Général et différence entre les enzymes et les catalyseurs. Réaction enzymatique au ping-pong

Nature chimique des enzymes

En fonction de leur structure, il existe des enzymes protéiques à un seul composant et des enzymes protéiques à deux composants.

Au groupe enzymes protéiques comprennent des enzymes construites comme de simples protéines, contrairement auxquelles l'enzyme a un centre actif. La présence d'un centre actif dans leur molécule assure l'activité catalytique de l'enzyme. Presque toutes les enzymes du tractus gastro-intestinal sont des enzymes à un seul composant.

Enzymes protéiques- à deux composants (holoenzymes) - protéines complexes. Ils sont constitués d’une partie protéique (apoenzyme) et d’une partie non protéique (coenzyme). Dans certaines enzymes, l’apoenzyme et la coenzyme sont si étroitement liées que lorsque cette connexion est rompue, l’enzyme est détruite. Mais il existe des enzymes dans lesquelles la connexion est faible. Les rôles de l'apoenzyme et de la coenzyme sont différents. La partie protéique détermine la spécificité du substrat de l'enzyme, et la coenzyme, faisant partie du centre catalytique de l'enzyme, assure la spécificité de l'action de l'enzyme, le type de réaction que l'enzyme effectue. Le rôle des coenzymes est assuré par des dérivés de diverses vitamines et métaux (fer, cuivre).

La structure du centre actif de l'enzyme, son rôle.

Le centre actif est un ensemble de groupes fonctionnels de résidus d'acides aminés situés à la surface des enzymes et strictement orientés dans l'espace en raison de la structure tertiaire et parfois quaternaire des enzymes. Le centre actif comporte 2 sections : a) substrat (site de contact ou d'ancrage), qui détermine la spécificité substrat de l'enzyme et assure son interaction avec le substrat ; b) centre catalytique responsable des transformations chimiques du substrat, qui détermine la spécificité de l’action de l’enzyme.

Le centre actif a la forme d’une dépression ou d’une fente étroite. Dans cet évidement, plusieurs résidus d'acides aminés polaires sont présents pour la liaison ou la catalyse. Les centres actifs occupent une petite partie de la molécule enzymatique. Le reste de l’enzyme retient l’actif. Centre de destruction.

Le modèle original du centre actif, proposé par E. Fisher, interprétait l'interaction du substrat et de l'enzyme par analogie avec le système VERROUILLAGE À CLÉ, on pensait qu'il devait y avoir une correspondance complète entre le centre actif de l'enzyme et le substrat. Ce modèle, parfois appelé modèle MATRICE DURE. Actuellement, on pense qu’il n’existe pas de correspondance complète entre le substrat et l’enzyme ; cela se produit dans le processus d’interaction entre le substrat et l’enzyme (théorie de Koshland ou théorie de la correspondance induite).

Quel est le centre allostérique des enzymes et son rôle ?

Certaines enzymes possèdent un centre dit allostérique, qui participe à la régulation de l'activité du centre actif. Il n'y a pas de consensus sur l'emplacement de ce centre. Selon certaines données, le centre allostotique serait situé à proximité du centre actif. Lorsque les effecteurs allostériques agissent sur ce centre, des changements conformationnels dans la molécule d'enzyme se produisent, y compris des changements dans la topographie du centre actif, à la suite desquels l'affinité structurelle de l'enzyme pour le substrat augmente ou diminue. Allost. le centre n'est caractéristique que des enzymes comportant plusieurs sous-unités.

Mécanisme d'action des enzymes

Il y a 3 étapes dans le mécanisme de la catalyse enzymatique :

1. Formation d'un complexe enzyme-substrat. Le substrat s'attache à une partie de la molécule d'enzyme appelée centre actif ; il contient des sites d'ancrage. La connexion s'effectue par des liaisons dont la nature dépend de la nature chimique du substrat. Par exemple, si la molécule du substrat contient des groupes chargés, la formation d'un complexe est alors possible en raison de l'interaction électrostatique. L'endroit où le substrat est fixé se trouve à la surface de la molécule d'enzyme. Il peut y avoir 2 ou 3 zones de ce type, elles sont situées à une certaine distance les unes des autres.

2. Formation d'une enzyme complexe - produits de réaction. Les groupes fonctionnellement actifs du site actif de l'enzyme agissent sur le substrat, déstabilisant les liaisons. Avec cette interaction, la configuration du substrat change, sa déformation se produit, la molécule du substrat est polarisée, la liaison entre les sections individuelles du substrat est étirée, les électrons sont redistribués, ce qui entraîne un changement dans l'emplacement de la charge électrique, un diminution de l’énergie d’activation et le substrat se désintègre.

3. Décomposition du complexe produit de réaction enzymatique avec libération d'enzyme libre. La troisième étape est plus lente et la vitesse de toutes les réactions en dépend. Il a été révélé que dans le mécanisme d'action des enzymes, un changement dans la structure du substrat est d'une grande importance, entraînant une diminution de l'énergie d'activation. L'énergie d'activation est différente pour différents substrats.

