Struktur dan sifat kimia protein. Transformasi dan fungsi protein dalam tubuh

Protein adalah biopolimer, monomernya merupakan residu asam alfa amino yang dihubungkan satu sama lain melalui ikatan peptida. Urutan asam amino dari setiap protein ditentukan secara ketat; pada organisme hidup, urutan tersebut dienkripsi menggunakan kode genetik, berdasarkan pembacaan yang terjadi biosintesis molekul protein. 20 asam amino terlibat dalam pembangunan protein.

Jenis struktur molekul protein berikut ini dibedakan:

1. Utama. Mewakili urutan asam amino dalam rantai linier.
2. Sekunder. Ini adalah susunan rantai polipeptida yang lebih kompak menggunakan pembentukan ikatan hidrogen antar kelompok peptida. Ada dua varian struktur sekunder - alfa heliks dan beta lipat.
3. Tersier. Ini adalah susunan rantai polipeptida menjadi globula. Dalam hal ini, ikatan hidrogen dan disulfida terbentuk, dan stabilisasi molekul terjadi karena interaksi hidrofobik dan ionik dari residu asam amino.
4. Kuarter. Suatu protein terdiri dari beberapa rantai polipeptida yang berinteraksi satu sama lain melalui ikatan non-kovalen.

Jadi, asam amino yang dihubungkan dalam urutan tertentu membentuk rantai polipeptida, yang masing-masing bagiannya melengkung menjadi spiral atau membentuk lipatan. Unsur-unsur struktur sekunder tersebut membentuk butiran-butiran, membentuk struktur tersier protein. Gumpalan individu berinteraksi satu sama lain, membentuk kompleks protein kompleks dengan struktur kuaterner.

Klasifikasi protein

Ada beberapa kriteria yang dapat digunakan untuk mengklasifikasikan senyawa protein. Berdasarkan komposisinya, protein sederhana dan kompleks dibedakan. Zat protein kompleks mengandung gugus non-asam amino yang sifat kimianya bisa berbeda-beda. Tergantung pada ini, ada:

• glikoprotein;
• lipoprotein;
• nukleoprotein;
• metaloprotein;
• fosfoprotein;
• kromoprotein.

Ada juga klasifikasi menurut tipe umum strukturnya:

• berhubung dgn urat saraf;
• bulat;
• selaput

Protein adalah protein sederhana (satu komponen) yang hanya terdiri dari residu asam amino. Tergantung pada kelarutannya, mereka dibagi menjadi beberapa kelompok berikut:

Klasifikasi ini tidak sepenuhnya akurat, karena menurut penelitian terbaru, banyak protein sederhana berikatan dengan sejumlah kecil senyawa non-protein. Jadi, beberapa protein mengandung pigmen, karbohidrat, dan terkadang lipid, yang menjadikannya lebih mirip molekul protein kompleks.

Sifat fisikokimia protein

Sifat fisikokimia protein ditentukan oleh komposisi dan jumlah residu asam amino yang terkandung dalam molekulnya. Berat molekul polipeptida sangat bervariasi: dari beberapa ribu hingga satu juta atau lebih. Sifat kimia molekul protein bervariasi, termasuk amfoteritas, kelarutan, dan kemampuan denaturasi.

Amfoterisitas

Karena protein mengandung asam amino asam dan basa, molekulnya akan selalu mengandung gugus asam bebas dan basa bebas (masing-masing COO- dan NH3+). Muatannya ditentukan oleh perbandingan gugus asam amino basa dan asam. Oleh karena itu, protein diberi muatan “+” jika pH menurun, dan sebaliknya, “-” jika pH meningkat. Jika pH sesuai dengan titik isoelektrik, molekul protein akan bermuatan nol. Amfoterisitas penting untuk fungsi biologis, salah satunya menjaga kadar pH darah.

Kelarutan

Klasifikasi protein menurut sifat kelarutannya telah diberikan di atas. Kelarutan zat protein dalam air disebabkan oleh dua faktor:

• muatan dan tolakan timbal balik molekul protein;
• pembentukan cangkang hidrasi di sekitar protein - dipol air berinteraksi dengan gugus bermuatan di bagian luar globul.

Denaturasi

Sifat fisikokimia denaturasi adalah proses penghancuran struktur sekunder dan tersier dari molekul protein di bawah pengaruh sejumlah faktor: suhu, aksi alkohol, garam logam berat, asam dan bahan kimia lainnya.

Penting! Struktur primer tidak hancur selama denaturasi.

Sifat kimia protein, reaksi kualitatif, persamaan reaksi

Sifat kimia protein dapat dipertimbangkan dengan menggunakan contoh reaksi untuk deteksi kualitatifnya. Reaksi kualitatif memungkinkan untuk menentukan keberadaan gugus peptida dalam suatu senyawa:

1. Xantoprotein. Ketika protein terkena asam nitrat konsentrasi tinggi, terbentuk endapan, yang berubah menjadi kuning saat dipanaskan.

