Proteinler: Proteinlerin üçüncül yapısı. Bir zincir bölümünün yerel sıralaması

L Amino asitlerin fonksiyonel gruplarının etkileşimi nedeniyle, bireysel proteinlerin doğrusal polipeptit zincirleri, "konformasyon" adı verilen belirli bir uzamsal üç boyutlu yapı kazanır. Bireysel proteinlerin (yani aynı birincil yapıya sahip olan) tüm molekülleri çözeltide aynı konformasyonu oluşturur. Sonuç olarak uzaysal yapıların oluşumu için gerekli olan tüm bilgiler proteinlerin birincil yapısında bulunmaktadır.

Proteinlerde polipeptit zincirlerinin 2 ana konformasyonu türü vardır: ikincil ve üçüncül yapılar.

2. Proteinlerin ikincil yapısı - Peptit omurgasının fonksiyonel grupları arasındaki etkileşimden kaynaklanan uzaysal yapı.

Bu durumda peptit zincirleri iki türden düzenli yapılara sahip olabilir: α-helisler

β-yapısıβ-yapısı ile akordeon gibi katlanmış bir tabakaya benzer bir şekli kastediyoruz. Şekil, bir polipeptit zincirinin kıvrım yapan doğrusal bölgelerindeki peptit gruplarının atomları arasında veya farklı polipeptit grupları arasında birçok hidrojen bağının oluşması nedeniyle oluşur.

Bağlar hidrojendir, makromoleküllerin ayrı ayrı parçalarını stabilize ederler.

3. Proteinlerin üçüncül yapısı - polipeptit zincirinde birbirinden oldukça uzakta bulunabilen amino asit radikalleri arasındaki etkileşimler nedeniyle oluşan üç boyutlu uzaysal yapı.

Yapısal olarak, hidrofobik etkileşimlerin kritik bir rol oynadığı çeşitli etkileşim türleri ile stabilize edilmiş ikincil yapı elemanlarından oluşur.
proteinin üçüncül yapısının stabilizasyonu gerçekleşir:

· kovalent bağlar (iki sistein kalıntısı arasında - disülfür köprüleri);

· amino asit kalıntılarının zıt yüklü yan grupları arasındaki iyonik bağlar;

· hidrojen bağları;

· hidrofilik-hidrofobik etkileşimler. Çevredeki su molekülleri ile etkileşime girdiğinde protein molekülü, amino asitlerin polar olmayan yan gruplarının sulu çözeltiden izole edileceği şekilde "katlanma eğilimi gösterir"; molekülün yüzeyinde polar hidrofilik yan gruplar belirir.

4. Kuaterner yapı, tek bir protein kompleksi içindeki birkaç polipeptit zincirinin karşılıklı düzenlenmesidir. Kuaterner yapıya sahip bir proteini oluşturan protein molekülleri, ribozomlarda ayrı ayrı oluşturulur ve ancak sentezin tamamlanmasından sonra ortak bir supramoleküler yapı oluşturur. Kuaterner yapıya sahip bir protein, hem aynı hem de farklı polipeptit zincirleri içerebilir. Kuaterner yapının stabilizasyonuna katılın üçüncül stabilizasyondakiyle aynı türde etkileşimler. Supramoleküler protein kompleksleri düzinelerce molekülden oluşabilir.

Rol.

Peptitlerin vücutta oluşumu birkaç dakika içinde gerçekleşirken, laboratuvardaki kimyasal sentez birkaç gün sürebilen oldukça uzun bir süreçtir ve sentez teknolojisinin gelişimi birkaç yıl sürebilir. Ancak buna rağmen, doğal peptit analoglarının sentezi üzerine çalışmalar yapılması lehine oldukça güçlü argümanlar vardır. İlk olarak, peptidlerin kimyasal modifikasyonu ile birincil yapı hipotezinin doğrulanması mümkündür. Bazı hormonların amino asit dizileri, analoglarının laboratuvarda sentezlenmesiyle kesin olarak biliniyordu.

İkincisi, sentetik peptitler, bir amino asit dizisinin yapısı ile aktivitesi arasındaki ilişkiyi daha ayrıntılı olarak incelememize olanak tanır. Peptitin spesifik yapısı ile biyolojik aktivitesi arasındaki ilişkiyi açıklığa kavuşturmak için binden fazla analogun sentezi üzerinde büyük miktarda çalışma yapıldı. Sonuç olarak, bir peptidin yapısındaki tek bir amino asidin değiştirilmesinin, onun biyolojik aktivitesini birkaç kat artırabileceğini veya yönünü değiştirebileceğini bulmak mümkün oldu. Amino asit dizisinin uzunluğunun değiştirilmesi, peptidin aktif merkezlerinin konumunun ve reseptör etkileşiminin yerinin belirlenmesine yardımcı olur.

Üçüncüsü, orijinal amino asit dizisinin değiştirilmesi sayesinde farmakolojik ilaçlar elde etmek mümkün hale geldi. Doğal peptit analoglarının oluşturulması, biyolojik etkiyi artıran veya daha uzun süre dayanmasını sağlayan moleküllerin daha "etkili" konfigürasyonlarının tanımlanmasını mümkün kılar.

Dördüncüsü, peptidlerin kimyasal sentezi ekonomik açıdan faydalıdır. Çoğu tedavi edici ilaç, doğal bir üründen yapılsaydı onlarca kat daha pahalı olurdu.

Çoğu zaman aktif peptitler doğada yalnızca nanogram miktarlarda bulunur. Ayrıca, peptitlerin doğal kaynaklardan saflaştırılması ve izole edilmesine yönelik yöntemler, istenen amino asit dizisini zıt veya farklı etkiye sahip peptitlerden tamamen ayıramaz. İnsan vücudunun sentezlediği spesifik peptidler ise ancak laboratuvar koşullarında sentezlenerek elde edilebilmektedir.

57. Proteinlerin sınıflandırılması: basit ve karmaşık, küresel ve fibriller, monomerik ve oligomerik. Proteinlerin vücuttaki görevleri.

Yapı türüne göre sınıflandırma

Genel yapı türlerine göre proteinler üç gruba ayrılabilir:

1. Fibriller proteinler - polimerler oluştururlar, yapıları genellikle oldukça düzenlidir ve esas olarak farklı zincirler arasındaki etkileşimlerle korunur. Mikrofilamentler, mikrotübüller, fibriller oluştururlar ve hücrelerin ve dokuların yapısını desteklerler. Fibriller proteinler arasında keratin ve kollajen bulunur.

