Actine et myosine
L'intérêt de la biochimie dans les processus de contraction musculaire repose non seulement sur l'élucidation des mécanismes des maladies musculaires, mais peut-être encore plus important sur la révélation du mécanisme de conversion de l'énergie électrique en énergie mécanique, en contournant les mécanismes complexes de traction et de transmission. .
Afin de comprendre le mécanisme et les processus biochimiques qui se produisent lors de la contraction des muscles, il est nécessaire d’examiner la structure de la fibre musculaire. L'unité structurelle de la fibre musculaire est constituée de myofibrilles - des faisceaux de protéines spécialement organisés situés le long de la cellule. Les myofibrilles, à leur tour, sont constituées de fils protéiques (filaments) de deux types : épais et fins. La protéine principale des filaments épais est la myosine et la protéine principale des filaments minces est l'actine. Les filaments de myosine et d'actine sont le composant principal de tous les systèmes contractiles du corps. L'examen au microscope électronique a montré un arrangement strictement ordonné des filaments de myosine et d'actine dans la myofibrille. L'unité fonctionnelle de la myofibrille est le sarcomère - la section de la myofibrille située entre les deux plaques Z. Le sarcomère comprend un faisceau de filaments de myosine, reliés au milieu le long de la plaque dite M, et des fibres de filaments d'actine passant entre eux, qui à leur tour sont attachées aux plaques Z.
L'étude de la structure des fibres musculaires au microscope optique a révélé leurs stries transversales. Des études au microscope électronique ont montré que les stries croisées sont dues à l'organisation particulière des protéines contractiles des myofibrilles - l'actine (poids moléculaire 42 000) et la myosine (poids moléculaire environ 500 000). Les filaments d'actine sont représentés par un double filament torsadé en double hélice avec un pas d'environ 36,5 nm. Ces filaments mesurent 1 µm de long et 6 à 8 nm de diamètre, dont le nombre atteint environ 2 000, et sont fixés à une extrémité de la plaque Z. Des molécules ressemblant à des filaments de la protéine tropomyosine sont situées dans les rainures longitudinales de l'hélice d'actine. Par incréments de 40 nm, une molécule d'une autre protéine, la troponine, est attachée à la molécule de tropomyosine. La troponine et la tropomyosine jouent un rôle important dans les mécanismes d'interaction entre l'actine et la myosine. Au milieu du sarcomère, entre les filaments d'actine, se trouvent d'épais filaments de myosine d'environ 1,6 µm de long. Dans un microscope polarisant, cette zone est visible sous la forme d'une bande de couleur sombre (en raison de la biréfringence) - un disque A anisotrope. Une bande H plus claire est visible en son centre. Au repos, elle ne contient aucun filament d'actine. Des deux côtés du disque A, de légères rayures isotropes sont visibles - des disques I, formés de filaments d'actine. Au repos, les filaments d'actine et de myosine se chevauchent légèrement de sorte que la longueur totale du sarcomère est d'environ 2,5 µm. La microscopie électronique a révélé une ligne M au centre de la bande H – une structure qui contient les filaments de myosine. Une coupe transversale d'une fibre musculaire montre l'organisation hexagonale du myofilament : chaque filament de myosine est entouré de six filaments d'actine.
La microscopie électronique montre que sur les côtés du filament de myosine se trouvent des saillies appelées ponts croisés. Ils sont orientés par rapport à l'axe du filament de myosine selon un angle de 120°. Selon les concepts modernes, le pont transversal se compose d'une tête et d'un cou. La tête acquiert une activité prononcée en phase AT lors de la liaison à l'actine. Le manche a des propriétés élastiques et est une articulation articulée, de sorte que la tête du pont croisé peut tourner autour de son axe. biochimie de la myosine et de l'actine
L'utilisation de la technologie des microélectrodes en combinaison avec la microscopie interférentielle a permis d'établir que l'application d'une stimulation électrique sur la région de la plaque Z entraîne une contraction du sarcomère, alors que la taille de la zone du disque A ne change pas, et la taille de les rayures H et I diminuent. Ces observations ont indiqué que la longueur des filaments de myosine ne change pas. Des résultats similaires ont été obtenus lorsque le muscle était étiré : la longueur intrinsèque des filaments d'actine et de myosine n'a pas changé. À la suite de ces expériences, il est devenu clair que la zone de chevauchement mutuel des filaments d'actine et de myosine avait changé. Ces faits ont permis à N. Huxley et A. Huxley de proposer indépendamment la théorie du glissement du fil pour expliquer le mécanisme de contraction musculaire. Selon cette théorie, lors de la contraction, la taille du sarcomère diminue en raison du mouvement actif des filaments fins d'actine par rapport aux filaments épais de myosine. Actuellement, de nombreux détails de ce mécanisme ont été clarifiés et la théorie a reçu une confirmation expérimentale.
