Яагаад ферментүүд урвалыг хурдасгадаг вэ? Ферментүүд, "Химич" хэсэг

Ферментүүд нь организмын эсийн амин чухал химийн урвалыг хурдасгадаг уургийн бодис юм (Уургийг үзнэ үү). Катализаторын хувьд тэд эхлэлийн бодисуудтай тогтворгүй завсрын нэгдлүүдийг үүсгэдэг: эдгээр нэгдлүүд задарч, энэ урвалын эцсийн бүтээгдэхүүнийг өгч, ферментүүдийг ялгаруулдаг.

Зарим ферментийн үйл ажиллагааг туршилтаар ажиглахад хялбар байдаг. Тиймээс каталаза фермент нь устөрөгчийн хэт исэл H2O2-ийн задралыг ус, хүчилтөрөгч болгон ихээхэн хурдасгадаг. Устөрөгчийн хэт исэл нь эс дэх бодисын солилцооны үр дүнд үүсдэг бөгөөд өөрөө эсэд хортой нөлөө үзүүлдэг тул энэ нь амин чухал урвал юм. Каталаза нь амьтан, ургамлын организмын бараг бүх эсэд байдаг.

Маш олон ферментүүд мэдэгдэж байгаа бөгөөд тэдгээр нь тус бүр нь зөвхөн нэг урвал эсвэл ижил төстэй урвалын бүлгийг хурдасгадаг. Ферментийн энэ шинж чанарыг үйл ажиллагааны өвөрмөц байдал эсвэл сонгомол чанар гэж нэрлэдэг. Тэдний үйл ажиллагааны чиглэл нь бие махбодид хүнсний молекулуудыг шаардлагатай нэгдлүүд болгон өөрчлөх химийн нарийн төвөгтэй ажлыг хурдан бөгөөд үнэн зөв гүйцэтгэх боломжийг олгодог.

Аманд аль хэдийн хоол зажлах үед амилаза ферментийн нөлөөн дор нарийн төвөгтэй сахар, ялангуяа цардуул нь нарийн төвөгтэй биш болж задарч эхэлдэг. Энэ ажил нь карбогидразын ферментээр гэдэс дотор үргэлжлэх болно. Ходоод, гэдсэнд хүнсний уураг нь пепсин, трипсин, химотрипсиний оролцоотойгоор задардаг. Өөх тосыг липаза гэж нэрлэгддэг ферментийн нөлөөн дор глицерол ба карбоксилын хүчил (эсвэл тэдгээрийн давс) болгон задалдаг. Эдгээр бүх задралын урвалууд нь ижил зарчмын дагуу явагддаг: уураг, нүүрс ус, өөх тосны молекул дахь тодорхой химийн холбоо тасарч, суллагдсан валентуудыг усны молекулуудаас OH- бүлэг ба H + ионыг холбоход ашигладаг. Гидролизийн процесс явагдана. Уургийн молекулын хувьд энэ урвалыг дараах байдлаар илэрхийлж болно.

R 1 -CO-NH-R 2 - + HOH = -R 1 COOH + NH 2 -R 2 -

Молекулуудад өөр өөр нөлөө үзүүлдэг ферментүүд мэдэгдэж байна. Тэдгээрийн зарим нь исэлдэлтийн урвалыг хурдасгадаг: электроныг нэг молекулаас (исэлдсэн) нөгөөд (багасгасан) шилжүүлэхийг дэмждэг. Молекулуудыг хооронд нь холбодог ферментүүд байдаг; том, нарийн төвөгтэй атомын бүлгүүдийг нэг молекулаас нөгөөд шилжүүлэх фермент гэх мэт.

Ферментийн катализатороор баялаг эс нь хүнсний уураг, өөх тос, нүүрс усны молекулуудыг жижиг хэсгүүдэд задалж, тэдгээрээс тухайн организмын хэрэгцээг бүрэн хангах уураг болон бусад молекулуудыг сэргээдэг. Тийм ч учраас Оросын агуу физиологич И.П.Павлов ферментийг амьдралын тээгч гэж нэрлэсэн.

Илүү олон тооны ферментийн үйл ажиллагаа нь уургийн молекулын бүтцээр тодорхойлогддог. Гинж хэлбэртэй уургийн молекул (полипептидийн гинж, пептидүүдийг үзнэ үү) үүсгэдэг амин хүчлийн үлдэгдлийн тодорхой орон зайн зохион байгуулалт нь ферментийн катализаторын урвал явагдах нөхцлийг бүрдүүлдэг. Амин хүчлийн үлдэгдлүүдийн урт гинжийг нарийн төвөгтэй бөмбөлөг болгон нугалж, гинжин хэлхээнд бие биенээсээ хол орших амин хүчлүүд хөрш байж болно. Ийм байдлаар үүссэн амин хүчлийн үлдэгдлийн зарим бүлэг нь катализаторын шинж чанарыг харуулж, ферментийн идэвхтэй төвийг бүрдүүлдэг.

Хоол боловсруулахад оролцдог пепсин ба химотрипсин нь идэвхтэй бүлэг нь уургийн молекулын нэг хэсэг болох ферментийн жишээ болж чадна.

Бусад ферментүүд идэвхтэй байхын тулд уураггүй бодисууд буюу кофактор гэж нэрлэгддэг бодисууд шаардлагатай байдаг. Кофактор нь металлын ион (цайры, манган, кальци гэх мэт) эсвэл органик нэгдлийн молекул байж болно; Сүүлчийн тохиолдолд үүнийг коэнзим гэж нэрлэдэг. Заримдаа ферментийг ажиллуулахын тулд металлын ион ба кофермент хоёулаа байх шаардлагатай. Зарим тохиолдолд коэнзим нь уурагтай маш нягт холбоотой байдаг; Энэ нь жишээлбэл, коэнзим нь төмрийн нийлмэл нэгдэл (гем) болох ферментийн каталазад ажиглагддаг. Зарим ферментийн хувьд коэнзим нь витаминтай молекулын бүтэцтэй төстэй бодис юм. Тиймээс витамин нь коэнзимийн урьдал бодис юм. Тиймээс эс дэх витамин В1 (тиамин) -аас тиамин пирофосфат үүсдэг - пирувийн хүчлийг нүүрстөрөгчийн дутуу исэл (IV) болон ацетальдегид болгон хувиргадаг чухал ферментийн коэнзим (үүнийг декарбоксилаза гэж нэрлэдэг); В2 витамин нь эсэд электрон дамжуулалтыг гүйцэтгэдэг флавины ферментийн коэнзим үүсгэдэг - шим тэжээлийн исэлдэлтийн үе шатуудын нэг; В12 витамин нь гематопоэз гэх мэт үйл явцад шаардлагатай коэнзимүүдийг үүсгэдэг.

Сүүлийн жилүүдэд хөдөлгөөнгүй (хөдөлгөөнгүй) гэж нэрлэгддэг ферментүүд өргөн хэрэглэгддэг. Хүссэн урвалыг хурдасгахын тулд тэдгээрийг идэвхгүй "тээвэрлэгч" гадаргуу дээр тогтооно. Цахиур гель нь ихэвчлэн сүвэрхэг цагаан масс болгон ашиглагддаг, найрлага нь цахиур (IV) исэл эсвэл полимер материал юм. Эхлэх бодисыг энэ массаар шүүнэ. Фермент нь маш тодорхой "химийн ажлыг" хурдан бөгөөд үнэн зөв гүйцэтгэдэг бөгөөд үр дүнд нь бараг ямар ч гадны нэгдлүүд агуулаагүй бүтээгдэхүүн бий болдог.

