“Estructura de los aminoácidos, clasificación, propiedades, papel biológico. CO2 en la etapa de conversión

Makaseeva O.N., Dudinskaya O.V., Tkachenko L.M., Ilyicheva N.I.

R... Química biológica. Sección “Proteínas y ácidos nucleicos”: apuntes de conferencias / O.N. Makaseeva, O.V. Dudinskaya, L.M. Tkachenko, N.I. Ilicheva. – Mogilev: MGUP, 2014. – …… p.

ISBN……978-985-6979-70-8……

ISBN…….978-985-6979-69-2.

Apuntes de conferencias sobre la disciplina “Química biológica”. La sección "Proteínas y ácidos nucleicos" es una fuente adicional que ayudará a los estudiantes de todas las formas de estudio a dominar esta disciplina. Los apuntes contienen los temas principales de la sección “Proteínas y Ácidos Nucleicos” del curso de acuerdo con el plan de estudios.

Destinado a estudiantes de especialidades tecnológicas de la industria alimentaria.

UDC…. 547

BBK.... 24.2

1 AMINOÁCIDOS.. 4

1.1 Estructura de los aminoácidos. 4

1.2 Clasificación de aminoácidos. 7

1.3 Propiedades generales de los aminoácidos. 9

1.3.1 Propiedades ópticas. 9

1.3.2 Propiedades ácido-base de los aminoácidos. Punto isoeléctrico. 10

1.3.1 Propiedades químicas de los aminoácidos. 14

1.3.2 Reacción de formación de melanoides. 14

2 PEPTIDOS.. 16

3 PROTEÍNAS.. 20

3.1 Funciones de las proteínas. 20

3.2 La estructura de una molécula de proteína. 23

3.3 Propiedades físico-químicas de las proteínas. 34

3.3.1 Propiedades anfóteras de las proteínas. Punto isoeléctrico de las proteínas. 34

3.3.2 Desnaturalización de proteínas. 34

3.3.3 Propiedades hidrofílicas de las proteínas. Salar las proteínas. 37

3.4 Métodos de aislamiento de proteínas. 40

3.5 Clasificación de proteínas. 43

4 ÁCIDOS NUCLEICOS.. 46

4.1 Composición de los ácidos nucleicos. 46

4.2 Nucleósidos.. 49

4.3 Nucleótidos. 51

4.4 Estructura primaria de los ácidos nucleicos. 54

4.5 Estructuras secundarias y terciarias del ADN... 55

AMINOÁCIDOS

Estructura de aminoácidos

La principal unidad estructural de las proteínas son los a-aminoácidos. En la naturaleza se conocen más de 300 aminoácidos, pero las proteínas contienen sólo 20 aminoácidos alfa (uno de ellos, la prolina, no es aminado-, A iminoácido), llamados aminoácidos proteicos o proteinógenos (ver Tabla 1). Todos los demás aminoácidos existen en estado libre o como parte de péptidos cortos o complejos con otras sustancias orgánicas.

Los aminoácidos a son derivados de ácidos carboxílicos en los que un átomo de hidrógeno en el átomo de carbono a se reemplaza por un grupo amino (–NH2), por ejemplo:

Los aminoácidos difieren en la estructura y propiedades de los radicales ®. Los radicales de aminoácidos pueden ser alifáticos, aromáticos y heterocíclicos. Gracias a esto, cada aminoácido está dotado de propiedades específicas que determinan las propiedades químicas, físicas y funciones fisiológicas de las proteínas en el organismo.

Es gracias a los radicales de aminoácidos que las proteínas tienen una serie de funciones únicas que no son características de otros biopolímeros y tienen una individualidad química.

Los aminoácidos con la posición b o g del grupo amino son mucho menos comunes en los organismos vivos, por ejemplo:

Además de los 20 aminoácidos estándar que se encuentran en casi todas las proteínas, también hay aminoácidos no estándar que son componentes solo de algunos tipos de proteínas; estos aminoácidos también se denominan modificados. Ya se han asignado alrededor de 150 de ellos. Estos aminoácidos se forman después de que se completa la síntesis de proteínas en el ribosoma de la célula mediante una modificación química postraduccional.