2. Küresel proteinler suda çözünür, molekülün genel şekli az çok küreseldir.

3. Membran proteinleri - hücre zarını geçen alanlara sahiptir, ancak bunların bir kısmı zardan hücreler arası ortama ve hücrenin sitoplazmasına doğru çıkıntı yapar. Membran proteinleri reseptör görevi görür, yani sinyalleri iletirler ve ayrıca çeşitli maddelerin zar ötesi taşınmasını sağlarlar. Taşıyıcı proteinler spesifiktir; her biri yalnızca belirli moleküllerin veya belirli bir sinyalin zardan geçmesine izin verir.

Basit proteinler , Karmaşık proteinler

Pek çok protein, peptit zincirlerine ek olarak amino asit olmayan gruplar da içerir ve bu kritere göre proteinler iki büyük gruba ayrılır - basit ve karmaşık proteinler(proteitler). Basit proteinler yalnızca polipeptit zincirlerinden oluşur; karmaşık proteinler ayrıca amino asit olmayan veya protez gruplar da içerir.

Basit.

Küresel proteinler arasında şunları ayırt edebiliriz:

1. albüminler - geniş bir pH aralığında (4 ila 8,5 arası) suda çözünür,% 70-100'lük bir amonyum sülfat çözeltisi ile çökeltilir;

2. Daha yüksek moleküler ağırlığa sahip, suda daha az çözünen, tuzlu su çözeltilerinde çözünen çok işlevli globülinler genellikle bir karbonhidrat kısmı içerir;

3. histonlar, molekülde yüksek miktarda arginin ve lizin kalıntıları içeren, temel özelliklerini belirleyen düşük moleküler ağırlıklı proteinlerdir;

4. protaminler, histonlar gibi daha da yüksek bir arginin içeriğiyle (% 85'e kadar) ayırt edilirler, nükleoproteinlerin ayrılmaz bir parçası olan düzenleyici ve baskılayıcı proteinler olarak görev yapan nükleik asitlerle stabil bağlantılar oluştururlar;

5. prolaminler, suda çözünmeyen, %50-90 etanolde çözünen yüksek miktarda glutamik asit (%30-45) ve prolin (%15'e kadar) içeriği ile karakterize edilir;

6. Glutelinler, prolaminler gibi yaklaşık %45 oranında glutamik asit içerir ve sıklıkla tahıl proteinlerinde bulunur.

Fibriller proteinler lifli bir yapıyla karakterize edilir ve su ve tuzlu su çözeltilerinde pratik olarak çözünmezler. Moleküllerdeki polipeptit zincirleri birbirine paralel olarak yerleştirilmiştir. Bağ dokusunun yapısal elemanlarının (kollajenler, keratinler, elastinler) oluşumuna katılın.

Karmaşık proteinler

(proteinler, holoproteinler), peptit zincirlerine (basit protein) ek olarak amino asit olmayan bir bileşen - bir protez grubu içeren iki bileşenli proteinlerdir. Kompleks proteinler hidrolize edildiğinde amino asitlere ek olarak protein olmayan kısım veya onun parçalanma ürünleri de açığa çıkar.

Çeşitli organik (lipitler, karbonhidratlar) ve inorganik (metaller) maddeler protez grubu görevi görebilir.

Protez grupların kimyasal yapısına bağlı olarak karmaşık proteinler arasında aşağıdaki sınıflar ayırt edilir:

· Protez grup olarak kovalent bağlı karbonhidrat kalıntıları içeren glikoproteinler ve bunların alt sınıfı olan proteoglikanlar, mukopolisakkarit protez gruplarla birlikte. Serin veya treoninin hidroksil grupları genellikle karbonhidrat kalıntılarıyla bağ oluşumuna katılır. Hücre dışı proteinlerin çoğu, özellikle immünoglobulinler, glikoproteinlerdir. Proteoglikanların karbonhidrat kısmı ~%95'tir; bunlar hücreler arası matrisin ana bileşenidir.

· Protez parçası olarak kovalent olmayan şekilde bağlı lipidler içeren lipoproteinler. Lipoproteinler, lipitleri kendilerine bağlayan ve lipit taşıma işlevini yerine getiren apolipoprotein proteinleri tarafından oluşturulur.

· Hem olmayan koordineli metal iyonları içeren metaloproteinler. Metaloproteinler arasında depolama ve taşıma işlevlerini yerine getiren proteinler (örneğin demir içeren ferritin ve transferrin) ve enzimler (örneğin çinko içeren karbonik anhidraz ve aktif merkezler olarak bakır, manganez, demir ve diğer metal iyonlarını içeren çeşitli süperoksit dismutazlar) bulunur. )

· Kovalent olmayan şekilde bağlı DNA veya RNA içeren nükleoproteinler, özellikle kromozomları oluşturan kromatin bir nükleoproteindir.

· Prostetik grup olarak kovalent bağlı fosforik asit kalıntıları içeren fosfoproteinler. Serin veya treoninin hidroksil grupları fosfatla bir ester bağı oluşumuna katılır; özellikle süt kazeini bir fosfoproteindir:

· Kromoproteinler, çeşitli kimyasal yapılarda renkli prostetik gruplara sahip karmaşık proteinlerin ortak adıdır. Bunlar, çeşitli işlevleri yerine getiren metal içeren porfirin protez grubuna sahip birçok proteini içerir - hemoproteinler (protez grup olarak hem içeren proteinler - hemoglobin, sitokromlar vb.), flavin grubuna sahip flavoproteinler, vb.

1. Yapısal işlev

2. Koruyucu fonksiyon

3. Düzenleme işlevi

4. Alarm fonksiyonu

5. Taşıma işlevi

6. Yedek (yedekleme) işlevi

7. Alıcı işlevi

8. Motor (motor) işlevi

Artık neredeyse her okuldaki biyoloji dersi proteinlerin ne olduğunu biliyor. Canlının hücresinde birçok görevi yerine getirirler.

Proteinler nelerdir?

Bunlar karmaşık organik bileşiklerdir. Toplamda 20 adet amino asitten oluşurlar, ancak bunları farklı dizilerde birleştirerek milyonlarca farklı kimyasal elde edebilirsiniz.

Protein yapısı

Proteinlerin ne olduğunu öğrendikten sonra yapılarına daha yakından bakabiliriz. Bu tür maddelerin birincil, ikincil, üçüncül ve dördüncül bir yapısı vardır.

Birincil yapı

Bu, amino asitlerin doğru sırayla bağlandığı bir zincirdir. Bu değişim proteinin türünü belirler. Bu sınıfın her maddesi için bireyseldir. Belirli bir proteinin fiziksel ve kimyasal özellikleri de büyük ölçüde birincil yapıya bağlıdır.