Ферментүүд, фермент-субстратын иж бүрдэл ба идэвхжүүлэх энерги

Уургийн хамгийн чухал үүрэг бол катализатор бөгөөд үүнийг тодорхой төрлийн уураг - фермент гүйцэтгэдэг. Бие махбодид 2000 гаруй ферментийг илрүүлсэн. Ферментүүд нь биохимийн урвалыг ихээхэн хурдасгадаг уургийн шинж чанартай биологийн катализатор юм. Тиймээс ферментийн урвал нь ферментгүй байснаас 100-1000 дахин хурдан явагддаг. Тэд химийн салбарт ашигладаг катализатороос олон шинж чанараараа ялгаатай. Ферментүүд нь химийн катализатороос ялгаатай нь ердийн нөхцөлд урвалыг хурдасгадаг.

Хүн ба амьтдад энгийн химийн катализаторыг ашиглан дуусгахад удаан хугацаа (өдөр, долоо хоног, бүр сар) шаардагдах нарийн төвөгтэй урвал хэдхэн секундын дотор явагддаг. Ферментгүй урвалаас ялгаатай нь дайвар бүтээгдэхүүн нь ферментийн хувьд үүсдэггүй (эцсийн бүтээгдэхүүний гарц бараг 100%). Өөрчлөлтийн явцад ферментүүд устдаггүй тул тэдгээрийн багахан хэсэг нь олон тооны бодисын химийн урвалыг хурдасгаж чаддаг. Бүх ферментүүд нь уураг бөгөөд тэдгээрийн онцлог шинж чанартай байдаг (орчны рН-ийн өөрчлөлтөд мэдрэмтгий байдал, өндөр температурт денатураци гэх мэт).

Ферментүүдийг химийн шинж чанараараа хуваадаг нэг бүрэлдэхүүн хэсэг (энгийн) Тэгээд хоёр бүрэлдэхүүн хэсэг (цогцолбор) .

Нэг бүрэлдэхүүн хэсэг (энгийн)

Нэг бүрэлдэхүүн хэсэгтэй ферментүүд нь зөвхөн уурагуудаас бүрддэг. Энгийн зүйлд голчлон гидролизийн урвал явуулдаг ферментүүд (пепсин, трипсин, амилаза, папаин гэх мэт) багтдаг.

Хоёр бүрэлдэхүүн хэсэг (цогцолбор)

Энгийн ферментүүдээс ялгаатай нь нарийн төвөгтэй ферментүүд нь уургийн бус хэсгийг агуулдаг - бага молекул жинтэй бүрэлдэхүүн хэсэг. Уургийн хэсгийг нэрлэдэг апоэнзим (фермент тээгч), уураг биш - коэнзим (идэвхтэй эсвэл хиймэл бүлэг). Ферментийн уургийн бус хэсгийг органик бодисоор (жишээлбэл, витамины дериватив, NAD, NADP, уридин, цитидил нуклеотид, флавин) эсвэл органик бус (жишээлбэл, металлын атомууд - төмөр, магни, кобальт, зэс) төлөөлж болно. , цайр, молибден гэх мэт.).

Бүх шаардлагатай коэнзимүүдийг организм нийлэгжүүлж чаддаггүй тул хоол хүнсээр хангах ёстой. Хүн, амьтны хоолонд витамин дутагдалтай байгаа нь тэдгээрийг агуулсан ферментийн үйл ажиллагаа алдагдах эсвэл буурахад хүргэдэг. Уургийн хэсгээс ялгаатай нь органик болон органик бус коэнзим нь тааламжгүй нөхцөлд (өндөр эсвэл бага температур, цацраг туяа гэх мэт) маш тэсвэртэй бөгөөд апоферментээс салж болно.

Ферментүүд нь өндөр өвөрмөц чанараараа тодорхойлогддог: тэд зөвхөн тохирох субстратыг хувиргаж, зөвхөн нэг төрлийн тодорхой урвалыг хурдасгаж чаддаг. Түүний уургийн бүрэлдэхүүн хэсэг нь бүхэлдээ молекулыг биш, харин зөвхөн багахан хэсгийг тодорхойлдог. идэвхтэй төв . Түүний бүтэц нь урвалд ордог бодисын химийн бүтэцтэй тохирч байна. Ферментүүд нь субстрат ба идэвхтэй талбайн хоорондох орон зайн харилцан үйлчлэлээр тодорхойлогддог. Тэд цоожны түлхүүр шиг хоорондоо таарч тохирдог. Нэг ферментийн молекулд хэд хэдэн идэвхтэй төв байж болно. Зөвхөн ферментүүд төдийгүй бусад уураг (миоглобин ба гемоглобины идэвхтэй төвүүд дэх гем) нь идэвхтэй төвтэй, өөрөөр хэлбэл бусад молекулуудтай холбогдох газартай байдаг. Ферментийн урвал нь дараалсан үе шаттайгаар явагддаг - хэдэн арван хүртэл.

Нарийн төвөгтэй ферментийн үйл ажиллагаа нь уургийн хэсэг нь уургийн бус хэсэгтэй нийлсэн үед л гарч ирдэг. Мөн тэдгээрийн үйл ажиллагаа нь зөвхөн тодорхой нөхцөлд л илэрдэг: температур, даралт, хүрээлэн буй орчны рН гэх мэт Төрөл бүрийн организмын ферментүүд эдгээр амьтдын дасан зохицох температурт хамгийн идэвхтэй байдаг.

Фермент-субстратын цогцолбор

Субстрат ба ферментийн хоорондох холбоо үүсдэг фермент-субстрат цогцолбор.

Үүний зэрэгцээ энэ нь зөвхөн өөрийн зохицол төдийгүй субстратын тохирлыг өөрчилдөг. Ферментийн урвалыг өөрийн урвалын бүтээгдэхүүнээр дарангуйлж болно - бүтээгдэхүүн хуримтлагдах үед урвалын хурд буурдаг. Хэрэв урвалын бүтээгдэхүүн цөөн байвал фермент идэвхждэг.

Идэвхтэй төвийн бүсэд нэвтэрч, ферментийн катализаторын бүлгийг блоклодог бодисыг нэрлэдэг. дарангуйлагч (лат. саатах- хойшоо барих, зогсоох). Ферментийн үйл ажиллагаа нь хүнд металлын ионууд (хар тугалга, мөнгөн ус гэх мэт) багасдаг.

Ферментүүд нь молекулуудыг урвалд оруулахад шаардагдах энергийн түвшин болох идэвхжүүлэх энергийг бууруулдаг.

Идэвхжүүлэх энерги

Идэвхжүүлэх энерги - энэ нь хоёр нэгдлийн химийн харилцан үйлчлэлд тодорхой холбоог таслахад зарцуулсан энерги юм. Ферментүүд нь эс болон бүхэлдээ бие махбодид тодорхой байршилтай байдаг. Эсэд ферментүүд нь эсийн тодорхой хэсэгт агуулагддаг. Тэдгээрийн ихэнх нь эсийн мембран эсвэл бие даасан органеллуудтай холбоотой байдаг: митохондри, пластид гэх мэт.

Организм нь ферментийн биосинтезийг зохицуулах чадвартай. Энэ нь хүрээлэн буй орчны нөхцөл байдал мэдэгдэхүйц өөрчлөгдсөн ч харьцангуй тогтмол найрлагыг хадгалах, ийм өөрчлөлтийн хариуд ферментийг хэсэгчлэн өөрчлөх боломжийг олгодог. Төрөл бүрийн биологийн идэвхт бодисууд - гормон, эм, ургамлын өсөлтийг өдөөгч, хордлого гэх мэт нөлөө нь нэг буюу өөр ферментийн процессыг өдөөж, дарангуйлж чаддаг.

Зарим ферментүүд бодисыг мембранаар идэвхтэй тээвэрлэхэд оролцдог.

