Какой из белков выполняет каталитическую функцию. Структура и функции белков

Структура белковых молекул. Связь свойств, функций и активности белков с их структурной организацией (специфичность, видовая принадлежность, эффект узнавания, динамичность, эффект кооперативного взаимодействия).

Белки - это высокомолекулярные азотсодержащие вещества, состоящие из остатков аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Белки иначе называют протеинами;

Простые белки построены из аминокислот и при гидролизе распадаются соответственно только на аминокислоты. Сложные белки - это двухкомпонентные белки, которые состоят из какого-либо простого белка и небелкового компонента, называемого простетической группой. При гидролизе сложных белков, помимо свободных аминокислот, освобождаются небелковая часть или продукты ее распада. Простые белки в свою очередь делятся на основании некоторых условно выбранных критериев на ряд подгрупп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины и др.

Классификация сложных белков основана на химической природе входящего в их состав небелкового компонента. В соответствии с этим различают: фосфопротеины (содержат фосфорную кислоту), хромопротеины (в состав их входят пигменты), нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты), гликопротеины (содержат углеводы), липопротеины (содержат липиды) и металлопротеины (содержат металлы).

3. Структура белка.

Последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи белковой молекулы получила название первичной структуры белка . Первичная структура белка, помимо большого числа пептидных связей, обычно содержит также небольшое число дисульфидных (-S-S-) связей. Пространственная конфигурация полипептидной цепи, точнее тип полипептидной спирали, определяет вторичную структуру белка , она представлена в основном α-спиралью, которая фиксирована водородными связями. третичная структура -полипептидная цепь, свернутая целиком или частично в спираль, расположена или упакована в пространстве (в глобуле). Известная стабильность третичной структуры белка обеспечивается за счет водородных связей, межмолекулярных ван-дер-ваальсовых сил, электростатического взаимодействия заряженных групп и т д.

Четвертичная структура белка - структура, состоящая из оп­ределенного числа полипептидных цепей, занимающих строго фик­сированное положение относительно друг друга.

Классический пример белка, имеющего четвертичную структуру, являеться гемоглобин.

Физические свойства белков: высокая вязкость растворов,

незначительная диффузия, способность к набуханию в больших пределах, оптическая активность, подвижность в электрическом поле, низкое осмотическое давление и высокое онкотическое давление, способность к поглощению Уф-лучей при 280 нм, как и аминокислоты, амфотерны благодаря наличию свободных NH2-и СООН-групп и характеризуются соответственно всеми св-вами кислот и оснований. Обладают явно выраженными гидрофильными свойствами. Их растворы обладают очень низким осмотическим давлением, высокой вязкостью и незначительной способностью к диффузии. Белки способны к набуханию в очень больших пределах. С коллоидным состоянием белков связано явление светорассеяния, лежащее в основе количественного определения белков методом нефелометрии.

Белки способны адсорбировать на своей поверхности низкомолекулярные органические соединения и неорганические ионы. Это свойство предопределяет транспортные функции отдельных белков.

Химические свойства белков разнообразны, поскольку боковые радикалы аминокислотных остатков содер­жат различные функциональные группы (-NH2, -СООН, -ОН, -SН и др.). Характерной для белков реакцией является гидролиз пептидных связей. Благодаря наличию и амино-, и карбоксильных групп белки обладают амфотерными свойст­вами.

Денатурация белка - разрушение связей, стабилизирующих четвертичную, третичную и вторичную структуры, приводящее к дезориентации конфигурации белковой молекулы и сопровождаемое потерей нативных св-в.

Различают физические (температура, давление, механическое воздействие, ультразвуковое и ионизирующее излучения) и химические (тяжелые металлы, кислоты, щелочи, органические растворители, алкалоиды) факторы, вызывающие денатурацию.

Обратным процессом является ренатурация , то есть восстановление физико-химических и биологических свойств белка. Ренатурация невозможна если затронута первичная структура.

Большинство белков денатурируют при нагревании их раствором выше 50-60 о С. Внешние проявления денатурации сводятся к потере растворимости, особенно в изоэлектрической точке, повышению вязкости белковых растворов, увеличению коли­чества свободных функциональных SH-rpyпп и изменению характера рассеивания рентгеновских лучей, развертываются глобулы нативных белковых молекул и образуются случайные и беспорядочные структуры.