Tabla No. 1 – Estructura de los aminoácidos proteinogénicos

№	Estructura de aminoácidos	Abreviado.	Nombre
1.		Nombre	gli
2.		glicina	ala
3.		alanina	Eje
4.		Valin	Lei
5.		leucina	isla
6.		isoleucina	ser
7.		Canario	tre
8.		treonina	cis
9.		cisteína	metanfetamina
10.		metionina	Rango de disparo
11.		tirosina	Secador de pelo
12.		fenilalanina	Tres
triptófano
13.		Continuación de la Tabla 1	Áspid
14.		Ácido aspártico	asn
15.		asparagina	glu
16.		Ácido glutamico	Gln
17.		glutamina	Liz
18.		lisina	gies
19.		histidina	Arg
20.		arginina	Acerca de

Prolina

Un ejemplo de una modificación particularmente importante es la oxidación de dos grupos SH de residuos de cisteína para formar el aminoácido cistina que contiene un enlace disulfuro. La transición inversa ocurre con la misma facilidad.

De esta forma se forma uno de los sistemas redox más importantes de los organismos vivos. La cistina se encuentra en grandes cantidades en las proteínas de los cereales: el gluten, en las proteínas del cabello y los cuernos.

Otros ejemplos de modificación de aminoácidos son la hidroxiprolina y la hidroxilisina, que se encuentran en el colágeno, la principal proteína del tejido conectivo animal.
La proteína protrombina (proteína de coagulación de la sangre) contiene

ácido g-carboxiglutámico, y en la enzima glutatión peroxidasa se descubrió la selenocisteína, en la que (S) azufre se reemplaza por (Se) selenio.

Clasificación de aminoácidos.

Existen varios tipos de clasificaciones de los aminoácidos que forman las proteínas. La base primero

La clasificación se basa en la estructura química de los radicales de aminoácidos. Los aminoácidos se distinguen:– glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, lisina;

- que contiene hidroxilo– serina, treonina;

- aromático– fenilalanina, tirosina, triptófano;

- heterocíclico– prolina, histidina;

Segundo El tipo de clasificación se basa en la polaridad de los grupos R de los aminoácidos. Hay:

- no polar aminoácidos (hidrófobos) en los que el radical tiene enlaces no polares entre átomos C – C, C – H, hay ocho aminoácidos de este tipo: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptófano, prolina;

- polar sin carga aminoácidos (hidrófilos) en los que el radical tiene enlaces polares entre los átomos C – O, C – N, O – H, S – H; hay cinco de estos aminoácidos: serina, treonina, metionina, asparagina, glutamina;

- polares cargados negativamente aminoácidos que tienen grupos en el radical que llevan una carga negativa en un ambiente acuoso a pH = 7, hay cuatro de estos aminoácidos: tirosina, cisteína, ácido aspártico, ácido glutámico;

- polares cargados positivamente aminoácidos que tienen grupos en el radical que llevan una carga positiva en un ambiente acuoso a pH = 7, hay tres de estos aminoácidos: lisina, arginina, histidina.

Cuantos más aminoácidos con grupos polares tenga una proteína, mayor será su reactividad. Las funciones de una proteína dependen en gran medida de su reactividad. Las enzimas se caracterizan por un número particularmente grande de grupos polares. Y viceversa, hay muy pocos en una proteína como la queratina (cabello, uñas).

Tabla 2 - Clasificación de aminoácidos según la polaridad

Tercero El tipo de clasificación se basa en el número de grupos amina y carboxilo de los aminoácidos. Se dividen en monoaminomonocarboxílicos, que contienen cada uno un grupo carboxilo y otro amino; monoaminodicarboxílico (dos grupos carboxilo y un grupo amino); diaminomonocarboxílico (dos grupos amino y un grupo carboxilo).

Cuatro El tipo de clasificación se basa en la capacidad de los aminoácidos para sintetizarse en humanos y animales. Todos los aminoácidos se dividen en esenciales, esenciales y parcialmente esenciales.

Los aminoácidos esenciales no se pueden sintetizar en el cuerpo de humanos y animales; deben suministrarse con alimentos. Hay ocho aminoácidos absolutamente esenciales: valina, leucina, isoleucina, treonina, triptófano, metionina, lisina, fenilalanina.

Parcialmente insustituible- Se sintetizan en el organismo, pero en cantidades insuficientes, por lo que es necesario suministrarlos parcialmente con los alimentos. Estos aminoácidos son arganina e histidina.

Los aminoácidos no esenciales se sintetizan en el cuerpo humano en cantidades suficientes a partir de otros compuestos. Las plantas pueden sintetizar todos los aminoácidos.

Propiedades generales de los aminoácidos.

