actina y miosina
El interés de la bioquímica en los procesos que ocurren en la contracción de los músculos se basa no sólo en dilucidar los mecanismos de las enfermedades musculares, sino que lo que puede ser aún más importante es revelar el mecanismo de conversión de la energía eléctrica en energía mecánica, evitando los complejos mecanismos de tracción y transmisión. .
Para comprender el mecanismo y los procesos bioquímicos que ocurren al contraer los músculos, es necesario observar la estructura de la fibra muscular. La unidad estructural de la fibra muscular son las miofibrillas, haces de proteínas especialmente organizados ubicados a lo largo de la célula. Las miofibrillas, a su vez, se construyen a partir de hilos de proteínas (filamentos) de dos tipos: gruesos y delgados. La principal proteína de los filamentos gruesos es la miosina y la principal proteína de los filamentos finos es la actina. Los filamentos de miosina y actina son el componente principal de todos los sistemas contráctiles del cuerpo. El examen con microscopio electrónico mostró una disposición estrictamente ordenada de los filamentos de miosina y actina en la miofibrilla. La unidad funcional de la miofibrilla es el sarcómero, la sección de la miofibrilla entre las dos placas Z. El sarcómero incluye un haz de filamentos de miosina, unidos en el medio a lo largo de la llamada placa M, y fibras de filamentos de actina que pasan entre ellos, que a su vez están unidas a las placas Z.
El estudio de la estructura de las fibras musculares con un microscopio óptico reveló sus estrías transversales. Los estudios de microscopía electrónica han demostrado que las estrías cruzadas se deben a la organización especial de las proteínas contráctiles de las miofibrillas: actina (peso molecular 42.000) y miosina (peso molecular alrededor de 500.000). Los filamentos de actina están representados por un doble filamento retorcido en una doble hélice con un paso de aproximadamente 36,5 nm. Estos filamentos miden 1 µm de largo y 6-8 nm de diámetro, cuyo número alcanza aproximadamente 2000, y están unidos por un extremo a la placa Z. Las moléculas filamentosas de la proteína tropomiosina se encuentran en los surcos longitudinales de la hélice de actina. En incrementos de 40 nm, una molécula de otra proteína, la troponina, se une a la molécula de tropomiosina. La troponina y la tropomiosina juegan un papel importante en los mecanismos de interacción entre actina y miosina. En el centro del sarcómero, entre los filamentos de actina, hay gruesos filamentos de miosina de aproximadamente 1,6 µm de largo. En un microscopio polarizador, esta área es visible como una franja de color oscuro (debido a la birrefringencia): un disco A anisotrópico. En su centro se ve una franja más clara H. En reposo, no contiene filamentos de actina. A ambos lados del disco A, se ven franjas isotrópicas claras: discos I, formados por filamentos de actina. En reposo, los filamentos de actina y miosina se superponen ligeramente entre sí, de modo que la longitud total del sarcómero es de aproximadamente 2,5 μm. La microscopía electrónica reveló una línea M en el centro de la banda H, una estructura que sostiene los filamentos de miosina. Una sección transversal de una fibra muscular muestra la organización hexagonal del miofilamento: cada filamento de miosina está rodeado por seis filamentos de actina.
La microscopía electrónica muestra que a los lados del filamento de miosina hay protuberancias llamadas puentes transversales. Están orientados con respecto al eje del filamento de miosina en un ángulo de 120°. Según los conceptos modernos, el puente transversal consta de una cabeza y un cuello. La cabeza adquiere una actividad pronunciada en la fase AT al unirse a la actina. El cuello tiene propiedades elásticas y es una articulación articulada, por lo que la cabeza del puente transversal puede girar alrededor de su eje. bioquímica de miosina actina
El uso de la tecnología de microelectrodos en combinación con la microscopía de interferencia ha permitido establecer que la aplicación de estimulación eléctrica en la región de la placa Z provoca una contracción del sarcómero, mientras que el tamaño de la zona del disco A no cambia y el tamaño de las franjas H e I disminuyen. Estas observaciones indicaron que la longitud de los filamentos de miosina no cambia. Se obtuvieron resultados similares cuando se estiró el músculo: la longitud intrínseca de los filamentos de actina y miosina no cambió. Como resultado de estos experimentos, quedó claro que el área de superposición mutua de los filamentos de actina y miosina cambió. Estos hechos permitieron a N. Huxley y A. Huxley proponer de forma independiente la teoría del deslizamiento del hilo para explicar el mecanismo de contracción muscular. Según esta teoría, durante la contracción, el tamaño del sarcómero disminuye debido al movimiento activo de los filamentos delgados de actina en relación con los filamentos gruesos de miosina. Actualmente, se han aclarado muchos detalles de este mecanismo y la teoría ha recibido confirmación experimental.
