Lingkungan optimal untuk enzim lambung. Lingkungan apa di dalam perut yang dianggap standar, norma dan penyimpangan

Tiga kriteria utama juga berlaku untuk enzim, yang juga merupakan karakteristik katalis anorganik. Secara khusus, mereka relatif tidak berubah setelah reaksi, yaitu mereka dilepaskan kembali dan dapat bereaksi dengan molekul substrat baru (walaupun efek samping dari kondisi lingkungan terhadap aktivitas enzim tidak dapat dikesampingkan). Enzim memberikan efeknya dalam konsentrasi yang sangat kecil (misalnya, satu molekul enzim rennin, yang terkandung dalam selaput lendir perut anak sapi, mengentalkan sekitar 10 6 molekul kaseinogen susu dalam 10 menit pada suhu 37°C). Ada tidaknya suatu enzim atau katalis lain tidak mempengaruhi baik nilai konstanta kesetimbangan maupun perubahan energi bebas (ΔG). Katalis hanya meningkatkan laju suatu sistem mendekati kesetimbangan termodinamika, tanpa menggeser titik kesetimbangan. Reaksi kimia dengan konstanta kesetimbangan tinggi dan nilai ΔG negatif biasanya disebut eksergonik. Reaksi dengan konstanta kesetimbangan rendah dan nilai ΔG positif (biasanya tidak terjadi secara spontan) disebut endergonik. Untuk memulai dan menyelesaikan reaksi ini, diperlukan aliran energi dari luar. Namun, dalam sistem kehidupan, proses eksergonik digabungkan dengan reaksi endergonik, sehingga menghasilkan sejumlah energi yang diperlukan.

Enzim, sebagai protein, memiliki sejumlah sifat yang khas dari golongan senyawa organik ini yang berbeda dengan sifat katalis anorganik.

Labilitas termal enzim

Karena laju reaksi kimia bergantung pada suhu, reaksi yang dikatalisis oleh enzim juga sensitif terhadap perubahan suhu. Laju reaksi kimia meningkat 2 kali lipat jika suhu dinaikkan 10°C. Namun, karena sifat protein enzim, denaturasi termal protein enzim dengan meningkatnya suhu akan mengurangi konsentrasi efektif enzim yang selanjutnya menurunkan laju reaksi. Jadi, hingga sekitar 45-50°C, efek peningkatan laju reaksi, yang diprediksi oleh teori kinetika kimia, akan berlaku. Di atas 45°C, denaturasi termal protein enzim dan penurunan cepat laju reaksi menjadi lebih penting (Gbr. 51).

Jadi, termolabilitas, atau kepekaan terhadap peningkatan suhu, adalah salah satu sifat khas enzim yang membedakannya dengan katalis anorganik. Dengan adanya zat terakhir, laju reaksi meningkat secara eksponensial dengan meningkatnya suhu (lihat Gambar 51).

Pada suhu 100°C, hampir semua enzim kehilangan aktivitasnya (satu-satunya pengecualian, tentu saja, adalah satu enzim jaringan otot - miokinase, yang dapat menahan pemanasan hingga 100°C). Suhu optimal untuk kerja sebagian besar enzim pada hewan berdarah panas adalah 37-40°C. Pada suhu rendah (0° atau lebih rendah), enzim, pada umumnya, tidak hancur (tidak mengalami denaturasi), meskipun aktivitasnya turun hampir nol. Dalam semua kasus, waktu pemaparan pada suhu yang sesuai adalah penting. Saat ini, untuk pepsin, trypsin dan sejumlah enzim lainnya, telah terbukti adanya hubungan langsung antara laju inaktivasi enzim dan derajat denaturasi protein. Kami juga menunjukkan bahwa termolabilitas enzim sampai batas tertentu dipengaruhi oleh konsentrasi substrat, pH medium, dan faktor lainnya.

Ketergantungan aktivitas enzim pada pH lingkungan

Enzim biasanya paling aktif dalam zona sempit konsentrasi ion hidrogen, yang untuk jaringan hewan terutama berhubungan dengan nilai pH fisiologis lingkungan yang berkembang selama evolusi (pH 6,0-8,0). Jika digambarkan secara grafis, kurva berbentuk lonceng memiliki titik tertentu di mana enzim menunjukkan aktivitas maksimum; titik ini disebut pH optimum lingkungan untuk kerja enzim ini (Gbr. 52). Ketika menentukan ketergantungan aktivitas enzim pada konsentrasi ion hidrogen, reaksi dilakukan pada nilai pH medium yang berbeda, biasanya pada suhu optimal dan dengan adanya konsentrasi substrat yang cukup tinggi. Di meja Tabel 17 menunjukkan batas pH optimal untuk sejumlah enzim.

Dari meja 17 terlihat bahwa pH optimum kerja enzim terletak pada kisaran fisiologis. Pengecualian adalah pepsin, yang pH optimumnya adalah 2,0 (pada pH 6,0 tidak aktif dan stabil). Hal ini dijelaskan oleh fungsi pepsin, karena getah lambung mengandung asam klorida bebas, sehingga menciptakan lingkungan dengan nilai pH kira-kira sama. Sebaliknya, pH optimum arginase terletak pada zona sangat basa (sekitar 10,0); Tidak ada lingkungan seperti itu di sel hati; oleh karena itu, secara in vivo, arginase tampaknya tidak berfungsi pada zona pH optimalnya.

Menurut konsep modern, pengaruh perubahan pH lingkungan terhadap molekul enzim adalah mempengaruhi keadaan atau derajat ionisasi gugus asam dan basa (khususnya gugus COOH asam amino dikarboksilat, gugus SH sistein. , nitrogen imidazol dari histidin, gugus NH 2 lisin, dll. ). Pada nilai pH medium yang berbeda, pusat aktif dapat berada dalam bentuk terionisasi sebagian atau tidak terionisasi, yang mempengaruhi struktur tersier protein dan, karenanya, pembentukan kompleks enzim-substrat aktif. Selain itu, keadaan ionisasi substrat dan kofaktor juga penting.

Spesifisitas enzim

Enzim mempunyai spesifisitas tindakan yang tinggi. Dalam sifat ini mereka sering berbeda secara signifikan dari katalis anorganik. Jadi, platina dan paladium yang digiling halus dapat mengkatalisis reduksi (dengan partisipasi molekul hidrogen) puluhan ribu senyawa kimia dari berbagai struktur. Spesifisitas enzim yang tinggi disebabkan, seperti disebutkan di atas, pada komplementaritas konformasi dan elektrostatik antara molekul substrat dan enzim dan struktur unik dari pusat aktif enzim, yang memberikan “pengenalan”, afinitas dan selektivitas yang tinggi untuk enzim. terjadinya satu reaksi di antara ribuan reaksi kimia lainnya yang terjadi secara bersamaan dalam sel hidup.

Tergantung pada mekanisme kerjanya, enzim dengan spesifisitas relatif atau kelompok dan spesifisitas absolut dibedakan. Jadi, untuk kerja beberapa enzim hidrolitik, jenis ikatan kimia dalam molekul substrat adalah yang paling penting. Misalnya, pepsin memecah protein yang berasal dari hewan dan tumbuhan, meskipun keduanya dapat berbeda secara signifikan satu sama lain baik dalam struktur kimia dan komposisi asam amino, dan dalam sifat fisikokimia. Namun pepsin tidak memecah karbohidrat atau lemak. Hal ini dijelaskan oleh fakta bahwa tempat kerja pepsin adalah ikatan peptida CO-NH. Untuk kerja lipase, yang mengkatalisis hidrolisis lemak menjadi gliserol dan asam lemak, tempat tersebut adalah ikatan ester. Tripsin, kimotripsin, peptidase, enzim yang menghidrolisis ikatan α-glikosidik (tetapi bukan ikatan β-glikosidik yang ada dalam selulosa) dalam polisakarida, dll. Memiliki spesifisitas kelompok yang serupa kemungkinan besar segala sesuatu memiliki makna biologis tertentu. Beberapa enzim intraseluler juga memiliki spesifisitas relatif yang serupa, misalnya heksokinase, yang mengkatalisis fosforilasi hampir semua heksosa dengan adanya ATP, meskipun pada saat yang sama di dalam sel terdapat enzim spesifik untuk setiap heksosa yang melakukan fosforilasi yang sama.

