Fonctions et structure des protéines. Qu’est-ce que la dénaturation ? Commande locale d'un tronçon de chaîne

Une protéine est une séquence d'acides aminés liés entre eux par des liaisons peptidiques.

Il est facile d'imaginer que le nombre d'acides aminés peut être différent : d'un minimum de deux à des valeurs raisonnables. Les biochimistes ont convenu que si le nombre d'acides aminés ne dépasse pas 10, alors un tel composé est appelé peptide ; s'il y a 10 acides aminés ou plus - un polypeptide. Les polypeptides capables de former et de maintenir spontanément une certaine structure spatiale, appelée conformation, sont classés comme protéines. La stabilisation d'une telle structure n'est possible que lorsque les polypeptides atteignent une certaine longueur (plus de 40 acides aminés, par conséquent, les polypeptides d'un poids moléculaire supérieur à 5 000 Da sont généralement considérés comme des protéines) ; (1Da est égal à 1/12 d'un isotope du carbone). Ce n’est qu’en possédant une certaine structure spatiale (structure native) qu’une protéine peut remplir ses fonctions.

La taille d'une protéine peut être mesurée en daltons (poids moléculaire), souvent en raison de la taille relativement grande de la molécule dans ses unités dérivées, les kilodaltons (kDa). Les protéines de levure sont constituées en moyenne de 466 acides aminés et ont un poids moléculaire de 53 kDa. La plus grande protéine actuellement connue, la titine, est un composant des sarcomères musculaires ; Le poids moléculaire de ses différentes isoformes varie de 3 000 à 3 700 kDa et il est constitué de 38 138 acides aminés (dans le muscle solius humain).

Structure des protéines

La structure tridimensionnelle d'une protéine se forme lors du processus de repliement. pliant -"pliant") Une structure tridimensionnelle se forme à la suite de l’interaction de structures aux niveaux inférieurs.

Il existe quatre niveaux de structure protéique :

Structure primaire- séquence d'acides aminés dans une chaîne polypeptidique.

Structure secondaire- c'est le placement dans l'espace de sections individuelles de la chaîne polypeptidique.

Voici les types de structure secondaire des protéines les plus courants :

hélices α- des tours denses autour du grand axe de la molécule, un tour est constitué de 3,6 résidus d'acides aminés et le pas de l'hélice est de 0,54 nm (0,15 nm par résidu d'acide aminé), l'hélice est stabilisée par des liaisons hydrogène entre H et O de groupes peptidiques espacés les uns des autres par 4 résidus d'acides aminés. L'hélice est construite exclusivement à partir d'un type de stéréoisomère d'acide aminé (L). Bien qu’il puisse être gaucher ou droitier, le droitier est prédominant dans les protéines. L'hélice est perturbée par les interactions électrostatiques de l'acide glutamique, de la lysine et de l'arginine. Les résidus d'asparagine, de sérine, de thréonine et de leucine situés à proximité les uns des autres peuvent interférer stériquement avec la formation de l'hélice, les résidus de proline provoquent une flexion de la chaîne et perturbent également la structure de l'hélice α.

Couches plissées β- plusieurs chaînes polypeptidiques en zigzag dans lesquelles des liaisons hydrogène se forment entre des acides aminés ou des chaînes protéiques différentes relativement éloignées les unes des autres (0,347 nm par résidu d'acide aminé) dans la structure primaire, et non rapprochées, comme c'est le cas dans un α -hélix. Ces chaînes ont généralement leurs extrémités N-terminales dans des directions opposées (orientation antiparallèle). Les petites tailles de groupes latéraux d'acides aminés sont importantes pour la formation des feuillets β ; la glycine et l'alanine prédominent généralement.

Protéine se repliant dans une feuille plissée β

Les structures désordonnées sont un arrangement désordonné d’une chaîne protéique dans l’espace.

La structure spatiale de chaque protéine est individuelle et est déterminée par sa structure primaire. Cependant, une comparaison des conformations de protéines avec des structures et des fonctions différentes a révélé la présence de combinaisons similaires d'éléments de structure secondaires. Cet ordre spécifique de formation des structures secondaires est appelé structure supersecondaire des protéines. La structure supersecondaire est formée par des interactions interradicales.

Certaines combinaisons caractéristiques d’hélices α et de structures β sont souvent appelées « motifs structurels ». Ils portent des noms spécifiques : « α-helix-turn-α-helix », « α/β-barrel structure », « leucine zipper », « zinc finger », etc.

Structure tertiaire- C'est une manière de placer toute la chaîne polypeptidique dans l'espace. Outre les hélices α, les feuillets plissés β et les structures supersecondaires, la structure tertiaire révèle une conformation désordonnée qui peut occuper une partie importante de la molécule.

Représentation schématique du repliement des protéines en structure tertiaire.

Structure quaternaire se produit dans des protéines constituées de plusieurs chaînes polypeptidiques (sous-unités, protomères ou monomères), lorsque les structures tertiaires de ces sous-unités sont combinées. Par exemple, la molécule d'hémoglobine est constituée de 4 sous-unités. Les formations supramoléculaires ont une structure quaternaire - des complexes multienzymatiques, constitués de plusieurs molécules d'enzymes et de coenzymes (pyruvate déshydrogénase) et d'isoenzymes (lactate déshydrogénase - LDH, créatine phosphokinase - CPK).

Donc. La structure spatiale ne dépend pas de la longueur de la chaîne polypeptidique, mais de la séquence de résidus d'acides aminés spécifiques à chaque protéine, ainsi que des radicaux latéraux caractéristiques des acides aminés correspondants. La structure spatiale tridimensionnelle ou conformation des macromolécules protéiques est formée principalement par des liaisons hydrogène, des interactions hydrophobes entre les radicaux latéraux non polaires des acides aminés et des interactions ioniques entre des groupes latéraux chargés de manière opposée de résidus d'acides aminés. Les liaisons hydrogène jouent un rôle important dans la formation et le maintien de la structure spatiale de la macromolécule protéique.

Quant aux interactions hydrophobes, elles résultent du contact entre des radicaux apolaires incapables de rompre les liaisons hydrogène entre les molécules d'eau, qui se déplacent à la surface du globule protéique. Au fur et à mesure de la synthèse des protéines, les groupes chimiques non polaires s'accumulent à l'intérieur du globule et les groupes chimiques polaires sont expulsés à sa surface. Ainsi, une molécule de protéine peut être neutre, chargée positivement ou chargée négativement, selon le pH du solvant et les groupes ioniques de la protéine. De plus, la conformation des protéines est maintenue par des liaisons covalentes S-S formées entre deux résidus cystéine. En raison de la formation de la structure native de la protéine, de nombreux atomes situés dans des parties éloignées de la chaîne polypeptidique se rapprochent et, s'influençant les uns les autres, acquièrent de nouvelles propriétés absentes des acides aminés individuels ou des petits polypeptides.

Il est important de comprendre que le repliement – ​​le repliement de protéines (et d'autres biomacromolécules) d'une conformation dépliée à une forme « native » – est un processus physique et chimique, à la suite duquel les protéines dans leur « habitat » naturel (solution, cytoplasme ou membrane) acquièrent des caractéristiques caractéristiques uniquement de leur disposition spatiale et de leurs fonctions.

Les cellules contiennent un certain nombre de protéines catalytiquement inactives, qui apportent néanmoins une contribution majeure à la formation de structures protéiques spatiales. Ce sont ce qu’on appelle les chaperons. Les chaperons aident à l'assemblage correct de la conformation protéique tridimensionnelle en formant des complexes non covalents réversibles avec la chaîne polypeptidique partiellement repliée, tout en inhibant simultanément les liaisons mal formées conduisant à la formation de structures protéiques fonctionnellement inactives. La liste des fonctions caractéristiques des chaperons comprend la protection des globules fondus (partiellement repliés) contre l'agrégation, ainsi que le transfert de protéines nouvellement synthétisées vers divers loci cellulaires.

