Resumen preparado

Estudiante 10 clase "A"

Pavelchuk Vladislav

INTRODUCCIÓN
Las proteínas, junto con los ácidos nucleicos, los lípidos, los carbohidratos, algunas sustancias orgánicas de bajo peso molecular, las sales minerales y el agua, forman el protoplasma de todos los organismos terrestres: animales y plantas, complejos y elementales. El término “protoplasma” fue propuesto por el fisiólogo checo Purkynė (1839) para designar el contenido de una célula viva. El contenido de proteínas en el protoplasma suele ser mucho mayor que el de todos sus demás componentes (sin contar el agua). En la mayoría de los casos, las proteínas representan hasta el 75-80% de la masa seca de las células.
Las sustancias proteicas representan la parte principal y más activa del protoplasma: “En el protoplasma, las propiedades del componente que está presente en mayores cantidades y que es más activo se destacan más claramente” Danilevsky A. Ya (la sustancia principal del protoplasma y su modificación por la vida 1894).
La convicción de la importancia primordial de las proteínas para la vida permanece inquebrantable en nuestro tiempo, a pesar del descubrimiento del papel de los ácidos nucleicos en los fenómenos de la herencia, la aclaración de la importancia crítica de las vitaminas, hormonas, etc. para la vida.
Debido a las peculiaridades de su composición y estructura, las proteínas exhiben una notable variedad de propiedades físicas y químicas. Hay proteínas conocidas que son completamente insolubles en agua; hay proteínas que son extremadamente inestables y cambian bajo la influencia de la luz visible o incluso de un ligero contacto mecánico. Hay proteínas cuyas moléculas tienen forma de hilos que alcanzan una longitud de varios milímetros, y hay proteínas cuyas moléculas son bolas con un diámetro de varias decenas de angremas. Pero en todos los casos, la estructura y propiedades de las proteínas están en estrecha relación con la función que realizan.
I. Estructura de las proteínas.
Las proteínas son la clase más grande y diversa de compuestos orgánicos de la célula. Las proteínas son heteropolímeros biológicos cuyos monómeros son aminoácidos. todos los aminoácidos tienen al menos un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) y se diferencian en las propiedades estructurales y fisicoquímicas de los radicales ®.
Los péptidos que contienen desde varios residuos de aminoácidos hasta varias docenas existen en el cuerpo en forma libre y tienen una alta actividad biológica. Estos incluyen una serie de hormonas (oxitocina, hormona adrenocorticotrópica), algunas sustancias tóxicas muy tóxicas (por ejemplo, amanitina de hongos) y muchos antibióticos producidos por microorganismos.
Las proteínas son polipéptidos de alto peso molecular que contienen desde cien hasta varios miles de aminoácidos.
II. CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
Las proteínas se dividen en proteínas (proteínas simples), que consisten únicamente en residuos de aminoácidos, y proteidas (proteínas complejas), que durante la hidrólisis producen aminoácidos y sustancias de naturaleza no proteica (ácido fosfórico, carbohidratos, compuestos heterocíclicos, ácidos nucleicos). . Las proteínas y proteides se dividen en varios subgrupos.
Proteínas
Las albúminas son proteínas con un peso molecular relativamente pequeño y son muy solubles en agua. Se salan de soluciones acuosas con una solución saturada de sulfato de amonio y se coagulan (desnaturalizan) cuando se calientan. La clara de huevo es un representante típico de la albúmina. Muchos de ellos se obtienen en estado cristalino.
Las globulinas son proteínas que son insolubles en agua pura, pero solubles en una solución tibia de NaCl al 10%. La globulina pura se extrae diluyendo la solución salina con abundante agua. La globulina es la proteína más común que se encuentra en las fibras musculares, la sangre, la leche, los huevos y las semillas de las plantas.
Las prolaminas son ligeramente solubles en agua. Se disuelve en alcohol etílico acuoso al 60-80%. Cuando se hidrolizan prolaminas, se forma el aminoácido prolina en grandes cantidades. Característica de las semillas de cereales. Un ejemplo de ello es la gliadina, la principal proteína del gluten de trigo.
Las glutelinas son solubles sólo en álcali al 0,2%. Se encuentra en las semillas de trigo, arroz y maíz.
Las protaminas se encuentran únicamente en la leche de pescado. Son 80% aminoácidos alcalinos, lo que los convierte en bases fuertes. Completamente libre de azufre.
Las escleroproteínas son proteínas insolubles que tienen una forma molecular filamentosa (fibrilar). Contiene azufre. Estos incluyen colágeno (proteínas del cartílago, algunos huesos), elastina (proteínas de tendones, tejidos conectivos), queratina (proteínas del cabello, cuernos, pezuñas, capa superior de la piel), fibroína (proteína de hilos de seda cruda).
Proteidas. Las proteínas complejas se dividen en grupos según la composición de su parte no proteica, que se denomina grupo protésico. La parte proteica de las proteínas complejas se llama apoproteína.
Lipoproteínas: se hidrolizan en proteínas simples y lípidos. Las lipoproteínas están contenidas en grandes cantidades en la composición de los granos de clorofila y el protoplasma de las células y membranas biológicas.
Glicoproteínas: se hidrolizan en proteínas simples y carbohidratos de alto peso molecular. Insoluble en agua, pero soluble en álcalis diluidos. Contenido en diversas secreciones mucosas de animales, en claras de huevo,
Cromoproteínas: se hidrolizan en proteínas simples y colorantes. Por ejemplo, la hemoglobina en la sangre se descompone en la proteína globina y una base nitrogenada compleja que contiene hierro.
Nucleoproteínas: se hidrolizan en proteínas simples, generalmente protaminas o histonas, y ácidos nucleicos.
Fosfoproteínas: contienen ácido fosfórico. Desempeñan un papel importante en la nutrición de un cuerpo joven. Un ejemplo de esto es la caseína, una proteína de la leche.
III. ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL DE MOLÉCULAS DE PROTEÍNAS
Dado que las proteínas constan de varias docenas de aminoácidos conectados en una cadena polipeptídica, es energéticamente desfavorable para la célula mantenerlas en forma de cadena (la llamada forma desplegada). Por lo tanto, las proteínas se compactan y se pliegan, como resultado de lo cual adquieren una determinada organización espacial: una estructura espacial.
Hay 4 niveles de organización espacial de las proteínas.
La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos en la cadena polipeptídica y está determinada por la secuencia de nucleótidos en la sección de la molécula de ADN que codifica la proteína. La estructura primaria de cualquier proteína es única y determina su forma, propiedades y funciones.
La estructura secundaria de la mayoría de las proteínas tiene forma de espiral y surge como resultado de la formación de enlaces de hidrógeno entre los grupos - CO - y NH - de diferentes residuos de aminoácidos de la cadena polipeptídica.
La estructura terciaria tiene forma de espiral o glóbulo y se forma como resultado de la compleja disposición espacial de la molécula de proteína. Cada tipo de proteína tiene una fórmula de glóbulos específica. La fuerza de la estructura terciaria está garantizada por los distintos enlaces que surgen entre los radicales de aminoácidos (disulfuro, iónicos, hidrofóbicos).
La estructura cuaternaria es un complejo complejo que combina varias estructuras terciarias (por ejemplo, la proteína hemoglobina está formada por cuatro glóbulos) unidas por enlaces no covalentes: iónico, de hidrógeno e hidrofóbico.
Un cambio en la forma espacial y, por tanto, en las propiedades y actividad biológica de la proteína nativa, se denomina desnaturalización. La desnaturalización puede ser reversible o irreversible. En el primer caso, la estructura cuaternaria, terciaria o secundaria se altera y es posible el proceso inverso de restauración de la estructura de la proteína (renaturalización); en el segundo caso, se rompen los enlaces peptídicos en la estructura primaria. La desnaturalización es causada por influencias químicas, altas temperaturas (más de 45 grados C), irradiación, alta presión, etc.
V. EXTRACCIÓN DE PROTEÍNAS
Las proteínas se extraen de materiales naturales con agua, soluciones de sales, álcalis, ácidos y soluciones hidroalcohólicas. El producto así obtenido suele contener una cantidad importante de impurezas. Para un mayor aislamiento y purificación de la proteína, la solución se trata con sales (salación), se satura con alcohol o acetona y se neutraliza. En este caso se libera la fracción proteica correspondiente. Es muy difícil aislar una proteína en estado inalterado; para ello es necesario observar una serie de condiciones: bajas temperaturas, una determinada reacción del medio ambiente, etc.
Las proteínas aisladas y purificadas son en la mayoría de los casos un polvo blanco o conservan su forma natural (por ejemplo, proteínas de lana y seda).
