Matris sentezi. Büyük petrol ve gaz ansiklopedisi

Matris sentezi 3 tip:

DNA sentezi - replikasyon- Genellikle hücre oluşmadan önce meydana gelen DNA moleküllerinin kendini tanımlaması. Çoğaltma sırasında malzeme çözülür ve tamamlayıcı ipliği ayrılır (bir çoğaltma çatalının görüntüsü). Bir kopya çatalının oluşumu, helikaz ve topoizomeraz enzimlerinin etkisi altında meydana gelir. Helikaz, tamamlayıcı nükleotidler arasındaki hidrojen bağını kırarak iplikleri ayırır; topoizomeraz, molekülde ortaya çıkan gerilimi hafifletir. Malzeme moleküllerinin tek iplikleri, kardeş tamamlayıcı ipliklerin sentezi için şablon görevi görür. SSB proteinleri (stabilize edici proteinler) tek zincirlere bağlanarak bunların çift sarmal halinde birleşmesini engeller. Çoğaltma sonucunda görüntü, DNA'nın materyalini tamamen tekrarlayan iki özdeş DNA molekülünden oluşur. Üstelik her yeni devre bir yeni ve bir eski zincirden oluşuyor. DNA moleküllerinin tamamlayıcı iplikleri antiparaleldir. Polinükleotid zincirinin uzaması her zaman 5" ucundan 3" ucuna doğru gerçekleşir. Sonuç olarak, bir şerit önde (çoğaltma çatalının tabanında 3" uç) ve diğeri geride kalıyor (çatalın tabanında 5" uç) ve bu nedenle 5"ten 3"e kadar büyüyen Okazaki parçalarından oluşuyor. " son. Okazaki fragmanları, ökaryotlarda 100-200 nükleotid uzunluğunda ve prokaryotlarda 1000-2000 nükleotid uzunluğunda DNA bölümleridir.

DNA zincir sentezi DNA polimeraz enzimi tarafından gerçekleştirilir. Ana zincirin nükleotidlerine tamamlayıcı olan 3" uçlu nükleotidleri ekleyerek yavru zinciri uzatır. DNA polimerazın özelliği, yavru zincirin 3" ucuna sahip olmadan sıfırdan çalışmaya başlayamamasıdır. Bu nedenle öncü ipliğin sentezi ve her Okazaki fragmanının sentezi primaz enzimi ile başlar. Bir tür RNA polimerazdır. Primaz, iki nükleotidi birleştirerek yeni bir polinükleotit zincirinin sentezine başlayabilir. Primaz, RNA nükleotidlerinden kısa primerleri sentezler. Yaklaşık 10 nükleotid uzunluğundadırlar. DNA polimeraz, primerin 3" ucuna DNA nükleotidlerini eklemeye başlar.

Ekzonükleaz enzimi primerleri uzaklaştırdı. DNA polimeraz Okazaki parçalarını tamamlar ve ligaz enzimi bunları bir araya getirir.

RNA sentezi - transkripsiyon- Bir DNA matrisi üzerinde RNA sentezi (çekirdekteki ökaryotlarda, sitoplazmadaki prokaryotlarda). Transkripsiyon işlemi sırasında DNA iplikçiklerinden birinin tamamlayıcı bir kopyası oluşturulur. Transkripsiyon sonucunda mRNA, rRNA ve tRNA sentezlenir. Transkript RNA polimeraz. Ökaryotlarda transkripsiyon üç farklı RNA polimeraz tarafından gerçekleştirilir:

RNA polimeraz I, rRNA'yı sentezler

RNA polimeraz II mRNA'yı sentezler

RNA polimeraz III, tRNA'yı sentezler

RNA polimeraz, promotör bölgesindeki bir DNA molekülüne bağlanır. Bir promotör, transkripsiyonun başlangıcını işaretleyen DNA'nın bir bölümüdür. Yapısal genin önünde bulunur. Promotöre bağlanan RNA polimeraz, DNA çift sarmalının bir bölümünü ve tamamlayıcı şeritlerin bir bölümünü çözer. İki zincirden biri - duyu zinciri - RNA sentezi için bir şablon görevi görür. RNA nükleotidleri, DNA'nın duyu zincirinin nükleotidlerine tamamlayıcıdır. Transkripsiyon 5" ucundan 3" ucuna doğru gider. RNA polimeraz, sentezlenen RNA'yı şablondan ayırır ve DNA çift sarmalını eski haline getirir. Transkripsiyon, RNA polimeraz sonlandırıcıya ulaşana kadar devam eder. Sonlandırıcı, transkripsiyonun sonunu işaret eden bir DNA dizisidir. Sonlandırıcıya ulaşan RNA polimeraz hem kalıp DNA'dan hem de yeni sentezlenen RNA molekülünden ayrılır.


Vakaların 3 aşamaya transkripsiyonu:

Başlatma– RNA polimerazın ve ona yardımcı olan transkripsiyon faktörü proteinlerinin DNA’ya bağlanması ve çalışmalarının başlaması.

Uzama RNA'nın polinükleotid zincirinin arttırılması.

Fesih- RNA moleküllerinin sentezinin sonu.

Protein sentezi - çeviri- ribozomdan geçen bir polipeptit zincirinin sentez süreci. Sitoplazmada gerçekleşir. Ribozom iki alt birimden oluşur: büyük ve küçük. Alt birimler rRNA ve proteinlerden oluşur. Etkin olmayan ribozom, sitoplazmada ayrışmış bir formda bulunur. Aktif ribozom iki alt birimden oluşur ve aminoasil ve peptidil dahil olmak üzere aktif merkezler oluşturur. Bir peptid bağının oluşumu aminoasil merkezinde meydana gelir. Transfer RNA'ları spesifiktir; bir tRNA yalnızca belirli bir a/k'yi aktarabilir. Bu a/k, tRNA antikodonunun tamamlayıcı olduğu bir kodon tarafından şifrelenir. Çeviri işlemi sırasında ribozom, bir mRNA nükleotid dizisini polipeptit zincirinin a/c dizisine dönüştürür.

Vakaların 3 aşamaya çevrilmesi.

Başlatma-mRNA'nın başlangıç ​​kodonunda ribozomun birleşmesi ve çalışmasının başlaması. Başlatma, ribozomun küçük alt birimi ve AUG başlatma kodonuna karşılık gelen metiyonin taşıyan tRNA'nın mRNA ile birleşmesi ile başlar. Daha sonra bu komplekse büyük bir alt birim katılır. Sonuç olarak, başlatma kodonu ribozomun peptidil merkezinde sona erer ve ilk önemli kodon aminoasil merkezinde bulunur. Bunun için çeşitli tRNA'lar uygundur ve yalnızca kodona tamamlayıcı bir antikodon bulunan ribozomda kalacaktır. Kodon ve antikodondaki tamamlayıcı nükleotidler arasında hidrojen bağları oluşur. Sonuç olarak, iki tRNA geçici olarak ribozomdaki mRNA'ya bağlanır. Her tRNA, bir mRNA kodonu tarafından şifrelenen bir a/k'yi ribozoma getirir. Bu amino asitler arasında bir peptit bağı vardır. Daha sonra metionini getiren tRNA, kendi a/k'sinden ve mRNA'dan ayrılarak ribozomdan ayrılır. Ribozom, bir üçlüyü mRNA'nın 5" ucundan 3" ucuna hareket ettirir.

Uzama– bir polip zincirinin büyüme süreci. Ribozomun aminoasil merkezine çeşitli tRNA'lar sığacaktır. TRNA tanıma süreci ve peptid bağı oluşumu süreci, ribozomun aminoasil merkezinde bir durdurma kodonu bulunana kadar tekrarlanacaktır.

Fesih- polipeptit sentezinin tamamlanması ve ribozomun iki alt birime ayrılması. Üç durdurma kodonu vardır: UAA, UAG ve UGA. Bunlardan biri ribozomun aminoasil merkezine ulaştığında, translasyonu sonlandırma faktörü olan bir protein ona bağlanır. Bu, tüm kompleksin parçalanmasına neden olur.

ÇOĞALTMA VE AŞAMALARI.

DNA ONARIMI.

GEN TRANSkripsiyonu. GEN HAKKINDA MODERN KAVRAMLAR.

DNA ARAŞTIRMASININ MODERN YÖNTEMLERİ.

Genetik dogma: Bilgi DNA'ya yazılır ve yavru DNA moleküllerine iletilir.

Çoğaltma süreci yoluyla nesilden nesile.
DNA ® RNA ® proteini

ÇOĞALTMA, DNA'nın kendi kendini kopyalama işlemidir. Bu süreç ancak WATSON ve CRICK'in polinükleotid zincirleri tamamlayıcı nitrojenli bazlar (A:::T, G:::C) ile bağlanan çift sarmal formunda bir DNA yapısı önermesinden sonra tam olarak anlaşıldı. Azotlu bazlar birbirini tamamlayıcı ise polinükleotid zincirleri de tamamlayıcıdır. Çoğaltma mekanizması tamamlayıcılık ilkesine dayanmaktadır. Çoğaltma mekanizması şablon biyosentezini içerir. DNA replikasyonu yarı koruyucu bir şekilde ilerler: her bir ana polinükleotid zincirinde bir yavru zincir sentezlenir.

Çoğaltma için gerekli koşullar:

1. Matris - DNA iplikçikleri. İpliğin bölünmesine REPLİKATİF ÇATAL denir. O

DNA molekülünün içinde oluşturulabilir. Farklı yönlere doğru hareket ediyorlar

KOPYALANAN GÖZ'ü oluşturur. EUKARYOTES'in DNA molekülündeki böyle gözler

birkaç tane, her birinin iki çatalı var

2. Alt tabaka. Plastik malzeme DEOKSİNUKLEOTİT TRİFOSFATLARdır:
dATP, dGTP, dCTP, dTTP. Daha sonra enerji açığa çıkarak iki inorganik fosfat molekülü olan DEOKSİNUKLEOTİT MONOFOSFATLAR'a ayrışırlar, yani. aynı anda hem enerji hem de plastik malzeme kaynağıdırlar.

D-ATP® D-AMP + FF + E.

3. Magnezyum iyonları.

Replikatif enzim kompleksi:

A) DNA çözücü proteinler:

1. DNA-A (iplik ayrılmasına neden olur)

2. HELİKAZLAR (DNA ipliğini ayırır)

3. TOPOİZOMERAZLAR 1 ve 2 (spiralin ötesinde çözülme). Yırtma (3",5") -

fosfodiester bağları. TOPOİZOMERAZ 2'ye PROKARYOTLAR'da GYRASE denir.

B) DNA iplikçiklerinin birleşmesini engelleyen proteinler (SSB proteinleri)

C) DNA POLİMERAZ (fosfodiester bağlarının oluşumunu katalize eder). DNA-
POLİMERAZ yalnızca mevcut bir ipliği uzatır, ancak iki serbest NÜKLEOTİDİ bağlayamaz.

D) PRİMASE (sentez için bir “tohum” oluşumunu katalize eder). Bu, yapısındaki tek NÜKLEOTİTLERİ birbirine bağlayan bir RNA POLİMERAZıdır.

E) DNA ligazı.

5. ASTARLAR - çoğaltma için “tohum”. Bu, RIBONUCLEOTIDE TRIFOSFATLAR'dan (2 - 10) oluşan kısa bir fragmandır. PRIMER'ların oluşumu PRIMASE tarafından katalize edilir.

Çoğaltmanın ana aşamaları.

1. Çoğaltmanın BAŞLATILMASI.

Dış uyaranların (büyüme faktörleri) etkisi altında oluşur. Proteinler plazma zarındaki reseptörlere bağlanır ve hücre döngüsünün sentetik fazında replikasyona neden olur. İnisiyasyonun anlamı, çift sarmalın ayrılmasını uyaran DNA-A'nın replikasyon noktasına bağlanmasıdır. HELICASE de bunda yer alıyor. Enzimler (TOPOİZOMERAZLAR) sarmalın ötesinde gevşemeye neden olacak şekilde hareket eder. SSB proteinleri yavru zincirlerin birleşmesini engeller.

KOPYALANAN ÇATAL oluşur.

Kız ipliklerin oluşumu.

Bu, PRIMASE enzimi kullanılarak PRIMER'lerin oluşumundan önce gelir. DNA POLİMERAZ etki eder ve bir DNA zinciri oluşur. Bu işlem tamamlayıcılık ilkesine uygun olarak gerçekleşir ve sentez, sentezlenen ipliğin 5" ila 3" ucundan ilerler.

Ana iplikçiklerden biri üzerinde sürekli bir zincir oluşturulacak ve karşıt iplikçik üzerinde kısa parçalardan oluşan bir zincir (OKAZAKI parçaları) oluşturulacaktır. EXONUCLEASE kullanılarak PRIMER'lerin çıkarılması.

Kısa parçaların DNA LIGASE kullanılarak bağlanması.

Kız iplikler ana iplikleri TAMAMLAYICIDIR. Kız DNA molekülleri ana DNA'nın kopyalarıdır. Çoğalmanın anlamı: Bir genotipin nesiller boyunca çoğaltılması.

2. DNA ONARIMI.

İnsan DNA'sı yaklaşık 3 milyar NÜKLEOTİT içerir. 1 milyonda bir hata varsa. NÜKLEOTİTLER, bir replikasyon işlemi sırasında DNA molekülünde toplam 3000 hata olacaktır. Çoğaltmadaki hatalar ölümcül olabilir. Vücudun hataları düzelten bir sistemi vardır: DNA onarım sistemi. Üç enzimden oluşur:

ENDONÜKLEAZ,

eksonükleaz,

DNA POLİMERAZ ONARIMI.

ENDONÜKLEAZ, hasar görmüş NÜKLEOTİT'in komşusu ile bir tarafta veya diğer tarafta fosfodiester bağlarının kopmasına neden olur. Sonuç iki uçtur. EKSONÜKLEASE devreye girerek, elde edilen DNA uçlarından NÜKLEOTİTLERİ her iki yönde böler. Bu enzimlerin etkisi sonucunda DNA'nın bir ipliğinde bozukluk meydana gelir. DNA POLİMERAZININ ONARILMASI devreye giriyor. Hasarlı zinciri tamamlayıcılık ilkesine uygun olarak tamamlar. O. hasarlı NÜKLEOTİT uzaklaştırılır.

3. GEN TRANSkripsiyonu.

Transkripsiyon, bilginin DNA'dan RNA'ya aktarılmasıdır (RNA biyosentezi). Transkripsiyon, onarımın aksine, DNA molekülünün yalnızca belirli kısımlarını etkiler. Bu kısma TRANSKRİPTON adı verilir - RNA'ya kopyalanan DNA parçası. Ökaryotik DNA süreksizdir: bilgi taşıyan bölgeler (EXONS) bilgi taşımayan bölgelerle (INTRONS) dönüşümlü olarak bulunur. DNA'da, 5" ucundan itibaren bir PROMOTER bölgesi vardır - RNA POLİMERAZIN bağlanma yeri. 3" ucundan bir TERMİNATÖR bölgesi vardır. Bu bölgeler kopyalanmaz.

TRANSKRİPSİYON KOŞULLARI.

1. Matris - 1 DNA ipliği. Bir transkripsiyon gözü oluşur.

2. Yapısal bileşenler - RİBONÜKLEOSİT-3-FOSFATLAR (ATP, GTP, CTP, UTP). MONOFOSFATLAR'a ayrışarak enerji açığa çıkaracaklar.

3. DNA'ya bağımlı RNA POLİMERAZ.

Transkripsiyonun ANA AŞAMALARI.

1. BAŞLATMA.

DNA iplikçiklerinin farklılaşmasına yol açan RNA POLİMERAZIN PROMOTER'a bağlanmasını içerir. RNA POLİMERAZIN bağlanmasına yönelik dürtü, TBP proteininin TATA SİTESİNE bağlanmasıdır.

2. UZATMA (uzama).

RİBONÜKLEOSİT MONONÜKLEOTİTLERİN kombinasyonu ve fosfodiester oluşumu
NÜKLEOTİTLER arasındaki bağlar, hareket eden RNA POLİMERAZ kullanılarak yapılır.
DNA zinciri boyunca. NUCLETIDES'in eklenmesi prensibine uygun olarak ilerler.
tamamlayıcılık, sadece DEOKSİNUKLEOTİTLER yerine RİBONÜKLEOTİTLER olacaktır ve TMP - UMP yerine sentez, T bölgesine ulaşana kadar saniyede 30 - 50 NÜKLEOTİT hızında ilerler.

3. SONLANDIRMA (sonlandırma). Oluşan RNA'nın 3" ucundan birçok (200 - 300'e kadar) ADENYL NÜKLEOTİT - poli A'nın eklenmesinden oluşur. Genin tam bir kopyası oluşturulur. ADENYL NÜKLEOTİTLER korur EXONUCLEASES eyleminin 3" sonu. 5" ucunda "SAR" (çoğunlukla UDP) adı verilen bir koruma oluşturulur. Genin bu sonuçta ortaya çıkan kopyasına TRANSKRİPTLER adı verilir.