Spesifisitas tindakan absolut adalah kemampuan suatu enzim untuk mengkatalisis transformasi hanya satu substrat. Setiap perubahan (modifikasi) pada struktur substrat membuatnya tidak dapat diakses oleh enzim. Contoh enzim tersebut adalah arginase, yang memecah arginin dalam kondisi alami (di dalam tubuh), urease, yang mengkatalisis pemecahan urea, dll. (lihat Metabolisme protein sederhana).

Ada bukti eksperimental adanya apa yang disebut spesifisitas stereokimia, karena adanya isomer optik L- dan D-bentuk atau isomer geometris (cis- dan trans-) zat kimia. Dengan demikian, oksidase asam amino L dan D telah diketahui, meskipun hanya asam L-amino yang ditemukan dalam protein alami. Setiap jenis oksidase hanya bekerja pada stereoisomer spesifiknya 1. (1 Namun, ada sekelompok kecil enzim - rasemase, yang mengkatalisis perubahan konfigurasi sterik substrat. Dengan demikian, bakteri alanine racemase secara reversibel mengubah L- dan D-alanine menjadi campuran yang tidak aktif secara optik dari kedua isomer: DL-alanine (racemate).)

Contoh nyata dari spesifisitas stereokimia adalah dekarboksilase aspartat bakteri, yang mengkatalisis penghilangan CO2 hanya dari asam L-aspartat, mengubahnya menjadi L-alanin. Stereospesifisitas ditunjukkan oleh enzim yang mengkatalisis dan reaksi sintetik. Jadi, dari amonia dan α-ketoglutarat, isomer L asam glutamat, yang merupakan bagian dari protein alami, disintesis di semua organisme hidup. Jika suatu senyawa terdapat dalam bentuk isomer cis dan trans dengan susunan kelompok atom yang berbeda di sekitar ikatan rangkap, maka, biasanya, hanya satu dari isomer geometri ini yang dapat berfungsi sebagai substrat untuk kerja enzim.

Misalnya, fumarase hanya mengkatalisis konversi asam fumarat (isomer trans), tetapi tidak bekerja pada asam maleat (isomer cis).

Jadi, karena kekhususan kerjanya, enzim memastikan bahwa hanya reaksi tertentu yang terjadi dengan kecepatan tinggi dari berbagai macam kemungkinan transformasi di ruang mikro sel dan seluruh organisme, sehingga mengatur intensitas metabolisme.

Faktor penentu aktivitas enzim

Faktor-faktor yang menentukan laju reaksi yang dikatalisis oleh enzim akan dibahas secara singkat di sini, dan pertanyaan tentang aktivasi dan penghambatan kerja enzim akan dibahas lebih rinci.

Seperti diketahui, laju reaksi kimia menurun seiring waktu, namun kurva perkembangan reaksi enzimatik dari waktu ke waktu (lihat Gambar 53) tidak memiliki bentuk umum yang menjadi ciri reaksi kimia homogen. Penurunan laju reaksi enzimatik dari waktu ke waktu mungkin disebabkan oleh penghambatan produk reaksi, penurunan derajat kejenuhan enzim dengan substrat (karena konsentrasi substrat menurun seiring berlangsungnya reaksi), dan inaktivasi parsial dari enzim. enzim pada suhu dan pH lingkungan tertentu.

Selain itu, laju reaksi balik harus diperhitungkan, yang mungkin lebih signifikan bila konsentrasi produk reaksi enzimatik meningkat. Dengan mempertimbangkan keadaan ini, ketika mempelajari laju reaksi enzimatik dalam jaringan dan cairan biologis, laju reaksi awal biasanya ditentukan dalam kondisi ketika laju reaksi enzimatik mendekati linier (termasuk ketika konsentrasi substrat cukup tinggi hingga jenuh).

PENGARUH KONSENTRASI SUBSTRAT DAN ENZIM
TERHADAP KECEPATAN REAKSI ENZIM

Dari materi di atas, muncul kesimpulan penting bahwa salah satu faktor terpenting yang menentukan laju reaksi enzimatik adalah konsentrasi substrat. Pada konsentrasi enzim yang konstan, laju reaksi meningkat secara bertahap, mencapai maksimum tertentu (Gbr. 54), ketika peningkatan lebih lanjut dalam jumlah substrat tidak lagi mempengaruhi laju reaksi atau, dalam beberapa kasus, bahkan menghambatnya. Terlihat dari kurva hubungan antara laju reaksi enzimatik dan konsentrasi substrat, pada konsentrasi substrat yang rendah terdapat hubungan langsung antara indikator-indikator tersebut, namun pada konsentrasi tinggi laju reaksi menjadi tidak bergantung pada konsentrasi substrat; dalam kasus ini umumnya diasumsikan bahwa substrat berlebih dan enzim jenuh sempurna. Faktor pembatas laju dalam kasus terakhir adalah konsentrasi enzim.

Laju reaksi enzimatik secara langsung bergantung pada konsentrasi enzim. Pada Gambar. Gambar 55 menunjukkan hubungan antara laju reaksi dan peningkatan jumlah enzim dengan adanya substrat berlebih. Terlihat adanya hubungan linier antara besaran-besaran tersebut, yaitu laju reaksi sebanding dengan jumlah enzim yang ada.

Pencernaan adalah proses fisiologis multi-tahap yang kompleks, di mana makanan (sumber energi dan nutrisi bagi tubuh) yang masuk ke saluran pencernaan mengalami proses mekanis dan kimia.

Fitur dari proses pencernaan

Pencernaan makanan meliputi proses mekanis (pelembapan dan penggilingan) dan kimia. Proses kimianya melibatkan serangkaian tahapan berturut-turut untuk memecah zat kompleks menjadi unsur yang lebih sederhana, yang kemudian diserap ke dalam darah.

Jenis dadih koagulan dan enzim

Ada tiga jenis enzim.

Chymosin dihasilkan melalui fermentasi

Enzim ini sebagian besar memiliki aktivitas endopeptida dan aktivitas eksopeptida yang sangat sedikit, hal ini disebabkan karena situs aktifnya luas dan dapat mengandung tujuh residu asam amino. Oleh karena itu, ia mempunyai spesifisitas yang kompleks dan enzimnya tampak tidak spesifik. Beberapa protease aspartik yang ada mempunyai varian molekuler yang mengandung lebih banyak atau lebih sedikit komposisi enzimatik, mikroheterogenitasnya lebih atau kurang diekspresikan oleh kumpulan enzim koagulan. Mikroheterogenitas menyebabkan glikolisis, fosforilasi, deamidasi atau proteolisis parsial.

Hal ini terjadi dengan partisipasi wajib enzim yang mempercepat proses dalam tubuh. Katalis diproduksi dan merupakan bagian dari jus yang dikeluarkannya. Pembentukan enzim bergantung pada lingkungan seperti apa yang terbentuk di lambung, rongga mulut, dan bagian lain saluran pencernaan pada satu waktu atau lainnya.

Setelah melewati mulut, faring dan kerongkongan, makanan masuk ke lambung dalam bentuk campuran cairan dan dihancurkan oleh gigi. Campuran ini, di bawah pengaruh getah lambung, berubah menjadi massa cair dan semi cair, yang tercampur rata karena peristaltik dinding. Selanjutnya memasuki duodenum, dimana diproses lebih lanjut oleh enzim.

Aspek molekuler tertentu

Hal ini ditandai dengan spesifisitas koagulasi susu yang tinggi dan, biasanya, aktivitas proteolitik yang rendah. Quimogen, juga disebut prochymosin, diubah menjadi enzim aktif melalui perlakuan asam. Hal ini terjadi melalui zat antara pseudokimosin pada pH 2, yang laju aktivasinya cepat, yang diubah menjadi kimosin pada pH tinggi. Mereka dicirikan oleh aktivitas proteolitik tingkat tinggi dan ketahanan terhadap perlakuan panas. Enzim-enzim ini homolog tetapi memiliki spesifisitas yang berbeda. . Pencernaan makanan terjadi sebagai akibat dari reaksi yang disebut hidrolisis, yang melibatkan pemecahan zat tertentu dengan partisipasi molekul air.

