Tikslai:

Švietimas: formuoti holistinį biopolimerų vaizdą –

baltymai, pagrįsti chemijos ir biologijos kursų integravimu. Supažindinti studentus su baltymų sudėtimi, sandara, savybėmis ir funkcijomis. Naudokite eksperimentus su baltymais, kad įgyvendintumėte tarpdisciplininius ryšius ir ugdykite mokinių pažintinį susidomėjimą.

Vystomasis: ugdyti pažintinį domėjimąsi dalykais, gebėjimą logiškai mąstyti ir pritaikyti žinias praktikoje.

Švietimas: ugdyti bendros veiklos įgūdžius, formuoti savigarbos gebėjimus.

Pamokos tipas: išmokti naujų žinių.

PAMOKOS EIGA

Organizacinis momentas.

Sveikiname, pažymime tuos, kurių nėra. Išreikškite pamokos temą ir pamokos tikslą.

Atnaujinamas dėmesys

Šiuolaikinis mokslas gyvenimo procesą vaizduoja taip:

„Gyvenimas yra sudėtingiausių cheminių baltymų ir kitų medžiagų sąveikos procesų susipynimas“.

„Gyvenimas yra baltymų kūnų egzistavimo būdas“

F. Engelsas

Šiandien pažvelgsime į baltymus biologiniu ir cheminiu požiūriu.

Naujos medžiagos mokymasis.

1. Baltymų samprata

Baltymai – tai raumenys, jungiamieji audiniai (sausgyslės, raiščiai, kremzlės). Baltymų molekulės yra įtrauktos į kaulinio audinio sudėtį. Plaukai, nagai, dantys ir oda yra austi iš specialių baltymų formų. Iš baltymų molekulių susidaro atskiri labai svarbūs hormonai, nuo kurių priklauso sveikata. Dauguma fermentų taip pat apima baltymų fragmentus, o fiziologinių ir biocheminių procesų, vykstančių organizme, kokybė ir intensyvumas priklauso nuo fermentų.

Baltymų kiekis skirtinguose žmogaus audiniuose skiriasi. Taigi raumenyse yra iki 80 % baltymų, blužnyje, kraujyje, plaučiuose – 72 %, odoje – 63 %, kepenyse – 57 %, smegenyse – 15 %, riebaliniame audinyje, kauliniame ir dantų audinyje – 14–28 %.

Baltymai yra didelės molekulinės masės natūralūs polimerai, pagaminti iš aminorūgščių liekanų, sujungtų amido (peptido) ryšiu -CO-NH-. Kiekvienas baltymas pasižymi specifine aminorūgščių seka ir individualia erdvine struktūra. Baltymai sudaro ne mažiau kaip 50% sausos organinių junginių masės gyvūno ląstelėje.

2. Baltymų sudėtis ir struktūra.

Baltyminių medžiagų sudėtis apima anglį, vandenilį, deguonį, azotą, sierą ir fosforą.

Hemoglobinas - C 3032 H 4816 APIE 872 N 780 S 8 Fe 4 .

Baltymų molekulinė masė svyruoja nuo kelių tūkstančių iki kelių milijonų. Ponas kiaušinio baltymas = 36 000, ponas raumenų baltymas = 1 500 000.

Baltymų hidrolizės produktų tyrimas padėjo nustatyti baltymų molekulių cheminę sudėtį ir jų struktūrą.

1903 metais vokiečių mokslininkas Emilis Hermannas Fischeris pasiūlė peptidų teoriją, kuri tapo raktu į baltymų struktūros paslaptį. Fischeris pasiūlė, kad baltymai yra aminorūgščių liekanų polimerai, sujungti NH-CO peptidine jungtimi. Idėją, kad baltymai yra polimerų dariniai, dar 1888 metais išsakė rusų mokslininkas Aleksandras Jakovlevičius Danilevskis.

3. Baltymų apibrėžimas ir klasifikavimas

Baltymai yra natūralūs didelės molekulinės masės natūralūs junginiai (biopolimerai), sudaryti iš alfa aminorūgščių, sujungtų specialiu peptidiniu ryšiu. Baltymuose yra 20 skirtingų aminorūgščių, o tai reiškia, kad yra didžiulė baltymų įvairovė su skirtingais aminorūgščių deriniais. Kaip iš 33 abėcėlės raidžių galime sudaryti begalinį skaičių žodžių, taip iš 20 aminorūgščių galime sudaryti begalinį skaičių baltymų. Žmogaus kūne yra iki 100 000 baltymų.

Į molekules įtrauktų aminorūgščių liekanų skaičius yra skirtingas: insulinas - 51, mioglobinas - 140. Vadinasi, baltymo M r yra nuo 10 000 iki kelių milijonų.

Baltymai skirstomi į baltymus (paprastus baltymus) ir proteinus (sudėtingus baltymus).

4. Baltymų struktūra

Griežtai apibrėžta aminorūgščių liekanų seka polipeptidinėje grandinėje vadinama pirmine struktūra. Ji dažnai vadinama linijine grandine. Ši struktūra būdinga ribotam skaičiui baltymų.

Tyrimai parodė, kad kai kurios polipeptidinės grandinės dalys yra sulankstytos į spiralę dėl vandenilinių ryšių tarp – CO ir – NH grupių. Taip susidaro antrinė struktūra.

Sraigtinė polipeptidinė grandinė turi būti kažkaip sulankstyta arba sutankinta. Supakuotos baltymų molekulės turi elipsoidinę formą, dažnai vadinamą spirale. Tai tretinė struktūra, kurią sudaro hidrofobinės struktūros. Esteriniai ryšiai, kai kurie baltymai turi S-S ryšius (bisulfidiniai ryšiai)

Aukščiausia baltymų molekulių organizacija yra ketvirtinė struktūra – baltymų makromolekulės, susijungusios viena su kita, sudarydamos kompleksą.

Baltymų funkcijos

Baltymų funkcijos organizme yra įvairios. Tai daugiausia lemia pačių baltymų formų ir sudėties sudėtingumas ir įvairovė.

Konstrukcija (plastikinė) – baltymai dalyvauja formuojant ląstelės membraną, organelius ir ląstelių membranas. Kraujagyslės, sausgyslės ir plaukai yra sudaryti iš baltymų.

katalizinis - visi ląstelių katalizatoriai yra baltymai (aktyvūs fermento centrai).

Variklis - susitraukiantys baltymai sukelia visą judėjimą.

Transportas – Kraujo baltymas hemoglobinas prijungia deguonį ir perneša jį į visus audinius.

Apsauginis – baltymų kūnų ir antikūnų, skirtų pašalinėms medžiagoms neutralizuoti, gamyba.

Energija – 1 g baltymų atitinka 17,6 kJ.

Receptorius - reakcija į išorinį dirgiklį.

Žinių generavimas:

Mokiniai atsako į klausimus:

Kas yra baltymai?

Kiek žinote baltymų molekulės erdvinių struktūrų?

Kokias funkcijas atlieka baltymai?

Nustatykite ir paskelbkite pažymius.

Namų darbai : § 38 be cheminių savybių. Paruoškite pranešimą tema „Ar įmanoma baltyminį maistą visiškai pakeisti angliavandeniais?“, „Baltymų vaidmuo žmogaus gyvenime“

Karboksirūgštys vadinamos karboksirūgštimis, kuriose vienas ar keli vandenilio atomai yra pakeisti amino grupėmis angliavandenilio radikale.

Aminorūgštys yra kristalinės medžiagos, turinčios aukštą (virš 250°C) lydymosi temperatūrą, kurios mažai skiriasi tarp atskirų aminorūgščių ir todėl yra nebūdingos. Lydimas lydimas medžiagos irimo. Aminorūgštys gerai tirpsta vandenyje ir netirpsta organiniuose tirpikliuose, todėl jos panašios į neorganinius junginius. Daugelis aminorūgščių turi saldų skonį.