4. İŞLEME (olgunlaştırma).

BİRLEŞTİRME, bilgi vermeyen bölümlerin çıkarılması ve EXONS'un birbirine bağlanmasından oluşur. Organizmaların evriminde önemli bir rol oynar çünkü alternatif birleştirme mümkündür. Bu, organizmalarda çeşitli özelliklerle kendini gösteren bir pre-IRNA'dan birkaç mRNA'nın ve buna bağlı olarak birkaç proteinin oluştuğunu gösterir.

Ders No. 20. Protein biyosentezi.

1. PROTEİN SENTEZİ CİHAZI.

2.YAYIN.

3. PROTEİN BİYOSENTEZİNİN DÜZENLENMESİ.

Çeviri veya protein biyosentezinin kendisi, M-RNA'nın genetik metninin proteindeki amino asit dizisine çevrilmesidir. Hücrenin protein sentezleme aparatının özellikleri.

1. mRNA bir bilgi kaynağıdır.

Ökaryotların bir özelliği vardır - METİL-GTP ile temsil edilen CAP (şapka, başlık). ATS, mRNA'yı hidrolizden korur ve RIBozomlarla bağlantısını destekler. CAP, CAP bağlayıcı proteinlere bağlanır. MRNA üzerinde, MET amino asidi ile temsil edilen üçlü AUG ile temsil edilen bir başlangıç ​​kodonu vardır.

RIBozomlar, enzimler de dahil olmak üzere yaklaşık 80 proteinden oluşan RRNA kompleksleridir.
RIBOSOME büyük ve küçük olmak üzere iki üniteden oluşur. ÖKARYOTLAR'da daha büyüktür,
formülü 80S'dir (40S ve 60S). PROKARYOTLAR'da 70S (30S ve 50S) formülü vardır.

Amino asitler (20 tip).

TRNA (31 tür).

Transfer RNA'larının sayısı ile kodon sayısı (61) arasındaki tutarsızlık, belirli bir amino asidin birkaç kodonunun bir transfer RNA tarafından tanınması olasılığı nedeniyle ortadan kaldırılır (GLYCINE, DNA kodunun üç çeşidine sahiptir - GGU, GGC, GGA). Bu 3 varyantın tümü bir tür T-RNA - CCN tarafından tanınır. Transfer RNA, aynı amino asidin farklı kodonlarının değişken bölgesini tanıyabilen küçük azotlu bazlar içerir. Transfer RNA, mRNA ve protein arasında bir ADAPTÖR görevi görür.

Bir amino asit ile transfer RNA kompleksinin sentezi için enzim AMİNOASİL-TRNA SENTETAZ'dır (ATP enerjisi gerektirir).

Protein faktörleri:

Çevirinin başlangıcı için BAŞLANGIÇ faktörleri (FI), UZAMA faktörleri (FE) - devam edenler, SERBEST BIRAKMA faktörleri (R-faktörleri).

Kofaktör olarak magnezyum iyonları.

ATP, GTP - enerji desteği.

Yayın aşamaları:

1. TANIMA (tanıma) - amino asitler ve bunların taşınması arasındaki tanıma

2.AK + tRNA aminoasil-tRNA sentetaz AK-TRNA

ATP®AMP + FF METİYONİL-TRNA

TANIMA, proteindeki amino asitlerin sayısı kadar meydana gelir.

3. BAŞLATMA - çeviri sürecinin başlangıcı.

Bu aşamada RIBOSOME mRNA ile etkileşime girerek başlangıç ​​kodonunu bulur. Küçük birimi METİYONİL-tRNA ile etkileşime girer ve başlangıç ​​kodonunu tanıyabilen bir başlatma kompleksi oluşturur. Bunun öncesinde PI-3'ün yardımıyla RIBOSOME'un bölünmesi gerçekleşir. Başlatma kompleksinin oluşumu PI-2'nin yardımıyla gerçekleşir. Başlatma kompleksi daha sonra mRNA'ya 5" ucundan bağlanır. 5" ucunun tanınması, CAP ve CAP bağlayıcı proteinler tarafından kolaylaştırılır. Reaksiyon PI-1 tarafından sağlanır. Başlangıç ​​kodonu MET-TRNA antikodon tarafından tespit edilene kadar 5" ucundan 3" ucuna hareket ederek haberci RNA'nın başlangıç ​​kompleksi tarafından tarama. Bu süreç enerjiye bağlıdır ve ATP enerjisi gerektirir. Başlangıç ​​kodonu tespit edildikten sonra 60S ünitesi sabitlenerek RIBOSOME'un tamamı birleştirilir ve PI-1,2,3 proteinleri ve CAP bağlayıcı proteinler salınır. RIBOSOME'un bir P bölgesi ve bir A bölgesi vardır. P bölgesi (PEPTIDYL) - içinde PEPTİT bağlarının oluşumu meydana gelir. Burası RIBOSOME'un kapalı bölgesidir. Dışarıdan giriş yasaktır. A sitesi (AMİNOASİL). Bu, bir sonraki amino asidin gelişi için RIBOSOME'un açık bir bölgesidir.

4. UZAMA (devam) üç parçanın art arda değişmesi şeklinde döngüsel olarak ilerler.
aşamalar:

Bir sonraki kodonun anlamına göre bir sonraki AMINOACYL-TRNA'nın eklenmesi. İşlem, GTP ve PE-1'in enerjisini (RIBOSOME'a nüfuz) gerektirir.

PEPTİZASYON. PEPTİDİLTRANSFERAZ enzimi, iki amino asit kalıntısı arasında bir PEPTİT bağı oluşturur ve aynı anda birinci amino asit ile tRNA'sı arasındaki ester bağını kırar. Sonuç olarak A bölgesinde büyüyen bir PEPTİT oluşur ve ilk TRNA salınır.

TRANSLOKASYON (hareket).

Bu durumda RIBOSOME bir kodonu 3" ucuna doğru hareket ettirir. Aynı zamanda diğer tüm bileşenler (MRNA, TRNA) yerinde kalır. İşlem, GTP ve protein PE-2'nin enerjisini gerektirir. İşlem döngüseldir, yani fazlar dönüşümlüdür. Bu, durdurma kodonu tespit edilmeden önce meydana gelir. Uzama ve başlama, çevirinin kendisi olarak belirtilir.

5. FESİH (fesih).

Durdurma kodonu R faktörleri (RELEASE) tarafından tanınır. Bu faktörler, protein sentezleyen kompleksin tüm bileşenlerini bağlantılarından serbest bırakır: RIBOSOME, mRNA, POLİPEPTİT. PEPTİDİLTRANSFERASE enzimi, transfer RNA'sını oluşan POLİPEPTİT'ten ayırarak yardımcı olur. SONLANDIRMA PGF enerjisi gerektirir. RIBOSOME çeviride tekrar kullanılabilir. Messenger RNA ya çeviride yeniden kullanılır ya da hidrolize edilir. POLİPEPTİT, protein İŞLEME aşamasına girer.

6. Protein BROCESSING (olgunlaştırma) bir dizi kimyasal modifikasyon

POLİPEPTİT, olgun bir protein molekülünün oluşumuyla sona erer. Protein İŞLEME şu şekilde olabilir:

YAYIN (yayın sırasında)

YAYIN SONRASI.
İŞLEME SEÇENEKLERİ:

A) sınırlı proteoliz: N-terminal amino asidinin (MET) bölünmesi, PEPTİT fragmanının bölünmesi.

AÇİLASYON (CH3COOH kalıntısının eklenmesi)

FOSFORİLASYON

GLİKOSİLASYON - GLİKOPROTEİNLER ve PROTEOGLİKANLARIN oluşumu.

E) Amino asitlerin HİDROKSİLASYONU

F) Amino asitlerin oksidasyonu

G) Protein OLİGOMERİSİTE durumunda dördüncül bir yapının oluşması.
İŞLEME en yüksek noktayı içerir - KATLAMA - katlama, elde etme
uzaysal-yapısal organizasyonun en yüksek seviyelerine sahip protein, biten
yapısal ve işlevsel olarak olgun bir molekülün oluşumu.

Şaperonlar - hızlı ve hızlı bir şekilde katkıda bulunan protein niteliğindeki moleküller üstü kompleksler

doğru KATLAMA. Çok sayıda ısı şok proteinleri ile temsil edilirler.

Şaperonlar proteinin yanlış bir konformasyon kazanmasını önler. Başarısız KATLANMA, ortadan kaldırılması gereken anormal proteinlerin ortaya çıkmasına neden olur.

UBIQUITIN vücudun her hücresinde bulunan bir proteindir. Bu anormal proteini yok etmek için “bilet”tir. UBIQUITIN ile işaretlenen protein, PROTEOZOMLAR'da yok edilir. Normalde protein yapısının homeostazisi sağlanır, doğal yapısı korunur. Hastalıklarda kullanılmayan anormal proteinler oluşur - PROTEİNOJENİK PRIONLAR, bilgilendirici parçacıklar. Bunlar, vücuda dışarıdan girerek söz konusu organizmanın normal proteinlerini zincirleme reaksiyon şeklinde dönüştüren yanlış katlanma ürünleridir. PRION proteinleri gastrointestinal sistemde parçalanmaz ancak değişmeden emilir. Esas itibarıyla PRION'lar negatif ŞAPERONLAR'dır. PROTEİNLERİN BÖLÜMLENDİRİLMESİ (hedefleme mekanizmaları).

Proteinlerin hücre içinde doğru şekilde dağıtılması veya ihraç edilmek üzere hücreden izole edilmesi gerekir. Bu işlemden sinyal bölgesi sorumludur - bu, protein konumunun koşullu adresini içeren sentezlenen POLİPEPTİT'in amino asit dizisinin bir parçasıdır. Sinyal bölgesindeki hidrofobik amino asitlerin baskınlığının proteini hücrenin membran yapısına yönlendirdiği bilinmektedir. Sinyal bölgesindeki hidrofilik amino asitlerin baskınlığı, proteinin sitoplazmaya nüfuz etmesini ve ihraç için salınmasını teşvik eder. Sentezlenen proteinler supramoleküler kompleksler (CHAPERONLAR, PROTEOSOMLAR, ıslak tübül proteinleri) formunda olabilir.

İNSÜLİN BİYOSENTEZİ.

PREPROİNSÜLİN, 110 amino asit kalıntısı içeren bir POLİPEPTİTtir. PREPROPROİNSÜLİN'i ER'ye yönlendiren hidrofilik amino asitlerle temsil edilen bir sinyal bölgesi içerir. Bundan sonra sinyal bölgesi yarılır ve 84 amino asit kalıntısı içeren PROİNSÜLİN oluşur. C-PEPTİT'in iç bölgesinin çıkarılmasıyla SINIRLI PROTEOLİZE tabi tutulur. 21 ve 30 amino asitlik iki zincir oluşturulur ve bunlar daha sonra disülfit bağlarıyla bağlanarak 51 amino asit kalıntısından oluşan bir insülin molekülü oluşturulur.

PROTEİN BİYOSENTEZİNİN DÜZENLENMESİ.

Genel genotipin birliğine rağmen insan vücudunda yaklaşık 200 hücre fenotipi bulunur ve fenotipik farklılıklar gen ekspresyonuyla belirlenir. Fenotipten bağımsız olarak her hücrede, her hücrenin karakteristik temel yaşam süreçlerini sağlayan "temizlik" genleri ifade edilir. Protein biyosentezinin düzenlenmesi PRO- ve EUKARYOTES'ta farklıdır. PROKARYOTES'ta düzenleme teorisinin ana hükümleri 1961'de ana hatlarıyla belirtildi. F. JACOB ve J. MONO.

1. Düzenleme yalnızca transkripsiyon düzeyinde gerçekleşir. Birincil gen transkriptleri
transkripsiyon tamamlanana kadar yayınlanır.

2. GENOMLARIN Heterojenliği. Genom yapısal genlere ve düzenleyici bölgelere sahiptir.
düzenleyici unsurları ve düzenleyici genleri içerebilir. Yapısal genler
yapısal ve fonksiyonel proteinlerin sentezini kodlar. Düzenleyici unsurlar
genel olarak protein sentezini kodlar, ancak transkripsiyon sürecini etkiler.

Düzenleyici unsurlar şunlardır:

PROMOTER, RNA POLİMER ASE'nin DNA'ya bağlanma yeridir, OPERATÖR, düzenleyici proteinlerin DNA ile etkileşimi bölgesidir. Düzenleyici genler, düzenleyici proteinlerin sentezini kodlar. Bunlar, operatörle temasa geçerek bilgilerin okunmasını engelleyebilen REPRESSOR proteinini içerir. Transkripsiyona uğrayan DNA fragmanına OPERON (PROMOTER, OPERATÖR, yapısal gen) adı verilir. OPERON'un dışında protein sentezini kodlayan düzenleyici genler vardır - REPRESSOR.

3. PROKARYOTS'ta protein biyosentezinin düzenlenmesi alternatif olarak baskı ve indüksiyon yoluyla ilerler.

ÖRNEK: LAKTOZ OPERON. Mikrobiyal hücrede laktoz, laktaz tarafından galaktoz ve glukoza parçalanır. Laktoz OPERON laktaz sentezini düzenler. Ortamda laktoz mevcutsa REPRESSOR PROTEIN'in operatörle bağlantısı kesilir ve laktaz genleri kopyalanır. Laktoz bir uyarıcı görevi görür.

EUKARYOTES'te protein biyosentezinin düzenlenmesi, matriks biyosentezinin tüm seviyelerinde meydana gelir.

1. Transkripsiyon düzeyinde - histonlarla grup baskısı. İnsanlarda DNA'nın %90'ı baskılanmıştır.

2. Gen amplifikasyonu - genomdaki gen kopyalarının sayısının arttırılması (transkripsiyon alanı artar).

3. Transkripsiyonun düzenleyici sinyallerle düzenlenmesi (yükselticiler ve baskılayıcılar). Amplifikatör sinyalleri için ENHYSER terimi benimsenmiştir. Protein sentezini kodlamazlar, son derece etkilidirler ve transkripsiyonda 200 kat artış gözlemlenebilir. Etki spesifik değildir (aynı anda bir grup geni etkileyebilir). Hedef genin PROMOTER'ından önemli ölçüde çıkarıldı. Düzenleyici faktörlerin (hormonlar) etkisine tabidir. Baskılayıcı sinyallere SUSTURUCULAR - transkripsiyon baskılayıcılar denir. Eylemin özellikleri ENHYSERS'e benzer, yalnızca eylem tam tersidir.

4. İşleme izin veren veya yasaklayan mRNA işleme düzeyindeki düzenleme

diferansiyel işleme, alternatif birleştirmeyi (farklı eksonlardan RNA'nın birleştirilmesi ve mRNA düzenlemeyi) içerir; nükleotidlerden birinin genetik bilgideki bir değişiklikle değiştirilmesi, değiştirilmiş proteinlerin oluşumuna yol açar

5. mRNA'nın stabilitesi ve aktivitesi düzeyinde. Hücredeki mRNA, INFORMOSOME adı verilen proteinlerle bir kompleks oluşturur. Bileşimlerinde mRNA, enzimler tarafından yok edilmez ve aktif, stabil bir durumda kalır. Gerekirse külliyeden serbest bırakılır ve tercüme edilir. INFORMOSOMLARIN oluşum ve bozunma süreci hormonlar tarafından düzenlenir. Bir RNA molekülünden çok sayıda protein çevrilir.

6. Yayın düzeyinde düzenleme:

Toplam düzenleme, toplam baskı veya tümevarım şeklinde olabilir.

protein translasyon faktörlerinin konsantrasyonundaki değişiklikler

Seçici ayrımcılık. Belirli mRNA türleri seçici değildir

yayınlanıyor. Protein sentezlemezler. Alternatif başlangıç ​​sitelerinden yayın yapın. O. Bu şekilde çevirinin ilk başlangıç ​​noktası seçilebilir.

21 numaralı ders.

Genomik dönemin moleküler biyolojisinin anahtar konumları ve sorunları.

1. GEN HAKKINDA İLK ÇIKARMALAR.

2. BİYOKİMYASAL POLİMORFİZMİN DOĞASI HAKKINDA MODERN KAVRAMLAR.

3. DNA'NIN YAPISAL VE İŞLEVSEL ORGANİZASYONUNUN MODERN GÖSTERİMLERİ.

Genomun okunması yeni bir biyolojinin oluşmasına yol açtı. Modern biyoloji olanağının önkoşulları: 1953. D. WATSON ve F. CRICK, DNA'nın yapısını keşfetti. 1961 F. KRIK genetik kodu çözdü. 1970 G. TEMEN ve D. BALTIMORE TERS TRANSKRİPTAZ'ı (RNA'ya dayalı DNA sentezleme yeteneği) keşfettiler. Önemi: İzole edilmiş genleri inceleme yeteneği. 1983 K. MULLIS - PCR reaksiyonu (POLİMERAZ ZİNCİR REAKSİYONU) - bir test tüpünde DNA'nın kontrollü replikasyonu. 2001 insan genomunun ilk versiyonu.