6. Spécificité des enzymes : a) substrat, b) spécificité d'action.

Les enzymes ont une spécificité, c'est-à-dire agir sélectivement sur un certain substrat (spécificité du substrat) et accélérer une certaine réaction chimique (spécificité d'action), c'est-à-dire spécificité de l'action est la capacité des enzymes à effectuer une seule des transformations chimiques possibles avec un substrat. Les enzymes peuvent agir sur plusieurs substrats mais catalyser une seule réaction spécifique. Spécificité du substrat : si une enzyme catalyse la conversion d'un seul substrat, alors spécificité absolu(l'arginase décompose l'arginine). Si une enzyme catalyse la transformation d'un groupe de substrats unis par un type de liaison, alors cette spécificité est appelée relatif(la pepsine décompose les graisses d'origine animale et végétale). Stéréochimique la spécificité est due à l'existence d'isomères optiques de formes L et D ou d'isomères géométriques de produits chimiques. substances. L'enzyme ne peut donc agir que sur un des isomères (la fumarase catalyse la conversion uniquement de l'acide fumarique, mais n'agit pas sur l'acide maléique)

7. Le pouvoir des enzymes. La plupart des réactions catalysées par des enzymes se déroulent 10 à 100 fois plus rapidement que les réactions non catalysées. Pour caractériser la puissance de l'action enzymatique, le concept de catal a été introduit - le nombre de molécules de substrat exposées à une molécule d'enzyme pendant 1 minute. La puissance de la plupart des enzymes est de 1 000 catals, celle de la catalase est de 1 000 000 de catals, celle de l'amylase est de 240 000 et celle de l'acétylcholinestérase est supérieure à 1 000 000 de catals. La puissance élevée de l'action enzymatique détermine la vitesse élevée des processus chimiques dans le corps.

8. Les isoenzymes, leur valeur diagnostique. Les isoenzymes sont des formes moléculaires d'enzymes qui catalysent la même réaction avec le même substrat, mais dans des conditions différentes. Ils diffèrent par la structure de l'apoenzyme, par les propriétés physicochimiques et par l'affinité de l'apoenzyme pour le substrat. Les coenzymes des isoenzymes sont les mêmes, donc l'effet biologique des isoenzymes est le même. Les cellules et les organes diffèrent par la teneur en certaines isoenzymes, c'est-à-dire les isoenzymes sont organotropes. Ceci est d'une grande importance diagnostique, car lorsque l'un ou l'autre organe est endommagé, certaines isoenzymes sont principalement libérées dans le sang, ce qui permet le diagnostic de l'organe. Par exemple, la lactate déshydrogénase (LDH), qui accélère la réaction de déshydrogénation de l'acide lactique, possède 5 isoenzymes avec la même coenzyme - NAD. L'apoenzyme LDH est constituée de 4 chaînes polypeptidiques. Il existe des chaînes H (cœur) et des chaînes M (muscles).

LDH 1 – 4 chaînes de type H, au cœur

LDH 2 – 3 chaînes de type H et 1 chaîne de type M, dans le cœur, les reins

LDH 3 – 2 chaînes de type H et 2 chaînes de type M, dans les poumons

LDH 4 – 1 chaîne de type H et 3 chaînes de type M, dans le foie

LDH 5 – 4 chaînes de type M, dans les muscles et le foie.

Décarboxylase d'acide aminé

Selon leur nature chimique, les acides aminés décarboxylases sont des enzymes complexes dont les coenzymes peuvent être le phosphopyridoxal (vitamine B6 associée au phosphore).

Et la pyrroloquinolinoquinone (PQQ). Les CD d'acides aminés sont des enzymes présentes dans les bactéries, par exemple dans le gros intestin des animaux et des humains. Ces enzymes présentes dans le gros intestin provoquent la pourriture des protéines en décarboxylant les acides aminés. Il y a peu d’acides aminés dans les cellules DC humaines et animales. La décarboxylation des acides aminés se produit également lors de la décomposition d'un cadavre, lorsque, sous l'influence des cathepsines, les protéines tissulaires se décomposent en acides aminés et les CD d'acides aminés y effectuent d'autres modifications.

Sous-classe-hydrolyases

La carbanhydrase représentative est une enzyme à deux composants ; la coenzyme n’a pas été entièrement étudiée, mais on sait qu’elle contient du zinc. L'enzyme accélère la réaction réversible de synthèse et de décomposition de l'acide carbonique H2O + CO2 = H2CO3

La direction de la réaction dépend de la concentration de CO2, l'enzyme provoque donc l'élimination de l'excès d'acide carbonique et joue un rôle dans la régulation du centre respiratoire.

