Mide enzimleri için en uygun ortam. Midede hangi ortam standart, norm ve sapma olarak kabul edilir?

İnorganik katalizörlerin de özelliği olan enzimler için üç ana kriter geçerlidir. Özellikle reaksiyondan sonra nispeten değişmeden kalırlar, yani tekrar salınırlar ve yeni substrat molekülleri ile reaksiyona girebilirler (her ne kadar çevresel koşulların enzim aktivitesi üzerindeki yan etkileri göz ardı edilemezse de). Enzimler etkilerini göz ardı edilebilecek kadar küçük konsantrasyonlarda gösterir (örneğin, buzağı midesinin mukozasında bulunan bir molekül rennin enzimi, 37 ° C'de 10 dakika içinde yaklaşık 106 molekül süt kazeinojenini keser). Bir enzimin veya başka bir katalizörün varlığı veya yokluğu, denge sabitinin değerini veya serbest enerjideki (ΔG) değişimi etkilemez. Katalizörler denge noktasını değiştirmeden yalnızca sistemin termodinamik dengeye yaklaşma hızını artırır. Yüksek denge sabiti ve negatif ΔG değeri olan kimyasal reaksiyonlara genellikle ekzergonik denir. Düşük denge sabiti ve buna karşılık gelen pozitif ΔG değeri olan reaksiyonlara (genellikle kendiliğinden oluşmazlar) endergonik denir. Bu reaksiyonların başlaması ve tamamlanması için dışarıdan bir enerji akışına ihtiyaç vardır. Bununla birlikte, canlı sistemlerde ekzergonik süreçler endergonik reaksiyonlarla birleşerek ikincisine gerekli miktarda enerji sağlar.

Protein olan enzimler, inorganik katalizörlerin özelliklerinden farklı olan bu organik bileşik sınıfının karakteristik özelliklerine sahiptir.

Enzimlerin termal kararsızlığı

Kimyasal reaksiyonların hızı sıcaklığa bağlı olduğundan, enzimler tarafından katalize edilen reaksiyonlar da sıcaklık değişimlerine karşı duyarlıdır. Sıcaklık 10°C arttığında kimyasal reaksiyonun hızı 2 kat artar. Bununla birlikte, enzimin protein yapısından dolayı, enzim proteininin artan sıcaklıkla termal denatürasyonu, enzimin etkili konsantrasyonunu azaltacak ve ardından reaksiyon hızında bir düşüşe neden olacaktır. Böylece, yaklaşık 45-50°C'ye kadar, kimyasal kinetik teorisinin öngördüğü reaksiyon hızını artırma etkisi hakim olur. 45°C'nin üzerinde enzim proteininin termal denatürasyonu ve reaksiyon hızında hızlı bir düşüş daha önemli hale gelir (Şekil 51).

Bu nedenle, termolabilite veya artan sıcaklığa duyarlılık, enzimleri inorganik katalizörlerden keskin bir şekilde ayıran karakteristik özelliklerden biridir. İkincisinin varlığında reaksiyon hızı artan sıcaklıkla birlikte üstel olarak artar (bkz. Şekil 51).

100°C'de hemen hemen tüm enzimler aktivitelerini kaybeder (bunun tek istisnası, tabii ki, 100°C'ye kadar ısınmaya dayanabilen bir kas dokusu enzimi olan miyokinazdır). Sıcakkanlı hayvanlarda çoğu enzimin faaliyeti için en uygun sıcaklık 37-40°C'dir. Düşük sıcaklıklarda (0° veya altı), aktiviteleri neredeyse sıfıra düşmesine rağmen, enzimler kural olarak yok edilmez (denatüre olmaz). Her durumda uygun sıcaklığa maruz kalma süresi önemlidir. Şu anda, pepsin, trypsin ve diğer bazı enzimler için, enzim inaktivasyon hızı ile protein denatürasyon derecesi arasında doğrudan bir ilişkinin varlığı kanıtlanmıştır. Ayrıca enzimlerin termolabilitesinin substratın konsantrasyonu, ortamın pH'ı ve diğer faktörlerden belirli bir dereceye kadar etkilendiğine de dikkat çekiyoruz.

Enzim aktivitesinin ortamın pH'ına bağımlılığı

Enzimler genellikle hidrojen iyonu konsantrasyonunun dar bir bölgesinde en aktiftir; bu, hayvan dokuları için esas olarak evrim sırasında gelişen çevrenin fizyolojik pH değerlerine (pH 6,0-8,0) karşılık gelir. Grafiksel olarak gösterildiğinde çan şeklindeki eğri, enzimin maksimum aktivite gösterdiği belirli bir noktaya sahiptir; bu noktaya, bu enzimin faaliyeti için ortamın optimum pH'ı denir (Şekil 52). Enzim aktivitesinin hidrojen iyonlarının konsantrasyonuna bağımlılığını belirlerken reaksiyon, ortamın farklı pH değerlerinde, genellikle optimal bir sıcaklıkta ve yeterince yüksek substrat konsantrasyonlarının varlığında gerçekleştirilir. Tabloda Tablo 17'de bir takım enzimler için optimal pH sınırları gösterilmektedir.

Tablodan Şekil 17'de enzim eyleminin optimum pH'ının fizyolojik aralık içinde olduğu görülebilir. Bunun istisnası, optimum pH değeri 2,0 olan pepsindir (pH 6,0'da aktif ve stabil değildir). Bu, pepsinin işleviyle açıklanır, çünkü mide suyu serbest hidroklorik asit içerir ve yaklaşık olarak bu pH değerinde bir ortam yaratır. Öte yandan, arginazın optimum pH'ı oldukça alkalin bölgededir (yaklaşık 10.0); Karaciğer hücrelerinde böyle bir ortam yoktur; bu nedenle in vivo olarak arginaz, görünüşe göre optimal pH bölgesinde çalışmaz.

Modern kavramlara göre, ortamın pH'ındaki değişikliklerin enzim molekülü üzerindeki etkisi, asidik ve bazik grupların (özellikle dikarboksilik amino asitlerin COOH grubu, sisteinin SH grubu) iyonizasyon durumunu veya derecesini etkilemektir. , histidinin imidazol nitrojeni, lisinin NH2 grubu, vb.). Ortamın farklı pH değerlerinde aktif merkez, proteinin üçüncül yapısını ve buna bağlı olarak aktif enzim-substrat kompleksinin oluşumunu etkileyen kısmen iyonize veya iyonize olmayan formda olabilir. Ayrıca substratların ve kofaktörlerin iyonlaşma durumu da önemlidir.

Enzim özgüllüğü

Enzimlerin etki özgüllüğü yüksektir. Bu özellik bakımından genellikle inorganik katalizörlerden önemli ölçüde farklılık gösterirler. Böylece, ince öğütülmüş platin ve paladyum, çeşitli yapılardaki onbinlerce kimyasal bileşiğin indirgenmesini (moleküler hidrojenin katılımıyla) katalize edebilir. Enzimlerin yüksek özgüllüğü, yukarıda bahsedildiği gibi, substrat molekülleri ile enzim arasındaki konformasyonel ve elektrostatik tamamlayıcılığa ve enzimin aktif merkezinin benzersiz yapısına bağlıdır; bu da enzim için "tanınma", yüksek afinite ve seçicilik sağlar. Canlı hücrelerde eş zamanlı olarak meydana gelen binlerce başka kimyasal reaksiyon arasında bir reaksiyonun ortaya çıkması.

Etki mekanizmasına bağlı olarak, göreceli veya grup spesifikliğine ve mutlak spesifikliğe sahip enzimler ayırt edilir. Bu nedenle, bazı hidrolitik enzimlerin etkisi için substrat molekülündeki kimyasal bağın türü büyük önem taşımaktadır. Örneğin pepsin, hem kimyasal yapı hem amino asit bileşimi hem de fizikokimyasal özellikler bakımından birbirlerinden önemli ölçüde farklılık gösterse de, hayvan ve bitki kökenli proteinleri parçalar. Ancak pepsin karbonhidratları veya yağları parçalamaz. Bu, pepsinin etki bölgesinin peptit CO-NH bağı olmasıyla açıklanmaktadır. Yağların gliserol ve yağ asitlerine hidrolizini katalize eden lipazın etkisi için böyle bir bölge ester bağıdır. Tripsin, kimotripsin, peptidazlar, polisakkaritlerdeki a-glikosidik bağları (ancak selülozda bulunan β-glikosidik bağları değil) hidrolize eden enzimler benzer grup özgüllüğüne sahiptir. Tipik olarak bu enzimler sindirim sürecine dahil olur ve grup özgüllüğü şu şekildedir: büyük olasılıkla her şeyin belirli bir biyolojik anlamı vardır. Bazı hücre içi enzimler de benzer bağıl özgüllüğe sahiptir; örneğin, ATP varlığında hemen hemen tüm heksozların fosforilasyonunu katalize eden heksokinaz, ancak aynı zamanda hücrelerde aynı fosforilasyonu gerçekleştiren her heksoz için spesifik enzimler vardır.