actina- una proteína del tejido muscular que, junto con otra proteína, la miosina, forma actomiosina, el componente principal de los filamentos contráctiles de las fibras musculares.
La actina es una proteína estructural globular. Peso molecular 42000 Da. Hay dos formas: globular y fibrilar, formadas durante la polimerización de actina globular en presencia de iones ATP y magnesio. Cada molécula de actina tiene regiones que son complementarias a ciertas regiones en las cabezas de las moléculas de miosina y pueden interactuar con ellas para formar actomiosina, la principal proteína contráctil de los músculos. 1 cm de músculo contiene aproximadamente 0,04 g de actina. El sistema actina-miosina es común a las estructuras contráctiles tanto de vertebrados como de invertebrados. En el citosol, la actina se asocia principalmente con ATP, pero también puede unirse con ADP. El complejo ATP-actina polimeriza más rápido y se disocia más lentamente que el complejo actina-ADP. La actina es una de las proteínas más abundantes en muchas células eucariotas, con concentraciones superiores a 100 μM. También es una de las proteínas mejor conservadas, y no difiere en más del 5% entre organismos como las algas y los humanos.
Los microfilamentos son hilos de la proteína actina de naturaleza no metastásica en el citoplasma de las células eucariotas. Diámetro 4...7 nm. Debajo de la membrana plasmática, los microfilamentos forman plexos; en el citoplasma, las células forman haces de filamentos orientados paralelos o un gel tridimensional, formando el citoesqueleto. Incluyen, además de la actina, otras proteínas contráctiles miosina, tropomiosina, actinina, que se diferencian de las proteínas musculares correspondientes, así como proteínas específicas (vinculina, fragmina, filamina, etc.). Los microfilamentos están en equilibrio dinámico con los monómeros de actina. Los microfilamentos son elementos contráctiles del citoesqueleto y participan directamente en el cambio de forma de la célula durante el aplanamiento, la unión al sustrato, el movimiento ameboide, la endomitosis, la ciclosis (para células vegetales), la formación de un anillo de citotomía en células animales y la Mantenimiento de microvellosidades en células intestinales de invertebrados. Algunas proteínas receptoras de membrana están unidas indirectamente a microfilamentos.
La miosina es una proteína del tejido muscular que, junto con otra proteína, la actina, forma la actomiosina, el componente principal de los filamentos contráctiles de las fibras musculares. La miosina es una proteína estructural globular.
La molécula de miosina consta de dos partes: una sección larga en forma de varilla (“cola”) y una sección globular unida a uno de sus extremos, representada por dos “cabezas” idénticas. Las moléculas de miosina están dispuestas en el filamento de miosina de tal manera que las cabezas se distribuyen regularmente a lo largo de toda su longitud, excepto en una pequeña sección central donde no están presentes (la zona “desnuda”). Cuando los filamentos de actina y miosina se superponen, las cabezas de miosina pueden unirse a los filamentos de actina adyacentes y puede producirse una contracción muscular como resultado de esta interacción.
La energía para realizar dicho trabajo se libera mediante la hidrólisis del ATP; Todas las cabezas de miosina exhiben actividad ATPasa; la unión de las cabezas de miosina depende de la concentración de iones Ca2 + en el sarcoplasma. La miosina ATPasa se activa mediante la interacción de actina con miosina. Los iones Mg2+ pueden inhibir este proceso.
