Actuellement, l'étude des enzymes est centrale en biochimie et est divisée en une science indépendante - enzymologie . Les acquis de l'enzymologie sont utilisés en médecine pour le diagnostic et le traitement, pour étudier les mécanismes de la pathologie et, en outre, dans d'autres domaines, par exemple dans l'agriculture, l'industrie alimentaire, chimique, pharmaceutique, etc.

La structure des enzymes

Métabolite - une substance qui participe aux processus métaboliques.

Substrat – une substance qui subit une réaction chimique.

Produit – une substance qui se forme lors d’une réaction chimique.

Les enzymes se caractérisent par la présence de centres de catalyse spécifiques.

Centre actif (Ac) fait partie de la molécule enzymatique qui interagit spécifiquement avec le substrat et est directement impliquée dans la catalyse. En règle générale, Ats est situé dans une niche (poche). Deux régions peuvent être distinguées dans Ac : le site de liaison au substrat - surface du substrat (patin de contact) et en fait centre catalytique .

La plupart des substrats forment au moins trois liaisons avec l'enzyme, grâce auxquelles la molécule de substrat se fixe au site actif de la seule manière possible, ce qui garantit la spécificité du substrat de l'enzyme. Le centre catalytique permet le choix de la voie de transformation chimique et de la spécificité catalytique de l'enzyme.

Un groupe d'enzymes régulatrices a centres allostériques , qui sont situés en dehors du centre actif. Des modulateurs «+» ou «-» qui régulent l'activité enzymatique peuvent être attachés au centre allostérique.

Il existe des enzymes simples, constituées uniquement d'acides aminés, et des enzymes complexes, qui comprennent également des composés organiques de faible poids moléculaire de nature non protéique (coenzymes) et (ou) des ions métalliques (cofacteurs).

Coenzymes sont des substances organiques de nature non protéique qui participent à la catalyse en tant que partie du site catalytique du centre actif. Dans ce cas, le composant protéique est appelé apoenzyme , et la forme catalytiquement active d'une protéine complexe est holoenzyme . Ainsi : holoenzyme = apoenzyme + coenzyme.

Les éléments suivants fonctionnent comme des coenzymes :

les nucléotides,

la coenzyme Q,

Glutathion

dérivés de vitamines hydrosolubles :

Une coenzyme attachée à la partie protéique par des liaisons covalentes est appelée groupe prothétique . Il s'agit par exemple du FAD, du FMN, de la biotine, de l'acide lipoïque. Le groupe prothétique n'est pas séparé de la partie protéique. Une coenzyme attachée à la partie protéique par des liaisons non covalentes est appelée cosubstrat . Il s'agit par exemple du NAD+, du NADP+. Le cosubstrat se fixe à l'enzyme au moment de la réaction.

Cofacteurs enzymatiques sont des ions métalliques nécessaires à l'activité catalytique de nombreuses enzymes. Les ions potassium, magnésium, calcium, zinc, cuivre, fer, etc. agissent comme cofacteurs. Leur rôle est diversifié : ils stabilisent les molécules du substrat, centre actif de l'enzyme, sa structure tertiaire et quaternaire, et assurent la liaison et la catalyse du substrat. Par exemple, l'ATP se lie aux kinases uniquement en conjonction avec Mg 2+ .

Isoenzymes - ce sont plusieurs formes d'une même enzyme qui catalysent la même réaction, mais diffèrent par leurs propriétés physiques et chimiques (affinité pour le substrat, vitesse maximale de la réaction catalysée, mobilité électrophorétique, sensibilité différente aux inhibiteurs et activateurs, pH optimal et stabilité thermique) . Les isoenzymes ont une structure quaternaire, formée d'un nombre pair de sous-unités (2, 4, 6, etc.). Les isoformes enzymatiques sont formées par différentes combinaisons de sous-unités.