Etkinin mutlak özgüllüğü, bir enzimin yalnızca tek bir substratın dönüşümünü katalize etme yeteneğidir. Substratın yapısındaki herhangi bir değişiklik (modifikasyon), onu enzimin etkisine erişilemez hale getirir. Bu tür enzimlerin bir örneği, arginini doğal koşullarda (vücutta) parçalayan arginaz, ürenin parçalanmasını katalize eden üreaz vb.'dir (bkz. Basit proteinlerin metabolizması).

Kimyasal maddelerin optik izomerik L- ve D-formlarının veya geometrik (cis- ve trans-) izomerlerinin varlığına bağlı olarak stereokimyasal spesifikliğin varlığına dair deneysel kanıtlar mevcuttur. Dolayısıyla, doğal proteinlerde yalnızca L-amino asitler bulunmasına rağmen, L- ve D-amino asitlerin oksidazları bilinmektedir. Her oksidaz türü yalnızca kendi spesifik stereoizomeri 1'e etki eder. (1 Bununla birlikte, substratın sterik konfigürasyonunda bir değişikliği katalize eden küçük bir enzim grubu (rasemazlar) vardır. Böylece, bakteriyel alanin rasemaz, hem L- hem de D-alanin'i, her iki izomerin optik olarak aktif olmayan bir karışımına geri dönüşümlü olarak dönüştürür: DL-alanin (rasemat).)

Stereokimyasal spesifikliğin açık bir örneği, CO2'nin yalnızca L-aspartik asitten uzaklaştırılmasını ve onu L-alanine dönüştürmesini katalize eden bakteriyel aspartat dekarboksilazdır. Stereospesifiklik, katalize eden enzimler ve sentetik reaksiyonlar tarafından sergilenir. Böylece, tüm canlı organizmalarda, doğal proteinlerin bir parçası olan glutamik asidin L-izomeri, amonyak ve a-ketoglutarattan sentezlenir. Bir bileşik, çift bağın etrafındaki atom gruplarının farklı düzenlemelerine sahip cis ve trans izomerler formunda mevcutsa, kural olarak bu geometrik izomerlerden yalnızca biri, enzimin etkisi için bir substrat görevi görebilir.

Örneğin, fumaraz yalnızca fumarik asidin (trans izomer) dönüşümünü katalize eder, ancak maleik asit (cis izomeri) üzerinde etki göstermez.

Böylece, eylemlerinin özgüllüğü nedeniyle enzimler, hücrelerin mikrouzayındaki ve tüm organizmadaki çok çeşitli olası dönüşümlerden yalnızca belirli reaksiyonların yüksek hızda gerçekleşmesini sağlar ve böylece metabolizmanın yoğunluğunu düzenler.

Enzim aktivitesini belirleyen faktörler

Enzimler tarafından katalize edilen reaksiyonların hızını belirleyen faktörler burada kısaca tartışılacak ve enzim etkisinin aktivasyonu ve inhibisyonu ile ilgili sorular daha ayrıntılı olarak tartışılacaktır.

Bilindiği gibi, herhangi bir kimyasal reaksiyonun hızı zamanla azalır, ancak enzimatik reaksiyonların zaman içindeki ilerleme eğrisi (bkz. Şekil 53), homojen kimyasal reaksiyonların karakteristiği olan genel şekle sahip değildir. Zamanla enzimatik reaksiyonların hızındaki bir azalma, reaksiyon ürünleri tarafından inhibisyona, enzimin substratla doygunluk derecesindeki bir azalmaya (reaksiyon ilerledikçe substrat konsantrasyonu azaldığından) ve enzimin kısmi inaktivasyonuna bağlı olabilir. Enzim belirli bir sıcaklık ve ortamın pH'ında.

Ek olarak, enzimatik reaksiyon ürünlerinin konsantrasyonu arttığında daha önemli olabilecek ters reaksiyon hızı da dikkate alınmalıdır. Bu koşullar dikkate alındığında, dokularda ve biyolojik sıvılarda enzimatik reaksiyonların hızı incelenirken, başlangıç ​​reaksiyon hızı genellikle enzimatik reaksiyon hızının doğrusala yaklaştığı koşullar altında belirlenir (substrat konsantrasyonunun doymaya yetecek kadar yüksek olduğu durumlar dahil).

SUBSTRAT VE ENZİM KONSANTRASYONUNUN ETKİSİ
ENZİMATİF REAKSİYON HIZI ÜZERİNDE

Yukarıdaki materyalden, bir enzimatik reaksiyonun hızını belirleyen en önemli faktörlerden birinin substrat konsantrasyonu olduğu önemli bir sonuca varılmaktadır. Sabit bir enzim konsantrasyonunda, substrat miktarındaki daha fazla artış artık reaksiyon hızını etkilemediğinde veya hatta bazı durumlarda onu engellemediğinde reaksiyon hızı belirli bir maksimuma ulaşarak kademeli olarak artar (Şekil 54). Enzimatik reaksiyonun hızı ile substrat konsantrasyonu arasındaki ilişkinin eğrisinden görülebileceği gibi, substratın düşük konsantrasyonlarında bu göstergeler arasında doğrudan bir ilişki vardır, ancak yüksek konsantrasyonlarda reaksiyon hızı, substratın konsantrasyonundan bağımsız hale gelir. substratın konsantrasyonu; bu durumlarda genellikle substratın fazla olduğu ve enzimin tamamen doymuş olduğu varsayılır. İkinci durumda hız sınırlayıcı faktör enzimin konsantrasyonudur.

Herhangi bir enzimatik reaksiyonun hızı doğrudan enzimin konsantrasyonuna bağlıdır. Şek. Şekil 55, reaksiyon hızı ile substrat fazlasının varlığında artan enzim miktarı arasındaki ilişkiyi göstermektedir. Bu miktarlar arasında doğrusal bir ilişki olduğu, yani reaksiyon hızının mevcut enzim miktarıyla orantılı olduğu görülebilir.

Sindirim, sindirim sistemine giren gıdanın (vücut için bir enerji ve besin kaynağı) mekanik ve kimyasal işlemlere tabi tutulduğu karmaşık, çok aşamalı bir fizyolojik süreçtir.

Sindirim sürecinin özellikleri

Yiyeceklerin sindirimi mekanik (nemlendirme ve öğütme) ve kimyasal işlemleri içerir. Kimyasal süreç, karmaşık maddelerin daha sonra kana emilecek daha basit elementlere parçalandığı bir dizi ardışık aşamayı içerir.

Pıhtılaştırıcı lor ve enzim türleri

Üç tip enzim vardır.

Fermantasyonla üretilen kimozin

Enzim esas olarak endopeptid aktiviteye sahiptir ve çok az ekzopeptid aktiviteye sahiptir, bunun nedeni aktif bölgenin geniş olması ve yedi amino asit kalıntısı içerebilmesidir. Bu nedenle kompleks özgüllüğe sahiptir ve enzimin özgül olmadığı görülmektedir. Mevcut bazı aspartik proteazlar, daha fazla veya daha az enzimatik bileşimler içeren moleküler varyantlara sahiptir; mikroheterojenlik, pıhtılaştırıcı enzimler dizisi tarafından az çok ifade edilir. Mikroheterojenite glikolize, fosforilasyona, deamidasyona veya kısmi proteolize neden olur.

Bu, vücuttaki süreçleri hızlandıran enzimlerin zorunlu katılımıyla gerçekleşir. Katalizörler üretilir ve salgıladıkları meyve sularının bir parçasıdır. Enzimlerin oluşumu midede, ağız boşluğunda ve sindirim sisteminin diğer kısımlarında belirli bir anda hangi ortamın oluştuğuna bağlıdır.

Yiyecek, ağız, farenks ve yemek borusunu geçtikten sonra sıvı karışımı halinde mideye girer ve dişler tarafından ezilir. Bu karışım mide suyunun etkisi altında iyice karışan sıvı ve yarı sıvı bir kütleye dönüşür. duvarların peristaltizmi nedeniyle. Daha sonra enzimler tarafından daha fazla işleneceği duodenuma girer.

Spesifik moleküler yönler

Süt pıhtılaşmasının yüksek özgüllüğü ve kural olarak düşük proteolitik aktivite ile karakterize edilir. Prokimozin olarak da adlandırılan Quimogen, asit muamelesi ile aktif bir enzime dönüştürülür. Bu, aktivasyon hızının hızlı olduğu ve yüksek pH'ta kimozine dönüşen pH 2'deki psödokimozin ara maddesi aracılığıyla gerçekleşir. Yüksek derecede proteolitik aktivite ve ısıl işleme direnç ile karakterize edilirler. Bu enzimler homologdur ancak farklı özelliklere sahiptirler. . Yiyeceklerin sindirimi, hidroliz adı verilen ve belirli maddelerin su moleküllerinin katılımıyla parçalanmasını içeren bir reaksiyonun sonucu olarak ortaya çıkar.