BALTYMAI

Cheminių elementų masės dalis baltymuose

Nė vienas iš mums žinomų gyvų organizmų neapsieina be baltymų. Baltymai tarnauja kaip maistinės medžiagos, reguliuoja medžiagų apykaitą, veikdami kaip fermentai – medžiagų apykaitos katalizatoriai, skatina deguonies pernešimą po visą organizmą ir jo pasisavinimą, vaidina svarbų vaidmenį nervų sistemos veikloje, yra raumenų susitraukimo mechaninis pagrindas, dalyvauja genetinės informacijos perdavimas ir kt. d. Kaip matote, baltymų funkcijos gamtoje yra universalios. Baltymai yra smegenų, vidaus organų, kaulų, odos, plaukų ir kt. Pagrindinis šaltinis a - aminorūgštys gyvam organizmui yra maisto baltymai, kurie dėl fermentinės hidrolizės virškinimo trakte a - aminorūgštys. Daugelis a - aminorūgštys sintetinamos organizme, o kai kurios būtinos baltymų sintezei a – aminorūgštys organizme nesintetinamos ir turi būti iš išorės. Tokios aminorūgštys vadinamos nepakeičiamomis. Sergant kai kuriomis žmonių ligomis, nepakeičiamų aminorūgščių sąrašas plečiasi.

Baltymų apykaita žmogaus organizme yra labai sudėtinga. Priklausomai nuo organizmo būklės, nuolat kinta reikalingas tam tikrų baltymų kiekis, baltymai skaidomi, sintetinami, vienos aminorūgštys pereina į kitas arba suyra, išskirdamos energiją. Dėl gyvybinės organizmo veiklos prarandama dalis baltymų, dažniausiai tai yra apie 25-30 g baltymų per dieną. Todėl žmogaus racione baltymų visada turi būti reikiamu kiekiu. Žmogui reikalingas baltymų kiekis maiste priklauso nuo įvairių faktorių: ar žmogus ilsisi, ar dirba sunkų darbą, kokia jo emocinė būsena ir g.p. Rekomenduojama paros baltymų norma – 0,75-0,80 g kokybiškų baltymų 1 kg svorio suaugusiam žmogui, t.y. apie 56 g per dieną vidutiniam vyrui ir 45 g moteriai. Vaikams, ypač labai mažiems, reikia daugiau baltymų (iki 1,9 g 1 kg svorio per dieną), nes jų organizmas sparčiai auga.

Baltymų vaidmuo organizme

Baltymų funkcijos organizme yra įvairios. Tai daugiausia lemia pačių baltymų formų ir sudėties sudėtingumas ir įvairovė.

Baltymai – nepakeičiama statybinė medžiaga. Viena iš svarbiausių baltymų molekulių funkcijų yra plastikas. Visose ląstelių membranose yra baltymų, kurių vaidmuo yra įvairus. Baltymų kiekis membranose yra daugiau nei pusė masės.

Daugelis baltymų turi susitraukimo funkciją. Tai, visų pirma, baltymai aktinas ir miozinas, kurie yra aukštesniųjų organizmų raumenų skaidulų dalis. Raumenų skaidulos – miofibrilės – yra ilgos plonos gijos, susidedančios iš lygiagrečių plonesnių raumenų gijų, apsuptų tarpląstelinio skysčio. Jame yra ištirpusios adenozino trifosforo rūgšties (ATP), kuri yra būtina susitraukimui, glikogeno - maistinės medžiagos, neorganinių druskų ir daugelio kitų medžiagų, ypač kalcio.

Baltymų vaidmuo medžiagų pernešime organizme yra didelis. Turėdami įvairias funkcines grupes ir sudėtingą makromolekulių struktūrą, baltymai suriša ir per kraują perneša daug junginių. Tai, visų pirma, hemoglobinas, pernešantis deguonį iš plaučių į ląsteles. Raumenyse šią funkciją perima kitas transportinis baltymas – mioglobinas.

Kita baltymų funkcija yra saugojimas. Sandėliavimo baltymai apima feritiną – geležį, ovalbuminą – kiaušinio baltymą, kazeiną – pieno baltymą, zeiną – kukurūzų sėklų baltymą.

Reguliavimo funkciją atlieka hormoniniai baltymai.

Hormonai yra biologiškai aktyvios medžiagos, veikiančios medžiagų apykaitą. Daugelis hormonų yra baltymai, polipeptidai arba atskiros aminorūgštys. Vienas iš labiausiai žinomų baltymų hormonų yra insulinas. Šis paprastas baltymas susideda tik iš aminorūgščių. Funkcinis insulino vaidmuo yra daugialypis. Jis mažina cukraus kiekį kraujyje, skatina glikogeno sintezę kepenyse ir raumenyse, didina riebalų susidarymą iš angliavandenių, veikia fosforo apykaitą, praturtina ląsteles kaliu. Hipofizės, endokrininės liaukos, susijusios su viena iš smegenų dalių, baltyminiai hormonai atlieka reguliavimo funkciją. Jis išskiria augimo hormoną, kurio nesant išsivysto nykštukiškumas. Šis hormonas yra baltymas, kurio molekulinė masė yra nuo 27 000 iki 46 000.

Maistas, kuriame gausu baltymų

Polimerai

Polimerai (iš graikų kalbos polimerai - susidedantys iš daugelio dalių, įvairių), cheminiai junginiai, turintys didelę molekulinę masę (nuo kelių tūkstančių iki daugelio milijonų), kurių molekulės (makromolekulės) susideda iš daugybės pasikartojančių grupių (monomerinių vienetų).

Dėl savo mechaninio stiprumo, elastingumo, elektros izoliacijos ir kitų vertingų savybių polimeriniai gaminiai naudojami įvairiose pramonės šakose ir kasdieniame gyvenime.

Baltyminės medžiagos arba baltymai taip pat priskiriami prie natūralių IUD. Tai didelės molekulinės masės organiniai junginiai, kurių sudėtingos molekulės yra sudarytos iš aminorūgščių. Baltymų molekulinė masė svyruoja nuo 27 000 iki 7 milijonų Ištirpę vandenyje, baltymai sudaro tikrus tirpalus. Vandenyje baltymų molekulės disocijuoja į jonus. Ši disociacija gali vykti rūgštiniu arba baziniu būdu, priklausomai nuo terpės pH. Stipriai rūgščioje aplinkoje baltymas elgiasi kaip bazė, dėl NH2 grupių disocijuojasi pagal pagrindinį tipą:

HONH3 - R - COOH + + OH-

Rūgščių disociacija slopinama.

Priešingai, šarminėje aplinkoje pagrindinė disociacija yra slopinama ir vyksta daugiausia rūgštinė disociacija.

HONH3 - R - COOH - + H+

Tačiau esant tam tikrai pH vertei, amino ir karboksilo grupių disociacijos laipsnis įgyja tas pačias vertes, kai baltymų molekulės tampa elektriškai neutralios. PH vertė, kuriai esant baltymo molekulė yra elektriškai neutralioje būsenoje, vadinama izoelektriniu tašku, sutrumpintai IEP. Daugumos baltymų IET yra rūgščių tirpalų srityje. Visų pirma, želatinai - 4,7; pieno kazeinas - 4,6; kraujo g-globulinas - 6,4; pepsinas - 2,0; chimotripsinas - 8,0; kiaušinių albuminas - 4,7; Pharmagel A - 7,0; Pharmagel B - 4.7. Būtina žinoti izoelektrinį tašką, nes nustatyta, kad tokiu atveju baltymų tirpalų stabilumas bus minimalus (visų jo savybių pasireiškimas bus minimalus). Kai kuriais atvejais baltymai gali net nusodinti. Taip yra dėl to, kad per visą baltymo molekulės ilgį yra vienodas teigiamai ir neigiamai įkrautų jonogeninių grupių skaičius, todėl pasikeičia molekulės konfigūracija. Lanksti molekulė susisuka į tankų rutulį dėl nepanašių jonų pritraukimo.

Tirpalų klampumo pokyčiai yra susiję su makromolekulių formos pokyčiais.

Šios natūralių BMC grupės atstovai yra šie fermentai, visų pirma:

Pepsinas gaunamas specialiai apdorojant kiaulių skrandžio gleivinę ir sumaišomas su cukraus pudra. Tai balti, šiek tiek gelsvi saldaus skonio ir silpno savito kvapo milteliai. Vartojamas esant virškinimo sutrikimams (achilijai, gastritui, dispepsijai ir kt.).

