Proteinlerin yapısı ve kimyasal özellikleri. Proteinlerin vücuttaki dönüşümleri ve fonksiyonları

Proteinler, monomerleri peptit bağları yoluyla birbirine bağlanan alfa amino asit kalıntıları olan biyopolimerlerdir. Her proteinin amino asit dizisi kesin olarak tanımlanır; canlı organizmalarda, protein moleküllerinin biyosentezinin gerçekleştiği okumaya dayalı bir genetik kod kullanılarak şifrelenir. Proteinlerin yapımında 20 amino asit rol oynar.

Aşağıdaki protein moleküllerinin yapı türleri ayırt edilir:

1. Öncelik. Doğrusal bir zincirdeki bir amino asit dizisini temsil eder.
2. İkincil. Bu, peptid grupları arasında hidrojen bağlarının oluşumunu kullanan polipeptit zincirlerinin daha kompakt bir düzenlemesidir. İkincil yapının iki çeşidi vardır - alfa sarmalı ve beta kıvrımı.
3. Üçüncül. Bir polipeptit zincirinin bir kürecik halinde düzenlenmesidir. Bu durumda hidrojen ve disülfit bağları oluşur ve amino asit kalıntılarının hidrofobik ve iyonik etkileşimleri nedeniyle molekülün stabilizasyonu gerçekleşir.
4. Kuaterner. Bir protein, kovalent olmayan bağlar yoluyla birbirleriyle etkileşime giren birkaç polipeptit zincirinden oluşur.

Böylece, belirli bir sırayla bağlanan amino asitler, tek tek parçaları bir spiral şeklinde kıvrılan veya kıvrımlar oluşturan bir polipeptit zinciri oluşturur. İkincil yapıların bu tür elemanları, proteinin üçüncül yapısını oluşturan kürecikler oluşturur. Bireysel kürecikler birbirleriyle etkileşime girerek dördüncül yapıya sahip karmaşık protein kompleksleri oluşturur.

Protein sınıflandırması

Protein bileşiklerinin sınıflandırılabileceği çeşitli kriterler vardır. Bileşimlerine göre basit ve karmaşık proteinler ayırt edilir. Karmaşık protein maddeleri, kimyasal yapısı farklı olabilen amino asit olmayan gruplar içerir. Buna bağlı olarak şunları ayırt ederler:

• glikoproteinler;
• lipoproteinler;
• nükleoproteinler;
• metaloproteinler;
• fosfoproteinler;
• kromoproteinler.

Genel yapı türüne göre de bir sınıflandırma vardır:

• fibriller;
• küresel;
• zar.

Proteinler, yalnızca amino asit kalıntılarından oluşan basit (tek bileşenli) proteinlerdir. Çözünürlüklerine bağlı olarak aşağıdaki gruplara ayrılırlar:

Böyle bir sınıflandırma tamamen doğru değildir çünkü son araştırmalara göre birçok basit protein, minimum miktarda protein olmayan bileşikle ilişkilidir. Bu nedenle, bazı proteinler pigmentler, karbonhidratlar ve bazen de lipitler içerir; bu da onları daha karmaşık protein moleküllerine benzer hale getirir.

Proteinin fizikokimyasal özellikleri

Proteinlerin fizikokimyasal özellikleri, moleküllerinde bulunan amino asit kalıntılarının bileşimi ve miktarı ile belirlenir. Polipeptitlerin moleküler ağırlıkları büyük ölçüde değişir: birkaç binden bir milyona veya daha fazlasına. Protein moleküllerinin kimyasal özellikleri, amfoterlik, çözünürlük ve denatüre olma yeteneği dahil olmak üzere çeşitlidir.

Amfoterlik

Proteinler hem asidik hem de bazik amino asitler içerdiğinden, molekül her zaman serbest asidik ve serbest bazik grupları (sırasıyla COO- ve NH3+) içerecektir. Yük, bazik ve asidik amino asit gruplarının oranına göre belirlenir. Bu nedenle proteinler pH düşerse “+”, pH artarsa ​​proteinler “-” ile yüklenir. PH'ın izoelektrik noktaya karşılık gelmesi durumunda protein molekülü sıfır yüke sahip olacaktır. Amfoterlik biyolojik işlevler için önemlidir; bunlardan biri kan pH seviyelerini korumaktır.

çözünürlük

Proteinlerin çözünürlük özelliklerine göre sınıflandırılması yukarıda zaten verilmiştir. Protein maddelerinin sudaki çözünürlüğü iki faktörle açıklanmaktadır:

• protein moleküllerinin yükü ve karşılıklı itilmesi;
• Protein çevresinde bir hidrasyon kabuğunun oluşması - su dipolleri, globülün dış kısmındaki yüklü gruplarla etkileşime girer.

Denatürasyon

Denatürasyonun fizikokimyasal özelliği, bir dizi faktörün etkisi altında bir protein molekülünün ikincil, üçüncül yapısının yok edilmesi sürecidir: sıcaklık, alkollerin etkisi, ağır metal tuzları, asitler ve diğer kimyasal maddeler.

Önemli! Denatürasyon sırasında birincil yapı bozulmaz.