Décarboxylase d'acide aminé

Les acides aminés décarboxylases, le plus souvent d'origine bactérienne, jouent un rôle important dans les infections bactériennes et dans les processus de putréfaction. On en trouve également un grand nombre dans les tissus animaux, où ils participent au métabolisme de certains acides aminés, favorisant la formation d'amines biogènes (substances formées dans l'organisme des animaux ou des plantes à partir d'acides aminés lors de leur décarboxylation par les enzymes décarboxylases et ayant une teneur élevée en acides aminés). activité biologique.). En termes de structure, il s'agit d'un bâtiment à deux entreprises. Enzymes, cof-t – phosphopyridoxal (vitamine B6 avec H3PO4).

Anhydrase carbonique.

L'anhydrase carbonique ou anhydrase carbonique est un représentant de la sous-classe des hydrolyases. Bi-composant une enzyme composée d'une apoenzyme et d'une coenzyme ; la coenzyme contient des ions zinc. Catalyse la décomposition et la synthèse des composés du charbon. La soude est présente dans les globules rouges et joue un rôle dans les processus de transfert du CO2 des tissus vers les poumons.

H2O + CO2 ↔ H2CO3

Le sens de la réaction dépend de la concentration de CO2. Il est important pour éliminer l’excès de dioxyde de carbone (CO2) et joue un rôle dans la régulation du centre respiratoire.

36 Oxyrésuctase. Classification. Il s'agit d'une grande classe d'enzymes qui catalysent des réactions redox (réactions d'élimination ou d'ajout d'hydrogène ou d'électrons). Ils sont de nature chimique à deux composants et sont contenus dans les cellules. Il existe environ 90 sous-classes. Pour faciliter la présentation et l'assimilation, ce matériau peut être divisé en 4 groupes selon le mode d'oxydation :

1) déshydrolases(Représentants : 1) enzymes pyridiniques ; 2) enzymes flavines)

les cytochromes,

Catalase et peroxydase,

Hydroxylases et oxygénases

Déshydrogénases, représentants

Aux déshydrogénases comprennent les enzymes qui effectuent l'oxydation des substances par déshydrogénation (élimination de l'hydrogène), participant au BO et à la réduction, c'est-à-dire dans les réactions associées aux processus de respiration tissulaire, de glycolyse et de fermentation. Plus de 150 DG-ases sont connus. Représentants : 1) enzymes pyridiniques ; 2) enzymes flavines

Représentants. 1.

Réactions au TCA

Points d'interface entre BO et OF

BO a 3 points auxquels l'énergie est libérée suffisante pour la formation d'ATP. Ces points sont appelés points de conjugaison de BO et OP, ils sont 2 (lorsque NADH 2 est oxydé par FF), 6 (Cxx est oxydé, CXa3 est réduit), 9 et 10 (dans CXO, Cxa est oxydé, CXa3 est réduit)

Séparation de BO et OF

L'essentiel est qu'ils rompent la connexion entre BO et OF, c'est-à-dire les 3ème et 4ème étages d'énergie. Échange.

A. 2.4 dinitrophénol (pris contre l'obésité)

B. Dicumarol - utilisé comme anticoagulant dans la pratique clinique. Pratique.

B. Transport de Ca dans les mitochondries. L'ATP n'est pas conservé et est dépensé pour l'absorption du calcium.

Ensembles enzymatiques.

Les enzymes liées à la membrane impliquées dans le BO dans les mitochondries ne sont pas localisées de manière linéaire, mais sont unies dans un complexe :

1. Complexe FP(FMN)

Oxydation de l'oxydase.

Le PP et le FP oxydent les substrats en transférant de l'hydrogène ; sur l'ubiquinone, ils se décomposent en protons et en électrons. Ensuite, les électrons sont transportés par divers cytochromes, transférés à l'oxygène, l'ionisant. Ion oxygène, composé. Avec les protons d'hydrogène, il forme de l'eau endogène. Au cours du processus BO, de l'énergie est libérée, qui va à la formation d'ATP 40 % et de chaleur 60 %

½ O2 + 2H+ = énergie + H2O

61. Oxydation de l'oxygénase, signification, enzymes, produits finaux. Plus de la moitié de l’oxygène restant est utilisé pour l’oxydation de type oxygénase, qui suit 2 voies : la monooxygénase et la dioxygénase. La voie de la monooxygénase se produit dans les mitochondries et les microsomes. L'hydroxylation se produit dans les mitochondries (avec la participation de NADPH2, CxP450). L'hydroxylation produit un produit oxydé, de l'eau et du NADP. Dans la voie des dioxygénases de type oxygénase, sous l'influence des oxygénases, les deux atomes d'oxygène sont incorporés dans le substrat. Cela se produit généralement avec des substances qui ont des liaisons insaturées sur le site de leur rupture, par exemple les acides gras insaturés.

62. Oxydation de la peroxydase. L'oxydation de la peroxydase est une voie d'oxydation secondaire, généralement observée lorsque le système cytochrome tombe en panne ou lorsque le substrat n'est pas oxydé par une autre voie, par exemple l'acide urique. Se produit avec la participation des enzymes oxydase, qui sont les plus actives dans les peroxysomes.