Yemeğin niteliği ağızda ve midede nasıl bir ortam oluşacağını belirler. Normalde ağız boşluğu hafif alkali bir ortama sahiptir. Meyve ve meyve suları ağız sıvısının pH'ının (3,0) düşmesine ve asidik bir ortamın oluşmasına neden olur. Amonyum ve üre içeren ürünler (mentol, peynir, fındık) tükürük reaksiyonunun alkalin olmasına (pH 8,0) neden olabilir.

Midenin yapısı

Mide, yiyeceklerin depolandığı, kısmen sindirildiği ve emildiği içi boş bir organdır. Organ karın boşluğunun üst yarısında bulunur. Göbek ve göğüsten dikey bir çizgi çizerseniz, midenin yaklaşık 3/4'ü solunda olacaktır. Bir yetişkinde mide hacmi ortalama 2-3 litredir. Çok miktarda yiyecek tüketildiğinde artar, kişi açlıktan ölüyorsa azalır.

Bu hidroliz reaksiyonları, yaygın olarak hidrolitik enzimler olarak adlandırılan enzimler tarafından katalize edilir. Sindirim enzimleri, sindirim sistemi organlarında salınan ve gıdalarda bulunan molekülleri, daha küçük organik bileşikleri azaltan, bunların vücut tarafından emilmesine ve kullanılmasına izin veren kimyasal reaksiyonları teşvik eden biyolojik katalizörlerdir.

Sindirim enzimleri, üzerinde etki gösterdikleri substrata (karbonhidrat, lipit veya protein) göre adlandırılır. Proteaz karbohidraz Lipaz Nükleaz Maltaz Amilaz. . Enzimler, biyokimyasal reaksiyonlarda katalizör görevi gören çok büyük ve karmaşık protein molekülleridir. Dekstrinler ve yavaş yavaş glikoz birimlerinden oluşan küçük polimerler dahil olmak üzere çeşitli ürünleri serbest bırakarak nişasta üzerinde etki gösterirler. Tükürük ve pankreasta üretilen amilaz aynı zamanda çeşitli mantar, bakteri ve sebzeler tarafından da üretilmektedir.

Midenin şekli, yiyecek ve gazlarla dolmasının yanı sıra komşu organların durumuna göre de değişebilir: pankreas, karaciğer, bağırsaklar. Midenin şekli aynı zamanda duvarlarının tonundan da etkilenir.

Mide sindirim sisteminin uzatılmış bir parçasıdır. Girişte, yiyeceklerin yemek borusundan mideye porsiyonlar halinde geçmesini sağlayan bir sfinkter (pilorik valf) vardır. Yemek borusunun girişine bitişik olan kısma kalp kısmı denir. Solunda midenin fundusu var. Orta kısma “midenin gövdesi” denir.

Amilazlar iki gruba ayrılır: endoamilazlar ve ekzoamilazlar. Endoamilazlar nişasta molekülündeki rastgele hidrolizi katalize eder. Ekzoamilazlar, a-amilaz gibi -1,4 glikosidik bağları veya amiloglukosidaz ve glikosidaz gibi hem a-1,4 hem de a-1,6 bağlarını yalnızca hidrolize eder. Amilaz, diğer tüm enzimler gibi, bir katalizör görevi görür; yani reaksiyon tarafından değişmez, ancak bunu gerçekleştirmek için gereken enerji miktarını azaltarak reaksiyonu kolaylaştırır. Amilaz, bir molekül su ilavesiyle yıkım olan hidrolizi katalize ederek nişastaları sindirir.

Organın antrum (ucu) ile duodenum arasında başka bir pilor vardır. Açılıp kapanması ince bağırsaktan salınan kimyasal uyarılarla kontrol edilir.

Mide duvarının yapısının özellikleri

Midenin duvarı üç katmanla kaplıdır. İç tabaka mukozadır. Kıvrımlar oluşturur ve tüm yüzeyi, mide suyunu ve gıdanın kimyasal olarak işlenmesine yönelik sindirim enzimlerini salgılayan bezlerle (toplamda yaklaşık 35 milyon) kaplıdır. Bu bezlerin aktivitesi, belirli bir dönemde midede nasıl bir ortamın (alkali veya asidik) oluşacağını belirler.

Böylece maltozda nişasta artı su oluşur. Daha sonra diğer enzimler maltozu glikoza ayırır, glikoz ise ince bağırsağın duvarlarından emilir ve karaciğere alındıktan sonra enerji olarak kullanılır. Nişasta moleküllerinin katalitik parçalanmasına ek olarak, mantar alfa-amilaz, yağ ve protein moleküllerinin parçalanması da dahil olmak üzere 30'dan fazla enzimatik işlevi gerçekleştirebilen bir çoklu enzimdir. Ayrıca kendi ağırlığının 450 katı kadar nişastayı maltoza dönüştürebilmektedir. -Amilaz, yağların hidrolizini katalize ederek onları gliserol ve yağ asitlerine, proteinleri proteozlara ve nişasta türevlerini dekstrin ve daha basit şekerlere dönüştürür.

Submukoza, sinirlerin ve damarların nüfuz ettiği oldukça kalın bir yapıya sahiptir.

Üçüncü katman, gıdanın işlenmesi ve itilmesi için gerekli olan düz kas liflerinden oluşan güçlü bir zardır.

Midenin dışı yoğun bir zarla (periton) kaplıdır.

pH'ı 7'ye yakın bir aktiviteye sahiptir. Endikasyonları:? -Amilaz nişasta, yağ ve proteinlerin sindirimini hızlandırır ve kolaylaştırır. Böylece vücudun gıda kullanımını artırabilir ve diğer faydalarının yanı sıra pankreas salgısı eksikliğini ve kronik pankreas iltihabını tedavi etmek için kullanılabilir.

Kontrendikasyonları: Mantar enzimlerine karşı aşırı duyarlılığı olduğu bilinen hastalarda uygulanmamalıdır. Olumsuz reaksiyonlar: Mantar enzimine aşırı duyarlılığı olan kişilerde alerjik reaksiyon olasılığı. Lipazlar bitki, domuz veya mikrobiyal kökenli olabilir ve ikincisi önemli bir avantaja sahiptir. Pankreasta üretim eksikliği meydana geldiğinde faydalı olan lipaz, hazımsızlık, çölyak hastalığı, kistik fibroz ve Crohn hastalığı vakalarında takviyesi faydalı olabilecek bir enzimdir.

Mide suyu: kompozisyon ve özellikler

Sindirim aşamasındaki ana rol mide suyu tarafından oynanır. Mide bezleri yapı bakımından farklılık gösterir, ancak mide sıvısının oluşumundaki ana rol, pepsinojen, hidroklorik asit ve mukoid maddeleri (mukus) salgılayan hücreler tarafından oynanır.

Lipaz, bağırsaklardaki yağların parçalanmasından ve emilmesinden sorumludur. Bağırsaklardaki besin maddelerinin emilmesi ve sindirimi için gerekli olan, lipitlerin, özellikle de trigliseritlerin parçalanmasından sorumlu bir enzim olan lipaz, besin maddelerini uygun seviyelerde tutarak vücudun gıdaları daha kolay emmesine olanak tanır. İnsan vücudunda lipaz esas olarak pankreas tarafından üretilir, fakat aynı zamanda ağız boşluğu ve mide tarafından da salgılanır. Çoğu insan yeterli miktarda pankreatik lipaz üretir.

Kronik hazımsızlık durumlarında lipaz takviyelerinin kullanılması önerilebilir. 18 kişi üzerinde yapılan bir çalışmada, lipaz ve diğer pankreatik enzimleri içeren takviyelerin, yüksek yağlı bir yemek yedikten sonra mide baskısını, yırtılmayı, gazı ve rahatsızlığı azalttığı gösterilmiştir. Bu semptomların bazıları irritabl bağırsak sendromuyla ilişkili olduğundan, bu duruma sahip bazı kişiler pankreas enzimlerinin kullanımıyla iyileşme yaşayabilir.

Sindirim suyu renksiz, kokusuz bir sıvıdır ve midede nasıl bir ortamın olması gerektiğini belirler. Belirgin bir asidik reaksiyona sahiptir. Patolojileri tespit etmek için bir çalışma yaparken, bir uzmanın aç (aç) midede nasıl bir ortamın bulunduğunu belirlemesi kolaydır. Normalde aç karnına meyve suyunun asitliğinin nispeten düşük olduğu, ancak salgı uyarıldığında önemli ölçüde arttığı dikkate alınır.

