ત્રિ-પરિમાણીય બંધારણમાં ભિન્ન પ્રોટીનના જૂથો. પ્રોટીન માળખું: આઇટી લોકો માટે એક પરિચય

ચાર સ્તરો છે માળખાકીય સંસ્થાપ્રોટીન: પ્રાથમિક, ગૌણ, તૃતીય અને ચતુર્થાંશ. દરેક સ્તરની પોતાની લાક્ષણિકતાઓ છે.

પ્રોટીનનું પ્રાથમિક માળખું પેપ્ટાઈડ બોન્ડ દ્વારા જોડાયેલ એમિનો એસિડની રેખીય પોલિપેપ્ટાઈડ સાંકળ છે. પ્રાથમિક માળખું એ પ્રોટીન પરમાણુના માળખાકીય સંગઠનનું સૌથી સરળ સ્તર છે. એક એમિનો એસિડના α-એમિનો જૂથ અને બીજા એમિનો એસિડના α-કાર્બોક્સિલ જૂથ વચ્ચેના સહસંયોજક પેપ્ટાઈડ બોન્ડ દ્વારા તેને ઉચ્ચ સ્થિરતા આપવામાં આવે છે. [બતાવો] .

જો પ્રોલાઇન અથવા હાઇડ્રોક્સીપ્રોલિનનું ઇમિનો જૂથ પેપ્ટાઇડ બોન્ડની રચનામાં સામેલ હોય, તો તેનું એક અલગ સ્વરૂપ છે [બતાવો] .

જ્યારે કોષોમાં પેપ્ટાઇડ બોન્ડ્સ રચાય છે, ત્યારે એક એમિનો એસિડનું કાર્બોક્સિલ જૂથ પ્રથમ સક્રિય થાય છે, અને પછી તે બીજાના એમિનો જૂથ સાથે જોડાય છે. પોલિપેપ્ટાઇડ્સનું લેબોરેટરી સંશ્લેષણ લગભગ સમાન રીતે હાથ ધરવામાં આવે છે.

પેપ્ટાઈડ બોન્ડ એ પોલીપેપ્ટાઈડ સાંકળનો પુનરાવર્તિત ટુકડો છે. તેમાં સંખ્યાબંધ લક્ષણો છે જે માત્ર પ્રાથમિક માળખાના આકારને જ નહીં, પરંતુ પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળના ઉચ્ચ સ્તરના સંગઠનને પણ અસર કરે છે:

• કોપ્લાનરિટી - પેપ્ટાઇડ જૂથમાં સમાવિષ્ટ તમામ અણુઓ સમાન વિમાનમાં છે;
• બે રેઝોનન્સ સ્વરૂપો (કીટો અથવા એનોલ સ્વરૂપ) માં અસ્તિત્વમાં રહેવાની ક્ષમતા;
• C-N બોન્ડની તુલનામાં અવેજીઓની ટ્રાન્સ પોઝિશન;
• હાઇડ્રોજન બોન્ડ બનાવવાની ક્ષમતા અને દરેક પેપ્ટાઇડ જૂથો પેપ્ટાઇડ સહિતના અન્ય જૂથો સાથે બે હાઇડ્રોજન બોન્ડ બનાવી શકે છે.

અપવાદ એ પેપ્ટાઇડ જૂથો છે જેમાં પ્રોલાઇન અથવા હાઇડ્રોક્સીપ્રોલિનના એમિનો જૂથનો સમાવેશ થાય છે. તેઓ માત્ર એક હાઇડ્રોજન બોન્ડ રચવામાં સક્ષમ છે (ઉપર જુઓ). આ પ્રોટીનની ગૌણ રચનાની રચનાને અસર કરે છે. પ્રોલાઇન અથવા હાઇડ્રોક્સીપ્રોલિન સ્થિત છે તે વિસ્તારમાં પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળ સરળતાથી વળે છે, કારણ કે તે હંમેશની જેમ, બીજા હાઇડ્રોજન બોન્ડ દ્વારા રાખવામાં આવતી નથી.

પેપ્ટાઈડ્સ અને પોલીપેપ્ટાઈડ્સનું નામકરણ . પેપ્ટાઈડ્સનું નામ તેમના ઘટક એમિનો એસિડના નામથી બનેલું છે. બે એમિનો એસિડ એક ડાયપેપ્ટાઈડ બનાવે છે, ત્રણ ટ્રિપેપ્ટાઈડ બનાવે છે, ચાર ટેટ્રાપેપ્ટાઈડ બનાવે છે, વગેરે. કોઈપણ લંબાઈની દરેક પેપ્ટાઈડ અથવા પોલિપેપ્ટાઈડ સાંકળમાં એન-ટર્મિનલ એમિનો એસિડ હોય છે જેમાં ફ્રી એમિનો ગ્રુપ હોય છે અને સી-ટર્મિનલ એમિનો એસિડ હોય છે જેમાં ફ્રી કાર્બોક્સિલ હોય છે. જૂથ પોલીપેપ્ટાઈડ્સનું નામકરણ કરતી વખતે, બધા એમિનો એસિડ ક્રમિક રીતે સૂચિબદ્ધ થાય છે, એન-ટર્મિનલ એકથી શરૂ કરીને, તેમના નામોમાં બદલીને, સી-ટર્મિનલ સિવાય, -yl સાથે પ્રત્યય -in (કારણ કે પેપ્ટાઈડ્સમાં એમિનો એસિડ હવે નથી. કાર્બોક્સિલ જૂથ, પરંતુ કાર્બોનિલ એક). ઉદાહરણ તરીકે, ફિગમાં બતાવેલ નામ. 1 ટ્રિપેપ્ટાઇડ - leuc કાંપફેનીલાલેન કાંપથ્રેઓન માં.

પ્રોટીનની પ્રાથમિક રચનાની વિશેષતાઓ . પોલીપેપ્ટાઈડ સાંકળની કરોડરજ્જુમાં, કઠોર રચનાઓ (સપાટ પેપ્ટાઈડ જૂથો) પ્રમાણમાં મોબાઈલ પ્રદેશો (-CHR) સાથે વૈકલ્પિક છે, જે બોન્ડની આસપાસ ફરવા સક્ષમ છે. પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળના આવા માળખાકીય લક્ષણો તેની અવકાશી ગોઠવણીને અસર કરે છે.

ગૌણ માળખું એ સમાન સાંકળના પેપ્ટાઇડ જૂથો અથવા નજીકના પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળો વચ્ચે હાઇડ્રોજન બોન્ડની રચનાને કારણે ક્રમબદ્ધ માળખામાં પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળને ફોલ્ડ કરવાનો એક માર્ગ છે. તેમના રૂપરેખાંકન અનુસાર, ગૌણ માળખાં હેલિકલ (α-હેલિક્સ) અને સ્તરવાળી ફોલ્ડ (β-સ્ટ્રક્ચર અને ક્રોસ-β-ફોર્મ) માં વિભાજિત થાય છે.