Actine- une protéine du tissu musculaire qui, avec une autre protéine - la myosine - forme l'actomyosine - le composant principal des filaments contractiles des fibres musculaires.
L'actine est une protéine structurelle globulaire. Poids moléculaire 42000 Da. Il en existe deux formes : globulaire et fibrillaire, formées lors de la polymérisation de l'actine globulaire en présence d'ions ATP et magnésium. Chaque molécule d'actine possède des régions complémentaires de certaines régions sur les têtes des molécules de myosine et sont capables d'interagir avec elles pour former l'actomyosine, la principale protéine contractile des muscles. 1 cm de muscle contient environ 0,04 g d'actine. Le système actine-myosine est commun aux structures contractiles des vertébrés et des invertébrés. Dans le cyosol, l'actine est principalement associée à l'ATP, mais peut également se lier à l'ADP. Le complexe ATP-actine polymérise plus rapidement et se dissocie plus lentement que le complexe actine-ADP. L'actine est l'une des protéines les plus abondantes dans de nombreuses cellules eucaryotes, avec des concentrations supérieures à 100 μM. C'est également l'une des protéines les mieux conservées, ne différant pas de plus de 5 % entre les organismes tels que les algues et les humains.
Les microfilaments sont des fils de protéine d'actine de nature non métastatique dans le cytoplasme des cellules eucaryotes. Diamètre 4...7 nm. Sous la membrane plasmique, les microfilaments forment des plexus ; dans le cytoplasme, les cellules forment des faisceaux de filaments orientés parallèlement ou un gel tridimensionnel, formant le cytosquelette. Elles comprennent, outre l'actine, d'autres protéines contractiles myosine, tropomyosine, actinine, qui diffèrent des protéines musculaires correspondantes, ainsi que des protéines spécifiques (vinculine, fragmine, filamine, etc.). Les microfilaments sont en équilibre dynamique avec les monomères d'actine. Les microfilaments sont des éléments contractiles du cytosquelette et sont directement impliqués dans le changement de forme de la cellule lors de l'aplatissement, de la fixation au substrat, du mouvement amiboïde, de l'endomitose, de la cyclose (pour les cellules végétales), de la formation d'un anneau de cytotomie dans les cellules animales et de la maintien des microvillosités dans les cellules intestinales des invertébrés. Certaines protéines des récepteurs membranaires sont indirectement attachées aux microfilaments.
La myosine est une protéine du tissu musculaire qui, avec une autre protéine, l'actine, forme l'actomyosine, le composant principal des filaments contractiles des fibres musculaires. La myosine est une protéine structurelle globulaire.
La molécule de myosine est constituée de deux parties : une longue section en forme de bâtonnet (« queue ») et une section globulaire attachée à l'une de ses extrémités, représentée par deux « têtes » identiques. Les molécules de myosine sont disposées dans le filament de myosine de telle manière que les têtes sont régulièrement réparties sur toute sa longueur, à l'exception d'une petite partie médiane où elles ne sont pas présentes (la zone « nue »). Là où les filaments d'actine et de myosine se chevauchent, les têtes de myosine peuvent s'attacher aux filaments d'actine adjacents et une contraction musculaire peut se produire à la suite de cette interaction.
L'énergie nécessaire à l'exécution d'un tel travail est libérée par l'hydrolyse de l'ATP ; Toutes les têtes de myosine présentent une activité ATPase ; la fixation des têtes de myosine dépend de la concentration d'ions Ca2 + dans le sarcoplasme. La myosine ATPase est activée par l'interaction de l'actine avec la myosine. Les ions Mg2+ peuvent inhiber ce processus.