Сократительная функция. актин и миозин – специфические белки мышечной ткани. Структурная функция. фибриллярные белки, в частности коллаген в соединительной ткани, кератин в волосах, ногтях, коже,эластин в сосудистой стенке и др.

Гормональная функция. Ряд гормонов представлен белками или полипептидами, например гормоны гипофиза, поджелудочной железы и др. Некоторые гормоны являются производными аминокислот.

Питательная (резервная) функция. резервные белки, являющиеся источниками питания для плода, Основной белок молока (казеин) также выполняет главным образом питательную функцию.

Биологические функции белков. Многообразие белков по структурной организации и биологической функции. Полиморфизм. Различия белкового состава органов и тканей. Изменения состава в онтогенезе и при заболеваниях.

-По степени сложности строения белки делят на простые и слож­ные. Простые или однокомпонентные белки состоят только из белковой части и при гидролизе дают аминокислоты. К сложным или двухкомпонентным относят белки, в состав которых входит протеин и добавочная группа небелковой природы, называемая простетической. ( могут высту­пать липиды, углеводы, нуклеиновые кислоты); соответственно сложные белки называют липопротеинами, гликопротеинами, нук-леопротеинами.

- По форме белковой молекулы белки разделяют на две группы: фибриллярные (волокнистые) и глобулярные (корпускулярные). Фибриллярные белки характеризуются высоким отношением их длины к диаметру (несколько десятков единиц). Их молекулы ни­тевидны и обычно собраны в пучки, которые образуют волокна. (являются главными компонентами наруж­ного слоя кожи, образуя защитные покровы тела человека). Они также участвуют в образовании соединительной ткани, включая хрящи и сухожилия.

Подавляющее количество природных белков относится к глобу­лярным. Для глобулярных белков характерно небольшое отношение длины к диаметру молекулы (несколько единиц). Имея более слож­ную конформацию, глобулярные белки выполняют и более раз­нообразные.

-По отношению к условно выбранным растворителям выделяют альбумины и глобулины . Альбумины очень хорошо растворяются в воде и в концентрированных солевых растворах.Глобулины не растворяются в воде и в растворах солей умерен­ной концентрации..

--Функциональная классификация белков наиболее удовлетвори­тельная, поскольку в ее основу положен не случайный признак а выполняемая функция. Кроме того, можно выделить сходство структур, свойств и функциональной активности входящих в ка­кой-либо класс конкретных белков.

Каталитически активные белки называют ферментами. Они осуществляют катализ практически всех химических превраще­ний в клетке. Подробно эта группа белков будет рассмотрена в главе 4.

Гормоны регулируют обмен веществ внутри клеток и интег­рируют обмен в различных клетках организма в целом.

Рецепторы избирательно связывают различные регуляторы (гормоны, медиаторы) на поверхности клеточных мембран.

Транспортные белки осуществляют связывание и транспорт веществ между тканями и через мембраны клетки.

Структурные белки . Прежде всего к этой группе относят белки, участвующие в построении различных биологических мембран.

Белки - ингибиторы ферментов составляют многочислен­ную группу эндогенных ингибиторов. Они осуществляют регуля­цию активности ферментов.

Сократительные белки обеспечивают механический процесс сокращения с использованием химической энергии.

Токсичные белки - некоторые белки и пептиды, выделяемые организмами (змеями, пчелами, микроорганизмами), являющиеся ядовитыми для других живых организмов.

Защитные белки. антите­ла - вещества белковой природы, вырабатываемые животным организмом в ответ на введение антигена. Антитела, взаимодейст­вуя с антигенами, дезактивируют их и тем самым защищают ор­ганизм от воздействия чужеродных соединений, вирусов, бакте­рий и т. д.

Белковый состав зависит от физиологич. Активности, состава пищи и режима питания, биоритмов. В процессе развития состав меняется значительно (от зиготы до формирования дифференцированных органов со специализированными ф-ми). Например, эритроциты содержат гемоглобин, обеспечивающий транспорт кислорода кровью, мыш-е кл-ки содержат сократительные белки актин и миозин, в сетчатке-белок родопсин и т д. При болезнях белковый состав меняется-протеинопатии. Наследственные протеинопатии развиваются в результате повреждений в генетическом аппарат. Какой-либо белок не синтезируется вовсе или синтезируется, но его первичная структура изменена (серповидно-клеточная анемия). Любая болезнь сопровождается изменением белкового состава т.е. развивается приобретённая протеинопатия. При этом первичная структура белков не нарушается, а происходит количественное изменение белков, особенно в тех органах и тканях, в которых развивается патологический процесс. Например, при панкреатитах снижается выработка ферментов, необходимых для переваривания пищевых веществ в ЖКТ.