Araştırmalar, gıdalardaki glutenin bağırsak sistemine zarar verdiği bir durum olan çölyak hastalığı vakalarında lipazın faydalı olabileceğini düşündürmektedir. Semptomlar karın ağrısı, kilo kaybı ve yorgunluğu içerir. Çölyak hastalığı olan 40 çocuk üzerinde yapılan bir çalışmada, pankreatik tedavi görenlerin kilolarında plasebo grubuna göre hafif bir artış görülmüştür. Pankreas yetmezliği ve kistik fibrozisi olan kişilerin sıklıkla lipaz ve diğer enzim takviyelerine ihtiyacı vardır. Çölyak hastalığı, Crohn hastalığı veya sindirim bozuklukları olan kişiler, lipaz da dahil olmak üzere pankreas enzimlerinde eksik olabilir.

Normal beslenmeye bağlı kalan bir kişi gün içerisinde 1,5-2,5 litre mide sıvısı üretir. Midede meydana gelen ana süreç, proteinlerin ilk parçalanmasıdır. Mide suyu, sindirim süreci için katalizörlerin salgılanmasını etkilediğinden, mide enzimlerinin hangi ortamda, asidik bir ortamda aktif olduğu ortaya çıkar.

Endikasyonları: Pankreas enzim eksikliği, dispepsi, kistik fibroz ve çölyak hastalığı, Crohn hastalığı durumlarında. Kontrendikasyonlar: Referans kitaplarında referans yoktur. Olumsuz Reaksiyonlar: Yukarıda önerilen dozajın kullanılmasıyla ilgili herhangi bir yan etki raporu bulunmamaktadır.

Önlemler: Lipaz, enzimi yok edebileceği için betain hidroklorür veya hidroklorik asit ile birlikte alınmamalıdır. Etkileşimler: Hasta orlistat alıyorsa doktorunuzla konuşun; çünkü lipaz takviyelerinin aktivitesine müdahale ederek yağları parçalama yeteneklerini bloke eder.

Mide mukozasının bezleri tarafından üretilen enzimler

Pepsin, proteinlerin parçalanmasında rol oynayan sindirim suyundaki en önemli enzimdir. Selefi pepsinojenden hidroklorik asidin etkisi altında üretilir. Pepsinin etkisi, parçalanan meyve suyunun yaklaşık %95'idir. Gerçek örnekler, aktivitesinin ne kadar yüksek olduğunu göstermektedir: Bu maddenin 1 gramı, 50 kg yumurta beyazını sindirmeye ve 100.000 litre sütü iki saatte kesmeye yeterlidir.

Mide pepsinin etkisinden kaynaklanan proteinlerin parçalanmasında rol oynayan, pankreas tarafından salgılanan bir enzimdir. Proteaz bir proenzim olarak salgılanır ve bağırsak suyuyla aktive edilir. Pankreas sekresyonunda azalma olduğunda diğer pankreatik amilazlar ve propansin lipazları ile birlikte uygulanır.

Proteazlar, proteinlerdeki amino asitler arasındaki peptit bağlarını parçalayan enzimlerdir. Bu sürece proteolitik bölünme denir; bu, esas olarak sindirim ve kanın pıhtılaşmasında rol oynayan enzimleri aktive etmek veya etkisiz hale getirmek için yaygın bir mekanizmadır.

Müsin (mide mukusu), protein maddelerinin karmaşık bir kompleksidir. Mide mukozasının tüm yüzeyini kaplar ve hidroklorik asidin etkisini zayıflatabildiği, yani nötralize edebildiği için onu hem mekanik hasarlardan hem de kendi kendine sindirimden korur.

Lipaz midede de bulunur - Gastrik lipaz aktif değildir ve esas olarak süt yağlarını etkiler.

Proteazlar tüm organizmalarda doğal olarak bulunur ve genetik içeriğinin %1-5'ini temsil eder. Bu enzimler, gıda proteinlerinin basit sindiriminden yüksek düzeyde düzenlenmiş basamaklara kadar çok çeşitli metabolik reaksiyonlarda rol oynar. Proteazlar virüsler, bakteriler, protozoalar, mayalar ve mantarlar gibi çeşitli mikroorganizmalarda bulunur. Bitki ve hayvan proteazlarının küresel enzim talebini karşılayamaması, mikrobiyal kökenli proteazlara olan ilginin artmasına neden olmuştur.

Mikroorganizmalar, yüksek biyokimyasal çeşitlilikleri ve genetik manipülasyon kolaylığı nedeniyle mükemmel bir proteaz kaynağıdır. Türlere bağlı olarak tek tek mikroorganizmalar tarafından, hatta aynı türün farklı suşları tarafından çok sayıda proteinaz üretilir. Kültür koşulları değiştirilerek aynı suş tarafından farklı proteinazlar da üretilebilir.

Bahsetmeyi hak eden bir diğer madde ise B12 vitamininin emilimini destekleyen Castle'ın içsel faktörüdür. Kanda hemoglobinin taşınması için B 12 vitamininin gerekli olduğunu hatırlatalım.

Hidroklorik asidin sindirimdeki rolü

Hidroklorik asit, mide suyundaki enzimleri aktive eder ve proteinlerin şişmesine ve gevşemesine neden olduğundan sindirimini destekler. Ayrıca besinlerle vücuda giren bakterileri de öldürür. Hidroklorik asit, midedeki ortama, içinde yemek olup olmadığına bakılmaksızın küçük dozlarda salınır.

Dozaj: Doz 600 üniteden 500 üniteye kadar değişir. Kontrendikasyonları: Bakteriyel enzime karşı aşırı duyarlılığı olduğu bilinen hastalarda uygulanmamalıdır. Yan etkiler: Bakteriyel enzime aşırı duyarlılığı olan kişilerde alerjik reaksiyon olasılığı.

Her öğünde 1 ila 2 kapsül alın. Pepsinojen, enzimin aktif olmayan bir formudur. Bu öncü mide mukozası tarafından salgılanır ve aktif olabilmesi için hidroklorik asit ile işlenmesi gerekir. Pepsinojenin yaklaşık %1'i kan dolaşımına girebilir ve mide hastalığının yararlı bir göstergesi olabilir. Özellikle değerleri amaç doğrultusunda dikkate alınır.

Ancak salgılanması günün saatine bağlıdır: Mide salgısının minimum seviyesinin sabah 7 ile 11 arasında, maksimumun ise geceleri gözlendiği tespit edilmiştir. Besin mideye girdiğinde vagus sinirinin aktivitesinin artması, midenin genişlemesi ve besin bileşenlerinin mukoza üzerindeki kimyasal etkisi nedeniyle asit salgısı uyarılır.

Pepsinojen ve pepsin: biyolojik rol ve protein sindirimi

Mide mukozasının sağlığını ve işlevselliğini izleyin; Gastrit gelişme riskini değerlendirin; Belirli patolojik durumların bir sonucu olarak etkilenenlerin oranını belirleyin. Pepsin, bir zimojen olarak, yani ancak kesin bir yapısal değişiklik sonrasında fonksiyonel kapasite kazanan inaktif formda salgılanır. Spesifik olarak, midenin parietal hücreleri tarafından salgılanan hidroklorik asit, proteolitik bir kesim yoluyla öncüsü olan pepsinojeni pepsine dönüştürür ve bu da yaklaşık kırk amino asidin çıkarılmasıyla sonuçlanır.

Midede hangi ortam standart, norm ve sapma olarak kabul edilir?

Sağlıklı bir insanın midesindeki ortamdan bahsederken organın farklı bölümlerinin farklı asitlik değerlerine sahip olduğu dikkate alınmalıdır. Yani en yüksek değer 0,86 pH, minimum değer ise 8,3'tür. Aç karnına mide gövdesindeki asitliğin standart göstergesi 1,5-2,0'dır; iç mukoza tabakasının yüzeyinde pH 1,5-2,0'dır ve bu tabakanın derinliklerinde - 7,0; midenin son kısmında ise 1,3 ila 7,4 arasında değişmektedir.

Mide hastalıkları asit üretimi ve neiyoliz arasındaki dengesizlik sonucu gelişir ve doğrudan midedeki ortama bağlıdır. PH değerlerinin her zaman normal olması önemlidir.

Hidroklorik asidin uzun süreli aşırı salgılanması veya yetersiz asit nötralizasyonu midede asitliğin artmasına neden olur. Bu durumda asit bağımlı patolojiler gelişir.

Düşük asitlik (gastroduodenit) ve kanserin karakteristiğidir. Düşük asitli gastrit göstergesi 5,0 pH veya daha fazladır. Hastalıklar esas olarak mide mukozasındaki hücrelerin atrofisi veya fonksiyon bozuklukları ile gelişir.