Tripsinas gaunamas iš galvijų kasos. Tai baltymas, kurio molekulinė masė yra 21000. Jis gali būti dviejų polimorfinių formų: kristalinis ir amorfinis. Kristalinis tripsinas išoriškai naudojamas akių lašuose; 0,2-0,25 % koncentracijos esant pūlingoms žaizdoms, praguloms, nekrozei gydyti parenteraliniam (į raumenis) vartojimui. Tai balti kristaliniai milteliai, bekvapiai, lengvai tirpsta vandenyje, izotoniniame natrio chlorido tirpale.

Chimotripsinas yra chimopsino ir tripsino mišinys, rekomenduojamas tik vietiniam vartojimui vandenyje 0,05-0,1-1% tirpaluose esant pūlingoms žaizdoms ir nudegimams.

Hidrolizinas – gaunamas hidrolizuojant gyvūnų kraują, yra antišoko skysčių dalis.

Aminopeptidas – taip pat gaunamas hidrolizuojant gyvūnų kraują, naudojamas išsekusiems organizmams maitinti. Jis vartojamas į veną, taip pat rekomenduojamas rektalinis.

Kolagenas yra pagrindinis jungiamojo audinio baltymas ir susideda iš trijų spiralės struktūros makromolekulių. Pagrindinis kolageno šaltinis yra galvijų oda, kurioje yra iki 95 proc. Kolagenas gaunamas apdorojant skeltą odą šarminėmis druskomis.

Kolagenas naudojamas žaizdoms padengti plėvelių pavidalu su furatsilinu, boro rūgštimi, šaltalankių aliejumi, metiluracilu, taip pat akių plėvelėmis su antibiotikais. Naudojamos hemostatinės kempinės su įvairiomis gydomosiomis medžiagomis. Kolagenas užtikrina optimalų vaistinių medžiagų aktyvumą, kuris yra susijęs su giliu kolageno bazėje esančių vaistinių medžiagų įsiskverbimu ir ilgalaikiu kontaktu su kūno audiniais.

Kolageno biologinių savybių (toksiškumo stoka, visiška rezorbcija ir panaudojimas organizme, reparacinių procesų stimuliavimas) ir jo technologinių savybių derinys sukuria galimybę plačiai naudoti dozavimo formų technologijoje.

Visos šios baltyminės medžiagos gerai tirpsta vandenyje. Tai be galo brinkstančios IUD, o tai paaiškinama jų makromolekulių sandara. Šių medžiagų makromolekulės yra sulankstyti sferiniai rutuliukai. Ryšiai tarp molekulių yra maži, jie lengvai tirpsta ir patenka į tirpalus. Susidaro mažo klampumo tirpalai.

Medicininė želatina taip pat priklauso baltymų grupei. Šios medžiagos aprašymas pateiktas SP IX 309 puslapyje. Tai dalinės kolageno ir kazeino, esančio gyvūnų kauluose, odoje ir kremzlėse, hidrolizės produktas. Tai bespalviai arba šiek tiek gelsvi permatomi lankstūs lapai arba mažos bekvapės plokštelės.

Vartojamas viduje, siekiant padidinti kraujo krešėjimą ir sustabdyti kraujavimą iš virškinimo trakto. Injekcijai naudojami 10% želatinos tirpalai. Želatinos tirpalai vandenyje ir glicerinas naudojami tepalams ir žvakutėms ruošti. Želatinos molekulės turi linijinę pailgą formą (fibrilinę). Želatina yra baltymas, aminorūgščių kondensacijos produktas, kurio molekulėse yra daug polinių grupių (karboksilo ir amino grupių), kurios turi didelį afinitetą vandeniui, todėl želatina sudaro tikrus tirpalus vandenyje. Kambario temperatūroje 20-25?C jis ribotai išbrinksta ir tirpsta kylant temperatūrai.

Želatozė yra želatinos hidrolizės produktas. Tai šiek tiek gelsvi higroskopiniai milteliai. Naudojamas heterogeninėms sistemoms (suspensijoms ir emulsijoms) stabilizuoti. Ribotai tirpsta vandenyje.

Pharmagel A ir B yra želatinos hidrolizės produktai, kurie skiriasi izoelektriniais taškais. Pharmagel A IET pH yra 7,0, Pharmagel B IET yra 4,7. Naudojamas kaip stabilizatorius heterogeninėse sistemose. Želatinos, želatozės ir farmagelių trūkumai: jų tirpalai greitai pažeidžiami mikrobų.

Tarp baltymų lecitinas taip pat naudojamas kaip emulsiklis. Jo yra kiaušinių baltymuose. Jis turi geras emulsinimo savybes ir gali būti naudojamas injekcinėms dozavimo formoms stabilizuoti.