İkincil yapı

Bu, karboksil grupları ve imino grupları arasında hidrojen bağlarının oluşması nedeniyle bir polipeptit zincirinin aldığı uzaysal şekildir. En yaygın iki türü vardır: alfa sarmalı ve şerit benzeri bir görünüme sahip olan beta yapısı. Birincisi, aynı polipeptit zincirinin molekülleri arasında bağların oluşması nedeniyle oluşur, ikincisi paralel olarak yerleştirilmiş iki veya daha fazla zincir arasında. Ancak bazı parçaların 180 derece döndürülmesi durumunda tek bir polimer içerisinde beta yapısının ortaya çıkması da mümkündür.

Üçüncül yapı

Bu, alfa sarmalının bölümleri, basit polipeptit zincirleri ve beta yapılarının uzayda birbirine göre değişimi ve düzenlenmesidir.

Kuaterner yapı

Ayrıca iki türü vardır: küresel ve fibriller. Bu yapı elektrostatik etkileşimler ve hidrojen bağları nedeniyle oluşur. Küresel, küçük bir top şeklindedir ve fibriller, iplik şeklindedir. Birinci tipte dördüncül yapıya sahip proteinlerin örnekleri albümin, insülin, immünoglobulin vb.'dir; fibriller - fibroin, keratin, kollajen ve diğerleri. Kas dokusunda bulunan miyozin gibi yapısı daha da karmaşık olan proteinler de vardır; üzerinde iki küresel başlığın bulunduğu fibril şeklinde bir çubuğa sahiptir.

Proteinlerin kimyasal bileşimi

Proteinlerin amino asit bileşimi, farklı düzen ve miktarlarda birleştirilen yirmi amino asitle temsil edilebilir.

Bunlar glisin, alanin, valin, lösin, izolösin, serin, treonin, sistein, metiyonin, lizin, arginin, aspartik asit, asparajin, glutamik asit, glutamin, fenilalanin, tirozin, triptofan, histidin ve prolindir. Bunların arasında yeri doldurulamaz olanlar, yani insan vücudunun kendi başına üretemediği olanlar da var. Yetişkinler için bu tür 8 amino asit ve çocuklar için 2 tane daha vardır: lösin, izolösin, valin, metiyonin, lizin, triptofan, fenilalanin, treonin, ayrıca histidin ve arginin.

Farklı yapılara sahip protein örnekleri

Küresel proteinlerin önemli bir temsilcisi albümindir. Üçüncül yapısı, tek polipeptit zincirleriyle bağlanan alfa helislerinden oluşur.

Birincil olanı aspartik asit, alanin, sistein ve glisin gibi amino asitlerden oluşur. Bu protein kan plazmasında bulunur ve belirli maddelerin taşınması işlevini yerine getirir. Fibriller arasında fibroin ve kollajen ayırt edilebilir. Birincisinin üçüncül yapısı, tek polipeptit zincirleriyle bağlanan beta yapılardan oluşan bir maddedir. Zincirin kendisi alanin, glisin, sistein ve serinden oluşan bir değişimdir. Bu kimyasal bileşik, örümcek ağlarının ve ipeğin yanı sıra kuş tüylerinin de ana bileşenidir.

Denatürasyon nedir?

Bu, proteinin önce dördüncül, sonra üçüncül ve ikincil yapılarının yok edilmesi sürecidir. Bunun gerçekleştiği protein artık işlevlerini yerine getiremez ve temel fiziksel ve kimyasal özelliklerini kaybeder. Bu süreç esas olarak yüksek sıcaklıklara veya agresif kimyasallara maruz kalma nedeniyle oluşur. Örneğin kırk santigrat derecenin üzerindeki sıcaklıklarda organizmaların kanında oksijen taşıyan hemoglobin denatüre olmaya başlar. Bu nedenle sıcaklıktaki bu kadar güçlü bir artış insanlar için tehlikelidir.

Proteinlerin fonksiyonları

Proteinlerin ne olduğunu öğrendikten sonra, bu maddelerin hücrenin ve bir bütün olarak tüm organizmanın yaşamındaki rolüne dikkat edebilirsiniz. Dokuz ana işlevi yerine getirirler. Birincisi plastik. Canlı bir organizmanın birçok yapısının bileşenidirler ve hücreler için yapı malzemesi görevi görürler. İkincisi ulaşımdır. Proteinler madde taşıma yeteneğine sahiptir; bu amaç için kullanılan maddelere örnek olarak albümin, hemoglobin ve hücrenin plazma zarı üzerinde yer alan çeşitli taşıyıcı proteinler verilebilir; bunların her biri ortamdan yalnızca belirli bir maddenin sitoplazmaya geçmesine izin verir. Üçüncü fonksiyon koruyucudur. Bağışıklık sisteminin bir parçası olan immünoglobulinler ve cildin ana bileşeni olan kolajen tarafından gerçekleştirilir. Ayrıca insan vücudundaki ve diğer organizmalardaki proteinler, insülin gibi bu tür maddeler tarafından temsil edilen bir dizi hormon olduğundan, düzenleyici bir işlev görür. Bu kimyasal bileşiklerin oynadığı bir diğer rol sinyal vermedir. Bu maddeler elektriksel uyarıları hücreden hücreye iletir. Altıncı fonksiyon motordur. Bunu gerçekleştiren proteinlerin önde gelen temsilcileri, kasılma yeteneğine sahip olan (kaslarda bulunurlar) aktin ve miyozindir. Bu tür maddeler aynı zamanda yedek madde olarak da kullanılabilir, ancak bu amaçlar için oldukça nadir kullanılırlar; bunlar çoğunlukla sütte bulunan proteinlerdir. Ayrıca katalitik bir işlev de yerine getirirler - doğada protein enzimleri vardır. Ve son fonksiyon reseptördür. Bir faktörün veya diğerinin etkisi altında kısmen denatüre olan, böylece tüm hücreye bir sinyal veren ve onu daha da ileten bir grup protein vardır.

Canlı organizmalardaki proteinler veya proteinler, enzimlerin varlığında polikondensasyon reaksiyonunun bir sonucu olarak esas olarak en önemli 20 doğal amino asitten oluşur. Proteinlerin molekül ağırlıkları çok geniş bir aralıkta değişir: 10.000 ila 1.000.000 ve üzeri.

Protein zincirinin omurgası, peptid bağlarıyla birbirine bağlanan amino asit parçalarından oluşur ve çeşitli kimyasal yapıdaki ikame edicilerle çevrilidir. Proteinlerdeki peptit bağı, nötr bir ortamda 37°C'de stabildir, ancak asidik veya alkali bir ortamda hidrolize edilebilir. Vücutta protein hidrolizi, peptidaz enzimlerinin etkisi altında gerçekleştirilir ve sıkı bir şekilde kontrol edilir.