Les chaperons sont principalement des protéines de choc thermique, dont la synthèse augmente fortement sous des influences de température stressantes, c'est pourquoi elles sont également appelées hsp (protéines de choc thermique). Des familles de ces protéines se trouvent dans les cellules microbiennes, végétales et animales. La classification des chaperons repose sur leur poids moléculaire, qui varie de 10 à 90 kDa. Ce sont des protéines qui contribuent à la formation de la structure tridimensionnelle des protéines. Les chaperons maintiennent la chaîne polypeptidique nouvellement synthétisée dans un état déplié, l’empêchant de se replier sous une forme différente de la forme native, et fournissent les conditions nécessaires à la seule structure protéique native correcte.

Lors du repliement des protéines, certaines conformations de la molécule sont rejetées au stade du globule fondu. La dégradation de ces molécules est initiée par la protéine ubiquitine.

La dégradation des protéines via la voie de l'ubiquitine comporte deux étapes principales :

1) fixation covalente de l'ubiquitine à la protéine à dégrader via un résidu la lysine, la présence d'une telle étiquette dans la protéine est le signal de tri principal qui dirige les conjugués résultants vers les protéasomes ; dans la plupart des cas, plusieurs molécules d'ubiquitine, organisées sous forme de billes sur une chaîne, sont attachées à la protéine ;

2) hydrolyse des protéines par le protéasome (la fonction principale du protéasome est la dégradation protéolytique des protéines inutiles et endommagées en peptides courts). L’ubiquitine est à juste titre appelée la « marque mortelle » des protéines.

Dom?n écureuil? - un élément de la structure tertiaire d'une protéine, qui est une sous-structure assez stable et indépendante de la protéine, dont le repliement se produit indépendamment des autres parties. Un domaine comprend généralement plusieurs éléments de structure secondaires. Des domaines structurellement similaires se trouvent non seulement dans des protéines apparentées (par exemple, dans les hémoglobines de différents animaux), mais également dans des protéines complètement différentes. Une protéine peut avoir plusieurs domaines et ces régions peuvent remplir différentes fonctions dans la même protéine. Certaines enzymes et toutes les immunoglobulines ont une structure de domaine. Les protéines dotées de longues chaînes polypeptidiques (plus de 200 résidus d’acides aminés) créent souvent des structures de domaines.

Écureuils- des composés organiques de haut poids moléculaire constitués de résidus d'acides α-aminés.

DANS composition protéique comprend le carbone, l'hydrogène, l'azote, l'oxygène et le soufre. Certaines protéines forment des complexes avec d'autres molécules contenant du phosphore, du fer, du zinc et du cuivre.

Les protéines ont un poids moléculaire élevé : albumine d'œuf - 36 000, hémoglobine - 152 000, myosine - 500 000 : le poids moléculaire de l'alcool est de 46, de l'acide acétique - 60, du benzène - 78.

Composition en acides aminés des protéines

Écureuils- les polymères non périodiques dont les monomères sont acides α-aminés. Généralement, 20 types d’acides α-aminés sont appelés monomères protéiques, bien que plus de 170 d’entre eux se trouvent dans les cellules et les tissus.

Selon que les acides aminés peuvent être synthétisés dans le corps de l'homme et d'autres animaux, on les distingue : acides aminés non essentiels- peut être synthétisé ; acides aminés essentiels- ne peut pas être synthétisé. Les acides aminés essentiels doivent être apportés à l’organisme par l’alimentation. Les plantes synthétisent tous les types d’acides aminés.

Selon la composition en acides aminés, les protéines sont : complètes- contenir l'ensemble des acides aminés ; défectueux- certains acides aminés manquent dans leur composition. Si les protéines sont constituées uniquement d’acides aminés, elles sont appelées simple. Si les protéines contiennent, en plus des acides aminés, un composant non acide aminé (groupe prothétique), elles sont appelées complexe. Le groupe prothétique peut être représenté par des métaux (métalloprotéines), des glucides (glycoprotéines), des lipides (lipoprotéines), des acides nucléiques (nucléoprotéines).

Tous les acides aminés contiennent: 1) groupe carboxyle (-COOH), 2) groupe amino (-NH 2), 3) radical ou groupe R (le reste de la molécule). La structure du radical est différente selon les types d’acides aminés. Selon le nombre de groupes aminés et de groupes carboxyles entrant dans la composition des acides aminés, on les distingue : acides aminés neutres ayant un groupe carboxyle et un groupe amino ; acides aminés basiques ayant plus d'un groupe amino ; acides aminés acides ayant plus d'un groupe carboxyle.

Les acides aminés sont composés amphotères, car en solution, ils peuvent agir à la fois comme acides et comme bases. Dans les solutions aqueuses, les acides aminés existent sous différentes formes ioniques.

Liaison peptidique

Peptides- des substances organiques constituées de résidus d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques.

La formation de peptides résulte de la réaction de condensation des acides aminés. Lorsque le groupe amino d'un acide aminé interagit avec le groupe carboxyle d'un autre, une liaison covalente azote-carbone se produit entre eux, appelée peptide. Selon le nombre de résidus d'acides aminés inclus dans le peptide, il existe dipeptides, tripeptides, tétrapeptides etc. La formation d’une liaison peptidique peut être répétée plusieurs fois. Cela conduit à la formation polypeptides. À une extrémité du peptide se trouve un groupe amino libre (appelé extrémité N) et à l’autre extrémité, un groupe carboxyle libre (appelé extrémité C).

Organisation spatiale des molécules de protéines

L'exécution de certaines fonctions spécifiques par les protéines dépend de la configuration spatiale de leurs molécules ; de plus, il est énergétiquement défavorable pour la cellule de conserver les protéines sous une forme dépliée, sous forme de chaîne, c'est pourquoi les chaînes polypeptidiques subissent un repliement, acquérant une certaine structure ou conformation tridimensionnelle. Il y a 4 niveaux organisation spatiale des protéines.

Structure protéique primaire- la séquence d'arrangement des résidus d'acides aminés dans la chaîne polypeptidique qui constitue la molécule protéique. La liaison entre les acides aminés est une liaison peptidique.

Si une molécule protéique est constituée de seulement 10 résidus d'acides aminés, alors le nombre de variantes théoriquement possibles de molécules protéiques qui diffèrent par l'ordre d'alternance des acides aminés est de 10 à 20. Ayant 20 acides aminés, vous pouvez en faire des combinaisons encore plus différentes. Environ dix mille protéines différentes ont été trouvées dans le corps humain, qui diffèrent à la fois les unes des autres et des protéines d'autres organismes.

C'est la structure primaire de la molécule protéique qui détermine les propriétés des molécules protéiques et sa configuration spatiale. Le remplacement d'un seul acide aminé par un autre dans une chaîne polypeptidique entraîne une modification des propriétés et des fonctions de la protéine. Par exemple, le remplacement du sixième acide aminé glutamine dans la sous-unité β de l'hémoglobine par de la valine conduit au fait que la molécule d'hémoglobine dans son ensemble ne peut pas remplir sa fonction principale - le transport de l'oxygène ; Dans de tels cas, la personne développe une maladie appelée drépanocytose.