PCR'NİN ADIMLARI VE İLKELERİ.

PCR, bir test tüpünde bir DNA molekülünün belirli bir bölümünün istediğiniz sayıda kopyasını elde etmenizi sağlayan bir yöntemdir. PCR yönteminin aşamaları:

1. DNA'nın biyolojik materyalden izolasyonu.

2. Amplifikasyon - DNA molekülünün organik kısmında replikasyon. Yapımcısı
enzimlerin çalışması ve sıcaklık koşullarındaki değişiklikler.

3. PCR ürünlerinin TESPİTİ (belirli bir bölgenin kopyaları)
PCR şeması:

T= 90, DNA'nın Denatürasyonu (örgüsünün açılması)

T=50. Tavlama ASTARLARI

T=70. DNA sentezi

PRIMERLER, çalışılan DNA bölgesine tamamlayıcı spesifik OLİGONÜKLEOTİT dizileridir. DNA'nın NÜKLEOTİT dizisine dayanarak yapay koşullar altında sentezlenirler. PRIMER'lar kopyalama bölgesini sınırlar ve DNA'daki yer imleridir. DNA sentezi DNA POLİMERAZ kullanılarak gerçekleşir. Bu enzim kaplıcalarda yaşayan mikroorganizmalardan izole edilmektedir. O. İlk döngü sonucunda bir DNA molekülü yerine iki tane oluşur. Bir sonraki döngü için matris, önceki döngünün tüm ürünleri olacaktır. 20 - 30 döngüden sonra DNA fragmanlarının sayısı 1.000.000 kat artar. Bu reaksiyonlar, ısıtma ve soğutma döngülerinin dönüşümlü olduğu bir cihaz olan AMPLİFİKATÖR'de gerçekleştirilir. Her aşamanın süresi saniye cinsinden ölçülür. PCR için gerekli faktörler:

1. DNA inceleniyor,

2. Çalışılan alanın ASTARLARI,

3. Termostabil DNA POLİMERAZI,

4. İnşaat malzemesi. Aynı zamanda bir enerji kaynağıdır

5. AMPLİFİKASYON Ekipmanları.
PCR'nin uygulama alanları.

1993 yılında K. MULLES bu keşiften dolayı Nobel Kimya Ödülü'ne layık görüldü.

1. Mikroorganizmaların genomunun incelenmesi

2. klinik laboratuvar teşhisi. PCR tespite olanak sağlar
kalıtsal hastalıkların yanı sıra insan dokularında yabancı bir genomu tespit etmek
(mikroorganizmalar, virüsler vb.) Reaksiyon işe yarayacak ya da yaramayacak. Şu anda PCR en doğru mikrobiyolojik tanı yöntemidir.

DNA'NIN YAPISAL VE İŞLEVSEL ORGANİZASYONU HAKKINDA MODERN KAVRAMLAR. İnsan DNA'sının %95'i genetik değildir. %5'i genlerin kendisidir. Gen olmayan kısım şu şekilde temsil edilir:

1. TANDEM TEKRARLARI NÜKLEOTİTLERİN monoton tekrarları, genellikle ikili niteliktedir ve anlamsızdır. Bunlar DNA'nın "çöl bölgeleri" olarak adlandırılan bölgelerdir. Şu anda bu alanların anlamı, evrimde (evrimsel rezerv) genlerin oluşumu için yapısal bir işlev ve platform gerçekleştirmektir.

2. PSÖDOJENLER - daha önce çalışan genlerdeki mutasyonlardan kaynaklanan aktif olmayan fakat stabil genetik elementler (mutasyonla kapatılan genler). Bu bir taraf
Evrimin ürünü ve genetik rezervi. DNA'nın gen olmayan kısmının %20-30'unu oluştururlar.

3. Mobil genetik unsurlar:

TRANSPOSONLAR - kesilip başka bölgelere yerleştirilebilen DNA bölümleri

DNA. Bunlar sözde "gen gezginleri"dir.

RETROTRANSPOSONLAR - genomun içinde kopyalanan DNA bölümleri

kromozomlar ve aralarında. İnsanın yapısal genlerinin anlamını değiştirebilir ve mutasyonlara yol açabilirler. İnsan genomu yaşam boyunca %10-30 oranında değişir.

Hasarlı inaktif, hareketli genetik elementler. Hücrede TERS TRANSFERAZ bulunmadığından kesilemez veya yerleştirilemezler. Parça virüs içeren hücreye girerse bu genler kopyalanmaya başlar. GENOMUN FONKSİYONEL ELEMANLARI:

1. YAPISAL GENLER

2. DÜZENLEYİCİ UNSURLAR

Yapısal genler mRNA, tRNA, RRNA'nın sentezini kodlar.

Düzenleyici unsurlar RNA'yı ve dolayısıyla proteinleri kodlamaz; işi etkilemek

yapısal genler.

GENOMİK, gen işleyişinin yapısını ve mekanizmalarını inceleyen moleküler biyolojinin bir dalıdır. Şu anda 35.000 insan geni tanımlanmış ve incelenmiştir. Bunların %25'i her hücrede çalışır.

BİYOKİMYASAL POLİMORFİZMİN DOĞASI HAKKINDA MODERN GÖRÜŞLER.

1940'lı yıllarda BEADLE ve TATEUM şu prensibi ortaya attı: 1 gen - 1 enzim. Protein biyosentezinin genel şemasından yola çıktılar, ancak bu prensip şunları açıklamıyor:

1. Hücreler arasındaki fenotipik farklılık,

2. Aynı türden organizmalar arasındaki bireysel farklılıklar. Her insan diğer kişiden genomunun %0,1'i kadar farklılık gösterir.

3. Çok çeşitli proteinler. 35.000 gene dayanarak yaklaşık 5.000.000 protein sentezlenir.
Şu anda neyin incelenmesinin daha önemli olduğunu kesin olarak söylemek mümkün değil: genom mu yoksa protein bileşimi mi?
vücut.

PROTEOMİK, proteinlerin yapısını, işlevini ve aralarındaki ilişkileri inceleyen moleküler biyolojinin bir dalıdır.

PROTEOME - bir hücrenin veya organizmanın proteinlerinin toplamı. Şu anda bir kişinin proteomik portresini oluşturmak mümkün; PROTEOMİK PARMAK İZİ var.

GENOMİK ve PROTEOMİK'in geliştirilmesi bilgisayar yazılımı olmadan imkansızdır. Bilgisayarlar genomun şifresinin çözülmesine, proteinlerin yapısının belirlenmesine ve fonksiyon ve özelliklerin modellenmesine yardımcı olur.

BIODECODOMICA, biyolojik testlerin şifrelerinin çözülmesiyle ilgilenen moleküler biyolojinin bir dalıdır.

JETERAPİNİN YÖNTEM VE İLKELERİ.

GENOTERAPİ - bir yapının terapötik amaçlarla insan vücuduna yerleştirilmesi.

GENOTERAPİ ikiye ayrılır:

1. GENOTERAPİ ex vivo, yani. Vücuttan alınan hücrelerdeki genlerin düzeltilmesi, hücrelerin düzeltilerek vücuda geri verilmesi. 1986'da ortaya çıktı. - ilk defa, 2-3 yıl boyunca tekrarlanması gereken bağışıklık yetmezliği tedavi edildi, yani. zaman kısıtlamaları.

2. İn vivo GENOTERAPİ - değiştirme veya yeniden ekleme ile sistemik gen terapisi
normal gen vücudun tüm hücrelerine yayılır. Karmaşık ve şu anda daha az kullanılıyor.

3. Yerinde GENOTERAPİ - patolojik alana genetik bir yapının yerleştirilmesi
işlem. Örneğin, onkogen blokerleri tümör bölgesine tedavi edildikten sonra enjekte edilir.
kaldırma.

GENOTERAPİ fetal (şu anda yasaklanmış) ve somatik olabilir.

Gen dağıtım yöntemleri. DNA parçasını ileten parçacıklara vektör denir.

1. Viral - hastalığa neden olma yeteneğinden yoksun olan, ancak hücre genomuna nüfuz etme ve ona entegre olma yeteneğini koruyan viral parçacıklar. İstenilen gen yapay olarak bunlara eklenir.

2. viral olmayan:

protein - iletici parçacık olarak protein;

nanopartiküller fosfolipidlerle temsil edilen küçük kapsüllerdir.

kendin bir gen Terapötik gen transferi türleri:

INTRO- veya EXTROKROMOSOMAL DÜZELTME (kromozomların dışında),

Genetik olarak patolojik protein yerine normal protein üreten bir sistemin tanıtılması
hücresel patoloji.

3. Anormal genlerin blokajı - tamamlayıcı bir DNA dizisi ile sağlanır.
2001 için Dünyada 2000'den fazlası GENOTERAPİ alan 3500 hasta vardı
kanser hakkında. Dünya çapında onaylanmış GENOTERAPİ için 320 klinik protokol bulunmaktadır.
Beklentiler: genden gen hücre terapisine geçiş.

Ders No. 22. Matris biyosentezleri (son).

1. GEN MUTASYONLARININ TÜRLERİ.

2.BİYOKİMYASAL POLİMORFİZM VE SONUÇLARI.

3. TERS TRANSKripsiyon. ANTİBİYOTİK VE TOKSİNLERİN ETKİSİ
4. PROTEİN BİYOSENTEZİ.

5. TELOMERLER VE TELOMERAZLAR. TÜMÖR BÜYÜMESİNİN GELİŞİMİNDEKİ ROLLERİ.

GEN MUTASYONLARININ TÜRLERİ.

DEPURINİZASYON - pürin bazlarının kaybı veya değiştirilmesi. 70 yıldan fazla sürede %40'a kadar kayıp olur. DEAMİNASYON ve DEPİRİMİDASYON daha düşük oranda meydana gelir. P-53 proteini DNA'nın hasarlı alanını işaretler. Çalışırsa onarım mekanizmaları devreye girer. Bu protein mevcut değilse, mutasyonlar meydana gelir; DNA'nın birincil yapısında onarılmamış değişiklikler. Gen mutasyonları, bir gen içindeki DNA'nın küçük bir bölümünü etkiler. Gen mutasyonlarının türleri:

1. değiştirme:

a) kodun anlamını değiştirmeden bir nükleotidden diğerine

AAG® AAA (LYSINE)

QUASIDUPLETITY - kodda anlamsal yükü yalnızca iki nükleotid taşır

b) kodonun anlamında bir değişiklikle bir nükleotidin başka bir nükleotidle değiştirilmesi - MISSENSE MUTASYON

c) bir sonlandırma kodonunun oluşumuyla değiştirme - SENSÖR MUTASYONU.

2. ekleyin:

a) bir okuma çerçevesi kayması olmadan bir veya daha fazla kodonun eklenmesi. Sonuç olarak
bir veya daha fazla amino asit tarafından uzatılan bir protein oluşur.

b) 1, 2 (ancak 3'ün katı değil) nükleotitlerin eklenmesi. Okuma çerçevesi değişir. İÇİNDE
Sonuç olarak, rastgele bir amino asit dizisine sahip bir protein sentezlenir.

3. SİLİNME (kayıp):

a) okuma çerçevesi kayması olmadan bir veya daha fazla kodonun kaybı. Bir veya daha fazla amino asit tarafından kısaltılan bir polipeptit oluşur.

b) okuma çerçevesinde bir kayma ile birlikte bir veya daha fazla (fakat 3'ün katı değil) nükleotitlerin kaybı. Rastgele bir amino asit dizisine sahip bir POLİPEPTİT oluşur. Biyolojik sonuçlara göre tüm mutasyonlar ikiye ayrılır:

1. Nötr. Sonuç olarak özellikleri değişmeyen proteinler oluşur. Bir amino asit, özellikleri eşdeğer olan başka bir amino asitle değiştirilebilir (VAL - ALA, ASP - GLU). Sonuçlar görünmüyor.

2. "Sessiz" Sonuç olarak, bir amino asit, özellikleri bakımından benzer olan ancak eşdeğer olmayan bir başkasıyla değiştirilir. Proteinin özellikleri birbirine yakındır ancak tam olarak aynı değildir. Bu mutasyon fizyolojik şartlarda hiçbir şekilde kendini göstermeyebilir ancak aşırı durumlarda ortaya çıkabilir (hastalıklara yatkınlığa neden olur)

3. Patojenik. Örneğin, hemoglobin A'da GLUTAMİK asit ek bir negatif yük verir ve bu da proteinin çözelti içindeki stabilitesine katkıda bulunur. VAL ile değiştirildiğinde stabilite kaybolur ve hemoglobin çöker.

4. Faydalı. Vücut hayatta kalma faydaları kazanır. Evrimde rol oynayın

organizmalar.

BİYOKİMYASAL POLİMORFİZM VE SONUÇLARI.

Mutasyonlar farklı genlerin varyantlarına veya aynı genin varyantlarına neden olabilir. Eğer öldürücü iseler APOPTOZ meydana gelir. Bu varyantlar öldürücü değilse kalıtsaldırlar. Genotipik heterojenlik ve dolayısıyla fenotipik heterojenlik oluşur.

Genotipik heterojenliğin sonucu protein POLİMORFİZM'dir - aynı proteinin farklı formlarda varlığı. Örneğin hemoglobinin yaklaşık 700 çeşidi vardır. Her insan benzersizdir, biyokimyasal olarak benzersizdir.

BİYOKİMYASAL POLİMORFİZMİN SONUÇLARI.

1. Hastalıklara (ateroskleroz) yatkınlığın gelişiminin temelini oluşturur

2. Besin intoleransının (laktoz) temelini oluşturur

3. İlaç intoleransının temelini oluşturur. ANTİBİYOTİK VE TOKİNLERİN PROTEİN BİYOSENTEZİ ÜZERİNDEKİ ETKİSİ.

Antibiyotikler, mikroorganizmaların diğer mikroorganizmaları öldürmek amacıyla oluşturduğu atık ürünlerdir. Antibiyotikler en önemli süreçleri etkiler - matris biyosentezi.

1. Matrisin yapısal değişikliğine neden olun.

2. RIBozomların modifikasyonuna neden olun.

3. Enzimleri etkisiz hale getirin.

4. Genellikle çeviri aşamasında mikroorganizmalarda protein biyosentezi süreçleri üzerinde hareket edin. STREPTOMYCIN çevirinin başlatılmasını bozar. KIRROMYCIN PE çevirisinin serbest bırakılmasına müdahale eder. ERİTROMİSİN ve KLORAMPHENİKOL PEPTİDİL TRANSFERAZI inhibe eder.

Antibiyotikler ökaryotlarda çeviri süreçlerini etkilemez.

Toksinler ökaryotlarda çeviri süreçlerini etkileyen maddelerdir.

Difteri toksini PE ve TRANSLOKASYONU inhibe eder. RICIN büyük RIBOSOMAL birimini inhibe eder.

TERS TRANSKripsiyon. WATSON ve CREEK, bilginin yalnızca tek bir yöne gidebileceğine inanıyordu: DNA

®RNA®proteini.

1970 yılında Amerikalı bilim adamı TEMEN, ters yönde bilgi iletme olasılığını kanıtlayan revertaz'ı (TERS TRANSKRİPTAZ) keşfetti. Bu enzime artık RNA'ya bağımlı DNA polimeraz adı verilmektedir. Tüm RNA virüslerinde (fare lösemisi, HIV) bulunur.

Entegrasyon, viral DNA'nın konakçı DNA'ya dahil edilmesidir. İkincisinin replikasyonu sırasında viral RNA oluşur. Kaplanır, konakçı hücreden ayrılır ve diğer hücrelere bulaşmaya başlar.

Birçok virüs ONKOJENİKtir. İnsan DNA'sında yaşıyorlar. Onkogenler tümör büyüme proteinleri hakkında bilgi taşır. Belirli bir süre aktif değildirler - PROTO-ONKOGENLER.

TELOMERLER VE TELOMERAZLAR. TÜMÖR BÜYÜMESİNİN GELİŞİMİNDEKİ ROLLERİ.

ERA BODY - bunlar tekrar tekrar tekrarlanan NÜKLEOTİT dizilerinden oluşan kromozomal DNA'nın özel dairesel bölgeleridir. Her çoğalmada sayıları azalır.

TELOMERAZLAR telomerleri sentezleyen enzimlerdir. Özellikleri, RNA'ya bağımlı bir DNA polimerazın özellikleridir. Yapılarında DNA'nın sentezlendiği bir RNA bölümü içerirler.

Telomer sayısı ömrünü belirler. Telomeraz aktifse hücre ölümsüzdür.

1960 yılında L. HAYFLICK bir fenomen keşfetti: HAYFLICK limiti; bu, hücrenin sınırlı sayıda bölündüğü ve yaşa bağlı olduğu anlamına gelir. Yeni doğan bebekte hücre 80-90 kez, 70 yaşında ise 20-30 kez bölünür. Yetişkin bir insanda ortalama olarak hücreler 50-60 kez bölünür. Bunun nedeni “Dairesel Yetersiz Çoğaltılma” etkisidir. Varlığı Onovnikov tarafından önerildi.