2. Biuret. Ketika larutan protein yang bersifat basa lemah terkena tembaga sulfat, senyawa kompleks terbentuk antara ion tembaga dan polipeptida, yang disertai dengan perubahan warna larutan menjadi ungu-biru. Reaksi ini digunakan dalam praktik klinis untuk menentukan konsentrasi protein dalam serum darah dan cairan biologis lainnya.

Sifat kimia penting lainnya adalah deteksi sulfur dalam senyawa protein. Untuk tujuan ini, larutan protein basa dipanaskan dengan garam timbal. Ini menghasilkan endapan hitam yang mengandung timbal sulfida.

Signifikansi biologis protein

Karena sifat fisik dan kimianya, protein menjalankan banyak fungsi biologis, yang meliputi:

• katalitik (enzim protein);
• transportasi (hemoglobin);
• struktural (keratin, elastin);
• kontraktil (aktin, miosin);
• pelindung (imunoglobulin);
• pensinyalan (molekul reseptor);
• hormonal (insulin);
• energi.

Protein penting bagi tubuh manusia karena berperan dalam pembentukan sel, memberikan kontraksi otot pada hewan, dan mengangkut banyak senyawa kimia bersama dengan serum darah. Selain itu, molekul protein merupakan sumber asam amino esensial dan melakukan fungsi perlindungan, berpartisipasi dalam produksi antibodi dan pembentukan kekebalan.

TOP 10 fakta yang tidak banyak diketahui tentang protein

1. Protein mulai dipelajari pada tahun 1728, ketika Jacopo Bartolomeo Beccari dari Italia mengisolasi protein dari tepung.
2. Protein rekombinan sekarang banyak digunakan. Mereka disintesis dengan memodifikasi genom bakteri. Secara khusus, insulin, faktor pertumbuhan dan senyawa protein lain yang digunakan dalam pengobatan diperoleh dengan cara ini.
3. Molekul protein telah ditemukan pada ikan Antartika yang mencegah pembekuan darah.
4. Protein resilin idealnya elastis dan menjadi dasar titik perlekatan sayap serangga.
5. Tubuh memiliki protein pendamping unik yang mampu memulihkan struktur tersier atau kuaterner asli senyawa protein lainnya.
6. Di dalam inti sel terdapat histon – protein yang berperan dalam pemadatan kromatin.
7. Sifat molekuler antibodi - protein pelindung khusus (imunoglobulin) - mulai dipelajari secara aktif pada tahun 1937. Tiselius dan Kabat menggunakan elektroforesis dan membuktikan bahwa pada hewan yang diimunisasi, fraksi gamma meningkat, dan setelah penyerapan serum oleh antigen pemicu, distribusi protein di antara fraksi tersebut kembali ke gambaran hewan utuh.
8. Putih telur adalah contoh nyata penerapan fungsi cadangan oleh molekul protein.
9. Dalam molekul kolagen, setiap sepertiga residu asam amino dibentuk oleh glisin.
10. Dalam komposisi glikoprotein, 15-20% adalah karbohidrat, dan dalam komposisi proteoglikan, porsinya adalah 80-85%.

Kesimpulan

Protein adalah senyawa paling kompleks, yang tanpanya sulit membayangkan kehidupan organisme mana pun. Lebih dari 5.000 molekul protein telah diidentifikasi, namun setiap individu memiliki kumpulan proteinnya sendiri dan ini membedakannya dari individu lain dalam spesiesnya.

Sifat kimia dan fisik protein yang paling penting diperbarui: 29 Oktober 2018 oleh: Artikel Ilmiah.Ru

Sifat kimia protein

Sifat fisik protein

Sifat fisik dan kimia protein. Reaksi warna protein

Sifat-sifat protein sangat beragam serta fungsinya. Beberapa protein larut dalam air, biasanya membentuk larutan koloid (misalnya putih telur); yang lainnya larut dalam larutan garam encer; yang lain lagi tidak larut (misalnya, protein jaringan yang menutupi).

Radikal residu asam amino, protein mengandung berbagai gugus fungsi yang mampu berpartisipasi dalam banyak reaksi. Protein mengalami reaksi oksidasi-reduksi, esterifikasi, alkilasi, nitrasi, dan dapat membentuk garam dengan asam dan basa (protein bersifat amfoter).