Referencias
- 1. G. Dugas, K. Penny “Química bioorgánica”, M., 1983
- 2. D. Metzler "Bioquímica", M., 1980
- 3. A. Leninger "Fundamentos de la bioquímica", M., 1985
Las proteínas (polipéptidos, proteínas) son sustancias de alto peso molecular que contienen alfa aminoácidos conectados por un enlace peptídico. La composición de las proteínas en los organismos vivos está determinada por el código genético. Normalmente, durante la síntesis se utiliza un conjunto de 20 aminoácidos estándar.
Clasificación de proteínas
Las proteínas se separan según diferentes criterios:
- Forma de molécula.
- Composición.
- Funciones.
Según el último criterio, las proteínas se clasifican:
- A los estructurales.
- Nutritivo y sobrante.
- Transporte.
- Contractible.
Proteínas estructurales
Estos incluyen elastina, colágeno, queratina y fibroína. Los polipéptidos estructurales participan en la formación de membranas celulares. Pueden crear canales en ellos o realizar otras funciones.
Proteínas nutritivas y de almacenamiento.
El polipéptido nutricional es la caseína. Gracias a ello, el cuerpo en crecimiento recibe calcio, fósforo y aminoácidos.
Las proteínas de reserva son las proteínas de las semillas de plantas cultivadas y las claras de huevo. Se consumen durante la etapa de desarrollo embrionario. En el cuerpo humano, como en los animales, las proteínas no se almacenan en reserva. Deben obtenerse regularmente de los alimentos; de lo contrario, es probable que se desarrolle distrofia.
Polipéptidos de transporte
Un ejemplo clásico de tales proteínas es la hemoglobina. En la sangre también se encuentran otros polipéptidos implicados en el movimiento de hormonas, lípidos y otras sustancias.
Las membranas celulares contienen proteínas que tienen la capacidad de transportar iones, aminoácidos, glucosa y otros compuestos a través de la membrana celular.
Proteinas contractiles
Las funciones de estos polipéptidos están relacionadas con el funcionamiento de las fibras musculares. Además, aseguran el movimiento de cilios y flagelos en los más simples. Las proteínas contráctiles realizan la función. Transporte de orgánulos dentro de la célula. Debido a su presencia, se asegura un cambio en las formas celulares.
Ejemplos de proteínas contráctiles son miosina y actina. Vale la pena decir que estos polipéptidos se encuentran no solo en las células de las fibras musculares. Las proteínas contráctiles actúan sus tareas en casi todos
Peculiaridades
En las células se encuentra un polipéptido individual, la tropomiosina. Proteína del músculo contráctil la miosina es su polímero. Forma un complejo con actina.
Proteínas contráctiles de los músculos. no disolver en agua.
Tasa de síntesis de polipéptidos.
Está regulado por las hormonas tiroideas y esteroides. Al penetrar en la célula, se unen a receptores específicos. El complejo formado penetra y se une a la cromatina. Debido a esto, aumenta la tasa de síntesis de polipéptidos a nivel genético.
Los genes activos aseguran una mayor síntesis de cierto ARN. Sale del núcleo, va a los ribosomas y activa la síntesis de nuevas estructuras o Proteinas contractiles, enzimas u hormonas. Este es el efecto anabólico de los genes.
Mientras tanto, la síntesis de proteínas en las células es un proceso bastante lento. Requiere elevados costes energéticos y material plástico. En consecuencia, las hormonas no pueden controlar rápidamente el metabolismo. Su tarea clave es regular el crecimiento, la diferenciación y el desarrollo de las células del cuerpo.
Contracción muscular
Es brillante ejemplo de la función contráctil de las proteínas. Durante la investigación, se encontró que la base de la contracción muscular es un cambio en las propiedades físicas del polipéptido.
Proteína contráctil actomiosina que interactúa con el ácido adenosín trifosfórico. Esta conexión va acompañada de la contracción de las miofibrillas. Esta interacción se puede observar fuera del cuerpo.
Por ejemplo, si se aplica una solución de trifosfato de adenosina a las fibras musculares empapadas en agua (maceradas), que carecen de excitabilidad, comenzarán a contraerse bruscamente, de forma similar a la contracción de los músculos vivos. Esta experiencia es de gran importancia práctica. Demuestra el hecho de que es necesaria una reacción química para la contracción muscular. Proteinas contractiles con una sustancia rica en energía.
