Funksionet dhe struktura e proteinave. Struktura e një molekule proteine

Proteina katalazë kryen një funksion në qelizë;

Klasa

1. Elementët më të zakonshëm në qelizat e organizmave të gjallë janë:

2. Azoti si element përfshihet në:

3. Hidrogjeni si element përfshihet në:

4. Në çfarë niveli organizimi nuk ka dallim në mes botës organike dhe inorganike?

5. Më shumë ujë përmbahet në qeliza:

6. Uji është baza e jetës:

7. Substancat që janë shumë të tretshme në ujë quhen:

8. Komponimet hidrofobike të qelizës përfshijnë:

9. Karbohidratet monosakaride përfshijnë:

10. Karbohidratet dhe polisaharidet përfshijnë:

11. Funksionet kryesore të yndyrave në qelizë:

12. Proteinat janë biopolimere me monomere, të cilët janë:

13. Aminoacidet ndryshojnë:

14. Përbërja e molekulave të proteinave përfshin:

15. Struktura e një molekule proteine, e cila përcaktohet nga sekuenca e mbetjeve të aminoacideve:

16. Struktura dytësore e një proteine lidhet me:

17. Ka një lidhje të caktuar midis konceptit të parë dhe të dytë në detyrë Gjeni këtë fjalë Qelizë: kloroplast = bimë: _______________.

18. Proteinat strukturore më pak të forta janë:

20. Kur një proteinë është denatyruar jo plotësisht, struktura shkatërrohet së pari:

21. Monomerët e molekulave të ADN-së janë:

22. Nukleotidet e ADN-së përbëhen nga:

23. Përbërja e nukleotideve të ADN-së ndryshon nga njëri-tjetri në përmbajtje:

24. Nukleotidet e ADN-së përmbajnë baza azotike:

25. Nukleotidet e ARN-së përbëhen nga:

26. Molekulat, oksidimi i të cilave çliron shumë energji:

27. Elementet më të zakonshme në qelizat e organizmave të gjallë janë:

28. Karboni si element perfshihet ne:

29. Funksionet e ujit në një qelizë:

30. Karbohidratet monosakaride përfshijnë:

31. Karbohidratet dhe polisakaridet përfshijnë:

32. Molekula e ADN-së përmban mbetje:

33. Produktet e reaksionit ndërmjet glicerinës dhe acideve yndyrore më të larta janë:

34. Yndyrnat dhe vajrat në lidhje me ujin kanë këto veti:

35. Proteinat janë:

36. Në tretësirat ujore, aminoacidet shfaqin vetitë e mëposhtme:

37. Struktura primare e një proteine përcaktohet nga:

38. Struktura primare e një proteine mbështetet nga lidhjet:

39. Enzimat kryejnë këto funksione:

40. Aktiviteti biologjik i një proteine përcaktohet nga struktura e saj:

41. Molekulat që zbërthehen më lehtë në një qelizë për të çliruar energji:

42. Monomerët e molekulave të acidit nukleik janë:

43. Nukleotidet e një molekule të ADN-së përmbajnë baza azotike:

44. Përmban më shumë karbohidrate:

45. Nukleotidet e një molekule ARN përmbajnë baza azotike:

46. Yndyrnat janë të tretshme:

47. Një molekulë e një lënde që përbëhet nga nukleotide dhe që ka formën e një filli me një fije:

48. Molekulat më të mëdha ndër acidet nukleike janë:

49. Kripërat K janë të rëndësishme për organizmin sepse:

50. Shkenca që studion funksionimin e organizmave quhet:

51. Aftësia për një mënyrë kimiautotrofike të të ushqyerit është karakteristikë e:

52. Substancat që shërbejnë si akumulues universal të energjisë biologjike në qelizë:

53. Në një molekulë të ADN-së, numri i nukleotideve që përmbajnë citozinë është 15% e numrit të përgjithshëm. Sa është përqindja e nukleotideve që përmbajnë adeninë në këtë molekulë?

54. Mbetja e aminoacideve të një proteine është e koduar:

55. Sekuenca e nukleotideve në njërin nga vargjet komplementare të ADN-së është AGA. Cila është sekuenca nukleotide përkatëse në zinxhirin tjetër?:

56. Qelizat kërpudhore, ashtu si qelizat shtazore, u mungojnë:

57. Organelet qelizore përgjegjëse për lëvizjen e saj:

58. Të mëposhtmet kanë ADN-në e tyre:

59. Nga përgjigjet e propozuara zgjidhni një nga dispozitat e teorisë së qelizave:

61. ATP konsiderohet burimi kryesor i energjisë në qeliza, pasi:

62. Metabolizmi ndodh në çdo qelizë të gjallë dhe është:

63. Cili është burimi kryesor i energjisë që siguron qarkullimin e substancave në ekosisteme?

Proteinat (proteinat) përbëjnë 50% të masës së thatë të organizmave të gjallë.

Proteinat përbëhen nga aminoacide. Çdo aminoacid ka një grup amino dhe një grup acid (karboksil), ndërveprimi i të cilave prodhon lidhje peptide Prandaj, proteinat quhen edhe polipeptide.

Strukturat e proteinave

fillore- një zinxhir aminoacidesh të lidhura nga një lidhje peptide (e fortë, kovalente). Duke alternuar 20 aminoacide në renditje të ndryshme, ju mund të krijoni miliona proteina të ndryshme. Nëse ndryshoni të paktën një aminoacid në zinxhir, struktura dhe funksionet e proteinës do të ndryshojnë, prandaj struktura primare konsiderohet më e rëndësishmja në proteinë.

E mesme- spirale. Mbahet nga lidhje hidrogjenore (të dobëta).

terciar- rruzull (top). Katër lloje lidhjesh: disulfidi (ura squfuri) është i fortë, tre të tjerët (jonike, hidrofobike, hidrogjeni) janë të dobëta. Çdo proteinë ka formën e saj të rruzullit, dhe funksionet e saj varen nga ajo. Gjatë denatyrimit, forma e globulit ndryshon dhe kjo ndikon në funksionimin e proteinës.

Kuaternare- Jo të gjitha proteinat e kanë atë. Ai përbëhet nga disa globula të lidhura me njëri-tjetrin nga të njëjtat lidhje si në strukturën terciare. (Për shembull, hemoglobina.)

Denatyrimi

Ky është një ndryshim në formën e një globule proteine të shkaktuar nga ndikimet e jashtme (temperatura, aciditeti, kripësia, shtimi i substancave të tjera, etj.)

Nëse efektet në proteinë janë të dobëta (ndryshimi i temperaturës me 1°), atëherë e kthyeshme denatyrim.
Nëse ndikimi është i fortë (100°), atëherë denatyrimi të pakthyeshme. Në këtë rast, të gjitha strukturat përveç asaj parësore shkatërrohen.

Funksionet e proteinave

Ka shumë prej tyre, për shembull:

Enzimatike (katalitike)- Proteinat enzimë përshpejtojnë reaksionet kimike për faktin se qendra aktive e enzimës i përshtatet substancës në formë, si një çelës për një bllokues (specifiteti).

Ndërtimi (strukturor)- qeliza, përveç ujit, përbëhet kryesisht nga proteina.
Mbrojtëse- antitrupat luftojnë patogjenët (imunitetin).