Según la forma de sus moléculas, las proteínas se pueden dividir en dos grupos: fibrilares o filamentosas y globulares o esféricas. Las proteínas fibrilares, por regla general, realizan funciones formadoras de estructuras. Sus propiedades (fuerza, extensibilidad) dependen del método de empaquetamiento de las cadenas polipeptídicas, por lo que después del aislamiento las proteínas suelen conservar su forma natural. Ejemplos de proteínas fibrilares incluyen fibroína de seda, queratinas y colágenos.
El segundo grupo incluye la mayoría de las proteínas que se encuentran en el cuerpo humano. Las proteínas globulares se caracterizan por la presencia de regiones con alta reactividad (pueden ser centros catalíticos de enzimas) o forman complejos con otras moléculas debido a grupos funcionales cercanos entre sí en el espacio.
VI. REACCIONES DE COLOR DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas se caracterizan por algunas reacciones de color asociadas con la presencia de ciertos grupos y residuos de aminoácidos en su molécula.
La reacción de biuret es la aparición de un color violeta cuando la proteína se trata con una solución alcalina concentrada y una solución saturada de CuSO4. Asociado con la presencia de enlaces peptídicos en la molécula.
Reacción de xantoproteína: aparición de un color amarillo como resultado de la acción del ácido nítrico concentrado sobre las proteínas. La reacción está asociada a la presencia de anillos aromáticos en la proteína.
Reacción de Million: aparición de un color rojo cereza cuando la proteína se expone al reactivo de Millon (una solución de nitrato de mercurio en ácido nitroso). La reacción se explica por la presencia de grupos fenólicos en la proteína.
Reacción de sulfhidrilo: la formación de un precipitado negro de sulfuro de plomo cuando se calienta una proteína con una solución Plusbit (debido a la presencia de grupos sulfhidrilo en la proteína).
La reacción de Adamkiewicz es la aparición de un color violeta cuando se añaden a la proteína ácidos glioxálico y sulfúrico concentrado. Asociado con la presencia de grupos indol.
VII. DECODIFICAR LA ESTRUCTURA PRIMARIA DE UNA PROTEÍNA
Descifrar la estructura primaria de una proteína significa establecer su fórmula, es decir, determinar en qué secuencia se ubican los residuos de aminoácidos en la cadena polipeptídica.
El conocimiento de la estructura primaria de la proteína queda bien ilustrado por el trabajo de Ingram, quien estudió las causas de una enfermedad sanguínea hereditaria común en algunas zonas de África y el Mediterráneo, la llamada anemia falciforme. Los pacientes con anemia falciforme están pálidos, se quejan de debilidad y dificultad para respirar ante el menor esfuerzo. Rara vez viven entre 12 y 17 años. Un análisis de sangre revela una forma inusual de los glóbulos rojos. Los glóbulos rojos de los pacientes tienen forma de hoz o media luna, mientras que los glóbulos rojos normales tienen forma de discos bicóncavos. Un estudio detallado reveló que la hemoglobina en los glóbulos rojos sanos se distribuye de manera uniforme y aleatoria por toda la célula, mientras que en los glóbulos rojos de pacientes con anemia, la hemoglobina forma estructuras cristalinas regulares. Debido a la cristalización de la hemoglobina, los glóbulos rojos se deforman. ¿Cuál es la razón de un cambio tan significativo en la hemoglobina? Ingram aisló la hemoglobina de la sangre de pacientes con anemia falciforme y analizó su estructura primaria. Resultó que la diferencia entre la hemoglobina de los pacientes y la hemoglobina de las personas sanas es solo que en la cadena polipeptídica de la hemoglobina de los pacientes en el sexto lugar (desde el extremo N) hay un residuo de valina (val), mientras que en el mismo lugar en la hemoglobina sana contiene ácido glutálico (glu). La molécula de hemoglobina consta de cuatro subunidades (cuatro cadenas polipeptídicas, dos alfa y dos beta con un número total de residuos de aminoácidos igual a: 141?2 + 146?2 + 574. La sustitución de "glu" por "val" se produce en cadenas alfa, es decir, es decir, en dos cadenas de cuatro. Por lo tanto, en una molécula que consta de 574 residuos de aminoácidos, basta con reemplazar solo dos y dejar los 572 restantes sin cambios para que se produzcan cambios profundos en las propiedades de. hemoglobina se produzca si cambia su capacidad para cristalizar y unir oxígeno, entonces habrá consecuencias fatales para la salud humana.
Sanger (Cambridge, Inglaterra) comenzó a descifrar la estructura primaria de la proteína insulina allá por los años 40. En el curso de una investigación minuciosa y que requirió mucho tiempo, Sanger desarrolló una serie de nuevos métodos y técnicas de análisis. Llevó a cabo este trabajo durante más de 10 años y se vio coronado por un éxito total: se estableció la fórmula de la insulina y por sus destacados logros el autor recibió el Premio Nobel (1958). La importancia del trabajo de Sanger radica no solo en descifrar la estructura primaria de la insulina, sino también en el hecho de que se ganó experiencia, se desarrollaron nuevos métodos y se demostró la realidad de estos estudios. Después del trabajo de Sanger, esto fue más fácil de hacer para otros investigadores. De hecho, después de Sanger, muchos laboratorios comenzaron a trabajar para descifrar la estructura primaria de varias proteínas, mejoraron los métodos de análisis y desarrollaron nuevos métodos.
VIII. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
Catalítico
Proteínas: las enzimas son producidas por organismos vivos; Tienen un efecto catalítico, es decir, la capacidad de aumentar la velocidad de determinadas reacciones químicas. Los procesos de fermentación, utilizados desde tiempos prehistóricos en la elaboración de vinos, vinagre, cerveza y pan, se basan en la acción enzimática. En 1680, el naturalista holandés Antonie Leeuwenhoek utilizó un microscopio de diseño propio para observar levaduras y células bacterianas; sin embargo, no los consideraba organismos vivos. En 1857, Louis Pasteur demostró que la levadura es un organismo vivo y la fermentación es un proceso fisiológico. En 1897, E. Buchner pudo demostrar que la fermentación puede ocurrir sin la participación de células enteras de levadura. Al extraer las células de levadura, obtuvo una solución que no contenía células, pero tenía actividad enzimática (que contenía una enzima o enzima). La palabra "enzima" proviene del griego en 2yme - levadura.
Hasta 1926, no había evidencia de que las enzimas fueran proteínas. Recién en 1926, James B. Sumner (1887-1955), que trabajaba en la Universidad de Cornell, logró aislar la enzima ureasa de la soja en su forma pura y obtenerla en forma cristalina. La ureasa es una proteína que cataliza la degradación hidrolítica de la urea. .
CO(NH2)2 + H2O - CO2 + 2NH3
El peso molecular de la ureasa es 480.000; la molécula consta de seis subunidades.
Se conocen alrededor de 2000 enzimas diferentes, algunas de ellas han sido estudiadas en detalle. Según la clasificación moderna, todas las enzimas se dividen en seis clases.
1. Oxireductasas o enzimas redox. Este es un grupo grande que consta de 180-190 enzimas. Las oxirreductasas aceleran la oxidación o reducción de diversas sustancias químicas. Así, la enzima alcohol deshidrogenasa que pertenece a esta clase cataliza la oxidación del alcohol etílico en acetaldehído y desempeña un papel importante en el proceso de fermentación alcohólica.
La enzima lipoxigenasa oxida los ácidos grasos insaturados con el oxígeno del aire. La acción de esta enzima es una de las causas del enranciamiento de la harina y los cereales.
2. Transferasas. Los representantes de este grupo de enzimas catalizan la transferencia de varios grupos de una molécula a otra, por ejemplo, la enzima tirosina aminotransferasa cataliza la transferencia de un grupo amino. Las enzimas de este grupo juegan un papel importante en la medicina.
3. Hidrolasas. Las enzimas de este grupo catalizan reacciones de hidrólisis. Los representantes de este grupo de enzimas son de gran importancia en los procesos de digestión, en la industria alimentaria y en otras industrias. Así, la enzima lipasa cataliza la hidrólisis de los glicéridos con la formación de ácidos grasos libres y glicerol. La hidrólisis de las sustancias pectínicas se produce con la participación de enzimas pectolíticas; su uso permite aumentar el rendimiento y clarificar los jugos de frutas y bayas.
Un representante del grupo de las hidrolasas son las amilasas, que catalizan la hidrólisis del almidón. Se utilizan ampliamente en las industrias del alcohol, la panificación, el almidón y los almíbares.
Las hidrolasas incluyen un gran grupo de enzimas proteolíticas que catalizan la hidrólisis de proteínas y péptidos. Se utilizan en la industria ligera y alimentaria. Se utilizan para “ablandar” carnes, cueros y producir quesos.
4. Liasas. Catalizar reacciones de división entre átomos de carbono, carbono y oxígeno, carbono y nitrógeno, carbono y halógeno. Las enzimas de este grupo incluyen las descarboxilasas, que escinden una molécula de dióxido de carbono de ácidos orgánicos.
etc.................