Факторы повреждения структуры и функции белков, роль повреждений в патогенезе заболеваний. Протеинопатии

Белковый состав организма здорового взрослого человека относительно постоянен, хотя возможны изменения количества отдельных белков в органах и тканях. При различных заболеваниях происходит изменение белкового состава тканей. Эти изменения называются протеинопатиями. Различают наследственные и приобретённые протеинопатии. Наследственные протеинопатии развиваются в результате повреждений в генетическом аппарате данного индивидуума. Какой-либо белок не синтезируется вовсе или синтезируется, но его первичная структура изменена. Любая болезнь сопровождается изменением белкового состава организма, т.е. развивается приобретённая протеинопатия. При этом первичная структура белков не нарушается, а обычно происходит количественное изменение белков, особенно в тех органах и тканях, в которых развивается патологический процесс. Например, при панкреатитах снижается выработка ферментов, необходимых для переваривания пищевых веществ в ЖКТ.

В некоторых случаях приобретённые протеинопатии развиваются в результате изменения условий, в которых функционируют белки. Так, при изменении рН среды в щелочную сторону (алкалозы различной природы) изменяется кон-формация гемоглобина, увеличивается его сродство к О 2 и снижается доставка О 2 тканям (гипоксия тканей).

Иногда в результате болезни повышается уровень метаболитов в клетках и сыворотке крови, что приводит к модификации некоторых белков и нарушению их функции

Кроме того, из клеток повреждённого органа в кровь могут выходить белки, которые в норме определяются там лишь в следовых количествах. При различных заболеваниях часто используют биохимические исследования белкового состава крови для уточнения клинического диагноза.

4. Первичная структура белков. Зависимость свойств и функций белков от их первичной структуры. Изменения первичной структуры, протеинопатии.

Структурные белки цитоскелета, как своего рода арматура, придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток. Большинство структурных белков являются филаментозными: например, мономеры актина и тубулина - это глобулярные, растворимые белки, но после полимеризации они формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, позволяющий клетке поддерживать форму . Коллаген и эластин - основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.

Защитная функция

Существуют несколько видов защитных функций белков:

Физическая защита. В ней принимает участие коллаген - белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей (в том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоёв кожи (дермы)); кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и др. производныхэпидермиса. Обычно такие белки рассматривают как белки со структурной функцией. Примерами этой группы белков служат фибриногены итромбины , участвующие в свёртывании крови.

Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Особенно важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма .

Иммунная защита. Белки, входящие в состав крови и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов. Белки системы комплемента и антитела (иммуноглобулины) относятся к белкам второй группы; они нейтрализуют бактерии, вирусы или чужеродные белки. Антитела, входящие в состав адаптативной иммунной системы, присоединяются к чужеродным для данного организма веществам, антигенам, и тем самым нейтрализуют их, направляя к местам уничтожения. Антитела могутсекретироваться в межклеточное пространство или закрепляться в мембранах специализированных В-лимфоцитов, которые называютсяплазмоцитами . В то время как ферменты имеют ограниченное сродство к субстрату, поскольку слишком сильное присоединение к субстрату может мешать протеканию катализируемой реакции, стойкость присоединения антител к антигену ничем не ограничена .

Регуляторная функция

Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые не служат ни источником энергии, ни строительным материалом для клетки. Эти белки регулируюттранскрипцию, трансляцию, сплайсинг, а также активность других белков и др. Регуляторную функцию белки осуществляют либо за счёт ферментативной активности (например,протеинкиназы), либо за счёт специфического связывания с другими молекулами, как правило, влияющего на взаимодействие с этими молекулами ферментов.

Так, транскрипция генов определяется присоединением факторов транскрипции - белков-активаторов и белков-репрессоров - к регуляторным последовательностям генов. На уровне трансляции считывание многих мРНК также регулируется присоединением белковых факторов , а деградация РНК и белков также проводится специализированными белковыми комплексами . Важнейшую роль в регуляции внутриклеточных процессов играют протеинкиназы - ферменты, которые активируют или подавляют активность других белков путём присоединения к ним фосфатных групп.