Sifat makanan menentukan lingkungan seperti apa yang akan terbentuk di mulut dan perut. Biasanya, rongga mulut memiliki lingkungan yang sedikit basa. Buah-buahan dan jus menyebabkan penurunan pH cairan mulut (3,0) dan terbentuknya lingkungan asam. Produk yang mengandung amonium dan urea (menthol, keju, kacang-kacangan) dapat menyebabkan reaksi air liur menjadi basa (pH 8,0).

Struktur lambung

Lambung adalah organ berongga tempat makanan disimpan, dicerna sebagian, dan diserap. Organ tersebut terletak di bagian atas rongga perut. Jika Anda menggambar garis vertikal melalui pusar dan dada, maka kira-kira 3/4 bagian perut berada di sebelah kirinya. Pada orang dewasa, volume lambung rata-rata 2-3 liter. Saat mengonsumsi makanan dalam jumlah besar, jumlahnya meningkat, dan jika seseorang kelaparan, jumlahnya berkurang.

Reaksi hidrolisis ini dikatalisis oleh enzim yang biasa disebut enzim hidrolitik. Enzim pencernaan adalah katalis biologis yang dilepaskan di organ sistem pencernaan yang mendorong reaksi kimia yang mengurangi molekul, senyawa organik yang lebih kecil, yang ada dalam makanan, sehingga memungkinkannya diserap dan digunakan oleh tubuh.

Enzim pencernaan diberi nama berdasarkan substrat tempatnya bekerja, baik karbohidrat, lipid, atau protein. Protease karbohidrase Lipase Nuklease Maltase Amilase. . Enzim adalah molekul protein yang sangat besar dan kompleks yang bertindak sebagai katalis dalam reaksi biokimia. Pada pati mereka bertindak dengan melepaskan berbagai produk, termasuk dekstrin dan secara bertahap polimer kecil yang terdiri dari unit glukosa. Diproduksi di air liur dan pankreas, amilase juga diproduksi oleh berbagai jamur, bakteri, dan sayuran.

Bentuk lambung dapat berubah tergantung pada pengisiannya dengan makanan dan gas, serta tergantung pada kondisi organ di sekitarnya: pankreas, hati, usus. Bentuk perut juga dipengaruhi oleh warna dindingnya.

Lambung adalah bagian saluran pencernaan yang diperluas. Pada pintu masuk terdapat sfingter (katup pilorus) yang memungkinkan makanan mengalir dari kerongkongan ke lambung dalam porsi tertentu. Bagian yang berdekatan dengan pintu masuk kerongkongan disebut bagian jantung. Di sebelah kirinya adalah fundus lambung. Bagian tengahnya disebut “badan perut”.

Amilase dibagi menjadi dua kelompok: endoamilase dan eksoamilase. Endoamilase mengkatalisis hidrolisis acak pada molekul pati. Eksoamilase secara eksklusif menghidrolisis ikatan -1,4 glikosidik seperti α-amilase atau kedua ikatan α-1,4 dan α-1,6 seperti amiloglukosidase dan glikosidase. Amilase, seperti semua enzim lainnya, bertindak sebagai katalis, artinya amilase tidak diubah oleh reaksi tetapi memfasilitasi reaksi, sehingga mengurangi jumlah energi yang dibutuhkan untuk mencapainya. Amilase mencerna pati dengan mengkatalisis hidrolisis, yang merupakan penghancuran dengan penambahan satu molekul air.

Di antara antrum (ujung) organ dan duodenum terdapat pilorus lain. Pembukaan dan penutupannya dikendalikan oleh rangsangan kimia yang dilepaskan dari usus kecil.

Ciri-ciri struktur dinding lambung

Dinding lambung dilapisi tiga lapisan. Lapisan bagian dalam adalah selaput lendir. Ini membentuk lipatan, dan seluruh permukaannya ditutupi dengan kelenjar (total sekitar 35 juta), yang mengeluarkan cairan lambung dan enzim pencernaan yang dimaksudkan untuk pengolahan makanan secara kimia. Aktivitas kelenjar ini menentukan lingkungan apa di perut - basa atau asam - yang akan terbentuk dalam jangka waktu tertentu.

Jadi, pati ditambah air terbentuk dalam maltosa. Enzim lain kemudian memecah maltosa menjadi glukosa, yang diserap melalui dinding usus kecil dan, setelah dibawa ke hati, digunakan sebagai energi. Selain pemecahan katalitik molekul pati, alfa-amilase jamur adalah multienzim yang mampu melakukan lebih dari 30 fungsi enzimatik, termasuk pemecahan molekul lemak dan protein. Ia juga mampu mengubah 450 kali beratnya sendiri dalam pati menjadi maltosa. -Amilase mengkatalisis hidrolisis lemak, mengubahnya menjadi gliserol dan asam lemak, protein menjadi proteosa dan turunan pati menjadi dekstrin dan gula sederhana.

Submukosa memiliki struktur yang agak tebal, ditembus oleh saraf dan pembuluh darah.

Lapisan ketiga adalah membran kuat yang terdiri dari serat otot polos yang diperlukan untuk memproses dan mendorong makanan.

Bagian luar lambung ditutupi dengan selaput padat - peritoneum.

Ia memiliki aktivitas pH mendekati 7. Indikasi :? -Amilase mempercepat dan memfasilitasi pencernaan pati, lemak dan protein. Dengan demikian, dapat meningkatkan pemanfaatan makanan oleh tubuh dan digunakan untuk mengobati defisiensi sekresi pankreas dan peradangan pankreas kronis, serta manfaat lainnya.

Kontraindikasi: Tidak boleh diberikan pada pasien yang diketahui hipersensitif terhadap enzim jamur. Reaksi yang merugikan: kemungkinan reaksi alergi pada orang dengan hipersensitivitas terhadap enzim jamur. Lipase dapat berasal dari tumbuhan, babi, atau mikroba, dan mikroba memiliki keuntungan yang signifikan. Bermanfaat ketika terjadi kekurangan produksi di pankreas, lipase adalah enzim yang suplementasinya mungkin bermanfaat dalam kasus gangguan pencernaan, penyakit celiac, fibrosis kistik, dan penyakit Crohn.

Jus lambung: komposisi dan fitur

Peran utama pada tahap pencernaan dimainkan oleh jus lambung. Kelenjar lambung memiliki struktur yang bervariasi, namun peran utama dalam pembentukan cairan lambung dimainkan oleh sel-sel yang mensekresi pepsinogen, asam klorida dan zat mukoid (lendir).

Lipase bertanggung jawab atas pemecahan dan penyerapan lemak di usus. Enzim penting untuk penyerapan dan pencernaan nutrisi di usus, bertanggung jawab atas pemecahan lipid, terutama trigliserida, lipase memungkinkan tubuh menyerap makanan lebih mudah dengan menjaga nutrisi pada tingkat yang sesuai. Dalam tubuh manusia, lipase diproduksi terutama oleh pankreas, tetapi juga disekresikan oleh rongga mulut dan lambung. Kebanyakan orang memproduksi lipase pankreas dalam jumlah yang cukup.

Penggunaan suplemen lipase mungkin disarankan dalam kasus gangguan pencernaan kronis. Dalam penelitian terhadap 18 orang, suplemen yang mengandung lipase dan enzim pankreas lainnya terbukti mengurangi rasa sakit di perut, robek, gas, dan rasa tidak nyaman setelah makan makanan tinggi lemak. Karena beberapa gejala ini berhubungan dengan sindrom iritasi usus besar, beberapa orang dengan kondisi ini mungkin mengalami perbaikan dengan penggunaan enzim pankreas.

Jus pencernaan adalah cairan yang tidak berwarna dan tidak berbau dan menentukan lingkungan seperti apa yang seharusnya ada di dalam perut. Ini memiliki reaksi asam yang nyata. Saat melakukan penelitian untuk mendeteksi patologi, mudah bagi seorang spesialis untuk menentukan lingkungan seperti apa yang ada dalam perut kosong (puasa). Perlu diingat bahwa biasanya keasaman jus saat perut kosong relatif rendah, namun bila sekresi distimulasi, keasamannya meningkat secara signifikan.