Propiedades ópticas

En las moléculas de todos los aminoácidos naturales (con excepción de la glicina), el átomo de carbono a tiene los cuatro enlaces de valencia ocupados por varios sustituyentes; dicho átomo de carbono es asimétrico y se denomina átomo quiral; Como resultado, las soluciones de aminoácidos tienen actividad óptica: giran el plano de la luz polarizada. Además, cuando un haz polarizado los atraviesa, el plano de polarización gira hacia la derecha (+) o hacia la izquierda (–). Según la ubicación de los átomos y grupos atómicos en el espacio en relación con un átomo asimétrico, se distinguen l- Y D-estereoisómeros de aminoácidos. El signo y la magnitud de la rotación óptica dependen de la naturaleza de la cadena lateral del aminoácido (grupo R).

El número de estereoisómeros posibles es N=2 n, donde n es el número de átomos de carbono asimétricos. Para glicina n = 0, para treonina n = 2. Los otros 17 aminoácidos proteicos contienen un átomo de carbono asimétrico y pueden existir en forma de dos isómeros ópticos;

Como estándar a la hora de determinar l Y D- configuraciones de aminoácidos, se utiliza la configuración de estereoisómeros de gliceraldehído.

La ubicación en la fórmula de proyección de Fischer del grupo NH 2 a la izquierda corresponde a l-configuraciones, y a la derecha – D-configuraciones.

Cabe señalar que las letras l Y D significa que una sustancia, en su configuración estereoquímica, pertenece a l o D fila, independientemente del sentido de rotación.

Sólo se encuentra en las proteínas. l-isómeros de aminoácidos.
D-Las formas de aminoácidos son raras en la naturaleza y se encuentran sólo en las proteínas de la pared celular (glicoproteínas) de algunas bacterias y en los antibióticos peptídicos (gramicidina, actinomicina, etc.). l-Las formas son bien absorbidas por plantas y animales y se incluyen fácilmente en los procesos metabólicos. D- Las formas no son asimiladas por estos organismos y, en ocasiones, incluso inhiben los procesos metabólicos. Esto se explica por el hecho de que los sistemas enzimáticos de los organismos están específicamente adaptados a l formas de aminoácidos.

l Y D Las formas de aminoácidos tienen diferentes efectos fisiológicos en el cuerpo humano: difieren en sabor: D- isómeros dulces l-Las formas son amargas o insípidas.

Tema: "Aminoácidos: estructura, clasificación, propiedades, función biológica"

Los aminoácidos son compuestos orgánicos que contienen nitrógeno cuyas moléculas contienen un grupo amino –NH2 y un grupo carboxilo –COOH

El representante más simple es el ácido aminoetanoico H2N - CH2 - COOH

ácido g-carboxiglutámico, y en la enzima glutatión peroxidasa se descubrió la selenocisteína, en la que (S) azufre se reemplaza por (Se) selenio.

Hay 3 clasificaciones principales de aminoácidos:

fisicoquimico – basado en diferencias en las propiedades fisicoquímicas de los aminoácidos

• 
  Aminoácidos hidrofóbicos (no polares). Los componentes de los radicales suelen contener grupos hidrocarbonados, donde la densidad electrónica está distribuida uniformemente y no hay cargas ni polos. También pueden contener elementos electronegativos, pero todos se encuentran en un entorno de hidrocarburos.
• 
  Aminoácidos hidrofílicos no cargados (polares) . Los radicales de tales aminoácidos contienen grupos polares: -OH, -SH, -CONH2
• 
  Aminoácidos cargados negativamente. Estos incluyen los ácidos aspártico y glutámico. Tienen un grupo COOH adicional en el radical; en un entorno neutro adquieren una carga negativa.
• 
  Aminoácidos cargados positivamente : arginina, lisina e histidina. Tienen un grupo NH 2 adicional (o un anillo de imidazol, como la histidina) en el radical; en un ambiente neutro adquieren una carga positiva.

• 
  Insustituible aminoácidos, también se les llama “esenciales”. No pueden sintetizarse en el cuerpo humano y deben suministrarse con alimentos. Hay 8 de ellos y 2 aminoácidos más que se clasifican como parcialmente esenciales.

Parcialmente insustituible: arginina, histidina.

• 
  Reemplazable(puede sintetizarse en el cuerpo humano). Hay 10 de ellos: ácido glutámico, glutamina, prolina, alanina, ácido aspártico, asparagina, tirosina, cisteína, serina y glicina.

