Baltymų funkcijos ir struktūra. Baltymų molekulės sandara

Katalazės baltymas atlieka funkciją ląstelėje;

Klasė

1. Dažniausiai gyvų organizmų ląstelėse yra šie elementai:

2. Azotas kaip elementas yra įtrauktas į:

3. Vandenilis kaip elementas yra įtrauktas į:

4. Kokiame organizacijos lygyje nėra skirtumo tarp organinio ir neorganinio pasaulio?

5. Ląstelėse yra daugiau vandens:

6. Vanduo yra gyvybės pagrindas:

7. Medžiagos, kurios gerai tirpsta vandenyje, vadinamos:

8. Hidrofobiniai ląstelės junginiai apima:

9. Monosacharidiniai angliavandeniai apima:

10. Angliavandeniai ir polisacharidai apima:

11. Pagrindinės riebalų funkcijos ląstelėje:

12. Baltymai yra biopolimerai su monomerais, kurie yra:

13. Amino rūgštys skiriasi:

14. Baltymų molekulių sudėtis apima:

15. Baltymų molekulės struktūra, kurią lemia aminorūgščių liekanų seka:

16. Antrinė baltymo struktūra yra susijusi su:

17. Užduotyje yra tam tikras ryšys tarp pirmosios ir antrosios sąvokų. Raskite šį žodį Ląstelė: chloroplastas = augalas: _______________.

18. Mažiausiai stiprūs struktūriniai baltymai yra:

20. Kai baltymas nevisiškai denatūruojamas, pirmiausia suardoma struktūra:

21. DNR molekulių monomerai yra:

22. DNR nukleotidai susideda iš:

23. DNR nukleotidų sudėtis skiriasi vienas nuo kito turiniu:

24. DNR nukleotiduose yra azoto bazių:

25. RNR nukleotidai susideda iš:

26. Molekulės, kurių oksidacijos metu išsiskiria daug energijos:

27. Gyvų organizmų ląstelėse dažniausiai pasitaikantys elementai yra:

28. Anglis kaip elementas yra įtraukta į:

29. Vandens funkcijos ląstelėje:

30. Monosacharidiniai angliavandeniai apima:

31. Angliavandeniai ir polisacharidai apima:

32. DNR molekulėje yra likučių:

33. Glicerolio ir aukštesniųjų riebalų rūgščių reakcijos produktai yra:

34. Riebalai ir aliejai, palyginti su vandeniu, turi šias savybes:

35. Baltymai yra:

36. Vandeniniuose tirpaluose aminorūgštys pasižymi šiomis savybėmis:

37. Pirminę baltymo struktūrą lemia:

38. Pirminę baltymo struktūrą palaiko ryšiai:

39. Fermentai atlieka šias funkcijas:

40. Biologinį baltymo aktyvumą lemia jo struktūra:

41. Molekulės, kurios lengviausia skaidomos ląstelėje, kad išsiskirtų energija:

42. Nukleino rūgšties molekulių monomerai yra:

43. DNR molekulės nukleotiduose yra azoto bazių:

44. Turi daugiau angliavandenių:

45. RNR molekulės nukleotiduose yra azoto bazių:

46. Riebalai tirpsta:

47. Medžiagos molekulė, susidedanti iš nukleotidų ir turinti viengrandžių siūlų pavidalą:

48. Didžiausios molekulės tarp nukleorūgščių yra:

49. K druskos yra svarbios organizmui, nes:

50. Mokslas, tiriantis organizmų funkcionavimą, vadinamas:

51. Chemoautotrofinio mitybos būdo gebėjimas būdingas:

52. Medžiagos, kurios tarnauja kaip universalūs biologinės energijos kaupikliai ląstelėje:

53. DNR molekulėje nukleotidų, turinčių citoziną, skaičius sudaro 15 % viso skaičiaus. Kiek procentų nukleotidų turi adenino šioje molekulėje?

54. Baltymų aminorūgščių liekana užkoduota:

55. Nukleotidų seka vienoje iš komplementarių DNR grandinių yra AGA. Kokia yra atitinkama nukleotidų seka kitoje grandinėje?

56. Grybelinėms ląstelėms, kaip ir gyvūnų ląstelėms, trūksta:

57. Ląstelių organelės, atsakingos už jos judėjimą:

58. Šie turi savo DNR:

59. Iš siūlomų atsakymų pasirinkite vieną iš ląstelių teorijos nuostatų:

61. ATP laikomas pagrindiniu energijos šaltiniu ląstelėse, nes:

62. Metabolizmas vyksta kiekvienoje gyvoje ląstelėje ir yra:

63. Koks yra pagrindinis energijos šaltinis, užtikrinantis medžiagų cirkuliaciją ekosistemose?

Baltymai (baltymai) sudaro 50% sausos gyvų organizmų masės.

Baltymai susideda iš aminorūgščių. Kiekviena aminorūgštis turi amino grupę ir rūgšties (karboksilo) grupę, kurių sąveika susidaro peptidinė jungtis Todėl baltymai dar vadinami polipeptidais.

Baltymų struktūros

Pirminis- aminorūgščių grandinė, susieta peptidiniu ryšiu (stipri, kovalentinė). Kaitaliodami 20 aminorūgščių įvairia tvarka, galite sukurti milijonus skirtingų baltymų. Jei grandinėje pakeisite bent vieną aminorūgštį, pasikeis baltymo struktūra ir funkcijos, todėl svarbiausia baltyme laikoma pirminė struktūra.

Antrinis- spiralė. Laikoma vandenilinių ryšių (silpni).

Tretinis- rutuliukas (rutulys). Keturių tipų ryšiai: disulfidinis (sieros tiltelis) yra stiprus, kiti trys (joniniai, hidrofobiniai, vandeniliniai) yra silpni. Kiekvienas baltymas turi savo rutuliuko formą ir nuo jos priklauso jo funkcijos. Denatūruojant pasikeičia rutuliuko forma, o tai turi įtakos baltymo funkcionavimui.

Kvarteras– Ne visi baltymai jį turi. Jis susideda iš kelių rutuliukų, sujungtų viena su kita tomis pačiomis jungtimis kaip ir tretinėje struktūroje. (Pavyzdžiui, hemoglobinas.)

Denatūravimas

Tai baltymo rutuliuko formos pokytis, kurį sukelia išoriniai veiksniai (temperatūra, rūgštingumas, druskingumas, kitų medžiagų pridėjimas ir kt.).

Jei poveikis baltymui yra silpnas (temperatūros pokytis 1°), tada grįžtamasis denatūravimas
Jei smūgis stiprus (100°), tada denatūruojama negrįžtamas. Tokiu atveju sunaikinamos visos konstrukcijos, išskyrus pirminę.

Baltymų funkcijos

Jų yra labai daug, pavyzdžiui:

Fermentinis (katalitinis)- fermento baltymai pagreitina chemines reakcijas dėl to, kad aktyvusis fermento centras atitinka medžiagą pagal formą, kaip spynos raktas (specifiškumas).

Statyba (konstrukcinė)- ląstelė, be vandens, daugiausia susideda iš baltymų.
Apsauginis- antikūnai kovoja su patogenais (imunitetas).