À titre d'exemple, considérons la lactate déshydrogénase (LDH), une enzyme qui catalyse une réaction réversible :

NADH2NAD+

pyruvate ← LDH → lactate

La LDH existe sous la forme de 5 isoformes dont chacune est constituée de 4 protomères (sous-unités) de 2 types M (muscle) et H (cœur). La synthèse des protomères de type M et H est codée par deux locus génétiques différents. Les isoenzymes LDH diffèrent au niveau de la structure quaternaire : LDH 1 (NNNN), LDH 2 (NNMM), LDH 3 (NNMM), LDH 4 (NMMM), LDH 5 (MMMM).

Les chaînes polypeptidiques des types H et M ont le même poids moléculaire, mais les premières sont dominées par des acides aminés carboxyliques, les secondes par des acides diaminés, elles portent donc des charges différentes et peuvent être séparées par électrophorèse.

Le métabolisme de l'oxygène dans les tissus affecte la composition en isoenzyme de la LDH. Là où le métabolisme aérobie domine, LDH 1, LDH 2 prédominent (myocarde, glandes surrénales), où le métabolisme anaérobie - LDH 4, LDH 5 (muscles squelettiques, foie). Au cours du développement individuel de l'organisme, des modifications de la teneur en oxygène et des isoformes de LDH se produisent dans les tissus. Dans l'embryon, les LDH 4 et LDH 5 prédominent. Après la naissance, la teneur en LDH 1 et LDH 2 augmente dans certains tissus.

L'existence d'isoformes augmente la capacité d'adaptation des tissus, des organes et du corps dans son ensemble aux conditions changeantes. L'état métabolique des organes et des tissus est évalué par les changements dans la composition des isoenzymes.

Localisation et compartimentation des enzymes dans les cellules et les tissus.

Les enzymes sont divisées en 3 groupes en fonction de leur localisation :

I – enzymes générales (universelles)

II - spécifique à un organe

III - spécifique aux organites

Enzymes courantes Présents dans presque toutes les cellules, ils assurent l'activité vitale de la cellule en catalysant les réactions de biosynthèse des protéines et des acides nucléiques, la formation des biomembranes et des principaux organites cellulaires et les échanges énergétiques. Les enzymes communes de différents tissus et organes diffèrent cependant par leur activité.

Enzymes spécifiques à un organe caractéristique uniquement d’un organe ou d’un tissu spécifique. Par exemple : Pour le foie – arginase. Pour les reins et le tissu osseux - phosphatase alcaline. Pour la prostate – AF (phosphatase acide). Pour le pancréas – α-amylase, lipase. Pour le myocarde – CPK (créatine phosphokinase), LDH, AST, etc.

Les enzymes sont également inégalement réparties à l’intérieur des cellules. Certaines enzymes sont à l'état dissous colloïdal dans le cytosol, d'autres sont intégrées dans des organites cellulaires (état structuré).

Enzymes spécifiques aux organites . Différents organites possèdent un ensemble spécifique d’enzymes qui déterminent leurs fonctions.

Les enzymes spécifiques aux organites sont des marqueurs des formations intracellulaires, les organites :

Membrane cellulaire : ALP (phosphatase alcaline), AC (adénylate cyclase), K-Na-ATPase

Cytoplasme : enzymes de glycolyse, cycle des pentoses.

ER : enzymes assurant l'hydroxylation (oxydation microsomale).

Ribosomes : enzymes qui assurent la synthèse des protéines.

Mitochondries : enzymes de phosphorylation oxydative, cycle TCA (cytochrome oxydase, succinate déshydrogénase), β-oxydation des acides gras.

Noyau cellulaire : enzymes assurant la synthèse de l'ARN, de l'ADN (ARN polymérase, NAD synthétase).

Nucléole : ARN polymérase ADN-dépendante

En conséquence, des compartiments se forment dans la cellule, qui diffèrent par l'ensemble des enzymes et du métabolisme (compartimentation du métabolisme).