Her replikasyon turu sırasında, PRIMER'ın çıkarılması nedeniyle DNA'nın bir ipliği kısalır. TELOMERLER ve TELOMERAZLAR varsa DNA zinciri tamamlanır, yoksa DNA her geçen an kısalır. Tüm somatik hücreler 10.000-15.000 baz çifti içerir ve TELOMERASE aktivitesinden yoksundur. Telomeraz aktivitesine sahip hücreler ölümsüzdür. Kanser hücrelerinde telomerazın aktive olduğu ve telomer sayısının sabit kaldığı tespit edildi. Makrofajlar, lökositler, germ hücreleri ve kemik iliği kök hücreleri telomeraz aktivitesi içerir.

ONKOGENEZİN MOLEKÜLER MEKANİZMALARI.

Kanser bir gen hastalığıdır. Hücresel yapıların hasar görmesi, bir genin kaybı veya hasarı, bir genin aktivasyonu veya dışarıdan girişi ile ilişkilidir.

ONKOJENLER genellikle embriyonik dönemde işlev gören ancak yaşla birlikte aktivitelerini kaybeden normal genlerdir. Aktivasyon mekanizması mutasyonlardır. Şu anda 100 onkogen var. Antionkogenler de keşfedildi. ONCOGENS ve ANTIONCOGENS, bir sinyal dönüştürücü proteini kodlayan genler arasında ortaya çıkar. 100'den fazla mutasyon tümör gelişimine yol açmaktadır. Tümörlerin %50'si, DNA onarım süreçlerinde rol oynayan P-53 protein geninde bir mutasyon içerir. Yokluğu mutasyonların birikmesine yol açar.

Ders No. 23. Sinyal molekülleri.

Metabolizmayı ve hücresel fonksiyonları düzenlemenin ana görevleri:

1. Hücresel süreçlerin hücre içi ve hücreler arası koordinasyonu,

2. Ürünleri talep edilmeyen “boş” metabolik döngülerin hariç tutulması,

3.Verimli eğitim ve enerji kullanımı,

4. Homeostazın korunması,

5. Vücudun çevre koşullarına adaptasyonu.

Metabolizma düzenlemesi: iç ve dış. İç düzenleme - kontrol sinyalleri oluşturulur ve aynı hücre içinde hareket eder (kendi kendini düzenleme). Dış düzenleme - kontrol sinyalleri hücreye dış ortamdan gelir. İç düzenleme, enzimlerin aktivitesinin aktivatörler veya inhibitörlerle değiştirilmesiyle gerçekleştirilir. Allosterik enzimler (FOSFORİLAZ) özellikle iç düzenleme sırasında aktif olarak çalışır. Dış düzenleme, özel sinyal molekülleri - enzimlerle etkileşimin bir sonucu olarak hedef hücrelerdeki biyokimyasal süreçlerin harici kontrolünü sağlayan endojen kimyasal bileşikler - tarafından sağlanır.

Hedef hücre, belirli bir tür sinyal molekülü için özel reseptörlere sahip bir hücredir. Sinyal molekülleri hedef hücre reseptörleri için ligandlardır.

Sinyal moleküllerinin karakteristik özellikleri.

1.Kısa ömür (dinamizm, düzenlemenin etkinliği).

2.yüksek biyolojik aktivite (çok düşük konsantrasyonlarda etki gelişir).

3.teklik, eylemin özgünlüğü. Bir tür sinyal molekülünün etkileri bir başkası tarafından modellenemez. Bu düzenleme çeşitliliği sağlar.

4. Bir amplifikasyon etkisinin varlığı (bir sinyal molekülü, biyokimyasal reaksiyonların basamaklarını artırabilir).

5. Bir tür sinyal molekülü birden fazla hedef hücreye sahip olabilir.

6. Farklı hedef hücrelerin aynı sinyal molekülüne reaksiyonu farklıdır (reseptörlerin çeşitliliği ve bunların orijinalliği ile açıklanmaktadır).

Hedef hücrelerin dış kontrolüne yönelik yöntemler.

1. Gen ifadesinin kontrolü (proteinlerin ve enzimlerin biyosentezi). Bu yavaş bir düzenleme yoludur.

2. Daha önce sentezlenen proteinlerin aktivitesinin kontrol edilmesi:

Enzim aktivitesinin kontrol edilmesi, dolayısıyla biyokimyasal süreçlerin değiştirilmesi;

Fonksiyonel proteinlerin aktivitesinde bir değişiklik, dolayısıyla hücre fonksiyonunda doğrudan bir değişiklik. Örneğin, sinyal moleküllerinin bir iyon kanalı üzerindeki etkisi, membran depolarizasyonuna ve bir aksiyon potansiyelinin oluşmasına neden olur. Son derece hızlı etki.

Sinyal moleküllerinin düzenleyici etki türleri:

1. Endokrin. Sinyal molekülleri gastro-portal sistemden hedef hücrelere doğru kan dolaşımına girer. Çoğu hormon bu şekilde çalışır.

2. Parakrin – sinyal molekülleri bir organ veya doku bölgesinde üretilir. Çoğu büyüme faktörü bu şekilde çalışır.

3. Otokrin - sinyal molekülleri kendilerini oluşturan hücreye etki eder.

SİNYAL MOLEKÜLLERİNİN SINIFLANDIRILMASI.

1) Kimyasal doğası gereği:

1.Organik (amino asitlerin, yağların türevleri). STEROİDLER, PROSTOGLANDİNLER.

2.İnorganik - 1992 NİTROJEN MONOKSİT (NO).
2) Fiziksel ve kimyasal özelliklere göre:

1. Lipofobik – hücre zarına nüfuz edemez. Suda çözünürler.

2.Lipofilik - yağlarda çözünür. CPM'ye serbestçe nüfuz ederler ve hücre içindeki reseptörler üzerinde hareket ederler. Örneğin kolesterol türevleri: MİNERALO-, GLUKOKORTIKOİDLER, Estrojenler, ANDROJENLER, İYODİRONİNLER, NO.

3)Biyolojik prensibe göre:

1. Hormonlar, belirgin bir endokrin etkiye sahip sinyal molekülleridir.

2.Sitokinler – büyüme faktörleri. Bunlar vücudun uzmanlaşmamış hücreleri tarafından salgılanan, protein niteliğindeki sinyal molekülleridir. Komşu hücrelerin büyümesini, farklılaşmasını ve çoğalmasını düzenlerler. Eylem para ve otokrindir.

3. Nörotransmitterler, nöronların çalışmasını ve periferik dokuların kontrolünü koordine eden, sinir hücreleri tarafından üretilen sinyal molekülleridir. Eylemleri iyon kanalları üzerindeki etkileriyle ilişkilidir. Geçirgenliklerini değiştirirler ve membran depolarizasyonuna neden olurlar.

SİNYAL MOLEKÜLLERİNİN HAREKET MEKANİZMASI.

ORGANİK LİPOPİL sinyal moleküllerinin etki mekanizması.

1. Hücre içi reseptörlerle etkileşim,

2.düzenleyici etki, gen ifadesinin etkilenmesi (genom yoluyla etki ederek) sonucunda protein miktarındaki değişiklik ile ilişkilidir,

3. Biyolojik etki uzun sürelidir ancak saatler içinde yavaş yavaş gelişir.
Eylemleri için gerekli faktörler:

Sinyal molekülleri

Bir şaperon ile ilişkili, algılayıcı bir hücre içi reseptör.

Belirli genlerin (ENHANCER, SILENCER) transkripsiyonunu düzenleyen DNA bölümü.

Protein hücrenin sentetik aygıtıdır.
Eylem adımları:

1. hücreye nüfuz etme,

2. hücre içi bir reseptöre bağlanma,

3. Refakatçinin serbest bırakılması (eylem zamanlayıcısının başlatılması),

4. Bir sinyal molekülleri kompleksinin DNA düzenleyici elementlerle etkileşimi, enzimleri de dahil olmak üzere belirli proteinlerin biyosentezindeki değişiklikler.

5. Metabolizma ve hücresel fonksiyonlardaki değişiklikler.

Organik lipofilik sinyal moleküllerinin etkisinin sonlanma mekanizması:

1. Şaperondan korunma eksikliği nedeniyle reseptörlerin tahrip olması,

2. Sentezlenen proteinlerin proteolizi,

3. Sinyallerin yapısal gene iletilmesinde rol oynayan transkripsiyon faktörlerinin yok edilmesi.

STEROID hormonları ve IODTHYRONINE listelenen mekanizmaya göre hareket eder.

LİPOPOBİK sinyal moleküllerinin etki mekanizması:

1. yüzey reseptörleri ile etkileşim,

2. Sinyal reseptörden hücreye iletilir (TRANSDUTION) ve hücre içi düzenleyicilerin yardımıyla oluşturulur: yüksek ve düşük moleküler.

Yüksek molekül ağırlıklı düzenleyiciler düzenleyici proteinlerdir. Hücre içindeki bir sinyal molekülünün etkisine aracılık ederler.

Protein olmayan nitelikte düşük molekül ağırlıklı düzenleyiciler. Buna ikinci MESSENGER denir (ilk MESSENGER, sinyal molekülünün kendisidir) - hücre içindeki sinyal molekülünün tam bir temsilcisi. Bunlar kalsiyum iyonları, DİASİLGLİSEROL, İNOSİTOL TRİFOSFAT, cAMP ve cGMP'dir.

3. Biyolojik etki, önceden sentezlenmiş proteinlerin aktivitesinin düzenlenmesi ve gen ekspresyonunun düzenlenmesinin bir kombinasyonundan kaynaklanmaktadır. Düzenleyici etki iki aşamalıdır:

İlk aşama hızlıdır ancak uzun sürmez, enzimlerin yapısında ve aktivitesinde değişiklik sağlar;

İkinci aşama enzim miktarındaki değişiklikler nedeniyle yavaştır.

KAMPA BAĞLI EYLEM MEKANİZMASI.

Bunun için gerekli faktörler:

1. suda çözünür sinyal molekülü;

2. hedef hücrenin yüzey reseptörleri;

3. hücre içi dönüştürücü G proteini. 3 birimden oluşur: alfa, beta, gama.

G proteini inhibitör veya aktive edici olabilir. Reseptöre yakındır. Bir sinyal molekülü bir reseptörle etkileşime girdiğinde aktive olur; aktivitesi alfa birimi tarafından belirlenir. Hücre içi enzim olan ADENİLAT SİKLAZ'ı etkiler (ATP'yi siklik AMP'ye dönüştürür). Alfa-S aktiviteyi artırır. Alfa-I G protein aktivitesini azaltır. G proteini GDP veya GTP'yi bağlama yeteneğine sahiptir. Alfa birimi GTP'ye bağlandığında aktiftir.

4. ADENİLAT SİKLAZ(AC);

5. PROTEİN KİNAZ-A CAMP'a bağımlı. Proteinlerin fosforilasyon reaksiyonunu katalize eder. Sonuç olarak proteinler aktiviteyi değiştirir;

6. DNA düzenleyici unsurlar (EEHANCER ve SILENCER);

7. FOSFODİESTERAZ - döngüsel AMP'yi yok eder;

8. FOSFATAZ - proteinleri fosforile eder;

9. Hücrenin protein-sentetik aparatı.

CAMP'a bağlı mekanizmayı uyaran aşamalar:

1. bir sinyal molekülünün bir reseptör ile etkileşimi;

2. G proteininin yapısında değişiklik;

3. G proteininin alfa-S biriminde GDP'nin GTP ile değiştirilmesi;

4. alfa-S GTP, AC'yi etkinleştirir;

5. AC, siklik AMP'yi sentezler;

6. CAMP, PROTEİN KİNAZ-A'yı (PKA) aktive eder;

7. PKA, enzimlerin aktivitesini ve miktarını değiştiren proteinleri ve protein transkripsiyon faktörlerini fosforile eder;

8. Reseptör serbest bırakılırsa etkinin sonlandırılması - alfa-5-C-GTPase aktivitesi:

Alfa birimi GTP'yi yok edebilir - bu bir eylem zamanlayıcısıdır.

FOSFODİESTERAZ - siklik fosfatı yok eder.

FOSFATAZ - Proteinleri DEFOSFORİLELER. Döngüsel AMP'ye bağımlı mekanizmayı inhibe eden adımlar:

Birinciden üçüncüye kadar aynı aşamalar, fark G proteinindedir (alfa I birimi). Dördüncü aşama - GTP'nin alfa-I birimine bağlanması AC'yi engelleyecektir. İnhibitör mekanizma, siklik AMP'nin hücredeki etkilerini ortadan kaldırır ve durdurur.

CGMP'ye bağımlı uyarıcı etki mekanizması.

Reseptör hücre zarına gömülüdür ve GUANİLAT SİKLAZ (GC) enzimi ile ilişkilidir. Bir sinyal molekülünün bağlanması üzerine GC etkinleştirilir ve GTP * CGMP reaksiyonunu katalize eder. İkincisi, PROTEİN KINASE-G'yi (PKO) aktive eder ve proteinlerin (enzimler ve transkripsiyon faktörleri) fosforilasyon reaksiyonunu tetikler.

TİROZİN KİNAZ EYLEM MEKANİZMASI.

TİROZİN KİNAZ, proteinleri fosforile eden bir enzimdir. Büyüme ve çoğalma faktörlerinin çoğu bu mekanizma ile etki eder. Reseptör, sinyal molekülü ile etkileşimden sonra, reseptörün orta kısmındaki tirozin kalıntılarının OTOFOSFORİLASYONUNU tetikleyen DİMERALİZE olan bir ikili ile temsil edilir. MESSENGER eksikliği var. Reseptör hücrenin enzim sistemlerini etkiler. Sinyal molekülleriyle birlikte çekirdeğe girebilir, gen transkripsiyonunu artırabilir ve hücrenin mitotik aktivitesini değiştirebilir.

İNORGANİK LİPOFOBİK sinyal moleküllerinin (NO) etki mekanizması. NO hücre zarına serbestçe nüfuz eder. Bu, ARG amino asidinden SENTAZ YOK'un etkisi altında vücutta oluşan kısa ömürlü bir moleküldür. Hücrede NO, GC ile etkileşime girer ve onu aktive eder, bu da hücrede CGMP'nin birikmesine neden olur. PKO'yu aktive eder ve yukarıda tartışılan mekanizmaya göre hücresel bir yanıt gelişir.

Efektler YOK:

1. vazodilatasyon faktörü;

2. APOPTOSİS'in düzenleyicisi (programlanmış hücre ölümü);

3.NO serbest bir radikaldir, bu nedenle peroksit sürecini etkileyebilir
yağ oksidasyonunu ve MİTOKONDRİ fonksiyonlarını düzenler;

4. İMMÜNMODÜLATÖRDİR.

Ders No. 24. Sinyal molekülleri (devam).

1. METABOLİZMANIN DÜZENLENMESİNDE HİPOTALAMUSUN ROLÜ.

2. Hipofiz Hormonları.

HİPOTALAMUS, limbik sistemin bir bileşeni ve bir tür “çıkış kanalıdır”. Bu, diensefalonun çeşitli homeostazis parametrelerini kontrol eden bir bölümüdür. Bir yandan merkezi sinir sistemi (ANS merkezleri), diğer yandan hipofiz bezi ile sinir iletkenleri ve özel bir portal sistemi aracılığıyla bağlanır.

HİPOTALAMUS, NÖROTRANSMİTERLERİ ve NÖROMODÜLATÖRLERİ salgılayarak sinir düzenlemesinin birçok fonksiyonunda rol oynar. ve aynı zamanda endokrin sistemi de düzenler. Dış veya iç çevresel faktörler

HİPOTALAMUS

ADENOGİPOPİS

ÜÇLÜ HORMONLAR

KALÇA BAĞIMLI

ZhVS HORMONLARI ZhVS

hedef dokunuşları

Fizyolojik veya biyokimyasal tepki.

HİPOTALAMUS'un işlevi her zaman merkezi sinir sistemine sıkı sıkıya bağlı değildir.

HİPOTALAMUS Hormonları Kesinti Hipofiz hormonları
LİBERİNLER: KORTİKOTROPİN SALGINLAYAN HORMON TİROTROPİN SALGINLAYAN HORMON GONADOTROPİN SALGINLAYAN HORMON BÜYÜME HORMONU SALGINLAYAN HORMON KRG TRG GnRG StG-RG ACTH TSH FSH ve LH STG
STATİNLER: HORMON BÜYÜME HORMONUNUN SALGININI ENGELLEDİ (SOMATOSTATİN) HORMON PROLAKTİN SALGININI ENGELLEDİ SS DOMUZ GR PRL

HİPOTALAMUS faktörlerinin birçoğu periferik dokularda (TRH, CRH, CC) oluşur. SS en çok pankreasın D hücrelerinde bulunur. CAMP (ADENYLAT SİKLAZ) aracılığıyla etki ederler. HİPOTALAMUS hormonları hipofiz hormonu genlerinin transkripsiyonunu uyarır.