Tipo de lección - conjunto

Métodos: parcialmente de búsqueda, presentación de problemas, explicativa e ilustrativa.

Objetivo:

Formación en los estudiantes de un sistema holístico de conocimientos sobre la naturaleza viva, su organización sistémica y evolución;

Capacidad para dar una valoración razonada de nueva información sobre cuestiones biológicas;

Fomentar la responsabilidad cívica, la independencia y la iniciativa.

Tareas:

Educativo: sobre sistemas biológicos (célula, organismo, especie, ecosistema); historia del desarrollo de ideas modernas sobre la naturaleza viva; descubrimientos destacados en ciencias biológicas; el papel de las ciencias biológicas en la formación de la imagen del mundo de las ciencias naturales modernas; métodos de conocimiento científico;

Desarrollo habilidades creativas en el proceso de estudio de los logros sobresalientes de la biología que han entrado en la cultura humana universal; formas complejas y contradictorias de desarrollar puntos de vista, ideas, teorías, conceptos y diversas hipótesis científicas modernas (sobre la esencia y el origen de la vida, el hombre) en el curso del trabajo con diversas fuentes de información;

Educación convicción en la posibilidad de conocer la naturaleza viva, la necesidad de cuidar el entorno natural y la propia salud; respeto por la opinión del oponente cuando se discuten problemas biológicos

Resultados personales de estudiar biología.:

1. educación de la identidad cívica rusa: patriotismo, amor y respeto por la Patria, sentimiento de orgullo por la propia Patria; conciencia de la propia etnia; asimilación de los valores humanistas y tradicionales de la sociedad multinacional rusa; fomentar el sentido de responsabilidad y deber hacia la Patria;

2. la formación de una actitud responsable hacia el aprendizaje, la preparación y capacidad de los estudiantes para el autodesarrollo y la autoeducación basada en la motivación por el aprendizaje y el conocimiento, la elección consciente y la construcción de una mayor trayectoria educativa individual basada en la orientación en el mundo de profesiones y preferencias profesionales, teniendo en cuenta intereses cognitivos sostenibles;

Resultados de las meta-asignaturas de la enseñanza de la biología:

1. la capacidad de determinar de forma independiente los objetivos de su aprendizaje, establecer y formular nuevos objetivos para uno mismo en el aprendizaje y la actividad cognitiva, desarrollar los motivos e intereses de su actividad cognitiva;

2. dominio de los componentes de las actividades de investigación y proyectos, incluida la capacidad de ver un problema, plantear preguntas y proponer hipótesis;

3. capacidad para trabajar con diferentes fuentes de información biológica: encontrar información biológica en diversas fuentes (textos de libros de texto, literatura científica popular, diccionarios biológicos y libros de referencia), analizar y

evaluar información;

Cognitivo: identificación de características esenciales de objetos y procesos biológicos; proporcionar evidencia (argumentación) de la relación entre humanos y mamíferos; relaciones entre los seres humanos y el medio ambiente; dependencia de la salud humana del estado del medio ambiente; la necesidad de proteger el medio ambiente; dominar los métodos de las ciencias biológicas: observación y descripción de objetos y procesos biológicos; Realizar experimentos biológicos y explicar sus resultados.

