme ve bilişsel faaliyette kendisi için yeni hedefler belirleme ve formüle etme, kişinin bilişsel faaliyetinin güdülerini ve çıkarlarını geliştirme yeteneği;

2. Bir problemi görme, soru sorma, hipotez ileri sürme becerisi de dahil olmak üzere araştırma ve proje faaliyetlerinin bileşenlerine hakimiyet;

3. Farklı biyolojik bilgi kaynaklarıyla çalışma becerisi: çeşitli kaynaklarda (ders kitabı metni, popüler bilimsel literatür, biyolojik sözlükler ve referans kitapları) biyolojik bilgileri bulma, analiz etme ve analiz etme

bilgiyi değerlendirmek;

Bilişsel: biyolojik nesnelerin ve süreçlerin temel özelliklerinin tanımlanması; insanlarla memeliler arasındaki ilişkiye dair kanıt (tartışma) sağlamak; insan ve çevre arasındaki ilişkiler; insan sağlığının çevre durumuna bağımlılığı; çevreyi koruma ihtiyacı; Biyoloji biliminin yöntemlerine hakim olmak: biyolojik nesnelerin ve süreçlerin gözlemlenmesi ve tanımlanması; Biyolojik deneylerin kurulması ve sonuçlarının açıklanması.

Düzenleyici: eğitimsel ve bilişsel sorunları çözmenin en etkili yollarını bilinçli olarak seçmek için alternatif olanlar da dahil olmak üzere hedeflere ulaşmanın yollarını bağımsız olarak planlama yeteneği; öğretmen ve akranlarıyla eğitimsel işbirliği ve ortak faaliyetler düzenleme becerisi; bireysel ve grup halinde çalışın: pozisyonları koordine ederek ve çıkarları dikkate alarak ortak bir çözüm bulun ve çatışmaları çözün; bilgi ve iletişim teknolojilerinin kullanımı alanında yeterliliğin oluşması ve geliştirilmesi (bundan sonra BİT yeterlilikleri olarak anılacaktır).

İletişimsel: akranlarla iletişim ve işbirliğinde iletişimsel yeterliliğin oluşumu, ergenlik döneminde cinsiyet sosyalleşmesinin özelliklerinin anlaşılması, sosyal açıdan faydalı, eğitim ve araştırma, yaratıcı ve diğer faaliyet türleri.

Teknolojiler : Sağlığın korunması, probleme dayalı, gelişimsel eğitim, grup etkinlikleri

Teknikler: analiz, sentez, çıkarım, bilginin bir türden diğerine çevrilmesi, genelleme.

Ders ilerlemesi

Görevler

Proteinlerin hücrenin yapısı ve işleyişindeki öncü rolünü ortaya koymak. ,

Bilgilendirici biyopolimer niteliğindeki protein makromoleküllerinin yapısını açıklar.

Protein örneğini kullanarak okul çocuklarının madde moleküllerinin yapısı ile işlevleri arasındaki bağlantı hakkındaki bilgilerini derinleştirmek.

Temel hükümler

Proteinin birincil yapısı genotip tarafından belirlenir.

Bir proteinin ikincil, üçüncül ve dördüncül yapısal organizasyonu birincil yapıya bağlıdır.

Tüm biyolojik katalizörler - enzimler - doğası gereği proteindir.

4. Protein molekülleri vücudun yabancı maddelerden immünolojik olarak korunmasını sağlar .

Tartışmaya yönelik sorular

Biyolojik katalizörlerin aktivitesinin özgüllüğü nasıl belirlenir?

Hassas yüzey reseptörünün etki mekanizması nedir?

Biyolojik polimerler - proteinler

Hücrelerin organik maddeleri arasında proteinler hem miktar hem de önem bakımından ilk sırayı alır. Hayvanlarda hücrenin kuru kütlesinin yaklaşık %50'sini oluştururlar. İnsan vücudunda, yalnızca birbirinden değil aynı zamanda diğer organizmaların proteinlerinden de farklı olan 5 milyon protein mo- türü vardır. Yapılarının bu kadar çeşitliliğine ve karmaşıklığına rağmen, yalnızca 20 farklı amino asit.

Amino asitlerin genel bir yapısal planı vardır, ancak çok çeşitli olan radikalin (K) yapısında birbirlerinden farklıdırlar. Örneğin, alanin amino asidi basit bir radikale sahiptir - CH3, sistein radikali kükürt içerir - CH28H, diğer amino asitler daha karmaşık radikallere sahiptir.

Canlı hayvan, bitki ve mikroorganizma organizmalarından izole edilen proteinler, 20 temel amino asidin birkaç yüz, bazen de binlerce kombinasyonunu içerir. Dönüşümlerinin sırası çok çeşitlidir, bu da birbirinden farklı çok sayıda protein molekülünün varlığını mümkün kılar. Örneğin sadece 20 amino asit kalıntısından oluşan bir protein için teorik olarak yaklaşık 2 amino asit kalıntısı mümkündür. Amino asitlerin değişiminde ve dolayısıyla özelliklerinde farklılık gösteren çeşitli protein moleküllerinin 1018 çeşidi. Bir polipeptit zincirindeki amino asitlerin dizisine genellikle bir proteinin birincil yapısı denir.