HİPOFİZ. Üç bölümü vardır:

1. Ön

2. Orta düzey

ADENOGİPOPİS

(tropik hormonlar salgılar)

3. Arka - NÖROHİPOFİZUS.

TROPIC hormonları kimyasal yapılarına göre 3 gruba ayrılabilir:

1. basit proteinler;

2. GLİKOPROTEİNLER;

3. PROOPIOMELANOCORPIN (POMC) öncüllerinden oluşan PEPTİTLER.

BASİT PROTEİNLER.

Bunlar şunları içerir: GH, PRL, PLASENTAL KORİYONİK SOMATOMAMMOTROPİN (CS). 191 - 198 amino asitten oluşur. GH yapı olarak kolesterole %85, PRL ise %35 oranında benzerdir. Bu hormonlar arasında GH en yüksek konsantrasyona sahiptir. GH salgılanması epizodiktir. Uykuya dalma anında veya uyanmadan önce maksimum salgı. Salgı stres, açlık ve egzersizden etkilenir. GH dokular için glikozu depolar.

LİPOLİZİ artırır,® yağ asitlerinin konsantrasyonu artar, ® artar

hücre içine taşınma ® amino asitlerin konsantrasyonunu artırır ® artırır

GLUCONOGENESIS® beyinde glikoz® artışı.

GH, yapı olarak proinsüline benzeyen insülin benzeri büyüme faktörü (IGF) aracılığıyla etki eder. IGF 1 ve IGF 2 vardır, ancak GH'nin etkisinin ana aracısı IGF 1'dir. GH'nin metabolizma üzerindeki etkisi:

1. Protein sentezinin uyarılması: (IGF I aracılığıyla)_

Amino asitlerin hücrelere taşınmasının artması,

Çeviri sürecinin yoğunluğunun arttırılması,

Artan RNA ve DNA sentezi

2. Karbonhidrat metabolizmasına etkisi:

Artan glikoz (periferik dokularda glikoz kullanımının azalması, GLUKONEOJENEZ süreçlerinin uyarılması),

3. Mineral metabolizması üzerindeki etki (IGF1 yoluyla) - vücutta kalsiyum, fosfor, magnezyumun tutulması,

4. Lipid metabolizması üzerindeki etki (IGF 1 aracılığıyla değil):

artan LİPOLİZ, artan IVF oksidasyonu.

Çocukluk çağında HİPOSEKSEKSİYON, protein sentezinin bozulmasına, kemik dokusunun mineralizasyonunun azalmasına, büyüme geriliğine ve çeşitli varyantlarda cücelik gelişimine yol açar.

Çocukluk çağında büyüme hormonunun aşırı salgılanması, yetişkinlikte devlik ve akromegalinin gelişmesine yol açar. Büyüme hormonu sentezinin ihlali zihinsel aktiviteyi etkilemez.

PRL 198 amino asitten oluşur. Hamilelik ve emzirme döneminde sentezlenir. Görevi emzirmeyi başlatmak ve sürdürmektir.

CS, LAKTOJENİK ve MOTEOTROPİK aktivite sergiler. İşlevi süt sentezini, korpus luteum gelişimini ve fetal gelişimi düzenlemektir.

GLİKOPROTEİNLER. Bunlar arasında TSH, gonadotropinler (LH, FSH, PLASENTAL KORYONİK GONADOTROPİN (hCG)) bulunur. TsAMP aracılığıyla etki ederler.

Dişi hedef hücreler yumurtalık foliküler hücreleridir.

Erkek hedef hücreler testislerin SERTOLI hücreleridir.

Kadın vücudunda foliküllerin büyümesini uyararak onları LH'nin etkisine hazırlar. Erkek vücudunda ANDROJEN BAĞLAYICI proteinin sentezini indükler. Testislerin seminifer tübüllerinin büyümesini ve spermatogenezi uyarır.

Dişi hedef hücreler korpus luteum hücreleri, erkek hedef hücreler ise LEIDEG hücreleridir.

Kadın vücudunda PROGESTERON, erkek vücudunda ise TESTOSTERON oluşumunu uyarır. Onların selefi KOLESTEROL'dür. LH kadınlarda yumurtlamayı tetikler. HCG plasentada sentezlenir ve etkileri LH'ye benzer. Embriyonun implantasyonundan sonra idrarda görülür. Belirlenmesi, hamileliğin tanısal bir belirteci olarak hizmet eder.

TSH: Hedef hücreler - TİROSİTLER.

TRİİODOTTİRONİN ve TİROKSİN sentezini arttırır.

Protein - THYROGLOBULIN'in hidrolizini arttırır.

TİROİD hormonlarının yapısına iyotun dahil edilmesini arttırır.

Tiroid bezinde protein ve nükleik asitlerin sentezini uyarır (teşvik eder)

TİROİD hormonlarının miktarını ve büyümesini arttırmak)

POMK AİLESİNİN PEPTİTLERİ.

POMC, 285 amino asitten oluşan bir proteindir. İşlenmesi hipofiz bezinin ön ve ara loblarında meydana gelir. Peptitler ondan oluşur: ACTH. beta LİPOTROPİN. N-terminal peptidi. Gerçek:

1. alfa-MELANOSİT-Uyarıcı Hormon (MSH) (orta lob).

2. KORTİKOTROPİN GİBİ PEPTİT. Beta-LİPOTROPİN:

1. beta-ENDORFİNLER: alfa-ENDORFİNLER, gama-ENDORFİNLER.

2. Alfa-LIPOTROPİN.

3. Beta-MSH.

N-terminal PEPTİT: gama-MSH.

ACTH, 39 amino asitten oluşan bir polipeptittir. Hedef hücreler adrenal korteksin hücreleridir. Kolesterolden CAMP yoluyla adrenal korteks steroidlerinin sentezini uyarır.

ADENYLAT SİKLAZ yağ dokusunda artar.

LIPOLYSIS ® IVF ® ACETYL-COA ® KOLESTEROL geliştirildi

STEROİD HORMONLAR.

ACTH, pentoz döngüsünün süreçlerini uyarır ve NADH2 tedarikçisidir. Adrenal bezlerdeki protein ve nükleik asitlerin sentezini artırır. HİPERSEKSRESYON CUSHING sendromu şeklinde kendini gösterir:

1. artan pigmentasyon,

2. Negatif nitrojen dengesi, nitrojen, potasyum, fosfor salınımı.

3. Vücutta sodyum tutulması (ödem, kan basıncında artış).

Beta-LIPOTROPIN lipolizi artırır.

Hipofiz bezindeki Beta-ENDORFİNLER bağlı ve inaktiftir. Hipotalamusta ve merkezi sinir sisteminde aktif hale gelirler ve nörotransmiterlerin rolünü oynarlar. Acıya duyarlılığı azaltın. Duygusal durumlarda önemli bir rol oynar. MSH melanin oluşumunu uyarır.

ARKA HİPOZİS GİPOZUNUN HORMONLARI.

1. Vazopressin (ADH).

2. Oksitosin.

Hipotalamusun çekirdeklerinde oluşurlar. Bunlar siklik NANAPEPTİTLER'dir (9

amino asitler)

ADH: hedef hücreler – kan damarlarının hücreleri, distal kıvrımlı tübüller ve

böbreklerin toplama kanalları. Böbreklerdeki suyun geri emilimini artırır. TsAMP aracılığıyla etki eder.

HİPOSEKSEKSİYON - diyabet insipidus.

OKSİTOSİN: hedef hücreler - uterusun ana miyositleri, meme bezlerinin hücreleri. Artışlar

rahim kasılması ve süt salgılanması. Doğumu teşvik etmek için kullanılır.

Ders No. 25.

Sinyal molekülleri (devam).

1. TİROİD VE PARATİROİD BEZLERİNİN HORMONLARI.

2. Pankreasın HORMONLARI.

3. ADRENAL HORMONLAR.

TİROİD HORMONLARI: Tiroid bezi 3 hormonu sentezler ve salgılar:

1. TRİYODOTİRONİN (TZ).

2. TETRAİODOTİRONİN (T4).

3. KALİDİTONİN.

Triiyodotironin ve tetraiyodotironin, tiroglobulinde bulunan tirozin amino asidinden sentezlenir. 3-MONOİODOTİROSİN, 3,5-DİİYODOTİRONİN, TETRAİODOTİRONİN oluşumu ile normalleşmeye uğrar.

COOH ve NH2 grupları aracılığıyla tiroksin, tiroglobulinin yapısına entegre olur. İki tiroksin molekülü yoğunlaştırıcı bir enzimle bağlanır. Tiroksin sentezi için iyodür gereklidir. İyotun iyodüre dönüşümü, TİROPEROKSİDAZ yardımıyla oksidasyon yoluyla gerçekleşir. Tiroid hormonlarının sentezi tiroglobulin bileşiminde meydana gelir. Serbest formlarında, serbest T3 ve T4 oluşumu ile tiroglobulinin hidrolizi sonrasında bezden gelen hormonlar kana salınır. Bu süreç hipofiz bezinin TSH'sini uyarır. İyot iyonları tiroglobulinin parçalanmasını engeller. onlar. Bir yandan tiroglobulin sentezi için iyot iyonları gereklidir, diğer yandan fazla olduklarında hidrolizini engellerler. Bu nedenle KI hipertiroidizmi tedavi etmek için kullanılır. T3 ve T4 suda az çözünür ve kanda tiroksin bağlayıcı globulin (TBG) tarafından taşınır. Klinik pratikte serbest T3 ve T4'ün belirlenmesi büyük ilgi görmektedir.

TİROİD HORMONLARININ ETKİ MEKANİZMASI.

Çünkü hidrofobiktirler. hücre zarına kolayca nüfuz ederler. Onlar için reseptörler hücrenin içinde, esas olarak çekirdekte, sitoplazmanın küçük bir kısmında bulunur. Daha fazla T4 oluşmasına rağmen reseptörlerin T3'e afinitesi T4'e göre 10 kat daha fazladır. Çekirdeklerin içindeki reseptör, histon olmayan bir kromatin proteinidir. METABOLİZMA ÜZERİNDEKİ ETKİSİ.

1. Beyin, retikülo-epitelyal sistem ve gonadlar dışındaki dokular tarafından artan oksijen emilimi.

2. Sodyum-kaltat ATPaz'ın aktivitesi artarken ATP seviyesi azalır.

3. Protein sentezi artar, pozitif nitrojen dengesi hormonların fizyolojik konsantrasyonunun etkisidir. Tiroid hormonlarının konsantrasyonu arttıkça protein sentezi azalır ve negatif nitrojen dengesi gözlenir.

4. Büyüme hormonu geninin transkripsiyonunu artırır. TİROİD FONKSİYONUNUN BOZUKLUKLARI.

HİPOFONKSİYON (HİPOTİROİD):

1. Kretinizm çocuklarda şu şekilde ortaya çıkar:

Bodur;

Gecikmiş fiziksel gelişim;

Zeka geriliğinde.

2. Yetişkinlerde MIXDEMA oluşur (mukozal ödem):

glikoproteinlerin parçalanması azalır; artan onkotik basınç; doku şişmesi.

3. ENDEMİK ZARAR, su ve yiyeceklerde iyot eksikliği olan bölgelerde ortaya çıkar. Glandüler dokunun hacmi azalır, ancak bağ dokusu nedeniyle bezin hacmi artar. HİPERFONKSİYON (HİPERTİROİDOZ) kendini gösterir:

Artan terleme.

Ekzoftalmi.

Artan oksidatif süreçler.

Artan vücut ısısı.

Kilo kaybı vb.

KALSİTONİN, tiroid bezinin K hücreleri tarafından sentezlenen bir polipeptittir. Kandaki kalsiyum seviyesini azaltır.

PARATİROİD BEZİNİN HORMONLARI.

PARATİROİD HORMON (paratiroid hormonu) PTH'yi sentezler. Bu 84 amino asit kalıntısından oluşan bir peptiddir. Kandaki kalsiyum seviyesini şu şekilde artırır:

1. Kalsiyum ve fosforun kemiklerden kana salınmasını uyarır,

2. Böbreklerdeki kalsiyumun yeniden emilimini arttırır,

3. Böbreklerde D3 vitamininden kalsitriol hormonunun oluşumunu uyarır, bu da bağırsaklarda kalsiyum emilimini uyarır.

PANKREAS HORMONLARI.

Pankreas, endokrin ve ekzokrin fonksiyonları yerine getiren karma bir bezdir. Endokrin fonksiyon Langerhans adacıkları tarafından gerçekleştirilir. Dört tip hücre tarafından 4 hormon üretilir:

1. İNSÜLİN (%70) B hücrelerinde sentezlenir.

2. GLUCAGON (%25) A hücrelerinde sentezlenir.

3. SOMATOSTATİN (%5) D hücrelerinde sentezlenir.

4. PANKREATİK POLİPEPTİT F hücrelerinde sentezlenir. İnsülin, iki zincirde 51 amino asit kalıntısından oluşan bir peptittir.

PRİNSÜLİN 84 AK'den oluşur.

İşleme: PROINSULIN ® İNSÜLİN + C-PEPTİT

Klinikte insülin ve C-peptid miktarı belirlenir. İNSÜLİN ETKİ MEKANİZMASI.

Hedef hücreler: karaciğer hücreleri, miyositler, yağ dokusu.

Reseptörler CPM'nin yüzeyinde bulunur, çünkü insülin temas etmeden hücrelere giremez

reseptör. Reseptör içselleştirme olgusu meydana gelebilir, yani. nüfuz

İnsülin-reseptör kompleksi, endositoz ve bunun ardından gelen yıkım yoluyla hücreye girer. O.

insülin reseptörlerinin sayısı azalır. Bu fenomen insülin oluşumuyla ilişkilidir.

bağımsız diyabet. METABOLİZMA ÜZERİNDEKİ ETKİSİ:

1. Karbonhidrat metabolizması:

Bu, glikozun yağ ve kas dokusu hücrelerinin zarından taşınmasını artırarak kan şekeri seviyelerini düşüren tek hormondur. Karaciğerde glikoz, kandaki ve hücrelerdeki konsantrasyonundaki farklılık nedeniyle hepatositlere kolaylıkla nüfuz eder. Ancak karaciğerde insülin, glikozun glikoz-6-fosfata dönüşümünü katalize eden GLCJOKINASE enziminin aktivitesini arttırır. Glikoliz işlemlerinin aktivitesini arttırır.

GLUKOJEN SENTETAZ (glikojen sentezi) enziminin aktivitesini arttırır. Glikoz-6-fosfatın glikoza dönüşümünü katalize eden glikoz-6-fosfataz aktivitesini azaltır.

Glikozun emilmesi için insülin gereklidir.

2. LİPİD METABOLİZMASI:

Lipolizi engeller.

Karbonhidratlardan lipogenezi uyarır.

3. Protein metabolizması:

Protein sentezini uyarır.

Amino asitlerin hücreye taşınmasını uyarır.

Proteinlerin parçalanmasını engeller.

Transkripsiyon ve çeviri sürecini etkinleştirir.

Fibroblast büyüme faktörü, trombosit büyüme faktörü, epidermal büyüme faktörünün salgılanmasını artırarak hücre çoğalmasını uyarır. İnsülin eksikliği diyabet şeklinde kendini gösterir.

1. İnsüline bağımlı diyabet, bozulmuş insülin sekresyonu (genetik bozukluklar, pankreasta hasar) ile ilişkilidir. %10 oranında görülür.

2. İnsülin bağımsız diyabet - içselleştirmenin bir sonucu olarak insülin reseptörlerinin sayısında bir azalma. %90 oranında görülür.

Predispozan bir faktör obezitedir. Klinik belirtiler:

1. HİPERGLİSEMİ arka planına karşı hücre açlığı,

2. POLİFAJİ

3. POLİDİPSİ,

4. GLİKOSÜRİ (10 mmol/l'den fazla),

5. POLİÜRİ,

6. KETOZİS - keton cisimciklerinde artış (ACETYL-COA'nın oksitlenmemesi nedeniyle),

7. KETOASİDOZ (diyabetik koma).

GLUCAGON 29 amino asitten oluşan bir polipeptittir.

EYLEM MEKANİZMASI.

Hedef hücreler: hepatositler.

Reseptörler hücre zarının yüzeyinde bulunur. Döngüsel AMP aracılığıyla etki eder.

Fosforilaz B'nin fosforilaz A'ya dönüşümünü aktive ederek glikojen sağlar

glikoz oluşturmak üzere parçalanır.

METABOLİZMA ÜZERİNDEKİ ETKİSİ:

1. Kandaki glikoz konsantrasyonunu artırır,

2. Glukoneogenez süreçlerini güçlendirir,

3. Lipolizin yoğunluğunu arttırır.

SOMATOSTATİN 14 amino asitten oluşan bir peptittir. Başkalarının eğitimini bastırır

pankreas hormonları.

PANKREATİK POLİPEPTİT'in işlevi tam olarak anlaşılmamıştır.

ADRENAL HORMONLAR.

1. Beyin katmanı

A) Adrenalin (hormon), tirozin amino asidinden oluşur.

B) Norepinefrin (nörotransmitter).