Penelitian menunjukkan bahwa lipase mungkin berguna dalam kasus penyakit celiac, suatu kondisi di mana gluten dari makanan menyebabkan kerusakan pada saluran usus. Gejalanya meliputi sakit perut, penurunan berat badan, dan kelelahan. Dalam sebuah penelitian terhadap 40 anak dengan penyakit celiac, mereka yang menerima terapi pankreas menunjukkan sedikit peningkatan berat badan dibandingkan dengan kelompok plasebo. Orang dengan insufisiensi pankreas dan fibrosis kistik sering kali memerlukan lipase dan suplemen enzim lainnya. Orang dengan penyakit celiac, penyakit Crohn, dan gangguan pencernaan mungkin kekurangan enzim pankreas, termasuk lipase.

Seseorang yang menganut pola makan normal menghasilkan 1,5-2,5 liter cairan lambung di siang hari. Proses utama yang terjadi di lambung adalah pemecahan awal protein. Karena jus lambung mempengaruhi sekresi katalis untuk proses pencernaan, menjadi jelas di lingkungan mana enzim lambung aktif - dalam lingkungan asam.

Indikasi: Pada kasus defisiensi enzim pankreas, dispepsia, fibrosis kistik dan penyakit celiac, penyakit Crohn. Kontraindikasi: tidak ada referensi di buku referensi. Reaksi Merugikan: Tidak ada laporan efek samping menggunakan dosis yang disarankan di atas.

Perhatian: Lipase tidak boleh dikonsumsi bersamaan dengan betaine hidroklorida atau asam klorida, karena dapat merusak enzim. Interaksi: Bicarakan dengan dokter Anda jika pasien menggunakan orlistat, karena obat ini mengganggu aktivitas suplemen lipase, menghalangi kemampuan mereka untuk memecah lemak.

Enzim yang diproduksi oleh kelenjar mukosa lambung

Pepsin adalah enzim terpenting dalam cairan pencernaan, yang terlibat dalam pemecahan protein. Ini diproduksi di bawah pengaruh asam klorida dari pendahulunya, pepsinogen. Aksi pepsin menyumbang sekitar 95% dari pemecahan jus. Contoh faktual menunjukkan betapa tinggi aktivitasnya: 1 g zat ini cukup untuk mencerna 50 kg putih telur dan mengental 100.000 liter susu dalam dua jam.

Ini adalah enzim yang disekresikan oleh pankreas yang terlibat dalam degradasi protein akibat aksi pepsin lambung. Protease disekresikan sebagai proenzim dan diaktifkan oleh jus usus. Ini diberikan bersama dengan amilase pankreas lainnya dan lipase propancin ketika terjadi penurunan sekresi pankreas.

Protease adalah enzim yang memecah ikatan peptida antara asam amino dalam protein. Proses ini disebut pembelahan proteolitik, suatu mekanisme umum untuk mengaktifkan atau menonaktifkan enzim yang terutama terlibat dalam pencernaan dan pembekuan darah.

Musin (lendir lambung) merupakan zat protein kompleks yang kompleks. Ini menutupi seluruh permukaan mukosa lambung dan melindunginya dari kerusakan mekanis dan pencernaan sendiri, karena dapat melemahkan efek asam klorida, dengan kata lain, menetralkannya.

Lipase juga terdapat di lambung - Lipase lambung tidak aktif dan terutama mempengaruhi lemak susu.

Protease terjadi secara alami di semua organisme dan mewakili 1-5% kandungan genetiknya. Enzim-enzim ini terlibat dalam berbagai reaksi metabolisme, mulai dari pencernaan sederhana protein makanan hingga proses yang diatur secara ketat. Protease ditemukan dalam berbagai mikroorganisme seperti virus, bakteri, protozoa, ragi dan jamur. Ketidakmampuan protease tumbuhan dan hewan untuk memenuhi permintaan enzim global telah menyebabkan meningkatnya minat terhadap protease yang berasal dari mikroba.

Mikroorganisme adalah sumber protease yang sangat baik karena keanekaragaman biokimianya yang tinggi dan kemudahan manipulasi genetik. Banyak proteinase diproduksi oleh mikroorganisme individu, bergantung pada spesiesnya, atau bahkan oleh strain berbeda dari spesies yang sama. Proteinase yang berbeda juga dapat diproduksi oleh strain yang sama dengan mengubah kondisi kultur.

Zat lain yang patut disebutkan adalah faktor intrinsik Castle, yang meningkatkan penyerapan vitamin B12. Izinkan kami mengingatkan Anda bahwa vitamin B 12 diperlukan untuk pengangkutan hemoglobin dalam darah.

Peran asam klorida dalam pencernaan

Asam klorida mengaktifkan enzim dalam jus lambung dan meningkatkan pencernaan protein, karena menyebabkannya membengkak dan mengendur. Selain itu, membunuh bakteri yang masuk ke dalam tubuh melalui makanan. Asam klorida dilepaskan dalam dosis kecil, terlepas dari lingkungan di dalam lambung, apakah ada makanan di dalamnya atau kosong.

Dosis: Dosis bervariasi dari 600 unit hingga 500 unit. Kontraindikasi: Tidak boleh diberikan pada pasien yang diketahui hipersensitif terhadap enzim bakteri. Efek samping: kemungkinan reaksi alergi pada orang yang hipersensitif terhadap enzim bakteri.

Ambil 1 hingga 2 kapsul setiap kali makan. Pepsinogen adalah bentuk enzim yang tidak aktif. Prekursor ini disekresikan oleh mukosa lambung dan harus diolah dengan asam klorida agar aktif. Sekitar 1% pepsinogen dapat memasuki aliran darah dan mungkin merupakan indikator penyakit lambung yang berguna. Secara khusus, nilai-nilainya diperhitungkan dengan tujuannya.

Tetapi sekresinya tergantung pada waktu: telah ditetapkan bahwa tingkat minimum sekresi lambung diamati antara jam 7 dan 11 pagi, dan maksimum pada malam hari. Saat makanan masuk ke lambung, sekresi asam terstimulasi karena peningkatan aktivitas saraf vagus, distensi lambung dan efek kimia komponen makanan pada selaput lendir.

Pepsinogen dan pepsin: peran biologis dan pencernaan protein

Pantau kesehatan dan fungsi mukosa lambung; Kaji risiko terjadinya maag; Tentukan proporsi mereka yang terkena dampak akibat kondisi patologis tertentu. Pepsin disekresikan sebagai zimogen, yaitu dalam bentuk tidak aktif yang memperoleh kapasitas fungsional hanya setelah perubahan struktural yang tepat. Secara khusus, asam klorida yang disekresikan oleh sel parietal lambung mengubah pepsinogen, prekursornya menjadi pepsin, melalui pemotongan proteolitik, menghasilkan penghilangan sekitar empat puluh asam amino.

Lingkungan apa di dalam perut yang dianggap standar, norma dan penyimpangan

Ketika berbicara tentang lingkungan di dalam perut orang yang sehat, harus diingat bahwa bagian organ yang berbeda memiliki nilai keasaman yang berbeda. Jadi, nilai pH tertinggi adalah 0,86, dan nilai minimum adalah 8,3. Indikator standar keasaman tubuh lambung saat perut kosong adalah 1,5-2,0; pada permukaan lapisan mukosa bagian dalam, pHnya 1,5-2,0, dan di kedalaman lapisan ini - 7,0; di bagian akhir perut bervariasi dari 1,3 hingga 7,4.

Penyakit lambung berkembang sebagai akibat dari ketidakseimbangan produksi asam dan neolisis dan secara langsung bergantung pada lingkungan di dalam lambung. Penting agar nilai pH selalu normal.

Hipersekresi asam klorida yang berkepanjangan atau netralisasi asam yang tidak memadai menyebabkan peningkatan keasaman lambung. Dalam hal ini, patologi yang bergantung pada asam berkembang.

Keasaman yang rendah merupakan ciri khas (gastroduodenitis) dan kanker. Indikator maag dengan keasaman rendah adalah pH 5,0 atau lebih. Penyakit terutama berkembang dengan atrofi sel-sel mukosa lambung atau disfungsinya.