Ancak peptit bağlarıyla birbirine sırayla bağlanan amino asit kalıntılarından oluşan bir zincir şeklindeki bir protein molekülü, henüz belirli işlevleri yerine getirme yeteneğine sahip değildir. Bu daha yüksek bir yapısal organizasyon gerektirir. Karboksil kalıntıları ile farklı amino asitlerin amino grupları arasında hidrojen bağları oluşturarak, protein molekülü bir sarmal (a-yapısı) veya katlanmış bir katman - bir "akordeon" (P-yapısı) şeklini alır. Bu ikincil bir yapıdır ancak karakteristik biyolojik aktiviteyi elde etmek için çoğu zaman yeterli değildir.

Proteinin ikincil yapısı ((3-yapı) üsttedir. Proteinin üçüncül yapısı aşağıdadır:

- iyonik etkileşimler,

- hidrojen bağları.

- disülfit bağları,

- hidrofobik etkileşimler,

- hidratlanabilir gruplar

Çoğu zaman yalnızca üçüncül yapıya sahip bir molekül, bir katalizörün veya başka birinin rolünü oynayabilir. Üçüncül yapı radikallerin, özellikle de kükürt içeren sistein amino asit radikallerinin etkileşimi nedeniyle oluşur. Polipeptit zincirinde birbirinden belirli bir mesafede bulunan iki amino asidin kükürt atomları, disülfür veya 8-8 bağları olarak adlandırılan bağları oluşturacak şekilde bağlanır. Bu etkileşimler ve diğer daha az güçlü bağlar sayesinde protein sarmalı katlanır ve bir top şeklini alır veya kürecikler. Polipeptit sarmallarının bir kürecik içinde düzenlenme şekline proteinin üçüncül yapısı denir. Üçüncül yapıya sahip birçok protein hücrede biyolojik rolünü yerine getirebilir. Ancak bazı vücut fonksiyonlarının gerçekleştirilmesi, proteinlerin daha da yüksek düzeyde organizasyona katılımını gerektirir. Böyle bir organizasyona denir dördüncül yapı. Birkaç (iki, üç veya daha fazla) protein molekülünün üçüncül bir yapısal organizasyonla fonksiyonel bir birleşimidir. Böyle karmaşık bir proteinin bir örneği hemoglobindir. Molekülü birbirine bağlı dört molekülden oluşur. Başka bir örnek, iki bileşen içeren pankreas hormonu insülindir. Bazı proteinlerin dördüncül yapısı, protein alt birimlerinin yanı sıra protein olmayan çeşitli bileşenleri de içerir. Aynı hemoglobin, proteinin demir özelliklerini içeren karmaşık bir heterosiklik bileşik içerir. Diğer inorganik ve organik bileşikler gibi proteinlerin de yapısal organizasyonları tarafından belirlenen bir takım fizikokimyasal özellikleri vardır. Bu büyük ölçüde her molekülün fonksiyonel aktivitesini belirler. Birincisi, proteinler öncelikle suda çözünebilen moleküllerdir.

İkincisi, Protein molekülleri büyük bir yüzey yükü taşır. Bu, örneğin membran geçirgenliğindeki değişiklikler, enzimlerin katalitik aktivitesi ve diğer fonksiyonlar gibi bir dizi elektrokimyasal etkiyi belirler.

Üçüncüsü, proteinler termolabildir, yani aktivitelerini dar bir sıcaklık aralığında sergilerler.

Yüksek sıcaklığın etkisi, dehidrasyon, pH değişiklikleri ve diğer etkiler, proteinlerin yapısal organizasyonunun tahrip olmasına neden olur. İlk önce en zayıf yapı yok edilir; dördüncül, ardından üçüncül, ikincil ve daha ağır koşullar altında birincil. Bir protein molekülünün yapısal organizasyonunun kaybına denatürasyon denir.

Çevre koşullarındaki bir değişiklik molekülün birincil yapısının tahrip olmasına yol açmıyorsa, normal çevre koşulları yeniden sağlandığında proteinin yapısı ve fonksiyonel aktivitesi tamamen yeniden yaratılır. Bu sürece renatürasyon denir. Proteinlerin kayıp yapıyı tamamen onarma özelliği, tıp ve gıda endüstrilerinde, örneğin antibiyotikler, aşılar, serumlar, enzimler gibi belirli tıbbi preparatların hazırlanmasında yaygın olarak kullanılmaktadır; Kurutulmuş halde besin özelliklerini uzun süre koruyan gıda konsantreleri elde etmek.

Proteinlerin fonksiyonları. Hücredeki proteinlerin işlevleri son derece çeşitlidir. En önemlilerinden biri plastik (inşaat) işlevidir: proteinler, tüm hücre zarlarının ve hücre organellerinin yanı sıra hücre dışı yapıların oluşumunda rol oynar.