Proteinlerin kimyasal özellikleri, niteliksel reaksiyonlar, reaksiyon denklemleri

Proteinlerin kimyasal özellikleri, niteliksel tespitleri için reaksiyon örnekleri kullanılarak değerlendirilebilir. Kalitatif reaksiyonlar, bir bileşikte bir peptid grubunun varlığının belirlenmesini mümkün kılar:

1. Ksantoprotein. Bir protein yüksek konsantrasyonda nitrik asite maruz kaldığında, ısıtıldığında sarıya dönüşen bir çökelti oluşur.

2. Biüre. Zayıf alkali bir protein çözeltisi bakır sülfata maruz bırakıldığında, bakır iyonları ve polipeptitler arasında kompleks bileşikler oluşur ve buna çözeltinin mor-maviye dönmesi eşlik eder. Reaksiyon klinik uygulamada kan serumu ve diğer biyolojik sıvılardaki protein konsantrasyonunu belirlemek için kullanılır.

Bir diğer önemli kimyasal özellik, protein bileşiklerinde kükürtün tespitidir. Bu amaçla alkali bir protein çözeltisi kurşun tuzlarıyla ısıtılır. Bu, kurşun sülfür içeren siyah bir çökelti üretir.

Proteinin biyolojik önemi

Proteinler, fiziksel ve kimyasal özelliklerinden dolayı çok sayıda biyolojik işlevi yerine getirirler; bunlar arasında şunlar yer alır:

• katalitik (protein enzimleri);
• taşıma (hemoglobin);
• yapısal (keratin, elastin);
• kasılma (aktin, miyozin);
• koruyucu (immünoglobulinler);
• sinyalleme (reseptör molekülleri);
• hormonal (insülin);
• enerji.

Proteinler hücre oluşumuna katılmaları, hayvanlarda kas kasılmasını sağlamaları ve kan serumu ile birlikte birçok kimyasal bileşiği taşımaları nedeniyle insan vücudu için önemlidir. Ek olarak, protein molekülleri esansiyel amino asitlerin kaynağıdır ve antikor üretimine ve bağışıklık oluşumuna katılarak koruyucu bir işlev görür.

Protein hakkında az bilinen 10 gerçek

1. Proteinler üzerinde çalışılmaya 1728 yılında İtalyan Jacopo Bartolomeo Beccari'nin undan protein izole etmesiyle başlandı.
2. Rekombinant proteinler artık yaygın olarak kullanılmaktadır. Bakteri genomu değiştirilerek sentezlenirler. Özellikle insülin, büyüme faktörleri ve tıpta kullanılan diğer protein bileşikleri bu yolla elde edilmektedir.
3. Antarktika balıklarında kanın donmasını önleyen protein molekülleri keşfedildi.
4. Resilin proteini ideal olarak elastiktir ve böcek kanatlarının bağlanma noktalarının temelini oluşturur.
5. Vücut, diğer protein bileşiklerinin doğru doğal üçüncül veya dördüncül yapısını geri yükleyebilen benzersiz şaperon proteinlerine sahiptir.
6. Hücre çekirdeğinde, kromatin sıkışmasında rol alan proteinler olan histonlar vardır.
7. Antikorların moleküler yapısı - özel koruyucu proteinler (immünoglobulinler) - 1937'de aktif olarak incelenmeye başlandı. Tiselius ve Kabat elektroforez kullandılar ve bağışıklanmış hayvanlarda gama fraksiyonunun arttığını ve serumun kışkırtıcı antijen tarafından emilmesinden sonra proteinlerin fraksiyonlar arasındaki dağılımının sağlam hayvan resmine döndüğünü kanıtladılar.
8. Yumurta akı, protein molekülleri tarafından rezerv fonksiyonunun uygulanmasının çarpıcı bir örneğidir.
9. Bir kollajen molekülünde her üç amino asit kalıntısından biri glisin tarafından oluşturulur.
10. Glikoproteinlerin bileşiminde% 15-20 karbonhidrat, proteoglikanların bileşiminde ise payları% 80-85'tir.

Çözüm

Proteinler, herhangi bir organizmanın yaşamını hayal etmenin zor olduğu en karmaşık bileşiklerdir. 5.000'den fazla protein molekülü tanımlanmıştır, ancak her bireyin kendine ait protein seti vardır ve bu, onu türünün diğer bireylerinden ayırır.

Proteinlerin en önemli kimyasal ve fiziksel özellikleri güncellenme tarihi: 29 Ekim 2018: Bilimsel Makaleler.Ru

Proteinlerin kimyasal özellikleri

Proteinlerin fiziksel özellikleri

Proteinlerin fiziksel ve kimyasal özellikleri. Protein renk reaksiyonları

Proteinlerin özellikleri, yerine getirdikleri işlevler kadar çeşitlidir. Bazı proteinler suda çözünerek genellikle kolloidal çözeltiler oluşturur (örneğin yumurta akı); diğerleri seyreltik tuz çözeltilerinde çözünür; yine de diğerleri çözünmezdir (örneğin, kabuk dokularının proteinleri).

Amino asit kalıntılarının radikallerinde proteinler, birçok reaksiyona girebilen çeşitli fonksiyonel gruplar içerir. Proteinler oksidasyon-redüksiyon reaksiyonlarına, esterleşmeye, alkilasyona, nitrasyona uğrar ve hem asitlerle hem de bazlarla tuzlar oluşturabilir (proteinler amfoteriktir).