Bunlar stres hormonlarıdır. Eylemleri yakındır.

EYLEM MEKANİZMASI.

Hedef hücreler: karaciğer hücreleri, iskelet kasları, kalp, tükürük bezleri, rahim.

Reseptörler membran yüzeyinde bulunur. Aracı TsAMP'dir.

protein kinazı aktive eder.

METABOLİZMA ÜZERİNDEKİ ETKİSİ.

1. Kan şekeri seviyesini artırır.

2. Adrenalin sadece karaciğere değil aynı zamanda laktik asidin glikozdan oluştuğu kaslara da etki eder.

3. Lipolizi güçlendirin.

4. Esterleşmemiş yağ asitlerinin içeriği artar.

5. Kan basıncını, kalp atış hızını vb. artırır.

2. Korteks (30'dan fazla steroid)

1. GLUKOKORTIKOİDLER (kortikosteron, kortizol, kortizon).

SİKLOPENTAN HİDROPENANTREN'in bir türevi olan kortizol, insan vücudunda en önemli rolü oynar.

2. MİNERALOKORTİKOİDLER (aldosteron).

EYLEM MEKANİZMASI.

Etki mekanizması sitozoliktir (zara nüfuz eder). Reseptörler hücrenin içinde bulunur. Hormon ® gene ® protein prensibine göre hareket ederler. Karaciğer ve böbreklerde protein sentezi artar; lenfatik dokuda, bağ dokusunda, iskelet kaslarında - protein sentezini engeller.

METABOLİZMA ÜZERİNDEKİ ETKİSİ.

1. Glukokortikoidler:

Glukoneogenezi artırın,

Glikojen sentezini artırın

Lipolizi geliştirin

Keton cisimlerinin oluşumunu artırır

Antikorların sentezini azaltırlar, dolayısıyla antiinflamatuar antialerjik etki gösterirler.

2. Mineralokortikoidler:

Membran boyunca sodyum taşınmasını artırın,

Sodyum ve klorun vücutta tutulmasını sağlar,

Vücuttaki potasyum içeriğini azaltın.

Kortikal hormonların yetersizliği ADDISON hastalığına yol açar:

Cilt pigmentasyonu,

HİPERKALEMİ,

HİPOTANSİYON,

Strese karşı direncin azalması.

1. VİTAMİN KAVRAMI, SINIFLANDIRILMASI.

2. VİTAMİNOZ, HİPO- VE HİPERVİTAMİNOZ KAVRAMI.

3. YAĞDA ÇÖZÜNEN VİTAMİNLER A, D.

Bilimsel vitaminolojinin ortaya çıkışı 19. yüzyıla kadar uzanmaktadır. Fransız patolog MAGENDIE, genç hayvanların normal büyümesini sağlamak için yalnızca temel yaşamı sürdüren maddelerin yeterli olmadığını tespit eden ilk kişi oldu. Rus doktor LUNIN, hayvanlar üzerinde yaptığı deneyde, kazein, yağlar, laktoz, su ve mineral tuzlarla beslenen hayvanların, taze sütle beslenen hayvanlardan farklı olarak hastalanıp öldüğünü buldu.

1911'de FUND bilim adamı, deneysel beriberiyi tedavi eden nitrojen içeren bir maddeyi izole etti ve kristalleştirdi. Bu maddeye VİTAMİN (hayatın amini) adını verdi.

Vitaminler, vücutta sentezi bulunmayan veya sınırlı olan, çeşitli yapılardaki düşük moleküler organik bileşiklerdir. Vitaminlerin özellikleri:

1. vücutta sentezlenmez veya yetersiz miktarlarda sentezlenir;

2. Plastik bir işlev gerçekleştirmeyin, yani. hücrelerin yapısal bir bileşeni değildir;

3. Bir enerji işlevi gerçekleştirmeyin;


İlgili bilgiler.


İyi çalışmanızı bilgi tabanına göndermek kolaydır. Aşağıdaki formu kullanın

Bilgi tabanını çalışmalarında ve çalışmalarında kullanan öğrenciler, lisansüstü öğrenciler, genç bilim insanları size çok minnettar olacaklardır.

Yayınlandığı tarih http://www.allbest.ru/

1. Şablon sentezi reaksiyonları

Canlı sistemlerde, cansız doğada bilinmeyen reaksiyonlar, yani matris sentezi reaksiyonları meydana gelir.

Teknolojide "matris" terimi, madeni para, madalya ve tipografik yazı tiplerinin dökümü için kullanılan bir kalıbı ifade eder: sertleştirilmiş metal, döküm için kullanılan kalıbın tüm ayrıntılarını tam olarak yeniden üretir. Matris sentezi, bir matris üzerine döküm yapmaya benzer: Yeni moleküller, mevcut moleküllerin yapısında ortaya konan plana tam olarak uygun olarak sentezlenir.

Matris prensibi, nükleik asitlerin ve proteinlerin sentezi gibi hücrenin en önemli sentetik reaksiyonlarının temelini oluşturur. Bu reaksiyonlar, sentezlenen polimerlerdeki monomer birimlerinin kesin ve spesifik dizilimini sağlar.

Burada monomerlerin hücredeki belirli bir yere, yani reaksiyonun gerçekleştiği matris görevi gören moleküllere yönlendirilmiş bir büzülmesi söz konusudur. Eğer bu tür reaksiyonlar moleküllerin rastgele çarpışmaları sonucu meydana gelseydi, sonsuz yavaşlıkta ilerleyeceklerdi. Karmaşık moleküllerin şablon prensibine dayalı sentezi hızlı ve doğru bir şekilde gerçekleştirilir.

Matris reaksiyonlarında matrisin rolü, nükleik asitlerin DNA veya RNA makromolekülleri tarafından oynanır.

Tamamlayıcılık ilkesine uygun olarak polimerin sentezlendiği monomer molekülleri - nükleotitler veya amino asitler - matris üzerinde kesin olarak tanımlanmış, belirlenmiş bir sırayla yerleştirilir ve sabitlenir.

Daha sonra monomer birimleri bir polimer zincirine "çapraz bağlanır" ve bitmiş polimer matristen salınır.

Bundan sonra matris, yeni bir polimer molekülünün birleşmesi için hazırdır. Belirli bir kalıba yalnızca bir madeni para veya bir harfin dökülebileceği gibi, belirli bir matris molekülü üzerinde de yalnızca bir polimerin "bir araya getirilebileceği" açıktır.

Matris tipi reaksiyonlar, canlı sistemlerin kimyasının spesifik bir özelliğidir. Bunlar, tüm canlıların temel özelliği olan kendi türünü yeniden üretme yeteneğinin temelidir.

Matris sentezi reaksiyonları şunları içerir:

1. DNA replikasyonu - enzimlerin kontrolü altında gerçekleştirilen bir DNA molekülünün kendi kendini kopyalama işlemi. Hidrojen bağlarının kopmasından sonra oluşan DNA şeritlerinin her birinde, DNA polimeraz enziminin katılımıyla bir yavru DNA ipliği sentezlenir. Sentez materyali hücrelerin sitoplazmasında bulunan serbest nükleotidlerdir.

Çoğalmanın biyolojik anlamı, normalde somatik hücrelerin bölünmesi sırasında meydana gelen kalıtsal bilginin ana molekülden yavru moleküllere doğru şekilde aktarılmasında yatmaktadır.

Bir DNA molekülü iki tamamlayıcı iplikten oluşur. Bu zincirler, enzimler tarafından kırılabilen zayıf hidrojen bağlarıyla bir arada tutulur.

Molekül kendi kendini çoğaltma (çoğaltma) yeteneğine sahiptir ve molekülün her eski yarısında yeni bir yarı sentezlenir.

Ek olarak, bir DNA molekülü üzerinde bir mRNA molekülü sentezlenebilir ve bu daha sonra DNA'dan alınan bilgileri protein sentezi bölgesine aktarabilir.

Bilgi aktarımı ve protein sentezi, matbaadaki matbaanın çalışmasına benzer bir matris prensibine göre ilerler. DNA'daki bilgiler defalarca kopyalanır. Kopyalama sırasında hatalar meydana gelirse, bunlar sonraki tüm kopyalarda tekrarlanacaktır.

Doğru, bilgileri bir DNA molekülüyle kopyalarken bazı hatalar düzeltilebilir - hataları ortadan kaldırma sürecine onarım denir. Bilgi aktarımı sürecindeki reaksiyonlardan ilki DNA molekülünün replikasyonu ve yeni DNA zincirlerinin sentezidir.

2. transkripsiyon - i-RNA'nın DNA üzerinde sentezi, üzerinde bir i-RNA molekülü tarafından sentezlenen bir DNA molekülünden bilginin çıkarılması işlemi.

I-RNA tek zincirden oluşur ve i-RNA molekülünün sentezinin başlangıcını ve sonunu aktive eden bir enzimin katılımıyla tamamlayıcılık kuralına uygun olarak DNA üzerinde sentezlenir.

Bitmiş mRNA molekülü, polipeptit zincirlerinin sentezinin meydana geldiği ribozomların sitoplazmasına girer.

3. çeviri - mRNA'ya protein sentezi; mRNA'nın nükleotid dizisinde bulunan bilginin polipeptitteki amino asit dizisine çevrilmesi işlemi.

4. RNA virüslerinden RNA veya DNA sentezi

Dolayısıyla protein biyosentezi, DNA genlerinde kodlanan kalıtsal bilgilerin protein moleküllerindeki belirli bir amino asit dizisine uygulandığı plastik değişim türlerinden biridir.

Protein molekülleri esas olarak ayrı ayrı amino asitlerden oluşan polipeptit zincirleridir. Ancak amino asitler kendi başlarına birbirleriyle birleşecek kadar aktif değildir. Bu nedenle birbirlerine bağlanıp bir protein molekülü oluşturmadan önce amino asitlerin aktive olması gerekir. Bu aktivasyon özel enzimlerin etkisi altında gerçekleşir.

Aktivasyonun bir sonucu olarak amino asit daha kararsız hale gelir ve aynı enzimin etkisi altında t-RNA'ya bağlanır. Her bir amino asit, "kendi" amino asidini bulan ve onu ribozoma aktaran kesin olarak spesifik bir t-RNA'ya karşılık gelir.

Sonuç olarak, çeşitli aktifleştirilmiş amino asitler, tRNA'larına bağlı olarak ribozoma girer. Ribozom, içine giren çeşitli amino asitlerden bir protein zincirinin bir araya getirilmesi için bir konveyör gibidir.

Ribozom, amino asidinin "oturduğu" t-RNA ile eş zamanlı olarak çekirdekte bulunan DNA'dan bir "sinyal" alır. Bu sinyale uygun olarak ribozomda bir veya başka bir protein sentezlenir.

DNA'nın protein sentezi üzerindeki yönlendirici etkisi doğrudan değil, DNA'nın etkisi altında çekirdekte sentezlenen özel bir aracı - matris veya haberci RNA (m-RNA veya i-RNA) yardımıyla gerçekleştirilir. bileşimi DNA'nın bileşimini yansıtır. RNA molekülü, DNA formunun bir kalıbı gibidir. Sentezlenen mRNA ribozoma girer ve bu yapıya belirli bir proteinin sentezlenmesi için ribozoma giren aktive edilmiş amino asitlerin hangi sırayla birbirine bağlanması gerektiği konusunda bir plan iletir. Aksi halde DNA'da kodlanan genetik bilgi mRNA'ya, oradan da proteine ​​aktarılır.

MRNA molekülü ribozoma girer ve onu diker. Şu anda ribozomda bulunan ve bir kodon (üçlü) tarafından tanımlanan bu bölümü, amino asidi ribozoma getiren transfer RNA'daki yapıyla eşleşen bir üçlü (antikodon) ile oldukça spesifik bir şekilde etkileşime girer.

Transfer RNA, amino asidiyle birlikte mRNA'nın belirli bir kodonuna yaklaşır ve ona bağlanır; i-RNA'nın bir sonraki bitişik bölümüne farklı bir amino asit içeren başka bir t-RNA eklenir ve bu, i-RNA zincirinin tamamı okununcaya, tüm amino asitler uygun sırayla azaltılıp bir protein oluşturana kadar devam eder. molekül.

Amino asidi polipeptit zincirinin belirli bir kısmına taşıyan tRNA ise amino asidinden kurtularak ribozomdan ayrılır. matris hücre nükleik geni

Daha sonra yine sitoplazmada istenen amino asit ona katılarak tekrar ribozoma aktarılabilir.

Protein sentezi sürecinde aynı anda bir değil birkaç ribozom - poliribozomlar - rol oynar.

Genetik bilgi aktarımının ana aşamaları:

mRNA şablonu olarak DNA üzerinde sentez (transkripsiyon)

mRNA'da bulunan programa göre ribozomlarda bir polipeptit zincirinin sentezi (çeviri).

Aşamalar tüm canlılar için evrenseldir, ancak bu süreçlerin zamansal ve mekansal ilişkileri pro- ve ökaryotlarda farklılık gösterir.

Ökaryotlarda transkripsiyon ve translasyon, uzay ve zamanda kesin olarak ayrılmıştır: çekirdekte çeşitli RNA'ların sentezi meydana gelir ve ardından RNA molekülleri, nükleer membrandan geçerek çekirdeği terk etmelidir. RNA'lar daha sonra sitoplazmada protein sentezi bölgesine yani ribozomlara taşınır. Ancak bundan sonra bir sonraki aşama gelir - yayın.

Prokaryotlarda transkripsiyon ve translasyon aynı anda gerçekleşir.

Dolayısıyla hücredeki proteinlerin ve tüm enzimlerin sentez yeri ribozomlardır - bunlar protein "fabrikaları" gibidir, proteinin polipeptit zincirini amino asitlerden birleştirmek için gerekli tüm malzemeleri alan bir montaj atölyesi gibidir. Sentezlenen proteinin doğası, i-RNA'nın yapısına, içindeki nükleoidlerin düzenlenme sırasına bağlıdır ve i-RNA'nın yapısı, DNA'nın yapısını yansıtır, böylece sonuçta proteinin spesifik yapısı, yani, İçindeki çeşitli amino asitlerin diziliş sırası, DNA'nın yapısından, DNA'daki nükleoidlerin diziliş sırasına bağlıdır.

Sunulan protein biyosentezi teorisine matris teorisi denir. Bu teoriye matris denir çünkü nükleik asitler, bir protein molekülündeki amino asit kalıntılarının dizisine ilişkin tüm bilgilerin kaydedildiği matrislerin rolünü oynarlar.

Protein biyosentezi için matris teorisinin oluşturulması ve amino asit kodunun çözülmesi, 20. yüzyılın en büyük bilimsel başarısıdır ve kalıtımın moleküler mekanizmasının aydınlatılmasına yönelik en önemli adımdır.

Sorunları çözmek için algoritma.

Tip 1. DNA'nın kendi kendine kopyalanması. DNA zincirlerinden birinde aşağıdaki nükleotid dizisi bulunur: AGTACCGATACCTGATTTACG... Aynı molekülün ikinci zincirinin nükleotid dizisi nedir? Bir DNA molekülünün ikinci ipliğinin nükleotit dizisini yazmak için, birinci ipliğin dizisi bilindiğinde, timin yerine adenin, adenin yerine timin, guanin yerine sitozin ve sitozin yerine guanin koymak yeterlidir. Böyle bir değişiklik yaptıktan sonra şu diziyi elde ederiz: TACTGGCTTATGAGCTAAAATG... Tip 2. Protein kodlaması. Ribonükleaz proteininin amino asit zinciri şu başlangıca sahiptir: lizin-glutamin-treonin-alanin-alanin-alanin-lizin... Bu proteine ​​karşılık gelen gen hangi nükleotid dizisiyle başlıyor? Bunu yapmak için genetik kod tablosunu kullanın. Her amino asit için, kod tanımını karşılık gelen üçlü nükleotid formunda bulup yazıyoruz. Bu üçlüleri karşılık gelen amino asitlerle aynı sıraya göre birbiri ardına düzenleyerek haberci RNA'nın bir bölümünün yapısının formülünü elde ederiz. Kural olarak, bu tür birkaç üçlü vardır, seçim sizin kararınıza göre yapılır (ancak üçüzlerden yalnızca biri alınır). Buna göre birkaç çözüm olabilir. ААААААААЦУГЦГГЦУГЦГААГ Tip 3. DNA moleküllerinin kodunun çözülmesi. Aşağıdaki nükleotid dizisi tarafından kodlanıyorsa, bir protein hangi amino asit dizisiyle başlar: ACGCCCATGGCCGGT... Tamamlayıcılık ilkesini kullanarak, DNA'nın belirli bir bölümünde oluşturulan haberci RNA bölümünün yapısını buluruz. molekül: UGCGGGUACCCGGCC... Sonra genetik kod tablosuna dönüyoruz ve her bir nükleotid üçlüsü için, ilkinden başlayarak karşılık gelen amino asidi bulup yazıyoruz: Sistein-glisin-tirozin-arginin-prolin-.. .