Les peroxysomes sont des microcorps présents dans les hépotocytes ; organites oxydatifs. Ces microcorps contiennent de l'acide urique oxydase, de la D-aminoacide oxydase et de la catalase, qui décomposent le peroxyde d'hydrogène.

Par exemple : Xanthine + H2O2 + O2 = (enzyme xanthine oxydase) produit de l'acide lactique + H2O2 ; 2% de l'oxygène de l'organisme va à l'oxydation du FP réduit (FAD) avec formation de peroxyde d'hydrogène

FPN2 + O2 = FP + H2O2 (enzyme catalase)

H2O2 = H2O + O2 (enzyme catalase)

63. Oxydation au peroxyde. Éducation AFK. L’oxydation de type peroxyde, soit peroxyde, soit radicalaire libre, se produit lors de la réduction d’un électron de l’O2. Les AGPI présents dans les membranes PL subissent ce type d'oxydation. La LPO est initiée sous l'influence des ROS. Les ROS sont divisées en 2 groupes : Groupe 1 – radicaux libres : radical anion superoxyde, radical hydroxyperoxy (HOO), radical hydroxyle, radical oxyde nitrique, radical alkyloxy (LO), radical lipoperoxy (LOO). Groupe 2 – substances non radicalaires : anion hypochlorite, peroxyde d’hydrogène, oxygène singulet (1O2), ozone (O3), complexe fer-oxygène (Fe++-O2) et GPL (LOOH). Les ROS en grande quantité sont dangereuses pour les cellules. Ainsi, l'anion superoxyde peut provoquer la dépolymérisation des GAG, l'oxydation de l'adrénaline et des thiols. Le peroxyde d'hydrogène est toxique, bien que le mécanisme de toxicité ne soit pas clair. On sait qu'un excès de peroxyde d'hydrogène provoque l'oxydation des groupes thio des protéines et peut conduire à la formation de radicaux hydroxyles. Le principal danger du ROS est l’initiation du LPO. L'oxydation radicalaire (FRO) a une nature en chaîne :

AGPI - DC - GPL - MDA (malondialdéhyde)

conjugués diènes, hydroperoxydes

Le SEXE est le principal moyen d’utiliser les AGPI. Les produits LPO sont nécessaires à la synthèse de certaines hormones et protéines (par exemple, dans la synthèse des hormones thyroïdiennes), à la formation des prostaglandines (PRG), au fonctionnement des phagocytes, à la régulation de la perméabilité et de la composition des lipides membranaires, le taux de prolifération cellulaire et leur fonction sécrétoire.

Cependant, il faut tenir compte du fait qu'une augmentation du taux de LPO et de la concentration des produits LPO entraîne des dommages et la mort des cellules, par exemple, les produits LPO, étant très toxiques, endommagent l'ADN et l'ARN et provoquent des mutations. Les produits LPO provoquent la dénaturation des protéines, découplent BO et OP et perturbent la structure des membranes.

64. Antioxydants enzymatiques et non enzymatiques Le tarif LPO est contrôlé par l’AOS. L'AOS est divisé en enzymatique et non enzymatique.

Le premier comprend : 1) la SOD (Superoxyde dismutase), qui convertit le radical superoxyde en peroxyde d'hydrogène moins toxique 2O2 + 2H+ = H2O2 + O2 2) la Catalase, qui détruit le peroxyde d'hydrogène en eau et en oxygène moléculaire ; 3) La glutathion peroxydase (GPO) oxyde l'hydroperoxyde lipidique en FA facilement oxydés. 4) La glutathion réductase (GR), qui réduit le glutathion oxydé. Les AOS non enzymatiques comprennent les vitamines liposolubles, les caroténoïdes, la vitamine C, la vitamine P, la vitamine B2, la carnosine (neutralise les radicaux hydroxyles), la ferritine (lie le fer ferreux, qui est une source d'électrons pour la formation de ROS), la céruloplasmine (lie cuivre divalent, qui réduit la possibilité de son oxydation et de la formation de radical anion superoxyde, et oxyde également le fer ferreux, agissant comme une ferrooxydase), les métallothionéines (lient le cuivre et d'autres métaux, remplissant non seulement une fonction antioxydante, mais également une fonction antitoxique) , taurine (neutralise l'anion hypochlorite).

Points d'interface entre BO et OF

Il s'agit notamment des articles n° 2,6,9,10

2) 2 points- NADH 2 est oxydé par FP. En perdant des hydrogènes, le NADH 2 est oxydé et les flavoprotéines, ajoutant des hydrogènes, sont réduites

6) 6 points- L'ORR se produit entre ferroCxb (oxydé) et ferriCxc 1 (réduit).

9-10) sont très étroitement unis car ils se produisent dans un complexe multienzymatique - la cytochrome oxydase. 2 ferro Txa (Fe2+) transfèrent 2e 2 ferro Txa3 (Fe3+).