Ихэнх ферментүүдийн нэр нь дагавараар тодорхойлогддог -az-. Энэ нь ферментийн харилцан үйлчлэлцдэг субстратын нэр дээр нэмэгддэг. Жишээлбэл, гидролазууд - уураг, полисахарид, өөх тосны молекул дахь химийн холбоо тасрах газарт усны молекул нэмсэний улмаас нийлмэл нэгдлүүдийг мономер болгон хуваах урвалыг катализатор; оксидын редуктаза - исэлдэлтийн урвалыг хурдасгах (электрон эсвэл протоныг шилжүүлэх); изомераза- молекулын дотоод зохион байгуулалт (изомержилт), изомерын хувиргалт гэх мэт.

Ферментүүд нь төрөл бүрийн химийн процессуудад катализаторын үүрэг гүйцэтгэдэг тусгай төрлийн уураг юм.

Энэ нэр томъёо байнга сонсогддог боловч хүн бүр фермент эсвэл фермент гэж юу болох, энэ бодис ямар үүрэг гүйцэтгэдэг, мөн ферментүүд нь ферментээс юугаараа ялгаатай, тэдгээр нь огт өөр байдгийг ойлгодоггүй. Энэ бүгдийг бид одоо олж мэдэх болно.

Эдгээр бодисгүйгээр хүн, амьтан ч хоол боловсруулах чадваргүй болно. Хүн төрөлхтөн анх удаа ферментийг өдөр тутмын амьдралдаа хэрэглэж эхэлсэн бөгөөд бидний өвөг дээдэс 5 мянга гаруй жилийн өмнө амьтны ходоодноос сүүг "судас" дотор хадгалж сурсан. Ийм нөхцөлд реннетийн нөлөөгөөр бяслаг болж хувирав. Энэ бол фермент нь биологийн процессыг хурдасгагч катализаторын үүрэг гүйцэтгэдэг нэг жишээ юм. Өнөөдөр ферментүүд нь үйлдвэрлэлд зайлшгүй шаардлагатай бөгөөд арьс шир, нэхмэл эдлэл, спирт, тэр ч байтугай бетон үйлдвэрлэхэд чухал ач холбогдолтой юм. Угаалгын нунтаг болон угаалгын нунтаг нь эдгээр ашигтай бодисуудыг агуулдаг - тэдгээр нь бага температурт толбыг арилгахад тусалдаг.

Нээлтийн түүх

Фермент гэдэг нь грек хэлнээс орчуулбал "үргэлтийн" гэсэн утгатай. Мөн хүн төрөлхтөн энэ бодисыг нээсэн нь 16-р зуунд амьдарч байсан Голландын Ян Баптист Ван Хелмонтод өртэй. Нэгэн цагт тэрээр согтууруулах ундаагаар исгэхийг маш их сонирхож, судалгааныхаа явцад энэ үйл явцыг хурдасгадаг үл мэдэгдэх бодисыг олж мэдсэн. Голланд хүн үүнийг ферментум гэж нэрлэсэн бөгөөд энэ нь "исгэх" гэсэн утгатай. Дараа нь бараг гурван зууны дараа Францын Луи Пастер исгэх үйл явцыг ажиглаж байхдаа ферментүүд нь амьд эсийн бодисоос өөр зүйл биш гэсэн дүгнэлтэд хүрчээ. Хэсэг хугацааны дараа Германы Эдуард Бухнер мөөгөнцөрөөс фермент гаргаж аваад энэ бодис нь амьд организм биш гэдгийг тогтоожээ. Тэрээр мөн түүнд "зимаза" гэсэн нэр өгсөн. Хэдэн жилийн дараа өөр нэг герман Вилли Кюхне бүх уургийн катализаторыг фермент ба фермент гэж хоёр бүлэгт хуваахыг санал болгов. Түүгээр ч барахгүй тэрээр хоёр дахь нэр томъёог "исгэлэн" гэж нэрлэхийг санал болгов, түүний үйлдэл нь амьд организмаас давж гардаг. Зөвхөн 1897 онд шинжлэх ухааны бүх маргааныг эцэс болгов: хоёуланг нь (фермент ба фермент) үнэмлэхүй синоним болгон ашиглахаар шийдсэн.

Бүтэц: олон мянган амин хүчлүүдийн гинж

Бүх ферментүүд нь уураг боловч бүх уураг нь фермент биш юм. Бусад уургуудын нэгэн адил ферментүүд нь эдгээрээс бүрддэг. Хамгийн сонирхолтой нь фермент бүрийг бий болгоход утсан дээр сувд шиг бэхлэгдсэн зуугаас сая хүртэлх амин хүчлүүд ордог. Гэхдээ энэ утас нь хэзээ ч шулуун байдаггүй - ихэвчлэн хэдэн зуун удаа муруйдаг. Энэ нь фермент бүрт өвөрмөц гурван хэмжээст бүтцийг бий болгодог. Үүний зэрэгцээ ферментийн молекул нь харьцангуй том формац бөгөөд түүний бүтцийн зөвхөн багахан хэсэг буюу идэвхтэй төв гэж нэрлэгддэг биохимийн урвалд оролцдог.

Амин хүчил бүр өөр хоорондоо тодорхой төрлийн химийн холбоогоор холбогддог ба фермент бүр амин хүчлүүдийн өөрийн гэсэн өвөрмөц дараалалтай байдаг. Тэдгээрийн ихэнхийг бий болгохын тулд 20 орчим төрлийг ашигладаг. Амин хүчлийн дараалалд бага зэрэг өөрчлөлт орсон ч ферментийн гадаад байдал, "авъяас"-ыг эрс өөрчилж болно.

Биохимийн шинж чанар

Хэдийгээр ферментийн оролцоотойгоор байгальд асар олон тооны урвал явагддаг ч бүгдийг нь 6 ангилалд хувааж болно. Үүний дагуу эдгээр зургаан урвал тус бүр нь тодорхой төрлийн ферментийн нөлөөн дор явагддаг.

Ферментүүдтэй холбоотой урвалууд:

1. Исэлдэлт ба бууралт.

Эдгээр урвалд оролцдог ферментүүдийг оксидоредуктаза гэж нэрлэдэг. Жишээлбэл, бид спиртийн дегидрогеназууд анхдагч спиртийг альдегид болгон хувиргадаг болохыг санаж болно.

1. Бүлэг шилжүүлэх урвал.

Эдгээр урвал явагдах ферментүүдийг трансфераза гэж нэрлэдэг. Тэд функциональ бүлгүүдийг нэг молекулаас нөгөөд шилжүүлэх чадвартай. Энэ нь жишээлбэл, аланин аминотрансфераза нь аланин ба аспартатын хооронд альфа амин бүлгүүдийг шилжүүлэх үед тохиолддог. Трансфераза нь мөн ATP болон бусад нэгдлүүдийн хооронд фосфатын бүлгүүдийг хөдөлгөж, тэдгээрээс үлдэгдэл үүсгэдэг.

1. Гидролиз.

Урвалд оролцдог гидролазууд нь усны элементүүдийг нэмснээр нэг холбоог таслах чадвартай.

1. Давхар бонд үүсгэх эсвэл арилгах.

Энэ төрлийн урвал нь lyase-ийн оролцоотойгоор гидролитийн бус хэлбэрээр явагддаг.

1. Функциональ бүлгүүдийн изомержилт.

Химийн олон урвалын үед функциональ бүлгийн байрлал молекул дотор өөрчлөгддөг боловч молекул өөрөө урвал эхлэхээс өмнөхтэй ижил тооны, төрлийн атомуудаас бүрддэг. Өөрөөр хэлбэл, субстрат ба урвалын бүтээгдэхүүн нь изомер юм. Энэ төрлийн хувиргалт нь изомераза ферментийн нөлөөн дор боломжтой байдаг.