Doğal proteinler zincir uzunlukları ve bileşimleri açısından büyük farklılıklar gösterir; bu da moleküllerinin çözelti içinde bile çeşitli görevler üstlenmesine olanak tanır. konformasyon.

konformasyonlarÇözeltideki protein makromolekülleri, bireysel moleküler parçaların tek bağlar etrafında dönmesi sonucu ortaya çıkan ve belirli bir makromolekülün ayrı ayrı grupları veya çevredeki çözeltide bulunan madde molekülleri arasındaki moleküller arası bağlarla stabilize edilen çeşitli uzaysal formlarını temsil eder.

Karşılıklı konformasyonel geçişler esas olarak protein makromolekülündeki kovalent bağları koparmadan gerçekleştirilir. Bir proteinin bileşimini ve konformasyonunu açıklarken kavramlar kullanılır. birincil, ikincil, üçüncül Ve dördüncül yapı.

Birincil yapı tek bir proteine ​​özgüdür ve zincirinin amino asit kalıntılarının bileşimi ve dizisi ile belirlenir. Tam protein formülleri yazarken, zincirin N-ucundan başlayarak üç harfli adlarını kullanarak birbirini takip eden amino asit kalıntılarının sırasını belirtin. Bir molekülde yalnızca 153 amino asit kalıntısı içeren insan miyoglobinin birincil yapısı hakkında fikir, aşağıdaki kısaltılmış gösterimle verilmektedir:

Polipeptit zincirinin kesinlikle doğrusal düzenlenmesi, amino asit kalıntılarının farklı radikalleri arasındaki etkileşimleri pratik olarak ortadan kaldırdığı için enerji açısından elverişsizdir. Tam olarak bu tür etkileşimlerin bir sonucu olarak, protein zincirinin uzaydaki şu veya bu konformasyonunu stabilize eden ek bağlar ortaya çıkar. Bu, aşağıdaki etkileşimler yoluyla gerçekleşir: iyon-iyon etkileşimi; hidrojen bağı; polar grupların hidrasyonu; disülfit bağı; Vander Waals etkileşimleri polar olmayan ikame ediciler arasında; hidrofobik etkileşimler, su moleküllerinin polar olmayan ikame edicilerin birbirleriyle etkileşim bölgesinin dışına itilmesinin bir sonucu olarak bağışçı-alıcı bağı kompleks iyonu ile proteinin ligand grupları arasında (Şekil 21.3).

Protein ikincil yapısı sarmal olabilen bir polipeptit zincirinin şeklini karakterize eder (bir yapı), katlanmış (B -yapı) veya düzensiz (Şekil 21.4). İkincil yapının oluşumunda ve sürdürülmesinde ana rol

Pirinç. 21.3. Bir protein molekülünün amino asit kalıntılarının ikame edicileri ile sulu ortam arasındaki etkileşim türleri

Pirinç. 21.4. Proteinlerin ikincil yapısı: A- a-yapısı (spiral), B- P-yapısı (katlanmış), polipeptit zincirinin omurga grupları arasında ortaya çıkan hidrojen bağları tarafından oynanır.

A-yapısının uzamsal düzenlemesi, polipeptit zincirinin bir silindir etrafına sarıldığı ve yan radikallerinin dışarıya doğru yönlendirildiği hayal edilerek hayal edilebilir. Sarmalın dönüşleri, sarmalın bitişik dönüşlerinde bulunan peptit grupları arasındaki hidrojen bağları ile bir arada tutulur. Ve bu bağların enerjisi küçük olmasına rağmen, büyük sayıları önemli bir enerji etkisine yol açar, bunun sonucunda a-yapısı oldukça kararlı ve katı olur.

Katlanmış (3-yapı), birçok hidrojen bağıyla birbirine bağlanan çok sayıda paralel uzun polipeptit zincirinden oluşur. Yan R radikalleri, elde edilen katlanmış tabaka boyunca çizilen düzlemin üstünde ve altında bulunur.

Bireysel protein fragmanlarının düzensiz yapısı, düzenlenmelerindeki uzaysal düzen eksikliği ile karakterize edilir.

Bir proteinin hangi ikincil yapısının gerçekleşeceği, onun amino asit bileşimine, yani birincil yapısına bağlıdır. Çoğu doğal protein, a-, p- ve düzensiz yapılara sahip parçaların bir molekülünde bir arada bulunmasıyla karakterize edilir.

Hidrojen bağlarının düşük mukavemeti, ikincil yapının dış etkiler altında dönüştürülmesini nispeten kolaylaştırır: sıcaklık, bileşim veya ortamın pH'ındaki değişiklikler veya mekanik etki altında. Proteinin ikincil yapısının dönüştürülmesi sonucunda doğal, yani doğası gereği birincil olan özellikleri ve dolayısıyla biyolojik ve fizyolojik işlevleri değişir.

Protein üçüncül yapısı polipeptit zincirinin uzaydaki genel konumunu belirler. Bir protein molekülünün üçüncül yapısının oluşumunda ve stabilizasyonunda, polipeptit zincirinin bükülmeleri nedeniyle uzayda birbirine yakınlaştırılan yan amino asit ikame edicilerinin etkileşiminin belirleyici bir rol oynadığına inanılmaktadır. Bu etkileşimlerin türleri Şekil 2'de gösterilmiştir. 21.3.

Bir protein molekülünün üçüncül yapısı, polipeptit zincirinin birincil ve ikincil yapılarına ve ayrıca çevredeki çözeltinin bileşimine göre kendi kendine organizasyonunun bir sonucu olarak tamamen otomatik olarak ortaya çıkar. Bir proteinin polipeptit zincirini kesin olarak tanımlanmış üç boyutlu bir formasyona katlayan itici güç, amino asit radikallerinin birbirleriyle ve çevredeki çözeltinin molekülleriyle etkileşimidir. Aynı zamanda, sulu çözeltilerde, hidrofobik ikame ediciler protein molekülünün içine itilerek orada kuru bölgeler ("yağ damlaları") oluşturulur ve hidrofilik ikame ediciler, sulu ortama doğru yönlendirilir. Bir noktada molekülün sulu ortam için enerji açısından uygun bir konformasyonu elde edilir ve protein molekülünün bu konformasyonu stabilize edilir. Bu durumda polipeptit zincirinin entropisi azalırken sistemin bir bütün olarak entropisi (polipeptit zinciri + sulu ortam) sabit kalır veya artar. Böylece, termodinamiğin II yasasının konumundan, bir proteinin üçüncül yapısının sulu bir ortamda stabilizasyonu, protein molekülünün sulu ortamının maksimum entropili bir duruma geçme eğilimi ile sağlanır. Miyoglobin ve lizozim proteinlerinin moleküllerinin üçüncül yapısı hakkında bir fikir, Şekil 2'de verilmiştir. 21.5. Şekilde miyoglobin molekülündeki gölgeli disk, bir porfirin ligandını ve Fe2+ kompleks katyonunu içeren bir hemdir. Lizozim molekülü, bu proteinin üçüncül yapısının stabilize edilmesinde rol oynayan S-S disülfit köprülerini gösterir.