Şiddetli salgı yetersizliği olan gastrit

Patoloji olgun ve yaşlı hastalarda ortaya çıkar. Çoğu zaman ikincildir, yani kendisinden önce gelen başka bir hastalığın (örneğin iyi huylu bir mide ülseri) arka planında gelişir ve bu durumda mide - alkalin ortamın sonucudur.

Hastalığın gelişimi ve seyri, mevsimselliğin olmaması ve alevlenmelerin açık bir periyodikliği ile karakterize edilir, yani bunların ortaya çıkma zamanı ve süresi tahmin edilemez.

Salgı yetersizliği belirtileri

• Çürük bir tada sahip sürekli geğirme.
• Alevlenme sırasında bulantı ve kusma.
• Anoreksiya (iştahsızlık).
• Epigastrik bölgede ağırlık hissi.
• Alternatif ishal ve kabızlık.
• Midede şişkinlik, guruldama ve kan nakli.
• Dumping sendromu: Kimusun mideden duodenuma hızla girmesi ve mide aktivitesinde azalma nedeniyle ortaya çıkan karbonhidratlı yiyecekler yedikten sonra baş dönmesi hissi.
• Kilo kaybı (kilo kaybı birkaç kilograma kadardır).

Gastrojenik ishale şunlar neden olabilir:

• mideye giren zayıf sindirilmiş yiyecekler;
• lif sindirimi sürecinde keskin bir dengesizlik;
• sfinkterin kapanma fonksiyonunun bozulması durumunda hızlandırılmış mide boşalması;
• bakteri yok edici fonksiyonun ihlali;
• pankreas patolojileri.

Normal veya artmış salgı fonksiyonu olan gastrit

Bu hastalık gençlerde daha sık görülüyor. Birincil niteliktedir, yani ilk belirtiler hasta için beklenmedik bir şekilde ortaya çıkar, çünkü ondan önce belirgin bir rahatsızlık hissetmemiş ve öznel olarak kendisini sağlıklı saymıştır. Hastalık, belirgin bir mevsimsellik olmaksızın, değişen alevlenmeler ve molalarla ortaya çıkar. Teşhisi doğru bir şekilde belirlemek için, enstrümantal muayene de dahil olmak üzere bir muayene yazabilmesi için bir doktora danışmanız gerekir.

Akut fazda ağrı ve dispeptik sendromlar baskındır. Ağrı, kural olarak, yemek yeme sırasında insan midesindeki ortamla açıkça ilgilidir. Ağrı yemekten hemen sonra ortaya çıkar. Geç açlık ağrısı (yemekten bir süre sonra) daha az görülür; her ikisinin bir kombinasyonu da mümkündür.

Artan salgı fonksiyonunun belirtileri

• Ağrı genellikle orta şiddettedir, bazen epigastrik bölgede baskı ve ağırlık da eşlik eder.
• Geç ağrı yoğundur.
• Dispeptik sendrom, "ekşi" havanın geğirmesi, ağızda hoş olmayan bir tat, tat bozuklukları, bulantı, kusma ile ağrıyı hafifletmesi ile kendini gösterir.
• Hastalar bazen ağrılı olan mide ekşimesi yaşarlar.
• Bağırsak dispepsi sendromu kabızlık veya ishal ile kendini gösterir.
• Tipik olarak saldırganlık, ruh hali değişimleri, uykusuzluk ve yorgunluk ile karakterizedir.

E) gastrektomi, gastrektomi, atrofik gastrit sırasında gastrojenik yetmezlik.

2. Disakkaridaz eksikliği (konjenital, edinilmiş laktaz veya diğer disakkaridaz eksikliği) nedeniyle parietal sindirimin ihlali, enterositlerin ölümü (Crohn hastalığı, çölyak enteropatisi, sarkoidoz, radyasyon, iskemik ve diğer enterit).

3. Bağırsaklardan lenf çıkışının bozulması - lenfatik kanalların lenfanjektazi, lenfoma, bağırsak tüberkülozu, karsinoid ile tıkanması.

4. Diyabet, giardiasis, hipertiroidizm, hipogamaglobulinemi, amiloidoz, AIDS, sepsiste kombine bozukluklar.

Yukarıda listelenen koşulların tümü, bir dereceye kadar enzim tedavisinin endikasyonlarıdır.

Sindirim bozukluklarına neden olan nedenlerin çeşitliliğine rağmen en ciddi bozukluklar, ekzokrin yetmezliğinin eşlik ettiği pankreas hastalıklarından kaynaklanmaktadır. Ekzokrin fonksiyonunun yetersizliği (kronik pankreatit, pankreas fibrozisi, vb.) ile birlikte pankreas hastalıklarında ortaya çıkar. Ekzokrin pankreas yetmezliği modern tıbbın en acil sorunlarından biri olmaya devam etmektedir. Rusya'da her yıl 500 binden fazla kişi ekzokrin yetmezliğinin eşlik ettiği pankreasın çeşitli patolojileri nedeniyle tıbbi kurumlara gidiyor. Ayrıca gıdanın kimyasal yapısındaki küçük sapmalar bile ekzokrin pankreas yetmezliğinin gelişmesine yol açmaktadır. Kronik pankreatitte, organın fonksiyonel olarak aktif parankiminin ilerleyici kaybı ve atrofisi nedeniyle hastalığın ilerleyen aşamalarında ekzokrin pankreas yetmezliği gelişir. Bu durumda kilo kaybıyla birlikte sindirim bozukluğunun klinik belirtileri ön plana çıkar; sistemik komplikasyonlar da (immün yetmezlik, enfeksiyon komplikasyonları, nörolojik bozukluklar vb.) gelişebilir. Bazı durumlarda kronik pankreatitli hastalar ağrı semptomundan rahatsız olmazlar ve hastalık ekzokrin ve/veya endokrin yetmezlik şeklinde kendini gösterir. Uzun süreli kronik pankreatit öyküsü, pankreas kanseri gelişme riskini önemli ölçüde artırır. Bugüne kadar ekzokrin yetmezliği olan kronik pankreatit gelişiminin ana nedeninin pankreas üzerindeki toksik-metabolik etkiler olduğu tespit edilmiştir. Gelişmiş ülkelerde alkol kötüye kullanımı, özellikle içenlerin diyetindeki yüksek protein ve yağ içeriğiyle birlikte kronik pankreatit gelişiminin ana nedenidir. Ekzokrin pankreas yetmezliği olan kronik pankretitli hastaların %55-80'inde hastalığın etiyolojisi alkol tarafından belirlenir. Kronik pankreatit gelişimine genetik yatkınlığı gösteren kanıtlar da vardır. Ek olarak sigara içiminin son zamanlarda kronik pankreatit gelişiminde rol oynadığı öne sürülmektedir. Ekzokrin pankreas yetmezliğinin klinik belirtileri arasında şişkinlik, steatore, bulantı, kilo kaybı, kas atrofisi ve yağda çözünen vitamin eksikliği yer alır. Ekzokrin pankreas yetmezliği ile karın ağrısı semptomu sadece eşlik eden pankreatit nedeniyle değil, aynı zamanda aşırı gaz birikimi ve dışkı geçişinin hızlanması nedeniyle bağırsak duvarının aşırı gerilmesinden de kaynaklanabilir. Bazı yazarlara göre, ekzokrin pankreas yetmezliğindeki ağrı semptomu, ekzokrin yetmezlik durumunda pankreas enzimlerinin salgılanmasının azalmasının, kan plazmasındaki yüksek kolesistokinin düzeyleri nedeniyle pankreasın hiperstimülasyonuna ve dolayısıyla karın ağrısı sendromuna yol açması nedeniyle olabilir. . Ekzokrin yetmezliğini teşhis etmek için laboratuvar ve enstrümantal araştırma yöntemleri de kullanılır. Koprolojik araştırma bu güne olan ilgisini kaybetmemiştir ve ekzokrin pankreas yetmezliğinin varlığını belirlemek için erişilebilir bir bilgilendirici yöntemdir. Fonksiyonel eksiklik ile polifekal madde ortaya çıkar, dışkı grimsi bir renk tonu alır, "yağlı" bir görünüme sahip olur, pis kokulu, kokuşmuş bir koku, steatore, yaratıcı akıntı ve nadiren amilore ortaya çıkar. Hafif ekzokrin fonksiyon bozuklukları durumunda skatolojik inceleme her zaman bilgilendirici değildir. Dışkıda elastaz-1 içeriğinin belirlenmesi, ekzokrin pankreas yetmezliğinin ciddiyetini değerlendirmenin modern yöntemlerinden biridir, çünkü pankreas elastazı gastrointestinal sistemden geçerken yapısını değiştirmez. Ayrıca ekzokrin pankreas yetmezliğinin gelişmesine yol açan nedeni teşhis etmek için vazgeçilmez yöntemler pankreasın ultrason muayenesi, bilgisayarlı tomografi vb.'dir.