Pasirinkite vieną, tinkamiausią variantą. Antrinė baltymo molekulės struktūra turi formą
1) spiralės
2) dviguba spiralė
3) kamuolys
4) siūlai

Atsakymas

Pasirinkite vieną, tinkamiausią variantą. Vandeniliniai ryšiai tarp CO ir NH grupių baltymo molekulėje suteikia jai spiralinę formą, būdingą struktūrai
1) pirminis
2) antrinis
3) tretinis
4) ketvirtinis

Atsakymas

Pasirinkite vieną, tinkamiausią variantą. Baltymų molekulės denatūravimo procesas yra grįžtamas, jei ryšiai nenutrūksta
1) vandenilis
2) peptidas
3) hidrofobinis
4) disulfidas

Atsakymas

Pasirinkite vieną, tinkamiausią variantą. Sąveikos rezultate susidaro ketvirtinė baltymo molekulės struktūra
1) vienos baltymo molekulės atkarpos pagal S-S ryšių tipą
2) kelios polipeptidinės gijos, sudarančios rutulį
3) vienos baltymo molekulės atkarpos dėl vandenilinių ryšių
4) baltymo rutuliukas su ląstelės membrana

Atsakymas

Nustatykite atitiktį tarp baltymo charakteristikos ir funkcijos, kurią jis atlieka: 1) reguliavimo, 2) struktūrinės.
A) yra centriolių dalis
B) sudaro ribosomas
B) yra hormonas
D) sudaro ląstelių membranas
D) keičia genų aktyvumą

Atsakymas

Pasirinkite vieną, tinkamiausią variantą. Aminorūgščių seka ir skaičius polipeptidinėje grandinėje yra
1) pirminė DNR struktūra
2) pirminė baltymų struktūra
3) antrinė DNR struktūra
4) antrinė baltymo struktūra

Atsakymas

Pasirinkite tris parinktis. Žmonių ir gyvūnų baltymai
1) tarnauti kaip pagrindinė statybinė medžiaga
2) žarnyne suskaidomi iki glicerolio ir riebalų rūgščių
3) susidaro iš aminorūgščių
4) kepenyse jie virsta glikogenu
5) pervesti į rezervą
6) kaip fermentai jie greitina chemines reakcijas

Atsakymas

Pasirinkite vieną, tinkamiausią variantą. Antrinę baltymo struktūrą, panašią į spiralę, laiko ryšiai
1) peptidas
2) joninis
3) vandenilis
4) kovalentinis

Atsakymas

Pasirinkite vieną, tinkamiausią variantą. Kokie ryšiai lemia pirminę baltymų molekulių struktūrą
1) hidrofobinis tarp aminorūgščių radikalų
2) vandenilis tarp polipeptidinių grandžių
3) peptidas tarp aminorūgščių
4) vandenilis tarp -NH- ir -CO- grupių

Atsakymas

Pasirinkite vieną, tinkamiausią variantą. Pirminę baltymo struktūrą sudaro ryšys
1) vandenilis
2) makroerginis
3) peptidas
4) joninis

Atsakymas

Pasirinkite vieną, tinkamiausią variantą. Peptidinių ryšių tarp aminorūgščių susidarymas baltymo molekulėje yra pagrįstas
1) papildomumo principas
2) aminorūgščių netirpumas vandenyje
3) aminorūgščių tirpumas vandenyje
4) karboksilo ir amino grupių buvimas juose

Atsakymas

Toliau išvardytos charakteristikos, išskyrus dvi, yra naudojamos apibūdinti pavaizduotų organinių medžiagų struktūrai ir funkcijoms. Nustatykite dvi charakteristikas, kurios „iškrenta“ iš bendro sąrašo, ir užrašykite skaičius, kuriais jos nurodytos.
1) turi struktūrinius molekulės organizavimo lygius
2) yra ląstelių sienelių dalis
3) yra biopolimeras
4) tarnauja kaip vertimo matrica
5) susideda iš aminorūgščių

Atsakymas

Fermentams apibūdinti gali būti naudojamos visos, išskyrus dvi, toliau nurodytas charakteristikas. Nustatykite dvi charakteristikas, kurios „iškrenta“ iš bendro sąrašo, ir užrašykite skaičius, kuriais jos nurodytos.
1) yra ląstelių membranų ir ląstelių organelių dalis
2) atlieka biologinių katalizatorių vaidmenį
3) turėti aktyvų centrą
4) veikia medžiagų apykaitą, reguliuoja įvairius procesus
5) specifiniai baltymai

Atsakymas

Pažvelkite į polipeptido paveikslėlį ir nurodykite (A) jo organizuotumo lygį, (B) molekulės formą ir (C) sąveikos tipą, palaikantį struktūrą. Kiekvienai raidei iš pateikto sąrašo pasirinkite atitinkamą terminą ar sąvoką.
1) pirminė struktūra
2) antrinė struktūra
3) tretinė struktūra
4) sąveikos tarp nukleotidų
5) metalinė jungtis
6) hidrofobinės sąveikos
7) fibrilinis
8) rutulinis

Atsakymas

Pažiūrėkite į polipeptido paveikslėlį. Nurodykite (A) jo organizuotumo lygį, (B) jį sudarančius monomerus ir (C) cheminių ryšių tarp jų tipą. Kiekvienai raidei iš pateikto sąrašo pasirinkite atitinkamą terminą ar sąvoką.
1) pirminė struktūra
2) vandeniliniai ryšiai
3) dviguba spiralė
4) antrinė struktūra
5) aminorūgštis
6) alfa spiralė
7) nukleotidas
8) peptidiniai ryšiai

Atsakymas

Yra žinoma, kad baltymai yra netaisyklingi polimerai, turintys didelę molekulinę masę ir yra griežtai specifiniai kiekvienam organizmo tipui. Iš toliau pateikto teksto pasirinkite tris teiginius, reikšmingai susijusius su šių savybių aprašymu, ir užrašykite skaičius, kuriais jie nurodyti. (1) Baltymuose yra 20 skirtingų aminorūgščių, sujungtų peptidiniais ryšiais. (2) Baltymai turi skirtingą aminorūgščių skaičių ir jų kaitos molekulėje tvarką. (3) Mažos molekulinės masės organinių medžiagų molekulinė masė yra nuo 100 iki 1000. (4) Tai yra tarpiniai junginiai arba struktūriniai vienetai – monomerai. (5) Daugelio baltymų molekulinė masė yra nuo kelių tūkstančių iki milijono ar daugiau, priklausomai nuo atskirų polipeptidinių grandinių skaičiaus vienoje baltymo molekulinėje struktūroje. (6) Kiekvienas gyvų organizmų tipas turi ypatingą, unikalų baltymų rinkinį, išskiriantį jį iš kitų organizmų.

Atsakymas

Baltymai yra biopolimerai, kurių monomerai yra aminorūgštys.

Amino rūgštys yra mažos molekulinės masės organiniai junginiai, turintys karboksilo (-COOH) ir amino (-NH2) grupių, kurios yra prijungtos prie to paties anglies atomo. Prie anglies atomo prijungta šoninė grandinė – radikalas, suteikiantis kiekvienai aminorūgščiai tam tikras savybes.

Dauguma aminorūgščių turi vieną karboksilo grupę ir vieną amino grupę; šios aminorūgštys vadinamos neutralus. Tačiau yra ir tokių bazinės aminorūgštys- su daugiau nei viena aminogrupe, taip pat rūgštus amino rūgštys- su daugiau nei viena karboksilo grupe.

Yra žinoma, kad gyvuose organizmuose yra apie 200 aminorūgščių, tačiau tik 20 iš jų yra baltymuose. Tai vadinamieji pagrindinis arba proteinogeninis amino rūgštys.

Priklausomai nuo radikalo, bazinės aminorūgštys skirstomos į 3 grupes:

Nepoliniai (alaninas, metioninas, valinas, prolinas, leucinas, izoleucinas, triptofanas, fenilalaninas);
Polinis neįkrautas (asparaginas, glutaminas, serinas, glicinas, tirozinas, treoninas, cisteinas);
Įkrautas (argininas, histidinas, lizinas – teigiamai; asparto ir glutamo rūgštis – neigiamai).

Aminorūgščių šoninės grandinės (radikalas) gali būti hidrofobinės arba hidrofilinės ir suteikia baltymams atitinkamų savybių.

Augaluose visos nepakeičiamos aminorūgštys sintetinamos iš pirminių fotosintezės produktų. Žmonės ir gyvūnai nepajėgūs sintetinti daugelio proteinogeninių aminorūgščių ir turi gauti jas gatavu pavidalu kartu su maistu. Šios aminorūgštys vadinamos nepakeičiamas. Tai lizinas, valinas, leucinas, izoleucinas, treoninas, fenilalaninas, triptofanas, metioninas; argininas ir histidinas yra būtini vaikams.