Gastritis dengan insufisiensi sekretorik yang parah

Patologi terjadi pada pasien dewasa dan lanjut usia. Paling sering, ini bersifat sekunder, yaitu berkembang dengan latar belakang penyakit lain yang mendahuluinya (misalnya, tukak lambung jinak) dan merupakan akibat dari lingkungan di dalam perut - basa, dalam hal ini.

Perkembangan dan perjalanan penyakit ini ditandai dengan tidak adanya musim dan frekuensi eksaserbasi yang jelas, yaitu waktu terjadinya dan durasinya tidak dapat diprediksi.

Gejala insufisiensi sekretori

• Bersendawa terus-menerus dengan rasa busuk.
• Mual dan muntah selama eksaserbasi.
• Anoreksia (kurang nafsu makan).
• Perasaan berat di daerah epigastrium.
• Diare dan sembelit bergantian.
• Perut kembung, keroncongan dan transfusi di perut.
• Sindrom Dumping: perasaan pusing setelah makan makanan berkarbohidrat, yang terjadi akibat cepatnya masuknya kimus dari lambung ke duodenum, disertai penurunan aktivitas lambung.
• Penurunan berat badan (penurunan berat badan hingga beberapa kilogram).

Diare gastrogenik dapat disebabkan oleh:

• makanan yang dicerna dengan buruk masuk ke perut;
• ketidakseimbangan tajam dalam proses pencernaan serat;
• percepatan pengosongan lambung jika terjadi pelanggaran fungsi penutupan sfingter;
• pelanggaran fungsi bakterisida;
• patologi pankreas.

Gastritis dengan fungsi sekretori normal atau meningkat

Penyakit ini lebih sering terjadi pada usia muda. Ini bersifat primer, yaitu gejala pertama muncul secara tidak terduga bagi pasien, karena sebelumnya ia tidak merasakan ketidaknyamanan yang nyata dan secara subyektif menganggap dirinya sehat. Penyakit ini terjadi dengan eksaserbasi dan jeda yang bergantian, tanpa musim yang jelas. Untuk menentukan diagnosis secara akurat, Anda perlu berkonsultasi dengan dokter agar ia dapat meresepkan pemeriksaan, termasuk pemeriksaan instrumental.

Pada fase akut, sindrom nyeri dan dispepsia mendominasi. Rasa sakit biasanya jelas berkaitan dengan lingkungan di perut manusia pada saat makan. Rasa sakit terjadi segera setelah makan. Nyeri saat puasa terlambat (beberapa saat setelah makan) lebih jarang terjadi; kombinasi keduanya mungkin terjadi.

Gejala peningkatan fungsi sekretori

• Nyeri biasanya ringan, terkadang disertai tekanan dan rasa berat di daerah epigastrium.
• Rasa sakit yang terlambat sangat hebat.
• Sindrom dispepsia dimanifestasikan dengan bersendawa di udara “asam”, rasa tidak enak di mulut, gangguan pengecapan, mual, yang menghilangkan rasa sakit dengan muntah.
• Pasien mengalami mulas, terkadang nyeri.
• Sindrom dispepsia usus dimanifestasikan oleh sembelit atau diare.
• Biasanya ditandai dengan agresivitas, perubahan suasana hati, insomnia, dan kelelahan.

E) insufisiensi gastrogenik selama gastrektomi, gastrektomi, gastritis atrofi.

2. Pelanggaran pencernaan parietal karena defisiensi disakaridase (bawaan, didapat laktase atau defisiensi disakaridase lainnya), ketika transportasi intraseluler komponen makanan terganggu akibat kematian enterosit (penyakit Crohn, enteropati celiac, sarkoidosis, radiasi, iskemik dan enteritis lainnya).

3. Gangguan aliran getah bening dari usus - penyumbatan saluran limfatik dengan limfangektasia, limfoma, tuberkulosis usus, karsinoid.

4. Gangguan gabungan pada diabetes melitus, giardiasis, hipertiroidisme, hipogammaglobulinemia, amiloidosis, AIDS, sepsis.

Semua kondisi yang tercantum di atas, pada tingkat tertentu, merupakan indikasi untuk terapi enzim.

Meskipun penyebab gangguan pencernaan beragam, gangguan yang paling parah disebabkan oleh penyakit pankreas yang disertai dengan insufisiensi eksokrin. Ini terjadi pada penyakit pankreas yang dikombinasikan dengan ketidakcukupan fungsi eksokrinnya (pankreatitis kronis, fibrosis pankreas, dll.). Insufisiensi eksokrin pankreas tetap menjadi salah satu masalah paling mendesak dalam pengobatan modern. Setiap tahun di Rusia, lebih dari 500 ribu orang berobat ke institusi medis karena berbagai patologi pankreas, disertai dengan insufisiensi eksokrin. Selain itu, bahkan penyimpangan kecil dalam struktur kimia makanan menyebabkan perkembangan insufisiensi eksokrin pankreas. Pada pankreatitis kronis, insufisiensi pankreas eksokrin berkembang pada tahap akhir penyakit karena hilangnya parenkim organ yang aktif secara fungsional dan atrofinya secara progresif. Dalam hal ini, tanda-tanda klinis gangguan pencernaan dengan penurunan berat badan muncul; komplikasi sistemik (defisiensi imun, komplikasi infeksi, gangguan neurologis, dll.) juga dapat terjadi. Dalam beberapa kasus, pasien dengan pankreatitis kronis tidak terganggu oleh gejala nyeri dan penyakit ini bermanifestasi sebagai insufisiensi eksokrin dan/atau endokrin. Riwayat pankreatitis kronis jangka panjang secara signifikan meningkatkan risiko terkena kanker pankreas. Sampai saat ini, telah diketahui bahwa penyebab utama perkembangan pankreatitis kronis dengan insufisiensi eksokrin adalah efek metabolik toksik pada pankreas. Di negara maju, penyalahgunaan alkohol adalah penyebab utama berkembangnya pankreatitis kronis, terutama jika dikombinasikan dengan kandungan protein dan lemak yang tinggi dalam makanan peminumnya. Pada 55-80% pasien pankretitis kronis dengan insufisiensi eksokrin pankreas, etiologi penyakit ini ditentukan oleh alkohol. Ada juga bukti yang menunjukkan kecenderungan genetik terhadap perkembangan pankreatitis kronis. Selain itu, merokok baru-baru ini terlibat dalam perkembangan pankreatitis kronis. Tanda-tanda klinis insufisiensi eksokrin pankreas meliputi perut kembung, steatorrhea, mual, penurunan berat badan, atrofi otot, dan defisiensi vitamin yang larut dalam lemak. Gejala sakit perut pada insufisiensi eksokrin pankreas tidak hanya disebabkan oleh pankreatitis yang terjadi bersamaan, tetapi juga oleh peregangan berlebihan pada dinding usus karena akumulasi gas yang berlebihan dan percepatan pengeluaran tinja. Menurut beberapa penulis, gejala nyeri pada insufisiensi eksokrin pankreas mungkin disebabkan oleh fakta bahwa berkurangnya sekresi enzim pankreas pada insufisiensi eksokrin menyebabkan hiperstimulasi pankreas oleh tingginya kadar kolesistokinin dalam plasma darah dan, akibatnya, sindrom nyeri perut. . Untuk mendiagnosis insufisiensi eksokrin, metode penelitian laboratorium dan instrumental juga digunakan. Penelitian koprologi tidak kehilangan relevansinya hingga saat ini dan merupakan metode informatif yang dapat diakses untuk menentukan adanya insufisiensi eksokrin pankreas. Dengan defisiensi fungsional, muncul zat polifekal, tinja berwarna keabu-abuan, tampak “berminyak”, berbau busuk, berbau busuk, steatorrhea, creatorrhea, dan jarang muncul amilorrhea. Pemeriksaan coprologi tidak selalu informatif jika terjadi gangguan fungsi eksokrin ringan. Penentuan kandungan elastase-1 dalam tinja adalah salah satu metode modern untuk menilai tingkat keparahan insufisiensi eksokrin pankreas, karena elastase pankreas tidak mengubah strukturnya saat melewati saluran pencernaan. Juga metode yang sangat diperlukan untuk mendiagnosis penyebab yang menyebabkan perkembangan insufisiensi eksokrin pankreas adalah pemeriksaan ultrasonografi pankreas, computerized tomography, dll.