1. Усны элементийг арилгах замаар нэг холбоо үүсэх.

Гидролаза нь молекулд усны элементүүдийг нэмснээр холбоог тасалдаг. Лиазууд урвуу урвалыг явуулж, функциональ бүлгүүдээс усан хэсгийг зайлуулдаг. Ийм байдлаар энгийн холболт бий болно.

Тэд бие махбодид хэрхэн ажилладаг

Ферментүүд нь эсэд тохиолддог бараг бүх химийн урвалыг хурдасгадаг. Эдгээр нь хүний ​​​​хувьд амин чухал бөгөөд хоол боловсруулалтыг хөнгөвчлөх, бодисын солилцоог хурдасгахад тусалдаг.

Эдгээр бодисуудын зарим нь хэт том молекулуудыг бие махбодид шингээж чадах жижиг "хэсэг" болгон задлахад тусалдаг. Бусад нь эсрэгээрээ жижиг молекулуудыг холбодог. Гэхдээ шинжлэх ухааны үүднээс авч үзвэл ферментүүд маш их сонгомол байдаг. Энэ нь эдгээр бодис бүр нь зөвхөн тодорхой урвалыг хурдасгах чадвартай гэсэн үг юм. Ферментүүд "ажилладаг" молекулуудыг субстрат гэж нэрлэдэг. Субстратууд нь эргээд идэвхтэй газар гэж нэрлэгддэг ферментийн хэсэгтэй холбоо үүсгэдэг.

Фермент ба субстратын харилцан үйлчлэлийн өвөрмөц байдлыг тайлбарлах хоёр зарчим байдаг. "Түлхүүр түгжих" гэж нэрлэгддэг загварт ферментийн идэвхтэй төв нь субстрат дахь хатуу тодорхой байр суурийг эзэлдэг. Өөр нэг загварын дагуу урвалд оролцогчид, идэвхтэй газар ба субстрат хоёулаа хэлбэрээ өөрчилдөг.

Харилцан үйлчлэлийн зарчмаас үл хамааран үр дүн нь үргэлж ижил байдаг - ферментийн нөлөөн дор үзүүлэх урвал олон дахин хурдан явагддаг. Энэхүү харилцан үйлчлэлийн үр дүнд шинэ молекулууд "төрдөг" бөгөөд дараа нь ферментээс тусгаарлагддаг. Мөн катализатор бодис нь бусад хэсгүүдийн оролцоотойгоор ажлаа үргэлжлүүлсээр байна.

Хэт ба гипоактив байдал

Ферментүүд өөрсдийн үйл ажиллагааг буруу эрчимтэйгээр гүйцэтгэх үе байдаг. Хэт их үйл ажиллагаа нь хэт их урвалын бүтээгдэхүүн үүсэх, субстратын дутагдалд хүргэдэг. Үүний үр дүнд эрүүл мэнд муудаж, ноцтой өвчин үүсдэг. Ферментийн хэт идэвхжилийн шалтгаан нь удамшлын эмгэг эсвэл урвалд хэрэглэдэг витамин эсвэл витамины илүүдэл байж болно.

Ферментийн идэвхгүй байдал нь жишээлбэл, ферментүүд биеэс хорт бодисыг зайлуулж чадахгүй эсвэл ATP дутагдалтай үед үхэлд хүргэж болзошгүй юм. Энэ нөхцлийн шалтгаан нь мутацид орсон ген эсвэл эсрэгээр гиповитаминоз, бусад шим тэжээлийн бодисын дутагдал байж болно. Үүнээс гадна биеийн температур буурах нь ферментийн үйл ажиллагааг удаашруулдаг.

Катализатор ба бусад

Өнөөдөр та ферментийн ашиг тусын талаар олон удаа сонсож болно. Гэхдээ бидний бие махбодийн үйл ажиллагаанаас хамаардаг эдгээр бодисууд юу вэ?

Ферментүүд нь амьдралын мөчлөг нь төрөлт, үхлээр тодорхойлогддоггүй биологийн молекулууд юм. Тэд зүгээр л уусах хүртэл биед ажилладаг. Дүрмээр бол энэ нь бусад ферментийн нөлөөн дор тохиолддог.

Биохимийн урвалын явцад тэдгээр нь эцсийн бүтээгдэхүүний нэг хэсэг болдоггүй. Урвал дууссаны дараа фермент субстратаас гардаг. Үүний дараа бодис дахин ажиллаж эхлэхэд бэлэн байна, гэхдээ өөр молекул дээр. Энэ нь бие махбодид шаардлагатай үед л үргэлжилнэ.

Ферментийн өвөрмөц чанар нь тус бүр нь зөвхөн нэг л томилогдсон функцийг гүйцэтгэдэг явдал юм. Фермент түүнд тохирох субстратыг олох үед л биологийн урвал явагдана. Энэхүү харилцан үйлчлэлийг түлхүүр ба түгжээний ажиллах зарчимтай харьцуулж болно - зөвхөн зөв сонгосон элементүүд "хамтран ажиллах" боломжтой. Өөр нэг онцлог нь: тэд бага температур, дунд зэргийн рН-д ажиллах чадвартай бөгөөд катализаторын хувьд бусад химийн бодисуудаас илүү тогтвортой байдаг.

Ферментүүд нь бодисын солилцооны үйл явц болон бусад урвалыг хурдасгах катализаторын үүрэг гүйцэтгэдэг.

Ерөнхийдөө эдгээр процессууд нь тодорхой үе шатуудаас бүрддэг бөгөөд тус бүр нь тодорхой ферментийн ажлыг шаарддаг. Үүнгүйгээр хөрвүүлэлт эсвэл хурдатгалын мөчлөгийг дуусгах боломжгүй болно.

Ферментийн бүх функцүүдээс хамгийн сайн мэддэг нь катализатор юм. Энэ нь ферментүүд нь химийн урвалжуудыг нэгтгэж, бүтээгдэхүүнийг хурдан үүсгэхэд шаардагдах энергийг бууруулдаг гэсэн үг юм. Эдгээр бодисгүйгээр химийн урвал хэдэн зуу дахин удаашрах болно. Гэхдээ ферментийн чадвар үүгээр дуусдаггүй. Бүх амьд организмууд үргэлжлүүлэн амьдрахад шаардлагатай энергийг агуулдаг. Аденозин трифосфат буюу ATP нь эсийг эрчим хүчээр хангадаг нэг төрлийн цэнэглэгдсэн зай юм. Гэхдээ ATP-ийн үйл ажиллагаа нь ферментгүйгээр боломжгүй юм. Мөн ATP үүсгэдэг гол фермент нь синтаза юм. Эрчим хүч болгон хувиргадаг глюкозын молекул бүрт синтаза нь 32-34 орчим ATP молекулыг үүсгэдэг.

Үүнээс гадна ферментүүд (липаза, амилаза, протеаз) нь анагаах ухаанд идэвхтэй ашиглагддаг. Ялангуяа тэд ходоодны хямралыг эмчлэхэд хэрэглэдэг Festal, Mezim, Panzinorm, Pancreatin зэрэг ферментийн бэлдмэлийн бүрэлдэхүүн хэсэг болдог. Гэхдээ зарим ферментүүд нь цусны эргэлтийн системд нөлөөлж (цусны бүлэгнэлтийг уусгаж), идээт шархны эдгэрэлтийг түргэсгэдэг. Хорт хавдрын эсрэг эмчилгээнд ч гэсэн тэд ферментийн тусламжид ханддаг.