Efecto de la vitamina E
Por un lado, es el principal antioxidante intracelular. La vitamina E protege las grasas y otros compuestos que se oxidan fácilmente de la oxidación. Al mismo tiempo, actúa como portador de electrones y participa en reacciones redox asociadas con el almacenamiento de la energía liberada.
La deficiencia de vitamina E provoca atrofia del tejido muscular: contenido proteína contráctil la miosina disminuye drásticamente y es reemplazada por colágeno, un polipéptido inerte.
Especificidad de miosina
Se considera una de las claves. Proteinas contractiles. Representa aproximadamente el 55% del contenido total de polipéptidos en el tejido muscular.
La miosina está formada por filamentos (hilos gruesos) de miofibrillas. La molécula contiene una parte fibrilar larga con una estructura de doble hélice y cabezas (estructuras globulares). La miosina consta de 6 subunidades: 2 cadenas pesadas y 4 ligeras, ubicadas en la parte globular.
La tarea principal de la región fibrilar es la capacidad de formar haces de filamentos de miosina o protofibrillas gruesas.
Las cabezas contienen el sitio activo de la ATPasa y el centro de unión de actina. Gracias a esto, se asegura la hidrólisis del ATP y la comunicación con los filamentos de actina.
Variedades
Los subtipos de actina y miosina son:
- Dineína de flagelos y cilios de protozoos.
- Espectrina en las membranas de los eritrocitos.
- Neurostenina de membranas perisinápticas.
Las variedades de actina y miosina también incluyen polipéptidos bacterianos responsables del movimiento de diversas sustancias hacia el cuerpo. Este proceso también se llama quimiotaxis.
El papel del ácido adenosín trifosfórico.
Si colocas filamentos de actomiosina en una solución ácida y agregas iones de potasio y magnesio, puedes ver que se acortan. En este caso, se observa descomposición del ATP. Este fenómeno indica que la descomposición del ácido adenosina trifosfórico tiene una clara conexión con cambios en las propiedades fisicoquímicas de la proteína contráctil y, en consecuencia, con la función muscular. Este fenómeno fue identificado por primera vez por Szent-Gyorgyi y Engelhardt.
La síntesis y descomposición del ATP son de suma importancia en el proceso de convertir la energía química en energía mecánica. Durante la descomposición del glucógeno, acompañada de la producción de ácido láctico, así como durante la desfosforilación de los ácidos adenosina trifosfórico y creatina fosfórico, no se requiere la participación de oxígeno. Esto explica la capacidad de un músculo aislado para funcionar en condiciones anaeróbicas.
En las fibras musculares que se cansan cuando se trabaja en un ambiente anaeróbico, se acumula ácido láctico y productos formados durante la descomposición de los ácidos adenosina trifosfórico y creatina fosfórico. Como resultado, se agotan las reservas de sustancias cuya descomposición libera la energía necesaria. Si colocas un músculo cansado en un ambiente que contiene oxígeno, lo consumirá. Algo de ácido láctico comenzará a oxidarse. Como resultado, se forman agua y dióxido de carbono. La energía liberada se utilizará para la resíntesis de ácido creatina fosfórico, ácido adenosina trifosfórico y glucógeno a partir de productos de degradación. Gracias a esto, el músculo volverá a adquirir la capacidad de trabajar.
Músculo esquelético
Las propiedades individuales de los polipéptidos sólo pueden explicarse mediante el ejemplo de sus funciones, es decir, su contribución a actividades complejas. Entre las pocas estructuras para las que se ha establecido una correlación entre las funciones de las proteínas y los órganos, el músculo esquelético merece especial atención.
Su célula se activa mediante impulsos nerviosos (señales dirigidas por membranas). En términos moleculares, la contracción se basa en la formación cíclica de puentes cruzados debido a interacciones periódicas entre actina, miosina y Mg-ATP. Las proteínas fijadoras de calcio y los iones Ca actúan como intermediarios entre los efectores y las señales nerviosas.