Terapi disfungsi pencernaan didasarkan pada penggunaan sediaan enzim, pilihannya harus dibuat dengan mempertimbangkan jenis, tingkat keparahan, reversibilitas perubahan patologis dan gangguan motorik pada saluran pencernaan. Biasanya, sediaan enzim adalah obat multikomponen, yang dasarnya adalah kompleks enzim yang berasal dari hewan, tumbuhan atau jamur dalam bentuk murni atau dalam kombinasi dengan komponen tambahan (asam empedu, asam amino, hemiselulase, simetikon, adsorben, dll.).

Dalam praktik klinis, pilihan dan dosis sediaan enzim ditentukan oleh faktor utama berikut:

• komposisi dan kuantitas enzim pencernaan aktif yang menjamin pemecahan nutrisi;
• bentuk pelepasan obat: memastikan ketahanan enzim terhadap aksi asam klorida; memberikan pelepasan enzim yang cepat di duodenum; memastikan pelepasan enzim dalam kisaran 5-7 unit. pH;
• ditoleransi dengan baik dan tidak ada efek samping;
• umur simpan yang lama.

Mari kita lihat lebih dekat obat Unienzyme dengan MPS dengan komposisi enzim kompleks yang unik (Tabel 1).

Komentar:

• Klasifikasi enzim
• Penyakit akibat produksi enzim yang tidak mencukupi
• Rekomendasi tambahan

Enzim lambung adalah zat kimia yang bertindak sebagai katalis dan berpartisipasi dalam semua proses metabolisme, yang memungkinkan untuk mempercepat dan meningkatkan semua reaksi selama pencernaan makanan ribuan kali lipat. Perubahan jumlah enzim dalam tubuh menandakan berkembangnya penyakit. Enzim dapat bertanggung jawab atas satu reaksi atau serangkaian proses yang terjadi di lambung saat makanan masuk.

Aktivitas enzim lambung bergantung pada beberapa faktor: suhu, kuantitas dan komposisi makanan, pH lingkungan, keberadaan garam, serta pengotor lainnya. Suhu optimal di mana aktivitas enzimatik akan paling tinggi adalah 38 - 45°C. Pada suhu yang lebih rendah, aktivitasnya menurun, karena enzim mengandung protein dan pada suhu yang lebih tinggi atau lebih rendah, enzim tersebut dihancurkan.

Air liur yang dikeluarkan mengandung enzim pencernaan. Dan mereka masuk ke dalam lambung, sekaligus terlibat dalam pekerjaan, yang selanjutnya menghasilkan enzim dan menunggu makanan masuk ke dalam lambung. Namun perlu diperhatikan bahwa enzim pencernaan dikeluarkan oleh makanan tertentu, dan semua bau serta rasa makanan tersebut diingat oleh otak. Enzim-enzim yang diperlukan untuk mencerna makanan ini saja yang dilepaskan.

Klasifikasi enzim

Enzim dapat diklasifikasikan menurut enam jenis reaksi yang dikatalisisnya. Mereka dibagi menjadi oksidoreduktase, dapat berupa alkohol dehidrogenase dan katalase, dan berpartisipasi dalam reaksi redoks.

Kelompok kedua adalah transferase, yang memfasilitasi transfer satu molekul ke molekul lainnya. Yang ketiga menghasilkan hidrolisis semua ikatan kimia, dan ini termasuk enzim seperti lipoprotein lipase, amilase, trypsin, pepsin dan esterase.

Kelompok keempat meliputi lyase, yang mempercepat pemutusan ikatan kimia, kelompok kelima adalah isomer yang mengubah konfigurasi geometri molekul. Yang terakhir adalah ligase yang membentuk hidrolisis asam adinazine trifosfat.

Perlu dicatat bahwa enzim memiliki kemampuan selektif yang tinggi, sehingga ada enzim yang hanya berkontribusi terhadap pemecahan protein, dan ini termasuk protease, pepsin, kimotripsin, dan trypsin. Semuanya terlibat dalam proses pencernaan bolus makanan di lambung.

Enzim yang memecah lemak adalah asam empedu dan lipase, sedangkan asam empedu masuk ke duodenum setelah bolus makanan dibasakan dan masuk ke lambung dari lingkungan asam.

Enzim seperti maltase, sukrosa, laktosa dan amilase terlibat dalam pemecahan makanan yang mengandung karbohidrat.

Pencernaan makanan dimulai di rongga mulut, dihancurkan dengan bantuan gigi dan sekaligus diselimuti oleh air liur, yang mengandung enzim yang memecah gula (ini adalah maltriosa, maltosa, serta enzim yang memecah gula). pati, ini adalah ptyalin atau alfa-amilase).

Perut sendiri mengeluarkan enzim yang disebut pepsin, yang membantu memecah protein dan mengubahnya menjadi peptida, sehingga meningkatkan pencernaan.

Gelatinase mengeluarkan dan memecah kolagen dan gelatin, yang terutama terdapat dalam produk daging.

Amilase, yang terdapat di lambung, mampu memecah pati, tetapi tidak begitu penting dibandingkan dengan amilase di kelenjar ludah.

Lipase lambung mampu memecah minyak tributirin, namun juga berperan kecil dalam pencernaan. Diketahui bahwa seseorang membutuhkan proses pencernaan agar dapat memperoleh segala zat gizi yang diperlukan untuk hidupnya (karbohidrat, lemak, protein, vitamin, unsur mikro). Jika lambung tidak berfungsi, Anda dapat menggunakan enzim untuk lambung, yang secara signifikan meningkatkan pencernaan, terutama protein. Ini termasuk festal, mezim forte, pencernaan, panzinorm dan lain-lain.

Enzim untuk lambung dapat berupa getah lambung alami yang meliputi enzim abomin, pepsidil, acedin-pepsin dan pepsin.

Kembali ke konten

Penyakit akibat produksi enzim yang tidak mencukupi

Diketahui bahwa zat yang disekresikan di dinding lambung berperan penting dalam sistem pencernaan. Jika sekresinya tidak mencukupi, hal ini dapat disebabkan oleh merokok, minum alkohol, dan mengonsumsi makanan berlemak, diasap, dan asin. Penyakit gastrointestinal berkembang.

Tanda pertama kurangnya sekresi enzim di lambung dinyatakan dalam bentuk mulas, perut kembung dan bersendawa, yang muncul dalam bentuk pelepasan gas yang tidak disengaja dari mulut, namun bersendawa dapat dianggap normal, karena makanan dicerna dengan bantuan asam. Gas muncul dan keluar.

Namun, ini mungkin kasus yang terisolasi, namun pelepasan gas yang berlebihan dari lambung mungkin disebabkan oleh produksi enzim yang tidak mencukupi, yang secara signifikan mengganggu pencernaan. Seseorang mulai menderita tidak hanya karena bersendawa, tetapi juga perut kembung.

Seiring dengan produksi unsur-unsur yang tidak mencukupi di dalam lambung, mungkin juga terjadi produksi berlebihan, yang disebabkan oleh jamur ragi dari genus Candida. Hal ini menyebabkan gangguan pencernaan dan sendawa patologis. Proses seperti itu biasanya terjadi setelah menjalani terapi antibiotik, ketika flora alami terganggu dan disbiosis dapat berkembang.

Jika terjadi sendawa asam, ini menandakan berkembangnya tukak lambung atau maag, terutama dengan peningkatan keasaman lambung.

Untuk menghilangkan sendawa, Anda harus menormalkan pola makan, mengecualikan semua makanan yang menyebabkan peningkatan pembentukan gas, dan minum obat yang menormalkan produksi enzim.

Enzim lambung yang muncul sebagai hasil kerja saluran cerna berperan penting dalam proses pencernaan. Sistem pencernaan adalah salah satu yang utama, karena fungsi tubuh secara keseluruhan bergantung pada fungsinya. Pencernaan dipahami sebagai serangkaian proses kimia dan fisik, sebagai hasil interaksi berbagai senyawa penting yang masuk ke dalam tubuh dengan makanan dipecah menjadi senyawa yang lebih sederhana.