Ферментийн идэвхийг тодорхойлох хүчин зүйлүүд

Фермент нь урвалыг олон удаа хурдасгах чадвартай тул түүний үйл ажиллагааг эргэлтийн тоо гэж нэрлэдэг. Энэ нэр томъёо нь 1 ферментийн 1 молекул 1 минутын дотор хувирч чадах субстратын молекулуудын (урвалж буй бодис) тоог хэлнэ. Гэсэн хэдий ч урвалын хурдыг тодорхойлдог хэд хэдэн хүчин зүйл байдаг.

1. Субстратын концентраци.

Субстратын концентрацийг нэмэгдүүлэх нь урвалыг хурдасгахад хүргэдэг. Идэвхтэй бодисын молекул их байх тусам илүү идэвхтэй төвүүд оролцдог тул урвал хурдан явагдана. Гэсэн хэдий ч хурдатгал нь бүх ферментийн молекулуудыг ашиглах хүртэл л боломжтой юм. Үүний дараа субстратын концентрацийг нэмэгдүүлэх нь урвалыг хурдасгахгүй.

1. Температур.

Ихэвчлэн температурыг нэмэгдүүлэх нь урвалыг хурдасгадаг. Температур нь 40 хэмээс дээш гарахгүй бол ихэнх ферментийн урвалуудад энэ дүрэм ажилладаг. Энэ тэмдгийн дараа урвалын хурд нь эсрэгээрээ огцом буурч эхэлдэг. Хэрэв температур эгзэгтэй түвшнээс доош унавал ферментийн урвалын хурд дахин нэмэгдэх болно. Хэрэв температур нэмэгдсээр байвал ковалент холбоо задарч, ферментийн катализаторын идэвхжил үүрд алга болно.

1. Хүчиллэг.

Ферментийн урвалын хурд нь рН-д бас нөлөөлдөг. Фермент бүр өөрийн гэсэн оновчтой хүчиллэг түвшинтэй байдаг бөгөөд энэ үед урвал хамгийн тохиромжтой байдаг. РН-ийн түвшинг өөрчлөх нь ферментийн идэвхжил, улмаар урвалын хурдад нөлөөлдөг. Хэрэв өөрчлөлтүүд хэт их байвал субстрат нь идэвхтэй цөмтэй холбогдох чадвараа алдаж, фермент нь урвалыг хурдасгах чадваргүй болно. Шаардлагатай рН-ийн түвшинг сэргээснээр ферментийн идэвхжил сэргээгддэг.

Хүний биед агуулагдах ферментүүдийг 2 бүлэгт хувааж болно.

• бодисын солилцоо;
• хоол боловсруулах.

Хорт бодисыг саармагжуулах бодисын солилцооны "ажил" нь эрчим хүч, уураг үйлдвэрлэхэд хувь нэмэр оруулдаг. Мэдээжийн хэрэг, тэд бие махбод дахь биохимийн процессыг хурдасгадаг.

Хоол боловсруулах эрхтнүүд юуг хариуцдаг нь нэрнээс нь ойлгомжтой. Гэхдээ энд бас сонгомол байдлын зарчим үйлчилдэг: тодорхой төрлийн фермент нь зөвхөн нэг төрлийн хоолонд нөлөөлдөг. Тиймээс хоол боловсруулалтыг сайжруулахын тулд та бага зэрэг заль мэх хэрэглэж болно. Хэрэв бие нь хоол хүнснээс ямар нэг зүйлийг сайн шингээж авдаггүй бол хоол боловсруулахад хэцүү хоолыг задалдаг фермент агуулсан бүтээгдэхүүнийг хоолны дэглэмд оруулах шаардлагатай.

Хүнсний ферментүүд нь хоол хүнсийг бие махбодоос ашигтай бодисыг шингээх чадвартай болгож задалдаг катализатор юм. Хоол боловсруулах ферментүүд хэд хэдэн төрлөөр ирдэг. Хүний биед хоол боловсруулах замын янз бүрийн хэсэгт янз бүрийн төрлийн ферментүүд байдаг.

Амны хөндий

Энэ үе шатанд хоол хүнс нь альфа-амилазад өртдөг. Энэ нь төмс, жимс, хүнсний ногоо болон бусад хүнсний бүтээгдэхүүнд агуулагддаг нүүрс ус, цардуул, глюкозыг задалдаг.

Ходоод

Энд пепсин уурагуудыг пептид болгон задалдаг ба желатиназа нь маханд агуулагдах желатин, коллагеныг задалдаг.

Нойр булчирхай

Энэ үе шатанд тэд "ажилладаг":

• трипсин - уургийн задралыг хариуцдаг;
• альфа-химотрипсин - уураг боловсруулахад тусалдаг;
• эластазууд - зарим төрлийн уураг задалдаг;
• Нуклеазууд - нуклейн хүчлийг задлахад тусалдаг;
• Степсин - өөх тостой хоолыг шингээхэд тусалдаг;
• амилаза - цардуулыг шингээх үүрэгтэй;
• липаз - сүүн бүтээгдэхүүн, самар, тос, маханд агуулагдах өөх тосыг (липид) задалдаг.

Жижиг гэдэс

Тэд хүнсний тоосонцорыг "ишиглүүлдэг":

• пептидаза - пептидийн нэгдлүүдийг амин хүчлийн түвшинд хүртэл задалдаг;
• сахароз - нарийн төвөгтэй сахар, цардуулыг шингээхэд тусалдаг;
• мальтаза - дисахаридуудыг моносахарид (соёолжийн сахар) болгон задалдаг;
• лактаза - лактозыг задалдаг (сүүн бүтээгдэхүүнд агуулагддаг глюкоз);
• липаза - триглицерид ба өөх тосны хүчлүүдийн шингээлтийг дэмждэг;
• Эрепсин - уурагт нөлөөлдөг;
• изомалтаза - мальтоз ба изомалтозтой "ажилладаг".

Бүдүүн гэдэс

Энд ферментийн үүргийг дараахь байдлаар гүйцэтгэдэг.

• E. coli - хоол боловсруулах үүрэгтэй;
• лактобакилли - лактоз болон бусад зарим нүүрсустөрөгчид нөлөөлдөг.

Дээр дурдсан ферментүүдээс гадна дараахь ферментүүд байдаг.

• диастаз - ургамлын цардуулыг шингээдэг;
• инвертаза - сахарозыг задалдаг (ширээний сахар);
• глюкоамилаза - глюкоз болгон хувиргадаг;
• альфа-галактозидаза - шош, үр, шар буурцагны бүтээгдэхүүн, үндэс, навчит хүнсний ногооны боловсруулалтыг дэмждэг;
• бромелайн - олж авсан фермент, янз бүрийн төрлийн уургийн задралыг дэмждэг, хүрээлэн буй орчны хүчиллэг байдлын янз бүрийн түвшинд үр дүнтэй байдаг, үрэвслийн эсрэг шинж чанартай байдаг;
• Папайн бол жижиг, том уургийн задралыг дэмждэг түүхий папайнаас тусгаарлагдсан фермент бөгөөд олон төрлийн субстрат, хүчиллэг байдалд үр дүнтэй байдаг.
• целлюлаза - целлюлоз, ургамлын утас (хүний ​​биед байдаггүй) задалдаг;
• эндопротеаз - пептидийн холбоог задалдаг;
• үхрийн цөсний ханд - амьтны гаралтай фермент, гэдэсний гүрвэлзэх хөдөлгөөнийг идэвхжүүлдэг;
• панкреатин нь амьтны гаралтай фермент бөгөөд уургийн боловсруулалтыг хурдасгадаг;
• Панкрелипаза нь шимэгдэлтийг дэмждэг амьтны фермент юм

  Исгэсэн хоол хүнс нь хоол боловсруулахад шаардлагатай ашигтай бактерийн бараг хамгийн тохиромжтой эх үүсвэр юм. Эмийн пробиотикууд нь зөвхөн хоол боловсруулах тогтолцооны дээд хэсэгт "ажилладаг" бөгөөд ихэвчлэн гэдэс дотор хүрдэггүй бол ферментийн бүтээгдэхүүний нөлөө нь ходоод гэдэсний замын бүх хэсэгт мэдрэгддэг.