Regulador: la capacidad de planificar de forma independiente formas de lograr objetivos, incluidas las alternativas, para elegir conscientemente las formas más efectivas de resolver problemas educativos y cognitivos; la capacidad de organizar la cooperación educativa y actividades conjuntas con el profesor y sus compañeros; trabajar individualmente y en grupo: encontrar una solución común y resolver conflictos coordinando posiciones y teniendo en cuenta intereses; formación y desarrollo de competencias en el campo del uso de las tecnologías de la información y la comunicación (en adelante, competencias TIC).

Comunicativo: la formación de la competencia comunicativa en la comunicación y cooperación con los pares, comprendiendo las características de la socialización de género en la adolescencia, actividades socialmente útiles, educativas y de investigación, creativas y de otro tipo.

Tecnologías : Conservación de la salud, educación para el desarrollo basada en problemas, actividades grupales.

Técnicas: análisis, síntesis, inferencia, traducción de información de un tipo a otro, generalización.

durante las clases

Tareas

Revelar el papel protagónico de las proteínas en la estructura y funcionamiento de la célula. ,

Explicar la estructura de las macromoléculas proteicas, que tienen la naturaleza de biopolímeros informativos.

Profundizar el conocimiento de los escolares sobre la conexión entre la estructura de las moléculas de sustancias y sus funciones utilizando el ejemplo de las proteínas.

Disposiciones básicas

La estructura primaria de la proteína está determinada por el genotipo.

La organización estructural secundaria, terciaria y cuaternaria de una proteína depende de la estructura primaria.

Todos los catalizadores biológicos (enzimas) son de naturaleza proteica.

4. Las moléculas de proteínas brindan protección inmunológica al cuerpo contra sustancias extrañas. .

Temas para discusión

¿Cómo se determina la especificidad de la actividad de los catalizadores biológicos?

¿Cuál es el mecanismo de acción del receptor de superficie de precisión?

Polímeros biológicos - proteínas

Entre las sustancias orgánicas de la célula, las proteínas ocupan el primer lugar tanto en cantidad como en importancia. En los animales representan aproximadamente el 50% de la masa seca de la célula. En el cuerpo humano hay 5 millones de tipos de proteínas mo, que se diferencian no solo entre sí, sino también de las proteínas de otros organismos. A pesar de tal diversidad y complejidad de estructura, se construyen únicamente a partir de 20 aminoácidos diferentes.

Los aminoácidos tienen un plan estructural general, pero se diferencian entre sí por la estructura del radical (K), que es muy diversa. Por ejemplo, el aminoácido alanina tiene un radical simple: CH3, el radical cisteína contiene azufre: CH28H, otros aminoácidos tienen radicales más complejos.

Las proteínas aisladas de organismos vivos de animales, plantas y microorganismos incluyen varios cientos y, a veces, miles de combinaciones de 20 aminoácidos básicos. El orden de su alternancia es muy diverso, lo que hace posible la existencia de una gran cantidad de moléculas de proteínas que se diferencian entre sí. Por ejemplo, para una proteína que consta de sólo 20 residuos de aminoácidos, en teoría son posibles alrededor de 2. 1018 variantes de varias moléculas de proteínas, que se diferencian en la alternancia de aminoácidos y, por tanto, en sus propiedades. La secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica suele denominarse estructura primaria de una proteína.

Sin embargo, una molécula de proteína en forma de una cadena de residuos de aminoácidos conectados secuencialmente entre sí mediante enlaces peptídicos aún no es capaz de realizar funciones específicas. Esto requiere una organización estructural superior. Al formar enlaces de hidrógeno entre los residuos de los grupos carboxilo y amino de diferentes aminoácidos, la molécula de proteína toma la forma de una hélice (estructura a) o una capa plegada: un "acordeón" (estructura P). Se trata de una estructura secundaria, pero muchas veces no es suficiente para adquirir una actividad biológica característica.

La estructura secundaria de la proteína ((estructura 3) está arriba. La estructura terciaria de la proteína está debajo:

- interacciones iónicas,

- enlaces de hidrógeno.

- enlaces disulfuro,

- Interacciones hidrofóbicas,

- grupos hidratables

A menudo, sólo una molécula con estructura terciaria puede desempeñar el papel de catalizador o cualquier otro. Estructura terciaria Se forma debido a la interacción de radicales, en particular radicales de aminoácidos cisteína, que contienen azufre. Los átomos de azufre de dos aminoácidos ubicados a cierta distancia entre sí en la cadena polipeptídica están conectados para formar los llamados enlaces disulfuro, o 8-8. Gracias a estas interacciones, así como a otros enlaces menos fuertes, la hélice proteica se pliega y toma la forma de una bola, o glóbulos. La forma en que se organizan las hélices polipeptídicas en un glóbulo se denomina estructura terciaria de una proteína. Muchas proteínas con estructura terciaria pueden desempeñar su función biológica en la célula. Sin embargo, la implementación de algunas funciones corporales requiere la participación de proteínas con un nivel de organización aún mayor. Tal organización se llama Estructura cuaternaria. Es una asociación funcional de varias (dos, tres o más) moléculas proteicas con una organización estructural terciaria. Un ejemplo de una proteína tan compleja es la hemoglobina. Su molécula consta de cuatro moléculas interconectadas. Otro ejemplo es la hormona pancreática, la insulina, que incluye dos componentes. Además de las subunidades proteicas, la estructura cuaternaria de algunas proteínas también incluye varios componentes no proteicos. La misma hemoglobina contiene un compuesto heterocíclico complejo, que incluye las propiedades de la proteína. Las proteínas, al igual que otros compuestos orgánicos e inorgánicos, tienen una serie de propiedades fisicoquímicas determinadas por su organización estructural. Esto determina en gran medida la actividad funcional de cada molécula. Primero, las proteínas son principalmente moléculas solubles en agua.

En segundo lugar, Las moléculas de proteínas llevan una gran carga superficial. Esto determina una serie de efectos electroquímicos, por ejemplo, cambios en la permeabilidad de la membrana, actividad catalítica de las enzimas y otras funciones.

Tercero, Las proteínas son termolábiles, es decir, exhiben su actividad dentro de un estrecho rango de temperatura.

La acción de la temperatura elevada, así como la deshidratación, los cambios de pH y otras influencias provocan la destrucción de la organización estructural de las proteínas. Primero, se destruye la estructura más débil: la cuaternaria, luego la terciaria, la secundaria y, en condiciones más severas, la primaria. La pérdida de la organización estructural de una molécula de proteína se llama desnaturalización.