2. 10 “A” sınıfında biyoloji ile ilgili notlar: Protein biyosentezi

Amaç: Transkripsiyon ve çeviri süreçlerini tanıtmak.

Eğitici. Gen, üçlü, kodon, DNA kodu, transkripsiyon ve çeviri kavramlarını tanıtmak, protein biyosentezi sürecinin özünü açıklamak.

Gelişimsel. Dikkatin, hafızanın, mantıksal düşünmenin gelişimi. Uzaysal hayal gücü eğitimi.

Eğitici. Sınıfta bir çalışma kültürünün geliştirilmesi ve başkalarının çalışmalarına saygı gösterilmesi.

Ekipman: Beyaz tahta, protein biyosentezi tabloları, manyetik tahta, dinamik model.

Edebiyat: ders kitapları Yu.I. Polyansky, D.K. Belyaeva, A.O. Ruvinsky; “Sitolojinin Temelleri” O.G. Mashanova, “Biyoloji” V.N. Yarygina, “Genler ve Genomlar” Singer ve Berg, okul defteri, N.D. Lisova ders kitabı. 10. sınıf “Biyoloji” el kitabı.

Yöntemler ve metodolojik teknikler: konuşma, gösteri, test unsurları içeren hikaye.

Kapsanan malzemeye göre test edin.

Kağıtları dağıtın ve seçenekleri test edin. Tüm defterler ve ders kitapları kapalı.

Tamamlanan 10. sorudaki 1 hata 10, tamamlanmayan 10. sorudaki hata - 9 vb.

Bugünkü dersin konusunu yazın: Protein biyosentezi.

DNA molekülünün tamamı, bir proteinin amino asit dizisini kodlayan parçalara bölünmüştür. Yazın: Bir gen, bir proteindeki amino asitlerin dizisi hakkında bilgi içeren bir DNA molekülünün bir bölümüdür.

DNA kodu. 4 nükleotidimiz ve 20 amino asidimiz var. Bunları nasıl karşılaştırabiliriz? 1 nükleotid 1 a/k olarak kodlanırsa => 4 a/k; 2 nükleotid varsa - 1 a/k - (kaç tane?) 16 amino asit. Bu nedenle, 1 amino asit, bir üçlü (kodon) olan 3 nükleotidi kodlar. Kaç kombinasyonun mümkün olduğunu sayın? - 64 (3 tanesi noktalama işaretidir). Yeterince ve hatta fazlasıyla. Neden aşırılık? 1 a/k, bilgi depolama ve iletiminin güvenilirliğini artırmak için 2-6 üçlü ile kodlanabilir.

DNA kodunun özellikleri.

1) Kod üçlüdür: 1 amino asit, 3 nükleotidi kodlar. 61 üçlü a/k'yi kodlar; bir AUG proteinin başlangıcını ve 3'ü noktalama işaretlerini belirtir.

2) Kod dejeneredir - 1 a/c 1,2,3,4,6 üçlüyü kodlar

3) Kod açıktır - yalnızca 1 üçlü 1 a/k

4) Kod örtüşmüyor - 1'den son üçlüye kadar gen yalnızca 1 proteini kodluyor

5) Kod süreklidir; genin içinde noktalama işareti yoktur. Bunlar sadece genler arasındadır.

6) Kod evrenseldir; 5 krallığın tümü aynı koda sahiptir. Sadece mitokondride 4 üçlü farklıdır. Evde düşün ve bana nedenini söyle?

Tüm bilgiler DNA'da bulunur, ancak DNA'nın kendisi protein biyosentezinde yer almaz. Neden? Bilgi mRNA'ya kopyalanır ve bunun üzerinde ribozomda bir protein molekülünün sentezi meydana gelir.

DNA RNA proteini.

Söylesene, ters sıralamaya sahip organizmalar var mı: RNA DNA?

Biyosentez faktörleri:

Bir DNA geninde kodlanmış bilginin varlığı.

Bilginin çekirdekten ribozomlara iletilmesi için bir haberci mRNA'nın varlığı.

Bir organelin varlığı - ribozom.

Hammaddelerin mevcudiyeti - nükleotidler ve klima

Amino asitleri toplanma alanına iletmek için tRNA'nın varlığı

Enzimlerin ve ATP'nin varlığı (Neden?)

Biyosentez süreci.

Transkripsiyon.(modelde göster)

Nükleotid dizisinin DNA'dan mRNA'ya yeniden yazılması. RNA moleküllerinin biyosentezi DNA'ya şu prensiplere göre ilerler:

Matris sentezi

Tamamlayıcılıklar

DNA ve RNA

Özel bir enzim kullanılarak DNA'nın bağlantısı kesilir ve ipliklerden birindeki mRNA'yı başka bir enzim sentezlemeye başlar. MRNA'nın boyutu 1 veya birkaç gendir. I-RNA çekirdeği nükleer gözeneklerden terk eder ve serbest ribozoma gider.

Yayın. Ribozom üzerinde gerçekleştirilen proteinlerin polipeptit zincirlerinin sentezi.

Serbest bir ribozom bulan mRNA, bunun içinden geçirilir. I-RNA ribozoma üçlü bir AUG olarak girer. Bir ribozomda aynı anda yalnızca 2 üçlü (6 nükleotid) bulunabilir.

Ribozomda nükleotidlerimiz var, şimdi bir şekilde klimayı oraya ulaştırmamız gerekiyor. Neyi kullanıyorsun? Yapısını ele alalım.

Transfer RNA'ları (tRNA'lar) yaklaşık 70 nükleotitten oluşur. Her tRNA'nın, bir amino asit kalıntısının bağlandığı bir alıcı ucu ve mRNA'nın herhangi bir kodonuna tamamlayıcı bir nükleotid üçlüsünü taşıyan bir adaptör ucu vardır; bu üçlüye antikodon adı verilmesinin nedeni budur. Bir hücrede kaç çeşit tRNA'ya ihtiyaç vardır?

Karşılık gelen a/k'ye sahip T-RNA, mRNA'ya katılmaya çalışır. Antikodon kodona tamamlayıcı ise, o zaman bir bağ eklenir ve oluşturulur; bu, ribozomun mRNA zinciri boyunca bir üçlü hareket etmesi için bir sinyal görevi görür.

Klima, peptit zincirine bağlanır ve klimadan kurtulan tRNA, başka bir benzer klima arayışı içinde sitoplazmaya girer.

Böylece peptit zinciri, çeviri bitene ve ribozom mRNA'dan atlayana kadar uzar. Bir mRNA birden fazla ribozom içerebilir (ders kitabında, paragraf 15'teki şekil). Protein zinciri ER'ye girer ve burada ikincil, üçüncül veya dördüncül bir yapı kazanır. Tüm süreç ders kitabında gösterilmektedir, Şekil 22 - evde, bu resimdeki hatayı bulun - 5'i alın)

Söyleyin bana, eğer çekirdekleri yoksa prokaryotlarda bu süreçler nasıl gerçekleşiyor?

Biyosentezin düzenlenmesi.

Her kromozom doğrusal olarak bir düzenleyici gen ve bir yapısal genden oluşan operonlara bölünür. Regülatör genin sinyali ya substrattır ya da son üründür.

1. DNA fragmanında kodlanan amino asitleri bulun.

T-A-C-G-A-A-A-A-T-C-A-A-T-C-T-C-U-A-U- Çözüm:

A-U-G-C-U-U-U-U-A-G-U-U-A-G-A-G-A-U-A-

MET LEY LEY VAL ARG ASP

Bir mRNA parçası oluşturmak ve onu üçe bölmek gerekir.

2. Belirtilen amino asitleri toplanma alanına aktarmak için tRNA'nın antikodonlarını bulun. Meth, üç, saç kurutma makinesi, arg.

Ev ödevi paragraf 29.

Protein biyosentezi sırasındaki matris reaksiyonlarının sırası bir diyagram olarak gösterilebilir:

Seçenek 1

1. Genetik kod:

a) DNA nükleotidlerini kullanarak bir proteindeki amino asitlerin sırasını kaydeden bir sistem

b) bir protein molekülüne belirli bir amino asidin yerleştirilmesinden sorumlu olan, 3 komşu nükleotitten oluşan bir DNA molekülünün bir bölümü

c) organizmaların genetik bilgiyi ebeveynlerden yavrulara aktarma özelliği

d) genetik bilgi okuma ünitesi

40. Her amino asit üç nükleotid tarafından kodlanır.

a) özgüllük

b) üçlü

c) yozlaşma

d) örtüşmeyen

41. Amino asitler birden fazla kodon tarafından şifrelenir.

a) özgüllük

b) üçlü

c) yozlaşma

d) örtüşmeyen

42. Ökaryotlarda bir nükleotid yalnızca bir kodonda yer alır.

a) özgüllük

b) üçlü

c) yozlaşma

d) örtüşmeyen

43. Gezegenimizdeki tüm canlı organizmalar aynı genetik koda sahiptir.

a) özgüllük

b) evrensellik

c) yozlaşma

d) örtüşmeyen

44. Üç nükleotidin kodonlara bölünmesi tamamen işlevseldir ve yalnızca çeviri işlemi sırasında mevcuttur.

a) virgülsüz kod

b) üçlü

c) yozlaşma

d) örtüşmeyen

45. Genetik koddaki duyu kodonlarının sayısı

Allbest.ru'da yayınlandı

...

Benzer belgeler

    Ökaryotik bir genin yapısının, bir protein molekülündeki amino asit dizisinin incelenmesi. Şablon sentezi reaksiyonunun analizi, DNA molekülünün kendi kendini çoğaltma süreci, bir mRNA matrisinde protein sentezi. Canlı organizmaların hücrelerinde meydana gelen kimyasal reaksiyonların gözden geçirilmesi.

    sunum, 26.03.2012 eklendi

    Başlıca nükleik asit türleri. Yapıları ve yapılarının özellikleri. Nükleik asitlerin tüm canlı organizmalar için önemi. Hücrede protein sentezi. Protein moleküllerinin yapısı hakkındaki bilgilerin depolanması, aktarılması ve kalıtımı. DNA'nın yapısı.

    sunum, 12/19/2014 eklendi

    Ribozomlarda gerçekleştirilen, bir RNA şablonu kullanılarak protein sentezi süreci olarak çeviri kavramının tanımı ve genel özelliklerinin açıklaması. Ökaryotlarda ribozom sentezinin şematik gösterimi. Prokaryotlarda transkripsiyon ve translasyon eşleşmesinin belirlenmesi.

    sunum, 04/14/2014 eklendi

    DNA'nın birincil, ikincil ve üçüncül yapıları. Genetik kodun özellikleri. Nükleik asitlerin keşfinin tarihi, biyokimyasal ve fizikokimyasal özellikleri. Haberci, ribozomal, transfer RNA. Çoğaltma, transkripsiyon ve çeviri süreci.

    özet, 19.05.2015 eklendi

    Nükleotidlerin özü, bileşimi, fiziksel özellikleri. Deoksiribonükleik asidin (DNA) çoğaltılmasının mekanizması, kalıtsal bilgilerin RNA'ya aktarılmasıyla transkripsiyonu ve translasyon mekanizması, bu bilginin yönlendirdiği protein sentezidir.

    özet, 12/11/2009 eklendi

    Nükleik asitler, polisakkaritler ve lipitlerin incelenmesi için nükleer manyetik rezonans (NMR) yönteminin kullanımının özellikleri. Nükleik asitlerin proteinler ve biyolojik zarlarla komplekslerinin NMR çalışması. Polisakkaritlerin bileşimi ve yapısı.

    kurs çalışması, eklendi 26.08.2009

    Nükleik asitlerin monomerleri olarak nükleotidler, hücredeki görevleri ve araştırma yöntemleri. Nükleik asitlerin parçası olmayan azot bazları. Deoksiribonükleik asitlerin (DNA) yapısı ve formları. Ribonükleik asitlerin (RNA) türleri ve fonksiyonları.

    sunum, 04/14/2014 eklendi

    Nükleik asitlerin incelenmesinin tarihçesi. Deoksiribonükleik asidin bileşimi, yapısı ve özellikleri. Gen kavramı ve genetik kod. Mutasyonların ve bunların organizmayla ilgili sonuçlarının incelenmesi. Bitki hücrelerinde nükleik asitlerin tespiti.

    test, 18.03.2012 eklendi

    Nükleik asitler hakkında bilgi, bunların keşfedilme tarihi ve doğadaki dağılımları. Nükleik asitlerin yapısı, nükleotidlerin isimlendirilmesi. Nükleik asitlerin fonksiyonları (deoksiribonükleik asit - DNA, ribonükleik asit - RNA). DNA'nın birincil ve ikincil yapısı.

    özet, 26.11.2014 eklendi

    Hücrenin genel özellikleri: şekli, kimyasal bileşimi, ökaryotlar ve prokaryotlar arasındaki farklar. Çeşitli organizmaların hücrelerinin yapısının özellikleri. Hücre sitoplazmasının hücre içi hareketi, metabolizma. Lipidlerin, karbonhidratların, proteinlerin ve nükleik asitlerin fonksiyonları.

Bu durumda, ortaya çıkan polimerin yapısı ve/veya işlemin kinetiği, doğrudan konumlanan diğer makromoleküller (matrisler) tarafından belirlenir. bir veya daha fazla molekülle temas. Monomerler ve büyüyen zincirler. Örnek M. s. canlı doğada - matrisin rolünün DNA ve RNA tarafından oynandığı nükleik asitlerin ve proteinlerin sentezi ve büyüyen (kardeş) zincirdeki bağlantıların bileşimi ve değişim sırası, bileşim tarafından benzersiz bir şekilde belirlenir ve matrisin yapısı. "M. s." terimi genellikle nükleik asitlerin ve proteinlerin sentezini açıklarken ve diğer polimerlerin üretilmesine yönelik yöntemleri değerlendirirken matris çoklu reaksiyonları ve polikondensasyon gibi terimler kullanılır. Böyle M. s. kimyasala tabi olarak uygulanır ve sterik. bir yanda monomerlerin ve büyüyen zincirin, diğer yanda matrisin yazışmaları (tamamlayıcılığı); bu durumda, matrisle ilişkili monomerler ve büyüyen makromoleküller (ve ayrıca oligomerler - matris polikondensasyonu sırasında) arasında temel eylemler gerçekleştirilir. Genellikle oligomerler matrise oldukça zayıf moleküller arası kuvvetlerle tersine çevrilebilir şekilde bağlanır. etkileşim - elektrostatik, donör-alıcı vb. Kız zincirleri, etkileşim enerjisine bağlı olarak ancak belirli bir uzunluğa ulaştıktan sonra matrisle neredeyse geri dönülemez bir şekilde (matrisin "tanıması") ilişkilendirilir. matrisin bağlantıları ile yavru zincir arasında. Büyüyen bir zincir tarafından matrisin “tanınması” MS'in gerekli bir aşamasıdır; yavru zincirler neredeyse her zaman "sıradan" mekanizma tarafından, yani matrisin etkisi olmadan oluşturulan bir parça veya parçalar içerir. Hız M. matris yokluğunda işlem hızından daha yüksek, daha düşük veya ona eşit olabilir (kinetik matris etkisi). Yapısal matris etkisi, matrisin uzunluğu ve kimyasal özellikleri etkileme yeteneğinde kendini gösterir. yavru zincirlerin yapısı (sterik yapıları dahil) ve eğer M. s. iki veya daha fazla monomer söz konusudur - bu aynı zamanda kopolimerin bileşimini ve alternatif birimlerin yöntemini de etkiler. Yöntem M. s. elde etmek polimer-polimer kompleksleri, Polimer çözeltilerinin basitçe karıştırılmasıyla sentezlenen polikomplekslere ve ayrıca bunlardan birinin çözünmemesi nedeniyle hazır polimerlerden elde edilemeyen polikomplekslere göre daha düzenli bir yapıya sahiptir. M.s. - yeni polimer malzemelerin üretilmesi için umut verici bir yöntem. "M. s." terimi genellikle nükleik asitlerin ve proteinlerin sentezini açıklarken ve diğer polimerlerin üretilmesine yönelik yöntemleri değerlendirirken matris çoklu reaksiyonları ve polikondensasyon gibi terimler kullanılır. Kabanov V.A., Papisov I.M., "Yüksek moleküler bileşikler", ser. A, 1979, cilt 21, sayı 2, s. 243-81; Tablo: O. V. [ve diğerleri], "DAN SSCB", 1984, cilt 275, no. 3, s. 657-60; Litmanovich A.A., Markov S.V., Papisov I.M., “Yüksek moleküler bileşikler” ser. A, 1986, cilt 28, Sayı 6, s. 1271-78; Ferguson J., Al-Alawi S., Graumayen R., "Avrupa Polimer Dergisi", 1983, v. 19, sayı 6, s. 475-80; Połowinski S., "J. Polymer. Sci.", Polimer Chemistry Edition, 1984, v. 22, sayı 11, s. 2887-94. I. M. Papisov.
2. Kimya. ortaya çıkan monomoleküler organın yapısının olduğu r-tions. bağlantı ve (veya) işlemin kinetiği metal atomu (sözde) tarafından belirlenir. Metal atomu karmaşık bir bileşiğin parçası olabilir. ve M. s'de performans sergileyin. ayrışma işlevler. Molekülleri koordine eder ve böylece reaksiyona giren parçalarını yönlendirir (MS'de kinetik etki olarak adlandırılır); bu durumda reaksiyona bir metal atomunun katılımı olmadan hedef ürünün oluşumu hiç gerçekleşmez. Bir metal atomu, bir denge çözeltisinde oluşan nihai ürünlerden yalnızca birini bir komplekse bağlayabilir (MS'de termodinamik etki olarak adlandırılır); Hedef ürünün oluşumu metal yokluğunda meydana gelebilir, ancak ikincisinin etkisi altında çözeltinin verimi önemli ölçüde artar. Çoğu zaman bu mekanizmaların her ikisi de aynı anda ortaya çıkar. Ara maddelerin oluşumu aşamasında denge düzenlemesinin meydana geldiği bilinen durumlar vardır. ürün. İkincisi, bir metal kompleksi şeklinde sabitlenir ve daha fazla dönüşüme uğrar. spesifik gider. yol (MS'de sözde denge etkisi). M. s'nin diğer mekanizmaları da mümkündür. M.s. genellikle siklik sentezi için kullanılır. bağlantılar. M. s'nin tipik bir örneği. - bileşikten korrin (B 12 vitamini sentezinde ara madde) elde edilmesi. BEN:


Co conn'un yokluğunda. üzerinden geçiyorum V endo Daha fazla sentez için faydasız olan izomer. Doğru olan ekzo yapı (I), kompleks bileşik (II) elde etmek üzere sabitlenir. Komplekste Co atomunun varlığı (B12 vitamininde de gereklidir) boşlukları belirler. tiometil ve metilen gruplarının birbirine yaklaştırılması, bu da korrin halkasının (III) oluşumu için anahtar öneme sahiptir. M. s önem kazandı. taç eterler mevcuttur. alkalin veya alkalin toprak iyonları. metaller (M). Mn+ iyonlarının matris etkisi, boşlukları yeniden düzenleme yeteneklerinden kaynaklanmaktadır. açık zincirli bir reaktifin molekülünün yapısının döngüyü kapatmaya uygun bir konfigürasyona dönüştürülmesi. Bu daha fazla koordinasyon sağlar. açık zincirli bir molekülle Mn+ kompleksine göre geçiş durumunda bağlanır. Makrosikliğin doğrudan bir öncülü ortaya çıkıyor. M n + çapı ile makrosikl boşluğunun boyutu arasında bir yazışmanın olduğu kompleks. M. s'nin uygulanmasından sonra boyutları belirli bir boyuttan daha küçük veya daha büyük olan (farklı bileşikler için farklı) metal atomu iyonları. koordinasyona dahil edilemez. son makrosiklin boşluğu. Böylece furan, metal iyonları içermeyen asidik bir ortamda aseton ile yoğunlaştırıldığında doğrusal yapıya sahip bir polimer oluşur; çıkış döngüsel tetramer IV önemsizdir. Mevcudiyette LiClO 4 doğrusal ürünün verimi keskin bir şekilde düşer ve makroheterosikl IV'ün oluşumu ana yön haline gelir:


Bu gibi durumlarda, örneğin metal katyonunun yabancı ve daha güçlü kompleks yapıcı maddeler tarafından bağlanması. taç eterler, bloklar M. s. M. s'nin tamamlanmasının ardından. metal iyonu kendiliğinden ayrılmaz ve ortaya çıkan ligand prensip olarak serbestçe var olabilir. formda, ürünün demetalizasyon görevi ortaya çıkar. Bu, spesifik olarak bağlanan (Ni, o-fenantrolin - Fe'yi bağlayan) reaktiflerin etkisiyle elde edilir. Bazen demetalizasyon koordinasyonu azaltarak gerçekleştirilir. Bir metalin oksidasyon-redüksiyon kullanarak değerliliğini değiştirme yeteneği. ilçeler. Temel olarak önemli olan, bir ürünün oluşturulduğu durumlar, koordinasyondur. metal iyonu ile bağlantısı bu iyonun başlangıç ​​reaktifleri ile bağlantısından daha zayıftır. Ürün daha sonra metal iyonundan kolaylıkla "kayarak ayrılır"; başlangıç ​​reaktifleri metal ile orijinalinin aynısı olan yeni bir kompleks oluşturur. Bu tür çözümler arasında asetilenin Ni(CN)2'nin etkisi altında siklo-oligomerizasyonu yer alır. Ortaya çıkan halkadaki C atomlarının sayısı, Ni atomuna koordine edilen asetilen moleküllerinin sayısına ve bunların göreceli konumuna bağlıdır. Bir oktahedral meydana gelirse. 4 koordinasyonun bulunduğu altı koordinatlı kompleks V. bölgeler p-bağlı asetilen molekülleri tarafından işgal edilir, ardından siklooktatetraen oluşur:


Eğer reaksiyon halindeyse Ortamda PPh 3 mevcut olup, içerisinde sadece 3 serbest asetilenin kaldığı kompleks VI oluşur. yer; siklizasyonun son ürünü benzendir:


Mevcudiyette 1,10-fenantrolin kompleksi VII oluşur ve burada 2 ayrışmış pozisyon işgal eder. Bu durumda katalizör zehirlenir ve oluşmaz.

Bazı durumlarda M. s. ayrıca hidrojene de neden olabilir; makrosikl, aralarında Coulomb itmesi açısından minimum düzeyde kabul edilebilir bir mesafede çiftler halinde hareket eden protonlar tarafından genişletilir, örneğin:


M.s. süreçlerin mekanizmalarını incelemek için önemlidir. Tamamen topolojik olmanın yanı sıra reaksiyonların hazırlanması ve yakınlaştırılmasının işlevleri. Merkezler, metal iyonları kararsız alanları stabilize eder. bağlantı, izolasyonlarını ve araştırmalarını kolaylaştırıyor. M. s'nin yardımıyla. çok sayıda alınan döngüsel bağlantı, diferansiyelde kullanılır. alanlar. Polimer çözeltilerinin basitçe karıştırılmasıyla sentezlenen polikomplekslere ve ayrıca bunlardan birinin çözünmemesi nedeniyle hazır polimerlerden elde edilemeyen polikomplekslere göre daha düzenli bir yapıya sahiptir. M.s. - yeni polimer malzemelerin üretilmesi için umut verici bir yöntem. "M. s." terimi genellikle nükleik asitlerin ve proteinlerin sentezini açıklarken ve diğer polimerlerin üretilmesine yönelik yöntemleri değerlendirirken matris çoklu reaksiyonları ve polikondensasyon gibi terimler kullanılır. Gerbelau N.V., Matrisler Üzerindeki Reaksiyonlar, Kish., 1980; Dziomko V. M., “Heterosiklik bileşiklerin kimyası”, 1982, No. 1, s. 3 18; Mandolini L., "Pure and Appl. Chem.", 1986, v.58, No. 11, s. 1485-92. 3. V. Todres.

Kimyasal ansiklopedi. - M .: Sovyet Ansiklopedisi. Ed. I. L. Knunyants. 1988 .

Diğer sözlüklerde "MATRİX SENTEZİ" nin ne olduğuna bakın:

    Matris sentezi- * şablon sentezi * şablon sentezi Birincil yapısı şablon RNA tarafından belirlenen bir proteinin sentezi... Genetik. Ansiklopedik Sözlük

    Kimya ortaya çıkan bileşiğin yapısının olduğu reaksiyonlar. ve (veya) işlemin kinetiği metal atomu tarafından belirlenir (şablon sentezi olarak adlandırılır). Ch. kullanıldı. varış. organik sentezi için döngüsel bağlantı Bir metal atomu (bir tuzun parçası olabilir veya... ... Doğa bilimi. Ansiklopedik Sözlük

    şablon sentezi, matris sentezi- Şablon Sentezi, Matris Sentezi Şablon sentezi, matris sentezi Belirli bir stereokimyaya ve elektronik duruma sahip bir metal iyonunun, ana işlevine (karmaşıklaştırıcı madde) ek olarak hareket ettiği kompleks oluşum süreci... ... Nanoteknoloji üzerine açıklayıcı İngilizce-Rusça sözlük. - M.

    Bakınız Matris Sentezi... Kimyasal ansiklopedi

Genetik bilginin bir DNA molekülüne kaydedilmesi yöntemi. Biyolojik kod ve özellikleri.

Genetik kod - DNA nükleotidlerini kullanarak protein amino asitleri hakkındaki bilgileri kaydetme yöntemi.

Özellikler:

1-üçlü (bir a/k üç nükleotid tarafından kodlanır, 3 nükleotid bir üçlüdür)

2-fazlalık (belirli a/k birkaç üçlü tarafından kodlanır)

3-teklik (her üçlü bir a/k'ye karşılık gelir)

4-evrensellik (Dünyadaki tüm kuruluşların genetik kodu aynıdır)

5-doğrusallık (sırayla okuyun)

6. DNA'nın benzersiz özellikleri: kendi kendini kopyalama, yapıların kendi kendini iyileştirmesi.

3. ve 4. sorulara bakın

Matris sentezi 3 tip:

DNA sentezi - replikasyon- Genellikle hücre oluşmadan önce meydana gelen DNA moleküllerinin kendini tanımlaması. Çoğaltma sırasında malzeme çözülür ve tamamlayıcı ipliği ayrılır (bir çoğaltma çatalının görüntüsü). Bir kopya çatalının oluşumu, helikaz ve topoizomeraz enzimlerinin etkisi altında meydana gelir. Helikaz, tamamlayıcı nükleotidler arasındaki hidrojen bağını kırarak iplikleri ayırır; topoizomeraz, molekülde ortaya çıkan gerilimi hafifletir. Malzeme moleküllerinin tek iplikleri, kardeş tamamlayıcı ipliklerin sentezi için şablon görevi görür. SSB proteinleri (stabilize edici proteinler) tek zincirlere bağlanarak bunların çift sarmal halinde birleşmesini engeller. Çoğaltma sonucunda görüntü, DNA'nın materyalini tamamen tekrarlayan iki özdeş DNA molekülünden oluşur. Üstelik her yeni devre bir yeni ve bir eski zincirden oluşuyor. DNA moleküllerinin tamamlayıcı iplikleri antiparaleldir. Polinükleotid zincirinin uzaması her zaman 5" ucundan 3" ucuna doğru gerçekleşir. Sonuç olarak, bir şerit önde (çoğaltma çatalının tabanında 3" uç) ve diğeri geride kalıyor (çatalın tabanında 5" uç) ve bu nedenle 5"ten 3"e kadar büyüyen Okazaki parçalarından oluşuyor. " son. Okazaki fragmanları, ökaryotlarda 100-200 nükleotid uzunluğunda ve prokaryotlarda 1000-2000 nükleotid uzunluğunda DNA bölümleridir.

DNA zincir sentezi DNA polimeraz enzimi tarafından gerçekleştirilir. Ana zincirin nükleotidlerine tamamlayıcı olan 3" uçlu nükleotidleri ekleyerek yavru zinciri uzatır. DNA polimerazın özelliği, yavru zincirin 3" ucuna sahip olmadan sıfırdan çalışmaya başlayamamasıdır. Bu nedenle öncü ipliğin sentezi ve her Okazaki fragmanının sentezi primaz enzimi ile başlar. Bir tür RNA polimerazdır. Primaz, iki nükleotidi birleştirerek yeni bir polinükleotit zincirinin sentezine başlayabilir. Primaz, RNA nükleotidlerinden kısa primerleri sentezler. Yaklaşık 10 nükleotid uzunluğundadırlar. DNA polimeraz, primerin 3" ucuna DNA nükleotidlerini eklemeye başlar.

Ekzonükleaz enzimi primerleri uzaklaştırdı. DNA polimeraz Okazaki parçalarını tamamlar ve ligaz enzimi bunları bir araya getirir.



RNA sentezi - transkripsiyon- Bir DNA matrisi üzerinde RNA sentezi (çekirdekteki ökaryotlarda, sitoplazmadaki prokaryotlarda). Transkripsiyon işlemi sırasında DNA iplikçiklerinden birinin tamamlayıcı bir kopyası oluşturulur. Transkripsiyon sonucunda mRNA, rRNA ve tRNA sentezlenir. Transkript RNA polimeraz. Ökaryotlarda transkripsiyon üç farklı RNA polimeraz tarafından gerçekleştirilir:

RNA polimeraz I, rRNA'yı sentezler

RNA polimeraz II mRNA'yı sentezler

RNA polimeraz III, tRNA'yı sentezler

RNA polimeraz, promotör bölgesindeki bir DNA molekülüne bağlanır. Bir promotör, transkripsiyonun başlangıcını işaretleyen DNA'nın bir bölümüdür. Yapısal genin önünde bulunur. Promotöre bağlanan RNA polimeraz, DNA çift sarmalının bir bölümünü ve tamamlayıcı şeritlerin bir bölümünü çözer. İki zincirden biri - duyu zinciri - RNA sentezi için bir şablon görevi görür. RNA nükleotidleri, DNA'nın duyu zincirinin nükleotidlerine tamamlayıcıdır. Transkripsiyon 5" ucundan 3" ucuna doğru gider. RNA polimeraz, sentezlenen RNA'yı şablondan ayırır ve DNA çift sarmalını eski haline getirir. Transkripsiyon, RNA polimeraz sonlandırıcıya ulaşana kadar devam eder. Sonlandırıcı, transkripsiyonun sonunu işaret eden bir DNA dizisidir. Sonlandırıcıya ulaşan RNA polimeraz hem kalıp DNA'dan hem de yeni sentezlenen RNA molekülünden ayrılır.

Vakaların 3 aşamaya transkripsiyonu:

Başlatma– RNA polimerazın ve ona yardımcı olan transkripsiyon faktörü proteinlerinin DNA’ya bağlanması ve çalışmalarının başlaması.

Uzama RNA'nın polinükleotid zincirinin arttırılması.

Fesih- RNA moleküllerinin sentezinin sonu.

Protein sentezi - çeviri- ribozomdan geçen bir polipeptit zincirinin sentez süreci. Sitoplazmada gerçekleşir. Ribozom iki alt birimden oluşur: büyük ve küçük. Alt birimler rRNA ve proteinlerden oluşur. Etkin olmayan ribozom, sitoplazmada ayrışmış bir formda bulunur. Aktif ribozom iki alt birimden oluşur ve aminoasil ve peptidil dahil olmak üzere aktif merkezler oluşturur. Bir peptid bağının oluşumu aminoasil merkezinde meydana gelir. Transfer RNA'ları spesifiktir; bir tRNA yalnızca belirli bir a/k'yi aktarabilir. Bu a/k, tRNA antikodonunun tamamlayıcı olduğu bir kodon tarafından şifrelenir. Çeviri işlemi sırasında ribozom, bir mRNA nükleotid dizisini polipeptit zincirinin a/c dizisine dönüştürür.

Vakaların 3 aşamaya çevrilmesi.

Başlatma-mRNA'nın başlangıç ​​kodonunda ribozomun birleşmesi ve çalışmasının başlaması. Başlatma, ribozomun küçük alt birimi ve AUG başlatma kodonuna karşılık gelen metiyonin taşıyan tRNA'nın mRNA ile birleşmesi ile başlar. Daha sonra bu komplekse büyük bir alt birim katılır. Sonuç olarak, başlatma kodonu ribozomun peptidil merkezinde sona erer ve ilk önemli kodon aminoasil merkezinde bulunur. Bunun için çeşitli tRNA'lar uygundur ve yalnızca kodona tamamlayıcı bir antikodon bulunan ribozomda kalacaktır. Kodon ve antikodondaki tamamlayıcı nükleotidler arasında hidrojen bağları oluşur. Sonuç olarak, iki tRNA geçici olarak ribozomdaki mRNA'ya bağlanır. Her tRNA, bir mRNA kodonu tarafından şifrelenen bir a/k'yi ribozoma getirir. Bu amino asitler arasında bir peptit bağı vardır. Daha sonra metionini getiren tRNA, kendi a/k'sinden ve mRNA'dan ayrılarak ribozomdan ayrılır. Ribozom, bir üçlüyü mRNA'nın 5" ucundan 3" ucuna hareket ettirir.

Uzama– bir polip zincirinin büyüme süreci. Ribozomun aminoasil merkezine çeşitli tRNA'lar sığacaktır. TRNA tanıma süreci ve peptid bağı oluşumu süreci, ribozomun aminoasil merkezinde bir durdurma kodonu bulunana kadar tekrarlanacaktır.

Fesih- polipeptit sentezinin tamamlanması ve ribozomun iki alt birime ayrılması. Üç durdurma kodonu vardır: UAA, UAG ve UGA. Bunlardan biri ribozomun aminoasil merkezine ulaştığında, translasyonu sonlandırma faktörü olan bir protein ona bağlanır. Bu, tüm kompleksin parçalanmasına neden olur.



Makaleyi beğendin mi? Arkadaşlarınızla paylaşın!