Tirpale aminorūgštys gali veikti ir kaip rūgštys, ir kaip bazės, t.y. jos yra amfoteriniai junginiai. Karboksilo grupė (-COOH) gali duoti protoną, veikdama kaip rūgštis, o amino grupė (-NH2) gali priimti protoną, taip parodydama bazės savybes.

Vienos aminorūgšties amino grupė gali reaguoti su kitos aminorūgšties karboksilo grupe. Gauta molekulė yra dipeptidas, o ryšys tarp anglies ir azoto atomų vadinamas peptidiniu ryšiu.

Viename dipeptido molekulės gale yra laisva amino grupė, o kitame - laisva karboksilo grupė. Dėl šios priežasties dipeptidas gali prijungti prie savęs kitas aminorūgštis, sudarydamas oligopeptidus. Jei taip sujungiama daug aminorūgščių (daugiau nei 10), tai polipeptidas.

Peptidai vaidina svarbų vaidmenį organizme. Daugelis aligopeptidų yra hormonai. Tai oksitocinas, vazopresinas, tirotropiną atpalaiduojantis hormonas, tirotropinas ir kt. Oligopeptidams taip pat priklauso bradikidinas (skausmo peptidas) ir kai kurie opiatai (žmonių „natūralūs vaistai“, kurie atlieka skausmo malšinimo funkciją). Vartojant narkotikus, sunaikinama organizmo opiatų sistema, todėl narkomanas be narkotikų dozės patiria stiprų skausmą – „atsitraukimą“, kurį paprastai malšina opiatai.

Oligopeptidai apima kai kuriuos antibiotikus (pavyzdžiui, gramicidiną S).

Daugelis hormonų (insulinas, adrenokortikotropinis hormonas ir kt.), antibiotikai (pavyzdžiui, gramicidinas A), toksinai (pavyzdžiui, difterijos toksinas) yra polipeptidai.

Baltymai yra polipeptidai, kurių molekulinė masė viršija 10 000, kurių molekulėje yra nuo 50 iki kelių tūkstančių aminorūgščių.

Kiekvienas baltymas tam tikroje aplinkoje turi savo ypatingą erdvinę struktūrą. Apibūdinant erdvinę (trimatę) struktūrą, išskiriami keturi baltymų molekulių organizavimo lygiai.

Pirminė struktūra- aminorūgščių seka polipeptidinėje grandinėje. Pirminė struktūra yra specifinė kiekvienam baltymui ir yra nulemta genetinės informacijos, t.y. priklauso nuo nukleotidų sekos baltymą koduojančios DNR molekulės atkarpoje. Visos baltymų savybės ir funkcijos priklauso nuo pirminės struktūros. Vienos aminorūgšties pakeitimas baltymų molekulėse arba jų išdėstymo keitimas paprastai reiškia baltymų funkcijos pasikeitimą. Kadangi baltymuose yra 20 rūšių amino rūgščių, jų derinių skaičius lyties ir peptidų grandinėje yra tikrai neribotas, o tai suteikia daugybę baltymų rūšių gyvose ląstelėse.

Gyvose ląstelėse baltymų molekulės ar atskiros jų atkarpos yra ne pailgos grandinės, o susisukusios į spiralę, primenančią pratęstą spyruoklę (vadinamąją α-spiralę) arba sulankstytos į sulankstytą sluoksnį (β-sluoksnis). Antrinė struktūra atsiranda dėl vandenilinių ryšių susidarymo tarp dviejų peptidinių jungčių -CO- ir -NH2 grupių vienoje polipeptidinėje grandinėje (spiralinė konfigūracija) arba tarp dviejų polipeptidinių grandinių (sulenktų sluoksnių).

Keratino baltymas turi visiškai α-spiralinę konfigūraciją. Tai struktūrinis plaukų, kailio, nagų, nagų, snapų, plunksnų ir ragų baltymas. Spiralinė antrinė struktūra, be keratino, būdinga tokiems fibriliniams (į siūlus panašiems) baltymams kaip miozinas, fibrinogenas ir kolagenas.

Daugumoje baltymų polipeptidinės grandinės spiralinės ir nespiralinės dalys susilanksto į trimatį sferinį darinį – rutuliuką (būdingą rutuliniams baltymams). Tam tikros konfigūracijos rutuliukas yra tretinė struktūra voverė. Tretinę struktūrą stabilizuoja joniniai, vandenilio ryšiai, kovalentiniai disulfidiniai ryšiai (kurie susidaro tarp sieros atomų, sudarančių cisteiną), taip pat hidrofobinės sąveikos. Tretinės struktūros atsiradimui svarbiausios yra hidrofobinės sąveikos; Šiuo atveju baltymas susilanksto taip, kad jo hidrofobinės šoninės grandinės pasislepia molekulės viduje, t.y. yra apsaugotos nuo sąlyčio su vandeniu, o hidrofilinės šoninės grandinės, atvirkščiai, atsiskleidžia išorėje.

Daugelis ypač sudėtingos struktūros baltymų susideda iš kelių polipeptidinių grandinių, molekulėje laikomų kartu dėl hidrofobinės sąveikos, taip pat vandenilinių ir joninių ryšių pagalba - atsiranda ketvirtinė struktūra. Tokia struktūra randama, pavyzdžiui, rutuliniame baltyme hemoglobino. Jo molekulė susideda iš keturių atskirų polipeptidinių subvienetų (protomerų), esančių tretinėje struktūroje, ir nebaltyminės dalies – hemo. Tik tokioje struktūroje hemoglobinas gali atlikti savo transportavimo funkciją.

Veikiant įvairiems cheminiams ir fizikiniams veiksniams (apdorojus alkoholiu, acetonu, rūgštimis, šarmais, aukšta temperatūra, švitinant, aukštu slėgiu ir kt.), dėl vandenilio ir joninių jungčių plyšimo pakinta tretinė ir ketvirtinė baltymo struktūra. . Natūralios (natūralios) baltymo struktūros sutrikdymo procesas vadinamas denatūravimas. Tokiu atveju sumažėja baltymų tirpumas, pakinta molekulių forma ir dydis, prarandamas fermentinis aktyvumas ir pan. Denatūracijos procesas kartais būna grįžtamas, tai yra, normalių aplinkos sąlygų grįžimas gali lydėti spontaniškas natūralios baltymo struktūros atstatymas. Šis procesas vadinamas renatūracija. Iš to išplaukia, kad visas baltymo makromolekulės struktūros ir veikimo ypatybes lemia jos pirminė struktūra.

Pagal cheminę sudėtį baltymai skirstomi į paprastus ir sudėtingus. KAM paprastas apima baltymus, susidedančius tik iš aminorūgščių, ir kompleksas- kuriuose yra baltyminė dalis ir nebaltyminė dalis (prostatinė) - metalų jonai, angliavandeniai, lipidai ir kt. Paprasti baltymai yra serumo albuminas, imunoglobulinas (antikūnai), fibrinas, kai kurie fermentai (tripsinas) ir kt. Kompleksiniai baltymai yra visi proteolipidai ir glikoproteinai, hemoglobinas, dauguma fermentų ir kt.

Baltymų funkcijos

Struktūrinis. Baltymai yra ląstelių membranų ir ląstelių organelių dalis. Aukštesniųjų gyvūnų kraujagyslių, kremzlių, sausgyslių, plaukų, nagų ir nagų sienelės daugiausia susideda iš baltymų.

Katalizinis (fermentinis). Fermentiniai baltymai katalizuoja visas chemines reakcijas organizme. Jie užtikrina maisto medžiagų skaidymą virškinamajame trakte, anglies fiksaciją fotosintezės metu, matricų sintezės reakcijas ir kt.

Transportas. Baltymai gali prijungti ir transportuoti įvairias medžiagas. Kraujo albuminai perneša riebalų rūgštis, globulinai – metalų jonus ir hormonus. Hemoglobinas perneša deguonį ir anglies dioksidą.

Baltymų molekulės, sudarančios plazmos membraną, dalyvauja transportuojant medžiagas į ląstelę ir iš jos.