Parmi les enzymes, il existe un petit groupe r enzymes régulatrices, qui sont capables de répondre à des influences réglementaires spécifiques en modifiant leur activité. Ces enzymes sont présentes dans tous les organes et tissus et sont localisées au début ou aux embranchements des voies métaboliques.

La localisation stricte de toutes les enzymes est codée dans les gènes.

La détermination de l'activité des enzymes spécifiques des organites dans le plasma ou le sérum est largement utilisée dans les diagnostics cliniques.

Classification et nomenclature des enzymes

Nomenclature – les noms des composés individuels, leurs groupes, classes, ainsi que les règles de composition de ces noms. La nomenclature des enzymes peut être triviale (nom de travail court) ou systématique. Grâce à la nomenclature systématique adoptée en 1961 par l'Union internationale de biochimie, une enzyme et sa réaction catalysée peuvent être identifiées avec précision.

Classification - division de quelque chose selon des caractéristiques sélectionnées.

La classification des enzymes est basée sur le type de réaction chimique qu'elles catalysent ;

Sur la base de 6 types de réactions chimiques, les enzymes qui les catalysent sont divisées en 6 classes dont chacune comporte plusieurs sous-classes et sous-classes (4-13) ;

Chaque enzyme possède son propre code EC 1.1.1.1. Le premier chiffre indique la classe, le deuxième - la sous-classe, le troisième - la sous-sous-classe, le quatrième - le numéro de série de l'enzyme dans sa sous-classe (par ordre de découverte).

Le nom de l'enzyme se compose de 2 parties : 1 partie - le nom du substrat (substrats), 2 parties - le type de réaction catalysée. Fin – AZA ;

Des informations complémentaires, si nécessaire, sont inscrites à la fin et entre parenthèses : L-malate + NADP+ ↔ PVK + CO 2 + NADH 2 L-malate : NADP+ - oxydoréductase (décarboxylation) ;

Il n’existe pas d’approche uniforme des règles de dénomination des enzymes.

Atelier

En biochimie générale et environnementale

« Enzymes. Cinétique enzymatique"

MSEU de Minsk

CDU 577:574 (076.5)

de la République du Bélarus sur l'éducation environnementale

Bokut S.B., tête Département de biochimie et biophysique, professeur agrégé, Ph.D.,

Syakhovich V.E., Art.

Bogdanova N.V., Maître de conférences au Département de Biochimie et Biophysique,

Dokuchaeva E.A., Maître de conférences au Département de Biochimie et Biophysique,

Drozdov A.S.,étudiant de troisième cycle du Département de Biochimie et Biophysique

Réviseurs :

Département de diagnostic de laboratoire clinique de l'établissement d'État d'enseignement supérieur « Académie médicale biélorusse de formation postuniversitaire » ;

G.I. Novik, Responsable du Laboratoire « Collection de Microorganismes »

Institution scientifique d'État "Institut de microbiologie de l'Académie nationale des sciences de Biélorussie", candidat en sciences biologiques

P69 Atelier de biochimie générale et environnementale. Partie II : « Enzyme-vous. Cinétique enzymatique » / Bokut S.B. et autres - Mn., 2013 - 74 p.

L'atelier contient du matériel pédagogique et méthodologique pour réaliser des travaux de laboratoire dans le cours « Biochimie générale et environnementale » avec les étudiants de 2e année. Pour chaque travail de laboratoire, la théorie de base sur un sujet spécifique, des questions de test pour préparer la leçon, une liste de littérature recommandée, une liste de tâches pour la leçon, une description des instruments, matériaux et réactifs utilisés dans les travaux de laboratoire sont fournis . Sont inclus des documents décrivant la classification des enzymes, les principes des méthodes permettant de déterminer leur activité, ainsi que les bases de la cinétique des réactions enzymatiques.

Correspond au programme du cours « Biochimie générale et environnementale » destiné aux étudiants de l'Université économique d'État de Moscou. Sakharov.