α-હેલિક્સ. આ એક પ્રકારનું ગૌણ પ્રોટીન માળખું છે જે નિયમિત હેલિક્સ જેવું લાગે છે, જે એક પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળમાં ઇન્ટરપેપ્ટાઇડ હાઇડ્રોજન બોન્ડને કારણે રચાય છે. α-હેલિક્સ (ફિગ. 2) ની રચનાનું મોડેલ, જે પેપ્ટાઇડ બોન્ડના તમામ ગુણધર્મોને ધ્યાનમાં લે છે, તે પાઉલિંગ અને કોરી દ્વારા પ્રસ્તાવિત કરવામાં આવ્યું હતું. α-હેલિક્સની મુખ્ય લાક્ષણિકતાઓ:

• હેલિકલ સમપ્રમાણતા ધરાવતી પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળનું હેલિકલ કન્ફિગરેશન;
• દરેક પ્રથમ અને ચોથા એમિનો એસિડ અવશેષોના પેપ્ટાઇડ જૂથો વચ્ચે હાઇડ્રોજન બોન્ડની રચના;
• સર્પાકાર વળાંકની નિયમિતતા;
• α-હેલિક્સમાં તમામ એમિનો એસિડ અવશેષોની સમાનતા, તેમની બાજુના રેડિકલની રચનાને ધ્યાનમાં લીધા વિના;
• એમિનો એસિડના સાઇડ રેડિકલ α-હેલિક્સની રચનામાં ભાગ લેતા નથી.

બાહ્ય રીતે, α-હેલિક્સ ઇલેક્ટ્રિક સ્ટોવના સહેજ ખેંચાયેલા સર્પાકાર જેવો દેખાય છે. પ્રથમ અને ચોથા પેપ્ટાઇડ જૂથો વચ્ચેના હાઇડ્રોજન બોન્ડની નિયમિતતા પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળના વળાંકની નિયમિતતા નક્કી કરે છે. એક વળાંકની ઊંચાઈ, અથવા α-હેલિક્સની પિચ, 0.54 nm છે; તેમાં 3.6 એમિનો એસિડ અવશેષોનો સમાવેશ થાય છે, એટલે કે, દરેક એમિનો એસિડ અવશેષો ધરી સાથે (એક એમિનો એસિડ અવશેષોની ઊંચાઈ) 0.15 એનએમ (0.54:3.6 = 0.15 એનએમ) દ્વારા આગળ વધે છે, જે અમને તમામ એમિનો એસિડ અવશેષોની સમાનતા વિશે વાત કરવા દે છે. α-હેલિક્સ માં. α-હેલિક્સનો નિયમિતતા સમયગાળો 5 વળાંક અથવા 18 એમિનો એસિડ અવશેષો છે; એક સમયગાળાની લંબાઈ 2.7 એનએમ છે. ચોખા. 3. પાઉલિંગ-કોરી એ-હેલિક્સ મોડેલ

β-માળખું. આ એક પ્રકારનું ગૌણ માળખું છે જે પોલીપેપ્ટાઈડ સાંકળનું થોડું વક્ર રૂપરેખા ધરાવે છે અને તેની અંદર ઈન્ટરપેપ્ટાઈડ હાઈડ્રોજન બોન્ડ દ્વારા રચાય છે. વ્યક્તિગત વિસ્તારોએક પોલીપેપ્ટાઈડ સાંકળ અથવા અડીને પોલીપેપ્ટાઈડ સાંકળો. તેને સ્તરવાળી ફોલ્ડ સ્ટ્રક્ચર પણ કહેવામાં આવે છે. β-સ્ટ્રક્ચરની જાતો છે. પ્રોટીનની એક પોલીપેપ્ટાઈડ સાંકળ દ્વારા રચાયેલા મર્યાદિત સ્તરીય પ્રદેશોને ક્રોસ-β સ્વરૂપ (ટૂંકા β માળખું) કહેવામાં આવે છે. ક્રોસ-β સ્વરૂપમાં હાઇડ્રોજન બોન્ડ પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળના લૂપ્સના પેપ્ટાઇડ જૂથો વચ્ચે રચાય છે. બીજો પ્રકાર - સંપૂર્ણ β-સંરચના - સમગ્ર પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળની લાક્ષણિકતા છે, જે વિસ્તૃત આકાર ધરાવે છે અને તેને અડીને સમાંતર પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળો (ફિગ. 3) વચ્ચે ઇન્ટરપેપ્ટાઇડ હાઇડ્રોજન બોન્ડ દ્વારા રાખવામાં આવે છે. આ રચના એકોર્ડિયનની ઘંટડી જેવું લાગે છે. તદુપરાંત, β-સ્ટ્રક્ચરના પ્રકારો શક્ય છે: તે સમાંતર સાંકળો દ્વારા રચી શકાય છે (પોલીપેપ્ટાઇડ સાંકળોના N-ટર્મિનલ છેડા સમાન દિશામાં નિર્દેશિત થાય છે) અને એન્ટિસમાંતર (N-ટર્મિનલ છેડા સમાન દિશામાં નિર્દેશિત થાય છે) વિવિધ બાજુઓ). એક સ્તરની બાજુના રેડિકલ બીજા સ્તરની બાજુના રેડિકલ વચ્ચે મૂકવામાં આવે છે.

પ્રોટીનમાં, હાઇડ્રોજન બોન્ડની પુનઃ ગોઠવણીને કારણે α-સ્ટ્રક્ચર્સમાંથી β-સ્ટ્રક્ચર્સ અને બેકમાં સંક્રમણ શક્ય છે. સાંકળની સાથે નિયમિત ઇન્ટરપેપ્ટાઇડ હાઇડ્રોજન બોન્ડને બદલે (જેના કારણે પોલીપેપ્ટાઇડ સાંકળ સર્પાકારમાં વળી જાય છે), હેલિકલ વિભાગો પોલીપેપ્ટાઇડ સાંકળોના વિસ્તરેલ ટુકડાઓ વચ્ચે બંધ થાય છે અને હાઇડ્રોજન બોન્ડ બંધ થાય છે. આ સંક્રમણ વાળના પ્રોટીન કેરાટિનમાં જોવા મળે છે. આલ્કલાઇન ડિટર્જન્ટથી વાળ ધોતી વખતે, β-કેરાટિનની હેલિકલ રચના સરળતાથી નાશ પામે છે અને તે α-કેરાટિન (વાંકડિયા વાળ સીધા) માં ફેરવાય છે.

સ્ફટિકના ગલન સાથે સામ્યતા દ્વારા પ્રોટીનની નિયમિત ગૌણ રચનાઓ (α-helices અને β-સ્ટ્રક્ચર્સ) ના વિનાશને પોલિપેપ્ટાઇડ્સનું "ગલન" કહેવામાં આવે છે. આ કિસ્સામાં, હાઇડ્રોજન બોન્ડ તૂટી જાય છે, અને પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળો રેન્ડમ ગૂંચનું સ્વરૂપ લે છે. પરિણામે, ગૌણ રચનાઓની સ્થિરતા ઇન્ટરપેપ્ટાઇડ હાઇડ્રોજન બોન્ડ દ્વારા નક્કી કરવામાં આવે છે. સિસ્ટીન અવશેષોના સ્થાનો પર પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળ સાથેના ડાયસલ્ફાઇડ બોન્ડના અપવાદ સિવાય અન્ય પ્રકારના બોન્ડ્સ આમાં લગભગ કોઈ ભાગ લેતા નથી. ડાયસલ્ફાઇડ બોન્ડને કારણે ટૂંકા પેપ્ટાઇડ્સ ચક્રમાં બંધ થાય છે. ઘણા પ્રોટીનમાં α-હેલિકલ પ્રદેશો અને β-સ્ટ્રક્ચર બંને હોય છે. લગભગ કોઈ કુદરતી પ્રોટીન નથી જેમાં 100% α-હેલિક્સ હોય છે (અપવાદ પેરામોસિન છે, એક સ્નાયુ પ્રોટીન જે 96-100% α-હેલિક્સ છે), જ્યારે કૃત્રિમ પોલિપેપ્ટાઈડ્સમાં 100% હેલિક્સ હોય છે.