Les références
- 1. G. Dugas, K. Penny « Chimie bioorganique », M., 1983
- 2. D. Metzler « Biochimie », M., 1980
- 3. A. Leninger « Fondamentaux de la biochimie », M., 1985
Les protéines (polypeptides, protéines) sont des substances de haut poids moléculaire qui contiennent des acides alpha-aminés reliés par une liaison peptidique. La composition des protéines est déterminée chez les organismes vivants par le code génétique. Généralement, un ensemble de 20 acides aminés standards est utilisé lors de la synthèse.
Classement des protéines
Les protéines sont séparées selon différents critères :
- Forme de molécule.
- Composition.
- Les fonctions.
Selon le dernier critère, les protéines sont classées :
- Aux structurels.
- Nutritif et épargné.
- Transport.
- Contractile.
Protéines structurelles
Ceux-ci incluent l'élastine, le collagène, la kératine et la fibroïne. Les polypeptides structuraux participent à la formation des membranes cellulaires. Ils peuvent y créer des canaux ou remplir d'autres fonctions.
Protéines nutritives de stockage
Le polypeptide nutritionnel est la caséine. Grâce à cela, le corps en croissance reçoit du calcium, du phosphore et des acides aminés.
Les protéines de réserve sont les protéines des graines des plantes cultivées et des blancs d'œufs. Ils sont consommés au cours de la phase de développement embryonnaire. Dans le corps humain comme chez les animaux, les protéines ne sont pas stockées en réserve. Ils doivent être régulièrement obtenus à partir de nourriture, sinon une dystrophie risque de se développer.
Polypeptides de transport
Un exemple classique de telles protéines est l’hémoglobine. D'autres polypeptides impliqués dans le mouvement des hormones, des lipides et d'autres substances se trouvent également dans le sang.
Les membranes cellulaires contiennent des protéines capables de transporter des ions, des acides aminés, du glucose et d’autres composés à travers la membrane cellulaire.
Protéines contractiles
Les fonctions de ces polypeptides sont liées au fonctionnement des fibres musculaires. De plus, ils assurent le mouvement des cils et des flagelles chez les protozoaires. Les protéines contractiles remplissent la fonction transport des organites au sein de la cellule. De par leur présence, un changement des formes cellulaires est assuré.
Exemples de protéines contractiles sont la myosine et l'actine. Il convient de dire que ces polypeptides ne se trouvent pas uniquement dans les cellules des fibres musculaires. Les protéines contractiles fonctionnent leurs tâches dans presque tous
Particularités
Un polypeptide individuel, la tropomyosine, se trouve dans les cellules. Protéine musculaire contractile la myosine est son polymère. Il forme un complexe avec l'actine.
Protéines contractiles musculaires ne pas dissoudre dans l'eau.
Taux de synthèse polypeptidique
Elle est régulée par les hormones thyroïdiennes et stéroïdes. En pénétrant dans la cellule, ils se lient à des récepteurs spécifiques. Le complexe formé pénètre et se lie à la chromatine. De ce fait, le taux de synthèse des polypeptides au niveau des gènes augmente.
Les gènes actifs assurent une synthèse accrue de certains ARN. Il quitte le noyau, va vers les ribosomes et active la synthèse de nouveaux éléments structurels ou protéines contractiles, enzymes ou hormones. C'est l'effet anabolisant des gènes.
Pendant ce temps, la synthèse des protéines dans les cellules est un processus plutôt lent. Cela nécessite des coûts énergétiques et des matières plastiques élevés. En conséquence, les hormones ne sont pas capables de contrôler rapidement le métabolisme. Leur tâche principale est de réguler la croissance, la différenciation et le développement des cellules du corps.
Contraction musculaire
Il fait clair exemple de la fonction contractile des protéines. Au cours de la recherche, il a été découvert que la contraction musculaire est basée sur une modification des propriétés physiques du polypeptide.
Protéine contractile l'actomyosine interagit avec l'acide adénosine triphosphorique. Cette connexion s'accompagne d'une contraction des myofibrilles. Cette interaction peut être observée en dehors du corps.
Par exemple, si une solution d'adénosine triphosphate est appliquée sur des fibres musculaires imbibées d'eau (macérées), manquant d'excitabilité, elles commenceront à se contracter fortement, semblable à la contraction de muscles vivants. Cette expérience est d'une grande importance pratique. Cela prouve qu’une réaction chimique est nécessaire à la contraction musculaire protéines contractiles avec une substance riche en énergie.