O S.B. Bokut, V.E. Syakhovich, N.V. Bogdanova, E.A. Dokuchaeva, A.S. Drozdov 2012

Ó Université écologique d'État internationale nommée d'après. ENFER. Sakharov, 2012

Travail de laboratoire n°4

Équipements et matériels :

Spectrophotomètre Solaire PV 1251B

· Thermostats

· Cuisinière électrique

· Pipettes en verre pour 1 ml et 5 ml

Micropipettes automatiques

· Éprouvettes graduées pour 250 ml et 100 ml

· Verre de 300 ml

· Tubes à essai en verre

· Portoirs pour tubes à essai

· Tiges de verre

· Lames de verre

Réactifs :

· Amidon, solution à 1 %

· Hydroxyde de sodium (NaOH), solution à 10 %

Sulfate de cuivre (CuSO 4), solution à 1 %

Solution de Lugol (iode, solution à 1% dans KJ, 2,5%)

Acide chlorhydrique (HCl), solution à 10 %

· Eau distillée

Partie théorique

Enzymes

Les systèmes vivants sont constitués d'un ensemble assez limité d'éléments chimiques qui (C, H, O, N, P, S) représentent plus de 99 % de la masse cellulaire totale. Étant donné que la composition chimique des cellules diffère considérablement de celle de la croûte terrestre, cela signifie que les systèmes biologiques sont capables d'effectuer des réactions chimiques d'un type particulier.

Hormis l’eau, presque toutes les molécules d’une cellule sont des composés carbonés. Parmi les éléments chimiques de la Terre, le carbone occupe une place particulière dans sa capacité à former de nombreuses petites et grosses molécules ( macromolécules). En raison de leur petite taille atomique et de la présence de quatre électrons dans leur enveloppe externe, les atomes de carbone peuvent former de fortes liaisons covalentes avec d'autres atomes ainsi qu'entre eux, entraînant la formation d'anneaux ou de longues chaînes et, par conséquent, de grandes et des molécules complexes.

L’une des définitions les plus courantes des systèmes biologiques est la suivante : les organismes vivants sont des systèmes chimiques autonomes et auto-reproducteurs, construits à partir d'un ensemble spécifique et en même temps assez limité de petites molécules et de macromolécules contenant du carbone..

Ainsi, la base de l'activité vitale de tout organisme est constituée de processus chimiques d'un type particulier. Presque toutes les réactions dans une cellule vivante se produisent avec la participation de biocatalyseurs naturels très efficaces appelés enzymes, ou enzymes. Compte tenu des voies métaboliques cellulaires, il peut sembler que la cellule a la capacité d’effectuer n’importe quelle réaction dont elle a besoin, en utilisant l’enzyme appropriée à cet effet. En réalité, ce n'est pas le cas. Bien que les enzymes soient de puissants catalyseurs, elles ne peuvent qu’accélérer les réactions qui sont « autorisées » thermodynamiquement. Parmi les nombreuses réactions énergétiquement possibles, les enzymes convertissent sélectivement les « réactifs » correspondants appelés substrats, sur un chemin physiologiquement utile. Ainsi, enzymes contrôler tous les processus métaboliques du corps.

Jusqu'à récemment, on pensait qu'absolument tous les biocatalyseurs étaient des substances de nature protéique. Cependant, dans les années 80 du XXe siècle, des ARN spécifiques de faible poids moléculaire dotés d’une activité catalytique ont été découverts. Par analogie, ces ARN catalytiques sont appelés ribozymes. Les autres biocatalyseurs cellulaires actuellement connus, dont le nombre dépasse 2 500, sont de nature protéique et se caractérisent par toutes les propriétés des protéines. À ce jour, les séquences d'acides aminés de centaines d'enzymes différentes ont été déchiffrées, beaucoup obtenues sous forme cristalline, une structure spatiale tridimensionnelle a été établie sur la base de l'analyse par diffraction des rayons X, les mécanismes de leur action ont été décrits et leur son rôle dans les transformations métaboliques cellulaires a été étudié.