Proteinlerin katalitik rolü son derece önemlidir. Tüm biyolojik katalizörler - enzimler - protein niteliğindeki maddelerdir; hücrede meydana gelen kimyasal reaksiyonları onlarca ve yüz binlerce kez hızlandırırlar.

Bir enzimin (F) bir madde (C) ile etkileşimi sonucu reaksiyon ürünlerinin (P) oluşması

Gelin bu önemli fonksiyona daha yakından bakalım. Katalizörlerin yaygın olarak kullanıldığı kimya endüstrisinde olduğu kadar biyokimyada da daha az bulunmayan "kataliz" terimi, kelimenin tam anlamıyla "bağlayıcı olmayan", "kurtuluş" anlamına gelir. Katalitik reaksiyonun özü, çok çeşitli katalizörlere ve bunların yer aldığı reaksiyon türlerine rağmen, temel olarak başlangıç ​​maddelerinin katalizör ile ara bileşikler oluşturması gerçeğine dayanır. Nispeten hızlı bir şekilde nihai reaksiyon ürünlerine dönüştürülürler ve katalizör orijinal formuna geri döner. Enzimler aynı katalizörlerdir. Tüm kataliz yasaları onlar için geçerlidir. Ancak enzimler doğası gereği proteindir ve bu onlara özel özellikler kazandırır. Enzimlerin, platin, vanadyum oksit ve diğer inorganik reaksiyon hızlandırıcılar gibi inorganik kimyadan bilinen katalizörlerle ortak noktaları nelerdir ve onları farklı kılan nedir? Aynı inorganik katalizör birçok farklı endüstride kullanılabilir. Enzimler yalnızca çözeltinin asitliğinin fizyolojik değerlerinde, yani bir hücrenin, organın veya sistemin yaşamı ve normal işleyişi ile uyumlu bir hidrojen iyonu konsantrasyonunda aktiftir.

Proteinlerin düzenleyici işlevi metabolik süreçlerin kontrolünden oluşur: insülin, hipofiz hormonları vb.

Motor fonksiyonu canlı organizmalara özel kasılma proteinleri sağlanır. Bu proteinler, hücrelerin ve organizmaların yapabildiği her türlü harekette rol oynar: tek hücreli hayvanlarda siliaların titreşmesi ve flagella'nın hareketi, çok hücreli hayvanlarda kas kasılması, bitkilerde yaprakların hareketi vb.

Proteinlerin taşıma fonksiyonu kimyasal elementlerin (örneğin oksijenin hemoglobine) veya biyolojik olarak aktif maddelerin (hormonlar) bağlanarak vücudun çeşitli doku ve organlarına aktarılmasından oluşur. Özel taşıma proteinleri, hücre çekirdeğinde sentezlenen RNA'yı sitoplazmaya taşır. Taşıma proteinleri hücrelerin dış zarlarında yaygın olarak temsil edilir; çeşitli maddeleri çevreden sitoplazmaya taşırlar.

Yabancı proteinler veya mikroorganizmalar vücuda girdiğinde, beyaz kan hücrelerinde (lökositler) antikor adı verilen özel proteinler oluşur. Onlar bağlı

moleküllerin uzaysal konfigürasyonlarının yazışma ilkesine (“anahtar kilidi” ilkesi) göre vücut için alışılmadık maddelerle (antijenler) etkileşime girer. Bunun bir sonucu olarak, zararsız, toksik olmayan bir kompleks oluşur - daha sonra diğer lökosit formları tarafından fagosite edilen ve sindirilen "antijen-antikor" - bu koruyucu bir fonksiyondur.

Proteinler aynı zamanda hücredeki enerji kaynaklarından biri olarak da görev yapabilir, yani enerji işlevi görürler. 1 g protein tamamen nihai ürünlere parçalandığında 17,6 kJ enerji açığa çıkar. Ancak proteinler bu kapasitede nadiren kullanılır. Protein moleküllerinin parçalanması sırasında açığa çıkan amino asitler, yeni proteinler oluşturmak için plastik değişim reaksiyonlarına katılır.

İncelenecek sorular ve görevler

Hücrenin bileşiminde hangi organik maddeler bulunur?

Proteinler hangi basit organik bileşiklerden oluşur?

Peptitler nelerdir?

Bir proteinin birincil yapısı nedir?

Proteinlerin ikincil ve üçüncül yapıları nasıl oluşur?

Protein denatürasyonu nedir?

Proteinlerin hangi fonksiyonlarını biliyorsunuz?

Size göre doğru cevap seçeneğini seçiniz.