Effet de la vitamine E
D'une part, c'est le principal antioxydant intracellulaire. La vitamine E protège les graisses et autres composés facilement oxydables de l’oxydation. En même temps, il agit comme porteur d'électrons et participe aux réactions redox associées au stockage de l'énergie libérée.
Une carence en vitamine E provoque une atrophie des tissus musculaires : contenu protéine contractile la myosine diminue fortement et est remplacée par du collagène, un polypeptide inerte.
Spécificité de la myosine
Il est considéré comme l'un des éléments clés protéines contractiles. Il représente environ 55 % de la teneur totale en polypeptides du tissu musculaire.
La myosine est constituée de filaments (fils épais) de myofibrilles. La molécule contient une longue partie fibrillaire avec une structure en double hélice et des têtes (structures globulaires). La myosine est constituée de 6 sous-unités : 2 chaînes lourdes et 4 chaînes légères, situées dans la partie globulaire.
La tâche principale de la région fibrillaire est la capacité de former des faisceaux de filaments de myosine ou de protofibrilles épaisses.
Les têtes contiennent le site actif de l'ATPase et le centre de liaison à l'actine. De ce fait, l'hydrolyse de l'ATP et la communication avec les filaments d'actine sont assurées.
Variétés
Les sous-types d'actine et de myosine sont :
- Dynéine des flagelles et cils des protozoaires.
- Spectrine dans les membranes érythrocytaires.
- Neurosténine des membranes périsynaptiques.
Les variétés d'actine et de myosine comprennent également des polypeptides bactériens responsables du mouvement de diverses substances dans l'organisme. Ce processus est également appelé chimiotaxie.
Le rôle de l'acide adénosine triphosphorique
Si vous placez les filaments d'actomyosine dans une solution acide et ajoutez des ions potassium et magnésium, vous remarquerez qu'ils se raccourcissent. Dans ce cas, une dégradation de l'ATP est observée. Ce phénomène indique que la dégradation de l'acide adénosine triphosphorique a un lien certain avec des modifications des propriétés physico-chimiques de la protéine contractile et, par conséquent, avec la fonction musculaire. Ce phénomène a été identifié pour la première fois par Szent-Gyorgyi et Engelhardt.
La synthèse et la dégradation de l'ATP sont de la plus haute importance dans le processus de conversion de l'énergie chimique en énergie mécanique. Lors de la dégradation du glycogène, accompagnée de la production d'acide lactique, ainsi que lors de la déphosphorylation des acides adénosine triphosphorique et créatine phosphorique, la participation de l'oxygène n'est pas requise. Ceci explique la capacité d'un muscle isolé à fonctionner dans des conditions anaérobies.
Dans les fibres musculaires fatiguées lors du travail en environnement anaérobie, l'acide lactique et les produits formés lors de la dégradation des acides adénosine triphosphorique et créatine phosphorique s'accumulent. En conséquence, les réserves de substances s'épuisent, dont la décomposition libère l'énergie nécessaire. Si vous placez un muscle fatigué dans un environnement contenant de l’oxygène, il le consommera. Un peu d’acide lactique commencera à s’oxyder. En conséquence, de l'eau et du dioxyde de carbone se forment. L'énergie libérée sera utilisée pour la resynthèse de l'acide créatine phosphorique, de l'acide adénosine triphosphorique et du glycogène à partir des produits de dégradation. De ce fait, le muscle retrouvera sa capacité à travailler.
Muscle squelettique
Les propriétés individuelles des polypeptides ne peuvent être expliquées que par l'exemple de leurs fonctions, c'est-à-dire leur contribution à des activités complexes. Parmi les rares structures pour lesquelles une corrélation entre les fonctions des protéines et des organes a été établie, le muscle squelettique mérite une attention particulière.
Sa cellule est activée par des influx nerveux (signaux dirigés vers la membrane). En termes moléculaires, la contraction repose sur la formation cyclique de ponts croisés dus aux interactions périodiques entre l'actine, la myosine et le Mg-ATP. Les protéines liant le calcium et les ions Ca agissent comme intermédiaires entre les effecteurs et les signaux nerveux.