Comme les catalyseurs inorganiques, les enzymes : ne sont pas consommées pendant la réaction, augmentent la vitesse des réactions directes et inverses et ne modifient pas la position d'équilibre. Cependant, la nature protéique des enzymes leur confère un certain nombre de propriétés qui ne sont généralement pas caractéristiques des catalyseurs inorganiques.

Différence entre les enzymes et les catalyseurs inorganiques

1. Les enzymes ont une activité catalytique plus élevée (des millions de fois supérieure à l’effet des catalyseurs inorganiques). Par exemple, l’hydrolyse des protéines en présence d’acides inorganiques et d’alcalis se produit à 100°C pendant plusieurs dizaines d’heures. Avec la participation d'enzymes, ce processus est réduit à des dizaines de minutes à 30-40°C ;

2. L'activité catalytique des enzymes se manifeste dans des conditions très douces (températures modérées de 37 à 40 °C, pression normale, pH proche des valeurs neutres de 6,0 à 8,0) ;

3. Les enzymes ont une spécificité d'action élevée, c'est-à-dire chaque enzyme catalyse fondamentalement seulement une réaction chimique strictement définie (à titre de comparaison, le platine en synthèse organique catalyse plusieurs dizaines de transformations chimiques) ;

4. La vitesse des réactions enzymatiques est soumise à certaines lois cinétiques ;

5. Un certain nombre d'enzymes subissent des modifications post-traductionnelles lors de la formation de structures tertiaires et quaternaires ;

6. La taille des molécules d’enzymes est généralement beaucoup plus grande que la taille de leurs substrats ;

7. L'activité des enzymes dans les cellules est strictement contrôlée et réglementée.

Comparaison de l'action catalytique des enzymes et des catalyseurs inorganiques

Actuellement, l'étude des enzymes est centrale en biochimie et est divisée en une science indépendante - enzymologie . Les acquis de l'enzymologie sont utilisés en médecine pour le diagnostic et le traitement, pour étudier les mécanismes de la pathologie et, en outre, dans d'autres domaines, par exemple dans l'agriculture, l'industrie alimentaire, chimique, pharmaceutique, etc.

La structure des enzymes

Métabolite- une substance qui participe aux processus métaboliques.

Substrat – une substance qui subit une réaction chimique.

Produit - une substance qui se forme lors d’une réaction chimique.

Les enzymes se caractérisent par la présence de centres de catalyse spécifiques.

Centre actif(Ac) fait partie de la molécule enzymatique qui interagit spécifiquement avec le substrat et est directement impliquée dans la catalyse. En règle générale, Ats est situé dans une niche (poche). Deux régions peuvent être distinguées dans Ac : le site de liaison au substrat - surface du substrat (patin de contact) et en fait centre catalytique .

La plupart des substrats forment au moins trois liaisons avec l'enzyme, grâce auxquelles la molécule de substrat se fixe au site actif de la seule manière possible, ce qui garantit la spécificité du substrat de l'enzyme. Le centre catalytique permet le choix de la voie de transformation chimique et de la spécificité catalytique de l'enzyme.

Un groupe d'enzymes régulatrices a centres allostériques , qui sont situés en dehors du centre actif. Des modulateurs «+» ou «-» qui régulent l'activité enzymatique peuvent être attachés au centre allostérique.

Il existe des enzymes simples, constituées uniquement d'acides aminés, et des enzymes complexes, qui comprennent également des composés organiques de faible poids moléculaire de nature non protéique (coenzymes) et (ou) des ions métalliques (cofacteurs).

Coenzymes sont des substances organiques de nature non protéique qui participent à la catalyse en tant que partie du site catalytique du centre actif. Dans ce cas, le composant protéique est appelé apoenzyme , et la forme catalytiquement active d'une protéine complexe est holoenzyme . Ainsi : holoenzyme = apoenzyme + coenzyme.