1. Hücrelerin varlığını kim keşfetti?

Robert Hooke

Carl Linnaeus

2. Hücre neyle dolu?

sitoplazma

kabuk

3. Sitoplazmada bulunan yoğun cismin adı nedir?

çekirdek

kabuk

organoidler

4. Hangi organel hücrenin nefes almasına yardımcı olur?

lizozom

mitokondri

membran

5. Bitkilere yeşil rengi veren organel hangisidir?

lizozom

kloroplast

mitokondri

6. İnorganik hücrelerde en çok hangi madde bulunur?

su

mineral tuzları

7. Organik bir hücrenin %20'sini hangi maddeler oluşturur?

Nükleik asitler

Sincaplar

8. Aşağıdaki maddeleri birleştirmek için hangi ortak ad kullanılabilir: şeker, lif, nişasta?

karbonhidratlar

9. Hangi madde hücre enerjisinin %30'unu sağlar?

yağlar

karbonhidratlar

10. Hücrede en çok hangi madde bulunur?

Oksijen

Amino asitler, proteinler. Proteinlerin yapısı. Bir protein molekülünün organizasyon seviyeleri

Video eğitimiİlebiyoloji " Sincaplar"

Fonksiyonlarproteinler

Kaynaklar

V. B. ZAKHAROV, S. G. MAMONTOV, N. I. SONIN, E. T. ZAKHAROVA GENEL EĞİTİM KURUMLARI İÇİN “BİYOLOJİ” DERS KİTABI (10-11. Sınıflar).

A. P. Plekhov Biyolojisi ve ekolojinin temelleri. Seri “Üniversiteler için ders kitapları. Özel edebiyat".

Öğretmenler için kitap Sivoglazov V.I., Sukhova T.S. Kozlova T. A. Biyoloji: genel kalıplar.

Sunum barındırma

11 .04.2012 Ders 57 10. Sınıf

Ders: Proteinler doğal polimerlerdir, bileşimleri ve yapılarıdır.

Ders hedefleri: 1. Öğrencileri doğal protein polimerleriyle tanıştırmak.

2. Yapılarını, sınıflandırılmalarını ve özelliklerini inceleyin.

3. Proteinlerin biyolojik rolünü ve uygulamalarını göz önünde bulundurun.

Ekipman ve reaktifler: 7 numaralı pratik çalışmadan.

Ders ilerlemesi:

İşlenen konunun tekrarı.

Ekranda sorulan soruları cevaplıyoruz:

Hangi bileşiklere amino asitler denir?

Amino asitlere hangi FG'ler dahildir?

Amino asit isimleri nasıl oluşturulur?

Amino asitlerin karakteristik izomerizm türleri nelerdir?

Hangi amino asitlere esansiyel denir? Örnekler verin.

Hangi bileşiklere amfoterik denir? Amino asitlerin amfoterik özellikleri var mı? Cevabınızı gerekçelendirin.

Amino asitlerin karakteristik kimyasal özellikleri nelerdir?

Hangi reaksiyonlara polikondenzasyon reaksiyonları denir? Polikondensasyon reaksiyonları amino asitler için tipik midir?

Hangi atom grubuna amid grubu denir?

Hangi bileşiklere poliamid denir? Poliamid liflerine örnekler veriniz. Sentetik elyaf üretimi için hangi amino asitler uygundur?

Hangi bileşiklere peptid denir?

Hangi atom grubuna peptit denir?

Yeni bir konu üzerinde çalışmak.

Proteinlerin belirlenmesi.

Proteinler, molekülleri peptit bağlarıyla bağlanan amino asit kalıntılarından oluşan, yüksek moleküler ağırlığa sahip doğal polimerlerdir.

Proteinlerin doğadaki dağılımı, biyolojik fonksiyonları ve dünyadaki yaşam açısından önemi.

Proteinlerin yapısı.

a) birincil yapı - amino asit dizisi, bir moleküldeki amino asit birimlerinin sayısı birkaç on ila yüzbinler arasında değişebilir. Bu, 6500 (insülin) ila 32 milyon (grip virüsü proteini) arasında değişen proteinlerin moleküler ağırlığına yansır;

b) ikincil - uzayda, polipeptit zinciri, her dönüşünde radikalleri dışarı bakacak şekilde 3.6 amino asit biriminin bulunduğu bir spiral şeklinde bükülebilir. Bireysel dönüşler, zincirin farklı bölümlerindeki ==N -H ve ==C=O grupları arasındaki hidrojen bağlarıyla bir arada tutulur;

c) bir proteinin üçüncül yapısı, uzayda bir sarmal düzenleme yeteneğidir. Protein molekülü, –S-S disülfit köprüleri nedeniyle uzaysal şeklini koruyan bir kürecik şeklinde katlanır. Şekil, glikozun alkolik fermantasyonunu katalize eden hekzakinaz enzim molekülünün üçüncül yapısını göstermektedir. Globüldeki çöküntü, proteinin glikoz molekülünü yakaladığı ve içinde daha fazla kimyasal dönüşüme uğradığı yardımıyla açıkça görülmektedir.

d) dördüncül protein yapısı - bazı proteinler (örneğin hemoglobin), çeşitli protein moleküllerinin protez gruplar adı verilen protein olmayan parçalarla birleşimidir. Bu tür proteinlere kompleks veya peptidler denir. Bir proteinin yapısı, bir proteinin dördüncül yapısıdır. Şekil, hemoglobin molekülünün dördüncül yapısının şematik bir temsilini göstermektedir. Kırmızı disklerle gösterilen, iki çift polipeptit zincirinin ve dört protein olmayan parçanın birleşimidir. Her biri bir hem molekülüdür. Onlar. demir iyonu içeren organik döngülerin karmaşık kompleksi. Gemm tüm omurgalılarda aynı yapıya sahiptir ve kanın kırmızı renginden sorumludur.