Sindirim fonksiyon bozukluğu tedavisi, patolojik değişikliklerin tipi, ciddiyeti, geri döndürülebilirliği ve gastrointestinal sistemin motor bozuklukları dikkate alınarak seçimi yapılması gereken enzim preparatlarının kullanımına dayanır. Tipik olarak enzim preparatları, temeli saf formda veya yardımcı bileşenlerle (safra asitleri, amino asitler, hemiselülaz, simetikon, adsorbanlar, vb.) kombinasyon halinde hayvan, bitki veya mantar kökenli bir enzim kompleksi olan çok bileşenli ilaçlardır.

Klinik uygulamada enzim preparatlarının seçimi ve dozajı aşağıdaki ana faktörlere göre belirlenir:

• besinlerin parçalanmasını sağlayan aktif sindirim enzimlerinin bileşimi ve miktarı;
• İlacın salım formu: enzimlerin hidroklorik asit etkisine karşı direncinin sağlanması; duodenumda enzimlerin hızlı salınmasını sağlamak; 5-7 birim aralığında enzim salınımının sağlanması. pH'ı;
• iyi tolere edilir ve hiçbir yan etkisi yoktur;
• uzun raf ömrü.

Eşsiz kompleks enzim bileşimine sahip MPS'li Unienzyme ilacına daha yakından bakalım (Tablo 1).

Yorumlar:

• Enzimlerin sınıflandırılması
• Yetersiz enzim üretimine bağlı hastalıklar
• Ek öneriler

Mide enzimleri, katalizör görevi gören ve tüm metabolik süreçlere katılan, besinlerin sindirimi sırasındaki tüm reaksiyonların binlerce kez hızlandırılmasını ve iyileştirilmesini mümkün kılan kimyasal maddelerdir. Vücuttaki enzim miktarındaki değişiklik hastalıkların gelişimini gösterir. Enzimler mideye yiyecek girdiğinde meydana gelen bir reaksiyondan veya bir dizi süreçten sorumlu olabilir.

Mide enzimlerinin aktivitesi bir dizi faktöre bağlıdır: gıdanın sıcaklığı, miktarı ve bileşimi, ortamın pH'ı, tuzların varlığı ve diğer safsızlıklar. Enzimatik aktivitenin en yüksek olacağı optimum sıcaklık 38 - 45 °C'dir. Enzimler protein içerdiğinden düşük sıcaklıklarda aktiviteleri azalır ve daha yüksek veya daha düşük sıcaklıklarda yok edilirler.

Salgılanan tükürük sindirim enzimlerini içerir. Ve mideye girerler, aynı zamanda işe dahil olurlar, o da enzimler üreterek yiyeceklerin mideye girmesini bekler. Ancak şunu da belirtelim ki sindirim enzimleri belirli besinler tarafından salgılanır ve bu besinlerin tüm koku ve tatları beyin tarafından hatırlanır. Sadece bu yiyeceği sindirmek için gerekli olan enzimler tam olarak salınır.

Enzimlerin sınıflandırılması

Enzimler katalize ettikleri altı reaksiyon türüne göre sınıflandırılabilir. Oksidoredüktaza ayrılırlar, bunlar alkol dehidrojenaz ve katalaz olabilir, redoks reaksiyonlarına katılırlar.

İkinci grup ise bir molekülün diğerine transferini kolaylaştıran transferazdır. Üçüncüsü tüm kimyasal bağların hidrolizini sağlar ve bunlar arasında lipoprotein lipaz, amilaz, trypsin, pepsin ve esteraz gibi enzimler bulunur.

Dördüncü grup kimyasal bağların kırılmasını hızlandıran liyazı, beşinci grup ise moleküldeki geometrik konfigürasyonu değiştiren izomerleri içerir. İkincisi, adinazin trifosforik asidin hidrolizini oluşturan bir ligazdır.

Enzimlerin yüksek bir seçici yeteneğe sahip olduğu unutulmamalıdır, bu nedenle yalnızca proteinlerin parçalanmasına katkıda bulunanlar vardır ve bunlar arasında proteaz, pepsin, kimotripsin ve trypsin bulunur. Hepsi midedeki yiyecek bolusunun sindirilmesi sürecine dahil olur.

Yağları parçalayan enzimler safra asitleri ve lipazdır, safra asidi ise besin bolusu alkalileştikten sonra duodenuma girerek asidik ortamdan mideye girer.

Maltaz, sükroz, laktoz ve amilaz gibi enzimler karbonhidrat içeren gıdaların parçalanmasında rol oynar.

Yiyeceklerin sindirimi ağız boşluğunda, dişlerin yardımıyla ezildiğinde ve aynı zamanda şekeri parçalayan enzimler (bu maltrioz, maltoz ve ayrıca parçalayan bir enzim) içeren tükürük ile sarıldığında başlar. nişasta, bu ptyalin veya alfa-amilazdır).

Midede pepsin adı verilen bir enzim salgılanır; proteinlerin parçalanmasına ve peptitlere dönüştürülmesine yardımcı olur, bu da sindirimin iyileştirilmesini mümkün kılar.

Jelatinaz salgılanır ve esas olarak et ürünlerinde bulunan kolajen ve jelatini parçalar.

Midede bulunan amilaz nişastayı parçalama yeteneğine sahiptir ancak tükürük bezlerinin amilazıyla karşılaştırıldığında çok az önemi vardır.

Gastrik lipaz, tributirin yağlarını parçalama yeteneğine sahiptir ancak aynı zamanda sindirimde de küçük bir rol oynar. Bir kişinin yaşamı için gerekli tüm besinleri (karbonhidratlar, yağlar, proteinler, vitaminler, mikro elementler) alabilmesi için sindirim sürecine ihtiyaç duyduğu bilinmektedir. Midenin arızalandığı durumlarda mide için, özellikle proteinlerin sindirimini önemli ölçüde artıran enzimleri kullanabilirsiniz. Bunlara festal, mezim forte, sindirim, panzinorm ve diğerleri dahildir.

Mide enzimleri, abomin, pepsidil, asetin-pepsin ve pepsin enzimlerini içeren doğal mide suyu formunda olabilir.

İçeriğe dön

Yetersiz enzim üretimine bağlı hastalıklar

Mide duvarlarında salgılanan maddelerin sindirim sisteminde belirleyici rol oynadığı bilinmektedir. Salgılarının yetersiz olması sigara, alkol, yağlı, tütsülenmiş ve tuzlu yiyeceklerin tüketilmesinden kaynaklanabilir. Gastrointestinal hastalıklar gelişir.

Midede yetersiz enzim salgısının ilk belirtisi, ağızdan istemsiz gaz salınımı şeklinde ortaya çıkan mide yanması, şişkinlik ve geğirme şeklinde ifade edilir, ancak yiyeceklerin yardımıyla sindirildiği için geğirme normal kabul edilebilir. asitlerden oluşur. Gazlar ortaya çıkar ve kaçar.

Ancak bu münferit bir durum olabilir, ancak mideden yoğun gaz salınımı, sindirimi önemli ölçüde bozan enzimlerin yetersiz üretiminden kaynaklanabilir. Bir kişi sadece geğirmeden değil aynı zamanda şişkinlikten de acı çekmeye başlar.

Midede yetersiz element üretiminin yanı sıra, Candida cinsinin bir maya mantarının neden olduğu aşırı üretim de söz konusu olabilir. Bu hazımsızlığa ve patolojik geğirmeye yol açar. Bu tür süreçler genellikle doğal flora bozulduğunda ve disbakteriyoz gelişebildiğinde, bir antibiyotik tedavisi sonrasında ortaya çıkar.

Ekşi geğirme meydana gelmesi durumunda, bu, özellikle mide asiditesinin artmasıyla birlikte, peptik ülser veya gastrit gelişimini gösterir.

Geğirmeyi ortadan kaldırmak için diyetinizi normalleştirmeli, gaz oluşumunun artmasına neden olan tüm yiyecekleri hariç tutmalı ve enzim üretimini normalleştiren ilaçları almalısınız.

Gastrointestinal sistemin çalışması sonucu ortaya çıkan mide enzimleri sindirim sürecinde önemli rol oynar. Sindirim sistemi ana sistemlerden biridir, çünkü vücudun bir bütün olarak işleyişi onun işleyişine bağlıdır. Sindirim, vücuda gıda ile giren çeşitli gerekli bileşiklerin daha basit bileşiklere parçalandığı etkileşimin bir sonucu olarak bir dizi kimyasal ve fiziksel süreç olarak anlaşılmaktadır.