1. Protein hidrolizi: H+

[− NH 2 ─CH─ CO─NH─CH─CO − ] n +2nH 2 O → n NH 2 − CH − COOH + n NH 2 ─ CH ─ COOH

│ │ ‌‌│ │

Amino asit 1 amino asit 2

2. Protein çöktürmesi:

a) geri dönüşümlü

Çözeltideki protein ↔ protein çökelir. Na +, K + tuzlarının çözeltilerinin etkisi altında oluşur

b) geri döndürülemez (denatürasyon)

Dış faktörlerin etkisi altında denatürasyon sırasında (sıcaklık; mekanik etki - basınç, sürtünme, çalkalama, ultrason; kimyasal ajanların etkisi - asitler, alkaliler vb.), proteinin ikincil, üçüncül ve dördüncül yapılarında bir değişiklik meydana gelir. makromolekül, yani doğal mekansal yapısı. Proteinin birincil yapısı ve dolayısıyla kimyasal bileşimi değişmez.

Denatürasyon sırasında proteinlerin fiziksel özellikleri değişir: çözünürlük azalır ve biyolojik aktivite kaybolur. Aynı zamanda bazı kimyasal grupların aktivitesi artar, proteolitik enzimlerin proteinler üzerindeki etkisi kolaylaşır ve dolayısıyla hidrolize edilmesi daha kolay olur.

Örneğin, albümin - yumurta akı - 60-70° sıcaklıkta çözeltiden çöker (pıhtılaşır), suda çözünme yeteneğini kaybeder.

Protein denatürasyon sürecinin şeması (protein moleküllerinin üçüncül ve ikincil yapılarının tahrip edilmesi)

,3. Protein yakımı

Proteinler nitrojen, karbondioksit, su ve diğer bazı maddeleri üretmek için yanar. Yanmaya, yanmış tüylerin karakteristik kokusu eşlik eder

4. Proteinlere renk (kalitatif) reaksiyonlar:

a) Ksantoprotein reaksiyonu (benzen halkaları içeren amino asit kalıntılarına):

Protein + HNO 3 (kons.) → sarı renk

b) biüre reaksiyonu (peptid bağlarına):

Protein + CuSO 4 (doymuş) + NaOH (kons.) → parlak mor renk

c) sistein reaksiyonu (kükürt içeren amino asit kalıntılarına):

Protein + NaOH + Pb(CH3COO) 2 → Siyah renk

Proteinler dünyadaki tüm yaşamın temelidir ve organizmalarda çeşitli işlevleri yerine getirir.

Bildiğiniz gibi proteinler gezegenimizdeki yaşamın kökeninin temelini oluşturur. Ancak canlıların kökeninin temelini oluşturan, peptid moleküllerinden oluşan koaservat damlacığıydı. Bu şüphe götürmez, çünkü herhangi bir biyokütle temsilcisinin iç bileşiminin analizi bu maddelerin her şeyde mevcut olduğunu göstermektedir: bitkiler, hayvanlar, mikroorganizmalar, mantarlar, virüsler. Üstelik doğada çok çeşitli ve makromolekülerdirler.

Bu yapıların dört ismi vardır ve hepsi eşanlamlıdır:

• proteinler;
• proteinler;
• polipeptitler;
• peptitler.

Protein molekülleri

Onların sayısı gerçekten sayısızdır. Bu durumda tüm protein molekülleri iki büyük gruba ayrılabilir:

• basit - yalnızca peptid bağlarıyla bağlanan amino asit dizilerinden oluşur;
• kompleks - proteinin yapısı ve yapısı, kofaktörler olarak da adlandırılan ek protolitik (protez) gruplarla karakterize edilir.

Aynı zamanda karmaşık moleküllerin de kendi sınıflandırmaları vardır.

Karmaşık peptidlerin derecelendirilmesi

1. Glikoproteinler, protein ve karbonhidratın yakından ilişkili bileşikleridir. Mukopolisakkaritlerin protez grupları molekülün yapısına dokunmuştur.
2. Lipoproteinler, protein ve lipidden oluşan karmaşık bir bileşiktir.
3. Metaloproteinler - metal iyonları (demir, manganez, bakır ve diğerleri) protez grubu görevi görür.
4. Nükleoproteinler, protein ile nükleik asitler (DNA, RNA) arasındaki bağlantıdır.
5. Fosfoproteinler - bir proteinin ve bir ortofosforik asit kalıntısının konformasyonu.
6. Kromoproteinler metaloproteinlere çok benzer, ancak protez grubunun bir parçası olan element tamamen renkli bir komplekstir (kırmızı - hemoglobin, yeşil - klorofil vb.).

Ele alınan her grupta proteinlerin yapısı ve özellikleri farklıdır. Yaptıkları işlevler de molekül türüne bağlı olarak değişir.

Proteinlerin kimyasal yapısı

Bu açıdan bakıldığında proteinler, peptit bağları adı verilen özel bağlarla birbirine bağlanan uzun, büyük bir amino asit kalıntıları zinciridir. Dallar - radikaller - asitlerin yan yapılarından uzanır. Bu moleküler yapı, 21. yüzyılın başında E. Fischer tarafından keşfedilmiştir.