5. Proteinlerin kimyasal özellikleri

1) Denatürasyon

2) Hidroliz

3) Proteinlerin kalitatif reaksiyonları:

a) Biüre reaksiyonu

b) Ksantoprotein;

c) Proteinlerde kükürtün kalitatif tespiti.

d) Proteinlerin yanması. Sincaplar yanarken karakteristik bir yanmış boynuz ve saç kokusu yayarlar. Bu koku, proteinlerdeki (sistein, metiyonin, sistin) kükürt içeriğine göre belirlenir. Bir protein çözeltisine alkali çözelti eklerseniz, onu kaynatın ve birkaç damla kurşun asetat çözeltisi ekleyin. Siyah bir kurşun sülfür çökeltisi çöker.

III. Ev ödevi S.27? 1-10, 27'yi okuyun. Örn. 1-10

"Hayat, protein bedenlerinin varoluş biçimidir"

F. Engels.

Bildiğimiz canlı organizmaların hiçbiri proteinsiz yapamaz. Proteinler besin görevi görür, metabolizmayı düzenler, enzim - metabolik katalizör görevi görür, oksijenin vücutta transferini ve emilimini teşvik eder, sinir sisteminin işleyişinde önemli bir rol oynar, kas kasılmasının mekanik temelini oluşturur, katılır. genetik bilginin aktarımı vb. d.

Proteinler (polipeptitler) – bağlı α-amino asit kalıntılarından oluşturulan biyopolimerler peptit(amid) bağları. Bu biyopolimerler 20 çeşit monomer içerir. Bu tür monomerler amino asitlerdir. Her protein kimyasal yapısında bir polipeptittir. Bazı proteinler birkaç polipeptit zincirinden oluşur. Çoğu protein ortalama 300-500 amino asit kalıntısı içerir. 3-8 amino asit uzunluğunda çok kısa birçok doğal protein ve 1500 amino asit uzunluğunda çok uzun biyopolimerler vardır. Bir protein makromolekülünün oluşumu, a-amino asitlerin polikondensasyon reaksiyonu olarak temsil edilebilir:

Amino asitler, karbon ve nitrojen atomları - peptit (amid) arasında yeni bir bağ oluşması nedeniyle birbirine bağlanır:

İki amino asitten (AA) bir dipeptit elde edilebilir, üç - bir tripeptitten, daha fazla sayıda AA polipeptiti (protein) elde edilir.

Proteinlerin fonksiyonları

Proteinlerin doğadaki görevleri evrenseldir. Proteinler beynin, iç organların, kemiklerin, derinin, saçın vb. bir parçasıdır. Ana kaynakα - canlı bir organizma için amino asitler, gastrointestinal sistemdeki enzimatik hidrolizin bir sonucu olarak gıda proteinleridir.α - amino asitler. Birçokα - Amino asitler vücutta sentezlenir ve bazıları protein sentezi için gereklidir α - Amino asitler vücutta sentezlenmez ve dışarıdan gelmeleri gerekir. Bu tür amino asitlere esansiyel denir. Bunlara valin, lösin, treonin, metionin, triptofan vb. dahildir (tabloya bakınız). Bazı insan hastalıklarında esansiyel amino asitlerin listesi genişler.

· Katalitik fonksiyon - spesifik proteinlerin - katalizörlerin (enzimler) yardımıyla gerçekleştirilir. Katılımlarıyla vücuttaki çeşitli metabolik ve enerji reaksiyonlarının hızı artar.

Enzimler, karmaşık moleküllerin parçalanması (katabolizma) ve bunların sentezi (anabolizma), ayrıca DNA replikasyonu ve RNA şablonu sentezi reaksiyonlarını katalize eder. Binlerce enzim bilinmektedir. Bunlar arasında pepsin gibi proteinler sindirim sırasında parçalanır.

· Taşıma işlevi - çeşitli maddelerin bir organdan diğerine bağlanması ve iletilmesi (taşınması).

Böylece kırmızı kan hücrelerinde bulunan bir protein olan hemoglobin, akciğerlerde oksijenle birleşerek oksihemoglobine dönüşür. Kan dolaşımıyla organlara ve dokulara ulaşan oksihemoglobin parçalanır ve dokularda oksidatif süreçlerin sağlanması için gerekli oksijeni serbest bırakır.

· Koruyucu fonksiyon - Vücuda giren veya bakteri ve virüslerin aktivitesinden kaynaklanan maddelerin bağlanması ve nötralizasyonu.

Koruyucu fonksiyon, vücutta oluşan spesifik proteinler (antikorlar - immünoglobulinler) (fiziksel, kimyasal ve bağışıklık savunması) tarafından gerçekleştirilir. Örneğin koruyucu işlev, kanın pıhtılaşmasına katılan ve böylece kan kaybını azaltan kan plazma proteini fibrinojen tarafından gerçekleştirilir.