Structure secondaire- pliage ordonné de la chaîne polypeptidique en spirale (ressemble à un ressort allongé). Les tours de l'hélice sont renforcés par des liaisons hydrogène qui naissent entre les groupes carboxyle et les groupes amino. Presque tous les groupes CO et NH participent à la formation des liaisons hydrogène. Ils sont plus faibles que les peptides, mais, répétés à plusieurs reprises, confèrent stabilité et rigidité à cette configuration. Au niveau de la structure secondaire, on trouve des protéines : fibroïne (soie, toile d'araignée), kératine (cheveux, ongles), collagène (tendons).

Structure tertiaire- le regroupement de chaînes polypeptidiques en globules, résultant de la formation de liaisons chimiques (hydrogène, ionique, disulfure) et de l'établissement d'interactions hydrophobes entre radicaux de résidus d'acides aminés. Le rôle principal dans la formation de la structure tertiaire est joué par les interactions hydrophiles-hydrophobes. Dans les solutions aqueuses, les radicaux hydrophobes ont tendance à se cacher de l'eau et se regroupent à l'intérieur du globule, tandis que les radicaux hydrophiles, du fait de l'hydratation (interaction avec les dipôles de l'eau), ont tendance à apparaître à la surface de la molécule. Dans certaines protéines, la structure tertiaire est stabilisée par des liaisons covalentes disulfure formées entre les atomes de soufre de deux résidus de cystéine. Au niveau de la structure tertiaire se trouvent des enzymes, des anticorps et certaines hormones.

Structure quaternaire caractéristique des protéines complexes dont les molécules sont formées de deux ou plusieurs globules. Les sous-unités sont retenues dans la molécule par des interactions ioniques, hydrophobes et électrostatiques. Parfois, lors de la formation d'une structure quaternaire, des liaisons disulfure se produisent entre les sous-unités. La protéine de structure quaternaire la plus étudiée est hémoglobine. Il est formé de deux sous-unités α (141 résidus d'acides aminés) et de deux sous-unités β (146 résidus d'acides aminés). À chaque sous-unité est associée une molécule hème contenant du fer.

Si, pour une raison quelconque, la conformation spatiale des protéines s'écarte de la normale, la protéine ne peut pas remplir ses fonctions. Par exemple, la cause de la « maladie de la vache folle » (encéphalopathie spongiforme) est la conformation anormale des prions, les protéines de surface des cellules nerveuses.

Propriétés des protéines

La composition en acides aminés et la structure de la molécule protéique la déterminent propriétés. Les protéines combinent des propriétés basiques et acides, déterminées par les radicaux d'acides aminés : plus les acides aminés d'une protéine sont acides, plus ses propriétés acides sont prononcées. La capacité de faire un don et d'ajouter du H + est déterminée propriétés tampons des protéines; L’un des tampons les plus puissants est l’hémoglobine présente dans les globules rouges, qui maintient le pH du sang à un niveau constant. Il existe des protéines solubles (fibrinogène) et des protéines insolubles qui remplissent des fonctions mécaniques (fibroïne, kératine, collagène). Il existe des protéines chimiquement actives (enzymes), des protéines chimiquement inactives qui résistent à diverses conditions environnementales et d'autres qui sont extrêmement instables.

Facteurs externes (chaleur, rayonnement ultraviolet, métaux lourds et leurs sels, changements de pH, rayonnement, déshydratation)

peut perturber l’organisation structurelle de la molécule protéique. Le processus de perte de la conformation tridimensionnelle inhérente à une molécule protéique donnée est appelé dénaturation. La cause de la dénaturation est la rupture des liaisons qui stabilisent une certaine structure protéique. Au départ, les liens les plus faibles sont rompus, et à mesure que les conditions deviennent plus strictes, les liens encore plus forts sont rompus. Par conséquent, les structures quaternaire, puis tertiaire et secondaire sont perdues. Un changement dans la configuration spatiale entraîne une modification des propriétés de la protéine et, par conséquent, rend impossible à la protéine de remplir ses fonctions biologiques inhérentes. Si la dénaturation ne s'accompagne pas d'une destruction de la structure primaire, elle peut alors être réversible, dans ce cas, l'auto-récupération de la conformation caractéristique de la protéine se produit. Par exemple, les protéines des récepteurs membranaires subissent une telle dénaturation. Le processus de restauration de la structure des protéines après dénaturation est appelé renaturation. Si la restauration de la configuration spatiale de la protéine est impossible, alors la dénaturation est appelée irréversible.

Fonctions des protéines

Enzymes

Enzymes, ou enzymes, constituent une classe spéciale de protéines qui sont des catalyseurs biologiques. Grâce aux enzymes, les réactions biochimiques se produisent à une vitesse fulgurante. La vitesse des réactions enzymatiques est des dizaines de milliers de fois (et parfois des millions) supérieure à la vitesse des réactions se produisant avec la participation de catalyseurs inorganiques. La substance sur laquelle agit l’enzyme est appelée substrat.

Les enzymes sont des protéines globulaires, caractéristiques structurelles les enzymes peuvent être divisées en deux groupes : simples et complexes. Enzymes simples sont des protéines simples, c'est-à-dire constitué uniquement d’acides aminés. Enzymes complexes sont des protéines complexes, c'est-à-dire En plus de la partie protéique, ils contiennent un groupe de nature non protéique - cofacteur. Certaines enzymes utilisent des vitamines comme cofacteurs. La molécule d’enzyme contient une partie spéciale appelée centre actif. Centre actif- une petite section de l'enzyme (de trois à douze résidus d'acides aminés), où se produit la liaison du ou des substrats pour former un complexe enzyme-substrat. Une fois la réaction terminée, le complexe enzyme-substrat se décompose en l'enzyme et le(s) produit(s) de réaction. Certaines enzymes ont (sauf actives) centres allostériques- les zones auxquelles sont fixés les régulateurs de vitesse enzymatiques ( enzymes allostériques).

Les réactions de catalyse enzymatique sont caractérisées par : 1) une efficacité élevée, 2) une sélectivité et une direction d'action strictes, 3) une spécificité du substrat, 4) une régulation fine et précise. La spécificité du substrat et de la réaction des réactions de catalyse enzymatique est expliquée par les hypothèses de E. Fischer (1890) et D. Koshland (1959).

E. Fisher (hypothèse du verrouillage par clé) ont suggéré que les configurations spatiales du site actif de l'enzyme et du substrat doivent correspondre exactement les unes aux autres. Le substrat est comparé à la « clé », l’enzyme à la « serrure ».

D. Koshland (hypothèse du gant) a suggéré que la correspondance spatiale entre la structure du substrat et le centre actif de l'enzyme n'est créée qu'au moment de leur interaction les uns avec les autres. Cette hypothèse est aussi appelée hypothèse de correspondance induite.

La vitesse des réactions enzymatiques dépend de : 1) la température, 2) la concentration en enzyme, 3) la concentration en substrat, 4) le pH. Il convient de souligner que les enzymes étant des protéines, leur activité est maximale dans des conditions physiologiques normales.

La plupart des enzymes ne peuvent fonctionner qu’à des températures comprises entre 0 et 40°C. Dans ces limites, la vitesse de réaction augmente environ 2 fois pour chaque augmentation de température de 10 °C. À des températures supérieures à 40 °C, la protéine subit une dénaturation et l'activité enzymatique diminue. À des températures proches du point de congélation, les enzymes sont inactivées.

À mesure que la quantité de substrat augmente, la vitesse de la réaction enzymatique augmente jusqu'à ce que le nombre de molécules de substrat soit égal au nombre de molécules d'enzyme. Avec une nouvelle augmentation de la quantité de substrat, la vitesse n'augmentera pas, car les centres actifs de l'enzyme sont saturés. Une augmentation de la concentration en enzyme entraîne une activité catalytique accrue, puisqu'un plus grand nombre de molécules de substrat subissent des transformations par unité de temps.