Si un cambio en las condiciones ambientales no conduce a la destrucción de la estructura primaria de la molécula, cuando se restablecen las condiciones ambientales normales, la estructura de la proteína y su actividad funcional se recrean por completo. Este proceso se llama renaturalización. Esta propiedad de las proteínas de restaurar completamente la estructura perdida es ampliamente utilizada en la industria médica y alimentaria para la preparación de ciertos preparados médicos, por ejemplo antibióticos, vacunas, sueros, enzimas; para obtener concentrados alimentarios que conserven sus propiedades nutricionales durante mucho tiempo en forma seca.

Funciones de las proteínas. Las funciones de las proteínas en una célula son extremadamente diversas. Una de las más importantes es la función plástica (de construcción): las proteínas participan en la formación de todas las membranas celulares y orgánulos celulares, así como de las estructuras extracelulares.

El papel catalítico de las proteínas es extremadamente importante. Todos los catalizadores biológicos (enzimas) son sustancias de naturaleza proteica; aceleran decenas y cientos de miles de veces las reacciones químicas que ocurren en la célula.

La interacción de una enzima (F) con una sustancia (C), dando como resultado la formación de productos de reacción (P)

Echemos un vistazo más de cerca a esta importante función. El término "catálisis", que se encuentra no menos frecuentemente en bioquímica que en la industria química, donde los catalizadores se utilizan ampliamente, significa literalmente "desvinculación", "liberación". La esencia de una reacción catalítica, a pesar de la gran variedad de catalizadores y tipos de reacciones en las que participan, se reduce básicamente al hecho de que las sustancias de partida forman compuestos intermedios con el catalizador. Se convierten con relativa rapidez en los productos finales de la reacción y el catalizador recupera su forma original. Las enzimas son los mismos catalizadores. Se les aplican todas las leyes de la catálisis. Pero las enzimas son proteínas por naturaleza y esto les confiere propiedades especiales. ¿Qué tienen en común las enzimas con los catalizadores conocidos de la química inorgánica, como el platino, el óxido de vanadio y otros aceleradores de reacciones inorgánicos, y en qué se diferencian? El mismo catalizador inorgánico se puede utilizar en muchas industrias diferentes. Las enzimas son activas solo en valores fisiológicos de acidez de la solución, es decir, en una concentración de iones de hidrógeno que es compatible con la vida y el funcionamiento normal de una célula, órgano o sistema.

Función reguladora de las proteínas. consiste en su control de los procesos metabólicos: insulina, hormonas pituitarias, etc.

Función motora Los organismos vivos cuentan con proteínas contráctiles especiales. Estas proteínas participan en todo tipo de movimientos que las células y los organismos son capaces de realizar: el parpadeo de los cilios y el movimiento de los flagelos en los protozoos, la contracción muscular en los animales multicelulares, el movimiento de las hojas en las plantas, etc.

Función de transporte de proteínas. Consiste en unir elementos químicos (por ejemplo, oxígeno a la hemoglobina) o sustancias biológicamente activas (hormonas) y transferirlos a diversos tejidos y órganos del cuerpo. Las proteínas de transporte especiales mueven el ARN sintetizado en el núcleo celular hacia el citoplasma. Las proteínas transportadoras están ampliamente representadas en las membranas externas de las células; transportan diversas sustancias desde el medio ambiente al citoplasma.

Cuando proteínas o microorganismos extraños ingresan al cuerpo, se forman proteínas especiales en los glóbulos blancos (leucocitos), llamadas anticuerpos. estan conectados

interactúan con sustancias (antígenos) que son inusuales para el cuerpo según el principio de correspondencia de las configuraciones espaciales de las moléculas (el principio de "cerradura de llave"). Como resultado, se forma un complejo inofensivo y no tóxico: "antígeno-anticuerpo", que posteriormente es fagocitado y digerido por otras formas de leucocitos; esta es una función protectora.

Las proteínas también pueden servir como una de las fuentes de energía de la célula, es decir, realizan una función energética. Cuando 1 g de proteína se descompone completamente en productos finales, se liberan 17,6 kJ de energía. Sin embargo, las proteínas rara vez se utilizan con esta capacidad. Los aminoácidos liberados durante la descomposición de las moléculas de proteínas participan en reacciones de intercambio plástico para formar nuevas proteínas.

Preguntas y tareas para revisión.

¿Qué sustancias orgánicas están incluidas en la composición de la célula?

¿De qué compuestos orgánicos simples están hechas las proteínas?

¿Qué son los péptidos?

¿Cuál es la estructura primaria de una proteína?

¿Cómo se forman las estructuras secundaria y terciaria de las proteínas?

¿Qué es la desnaturalización de proteínas?

¿Qué funciones de las proteínas conoces?

Elija la opción de respuesta correcta en su opinión.

1. ¿Quién descubrió la existencia de las células?

Robert Hooke

Carlos Linneo

2. ¿De qué está llena la celda?

Citoplasma

caparazón

3. ¿Cómo se llama el cuerpo denso ubicado en el citoplasma?

centro

caparazón

organoides

4. ¿Qué orgánulo ayuda a la célula a respirar?

lisosoma

mitocondrias

membrana

5. ¿Qué orgánulo da el color verde a las plantas?

lisosoma

cloroplasto

mitocondrias

6. ¿Qué sustancia es más abundante en las células inorgánicas?

agua

sales minerales

7. ¿Qué sustancias constituyen el 20% de una célula orgánica?

Ácidos nucleicos

Ardillas

8. ¿Qué nombre común se puede utilizar para combinar las siguientes sustancias: azúcar, fibra, almidón?

carbohidratos

9. ¿Qué sustancia proporciona el 30% de la energía de la célula?

grasas

carbohidratos

10. ¿Qué sustancia es más abundante en la célula?

Oxígeno

Aminoácidos, proteínas. La estructura de las proteínas. Niveles de organización de una molécula de proteína.

VídeotutorialPorbiología " Ardillas"

Funcionesproteínas

Recursos

V. B. ZAKHAROV, S. G. MAMONTOV, N. I. SONIN, E. T. ZAKHAROVA LIBRO DE TEXTO “BIOLOGÍA” PARA INSTITUCIONES DE EDUCACIÓN GENERAL (grados 10-11).

A. P. Plekhov Biología con fundamentos de ecología. Serie “Libros de texto para universidades. Literatura especial".

Libro para profesores Sivoglazov V.I., Sukhova T.S. Kozlova T. A. Biología: patrones generales.

Alojamiento de presentaciones

11 .04.2012 Lección 57 Grado 10

Lección sobre: Las proteínas son polímeros naturales, composición y estructura.

Objetivos de la lección: 1. Familiarizar a los estudiantes con los polímeros proteicos naturales.

2. Estudiar su estructura, clasificación y propiedades.

3. Considere el papel biológico y las aplicaciones de las proteínas.

Equipos y reactivos: del trabajo práctico nº 7.

Durante las clases:

Repetición del tema tratado.

Respondemos a las preguntas formuladas en pantalla:

¿Qué compuestos se llaman aminoácidos?

¿Qué FG están incluidos en los aminoácidos?