Структурная функция белков

Структурная функция белков заключается в том, что белки

• участвуют в образовании практически всех органоидов клеток, во многом определяя их структуру (форму);
• образуют цитоскелет , придающий форму клеткам и многим органоидам и обеспечивающий механическую форму ряда тканей;
• входят в состав межклеточного вещества, во многом определяющего структуру тканей и форму тела животных.

Белки межклеточного вещества

В теле человека белков межклеточного вещества больше, чем всех остальных белков. Основными структурными белками межклеточного вещества являются фибриллярные белки.

Коллагены

Коллагены - семейство белков, в теле человека составляют до 25 - 30 % общей массы всех белков. Кроме структурной функции коллаген выполняет также механическую, защитную, питательную и репаративную функции.

Молекула коллагена представляет собой правозакрученную спираль из трёх α-цепей.

Всего у человека имеется 28 типов коллагена. Все они сходны по структуре.

Эластин

Эластин широко распространён в соединительной ткани, особенно в коже, легких и кровеносных сосудах. Общими характеристиками для эластина и коллагена являются большое содержание глицина и пролина. В эластине значительно больше валина и аланина и меньше глутаминовой кислоты и аргинина, чем в коллагене. В эластине содержатся десмозин и изодесмозин. эти соединения можно обнаружить только в эластине. Эластин нерастворим в водных растворах (как и коллаген), в растворах солей, кислот и щелочей даже при нагревании. В эластине большое количество аминокислотных остатков с неполярными боковыми группами, что, по-видимому, обусловливает высокую эластичность его волокон.

Другие белки внеклеточного матрикса

Кератины разделяются на две группы: α-кератины и β-кератины. Прочность кератина уступает, пожалуй, только хитину. Характерной особенностью кератинов является их полная нерастворимость в воде при pH 7,0. Содержат в молекуле остатки всех аминокислот. Отличаются от других фибриллярных структурных белков (например, коллагена) в первую очередь повышенным содержанием остатков цистеина. Первичная структура полипептидных цепей a-кератинов не имеет периодичности.

Другие белки промежуточных филаментов

В других типах тканей (кроме эпителиев) промежуточные филаменты образованы похожими на кератин по структуре белками - виментином , белками нейрофиламентов и др. Белки ламины в большинстве клеток эукариот образуют внутреннюю выстилку оболочки ядра. Состоящая из них ядерная ламина поддерживает ядерную мембрану и контактирует с хроматином и ядерными РНК.

Тубулин

Структурные белки органелл

Белки создают и определяют форму (структуру) многих клеточных органелл . В основном из белков состоят такие органеллы, как рибосомы , протеасомы , ядерные поры и др. Гистоны необходимы для сборки и упаковки нитей ДНК в хромосомы. Из белков состоят клеточные стенки некоторых протистов (например,хламидомонады); в составе оболочки клеток многих бактерий и архей присутствует белковый слой (S-слой), который крепится у грамположительных видов к клеточной стенке, а у грамотрицательных - к наружной мембране. Из белка флагеллина состоят прокариотические жгутики .

Wikimedia Foundation . 2010 .

Смотреть что такое "Структурная функция белков" в других словарях:

Разные способы изображения трёхмерной структуры белка на примере фермента триозофосфатизомеразы. Слева «палочковая» модель, с изображением всех атомов и связей между ними; цветами показаны элементы. В середине изображены структурные мотивы … Википедия

Исследования атомной структуры конденсир. сред методом дифракции нейтронов низких энергий на атомных ядрах (упругого когерентного рассеяния). В H. с. используются нейтроны с длиной волны де Бройля l >= 0,3 Рассеяние нейтронной волны на… … Физическая энциклопедия

У этого термина существуют и другие значения, см. Белки (значения). Белки (протеины, полипептиды) высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа аминокислот. В живых организмах… … Википедия

Высокомолекулярные природные соединения, являющиеся структурной, основой всех живых организмов и играющие определяющую роль в процессах жизнедеятельности. К Б. относятся белки, нуклеиновые кислоты и полисахариды; известны также смешанные… …

Кристаллы различных белков, выращенные на космической станции «Мир» и во время полётов шаттлов НАСА. Высокоочищенные белки при низкой температуре образуют кристаллы, которые используют для получения модели данного белка. Белки (протеины,… … Википедия