Apsauginis. Jį atlieka kraujyje esantys imunoglobulinai (antikūnai), kurie užtikrina organizmo imuninę apsaugą. Fibrinogenas ir trombinas dalyvauja kraujo krešėjimo procese ir užkerta kelią kraujavimui.

Sutartinis. Tai užtikrina aktino ir miozino baltymų gijų judėjimas vienas kito atžvilgiu raumenyse ir ląstelių viduje. Mikrotubulių slydimas, sudarytas iš baltymo tubulino, paaiškina blakstienų ir žvynelių judėjimą.

Reguliavimo. Daugelis hormonų yra oligopeptidai arba baltymai, pavyzdžiui: insulinas, gliukagonas, adenokortikotropinis hormonas ir kt.

Receptorius. Kai kurie baltymai, įterpti į ląstelės membraną, gali pakeisti savo struktūrą, reaguodami į išorinę aplinką. Taip gaunami signalai iš išorinės aplinkos ir perduodama informacija į ląstelę. Pavyzdys būtų fitochromas- šviesai jautrus baltymas, reguliuojantis augalų fotoperiodinį atsaką, ir opsin- komponentas rodopsinas, pigmentas, randamas tinklainės ląstelėse.

Baltymų molekulėje aminorūgščių liekanos yra sujungtos vadinamuoju peptidiniu ryšiu. Visa aminorūgščių liekanų seka tokioje grandinėje vadinama pirmine baltymo struktūra. Likučių skaičius skirtinguose baltymuose gali svyruoti nuo kelių iki kelių tūkstančių. Mažos molekulės su mol. mažiau nei 10 tūkstančių daltonų sveriantys vadinami peptidais, o dideli – baltymais. Paprastai baltymuose yra ir rūgščių, ir šarminių aminorūgščių, todėl baltymo molekulė turi ir teigiamų, ir neigiamų krūvių. PH reikšmė, kuriai esant neigiamų krūvių skaičius yra lygus teigiamų krūvių skaičiui, vadinama baltymo izoelektriniu tašku.

Paprastai baltymų grandinė susilanksto į sudėtingesnes struktūras. C=O grupės deguonis gali sudaryti vandenilinį ryšį su N-H grupės vandeniliu, esančiu kitoje aminorūgštyje. Dėl tokių vandenilinių ryšių susidaro antrinė baltymo struktūra. Vienas iš antrinės struktūros tipų yra b-spiralė. Jame kiekvienas C=O grupės deguonis yra prijungtas prie 4-osios NH grupės vandenilio išilgai spiralės. Viename spiralės posūkyje yra 3,6 aminorūgščių liekanos, spiralės žingsnis yra 0,54 nm.

Daugelyje baltymų yra vadinamųjų. b-struktūra arba b-sluoksnis, kuriame polipeptidinės grandinės yra beveik visiškai išsiskleidusios, atskiros jų dalys su jų -CO- ir -NH- grupėmis sudaro vandenilinius ryšius su kitomis tos pačios grandinės arba gretimos polipeptidinės grandinės atkarpomis.

b – Baltymų keratinas, kuris sudaro plaukus ir vilną, turi spiralinę struktūrą. Kaitinant šlapi plaukai ir vilna lengvai ištempiami, o vėliau spontaniškai grįžta į pradinę būseną: ištempus nutrūksta vandenilinės b-spiralės ryšiai, o vėliau palaipsniui atkuriami.

c-Struktūra būdinga fibroinui, pagrindiniam šilko baltymui, kurį išskiria šilkaverpių vikšrai. Skirtingai nuo vilnos, šilkas yra beveik netempiamas – β-struktūrą sudaro pailgos polipeptidinės grandinės, o toliau jo ištempti nenutraukiant kovalentinių ryšių beveik neįmanoma.

Baltymų lankstymas paprastai neapsiriboja antrine struktūra. Hidrofobinės aminorūgščių likučiai „siekia“ pasislėpti nuo vandeninės aplinkos baltymo molekulės viduje. Galima elektrostatinė sąveika tarp šoninių rūgščių ir šarminių aminorūgščių grupių, kurios atitinkamai įkraunamos neigiamai ir teigiamai. Daugelis aminorūgščių liekanų gali sudaryti vandenilinius ryšius tarpusavyje. Galiausiai cisteino aminorūgščių liekanos, turinčios SH grupes, gali sudaryti kovalentines -S-S- jungtis viena su kita.

Dėl visų šių sąveikų – hidrofobinės, joninės, vandenilio ir disulfido – baltymų grandinė sudaro sudėtingą erdvinę konfigūraciją, vadinamą tretine struktūra.

Daugelio baltymų rutuliuko sudėtyje galima išskirti atskirus kompaktiškus regionus, kurių dydis yra apie 10–20 tūkstančių daltonų. Jie vadinami domenais. Polipeptidinės grandinės sritys tarp domenų yra labai lanksčios, todėl visa struktūra gali būti pavaizduota kaip santykinai standžios domenų granulės, sujungtos lanksčiomis tarpinėmis pirminės struktūros sritimis.

Daugelis baltymų (jie vadinami oligomeriniais) susideda ne iš vienos, o iš kelių polipeptidinių grandinių. Jų derinys sudaro ketvirtinę baltymo struktūrą su atskiromis grandinėmis, vadinamomis subvienetais. Ketvirtinę struktūrą palaiko tie patys ryšiai kaip ir tretinę. Erdvinė baltymo konfigūracija (t.y. jo tretinė ir ketvirtinė struktūra) vadinama konformacija.

Ryžiai. 4.

Pagrindinis baltymų ir kitų biologinių polimerų erdvinės struktūros nustatymo metodas yra rentgeno spindulių difrakcijos analizė. Pastaruoju metu buvo padaryta didelė pažanga kompiuteriniame baltymų konformacijų modeliavime.

Vandenilio, elektrostatinės ir hidrofobinės jungtys, kurios sukuria antrinę, tretinę ir ketvirtinę baltymo struktūras, yra mažiau stiprios nei peptidinė jungtis, kuri sudaro pirminę struktūrą. Kaitinant jie lengvai sunaikinami, ir nors baltymas išlaiko nepažeistą pirminę struktūrą, jis negali atlikti savo biologinių funkcijų ir tampa neaktyvus. Natūralios baltymo konformacijos sunaikinimo procesas, lydimas aktyvumo praradimo, vadinamas denatūracija. Denatūraciją sukelia ne tik kaitinimas, bet ir chemikalai, kurie sutrikdo antrinių ir tretinių struktūrų ryšius – pavyzdžiui, karbamidas, kuris didelėmis koncentracijomis ardo vandenilio ryšius baltymo rutulėje.

Disulfidiniai-S-S ryšiai sudaro stiprius „klipus“, kurie susieja skirtingas vienos polipeptidinės grandinės dalis arba skirtingas grandines. Šie ryšiai egzistuoja, pavyzdžiui, keratinuose, o skirtinguose keratinuose tokių kryžminių jungčių yra skirtinga: plaukai ir vilna – šiek tiek, ragai, žinduolių kanopos ir vėžlių kiautai – daug daugiau.

Antrinę, tretinę ir ketvirtinę baltymo struktūrą lemia jo pirminė struktūra. Priklausomai nuo aminorūgščių sekos polipeptidinėje grandinėje susiformuos b-spiralinės arba b-struktūrinės dalys, kurios vėliau spontaniškai „tilps“ į tam tikrą tretinę struktūrą, o kai kuriems baltymams taip pat susijungs atskiros grandinės, sudarydamos ketvirtinė struktūra.

Jei pakeisite pirminę baltymo struktūrą, visa jo konformacija gali smarkiai pasikeisti. Yra sunki paveldima liga – pjautuvinė anemija, kai hemoglobinas šiek tiek tirpsta vandenyje, o raudonieji kraujo kūneliai įgauna pjautuvo formą. Ligos priežastis yra tik vienos iš 574 aminorūgščių, sudarančių žmogaus hemoglobiną, pakeitimas (glutamo rūgštis, esanti 6-oje vietoje nuo vienos hemoglobino grandinės N-galo normaliam žmogui, pakeičiama valinu. pacientai).