Pour chaque enzyme, il existe une valeur de pH optimale à laquelle elle présente une activité maximale (pepsine - 2,0, amylase salivaire - 6,8, lipase pancréatique - 9,0). À des valeurs de pH plus élevées ou plus basses, l'activité enzymatique diminue. Avec des changements brusques de pH, l’enzyme se dénature.

La vitesse des enzymes allostériques est régulée par des substances qui s'attachent aux centres allostériques. Si ces substances accélèrent une réaction, on les appelle activateurs, s'ils ralentissent - inhibiteurs.

Classification des enzymes

Selon le type de transformations chimiques qu’elles catalysent, les enzymes sont divisées en 6 classes :

1. oxiréductases(transfert d'atomes d'hydrogène, d'oxygène ou d'électrons d'une substance à une autre - déshydrogénase),
2. transferts(transfert de groupe méthyle, acyle, phosphate ou amino d'une substance à une autre - transaminase),
3. hydrolases(réactions d'hydrolyse dans lesquelles deux produits sont formés à partir du substrat - amylase, lipase),
4. lyases(addition non hydrolytique au substrat ou détachement d'un groupe d'atomes de celui-ci, auquel cas les liaisons C-C, C-N, C-O, C-S peuvent être rompues - décarboxylase),
5. isomérases(réarrangement intramoléculaire - isomérase),
6. ligases(la connexion de deux molécules résultant de la formation de liaisons C-C, C-N, C-O, C-S - synthétase).

Les classes sont à leur tour subdivisées en sous-classes et sous-sous-classes. Dans la classification internationale actuelle, chaque enzyme possède un code spécifique composé de quatre chiffres séparés par des points. Le premier numéro est la classe, le deuxième est la sous-classe, le troisième est la sous-sous-classe, le quatrième est le numéro de série de l'enzyme dans cette sous-classe, par exemple, le code de l'arginase est 3.5.3.1.

Aller à cours n°2"Structure et fonctions des glucides et des lipides"

Aller à conférences n°4"Structure et fonctions des acides nucléiques ATP"

Presque tous les cours de biologie scolaires savent désormais ce que sont les protéines. Ils remplissent de nombreuses fonctions dans la cellule d'un être vivant.

Que sont les protéines ?

Ce sont des composés organiques complexes. Ils sont constitués d’acides aminés, au nombre de 20 au total, mais en les combinant dans différentes séquences, vous pouvez obtenir des millions de produits chimiques différents.

Structure des protéines

Une fois que nous savons ce que sont les protéines, nous pouvons examiner de plus près leur structure. Il existe une structure primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire de ce type de substance.

Structure primaire

Il s'agit d'une chaîne dans laquelle les acides aminés sont connectés dans le bon ordre. Cette alternance détermine le type de protéine. Pour chaque substance de cette classe, elle est individuelle. Les propriétés physiques et chimiques d’une protéine particulière dépendent également largement de sa structure primaire.

Structure secondaire

Il s'agit de la forme spatiale que prend une chaîne polypeptidique en raison de la formation de liaisons hydrogène entre les groupes carboxyle et les groupes imino. Il existe deux types les plus courants : l’hélice alpha et la structure bêta, qui a l’apparence d’un ruban. Le premier est formé en raison de la formation de liaisons entre les molécules de la même chaîne polypeptidique, le second entre deux ou plusieurs chaînes situées en parallèle. Cependant, il est également possible qu’une structure bêta apparaisse au sein d’un seul polymère, dans le cas où certains de ses fragments subissent une rotation de 180 degrés.

Structure tertiaire

Il s'agit de l'alternance et de la disposition les unes par rapport aux autres dans l'espace de sections de l'hélice alpha, de chaînes polypeptidiques simples et de structures bêta.

Structure quaternaire

Il en existe également deux types : globulaire et fibrillaire. Cette structure est formée en raison d’interactions électrostatiques et de liaisons hydrogène. Le globulaire a la forme d'une petite boule et le fibrillaire a la forme d'un fil. Des exemples de protéines à structure quaternaire du premier type sont l'albumine, l'insuline, l'immunoglobuline, etc. ; fibrillaire - fibroïne, kératine, collagène et autres. Il existe également des protéines de structure encore plus complexe, par exemple la myosine, présente dans le tissu musculaire, elle possède un bâtonnet de forme fibrillaire sur lequel se trouvent deux têtes globulaires.

Composition chimique des protéines

La composition en acides aminés des protéines peut être représentée par vingt acides aminés, qui sont combinés dans différents ordres et quantités.

Ce sont la glycine, l'alanine, la valine, la leucine, l'isoleucine, la sérine, la thréonine, la cystéine, la méthionine, la lysine, l'arginine, l'acide aspartique, l'asparagine, l'acide glutamique, la glutamine, la phénylalanine, la tyrosine, le tryptophane, l'histidine et la proline. Parmi eux, il y en a des irremplaçables, c'est-à-dire ceux que le corps humain n'est pas capable de produire lui-même. Il existe 8 acides aminés de ce type pour les adultes et 2 autres pour les enfants : leucine, isoleucine, valine, méthionine, lysine, tryptophane, phénylalanine, thréonine, ainsi que histidine et arginine.

Exemples de protéines avec des structures différentes

L'albumine est un représentant éminent des protéines globulaires. Sa structure tertiaire est constituée d'hélices alpha reliées par des chaînes polypeptidiques uniques.

Le principal est formé d'acides aminés tels que l'acide aspartique, l'alanine, la cystéine et la glycine. Cette protéine se trouve dans le plasma sanguin et remplit la fonction de transport de certaines substances. Parmi les fibrillaires, on distingue la fibroïne et le collagène. La structure tertiaire de la première est une substance de structures bêta reliées par des chaînes polypeptidiques uniques. La chaîne elle-même est une alternance d'alanine, de glycine, de cystéine et de sérine. Ce composé chimique est le composant principal des toiles d’araignées et de la soie, ainsi que des plumes d’oiseaux.

Qu’est-ce que la dénaturation ?

Il s'agit du processus de destruction des structures d'abord quaternaires, puis tertiaires et secondaires de la protéine. La protéine concernée ne peut plus remplir ses fonctions et perd ses propriétés physiques et chimiques fondamentales. Ce processus se produit principalement en raison d'une exposition à des températures élevées ou à des produits chimiques agressifs. Par exemple, à des températures supérieures à quarante degrés Celsius, l'hémoglobine, qui transporte l'oxygène dans le sang des organismes, commence à se dénaturer. C’est pourquoi une telle augmentation de température est dangereuse pour l’homme.

Fonctions des protéines

Après avoir appris ce que sont les protéines, vous pouvez prêter attention au rôle de ces substances dans la vie de la cellule et de l'organisme dans son ensemble. Ils remplissent neuf fonctions principales. Le premier est en plastique. Ils font partie de nombreuses structures d’un organisme vivant et servent de matériaux de construction aux cellules. Le deuxième concerne les transports. Les protéines sont capables de transporter des substances ; des exemples de substances à cet effet sont l'albumine, l'hémoglobine, ainsi que diverses protéines transporteuses situées sur la membrane plasmique de la cellule, dont chacune ne permet qu'à une certaine substance de passer de l'environnement dans le cytoplasme. La troisième fonction est protectrice. Elle est réalisée par les immunoglobulines, qui font partie du système immunitaire, et par le collagène, qui est le composant principal de la peau. En outre, les protéines du corps humain et d'autres organismes remplissent une fonction régulatrice, puisqu'un certain nombre d'hormones sont représentées par de telles substances, par exemple l'insuline. Un autre rôle joué par ces composés chimiques est la signalisation. Ces substances transmettent des impulsions électriques de cellule à cellule. La sixième fonction est le moteur. Les représentants éminents des protéines qui effectuent cela sont l'actine et la myosine, qui sont capables de se contracter (on les trouve dans les muscles). De telles substances peuvent également servir de substances de réserve, mais à ces fins, elles sont assez rarement utilisées ; ce sont principalement des protéines présentes dans le lait. Ils remplissent également une fonction catalytique - il existe des enzymes protéiques dans la nature. Et la dernière fonction est le récepteur. Il existe un groupe de protéines qui sont partiellement dénaturées sous l'influence d'un facteur ou d'un autre, donnant ainsi un signal à la cellule entière, qui le transmet ensuite.