Daha sonra proteinler, proteinlerin yapısı ve fonksiyonları daha detaylı olarak incelenmiştir. Peptitin yapısını oluşturan yalnızca 20 amino asidin olduğu ancak bunların çeşitli şekillerde birleştirilebileceği ortaya çıktı. Dolayısıyla polipeptit yapılarının çeşitliliği. Ayrıca proteinler yaşam sürecinde ve işlevlerini yerine getirirken bir takım kimyasal dönüşümlere uğrayabilirler. Sonuç olarak yapıyı değiştirirler ve tamamen yeni bir bağlantı türü ortaya çıkar.

Peptit bağını kırmak, yani proteini ve zincirlerin yapısını bozmak için çok sıkı koşullar (yüksek sıcaklıklar, asitler veya alkaliler, bir katalizör) seçmeniz gerekir. Bunun nedeni molekülün yani peptid grubunun yüksek mukavemetidir.

Laboratuvarda protein yapısının tespiti, biüre reaksiyonu - taze çökeltilmiş polipeptide (II) maruz bırakma kullanılarak gerçekleştirilir. Peptit grubunun ve bakır iyonunun kompleksi parlak mor bir renk verir.

Proteinlerin her biri kendine özgü yapısal özelliklere sahip olan dört ana yapısal organizasyon vardır.

Organizasyon düzeyleri: birincil yapı

Yukarıda bahsedildiği gibi bir peptit, koenzimler içeren veya içermeyen amino asit kalıntılarının bir dizisidir. Yani birincil olan, doğal, doğal, gerçekten amino asitlerin peptid bağlarıyla bağlı olduğu bir molekülün yapısıdır ve daha fazlası değildir. Yani doğrusal yapıya sahip bir polipeptit. Ayrıca bu tip proteinlerin yapısal özellikleri, böyle bir asit kombinasyonunun, protein molekülünün işlevlerini yerine getirmede belirleyici olmasıdır. Bu özelliklerin varlığı sayesinde, yalnızca bir peptidi tanımlamak değil, aynı zamanda tamamen yeni, henüz keşfedilmemiş bir peptidin özelliklerini ve rolünü de tahmin etmek mümkündür. Doğal bir birincil yapıya sahip peptitlerin örnekleri insülin, pepsin, kimotripsin ve diğerleridir.

İkincil konformasyon

Bu kategorideki proteinlerin yapısı ve özellikleri biraz farklılık gösterir. Böyle bir yapı, başlangıçta doğası gereği veya birincil yapı şiddetli hidrolize, sıcaklığa veya diğer koşullara maruz kaldığında oluşturulabilir.

Bu konformasyonun üç çeşidi vardır:

1. Bağlantının ana ekseni etrafında dönen amino asit kalıntılarından oluşan düzgün, düzenli, stereo-düzenli dönüşler. Yalnızca bir peptid grubunun oksijeni ile diğerinin hidrojeni arasında oluşanlar tarafından bir arada tutulurlar. Üstelik dönüşlerin her 4 bağlantıda bir eşit şekilde tekrarlanması nedeniyle yapı doğru kabul ediliyor. Böyle bir yapı solak veya sağlak olabilir. Ancak bilinen proteinlerin çoğunda sağa dönen izomer baskındır. Bu tür konformasyonlara genellikle alfa yapıları denir.
2. Bir sonraki tipteki proteinlerin bileşimi ve yapısı, molekülün bir tarafına bitişik kalıntılar arasında değil, önemli ölçüde uzak olanlar arasında ve oldukça büyük bir mesafede hidrojen bağlarının oluşması bakımından öncekinden farklıdır. Bu nedenle tüm yapı birkaç dalgalı, yılan benzeri polipeptit zincirinden oluşur. Bir proteinin sergilemesi gereken bir özellik vardır. Dallardaki amino asitlerin yapısı örneğin glisin veya alanin gibi mümkün olduğu kadar kısa olmalıdır. Bu tür ikincil konformasyonlara, ortak bir yapı oluşturacak şekilde birbirine yapışabilme yetenekleri nedeniyle beta tabakaları adı verilir.
3. Biyoloji, stereodüzenliliğe sahip olmayan ve dış koşulların etkisi altında yapıyı değiştirebilen karmaşık, heterojen olarak dağılmış, düzensiz parçalar olarak üçüncü tip protein yapısını ifade eder.

Doğal olarak ikincil yapıya sahip olan proteinlerin hiçbir örneği tanımlanmamıştır.

Üçüncül eğitim

Bu, “kürecik” adı verilen oldukça karmaşık bir yapıdır. Bu protein nedir? Yapısı ikincil yapıya dayanmaktadır, ancak grupların atomları arasında yeni etkileşim türleri eklenir ve tüm molekül katlanmış gibi görünür, böylece hidrofilik grupların globül içine yönlendirildiği ve hidrofobik grupların olduğu gerçeğine odaklanılır. dışa doğru olanlar.

Bu, suyun koloidal çözeltilerindeki protein molekülünün yükünü açıklar. Burada ne tür etkileşimler mevcut?