- (транскрипционные факторы) белки, контролирующие процесс синтеза мРНК на матрице ДНК (транскрипцию) путём связывания со специфичными участками ДНК. Транскрипционные факторы выполняют свою функцию либо самостоятельно, либо в комплексе… … Википедия

Факторы транскрипции (транскрипционные факторы) белки, контролирующие перенос информации с молекулы ДНК в структуру мРНК (транскрипцию) путем связывания со специфичными участками ДНК. Транскрипционные факторы выполняют свою функцию… … Википедия

Особое качественное состояние мира, возможно, необходимая ступень в развитии Вселенной. Естественно научный подход к сущности Ж. сосредоточен на проблеме ее происхождения, ее материальных носителей, на отличии живого от неживого, на эволюции… … Философская энциклопедия

Взаимное притяжение атомов, приводящее к образованию молекул и кристаллов. Принято говорить, что в молекуле или в кристалле между соседними атомами существуют Х. с. Валентность атома (о чём подробнее сказано ниже) показывает число связей … Большая советская энциклопедия

Белки и их функции.

Изучим основные вещества составляющие наши с вами организмы. Одни из них самых важных это белки.

Белки (протеины, полипептиды) – углеродные вещества, состоящие из соединенных в цепочку аминокислот . Являются обязательной составной частью всех клеток.

Аминокислоты - углеродные соединения, в молекулах которых одновременно содержатся карбоксильные (-COOH) и аминные (NH2) группы.

Соединение, состоящее из большого числа аминокислот, называется - полипептидом . Каждый белок по своему химическому строению является полипептидом. Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей. В составе большинства белков находится в среднем 300-500 остатков аминокислот. Известно несколько очень коротких природных белков, длиной в 3-8 аминокислот, и очень длинных биополимеров, длиной более чем в 1500 аминокислот.

Свойства белков, определяет их аминокислотный состав, в строго зафиксированной последовательности, а аминокислотный состав в свою очередь определяется генетическим кодом. При создании белков используется 20 стандартных аминокислот.

Структура белков.

Выделяют несколько уровней:

- Первичная структура - определяется порядком чередования аминокислот в полипептидной цепи.

Двадцать разных аминокислот можно уподобить 20 буквам химического алфавита, из которых составлены «слова» длиной в 300-500 букв. С помощью 20 букв можно написать безграничное множество таких длинных слов. Если считать, что замена или перестановка хотя бы одной буквы в слове придает ему новый смысл, то число комбинаций в слове длиной в 500 букв составит 20500.

Известно, что замена даже одного аминокислотного звена другим в белковой молекуле изменяет ее свойства. В каждой клетке содержится несколько тысяч разных видов белковых молекул, и для каждого из них характерна строго определенная последовательность аминокислот. Именно порядок чередования аминокислот в данной белковой молекуле определяет ее особые физико-химические и биологические свойства. Исследователи умеют расшифровывать последовательность аминокислот в длинных белковых молекулах и синтезировать такие молекулы.

- Вторичная структура – белковые молекулы в виде спирали, с одинаковыми расстояниями между витками.

Между группами N-Н и С=О, расположенными на соседних витках, возникают водородные связи. Они повторенные многократно, скрепляют регулярные витки спирали.

- Третичная структура – образование спиралиевого клубка.

Этот клубок образован закономерным переплетением участков белковой цепи. Положительно и отрицательно заряженные группы аминокислот притягиваются и сближают даже далеко отстоящие друг от друга участки белковой цепи. Сближаются и иные участки белковой молекулы, несущие, например, «водоотталкивающие» (гидрофобные) радикалы.

Для каждого вида белка характерна своя форма клубка с изгибами и петлями. Третичная структура зависит от первичной структуры, т. е. от порядка расположения аминокислот в цепи.
- Четвертичная структура – сборный белок, состоящий из нескольких цепей, отличающихся по первичной структуре.
Объединяясь вместе, они создают сложный белок, обладающий не только третичной, но и четвертичной структурой.

Денатурация белка.