La médiation limite le taux de réponse aux impulsions marche/arrêt et empêche les contractions spontanées. Dans le même temps, certaines oscillations (fluctuations) des fibres musculaires du volant d'inertie des insectes ailés ne sont pas contrôlées par des ions ou des composés similaires de faible poids moléculaire, mais directement par des protéines contractiles. De ce fait, des contractions très rapides sont possibles, qui, après activation, se déroulent indépendamment.
Propriétés des cristaux liquides des polypeptides
Lors du raccourcissement, la période du réseau formé par les protofibrilles change. Lorsqu’un réseau de filaments fins pénètre dans une structure d’éléments épais, la symétrie tétragonale est remplacée par une symétrie hexagonale. Ce phénomène peut être considéré comme une transition polymorphe dans un système à cristaux liquides.
Caractéristiques des processus mécanochimiques
Elles se résument à la transformation de l'énergie chimique en énergie mécanique. L'activité ATPase des membranes cellulaires mitochondriales est similaire à l'activité du système iosine des muscles squelettiques. Des caractéristiques communes sont également notées dans leurs propriétés mécanochimiques : ils se contractent sous l’influence de l’ATP.
Une protéine contractile doit donc être présente dans les membranes mitochondriales. Et il est vraiment là. Il a été établi que les polypeptides contractiles sont impliqués dans la mécanochimie mitochondriale. Cependant, il s’est également avéré que le phosphatidylinositol (un lipide membranaire) joue également un rôle important dans les processus.
En plus
La molécule protéique myosine favorise non seulement la contraction de divers muscles, mais peut également participer à d'autres processus intracellulaires. On parle notamment du mouvement des organites, de la fixation des filaments d'actine sur les membranes, de la formation et du fonctionnement du cytosquelette, etc. Presque toujours, la molécule interagit d'une manière ou d'une autre avec l'actine, qui est la deuxième clé. protéine contractile.
Il a été prouvé que les molécules d'actomyosine peuvent changer de longueur sous l'influence de l'énergie chimique libérée lorsqu'un résidu d'acide phosphorique est éliminé de l'ATP. En d’autres termes, c’est ce processus qui provoque la contraction musculaire.
Le système ATP agit ainsi comme une sorte d’accumulateur d’énergie chimique. Au besoin, elle se transforme directement en mécanique par l'intermédiaire de l'actomyosine. Dans ce cas, il n'y a pas d'étape intermédiaire caractéristique des processus d'interaction d'autres éléments - la transition vers l'énergie thermique.
Microfilaments(filaments d'actine) sont constitués d'actine, une protéine très abondante dans les cellules eucaryotes. L'actine peut exister sous forme de monomère ( G-actine, « actine globulaire ») ou polymère (F-actine, « actine fibrillaire »). La G-actine est une protéine globulaire asymétrique (42 kDa), constituée de deux domaines. À mesure que la force ionique augmente, la G-actine s’agrège de manière réversible pour former un polymère linéaire en spirale, la F-actine. La molécule de G-actine porte une molécule d'ATP (ATP) étroitement liée qui, une fois convertie en F-actine, est lentement hydrolysée en ADP (ADP), c'est-à-dire que la F-actine présente les propriétés d'une ATPase.
Lorsque la G-actine polymérise en F-actine, l'orientation de tous les monomères est la même, donc la F-actine a une polarité. Les fibres de F-actine ont deux extrémités chargées de manière opposée – (+) et (-), qui polymérisent à des vitesses différentes. Ces extrémités ne sont pas stabilisées par des protéines spéciales (comme, par exemple, dans les cellules musculaires), et à une concentration critique de G-actine, l'extrémité (+) s'allongera et l'extrémité (-) se raccourcira. Dans des conditions expérimentales, ce processus peut être inhibé par des toxines fongiques. Par exemple, phalloïdine(venin du champignon vénéneux) se lie à l'extrémité (-) et inhibe la dépolymérisation, tandis que cytochalasine(une toxine provenant de moisissures aux propriétés cytostatiques) se fixe à l’extrémité (+), bloquant la polymérisation.