1. Hidrolisis protein: H+

[− NH 2 ─CH─ CO─NH─CH─CO − ] n +2nH 2 O → n NH 2 − CH − COOH + n NH 2 ─ CH ─ COOH

│ │ ‌‌│ │

Asam amino 1 asam amino 2

2. Pengendapan protein:

a) reversibel

Protein dalam larutan ↔ endapan protein. Terjadi di bawah pengaruh larutan garam Na+, K+

b) ireversibel (denaturasi)

Selama denaturasi di bawah pengaruh faktor eksternal (suhu; aksi mekanis - tekanan, gesekan, guncangan, ultrasound; aksi bahan kimia - asam, basa, dll.), terjadi perubahan pada struktur sekunder, tersier, dan kuaterner protein. makromolekul, yaitu struktur spasial aslinya. Struktur primer, dan akibatnya, komposisi kimia protein tidak berubah.

Selama denaturasi, sifat fisik protein berubah: kelarutan menurun dan aktivitas biologis hilang. Pada saat yang sama, aktivitas kelompok kimia tertentu meningkat, efek enzim proteolitik pada protein difasilitasi, dan oleh karena itu, lebih mudah untuk dihidrolisis.

Misalnya albumin - putih telur - pada suhu 60-70° mengendap dari larutan (mengental), kehilangan kemampuannya untuk larut dalam air.

Skema proses denaturasi protein (penghancuran struktur tersier dan sekunder molekul protein)

,3. Pembakaran protein

Protein terbakar untuk membentuk nitrogen, karbon dioksida, air, dan beberapa zat lainnya. Pembakaran disertai dengan bau khas bulu yang terbakar

4. Reaksi warna (kualitatif) terhadap protein:

a) reaksi xanthoprotein (terhadap residu asam amino yang mengandung cincin benzena):

Protein + HNO 3 (konsentrasi) → warna kuning

b) reaksi biuret (menjadi ikatan peptida):

Protein + CuSO 4 (sat) + NaOH (conc) → warna ungu cerah

c) reaksi sistein (terhadap residu asam amino yang mengandung belerang):

Protein + NaOH + Pb(CH 3 COO) 2 → Warna hitam

Protein adalah dasar dari semua kehidupan di Bumi dan menjalankan beragam fungsi dalam organisme.

Seperti yang Anda ketahui, protein adalah dasar asal mula kehidupan di planet kita. Namun tetesan coacervate, yang terdiri dari molekul peptida,lah yang menjadi dasar asal mula makhluk hidup. Hal ini tidak diragukan lagi, karena analisis komposisi internal setiap perwakilan biomassa menunjukkan bahwa zat-zat ini ada dalam segala hal: tumbuhan, hewan, mikroorganisme, jamur, virus. Selain itu, mereka sangat beragam dan bersifat makromolekul.

Struktur ini memiliki empat nama, semuanya sinonim:

• protein;
• protein;
• polipeptida;
• peptida.

Molekul protein

Jumlah mereka sungguh tidak terhitung banyaknya. Selain itu, semua molekul protein dapat dibagi menjadi dua kelompok besar:

• sederhana - hanya terdiri dari rangkaian asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida;
• kompleks - struktur dan struktur protein dicirikan oleh kelompok protolitik (prostetik) tambahan, yang juga disebut kofaktor.

Pada saat yang sama, molekul kompleks juga memiliki klasifikasinya sendiri.

Gradasi peptida kompleks

1. Glikoprotein merupakan senyawa yang berkerabat dekat antara protein dan karbohidrat. Kelompok prostetik mukopolisakarida dijalin ke dalam struktur molekul.
2. Lipoprotein adalah senyawa kompleks protein dan lipid.
3. Metaloprotein - ion logam (besi, mangan, tembaga, dan lainnya) bertindak sebagai gugus prostetik.
4. Nukleoprotein adalah penghubung antara protein dan asam nukleat (DNA, RNA).
5. Fosfoprotein - konformasi protein dan residu asam ortofosfat.
6. Kromoprotein sangat mirip dengan metaloprotein, namun unsur yang termasuk dalam kelompok prostetik adalah kompleks berwarna utuh (merah - hemoglobin, hijau - klorofil, dan sebagainya).

Pada setiap kelompok yang dipertimbangkan, struktur dan sifat protein berbeda-beda. Fungsi yang mereka lakukan juga bervariasi tergantung pada jenis molekulnya.

Struktur kimia protein

Dari sudut pandang ini, protein adalah rantai residu asam amino yang panjang dan masif yang dihubungkan satu sama lain melalui ikatan spesifik yang disebut ikatan peptida. Cabang yang disebut radikal memanjang dari struktur samping asam. Struktur molekul ini ditemukan oleh E. Fischer pada awal abad ke-21.