Les éléments suivants fonctionnent comme des coenzymes :

· nucléotides,

· coenzyme Q,

Glutathion

dérivés de vitamines hydrosolubles :

Une coenzyme attachée à la partie protéique par des liaisons covalentes est appelée groupe prothétique . Il s'agit par exemple du FAD, du FMN, de la biotine, de l'acide lipoïque. Le groupe prothétique n'est pas séparé de la partie protéique. Une coenzyme attachée à la partie protéique par des liaisons non covalentes est appelée cosubstrat . Il s'agit par exemple du NAD+, du NADP+. Le cosubstrat se fixe à l'enzyme au moment de la réaction.

Cofacteurs enzymatiques sont des ions métalliques nécessaires à l'activité catalytique de nombreuses enzymes. Les ions potassium, magnésium, calcium, zinc, cuivre, fer, etc. agissent comme cofacteurs. Leur rôle est diversifié : ils stabilisent les molécules du substrat, centre actif de l'enzyme, sa structure tertiaire et quaternaire, et assurent la liaison et la catalyse du substrat. Par exemple, l'ATP se lie aux kinases uniquement en conjonction avec Mg 2+ .

Isoenzymes- ce sont plusieurs formes d'une même enzyme qui catalysent la même réaction, mais diffèrent par leurs propriétés physiques et chimiques (affinité pour le substrat, vitesse maximale de la réaction catalysée, mobilité électrophorétique, sensibilité différente aux inhibiteurs et activateurs, pH optimal et stabilité thermique) . Les isoenzymes ont une structure quaternaire, formée d'un nombre pair de sous-unités (2, 4, 6, etc.). Les isoformes enzymatiques sont formées par différentes combinaisons de sous-unités.

À titre d'exemple, considérons la lactate déshydrogénase (LDH), une enzyme qui catalyse une réaction réversible :

NADH2NAD+

pyruvate ← LDH → lactate

La LDH existe sous la forme de 5 isoformes dont chacune est constituée de 4 protomères (sous-unités) de 2 types M (muscle) et H (cœur). La synthèse des protomères de type M et H est codée par deux locus génétiques différents. Les isoenzymes LDH diffèrent au niveau de la structure quaternaire : LDH 1 (NNNN), LDH 2 (NNMM), LDH 3 (NNMM), LDH 4 (NMMM), LDH 5 (MMMM).

Les chaînes polypeptidiques des types H et M ont le même poids moléculaire, mais les premières sont dominées par des acides aminés carboxyliques, les secondes par des acides diaminés, elles portent donc des charges différentes et peuvent être séparées par électrophorèse.

Le métabolisme de l'oxygène dans les tissus affecte la composition en isoenzyme de la LDH. Là où le métabolisme aérobie domine, LDH 1, LDH 2 prédominent (myocarde, glandes surrénales), où le métabolisme anaérobie - LDH 4, LDH 5 (muscles squelettiques, foie). Au cours du développement individuel de l'organisme, des modifications de la teneur en oxygène et des isoformes de LDH se produisent dans les tissus. Dans l'embryon, les LDH 4 et LDH 5 prédominent. Après la naissance, la teneur en LDH 1 et LDH 2 augmente dans certains tissus.

L'existence d'isoformes augmente la capacité d'adaptation des tissus, des organes et du corps dans son ensemble aux conditions changeantes. L'état métabolique des organes et des tissus est évalué par les changements dans la composition des isoenzymes.

Localisation et compartimentation des enzymes dans les cellules et les tissus.

Les enzymes sont divisées en 3 groupes en fonction de leur localisation :

I – enzymes générales (universelles)

II - spécifique à un organe

III - spécifique aux organites

Enzymes courantes Présents dans presque toutes les cellules, ils assurent l'activité vitale de la cellule en catalysant les réactions de biosynthèse des protéines et des acides nucléiques, la formation des biomembranes et des principaux organites cellulaires et les échanges énergétiques. Les enzymes communes de différents tissus et organes diffèrent cependant par leur activité.