અન્ય પ્રોટીનમાં અલગ-અલગ ડિગ્રી હોય છે. પેરામાયોસિન, મ્યોગ્લોબિન અને હિમોગ્લોબિનમાં α-હેલિકલ સ્ટ્રક્ચર્સની ઉચ્ચ આવર્તન જોવા મળે છે. તેનાથી વિપરીત, ટ્રિપ્સિનમાં, એક રિબોન્યુક્લીઝ, પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળનો નોંધપાત્ર ભાગ સ્તરવાળી β-સ્ટ્રક્ચર્સમાં ફોલ્ડ કરવામાં આવે છે. સહાયક પેશીઓના પ્રોટીન: કેરાટિન (વાળ, ઊનનું પ્રોટીન), કોલેજન (કંડરા, ચામડીનું પ્રોટીન), ફાઈબ્રોઈન (કુદરતી રેશમનું પ્રોટીન) પોલિપેપ્ટાઈડ સાંકળોનું β-રૂપરેખા ધરાવે છે. વિવિધ ડિગ્રીઓપ્રોટીનની પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળોનું હેલિકલાઇઝેશન સૂચવે છે કે, દેખીતી રીતે, એવા દળો છે જે આંશિક રીતે હેલિકલાઇઝેશનને વિક્ષેપિત કરે છે અથવા પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળના નિયમિત ફોલ્ડિંગને "તોડે" છે. આનું કારણ પ્રોટીન પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળનું ચોક્કસ વોલ્યુમમાં વધુ કોમ્પેક્ટ ફોલ્ડિંગ છે, એટલે કે, તૃતીય બંધારણમાં.

પ્રોટીન તૃતીય માળખું

પ્રોટીનનું તૃતીય માળખું એ પોલીપેપ્ટાઇડ સાંકળને અવકાશમાં ગોઠવવાની રીત છે. તેમની તૃતીય રચનાના આકારના આધારે, પ્રોટીનને મુખ્યત્વે ગ્લોબ્યુલર અને ફાઈબ્રિલરમાં વિભાજિત કરવામાં આવે છે. ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીનમાં મોટાભાગે લંબગોળ આકાર હોય છે, અને ફાઈબ્રિલર (થ્રેડ જેવા) પ્રોટીનમાં વિસ્તરેલ આકાર (સળિયા અથવા સ્પિન્ડલ આકાર) હોય છે.

જો કે, પ્રોટીનની તૃતીય રચનાનું રૂપરેખાંકન હજુ સુધી એવું વિચારવાનું કારણ આપતું નથી કે ફાઈબ્રિલર પ્રોટીનમાં માત્ર β-સ્ટ્રક્ચર હોય છે, અને ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીનમાં α-હેલિકલ માળખું હોય છે. ત્યાં ફાઇબરિલર પ્રોટીન છે જે સ્તરવાળી, ફોલ્ડ કરેલ ગૌણ રચનાને બદલે હેલિકલ ધરાવે છે. ઉદાહરણ તરીકે, α-કેરાટિન અને પેરામાયોસિન (મોલસ્કના ઓબ્ટ્યુરેટર સ્નાયુનું પ્રોટીન), ટ્રોપોમાયોસિન (પ્રોટીન હાડપિંજરના સ્નાયુઓ) ફાઇબરિલર પ્રોટીન સાથે સંબંધ ધરાવે છે (એક સળિયા આકારનું સ્વરૂપ ધરાવે છે), અને તેમની ગૌણ રચના α-હેલિક્સ છે; તેનાથી વિપરીત, ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીનમાં મોટી સંખ્યામાં β-સ્ટ્રક્ચર્સ હોઈ શકે છે.

રેખીય પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળનું સર્પાકારીકરણ તેના કદને લગભગ 4 ગણો ઘટાડે છે; અને તૃતીય માળખામાં પેક કરવાથી તે મૂળ સાંકળ કરતાં દસ ગણું વધુ કોમ્પેક્ટ બને છે.

બોન્ડ કે જે પ્રોટીનની તૃતીય રચનાને સ્થિર કરે છે . એમિનો એસિડના સાઇડ રેડિકલ વચ્ચેના બોન્ડ તૃતીય બંધારણને સ્થિર કરવામાં ભૂમિકા ભજવે છે. આ જોડાણોને વિભાજિત કરી શકાય છે:

• મજબૂત (સહસંયોજક) [બતાવો] .

  સહસંયોજક બોન્ડમાં પોલીપેપ્ટાઈડ સાંકળના જુદા જુદા ભાગોમાં સ્થિત સિસ્ટીનના બાજુના રેડિકલ વચ્ચેના ડાયસલ્ફાઇડ બોન્ડ્સ (-S-S-)નો સમાવેશ થાય છે; આઇસોપેપ્ટાઇડ, અથવા સ્યુડોપેપ્ટાઇડ, - લાઇસિન, આર્જીનાઇનના સાઇડ રેડિકલના એમિનો જૂથો વચ્ચે, અને α-એમિનો જૂથો નહીં, અને એસ્પાર્ટિક, ગ્લુટામિક અને એમિનોસિટ્રિક એસિડના સાઇડ રેડિકલના COOH જૂથો, અને એમિનો એસિડના α-કાર્બોક્સિલ જૂથો નહીં. તેથી આ પ્રકારના બોન્ડનું નામ - પેપ્ટાઈડ જેવું. એક દુર્લભ એસ્ટર બોન્ડ ડાયકાર્બોક્સિલિક એમિનો એસિડ (એસ્પાર્ટિક, ગ્લુટામિક) ના COOH જૂથ અને હાઇડ્રોક્સ્યામિનો એસિડ્સ (સેરીન, થ્રેઓનાઇન) ના OH જૂથ દ્વારા રચાય છે.

• નબળા (ધ્રુવીય અને વેન ડેર વાલ્સ) [બતાવો] .

  TO ધ્રુવીય બોન્ડહાઇડ્રોજન અને આયનીયનો સમાવેશ થાય છે. હાઇડ્રોજન બોન્ડ, હંમેશની જેમ, એક એમિનો એસિડના સાઇડ રેડિકલના -NH 2 , -OH અથવા -SH જૂથ અને બીજાના કાર્બોક્સિલ જૂથ વચ્ચે થાય છે. જ્યારે બાજુના રેડિકલ -NH + 3 (લાયસિન, આર્જિનિન, હિસ્ટીડિન) અને -COO - (એસ્પાર્ટિક અને ગ્લુટામિક એસિડ્સ) ના ચાર્જ થયેલ જૂથો સંપર્કમાં આવે ત્યારે આયોનિક અથવા ઇલેક્ટ્રોસ્ટેટિક, બોન્ડ રચાય છે.