Dasar-dasar Pencernaan Manusia

Rongga mulut merupakan titik awal proses pencernaan, dan usus besar merupakan titik akhir. Pada saat yang sama, pencernaan dalam strukturnya memiliki dua komponen utama: pemrosesan mekanis dan kimiawi dari makanan yang masuk ke dalam tubuh. Pada titik awal terjadi jenis pengolahan mekanis, yang meliputi penggilingan dan penggilingan makanan.

Saluran pencernaan memproses makanan melalui gerak peristaltik, yang mendorong pencampuran. Proses kimia pengolahan chyme meliputi air liur, di mana karbohidrat dipecah, dan makanan yang masuk ke dalam tubuh mulai jenuh dengan berbagai vitamin. Di rongga lambung, chyme yang sedikit diproses terkena asam klorida, yang mempercepat proses pemecahan unsur mikro. Setelah itu, zat tersebut mulai berinteraksi dengan berbagai enzim yang muncul berkat kerja pankreas dan organ lainnya.

Apa saja enzim pencernaan lambung?

Di perut pasien, sebagian besar partikel protein dan lemak dipecah. Komponen utama pemecahan protein dan partikel lainnya dianggap berbagai enzim, bersama dengan asam klorida, yang diproduksi oleh selaput lendir. Semua komponen ini bersama-sama disebut jus lambung. Di saluran pencernaan semua unsur mikro yang diperlukan tubuh dicerna dan diserap. Pada saat yang sama, enzim yang diperlukan untuk pencernaan berpindah ke usus dari hati, kelenjar ludah, dan pankreas.

Lapisan atas usus ditutupi dengan banyak sel sekretori yang mengeluarkan lendir, yang melindungi vitamin, enzim, dan lapisan yang lebih dalam. Peran utama lendir adalah menciptakan kondisi yang memudahkan pergerakan makanan ke dalam zona usus. Selain itu, ia melakukan fungsi pelindung, yaitu menolak senyawa kimia. Dengan demikian, sekitar 7 liter cairan pencernaan, yang meliputi enzim pencernaan dan lendir, dapat diproduksi per hari.

Ada sejumlah besar faktor yang mempercepat atau memperlambat proses sekresi enzim. Setiap gangguan dalam tubuh menyebabkan fakta bahwa enzim dapat dilepaskan dalam jumlah yang salah, dan ini menyebabkan memburuknya proses pencernaan.

Jenis-jenis enzim dan uraiannya

Enzim yang mendorong proses pencernaan disekresikan di seluruh bagian saluran pencernaan. Mereka secara signifikan mempercepat dan meningkatkan pemrosesan chyme dan memecah berbagai senyawa. Namun jika jumlahnya berubah, hal ini mungkin menandakan adanya penyakit di dalam tubuh. Enzim dapat melakukan satu atau beberapa fungsi. Tergantung pada lokasinya, beberapa jenis dibedakan.

Enzim diproduksi di mulut

• Salah satu enzim yang diproduksi di rongga mulut adalah ptyalin, yang memecah karbohidrat. Apalagi aktivitasnya tetap berada di lingkungan yang sedikit basa, dengan suhu sekitar 38 derajat.
• Jenis selanjutnya adalah unsur amilase dan maltase, yang memecah disakarida maltosa menjadi glukosa. Mereka tetap aktif dalam kondisi yang sama seperti ptyalin. Enzim tersebut dapat ditemukan pada struktur darah, hati atau air liur. Berkat kerja mereka, berbagai buah dengan cepat mulai dicerna di rongga mulut, yang kemudian masuk ke perut dalam bentuk yang lebih ringan.

Enzim diproduksi di rongga lambung

• Enzim proteolitik pertama adalah pepsin, yang melaluinya terjadi pemecahan protein. Bentuk awalnya adalah pepsinogen, yang tidak aktif karena memiliki bagian tambahan. Ketika terkena asam klorida, bagian ini mulai terpisah, yang pada akhirnya mengarah pada pembentukan pepsin, yang memiliki beberapa jenis (misalnya pepsin A, gastriksin, pepsin B). Pepsin berdisosiasi sedemikian rupa sehingga protein yang terbentuk dalam proses tersebut dapat dengan mudah larut dalam air. Setelah itu, massa yang diproses berpindah ke zona usus, tempat proses pencernaan selesai. Di sini, semua enzim proteolitik yang diproduksi sebelumnya akhirnya diserap.
• Lipase adalah enzim yang memecah lemak (lipid). Namun pada orang dewasa unsur ini tidak sepenting pada masa kanak-kanak. Karena suhu tinggi dan gerak peristaltik, senyawa terurai menjadi unsur-unsur yang lebih kecil, di bawah pengaruh efektivitas pengaruh enzimatik meningkat. Ini membantu menyederhanakan pencernaan senyawa lemak di usus.
• Di perut manusia, meningkatkan aktivitas enzim karena produksi asam klorida, yang dianggap sebagai unsur anorganik dan memainkan salah satu peran utama dalam proses pencernaan. Ini mendorong penghancuran protein dan mengaktifkan aktivitas zat-zat ini. Pada saat yang sama, asam tersebut dengan sempurna mendisinfeksi zona lambung, mencegah perkembangbiakan bakteri, yang di masa depan dapat menyebabkan pembusukan massa makanan.

Apa akibat dari kekurangan enzim?

Pasien yang menyalahgunakan alkohol sering mengalami kekurangan enzim.

Unsur-unsur yang membantu proses pencernaan mungkin terkandung di dalam tubuh dalam jumlah yang menyimpang dari norma. Paling sering hal ini diamati ketika pasien menyalahgunakan minuman beralkohol, makanan berlemak, diasap dan asin, atau merokok. Akibatnya, berkembanglah berbagai penyakit pada saluran pencernaan yang memerlukan pengobatan segera.

Pertama-tama, pasien mulai mengalami mulas, perut kembung, dan sendawa yang tidak menyenangkan. Dalam hal ini, tanda terakhir mungkin tidak diperhitungkan jika hanya terjadi satu kali saja. Selain itu, mungkin terjadi produksi berbagai enzim yang berlebihan akibat aksi jamur. Aktivitasnya berkontribusi terhadap masalah pencernaan, yang mengakibatkan bersendawa patologis. Namun seringkali hal ini dimulai pada kasus penggunaan antibiotik, yang menyebabkan mikroflora mati dan disbiosis berkembang. Untuk menghilangkan gejala yang tidak menyenangkan, Anda perlu menormalkan pola makan Anda dengan menghilangkan makanan yang meningkatkan tingkat produksi gas.

Bagaimana cara menangani kondisi ini dengan benar?

Perawatan apa yang tersedia untuk kondisi ini? Pertanyaan ini banyak ditanyakan oleh pasien yang memiliki masalah pada saluran pencernaan. Tetapi setiap orang harus ingat: hanya dokter yang dapat memberi tahu Anda obat mana yang lebih cocok, dengan mempertimbangkan sifat individu dari tubuh.

Ini bisa berupa berbagai obat yang menormalkan produksi enzim (misalnya Mezim) dan juga memulihkan lingkungan pencernaan (Lactiale, yang memperkaya saluran pencernaan dengan flora bermanfaat). Penyakit apa pun selalu lebih mudah dicegah. Untuk melakukan ini, Anda perlu menjalani gaya hidup aktif, mulai memperhatikan makanan yang Anda makan, tidak menyalahgunakan alkohol dan tidak merokok.

Setiap studi tentang sifat-sifat enzim, penerapannya dalam kegiatan praktis - dalam kedokteran dan perekonomian nasional - selalu dikaitkan dengan kebutuhan untuk mengetahui seberapa cepat reaksi enzimatik berlangsung. Untuk memahami dan mengevaluasi dengan benar hasil penentuan aktivitas enzimatik, Anda perlu memahami dengan jelas faktor apa yang bergantung pada laju reaksi dan kondisi apa yang mempengaruhinya. Ada banyak kondisi seperti itu. Pertama-tama, ini adalah rasio konsentrasi zat yang bereaksi itu sendiri: enzim dan substrat. Selanjutnya, ini adalah segala macam ciri-ciri lingkungan di mana reaksi berlangsung: suhu, keasaman, adanya garam atau pengotor lainnya yang dapat mempercepat dan memperlambat proses enzimatik, dan sebagainya.