Enzymes spécifiques à un organe caractéristique uniquement d’un organe ou d’un tissu spécifique. Par exemple : Pour le foie – arginase. Pour les reins et le tissu osseux - phosphatase alcaline. Pour la prostate – AF (phosphatase acide). Pour le pancréas – α-amylase, lipase. Pour le myocarde – CPK (créatine phosphokinase), LDH, AST, etc.

Les enzymes sont également inégalement réparties à l’intérieur des cellules. Certaines enzymes sont à l'état dissous colloïdal dans le cytosol, d'autres sont intégrées dans des organites cellulaires (état structuré).

Enzymes spécifiques aux organites. Différents organites possèdent un ensemble spécifique d’enzymes qui déterminent leurs fonctions.

Les enzymes spécifiques aux organites sont des marqueurs des formations intracellulaires, les organites :

1) Membrane cellulaire : ALP (phosphatase alcaline), AC (adénylate cyclase), K-Na-ATPase

2) Cytoplasme : enzymes de la glycolyse, cycle des pentoses.

3) ER : enzymes assurant l'hydroxylation (oxydation microsomale).

4) Ribosomes : enzymes qui assurent la synthèse des protéines.

5) Lysosomes : contiennent des enzymes hydrolytiques, AF (phosphatase acide).

6) Mitochondries : enzymes de phosphorylation oxydative, cycle TCA (cytochrome oxydase, succinate déshydrogénase), β-oxydation des acides gras.

7) Noyau cellulaire : enzymes assurant la synthèse de l'ARN, de l'ADN (ARN polymérase, NAD synthétase).

8) Nucléole : ARN polymérase ADN-dépendante

En conséquence, des compartiments se forment dans la cellule, qui diffèrent par l'ensemble des enzymes et du métabolisme (compartimentation du métabolisme).

Parmi les enzymes, il existe un petit groupe enzymes régulatrices, qui sont capables de répondre à des influences réglementaires spécifiques en modifiant leur activité. Ces enzymes sont présentes dans tous les organes et tissus et sont localisées au début ou aux embranchements des voies métaboliques.

La localisation stricte de toutes les enzymes est codée dans les gènes.

La détermination de l'activité des enzymes spécifiques des organites dans le plasma ou le sérum est largement utilisée dans les diagnostics cliniques.

Les catalyseurs inorganiques et les enzymes (biocatalyseurs), sans être eux-mêmes consommés, accélèrent le déroulement des réactions chimiques et leurs capacités énergétiques. En présence de tout catalyseur, l’énergie d’un système chimique reste constante. Pendant le processus de catalyse, la direction de la réaction chimique reste inchangée.

Que sont les enzymes et les catalyseurs inorganiques

Enzymes sont des catalyseurs biologiques. Leur base est la protéine. La partie active des enzymes contient des substances inorganiques, par exemple des atomes métalliques. Dans le même temps, l'efficacité catalytique des métaux inclus dans la molécule enzymatique augmente des millions de fois. Il est à noter que les fragments organiques et inorganiques de l'enzyme ne sont pas capables de présenter individuellement les propriétés d'un catalyseur, alors qu'en tandem, ils constituent de puissants catalyseurs.
Inorganique catalyseurs accélère toutes sortes de réactions chimiques.