Tskha (Fe2+) est oxydé, Tskha3 (Fe3+) est réduit

Séparation de BO et OF

Quelques substances lipophiles(2,4-dinitrophénol, certains médicaments, acides gras) peuvent transporter les ions hydrogène à travers la membrane mitochondriale interne jusqu'à la matrice, en contournant le canal ATP synthase. En conséquence, le gradient de protons diminue et la synthèse d’ATP s’arrête. Ce phénomène est appelé désunion, et substances - désunificateurs respiration et phosphorylation.

Prototypes de sectionneurs OF

Le 2,4-dinitrophénol est un découpleur classique de l'OF. Toxique, mais était autrefois utilisé comme médicament contre l’obésité.

Dicumarol - a un effet similaire et est utilisé comme anticoagulant

Le transport du Ca2+ dans les mitochondries modifie également la relation entre le transport des électrons et l'OF.

Ensembles enzymatiques

Les enzymes liées à la membrane impliquées dans la CP dans les mitochondries ne sont pas localisées de manière linéaire, mais sont combinées en 4 complexes : 1 complexe FP(FMN), 2 complexes FP(FAD), 3 complexes Cxb et Cxc1, 4 – Cxa et Cxa3.

Enzymes, notion. Similitudes dans l'action des enzymes et des catalyseurs inorganiques. Propriétés générales des enzymes.

Les enzymes sont des catalyseurs biologiques de nature protéique qui accélèrent les réactions biochimiques dans les organismes animaux.

Similitudes : 1) l’enzyme et le catalyseur inorganique réduisent l’énergie d’activation ;

2) enzyme et inorganique. chat. accélérer uniquement les réactions énergétiquement possibles ;

3) fer. et non-org.cat. ne changez pas le sens de la réaction, ne perturbez pas l'équilibre d'une réaction réversible, mais accélèrez seulement l'apparition de l'équilibre ;

4) fer. et non-org.cat. ne sont pas consommés pendant la réaction et ne font pas partie des produits finaux de la réaction.

Propriétés générales : Les propriétés générales des enzymes sont en même temps la différence entre les enzymes et les chats non ordinaires :

· Les enzymes sont de nature protéique, elles ont donc des propriétés caractéristiques des protéines ;

· Les enzymes ont une structure complexe ;

· Les enzymes ont une spécificité élevée, tant en termes de substrat que de spécificité d'action ;

· Les enzymes ont une activité biologique élevée, due à la grande affinité de l'enzyme pour le substrat, et réduisent beaucoup plus fortement l'énergie d'activation. L'unité de mesure de l'activité enzymatique est le catal ;

· Les enzymes fonctionnent dans des conditions douces (à T-37-45, pression 1 atm.) ;

· Les enzymes sont des catalyseurs à activité contrôlée.

Afanassiev Ilya

Les catalyseurs et les enzymes sont des substances qui accélèrent les processus chimiques, mais ne sont pas elles-mêmes consommées.

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Comparaison de catalyseurs inorganiques et d'enzymes biologiques La présentation a été préparée par Ilya Afanasyev, élève de classe 10B du MAOU « Lycée n° 131 » Enseignant : Elfiya Rustemovna Safonova

Par où commencer ? L'académicien Georgy Konstantinovich Boreskov, chimiste et ingénieur soviétique, a un jour décrit, sur un ton à moitié plaisantant, ce qui se passerait si tous les catalyseurs disparaissaient soudainement sur Terre ; l'essentiel de la description était que notre planète deviendrait bientôt un désert sans vie, baigné par un océan ; d'acide nitrique faible.

Mais de quels catalyseurs parlait exactement l’académicien Boreskov ? Après tout, outre les catalyseurs inorganiques, les enzymes biologiques sont également utilisées en chimie, sans lesquelles l'existence de notre corps serait impossible. Découvrons ce que sont les enzymes et les catalyseurs inorganiques et en quoi ils diffèrent. Le palladium est l'un des catalyseurs couramment utilisés. Enzymes biologiques

Enzymes Les enzymes sont des catalyseurs biologiques de nature protéique. Le terme enzyme (du latin fermentum - levain) a été proposé au début du XVIIe siècle. Le scientifique néerlandais Van Helmont pour les substances affectant la fermentation alcoolique.

Histoire de la découverte des enzymes L'homme, tout au long de sa vie, a remarqué que certaines substances avaient un effet sur la production du pain, la création du vin et des produits laitiers. Mais ce n'est qu'en 1833 qu'une substance a été isolée des grains d'orge en germination, qui transformait l'amidon en sucre et fut ensuite appelée amylase. Mais ce n'est qu'à la fin du XIXe siècle qu'il a été prouvé que lorsque les cellules de levure sont broyées, du jus se forme, ce qui assure le processus de fermentation alcoolique. Amylase (grec ancien άμυλον - amidon

Fonctions des enzymes Les enzymes sont impliquées dans tous les processus métaboliques et dans la mise en œuvre de l'information génétique. La capacité de digérer rapidement les aliments dans un corps vivant est obtenue grâce à eux. Les enzymes libèrent du dioxyde de carbone des poumons. Ils soutiennent le fonctionnement du système immunitaire pour lutter contre les infections. cellules cancéreuses dans le corps, les détruisant ensuite.