La mediación limita la tasa de respuesta a los impulsos de encendido/apagado y previene las contracciones espontáneas. Al mismo tiempo, algunas oscilaciones (fluctuaciones) de las fibras musculares del volante de los insectos alados no están controladas por iones o compuestos similares de bajo peso molecular, sino directamente por proteínas contráctiles. Gracias a esto, son posibles contracciones muy rápidas que, después de la activación, se desarrollan de forma independiente.
Propiedades de cristal líquido de polipéptidos.
Durante el acortamiento, cambia el período de la red formada por protofibrillas. Cuando una red de filamentos delgados entra en una estructura de elementos gruesos, la simetría tetragonal es reemplazada por una hexagonal. Este fenómeno puede considerarse una transición polimórfica en un sistema de cristal líquido.
Características de los procesos mecanoquímicos.
Se reducen a la transformación de energía química en energía mecánica. La actividad ATPasa de las membranas celulares mitocondriales es similar a la actividad del sistema de iosina de los músculos esqueléticos. También se observan características comunes en sus propiedades mecanoquímicas: se contraen bajo la influencia del ATP.
Por tanto, debe haber una proteína contráctil en las membranas mitocondriales. Y él realmente está ahí. Se ha establecido que los polipéptidos contráctiles participan en la mecanoquímica mitocondrial. Sin embargo, también resultó que el fosfatidilinositol (un lípido de membrana) también desempeña un papel importante en estos procesos.
Además
La molécula de proteína miosina no sólo promueve la contracción de varios músculos, sino que también puede participar en otros procesos intracelulares. Estamos hablando, en particular, del movimiento de orgánulos, la unión de los filamentos de actina a las membranas, la formación y funcionamiento del citoesqueleto, etc. Casi siempre, la molécula interactúa de una forma u otra con la actina, que es la segunda clave. proteína contráctil.
Se ha demostrado que las moléculas de actomiosina pueden cambiar de longitud bajo la influencia de la energía química liberada cuando se elimina un residuo de ácido fosfórico del ATP. En otras palabras, es este proceso el que provoca la contracción muscular.
El sistema ATP actúa así como una especie de acumulador de energía química. Según sea necesario, se vuelve directamente mecánico mediante la mediación de actomiosina. En este caso, no existe una etapa intermedia característica de los procesos de interacción de otros elementos: la transición a la energía térmica.
Microfilamentos(filamentos de actina) están formados por actina, una proteína más abundante en las células eucariotas. La actina puede existir como monómero ( actina G, “actina globular”) o polímero (actina F, “actina fibrilar”). La actina G es una proteína globular asimétrica (42 kDa) que consta de dos dominios. A medida que aumenta la fuerza iónica, la actina G se agrega reversiblemente para formar un polímero lineal en espiral, la actina F. La molécula de actina G transporta una molécula de ATP (ATP) estrechamente unida que, cuando se convierte en actina F, se hidroliza lentamente a ADP (ADP), es decir, la actina F exhibe las propiedades de una ATPasa.
Cuando la actina G se polimeriza en actina F, la orientación de todos los monómeros es la misma, por lo que la actina F tiene polaridad. Las fibras de actina F tienen dos extremos con cargas opuestas: (+) y (-), que polimerizan a diferentes velocidades. Estos extremos no están estabilizados por proteínas especiales (como, por ejemplo, en las células musculares), y en una concentración crítica de actina G, el extremo (+) se alargará y el extremo (-) se acortará. En condiciones experimentales, este proceso puede ser inhibido por toxinas fúngicas. Por ejemplo, faloidina(veneno del hongo venenoso) se une al extremo (-) e inhibe la despolimerización, mientras que citocalasina(una toxina de los hongos del moho con propiedades citostáticas) se adhiere al extremo (+), bloqueando la polimerización.
Proteínas asociadas a actina. Hay más de 50 tipos diferentes de proteínas en el citoplasma de las células que interactúan específicamente con la actina G y la actina F. Estas proteínas realizan diferentes funciones: regulan el volumen del conjunto de actina G ( perfilina), influyen en la velocidad de polimerización de la actina G ( villano), estabiliza los extremos de los filamentos de actina F ( fragina, β-actinina), coser los filamentos entre sí o con otros componentes (como villano, α-actinina, espectrina, MARCOS) o destruir la doble hélice de actina F ( gelsolina). La actividad de estas proteínas está regulada por iones Ca 2+ y proteínas quinasas.