Protéines associées à l'actine. Il existe plus de 50 types différents de protéines dans le cytoplasme des cellules qui interagissent spécifiquement avec la G-actine et la F-actine. Ces protéines remplissent différentes fonctions : elles régulent le volume du pool de G-actine ( profiline), influencent la vitesse de polymérisation de la G-actine ( méchant), stabilisent les extrémités des filaments de F-actine ( fragmenter, β-actinine), cousez les filaments ensemble ou avec d'autres composants (tels que méchant, α-actinine, spectrine, MARQUES) ou détruire la double hélice F-actine ( gelsoline). L'activité de ces protéines est régulée par les ions Ca 2+ et les protéines kinases.
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Une étude de la composition chimique des myofibrilles a montré que les filaments épais et fins sont constitués uniquement de protéines.
Les filaments épais sont constitués de protéines la myosine. La myosine est une protéine d'un poids moléculaire d'environ 500 kDa, contenant deux très longues chaînes polypeptidiques. Ces chaînes forment une double hélice, mais à une extrémité ces fils divergent et forment une formation sphérique - une tête globulaire. Par conséquent, la molécule de myosine comporte deux parties : la tête globulaire et la queue. Le filament épais contient environ 300 molécules de myosine, et sur une section transversale du filament épais, on trouve 18 molécules de myosine. Les molécules de myosine dans les filaments épais sont entrelacées avec leurs queues et leurs têtes dépassent du filament épais en une spirale régulière. Il existe deux zones (centres) importantes dans les têtes de myosine. L’un d’eux catalyse la division hydrolytique de l’ATP, c’est-à-dire correspond au centre actif de l’enzyme. L'activité ATPase de la myosine a été découverte pour la première fois par les biochimistes russes Engelhardt et Lyubimova. La deuxième section de la tête de myosine assure la connexion des filaments épais avec la protéine des filaments fins lors de la contraction musculaire - actine. Les filaments fins sont constitués de trois protéines : actine, troponine Et tropomyosine.
La principale protéine des filaments minces est actine. L'actine est une protéine globulaire d'un poids moléculaire de 42 kDa. Cette protéine possède deux propriétés importantes. Premièrement, il présente une grande capacité à polymériser avec formation de longues chaînes appelées actine fibrillaire(peut être comparé à un collier de perles). Deuxièmement, comme nous l’avons déjà noté, l’actine peut se combiner avec les têtes de myosine, ce qui conduit à la formation de ponts croisés, ou adhérences, entre filaments fins et épais.
La base du mince filament est une double hélice de deux chaînes d'actine fibrillaire, contenant environ 300 molécules d'actine globulaire (comme deux brins de billes torsadées en double hélice, chaque bille correspondant à de l'actine globulaire).
Une autre protéine à filament fin - tropomyosine– a également la forme d’une double hélice, mais cette hélice est formée de chaînes polypeptidiques et est beaucoup plus petite que la double hélice d’actine. La tropomyosine est située dans le sillon de la double hélice d'actine fibrillaire.
Protéine du troisième filament mince - troponine- se fixe à la tropomyosine et fixe sa position dans le sillon d'actine, ce qui bloque l'interaction des têtes de myosine avec les molécules d'actine globulaire de filaments minces.
5. Techniques technologiques pour accélérer la maturation de la viande
Après la fin de la vie de l’animal (synthèse), un ensemble de changements se produisent dans la viande, influencés par les enzymes. L'auto-désintégration des tissus commence sous l'action d'enzymes présentes dans les tissus eux-mêmes. Ce processus est appelé autolyse. Dans ce cas, les tissus musculaires, conjonctifs et adipeux subissent des modifications. Les modifications du tissu musculaire pendant le stockage affectent la qualité de la viande.
Au cours de la vie d'un animal, la fonction principale du tissu musculaire est motrice, grâce à laquelle l'énergie chimique est convertie en énergie mécanique. Ces transformations complexes se produisent en raison de processus biochimiques, physiologiques, physiques et thermodynamiques.
L'aspect biochimique s'exprime par des modifications des myofibrilles des protéines, principalement la myosine et l'actine (80 % des protéines). Lors de la contraction, l'actine fibrillaire se combine à la myosine. Un complexe d'actomyosine puissant se forme, dans lequel se trouvent 2 à 3 molécules d'actine par molécule de myosine.
Le mécanisme énergétique de contraction est une modification de l’énergie libre générée lors de la dégradation de l’ATP. L'activité ATP est possédée par la protéine myosine qui, lorsque l'ATP se décompose, se combine avec l'actine, formant un complexe d'actinomyosine, c'est-à-dire le processus de rigidité cadavérique se produit. Dans ce cas, la myosine n’est pas seulement une protéine, mais une enzyme à part entière.