Zgjidhni një, opsionin më të saktë. Struktura dytësore e një molekule proteine ka formën
1) spirale
2) spirale e dyfishtë
3) top
4) fijet

Përgjigju

Zgjidhni një, opsionin më të saktë. Lidhjet e hidrogjenit midis grupeve CO dhe NH në molekulën e proteinës i japin asaj formën spirale karakteristike të strukturës
1) primare
2) dytësore
3) terciar
4) kuaternare

Përgjigju

Zgjidhni një, opsionin më të saktë. Procesi i denatyrimit të një molekule proteine është i kthyeshëm nëse lidhjet nuk prishen
1) hidrogjeni
2) peptid
3) hidrofobike
4) disulfidi

Përgjigju

Zgjidhni një, opsionin më të saktë. Struktura kuaternare e një molekule proteine formohet si rezultat i ndërveprimit
1) seksione të një molekule proteine sipas llojit të lidhjeve S-S
2) disa fije polipeptide që formojnë një top
3) seksione të një molekule proteine për shkak të lidhjeve hidrogjenore
4) globula proteinike me membranë qelizore

Përgjigju

Vendosni një korrespondencë midis karakteristikës dhe funksionit të proteinës që ajo kryen: 1) rregulluese, 2) strukturore
A) është pjesë e centrioleve
B) formon ribozome
B) është një hormon
D) formon membranat qelizore
D) ndryshon aktivitetin e gjenit

Përgjigju

Zgjidhni një, opsionin më të saktë. Sekuenca dhe numri i aminoacideve në një zinxhir polipeptid është
1) struktura primare e ADN-së
2) struktura primare e proteinave
3) struktura sekondare e ADN-së
4) struktura sekondare e proteinës

Përgjigju

Zgjidhni tre opsione. Proteinat tek njerëzit dhe kafshët
1) shërbejnë si materiali kryesor i ndërtimit
2) zbërthehen në zorrë në glicerinë dhe acide yndyrore
3) formohen nga aminoacide
4) në mëlçi shndërrohen në glikogjen
5) vënë në rezervë
6) si enzima përshpejtojnë reaksionet kimike

Përgjigju

Zgjidhni një, opsionin më të saktë. Struktura dytësore e proteinës, e formuar si një spirale, mbahet së bashku me lidhje
1) peptid
2) jonike
3) hidrogjen
4) kovalente

Përgjigju

Zgjidhni një, opsionin më të saktë. Cilat lidhje përcaktojnë strukturën parësore të molekulave të proteinave
1) hidrofobike ndërmjet radikaleve të aminoacideve
2) hidrogjeni midis vargjeve polipeptide
3) peptid ndërmjet aminoacideve
4) hidrogjeni midis grupeve -NH- dhe -CO-

Përgjigju

Zgjidhni një, opsionin më të saktë. Struktura primare e një proteine formohet nga një lidhje
1) hidrogjen
2) makroergjike
3) peptid
4) jonike

Përgjigju

Zgjidhni një, opsionin më të saktë. Formimi i lidhjeve peptide midis aminoacideve në një molekulë proteine bazohet në
1) parimi i komplementaritetit
2) pazgjidhshmëria e aminoacideve në ujë
3) tretshmëria e aminoacideve në ujë
4) prania e grupeve karboksil dhe amine në to

Përgjigju

Karakteristikat e listuara më poshtë, përveç dy, përdoren për të përshkruar strukturën dhe funksionet e lëndës organike të përshkruar. Identifikoni dy karakteristika që "dështojnë" nga lista e përgjithshme dhe shkruani numrat nën të cilët tregohen.
1) ka nivele strukturore të organizimit të molekulës
2) është pjesë e mureve qelizore
3) është një biopolimer
4) shërben si matricë për përkthim
5) përbëhet nga aminoacide

Përgjigju

Të gjitha veç dy nga karakteristikat e mëposhtme mund të përdoren për të përshkruar enzimat. Identifikoni dy karakteristika që “kanë dalë” nga lista e përgjithshme dhe shkruani numrat nën të cilët janë shënuar.
1) janë pjesë e membranave qelizore dhe organeleve qelizore
2) luajnë rolin e katalizatorëve biologjikë
3) të ketë një qendër aktive
4) ndikojnë në metabolizmin, duke rregulluar procese të ndryshme
5) proteinat specifike

Përgjigju

Shikoni figurën e një polipeptidi dhe tregoni (A) nivelin e organizimit të tij, (B) formën e molekulës dhe (C) llojin e ndërveprimit që ruan strukturën. Për secilën shkronjë, zgjidhni termin ose konceptin përkatës nga lista e dhënë.
1) struktura primare
2) struktura dytësore
3) struktura terciare
4) ndërveprimet ndërmjet nukleotideve
5) lidhje metalike
6) ndërveprimet hidrofobike
7) fibrilar
8) rruzullore

Përgjigju

Shikoni foton e një polipeptidi. Tregoni (A) nivelin e organizimit të tij, (B) monomerët që e formojnë atë dhe (C) llojin e lidhjeve kimike ndërmjet tyre. Për secilën shkronjë, zgjidhni termin ose konceptin përkatës nga lista e dhënë.
1) struktura primare
2) lidhjet hidrogjenore
3) spirale e dyfishtë
4) struktura dytësore
5) aminoacidet
6) spirale alfa
7) nukleotid
8) lidhjet peptide

Përgjigju

Dihet se proteinat janë polimere të parregullta me peshë molekulare të lartë dhe janë rreptësisht specifike për çdo lloj organizmi. Zgjidhni tre thënie nga teksti më poshtë që kanë lidhje kuptimplote me përshkrimin e këtyre karakteristikave dhe shkruani numrat nën të cilët tregohen.

Përgjigju

(1) Proteinat përmbajnë 20 aminoacide të ndryshme të lidhura me lidhje peptide. (2) Proteinat kanë numër të ndryshëm të aminoacideve dhe rendin e alternimit të tyre në molekulë. (3) Substancat organike me peshë të ulët molekulare kanë peshë molekulare prej 100 deri në 1000. (4) Janë komponime të ndërmjetme ose njësi strukturore - monomere. (5) Shumë proteina karakterizohen nga një peshë molekulare nga disa mijëra në një milion ose më shumë, në varësi të numrit të zinxhirëve polipeptidikë individualë në strukturën e vetme molekulare të proteinës. (6) Çdo lloj organizmi i gjallë ka një grup të veçantë, unik proteinash që e dallojnë atë nga organizmat e tjerë.

Proteinat janë biopolimere, monomerët e të cilëve janë aminoacide. Aminoacidet

janë komponime organike me peshë molekulare të ulët që përmbajnë grupe karboksil (-COOH) dhe amine (-NH 2) që janë të lidhur me të njëjtin atom karboni. Një zinxhir anësor është i lidhur me atomin e karbonit - një radikal që i jep secilit aminoacid veti të caktuara. Shumica e aminoacideve kanë një grup karboksil dhe një grup amino; këto aminoacide quhen neutrale . Megjithatë, ka edhe aminoacidet bazë - me më shumë se një grup amino, si dhe acid aminoacide

- me më shumë se një grup karboksil. Janë rreth 200 aminoacide që dihet se gjenden në organizmat e gjallë, por vetëm 20 prej tyre gjenden në proteina. Këto janë të ashtuquajturat bazë ose proteinogjene

aminoacide.

Në varësi të radikalit, aminoacidet bazë ndahen në 3 grupe:
Jo polare (alaninë, metioninë, valinë, prolinë, leucinë, izoleucinë, triptofan, fenilalaninë);
Polar i pa ngarkuar (asparagine, glutamine, serine, glicine, tirozine, threonine, cisteine);

I ngarkuar (arginina, histidina, lizina - pozitivisht; acidi aspartik dhe glutamik - negativ).

Zinxhirët anësor të aminoacideve (radikalë) mund të jenë hidrofobikë ose hidrofilë dhe u japin proteinave vetitë përkatëse. i pazëvendësueshëm. Këto përfshijnë lizinën, valinën, leucinën, izoleucinën, treoninën, fenilalaninën, triptofanin, metioninën; arginina dhe histidina janë thelbësore për fëmijët.

Në tretësirë, aminoacidet mund të veprojnë si acide ashtu edhe si baza, domethënë ato janë komponime amfoterike. Grupi karboksil (-COOH) mund të dhurojë një proton, duke funksionuar si acid, dhe grupi amino (-NH 2) mund të pranojë një proton, duke shfaqur kështu vetitë e një baze.

Grupi amino i një aminoacidi është i aftë të reagojë me grupin karboksil të një aminoacidi tjetër. Molekula që rezulton është dipeptid, dhe lidhja midis atomeve të karbonit dhe azotit quhet lidhje peptide.

Në njërin skaj të molekulës dipeptide ka një grup amino të lirë, dhe në tjetrin ka një grup të lirë karboksil. Falë kësaj, dipeptidi mund të bashkojë aminoacide të tjera me vete, duke formuar oligopeptide. Nëse shumë aminoacide (më shumë se 10) kombinohen në këtë mënyrë, atëherë polipeptid.