Propriétés chimiques des enzymes Selon leurs propriétés chimiques, les enzymes sont des électrolytes amphotères. Ils ont un poids moléculaire élevé (48000 D = 7,970544000006 x 1 0 ^ 23 kg) Ils sont très spécifiques à une espèce (chaque organe peut avoir sa propre enzyme. De ce point il s'ensuit que chaque organe nécessite sa propre température, acidité, pression, etc. .

Exemples de réactions impliquant des enzymes Réactions de fermentation du glucose utilisant diverses enzymes, à la suite desquelles une molécule de glucose est transformée en 2 molécules d'éthanol et 2 molécules de dioxyde de carbone.

N. Clément, C. Desormes (1806) Les oxydes d'azote sont des agents capables d'être oxydés par l'oxygène de l'air et de transférer de l'oxygène au dioxyde de soufre. Catalyseurs non limitatifs

K. Kirchhoff (1811) Les travaux de Clément, Desormes et Kirchhoff ont initié la recherche de ces substances uniques. En 20 ans, de nombreuses réactions ont été constatées :

Mécanisme catalyseur

Catalyseurs universels Raney Nickel Raney Nickel, autrement dit « nickel squelettique », est un catalyseur de nickel poreux microcristallin solide. Il s'agit d'une poudre grise hautement dispersée (la taille des particules est généralement de 400 à 800 nm), contenant, en plus du nickel, une certaine quantité d'aluminium. (jusqu'à 15 % en poids) et saturé d'hydrogène (jusqu'à 33 % en poids). Le nickel de Raney est largement utilisé comme catalyseur pour divers processus d'hydrogénation ou de réduction de composés organiques avec de l'hydrogène (par exemple, hydrogénation d'arènes, d'alcènes, d'huiles végétales, etc.). Il accélère également certains processus d'oxydation avec l'oxygène de l'air. Le nickel de Raney est obtenu en alliant du nickel avec de l'aluminium à 1 200 °C (20 à 50 % de Ni ; parfois de petites quantités de zinc ou de chrome sont ajoutées à l'alliage), après quoi l'alliage broyé est traité avec une solution chaude d'hydroxyde de sodium avec un concentration de 10 à 35 % pour éliminer l'aluminium ; le résidu est lavé à l'eau sous atmosphère d'hydrogène. Le principe qui sous-tend la préparation du nickel de Raney est également utilisé pour obtenir des formes catalytiquement actives d'autres métaux - cobalt, cuivre, fer, etc.

Universal Catalysts Palladium Le palladium est un métal de transition blanc argenté avec un réseau cubique à faces centrées du type Cu. Le palladium est souvent utilisé comme catalyseur, principalement dans le processus d'hydrogénation des graisses et de craquage du pétrole. Le chlorure de palladium est utilisé comme catalyseur et pour la détection de traces de monoxyde de carbone dans l'air ou les mélanges gazeux.

Catalyseurs universels Platine Le platine, notamment à l'état finement dispersé, est un catalyseur très actif pour de nombreuses réactions chimiques, y compris celles utilisées à l'échelle industrielle. Par exemple, le platine catalyse la réaction d'addition d'hydrogène aux composés aromatiques même à température ambiante et à pression atmosphérique d'hydrogène. En 1821, le chimiste allemand I. W. Döbereiner a découvert que le noir de platine favorise l'apparition d'un certain nombre de réactions chimiques ; cependant, le platine lui-même n'a pas subi de modifications. Ainsi, le noir de platine oxydait les vapeurs d'alcool de vin en acide acétique déjà à des températures ordinaires. Deux ans plus tard, Döbereiner découvrit la capacité du platine spongieux à enflammer l'hydrogène à température ambiante. Si un mélange d'hydrogène et d'oxygène (gaz explosif) est mis en contact avec du platine noir ou du platine spongieux, une réaction de combustion relativement calme se produit au début. Mais comme cette réaction s'accompagne du dégagement d'une grande quantité de chaleur, l'éponge de platine s'échauffe et le gaz explosif explose. Sur la base de sa découverte, Döbereiner a conçu le « silex à hydrogène », un appareil largement utilisé pour produire du feu avant l'invention des allumettes.

Comparaison des catalyseurs inorganiques et des enzymes biologiques Communs entre les enzymes et les catalyseurs inorganiques : 1. Ils augmentent la vitesse des réactions chimiques sans être consommés. 2. Les enzymes et les catalyseurs inorganiques accélèrent les réactions énergétiquement possibles. 3. L'énergie d'un système chimique reste constante. 4. Pendant la catalyse, la direction de la réaction ne change pas.