İnsan Sindiriminin Temelleri

Ağız boşluğu sindirim sürecinin başlangıç ​​noktasıdır, kalın bağırsak ise son noktadır. Aynı zamanda yapısında sindirimin iki ana bileşeni vardır: Vücuda giren gıdanın mekanik ve kimyasal olarak işlenmesi. Başlangıç ​​noktasında, gıdanın öğütülmesini ve öğütülmesini içeren mekanik bir işlem türü meydana gelir.

Gastrointestinal sistem, yiyecekleri karıştırmayı teşvik eden peristalsis yoluyla işler. Kimusun işlenmesinin kimyasal süreci, karbonhidratların parçalandığı ve vücuda giren gıdanın çeşitli vitaminlerle doyurulmaya başladığı tükürüğü içerir. Mide boşluğunda, hafif işlenmiş kimus, mikro elementlerin parçalanma sürecini hızlandıran hidroklorik asite maruz kalır. Bundan sonra maddeler pankreas ve diğer organların çalışmasıyla ortaya çıkan çeşitli enzimlerle etkileşime girmeye başlar.

Midenin sindirim enzimleri nelerdir?

Hastanın midesinde esas olarak protein parçacıkları ve yağlar parçalanır. Proteinlerin ve diğer parçacıkların parçalanmasının ana bileşenlerinin, mukoza tarafından üretilen hidroklorik asit ile birlikte çeşitli enzimler olduğu düşünülmektedir. Tüm bu bileşenlerin tümüne mide suyu adı verilir. Vücut için gerekli olan tüm mikro elementlerin sindirildiği ve emildiği mide-bağırsak sistemindedir. Aynı zamanda sindirim için gerekli olan enzimler de karaciğer, tükürük bezleri ve pankreastan bağırsağa geçer.

Bağırsakların üst tabakası vitaminleri, enzimleri ve daha derindeki katmanları koruyan mukus salgılayan birçok salgı hücresi ile kaplıdır. Mukusun ana rolü, gıdanın bağırsak bölgesine daha kolay taşınması için koşullar yaratmaktır. Ayrıca kimyasal bileşikleri reddeden koruyucu bir işlevi de yerine getirir. Böylece günde yaklaşık 7 litre sindirim enzimleri ve mukus içeren sindirim sıvısı üretilebilmektedir.

Enzimlerin salgılama süreçlerini hızlandıran veya yavaşlatan çok sayıda faktör vardır. Vücutta meydana gelen herhangi bir aksaklık, enzimlerin yanlış miktarlarda salınmasına neden olur ve bu da sindirim sürecinin bozulmasına yol açar.

Enzim çeşitleri ve tanımları

Sindirim sürecini destekleyen enzimler, gastrointestinal sistemin her yerinde salgılanır. Kimusun işlenmesini önemli ölçüde hızlandırır ve iyileştirir ve çeşitli bileşikleri parçalarlar. Ancak sayıları değişirse bu vücutta hastalıkların varlığına işaret edebilir. Enzimler bir veya daha fazla işlevi yerine getirebilir. Konumlarına bağlı olarak çeşitli türler ayırt edilir.

Ağızda üretilen enzimler

• Ağız boşluğunda üretilen enzimlerden biri, karbonhidratları parçalayan ptyalindir. Üstelik aktivitesi, yaklaşık 38 derecelik bir sıcaklıkta, hafif alkali bir ortamda kalır.
• Bir sonraki tip, maltoz disakkaritlerini glikoza parçalayan amilaz ve maltaz elementleridir. Ptyalin ile aynı koşullar altında aktif kalırlar. Enzim kanın, karaciğerin veya tükürüğün yapısında bulunabilir. Çalışmaları sayesinde çeşitli meyveler ağız boşluğunda hızla sindirilmeye başlar ve daha sonra mideye daha hafif bir biçimde girer.

Mide boşluğunda üretilen enzimler

• İlk proteolitik enzim, proteinin parçalandığı pepsindir. Başlangıç ​​formu, fazladan bir parçaya sahip olması nedeniyle aktif olmayan pepsinojendir. Hidroklorik asitten etkilendiğinde bu kısım ayrılmaya başlar ve bu da sonuçta çeşitli türleri olan (örneğin pepsin A, gastriksin, pepsin B) pepsin oluşumuna yol açar. Pepsinler, süreçte oluşan proteinlerin suda kolayca çözünebileceği şekilde ayrışır. Bundan sonra işlenen kütleler sindirim sürecinin tamamlandığı bağırsak bölgesine taşınır. Burada, daha önce üretilen kesinlikle tüm proteolitik enzimler nihayet emilir.
• Lipaz, yağları (lipitleri) parçalayan bir enzimdir. Ancak yetişkinlerde bu unsur çocukluktaki kadar önemli değildir. Yüksek sıcaklık ve peristalsis nedeniyle bileşikler, enzimatik etkinin etkinliğinin arttığı etkisi altında daha küçük elementlere ayrışır. Bu, bağırsaklardaki yağlı bileşiklerin sindirimini kolaylaştırmaya yardımcı olur.
• İnsan midesinde inorganik bir element olarak kabul edilen ve sindirim sürecinde ana rollerden birini oynayan hidroklorik asit üretimi nedeniyle enzimlerin aktivitesini arttırır. Proteinlerin yok edilmesini teşvik eder ve listelenen maddelerin aktivitesini aktive eder. Aynı zamanda asit, mide bölgesini mükemmel bir şekilde dezenfekte ederek bakterilerin çoğalmasını önler ve bu da gelecekte gıda kütlelerinin çürümesine yol açabilir.

Enzim eksikliğinin sonuçları nelerdir?

Alkolü kötüye kullanan hastalarda sıklıkla enzim eksikliği görülür.

Sindirim sürecine yardımcı olan elementler vücutta normdan sapan miktarlarda bulunabilir. Çoğu zaman bu, hasta alkollü içecekleri, yağlı, tütsülenmiş ve tuzlu yiyecekleri veya sigarayı kötüye kullandığında görülür. Sonuç olarak, acil tedavi gerektiren çeşitli sindirim sistemi hastalıkları gelişir.

Her şeyden önce hasta mide ekşimesi, şişkinlik ve hoş olmayan geğirme yaşamaya başlar. Bu durumda, bir kerelik tezahürü varsa son işaret dikkate alınmayabilir. Ayrıca mantarın etkisi sonucu çeşitli enzimlerin aşırı üretimi de söz konusu olabilir. Aktivitesi sindirim problemlerine katkıda bulunur ve patolojik geğirmeye neden olur. Ancak çoğu zaman bu, mikrofloranın ölmesi ve disbiyozun gelişmesi nedeniyle antibiyotik alınması durumunda başlar. Hoş olmayan semptomları ortadan kaldırmak için, gaz üretim seviyesini artıran gıdaları çıkararak diyetinizi normalleştirmeniz gerekir.

Durum nasıl düzgün bir şekilde tedavi edilir?

Bu durum için hangi tedaviler var? Bu soru sindirim sistemiyle ilgili sorunları olan birçok hasta tarafından sorulmaktadır. Ancak herkesin şunu hatırlaması gerekir: Vücudun bireysel özelliklerini dikkate alarak size hangi ilacın daha uygun olduğunu yalnızca bir doktor söyleyebilir.

Bunlar, enzimlerin üretimini normalleştiren (örneğin Mezim) ve ayrıca gastrointestinal ortamı (gastrointestinal sistemi faydalı flora ile zenginleştiren Lactiale) eski haline getiren çeşitli ilaçlar olabilir. Herhangi bir hastalığın önlenmesi her zaman daha kolaydır. Bunu yapmak için aktif bir yaşam tarzı sürdürmeniz, yediğiniz yiyeceklere dikkat etmeniz, alkolü kötüye kullanmamanız ve sigara içmemeniz gerekir.

Enzimlerin özelliklerine ilişkin herhangi bir çalışma, bunların pratik faaliyetlerde - tıpta ve ulusal ekonomide - herhangi bir şekilde uygulanması, her zaman enzimatik reaksiyonun hangi hızda ilerlediğini bilme ihtiyacı ile ilişkilidir. Enzimatik aktiviteyi belirlemenin sonuçlarını anlamak ve doğru bir şekilde değerlendirmek için, reaksiyon hızının hangi faktörlere bağlı olduğunu ve hangi koşulların onu etkilediğini açıkça hayal etmeniz gerekir. Bunun gibi birçok durum var. Her şeyden önce bu, reaksiyona giren maddelerin kendilerinin konsantrasyonunun oranıdır: enzim ve substrat. Dahası, bunlar reaksiyonun gerçekleştiği ortamın her türlü özelliğidir: sıcaklık, asitlik, enzimatik süreci hem hızlandırabilen hem de yavaşlatabilen tuzların veya diğer yabancı maddelerin varlığı vb.