Baltymų subvienetų spontaniško susiejimo į kompleksus, turinčius ketvirtinę struktūrą, procesas vadinamas savaiminiu susijungimu. Dauguma baltymų kompleksų, turinčių ketvirtinę struktūrą, susidaro būtent savaiminio surinkimo būdu.

Devintajame dešimtmetyje buvo nustatyta, kad ne visi baltymai ir baltymų kompleksai susidaro savaime susirenkant. Paaiškėjo, kad formuojant tokias struktūras kaip nukleozomos (histono baltymų kompleksai su DNR), bakterijų piliai, taip pat kai kurie sudėtingi fermentų kompleksai, naudojami specialūs pagalbiniai baltymai, vadinami chaperonais. Šaperonai nėra susidariusios struktūros dalis, o tik padeda ją formuoti.

Šaperonai ne tik padeda organizuoti sudėtingus kompleksus, bet kai kuriais atvejais padeda teisingai sulenkti vieną polipeptidinę grandinę. Taigi, veikiant aukštai temperatūrai, vadinamųjų ląstelių skaičius smarkiai padidėja. šilumos šoko baltymai. Jie jungiasi prie iš dalies denatūruotų ląstelių baltymų ir atkuria jų natūralią konformaciją.

Ilgą laiką buvo manoma, kad tam tikromis sąlygomis baltymas gali turėti tik vieną stabilią konformaciją, tačiau pastaruoju metu šį postulatą teko peržiūrėti. Šio permąstymo priežastis buvo vadinamųjų patogenų atradimas. lėtos neurologinės infekcijos. Šios infekcijos pasireiškia skirtingoms žinduolių rūšims. Tai apima avių ligą „skrepi“, žmonių ligą „kuru“ („juokiančioji mirtis“) ir neseniai sensacingą „karvių pašėlusią ligą“. Jie turi daug bendro.

Jiems būdingi dideli centrinės nervų sistemos pažeidimai. Taigi kuru sergantys žmonės ankstyvose ligos stadijose patiria emocinį nestabilumą (dauguma juokiasi dažnai ir be jokios priežasties, tačiau kai kurie yra depresijos ar nemotyvuoto agresyvumo būsenoje) ir nežymius judesių koordinavimo sutrikimus. Vėlesnėse stadijose pacientai nebegali ne tik judėti, bet net sėdėti be atramos, valgyti.

Infekcija dažniausiai atsiranda per maistą (kartais per kraują). Liga išsivystė gyvūnams pamaitinus juos kaulų miltais, kurie buvo gaminami iš sergančių asmenų kaulų. Kuru – papuasų kanibalų liga, perduodama valgant mirusių giminaičių smegenis (vienas kito valgymas šiuo atveju yra daugiau garbinimo, o ne maisto gaminimo šaka, turi svarbią ritualinę reikšmę).

Visos šios ligos turi labai ilgą inkubacinį periodą ir vystosi lėtai. Pacientų smegenyse pastebimas netirpus baltymų konglomerato nusėdimas. Netirpūs baltymų gijos randamos pūslelėse, esančiose neuronų viduje, taip pat tarpląstelinėje medžiagoje. Kai kuriose smegenų dalyse, ypač smegenyse, sunaikinami neuronai.

Ilgą laiką šių ligų sukėlėjų pobūdis išliko paslaptingas, ir tik 80-ųjų pradžioje buvo nustatyta, kad šie patogenai yra specialūs baltymai, kurių molekulinė masė yra apie 30 tūkstančių daltonų. Tokie mokslui iki šiol nežinomi objektai vadinami prionais.

Nustatyta, kad priono baltymas yra užkoduotas organizmo šeimininko DNR. Sveiko organizmo baltyme yra tokia pati aminorūgščių seka kaip ir baltyme iš infekcinės priono dalelės, tačiau jis nesukelia jokių patologinių simptomų. Priono baltymo funkcija vis dar nežinoma. Pelės, kurioms genų inžinieriai dirbtinai išjungė šio baltymo geną, vystėsi gana normaliai, nors turėjo tam tikrų centrinės nervų sistemos veiklos sutrikimų (prastesnis mokymasis, miego sutrikimai). Sveikame kūne šis baltymas randamas daugelio organų ląstelių paviršiuje, ypač smegenyse.

Paaiškėjo, kad infekcinės dalelės priono baltymas yra kitokios konformacijos nei normaliose ląstelėse. Jame yra beta struktūrinių regionų, jis yra labai atsparus virškinimui virškinimo fermentais ir gali sudaryti netirpius agregatus (matyt, tokių agregatų nusėdimas smegenyse yra neuropatologijos vystymosi priežastis).

Įdomiausia, kad „normali“ šio baltymo konformacija virsta „patogeniška“, jei ląstelė liečiasi su „patogeniniu“ baltymu. Pasirodo, „patogeninis“ baltymas pats „suformuoja“ erdvinę „normalaus“ baltymo struktūrą. Jis nukreipia savo sulankstymą kaip matricą, sukeldamas vis daugiau „patogeniškos“ konformacijos molekulių ir galiausiai organizmo mirtį.

Kaip tiksliai tai vyksta, kol kas nežinoma. Jei mėgintuvėlyje sumaišysite normalias ir infekcines prionų baltymų formas, nesusidarys naujos infekcinės molekulės. Matyt, gyvoje ląstelėje yra kažkokių pagalbinių molekulių (tikriausiai chaperonų), kurios leidžia priono baltymui atlikti savo nešvarų darbą.

Netirpių baltymų konglomeratų nusėdimas gali sukelti ir kitas nepagydomas nervų ligas. Alzheimerio liga nėra užkrečiama – suserga vyresniame amžiuje žmonėms, turintiems paveldimą polinkį. Pacientams pablogėja atmintis, susilpnėja intelektas, atsiranda demencija ir galiausiai visiškai prarandamos psichinės funkcijos. Ligos vystymosi priežastis yra vadinamųjų nusėdimų smegenyse. amiloidinės plokštelės. Jie susideda iš netirpaus baltymo - amiloido-β. Tai yra amiloido pirmtako baltymo fragmentas, normalus baltymas, randamas visiems sveikiems žmonėms. Pacientams jis suskaidomas ir susidaro netirpus amiloido peptidas.

Įvairių genų mutacijos sukelia Alzheimerio ligos vystymąsi. Natūralu, kad tai sukelia amiloido pirmtako baltymo geno mutacijos – pakitęs pirmtakas po skilimo suformuoja netirpus β-amiloidą, kuris formuoja apnašas ir ardo smegenų ląsteles. Tačiau liga taip pat atsiranda, kai įvyksta baltymų, reguliuojančių amiloido pirmtako baltymą pjaustančių proteazių aktyvumą, genų mutacija. Nėra iki galo aišku, kaip liga vystosi šiuo atveju: galbūt normalus pirmtako baltymas nupjaunamas ne vietoje, dėl ko nusėda susidaręs peptidas.

Alzheimerio liga pacientams, sergantiems Dauno sindromu, išsivysto labai anksti – jie turi ne dvi 21-osios chromosomos kopijas, kaip ir visi žmonės, o tris. Pacientams, sergantiems Dauno sindromu, yra būdinga išvaizda ir demencija. Faktas yra tas, kad amiloido pirmtako baltymo genas yra 21 chromosomoje, geno kiekio padidėjimas padidina baltymų kiekį, o perteklinis baltymo pirmtakas veda prie netirpiojo β-amiloido kaupimosi.

Baltymai dažnai jungiasi su kitomis molekulėmis. Taigi hemoglobinas, pernešantis deguonį kraujotakos sistemoje, susideda iš baltyminės dalies – globino ir nebaltyminės dalies – hemo. Fe2+ jonas yra hemo dalis. Globiną sudaro keturios polipeptidinės grandinės. Dėl hemoglobino su geležimi hemoglobinas katalizuoja įvairių organinių medžiagų oksidaciją vandenilio peroksidu, pavyzdžiui, benzidinu. Anksčiau ši reakcija, vadinama benzidino testu, buvo naudojama teismo medicinoje kraujo pėdsakams aptikti.