¿Cómo se construyen los nombres de los aminoácidos?

¿Qué tipos de isomería son característicos de los aminoácidos?

¿Qué aminoácidos se llaman esenciales? Dar ejemplos.

¿Qué compuestos se llaman anfóteros? ¿Los aminoácidos tienen propiedades anfóteras? Justifica tu respuesta.

¿Qué propiedades químicas son características de los aminoácidos?

¿Qué reacciones se llaman reacciones de policondensación? ¿Son típicas las reacciones de policondensación de los aminoácidos?

¿Qué grupo de átomos se llama grupo amida?

¿Qué compuestos se llaman poliamida? Dé ejemplos de fibras de poliamida. ¿Qué aminoácidos son adecuados para producir fibras sintéticas?

¿Qué compuestos se llaman péptidos?

¿Qué grupo de átomos se llama péptido?

Estudiando un nuevo tema.

Determinación de proteínas.

Las proteínas son polímeros naturales con altos pesos moleculares, cuyas moléculas se forman a partir de residuos de aminoácidos conectados por enlaces peptídicos.

La distribución de las proteínas en la naturaleza, sus funciones biológicas y su importancia para la vida en la Tierra.

La estructura de las proteínas.

a) estructura primaria: secuencia de aminoácidos, el número de unidades de aminoácidos en una molécula puede variar desde varias decenas hasta cientos de miles. Esto se refleja en el peso molecular de las proteínas, que varía de 6500 (insulina) a 32 millones (proteína del virus de la influenza);

b) secundario: en el espacio, la cadena polipeptídica se puede torcer en una espiral, en cada vuelta de la cual hay 3,6 unidades de aminoácidos con los radicales hacia afuera. Los giros individuales se mantienen unidos mediante enlaces de hidrógeno entre los grupos ==N -H y ==C=O de diferentes secciones de la cadena;

c) la estructura terciaria de una proteína es la capacidad de disponer una hélice en el espacio. La molécula de proteína se pliega formando una bola, un glóbulo, que conserva su forma espacial debido a los puentes disulfuro –S -S. La figura muestra la estructura terciaria de la molécula de la enzima hexaquinasa, que cataliza la fermentación alcohólica de la glucosa. Es claramente visible la depresión en el glóbulo, con la ayuda de la cual la proteína captura la molécula de glucosa y en la que sufre más transformaciones químicas.

d) estructura de proteínas cuaternarias: algunas proteínas (por ejemplo, la hemoglobina) son una combinación de varias moléculas de proteínas con fragmentos no proteicos llamados grupos protésicos. Estas proteínas se denominan complejos o péptidos. La estructura de una proteína es la estructura cuaternaria de una proteína. La figura muestra una representación esquemática de la estructura cuaternaria de la molécula de hemoglobina. Es una combinación de dos pares de cadenas polipeptídicas y cuatro fragmentos no proteicos, indicados por discos rojos. Cada uno de ellos es una molécula hemo. Aquellos. complejo complejo de ciclos orgánicos con iones de hierro. Gemm tiene la misma estructura en todos los vertebrados y es responsable del color rojo de la sangre.

5. Propiedades químicas de las proteínas.

1) Desnaturalización

2) hidrólisis

3) Reacciones cualitativas de proteínas:

a) reacción de biuret

b) xantoproteína;

c) Determinación cualitativa de azufre en proteínas.

d) Combustión de proteínas. Al quemarse, las ardillas emiten un olor característico a cuerno y pelo quemados. Este olor está determinado por el contenido de azufre en las proteínas (cisteína, metionina, cistina). Si agrega una solución alcalina a una solución de proteínas, caliéntela hasta que hierva y agregue unas gotas de solución de acetato de plomo. Precipita un precipitado negro de sulfuro de plomo.

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"La vida es una forma de existencia de cuerpos proteicos"

F. Engels.

Ninguno de los organismos vivos que conocemos puede prescindir de las proteínas. Las proteínas sirven como nutrientes, regulan el metabolismo, actúan como enzimas: catalizadores metabólicos, promueven la transferencia de oxígeno por todo el cuerpo y su absorción, desempeñan un papel importante en el funcionamiento del sistema nervioso, son la base mecánica de la contracción muscular, participan en la transferencia de información genética, etc. d.

Proteínas (polipéptidos) – biopolímeros construidos a partir de residuos de α-aminoácidos conectados péptido enlaces (amida). Estos biopolímeros contienen 20 tipos de monómeros. Estos monómeros son aminoácidos. Cada proteína es un polipéptido en su estructura química. Algunas proteínas constan de varias cadenas polipeptídicas. La mayoría de las proteínas contienen un promedio de 300 a 500 residuos de aminoácidos. Hay varias proteínas naturales muy cortas, de 3 a 8 aminoácidos de longitud, y biopolímeros muy largos, de más de 1500 aminoácidos de longitud. La formación de una macromolécula proteica se puede representar como una reacción de policondensación de α-aminoácidos:

Los aminoácidos están conectados entre sí mediante la formación de un nuevo enlace entre los átomos de carbono y nitrógeno: un péptido (amida):

De dos aminoácidos (AA) se puede obtener un dipéptido, de tres, un tripéptido, de un mayor número de AA se obtienen polipéptidos (proteínas).

Funciones de las proteínas

Las funciones de las proteínas en la naturaleza son universales. Las proteínas forman parte del cerebro, órganos internos, huesos, piel, cabello, etc. Fuente principalα - Los aminoácidos para un organismo vivo son proteínas alimentarias que, como resultado de la hidrólisis enzimática en el tracto gastrointestinal, danα - aminoácidos. Muchosα - Los aminoácidos se sintetizan en el cuerpo y algunos son necesarios para la síntesis de proteínas. α - Los aminoácidos no se sintetizan en el organismo y deben proceder del exterior. Estos aminoácidos se denominan esenciales. Estos incluyen valina, leucina, treonina, metionina, triptófano, etc. (ver tabla). En algunas enfermedades humanas, la lista de aminoácidos esenciales se amplía.

· Función catalítica - llevado a cabo con la ayuda de proteínas específicas: catalizadores (enzimas). Con su participación, aumenta la velocidad de diversas reacciones metabólicas y energéticas en el cuerpo.

Las enzimas catalizan las reacciones de degradación de moléculas complejas (catabolismo) y su síntesis (anabolismo), así como la replicación del ADN y la síntesis de plantillas de ARN. Se conocen varios miles de enzimas. Entre ellos, como la pepsina, descomponen las proteínas durante la digestión.

· Función de transporte - unión y entrega (transporte) de diversas sustancias de un órgano a otro.

Así, la hemoglobina, una proteína de los glóbulos rojos, se combina con el oxígeno en los pulmones y se convierte en oxihemoglobina. Al llegar a los órganos y tejidos a través del torrente sanguíneo, la oxihemoglobina se descompone y libera el oxígeno necesario para garantizar los procesos oxidativos en los tejidos.