Les protéines, ou protéines, des organismes vivants sont formées principalement à partir des 20 acides aminés naturels les plus importants à la suite d'une réaction de polycondensation en présence d'enzymes. Les poids moléculaires des protéines varient dans une très large gamme : de 10 000 à 1 000 000 et plus.

Le squelette de la chaîne protéique est constitué de fragments d’acides aminés reliés par des liaisons peptidiques et entourés de substituants de diverses natures chimiques. La liaison peptidique des protéines est stable à 37°C dans un environnement neutre, mais peut être hydrolysée dans un environnement acide ou alcalin. Dans l'organisme, l'hydrolyse des protéines s'effectue sous l'action d'enzymes peptidases et est strictement contrôlée.

Les protéines naturelles varient considérablement en termes de longueur de chaîne et de composition, ce qui permet à leurs molécules, même en solution, de prendre diverses formes. conformation.

ConformationLes macromolécules protéiques en solution représentent leurs diverses formes spatiales, résultant de rotations de fragments moléculaires individuels autour de liaisons simples et stabilisées par des liaisons intermoléculaires entre des groupes individuels d'une macromolécule donnée ou des molécules de substances situées dans la solution environnante.

Les transitions conformationnelles mutuelles s'effectuent principalement sans rompre les liaisons covalentes dans la macromolécule protéique. Lors de la description de la composition et de la conformation d'une protéine, les concepts sont utilisés primaire, secondaire, tertiaire Et structure quaternaire.

Structure primaire est spécifique à une protéine individuelle et est déterminé par la composition et la séquence des résidus d'acides aminés de sa chaîne. Lorsque vous rédigez des formules complètes de protéines, indiquez l’ordre des résidus d’acides aminés qui se succèdent en utilisant leurs désignations à trois lettres, en commençant par l’extrémité N de la chaîne. Une idée de la structure primaire de la myoglobine humaine, qui ne contient que 153 résidus d'acides aminés dans la molécule, est donnée par la notation abrégée suivante :

La disposition strictement linéaire de la chaîne polypeptidique est énergétiquement défavorable, car elle élimine pratiquement les interactions entre les différents radicaux des résidus d'acides aminés. À la suite de telles interactions, des liaisons supplémentaires apparaissent qui stabilisent l'une ou l'autre conformation de la chaîne protéique dans l'espace. Cela se produit à travers les interactions suivantes : interaction ion-ion ; liaison hydrogène; hydratation des groupes polaires ; Un pont disulfure; Interactions avec Vander Waals entre substituants non polaires ; interactions hydrophobes,à la suite de quoi les molécules d'eau sont poussées hors de la zone d'interaction des substituants non polaires les uns avec les autres, ainsi que lien donateur-accepteur entre l'ion complexant et les groupes ligands de la protéine (Fig. 21.3).

Structure secondaire des protéines caractérise la forme d'une chaîne polypeptidique, qui peut être hélicoïdale (une structure), plié (B -structure) ou désordonné (Fig. 21.4). Rôle principal dans la formation et le maintien de la structure secondaire

Riz. 21.3. Types d'interactions entre les substituants des résidus d'acides aminés d'une molécule protéique et l'environnement aqueux

Riz. 21.4. Structure secondaire des protéines : UN- une-structure (spirale), b- La structure P (repliée) est constituée de liaisons hydrogène qui se forment entre les groupes du squelette de la chaîne polypeptidique.

La disposition spatiale de la structure a peut être imaginée en imaginant que la chaîne polypeptidique s'enroule autour d'un cylindre et que ses radicaux latéraux sont dirigés vers l'extérieur. Les tours de l'hélice sont maintenus ensemble par des liaisons hydrogène entre des groupes peptidiques situés sur les tours adjacents de l'hélice. Et bien que l'énergie de ces liaisons soit faible, leur grand nombre entraîne un effet énergétique important, grâce à quoi la structure a est assez stable et rigide.

La structure pliée (structure 3) est formée d'un grand nombre de chaînes polypeptidiques allongées parallèles reliées entre elles par de nombreuses liaisons hydrogène. Les radicaux latéraux R sont situés au-dessus et en dessous du plan tracé à travers la feuille pliée résultante.

La structure désordonnée des fragments protéiques individuels est caractérisée par un manque d’ordre spatial dans leur disposition.

La structure secondaire d'une protéine à réaliser dépend de sa composition en acides aminés, c'est-à-dire de la structure primaire. La plupart des protéines naturelles sont caractérisées par la coexistence dans une molécule de fragments de structures a, p et désordonnées.

La faible force des liaisons hydrogène rend relativement facile la transformation de la structure secondaire sous influence extérieure : changements de température, de composition ou de pH de l'environnement - ou sous influence mécanique. À la suite de la transformation de la structure secondaire de la protéine, ses propriétés natives, c'est-à-dire primaires par nature, changent et, par conséquent, ses fonctions biologiques et physiologiques.

Structure tertiaire des protéines détermine l'emplacement général de sa chaîne polypeptidique dans l'espace. On pense que dans la formation et la stabilisation de la structure tertiaire d'une molécule protéique, l'interaction des substituants latéraux d'acides aminés, qui sont rapprochés dans l'espace en raison des courbures de la chaîne polypeptidique, joue un rôle décisif. Les types de ces interactions ont été présentés sur la Fig. 21.3.

La structure tertiaire d'une molécule protéique résulte de l'auto-organisation de la chaîne polypeptidique en fonction de ses structures primaires et secondaires, ainsi que de la composition de la solution environnante. La force motrice qui plie la chaîne polypeptidique d'une protéine en une formation tridimensionnelle strictement définie est l'interaction des radicaux d'acides aminés entre eux et avec les molécules de la solution environnante. Dans le même temps, dans les solutions aqueuses, les substituants hydrophobes sont poussés dans la molécule protéique, y formant des zones sèches (« gouttes de graisse »), et les substituants hydrophiles sont orientés vers l'environnement aqueux. À un moment donné, une conformation énergétiquement favorable de la molécule pour l'environnement aqueux est obtenue et cette conformation de la molécule protéique est stabilisée. Dans ce cas, l'entropie de la chaîne polypeptidique diminue, tandis que l'entropie du système dans son ensemble (chaîne polypeptidique + milieu aqueux) reste constante ou augmente. Ainsi, du point de vue de la loi II de la thermodynamique, la stabilisation de la structure tertiaire d'une protéine en milieu aqueux est assurée par la tendance du milieu aqueux de la molécule protéique à passer à un état d'entropie maximale. Une idée de la structure tertiaire des molécules des protéines myoglobine et lysozyme est donnée sur la Fig. 21.5. Sur la figure, le disque ombré dans la molécule de myoglobine est un hème contenant un ligand porphyrine et un cation complexant, Fe 2+. La molécule de lysozyme présente des ponts disulfure SS impliqués dans la stabilisation de la structure tertiaire de cette protéine.