Peptidet luajnë një rol të rëndësishëm në trup. Shumë aligopeptide janë hormone. Këto janë oksitocina, vazopresina, hormoni çlirues i tirotropinës, tirotropina, etj. Oligopeptidet përfshijnë gjithashtu bradikidinën (peptidin e dhimbjes) dhe disa opiate (“ilaçe natyrale” të njeriut), të cilat kryejnë funksionin e lehtësimit të dhimbjes. Marrja e drogës shkatërron sistemin opiat të trupit, kështu që një i varur nga droga pa një dozë droge përjeton dhimbje të forta - "tërheqje", e cila normalisht lehtësohet nga opiatet.

Oligopeptidet përfshijnë disa antibiotikë (për shembull, gramicidin S).

Shumë hormone (insulina, hormoni adrenokortikotrop, etj.), Antibiotikët (për shembull, gramicidina A), toksinat (për shembull, toksina e difterisë) janë polipeptide.

Proteinat janë polipeptide me një peshë molekulare mbi 10,000, molekula e të cilave përmban nga 50 deri në disa mijëra aminoacide.

Çdo proteinë ka strukturën e saj të veçantë hapësinore në një mjedis të caktuar. Kur karakterizohet struktura hapësinore (tre-dimensionale), dallohen katër nivele të organizimit të molekulave të proteinave.

Struktura primare- sekuenca e aminoacideve në një zinxhir polipeptid. Struktura primare është specifike për çdo proteinë dhe përcaktohet nga informacioni gjenetik, d.m.th. varet nga sekuenca e nukleotideve në seksionin e molekulës së ADN-së që kodon proteinën. Të gjitha vetitë dhe funksionet e proteinave varen nga struktura primare. Zëvendësimi i një aminoacidi të vetëm në molekulat e proteinave ose ndryshimi i rregullimit të tyre zakonisht sjell një ndryshim në funksionin e proteinave. Meqenëse proteinat përmbajnë 20 lloje të aminoacideve, numri i opsioneve për kombinimet e tyre në seksin dhe zinxhirin peptid është vërtet i pakufishëm, gjë që siguron një numër të madh të llojeve të proteinave në qelizat e gjalla.

Në qelizat e gjalla, molekulat e proteinave ose pjesët individuale të tyre nuk janë një zinxhir i zgjatur, por janë të përdredhur në një spirale, që të kujton një pranverë të zgjatur (i ashtuquajturi α-helix) ose të palosur në një shtresë të palosur (shtresa β). Struktura dytësore lind si rezultat i formimit të lidhjeve hidrogjenore midis grupeve -CO- dhe -NH 2 - të dy lidhjeve peptide brenda një zinxhiri polipeptid (konfigurim spirale) ose midis dy zinxhirëve polipeptidikë (shtresa të palosura).

Proteina e keratinës ka një konfigurim plotësisht α-spiral. Është proteina strukturore e flokëve, leshit, thonjve, kthetrave, sqepave, puplave dhe brirëve. Struktura dytësore spirale është karakteristike, përveç keratinës, për proteina të tilla fibrilare (të ngjashme me fijet) si miozina, fibrinogjeni dhe kolagjeni.

Në shumicën e proteinave, seksionet spirale dhe jo spirale të zinxhirit polipeptid palosen në një formacion sferik tre-dimensional - një rruzull (karakteristik për proteinat globulare). Një rruzull i një konfigurimi të caktuar është strukturë terciare ketri. Struktura terciare stabilizohet nga lidhjet jonike, hidrogjenore, lidhjet kovalente disulfide (të cilat formohen midis atomeve të squfurit që përbëjnë cisteinën), si dhe ndërveprimet hidrofobike. Më të rëndësishmet në shfaqjen e strukturës terciare janë ndërveprimet hidrofobike; Në këtë rast, proteina paloset në atë mënyrë që zinxhirët e saj anësor hidrofobikë të fshihen brenda molekulës, d.m.th., ato mbrohen nga kontakti me ujin, dhe zinxhirët anësor hidrofilë, përkundrazi, ekspozohen jashtë.

Shumë proteina me një strukturë veçanërisht komplekse përbëhen nga disa zinxhirë polipeptidikë të mbajtur së bashku në molekulë për shkak të ndërveprimeve hidrofobike, si dhe duke përdorur lidhje hidrogjeni dhe jonike - lind struktura kuaternare. Kjo strukturë gjendet, për shembull, në hemoglobinën e proteinës globulare. Molekula e saj përbëhet nga katër nën-njësi të veçanta polipeptide (protomere), të vendosura në strukturën terciare, dhe një pjesë jo proteinike - hem. Vetëm në një strukturë të tillë hemoglobina është në gjendje të kryejë funksionin e saj transportues.

Nën ndikimin e faktorëve të ndryshëm kimikë dhe fizikë (trajtimi me alkool, aceton, acide, alkale, temperaturë të lartë, rrezatim, presion të lartë etj.), struktura terciare dhe kuaternare e proteinës ndryshon për shkak të këputjes së lidhjeve hidrogjenore dhe jonike. . Procesi i prishjes së strukturës amtare (natyrore) të një proteine quhet denatyrim. Në këtë rast, ka një rënie në tretshmërinë e proteinave, një ndryshim në formën dhe madhësinë e molekulave, humbje të aktivitetit enzimatik, etj. Procesi i denatyrimit ndonjëherë është i kthyeshëm, domethënë, kthimi i kushteve normale mjedisore mund të shoqërohet me restaurimi spontan i strukturës natyrore të proteinës. Ky proces quhet rinatyrim. Nga kjo rrjedh se të gjitha tiparet e strukturës dhe funksionimit të një makromolekule proteinike përcaktohen nga struktura e saj primare.

Në bazë të përbërjes së tyre kimike, proteinat ndahen në të thjeshta dhe komplekse. TE thjeshtë përfshijnë proteinat që përbëhen vetëm nga aminoacide, dhe komplekse- që përmban një pjesë proteinike dhe një pjesë jo proteinike (prostatike) - jonet metalike, karbohidratet, lipidet etj. Proteinat e thjeshta janë albumina e serumit, imunoglobulina (antitrupat), fibrina, disa enzima (tripsina) etj. Proteinat komplekse janë të gjitha proteolipide. dhe glikoproteinat, hemoglobina, shumica e enzimave, etj.

Funksionet e proteinave

Strukturore. Proteinat janë pjesë e membranave qelizore dhe organeleve qelizore. Muret e enëve të gjakut, kërci, tendinat, flokët, thonjtë dhe kthetrat në kafshët më të larta përbëhen kryesisht nga proteina.

Katalitik (enzimatik). Proteinat enzimë katalizojnë të gjitha reaksionet kimike në trup. Ato sigurojnë zbërthimin e lëndëve ushqyese në aparatin tretës, fiksimin e karbonit gjatë fotosintezës, reaksionet e sintezës së matricës etj.

Transporti. Proteinat janë të afta të bashkojnë dhe transportojnë substanca të ndryshme. Albuminat e gjakut transportojnë acide yndyrore, globulinat transportojnë jonet metalike dhe hormonet. Hemoglobina mbart oksigjen dhe dioksid karboni.

Molekulat e proteinave që përbëjnë membranën plazmatike marrin pjesë në transportin e substancave brenda dhe jashtë qelizës.

Mbrojtëse. Ajo kryhet nga imunoglobulinat (antitrupat) në gjak, të cilat sigurojnë mbrojtjen imune të trupit. Fibrinogjeni dhe trombina janë të përfshirë në koagulimin e gjakut dhe parandalojnë gjakderdhjen.

Kontraktuese. Sigurohet nga lëvizja e filamenteve të proteinave të aktinës dhe miozinës në lidhje me njëra-tjetrën në muskuj dhe brenda qelizave. Rrëshqitja e mikrotubulave, e ndërtuar nga tubulina proteinike, shpjegon lëvizjen e qerpikëve dhe flagjellave.

Rregullatore. Shumë hormone janë oligopeptide ose proteina, për shembull: insulina, glukagoni, hormoni adenokortikotrop, etj.