Kai kurie baltymai yra chemiškai susieti su angliavandeniais ir vadinami glikoproteinais. Daugelis gyvūnų ląstelės išskiriamų baltymų yra glikoproteinai – pavyzdžiui, transferinas ir imunoglobulinai, žinomi iš ankstesnių skyrių. Tačiau želatinoje, nors tai yra išskiriamo kolageno baltymo hidrolizės produktas, praktiškai nėra prisijungusių angliavandenių. Ląstelės viduje glikoproteinai yra daug rečiau paplitę.

Laboratorinėje praktikoje baltymų koncentracijai nustatyti taikoma daug metodų. Paprasčiausiame iš jų naudojamas biureto reagentas – šarminis dvivalenčios vario druskos tirpalas. Šarminėje aplinkoje kai kurie peptidiniai ryšiai baltymo molekulėje virsta enolio forma, kuri sudaro raudonos spalvos kompleksus su dvivalenčiu variu. Kita dažna baltymų reakcija yra Bradfordo dažymas. Reakcijos metu prie baltymo rutuliuko jungiasi specialių dažų molekulės, dėl kurių smarkiai pasikeičia spalva – tirpalas nuo šviesiai rudos iki ryškiai mėlynos spalvos. Šie dažai – „Coomassie bright blue“ – anksčiau buvo naudojami vilnai dažyti (o vilna, kaip žinome, susideda iš baltymo keratino). Galiausiai, norėdami nustatyti baltymo koncentraciją, galite panaudoti jo gebėjimą sugerti ultravioletinę šviesą, kurios bangos ilgis yra 280 nm (tai sugeria aromatinės aminorūgštys fenilalaninas, tirozinas ir triptofanas). Kuo daugiau tirpalas sugeria tokią ultravioletinę spinduliuotę, tuo daugiau jame yra baltymų.

Baltymų molekulės struktūrai apibūdinti buvo įvestos baltymo molekulės pirminės, antrinės, tretinės ir ketvirtinės struktūros sąvokos. Pastaraisiais metais atsirado tokios sąvokos kaip antrinė struktūra, kuri apibūdina energetiškai pageidaujamus antrinės struktūros agregatus, ir domenai - baltymo rutuliuko dalys, kurios yra gana izoliuotos rutulinės sritys.

Aminorūgščių skaičius ir seka bei disulfidinių jungčių vieta polipeptidinėje grandinėje lemia pirminę baltymo struktūrą. Tarp pirminės baltymo struktūros ir jo funkcijos tam tikrame organizme yra labai glaudus ryšys. Kad baltymas atliktų jam būdingą funkciją, šio baltymo polipeptidinėje grandinėje reikalinga labai specifinė aminorūgščių seka. Net ir nedideli pirminės struktūros pokyčiai gali žymiai pakeisti baltymo savybes ir atitinkamai jo funkcijas. Pavyzdžiui, sveikų žmonių raudonuosiuose kraujo kūneliuose yra baltymo, vadinamo hemoglobinu, su tam tikra aminorūgščių seka. Nedidelė dalis žmonių turi įgimtą hemoglobino struktūros anomaliją: jų raudonuosiuose kraujo kūneliuose yra hemoglobino, kurio vienoje pozicijoje yra aminorūgštis valinas (hidrofobinis, nepolinis), o ne glutamo rūgštis (įkrauta, polinė). Toks hemoglobinas fizikinėmis, cheminėmis ir biologinėmis savybėmis gerokai skiriasi nuo įprasto. Dėl hidrofobinės aminorūgšties atsiranda „lipnus“ hidrofobinis kontaktas (raudonieji kraujo kūneliai blogai juda kraujagyslėse), pasikeičia raudonųjų kraujo kūnelių forma (nuo abipus įgaubtos iki pusmėnulio formos). , taip pat pablogėjus deguonies perdavimui ir kt. Vaikai, gimę su šia anomalija, miršta ankstyvoje vaikystėje nuo pjautuvinių ląstelių anemijos.

Išsamūs įrodymai, patvirtinantys teiginį, kad biologinį aktyvumą lemia aminorūgščių seka, buvo gauti po dirbtinės fermento ribonukleazės (Merrifield) sintezės. Sintetinis polipeptidas su tokia pačia aminorūgščių seka kaip ir natūralus fermentas turėjo tokį patį fermentinį aktyvumą.

Pastarųjų dešimtmečių tyrimai parodė, kad pirminė struktūra yra genetiškai fiksuota ir savo ruožtu lemia antrinę, tretinę ir ketvirtinę baltymo molekulės struktūras bei bendrą jos konformaciją. Pirmasis baltymas, kurio pirminė struktūra buvo nustatyta, buvo baltyminis hormonas insulinas (sudėtyje yra 51 aminorūgštis). Tai padarė Frederickas Sangeris 1953 m. Iki šiol buvo iššifruota daugiau nei dešimties tūkstančių baltymų pirminė struktūra, tačiau tai labai mažas skaičius, turint omenyje, kad gamtoje yra apie 10 12 baltymų.

Žinodami pirminę baltymo struktūrą, galite tiksliai parašyti jo struktūrinę formulę, jei baltymą vaizduoja viena polipeptidinė grandinė. Jei baltyme yra kelios polipeptidinės grandinės, pirmiausia jos atskiriamos naudojant specialius reagentus. Norint nustatyti atskiros polipeptidinės grandinės pirminę struktūrą, jos aminorūgščių sudėtis nustatoma hidrolizės metodais, naudojant aminorūgščių analizatorius. Tada, naudojant specialius metodus ir reagentus, nustatoma galinių aminorūgščių prigimtis. Norint nustatyti aminorūgščių kaitos tvarką, polipeptidinė grandinė yra veikiama fermentinės hidrolizės, kurios metu susidaro šios polipeptidinės grandinės fragmentai – trumpi peptidai. Šie peptidai yra atskiriami chromatografijos būdu ir nustatoma kiekvieno aminorūgščių seka. Taigi pasiekiama stadija, kai atskirų peptidų (baltymų fragmentų) aminorūgščių seka yra žinoma, tačiau pačių peptidų seka lieka neaiški. Pastarasis nustatomas naudojant vadinamuosius persidengiančius peptidus. Tam naudojamas koks nors kitas fermentas, kuris suskaido pradinę polipeptidinę grandinę kituose skyriuose, ir nustatoma naujai gautų peptidų aminorūgščių seka. Peptidai, susidarę veikiant dviem fermentams, turi identiškus aminorūgščių sekų fragmentus.

L. Paulingas ir R. Corey labai prisidėjo tiriant baltymo molekulės struktūrą. Pastebėję, kad baltymo molekulėje yra daugiausia peptidinių jungčių, jie pirmieji atliko kruopščius šios jungties rentgeno tyrimus. Ištyrėme jungties ilgį, kampus, kuriais yra išsidėstę atomai, ir atomų kryptį ryšio atžvilgiu. Remiantis tyrimais, buvo nustatytos šios pagrindinės peptidinės jungties charakteristikos.

1. Keturi peptidinės jungties atomai ir du prijungti α-anglies atomai yra toje pačioje plokštumoje. R ir H-anglies atomų grupės yra už šios plokštumos.

2. Peptidinės jungties O ir H atomai ir du α-anglies atomai ir R grupės turi trans orientaciją peptidinės jungties atžvilgiu.

3. C-N jungties ilgis, lygus 1,32 Å, yra tarpinis tarp dvigubos kovalentinės jungties ilgio (1,21 Å) ir vienalytės kovalentinės jungties (1,47 Å). Iš to išplaukia, kad C-N ryšys iš dalies turi dvigubos jungties pobūdį. Tie. peptidinė jungtis gali egzistuoti rezonansinių ir tautamerinių struktūrų pavidalu, ketoenolio pavidalu.