Pirinç. 21.5. Üçüncül yapılar: miyoglobin (a) ve lizozim (b)

Bir proteinin üçüncül yapısı, ikincil yapısına göre dış etkenlere karşı daha hassastır. Bu nedenle, zayıf oksitleyici ajanların etkisi, çözücülerdeki değişiklikler, iyon gücündeki, pH'daki ve sıcaklıktaki değişiklikler, proteinlerin üçüncül yapısını ve dolayısıyla doğal özelliklerini bozar.

Kuaterner yapı. Molekül ağırlığı 60.000'den fazla olan büyük protein molekülleri genellikle nispeten küçük molekül ağırlığına sahip birkaç polipeptit zincirinden oluşan agregatlardır. Üstelik her zincir, karakteristik birincil, ikincil ve üçüncül yapısını koruyarak, daha yüksek düzeyde mekansal organizasyona sahip olan bu kümenin bir alt birimi olarak hareket eder - dördüncül bir yapı. Böyle bir molekül kümesi tek bir bütünü temsil eder ve bireysel alt birimlerin özelliği olmayan biyolojik bir işlevi yerine getirir. Örneğin, hemoglobin molekülü 4 alt birimden oluşur ve miyoglobinin özelliklerinde ortaya çıkan, kompleksin oksijenle bireysel alt birimlerinden önemli ölçüde daha fazla kararsızlığı ile karakterize edilir (bölüm 10.4). Bir proteinin dördüncül yapısı, öncelikle hidrojen bağları ve van der Waals etkileşimleri ile ve bazen de birleştirilen polipeptit zincirleri arasındaki disülfit bağları ile sabitlenir. Kuaterner yapıya sahip proteinlerin moleküler ağırlığı birkaç on milyona ulaşabilir. Proteinlerin dördüncül yapısı dış etkenlere karşı hassastır ve bunlar tarafından bozulabilir.

Protein moleküllerinin şekli. Doğal proteinler, yani doğanın programladığı biyolojik özellikler sergileyenler, molekülün şekline göre ikiye ayrılır: fibriller Ve küresel. Fibriller protein molekülleri genellikle bir B yapısına ve lifli bir yapıya sahiptir; Yüzeylerinde çok sayıda hidrofobik radikal bulunduğundan suda çözünmezler. Fibriller proteinler protein fibronlardır; saç, cilt, tırnakların keratini; tendonların ve kemik dokusunun kolajeni; kas dokusunun miyozini.

Küresel proteinler silindirik veya küresel bir şekle ve 10 -9 -10 -7 m boyuta sahiptirler. Yüzeyleri çoğunlukla polar gruplar içerdiğinden genellikle suda çözünürler. Suda çözünen küresel proteinler liyofilik koloidal çözeltiler oluşturur (Bölüm 27.3). Küresel protein örnekleri: albümin (yumurta akı), miyoglobin, hemen hemen tüm enzimler.

Sıvı kristal durumu. Protein molekülleri oldukça büyük oluşumlardır ve bir bütün olarak anizotropik olabilen sabit bir uzaysal yapıya sahiptir veya peptid zincirinin ayrı ayrı parçaları anizotropik olabilir. Bu nedenle, birçok protein, belirli bir sıcaklık aralığında bir sıvı kristal durumu (termotropik sıvı kristal durumu) veya çözeltideki belirli bir madde konsantrasyonunda sulu bir ortamın katılımıyla bir veya daha fazla liyotropik sıvı kristal durumunun oluşumu ile karakterize edilir. Sıvı kristal bir durumun oluşumu veya bir sıvı kristal durumdan diğerine geçişler, bir protein molekülünün ayrı ayrı parçalarının oryantasyonunda bir değişiklik veya sistemdeki hareketin tutarlılığında bir değişiklik ile birlikte büyük enerji harcamaları gerektirmez; ancak biyolojik fonksiyonlarında değişikliklere yol açabilir. Örneğin, kas lifi miyozinin kasılma fonksiyonunu, enzimatik aktivitesini, proteinlerin taşıma fonksiyonunu veya bunların kolloidal sistemlere göre koruyucu özelliklerini etkiler. Böylece belirli koşullar altında hemoglobin molekülleri sıvı kristal duruma dönüşür. Bu, kırmızı kan hücrelerinin elastikiyetinin kaybıyla kendini gösteren bir dizi patolojik bozukluğa yol açar. Sonuç olarak kılcal damarları tıkarlar ve oksijen taşınması bozulur. Üriner veya safra sistemlerinde taş oluşumu, yalnızca konsantrasyondaki değil aynı zamanda bu sistemlerdeki koruyucu proteinlerin durumundaki bir değişiklikle de ilişkilidir. Yakın zamana kadar, herhangi bir canlı sistemin hayati aktivitesi açısından bu özelliklerin aşırı önemine rağmen, proteinlerin ve bunların çözeltilerinin sıvı kristal duruma dönüşme yeteneği, biyoloji, biyokimya ve tıpta pratikte dikkate alınmıyordu.

Denatürasyon. Proteinlerin uzamsal yapısı, daha önce de belirtildiği gibi, bir dizi faktörün etkisi altında bozulabilir: artan sıcaklık, pH'taki değişiklikler ve ortamın iyonik gücü, UV ve X ışınlarıyla ışınlama, dehidrasyon yapabilen maddelerin varlığı. protein molekülü (etanol, aseton, üre) veya onun ikame edicileri (oksitleyici maddeler, indirgeyici maddeler, formaldehit, fenol) ile etkileşime girmesi ve hatta çözeltilerin kuvvetli mekanik karıştırılmasıyla.

Denatürasyon, bir protein makromolekülünün doğal (doğal) yapısının dış etki altında yok edilmesidir.