Riz. 21.5. Structures tertiaires : myoglobine (a) et lysozyme (b)

La structure tertiaire d’une protéine, comparée à sa structure secondaire, est encore plus sensible aux influences extérieures. Par conséquent, l’action d’agents oxydants faibles, les changements de solvants, les changements de force ionique, de pH et de température perturbent la structure tertiaire des protéines et, par conséquent, leurs propriétés natives.

Structure quaternaire. Les grosses molécules protéiques d'un poids moléculaire supérieur à 60 000 sont généralement des agrégats constitués de plusieurs chaînes polypeptidiques d'un poids moléculaire relativement faible. De plus, chaque chaîne, préservant sa structure primaire, secondaire et tertiaire caractéristique, agit comme une sous-unité de cet agrégat, qui a un niveau d'organisation spatiale plus élevé - une structure quaternaire. Un tel agrégat moléculaire représente un tout unique et remplit une fonction biologique qui n'est pas caractéristique des sous-unités individuelles. Par exemple, la molécule d'hémoglobine est constituée de 4 sous-unités et se caractérise par une labilité du complexe avec l'oxygène nettement plus grande que ses sous-unités individuelles, ce qui se manifeste dans les propriétés de la myoglobine (section 10.4). La structure quaternaire d'une protéine est fixée principalement par des liaisons hydrogène et des interactions de Van der Waals, et parfois par des liaisons disulfure, entre les chaînes polypeptidiques jointes. Le poids moléculaire des protéines à structure quaternaire peut atteindre plusieurs dizaines de millions. La structure quaternaire des protéines est sensible aux influences extérieures et peut être perturbée par celles-ci.

La forme des molécules de protéines. En fonction de la forme de la molécule, les protéines natives, c'est-à-dire celles présentant des propriétés biologiques programmées par la nature, sont divisées en fibrillaire Et globulaire. Les molécules de protéines fibrillaires ont généralement une structure B et une structure fibreuse ; ils ne se dissolvent pas dans l'eau, car à leur surface se trouvent de nombreux radicaux hydrophobes. Les protéines fibrillaires sont des fibrones protéiques ; kératine des cheveux, de la peau, des ongles ; collagène des tendons et du tissu osseux ; myosine du tissu musculaire.

Les protéines globulaires ont une forme cylindrique ou sphérique et une taille de 10 -9 -10 -7 m. Elles sont généralement solubles dans l'eau, car leur surface contient principalement des groupes polaires. En se dissolvant dans l'eau, les protéines globulaires forment des solutions colloïdales lyophiles (section 27.3). Exemples de protéines globulaires : albumine (blanc d'œuf), myoglobine, presque toutes les enzymes.

État des cristaux liquides. Les molécules de protéines sont des formations assez grandes et ont une structure spatiale fixe, qui peut être anisotrope dans son ensemble, ou des fragments individuels de la chaîne peptidique peuvent être anisotropes. Par conséquent, de nombreuses protéines sont caractérisées par un état cristallin liquide dans une certaine plage de température (état cristallin liquide thermotrope) ou par la formation d'un ou plusieurs états cristallins liquides lyotropes avec la participation d'un milieu aqueux à une certaine concentration de substances en solution. La formation d'un état cristallin liquide ou les transitions d'un état cristallin liquide à un autre, accompagnées d'un changement dans l'orientation des fragments individuels d'une molécule protéique ou d'un changement dans la consistance du mouvement dans le système, ne nécessitent pas de dépenses énergétiques importantes, mais peut conduire à des modifications de ses fonctions biologiques. Par exemple, affecter la fonction contractile de la myosine des fibres musculaires, l'activité enzymatique, la fonction de transport des protéines ou leurs propriétés protectrices par rapport aux systèmes colloïdaux. Ainsi, dans certaines conditions, les molécules d'hémoglobine se transforment en un état cristallin liquide. Cela conduit à un certain nombre de troubles pathologiques, se manifestant par une perte d'élasticité des globules rouges. En conséquence, ils obstruent les capillaires et le transport de l’oxygène est perturbé. La formation de calculs dans les systèmes urinaire ou biliaire est associée à une modification non seulement de la concentration, mais également de l'état des protéines protectrices dans ces systèmes. Jusqu'à récemment, la capacité des protéines et de leurs solutions à se transformer en un état cristallin liquide n'était pratiquement pas prise en compte en biologie, biochimie et médecine, malgré l'extrême importance de ces propriétés du point de vue de l'activité vitale de tout système vivant.

Dénaturation. La structure spatiale des protéines, comme déjà indiqué, peut être perturbée sous l'influence de nombreux facteurs : augmentation de la température, modifications du pH et de la force ionique du milieu, irradiation aux UV et aux rayons X, présence de substances capables de déshydrater la molécule protéique (éthanol, acétone, urée) ou en interaction avec ses substituants (agents oxydants, agents réducteurs, formaldéhyde, phénol) et même avec une forte agitation mécanique des solutions.

La dénaturation est la destruction de la conformation naturelle (native) d'une macromolécule protéique sous une influence externe.

Lors de la dénaturation, les structures quaternaires, tertiaires et secondaires sont détruites, mais la structure primaire de la protéine est préservée. La dénaturation peut donc être réversible (dénaturation - renaturation) et irréversible selon la nature de la protéine et l'intensité de l'influence externe. Une dénaturation irréversible se produit généralement lorsqu'elle est exposée à la chaleur (par exemple, la coagulation de l'albumine d'œuf lors de la cuisson des œufs). Les protéines globulaires dénaturées ont une affinité diminuée pour l’eau, puisque de nombreux radicaux hydrophobes apparaissent à la surface des molécules. Leur solubilité diminue donc et des flocons ou sédiments apparaissent. L'essentiel est que lors de la dénaturation, l'activité biologique des protéines globulaires et fibrillaires est perdue, ce qui est observé avec de nombreuses méthodes d'isolement (Section 11.3). Pour éviter la dénaturation de la protéine et préserver sa conformation native pendant le processus d'isolement, toutes les opérations sont effectuées dans des conditions douces à une température ne dépassant pas 5°C, évitant ainsi les effets agressifs des réactifs chimiques.

Propriétés de surface des protéines. Les molécules de protéines contiennent différents acides aminés, qui possèdent des radicaux hydrophobes à base d'hydrocarbures aliphatiques et aromatiques, et des radicaux hydrophiles, dont un groupe peptidique. Ces radicaux sont répartis tout au long de la chaîne et la plupart des protéines sont donc des tensioactifs (Section 26.6). Une caractéristique des tensioactifs protéiques est la présence dans leurs molécules de fragments avec un équilibre hydrophile-lipophile très différent, ce qui en fait des stabilisants efficaces pour les systèmes dispersés lyophobes, des émulsifiants de graisses et de cholestérol et des composants actifs des membranes biologiques.

En raison de leurs propriétés tensioactives, certaines protéines forment des micelles lyophiles (section 27.3) avec des lipides (dont le cholestérol et ses esters), appelées lipoprotéines. Dans les lipoprotéines, il n'y a pas de liaisons covalentes entre les molécules protéiques et lipidiques, mais seulement des interactions intermoléculaires. La surface externe d'une micelle lipoprotéique est constituée de fragments hydrophiles de protéines et de molécules phospholipidiques, et sa partie interne (noyau) est un environnement hydrophobe dans lequel les graisses, le cholestérol et ses esters sont dissous (Fig. 21.6). La présence d’une enveloppe externe hydrophile dans les lipoprotéines rend ces micelles riches en lipides « solubles » dans l’eau et bien adaptées au transport des graisses de l’intestin grêle vers les dépôts graisseux et divers tissus. Le diamètre des micelles lipoprotéiques varie de 7 à 1 000 nm.