Parengta santrauka

Mokinys 10 „A“ klasė

Pavelčukas Vladislavas

ĮVADAS
Baltymai kartu su nukleino rūgštimis, lipidais, angliavandeniais, kai kuriomis mažos molekulinės masės organinėmis medžiagomis, mineralinėmis druskomis ir vandeniu sudaro visų sausumos organizmų – gyvūnų ir augalų, kompleksinių ir elementarių, protoplazmą. Sąvoką „protoplazma“ pasiūlė čekų fiziologė Purkynė (1839), kad apibūdintų gyvos ląstelės turinį. Baltymų kiekis protoplazmoje, kaip taisyklė, yra žymiai didesnis nei visų kitų jo komponentų (neskaičiuojant vandens). Daugeliu atvejų baltymai sudaro iki 75–80% sausos ląstelių masės.
Baltyminės medžiagos sudaro pagrindinę, aktyviausią protoplazmos dalį: „Protoplazmoje ryškiau išryškėja komponento, kurio yra didesniais kiekiais ir kuris yra aktyviausias, savybės“ Danilevsky A. Ya (pagrindinė protoplazmos medžiaga ir jos modifikacija pagal gyvenimą 1894).
Įsitikinimas, kad baltymai yra itin svarbūs gyvybei, mūsų laikais išlieka nepajudinami, nepaisant nukleino rūgščių vaidmens paveldimumo reiškiniuose atradimo, vitaminų, hormonų ir kt. kritinės svarbos gyvybei išaiškinimo.
Dėl savo sudėties ir struktūros ypatumų baltymai pasižymi nepaprasta fizinių ir cheminių savybių įvairove. Yra žinomi baltymai, kurie visiškai netirpsta vandenyje, yra baltymų, kurie yra itin nestabilūs, kinta veikiami matomos šviesos ar net lengvo mechaninio prisilietimo. Yra baltymų, kurių molekulės yra kelių milimetrų ilgio siūlų formos, ir yra baltymų, kurių molekulės yra kelių dešimčių angremų skersmens rutuliukai. Tačiau visais atvejais baltymų struktūra ir savybės yra glaudžiai susijusios su jų atliekama funkcija.
I. Baltymų sandara.
Baltymai yra didžiausia ir pati įvairiausia organinių junginių klasė ląstelėje. Baltymai yra biologiniai heteropolimerai, kurių monomerai yra aminorūgštys. visos aminorūgštys turi bent vieną amino grupę (-NH2) ir karboksilo grupę (-COOH) ir skiriasi struktūrinėmis bei fizikinėmis ir cheminėmis radikalų savybėmis ®.
Peptidai, kurių sudėtyje yra nuo kelių aminorūgščių liekanų iki kelių dešimčių, organizme egzistuoja laisvos formos ir pasižymi dideliu biologiniu aktyvumu. Tai yra daugybė hormonų (oksitocinas, adrenokortikotropinis hormonas), kai kurios labai toksiškos toksinės medžiagos (pavyzdžiui, grybų amanitinas), taip pat daugelis mikroorganizmų gaminamų antibiotikų.
Baltymai yra didelės molekulinės masės polipeptidai, kuriuose yra nuo šimto iki kelių tūkstančių aminorūgščių.
II. BALTYMŲ KLASIFIKACIJA
Baltymai skirstomi į baltymus (paprastus baltymus), susidedančius tik iš aminorūgščių liekanų, ir baltymus (sudėtinius baltymus), kurie hidrolizės metu gamina aminorūgštis ir nebaltyminio pobūdžio medžiagas (fosforo rūgštis, angliavandeniai, heterocikliniai junginiai, nukleino rūgštys). . Baltymai ir baltymai yra suskirstyti į keletą pogrupių.
Baltymai
Albuminai yra palyginti mažos molekulinės masės baltymai, kurie gerai tirpsta vandenyje. Jie išsūdomi iš vandeninių tirpalų prisotintu amonio sulfato tirpalu ir kaitinami koaguliuojami (denatūruojami). Kiaušinio baltymas yra tipiškas albumino atstovas. Daugelis jų gaunami kristalinės būsenos.
Globulinai – tai baltymai, netirpūs gryname vandenyje, bet tirpstantys šiltame 10 % NaCl tirpale. Grynas globulinas išgaunamas praskiedžiant druskos tirpalą dideliu kiekiu vandens. Globulinas yra labiausiai paplitęs baltymas, randamas raumenų skaidulose, kraujyje, piene, kiaušiniuose ir augalų sėklose.
Prolaminai mažai tirpsta vandenyje. Tirpsta 60-80% vandeniniame etilo alkoholyje. Hidrolizuojant prolaminus, susidaro daug aminorūgšties prolino. Būdinga javų sėkloms. To pavyzdys yra gliadinas, pagrindinis kviečių glitimo baltymas.
Glutelinai tirpsta tik 0,2% šarmų. Aptinkama kviečių, ryžių ir kukurūzų sėklose.
Protaminų yra tik žuvų piene. 80% jų yra šarminės aminorūgštys, todėl jos yra stiprios bazės. Visiškai be sieros.
Skleroproteinai yra netirpūs baltymai, turintys gijinę (fibrilinę) molekulinę formą. Sudėtyje yra sieros. Tai yra kolagenas (kremzlių, kai kurių kaulų baltymai), elastinas (sausgyslių, jungiamojo audinio baltymai), keratinas (plaukų, ragų, kanopų, viršutinio odos sluoksnio baltymai), fibroinas (žalio šilko siūlų baltymai).
Proteidai. Kompleksiniai baltymai skirstomi į grupes, priklausomai nuo jų nebaltyminės dalies, kuri vadinama protezine grupe, sudėties. Sudėtingų baltymų baltyminė dalis vadinama apoproteinu.
Lipoproteinai – hidrolizuojasi į paprastus baltymus ir lipidus. Lipoproteinų dideli kiekiai yra chlorofilo grūdelių sudėtyje ir ląstelių bei biologinių membranų protoplazmoje.
Glikoproteinai – hidrolizuojasi į paprastus baltymus ir didelės molekulinės masės angliavandenius. Netirpsta vandenyje, bet tirpsta atskiestuose šarmuose. Sudėtyje yra įvairiose gyvūnų gleivinėse, kiaušinių baltymuose,
Chromoproteinai – hidrolizuojasi į paprastus baltymus ir dažiklius. Pavyzdžiui, hemoglobinas kraujyje skyla į baltymą globiną ir sudėtingą azoto bazę, kurioje yra geležies.
Nukleoproteinai – hidrolizuojasi į paprastus baltymus, dažniausiai protaminus, arba histonus, ir nukleino rūgštis.
Fosfoproteinai – turi fosforo rūgšties. Jie vaidina svarbų vaidmenį jauno kūno mityboje. To pavyzdys yra kazeinas, pieno baltymas.
III. BALTYMŲ MOLEKULIŲ STRUKTŪRINIS ORGANIZAVIMAS
Kadangi baltymai susideda iš kelių dešimčių aminorūgščių, sujungtų į polipeptidinę grandinę, ląstelei energetiškai nepalanku juos laikyti grandinės pavidalu (vadinamoji išsiskleidusi forma). Todėl baltymai sutankinami ir lankstosi, dėl to jie įgauna tam tikrą erdvinę organizaciją – erdvinę struktūrą.
Yra 4 baltymų erdvinio organizavimo lygiai.
Pirminė struktūra yra aminorūgščių seka polipeptidinėje grandinėje, kurią lemia nukleotidų seka DNR molekulės dalyje, kuri koduoja baltymą. Pirminė bet kurio baltymo struktūra yra unikali ir lemia jo formą, savybes ir funkcijas.
Daugumos baltymų antrinė struktūra yra spiralės formos ir atsiranda dėl vandenilinių ryšių susidarymo tarp skirtingų polipeptidinės grandinės aminorūgščių liekanų CO ir NH grupių.
Tretinė struktūra turi ritės arba rutuliuko formą ir susidaro dėl sudėtingo baltymo molekulės erdvinio išdėstymo. Kiekvienas baltymų tipas turi specifinę rutuliuko formulę. Tretinės struktūros tvirtumą užtikrina įvairūs ryšiai, atsirandantys tarp aminorūgščių radikalų (disulfidiniai, joniniai, hidrofobiniai).
Ketvirtinė struktūra yra sudėtingas kompleksas, jungiantis keletą tretinių struktūrų (pavyzdžiui, hemoglobino baltymą sudaro keturi rutuliukai), laikomi kartu nekovalentiniais ryšiais: joniniais, vandeniliniais ir hidrofobiniais.
Erdvinės formos, taigi ir natūralaus baltymo savybių bei biologinio aktyvumo pasikeitimas vadinamas denatūracija. Denatūracija gali būti grįžtama arba negrįžtama. Pirmuoju atveju sutrinka ketvirtinė, tretinė ar antrinė struktūra ir galimas atvirkštinis baltymo struktūros atkūrimo procesas – renatūracija, antruoju atveju nutrūksta peptidiniai ryšiai pirminėje struktūroje. Denatūraciją sukelia cheminis poveikis, aukšta temperatūra (virš 45 laipsnių C), švitinimas, aukštas slėgis ir kt.
V. BALTYMŲ ESTRUKCIJA
Baltymai iš natūralių medžiagų išgaunami vandeniu, druskų, šarmų, rūgščių tirpalais, vandeniniais-alkoholiniais tirpalais. Taip gautame produkte paprastai yra daug priemaišų. Tolesniam baltymo išskyrimui ir gryninimui tirpalas apdorojamas druskomis (išsūdomas), prisotinamas alkoholiu arba acetonu ir neutralizuojamas. Tokiu atveju išsiskiria atitinkama baltymų frakcija. Nepakitusios būsenos baltymą išskirti labai sunku, tam reikia laikytis tam tikrų sąlygų: žemos temperatūros, tam tikros aplinkos reakcijos ir kt.
Izoliuoti ir išgryninti baltymai dažniausiai yra balti milteliai arba išlaiko savo natūralią formą (pavyzdžiui, vilnos ir šilko baltymai).