· Kasılma fonksiyonu (aktin, miyozin) – Proteinlerin etkileşimi sonucu uzayda hareket, kalbin kasılıp gevşemesi ve diğer iç organların hareketi meydana gelir.

· Yapısal işlev - Proteinler hücre yapısının temelini oluşturur. Bunlardan bazıları (bağ dokusu kolajeni, saç, tırnak ve cilt keratini, damar duvarı elastini, yün keratini, ipek fibroini vb.) neredeyse yalnızca yapısal bir işlevi yerine getirir.

Lipidlerle kombinasyon halinde proteinler, hücre zarlarının ve hücre içi oluşumların yapımına katılır.

· Hormonal (düzenleyici) fonksiyon - dokular, hücreler veya organizmalar arasında sinyal iletme yeteneği.

Proteinler metabolik düzenleyiciler olarak görev yapar. Endokrin bezlerinde, vücudun bazı organlarında ve dokularında üretilen hormonları ifade eder.

· Beslenme fonksiyonu - enerji ve madde kaynağı olarak depolanan yedek proteinler tarafından gerçekleştirilir.

Örneğin: kazein, yumurta albümini, yumurta proteinleri fetüsün büyümesini ve gelişmesini sağlar ve süt proteinleri yenidoğan için besin kaynağı görevi görür.

Proteinlerin çeşitli işlevleri, a-amino asit bileşimi ve yüksek düzeyde organize olmuş makromoleküllerin yapısı tarafından belirlenir.

Proteinlerin fiziksel özellikleri

Proteinler, peptit bağlarıyla birbirine bağlanan amino asit birimlerinden oluşan çok uzun moleküllerdir. Bunlar doğal polimerlerdir; proteinlerin moleküler ağırlığı birkaç bin ila birkaç on milyon arasında değişir. Örneğin, süt albüminin moleküler ağırlığı 17.400, kan fibrinojeni - 400.000, viral proteinler - 50.000.000'dir. Her bir peptit ve protein, zincirde kesin olarak tanımlanmış bir bileşime ve amino asit kalıntıları dizisine sahiptir ve bu, onların benzersiz biyolojik özgüllüğünü belirler. Protein sayısı organizmanın karmaşıklık derecesini karakterize eder (E. coli - 3000 ve insan vücudunda 5 milyondan fazla protein vardır).

Hayatımızda tanıdığımız ilk protein, tavuk yumurtası protein albüminidir - suda oldukça çözünür, ısıtıldığında pıhtılaşır (çırpılmış yumurta kızarttığımızda) ve sıcak bir yerde uzun süre saklandığında yok edilir. ve yumurta çürür. Ancak protein sadece yumurta kabuğunun altında gizli değildir. Saç, tırnaklar, pençeler, kürk, tüyler, toynaklar, derinin dış tabakası; bunların hepsi neredeyse tamamen başka bir protein olan keratinden oluşur. Keratin suda çözünmez, pıhtılaşmaz, toprakta çökmez: eski hayvanların boynuzları da kemikler kadar korunur. Ve mide suyunda bulunan protein pepsin diğer proteinleri yok etme yeteneğine sahiptir, bu sindirim sürecidir. İnferferon proteini burun akıntısı ve grip tedavisinde kullanılır çünkü bu hastalıklara neden olan virüsleri öldürür. Ve yılan zehirinden elde edilen protein bir insanı öldürebilir.

Protein sınıflandırması

Amino asit bileşimleri ve esansiyel amino asitlerin içeriği ile belirlenen proteinlerin besin değeri açısından bakıldığında, proteinler aşağıdakilere ayrılır: tam teşekküllü Ve aşağılık . Tam proteinler, eksik proteinler olarak sınıflandırılan jelatin dışında esas olarak hayvansal kökenli proteinleri içerir. Eksik proteinler çoğunlukla bitki kökenlidir. Ancak bazı bitkiler (patates, baklagiller vb.) tam protein içerir. Hayvansal proteinler arasında et, yumurta, süt vb. proteinler vücut için özellikle değerlidir.

Pek çok protein, peptid zincirlerine ek olarak amino asit olmayan parçalar da içerir; bu kritere göre proteinler iki büyük gruba ayrılır; basit ve karmaşık proteinler (proteitler). Basit proteinler yalnızca amino asit zincirleri içerir; karmaşık proteinler ayrıca amino asit olmayan parçalar da içerir ( Örneğin hemoglobin demir içerir).

Genel yapı türlerine göre proteinler üç gruba ayrılabilir:

1. Fibriller proteinler - suda çözünmez, polimerler oluşturur, yapıları genellikle oldukça düzenlidir ve esas olarak farklı zincirler arasındaki etkileşimlerle korunur. Uzun iplik benzeri bir yapıya sahip proteinler. Birçok fibriler proteinin polipeptit zincirleri, bir eksen boyunca birbirine paralel olarak yerleştirilir ve uzun lifler (fibriller) veya katmanlar oluşturur.