Denatürasyon sırasında dördüncül, üçüncül ve ikincil yapılar yok edilir, ancak proteinin birincil yapısı korunur. Bu nedenle denatürasyon geri döndürülebilir (denatürasyon - renatürasyon) ve proteinin doğasına ve dış etkinin yoğunluğuna bağlı olarak geri döndürülemez. Geri dönüşü olmayan denatürasyon genellikle ısıya maruz kaldığında meydana gelir (örneğin, yumurta kaynatılırken yumurta albüminin pıhtılaşması). Denatüre küresel proteinlerin suya karşı afinitesi düşüktür, çünkü moleküllerin yüzeyinde çok sayıda hidrofobik radikal vardır. Bu nedenle çözünürlükleri azalır ve pul veya tortu ortaya çıkar. Önemli olan, denatürasyon sırasında hem küresel hem de fibriler proteinlerin biyolojik aktivitesinin kaybolmasıdır, bu da izolasyonlarının birçok yönteminde gözlenir (Bölüm 11.3). Proteinin denatürasyonunu önlemek ve izolasyon işlemi sırasında doğal konformasyonunu korumak için tüm işlemler, kimyasal reaktiflerin sert etkilerinden kaçınarak, 5°C'yi aşmayan bir sıcaklıkta yumuşak koşullar altında gerçekleştirilir.

Proteinlerin yüzey özellikleri. Protein molekülleri, alifatik ve aromatik hidrokarbonlara dayanan hidrofobik radikallere ve bir peptid grubu dahil olmak üzere hidrofilik radikallere sahip farklı amino asitler içerir. Bu radikaller zincir boyunca dağılmıştır ve bu nedenle çoğu protein yüzey aktif maddedir (Bölüm 26.6). Protein yüzey aktif maddelerin karakteristik bir özelliği, moleküllerinde keskin bir şekilde farklı hidrofilik-lipofilik dengeye sahip fragmanların varlığıdır; bu, onları liyofobik dispers sistemler, yağ ve kolesterol emülgatörleri ve biyolojik zarların aktif bileşenleri için etkili stabilizatörler haline getirir.

Yüzey aktif madde özelliklerinden dolayı, bazı proteinler lipitlerle (kolesterol ve esterleri dahil) liyofilik miseller (Bölüm 27.3) oluştururlar. lipoproteinler. Lipoproteinlerde protein ve lipit molekülleri arasında kovalent bağ yoktur, yalnızca moleküller arası etkileşimler vardır. Bir lipoprotein miselinin dış yüzeyi, proteinlerin ve fosfolipit moleküllerinin hidrofilik parçalarından oluşur ve iç kısmı (çekirdek), yağların, kolesterolün ve esterlerinin çözündüğü hidrofobik bir ortamdır (Şekil 21.6). Lipoproteinlerde hidrofilik bir dış kabuğun varlığı, bu lipid açısından zengin miselleri suda "çözünür" hale getirir ve yağların ince bağırsaktan yağ depolarına ve çeşitli dokulara taşınması için çok uygun hale getirir. Lipoprotein misellerinin çapı 7 ila 1000 nm arasında değişir.

Yoğunluğa, misellerin büyüklüğüne ve içlerindeki protein ve lipit oranına bağlı olarak lipoproteinler 4 sınıfa ayrılır (Tablo 21.2).

Pirinç. 21.6. Lipoprotein misel

Şilomikronların ve çok düşük yoğunluklu lipoproteinlerin rolü, yağların taşınması ve lipoprotein lipazın etkisi altında hidrolizidir. Yağlar parçalandıkça aşağıdaki dönüşüm meydana gelir:

P-lipoproteinler esas olarak kolesterolü hücrelere taşır ve a-lipoproteinler fazla kolesterolü hücrelerden uzaklaştırır.

Kan serumunun lipoprotein bileşimini incelerken, B-lipoproteinler/a-lipoproteinler oranı ne kadar yüksek olursa, kan damarlarının iç yüzeyinde bol miktarda kolesterol birikmesi tehlikesinin, yani aterosklerozun da o kadar büyük olduğu bulunmuştur. Ateroskleroz, beyindeki veya kalpteki daralmış damarlardan kan akışını kısıtlayarak felç veya miyokard enfarktüsü gelişimine katkıda bulunur.

Moleküller arası etkileşim yeteneklerini karakterize eden proteinlerin yüzey özellikleri, bir enzimin bir substratla (Bölüm 5.6) ve bir antikorun bir antijenle etkileşiminin temelini oluşturur ve biyolojide spesifik tamamlayıcılık (“anahtar ve kilit”) olarak adlandırılan çeşitli etkileşimleri açıklar. teorisi). Tüm bu durumlarda, yüzey yapısı ile etkileşime giren parçacıkların özellikleri arasında, aralarındaki çeşitli moleküller arası etkileşimlerin yüksek verimliliğini sağlayan sıkı bir yazışma vardır (Şekil 21.3). Biyolojide bu genellikle etkileşim halindeki parçacıkların şekillerinin ve boyutlarının grafiksel karşılığı kullanılarak basitleştirilmiş bir şekilde yansıtılır (Şekil 21.7).

Proteinlerin bilgi özellikleri. Protein molekülleri ve bunların bireysel parçaları, biyolojik taşıyıcılar olarak kabul edilir.

Pirinç. 21.7. Spesifik tamamlayıcılık veya "anahtar ve kilit" teorisi ile tanımlanan protein parçacıkları arasındaki moleküller arası etkileşimlerin yazışmalarının grafiksel yorumlanması

Alfabedeki harflerin rolünün 20 amino asit kalıntısı tarafından oynandığı bilgisi. Bu bilginin okunması çeşitli moleküller arası etkileşimlere ve sistemin bunları etkili bir şekilde kullanma isteğine dayanmaktadır. Örneğin, aktif merkeze yakın enzimlerde, protein molekülünün bir kısmı belirli amino asit kalıntıları içerir; bunların ikame edicileri, bu enzimin reaksiyona girdiği kesin olarak tanımlanmış bir substratın tanınmasını sağlayacak şekilde uzayda yönlendirilir. Etkileşim benzer şekilde ilerler antikor- antijen veya ortaya çıkan antijene karşılık gelen antikorun sentezi vücutta meydana gelir. Proteinlerin bilgilendirici özellikleri, "arkadaş" ve "düşmanın" tanınmasına ilişkin bilgi süreçlerine dayanan, vücudun kendini savunmasının biyolojik mekanizmalarının ayrılmaz bir sistemi olan bağışıklığın temelini oluşturur. 20 birim içeren “Amino asit dili”, bireysel organların şekli ve bir bütün olarak organizma hakkındaki bilgiler de dahil olmak üzere, canlı sistemlerin işleyişi için önemli bilgileri kodlamanın en uygun ve güvenilir yollarından biridir.