Enzimlerin etkisi, başta sıcaklık ve çevrenin reaksiyonu (pH) olmak üzere bir dizi faktöre bağlıdır. Enzim aktivitesinin en yüksek olduğu optimal sıcaklık genellikle 37 – 50˚C aralığıdır. Daha düşük sıcaklıklarda enzimatik reaksiyonların hızı azalır ve 0˚C'ye yakın sıcaklıklarda neredeyse tamamen durur. Sıcaklık arttıkça hız da azalır ve sonunda tamamen durur. Artan sıcaklıkla birlikte enzim yoğunluğunun azalması esas olarak enzimin içerdiği proteinin tahrip olmasından kaynaklanmaktadır. Proteinler kuru halde hidratlanmış (protein jeli veya solüsyon formunda) duruma göre çok daha yavaş denatüre olduğundan, kuru halde enzimlerin inaktivasyonu, nemin varlığında olduğundan çok daha yavaş gerçekleşir. Bu nedenle kuru bakteri sporları veya kuru tohumlar, daha nemli tohumlara ve sporlara göre çok daha yüksek sıcaklıklara kadar ısınmaya dayanabilir.

Şu anda bilinen enzimlerin çoğu için, maksimum aktiviteye sahip oldukları optimum pH belirlenmiştir. Bu değer enzimin özellikleri açısından önemli bir kriterdir. Bazen enzimlerin bu özelliği, preparatif ayırma için kullanılır. Optimum pH'ın varlığı, enzimlerin polielektrolit olması ve yüklerinin pH değerine bağlı olmasıyla açıklanabilir. Bazen eşlik eden maddeler, tampon çözeltileri gibi pH optimumunu değiştirebilir. Bazı durumlarda substratlara bağlı olarak spesifikliği zayıf şekilde ifade edilen enzimlerin birkaç optima değeri vardır.

Enzimlerin etkisinin bağlı olduğu önemli bir faktör, Sørensen'in ilk kez tespit ettiği gibi, ortamın aktif reaksiyonudur - pH. Bireysel enzimler, eylemleri için optimal pH değerinde farklılık gösterir. Örneğin mide suyunda bulunan pepsin, kuvvetli asidik ortamda (pH 1 – 2) en aktif olanıdır; Tripsin - pankreas tarafından salgılanan bir proteolitik enzim, hafif alkali bir ortamda (pH 8 - 9) optimum etkiye sahiptir; Bitki kökenli bir enzim olan papain, hafif asidik bir ortamda (pH 5 – 6) en iyi şekilde çalışır.

Buradan, değerin (PH optimum) bu enzim için çok hassas bir işaret olduğu anlaşılmaktadır. Substratın doğasına ve tampon çözeltinin bileşimine bağlıdır ve bu nedenle gerçek bir sabit değildir. Enzimlerin, asit-baz denatürasyonu yapabilen protein gövdeleri olarak özelliklerini de akılda tutmak gerekir. Asit-baz denatürasyonu, enzimin katalitik özelliklerinin kaybıyla birlikte yapısında geri dönüşü olmayan değişikliklere yol açabilir.

Herhangi bir enzimatik prosesin hızı büyük ölçüde hem substratın hem de enzimin konsantrasyonuna bağlıdır. Tipik olarak reaksiyon hızı, substrat içeriğinin optimum aralıkta veya biraz daha yüksek olması koşuluyla enzim miktarıyla doğrudan orantılıdır. Sabit miktarda enzimde substrat konsantrasyonu arttıkça hız artar. Bu tepki kitle eylemi yasasına tabidir ve Michaelis-Menton teorisinin ışığında değerlendirilir;

V=K(F) ,

V - reaksiyon hızı
K - hız sabiti
F - enzim konsantrasyonu.

Reaksiyon ortamında belirli iyonların varlığı, enzim kompleksinin aktif substratının oluşumunu aktive edebilir, bu durumda enzimatik reaksiyonun hızı artacaktır. Bu tür maddelere aktivatörler denir. Bu durumda enzimatik reaksiyonları katalize eden maddeler bunlara doğrudan katılmaz. Bazı enzimlerin aktivitesi sistemdeki tuzların konsantrasyonundan önemli ölçüde etkilenirken, diğer enzimler iyonların varlığına duyarlı değildir. Ancak bazı enzimlerin normal çalışması için bazı iyonlara mutlaka ihtiyaç vardır. İyonların bazı enzimlerin aktivitesini inhibe ettiği ve diğerlerinin aktivatörü olduğu bilinmektedir. Spesifik aktivatörler metal katyonlarını içerir: Na+, K+, Rb+, Cs+, Mg2+, Ca2+, Zn2+, Cd2+, Cr2+, Cu2+, Mn2+, Co2+, Ni2+, Al3+. Ayrıca Fe2+, Rb+, Cs+ katyonlarının yalnızca Mg varlığında aktivatör görevi gördüğü, diğer durumlarda bu katyonların aktivatör olmadığı da bilinmektedir. Çoğu durumda bir veya iki iyon belirli bir enzimi aktive edebilir. Örneğin, birçok enzim için ortak bir aktivatör olan ve fosforlanmış substratlar üzerinde etkili olan Mg2 +, hemen hemen her durumda Mn2 + ile değiştirilebilir, ancak diğer metaller bunun yerini alamaz. Alkali toprak metallerinin genel olarak birbirleriyle rekabet ettiği, özellikle Ca2+'nın Mg2+ ve Zn2+ tarafından aktive edilen birçok enzimin aktivitesini baskıladığı unutulmamalıdır. Bunun nedeni ise hala belirsiz. Metal iyonlarının - aktivatörlerin etki mekanizması farklı olabilir. Her şeyden önce metal, enzimin aktif bölgesinin bir bileşeni olabilir. Ancak enzim ile substrat arasında bir bağlantı köprüsü görevi görebilir ve substratı enzimin aktif bölgesinde tutabilir. Metal iyonlarının bir organik bileşiği proteinlere bağlayabildiğine dair kanıtlar vardır ve son olarak metallerin aktivatör olarak olası etki mekanizmalarından biri, enzimatik reaksiyonun denge sabitindeki bir değişikliktir. Anyonların aynı zamanda bir takım enzimlerin aktivitesini de etkilediği kanıtlanmıştır. Örneğin CI'nin hayvan kökenli A-amilazın aktivitesi üzerindeki etkisi çok büyüktür.

Enzimlerin etkisi ayrıca spesifik aktivatörlerin veya inhibitörlerin varlığına da bağlıdır. Böylece pankreatik enzim enterokinaz, aktif olmayan trypsinojeni aktif trypsine dönüştürür. Hücrelerde ve çeşitli bezlerin salgılarında bulunan bu tür inaktif enzimlere proenzimler denir. Bir enzim rekabetçi olabilir veya olmayabilir. Yarışmalı inhibisyonda, inhibitör ve substrat birbirleriyle rekabet ederek birbirlerini enzim-substrat kompleksinden çıkarmaya çalışırlar. Rekabetçi bir inhibitörün etkisi, substratın yüksek konsantrasyonları ile ortadan kaldırılırken, rekabetçi olmayan bir inhibitörün etkisi bu koşullar altında kalır. Spesifik aktivatörlerin ve inhibitörlerin enzim üzerindeki etkisi, vücuttaki enzimatik süreçlerin düzenlenmesinde büyük önem taşımaktadır.

Enzim aktivatörlerinin yanı sıra, varlığı enzimlerin katalitik etkisini engelleyen veya tamamen etkisiz hale getiren çok sayıda madde bilinmektedir. Bu tür maddelere genellikle inhibitörler adı verilir. İnhibitörler, enzimler üzerinde belirli bir kimyasal yolla etki eden maddelerdir ve etkilerinin niteliğine göre geri dönüşümlü ve geri dönüşümsüz inhibitörler olarak ikiye ayrılabilirler. Tersinir inhibisyon, enzim ile inhibitör arasında belirli bir denge sabiti ile bir denge ile karakterize edilir. Bu tip bir sistem, inhibitörün konsantrasyonuna bağlı olarak belirli bir derecede inhibisyon ile karakterize edilir ve inhibisyon hızlı bir şekilde elde edilir ve bu durumda zamandan bağımsız olur. İnhibitör diyalizle uzaklaştırıldığında enzim aktivitesi geri yüklenir. Geri dönüşü olmayan inhibisyon öncelikle diyalizin enzim aktivitesini geri getirmemesiyle ifade edilir. Ve geri dönüşümlü inhibisyonun aksine zamanla artar, böylece enzimin katalitik aktivitesinin tamamen inhibisyonu çok düşük bir inhibitör konsantrasyonunda meydana gelebilir. Bu durumda inhibitörün etkinliği denge sabitine değil, bu durumda inhibe edilen enzimin oranını belirleyen hız sabitine bağlıdır.