Los aminoácidos se clasifican según sus características estructurales.

1. Dependiendo de la posición relativa de los grupos amino y carboxilo, los aminoácidos se dividen en α-, β-, γ-, δ-, ε- etc.

La necesidad de aminoácidos disminuye: Para trastornos congénitos asociados con la absorción de aminoácidos. En este caso, algunas sustancias proteicas pueden provocar reacciones alérgicas en el organismo, incluidos problemas en el tracto gastrointestinal. picor y náuseas.
Digestibilidad de aminoácidos

La velocidad y la integridad de la absorción de los aminoácidos dependen del tipo de productos que los contienen. El cuerpo absorbe bien los aminoácidos contenidos en las claras de huevo, el requesón bajo en grasa, la carne magra y el pescado.

Los aminoácidos también se absorben rápidamente con la combinación adecuada de productos: la leche se combina con gachas de trigo sarraceno y pan blanco, todo tipo de productos de harina con carne y requesón.
Propiedades beneficiosas de los aminoácidos, su efecto en el organismo.

Cada aminoácido tiene su propio efecto en el cuerpo. Por eso la metionina es especialmente importante para mejorar el metabolismo de las grasas en el cuerpo; se utiliza para prevenir la aterosclerosis, la cirrosis y la degeneración del hígado graso.

Para determinadas enfermedades neuropsiquiátricas se utilizan glutamina y ácidos aminobutíricos. El ácido glutámico también se utiliza en la cocina como aditivo aromatizante. La cisteína está indicada para enfermedades oculares.

Los tres aminoácidos principales: triptófano, lisina y metionina, son especialmente necesarios para nuestro organismo. El triptófano se utiliza para acelerar el crecimiento y desarrollo del cuerpo y también mantiene el equilibrio de nitrógeno en el cuerpo.

La lisina asegura el crecimiento normal del cuerpo y participa en los procesos de formación de la sangre.

Las principales fuentes de lisina y metionina son el requesón, la carne de res y algunos tipos de pescado (bacalao, lucioperca, arenque). El triptófano se encuentra en cantidades óptimas en los despojos, ternera y juego.ataque al corazón.

Aminoácidos para la salud, la energía y la belleza

Para desarrollar con éxito masa muscular en el culturismo, a menudo se utilizan complejos de aminoácidos que consisten en leucina, isoleucina y valina.

Para mantener la energía durante el entrenamiento, los deportistas utilizan metionina, glicina y arginina, o productos que las contienen, como complementos dietéticos.

Cualquier persona que lleve un estilo de vida activo y saludable necesita alimentos especiales que contengan una serie de aminoácidos esenciales para mantener una excelente forma física, recuperar rápidamente la fuerza, quemar el exceso de grasa o desarrollar masa muscular.

Los aminoácidos (AA) son moléculas orgánicas que constan de un grupo amino básico (-NH 2), un grupo carboxilo ácido (-COOH) y un radical R orgánico (o cadena lateral), que es exclusivo de cada AA.

Estructura de aminoácidos

Funciones de los aminoácidos en el organismo.

Ejemplos de propiedades biológicas de AK. Aunque en la naturaleza se encuentran más de 200 AA diferentes, sólo alrededor de una décima parte de ellos se incorporan a las proteínas, otros realizan otras funciones biológicas:

• Son los componentes básicos de proteínas y péptidos.
• Precursores de muchas moléculas biológicamente importantes derivadas de AK. Por ejemplo, la tirosina es un precursor de la hormona tiroxina y del pigmento de la piel melanina, y la tirosina también es un precursor del compuesto DOPA (dioxifenilalanina). Es un neurotransmisor para la transmisión de impulsos en el sistema nervioso. El triptófano es un precursor de la vitamina B3: ácido nicotínico.
• Las fuentes de azufre son los AA que contienen azufre.
• Los AA participan en muchas vías metabólicas, como la gluconeogénesis: la síntesis de glucosa en el cuerpo, la síntesis de ácidos grasos, etc.

Dependiendo de la posición del grupo amino con respecto al grupo carboxilo, AA puede ser alfa, α-, beta, β- y gamma, γ.

Las proteínas contienen sólo alfa-AA

Propiedades generales de las proteínas alfa-AA.

1 - Actividad óptica - propiedad de los aminoácidos

Todos los AA, con excepción de la glicina, exhiben actividad óptica, porque contener al menos uno átomo de carbono asimétrico (átomo quiral).