Pagal jų molekulių formą baltymus galima suskirstyti į dvi grupes: fibrilinius, arba gijinius, ir rutulinius, arba sferinius. Fibriliniai baltymai, kaip taisyklė, atlieka struktūrą formuojančias funkcijas. Jų savybės (stiprumas, tamprumas) priklauso nuo polipeptidinių grandinių pakavimo būdo, todėl po išskyrimo baltymai dažniausiai išlaiko natūralią formą. Fibrilinių baltymų pavyzdžiai yra šilko fibroinas, keratinas ir kolagenai.
Antrajai grupei priklauso dauguma žmogaus organizme esančių baltymų. Rutuliniams baltymams būdingas didelio reaktyvumo regionų buvimas (jie gali būti kataliziniai fermentų centrai) arba sudaro kompleksus su kitomis molekulėmis dėl funkcinių grupių, esančių erdvėje arti viena kitos.
VI. BALTYMŲ SPALVOS REAKCIJOS
Baltymams būdingos kai kurios spalvos reakcijos, susijusios su tam tikrų grupių ir aminorūgščių liekanų buvimu jų molekulėje.
Biureto reakcija – violetinės spalvos atsiradimas, kai baltymas apdorojamas koncentruotu šarmo tirpalu ir prisotintu CuSO4 tirpalu. Susijęs su peptidinių ryšių buvimu molekulėje.
Ksantoproteino reakcija - geltonos spalvos atsiradimas dėl koncentruotos azoto rūgšties poveikio baltymams. Reakcija susijusi su aromatinių žiedų buvimu baltyme.
Milijono reakcija – vyšninės raudonos spalvos atsiradimas, kai baltymas veikiamas Millono reagentu (gyvsidabrio nitrato tirpalu azoto rūgštyje). Reakcija paaiškinama fenolinių grupių buvimu baltyme.
Sulfhidrilo reakcija – juodų švino sulfido nuosėdų susidarymas kaitinant baltymą pliusbito tirpalu (dėl sulfhidrilo grupių buvimo baltyme).
Adamkevičiaus reakcija – tai violetinės spalvos atsiradimas, kai į baltymą pridedama glioksalo ir koncentruotos sieros rūgšties. Susijęs su indolo grupių buvimu.
VII. PIRMINĖS BALTYMO STRUKTŪROS IŠKADAVIMAS
Iššifruoti pirminę baltymo struktūrą reiškia nustatyti jo formulę, tai yra nustatyti, kokia seka yra aminorūgščių liekanos polipeptidinėje grandinėje.
Pirminės baltymo struktūros žinias puikiai iliustruoja Ingramo darbas, tyrinėjęs vienos paveldimos kraujo ligos, paplitusios kai kuriose Afrikos ir Viduržemio jūros regionuose, – vadinamosios pjautuvinės anemijos – priežastis. Pjautuvine anemija sergantys pacientai blyški, skundžiasi silpnumu, dusuliu nuo menkiausio krūvio. Jie retai išgyvena iki 12–17 metų. Kraujo tyrimas atskleidžia neįprastą raudonųjų kraujo kūnelių formą. Pacientų raudonieji kraujo kūneliai yra pjautuvo arba pusmėnulio formos, o įprasti raudonieji kraujo kūneliai yra abipus įgaubtų diskų formos. Išsamus tyrimas atskleidė, kad sveikų raudonųjų kraujo kūnelių hemoglobinas tolygiai ir atsitiktinai pasiskirsto po visą ląstelę, o anemija sergančių pacientų raudonuosiuose kraujo kūneliuose hemoglobinas sudaro taisyklingas kristalines struktūras. Dėl hemoglobino kristalizacijos raudonieji kraujo kūneliai deformuojasi. Kokia tokio reikšmingo hemoglobino kiekio pokyčio priežastis? Ingramas išskyrė hemoglobiną iš pjautuvo liga sergančių pacientų kraujo ir išanalizavo jo pirminę struktūrą. Paaiškėjo, kad pacientų hemoglobino ir sveikų žmonių hemoglobino skirtumas yra tik tas, kad pacientų hemoglobino polipeptidinėje grandinėje 6 vietoje (nuo N galo) yra valino liekana (val), o toje pačioje sveiko hemoglobino vietoje yra glutalio rūgšties (glu). Hemoglobino molekulė susideda iš keturių subvienetų (keturios polipeptidinės grandinės – dvi alfa ir dvi beta, kurių bendras aminorūgščių liekanų skaičius lygus: 141?2 + 146?2 + 574. „glu“ pakeičiama „val“ alfa grandinės, t.y., dviejose grandinėse iš keturių, todėl molekulėje, kurią sudaro 574 aminorūgščių liekanos, pakanka pakeisti tik dvi, o likusias 572 palikti nepakeistas, kad hemoglobino savybės pasikeistų. Jei pakeisite jo gebėjimą kristalizuotis ir surišti deguonį, tai turės mirtinų padarinių žmonių sveikatai.
Sangeris (Kembridžas, Anglija) pradėjo iššifruoti pirminę insulino baltymo struktūrą dar 40-aisiais. Atlikdamas kruopštų ir daug laiko reikalaujantį tyrimą, Sangeris sukūrė daugybę naujų analizės metodų ir metodų. Šį darbą jis atliko daugiau nei 10 metų ir buvo vainikuotas visiška sėkme: buvo sukurta insulino formulė, o už išskirtinius pasiekimus autorius buvo apdovanotas Nobelio premija (1958 m.). Sangerio darbo reikšmė slypi ne tik pirminės insulino struktūros iššifravime, bet ir tame, kad buvo įgyta patirtis, sukurti nauji metodai, įrodytas šių tyrimų realumas. Po Sangerio darbų kitiems tyrinėtojams tai padaryti buvo lengviau. Iš tiesų, po Sangerio daugelis laboratorijų pradėjo dirbti, siekdamos iššifruoti daugelio baltymų pirminę struktūrą, patobulinti analizės metodus ir kurti naujus metodus.
VIII. BALTYMŲ FUNKCIJOS
Katalizinis
Baltymai – fermentus gamina gyvi organizmai; jie turi katalizinį poveikį, tai yra, gebėjimą padidinti tam tikrų cheminių reakcijų greitį. Fermentacijos procesai, kurie nuo priešistorinių laikų buvo naudojami gaminant vynus, actą, alų ir duoną, yra pagrįsti fermentiniu veikimu. 1680 m. olandų gamtininkas Antonie Leeuwenhoek naudojo savo sukurtą mikroskopą mielių ir bakterijų ląstelėms stebėti; tačiau jis nelaikė jų gyvais organizmais. 1857 m. Louis Pasteur parodė, kad mielės yra gyvas organizmas, o fermentacija yra fiziologinis procesas. 1897 metais E. Buchneris sugebėjo įrodyti, kad fermentacija gali vykti ir nedalyvaujant ištisoms mielių ląstelėms. Išskirdamas mielių ląsteles, jis gavo tirpalą, kuriame nebuvo ląstelių, bet buvo fermentinis aktyvumas (turintis fermentą, arba fermentą). Žodis „fermentas“ kilęs iš graikų kalbos en 2yme – rauge.
Iki 1926 m. nebuvo įrodymų, kad fermentai yra baltymai. Tik 1926 metais Jamesui B. Sumneriui (1887-1955), dirbusiam Kornelio universitete, pavyko išskirti iš sojų pupelių fermentą ureazę jo gryna forma ir gauti jį kristaliniu pavidalu Ureazė – baltymas, katalizuojantis hidrolizinį karbamido skaidymą .
CO(NH2) 2 + H2O - CO2 + 2NH3
Ureazės molekulinė masė yra 480 000; molekulė susideda iš šešių subvienetų.
Yra žinoma apie 2000 skirtingų fermentų, kai kurie iš jų buvo išsamiai ištirti. Pagal šiuolaikinę klasifikaciją visi fermentai skirstomi į šešias klases.
1. Oksireduktazės arba redokso fermentai. Tai didelė grupė, susidedanti iš 180-190 fermentų. Oksireduktazės pagreitina įvairių cheminių medžiagų oksidaciją arba redukciją. Taigi šiai klasei priklausantis fermentas alkoholio dehidrogenazė katalizuoja etilo alkoholio oksidaciją į acetaldehidą ir atlieka svarbų vaidmenį alkoholinės fermentacijos procese.
Fermentas lipoksigenazė oksiduoja nesočiąsias riebalų rūgštis oro deguonimi. Šio fermento veikimas yra viena iš miltų ir javų apkartimo priežasčių.
2. Pervedimai. Šios grupės fermentų atstovai katalizuoja įvairių grupių perkėlimą iš vienos molekulės į kitą, pavyzdžiui, fermentas tirozino aminotransferazė katalizuoja amino grupės perkėlimą. Šios grupės fermentai atlieka svarbų vaidmenį medicinoje.
3. Hidrolazės. Šios grupės fermentai katalizuoja hidrolizės reakcijas. Šios grupės fermentų atstovai turi didelę reikšmę virškinimo procesuose, maisto ir kitose pramonės šakose. Taigi fermentas lipazė katalizuoja gliceridų hidrolizę, susidarant laisvosioms riebalų rūgštims ir gliceroliui. Pektino medžiagų hidrolizė vyksta dalyvaujant pektoliziniams fermentams, todėl galima padidinti derlių ir nuskaidrinti vaisių bei uogų sultis.
Hidrolazių grupės atstovas yra amilazės, kurios katalizuoja krakmolo hidrolizę. Jie plačiai naudojami alkoholio, kepimo, krakmolo ir sirupo pramonėje.
Hidrolazės apima didelę proteolitinių fermentų grupę, kuri katalizuoja baltymų ir peptidų hidrolizę. Jie naudojami lengvojoje ir maisto pramonėje. Jie naudojami mėsai, odai „minkštinti“, sūriams gaminti.
4. Liazė. Katalizuoja skilimo reakcijas tarp anglies atomų, anglies ir deguonies, anglies ir azoto, anglies ir halogeno. Šios grupės fermentams priklauso dekarboksilazės, kurios iš organinių rūgščių atskiria anglies dioksido molekulę.
ir tt............