Comparaison des enzymes et des catalyseurs inorganiques

Quelle est la différence entre les enzymes et les catalyseurs inorganiques ? Les catalyseurs inorganiques sont de nature inorganique, tandis que les enzymes sont des protéines. Les catalyseurs inorganiques ne contiennent pas de protéines.
Les enzymes, comparées aux catalyseurs inorganiques, ont une spécificité de substrat et une efficacité maximale. Grâce aux enzymes, la réaction se déroule des millions de fois plus rapidement.
Par exemple, le peroxyde d’hydrogène se décompose assez lentement sans la présence de catalyseurs. En présence d'un catalyseur inorganique (généralement des sels de fer), la réaction s'accélère quelque peu. Et lorsque l’enzyme catalase est ajoutée, le peroxyde se décompose à une vitesse inimaginable.
Les enzymes sont capables de fonctionner dans une plage de températures limitée (généralement 370 °C). La vitesse d'action des catalyseurs inorganiques augmente de 2 à 4 fois à chaque augmentation de température de 10 degrés. Les enzymes sont soumises à régulation (il existe des inhibiteurs et des activateurs d'enzymes). Les catalyseurs inorganiques se caractérisent par un fonctionnement non réglementé.
Les enzymes sont caractérisées par une labilité conformationnelle (leur structure subit des changements mineurs qui se produisent lors du processus de rupture d'anciennes liaisons et de formation de nouvelles liaisons, dont la force est plus faible). Les réactions impliquant des enzymes ne se produisent que dans des conditions physiologiques. Les enzymes sont capables d’agir à l’intérieur du corps, de ses tissus et de ses cellules, là où sont créées la température, la pression et le pH nécessaires.

TheDifference.ru a déterminé que la différence entre les enzymes et les catalyseurs inorganiques est la suivante :

Les enzymes sont des corps protéiques de haut poids moléculaire ; ils sont assez spécifiques. Les enzymes ne peuvent catalyser qu’un seul type de réaction. Ce sont des catalyseurs de réactions biochimiques. Les catalyseurs inorganiques accélèrent diverses réactions.
Les enzymes peuvent agir dans une plage de température étroite et spécifique, une certaine pression et acidité de l'environnement.
Les réactions enzymatiques sont rapides.

Tous les processus vitaux reposent sur des milliers de réactions chimiques catalysées par des enzymes. La signification des enzymes a été définie précisément et au sens figuré par I.P. Pavlov, les appelant "pathogènes de la vie". Les perturbations du fonctionnement des enzymes entraînent l'apparition de maladies graves - phénylcétonurie, glycogénose, galactosémie, tyrosinémie ou une diminution significative de la qualité de vie - dissipoprotéinémie, hémophilie.

On sait que pour qu'une réaction chimique se produise, il faut que les substances en réaction aient une énergie totale supérieure à une valeur appelée barrière énergétique réactions. Pour caractériser l'ampleur de la barrière énergétique, Arrhenius a introduit le concept énergies d'activation. Surmonter l'énergie d'activation dans une réaction chimique est obtenu soit en augmentant l'énergie des molécules en interaction, par exemple par chauffage, irradiation, augmentation de la pression, soit en réduisant l'énergie nécessaire à la réaction (c'est-à-dire l'énergie d'activation) à l'aide de catalyseurs.

La valeur de l’énergie d’activation avec et sans l’enzyme

De par leur fonction, les enzymes sont des catalyseurs biologiques. L'essence de l'action des enzymes, ainsi que des catalyseurs inorganiques, est la suivante :

• dans l'activation de molécules de substances réactives,
• en divisant la réaction en plusieurs étapes dont la barrière énergétique de chacune est inférieure à celle de la réaction globale.

Cependant, les enzymes ne catalysent pas des réactions énergétiquement impossibles ; elles accélèrent uniquement les réactions qui peuvent se produire dans des conditions données.

Similitudes et différences entre les enzymes et les catalyseurs inorganiques

L'accélération des réactions utilisant des enzymes est très significative, par exemple :

A. L'uréase accélère de 10 à 13 fois la réaction de décomposition de l'urée complètement stable en ammoniac et en eau. Par conséquent, en cas d'infection des voies urinaires (apparition d'uréase bactérienne), l'urine acquiert une odeur d'ammoniac.

B. Considérons la réaction de décomposition du peroxyde d'hydrogène :

2H 2 O 2 → O 2 + 2H 2 O

Si la vitesse de réaction sans catalyseur est considérée comme unité, alors en présence de noir de platine, la vitesse de réaction augmente de 2 × 10 4 fois et l'énergie d'activation diminue de 18 à 12 kcal/mol en présence de l'enzyme catalase, la vitesse de réaction augmente de 2 × 10 11 fois avec une activation énergétique de 2 kcal/mol.