  બિન-ધ્રુવીય, અથવા વેન ડેર વાલ્સ, બોન્ડ્સવચ્ચે રચાય છે હાઇડ્રોકાર્બન રેડિકલએમિનો એસિડ. એમિનો એસિડના હાઇડ્રોફોબિક રેડિકલ એલનાઇન, વેલિન, આઇસોલ્યુસીન, મેથિઓનાઇન અને ફેનીલાલેનાઇન જલીય વાતાવરણમાં એકબીજા સાથે ક્રિયાપ્રતિક્રિયા કરે છે. નબળા વાન ડેર વાલ્સ બોન્ડ પ્રોટીન ગ્લોબ્યુલની અંદર બિનધ્રુવીય રેડિકલના હાઇડ્રોફોબિક કોરની રચનાને પ્રોત્સાહન આપે છે. જેટલા વધુ બિનધ્રુવીય એમિનો એસિડ્સ હોય છે, તેટલી મોટી ભૂમિકા વાન ડેર વાલ્સ બોન્ડ પોલિપેપ્ટાઈડ સાંકળના ફોલ્ડિંગમાં ભજવે છે.

એમિનો એસિડના બાજુના રેડિકલ વચ્ચેના અસંખ્ય બોન્ડ પ્રોટીન પરમાણુનું અવકાશી રૂપરેખાંકન નક્કી કરે છે.

પ્રોટીન તૃતીય માળખાના સંગઠનની સુવિધાઓ . પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળની તૃતીય રચનાનું બંધારણ તેમાં સમાવિષ્ટ એમિનો એસિડના સાઇડ રેડિકલના ગુણધર્મો દ્વારા નક્કી કરવામાં આવે છે (જે પ્રાથમિક અને ગૌણ રચનાની રચના પર નોંધપાત્ર અસર કરતા નથી) અને માઇક્રોએનવાયરમેન્ટ, એટલે કે, પર્યાવરણ જ્યારે ફોલ્ડ કરવામાં આવે છે, ત્યારે પ્રોટીનની પોલીપેપ્ટાઈડ સાંકળ ઉર્જાથી અનુકૂળ સ્વરૂપ ધારણ કરે છે, જે લઘુત્તમ મુક્ત ઊર્જા દ્વારા વર્ગીકૃત થયેલ છે. તેથી, બિન-ધ્રુવીય આર-જૂથો, પાણીને "અવગણતા" બનાવે છે, તે પ્રોટીનની તૃતીય રચનાનો આંતરિક ભાગ છે, જ્યાં પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળના હાઇડ્રોફોબિક અવશેષોનો મુખ્ય ભાગ સ્થિત છે. પ્રોટીન ગ્લોબ્યુલની મધ્યમાં લગભગ કોઈ પાણીના અણુઓ નથી. એમિનો એસિડના ધ્રુવીય (હાઇડ્રોફિલિક) આર જૂથો આ હાઇડ્રોફોબિક કોરની બહાર સ્થિત છે અને પાણીના અણુઓથી ઘેરાયેલા છે. પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળ ત્રિ-પરિમાણીય જગ્યામાં જટિલ રીતે વળેલી છે. જ્યારે તે વળે છે, ત્યારે ગૌણ હેલિકલ કન્ફોર્મેશન વિક્ષેપિત થાય છે. પ્રોલાઇન અથવા હાઇડ્રોક્સીપ્રોલિન સ્થિત હોય તેવા નબળા બિંદુઓ પર સાંકળ "તૂટે છે", કારણ કે આ એમિનો એસિડ સાંકળમાં વધુ ગતિશીલ હોય છે, જે અન્ય પેપ્ટાઇડ જૂથો સાથે માત્ર એક જ હાઇડ્રોજન બોન્ડ બનાવે છે. અન્ય બેન્ડ સાઇટ ગ્લાયસીન છે, જેમાં નાનું R જૂથ (હાઇડ્રોજન) છે. તેથી, અન્ય એમિનો એસિડના આર-જૂથો, જ્યારે સ્ટેક કરવામાં આવે છે, ત્યારે ગ્લાયસીનના સ્થાન પર ખાલી જગ્યા રોકે છે. અસંખ્ય એમિનો એસિડ્સ - એલાનિન, લ્યુસીન, ગ્લુટામેટ, હિસ્ટીડાઇન - પ્રોટીનમાં સ્થિર હેલિકલ સ્ટ્રક્ચર્સને જાળવવામાં ફાળો આપે છે, અને જેમ કે મેથિઓનાઇન, વેલિન, આઇસોલ્યુસિન, એસ્પાર્ટિક એસિડ β-સ્ટ્રક્ચર્સની રચનાની તરફેણ કરે છે. તૃતીય રૂપરેખાંકન સાથેના પ્રોટીન પરમાણુમાં, α-હેલિસિસ (હેલિકલ), β-સ્ટ્રક્ચર્સ (સ્તરવાળી) અને રેન્ડમ કોઇલના સ્વરૂપમાં પ્રદેશો હોય છે. પ્રોટીનની માત્ર યોગ્ય અવકાશી ગોઠવણી તેને સક્રિય બનાવે છે; તેનું ઉલ્લંઘન પ્રોટીન ગુણધર્મોમાં ફેરફાર અને જૈવિક પ્રવૃત્તિના નુકશાન તરફ દોરી જાય છે.

ચતુર્થાંશ પ્રોટીન માળખું

એક પોલીપેપ્ટાઈડ સાંકળ ધરાવતા પ્રોટીનમાં માત્ર તૃતીય માળખું હોય છે. આમાં મ્યોગ્લોબિનનો સમાવેશ થાય છે - ઓક્સિજનના બંધનમાં સામેલ સ્નાયુ પેશી પ્રોટીન, સંખ્યાબંધ ઉત્સેચકો (લાઇસોઝાઇમ, પેપ્સિન, ટ્રિપ્સિન, વગેરે). જો કે, કેટલાક પ્રોટીન અનેક પોલીપેપ્ટાઈડ સાંકળોમાંથી બનેલા હોય છે, જેમાંના દરેકમાં તૃતીય માળખું હોય છે. આવા પ્રોટીન માટે, ક્વાટર્નરી સ્ટ્રક્ચરનો ખ્યાલ રજૂ કરવામાં આવ્યો છે, જે એક જ કાર્યાત્મક પ્રોટીન પરમાણુમાં તૃતીય માળખું સાથે અનેક પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળોનું સંગઠન છે. ચતુર્થાંશ માળખું ધરાવતા આવા પ્રોટીનને ઓલિગોમર કહેવામાં આવે છે, અને તેની તૃતીય રચના સાથેની પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળોને પ્રોટોમર્સ અથવા સબ્યુનિટ્સ કહેવામાં આવે છે (ફિગ. 4).