Artículos de la sección “Citoesqueleto: composición”:
- A. Aktin
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Un estudio de la composición química de las miofibrillas mostró que los filamentos gruesos y delgados están formados únicamente por proteínas.
Los filamentos gruesos están hechos de proteínas. miosina. La miosina es una proteína con un peso molecular de aproximadamente 500 kDa y contiene dos cadenas polipeptídicas muy largas. Estas cadenas forman una doble hélice, pero en un extremo estos hilos divergen y forman una formación esférica: una cabeza globular. Por tanto, la molécula de miosina tiene dos partes: la cabeza globular y la cola. El filamento grueso contiene alrededor de 300 moléculas de miosina y en una sección transversal del filamento grueso se encuentran 18 moléculas de miosina. Las moléculas de miosina en filamentos gruesos están entrelazadas con sus colas y sus cabezas sobresalen del filamento grueso en una espiral regular. Hay dos áreas (centros) importantes en las cabezas de miosina. Uno de ellos cataliza la escisión hidrolítica de ATP, es decir, corresponde al centro activo de la enzima. La actividad ATPasa de la miosina fue descubierta por primera vez por los bioquímicos rusos Engelhardt y Lyubimova. La segunda sección de la cabeza de miosina asegura la conexión de los filamentos gruesos con la proteína de los filamentos delgados durante la contracción muscular. actina. Los finos filamentos están formados por tres proteínas: actina, troponina Y tropomiosina.
La principal proteína de los filamentos finos es actina. La actina es una proteína globular con un peso molecular de 42 kDa. Esta proteína tiene dos propiedades importantes. En primer lugar, exhibe una alta capacidad de polimerizar con la formación de largas cadenas llamadas actina fibrilar(se puede comparar con un collar de cuentas). En segundo lugar, como ya se señaló, la actina puede combinarse con las cabezas de miosina, lo que conduce a la formación de puentes cruzados o adherencias entre filamentos finos y gruesos.
La base del filamento delgado es una doble hélice de dos cadenas de actina fibrilar, que contiene alrededor de 300 moléculas de actina globular (como dos hebras de cuentas retorcidas en una doble hélice, cada una de las cuales corresponde a la actina globular).
Otra proteína de filamento fino. tropomiosina– también tiene forma de doble hélice, pero esta hélice está formada por cadenas polipeptídicas y tiene un tamaño mucho más pequeño que la doble hélice de actina. La tropomiosina se encuentra en el surco de la doble hélice de actina fibrilar.
Proteína del tercer filamento fino - troponina- se adhiere a la tropomiosina y fija su posición en el surco de actina, que bloquea la interacción de las cabezas de miosina con moléculas de actina globular de filamentos delgados.
5. Técnicas tecnológicas para acelerar la maduración de la carne.
Una vez finalizada la vida del animal (síntesis), se produce un complejo de cambios en la carne, que están influenciados por las enzimas. La autodesintegración de los tejidos comienza bajo la influencia de enzimas de los propios tejidos. Este proceso se llama autólisis. En este caso, los tejidos musculares, conectivos y grasos sufren cambios. Los cambios en el tejido muscular durante el almacenamiento afectan la calidad de la carne.
Durante la vida de un animal, la función principal del tejido muscular es la motora, como resultado de lo cual la energía química se convierte en energía mecánica. Estas complejas transformaciones ocurren debido a procesos bioquímicos, fisiológicos, físicos y termodinámicos.
El aspecto bioquímico se expresa en cambios en las miofibrillas de las proteínas, principalmente miosina y actina (80% de las proteínas). Durante la contracción, la actina fibrilar se combina con la miosina. Se forma un fuerte complejo de actomiosina, en el que hay 2-3 moléculas de actina por molécula de miosina.
El mecanismo energético de contracción es un cambio en la energía libre generada durante la descomposición del ATP. La actividad del ATP la posee la proteína miosina, que, cuando el ATP se descompone, se combina con la actina, formando el complejo de actinomicosina, es decir. Se produce el proceso de rigor mortis. En este caso, la miosina no es sólo una proteína, sino una enzima propia.