· Función protectora - unión y neutralización de sustancias que ingresan al cuerpo o que resultan de la actividad de bacterias y virus.

La función protectora la realizan proteínas específicas (anticuerpos - inmunoglobulinas) formadas en el cuerpo (defensa física, química e inmunológica). Por ejemplo, la función protectora la realiza la proteína del plasma sanguíneo, el fibrinógeno, que participa en la coagulación de la sangre y reduce así la pérdida de sangre.

· Función contráctil (actina, miosina) – como resultado de la interacción de las proteínas, se produce el movimiento en el espacio, la contracción y relajación del corazón y el movimiento de otros órganos internos.

· Función estructural - Las proteínas forman la base de la estructura de la célula. Algunos de ellos (colágeno del tejido conectivo, queratina del cabello, uñas y piel, elastina de la pared vascular, queratina de la lana, fibroína de la seda, etc.) desempeñan casi exclusivamente una función estructural.

En combinación con los lípidos, las proteínas participan en la construcción de membranas celulares y formaciones intracelulares.

· Función hormonal (reguladora) - la capacidad de transmitir señales entre tejidos, células u organismos.

Las proteínas actúan como reguladores metabólicos. Se refieren a hormonas que se producen en las glándulas endocrinas, algunos órganos y tejidos del cuerpo.

· Función nutricional - llevado a cabo por proteínas de reserva, que se almacenan como fuente de energía y sustancia.

Por ejemplo: la caseína, la albúmina de huevo, las proteínas del huevo aseguran el crecimiento y desarrollo del feto y las proteínas de la leche sirven como fuente de nutrición para el recién nacido.

Las diversas funciones de las proteínas están determinadas por la composición de los α-aminoácidos y la estructura de sus macromoléculas altamente organizadas.

Propiedades físicas de las proteínas.

Las proteínas son moléculas muy largas que constan de unidades de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos. Se trata de polímeros naturales; el peso molecular de las proteínas oscila entre varios miles y varias decenas de millones. Por ejemplo, la albúmina de la leche tiene un peso molecular de 17.400, el fibrinógeno en sangre - 400.000, las proteínas virales - 50.000.000. Cada péptido y proteína tiene una composición y secuencia estrictamente definida de residuos de aminoácidos en la cadena, lo que determina su especificidad biológica única. La cantidad de proteínas caracteriza el grado de complejidad del organismo (E. coli - 3000, y en el cuerpo humano hay más de 5 millones de proteínas).

La primera proteína que conocemos en nuestra vida es la albúmina proteica del huevo de gallina: es muy soluble en agua, cuando se calienta se coagula (cuando freímos huevos revueltos) y cuando se almacena en un lugar cálido durante mucho tiempo se destruye. y el huevo se pudre. Pero la proteína no sólo se esconde debajo de la cáscara del huevo. El pelo, las uñas, las garras, el pelaje, las plumas, las pezuñas y la capa exterior de la piel están compuestos casi en su totalidad por otra proteína, la queratina. La queratina no se disuelve en agua, no se coagula, no se colapsa en el suelo: en ella se conservan los cuernos de animales antiguos, al igual que los huesos. Y la proteína pepsina contenida en el jugo gástrico es capaz de destruir otras proteínas, este es el proceso de digestión. La proteína inferferón se utiliza en el tratamiento de la secreción nasal y la gripe, porque mata los virus que causan estas enfermedades. Y la proteína del veneno de serpiente puede matar a una persona.

Clasificación de proteínas

Desde el punto de vista del valor nutricional de las proteínas, determinado por su composición de aminoácidos y el contenido de los llamados aminoácidos esenciales, las proteínas se dividen en completamente desarrollado o establecido Y inferior . Las proteínas completas incluyen principalmente proteínas de origen animal, a excepción de la gelatina, que se clasifica como proteínas incompletas. Las proteínas incompletas son principalmente de origen vegetal. Sin embargo, algunas plantas (patatas, legumbres, etc.) contienen proteínas completas. Entre las proteínas animales, las proteínas de la carne, los huevos, la leche, etc. son especialmente valiosas para el organismo.

Además de las cadenas peptídicas, muchas proteínas también contienen fragmentos que no son aminoácidos. Según este criterio, las proteínas se dividen en dos grandes grupos: simple y complejo proteínas (proteidas). Las proteínas simples contienen sólo cadenas de aminoácidos; las proteínas complejas también contienen fragmentos que no son aminoácidos ( Por ejemplo, la hemoglobina contiene hierro.).

Según su tipo general de estructura, las proteínas se pueden dividir en tres grupos:

1. Proteínas fibrilares - insolubles en agua, forman polímeros, su estructura suele ser muy regular y se mantiene principalmente por interacciones entre diferentes cadenas. Proteínas que tienen una estructura alargada en forma de hilo. Las cadenas polipeptídicas de muchas proteínas fibrilares están ubicadas paralelas entre sí a lo largo de un eje y forman fibras largas (fibrillas) o capas.

La mayoría de las proteínas fibrilares no son solubles en agua. Las proteínas fibrilares incluyen, por ejemplo, las α-queratinas (representan casi todo el peso seco del cabello, proteínas de la lana, cuernos, pezuñas, uñas, escamas, plumas), colágeno, la proteína de los tendones y cartílagos, fibroína, la proteína. de seda).

2. Proteinas globulares - soluble en agua, la forma general de la molécula es más o menos esférica. Entre las proteínas globulares y fibrilares se distinguen subgrupos. Las proteínas globulares incluyen enzimas, inmunoglobulinas, algunas hormonas proteicas (por ejemplo, insulina), así como otras proteínas que realizan funciones de transporte, reguladoras y auxiliares.

3. Proteínas de membrana - tienen dominios que cruzan la membrana celular, pero partes de ellos sobresalen de la membrana hacia el entorno intercelular y el citoplasma de la célula. Las proteínas de membrana funcionan como receptores, es decir, transmiten señales y también proporcionan transporte transmembrana de diversas sustancias. Las proteínas transportadoras son específicas; cada una de ellas permite que sólo determinadas moléculas o un determinado tipo de señal atraviesen la membrana.

Las proteínas son una parte integral de la alimentación animal y humana. Un organismo vivo se diferencia de uno no vivo principalmente por la presencia de proteínas. Los organismos vivos se caracterizan por una gran variedad de moléculas de proteínas y su alto orden, lo que determina la alta organización de un organismo vivo, así como la capacidad de moverse, contraerse, reproducirse, la capacidad de metabolizar y realizar muchos procesos fisiológicos.