La phase de maturation de la viande est caractérisée par une dégradation intensive du glycogène musculaire et une accumulation d'acide lactique, ainsi que par une modification de sa composition chimique, mais la rigueur fait partie du processus d'autolyse.
Un trait caractéristique de la rigueur est une diminution de la capacité de rétention d'eau du tissu musculaire, ce qui entraîne toujours une séparation du jus musculaire. Selon les signes extérieurs, la viande rigorisée a une plus grande élasticité ; une fois cuite, elle est excessivement dure et, en raison d'une diminution de sa capacité de rétention d'eau, elle devient moins juteuse. En état de rigueur, les muscles sont moins sensibles à l’action des enzymes protéométiques et la viande est moins digeste.
En raison de l'accumulation d'acides lactique, phosphorique et autres dans la viande, la concentration d'ions hydrogène augmente, ce qui fait qu'à la fin de la rigueur, le pH diminue à 5,8-5,7, et parfois plus bas. Dans un environnement acide, lors de la dégradation de l'ATP et de l'acide phosphorique, une accumulation partielle de phosphore inorganique se produit.
La phase de maturation détermine en grande partie l'intensité des processus physico-colloïdaux et des changements microstructuraux dans les fibres musculaires. En raison d'un ensemble de raisons (action d'enzymes protéométiques, formation de produits de décomposition autolytiques, environnement acide), la dégradation des fibres musculaires se produit. Une décomposition profonde indique déjà une autolyse profonde, qui est plus souvent observée lorsque la viande se gâte. Pendant la phase de transition en douceur de la rigueur à la maturation, la viande se ramollit, se détend et une tendreté apparaît, ce qui signifie que les sucs digestifs pénètrent librement dans le sarcoplasme, ce qui améliore la digestibilité et la digestibilité de la viande.
La tendreté des tissus carnés, où il y a beaucoup de tissu conjonctif, est faible et la viande des jeunes animaux est plus tendre que celle des vieux.
Avec une augmentation de la température (jusqu'à 30 0 C), ainsi qu'avec un vieillissement prolongé de la viande (plus de 20 à 26 jours) à basse température positive (2 à 4 0 C), le processus de maturation enzymatique s'approfondit tellement que la quantité La dégradation des protéines dans la viande augmente sensiblement sous forme de petits peptides et d'acides aminés libres. À ce stade, la viande acquiert une couleur brune, la quantité d'azote aminé et ammoniacal qu'elle contient augmente et une dégradation hydrolytique notable des graisses se produit, ce qui affecte négativement ses propriétés nutritionnelles et la présentation de la viande.
Pour accélérer la maturation de la viande, ce qui contribue à améliorer sa qualité, diverses méthodes de transformation sont utilisées, notamment l'utilisation d'enzymes et d'antibiotiques.
Des recherches ont également montré que le traitement de surface de la viande (par trempage dans une solution ou pulvérisation de poudre) n'a pas d'effet suffisant.
De bons résultats sont obtenus par la fermentation de la viande réalisée simultanément après réduction par sublimation.
Une préparation enzymatique est ajoutée aux conserves pour obtenir des produits de meilleure qualité. Il est proposé d'ajouter des médicaments aux saucisses de qualité inférieure.
La viande traitée avec des préparations enzymatiques ne doit pas différer en apparence, en couleur, en arôme de la viande non enzymatique et en goût, elle doit être plus douce, sans le goût amer provoqué par les produits de dégradation profonde des protéines par les enzymes.
Les principales protéines musculaires sont l'actine et la myosine.
La masse des fibrilles musculaires est constituée d'eau (75 %) et de protéines (plus de 20 %). Les principaux représentants des protéines musculaires sont l'actine et la myosine, dont la myosine représente 55 %.