Belakangan, protein, struktur dan fungsi protein dipelajari lebih detail. Jelas terlihat bahwa hanya ada 20 asam amino yang membentuk struktur peptida, tetapi asam amino tersebut dapat digabungkan dengan berbagai cara. Oleh karena itu keragaman struktur polipeptida. Selain itu, dalam proses kehidupan dan menjalankan fungsinya, protein mampu mengalami sejumlah transformasi kimia. Akibatnya, mereka mengubah struktur, dan jenis koneksi yang benar-benar baru muncul.

Untuk memutus ikatan peptida, yaitu mengganggu protein dan struktur rantai, kondisi yang sangat ketat harus dipilih (suhu tinggi, asam atau basa, katalis). Hal ini disebabkan tingginya kekuatan pada molekulnya, yaitu pada gugus peptida.

Deteksi struktur protein di laboratorium dilakukan dengan menggunakan reaksi biuret - paparan polipeptida (II) yang baru diendapkan. Kompleks gugus peptida dan ion tembaga memberikan warna ungu cerah.

Ada empat organisasi struktural utama, yang masing-masing memiliki ciri struktural proteinnya sendiri.

Tingkat organisasi: struktur utama

Seperti disebutkan di atas, peptida adalah rangkaian residu asam amino dengan atau tanpa inklusi, koenzim. Jadi, yang utama adalah struktur molekul yang alami, alami, benar-benar asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida, dan tidak lebih. Artinya, polipeptida dengan struktur linier. Selain itu, ciri struktural protein jenis ini adalah kombinasi asam tersebut sangat menentukan fungsi molekul protein. Berkat kehadiran fitur-fitur ini, dimungkinkan tidak hanya untuk mengidentifikasi suatu peptida, tetapi juga untuk memprediksi sifat dan peran peptida yang benar-benar baru dan belum ditemukan. Contoh peptida dengan struktur primer alami adalah insulin, pepsin, kimotripsin dan lain-lain.

Konformasi sekunder

Struktur dan sifat protein dalam kategori ini agak berbeda. Struktur seperti itu dapat terbentuk pada awalnya secara alami atau ketika struktur primer terkena hidrolisis yang parah, suhu atau kondisi lainnya.

Konformasi ini memiliki tiga jenis:

1. Belokan halus, teratur, stereoregular, dibangun dari residu asam amino, yang berputar di sekitar sumbu utama sambungan. Mereka disatukan hanya oleh oksigen yang timbul antara oksigen dari satu kelompok peptida dan hidrogen dari kelompok lainnya. Selain itu, strukturnya dianggap benar karena putarannya diulang secara merata setiap 4 mata rantai. Struktur seperti itu dapat berupa kidal atau kidal. Namun pada sebagian besar protein yang diketahui, isomer dekstrorotatori mendominasi. Konformasi seperti ini biasanya disebut struktur alfa.
2. Komposisi dan struktur protein jenis berikutnya berbeda dari yang sebelumnya karena ikatan hidrogen terbentuk bukan antara residu yang berdekatan dengan salah satu sisi molekul, tetapi antara residu yang berjauhan, dan pada jarak yang cukup jauh. Oleh karena itu, seluruh strukturnya berbentuk beberapa rantai polipeptida bergelombang seperti ular. Ada satu karakteristik yang harus ditunjukkan oleh suatu protein. Struktur asam amino pada cabang harus sependek mungkin, seperti glisin atau alanin misalnya. Jenis konformasi sekunder ini disebut lembaran beta karena kemampuannya bersatu membentuk struktur umum.
3. Biologi mengacu pada jenis struktur protein ketiga sebagai fragmen yang kompleks, tersebar secara heterogen, tidak teratur yang tidak memiliki stereoregularitas dan mampu mengubah struktur di bawah pengaruh kondisi eksternal.

Tidak ada contoh protein yang secara alami memiliki struktur sekunder yang telah diidentifikasi.

Pendidikan Tinggi

Ini adalah konformasi yang agak rumit yang disebut “globul”. Apa proteinnya? Strukturnya didasarkan pada struktur sekunder, namun, jenis interaksi baru antara atom-atom gugus ditambahkan, dan seluruh molekul tampak terlipat, sehingga berfokus pada fakta bahwa gugus hidrofilik diarahkan ke dalam globul, dan gugus hidrofobik diarahkan ke dalam globul, dan hidrofobik yang ke luar.

Hal ini menjelaskan muatan molekul protein dalam larutan koloid air. Jenis interaksi apa yang ada di sini?

1. Ikatan hidrogen - tetap tidak berubah antara bagian yang sama seperti pada struktur sekunder.
2. interaksi - terjadi ketika polipeptida dilarutkan dalam air.
3. Daya tarik ionik terbentuk antara kelompok residu asam amino (radikal) yang bermuatan berbeda.
4. Interaksi kovalen - dapat terbentuk antara situs asam tertentu - molekul sistein, atau lebih tepatnya, ekornya.