Çoğu fibril proteini suda çözünmez. Fibriller proteinler arasında örneğin a-keratinler (saçın neredeyse tüm kuru ağırlığını oluştururlar, yün proteinleri, boynuzlar, toynaklar, tırnaklar, pullar, tüyler bulunur), kolajen - tendon ve kıkırdak proteini, fibroin - protein ipek).

2. Küresel proteinler - suda çözünür, molekülün genel şekli az çok küreseldir. Küresel ve fibriler proteinler arasında alt gruplar ayırt edilir. Küresel proteinler arasında enzimler, immünoglobulinler, bazı protein hormonları (örneğin insülin) ve ayrıca taşıma, düzenleyici ve yardımcı işlevleri yerine getiren diğer proteinler bulunur.

3. Membran proteinleri - hücre zarını geçen alanlara sahiptir, ancak bunların bir kısmı zardan hücreler arası ortama ve hücrenin sitoplazmasına doğru çıkıntı yapar. Membran proteinleri reseptör görevi görür, yani sinyalleri iletirler ve ayrıca çeşitli maddelerin zar ötesi taşınmasını sağlarlar. Taşıyıcı proteinler spesifiktir; her biri yalnızca belirli moleküllerin veya belirli bir sinyalin zardan geçmesine izin verir.

Proteinler hayvan ve insan gıdalarının ayrılmaz bir parçasıdır. Canlı bir organizma, cansız bir organizmadan öncelikle proteinlerin varlığıyla farklılık gösterir. Canlı organizmalar, çok çeşitli protein molekülleri ve bunların yüksek düzeni ile karakterize edilir; bu, canlı bir organizmanın yüksek organizasyonunu, ayrıca hareket etme, büzülme, üreme, metabolize etme ve birçok fizyolojik süreci gerçekleştirme yeteneğini belirler.

Protein yapısı

Fischer Emil Almanca, Alman organik kimyager ve biyokimyacı. 1899'da protein kimyası üzerine çalışmaya başladı. F., 1901'de yarattığı amino asitleri analiz etmek için eter yöntemini kullanarak, protein parçalanma ürünlerinin niteliksel ve niceliksel tespitlerini gerçekleştiren ilk kişi oldu, valin, prolin (1901) ve hidroksiprolini (1902) keşfetti ve amino asitlerin deneysel olarak kanıtlandığını kanıtladı. asit kalıntıları birbirine peptid bağlarıyla bağlanır; 1907'de 18 üyeli bir polipeptit sentezledi. F., protein hidrolizi sonucu elde edilen sentetik polipeptitler ve peptitlerin benzerliğini gösterdi. F. aynı zamanda tanen araştırmalarına da dahil oldu. F. organik kimyagerlerden oluşan bir okul kurdu. St. Petersburg Bilimler Akademisi'nin yabancı muhabir üyesi (1899). Nobel Ödülü (1902).

Hedefler:

Eğitici: Biyopolimerlere bütünsel bir bakış açısı oluşturmak –

kimya ve biyoloji derslerinin entegrasyonuna dayanan proteinler. Öğrencilere proteinlerin bileşimi, yapısı, özellikleri ve fonksiyonlarını tanıtmak. Disiplinlerarası bağlantıları kurmak ve öğrencilerin bilişsel ilgisini geliştirmek için proteinlerle yapılan deneyleri kullanın.

Gelişimsel: konulara bilişsel ilgi, mantıksal akıl yürütme yeteneği ve bilgiyi pratikte uygulama yeteneği geliştirir.

Eğitim: ortak faaliyet becerilerini geliştirmek, özgüven yeteneğini oluşturmak.

Ders türü: yeni bilgiler öğrenmek.

DERSİN İLERLEMESİ

Organizasyon anı.

Selamlar, bulunmayanları işaretliyorum. Dersin konusunu ve dersin amacını seslendirin.

Dikkat güncelleniyor

Modern bilim yaşam sürecini şu şekilde temsil eder:

“Hayat, proteinler ve diğer maddeler arasındaki etkileşimin en karmaşık kimyasal süreçlerinin iç içe geçmesidir.”

“Hayat, protein bedenlerinin varoluş biçimidir”

F.Engels

Bugün proteinlere biyolojik ve kimyasal açıdan bakacağız.

Yeni materyal öğrenme.

1. Protein kavramı

Protein kaslardır, bağ dokularıdır (tendonlar, bağlar, kıkırdak). Protein molekülleri kemik dokusunun bileşimine dahil edilir. Saç, tırnaklar, dişler ve cilt proteinin özel formlarından dokunmuştur. Sağlığın bağlı olduğu protein moleküllerinden ayrı çok önemli hormonlar oluşur. Çoğu enzim aynı zamanda protein parçaları da içerir ve vücutta meydana gelen fizyolojik ve biyokimyasal süreçlerin kalitesi ve yoğunluğu enzimlere bağlıdır.

Farklı insan dokularındaki protein içeriği farklılık gösterir. Böylece kaslar %80'e kadar protein, dalak, kan, akciğerler - %72, deri - %63, karaciğer - %57, beyin - %15, yağ dokusu, kemik ve diş dokusu - %14-28 içerir.