1. Hidrojen bağları ikincil yapıdakiyle aynı parçalar arasında değişmeden kalır.
2. etkileşimler - polipeptit suda çözündüğünde meydana gelir.
3. İyonik çekimler, farklı yüklü amino asit kalıntıları (radikaller) grupları arasında oluşur.
4. Kovalent etkileşimler - belirli asidik bölgeler - sistein molekülleri veya daha doğrusu kuyrukları arasında oluşabilir.

Dolayısıyla üçüncül yapıya sahip proteinlerin bileşimi ve yapısı, çeşitli kimyasal etkileşimler nedeniyle konformasyonlarını koruyan ve stabilize eden kürecikler halinde katlanmış polipeptit zincirleri olarak tanımlanabilir. Bu tür peptitlerin örnekleri: fosfogliserat kenaz, tRNA, alfa-keratin, ipek fibroin ve diğerleri.

Kuaterner yapı

Bu, proteinlerin oluşturduğu en karmaşık küreciklerden biridir. Bu tip proteinlerin yapısı ve fonksiyonları çok yönlü ve spesifiktir.

Bu konformasyon nedir? Bunlar, birbirinden bağımsız olarak oluşturulan birkaç (bazı durumlarda düzinelerce) büyük ve küçük polipeptit zinciridir. Ancak üçüncül yapı için düşündüğümüz etkileşimlerin aynısı nedeniyle tüm bu peptitler bükülüyor ve birbirleriyle iç içe geçiyor. Bu şekilde metal atomları, lipid grupları ve karbonhidratları içerebilen karmaşık konformasyonel globüller elde edilir. Bu tür proteinlerin örnekleri: DNA polimeraz, tütün virüsünün protein kabuğu, hemoglobin ve diğerleri.

İncelediğimiz tüm peptit yapılarının laboratuvarda, kromatografi, santrifüjleme, elektron ve optik mikroskopi ve yüksek bilgisayar teknolojilerinin modern yeteneklerine dayanan kendi tanımlama yöntemleri vardır.

Gerçekleştirilen işlevler

Proteinlerin yapısı ve işlevleri birbiriyle yakından ilişkilidir. Yani, her bir peptit benzersiz ve spesifik, belirli bir rol oynar. Ayrıca tek bir canlı hücresinde birden fazla önemli işlemi aynı anda gerçekleştirebilenler de vardır. Ancak canlı organizmalarda protein moleküllerinin temel fonksiyonlarını genelleştirilmiş bir biçimde ifade etmek mümkündür:

1. Hareket sağlamak. Tek hücreli organizmalar, organeller veya bazı hücre türleri hareket, kasılma ve hareket etme yeteneğine sahiptir. Bu, motor aparatlarının yapısını oluşturan proteinler tarafından sağlanır: silia, flagella ve sitoplazmik membran. Hareket edemeyen hücrelerden bahsedersek, proteinler onların kasılmasına (kas miyozini) katkıda bulunabilir.
2. Beslenme veya rezerv işlevi. Eksik besin maddelerini daha da yenilemek için yumurtalarda, embriyolarda ve bitki tohumlarında protein moleküllerinin birikmesidir. Peptitler parçalandığında, canlı organizmaların normal gelişimi için gerekli olan amino asitleri ve biyolojik olarak aktif maddeleri üretir.
3. Enerji fonksiyonu. Karbonhidratların yanı sıra proteinler de vücuda güç sağlayabilir. 1 g peptidin parçalanması, hayati işlemlere harcanan adenozin trifosforik asit (ATP) formunda 17,6 kJ faydalı enerji açığa çıkarır.
4. Sinyalleşme, devam eden süreçlerin dikkatle izlenmesinden ve sinyalin hücrelerden dokulara, onlardan organlara, organlardan sistemlere vb. iletilmesinden oluşur. Tipik bir örnek, kandaki glikoz miktarını kesin olarak sabitleyen insülindir.
5. Reseptör işlevi. Membranın bir tarafındaki peptidin konformasyonunu değiştirerek ve diğer ucunu yeniden yapılanmaya dahil ederek gerçekleştirilir. Aynı zamanda sinyal ve gerekli bilgiler iletilir. Çoğu zaman, bu tür proteinler hücrelerin sitoplazmik zarlarına gömülür ve içinden geçen tüm maddeler üzerinde sıkı kontrol uygular. Ayrıca çevredeki kimyasal ve fiziksel değişiklikler hakkında da bilgi sağlarlar.
6. Peptitlerin taşıma fonksiyonu. Kanal proteinleri ve taşıyıcı proteinler tarafından gerçekleştirilir. Rolleri açıktır; gerekli molekülleri yüksek konsantrasyonlu parçalardan düşük konsantrasyonlu yerlere taşımak. Tipik bir örnek, oksijen ve karbondioksitin organlar ve dokular yoluyla protein hemoglobin tarafından taşınmasıdır. Ayrıca düşük molekül ağırlıklı bileşiklerin hücre zarından iç kısma taşınmasını da gerçekleştirirler.
7. Yapısal işlev. Proteinin gerçekleştirdiği en önemli işlevlerden biri. Tüm hücrelerin ve organellerinin yapısı peptidler tarafından sağlanır. Bir çerçeve gibi şekli ve yapıyı belirlerler. Ayrıca onu destekliyorlar ve gerekirse değiştiriyorlar. Bu nedenle büyüme ve gelişme için tüm canlı organizmaların beslenmelerinde proteinlere ihtiyaç vardır. Bu peptitler elastin, tubulin, kollajen, aktin, keratin ve diğerlerini içerir.
8. Katalitik fonksiyon. Enzimler tarafından gerçekleştirilir. Çok sayıda ve çeşitlidirler, vücuttaki tüm kimyasal ve biyokimyasal reaksiyonları hızlandırırlar. Onların katılımı olmadan, midedeki sıradan bir elma yalnızca iki gün içinde sindirilebilir ve büyük olasılıkla bu süreçte çürür. Katalaz, peroksidaz ve diğer enzimlerin etkisi altında bu işlem iki saat içinde gerçekleşir. Genel olarak proteinlerin bu rolü sayesinde anabolizma ve katabolizma gerçekleştirilir, yani plastik ve