Dengan demikian, komposisi dan struktur protein dengan struktur tersier dapat digambarkan sebagai rantai polipeptida yang terlipat menjadi butiran-butiran yang mempertahankan dan menstabilkan konformasinya karena berbagai jenis interaksi kimia. Contoh peptida tersebut: fosfogliserat kenase, tRNA, alpha-keratin, silk fibroin dan lain-lain.

Struktur Kuarter

Ini adalah salah satu gumpalan paling kompleks yang dibentuk oleh protein. Struktur dan fungsi protein jenis ini sangat beragam dan spesifik.

Konformasi apa ini? Ini adalah beberapa (dalam beberapa kasus lusinan) rantai polipeptida besar dan kecil yang terbentuk secara independen satu sama lain. Tapi kemudian, karena interaksi yang sama yang kita pertimbangkan untuk struktur tersier, semua peptida ini berputar dan terjalin satu sama lain. Dengan cara ini, diperoleh butiran konformasi kompleks, yang mungkin mengandung atom logam, gugus lipid, dan karbohidrat. Contoh protein tersebut: DNA polimerase, selubung protein virus tembakau, hemoglobin dan lain-lain.

Semua struktur peptida yang kami periksa memiliki metode identifikasi sendiri di laboratorium, berdasarkan kemampuan modern dalam menggunakan kromatografi, sentrifugasi, mikroskop elektron dan optik, serta teknologi komputer tinggi.

Fungsi dilakukan

Struktur dan fungsi protein berkorelasi erat satu sama lain. Artinya, setiap peptida memainkan peran tertentu, unik dan spesifik. Ada juga yang mampu melakukan beberapa operasi penting sekaligus dalam satu sel hidup. Namun, fungsi utama molekul protein dalam organisme hidup dapat diungkapkan dalam bentuk umum:

1. Memberikan gerakan. Organisme bersel tunggal, atau organel, atau beberapa jenis sel mampu bergerak, berkontraksi, dan bergerak. Hal ini dipastikan oleh protein yang membentuk struktur alat motoriknya: silia, flagela, dan membran sitoplasma. Jika kita berbicara tentang sel yang tidak mampu bergerak, maka protein dapat berkontribusi pada kontraksinya (miosin otot).
2. Fungsi nutrisi atau cadangan. Ini adalah akumulasi molekul protein dalam telur, embrio dan benih tanaman untuk selanjutnya mengisi kembali nutrisi yang hilang. Ketika dipecah, peptida menghasilkan asam amino dan zat aktif biologis yang diperlukan untuk perkembangan normal organisme hidup.
3. Fungsi energi. Selain karbohidrat, protein juga bisa memberi kekuatan pada tubuh. Pemecahan 1 g peptida melepaskan 17,6 kJ energi berguna dalam bentuk asam adenosin trifosfat (ATP), yang digunakan untuk proses vital.
4. Pemberian sinyal terdiri dari pemantauan cermat terhadap proses yang sedang berlangsung dan transmisi sinyal dari sel ke jaringan, dari jaringan ke organ, dari jaringan ke sistem, dan seterusnya. Contoh tipikalnya adalah insulin, yang secara ketat mengatur jumlah glukosa dalam darah.
5. Fungsi reseptor. Hal ini dilakukan dengan mengubah konformasi peptida pada satu sisi membran dan melibatkan ujung lainnya dalam restrukturisasi. Pada saat yang sama, sinyal dan informasi yang diperlukan dikirimkan. Paling sering, protein tersebut tertanam dalam membran sitoplasma sel dan melakukan kontrol ketat terhadap semua zat yang melewatinya. Mereka juga memberikan informasi tentang perubahan kimia dan fisik di lingkungan.
6. Fungsi transportasi peptida. Hal ini dilakukan oleh protein saluran dan protein pengangkut. Perannya jelas – mengangkut molekul yang diperlukan ke tempat dengan konsentrasi rendah dari bagian dengan konsentrasi tinggi. Contoh tipikalnya adalah pengangkutan oksigen dan karbon dioksida melalui organ dan jaringan oleh protein hemoglobin. Mereka juga melakukan pengiriman senyawa dengan berat molekul rendah melalui membran sel ke bagian dalam.
7. Fungsi struktural. Salah satu fungsi terpenting yang dilakukan oleh protein. Struktur semua sel dan organelnya dijamin oleh peptida. Mereka, seperti bingkai, mengatur bentuk dan struktur. Selain itu, mereka mendukungnya dan memodifikasinya jika perlu. Oleh karena itu, untuk pertumbuhan dan perkembangan, semua makhluk hidup memerlukan protein dalam makanannya. Peptida tersebut antara lain elastin, tubulin, kolagen, aktin, keratin dan lain-lain.
8. Fungsi katalitik. Hal ini dilakukan oleh enzim. Banyak dan beragam, mereka mempercepat semua reaksi kimia dan biokimia dalam tubuh. Tanpa partisipasi mereka, apel biasa di perut dapat dicerna hanya dalam dua hari, kemungkinan besar akan membusuk dalam prosesnya. Di bawah pengaruh katalase, peroksidase dan enzim lainnya, proses ini berlangsung dalam dua jam. Secara umum, berkat peran protein inilah anabolisme dan katabolisme dilakukan, yaitu plastik dan