સંસ્થાના ચતુર્થાંશ સ્તરે, પ્રોટીન તૃતીય માળખું (ગ્લોબ્યુલર અથવા ફાઈબ્રિલર) ની મૂળભૂત ગોઠવણી જાળવી રાખે છે. ઉદાહરણ તરીકે, હિમોગ્લોબિન એક ચતુર્થાંશ માળખું ધરાવતું પ્રોટીન છે અને તેમાં ચાર સબ્યુનિટ્સનો સમાવેશ થાય છે. દરેક સબયુનિટ્સ એક ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીન છે અને, સામાન્ય રીતે, હિમોગ્લોબિન પણ ગ્લોબ્યુલર રૂપરેખાંકન ધરાવે છે. વાળ અને ઊન પ્રોટીન - કેરાટિન્સ, ફાઇબરિલર પ્રોટીન સાથે તૃતીય બંધારણમાં સંબંધિત, ફાઇબરિલર કન્ફોર્મેશન અને ચતુર્થાંશ માળખું ધરાવે છે.

પ્રોટીન ચતુર્થાંશ માળખું સ્થિરીકરણ . ચતુર્થાંશ માળખું ધરાવતા તમામ પ્રોટીન વ્યક્તિગત મેક્રોમોલેક્યુલ્સના સ્વરૂપમાં અલગ પડે છે જે સબ્યુનિટ્સમાં વિભાજિત થતા નથી. સબ્યુનિટ્સની સપાટીઓ વચ્ચેના સંપર્કો એમિનો એસિડ અવશેષોના ધ્રુવીય જૂથોને કારણે જ શક્ય છે, કારણ કે દરેક પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળોની તૃતીય રચનાની રચના દરમિયાન, બિન-ધ્રુવીય એમિનો એસિડના બાજુના રેડિકલ (જે મોટાભાગની રચના કરે છે. બધા પ્રોટીનજેનિક એમિનો એસિડ) સબ્યુનિટની અંદર છુપાયેલા છે. અસંખ્ય આયનીય (મીઠું), હાઇડ્રોજન અને કેટલાક કિસ્સાઓમાં તેમના ધ્રુવીય જૂથો વચ્ચે ડિસલ્ફાઇડ બોન્ડ રચાય છે, જે સંગઠિત સંકુલના સ્વરૂપમાં સબ્યુનિટ્સને નિશ્ચિતપણે પકડી રાખે છે. હાઇડ્રોજન બોન્ડને તોડતા પદાર્થો અથવા ડાયસલ્ફાઇડ બ્રિજને ઘટાડતા પદાર્થોનો ઉપયોગ પ્રોટોમરના વિભાજન અને પ્રોટીનની ચતુર્થાંશ રચનાના વિનાશનું કારણ બને છે. કોષ્ટકમાં 1 બોન્ડ્સ પરના ડેટાનો સારાંશ આપે છે જે પ્રોટીન પરમાણુના સંગઠનના વિવિધ સ્તરોને સ્થિર કરે છે [બતાવો] .

કેટલાક ફાઇબરિલર પ્રોટીનની માળખાકીય સંસ્થાના લક્ષણો

ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીનની તુલનામાં ફાઇબરિલર પ્રોટીનની માળખાકીય સંસ્થામાં સંખ્યાબંધ લક્ષણો છે. આ લક્ષણો કેરાટિન, ફાઈબ્રોઈન અને કોલેજનના ઉદાહરણમાં જોઈ શકાય છે. કેરાટિન્સ α- અને β-રૂપમાં અસ્તિત્વ ધરાવે છે. α-કેરાટિન્સ અને ફાઈબ્રોઈનમાં સ્તરીય-ફોલ્ડ કરેલ ગૌણ માળખું હોય છે, જો કે, કેરાટિનમાં સાંકળો સમાંતર હોય છે, અને ફાઈબ્રોઈનમાં તેઓ સમાંતર હોય છે (ફિગ. 3 જુઓ); વધુમાં, કેરાટિનમાં ઇન્ટરચેન ડિસલ્ફાઇડ બોન્ડ હોય છે, જ્યારે ફાઇબ્રોઇનમાં તે હોતું નથી. ડાયસલ્ફાઇડ બોન્ડ તૂટવાથી કેરાટિન્સમાં પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળો અલગ થઈ જાય છે. તેનાથી વિપરીત, શિક્ષણ મહત્તમ સંખ્યાઓક્સિડાઇઝિંગ એજન્ટોની ક્રિયા દ્વારા કેરાટિનમાં ડિસલ્ફાઇડ બોન્ડ મજબૂત અવકાશી માળખું બનાવે છે. સામાન્ય રીતે, ફાઈબ્રિલર પ્રોટીનમાં, ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીનથી વિપરીત, સંગઠનના વિવિધ સ્તરો વચ્ચે સખત રીતે તફાવત કરવો ક્યારેક મુશ્કેલ હોય છે. જો આપણે સ્વીકારીએ (જેમ કે ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીન માટે) કે તૃતીય માળખું અવકાશમાં એક પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળ અને ચતુર્થાંશ માળખું અનેક સાંકળો દ્વારા રચવું જોઈએ, તો ફાઇબરિલર પ્રોટીનમાં ગૌણ બંધારણની રચના દરમિયાન પહેલાથી જ ઘણી પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળો સામેલ છે. . ફાઇબરિલર પ્રોટીનનું એક વિશિષ્ટ ઉદાહરણ કોલેજન છે, જે માનવ શરીરમાં સૌથી વધુ વિપુલ પ્રમાણમાં પ્રોટીન પૈકીનું એક છે (તમામ પ્રોટીનના સમૂહના લગભગ 1/3). તે પેશીઓમાં જોવા મળે છે જેમાં ઉચ્ચ શક્તિ અને ઓછી વિસ્તરણક્ષમતા હોય છે (હાડકાં, રજ્જૂ, ચામડી, દાંત વગેરે). કોલેજનમાં, એમિનો એસિડ અવશેષોનો ત્રીજો ભાગ ગ્લાયસીન છે, અને લગભગ એક ક્વાર્ટર અથવા સહેજ વધુ પ્રોલાઇન અથવા હાઇડ્રોક્સિપ્રોલિન છે.

કોલેજન (પ્રાથમિક માળખું) ની અલગ પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળ સમાન છે તૂટેલી લાઇન. તે લગભગ 1000 એમિનો એસિડ ધરાવે છે અને તેનું પરમાણુ વજન લગભગ 10 5 (ફિગ. 5, a, b) છે. પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળ એમિનો એસિડ (ત્રણ) ની પુનરાવર્તિત ત્રિપુટીથી બનેલી છે. આગામી લાઇન અપ: gly-A-B, જ્યાં A અને B ગ્લાયસીન સિવાયના કોઈપણ એમિનો એસિડ છે (મોટાભાગે પ્રોલાઇન અને હાઇડ્રોક્સીપ્રોલિન). ગૌણ અને તૃતીય રચનાઓ (ફિગ. 5, c અને d) ની રચના દરમિયાન કોલેજન પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળો (અથવા α-ચેઇન્સ) હેલિકલ સપ્રમાણતા સાથે લાક્ષણિક α-હેલિસિસ ઉત્પન્ન કરી શકતા નથી. પ્રોલાઇન, હાઇડ્રોક્સિપ્રોલિન અને ગ્લાયસીન (એન્ટિહેલિકલ એમિનો એસિડ) આમાં દખલ કરે છે. તેથી, સિલિન્ડરની ફરતે વીંટાળેલા ત્રણ થ્રેડોની જેમ, ત્રણ α-સાંકળો રચાય છે, જેમ કે તે ટ્વિસ્ટેડ સર્પાકાર છે. ત્રણ હેલિકલ α સાંકળો ટ્રોપોકોલાજન (ફિગ. 5d) તરીકે ઓળખાતી પુનરાવર્તિત કોલેજન માળખું બનાવે છે. તેની સંસ્થામાં ટ્રોપોકોલાજન એ કોલેજનની તૃતીય રચના છે. પ્રોલાઇન અને હાઇડ્રોક્સીપ્રોલિનના સપાટ રિંગ્સ સાંકળની સાથે નિયમિતપણે બદલાતા રહે છે તે તેને કઠોરતા આપે છે, જેમ કે ટ્રોપોકોલેજનની α-ચેઇન્સ વચ્ચેના આંતરચેન બોન્ડ્સ (જેના કારણે કોલેજન ખેંચાતો પ્રતિરોધક છે). ટ્રોપોકોલાજન અનિવાર્યપણે કોલેજન ફાઈબ્રિલ્સનું સબ્યુનિટ છે. કોલેજનના ચતુર્થાંશ માળખામાં ટ્રોપોકોલાજેન સબ્યુનિટ્સનું બિછાવે પગલું મુજબની રીતે થાય છે (ફિગ. 5e).