Sukimasis aplink –C=N– ryšį yra sudėtingas ir visi peptidų grupėje esantys atomai turi plokštuminę trans konfigūraciją. Cis konfigūracija yra energetiškai mažiau palanki ir randama tik kai kuriuose cikliniuose peptiduose. Kiekvienas plokščias peptido fragmentas turi dvi jungtis su α-anglies atomais, galinčiais suktis. Tai ryšiai C  –N (sukimosi kampas aplink šią jungtį žymimas ) ir jungtis C  –C (sukimosi kampas aplink šią jungtį žymimas ).

Peptidinis ryšys yra kovalentinis savo chemine prigimtimi ir suteikia didelį stiprumą pirminei baltymo molekulės struktūrai. Būdamas pasikartojantis polipeptidinės grandinės elementas ir pasižymintis specifinėmis struktūrinėmis savybėmis, peptidinė jungtis įtakoja ne tik pirminės struktūros formą, bet ir aukštesnius polipeptidinės grandinės organizavimo lygius.

Antrinė baltymo molekulės struktūra susidaro dėl vienokio ar kitokio laisvo sukimosi aplink ryšius, jungiančius α-anglies atomus polipeptidinėje grandinėje.

Natūraliose polipeptidinėse grandinėse yra trys pagrindiniai struktūros tipai: α-spiralė, sulankstytas lapas ir atsitiktinė ritė. Sraigtinė struktūra susidaro, jei grandinės sukimosi kampai () visoms C  –N jungtims ir sukimosi kampai () visoms C  –C jungtims yra lygūs atitinkamai –48º ir –57º. Dažniausiai randama dešiniarankė α-spiralė. Ši struktūra yra labai stabili, nes jis turi mažai arba visai neturi sterinių kliūčių, ypač aminorūgščių šoninių grandinių R grupėse. Gretimų peptidinių jungčių β-spiralės dipoliai =C=O ir N-H yra optimaliai (beveik bendraašiai) orientuoti dipolio sąveikai, tokiu būdu suformuojant plačią intramolekulinių kooperuojančių vandenilio jungčių sistemą, kuri stabilizuoja α-spiralę. Sraigės žingsnis (vienas pilnas apsisukimas) yra 5,4Å ir apima 3,6 aminorūgščių liekanas.

1 pav. Baltymo α-spiralės struktūra ir parametrai

Spiralinę struktūrą gali sutrikdyti du veiksniai:

1) esant prolino liekanai, kurios ciklinė struktūra įveda peptidinės grandinės pertrauką - nėra –NH 2 grupės, todėl grandinės viduje esančios vandenilio jungties susidarymas neįmanomas;

2) jei polipeptidinėje grandinėje iš eilės yra daug aminorūgščių liekanų, turinčių teigiamą krūvį (lizinas, argininas) arba neigiamą krūvį (glutamo, asparto rūgštys), šiuo atveju stiprus abipusis panašiai įkrautų grupių atstūmimas (– COO– arba –NH 3 +) žymiai viršija vandenilinių jungčių stabilizuojamąją įtaką α-spirale.

Sulenktą lakšto tipo struktūrą taip pat stabilizuoja vandeniliniai ryšiai tarp tų pačių dipolių =NH...... O=C. Tačiau šiuo atveju susidaro visiškai kitokia struktūra, kurioje polipeptidinės grandinės stuburas yra pailgintas taip, kad jis turi zigzago struktūrą. Ryšių С  -N () ir С  -С () sukimosi kampai yra atitinkamai artimi –120+135 0. Sulenktos polipeptidinės grandinės sritys pasižymi bendradarbiaujančiomis savybėmis, t.y. linkę išsidėstyti greta baltymo molekulės ir formuotis lygiagrečiai

polipeptidinės grandinės, kurios yra vienodai nukreiptos arba antiparalelinės,

kurios sustiprėja dėl vandenilinių ryšių tarp šių grandinių. Tokios konstrukcijos vadinamos  sulankstytais lakštais (2 pav.).

2 pav. - polipeptidinių grandinių  struktūra

-Spirališkai sulankstyti lakštai yra tvarkingos struktūros, juose yra reguliarus aminorūgščių likučių išsidėstymas erdvėje. Baltymų grandinės atkarpos su netaisyklingu aminorūgščių liekanų išsidėstymu erdvėje, kurios taip pat laikosi kartu dėl vandenilinių ryšių, vadinamos netvarkingomis, bestruktūrinėmis – statistine spirale. Visos šios struktūros atsiranda spontaniškai ir automatiškai dėl to, kad tam tikras polipeptidas turi tam tikrą aminorūgščių seką, kuri yra genetiškai iš anksto nustatyta. -spiralės ir -struktūros lemia tam tikrą baltymų gebėjimą atlikti specifines biologines funkcijas. Taigi, α-spiralinė struktūra (α-keratinas) yra gerai pritaikyta formuoti išorines apsaugines struktūras – plunksnas, plaukus, ragus, kanopas. kolageno baltymas užtikrina didelį stiprumą iki plyšimo, reikalingo sausgyslėms. Gijų pluoštiniams baltymams būdingas tik α spiralių arba β struktūrų buvimas. Rutulinių sferinių baltymų sudėtyje α-spiralių ir β-struktūrų bei bestruktūrių regionų kiekis labai skiriasi. Pavyzdžiui: insulinas spiralizuojamas 60%, fermentas ribonukleazė yra 57%, vištienos kiaušinių baltymas lizocimas yra 40%.

Informacija apie aminorūgščių liekanų kaitą polipeptidinėje grandinėje, taip pat apie spiralizuotų, sulankstytų ir netvarkingų dalių buvimą baltymo molekulėje, kol kas nesuteikia išsamaus nei tūrio, nei formos vaizdo, o tuo labiau santykinės padėties. polipeptidinės grandinės atkarpų viena kitos atžvilgiu.

Šios baltymo struktūros ypatybės išsiaiškinamos tiriant jo tretinę struktūrą, kuri suprantama kaip bendras erdvinis išsidėstymas tam tikrame polipeptidinės grandinės tūryje.

Tretinė struktūra nustatoma naudojant rentgeno spindulių difrakcijos analizę. Pirmąjį baltymo molekulės mioglobino modelį, atspindintį tretinę jos struktūrą, J. Kendrew su bendradarbiais sukūrė 1957 m. Nepaisant didelių sunkumų, iki šiol pavyko nustatyti tretinę daugiau nei 1000 baltymų struktūrą, įskaitant hemoglobiną, pepsiną, lizocimą, insuliną ir kt.

Tretinė baltymų struktūra susidaro papildomai sulenkus peptidinę grandinę, kurioje yra α-spiralė, β-struktūra ir regionai be periodinės struktūros. Tretinė baltymo struktūra susidaro visiškai automatiškai, spontaniškai ir yra visiškai iš anksto nulemta pirminės struktūros. Pagrindinė trimatės struktūros atsiradimo varomoji jėga yra aminorūgščių radikalų sąveika su vandens molekulėmis. Šiuo atveju nepoliniai hidrofobiniai aminorūgščių radikalai yra sugrupuoti baltymo molekulės viduje, o poliniai radikalai yra orientuoti į vandenį. Tam tikru momentu atsiranda termodinamiškai palankiausia stabili molekulės konformacija – rutuliukas. Šioje formoje baltymo molekulei būdinga minimali laisvoji energija. Susidariusio rutuliuko konformacijai įtakos turi tokie veiksniai kaip tirpalo pH, tirpalo joninė jėga, taip pat baltymų molekulių sąveika su kitomis medžiagomis.

Pastaruoju metu atsirado įrodymų, kad tretinės struktūros formavimosi procesas nėra automatinis, o reguliuojamas ir kontroliuojamas specialių molekulinių mechanizmų. Šiame procese dalyvauja specifiniai baltymai – chaperonai. Pagrindinės jų funkcijos yra gebėjimas užkirsti kelią nespecifinių (chaotiškų) atsitiktinių spiralių susidarymui iš polipeptidinės grandinės ir užtikrinti jų pristatymą (transportavimą) į tarpląstelinius taikinius, sukuriant sąlygas užbaigti baltymo molekulės sulankstymą.