Les enzymes ont une labilité conformationnelle - la capacité de subir de légers changements dans leur structure en raison de la rupture et de la formation de nouvelles liaisons faibles, que les catalyseurs inorganiques n'ont pas.

Comparaison de catalyseurs inorganiques et d'enzymes biologiques Comparaisons de signes Catalyseurs inorganiques Enzymes Nature chimique Substances de faible poids moléculaire formées par un ou plusieurs éléments Polymères de haut poids moléculaire Protéines Spécificité d'espèce Catalyseurs universels Chaque réaction nécessite sa propre enzyme Environnement acide Fortement acide ou alcalin Chaque organe a la sienne environnement acide Intervalles t Très larges 35 -42 degrés Celsius, puis dénaturé Augmentation de la vitesse de réaction De 10^2 à 10^6 fois De 10^8 à 10^12 fois Stabilité Il peut y avoir des effets secondaires (70 %) Rendement proche de 100 % de produits.

L'oxyde d'hydrogène se décompose assez lentement sans la présence de catalyseurs. En présence d'un catalyseur inorganique (généralement des sels de fer), la réaction s'accélère quelque peu. Et lorsque l’enzyme catalase est ajoutée, le peroxyde se décompose à une vitesse inimaginable. MnO2+H2O2=>O2+H2O+MnO

Contrairement aux catalyseurs de nature inorganique, les enzymes « fonctionnent » dans des conditions « douces » : à pression atmosphérique, à une température de 30 à 40°C, à un pH proche du neutre. Le taux de catalyse enzymatique est bien supérieur à celui de la catalyse non biologique. Une seule molécule d’enzyme peut catalyser de mille à un million de molécules de substrat en 1 minute. Une telle vitesse est inaccessible pour les catalyseurs inorganiques.

Conclusion Bien que les enzymes et les catalyseurs inorganiques soient utilisés dans le même but : accélérer des substances, ils ont des propriétés très différentes. Mais il ne faut pas oublier que sans eux, les gens ne pourraient pas réussir non seulement en chimie, mais aussi dans d’autres sciences. Il n'est pas nécessaire de chercher un juste milieu dans la recherche de l'idéal, vous devez les utiliser pour votre propre cas, où ils peuvent s'exprimer au maximum.

Les catalyseurs inorganiques et les enzymes (biocatalyseurs), sans être eux-mêmes consommés, accélèrent le déroulement des réactions chimiques et leurs capacités énergétiques. En présence de tout catalyseur, l’énergie d’un système chimique reste constante. Pendant le processus de catalyse, la direction de la réaction chimique reste inchangée.

Définition

Enzymes sont des catalyseurs biologiques. Leur base est la protéine. La partie active des enzymes contient des substances inorganiques, par exemple des atomes métalliques. Dans le même temps, l'efficacité catalytique des métaux inclus dans la molécule enzymatique augmente des millions de fois. Il est à noter que les fragments organiques et inorganiques de l'enzyme ne sont pas capables de présenter individuellement les propriétés d'un catalyseur, alors qu'en tandem, ils constituent de puissants catalyseurs.

Inorganique catalyseurs accélère toutes sortes de réactions chimiques.

Comparaison

Les catalyseurs inorganiques sont de nature inorganique, tandis que les enzymes sont des protéines. Les catalyseurs inorganiques ne contiennent pas de protéines.

Les enzymes, comparées aux catalyseurs inorganiques, ont une spécificité de substrat et une efficacité maximale. Grâce aux enzymes, la réaction se déroule des millions de fois plus vite.

Par exemple, le peroxyde d’hydrogène se décompose assez lentement sans la présence de catalyseurs. En présence d'un catalyseur inorganique (généralement des sels de fer), la réaction s'accélère quelque peu. Et lorsque l’enzyme catalase est ajoutée, le peroxyde se décompose à une vitesse inimaginable.

Les enzymes sont capables de fonctionner dans une plage de températures limitée (généralement 37 0 C). La vitesse d'action des catalyseurs inorganiques augmente de 2 à 4 fois à chaque augmentation de température de 10 degrés. Les enzymes sont soumises à régulation (il existe des inhibiteurs et des activateurs d'enzymes). Les catalyseurs inorganiques se caractérisent par un fonctionnement non réglementé.

Les enzymes sont caractérisées par une labilité conformationnelle (leur structure subit des changements mineurs qui se produisent lors du processus de rupture d'anciennes liaisons et de formation de nouvelles liaisons, dont la force est plus faible). Les réactions impliquant des enzymes ne se produisent que dans des conditions physiologiques. Les enzymes sont capables d’agir à l’intérieur du corps, de ses tissus et de ses cellules, là où sont créées la température, la pression et le pH nécessaires.

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Les enzymes sont des corps protéiques de haut poids moléculaire ; ils sont assez spécifiques. Les enzymes ne peuvent catalyser qu’un seul type de réaction. Ce sont des catalyseurs de réactions biochimiques. Les catalyseurs inorganiques accélèrent diverses réactions.
Les enzymes peuvent agir dans une plage de température étroite et spécifique, une certaine pression et acidité de l'environnement.
Les réactions enzymatiques sont rapides.