Literatūra:

Gaurowitz F. „Baltymų chemija ir funkcijos“, leidykla „Mir“, Maskva 1965 m.

Mažas medus Enciklopedija, 1 tomas, p.899-910.

3. S.A. Puzakovas. „Chemija“, M. „Medicina“, 1995 m.

Baltymų vaidmuo.

Baltymų aminorūgščių sudėtis.

Baltymų molekulių dydis ir forma.

Cheminė sudėtis ir savybės.

Struktūra.

Baltymų katabolizmas.

Aptikimas ir apibrėžimas.

Klasifikacija.

Metabolizmas ir biosintezė.

Vartojimas vaistams.

Baltymai mityboje.

Baltymai atlieka ypatingą vaidmenį, nes yra vienas iš esminių gyvų dalykų komponentų.

Baltymai atlieka ypatingą vaidmenį, nes jie yra vienas iš esminių gyvų dalykų komponentų. Visuose augimo ir dauginimosi reiškiniuose baltymai ir nukleorūgštys vaidina lemiamą vaidmenį.

Kaip rodo pats baltymų arba baltymų pavadinimas, jie ilgą laiką buvo laikomi pagrindine gyvosios medžiagos sudedamąja dalimi.

Pagrindinė baltymų cheminė struktūra labai paprasta: jie susideda iš ilgų aminorūgščių liekanų grandinių, sujungtų peptidiniais ryšiais. Baltymų struktūros sudėtingumas atsiranda dėl to, kad peptidinėse grandinėse yra apie 20 skirtingų tipų aminorūgščių liekanų, dėl didelio šių grandinių ilgio, turinčio iki kelių šimtų aminorūgščių liekanų, taip pat dėl specialios peptidinių grandinių konformacijos, t.y. specifinis jų lankstymas, lemiantis tam tikros trimatės struktūros atsiradimą. Net jei baltymai būtų tiesios peptidinės grandinės, neturinčios vingių, net ir tada jų įvairovė būtų beveik begalinė – tik dėl skirtingos 20 aminorūgščių sekos ilgose grandinėse. Tačiau bet kuri iš šių grandinių gali įgyti be galo daug konformacijų, todėl nenuostabu, kad kiekviena augalų ar gyvūnų rūšis turi savų šiai rūšiai būdingų baltymų.

Šiuo metu žinoma daugybė įvairių savybių turinčių baltymų. Ne kartą buvo bandoma sukurti baltymų klasifikaciją. Viena iš klasifikacijų yra pagrįsta baltymų tirpumu įvairiuose tirpikliuose. Baltymai, tirpūs esant 50 % amonio sulfato prisotinimui, buvo vadinami albuminais; šiame tirpale nusėdantys baltymai buvo vadinami globulinais. Pastaroji klasė buvo suskirstyta į euglobulinus, kurie netirpsta vandenyje be druskos, ir pseudoglobulinus, kurie tirpsta tokiomis sąlygomis. Tačiau baltymų tirpumas druskos tirpaluose priklauso ne tik nuo druskos koncentracijos, bet ir nuo pH, temperatūros bei kitų faktorių.

Baltymų aminorūgščių sudėtis.

Baltymai hidrolizuojami, veikiant juos rūgštimis, bazėmis ir fermentais. Dažniausiai jie verdami druskos rūgštimi. Esant pastoviai temperatūrai, užverda tik 20,5 % HCl; todėl koncentruota druskos rūgštis skiedžiama. Norint visiškai hidrolizuoti, baltymus reikia virti su druskos rūgštimi 12–70 valandų.

Visiška baltymų hidrolizė taip pat atliekama kaitinant juos bario hidroksidu arba šarminių metalų hidroksidais. Hidrolizės su Ba(OH)2 pranašumas yra tas, kad jo perteklių galima nusodinti lygiaverčiu sieros rūgšties kiekiu. Šarminiai hidrolizatai yra bespalviai ir juose nėra humino. Tačiau šarminė hidrolizė turi nemažai trūkumų: vyksta aminorūgščių racemizacija, kai kurių jų deaminacija, taip pat arginino skilimas į ornitiną ir karbamidą bei cistino ir cisteino sunaikinimas.

Galiausiai visiška baltymų hidrolizė atliekama naudojant proteolitinius fermentus labai švelniomis sąlygomis. Fermentiniuose hidrolizatuose yra ne tik treptofano, bet ir glutamino bei asparagino. Fermentinė hidrolizė ypač vertinga tais atvejais, kai dėl dalinės hidrolizės reikia gauti tarpinius peptidus.

Terminas „pirminė struktūra“ dažniausiai vartojamas kalbant apie cheminę baltymų formulę, t.y. seka, kurioje aminorūgštys yra sujungtos peptidiniais ryšiais. Šioje koncepcijoje neatsižvelgiama nei į elektrostatinę sąveiką tarp teigiamai ir neigiamai įkrautų baltymų grupių, nei į van der Waals jėgas. Cistino disulfidiniai ryšiai, kurie gali sudaryti „tiltus“ tarp skirtingų tos pačios peptidinės grandinės dalių arba skirtingų peptidinių grandinių, yra mažiau stabilūs nei anglies-anglies ryšiai ar net peptidiniai ryšiai. Disulfidiniai tilteliai gali atsidaryti ir vėl užsidaryti kitose peptidinės grandinės dalyse, įtraukiant kitas sulfhidrilo grupes. Taigi jų vaidmenį baltymų struktūroje galima pavadinti tarpiniu tarp stipresnių kovalentinių ryšių vaidmens ir jau minėtų silpnesnių ryšių. Disulfidiniai tilteliai apsunkina baltymų aminorūgščių sekos analizę.

Pirmas žingsnis tiriant pirminę baltymų ir peptidų struktūrą – nustatyti N-galinę aminorūgštį, t.y. aminorūgštys su laisva -amino grupe. Šią aminorūgštį galima atskirti, išskirti ir identifikuoti bet kuriuo tinkamu metodu. Kartojant procesą kelis kartus, galima atlikti laipsnišką peptidinės grandinės hidrolizę nuo N-galo ir joje nustatyti aminorūgščių seką.

Baltymų molekulių dydžiai ir formos.

Mažų molekulių molekulinė masė gali būti nustatoma pagal jų tirpalų užšalimo temperatūros sumažėjimą arba virimo temperatūros padidėjimą, taip pat pagal tirpiklio garų slėgio sumažėjimą.

Pirmieji baltymų molekulinės masės nustatymai buvo pagrįsti cheminiu tų elementų ar aminorūgščių, kurių baltymuose yra labai mažais kiekiais, nustatymu.

Baltymų molekulinė masė svyruoja nuo kelių tūkstančių iki kelių milijonų (daugumos baltymų molekulinė masė svyruoja nuo dešimčių iki šimtų tūkstančių). Baltymai dažniausiai tirpsta vandenyje arba druskos tirpaluose, sudarydami tirpalus, turinčius koloidinių savybių. Gyvuose audiniuose baltymai hidratuojami įvairiu laipsniu. Tirpaluose baltymai yra labai nestabilūs ir lengvai nusėda kaitinant ar veikiant kitokiam poveikiui, dažnai praranda savo prigimtines savybes, t. tirpumas pradiniame tirpiklyje (krešėjimas, denatūracija).