Receptor. Disa proteina të ngulitura në membranën qelizore janë në gjendje të ndryshojnë strukturën e tyre në përgjigje të mjedisit të jashtëm. Kështu merren sinjalet nga mjedisi i jashtëm dhe informacioni transmetohet në qelizë. Një shembull do të ishte fitokrom- një proteinë e ndjeshme ndaj dritës që rregullon përgjigjen fotoperiodike të bimëve, dhe opsin- komponent rodopsina, një pigment që gjendet në qelizat e retinës.

Në një molekulë proteine, mbetjet e aminoacideve lidhen me një të ashtuquajtur lidhje peptide. Sekuenca e plotë e mbetjeve të aminoacideve në një zinxhir të tillë quhet struktura primare e proteinës. Numri i mbetjeve në proteina të ndryshme mund të ndryshojë nga disa në disa mijëra. Molekula të vogla me një mol. ato që peshojnë më pak se 10 mijë dalton quhen peptide, dhe ato të mëdha quhen proteina. Proteinat zakonisht përmbajnë aminoacide acidike dhe alkaline, kështu që molekula e proteinës ka ngarkesa pozitive dhe negative. Vlera e pH në të cilën numri i ngarkesave negative është i barabartë me numrin e ngarkesave pozitive quhet pika izoelektrike e proteinës.

Në mënyrë tipike, zinxhiri i proteinave paloset në struktura më komplekse. Oksigjeni i grupit C=O mund të krijojë një lidhje hidrogjenore me hidrogjenin e grupit N-H të vendosur në një aminoacid tjetër. Për shkak të lidhjeve të tilla hidrogjenore, formohet struktura sekondare e proteinës. Një nga llojet e strukturës dytësore është b-helix. Në të, çdo oksigjen i grupit C=O është i lidhur me hidrogjenin e grupit të 4-të NH përgjatë spirales. Ka 3,6 mbetje aminoacide për rrotullim të spirales, hapi i spirales është 0,54 nm.

Shumë proteina përmbajnë të ashtuquajturat. b-struktura, ose b-shtresa, në të cilën zinxhirët polipeptidikë janë pothuajse plotësisht të shpalosur, seksionet e tyre individuale me grupet e tyre -CO- dhe -NH- formojnë lidhje hidrogjenore me seksione të tjera të të njëjtit zinxhir ose një zinxhir polipeptid ngjitur.

b-Proteina keratin, e cila përbën flokët dhe leshin, ka një strukturë spirale. Kur nxehen, flokët dhe leshi i lagur shtrihen lehtësisht dhe më pas kthehen spontanisht në gjendjen e tyre origjinale: kur shtrihen, lidhjet hidrogjenore të spirales b thyhen dhe më pas restaurohen gradualisht.

c-Struktura është karakteristike e fibroinës, proteinës kryesore të mëndafshit të sekretuar nga vemjet e krimbit të mëndafshit. Ndryshe nga leshi, mëndafshi është pothuajse i pazgjatshëm - struktura β formohet nga zinxhirë polipeptidikë të zgjatur dhe është pothuajse e pamundur ta zgjasësh më tej pa thyer lidhjet kovalente.

Palosja e proteinave zakonisht nuk kufizohet në strukturën dytësore. Mbetjet hidrofobike të aminoacideve "kërkojnë" të fshihen nga mjedisi ujor brenda molekulës së proteinës. Ndërveprimi elektrostatik është i mundur midis grupeve anësore të aminoacideve acidike dhe alkaline, të cilat ngarkohen përkatësisht negativisht dhe pozitivisht. Shumë mbetje aminoacide mund të krijojnë lidhje hidrogjeni me njëra-tjetrën. Së fundi, mbetjet e aminoacideve të cisteinës që përmbajnë grupe SH janë të afta të krijojnë lidhje kovalente -S-S- me njëra-tjetrën.

Falë të gjitha këtyre ndërveprimeve - hidrofobike, jonike, hidrogjeni dhe disulfidi - zinxhiri i proteinave formon një konfigurim hapësinor kompleks të quajtur strukturë terciare.

Në përbërjen e rruzullit të shumë proteinave, mund të dallohen rajone kompakte individuale me madhësi rreth 10-20 mijë dalton. Ato quhen domene. Seksionet e zinxhirit polipeptid midis domeneve janë shumë fleksibël, kështu që e gjithë struktura mund të përfaqësohet si rruaza relativisht të ngurtë të domeneve të lidhura nga seksione të ndërmjetme fleksibël të strukturës primare.

Shumë proteina (ato quhen oligomerike) përbëhen jo nga një, por nga disa zinxhirë polipeptidikë. Kombinimi i tyre formon strukturën kuaternare të proteinës, me zinxhirët individualë të quajtur nënnjësi. Struktura kuaternare mbahet nga të njëjtat lidhje si ajo terciare. Konfigurimi hapësinor i një proteine (d.m.th., struktura e saj terciare dhe kuaternare) quhet konformacion.

Oriz. 4.

Metoda kryesore për përcaktimin e strukturës hapësinore të proteinave dhe polimerëve të tjerë biologjikë është analiza e difraksionit me rreze X. Kohët e fundit, është bërë përparim i madh në modelimin kompjuterik të konformacioneve të proteinave.

Lidhjet hidrogjenore, elektrostatike dhe hidrofobike që krijojnë strukturat dytësore, terciare dhe kuaternare të një proteine janë më pak të forta se lidhja peptide që formon strukturën parësore. Kur nxehen, ato shkatërrohen lehtësisht dhe megjithëse proteina ruan strukturën e saj parësore të paprekur, ajo nuk mund të kryejë funksionet e saj biologjike dhe bëhet joaktive. Procesi i shkatërrimit të konformacionit natyror të një proteine, i shoqëruar me humbje të aktivitetit, quhet denatyrim. Denatyrimi shkaktohet jo vetëm nga ngrohja, por edhe nga kimikatet që prishin lidhjet e strukturave dytësore dhe terciare - për shembull, ureja, e cila në përqendrime të larta shkatërron lidhjet e hidrogjenit në globulin e proteinave.

Lidhjet disulfide -S-S formojnë "klipe" të forta që lidhin seksione të ndryshme të një zinxhiri polipeptid ose zinxhirë të ndryshëm. Këto lidhje ekzistojnë, për shembull, në keratina, dhe keratina të ndryshme përmbajnë sasi të ndryshme të lidhjeve të tilla të kryqëzuara: flokët dhe leshin - pak, brirët, thundrat e gjitarëve dhe guaskat e breshkave - shumë më tepër.

Struktura dytësore, terciare dhe kuaternare e një proteine përcaktohet nga struktura e saj primare. Në varësi të sekuencës së aminoacideve në zinxhirin polipeptid, do të formohen seksione b-helike ose b-strukturore, të cilat më pas do të "përshtaten" spontanisht në një strukturë të caktuar terciare, dhe për disa proteina, zinxhirët individualë gjithashtu do të kombinohen për të formuar një struktura kuaternare.

Nëse ndryshoni strukturën primare të një proteine, i gjithë konformacioni i saj mund të ndryshojë në mënyrë dramatike. Ekziston një sëmundje e rëndë trashëgimore - anemia drapërqelizore, në të cilën hemoglobina bëhet pak e tretshme në ujë dhe qelizat e kuqe të gjakut marrin një formë drapëri. Shkaku i sëmundjes është zëvendësimi i vetëm një aminoacidi nga 574 që përbëjnë hemoglobinën njerëzore (acidi glutamik, i vendosur në vendin e 6-të nga terminali N i një prej zinxhirëve të hemoglobinës tek njerëzit normal, zëvendësohet nga valina në pacientët).

Procesi i bashkimit spontan të nënnjësive proteinike në komplekse komplekse me një strukturë kuaternare quhet vetë-montim. Shumica e komplekseve proteinike me strukturë kuaternare formohen pikërisht nga vetë-montimi.

Në vitet 1980, u zbulua se jo të gjitha proteinat dhe komplekset e proteinave formohen nga vetë-montimi. Doli se për formimin e strukturave të tilla si nukleozome (komplekse të proteinave histonike me ADN), pili bakteriale, si dhe disa komplekse enzimatike komplekse, përdoren proteina të veçanta ndihmëse të quajtura chaperone. Kaperonët nuk janë pjesë e strukturës që rezulton, por vetëm ndihmojnë në formimin e saj.