Peran protektif

Ada beberapa jenis ancaman yang dirancang oleh protein untuk melindungi tubuh.

Pertama, reagen traumatis, gas, molekul, zat dari berbagai spektrum aksi. Peptida dapat berinteraksi secara kimia dengan mereka, mengubahnya menjadi bentuk yang tidak berbahaya atau sekadar menetralkannya.

Kedua, ancaman fisik dari luka - jika protein fibrinogen tidak diubah menjadi fibrin di lokasi cedera pada waktunya, maka darah tidak akan menggumpal, yang berarti tidak akan terjadi penyumbatan. Sebaliknya, Anda memerlukan peptida plasmin, yang mampu melarutkan bekuan darah dan mengembalikan patensi pembuluh darah.

Ketiga, ancaman terhadap imunitas. Struktur dan pentingnya protein yang membentuk pertahanan kekebalan sangatlah penting. Antibodi, imunoglobulin, interferon - semua ini adalah elemen penting dan signifikan dari sistem limfatik dan kekebalan tubuh manusia. Setiap partikel asing, molekul berbahaya, bagian sel yang mati atau seluruh struktur harus segera diperiksa dengan senyawa peptida. Itulah sebabnya seseorang dapat secara mandiri, tanpa bantuan obat-obatan, melindungi dirinya setiap hari dari infeksi dan virus sederhana.

Properti fisik

Struktur protein sel sangat spesifik dan bergantung pada fungsi yang dilakukan. Tetapi sifat fisik semua peptida serupa dan bermuara pada karakteristik berikut.

1. Berat molekulnya mencapai 1.000.000 Dalton.
2. Sistem koloid terbentuk dalam larutan air. Di sana struktur memperoleh muatan yang bervariasi tergantung pada keasaman lingkungan.
3. Ketika terkena kondisi yang keras (iradiasi, asam atau alkali, suhu, dll.), mereka dapat berpindah ke tingkat konformasi lain, yaitu denaturasi. Proses ini tidak dapat diubah pada 90% kasus. Namun, ada juga pergeseran sebaliknya - renaturasi.

Ini adalah sifat utama dari ciri fisik peptida.

Titik isoelektrik

Amfoterisitas - sifat asam-basa protein.

Struktur Kuarter

Banyak protein tersusun dari beberapa subunit (protomer), yang mungkin memiliki komposisi asam amino yang sama atau berbeda. Dalam hal ini, protein mempunyai struktur kuaterner. Protein biasanya mengandung jumlah subunit genap: dua, empat, enam. Interaksi tersebut terjadi karena adanya gaya ionik, ikatan hidrogen, dan gaya van der Waals. Hemoglobin HbA manusia dewasa terdiri dari empat subunit identik berpasangan ( A 2 β 2).

Struktur kuaterner memberikan banyak manfaat biologis:

a) terjadi penghematan materi genetik, panjang gen struktural dan mRNA, yang menyimpan informasi tentang struktur primer protein, berkurang.

b) dimungkinkan untuk mengganti subunit, yang memungkinkan Anda mengubah aktivitas

enzim sehubungan dengan perubahan kondisi (beradaptasi). Hemoglobin

bayi baru lahir terdiri dari protein ( A 2 γ 2) . namun pada bulan-bulan pertama komposisinya menjadi seperti orang dewasa (a 2 β 2) .

8.4. Sifat fisikokimia protein

Protein, seperti asam amino, adalah senyawa amfoter dan memiliki sifat penyangga.

Protein dapat dibagi menjadi netral, asam dan basa.

Protein netral mengandung jumlah gugus yang rentan terhadap ionisasi dalam jumlah yang sama: asam dan basa. Titik isoelektrik protein tersebut berada pada lingkungan yang mendekati netral jika pHnya< pI , то белок становится положительно заряженным катионом, pH >pI, maka protein menjadi anion bermuatan negatif.