ઇન્ટરચેન હાઇડ્રોજન, આયોનિક અને વેન ડેર વાલ્સ બોન્ડ્સ અને ઓછી સંખ્યામાં સહસંયોજક બોન્ડ્સને કારણે કોલેજન સ્ટ્રક્ચરનું સ્થિરીકરણ થાય છે.

કોલેજનની α-સાંકળો વિવિધ રાસાયણિક બંધારણ ધરાવે છે. ત્યાં α 1 સાંકળો છે વિવિધ પ્રકારો(I, II, III, IV) અને α 2 સાંકળો. જેના આધારે α 1 - અને α 2 - સાંકળો ટ્રોપોકોલેજનના ત્રણ-અસરગ્રસ્ત હેલિક્સની રચનામાં સામેલ છે, ચાર પ્રકારના કોલેજનને અલગ પાડવામાં આવે છે:

• પ્રથમ પ્રકાર - બે α 1 (I) અને એક α 2 સાંકળ;
• બીજો પ્રકાર - ત્રણ α 1 (II) સાંકળો;
• ત્રીજો પ્રકાર - ત્રણ α 1 (III) સાંકળો;
• ચોથો પ્રકાર - ત્રણ α 1 (IV) સાંકળો.

સૌથી સામાન્ય કોલેજન એ પ્રથમ પ્રકાર છે: તે અસ્થિ પેશી, ચામડી, રજ્જૂમાં જોવા મળે છે; પ્રકાર II કોલેજન મળી આવે છે કોમલાસ્થિ પેશીવગેરે. એક પ્રકારની પેશીઓમાં વિવિધ પ્રકારના કોલેજન હોઈ શકે છે.

કોલેજન સ્ટ્રક્ચર્સનું ક્રમબદ્ધ એકત્રીકરણ, તેમની કઠોરતા અને જડતા કોલેજન તંતુઓની ઉચ્ચ શક્તિની ખાતરી કરે છે. કોલેજન પ્રોટીનમાં કાર્બોહાઇડ્રેટ ઘટકો પણ હોય છે, એટલે કે તે પ્રોટીન-કાર્બોહાઇડ્રેટ સંકુલ છે.

કોલેજન એ એક્સ્ટ્રા સેલ્યુલર પ્રોટીન છે જે તમામ અવયવોમાં જોવા મળતા કનેક્ટિવ પેશી કોષો દ્વારા રચાય છે. તેથી, કોલેજનને નુકસાન (અથવા તેની રચનામાં વિક્ષેપ) સાથે, અંગોના જોડાણયુક્ત પેશીઓના સહાયક કાર્યોના બહુવિધ ઉલ્લંઘનો થાય છે.

પાણીમાં એક રેખીય પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળ એક જટિલ ત્રિ-પરિમાણીય માળખું (ગ્લોબ્યુલ) માં સ્વયંભૂ ફોલ્ડ કરવામાં સક્ષમ છે, અને માત્ર આ ફોલ્ડ સ્વરૂપમાં પ્રોટીન રાસાયણિક ઉત્પ્રેરક અને અન્ય રસપ્રદ કાર્ય કરી શકે છે. તેથી, પ્રોટીનના ત્રિ-પરિમાણીય ફોલ્ડિંગને જાણવું આપણા માટે મૂળભૂત રીતે મહત્વપૂર્ણ છે, કારણ કે ફક્ત આ સ્તરે જ તે સ્પષ્ટ થાય છે કે પ્રોટીન કેવી રીતે કાર્ય કરે છે.

પ્રશ્ન: કેટલા ત્રિ-પરિમાણીય બંધારણ ચોક્કસ પ્રોટીનને અનુરૂપ છે?
જવાબ આપો: એક, નાના "અવ્યવસ્થિત" લૂપ્સની સહેજ ગતિશીલતા સુધી. ત્યાં બરાબર એક જાણીતો અપવાદ છે, જ્યારે એક ક્રમ 2 તદ્દન અલગ રચનાઓને અનુરૂપ હોય છે, આ પ્રિઓન્સ છે.

પ્રશ્ન: પ્રોટીનની ત્રિ-પરિમાણીય રચના શેના પર આધારિત છે?
જવાબ આપો: ટૂંકમાં, મુખ્યત્વે મોટી સંખ્યામાં બિન-સહસંયોજક ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ પર. સૈદ્ધાંતિક રીતે, પ્રોટીનના રાસાયણિક જૂથો રચી શકે છે: (1) હાઇડ્રોજન બોન્ડ, આ જૂથો મુખ્ય સાંકળમાં અને કેટલાક બાજુ જૂથોમાં બંને હાજર છે, (2) એક આયનીય બોન્ડ - વિરોધી રીતે ચાર્જ કરેલ બાજુ જૂથો વચ્ચે ઇલેક્ટ્રોસ્ટેટિક ક્રિયાપ્રતિક્રિયા, ( 3) વેન ડેર વાલ્સની ક્રિયાપ્રતિક્રિયા અને (4) હાઇડ્રોફોબિક અસર જેના પર પ્રોટીનની એકંદર રચના રહે છે. મુખ્ય બાબત એ છે કે પ્રોટીનમાં હંમેશા હાઇડ્રોફોબિક સુગંધિત અવશેષો હોય છે; ધ્રુવીય પાણીના અણુઓના સંપર્કમાં આવવું તેમના માટે ઉત્સાહી રીતે પ્રતિકૂળ છે, પરંતુ એકબીજા સાથે "એક સાથે વળગી રહેવું" તેમના માટે ફાયદાકારક છે. આમ, જ્યારે પ્રોટીન ફોલ્ડ થાય છે, ત્યારે હાઇડ્રોફોબિક જૂથોને જલીય વાતાવરણમાંથી બહાર ધકેલવામાં આવે છે, એકબીજાને "ચોંટતા" અને "હાઇડ્રોફોબિક કોર" બનાવે છે, જ્યારે ધ્રુવીય અને ચાર્જ થયેલ જૂથો, તેનાથી વિપરીત, જલીય વાતાવરણ તરફ વળે છે, સપાટી બનાવે છે. પ્રોટીન ગ્લોબ્યુલનું. ઉપરાંત (5) બે સિસ્ટીન અવશેષોના બાજુના જૂથો પોતાની વચ્ચે એક ડાયસલ્ફાઇડ પુલ બનાવી શકે છે - એક સંપૂર્ણ સુવિધાયુક્ત સહસંયોજક બંધન જે પ્રોટીનને સખત રીતે ઠીક કરે છે.