En fonction de la densité, de la taille des micelles et du rapport protéines/lipides qu'elles contiennent, les lipoprotéines sont divisées en 4 classes (tableau 21.2).

Riz. 21.6. Micelle de lipoprotéines

Le rôle des chylomicrons et des lipoprotéines de très basse densité est le transport des graisses et leur hydrolyse sous l'action de la lipoprotéine lipase. Au fur et à mesure que les graisses sont décomposées, la transformation suivante se produit :

Les lipoprotéines P transportent principalement le cholestérol dans les cellules, tandis que les lipoprotéines a éliminent l'excès de cholestérol des cellules.

Lors de l'étude de la composition lipoprotéique du sérum sanguin, il a été constaté que plus le rapport lipoprotéines B/lipoprotéines a est élevé, plus le risque de dépôts abondants de cholestérol sur la surface interne des vaisseaux sanguins, c'est-à-dire l'athérosclérose, est grand. L'athérosclérose contribue au développement d'un accident vasculaire cérébral ou d'un infarctus du myocarde en limitant le flux sanguin dans les vaisseaux rétrécis du cerveau ou du cœur.

Les propriétés de surface des protéines, caractérisant leur capacité à interagir intermoléculairement, sont à la base de l'interaction d'une enzyme avec un substrat (Section 5.6), d'un anticorps avec un antigène, et expliquent diverses interactions, appelées complémentarité spécifique en biologie (la « clé et le verrou » théorie). Dans tous ces cas, il existe une stricte correspondance entre la structure de surface et les propriétés des particules en interaction, qui garantissent la haute efficacité de divers types d'interactions intermoléculaires entre elles (Fig. 21.3). En biologie, cela se reflète souvent de manière simplifiée en utilisant une correspondance graphique des formes et des tailles des particules en interaction (Fig. 21.7).

Propriétés informationnelles des protéines. Les molécules de protéines et leurs fragments individuels sont considérés comme porteurs de substances biologiques.

Riz. 21.7. Interprétation graphique de la correspondance des interactions intermoléculaires entre particules protéiques décrites par complémentarité spécifique ou théorie "key and lock"

informations dans lesquelles le rôle des lettres de l'alphabet est joué par 20 résidus d'acides aminés. La lecture de ces informations repose sur différents types d’interactions intermoléculaires et sur la volonté du système de les utiliser efficacement. Par exemple, dans les enzymes proches du centre actif, une partie de la molécule protéique contient certains résidus d'acides aminés dont les substituants sont orientés dans l'espace de manière à permettre la reconnaissance d'un substrat strictement défini avec lequel cette enzyme réagit. L'interaction se déroule de la même manière anticorps- antigène ou la synthèse de l'anticorps correspondant à l'antigène émergent se produit dans le corps. Les propriétés informationnelles des protéines sont à la base de l'immunité, qui est un système intégral de mécanismes biologiques d'autodéfense du corps, basés sur les processus informationnels de reconnaissance de « l'ami » et de « l'ennemi ». Le « langage des acides aminés », contenant 20 unités, est l'un des moyens les plus optimaux et les plus fiables de coder des informations importantes pour la vie des systèmes vivants, notamment des informations sur la forme des organes individuels et de l'organisme dans son ensemble.

Propriétés acido-basiques. Les protéines, comme les acides aminés (Section 8.2), sont des polyampholytes, présentant des propriétés acides dues aux groupes carboxyle non ionisés -COOH, aux groupes ammonium des groupes thiol -SH, ainsi qu'au n-hydroxy-

groupes phényle Les protéines présentent leurs principales propriétés grâce aux groupes - COO-, aux groupes amino - NH 2, ainsi qu'aux substituants imidazole -C 3 H 3 N 2 et guanidine - (CH 5 N 3) +. Dans les solutions aqueuses, selon le pH du milieu, les protéines peuvent être présentes à pH = pI de la protéine sous une forme moléculaire, c'est-à-dire neutre, ayant une structure ionique bipolaire, à pH< рI белка появля­ется катионная форма, и при рН >Le pI de la protéine apparaît sous forme anionique, principalement en raison de l'ionisation des substituants (-RH).

Dans un environnement fortement acide, le groupe carboxyle ionisé de la protéine est protoné et dans un environnement fortement alcalin, le groupe ammonium terminal est déprotoné. Cependant, dans les milieux biologiques, qui ne sont pas caractérisés par des valeurs de pH aussi extrêmes, de telles transformations avec des molécules protéiques ne se produisent pas. Les transformations acido-basiques dans les molécules protéiques s'accompagnent naturellement d'un changement dans leur conformation et, par conséquent, les fonctions biologiques et physiologiques d'un cation ou d'un anion protéique différeront non seulement les unes des autres, mais également des fonctions de leurs molécules.

Selon la composition en acides aminés, les protéines sont divisées en « neutres » (pI = 5,0 - 7,0), « acides » (pI< 4,0) и "основные", или "щелочные" (рI >7.5) (tableau 21.3). Les protéines acides ont une teneur élevée en acides aspartique ou glutamique, tandis que les protéines « basiques » ont une teneur élevée en arginine, lysine ou histidine. Les systèmes tampons protéiques fonctionnent dans le corps sur la base des protéines (Section 8.4).

La différence dans les propriétés acido-basiques des protéines est à la base de la séparation et de l'analyse des mélanges de protéines par électrophorèse et chromatographie par échange d'ions. Dans un champ électrique constant, les protéines ont une mobilité électrophorétique et la direction de leur mouvement vers la cathode ou l'anode dépend de la valeur du pH de la solution et du pI de la protéine. Au pH< рI белок частично находится в форме катиона и перемещается к катоду. При рН >La protéine pI se déplace vers l'anode car elle est partiellement sous forme d'anion. A pH = pI, la protéine est entièrement sous forme moléculaire et ne se déplace pas sous l'influence d'un champ électrique. La mobilité électrophorétique d'un ion protéique dépend de sa taille et de sa charge, ainsi que du pH de la solution. Plus la différence entre le pH de la solution et le pH de la protéine est grande, plus la mobilité ionique est grande. L'analyse des protéines par électrophorèse est largement utilisée en biochimie clinique pour le diagnostic des maladies.

Propriétés complexantes. Les protéines sont des ligands polydentés actifs (section 10.1), contenant notamment des groupes fonctionnels mous : thiol, imidazole, guanidine, groupe amino :

En raison de la présence de divers groupes fonctionnels dans les molécules protéiques, elles forment des composés complexes de stabilité variable en fonction de la polarisabilité de l'ion complexant. Avec les cations K + et Na + faiblement polarisables (durs), les protéines forment des complexes peu stables qui, dans le corps, agissent comme des ionophores pour les cations ou des activateurs de protéines comme substrats pour certains processus biochimiques. Avec des cations moins rigides Mg 2+ ou Ca 2+, les protéines forment des complexes assez forts. Avec les cations des métaux D : fer, cuivre, manganèse, zinc, cobalt, molybdène (« métaux de la vie »), suffisamment polarisables, c'est-à-dire mous, les protéines forment des complexes forts. Cependant, ils forment des complexes particulièrement forts avec des cations de métaux toxiques : plomb, cadmium, mercure et autres qui présentent une polarisabilité élevée, c'est-à-dire sont très mous. Les complexes stables de protéines avec des cations métalliques sont souvent appelés métalloprotéines.

De nombreuses enzymes sont des complexes chélatés d’une protéine avec un cation d’un « métal de la vie ». Dans ce cas, c'est le cation complexant qui, sous l'influence du ligand protéique, est le centre actif de l'enzyme, et un fragment de la molécule protéique à proximité de ce centre joue généralement le rôle d'identification et d'activateur du substrat. Le composant protéique de la métalloenzyme est souvent appelé apoenzyme.