Kaperonët jo vetëm që shërbejnë për të organizuar komplekse komplekse, por në disa raste ndihmojnë në palosjen e saktë të një zinxhiri polipeptid. Kështu, kur ekspozohen ndaj temperaturës së lartë, numri i të ashtuquajturave qeliza rritet ndjeshëm. proteinat e goditjes nga nxehtësia. Ata lidhen me proteinat qelizore pjesërisht të denatyruara dhe rivendosin konformimin e tyre natyror.

Për një kohë të gjatë besohej se një proteinë mund të ketë vetëm një konformacion të qëndrueshëm në kushte të caktuara, por kohët e fundit ky postulat është dashur të rishikohet. Arsyeja e këtij rimendimi ishte zbulimi i patogjenëve të të ashtuquajturve. infeksione të ngadalta neurologjike. Këto infeksione ndodhin në lloje të ndryshme gjitarësh. Këto përfshijnë sëmundjen e deleve "skrapie", sëmundjen njerëzore "kuru" ("vdekja nga e qeshura") dhe "sëmundja e lopës së çmendur" sensacionale së fundmi. Ata kanë shumë të përbashkëta.

Ato karakterizohen nga dëmtime të rënda të sistemit nervor qendror. Kështu, njerëzit me kuru, në fazat e hershme të sëmundjes, përjetojnë paqëndrueshmëri emocionale (shumica qeshin shpesh dhe pa arsye, por disa janë në gjendje depresioni ose agresiviteti të pamotivuar) dhe shqetësime të lehta në koordinimin e lëvizjeve. Në fazat e mëvonshme, pacientët nuk janë më në gjendje jo vetëm të lëvizin, por edhe të ulen pa mbështetje, apo të hanë.

Infeksioni zakonisht ndodh nëpërmjet ushqimit (herë pas here përmes gjakut). Sëmundja u zhvillua tek kafshët pasi u ushqyen me miell kockash, i cili bëhej nga kockat e individëve të sëmurë. Kuru është një sëmundje e kanibalëve papuan, e transmetuar duke ngrënë trurin e të afërmve të vdekur (ngrënia e njëri-tjetrit në këtë rast është më shumë një degë adhurimi sesa gatim; ka një rëndësi të rëndësishme rituale).

Të gjitha këto sëmundje kanë një periudhë shumë të gjatë inkubacioni dhe zhvillohen ngadalë. Në trurin e pacientëve, vërehet depozitimi i një konglomerati të proteinave të patretshme. Filamentet e proteinave të patretshme gjenden në vezikulat e vendosura brenda neuroneve, si dhe në substancën jashtëqelizore. Ka shkatërrim të neuroneve në disa pjesë të trurit, veçanërisht në tru i vogël.

Për një kohë të gjatë, natyra e agjentëve shkaktarë të këtyre sëmundjeve mbeti misterioze, dhe vetëm në fillim të viteve '80 u vërtetua se këta patogjenë janë proteina të veçanta me një peshë molekulare prej rreth 30 mijë dalton. Objekte të tilla të panjohura deri më tani për shkencën quhen prione.

U zbulua se proteina prion është e koduar në ADN-në e organizmit pritës. Proteina nga një trup i shëndetshëm përmban të njëjtën sekuencë aminoacide si proteina nga një grimcë prioni infektive, por nuk shkakton simptoma patologjike. Funksioni i proteinës prion është ende i panjohur. Minjtë tek të cilët inxhinierët gjenetikë fikën artificialisht gjenin për këtë proteinë u zhvilluan mjaft normalisht, megjithëse kishin disa anomali në funksionimin e sistemit nervor qendror (mësimi më i keq, shqetësime të gjumit). Në një trup të shëndetshëm, kjo proteinë gjendet në sipërfaqen e qelizave në shumë organe, veçanërisht në tru.

Doli se proteina prion në grimcën infektive ka një konformacion të ndryshëm sesa në qelizat normale. Ai përmban rajone beta-strukturore, është shumë rezistent ndaj tretjes nga enzimat tretëse dhe ka aftësinë të formojë agregate të patretshme (me sa duket, depozitimi i agregateve të tilla në tru është shkaku i zhvillimit të neuropatologjisë).

Gjëja më interesante është se konformimi "normal" i kësaj proteine kthehet në "patogjen" nëse qeliza bie në kontakt me proteinën "patogjene". Rezulton se proteina "patogjene" "skalit" vetë strukturën hapësinore të proteinës "normale". Ai drejton palosjen e tij si një matricë, duke shkaktuar shfaqjen e gjithnjë e më shumë molekulave në një konformacion "patogjen" dhe, në fund të fundit, vdekjen e organizmit.

Se si ndodh saktësisht kjo ende nuk dihet. Nëse përzieni format normale dhe infektive të proteinës prion në një epruvetë, atëherë nuk do të formohen molekula të reja infektive. Me sa duket, në një qelizë të gjallë ka disa lloj molekulash ndihmëse (ndoshta kaperone) që lejojnë proteinën prion të bëjë punën e saj të pistë.

Depozitimi i konglomerateve të proteinave të patretshme mund të shkaktojë edhe sëmundje të tjera të pashërueshme nervore. Sëmundja e Alzheimerit nuk është infektive - ajo shfaqet në pleqëri tek njerëzit me predispozitë trashëgimore. Pacientët përjetojnë përkeqësim të kujtesës, dobësim të inteligjencës, çmenduri dhe, në fund të fundit, humbje të plotë të funksioneve mendore. Arsyeja e zhvillimit të sëmundjes është depozitimi në tru i të ashtuquajturve. pllaka amiloide. Ato përbëhen nga një proteinë e patretshme - amiloid-β. Është një fragment i proteinës pararendëse amiloide, një proteinë normale që gjendet tek të gjithë njerëzit e shëndetshëm. Në pacientët, ajo zbërthehet për të formuar një peptid amiloide të patretshëm.

Mutacionet në gjene të ndryshme shkaktojnë zhvillimin e sëmundjes së Alzheimerit. Natyrisht, shkaktohet nga mutacionet në gjenin e proteinës pararendëse të amiloidit - pararendësi i ndryshuar, pas ndarjes, formon β-amiloid të patretshëm, i cili formon pllaka dhe shkatërron qelizat e trurit. Por sëmundja shfaqet edhe kur ka një mutacion në gjenet e proteinave që rregullojnë aktivitetin e proteazave që presin proteinën pararendëse të amiloidit. Nuk është plotësisht e qartë se si zhvillohet sëmundja në këtë rast: ndoshta proteina normale pararendëse është prerë në një vend të gabuar, gjë që çon në precipitimin e peptidit që rezulton.

Sëmundja e Alzheimerit zhvillohet shumë herët tek pacientët me sindromën Down - ata nuk kanë dy kopje të kromozomit të 21-të, si të gjithë njerëzit, por tre. Pacientët me sindromën Down kanë një pamje karakteristike dhe demencë. Fakti është se gjeni i proteinës pararendëse amiloide ndodhet në kromozomin 21, një rritje në sasinë e gjenit çon në një rritje të sasisë së proteinës dhe një tepricë e proteinës pararendëse çon në akumulimin e β-amiloidit të patretshëm.

Proteinat shpesh kombinohen me molekula të tjera. Kështu, hemoglobina, e cila mbart oksigjenin në sistemin e qarkullimit të gjakut, përbëhet nga një pjesë proteinike - globina, dhe një pjesë jo proteinike - hem. Joni Fe2+ është pjesë e hemit. Globina përbëhet nga katër zinxhirë polipeptidikë. Për shkak të pranisë së hemit me hekur, hemoglobina katalizon oksidimin e substancave të ndryshme organike me peroksid hidrogjeni - për shembull, benzidinën. Më parë, ky reagim, i quajtur testi i benzidinës, përdorej në mjekësinë ligjore për të zbuluar gjurmët e gjakut.

Disa proteina janë të lidhura kimikisht me karbohidratet dhe quhen glikoproteina. Shumë proteina të sekretuara nga një qelizë shtazore janë glikoproteina - për shembull, transferrina dhe imunoglobulina, të njohura nga seksionet e mëparshme. Megjithatë, xhelatina, megjithëse është produkt i hidrolizës së proteinës së sekretuar të kolagjenit, praktikisht nuk përmban karbohidrate të bashkangjitura. Brenda qelizës, glikoproteinat janë shumë më pak të zakonshme.