Estructura proteica

Fischer Emil Alemán, Químico orgánico y bioquímico alemán. En 1899 comenzó a trabajar en la química de las proteínas. Utilizando el método del éter para analizar aminoácidos, que creó en 1901, F. fue el primero en realizar determinaciones cualitativas y cuantitativas de los productos de degradación de proteínas, descubrió la valina, la prolina (1901) y la hidroxiprolina (1902) y demostró experimentalmente que los aminoácidos los residuos ácidos están unidos entre sí mediante enlaces peptídicos; en 1907 sintetizó un polipéptido de 18 miembros. F. mostró la similitud de polipéptidos sintéticos y péptidos obtenidos como resultado de la hidrólisis de proteínas. F. también participó en el estudio de los taninos. F. creó una escuela de químicos orgánicos. Miembro correspondiente extranjero de la Academia de Ciencias de San Petersburgo (1899). Premio Nobel (1902).

Objetivos:

Educativo: formar una comprensión holística de los biopolímeros –

proteínas basadas en la integración de cursos de química y biología. Introducir a los estudiantes en la composición, estructura, propiedades y funciones de las proteínas. Utilice experimentos con proteínas para implementar conexiones interdisciplinarias y desarrollar el interés cognitivo de los estudiantes.

De desarrollo: Desarrollar el interés cognitivo en los temas, la capacidad de razonar lógicamente y aplicar los conocimientos en la práctica.

Educando: Desarrollar habilidades de actividad conjunta, formar la capacidad de autoestima.

Tipo de lección: aprendiendo nuevos conocimientos.

DURANTE LAS CLASES

Organizar el tiempo.

Saludos, marcando a los ausentes. Exprese el tema de la lección y el propósito de la lección.

Atención actualizada

La ciencia moderna representa el proceso de la vida de la siguiente manera:

"La vida es un entrelazamiento de los procesos químicos más complejos de interacción entre proteínas y otras sustancias".

“La vida es una forma de existencia de cuerpos proteicos”

F. Engels

Hoy veremos las proteínas desde un punto de vista biológico y químico.

Aprender material nuevo.

1. Concepto de proteínas

La proteína son músculos, tejidos conectivos (tendones, ligamentos, cartílagos). Las moléculas de proteínas están incluidas en la composición del tejido óseo. El cabello, las uñas, los dientes y la piel se tejen a partir de formas especiales de proteínas. A partir de moléculas de proteínas se forman hormonas individuales muy importantes, de las que depende la salud. La mayoría de las enzimas también incluyen fragmentos de proteínas, y la calidad y la intensidad de los procesos fisiológicos y bioquímicos que ocurren en el cuerpo dependen de las enzimas.

El contenido de proteínas en diferentes tejidos humanos varía. Así, los músculos contienen hasta un 80% de proteínas, el bazo, la sangre, los pulmones - 72%, la piel - 63%, el hígado - 57%, el cerebro - 15%, el tejido adiposo, los huesos y los dientes - 14-28%.

Las proteínas son polímeros naturales de alto peso molecular formados a partir de residuos de aminoácidos conectados por un enlace amida (péptido) -CO-NH-. Cada proteína se caracteriza por una secuencia de aminoácidos específica y una estructura espacial individual. Las proteínas representan al menos el 50% de la masa seca de compuestos orgánicos en una célula animal.

2. Composición y estructura de proteínas.

La composición de las sustancias proteicas incluye carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, azufre y fósforo.

Hemoglobina – C 3032 h 4816 ACERCA DE 872 norte 780 S 8 fe 4 .

El peso molecular de las proteínas oscila entre varios miles y varios millones. Sr. proteína de huevo = 36.000, Sr. proteína muscular = 1.500.000.

El estudio de los productos de hidrólisis de proteínas ayudó a establecer la composición química de las moléculas de proteínas y su estructura.

En 1903, el científico alemán Emil Hermann Fischer propuso la teoría de los péptidos, que se convirtió en la clave para descubrir el secreto de la estructura de las proteínas. Fischer propuso que las proteínas son polímeros de residuos de aminoácidos unidos por un enlace peptídico NH-CO. La idea de que las proteínas son formaciones poliméricas fue expresada en 1888 por el científico ruso Alexander Yakovlevich Danilevsky.

3. Definición y clasificación de proteínas.

Las proteínas son compuestos naturales de alto peso molecular (biopolímeros), formados a partir de alfa aminoácidos conectados por un enlace peptídico especial. Las proteínas contienen 20 aminoácidos diferentes, lo que significa que existe una gran variedad de proteínas con diferentes combinaciones de aminoácidos. Así como podemos formar una cantidad infinita de palabras a partir de 33 letras del alfabeto, podemos formar una cantidad infinita de proteínas a partir de 20 aminoácidos. Hay hasta 100.000 proteínas en el cuerpo humano.

El número de residuos de aminoácidos incluidos en las moléculas es diferente: insulina - 51, mioglobina - 140. Por lo tanto, el Mr de la proteína oscila entre 10.000 y varios millones.

Las proteínas se dividen en proteínas (proteínas simples) y proteidas (proteínas complejas).

4. Estructura de las proteínas

Una secuencia estrictamente definida de residuos de aminoácidos en una cadena polipeptídica se denomina estructura primaria. A menudo se le llama cadena lineal. Esta estructura es característica de un número limitado de proteínas.

Las investigaciones han demostrado que algunas partes de la cadena polipeptídica se pliegan en espiral debido a los enlaces de hidrógeno entre los grupos – CO y – NH. Así se forma una estructura secundaria.

La cadena polipeptídica helicoidal debe estar plegada o compactada de alguna manera. Cuando están empaquetadas, las moléculas de proteína tienen una forma elipsoidal, a menudo llamada espiral. Se trata de una estructura terciaria formada por hidrofóbicas. Enlaces éster, algunas proteínas tienen enlaces S-S (enlaces bisulfuro)

La organización superior de las moléculas de proteínas es la estructura cuaternaria: macromoléculas de proteínas conectadas entre sí formando un complejo.

Funciones de las proteínas

Las funciones de las proteínas en el organismo son variadas. Se deben en gran medida a la complejidad y diversidad de las formas y composición de las propias proteínas.

Construcción (plástico) – Las proteínas intervienen en la formación de la membrana celular, orgánulos y membranas celulares. Los vasos sanguíneos, los tendones y el cabello se forman a partir de proteínas.

Catalítico – Todos los catalizadores celulares son proteínas (centros activos de la enzima).

Motor - Las proteínas contráctiles causan todo movimiento.

Transporte - La proteína sanguínea hemoglobina une oxígeno y lo transporta a todos los tejidos.

Protector – producción de cuerpos proteicos y anticuerpos para neutralizar sustancias extrañas.

Energía - 1 g de proteína equivale a 17,6 kJ.

Receptor – Reacción a un estímulo externo.

Generación de conocimiento:

Los estudiantes responden las preguntas:

¿Qué son las proteínas?

¿Cuántas estructuras espaciales de una molécula de proteína conoces?

¿Qué funciones realizan las proteínas?

Establecer y anunciar calificaciones.

Tarea : § 38 sin propiedades químicas. Prepare un mensaje sobre el tema "¿Es posible reemplazar completamente los alimentos proteicos con carbohidratos?", "El papel de las proteínas en la vida humana".