Toutes les protéines, lorsqu'elles sont traitées avec des sels de cuivre dans un environnement alcalin, forment un complexe chélaté de couleur violette, qui est une réaction qualitative aux protéines appelées réaction du biuret :

Cette réaction se produit par déprotonation des groupes peptidiques de la protéine, qui est facilitée par l'environnement alcalin et la présence d'un ion complexant dans celui-ci.

Réactions électrophiles-nucléophiles. Ces réactions incluent principalement l'hydrolyse des protéines - la principale voie de leur catabolisme (dégradation) dans l'organisme. Lors de l'hydrolyse des protéines, le réactif - une molécule d'eau - agit à la fois comme nucléophile grâce à OH" et comme électrophile grâce à H +. La particule nucléophile OH" attaque le centre électrophile de la liaison peptidique, c'est-à-dire l'atome de carbone de la groupe carbonyle, et le centre nucléophile de cette liaison - l'atome d'azote - attaqué par un électrophile - un proton. À la suite de l'attaque des molécules d'eau, les liaisons peptidiques dans les protéines sont rompues, des acides osaminés et des peptides se forment d'abord, et les produits finaux sont des acides os-aminés.

La dégradation hydrolytique des protéines se produit dans n'importe quelle cellule du corps, plus précisément dans ses liposomes, où sont concentrées les enzymes hydrolytiques. L'hydrolyse des protéines peut être partielle (pour les peptides) et complète (pour les acides aminés). L'hydrolyse partielle s'accélère les protéinases, qui favorisent la formation de peptides. Les peptides résultants sont hydrolysés en acides aminés avec la participation peptidase. Dans l'organisme, l'hydrolyse des protéines est réalisée principalement par tout un ensemble d'enzymes dont chacune brise la liaison peptidique formée par certains acides aminés. Donc, carboxypeptidase coupe spécifiquement l'acide aminé C-terminal des protéines, trypsine hydrolyse la liaison peptidique entre les acides aminés avec un substituant non polaire (hydrophobe). Chymotrypsine coupe la liaison peptidique formée par la phénylalanine, la tyrosine, le tryptophane avec d'autres acides aminés. Dans le corps, les protéines alimentaires sont complètement décomposées, car ce sont principalement les acides aminés libres qui sont utilisés tout au long de la vie.

Dans des conditions de laboratoire, les protéines sont hydrolysées dans des environnements acides et alcalins. Cependant, l'hydrolyse alcaline n'est pratiquement pas utilisée en raison de l'instabilité de nombreux acides osaminiques dans ces conditions. Généralement, l'hydrolyse complète est réalisée en chauffant la protéine à 110°C dans une ampoule scellée avec 20 % de HCl pendant 24 heures. Dans ces conditions, l'hydrolyse des protéines se poursuit jusqu'à son terme, mais le tryptophane résultant est complètement décomposé. On privilégie donc l'hydrolyse enzymatique.

Les protéines corporelles contenant des acides aspartique et glutamique peuvent agir comme un accepteur d'ammoniac qui, en tant que nucléophile, réagit sur les groupes carboxyles libres du substituant, c'est-à-dire réaction d'amidation des protéines :

La réaction d'amidation est endergonique, elle est donc associée dans l'organisme à la réaction d'hydrolyse de l'ATP.

À la suite de cette réaction, la protéine perd ses propriétés natives car elle est dénaturée de manière irréversible.

Réactifs électrophiles actifs (EX) : 2,4-dinitrofluorobenzène, isothiocyanate de phényle ou chlorure de dansyle - utilisé pour déterminer la structure primaire des protéines ou des peptides. En présence de bases, elles réagissent au niveau de l'acide aminé N-terminal de l'anion protéique et favorisent son élimination sous forme du dérivé correspondant E-NH-CRH-COOH, facilement identifiable soit par chromatographie, soit par spectre :

La partie restante de la protéine n'est pas détruite et les opérations d'élimination de l'acide aminé suivant peuvent être répétées. Ces réactions sont à la base du fonctionnement d’un analyseur automatique de structure primaire de protéines. Typiquement, la protéine à analyser est d'abord soumise à une hydrolyse partielle pour produire plusieurs peptides. Les peptides résultants sont séparés, purifiés et la séquence d'acides aminés de chacun est déterminée, puis la structure primaire de la protéine analysée est compilée.

Propriétés rédox. Les protéines sont relativement résistantes à une légère oxydation, à l'exception de celles contenant l'acide aminé cystéine, car le groupe thiol de cette dernière s'oxyde facilement en un groupe disulfure, et le processus peut être réversible :

À la suite de ces transformations, il se produit un changement dans la conformation de la protéine et dans ses propriétés natives. Par conséquent, les protéines contenant du soufre sont sensibles à l’oxydation ou à la réduction des radicaux libres, qui se produisent lorsque le corps est exposé à des radiations ou à des formes toxiques d’oxygène (section 9.3.9).

Les transformations thiol-disulfure de la protéine kératinique sont à la base de la permanente chimique, puisque la cystéine et la cystine font partie de sa composition. Tout d'abord, les cheveux sont traités avec un agent réducteur pour briser les liaisons -S-S- de la cystine et les convertir en groupes cystéine thiol. Ensuite, les cheveux sont coiffés en boucles (bouclés) et traités avec un agent oxydant. Dans ce cas, des liaisons disulfure de cystine se forment, ce qui aide les cheveux à conserver leur nouvelle forme.

Avec une oxydation plus sévère, le groupe thiol des protéines est oxydé en un groupe sulfo de manière presque irréversible :

L'oxydation dure des protéines en CO2, H2O et sels d'ammonium est utilisée par l'organisme pour éliminer les protéines inutiles et reconstituer ses ressources énergétiques (16,5 - 17,2 kJ/g).

Dans l'organisme, les protéines contenant des résidus lysine, proline, phénylalanine et tryptophane subissent une hydroxylation enzymatique (oxydation de la monooxygénase) avec la participation d'oxygène et d'une forme réduite de coenzyme :

À la suite de la réaction d'hydroxylation, les propriétés hydrophiles de la protéine et sa capacité à former des liaisons hydrogène sont améliorées. Cela se produit dans le tropocollagène, dans lequel trois chaînes sont combinées en une superhélice stable grâce aux liaisons hydrogène, à la formation de laquelle participent également les résidus hydroxyproline.

Une réaction similaire se produit dans la molécule de tropocollagène, ce qui conduit à une « réticulation » encore plus forte de ses chaînes peptidiques.

Désamination oxydative des protéines sous l'influence de la ninhydrine, accompagnée de la formation d'une couleur bleue - une réaction qualitative caractéristique aux protéines - réaction à la ninhydrine(voir paragraphe 21.2.4).

Pour détecter les protéines contenant des acides aminés aromatiques et hétérocycliques, il est utilisé réaction xanthoprotéique, qui, lorsqu'elle est exposée à de l'acide nitrique concentré, s'accompagne de l'apparition d'une couleur jaune, qui vire à l'orange lors de l'ajout d'alcali ou d'ammoniaque :

C’est à la suite de la réaction xanthoprotéique qu’une coloration jaune de la peau est observée lorsque l’acide nitrique concentré entre en contact avec celle-ci.

Ainsi, les protéines se caractérisent par : une certaine conformation, un état cristallin liquide, des propriétés tensioactives et informationnelles, ainsi que les quatre types de réactions chimiques : acido-basique, complexante, électrophile-nucléophile et redox, qui sont à la base de l'activité vitale. de tout système vivant. La combinaison de toutes ces propriétés explique le caractère unique des protéines pour l’ensemble du monde vivant.