Koruyucu rol

Proteinlerin vücudu korumak için tasarlandığı çeşitli tehdit türleri vardır.

İlk olarak travmatik reaktifler, gazlar, moleküller, çeşitli etki spektrumlarına sahip maddeler. Peptitler onlarla kimyasal olarak etkileşime girebilir, onları zararsız bir forma dönüştürebilir veya basitçe nötralize edebilir.

İkincisi, yaralardan kaynaklanan fiziksel tehdit - eğer protein fibrinojen, yaralanma yerinde zamanla fibrine dönüşmezse, kan pıhtılaşmaz, bu da tıkanmanın meydana gelmeyeceği anlamına gelir. O zaman tam tersine, pıhtıyı çözebilen ve damarın açıklığını eski haline getirebilen peptid plazmine ihtiyacınız olacak.

Üçüncüsü, dokunulmazlığa yönelik bir tehdit. İmmün savunmayı oluşturan proteinlerin yapısı ve önemi son derece önemlidir. Antikorlar, immünoglobulinler, interferonlar - bunların hepsi insan lenfatik ve bağışıklık sisteminin önemli ve önemli unsurlarıdır. Herhangi bir yabancı parçacık, zararlı molekül, hücrenin ölü kısmı veya yapının tamamı peptit bileşiği tarafından anında incelemeye tabi tutulur. Bu nedenle kişi, ilaçların yardımı olmadan bağımsız olarak kendisini günlük olarak enfeksiyonlardan ve basit virüslerden koruyabilir.

Fiziki ozellikleri

Bir hücre proteininin yapısı çok spesifiktir ve gerçekleştirilen fonksiyona bağlıdır. Ancak tüm peptidlerin fiziksel özellikleri benzerdir ve aşağıdaki özelliklere indirgenebilir.

1. Molekülün ağırlığı 1.000.000 Dalton'a kadardır.
2. Kolloidal sistemler sulu bir çözelti içinde oluşturulur. Orada yapı, ortamın asitliğine bağlı olarak değişebilen bir yük kazanır.
3. Zorlu koşullara (ışınlama, asit veya alkali, sıcaklık vb.) maruz kaldıklarında diğer konformasyon seviyelerine, yani denatüreye geçebilirler. Bu süreç vakaların %90'ında geri döndürülemez. Bununla birlikte, aynı zamanda tersine bir değişim de vardır - yeniden doğallaşma.

Bunlar peptidlerin fiziksel özelliklerinin ana özellikleridir.

İzoelektrik nokta

Amfoterisite - proteinlerin asit-baz özellikleri.

Kuaterner yapı

Birçok protein, aynı veya farklı amino asit bileşimine sahip olabilen birkaç alt birimden (protomer) oluşur. Bu durumda proteinler Kuaterner yapı. Proteinler genellikle çift sayıda alt birim içerir: iki, dört, altı. Etkileşim iyonik, hidrojen bağları ve van der Waals kuvvetleri nedeniyle meydana gelir. Yetişkin insan hemoglobini HbA çift olarak aynı dört alt birimden oluşur ( A 2 β 2).

Kuaterner yapı birçok biyolojik fayda sağlar:

a) genetik materyal tasarrufu sağlanır, proteinin birincil yapısı hakkındaki bilgilerin kaydedildiği yapısal gen ve mRNA'nın uzunluğu azalır.

b) aktiviteyi değiştirmenize olanak tanıyan alt birimleri değiştirmek mümkündür

değişen koşullara bağlı olarak enzim (uyum sağlamak). Hemoglobin

yenidoğan proteinlerden oluşur ( A 2 ve 2) . ancak ilk aylarda kompozisyon bir yetişkininkine benzer hale gelir (bir 2 β 2) .

8.4. Proteinin fizikokimyasal özellikleri

Amino asitler gibi proteinler de amfoterik bileşiklerdir ve tamponlama özelliklerine sahiptirler.

Proteinler ikiye ayrılabilir nötr, asidik ve bazik.

Nötr proteinler iyonlaşmaya yatkın eşit sayıda grup içerir: asidik ve bazik. Bu tür proteinlerin izoelektrik noktası, pH'ın nötre yakın olduğu bir ortamdadır.< pI , то белок становится положительно заряженным катионом, pH >pl, daha sonra protein negatif yüklü bir anyon haline gelir.