NH3 - protein - COOH<-->+ NH 3 - protein - COO –<-->NH 2 - protein - COO –

pH< pI larutan berair I pH > pi

Protein asam berisi jumlah gugus yang rentan terhadap ionisasi tidak sama: terdapat lebih banyak gugus karboksil daripada gugus amino. Dalam larutan berair, mereka memperoleh muatan negatif, dan larutan menjadi asam. Ketika asam (H +) ditambahkan, protein mula-mula memasuki titik isoelektrik, dan kemudian, jika melebihi asam, diubah menjadi kation. Dalam lingkungan basa, protein tersebut bermuatan negatif (muatan gugus amino menghilang).

Protein asam

NH 3 - protein - COO – + H + + NH 3 - protein - COO – + H + + NH 3 - protein - COOH

| <--> | <--> |

COO – COON COOH

pH larutan berair = p I pH< hal

Protein dalam asam berlebih

bermuatan positif

Protein asam dalam lingkungan basa bermuatan negatif

NH 3 - protein - COO – OH – NH 2 - protein - COO –

| <--> |

MENYEDIAKAN – MENYEDIAKAN –

pH > pi

Protein dasar berisi jumlah gugus yang rentan terhadap ionisasi tidak sama: terdapat lebih banyak gugus amino daripada gugus karboksil. Dalam larutan berair, mereka memperoleh muatan positif, dan larutan menjadi basa. Ketika alkali (OH –) ditambahkan, protein pertama-tama memasuki titik isoelektrik, dan kemudian, jika basa berlebih, ia berubah menjadi anion. Dalam lingkungan asam, protein tersebut bermuatan positif (muatan gugus karboksil menghilang)

Dan mereka adalah salah satu senyawa organik yang paling kompleks dalam struktur dan komposisinya.

Peran biologis protein sangat besar: mereka membentuk sebagian besar protoplasma dan inti sel hidup. zat berprotein ditemukan pada semua organisme tumbuhan dan hewan. Pasokan protein di alam dapat dinilai dari jumlah total makhluk hidup di planet kita: massa protein kira-kira 0,01% massa kerak bumi, yaitu 10 16 ton.

Tupai Dalam komposisi unsurnya, mereka berbeda dari karbohidrat dan lemak: selain karbon, hidrogen dan oksigen, mereka juga mengandung nitrogen. Selain itu, belerang merupakan komponen tetap dari senyawa protein terpenting, dan beberapa protein mengandung fosfor, zat besi, dan yodium.

Sifat-sifat protein

1. Kelarutan yang berbeda dalam air. Protein larut membentuk larutan koloid.

2. Hidrolisis - di bawah pengaruh larutan asam mineral atau enzim, terjadi penghancuran struktur protein primer dan pembentukan campuran asam amino.

3. Denaturasi- penghancuran sebagian atau seluruhnya dari struktur spasial yang melekat pada molekul protein tertentu. Denaturasi terjadi di bawah pengaruh:

• - suhu tinggi
• - larutan asam, basa dan larutan garam pekat
• - larutan garam logam berat
• - beberapa zat organik (formaldehida, fenol)
• - radiasi radioaktif

Struktur protein

Struktur protein mulai dipelajari pada abad ke-19. Pada tahun 1888 Ahli biokimia Rusia A.Ya. Danilevsky berhipotesis tentang adanya ikatan amino dalam protein. Ide ini kemudian dikembangkan oleh ahli kimia Jerman E. Fischer dan mendapat konfirmasi eksperimental dalam karyanya. Dia menawarkan polipeptida teori struktur tupai. Menurut teori ini, molekul protein terdiri dari satu rantai panjang atau beberapa rantai polipeptida yang dihubungkan satu sama lain. Rantai semacam itu bisa memiliki panjang yang berbeda-beda.

Fischer melakukan pekerjaan eksperimental ekstensif dengan polipeptida. Polipeptida yang lebih tinggi yang mengandung 15-18 asam amino diendapkan dari larutan oleh amonium sulfat (amonium tawas), yaitu menunjukkan sifat-sifat yang khas protein. Telah terbukti bahwa polipeptida dipecah oleh enzim yang sama seperti protein, dan ketika dimasukkan ke dalam tubuh hewan, polipeptida mengalami transformasi yang sama seperti protein, dan semua nitrogennya dilepaskan secara normal dalam bentuk urea (urea).

Penelitian yang dilakukan pada abad ke-20 menunjukkan adanya beberapa tingkatan organisasi molekul protein.