Proteinler, bir amid (peptit) bağı -CO-NH- ile bağlanan amino asit kalıntılarından oluşan yüksek moleküllü doğal polimerlerdir. Her protein, spesifik bir amino asit dizisi ve bireysel mekansal yapı ile karakterize edilir. Proteinler, bir hayvan hücresindeki organik bileşiklerin kuru kütlesinin en az %50'sini oluşturur.

2. Proteinlerin bileşimi ve yapısı.

Protein maddelerinin bileşimi karbon, hidrojen, oksijen, nitrojen, kükürt ve fosfor içerir.

Hemoglobin – C 3032 H 4816 HAKKINDA 872 N 780 S 8 Fe 4 .

Proteinlerin moleküler ağırlığı birkaç bin ila birkaç milyon arasında değişir. Bay yumurta proteini = 36.000, Bay kas proteini = 1.500.000.

Protein hidroliz ürünlerinin incelenmesi, protein moleküllerinin kimyasal bileşiminin ve yapılarının oluşturulmasına yardımcı oldu.

1903 yılında Alman bilim adamı Emil Hermann Fischer, protein yapısının sırrının anahtarı haline gelen peptit teorisini önerdi. Fischer, proteinlerin bir NH-CO peptid bağıyla bağlanan amino asit kalıntılarının polimerleri olduğunu öne sürdü. Proteinlerin polimer oluşumları olduğu fikri 1888'de Rus bilim adamı Alexander Yakovlevich Danilevsky tarafından dile getirildi.

3. Proteinlerin tanımı ve sınıflandırılması

Proteinler, özel bir peptit bağıyla bağlanan alfa amino asitlerden oluşan doğal yüksek moleküllü doğal bileşiklerdir (biyopolimerler). Proteinler 20 farklı amino asit içerir; bu, farklı amino asit kombinasyonlarına sahip çok çeşitli proteinlerin olduğu anlamına gelir. Alfabenin 33 harfinden sonsuz sayıda kelime oluşturabildiğimiz gibi, 20 aminoasitten de sonsuz sayıda protein oluşturabiliriz. İnsan vücudunda 100.000 kadar protein bulunmaktadır.

Moleküllerde bulunan amino asit kalıntılarının sayısı farklıdır: insülin - 51, miyoglobin - 140. Dolayısıyla proteinin Mr'si 10.000 ila birkaç milyon arasındadır.

Proteinler proteinlere (basit proteinler) ve proteidlere (karmaşık proteinler) ayrılır.

4. Protein yapısı

Bir polipeptit zincirindeki kesin olarak tanımlanmış amino asit kalıntıları dizisine birincil yapı denir. Buna genellikle doğrusal zincir denir. Bu yapı sınırlı sayıda proteinin karakteristiğidir.

Araştırmalar, polipeptit zincirinin bazı kısımlarının -CO ve -NH grupları arasındaki hidrojen bağlarından dolayı spiral şeklinde katlandığını göstermiştir. Bu şekilde ikincil bir yapı oluşur.

Helisel polipeptit zincirinin bir şekilde katlanması veya sıkıştırılması gerekir. Paketlendiğinde, protein molekülleri genellikle bobin adı verilen elipsoidal bir şekle sahiptir. Bu hidrofobik olanların oluşturduğu üçüncül bir yapıdır. Ester bağları, bazı proteinlerde S-S bağları (bisülfit bağları) bulunur

Protein moleküllerinin en yüksek organizasyonu dördüncül yapıdır - birbirine bağlanan protein makromolekülleri bir kompleks oluşturur.

Proteinlerin fonksiyonları

Proteinlerin vücuttaki görevleri çeşitlidir. Bunlar büyük ölçüde proteinlerin formlarının ve bileşimlerinin karmaşıklığı ve çeşitliliğinden kaynaklanmaktadır.

İnşaat (plastik) – proteinler hücre zarının, organellerin ve hücre zarlarının oluşumunda rol oynar. Kan damarları, tendonlar ve saçlar proteinlerden yapılmıştır.

Katalitik – tüm hücresel katalizörler proteinlerdir (enzimin aktif merkezleri).

Motorlu – Kasılma proteinleri tüm harekete neden olur.

Taşıma – Kan proteini hemoglobin oksijeni bağlar ve onu tüm dokulara taşır.

Koruyucu – yabancı maddeleri nötralize etmek için protein gövdelerinin ve antikorların üretimi.

Enerji – 1 g protein 17,6 kJ'ye eşdeğerdir.

Reseptör – harici bir uyarana tepki.

Bilgi üretimi:

Öğrenciler şu soruları yanıtlıyor:

Proteinler nelerdir?

Bir protein molekülünün kaç tane uzaysal yapısını biliyorsunuz?

Proteinler hangi işlevleri yerine getirir?

Notları ayarlayın ve duyurun.

Ev ödevi : § 38 kimyasal özellikler olmadan. “Proteinli gıdaları tamamen karbonhidratlarla değiştirmek mümkün mü?”, “Proteinlerin insan yaşamındaki rolü” konulu bir mesaj hazırlayın.