¿Qué es un átomo de carbono asimétrico? Es un átomo de carbono con cuatro sustituyentes químicos diferentes unidos a él. ¿Por qué la glicina no presenta actividad óptica? Su radical tiene sólo tres sustituyentes diferentes, es decir El carbono alfa no es asimétrico.

¿Qué significa actividad óptica? Esto significa que el AA en solución puede estar presente en dos isómeros. Un isómero dextrógiro (+), que tiene la capacidad de girar el plano de luz polarizada hacia la derecha. Isómero levógiro (-), que tiene la capacidad de girar el plano de polarización de la luz hacia la izquierda. Ambos isómeros pueden girar el plano de polarización de la luz en la misma cantidad, pero en dirección opuesta.

2 - Propiedades ácido-base

Como resultado de su capacidad para ionizarse, se puede escribir el siguiente equilibrio de esta reacción:

R COOH<------->R-C00-+H+

R-NH2<--------->R-NH 3+

Debido a que estas reacciones son reversibles, esto significa que pueden actuar como ácidos (reacción directa) o como bases (reacción inversa), lo que explica las propiedades anfóteras de los aminoácidos.

Ion Zwitter - propiedad de AK

Todos los aminoácidos neutros a un valor de pH fisiológico (aproximadamente 7,4) están presentes como zwitteriones: el grupo carboxilo no está protonado y el grupo amino está protonado (Fig. 2). En soluciones más básicas que el punto isoeléctrico del aminoácido (IEP), el grupo amino -NH3+ en AA dona un protón. En una solución más ácida que el IET de AA, el grupo carboxilo -COO- del AA acepta un protón. Así, el AA a veces se comporta como un ácido y otras como una base, dependiendo del pH de la solución.

La polaridad como propiedad general de los aminoácidos.

A pH fisiológico, los AA están presentes como iones zwitter. La carga positiva la lleva el grupo alfa amino y la carga negativa la lleva el grupo carboxílico. Por lo tanto, se crean dos cargas opuestas en ambos extremos de la molécula de AK, la molécula tiene propiedades polares.

La presencia de un punto isoeléctrico (PEI) es una propiedad de los aminoácidos.

El valor de pH en el que la carga eléctrica neta de un aminoácido es cero y, por tanto, no puede moverse en un campo eléctrico se llama IET.

La capacidad de absorber luz ultravioleta es una propiedad de los aminoácidos aromáticos.

La fenilalanina, la histidina, la tirosina y el triptófano se absorben a 280 nm. En la Fig. Se muestran los valores del coeficiente de extinción molar (ε) de estos AA. En la parte visible del espectro, los aminoácidos no se absorben, por tanto, son incoloros.

Los AA pueden estar presentes en dos isómeros: isómero L y D- isómeros, que son imágenes especulares y difieren en la disposición de los grupos químicos alrededor del átomo de carbono α.

Todos los aminoácidos de las proteínas están en configuración L, L-aminoácidos.

Propiedades físicas de los aminoácidos.

Los aminoácidos son en su mayoría solubles en agua debido a su polaridad y la presencia de grupos cargados. Son solubles en disolventes polares e insolubles en disolventes no polares.

Las AK tienen un alto punto de fusión, lo que refleja la presencia de fuertes enlaces que sostienen su red cristalina.

Son comunes Las propiedades de los AA son comunes a todos los AA y en muchos casos están determinadas por el grupo alfa amino y el grupo alfa carboxilo. Los AA también tienen propiedades específicas dictadas por su cadena lateral única.

Los aminoácidos son compuestos orgánicos cuya molécula contiene simultáneamente un grupo amino básico (NH2) y un grupo carboxilo ácido (COOH). Hasta la fecha se han descrito unos 200 aminoácidos naturales aislados de material animal y vegetal. Todos los aminoácidos naturales se dividen en dos grupos: proteinógenos o proteicos (que se encuentran solo en las proteínas) y no proteinógenos o no proteicos (que no se encuentran en las proteínas). 1. Aminoácidos proteinogénicos. Los aminoácidos que se encuentran en las proteínas se pueden clasificar según diferentes criterios. Según la estructura de la cadena lateral (grupo R), se distinguen los aminoácidos alifáticos, aromáticos y heterocíclicos según el número de grupos amina y carboxilo: monoaminomonocarboxílico (un grupo NH2 y un grupo COOH), diaminomonocarboxílico (dos grupos NH2); y un grupo COOH ), monoaminodicarboxílico (un grupo NH2 y dos grupos COOH), según la posición del punto isoeléctrico: neutro, básico y ácido. Los aminoácidos que contienen grupos OH en radicales se denominan hidroxiaminoácidos y los que contienen azufre se denominan ácidos que contienen azufre. Según su capacidad para sintetizarse en el cuerpo animal, los bioquímicos dividen los aminoácidos en esenciales y no esenciales. Los aminoácidos que contienen grupos NH en lugar de grupos NH2 se llaman iminoácidos.