NH3 - protein - COOH<-->+ NH3 - protein - COO –<-->NH 2 - protein - COO –

pH< pl sulu çözelti I pH > pI

Asidik proteinler içermek iyonlaşmaya yatkın grupların eşit olmaması: karboksil gruplarının amino gruplarından daha fazla olması. Sulu bir çözeltide negatif bir yük alırlar ve çözelti asidik hale gelir. Asit (H+) eklendiğinde protein önce izoelektrik noktaya girer ve daha sonra asit fazlası katyona dönüşür. Alkali bir ortamda böyle bir protein negatif yüklüdür (amino grubunun yükü kaybolur).

Asidik protein

NH3 - protein - COO – + H + + NH3 - protein - COO – + H + + NH3 -protein - COOH

| <--> | <--> |

COO – COON COOH

Sulu çözelti pH = p I pH< PI

Aşırı asitte protein

pozitif yüklü

Alkali bir ortamda asidik protein negatif yüklüdür

NH3 - protein - COO – OH – NH2 - protein - COO –

| <--> |

COO – COO –

pH > pI

Temel proteinler içermek İyonlaşmaya eğilimli eşit olmayan grup sayısı: Karboksil gruplarından daha fazla amino grubu vardır. Sulu bir çözeltide pozitif bir yük kazanırlar ve çözelti alkali hale gelir. Alkali (OH –) eklendiğinde protein önce izoelektrik noktaya girer ve daha sonra alkalinin fazlası anyona dönüşür. Asidik bir ortamda böyle bir protein pozitif yüklüdür (karboksil grubunun yükü kaybolur)

Ve tüm organik bileşikler arasında yapı ve bileşim açısından en karmaşık olanlardan biridir.

Biyolojik rol proteinler son derece büyük: canlı hücrelerin protoplazmasının ve çekirdeklerinin büyük kısmını oluştururlar. Protein maddeleri tüm bitki ve hayvan organizmalarında bulunur. Doğadaki protein arzı, gezegenimizdeki toplam canlı madde miktarı ile değerlendirilebilir: protein kütlesi, yer kabuğunun kütlesinin yaklaşık% 0,01'i, yani 10 16 tondur.

Sincaplar Elementel bileşimleri bakımından karbonhidratlardan ve yağlardan farklıdırlar: karbon, hidrojen ve oksijenin yanı sıra nitrojen de içerirler. Ayrıca kükürt, en önemli protein bileşiklerinin değişmez bir bileşenidir ve bazı proteinler fosfor, demir ve iyot içerir.

Proteinlerin özellikleri

1. Suda farklı çözünürlük. Çözünür proteinler koloidal çözeltiler oluşturur.

2. Hidroliz - mineral asitlerin veya enzimlerin çözeltilerinin etkisi altında yıkım meydana gelir birincil protein yapısı ve bir amino asit karışımının oluşumu.

3. Denatürasyon- belirli bir protein molekülünün doğasında bulunan uzamsal yapının kısmen veya tamamen yok edilmesi. Denatürasyon etkisi altında oluşur:

• - Yüksek sıcaklık
• - asitlerin, alkalilerin ve konsantre tuz çözeltilerinin çözeltileri
• - ağır metal tuzlarının çözeltileri
• - bazı organik maddeler (formaldehit, fenol)
• - radyoaktif radyasyon

Protein yapısı

Protein yapısı 19. yüzyılda incelenmeye başlandı. 1888'de Rus biyokimyacı A.Ya. Danilevsky, proteinlerde bir amid bağının varlığını varsaydı. Bu fikir daha sonra Alman kimyager E. Fischer tarafından geliştirildi ve çalışmalarında deneysel olarak doğrulandı. O teklif etti polipeptit yapı teorisi sincap. Bu teoriye göre bir protein molekülü, birbirine bağlı bir uzun zincir veya birkaç polipeptit zincirinden oluşur. Bu zincirler çeşitli uzunluklarda olabilir.

Fischer kapsamlı deneysel çalışmalar yürüttü. polipeptitler. 15-18 amino asit içeren daha yüksek polipeptitler, amonyum sülfat (amonyum şap) ile çözeltilerden çökeltilir, yani karakteristik özellikler sergilerler. proteinler. Polipeptitlerin proteinlerle aynı enzimler tarafından parçalandığı ve bir hayvanın vücuduna girdiklerinde proteinlerle aynı dönüşümlere uğradıkları ve nitrojenlerinin tamamının normal olarak üre (üre) şeklinde salındığı gösterilmiştir.

20. yüzyılda yapılan araştırmalar, organizasyonun çeşitli düzeylerinin olduğunu gösterdi. protein molekülü.

İnsan vücudunda binlerce farklı protein vardır ve bunların neredeyse tamamı standart 20 amino asitten oluşur. Bir protein molekülündeki amino asit kalıntılarının dizisine denir. Birincil yapı sincap. Proteinlerin özellikleri ve biyolojik fonksiyonları amino asit dizilimi ile belirlenir. Açıklığa kavuşturmak için çalışın birincil protein yapısı ilk kez Cambridge Üniversitesi'nde en basit proteinlerden birinin örneği kullanılarak gerçekleştirildi - insülin . İngiliz biyokimyacı F. Sanger 10 yıl boyunca bir analiz gerçekleştirdi insülin. Analiz sonucunda molekülün insülin iki polipeptit zincirinden oluşur ve 51 amino asit kalıntısı içerir. İnsülinin molar kütlesinin 5687 g/mol olduğunu ve kimyasal bileşiminin C 254 H 337 N 65 O 75 S 6 formülüne karşılık geldiğini buldu. Analiz, spesifik amino asit kalıntıları arasındaki peptit bağlarını seçici olarak hidrolize eden enzimler kullanılarak manuel olarak gerçekleştirildi.