Под действием ионизирующей радиации, высокой температуры, сильного взбалтывания, экстремальных значений рН (концентрация йонов водорода), а также ряда органических растворителей, таких, как спирт или ацетон, белки изменяют свое естественное состояние. Нарушение природной структуры белка называют денатурацией. Подавляющее большинство белков утрачивает при этом биологическую активность, хотя первичная структура их после денатурации не меняется. Дело в том, что в процессе денатурации нарушаются вторичная, третичная и четвертичная структуры, обусловленные слабыми взаимодействиями между аминокислотными остатками, а ковалентные пептидные связи (с объединением электронов) не разрываются. Необратимую денатурацию можно наблюдать при нагревании жидкого и прозрачного белка куриного яйца: он становится плотным и непрозрачным. Денатурация может быть и обратимой. После устранения денатурирующего фактора многие белки способны вернуть естественную форму, т.е. ренатурировать.

Способность белков к обратимому изменению пространственной структуры в ответ на действие физических или химических факторов лежит в основе раздражимости - важнейшего свойства всех живых существ.

Функции белков.

Каталитическая.

В каждой живой клетке происходят непрерывно сотни биохимических реакций. В ходе этих реакций идут расщепление и окисление поступающих извне питательных веществ. Полученную вследствие окисления энергию питательных веществ и продукты их расщепления клетка использует для синтеза необходимых ей разнообразных органических соединений. Быстрое протекание таких реакций обеспечивают биологические катализаторы, или ускорители реакций, - ферменты. Известно более тысячи разных ферментов. Все они белки.
Белки-ферменты – ускоряют протекающие реакции в организме. Ферменты учавствуют в расщеплении сложных молекул (катаболизм) и их синтезе (анаболизм) а также создания и ремонте ДНК и матричного синтеза РНК.

Структурная.

Структурные белки цитоскелета, как своего рода арматура, придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток. Коллаген и эластин - основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.

Защитная.

1. Физическая защита. (пример: коллаген - белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей)

1. Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами обеспечивает их детоксикацию. (пример: ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма)

1. Иммунная защита. На попадание бактерий или вирусов в кровь животных и человека организм реагирует выработкой специальных защитных белков - антител. Эти белки связываются с чужеродными для организма белками возбудителей заболеваний, чем подавляется их жизнедеятельность. На каждый чужеродный белок организм вырабатывает специальные «антибелки» - антитела.

Регуляторная.

Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных - это белки или пептиды. Связывание гормона с рецептором является сигналом, запускающим в клетке ответную реакцию. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Примером таких белков служит инсулин , который регулирует концентрацию глюкозы в крови.

Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста.

Цитокины - небольшие пептидные информационные молекулы. Они регулируют взаимодействия между клетками, определяют их выживаемость, стимулируют или подавляют рост, дифференцировку, функциональную активность и программируемую клеточную смерть, обеспечивают согласованность действий иммунной, эндокринной и нервной систем.

Транспортная.

Только белки осуществляют перенос веществ в крови, например, липопротеины (перенос жира), гемоглобин (транспорт кислорода), трансферрин (транспорт железа) или через мембраны- Na+,К+-АТФаза (противоположный трансмембранный перенос ионов натрия и калия), Са2+-АТФаза (выкачивание ионов кальция из клетки).

Рецепторная.

Белковые рецепторы могут как находиться в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану. Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал, которым чаще всего служит химическое вещество, а в некоторых случаях - свет, механическое воздействие (например, растяжение) и другие стимулы.

Строительная.

Животные в процессе эволюции утратили способность осуществлять синтез десяти особенно сложных аминокислот, называемых незаменимыми. Они получают их в готовом виде с растительной и животной пищей. Такие аминокислоты содержатся в белках молочных продуктов (молоко, сыр, творог), в яйцах, рыбе, мясе, а также в сое, бобах и некоторых других растениях. В пищеварительном тракте белки расщепляются до аминокислот, которые всасываются в кровь и попадают в клетки. В клетках из готовых аминокислот строятся собственные белки, характерные для данного организма. Белки являются обязательным компонентом всех клеточных структур и в этом состоит их важная строительная роль.

Энергетическая.

Белки могут служить источником энергии для клетки. При недостатке углеводов или жиров окисляются молекулы аминокислот. Освободившаяся при этом энергия используется на поддержание процессов жизнедеятельности организма. При длительном голодании используются белки мышц, лимфоидных органов, эпителиальных тканей и печени.

Моторная (двигательная).

Целый класс моторных белков обеспечивает движения организма, например, сокращение мышц, в том числе движение миозиновых мостиков в мышце, перемещение клеток внутри организма (например, амебоидное движение лейкоцитов).