Būdami aminorūgščių polimerai, baltymai turi laisvų rūgščių (karboksilo) ir bazinių (hidratuotų aminų) grupių, dėl kurių baltymų molekulės turi tiek neigiamus, tiek teigiamus krūvius. Tirpaluose baltymai elgiasi kaip bipoliniai (amfateriniai) jonai. Priklausomai nuo rūgščių ar bazinių savybių vyravimo, baltymai reaguoja kaip silpnos rūgštys arba kaip silpnos bazės. Sumažėjus tirpalo pH (rūgštėjimas), slopinama rūgštinė disociacija, sustiprėja šarminė disociacija, dėl to bendras baltymo dalelės krūvis tampa teigiamas ir elektriniame lauke linksta į katodą. Padidėjus pH (šarminimas), šarminė disociacija slopinama ir sustiprėja rūgštinė disociacija, dėl kurios baltymo dalelė yra neigiamai įkraunama. Esant tam tikram pH, vadinamam izoelektriniu tašku, rūgšties disociacija yra lygi šarminei, o dalelė kaip visuma tampa nejudri elektriniame lauke.

Izoelektrinio taško reikšmė būdinga kiekvienam duotam baltymui ir daugiausia priklauso nuo rūgščių ir bazinių grupių santykio, taip pat nuo jų disociacijos, nulemtos baltymo molekulės struktūros. Daugumos baltymų izoelektrinis taškas yra šiek tiek rūgščioje aplinkoje, tačiau yra baltymų, kurių šarminės savybės vyrauja. Izoelektriniame taške dėl krūvio praradimo ir sumažėjusios hidratacijos baltymų dalelės yra mažiausiai stabilios tirpale ir lengviau koaguliuoja kaitinant, taip pat nusodinamos alkoholiu ar kitomis priemonėmis.

Rūgščių, šarmų ar proteolitinių fermentų įtakoje vyksta baltymų hidrolizė, t.y. suyra pridedant vandens elementų. Visiškos baltymų hidrolizės produktai yra aminorūgštys. Peptidai ir polipeptidai susidaro kaip tarpiniai hidrolizės produktai. Pradiniai didelės molekulinės masės baltymų hidrolizės produktai – albumozės (proteazės) ir peptonai – nebuvo chemiškai apibūdinti ir, matyt, yra didelės molekulinės masės polipeptidai.

Baltymų molekulėje aminorūgščių liekanos yra sujungtos viena su kita naudojant peptidinius ryšius -CO-NH-. Atitinkamai tokie junginiai vadinami peptidais arba polipeptidais (jei yra daug aminorūgščių liekanų). Polipeptidinės grandinės yra baltymo molekulės struktūros pagrindas. Kadangi polipeptidai gali būti sukurti iš skirtingų aminorūgščių, kartojami skirtingu laiku ir išdėstyti skirtingomis sekomis, o baltymuose yra daugiau nei 20 aminorūgščių, galimas skirtingų atskirų baltymų skaičius yra beveik begalinis.

Baltymų reaktyvumas taip pat labai įvairus, nes juose yra įvairių aminorūgščių radikalų, pernešančių labai aktyvias chemines grupes. Daugelio atominių grupių, išsidėsčiusių vienoje ar kitoje sekoje tam tikroje baltymo molekulės struktūroje, buvimas lemia unikalias ir itin specifines atskirų baltymų savybes, kurios atlieka svarbų biologinį vaidmenį.

Baltymų molekulė yra sudaryta iš vienos ar kelių polipeptidinių grandinių, kartais uždarytų žiedu naudojant peptidinius, disulfidinius ar kitus ryšius ir sujungtos viena su kita.

Peptidų grandinės paprastai yra suvyniotos ir dažnai susietos į didesnius agregatus. Taigi, kasos ribonukleazės molekulė susideda iš vienos polipeptidinės grandinės, kurioje yra 124 aminorūgščių liekanos.

Aminorūgščių seka polipeptidinėje grandinėje lemia pirminę baltymo struktūrą. Erdviniu požiūriu polipeptidinės grandinės yra išsidėsčiusios specifinių spiralių pavidalu, kurių konfigūraciją palaiko vandeniliniai ryšiai. Iš šių spiralių labiausiai paplitusi yra α-spiralė, kurioje viename posūkyje yra 3,7 aminorūgščių liekanų. Toks erdvinis grandinės išsidėstymas vadinamas antrine baltymo struktūra. Atskiros polipeptidinių grandinių dalys gali būti sujungtos viena su kita disulfidiniais ar kitais ryšiais, kaip yra ribonukleazės molekulėje tarp 4 porų cisteino liekanų, dėl kurių visa grandinė gali susisukti į rutulį arba turėti tam tikrą sudėtinga konfigūracija. Toks spiralės, turinčios antrinę struktūrą, sulankstymas arba sukimas vadinamas tretine struktūra. Galiausiai, agregatų susidarymas tarp dalelių, turinčių tretinę struktūrą, yra laikomas ketvirtine baltymo struktūra.

Pirminė struktūra yra baltymo molekulės pagrindas ir dažnai lemia baltymo biologines savybes, taip pat jo antrines ir tretines struktūras. Kita vertus, baltymų tirpumas ir daugelis fizikinių, cheminių bei biologinių savybių priklauso nuo antrinių ir tretinių struktūrų. Aukštesnės eilės struktūrų buvimas nėra būtinas: jos gali grįžti ir išnykti. Taigi daugelis skaidulinio pobūdžio baltymų, pavyzdžiui, plaukų keratinai, jungiamojo audinio kolagenai, šilko fibroinas ir kt., turi pluoštinę struktūrą ir vadinami fibriliniais baltymais. Rutuliniuose baltymuose dalelė susisukusi į rutulį. Kai kuriais atvejais perėjimas iš rutulinės į fibrilinę būseną yra grįžtamas. Pavyzdžiui, raumenų skaidulų baltymas aktomiozinas, keičiantis druskų koncentracijai tirpale, lengvai pasikeičia iš fibrilinės į rutulinę formą ir atgal.

Baltymų denatūraciją lydi baltymų natūralių savybių (biologinio aktyvumo, tirpumo) praradimas. Denatūracija įvyksta, kai baltymų tirpalai yra kaitinami arba veikiami daugelio veiksnių. Baltymų denatūracija reiškia antrinės ir tretinės baltymo struktūros praradimą.

BALTYMŲ KATALIZMAS.

Baltymai, kaip ir kitos organizmą sudarančios organinės medžiagos, nuolat atsinaujina. Vidutiniškai baltymų pusinės eliminacijos laikas žmogaus organizme yra apie 80 dienų, o ši reikšmė labai skiriasi priklausomai nuo baltymo rūšies ir jo funkcijos. Yra ilgaamžių baltymų, kurių hidrolizė vyksta tik lizosomose, dalyvaujant specialiems fermentams; trumpalaikiai baltymai, kurių sunaikinimas vyksta nesant lizosomų fermentų; nenormalūs baltymai, kurių transformacijos laikotarpis neviršija 10-12 minučių.

Įprastai suaugusio žmogaus organizme per dieną atsinaujina iki 2% visos baltymų masės, t.y. 30-40g. Daugiausia suyra raumenų baltymai. Didžioji dalis baltymų hidrolizės metu susidarančių aminorūgščių (apie 80%) vėl panaudojama baltymų biosintezei, kur kas mažesnė dalis sunaudojama specializuotų produktų sintezei: pavyzdžiui, kai kurie mediatoriai, hormonai ir kt. kurie nėra įtraukti į anabolinius procesus, paprastai sunaikinami iki galutinių oksidacijos produktų. Kaip karbamido dalis, žmogaus organizmas kasdien praranda 5-7 g azoto, kuris yra anksčiau susintetintų baltymų dalis. Aminorūgštys, tiekiamos su maisto baltymais, skirtingai nei monosacharidai ir riebalų rūgštys, organizme nenusėda. Nuolat vykstančiam baltymų sintezės procesui būtinas būtinas organizmo aprūpinimas aminorūgštimis. Tai lemia ypatingą baltymų, kaip maisto produktų, vertę. Esant baltymų trūkumui, išsivysto kacheksija. Vaikystės distrofija, būdinga daugeliui Vakarų Afrikos vietovių ir kurią sukelia staigus baltymų suvartojimo sumažėjimas po maitinimo krūtimi perėjimo prie daugiausia angliavandenių turinčios dietos, vadinama „kwashiorkor“. Per didelis aminorūgščių kiekis yra naudojamas kaip energijos suteikiančios medžiagos.