Según la polaridad de los grupos R, es decir. la capacidad de los grupos R para interactuar con el agua en condiciones de pH intracelular apropiadas (pH alrededor de 7,0), los aminoácidos se dividen en cuatro grupos: con grupos R no polares o hidrofóbicos, grupos R polares pero sin carga, R con carga negativa -grupos y grupos R con carga positiva. Veamos la estructura de los aminoácidos de estos grupos. Las plantas y algunos microorganismos pueden sintetizar todos los aminoácidos que necesitan para formar proteínas celulares. Un organismo animal es capaz de sintetizar sólo aproximadamente la mitad de los aminoácidos que necesita para formar las proteínas de su cuerpo. Estos aminoácidos se denominan aminoácidos intercambiables. Los diez aminoácidos proteinogénicos restantes no pueden ser sintetizados por organismos animales y deben obtenerse de los alimentos. Estos aminoácidos se llaman esenciales o esenciales. Estos incluyen: valina, isoleucina, metionina, leucina, lisina, treonina, triptófano, fenilalanina, arginina e histidina. La ausencia o deficiencia de cualquier aminoácido esencial en los alimentos conduce a fenómenos potencialmente mortales (retraso del crecimiento, alteración de la biosíntesis de proteínas, enfermedades, etc.).

• 
  Aminoácidos, que se encuentra en las proteínas, se puede clasificar según diferentes criterios. Basado en la estructura de la cadena lateral (grupo R), alifático...


• 
  Aminoácidos y sus propiedades. Las moléculas de proteínas están formadas por moléculas más pequeñas. aminoácidos. Más de 170 diferentes aminoácidos...


• 
  Fuentes y formas de uso. aminoácidos en las células.
  Aminoácidos determinar la especificidad biológica de las proteínas y su valor nutricional.


• 
  Clasificación aminoácidos. 1. Según la capacidad de los radicales para interactuar con el H 2O: - no polar (hidrófobo) - poco soluble


• 
  Aminoácidos- monómeros proteicos, ácidos carboxílicos orgánicos, en los que al menos uno de los átomos de hidrógeno de la cadena hidrocarbonada está sustituido por un grupo amino.


• 
  Los más importantes en nutrición son los insustituibles. aminoácidos, que no se pueden sintetizar en el cuerpo y provienen únicamente del exterior: con los alimentos.


• 
  La proteína generalmente contiene ácidos y alcalinos. aminoácidos, por lo que la molécula de proteína tiene cargas tanto positivas como negativas.

LA BIOQUÍMICA COMO CIENCIA. ETAPAS DEL DESARROLLO DE LA BIOQUÍMICA. MÉTODOS DE INVESTIGACIÓN BIOQUÍMICA

La química biológica es una ciencia biomédica fundamental que estudia la composición química de los organismos vivos y las transformaciones químicas de las biomoléculas.

El estudio en el curso de bioquímica de la organización molecular de la célula, los mecanismos de regulación de las reacciones bioquímicas que subyacen a las funciones fisiológicas del cuerpo humano en la salud y la enfermedad, es de gran importancia para el desarrollo de métodos y técnicas para la corrección farmacológica de las alteraciones. Procesos metabólicos.

Cuestiones teóricas básicas que permitan realizar las actividades objetivo:

1. Materia y tareas de la química biológica.

1.1. El lugar de la bioquímica entre otras disciplinas biomédicas.

1.2. Objetos de estudio y tareas de la bioquímica.

2. Principales etapas en el desarrollo de la química biológica como ciencia.

3. Secciones de bioquímica:

4. Direcciones modernas del desarrollo de la bioquímica.

4.1. Logros y perspectivas para el desarrollo de la bioquímica, la biología teórica y molecular, la biotecnología, la ingeniería genética y su importancia para el diagnóstico y tratamiento de las principales enfermedades humanas: cardiovasculares, oncológicas, infecciosas y otras.