Asit-baz özellikleri. Proteinler, a-amino asitler (Bölüm 8.2) gibi, iyonize olmayan karboksil grupları -COOH, tiyol gruplarının amonyum grupları -SH ve ayrıca n-hidroksi- nedeniyle asidik özellikler sergileyen poliamfolitlerdir.

fenil grupları Proteinler ana özelliklerini - COO-, amino grupları - NH2 ve ayrıca imidazol ikame edicileri -C3H3N2 ve guanidin - (CH5N3) + grupları nedeniyle sergiler. Sulu çözeltilerde, ortamın pH'ına bağlı olarak proteinler, pH'ta iki kutuplu iyonik bir yapıya sahip, moleküler, yani nötr formda proteinin pH = pl'sinde mevcut olabilir.< рI белка появля­ется катионная форма, и при рН >Proteinin pl'si, esas olarak ikame edicilerin (-RH) iyonlaşmasına bağlı olarak anyonik bir formda görünür.

Kuvvetli asidik bir ortamda, proteinin iyonize karboksil grubu protonlanır ve kuvvetli alkalin bir ortamda, terminal amonyum grubu protondan arındırılır. Ancak bu kadar uç pH değerleriyle karakterize edilmeyen biyolojik ortamlarda protein molekülleriyle bu tür dönüşümler meydana gelmez. Protein moleküllerindeki asit-baz dönüşümlerine doğal olarak konformasyonlarındaki bir değişiklik eşlik eder ve bu nedenle bir protein katyonunun veya anyonunun biyolojik ve fizyolojik işlevleri yalnızca birbirlerinden değil, aynı zamanda moleküllerinin işlevlerinden de farklı olacaktır.

Amino asit bileşimine bağlı olarak proteinler “nötr” (pI = 5,0 - 7,0), “asidik” (pI) olarak ayrılır.< 4,0) и "основные", или "щелочные" (рI >7.5) (Tablo 21.3). Asidik proteinler yüksek oranda aspartik veya glutamik asit içeriğine sahipken, "temel" proteinler yüksek oranda arginin, lizin veya histidin içeriğine sahiptir. Protein tampon sistemleri vücutta proteinlere dayalı olarak çalışır (Bölüm 8.4).

Proteinlerin asit-baz özelliklerindeki farklılık, protein karışımlarının elektroforez ve iyon değişim kromatografisi ile ayrılması ve analizinin temelini oluşturur. Sabit bir elektrik alanında, proteinler elektroforetik hareketliliğe sahiptir ve katoda veya anoda doğru hareketlerinin yönü, çözeltinin pH değerine ve proteinin pl'sine bağlıdır. pH'ta< рI белок частично находится в форме катиона и перемещается к катоду. При рН >PI proteini kısmen anyon formunda olduğundan anoda doğru hareket eder. PH = pI'da protein tamamen moleküler formdadır ve bir elektrik alanının etkisi altında hareket etmez. Bir protein iyonunun elektroforetik hareketliliği, çözeltinin pH'ının yanı sıra boyutuna ve yüküne de bağlıdır. Çözeltinin pH'ı ile proteinin pH'ı arasındaki fark ne kadar büyük olursa, iyon hareketliliği de o kadar büyük olur. Elektroforez yoluyla protein analizi, klinik biyokimyada hastalık teşhisi için yaygın olarak kullanılmaktadır.

Kompleksleştirici özellikler. Proteinler aktif çok dişli ligandlardır (bölüm 10.1), özellikle yumuşak fonksiyonel gruplar içerir: tiyol, imidazol, guanidin, amino grubu:

Protein moleküllerinde çeşitli fonksiyonel grupların varlığı nedeniyle, kompleks oluşturan iyonun polarize edilebilirliğine bağlı olarak değişen stabiliteye sahip kompleks bileşikler oluştururlar. Düşük polarize edilebilir (sert) katyonlar K + ve Na + ile proteinler, vücutta belirli biyokimyasal işlemler için substrat olarak proteinlerin katyonları veya aktivatörleri için iyonofor görevi gören düşük kararlı kompleksler oluşturur. Daha az sert katyonlar olan Mg 2+ veya Ca 2+ ile proteinler oldukça güçlü kompleksler oluşturur. D-metal katyonları ile: yeterince polarize olabilen demir, bakır, manganez, çinko, kobalt, molibden (“yaşam metalleri”), yani. yumuşak proteinler güçlü kompleksler oluşturur. Bununla birlikte, toksik metallerin katyonları ile özellikle güçlü kompleksler oluştururlar: kurşun, kadmiyum, cıva ve yüksek polarizasyon sergileyen, yani çok yumuşak olan diğerleri. Proteinlerin metal katyonlu kararlı komplekslerine sıklıkla denir. metaloproteinler.

Pek çok enzim, bir proteinin bir tür “yaşam metali” katyonuyla oluşturduğu şelat kompleksleridir. Bu durumda, protein ligandının etkisi altında enzimin aktif merkezi kompleks yapıcı katyondur ve bu merkezin yakınındaki protein molekülünün bir parçası genellikle substratın tanımlanması ve aktivatörü rolünü oynar. Metaloenzimin protein bileşenine sıklıkla denir apoenzim.

Tüm proteinler, alkali bir ortamda bakır tuzları ile işlendiğinde, mor renkli bir şelat kompleksi oluşturur; bu, proteinlere kalitatif bir reaksiyondur. biüre reaksiyonu:

Bu reaksiyon, alkalin ortamın ve içindeki kompleks iyonun varlığının kolaylaştırdığı, proteinin peptid gruplarının deprotonasyonuyla meydana gelir.

Elektrofilik-nükleofilik reaksiyonlar. Bu reaksiyonlar öncelikle proteinlerin hidrolizini içerir - bunların vücuttaki katabolizmasının (bozulmasının) ana yolu. Protein hidrolizi sırasında, bir su molekülü olan reaktif, hem OH" nedeniyle bir nükleofil, hem de H+ nedeniyle bir elektrofil gibi davranır. Nükleofilik parçacık OH", peptid bağının elektrofilik merkezine, yani molekülün karbon atomuna saldırır. karbonil grubu ve bu bağın nükleofilik merkezi - nitrojen atomu - bir elektrofil - bir proton tarafından saldırıya uğrar. Su moleküllerinin saldırısı sonucunda proteinlerdeki peptit bağları kırılır ve önce osamino asitler ve peptitler oluşur, son ürünler os-amino asitlerdir.