La fase de maduración propia de la carne se caracteriza por una intensa descomposición del glucógeno muscular y la acumulación de ácido láctico, así como por un cambio en su composición química, pero la rigidez forma parte del proceso de autólisis.
Un rasgo característico de la rigidez es una disminución en la capacidad de retención de agua del tejido muscular, como resultado de lo cual siempre se observa la separación del jugo muscular. Según los signos externos, la carne rigorizada tiene mayor elasticidad cuando se cocina, es excesivamente dura y, debido a una disminución de la capacidad de retención de agua, se vuelve menos jugosa; En estado de rigor, los músculos son menos susceptibles a la acción de las enzimas proteométicas y la carne es menos digerible.
Como resultado de la acumulación de ácidos láctico, fosfórico y otros en la carne, la concentración de iones de hidrógeno aumenta, como resultado de lo cual, al final de la rigidez, el pH disminuye a 5,8-5,7 y, a veces, a menos. En un ambiente ácido, durante la descomposición del ATP y el ácido fosfórico, se produce una acumulación parcial de fósforo inorgánico.
La fase de maduración determina en gran medida la intensidad de los procesos físico-coloideos y los cambios microestructurales en las fibras musculares. Como resultado de una serie de razones (la acción de las enzimas proteométicas, la formación de productos de descomposición autolítica, un ambiente ácido) se produce la degradación de las fibras musculares. La descomposición profunda ya indica una autólisis profunda, que se observa con mayor frecuencia cuando la carne se echa a perder. Durante la fase de transición suave del rigor a la maduración, la carne se ablanda, se afloja y aparece ternura, lo que significa que los jugos digestivos penetran libremente en el sarcoplasma, lo que mejora la digestibilidad y digestibilidad de la carne.
La ternura de los tejidos cárnicos, donde hay mucho tejido conectivo, es baja y la carne de los animales jóvenes es más tierna que la de los viejos.
Con un aumento de temperatura (hasta 30 0 C), así como con un envejecimiento prolongado de la carne (más de 20-26 días) a bajas temperaturas positivas (2-4 0 C), el proceso de maduración enzimática se profundiza tanto que la cantidad La degradación de las proteínas en la carne aumenta notablemente en forma de pequeños péptidos y aminoácidos libres. En esta etapa, la carne adquiere un color marrón, aumenta la cantidad de amina y nitrógeno amoniacal y se produce una notable degradación hidrolítica de las grasas, lo que afecta negativamente a sus propiedades nutricionales y a la presentación de la carne.
Para acelerar la maduración de la carne, lo que ayuda a mejorar su calidad, se utilizan diversos métodos de procesamiento, incluido el uso de enzimas y antibióticos.
Las investigaciones también han demostrado que el tratamiento superficial de la carne (sumergiéndolo en una solución o rociándolo en polvo) no tiene un efecto suficiente.
Se obtienen buenos resultados mediante la fermentación de la carne realizada simultáneamente después de la reducción por sublimación.
Se añade un preparado enzimático a los alimentos enlatados para obtener productos de mayor calidad. Se propone agregar medicamentos a las salchichas de calidad inferior.
La carne tratada con preparaciones enzimáticas no debe diferir en apariencia, color y aroma de la carne no enzimática, y en sabor debe ser más suave, sin el sabor amargo causado por los productos de la degradación profunda de las proteínas por las enzimas.
Las principales proteínas musculares son la actina y la miosina.
La masa de fibrillas musculares se compone de agua (75%) y proteínas (más del 20%). Los principales representantes de las proteínas musculares son la actina y la miosina, de las cuales la miosina representa el 55%.
Esta proteína (PM 460 kDa) tiene la forma de un hexámero asimétrico. La molécula de miosina tiene una parte alargada que consta de dos hélices enrolladas una encima de la otra. Cada hélice tiene una cabeza globular en un extremo. El hexámero (6 subunidades) incluye un par de cadenas pesadas (PM 200 kDa) y dos pares de cadenas ligeras (PM 15-27 kDa). Las cadenas pesadas constan de un dominio C-terminal helicoidal a, linealmente alargado (1300 residuos de aminoácidos) y un dominio N-terminal globular (aproximadamente 800 residuos de aminoácidos). Dos dominios de hélice a que pertenecen a dos cadenas pesadas forman juntos una estructura superhelicoidal estable con dos cabezas globulares (fig. 17.8).