Cette protéine (MW 460 kDa) a la forme d'un hexamère asymétrique. La molécule de myosine possède une partie allongée, constituée de deux hélices enroulées l'une sur l'autre. Chaque hélice possède une tête globulaire à une extrémité. L'hexamère (6 sous-unités) comprend une paire de chaînes lourdes (MW 200 kDa) et deux paires de chaînes légères (MW 15-27 kDa). Les chaînes lourdes sont constituées d'un domaine C-terminal a-hélicoïdal linéairement allongé (1 300 résidus d'acides aminés) et d'un domaine N-terminal globulaire (environ 800 résidus d'acides aminés). Deux domaines a-hélicoïdaux appartenant à deux chaînes lourdes forment ensemble une structure superhélicoïdale stable avec deux têtes globulaires (Fig. 17.8).
La molécule complète de myosine contient également 4 chaînes polypeptidiques relativement petites (MW 16-24 kDa), associées à des têtes globulaires. Contrairement à l'actine, la myosine des muscles squelettiques a une activité enzymatique et catalyse l'hydrolyse de l'ATP en se liant à la F-actine. Toutes les chaînes légères se lient au Ca 2+, sont phosphorylées par une kinase spéciale et, en général, participent à la régulation de l'activité de la myosine ATPase.
Figure 17.8. Représentation schématique de la structure des filaments épais. La configuration spatiale de la myosine est illustrée.
La molécule de myosine contient plusieurs régions fonctionnellement importantes. Non loin du milieu de la zone linéaire super-enroulée, il y a un endroit où la molécule est décomposée par la trypsine. Cette enzyme, pour ainsi dire, coupe la molécule en 2 parties : l'une contient les têtes globulaires et une partie de la zone super-enroulée ; l'autre consiste en la partie restante de la zone super-enroulée à l'extrémité C-terminale. La partie contenant la tête est appelée « méromyosine lourde » (MW 350 kDa). Le fragment C-terminal est appelé « méromyosine légère » (MW 125 kDa).
L'importance du site d'action de la trypsine sur la molécule de myosine est qu'il coïncide étonnamment avec l'endroit dans la molécule de myosine qui fonctionne comme une sorte de charnière, convertissant l'énergie chimique de l'ATP en un phénomène purement mécanique de contraction-relaxation. Un autre site important qui joue un rôle similaire est soumis à l’action d’une autre enzyme protéolytique, la papaïne. La papaïne coupe la molécule de myosine très près des têtes globulaires. Il s'avère que deux fragments et c'est celui où se trouve la tête qui présente une activité ATPase.
Des filaments épais sont formés à partir de myosine. Le filament épais est constitué d’environ 400 molécules de myosine, 200 de chaque côté de la ligne M. Ces molécules sont maintenues ensemble par la protéine C (la protéine « clip »), la protéine de la lignée M et des interactions hydrophobes les unes avec les autres. En un point localisé sur le site d'action de la trypsine, la méromyosine lourde s'écarte de l'axe principal du filament épais, formant un angle aigu. De ce fait, la tête se rapproche de l'actine des filaments fins, localisés dans l'espace entre les filaments épais. L'événement moléculaire le plus important précédant la contraction musculaire est la liaison régulée des têtes de myosine à l'actine à filament mince. Par la suite, un changement rapide dans la conformation de la myosine se produit autour des points « charnières » particuliers déjà mentionnés, et l’actine liée se déplace dans la direction de la ligne M.
La part de l'actine dans la masse totale des protéines musculaires est de 25 %. Il s'agit d'un monomère protéique globulaire d'un poids moléculaire de 43 kDa, appelé G-actine. En présence d'ions magnésium et de la concentration physiologique d'ions en solution, la G-actine polymérise pour former un filament insoluble, appelé F-actine (Fig. 17.9). Deux polymères de F-actine s’enroulent l’un autour de l’autre en hélice. C’est ainsi que se forme la structure de base du fil fin. La fibre F-actine a une épaisseur de 6 à 7 nm et une structure répétitive avec une périodicité de 35,5 nm. Ni la G- ni la F-actine n'ont d'activité catalytique.
Riz. 17.9. Structure de la F-actine
Chaque sous-unité G-actine possède un site de liaison ATP/ADP, qui participe à la polymérisation du filament mince. Une fois la polymérisation terminée, le mince filament est recouvert et stabilisé par une protéine - la b-actinine. En plus du site de liaison nucléotidique, chaque molécule de G-actine possède un site de liaison de tête de myosine de haute affinité. Son travail dans les muscles squelettiques et cardiaques est régulé par des protéines à filaments minces supplémentaires. Ainsi, des protéines supplémentaires contrôlent le cycle contractile.