Në praktikën laboratorike, përdoren shumë metoda për të përcaktuar përqendrimin e proteinave. Më e thjeshta prej tyre përdor një reagent biureti - një zgjidhje alkaline e kripës dyvalente të bakrit. Në një mjedis alkalik, disa nga lidhjet peptide në molekulën e proteinës shndërrohen në formën e enolit, e cila formon komplekse me ngjyrë të kuqe me bakër dyvalent. Një tjetër reagim i zakonshëm i proteinave është ngjyrosja e Bradford. Gjatë reagimit, molekulat e një ngjyre të veçantë lidhen me rruzullin e proteinës, gjë që shkakton një ndryshim të mprehtë në ngjyrë - tretësira kthehet nga kafe e zbehtë në blu të ndritshme. Kjo ngjyrë - "Coomassie blu e ndritshme" - është përdorur më parë për të ngjyrosur leshin (dhe leshi, siç e dimë, përbëhet nga proteina keratin). Së fundi, për të përcaktuar përqendrimin e një proteine, mund të përdorni aftësinë e saj për të thithur dritën ultravjollcë me një gjatësi vale prej 280 nm (aminoacidet aromatike fenilalaninë, tirozinë dhe triptofan e thithin këtë). Sa më shumë që tretësira thith një rrezatim të tillë ultravjollcë, aq më shumë proteina përmban.

Për të përshkruar strukturën e një molekule proteine, u prezantuan konceptet e strukturave primare, sekondare, terciare dhe kuaternare të një molekule proteine. Vitet e fundit, janë shfaqur koncepte të tilla si struktura supersekondare, e cila karakterizon agregatet e preferuara energjikisht të strukturës sekondare, dhe domenet - pjesë të një globule proteine, të cilat janë rajone globulare mjaft të izoluara.

Numri dhe sekuenca e aminoacideve dhe vendndodhja e lidhjeve disulfide në zinxhirin polipeptid përcaktojnë strukturën primare të proteinës. Ekziston një lidhje shumë e ngushtë midis strukturës primare të një proteine dhe funksionit të saj në një organizëm të caktuar. Në mënyrë që një proteinë të kryejë funksionin e saj të qenësishëm, kërkohet një sekuencë shumë specifike e aminoacideve në zinxhirin polipeptid të kësaj proteine. Edhe ndryshimet e vogla në strukturën parësore mund të ndryshojnë ndjeshëm vetitë e një proteine dhe, në përputhje me rrethanat, funksionet e saj. Për shembull, qelizat e kuqe të gjakut të njerëzve të shëndetshëm përmbajnë një proteinë të quajtur hemoglobinë me një sekuencë të caktuar të aminoacideve. Një pjesë e vogël e njerëzve kanë një anomali kongjenitale në strukturën e hemoglobinës: qelizat e kuqe të gjakut përmbajnë hemoglobinë, e cila në një pozicion përmban aminoacidin valinë (hidrofobik, jopolar) në vend të acidit glutamik (të ngarkuar, polar). Një hemoglobinë e tillë ndryshon ndjeshëm në vetitë fiziko-kimike dhe biologjike nga normalja. Shfaqja e një aminoacidi hidrofobik çon në shfaqjen e një kontakti hidrofobik "ngjitës" (qelizat e kuqe të gjakut nuk lëvizin mirë në enët e gjakut), në një ndryshim në formën e qelizave të kuqe të gjakut (nga bikonkave në formë gjysmëhëne) , si dhe në një përkeqësim të transferimit të oksigjenit, etj. Fëmijët e lindur me këtë anomali vdesin në fëmijërinë e hershme nga anemia drapërocitare.

Dëshmi gjithëpërfshirëse në favor të pohimit se aktiviteti biologjik përcaktohet nga sekuenca e aminoacideve është marrë pas sintezës artificiale të enzimës ribonukleazë (Merrifield). Një polipeptid i sintetizuar me të njëjtën sekuencë aminoacide si enzima natyrale kishte të njëjtin aktivitet enzimatik.

Kërkimet në dekadat e fundit kanë treguar se struktura primare është e fiksuar gjenetikisht dhe nga ana tjetër përcakton strukturat dytësore, terciare dhe kuaternare të molekulës së proteinës dhe konformimin e saj të përgjithshëm. Proteina e parë, struktura primare e së cilës u krijua ishte hormoni proteinik insulinë (përmban 51 aminoacide). Kjo u bë në vitin 1953 nga Frederick Sanger. Deri më sot, struktura primare e më shumë se dhjetë mijë proteinave është deshifruar, por ky është një numër shumë i vogël, duke marrë parasysh se në natyrë ka rreth 10 12 proteina.

Duke ditur strukturën parësore të një proteine, ju mund të shkruani me saktësi formulën e saj strukturore nëse proteina përfaqësohet nga një zinxhir polipeptid. Nëse proteina përmban disa zinxhirë polipeptidikë, ato fillimisht ndahen duke përdorur reagentë të veçantë. Për të përcaktuar strukturën parësore të një zinxhiri polipeptid individual, përbërja e tij aminoacide përcaktohet me metoda hidrolize duke përdorur analizues të aminoacideve. Pastaj, duke përdorur metoda dhe reagjentë të veçantë, përcaktohet natyra e aminoacideve terminale. Për të vendosur rendin e alternimit të aminoacideve, zinxhiri polipeptid i nënshtrohet hidrolizës enzimatike, e cila prodhon fragmente të këtij zinxhiri polipeptid - peptide të shkurtra. Këto peptide ndahen me kromatografi dhe përcaktohet sekuenca e aminoacideve të secilit. Kështu, arrihet një fazë kur dihet sekuenca e aminoacideve në peptide individuale (fragmente proteinash), por sekuenca e vetë peptideve mbetet e paqartë. Kjo e fundit krijohet duke përdorur të ashtuquajturat peptide të mbivendosura. Për ta bërë këtë, përdoret një enzimë tjetër që këput zinxhirin origjinal të polipeptidit në seksione të tjera dhe përcaktohet sekuenca e aminoacideve të peptideve të marra rishtazi. Peptidet e formuara nën veprimin e dy enzimave përmbajnë fragmente identike të sekuencave aminoacide Duke i kombinuar ato, vendoset sekuenca e përgjithshme e aminoacideve të zinxhirit polipeptid.

L. Pauling dhe R. Corey dhanë një kontribut të madh në studimin e strukturës së molekulës së proteinës. Duke vënë re se molekula e proteinës përmban më shumë lidhje peptide, ata ishin të parët që kryen studime të mundimshme me rreze X të kësaj lidhjeje. Ne studiuam gjatësitë e lidhjeve, këndet në të cilat ndodhen atomet dhe drejtimin e atomeve në lidhje me lidhjen. Bazuar në hulumtimin, u krijuan karakteristikat kryesore të mëposhtme të lidhjes peptide.

1. Katër atomet e lidhjes peptide dhe dy atomet e karbonit α të bashkangjitur shtrihen në të njëjtin rrafsh. Grupet e atomeve R dhe H-karbonit shtrihen jashtë këtij rrafshi.

2. Atomet O dhe H të lidhjes peptide dhe dy atomet e karbonit α dhe grupet R kanë një orientim trans në lidhje me lidhjen peptide.

3. Gjatësia e lidhjes C-N, e barabartë me 1,32 Å, është e ndërmjetme midis gjatësisë së një lidhjeje kovalente dyfishe (1,21 Å) dhe një lidhjeje kovalente homogjene (1,47 Å). Nga kjo rrjedh se lidhja C-N ka pjesërisht karakterin e një lidhjeje dyfishe. Ato. lidhja peptide mund të ekzistojë në formën e strukturave rezonancë dhe tautamerike, në formën keto-enol.