Şu anda, tanımlamaya yönelik çalışmaların çoğu proteinlerin birincil yapısı otomatik. Enzimin birincil yapısı bu şekilde oluşmuştur lizozim.
Bir polipeptit zincirinin "katlanma" tipine ikincil yapı denir. En proteinler polipeptit zinciri, "uzatılmış bir yayı" ("A-helis" veya "A-yapısı" olarak adlandırılır) anımsatan bir spiral şeklinde sarılmıştır. İkincil yapının bir başka yaygın türü de katlanmış yaprak yapısıdır ("B-yapısı" olarak adlandırılır). Bu yüzden, ipek proteini - fibroin tam olarak bu yapıya sahiptir. Birbirine paralel olan ve hidrojen bağlarıyla bağlanan çok sayıda polipeptit zincirinden oluşur; bunların büyük bir kısmı ipeği çok esnek ve gergin kılar. Bütün bunlarla birlikte, molekülleri %100 “A-yapısına” veya “B-yapısına” sahip olan neredeyse hiç protein yoktur.

Polipeptit zincirinin uzaysal konumuna proteinin üçüncül yapısı denir. Çoğu protein, molekülleri kürecikler halinde katlandığı için küresel olarak sınıflandırılır. Protein, farklı yüklü iyonlar (-COO - ve -NH3 +) arasındaki bağlar ve disülfit köprüleri nedeniyle bu formu korur. protein molekülü Hidrofobik hidrokarbon zincirleri küreciğin içinde ve hidrofilik olanlar dışarıda olacak şekilde katlanır.

Birkaç protein molekülünün tek bir makromolekülde birleştirilmesi yöntemine denir. dördüncül protein yapısı. Böyle bir proteinin çarpıcı bir örneği şu olabilir: hemoglobin. Örneğin yetişkin bir insan molekülü için hemoglobin 4 ayrı polipeptit zincirinden ve protein olmayan bir kısım olan hemden oluşur.

Proteinlerin özellikleri farklı yapılarını açıklar. Çoğu protein amorftur ve alkol, eter ve kloroformda çözünmez. Suda bazı proteinler koloidal bir çözelti oluşturacak şekilde çözünebilir. Birçok protein alkali çözeltilerde, bazıları tuz çözeltilerinde ve bazıları da seyreltik alkolde çözünür. Proteinlerin kristal durumu nadirdir: Örnekler arasında hintyağı, balkabağı ve kenevirde bulunan aleuron taneleri bulunur. Ayrıca kristalleşir albümin tavuk yumurtası ve hemoglobin kan içinde.

Protein hidrolizi

Asit veya alkalilerle kaynatıldığında ve enzimlerin etkisi altında proteinler daha basit kimyasal bileşiklere parçalanır ve dönüşüm zincirinin sonunda bir A-amino asit karışımı oluşur. Bu bölünmeye denir protein hidrolizi. Protein hidrolizi Büyük biyolojik öneme sahiptir: Bir hayvanın veya insanın midesine ve bağırsaklarına girdiğinde protein, enzimlerin etkisiyle amino asitlere parçalanır. Ortaya çıkan amino asitler daha sonra enzimlerin etkisi altında tekrar proteinler oluşturur, ancak zaten belirli bir organizmanın özelliğidir!

Ürünlerde protein hidrolizi Amino asitlerin yanı sıra karbonhidratlar, fosforik asit ve pürin bazları da bulundu. Isıtma, tuz, asit ve alkali çözeltileri, radyasyon, sarsıntı gibi belirli faktörlerin etkisi altında, belirli bir protein molekülünün doğasında bulunan uzamsal yapı bozulabilir. Denatürasyon geri döndürülebilir veya geri döndürülemez olabilir, ancak her durumda amino asit dizisi, yani birincil yapı değişmeden kalır. Denatürasyonun bir sonucu olarak protein, doğal biyolojik işlevlerini yerine getirmeyi bırakır.

Proteinler için, bunların tespit edilmesi için karakteristik olan belirli renk reaksiyonları bilinmektedir. Üre ısıtıldığında, alkali varlığında bir bakır sülfat çözeltisi ile mor bir renk veya proteine ​​​​evde gerçekleştirilebilen kalitatif bir reaksiyon veren biüre oluşur. Biüre reaksiyonu, bir amid grubu içeren maddeler tarafından üretilir ve bu grup, protein molekülünde bulunur. Ksantoprotein reaksiyonu, proteinin konsantre nitrik asitten sarıya dönmesidir. Bu reaksiyon, proteinde fenilanin ve tirozin gibi amino asitlerde bulunan bir benzen grubunun varlığını gösterir.

Sulu bir cıva nitrat ve nitröz asit çözeltisi ile kaynatıldığında protein kırmızı bir renk verir. Bu reaksiyon proteinde tirozin varlığını gösterir. Tirozin yokluğunda kırmızı renk oluşmaz.