На самом деле это очень краткое описание функций белков, которое только наглядно может продемонстрировать их функции и значимость в организме.

Немного видео для понимания о белках:

Белки представляют собой природные органические соединения, которые обладают высокомолекулярным строением. Молекула данных веществ является неразветвляющимся полимером. Белки построены из Именно они представляют структурную минимальную единицу молекулы - мономер. Все составляющие белка соединены между собой полипептидной, по-другому - карбамидной, связью в достаточно длинные цепи. При этом молекулярная масса может составлять от нескольких тысяч и до миллионов атомных частиц.

Каким может быть белок

Чтобы определить основные функции белка, стоит разобраться в строении подобных веществ. На данный момент существует две разновидности этого важного для человека компонента: фибриллярные и глобулярные. Различают их в основном благодаря разнице в молекулы.

Глобулярное вещество прекрасно растворяется не только в воде, но и в солевых растворах. При этом молекула такого белка обладает шарообразной формой. Такую хорошую растворимость можно легко объяснить расположением заряженных остатков аминокислот, которые окружены гидратной оболочкой, на поверхности глобулы. Именно это и обеспечивает такие хорошие контакты с различными растворителями. Стоит отметить, что в группу глобулярных компонентов входят все ферменты, а также практически все биологически активные белки.

Что касается фибриллярных веществ, то их молекулы обладают волокнистой структурой. Каталитическая функция белков очень важна. Поэтому сложно представить ее выполнение без вспомогательных веществ. Фибриллярные белки не растворяются ни в солевых растворах, ни в обычной воде. Их молекулы располагаются параллельно в полипептидных цепях. Такие вещества участвуют в процессах образования некоторых структурных элементов соединительных тканей. Это эластины, кератины, коллагены.

Особую группу составляют которые состоят не только из аминокислот, но и нуклеиновых кислот, углеводов и прочих веществ. Все эти компоненты играют особую роль. Особое значение имеет каталитическая функция белков. Помимо этого, вещества подобного плана являются дыхательными пигментами, гормонами, а также надежной защитой для любого организма. Биосинтез белка осуществляется на рибосомах. Этот процесс определяется при трансляции кодом нуклеиновых кислот.

Каталитическая функция белков

Катализ разнообразных химических веществ - это самая главная функция белков. Подобные процессы осуществляются ферментами. Это белки, которые обладают каталитическими специфическими свойствами. Каждый из подобных веществ может осуществлять одну или же несколько похожих реакций. Катализируют ферменты процесс расщепления сложных молекул, а также их синтез. По-другому эти реакции называют катаболизмом и анаболизмом. Каталитическая функция белков подразумевает также репарацию и а также матричный синтез РНК.

Что такое катализ

Уже к 2013 году учеными было выявлено чуть более 5 тысяч ферментов. Подобные вещества способны влиять на ход практически любых биохимических реакций. Чтобы стала более понятной каталитическая функция белков, стоит разобраться, что же такое катализ. С греческого языка это понятие переводится как "прекращение". Катализ представляет собой изменение скорости протекания любой химической реакции. Происходит это под действием определенных соединений. Ферментами выполняется каталитическая функция белков. Примеры этого явления встречаются в повседневной жизни постоянно. Просто человек этого не замечает.

Пример каталитической функции

Чтобы понять, как действуют ферменты, стоит рассмотреть несколько примеров. Итак, в чем заключается каталитическая функция белков. Примеры:

1. При фотосинтезе рибулезобифосфаткарбоксилаза осуществляет катализ фиксации СО 2 .
2. Перекись водорода расщепляется до кислорода и воды.
3. ДНК синтезирует ДНК-полимераза.
4. Амилаза способна расщепляет до мальтозы крахмал.
5. Деградация угольной кислоты: СО 2 + Н 2 О НСО 3 + Н + .

Каталитическая функция белков заключается в ускорении любых химических превращений. К подобным реакциям относится синтез, распад веществ, перенос отдельных атомов или электронов от одного компонента к другому.

Транспортная функция

Жизнедеятельность любой клетки должна поддерживаться различными веществами, которые являются для них не только строительным материалом, но и своеобразной энергией. Биологические функции белков включают и транспортную. Именно эти компоненты поставляют в клетки все важные вещества, ведь мембраны построены из нескольких слоев липидов. Именно здесь и находятся различные белки. При этом гидрофильные участки все сосредоточены на поверхности, а хвостики - в толще мембран. Такое строение не позволяет проникать внутрь клеток очень важным веществам - ионам щелочных металлов, аминокислотам и сахарам. Белки переносят все эти компоненты внутрь клеток для их питания. Например, гемоглобин транспортирует кислород.