  Жишээлбэл, чангаанз нь глюкозын задралыг хариуцдаг инвертаза зэрэг ашигтай ферментийн холимог агуулдаг бөгөөд эрчим хүчийг хурдан гаргахад тусалдаг.

  Липазын байгалийн эх үүсвэр (липидийн илүү хурдан боловсруулалтыг дэмждэг) байж болно. Бие махбодид энэ бодисыг нойр булчирхайгаар үүсгэдэг. Гэхдээ энэ эрхтний амьдралыг хөнгөвчлөхийн тулд та өөрийгөө амттай, эрүүл авокадотой салатаар эмчилж болно.

  Энэ нь магадгүй хамгийн алдартай эх сурвалж болохоос гадна амилаза ба мальтазагаар бие махбодийг хангадаг. Амилаза нь талх, үр тарианд бас байдаг. Мальтаза нь шар айраг, эрдэнэ шишийн сиропт элбэг байдаг соёолжны сахар гэж нэрлэгддэг мальтозыг задлахад тусалдаг.

  Өөр нэг чамин жимс болох хан боргоцой нь бромелайн зэрэг олон төрлийн фермент агуулдаг. Мөн зарим судалгаагаар энэ нь хорт хавдрын эсрэг, үрэвслийн эсрэг шинж чанартай байдаг.

  Экстремофиль ба үйлдвэрлэл

  Экстремофиль гэдэг нь эрс тэс нөхцөлд амин чухал үйл ажиллагааг хадгалах чадвартай бодис юм.

  Амьд организмууд, түүнчлэн тэдгээрийн ажиллах боломжийг олгодог ферментүүд нь температур нь буцалгах цэгт ойрхон, мөсний гүнд байдаг гейзерүүдээс, түүнчлэн хэт давсжилтын нөхцөлд (АНУ-ын Үхлийн хөндий) олджээ. Нэмж дурдахад эрдэмтэд рН-ийн түвшин нь үр дүнтэй ажиллахад тавигдах үндсэн шаардлага биш болох ферментүүдийг олжээ. Эрдэмтэд экстремофиль ферментийг үйлдвэрлэлд өргөн хэрэглэж болох бодис болгон онцгойлон судалж байна. Хэдийгээр өнөөдөр ферментүүд нь биологийн болон байгаль орчинд ээлтэй бодис болох үйлдвэрлэлд аль хэдийн ашиглагдаж эхэлсэн. Ферментийг хүнсний үйлдвэрлэл, гоо сайхан, гэр ахуйн химийн бодис үйлдвэрлэхэд ашигладаг.

  Извозчикова Нина Владиславовна

  Мэргэжил: халдварт өвчний мэргэжилтэн, гастроэнтерологич, уушигны эмч.

  Нийт туршлага: 35 жил.

  Боловсрол:1975-1982, 1ММИ, сан-гиг, дээд зэрэгтэй, халдварт өвчний эмч.

  Шинжлэх ухааны зэрэг:дээд зэрэглэлийн доктор, анагаахын шинжлэх ухааны нэр дэвшигч.

Ферментүүд

Бие дэхь бодисын солилцоог гаднаас орж ирж буй нэгдлүүдийн бүх химийн өөрчлөлтүүдийн нийлбэр гэж тодорхойлж болно. Эдгээр хувиргалтуудад бүх мэдэгдэж буй химийн урвалууд орно: функциональ бүлгүүдийн молекул хоорондын дамжуулалт, химийн бондын гидролитик ба гидролитик бус хуваагдал, молекул доторх дахин зохион байгуулалт, химийн бондын шинэ үүсэх, исэлдэлтийн урвал. Ийм урвал нь зөвхөн катализаторын оролцоотойгоор биед маш өндөр хурдтай явагддаг. Бүх биологийн катализаторууд нь уургийн шинж чанартай бодис бөгөөд үүнийг фермент (цаашид F) эсвэл фермент (E) гэж нэрлэдэг.

Ферментүүд нь урвалын бүрэлдэхүүн хэсэг биш бөгөөд зөвхөн шууд болон урвуу хувиргалтын хурдыг нэмэгдүүлэх замаар тэнцвэрт байдалд хүрэхийг хурдасгадаг. Урвалын хурдатгал нь системийн нэг төлөвийг (анхны химийн нэгдэл) нөгөөгөөс (урвалын бүтээгдэхүүн) тусгаарлах энергийн саад болох идэвхжүүлэх энерги буурсантай холбоотой юм.

Ферментүүд нь бие махбод дахь янз бүрийн урвалыг хурдасгадаг. Уламжлалт химийн үүднээс авч үзвэл нүүрстөрөгчийн хүчлээс усыг зайлуулж, CO 2 үүсэх урвал нь ферментийн оролцоог шаарддаг. Үүнгүйгээр цусны рН-ийг зохицуулахад хэтэрхий удаан байдаг. Бие дэхь ферментийн катализаторын үйл ажиллагааны ачаар катализаторгүйгээр хэдэн зуу, мянга дахин удаашрах урвал явагдах боломжтой болдог.

Ферментийн шинж чанарууд

1. Химийн урвалын хурдад үзүүлэх нөлөө: ферментүүд нь химийн урвалын хурдыг ихэсгэдэг боловч өөрсдөө хэрэглэдэггүй.

Урвалын хурд нь нэгж хугацаанд урвалын бүрэлдэхүүн хэсгүүдийн концентрацийн өөрчлөлт юм.Хэрэв энэ нь урагшлах чиглэлд явбал урвалд орж буй бодисын концентрацтай пропорциональ, эсрэг чиглэлд байвал урвалын бүтээгдэхүүний концентрацтай пропорциональ байна. Урагш ба урвуу урвалын хурдны харьцааг тэнцвэрийн тогтмол гэж нэрлэдэг. Ферментүүд тэнцвэрийн тогтмолын утгыг өөрчилж чадахгүй ч ферментийн оролцоотойгоор тэнцвэрийн төлөв илүү хурдан явагддаг.

2. Ферментийн үйл ажиллагааны онцлог. Биеийн эсэд 2-3 мянган урвал явагддаг бөгөөд тэдгээр нь тус бүрийг тодорхой ферментээр катализатор болгодог. Ферментийн үйл ажиллагааны өвөрмөц чанар нь бусад, тэр ч байтугай маш төстэй урвалын хурдад нөлөөлөхгүйгээр нэг тодорхой урвалын явцыг хурдасгах чадвар юм.

Үүнд:

Үнэмлэхүй- F нь зөвхөн нэг тодорхой урвалыг катализлах үед (аргиназа - аргининыг задлах)

Хамаатан садан(бүлэг тусгай) - F нь тодорхой ангиллын урвалыг (жишээлбэл, гидролизийн задрал) эсвэл тодорхой ангиллын бодисуудтай холбоотой урвалыг катализатор болгодог.

Ферментийн өвөрмөц чанар нь тэдний өвөрмөц амин хүчлийн дараалалтай холбоотой бөгөөд энэ нь урвалын бүрэлдэхүүн хэсгүүдтэй харилцан үйлчилдэг идэвхтэй төвийн конформацийг тодорхойлдог.

Химийн хувирал нь ферментийн нөлөөгөөр явагддаг бодисыг нэрлэдэг субстрат (S) .

3. Ферментийн идэвхжил – урвалын хурдыг янз бүрийн түвшинд хурдасгах чадвар. Үйл ажиллагааг дараах байдлаар илэрхийлнэ.