Rrotullimi rreth lidhjes –C=N– është i vështirë dhe të gjithë atomet e përfshira në grupin peptid kanë një konfigurim të rrafshët trans. Konfigurimi cis është energjikisht më pak i favorshëm dhe gjendet vetëm në disa peptide ciklike. Çdo fragment peptid planar përmban dy lidhje me atome karboni α të aftë për rrotullim. Këto janë lidhjet C  –N (këndi i rrotullimit rreth kësaj lidhjeje shënohet ) dhe një lidhje C  –C (këndi i rrotullimit rreth kësaj lidhjeje shënohet ).

Lidhja peptide është kovalente në natyrën e saj kimike dhe i jep forcë të lartë strukturës primare të molekulës së proteinës. Duke qenë një element përsëritës i zinxhirit polipeptid dhe që ka veçori specifike strukturore, lidhja peptide ndikon jo vetëm në formën e strukturës parësore, por edhe në nivelet më të larta të organizimit të zinxhirit polipeptid.

Struktura sekondare e një molekule proteine formohet si rezultat i një ose një lloji tjetër të rrotullimit të lirë rreth lidhjeve që lidhin atomet α-karbonit në zinxhirin polipeptid.

Tre lloje kryesore të strukturës gjenden në zinxhirët polipeptidikë natyralë: α-spiralja, fleta e palosur dhe spiralja e rastësishme. Një strukturë spirale formohet nëse zinxhiri ka të njëjtat kënde rrotullimi () për të gjitha lidhjet C  –N dhe këndet e rrotullimit () për të gjitha lidhjet C  –C dhe janë përkatësisht të barabartë me –48º dhe –57º. Gjendet α-spiralja më e zakonshme me dorën e djathtë. Kjo strukturë është shumë e qëndrueshme sepse ka pak ose aspak pengesë sterike, veçanërisht për grupet R të vargjeve anësore të aminoacideve. Dipolet e β-helikës =C=O dhe N-H të lidhjeve peptide fqinje janë të orientuara në mënyrë optimale (pothuajse koaksiale) për ndërveprimin e dipolit, duke formuar kështu një sistem të gjerë lidhjesh hidrogjeni bashkëpunuese intramolekulare që stabilizojnë α-spiralën. Hapi i spirales (një rrotullim i plotë) është 5.4Å dhe përfshin 3.6 mbetje aminoacide.

Figura 1 – Struktura dhe parametrat e proteinës α-helix

Struktura spirale mund të prishet nga dy faktorë:

1) në prani të një mbetjeje proline, struktura ciklike e së cilës paraqet një ndërprerje në zinxhirin peptid - nuk ka grup –NH 2, prandaj formimi i një lidhje hidrogjeni brenda zinxhirit është i pamundur;

2) nëse në një zinxhir polipeptid ka shumë mbetje aminoacide në një rresht që kanë një ngarkesë pozitive (lizinë, argininë) ose një ngarkesë negative (acidet glutamike, aspartike), në këtë rast zmbrapsja e fortë reciproke e grupeve të ngarkuara në mënyrë të ngjashme (- COO– ose –NH 3 +) tejkalon ndjeshëm ndikimin stabilizues të lidhjeve hidrogjenore në β-spiralën.

Struktura e tipit të fletës së palosur stabilizohet edhe me lidhje hidrogjenore ndërmjet të njëjtave dipole =NH...... O=C. Sidoqoftë, në këtë rast, lind një strukturë krejtësisht e ndryshme, në të cilën shtylla kurrizore e zinxhirit polipeptid zgjatet në atë mënyrë që të ketë një strukturë zigzag. Këndet e rrotullimit për lidhjet С  -N () dhe С  -С () janë përkatësisht afër –120+135 0. Rajonet e palosura të zinxhirit polipeptid shfaqin veti bashkëpunuese, d.m.th. priren të vendosen krah për krah në një molekulë proteine dhe të formohen paralelisht

zinxhirët polipeptidikë që janë të drejtuar në mënyrë identike ose antiparalele,

të cilat forcohen për shkak të lidhjeve hidrogjenore ndërmjet këtyre zinxhirëve. Struktura të tilla quhen fletë të palosura  (Figura 2).

Figura 2 - -struktura e vargjeve polipeptide

-Fletët e palosur në spirale janë struktura të renditura ato kanë një rregullim të rregullt të mbetjeve të aminoacideve në hapësirë. Seksionet e një zinxhiri proteinik me një rregullim të parregullt të mbetjeve të aminoacideve në hapësirë, të cilat gjithashtu mbahen së bashku për shkak të lidhjeve të hidrogjenit, quhen të çrregullta, pa strukturë - një spirale statistikore. Të gjitha këto struktura lindin spontanisht dhe automatikisht për faktin se një polipeptid i caktuar ka një sekuencë të caktuar aminoacide, e cila është gjenetikisht e paracaktuar. -helika dhe -struktura përcaktojnë një aftësi të caktuar të proteinave për të kryer funksione specifike biologjike. Kështu, struktura α-spiral (α-keratin) është përshtatur mirë për të formuar struktura të jashtme mbrojtëse - pendë, flokë, brirë, thundra. proteina e kolagjenit siguron forcë të lartë ndaj këputjes së kërkuar për tendinat. Prania e vetëm α-helikave ose β-strukturave është karakteristikë e proteinave filamento-fibrilare. Në përbërjen e proteinave globulare-sferike, përmbajtja e α-helikave dhe strukturave β dhe rajoneve pa strukturë ndryshon shumë. Për shembull: insulina spiralizohet me 60%, enzima ribonukleaza është 57%, proteina e vezës së pulës lizozima është 40%.

Informacioni në lidhje me alternimin e mbetjeve të aminoacideve në një zinxhir polipeptid, si dhe për praninë e seksioneve të spiralizuara, të palosura dhe të çrregullta në një molekulë proteine, nuk ofron ende një pamje të plotë as të vëllimit as të formës, aq më pak të pozicionit relativ. të seksioneve të vargut polipeptid në raport me njëri-tjetrin.

Këto veçori strukturore të një proteine sqarohen duke studiuar strukturën e saj terciare, e cila kuptohet si rregullimi i përgjithshëm hapësinor në një vëllim të caktuar të zinxhirit polipeptid.

Struktura terciare është krijuar duke përdorur analizën e difraksionit me rreze X. Modeli i parë i një molekule proteine, mioglobina, që pasqyron strukturën e saj terciare, u krijua nga J. Kendrew dhe bashkëpunëtorët në 1957. Me gjithë vështirësitë e mëdha, deri më sot është mundur të krijohet struktura terciare e më shumë se 1000 proteinave, duke përfshirë hemoglobinën, pepsinën, lizozimën, insulinën etj.

Struktura terciare e proteinave formohet nga palosja shtesë e zinxhirit peptid që përmban një α-helix, β-strukturë dhe rajone pa një strukturë periodike. Struktura terciare e një proteine formohet plotësisht automatikisht, spontanisht dhe është plotësisht e paracaktuar nga struktura primare. Forca kryesore lëvizëse në shfaqjen e një strukture tre-dimensionale është ndërveprimi i radikaleve të aminoacideve me molekulat e ujit. Në këtë rast, radikalet jopolare të aminoacideve hidrofobike grupohen brenda molekulës së proteinës, ndërsa radikalët polare janë të orientuar drejt ujit. Në një moment, shfaqet konformimi i qëndrueshëm termodinamikisht më i favorshëm i molekulës, një rruzull. Në këtë formë, molekula e proteinës karakterizohet nga energji minimale e lirë. Konformimi i rruzullit që rezulton ndikohet nga faktorë të tillë si pH e tretësirës, forca jonike e tretësirës, si dhe ndërveprimi i molekulave të proteinave me substanca të tjera.

Kohët e fundit janë shfaqur dëshmi se procesi i formimit të strukturës terciare nuk është automatik, por rregullohet dhe kontrollohet nga mekanizma të veçantë molekularë. Ky proces përfshin proteina specifike - chaperone. Funksionet e tyre kryesore janë aftësia për të parandaluar formimin e mbështjelljeve jospecifike (kaotike) të rastësishme nga zinxhiri polipeptid dhe për të siguruar shpërndarjen (transportin) e tyre në objektivat nënqelizore, duke krijuar kushte për përfundimin e palosjes së molekulës së proteinës.