4.2. El papel de la bioquímica para dilucidar los mecanismos genéticos moleculares de la patogénesis de las enfermedades, dilucidar la importancia de los factores hereditarios y ambientales en la aparición de condiciones patológicas y su impacto en la esperanza de vida de la población.

5. Pruebas de laboratorio bioquímico

5.1. Propósito de la investigación bioquímica.

5.2. Criterios para evaluar el método de investigación de laboratorio utilizado.

5.3. Material para estudios de diagnóstico, principios de recolección de material.

5.4. Errores que ocurren durante las pruebas de laboratorio.

Estructura lógica gráfica

Términos básicos y su significado:

Bioquímica estática(conexión con la química bioorgánica, biología molecular) estudia la composición química de los organismos.

Bioquímica dinámica estudia la transformación de compuestos químicos y las transformaciones energéticas relacionadas en el proceso de la vida.

Bioquímica funcional aclara las conexiones entre la estructura de los compuestos químicos y los procesos de su modificación, por un lado, y la función de las partículas subcelulares de células, tejidos u órganos especializados que incluyen las sustancias mencionadas, por el otro.

Bioquímica médica(bioquímica humana).

Bioquímica clínica como rama de la bioquímica médica

Bioenergía– una rama de la bioquímica dinámica que estudia los patrones de liberación, acumulación y uso de energía en los sistemas biológicos.

Genética molecular– una rama de la bioquímica que revela los patrones de preservación e implementación de la información genética mediante el estudio de la estructura y el funcionamiento de las moléculas de información: ADN y ARN.

Electroforesis– un método de análisis fisicoquímico utilizado en bioquímica para separar fracciones de proteínas.

REGULARIDADES GENERALES DEL METABOLISMO. METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS, LÍPIDOS, PROTEÍNAS Y SU REGULACIÓN

INTRODUCCIÓN

El metabolismo es un sistema complejo de reacciones químicas interconectadas a través de componentes plásticos, suministro de energía y reguladores generales. Los objetivos de estas reacciones son la extracción de energía y la síntesis de macromoléculas biológicas, cuya estructura corresponde al programa genético individual del organismo.

El esquema metabólico bioquímico incluye cadenas, cascadas y ciclos de transformaciones químicas que en conjunto constituyen vías metabólicas. Para que estas vías metabólicas funcionen en conjunto para satisfacer las necesidades de células individuales, órganos o del cuerpo en su conjunto, deben estar estrictamente reguladas. Para regular el metabolismo se han desarrollado diversos mecanismos que afectan a las herramientas metabólicas, es decir, la actividad catalítica de las enzimas.

El metabolismo normal se caracteriza por cambios adaptativos durante el ayuno, la actividad física, el embarazo y la lactancia. Los trastornos metabólicos se producen, por ejemplo, debido a la desnutrición, la falta de vitaminas, la deficiencia de determinadas enzimas o un desequilibrio hormonal. Por lo tanto, el conocimiento de los patrones generales del metabolismo normal es necesario para que el futuro médico comprenda las causas de muchas enfermedades.

La aparición y el desarrollo de la mayoría de los procesos patológicos se basan en cambios bioquímicos. Esto se relaciona principalmente con cambios en el metabolismo de las principales macromoléculas biológicas: proteínas, carbohidratos y lípidos. La comprensión de los procesos metabólicos incluye el conocimiento de la estructura y funciones de las macromoléculas, así como de las características de su digestión, absorción, transporte y directamente aquellas transformaciones químicas que se producen con estas sustancias en un organismo vivo. Es importante considerar cada proceso metabólico. no aislado Oh, como un esquema artificial, sino para tener en cuenta las peculiaridades de su curso en diversos tejidos y órganos, las posibilidades de su regulación y, por supuesto, su relación con otras vías metabólicas.

El propósito del estudio del módulo “Patrones generales del metabolismo. Metabolismo de carbohidratos, lípidos, proteínas y su regulación" es: ser capaz de interpretar los patrones generales del metabolismo, así como las características del metabolismo de los carbohidratos, lípidos y proteínas en condiciones normales y en patología para el posterior aprovechamiento de estos. datos en la clínica de enfermedades internas.