Fermentai, greitinantys baltymų ir polipeptidų hidrolizę audiniuose, vadinami audinių proteinazėmis (katepsinais); jie turi veikimo specifiškumą: pavyzdžiui, katepsinas A yra fermentas, pasižymintis ektopeptidazės aktyvumu, o katepsinas B pasižymi endopeptidazės aktyvumu. Didžiausias proteinazių aktyvumas stebimas kepenyse, blužnyje ir inkstuose.

Reguliuojamas audinių proteinazių aktyvumas užtikrina baltymų atsinaujinimą organizmui reikalingame lygyje, brokuotų ir svetimų baltymų hidrolizę, taip pat dalinę proteolizę, reikalingą tam tikrų fermentų (pesino ir trepsino) bei hormonų (insulino) aktyvavimui.

APTIKIMAS IR IDENTIFIKAVIMAS.

Baltymų buvimą biologiniuose ar kituose skysčiuose galima nustatyti pagal daugybę kokybinių reakcijų. Iš nusodinimo reakcijų būdingiausios yra koaguliacija verdant, nusodinimas alkoholiu arba acetonu, rūgštimis, ypač azoto rūgštimi. Labai būdingas baltymų nusodinimas trichloracto arba sulfosalicilo rūgštimis. Paskutiniai du reagentai ypač naudingi tiek baltymų aptikimui, tiek kiekybiniam jų nusodinimui iš biologinių skysčių. Iš spalvinių reakcijų į baltymus tipiškiausia yra biureto reakcija: violetinė spalva su vario druskomis šarminiame tirpale (baltymų peptidiniai ryšiai sudaro kompleksinį junginį su variu). Kita būdinga reakcija į baltymus yra ksantoproteinų reakcija: baltymo nuosėdos pasidaro geltonos spalvos, pridėjus koncentruotos azoto rūgšties. Millon reakcija (su gyvsidabrio druskomis azoto rūgštyje, kurioje yra azoto rūgšties) vyksta su tirozino fenolio likučiais, todėl tik baltymai, kurių sudėtyje yra tirozino, suteikia raudoną spalvą. Triptofano liekana baltyme suteikia Adamkevičiaus reakciją: violetinė spalva su koncentruota acto rūgštimi koncentruotoje sieros rūgštyje; reakcija vyksta dėl glioksilo rūgšties, kuri yra acto rūgštyje kaip priemaiša, taip pat vyksta su kitais aldehidais. Baltymai sukelia daugybę kitų reakcijų, priklausomai nuo juose esančių aminorūgščių radikalų.

KLASIFIKACIJA.

Baltymų klasifikacija iš esmės yra savavališka ir pagrįsta įvairiomis, dažnai atsitiktinėmis, charakteristikomis. Baltymai skirstomi į gyvūninius, augalinius ir bakterinius, fibrilinius ir rutulinius, raumenų, nervinius audinius ir kt. Atsižvelgiant į išskirtinę baltymų įvairovę, nė viena klasifikacija negali būti laikoma patenkinama, nes daugelis atskirų baltymų netelpa į jokią grupę. Paprastai įprasta baltymus skirstyti į paprastus (baltymus), susidedančius tik iš aminorūgščių liekanų, ir kompleksinius (proteidus), turinčius ir protezinių (nebaltyminių) grupių.

Paprastieji baltymai skirstomi į: albuminus, globulinus, prolaminus, gliutelinus, skleroproteinus, protaminus, histonus.

Kompleksiniai baltymai skirstomi į: nukleoproteinus, mukoproteinus, fosfoproteinus, metaloproteinus, lipoproteinus.

MAINAI IR BIOSINTEZĖ.

Baltymai atlieka gyvybiškai svarbų vaidmenį žmonių ir gyvūnų mityboje, nes yra azoto ir nepakeičiamų aminorūgščių šaltinis. Virškinamajame trakte baltymai virškinami į aminorūgštis, kurių pavidalu jie absorbuojami į kraują ir toliau virsta. Fermentai, veikiantys baltymus, patys yra baltymai. Kiekvienas iš jų specialiai skaido tam tikrus peptidinius ryšius baltymo molekulėje. Virškinimo trakto proteolitiniai fermentai yra: skrandžio sulčių pepsinas, kasos sulčių tripsinas ir daugybė kasos ir žarnyno sulčių peptidazių.

Baltymų biosintezė organizme yra svarbiausias procesas, kuris yra normalaus ir patologinio augimo ir vystymosi pagrindas, taip pat medžiagų apykaitos reguliavimas formuojant tam tikrus fermentus. Per baltymų biosintezę taip pat yra perduodama biologinė informacija, ypač paveldimos savybės.

NAUDOJIMAS medicinoje.

Daugelis baltymų ir baltymų produktų yra naudojami medicinoje. Visų pirma, tai liečia terapinę (dietinę) mitybą. Parenterinei mitybai naudojami baltymų hidrolizatai ir aminorūgščių mišiniai. Serumo baltymai naudojami bendrai organizmo stiprinimui ir jo apsauginėms savybėms padidinti. Galiausiai daugelis hormonų (insulinas, adrenokortikotropiniai ir kiti hipofizės hormonai) ir fermentai (pepsinas, tripsinas, chimorepzinas, plazminas) yra plačiai naudojami terapijoje.

BALTYMAI IR MITYBA.

Žmonių mityboje esantys baltymai negali būti pakeisti kitomis maistinėmis medžiagomis. Baltymų trūkumas maiste sukelia sveikatos problemų, kurias sukelia daugelio gyvybiškai svarbių baltymų, fermentų ir hormonų sintezės sutrikimas.

Laikantis dietos be baltymų, 65 kg sveriantis žmogus išskiria 3,1-3,6 G azoto per parą, o tai atitinka suskirstymą 23-25 G audinių baltymai. Ši vertė atspindi suaugusio žmogaus vidines baltymų sąnaudas. Tačiau žmogaus maisto baltymų poreikis yra žymiai didesnis už šią vertę. Taip yra dėl to, kad aminorūgštys iš maisto baltymų suvartojamos ne tik baltymų sintezei, bet nemaža jų dalis panaudojama kaip energetinė medžiaga.

Lentelėje pateikiami apytiksliai maisto produktų rinkiniai, kuriuose yra dienos baltymų poreikio.

Literatūra:

Gaurowitz F. „Baltymų chemija ir funkcijos“, leidykla „Mir“, Maskva 1965 m.

Polimerai, jų paruošimas, savybės ir panaudojimas Testas >> Biologija

Milijonai. Pagal kilmę polimerai skirstomi į: natūralius, biopolimerus (polisacharidus, voverės, nukleino rūgštys... ir taikymas – voverės, polisacharidai, nukleorūgštys, plastikai, elastomerai, skaidulos. Natūralus polimerai. Savybės, pritaikymas...

1. Polimerai (6)

   Santrauka >> Fizika

   ...), poliamidai, karbamido-formaldehido dervos, voverės, šiek tiek organinio silicio polimerai. Polimerai, kurių makromolekulės kartu su angliavandenilių... spiralėmis, būdingos baltymai ir nukleino rūgštys, taip pat pasitaiko vinile polimerai ir poliolefinai...

2. Voverės ir nukleino rūgštys

   Studijų vadovas >> Chemija

   ... Baltymai(baltymai, iš graikų protas – pirma, svarbiausia) yra didelės molekulinės natūralūs polimerai..., kurių molekulės yra sudarytos iš aminorūgščių liekanų. Nuostabiausia tai, kad viskas voverės...Nukleino rūgštys yra polimerai, susidedantis iš...