1) Олон улсын үйл ажиллагааны нэгж - (IU) 1 минутын дотор 1 мкМ субстратын хувиргалтыг хурдасгадаг ферментийн хэмжээ.

2) Каталах (кат) - 1 секундэд 1 моль субстратыг хувиргах чадвартай катализаторын (фермент) хэмжээ.

3) Тодорхой үйл ажиллагаа - туршилтын дээж дэх үйл ажиллагааны нэгжийн тоо (дээр дурьдсан зүйлсийн аль нэг нь) энэ дээжин дэх уургийн нийт масс хүртэл.

4) Молийн идэвхжил нь бага ашиглагддаг - минутанд нэг ферментийн молекулаар хөрвүүлсэн субстратын молекулуудын тоо.

Үйл ажиллагаа нь юуны түрүүнд хамаарна температур дээр . Энэ эсвэл бусад фермент нь хамгийн оновчтой температурт хамгийн их үйл ажиллагаагаа харуулдаг. Амьд организмын хувьд энэ утга нь амьтны төрлөөс хамааран +37.0 - +39.0 ° C-ийн хооронд байна. Температур буурах тусам Брауны хөдөлгөөн удааширч, тархалтын хурд буурч, улмаар фермент ба урвалын бүрэлдэхүүн хэсгүүд (субстрат) хоорондын цогцолбор үүсэх үйл явц удааширдаг. Хэрэв температур +40 - +50 хэмээс дээш байвал уураг болох ферментийн молекул нь денатурацийн процесст ордог. Энэ тохиолдолд химийн урвалын хурд мэдэгдэхүйц буурдаг (Зураг 4.3.1.).

Ферментийн үйл ажиллагаа нь мөн хамаарна хүрээлэн буй орчны рН . Тэдний ихэнх нь тэдний үйл ажиллагаа хамгийн их байх рН-ийн тодорхой оновчтой утга байдаг. Эсэд хэдэн зуун фермент агуулагддаг бөгөөд тэдгээр нь тус бүр өөрийн гэсэн рН-ийн хязгаартай байдаг тул рН-ийн өөрчлөлт нь ферментийн үйл ажиллагааг зохицуулах чухал хүчин зүйлүүдийн нэг юм. Тиймээс тодорхой ферментийн оролцоотой нэг химийн урвалын үр дүнд рН нь 7.0 - 7.2 хооронд хэлбэлздэг тул хүчил болох бүтээгдэхүүн үүсдэг. Энэ тохиолдолд рН-ийн утга 5.5-6.0 муж руу шилждэг. Ферментийн идэвхжил огцом буурч, бүтээгдэхүүн үүсэх хурд удааширч, харин үүнтэй зэрэгцэн өөр фермент идэвхждэг бөгөөд эдгээр рН-ийн утгууд нь оновчтой бөгөөд эхний урвалын бүтээгдэхүүн нь цаашдын химийн хувиралд ордог. (Пепсин ба трипсиний тухай өөр нэг жишээ).

ФЕРМЕНТИЙН ЕРӨНХИЙ ОНЦЛОГ

Ферментүүд нь биологийн катализатор юм.

Ферментийн химийн шинж чанар. Ферментийн идэвхтэй газар.

Ферментийн катализын механизм.

I. Ферментүүд – уургийн шинж чанартай биологийн катализаторууд нь химийн урвалыг олон удаа хурдасгах чадвартай бие махбодь боловч өөрсдөө эцсийн урвалын бүтээгдэхүүний нэг хэсэг биш юм.

Ферментийн үйлчилдэг бодисыг нэрлэдэг субстрат.

Бичил биетэн, ургамал, амьтанд тохиолддог бүх төрлийн биохимийн урвалыг зохих ферментүүдээр катализатор болгодог. Хүнсний технологид ферментийн үүрэг их. Аливаа хүнсний бүтээгдэхүүний үйлдвэрлэл нь биохимийн (ферментийн) эсвэл физик-химийн процесст суурилдаг эсвэл эдгээр үйл явц нь хоорондоо холбоотой байдаг.

Органик бус катализатороос ялгаатай нь ферментүүд өөрийн гэсэн шинж чанартай байдаг.

Ферментийн катализаторын хурд нь биологийн бус катализатороос хэд хэдэн дахин өндөр (10 3-аас 10 9 хүртэл);

фермент бүрийн үйлдэл нь маш өвөрмөц, өөрөөр хэлбэл. фермент бүр зөвхөн өөрийн субстрат эсвэл холбогдох субстратын бүлэгт үйлчилдэг;

ферментүүд зөөлөн нөхцөлд химийн урвалыг хурдасгадаг, өөрөөр хэлбэл. хэвийн даралт, өндөр температур (20-50С) болон орчны рН-ийн утгад ихэнх тохиолдолд саармагтай ойролцоо байна.

Эсийн ферментийг нутагшуулах үүднээс тэдгээрийг эсийн гаднах ба эсийн доторх гэж хуваадаг.

Эсийн гаднах ферментийг амьд эсээс гадаад орчинд гаргадаг; эсийн доторх - эсийн органеллд эсвэл супрамолекулын бүтэцтэй цогц байдлаар байрладаг.

Ферментийн тусгай бүлэг нь олон ферментийн цогцолборуудаас бүрддэг бөгөөд үүнд аливаа субстратыг хувиргах дараалсан урвалыг катализатор болгодог хэд хэдэн фермент орно. Эдгээр цогцолборууд нь молекулын бүтцэд байрладаг тул фермент бүр нь өгөгдсөн урвалын дарааллын гинжин хэлхээнд урвалыг катализатор болгодог ферменттэй ойрхон байрладаг. Ферментийн ийм зохицуулалтын ачаар субстрат ба урвалын бүтээгдэхүүнийг тараах процессыг багасгадаг.

II. Ферментүүд нь өндөр молекул жинтэй уургийн нэгдлүүд юм.

Бусад уургуудын нэгэн адил ферментүүд нь 4 түвшний бүтэцтэй, уургийн бүх физик, химийн шинж чанарыг агуулсан байдаг бөгөөд зөвхөн нэг онцлог шинж чанар нь химийн урвалыг хурдасгах чадвартай байдаг. Ферментүүд нь энгийн байж болно - нэг бүрэлдэхүүн хэсэг, нарийн төвөгтэй хоёр бүрэлдэхүүн хэсэг.

Нэг бүрэлдэхүүн хэсэгтэй ферментүүд - полипептидийн гинжнээс бүтсэн ба гидролизийн үед зөвхөн амин хүчлүүд болж задардаг.

Хоёр бүрэлдэхүүн хэсэгтэй ферментүүд - уургийн хэсгээс бүрдэх - апоформаба уургийн бус хэсэг - кофактор. Хоёр бүрэлдэхүүн хэсэг нь дангаараа ферментийн идэвхгүй байдаг. Зөвхөн нэгдэх замаар ( Холофермент) тэдгээр нь биокатализаторын шинж чанарыг олж авдаг. Кофакторын үүргийг ямар ч ион (Zn 2+, Mg 2+, Fe 2+, Cu 2+, ихэвчлэн K + ба Na +) эсвэл органик нэгдэл (витамин, нуклеотид) гүйцэтгэж болно. Органик кофакторууд гэж нэрлэдэг коэнзим.

Кофактор ба апоферментийн хоорондох холболтын төрөл өөр байж болно. Зарим тохиолдолд тэдгээр нь тус тусад нь байдаг бөгөөд зөвхөн урвалын үед холбогддог; бусад тохиолдолд кофактор ба апоферментүүд нь заримдаа хүчтэй ковалент холбоогоор байнга холбогддог.