Stabilizimi i strukturës terciare sigurohet për shkak të ndërveprimeve jokovalente midis grupeve atomike të radikaleve anësore të llojeve të mëposhtme:

lidhjet hidrogjenore mund të ndodhin ndërmjet grupeve funksionale të radikalëve anësor. Për shembull, midis grupit OH të tirozinës dhe –N në unazën e një mbetjeje histidine.

forcat elektrostatike të tërheqjes midis radikalëve që mbartin grupe jonike të ngarkuara në mënyrë të kundërt (ndërveprimet jon-jon), për shembull, grupi karboksil i ngarkuar negativisht (-COO-) i acidit aspartik dhe grupi α-amino i ngarkuar pozitivisht (NH 3 +) i një lizine mbetje.

ndërveprimet hidrofobike shkaktohen nga forcat van der Waals ndërmjet radikaleve jopolare të aminoacideve. (Për shembull, grupet –CH 3 – alaninë.

Struktura terciare stabilizohet gjithashtu nga lidhjet kovalente disulfide (–S–S–) midis mbetjeve të cisteinës. Kjo lidhje është shumë e fortë dhe nuk është e pranishme në të gjitha proteinat. Kjo lidhje luan një rol të rëndësishëm në substancat proteinike të grurit dhe miellit, sepse ndikon në cilësinë e glutenit, në vetitë strukturore dhe mekanike të brumit dhe, në përputhje me rrethanat, në cilësinë e produktit të përfunduar - bukë, etj.

Një rruzull proteinik nuk është një strukturë absolutisht e ngurtë: brenda kufijve të caktuar, lëvizjet e kthyeshme të pjesëve të zinxhirit peptid në lidhje me njëra-tjetrën janë të mundshme me thyerjen e një numri të vogël lidhjesh të dobëta dhe formimin e të rejave. Molekula duket se merr frymë, pulson në pjesët e saj të ndryshme. Këto pulsime nuk e prishin planin bazë të konformimit të molekulës, ashtu si dridhjet termike të atomeve në një kristal nuk e ndryshojnë strukturën e kristalit nëse temperatura nuk është aq e lartë sa të ndodhë shkrirja.

Vetëm pasi një molekulë proteine fiton një strukturë terciare natyrale, ajo shfaq aktivitetin e saj specifik funksional: katalitik, hormonal, antigjenik, etj. Është gjatë formimit të strukturës terciare që ndodh formimi i qendrave aktive të enzimave, qendra përgjegjëse për integrimin e proteinave në kompleksin multienzimë, qendra përgjegjëse për vetë-montimin e strukturave supramolekulare. Prandaj, çdo ndikim (termik, fizik, mekanik, kimik) që çon në shkatërrimin e këtij konformacioni vendas të proteinës (këputja e lidhjeve) shoqërohet me humbje të pjesshme ose të plotë të vetive biologjike të proteinës.

Studimi i strukturave të plota kimike të disa proteinave ka treguar se në strukturën e tyre terciare janë identifikuar zonat ku janë të përqendruara radikalet hidrofobike të aminoacideve dhe zinxhiri polipeptid në të vërtetë është i mbështjellë rreth bërthamës hidrofobike. Për më tepër, në disa raste, dy ose edhe tre bërthama hidrofobike ndahen në një molekulë proteine, duke rezultuar në një strukturë 2- ose 3-bërthamore. Ky lloj strukture molekulare është karakteristik për shumë proteina që kanë funksion katalitik (ribonukleaza, lizozima, etj.). Një pjesë ose rajon i veçantë i një molekule proteine që ka një shkallë të caktuar të autonomisë strukturore dhe funksionale quhet domen. Një numër enzimash, për shembull, kanë domene të veçanta lidhëse për substratin dhe koenzimë.

Struktura terciare e një proteine lidhet drejtpërdrejt me formën e saj, e cila mund të ndryshojë nga sferike në filamentoze. Forma e një molekule proteine karakterizohet nga një tregues i tillë si shkalla e asimetrisë (raporti i boshtit të gjatë me atë të shkurtër). Proteinat fibrilare ose filamentoze kanë një shkallë asimetrie më të madhe se 80. Me një shkallë asimetrie më të vogël se 80, proteinat klasifikohen si globulare. Shumica e tyre kanë një shkallë asimetrie 3-5, d.m.th. struktura terciare karakterizohet nga një paketim mjaft i dendur i zinxhirit polipeptid, që i afrohet formës së një topi.

Biologjikisht, proteinat fibrilare luajnë një rol shumë të rëndësishëm në lidhje me anatominë dhe fiziologjinë e kafshëve. Në vertebrorët, këto proteina përbëjnë 1/3 e përmbajtjes së tyre totale. Një shembull i proteinave fibrilare është proteina e mëndafshit fibroin, e cila përbëhet nga disa zinxhirë antiparalelë me një strukturë fletë të palosur. Proteina α-keratin përmban 3-7 zinxhirë. Kolagjeni ka një strukturë komplekse në të cilën 3 zinxhirë identikë levorotatorë janë të përdredhur së bashku për të formuar një spirale të trefishtë rrotulluese. Kjo spirale e trefishtë është e stabilizuar nga lidhje të shumta hidrogjenore ndërmolekulare. Prania e aminoacideve si hidroksiprolina dhe hidroksilizina gjithashtu kontribuon në formimin e lidhjeve hidrogjenore që stabilizojnë strukturën e spirales së trefishtë. Të gjitha proteinat fibrilare janë pak të tretshme ose plotësisht të patretshme në ujë, pasi ato përmbajnë shumë aminoacide që përmbajnë izoleucinë, fenilalaninë, valinë, alaninë, metioninë hidrofobike, të pazgjidhshme në ujë të grupeve R. Pas përpunimit special, kolagjeni i patretshëm dhe i patretshëm shndërrohet në një përzierje polipeptidesh të tretshme në xhelatinë, e cila më pas përdoret në industrinë ushqimore.

Proteinat globulare kryejnë një sërë funksionesh biologjike. Ato kryejnë një funksion transporti, d.m.th. transportojnë lëndë ushqyese, jone inorganike, lipide etj. Hormonet, si dhe përbërësit e membranave dhe ribozomeve, i përkasin të njëjtës klasë proteinash. Të gjitha enzimat janë gjithashtu proteina globulare.

Proteinat që përmbajnë dy ose më shumë zinxhirë polipeptidorë quhen proteina oligomerike, ato karakterizohen nga prania e një strukture kuaternare. Zinxhirët polipeptidë (dimensionet) në proteina të tilla mund të jenë ose të njëjta ose të ndryshme. Proteinat oligomerike quhen homogjene nëse protomerët e tyre janë të njëjtë dhe heterogjenë nëse protomerët e tyre janë të ndryshëm. Për shembull, hemoglobina e proteinave përbëhet nga 4 zinxhirë: dy protomerë - dhe dy -. Enzima α-amilaza përbëhet nga 2 zinxhirë polipeptidikë identikë. Në proteinat oligomerike, secili prej zinxhirëve polipeptidë karakterizohet nga struktura e tij dytësore dhe terciare dhe quhet një nënnjësi ose protomer. Protomerët ndërveprojnë me njëri-tjetrin jo me ndonjë pjesë të sipërfaqes së tyre, por me një zonë të caktuar (sipërfaqe kontakti). Sipërfaqet e kontaktit kanë një rregullim të tillë të grupeve atomike midis të cilave lindin lidhje hidrogjeni, jonike dhe hidrofobike. Përveç kësaj, gjeometria e protomerëve gjithashtu favorizon lidhjen e tyre. Protomerët përshtaten së bashku si një çelës për një bravë. Sipërfaqe të tilla quhen plotësuese. Secili protomer ndërvepron me tjetrin në pika të shumta, duke e bërë të pamundur lidhjen me zinxhirë ose proteina të tjera polipeptide. Ndërveprime të tilla plotësuese të molekulave janë në themel të të gjitha proceseve biokimike në trup. Struktura kuaternare i referohet rregullimit të zinxhirëve polipeptidë (protomerëve) në lidhje me njëri-tjetrin, d.m.th. një metodë e palosjes dhe paketimit të tyre të përbashkët për të formuar konformacionin vendas të një proteine oligomerike, si rezultat i së cilës proteina ka një ose një tjetër aktivitet biologjik.