Kerja enzim bergantung pada sejumlah faktor, terutama suhu dan reaksi lingkungan (pH). Suhu optimal di mana aktivitas enzim paling tinggi biasanya berkisar antara 37 – 50˚C. Pada suhu yang lebih rendah, laju reaksi enzimatik menurun, dan pada suhu mendekati 0˚C hampir berhenti total. Saat suhu naik, kecepatannya pun menurun dan akhirnya berhenti total. Penurunan intensitas enzim dengan meningkatnya suhu terutama disebabkan oleh rusaknya protein yang menyusun enzim. Karena protein terdenaturasi dalam keadaan kering jauh lebih lambat dibandingkan ketika terhidrasi (dalam bentuk gel atau larutan protein), inaktivasi enzim dalam keadaan kering terjadi jauh lebih lambat dibandingkan dengan adanya uap air. Oleh karena itu, spora bakteri kering atau biji kering dapat menahan pemanasan pada suhu yang jauh lebih tinggi dibandingkan biji dan spora yang lebih lembab.

Untuk sebagian besar enzim yang dikenal saat ini, pH optimum telah ditentukan dimana enzim tersebut memiliki aktivitas maksimum. Nilai ini merupakan kriteria penting untuk karakteristik enzim. Terkadang sifat enzim ini digunakan untuk pemisahan preparatifnya. Adanya pH optimum dapat dijelaskan oleh fakta bahwa enzim bersifat polielektrolit dan muatannya bergantung pada nilai pH. Terkadang zat penyerta dapat mengubah pH optimum, misalnya larutan buffer. Dalam beberapa kasus, tergantung pada substratnya, enzim dengan spesifisitas yang lemah memiliki beberapa optima.

Faktor penting yang menjadi sandaran kerja enzim, seperti yang pertama kali ditetapkan Sørensen, adalah reaksi aktif lingkungan - pH. Masing-masing enzim berbeda dalam nilai pH optimal untuk kerjanya. Misalnya, pepsin yang terkandung dalam getah lambung paling aktif dalam lingkungan asam kuat (pH 1 – 2); trypsin - enzim proteolitik yang disekresikan oleh pankreas, memiliki efek optimal dalam lingkungan yang sedikit basa (pH 8 - 9); papain, enzim yang berasal dari tumbuhan, bekerja optimal pada lingkungan yang sedikit asam (pH 5 – 6).

Oleh karena itu, nilai (PH optimum) merupakan tanda yang sangat sensitif untuk enzim ini. Hal ini tergantung pada sifat substrat dan komposisi larutan buffer dan oleh karena itu bukan merupakan konstanta yang sebenarnya. Perlu juga diingat sifat-sifat enzim sebagai badan protein yang mampu melakukan denaturasi asam basa. Denaturasi asam-basa dapat menyebabkan perubahan permanen pada struktur enzim dengan hilangnya sifat katalitiknya.

Laju proses enzimatik sangat bergantung pada konsentrasi substrat dan enzim. Biasanya, laju reaksi berbanding lurus dengan jumlah enzim, asalkan kandungan substrat berada dalam kisaran optimal atau sedikit lebih tinggi. Pada jumlah enzim yang konstan, lajunya meningkat seiring dengan meningkatnya konsentrasi substrat. Reaksi ini tunduk pada hukum aksi massa dan dipertimbangkan berdasarkan teori Michaelis-Menton, yaitu,

V=K(F) ,

V - kecepatan reaksi
K - konstanta laju
F - konsentrasi enzim.

Adanya ion-ion tertentu dalam media reaksi dapat mengaktifkan pembentukan substrat aktif kompleks enzim, sehingga laju reaksi enzimatik akan meningkat. Zat seperti ini disebut aktivator. Dalam hal ini, zat yang mengkatalisis reaksi enzimatik tidak berpartisipasi langsung di dalamnya. Aktivitas beberapa enzim sangat dipengaruhi oleh konsentrasi garam dalam sistem, sedangkan enzim lain tidak sensitif terhadap keberadaan ion. Namun, beberapa ion mutlak diperlukan untuk berfungsinya beberapa enzim secara normal. Ion diketahui menghambat aktivitas beberapa enzim dan merupakan aktivator enzim lain. Aktivator spesifik antara lain kation logam: Na+, K+, Rb+, Cs+, Mg2+, Ca2+, Zn2+, Cd2+, Cr2+, Cu2+, Mn2+, Co2+, Ni2+, Al3+. Diketahui juga bahwa kation Fe2 + , Rb + , Cs + bertindak sebagai aktivator hanya dengan adanya Mg; dalam kasus lain, kation-kation ini bukan merupakan aktivator. Dalam kebanyakan kasus, satu atau dua ion dapat mengaktifkan enzim tertentu. Misalnya, Mg2 + - aktivator umum untuk banyak enzim, yang bekerja pada substrat terfosforim, di hampir semua kasus dapat digantikan oleh Mn2 +, meskipun logam lain tidak dapat menggantikannya. Perlu dicatat bahwa logam alkali tanah umumnya bersaing satu sama lain, khususnya Ca2+ menekan aktivitas banyak enzim yang diaktifkan oleh Mg2+ dan Zn2+. Alasannya masih belum jelas. Mekanisme pengaruh ion logam – aktivator bisa berbeda-beda. Pertama-tama, logam mungkin merupakan komponen situs aktif enzim. Namun ia dapat bertindak sebagai jembatan penghubung antara enzim dan substrat, menahan substrat pada sisi aktif enzim. Terdapat bukti bahwa ion logam mampu mengikat senyawa organik ke protein dan, terakhir, salah satu kemungkinan mekanisme kerja logam sebagai aktivator adalah perubahan konstanta kesetimbangan reaksi enzimatik. Anion telah terbukti juga mempengaruhi aktivitas sejumlah enzim. Misalnya pengaruh CI terhadap aktivitas A-amilase yang berasal dari hewan sangat besar.

Kerja enzim juga bergantung pada adanya aktivator atau inhibitor tertentu. Dengan demikian, enzim enterokinase pankreas mengubah trypsinogen yang tidak aktif menjadi trypsin aktif. Enzim tidak aktif yang terkandung dalam sel dan sekresi berbagai kelenjar disebut proenzim. Suatu enzim dapat bersifat kompetitif atau non-kompetitif. Dalam penghambatan kompetitif, inhibitor dan substrat bersaing satu sama lain, mencoba untuk menggantikan satu sama lain dari kompleks enzim-substrat. Efek dari inhibitor kompetitif dihilangkan dengan konsentrasi substrat yang tinggi, sedangkan efek dari inhibitor non-kompetitif tetap pada kondisi ini. Pengaruh aktivator dan inhibitor spesifik pada enzim sangat penting untuk mengatur proses enzimatik dalam tubuh.

Seiring dengan adanya aktivator enzim, diketahui pula sejumlah zat yang keberadaannya menghambat kerja katalitik enzim atau menonaktifkannya sama sekali. Zat seperti ini biasa disebut inhibitor. Inhibitor adalah zat yang bekerja secara kimiawi tertentu pada enzim dan, menurut sifat kerjanya, dapat dibagi menjadi inhibitor reversibel dan ireversibel. Penghambatan reversibel ditandai dengan adanya keseimbangan antara enzim dan inhibitor dengan konstanta kesetimbangan tertentu. Sistem jenis ini dicirikan oleh tingkat penghambatan tertentu, bergantung pada konsentrasi inhibitor, dan penghambatan dicapai dengan cepat dan kemudian tidak bergantung pada waktu. Ketika inhibitor dihilangkan melalui dialisis, aktivitas enzim dipulihkan. Penghambatan ireversibel terutama terlihat pada kenyataan bahwa dialisis tidak membantu memulihkan aktivitas enzim. Dan berbeda dengan penghambatan reversibel, penghambatan ini meningkat seiring berjalannya waktu, sehingga penghambatan total aktivitas katalitik enzim dapat terjadi pada konsentrasi inhibitor yang sangat rendah. Dalam hal ini, efektivitas inhibitor tidak bergantung pada konstanta kesetimbangan, tetapi pada konstanta laju, yang menentukan proporsi enzim yang dihambat dalam kasus ini.