Patrones generales del metabolismo. Metabolismo de carbohidratos, lípidos, proteínas y su regulación” incluye los siguientes módulos de contenidos:

1. Metabolismo de las proteínas y su regulación. Enzimopatías del metabolismo de los aminoácidos.

2. El papel de las enzimas y vitaminas en el metabolismo.

3. Metabolismo de los lípidos y su regulación.

4. Metabolismo y energía

5. Metabolismo de los carbohidratos y su regulación.

AMINOÁCIDOS. PEPTIDOS. PROTEÍNAS

Introducción

Los aminoácidos son considerados como derivados de los ácidos carboxílicos, en los que la posición del grupo amino con respecto al grupo carboxilo suele indicarse con las letras: , que equivale a los números 2, 3, 4, etc., respectivamente. Las letras del alfabeto griego no se utilizan en la nomenclatura sustitutiva de la IUPAC.

En los objetos naturales se han encontrado alrededor de 300 aminoácidos diferentes, pero los más importantes, que se encuentran constantemente en todos los péptidos y proteínas, son 20 α-aminoácidos ( ver tabla 1). Están codificados por el código genético y generalmente se les llama proteinogénico(a veces canónico).

Estructura. Clasificación y nomenclatura. estereoisomería

Los α-aminoácidos son compuestos heterofuncionales cuyas moléculas contienen un grupo amino y un grupo carboxilo en el mismo átomo de carbono.

Para el crecimiento normal del cuerpo de un niño es necesario un aporte obligatorio de dos aminoácidos más, aunque en los adultos se sintetizan en cantidades suficientes. Estos aminoácidos se llaman parcialmente reemplazable. La síntesis de tirosina y cisteína requiere aminoácidos esenciales, por eso estos dos ácidos se llaman condicionalmente reemplazable. La tirosina se sintetiza en el cuerpo mediante la hidroxilación de la fenilalanina y se requiere metionina para producir cisteína.

Los α-aminoácidos son necesarios para la biosíntesis no sólo de péptidos y proteínas, sino también de fosfolípidos, bases nucleicas, compuestos de porfirina, así como para realizar tareas específicas como la transferencia de un grupo amino, un grupo metilo, un grupo guanidina, etc.

La principal fuente de α-aminoácidos para humanos y animales son las proteínas alimentarias. Dependiendo del contenido de aminoácidos esenciales, las proteínas se dividen en completamente desarrollado o establecido Y inferior . Por ejemplo, las proteínas de los lácteos, el pescado, los productos cárnicos, algunos mariscos (calamares, carne de cangrejo), los huevos, así como algunas proteínas de origen vegetal (soja, guisantes, frijoles) son completas, ya que contienen todos los aminoácidos esenciales en las proporciones requeridas. En los principales grupos de productos alimenticios, entre los aminoácidos esenciales predominan la leucina y la lisina, su contenido oscila entre el 7,0 y el 11% del contenido total de α-aminoácidos (; ver tabla). Es típico un contenido relativamente bajo de triptófano en los productos (no más de 2%) y metionina (del 1,5 al 3,5%).

Cuadro 2 Contenido de proteínas de alimentos seleccionados

Las mezclas de α-aminoácidos son preparaciones para la nutrición parenteral (sin pasar por el tracto gastrointestinal) de pacientes con complicaciones patológicas graves.

Nomenclatura

Los nombres de los α-aminoácidos se pueden construir utilizando nomenclatura sustitutiva, pero casi siempre sólo se utilizan sus nombres triviales aceptados por la nomenclatura IUPAC. Los nombres triviales de los α-aminoácidos suelen estar asociados con fuentes de excreción. El aminoácido más simple, aislado por primera vez del hidrolizado de gelatina y que tiene un sabor dulce, se llamó glicocol (de Griego..glykys- dulce y cola- pegamento, es decir, "dulce del pegamento"), luego recibió el nombre de glicina.

En nombres de aminoácidos alifáticos. según la nomenclatura de sustitución el grupo amino está indicado por el prefijo aminado, y el grupo carboxilo como grupo principal tiene el sufijo - nuevoácido. Los nombres de los aminoácidos aromáticos utilizan. ácido benzoico.

Estereoisomería

En todos los aminoácidos naturales (excepto la glicina, que es aquiral), el átomo de carbono es asimétrico y la mayoría de estos compuestos (excepto la isoleucina y la treonina) tienen un solo centro quiral. Por lo tanto, existen en forma de dos isómeros ópticos (enantiómeros L y D). Casi todos los aminoácidos naturales están en forma L., y los D-aminoácidos, por regla general, no son absorbidos por los organismos vivos. Curiosamente, la mayoría de los aminoácidos de la serie L tienen un sabor dulce, mientras que los aminoácidos de la serie D tienen un sabor amargo o insípido.