Ферментийн идэвхтэй газарЭнэ бол катализийн үйл ажиллагаанд оролцдог ферментийн молекулын орон нутгийн хэсэг юм. IN нэг бүрэлдэхүүн хэсэгФерментийн хувьд идэвхтэй төв нь полипептидийн гинжин хэлхээний амин хүчлийн үлдэгдлийн тодорхой чиглэлийн үр дүнд үүсдэг. Ихэвчлэн цөөн тооны 12-16 амин хүчил нь түүний үүсэхэд оролцдог. Эдгээр амин хүчлүүдийн функциональ бүлгүүд нь бие биенээсээ алслагдсан полипептидийн гинжин хэлхээний нэгжүүдэд багтаж болно. Тэдний нэгдэл нь ферментийн гуравдагч бүтэц үүсэхтэй холбоотой юм.

IN хоёр бүрэлдэхүүн хэсэгФерментийн идэвхтэй төв нь кофактор ба зарим зэргэлдээ амин хүчлийн үлдэгдэл юм.

Идэвхтэй төвд байдаг холбоо барих(зангуу) субстратыг холбох үүрэг бүхий бүс нутаг, ба катализатор -субстратын урвалын бүтээгдэхүүн болгон хувиргах нь холбоо барих газартай холбогдсоны дараа явагддаг. Эдгээр хэсгүүдийг бүрдүүлэхэд дараахь функциональ бүлгүүд оролцдог: дикарбоксилын амин хүчлүүдийн COOH бүлгүүд эсвэл полипептидийн гинжин хэлхээний төгсгөлийн бүлгүүд; гистидиний имидазолын бүлэг; сериний OH бүлэг NH 2 - полипептидийн гинжин хэлхээний лизин бүлэг ба терминалын бүлгүүд; тирозины фенолын бүлэг ба алифат амин хүчлүүдийн гидрофобик үлдэгдэл.

III. Аливаа ферментийн урвалын хурдыг тодорхойлно эрчим хүчсаад, үүнийг урвалд орж буй молекулууд даван туулах ёстой. Аррениусын хэлснээр процессын энергийн үүднээс химийн урвалыг тэгшитгэлээр дүрсэлсэн байдаг.

N = N 0 e -(E act /RT) ,

энд N - идэвхтэй молекулуудын тоо N 0 - урвалд орох молекулуудын нийт тоо; e – натурал логарифмын суурь R – хийн тогтмол; E үйлдэл - идэвхжүүлэх энерги.

Идэвхжүүлэх энерги- урвалын энергийн саадыг даван туулах, түүнд ороход бүх молекулуудад шаардагдах нэмэлт энергийн хэмжээ. Энэ энерги нь урвалд орж буй молекулуудын нийт энерги ба энергийн хоорондох зөрүү юм сэтгэл хөдөлсөн шилжилтийн төлөв.Урвалж буй систем дэх идэвхжүүлэлтийн энерги их байх тусам энергийн саад их байх тусам урвалын хурд бага байх болно.

Ферментийн хамгийн чухал үүрэг бол идэвхжүүлэх энерги буурахкатализатор процесс. Зураг дээр. 1-д ферментийн бус энергийн өөрчлөлтийн графикийг харуулав (1) ба ферментатив (2) урвалууд. Фермент нь энергийн саадны өндрийг бууруулдаг (E act  E act).

Ферментийн катализын механизм нь тодорхойгүй хэвээр байна. Гэсэн хэдий ч ферментийн кинетикийг бий болгоход М.Михаэлис, М.Ментен нарын бүтээлүүд гол үүрэг гүйцэтгэсэн. фермент-субстратын цогцолбор. Энэ цогцолбор үүсэх нь урвалын идэвхжүүлэх энерги буурахад хүргэдэг.

Ферментийн катализын үйл явцыг гурван үе шатанд хувааж болно.

S субстратыг E ферментийн идэвхтэй газартай стерик холбох (фермент-субстратын цогцолбор ES үүсэх).

Анхдагч цогцолбор ES-ийг идэвхжүүлсэн шилжилтийн цогцолбор ES болгон хувиргах ≠.

Урвалын эцсийн бүтээгдэхүүн Р-ийг ферментээс салгах.

Эхний үе шат нь цаг хугацааны хувьд богино бөгөөд орчин дахь субстрат ба ферментийн концентраци, ферментийн идэвхтэй төв рүү субстратын тархалтын хурдаас хамаарна. ES цогцолбор үүсэхэд ковалент, зохицуулалт, ионы бонд ба бага бат бөх хэлбэрийн холбоо нь янз бүрийн хослолд оролцож болно - туйлын бүлгүүдийн электростатик таталцал, молекулын туйл биш хэсгүүдийн хоорондох ван дер Ваалсын нэгдлийн хүч, устөрөгчийн холбоо. Эдгээр бондын шинж чанар нь субстрат болон ферментийн идэвхтэй төвд багтсан функциональ бүлгүүдийн химийн шинж чанараар тодорхойлогддог.

Хоёрдахь шат нь үнэн хэрэгтээ катализийн үйлдэл, i.e. субстрат дахь шинэ холбоог таслах буюу үүсгэх үйлдэл; Энэ нь хамгийн удаан бөгөөд химийн урвалын хурдыг хязгаарладаг. Энэ үе шатанд ферментийн урвалын идэвхжүүлэлтийн энерги буурдаг идэвхтэй шилжилтийн цогцолбор үүсэх ES ≠.

Молекулын түвшинд ферментийн үйл ажиллагааны механизмын талаар илүү тодорхой ойлголт өгдөг хүчил шүлтийн катализын онол. Ковалентын холбоог таслах аливаа урвал нь эсрэг талын хоёр электрон бүрэлдэхүүн хэсгүүдийн оролцоотой байдаг. Хагарч буй бондын электронууд электрофил бүрэлдэхүүн хэсэг рүү татагдаж, нуклеофилийн бүрэлдэхүүн хэсгээс хол байх ёстой. Ийм электрон зохицуулалтыг үүсгэж болох урвалжууд нь хүчил ба суурь юм. Гэсэн хэдий ч нэг уусмал дахь хоёр бүрэлдэхүүн хэсгийн өндөр концентрацийг нэгэн зэрэг бий болгох боломжгүй, учир нь тэдгээр нь бие биенээ саармагжуулдаг. Ферментийн уургийн молекулд баярлалаа нэгтгэхЭлектрофиль ба нуклеофилийн бүлгүүдийн катализаторын талбайд шууд саармагжуулах урвал явагдахгүй. Энэ нь үнэндээ катализын үйлдлийг тодорхойлдог. Бие биенээсээ тодорхой зайд байрлах ферментийн катализаторын талбайн электрофил ба нуклеофилийн бүлгүүд нь субстратын урвалж буй бүлгүүдтэй холбогдоод зогсохгүй субстратын бүлгүүдэд хүчтэй туйлшрах нөлөө үзүүлдэг. Үүн дээр энэхүү туйлшралын үр ашгийн өндөр түвшинг бий болгодог ES цогцолбор дахь цэнэгийн хэлбэлзлийн боломжийг нэмэх хэрэгтэй. Энэ нь ферментийн катализын үед идэвхжүүлэх энергийн бууралтын шалтгаан юм.

Онолын дагуу коваленткатализзарим ферментүүд нь субстратуудтай харилцан үйлчилж, тогтворгүй, ковалентаар холбогдсон фермент-субстратын цогцолбор үүсгэдэг. Эдгээр цогцолборуудаас дараагийн урвалын явцад урвалын бүтээгдэхүүн нь катализаторгүй урвалаас хамаагүй хурдан үүсдэг.

Тиймээс, урвалын бүтээгдэхүүн үүсэх замаар дуусдаг гурав дахь үе шат нь өмнөх үе шатанд тохиолдсон үйл явцаар хангагдана.