La molécula de miosina completa también contiene cuatro cadenas polipeptídicas relativamente pequeñas (PM de 16 a 24 kDa), que están asociadas con cabezas globulares. A diferencia de la actina, la miosina del músculo esquelético tiene actividad enzimática y cataliza la hidrólisis del ATP uniéndose a la actina F. Todas las cadenas ligeras se unen a Ca 2+, están fosforiladas por una quinasa especial y, en general, participan en la regulación de la actividad de la miosina ATPasa.
Fig.17.8. Representación esquemática de la estructura de filamentos gruesos. Se muestra la configuración espacial de la miosina.
La molécula de miosina contiene varias regiones funcionalmente importantes. No muy lejos del centro de la zona superenrollada lineal hay un lugar donde la tripsina descompone la molécula. Esta enzima, por así decirlo, corta la molécula en 2 partes: una contiene cabezas globulares y una parte de la zona superenrollada; el otro consiste en la porción restante de la zona superenrollada en el extremo C. La parte que contiene la cabeza se llama “meromiosina pesada” (PM 350 kDa). El fragmento C-terminal se denomina “meromiosina ligera” (PM 125 kDa).
La importancia del sitio de acción de la tripsina en la molécula de miosina es que sorprendentemente coincide con el lugar en la molécula de miosina que funciona como una especie de bisagra, convirtiendo la energía química del ATP en un fenómeno de contracción puramente mecánico: la relajación. Otro sitio importante que desempeña una función similar está sujeto a la acción de otra enzima proteolítica, la papaína. La papaína corta la molécula de miosina muy cerca de las cabezas globulares. Resultan dos fragmentos y es aquel donde se ubica la cabeza el que presenta actividad ATPasa.
A partir de la miosina se forman filamentos gruesos. El filamento grueso consta de aproximadamente 400 moléculas de miosina, 200 a cada lado de la línea M. Estas moléculas se mantienen unidas por la proteína C (la proteína “clip”), la proteína de la línea M y por interacciones hidrofóbicas entre sí. En un punto localizado en el sitio de acción de la tripsina, la meromiosina pesada se desvía del eje principal del filamento grueso, formando un ángulo agudo. Debido a esto, la cabeza se acerca a la actina de filamentos delgados, localizada en el espacio entre los filamentos gruesos. El evento molecular más importante que precede a la contracción muscular es la unión regulada de las cabezas de miosina a los filamentos finos de actina. Posteriormente, se produce un cambio rápido en la conformación de la miosina alrededor de los peculiares puntos "bisagra" ya mencionados, y la actina unida se mueve en dirección a la línea M.
La proporción de actina en la masa total de proteínas musculares es del 25%. Se trata de un monómero proteico globular con un peso molecular de 43 kDa, llamado actina G. En presencia de iones de magnesio y la concentración fisiológica de iones en solución, la actina G se polimeriza para formar un filamento insoluble, que se llama actina F (fig. 17.9). Dos polímeros de actina F se enrollan entre sí formando una hélice. Así se forma la estructura básica del hilo fino. La fibra de actina F tiene un espesor de 6 a 7 nm y una estructura repetitiva con una periodicidad de 35,5 nm. Ni la actina G ni la actina F tienen actividad catalítica.
Arroz. 17.9. Estructura de la actina F
Cada subunidad de actina G tiene un sitio de unión ATP/ADP, que participa en la polimerización del filamento fino. Una vez completada la polimerización, el fino filamento se recubre y se estabiliza con una proteína: la b-actinina. Además del sitio de unión de nucleótidos, cada molécula de actina G tiene un sitio de unión de cabeza de miosina de alta afinidad. Su trabajo en los músculos esqueléticos y cardíacos está regulado por proteínas de filamentos finos adicionales. Por tanto, proteínas adicionales controlan el ciclo contráctil.