Рецепторная

Основные функции белка обеспечивают не только питание клеток живых организмов, но и помогают распознать сигналы, которые поступают из внешней среды и соседних клеток. Самый яркий пример такого явления - рецепторы ацетилхолина, который расположен на мембране около межнейронных контактов. Сам процесс очень важен. Белки выполняют рецепторную функцию, их взаимодействие с ацетилхолином проявляется специфическим образом. В результате внутрь клетки передается сигнал. Однако спустя некоторое время нейромедиатор обязательно должен быть удален. Только в этом случае клетка сможет получить новый сигнал. Именно эту функцию выполняет один из ферментов - ацетилхолтнэстераза, который выполняет расщепление до холина и ацетата гидролизацетилхолина.

Защитная

Любого живого существа способна отвечать на появление в организме чужеродных частиц. В данном случае срабатывает защитная функция белка. В организме происходит выработка большого количества лимфоцитов, которые способны наносить вред макромолекулам, раковым клеткам и прочее. Одна из групп данных веществ осуществляет выработку особых белков - иммуноглобулинов. Происходит выделение данных веществ в кровеносную систему. Иммуноглобулины распознают чужеродные частицы и образуют высоко специфический комплекс определенной стадии уничтожения. Так осуществляется

Структурная

Функции белка в клетке протекают незаметно для человека. Некоторые вещества имеют по большей части структурное значение. Подобные белки обеспечивают механическую прочность отдельных тканей в организмах. Прежде всего, это коллаген. Это основной компонент внеклеточного матрикса всех соединительных тканей в живом организме.

Стоит отметить, что у млекопитающих коллаген составляет примерно 25 % от общей массы белков. Синтез данного компонента происходит в фибробластах. Это основные клетки любой соединительной ткани. Первоначально образуется проколлаген. Это вещество является предшественником и проходит химическую обработку, которая состоит в окислении до гидроксипролина остатков пролина, а также до гидрксилина остатков лизина. Коллаген образуется в виде трех пептидных цепей, скрученных в спираль.

Это не все функции белков. Биология - достаточно сложная наука, которая позволяет определить и распознать множество явлений, протекающих в организме человека. Каждая функция белка играет особую роль. Так, в эластичных тканях, например в легких, стенках кровеносных сосудов и коже имеется эластин. Этот белок способен растягиваться, а затем возвращаться к исходной форме.

Двигательные белки

Мышечные сокращения - это процесс, при котором происходит превращение энергии, запасенной в молекулах АТФ в виде пирофосфатных макроэргических связей, именно в механическую работу. В данном случае функции белка в клетке выполняют миозин и актин. Каждый из них имеет свои особенности.

Миозин обладает необычайным строением. Этот белок состоит из нитевидной достаточно длиной части - хвоста, а также из нескольких глобулярных головок. Выделяется миозин, как правило, в виде гексамера. Этот компонент образуется несколькими совершенно одинаковыми полипептидными цепями, каждая из которых обладает молекулярной массой в 200 тысяч, а также 4 цепями, молекулярная масса которых составляет всего 20 тысяч.

Актин представляет собой глобулярный белок, который обладает способностью полимеризоваться. При этом вещество образует достаточно длинную структуру, которую принято называть F-актином. Только в таком состоянии компонент может нормально взаимодействовать с миозином.

Примеры основных функций белков

Ежесекундно в клетках живого организма протекают всевозможные процессы, которые невозможны были бы без белков. Примером рецепторной функции подобных веществ может послужить сообщение клеткам адренорецептором о присоединении адреналина. Под воздействием света происходит разложение родопсина. Подобное явление запускает реакцию и возбуждает палочку.

Что касается структурной функции, то лучшим примером в данном случае может послужить действие коллагена. Это вещество придает соединительным тканям больше упругости.

Примером транспортной функции является перенос гемоглобином кислорода по всему живому организму.

В заключение

Это все основные биологические функции белков. Каждая из них очень важна для живого организма. При этом определенная функция выполняется соответствующим белком. Отсутствие подобных компонентов может привести к нарушению работы определенных органов и систем в организме.