તદનુસાર, તમામ એમિનો એસિડને હાઇડ્રોફોબિક, ધ્રુવીય (હાઇડ્રોફિલિક), હકારાત્મક અને નકારાત્મક રીતે ચાર્જ કરવામાં આવે છે. પ્લસ સિસ્ટીન, જે એકબીજા સાથે સહસંયોજક બોન્ડ બનાવી શકે છે. ગ્લાયસીનમાં વિશિષ્ટ ગુણધર્મો છે - તેની પાસે બાજુનું જૂથ નથી, જે અન્ય અવશેષોની રચનાત્મક ગતિશીલતાને મોટા પ્રમાણમાં મર્યાદિત કરે છે, તેથી તે ખૂબ જ મજબૂત રીતે "વાંકા" કરી શકે છે અને તે સ્થાનો પર સ્થિત છે જ્યાં પ્રોટીન સાંકળતૈનાત કરવાની જરૂર છે. પ્રોલાઇનમાં, તેનાથી વિપરીત, બાજુનું જૂથ મુખ્ય સાંકળ સાથે સહસંયોજક રીતે બંધાયેલ રિંગ બનાવે છે, તેની રચનાને સખત રીતે ઠીક કરે છે. પ્રોટીન સાંકળને કઠોર અને અસ્થિર બનાવવા માટે જ્યાં જરૂરી હોય ત્યાં પ્રોલાઇન્સ જોવા મળે છે. ઘણા રોગો પ્રોલાઇનથી ગ્લાયસીનમાં પરિવર્તન સાથે સંકળાયેલા છે, જેના કારણે પ્રોટીનનું માળખું થોડું "ફ્લોટ" થાય છે.

પ્રશ્ન: પ્રોટીનની ત્રિ-પરિમાણીય રચનાઓ વિશે પણ આપણે કેવી રીતે જાણી શકીએ?
જવાબ આપો: પ્રયોગમાંથી, આ એકદમ વિશ્વસનીય ડેટા છે.
હવે પ્રોટીન સ્ટ્રક્ચરના પ્રાયોગિક નિર્ધારણ માટે 3 પદ્ધતિઓ છે: ન્યુક્લિયર મેગ્નેટિક રેઝોનન્સ (NMR), ક્રાયો-EM (ઇલેક્ટ્રોન માઇક્રોસ્કોપી) અને પ્રોટીન સ્ફટિકોનું એક્સ-રે વિવર્તન વિશ્લેષણ.

NMR સોલ્યુશનમાં પ્રોટીનનું માળખું નક્કી કરી શકે છે, પરંતુ તે માત્ર ખૂબ જ નાના પ્રોટીન માટે કામ કરે છે (મોટા પ્રોટીન માટે ડીકોનવોલ્યુટ કરવું અશક્ય છે).


આ પદ્ધતિ સામાન્ય સાબિતી માટે મહત્વપૂર્ણ હતી કે પ્રોટીનમાં માત્ર એક જ ત્રિ-પરિમાણીય માળખું હોય છે અને સ્ફટિકમાં પ્રોટીનનું માળખું દ્રાવણમાંના બંધારણ જેવું જ હોય ​​છે. આ એક ખૂબ જ ખર્ચાળ પદ્ધતિ છે, કારણ કે તેને આઇસોટોપિકલી ટૅગ કરેલા પ્રોટીનની જરૂર છે.

ક્રાયો-ઈએમમાં ​​માત્ર પ્રોટીન સોલ્યુશનને ઠંડું કરવું અને તેની માઇક્રોસ્કોપી કરવી સામેલ છે. પદ્ધતિનો ગેરલાભ એ ઓછું રીઝોલ્યુશન છે (ફક્ત સામાન્ય આકારપરમાણુ, પરંતુ તમે જોઈ શકતા નથી કે તે અંદર કેવી રીતે રચાયેલ છે), ઉપરાંત પ્રોટીનની ઘનતા પાણી/દ્રાવકની ઘનતાની નજીક છે, તેથી સિગ્નલ ઉચ્ચ સ્તરના અવાજમાં ડૂબી જાય છે. આ પદ્ધતિ સક્રિયપણે ઉપયોગ કરે છે કમ્પ્યુટર ટેકનોલોજીઅવાજમાંથી સિગ્નલ કાઢવા માટે ચિત્રો અને આંકડાઓ સાથે કામ કરવું.

પ્રોટીન પરમાણુઓના લાખો ચિત્રો પસંદ કરવામાં આવે છે, સબસ્ટ્રેટને લગતા પરમાણુના અભિગમને આધારે વર્ગોમાં વિભાજિત કરવામાં આવે છે, વર્ગોમાં સરેરાશ, ઇજેનીઇમેજનું નિર્માણ, સરેરાશનો નવો રાઉન્ડ, અને તે એકરૂપ થાય ત્યાં સુધી. ત્યારપછી માહિતી પરથી વિવિધ વર્ગોપરમાણુના નીચા-રિઝોલ્યુશન 3D વ્યુને ફરીથી બનાવવું શક્ય છે. જો કણોની આંતરિક સમપ્રમાણતા હોય (ઉદાહરણ તરીકે, વાઈરસના ક્રાયો-ઈએમ વિશ્લેષણમાં), તો પછી દરેક કણોને સમપ્રમાણતા ઓપરેટર્સ અનુસાર પણ સરેરાશ કરી શકાય છે - તો રિઝોલ્યુશન વધુ સારું હશે, પરંતુ X-ના કિસ્સામાં કરતાં વધુ ખરાબ. કિરણ વિવર્તન વિશ્લેષણ.

એક્સ-રે વિવર્તન વિશ્લેષણ એ પ્રોટીન રચનાઓ નક્કી કરવા માટેની મુખ્ય પદ્ધતિ છે. મુખ્ય ફાયદો એ છે કે ઘણા ડઝનેક પ્રોટીનમાંથી પણ ખૂબ મોટા સંકુલના સ્ફટિકો મેળવવાનું સંભવિત છે (ઉદાહરણ તરીકે, આ રીતે રાઈબોઝોમની રચના નક્કી કરવામાં આવી હતી - નોબેલ પ્રાઈઝ 2009). આ પદ્ધતિનો ગેરલાભ એ છે કે તમારે પ્રથમ પ્રોટીન ક્રિસ્ટલ મેળવવાની જરૂર છે, પરંતુ દરેક પ્રોટીન સ્ફટિકીકરણ કરવા માંગતું નથી.

પરંતુ સ્ફટિક પ્રાપ્ત થયા પછી, વિવર્તન દ્વારા એક્સ-રે રેડિયેશનપ્રોટીન પરમાણુમાં તમામ (ઓર્ડર કરેલ) અણુઓની સ્થિતિ અસ્પષ્ટપણે નિર્ધારિત કરી શકે છે, આ પદ્ધતિ સૌથી વધુ આપે છે ઉચ્ચ રીઝોલ્યુશનઅને પરવાનગી આપે છે શ્રેષ્ઠ કેસોવ્યક્તિગત અણુઓની સ્થિતિ જુઓ. તે સાબિત થયું છે કે સ્ફટિકમાં પ્રોટીનનું માળખું વિશિષ્ટ રીતે દ્રાવણમાંના બંધારણને અનુરૂપ છે.