Ada ribuan protein berbeda dalam tubuh manusia, dan hampir semuanya dibuat dari kumpulan standar 20 asam amino. Urutan residu asam amino dalam molekul protein disebut struktur primer tupai. Sifat-sifat protein dan fungsi biologisnya ditentukan oleh urutan asam aminonya. Berusahalah untuk memperjelas struktur protein primer pertama kali dilakukan di Universitas Cambridge menggunakan contoh salah satu protein paling sederhana - insulin . Selama 10 tahun, ahli biokimia Inggris F. Sanger melakukan analisis insulin. Dari hasil analisa ditemukan molekul tersebut insulin terdiri dari dua rantai polipeptida dan mengandung 51 residu asam amino. Ia menemukan bahwa insulin memiliki massa molar 5687 g/mol, dan komposisi kimianya sesuai dengan rumus C 254 H 337 N 65 O 75 S 6. Analisis dilakukan secara manual menggunakan enzim yang secara selektif menghidrolisis ikatan peptida antara residu asam amino tertentu.

Saat ini, banyak pekerjaan yang dilakukan untuk mendefinisikan struktur primer protein otomatis. Ini adalah bagaimana struktur utama enzim terbentuk lisozim.
Jenis “pelipatan” rantai polipeptida disebut struktur sekunder. Paling protein rantai polipeptida digulung menjadi spiral, mengingatkan pada “pegas memanjang” (disebut “A-heliks” atau “struktur A”). Jenis struktur sekunder umum lainnya adalah struktur daun terlipat (disebut "struktur B"). Jadi, protein sutra - fibroin memiliki struktur persis seperti ini. Terdiri dari sejumlah rantai polipeptida yang sejajar satu sama lain dan dihubungkan melalui ikatan hidrogen, sejumlah besar rantai tersebut membuat sutra sangat fleksibel dan dapat ditarik.

Protein fibroin - protein sutra alami Posisi spasial rantai polipeptida disebut struktur tersier protein. Sebagian besar protein diklasifikasikan sebagai globular karena molekulnya terlipat menjadi butiran. Protein mempertahankan bentuk ini karena ikatan antara ion bermuatan berbeda (-COO - dan -NH 3+ dan jembatan disulfida. Selain itu, dilipat sehingga rantai hidrokarbon hidrofobik berada di dalam globul, dan rantai hidrofilik berada di luar.

Cara menggabungkan beberapa molekul protein menjadi satu makromolekul disebut struktur protein kuaterner. Contoh yang mencolok dari protein semacam itu adalah hemoglobin. Ditemukan bahwa, misalnya, untuk molekul manusia dewasa hemoglobin terdiri dari 4 rantai polipeptida terpisah dan bagian non-protein - heme.

Sifat-sifat protein menjelaskan struktur mereka yang berbeda. Sebagian besar protein bersifat amorf dan tidak larut dalam alkohol, eter, dan kloroform. Dalam air, beberapa protein dapat larut membentuk larutan koloid. Banyak protein yang larut dalam larutan alkali, sebagian dalam larutan garam, dan sebagian lagi dalam alkohol encer. Bentuk kristal protein jarang terjadi: contohnya termasuk butiran aleuron yang ditemukan dalam biji jarak, labu, dan rami. Juga mengkristal albumen telur ayam dan hemoglobin dalam darah.

Hidrolisis protein

Ketika direbus dengan asam atau basa, serta di bawah aksi enzim, protein terurai menjadi senyawa kimia yang lebih sederhana, membentuk campuran asam A-amino di akhir rantai transformasi. Pemisahan ini disebut hidrolisis protein. Hidrolisis protein memiliki signifikansi biologis yang besar: begitu memasuki lambung dan usus hewan atau manusia, protein tersebut dipecah menjadi asam amino oleh enzim. Asam amino yang dihasilkan kemudian, di bawah pengaruh enzim, kembali membentuk protein, tetapi sudah menjadi ciri organisme tertentu!

Dalam produk hidrolisis protein selain asam amino, ditemukan karbohidrat, asam fosfat, dan basa purin. Di bawah pengaruh faktor-faktor tertentu, misalnya pemanasan, larutan garam, asam dan basa, radiasi, guncangan, struktur spasial yang melekat pada molekul protein tertentu dapat terganggu. Denaturasi mungkin reversibel atau ireversibel, tetapi bagaimanapun juga, urutan asam amino, yaitu struktur primer, tetap tidak berubah. Akibat denaturasi, protein berhenti menjalankan fungsi biologis bawaannya.

Untuk protein, reaksi warna tertentu diketahui yang merupakan karakteristik pendeteksiannya. Ketika urea dipanaskan, biuret terbentuk, yang jika dicampur dengan larutan tembaga sulfat dengan adanya alkali, memberikan warna ungu atau reaksi kualitatif terhadap protein, yang dapat dilakukan di rumah). Reaksi biuret dihasilkan oleh zat yang mengandung gugus amino, dan gugus ini terdapat dalam molekul protein.

Reaksi xanthoprotein adalah ketika protein menjadi kuning karena asam nitrat pekat. Reaksi ini menunjukkan adanya gugus benzena dalam protein, yang ditemukan dalam asam amino seperti fenilanin dan tirosin.