Proteinlerin hidrolitik parçalanması vücudun herhangi bir hücresinde, daha doğrusu hidrolitik enzimlerin yoğunlaştığı lipozomlarda meydana gelir. Protein hidrolizi kısmi (peptidlere) ve tam (amino asitlere) olabilir. Kısmi hidroliz hızlanır proteinazlar, Peptit oluşumunu teşvik eden. Ortaya çıkan peptitler, katılımıyla amino asitlere hidrolize edilir. peptidaz. Vücutta protein hidrolizi esas olarak her biri belirli amino asitlerin oluşturduğu peptit bağını parçalayan bir dizi enzim tarafından gerçekleştirilir. Bu yüzden, karboksipeptidazözellikle C-terminal amino asidini proteinlerden ayırır, Tripsin Amino asitler arasındaki peptit bağını polar olmayan (hidrofobik) bir ikame edici ile hidrolize eder. Kimotripsin fenilalanin, tirozin, triptofanın diğer amino asitlerle oluşturduğu peptid bağını keser. Vücutta, yaşam boyu esas olarak serbest amino asitler kullanıldığı için gıda proteinleri tamamen parçalanır.

Laboratuvar koşullarında proteinler hem asidik hem de alkali ortamlarda hidrolize edilir. Bununla birlikte, bu koşullar altında birçok osaminik asidin kararsızlığı nedeniyle alkalin hidrolizi pratikte kullanılmaz. Tipik olarak tam hidroliz, proteinin kapalı bir ampul içinde %20 HC1 ile 24 saat süreyle 110°C'ye ısıtılmasıyla gerçekleştirilir. Bu koşullar altında protein hidrolizi tamamlanmaya ilerler, ancak ortaya çıkan triptofan tamamen ayrışır. Bu nedenle enzimatik hidroliz tercih edilir.

Aspartik ve glutamik asitleri içeren vücut proteinleri, bir nükleofil olarak ikame edicinin serbest karboksil gruplarında reaksiyona giren amonyak alıcısı olarak görev yapabilir; protein amidasyon reaksiyonu:

Amidasyon reaksiyonu endergoniktir, dolayısıyla vücutta ATP hidroliz reaksiyonu ile ilişkilidir.

Bu reaksiyonun sonucunda protein geri dönülemez biçimde denatüre olduğundan doğal özelliklerini kaybeder.

Aktif elektrofilik reaktifler (EX): 2,4-dinitroflorobenzen, fenil izotiyosiyanat veya dansil klorür - Proteinlerin veya peptidlerin birincil yapısını belirlemek için kullanılır. Bazların varlığında, protein anyonunun N-terminal amino asidinde reaksiyona girerler ve kromatografik veya spektral olarak kolayca tanımlanabilen ilgili türev E-NH-CRH-COOH formunda eliminasyonunu desteklerler:

Proteinin geri kalan kısmı yok edilmez ve bir sonraki amino asidin çıkarılması işlemleri tekrarlanabilir. Bu reaksiyonlar, otomatik bir protein birincil yapı analiz cihazının çalışmasının temelini oluşturur. Tipik olarak, analiz edilecek protein ilk olarak birkaç peptid üretmek üzere kısmi hidrolize tabi tutulur. Ortaya çıkan peptitler ayrılır, saflaştırılır ve her birinin amino asit dizisi belirlenir ve ardından analiz edilen proteinin birincil yapısı derlenir.

Redoks özellikleri. Sistein amino asidini içerenler hariç, proteinler hafif oksidasyona nispeten dirençlidir, çünkü sisteinin tiyol grubu kolayca bir disülfür grubuna oksitlenir ve süreç tersine çevrilebilir:

Bu dönüşümler sonucunda proteinin yapısında ve doğal özelliklerinde bir değişiklik meydana gelir. Bu nedenle kükürt içeren proteinler, vücut radyasyona veya toksik oksijen formlarına maruz kaldığında ortaya çıkan serbest radikal oksidasyonuna veya indirgenmesine karşı hassastır (Bölüm 9.3.9).

Sistein ve sistin bileşimine dahil edildiğinden, keratin proteininin tiyol-disülfür dönüşümleri kimyasal saç permasının temelidir. Öncelikle saça indirgeyici bir madde uygulanarak sistinin -S-S- bağları kırılır ve sistein tiyol gruplarına dönüştürülür. Daha sonra saç bukleler halinde şekillendirilir (kıvrılır) ve oksitleyici bir madde ile işlemden geçirilir. Bu durumda saçın yeni şeklini korumasına yardımcı olan sistin disülfit bağları oluşur.

Daha şiddetli oksidasyonla, proteinlerin tiyol grubu neredeyse geri dönülemez bir şekilde bir sülfo grubuna oksitlenir:

Proteinlerin CO2, H2O ve amonyum tuzlarına sert oksidasyonu, vücut tarafından gereksiz proteinleri ortadan kaldırmak ve enerji kaynaklarını (16,5 - 17,2 kJ/g) yenilemek için kullanılır.

Vücutta, lisin, prolin, fenilalanin ve triptofan kalıntılarını içeren proteinler, oksijenin ve indirgenmiş bir koenzim formunun katılımıyla enzimatik hidroksilasyona (monooksijenaz oksidasyonu) uğrar:

Hidroksilasyon reaksiyonu sonucunda proteinin hidrofilik özellikleri ve hidrojen bağları oluşturma yeteneği artar. Bu, oluşumuna hidroksiprolin kalıntılarının da katıldığı, hidrojen bağları nedeniyle üç zincirin stabil bir süper sarmal halinde birleştirildiği tropokollajende meydana gelir.

Tropokollajen molekülünde de benzer bir reaksiyon meydana gelir ve bu da peptit zincirlerinin daha da güçlü bir "çapraz bağlanmasına" yol açar.

Ninhidrinin etkisi altında proteinlerin oksidatif deaminasyonu, mavi bir rengin oluşmasıyla birlikte - proteinlere karşı karakteristik bir niteliksel reaksiyon - ninhidrin reaksiyonu(bkz. bölüm 21.2.4).

Aromatik ve heterosiklik amino asitler içeren proteinleri tespit etmek için kullanılır. ksantoprotein reaksiyonu, konsantre nitrik asite maruz kaldığında, alkali veya amonyak eklendiğinde turuncuya dönüşen sarı bir rengin ortaya çıkmasıyla birlikte:

Ksantoprotein reaksiyonunun bir sonucu olarak deri, konsantre nitrik asitle temas ettiğinde sararır.

Bu nedenle, proteinler aşağıdakilerle karakterize edilir: belirli bir konformasyon, sıvı kristal durum, yüzey aktif ve bilgi özelliklerinin yanı sıra dört tür kimyasal reaksiyonun tümü: yaşam aktivitesinin altında yatan asit-baz, kompleks oluşturma, elektrofilik-nükleofilik ve redoks. herhangi bir yaşam sistemi. Tüm bu özelliklerin birleşimi, proteinlerin tüm canlılar dünyası için benzersizliğini açıklamaktadır.