Comparaison des catalyseurs enzymatiques inorganiques Signes de comparaison Catalyseurs inorganiques Enzymes 1. Nature chimique 2. Sélectivité 3. pH optimal 4. Intervalles de température 5. Modification de la structure du kat au cours de la réaction 6. Augmentation de la vitesse de réaction.

Comparaison des catalyseurs enzymatiques inorganiques Signes de comparaison Catalyseurs inorganiques Enzymes 1. Nature chimique Substances de faible poids moléculaire formées par 1 ou plusieurs éléments. Les protéines sont des polymères de haut poids moléculaire. 2. Sélectivité Faible kat universelle – Le Pt accélère la multiplication. réactions. Haut. Chaque région a besoin de sa propre enzyme. 3. pH optimal Fortement acide ou alcalin Un petit intervalle, pour chacun. orgue - le vôtre. 4. Intervalles de température Très larges 35 – 42 degrés, puis dénaturé. 5. Modification de la structure du kat au cours de la réaction Change légèrement ou ne change pas du tout. Ils évoluent fortement et retrouvent leur structure d'origine à la fin de la réaction. 6. Vitesse de réaction accrue. 100 fois De 10 à la puissance 8 à 10 à la puissance 12.

Général : capable de se dissoudre dans l'eau et de former des solutions colloïdales ; augmenter la vitesse de réaction ; ne sont pas consommés dans la réaction ; amphotère; leur présence n'affecte pas les propriétés des produits de réaction ; l'apparition de réactions colorées est caractéristique ; modifier l'énergie d'activation à laquelle une réaction peut se produire ; ne modifiez pas de manière significative la température à laquelle la réaction se produit ; capable de dénaturation et d’hydrolyse.

Spécifique : Combinaison de l'activité la plus élevée avec le respect d'une série de conditions strictes ; Spécificité d'action selon le principe « clé-serrure » ou « main-gant » ; Stabilité; Réversibilité de l'action : E + S ES E + P, où E est une enzyme ; S – substrat, P – produit de réaction, ES – complexe enzyme-substrat.

Le rôle des enzymes dans la vie des organismes : Troubles métaboliques congénitaux ; Interconversions de substances ; Révolution biochimique ; Conversion d'énergie ; Biosynthèse ; Pharmacologie; Ultrastructure des membranes ; Appareil génétique; Nutrition; Métabolisme cellulaire ; Catalyse; Régulation physiologique ; Fermentation bactérienne.

Que sont les enzymes et les catalyseurs inorganiques

Comparaison des enzymes et des catalyseurs inorganiques

Quelle est la différence entre les enzymes et les catalyseurs inorganiques ? Les catalyseurs inorganiques sont de nature inorganique, tandis que les enzymes sont des protéines. Les catalyseurs inorganiques ne contiennent pas de protéines.
Les enzymes, comparées aux catalyseurs inorganiques, ont une spécificité de substrat et une efficacité maximale. Grâce aux enzymes, la réaction se déroule des millions de fois plus vite.
Par exemple, le peroxyde d’hydrogène se décompose assez lentement sans la présence de catalyseurs. En présence d'un catalyseur inorganique (généralement des sels de fer), la réaction s'accélère quelque peu. Et lorsque l’enzyme catalase est ajoutée, le peroxyde se décompose à une vitesse inimaginable.
Les enzymes sont capables de fonctionner dans une plage de températures limitée (généralement 370 °C). La vitesse d'action des catalyseurs inorganiques augmente de 2 à 4 fois à chaque augmentation de température de 10 degrés. Les enzymes sont soumises à régulation (il existe des inhibiteurs et des activateurs d'enzymes). Les catalyseurs inorganiques se caractérisent par un fonctionnement non réglementé.
Les enzymes sont caractérisées par une labilité conformationnelle (leur structure subit des changements mineurs qui se produisent lors du processus de rupture d'anciennes liaisons et de formation de nouvelles liaisons, dont la force est plus faible). Les réactions impliquant des enzymes ne se produisent que dans des conditions physiologiques. Les enzymes sont capables d’agir à l’intérieur du corps, de ses tissus et de ses cellules, là où sont créées la température, la pression et le pH nécessaires.

TheDifference.ru a déterminé que la différence entre les enzymes et les catalyseurs inorganiques est la suivante :

Les enzymes sont des corps protéiques de haut poids moléculaire ; ils sont assez spécifiques. Les enzymes ne peuvent catalyser qu’un seul type de réaction. Ce sont des catalyseurs de réactions biochimiques. Les catalyseurs inorganiques accélèrent diverses réactions.
Les enzymes peuvent agir dans une plage de température étroite et spécifique, une certaine pression et acidité de l'environnement.
Les réactions enzymatiques sont rapides.