Tretinės struktūros stabilizavimas užtikrinamas dėl nekovalentinės sąveikos tarp šių tipų šoninių radikalų atominių grupių:

vandeniliniai ryšiai gali atsirasti tarp funkcinių šoninių radikalų grupių. Pavyzdžiui, tarp tirozino OH grupės ir –N histidino liekanos žiede.

elektrostatinės traukos jėgos tarp radikalų, turinčių priešingai įkrautas jonines grupes (jonų ir jonų sąveika), pavyzdžiui, asparto rūgšties neigiamai įkrautos karboksilo grupės (– COO –) ir (NH 3 +) teigiamai įkrautos lizino α-amino grupės likutis.

hidrofobinę sąveiką sukelia van der Waals jėgos tarp nepolinių aminorūgščių radikalų. (Pavyzdžiui, grupės –CH3 – alaninas.

Tretinę struktūrą taip pat stabilizuoja kovalentiniai disulfidiniai ryšiai (–S–S–) tarp cisteino liekanų. Šis ryšys yra labai stiprus ir jo yra ne visuose baltymuose. Šis ryšys vaidina svarbų vaidmenį grūdų ir miltų baltyminėse medžiagose, nes turi įtakos glitimo kokybei, tešlos struktūrinėms ir mechaninėms savybėms ir atitinkamai gatavo produkto – duonos kokybei ir kt.

Baltymų rutuliukas nėra absoliučiai standi struktūra: tam tikrose ribose galimi grįžtami peptidinės grandinės dalių judėjimai vienas kito atžvilgiu, nutrūkus nedideliam skaičiui silpnų ryšių ir susiformuojant naujiems. Atrodo, kad molekulė kvėpuoja, pulsuoja skirtingose jos dalyse. Šios pulsacijos nesuardo pagrindinio molekulės konformacijos plano, kaip ir atomų terminiai virpesiai kristale nekeičia kristalo struktūros, jei temperatūra nėra tokia aukšta, kad įvyktų lydymasis.

Tik po to, kai baltymo molekulė įgauna natūralią, natūralią tretinę struktūrą, ji parodo specifinį funkcinį aktyvumą: katalizinį, hormoninį, antigeninį ir kt. Būtent tretinės struktūros formavimosi metu susidaro aktyvūs fermentų centrai, centrai, atsakingi už baltymų integravimą į multifermentinį kompleksą, centrai, atsakingi už supramolekulinių struktūrų savaiminį surinkimą. Todėl bet kokia įtaka (terminė, fizinė, mechaninė, cheminė), sukelianti šios natūralios baltymo konformacijos sunaikinimą (ryšių nutraukimą), yra lydima dalinio arba visiško baltymo biologinių savybių praradimo.

Išsamių kai kurių baltymų cheminių struktūrų tyrimas parodė, kad jų tretinėje struktūroje nustatomos zonos, kuriose koncentruojasi hidrofobiniai aminorūgščių radikalai, o polipeptidinė grandinė iš tikrųjų yra apvyniota aplink hidrofobinę šerdį. Be to, kai kuriais atvejais baltymo molekulėje yra atskiriami du ar net trys hidrofobiniai branduoliai, todėl susidaro 2 arba 3 branduolių struktūra. Šio tipo molekulinė struktūra būdinga daugeliui baltymų, kurie atlieka katalizinę funkciją (ribonukleazė, lizocimas ir kt.). Atskira baltymo molekulės dalis arba sritis, kuri turi tam tikrą struktūrinį ir funkcinį savarankiškumą, vadinama domenu. Pavyzdžiui, kai kurie fermentai turi atskirus substrato surišimo ir kofermento surišimo domenus.

Tretinė baltymo struktūra yra tiesiogiai susijusi su jo forma, kuri gali skirtis nuo sferinės iki siūlinės. Baltymų molekulės forma apibūdinama tokiu rodikliu kaip asimetrijos laipsnis (ilgosios ir trumposios ašies santykis). Fibriliniai arba siūliniai baltymai turi didesnį nei 80 asimetrijos laipsnį. Kai asimetrijos laipsnis mažesnis nei 80, baltymai klasifikuojami kaip rutuliniai. Dauguma jų turi 3-5 asimetrijos laipsnį, t.y. tretinei struktūrai būdingas gana tankus polipeptidinės grandinės sandarumas, artėjantis prie rutulio formos.

Biologiniu požiūriu fibriliniai baltymai atlieka labai svarbų vaidmenį, susijusį su gyvūnų anatomija ir fiziologija. Stuburiniuose gyvūnuose šie baltymai sudaro 1/3 viso jų kiekio. Fibrilinių baltymų pavyzdys yra šilko baltymo fibroinas, susidedantis iš kelių antilygiagrečių grandinių su sulankstyto lakšto struktūra. α-keratino baltymą sudaro 3-7 grandinės. Kolagenas turi sudėtingą struktūrą, kurioje 3 identiškos į kairę besisukančios grandinės yra susuktos, kad susidarytų į dešinę besisukanti triguba spiralė. Šią trigubą spiralę stabilizuoja daugybė tarpmolekulinių vandenilio jungčių. Aminorūgščių, tokių kaip hidroksiprolinas ir hidroksilizinas, buvimas taip pat prisideda prie vandenilio ryšių, stabilizuojančių trigubos spiralės struktūrą, susidarymo. Visi fibriliniai baltymai blogai tirpsta arba visiškai netirpsta vandenyje, nes juose yra daug aminorūgščių, turinčių hidrofobinių, vandenyje netirpių R grupių izoleucino, fenilalanino, valino, alanino, metionino. Po specialaus apdorojimo netirpus ir nevirškinamas kolagenas paverčiamas želatinoje tirpstančiu polipeptidų mišiniu, kuris vėliau naudojamas maisto pramonėje.

Rutuliniai baltymai atlieka įvairias biologines funkcijas. Jie atlieka transporto funkciją, t.y. transportuoti maistines medžiagas, neorganinius jonus, lipidus ir kt. Hormonai, taip pat membranų ir ribosomų komponentai priklauso tai pačiai baltymų klasei. Visi fermentai taip pat yra rutuliniai baltymai.

Baltymai, turintys dvi ar daugiau polipeptidinių grandinių, vadinami oligomeriniais baltymais, jiems būdinga ketvirtinė struktūra. Tokių baltymų polipeptidinės grandinės (matmenys) gali būti vienodos arba skirtingos. Oligomeriniai baltymai vadinami vienarūšiais, jei jų protomerai yra vienodi, ir heterogeniniais, jei jų protomerai yra skirtingi. Pavyzdžiui, baltymas hemoglobinas susideda iš 4 grandinių: dviejų - ir dviejų - protomerų. Fermentas α-amilazė susideda iš 2 identiškų polipeptidinių grandinių. Oligomeriniuose baltymuose kiekvienai polipeptidinei grandinei būdinga antrinė ir tretinė struktūra ir ji vadinama subvienetu arba protomeru. Protomeriai sąveikauja tarpusavyje ne su kuria nors savo paviršiaus dalimi, o su tam tikra sritimi (kontaktiniu paviršiumi). Kontaktiniai paviršiai turi tokį atominių grupių išdėstymą, tarp kurių susidaro vandenilio, joninės ir hidrofobinės jungtys. Be to, protomerų geometrija taip pat skatina jų ryšį. Protomeriai dera kaip raktas nuo spynos. Tokie paviršiai vadinami vienas kitą papildančiais. Kiekvienas protomeras sąveikauja su kitu keliuose taškuose, todėl ryšys su kitomis polipeptidinėmis grandinėmis ar baltymais tampa neįmanomas. Tokia viena kitą papildanti molekulių sąveika yra visų biocheminių procesų organizme pagrindas. Ketvirtinė struktūra reiškia polipeptidinių grandinių (protomerų) išsidėstymą viena kitos atžvilgiu, t.y. jų jungtinio lankstymo ir pakavimo būdas, siekiant suformuoti natūralią oligomerinio baltymo konformaciją, dėl kurios baltymas turi vienokį ar kitokį biologinį aktyvumą.