હવે એક સંમેલન છે - જો તમે પ્રાયોગિકમાંથી કોઈપણનો ઉપયોગ કરીને પ્રોટીનની રચના નક્કી કરી હોય ભૌતિક પદ્ધતિઓ, પ્રોટીન ડેટા બેંક (PDB, www.pdb.org) માં પબ્લિક ડોમેનમાં માળખું મૂકવું જોઈએ, હાલમાં ત્યાં 90,000 થી વધુ માળખાં છે (જો કે, તેમાંના ઘણા પુનરાવર્તિત થઈ રહ્યા છે, ઉદાહરણ તરીકે, સમાન સમાન સંકુલ વિવિધ નાના અણુઓ સાથે પ્રોટીન, જેમ કે દવાઓ). PDB માં, બધી રચનાઓ પ્રમાણભૂત ફોર્મેટમાં છે, જેને અચાનક, pdb કહેવાય છે. આ એક ટેક્સ્ટ ફોર્મેટ છે જેમાં બંધારણનો દરેક અણુ એક લીટીને અનુરૂપ હોય છે, જે બંધારણમાં અણુની સંખ્યા દર્શાવે છે, અણુનું નામ (કાર્બન, નાઇટ્રોજન, વગેરે), એમિનો એસિડનું નામ જે અણુ એ પ્રોટીન શૃંખલાનું નામ છે (A, B, C, વગેરે. જો આ અનેક પ્રોટીનના સંકુલનું સ્ફટિક હોય તો), સાંકળમાં એમિનો એસિડની સંખ્યા અને ત્રિ-પરિમાણીય સંકલન મૂળની તુલનામાં એંગસ્ટ્રોમમાં અણુ, વત્તા કહેવાતા તાપમાન પરિબળઅને વસ્તી (આ કેવળ સ્ફટિકીય પરિમાણો છે).

ATOM 1 N HIS A 17 -12.690 8.753 5.446 1.00 29.32 N ATOM 2 CA HIS A 17 -11.570 8.953 6.350 1.00 21.61 C ATOM 3 C HIS -1201747 22. 01 C ATOM 4 O HIS A 17 -10.193 8.315 4.491 1.00 29.95 O ATOM 5 CB HIS A 17 -11.462 7.820 7.380 1.00 23.64 C ATOM 6 CG HIS A 17 -12.551 7.811 8.421 C. 1317 એચ.ઓ.એમ .731 7.137 8.1 94 1.00 28.94 N ATOM 8 CD2 HIS A 17 -12.634 8.384 9.644 1.00 21.69 C ATOM 9 CE1 HIS A 17 -14.492 7.301 9.267 1.00 27.01 C ATOM 10 NE2 HIS A 17 -13.13.13.186080 ATOM 11 N ILE A 18 -9.2 69 9.660 6.089 1.00 19.45 N ATOM 12 CA ILE A 18 - 7.910 9.377 5.605 1.00 18.67 C ATOM 13 C ILE A 18 -7.122 8.759 6.749 1.00 16.24 C ATOM 14 O ILE A 18 -19.8190.8190 ATOM 15 CB ILE A 18 -7.228 10.640 5.088 1.00 20.22 C ATOM 16 CG1 ILE A 18 -7.062 11.686 6.183 1.00 18.52 C ATOM 17 CG2 ILE A 18 -7.981 11.176 3.889 1.00 24.61 C ATOM 18. ILE1618 1.00 28.21 C ATOM 19 N ASN A 19 -6.121 8.023 6.349 1.00 15.46 N ATOM 20 CA ASN A 19 -5.239 7.306 7.243 1.00 14.34 C ATOM 21 C ASN A 19 -4.012 8.178 7.507 1.00 14.83 C ATOM A 2315. 2315 1.00 18.03 O ATOM 23 CB ASN A 19 -4.825 6.003 6.573 1.00 17.71 C ATOM 24 CG ASN A 19 -6.062 5.099 6.413 1.00 21.26 C ATOM 25 OD1 ASN A 19 -6.606 4.651 7.400 1.0182 એ.ઓ.એમ 20 4.899 5.151 1.00 31.73N

આગળ છે ખાસ કાર્યક્રમો, જે, આ ટેક્સ્ટ ફાઇલના ડેટા અનુસાર, પ્રોટીન પરમાણુની સુંદર ત્રિ-પરિમાણીય રચનાને ગ્રાફિકલી પ્રદર્શિત કરી શકે છે, જેને મોનિટર સ્ક્રીન પર ફેરવી શકાય છે અને ગાય ડોડસને કહ્યું તેમ, "માઉસ વડે પરમાણુને સ્પર્શ કરો" (માટે ઉદાહરણ તરીકે, PyMol, CCP4mg, જૂની RasMol). એટલે કે, પ્રોટીન સ્ટ્રક્ચર્સ જોવાનું સરળ છે - પ્રોગ્રામ ઇન્સ્ટોલ કરો, ડાઉનલોડ કરો ઇચ્છિત માળખું PDB થી અને પ્રકૃતિની સુંદરતાનો આનંદ માણો.

4. રચનાનું વિશ્લેષણ કરો

પ્રોટીનની ગૌણ રચના પ્રોટીન બેકબોનના અણુઓની ક્રિયાપ્રતિક્રિયા દ્વારા નક્કી કરવામાં આવે છે. ઉપર સૂચવ્યા મુજબ, પ્રોટીનની મુખ્ય સાંકળમાં હાઇડ્રોજન બોન્ડ દાતાઓ અને સ્વીકારકોનો સમાવેશ થાય છે, આમ મુખ્ય સાંકળ અમુક માળખું મેળવી શકે છે. વધુ સ્પષ્ટ રીતે, ઘણી જુદી જુદી રચનાઓ (વિગતો હજી પણ વિવિધ બાજુના જૂથો પર આધારિત છે), કારણ કે મુખ્ય સાંકળના જૂથો વચ્ચે વિવિધ વૈકલ્પિક હાઇડ્રોજન બોન્ડની રચના શક્ય છે. રચનાઓ નીચે મુજબ છે: આલ્ફા હેલિક્સ, બીટા શીટ્સ (કેટલાક બીટા સેરનો સમાવેશ થાય છે), જે સમાંતર અથવા વિરોધી સમાંતર, બીટા ટર્ન હોઈ શકે છે. ઉપરાંત, સાંકળના ભાગમાં ઉચ્ચારણ માળખું ન હોઈ શકે, ઉદાહરણ તરીકે, પ્રોટીન લૂપ ટર્નના ક્ષેત્રમાં. આ પ્રકારની રચનાઓમાં તેમના પોતાના સ્થાપિત યોજનાકીય હોદ્દો છે - હેલિક્સ અથવા સિલિન્ડરના રૂપમાં આલ્ફા હેલિક્સ, વિશાળ તીરના રૂપમાં બીટા સેર. પ્રાથમિક માળખું (JPred એ પ્રમાણભૂત છે) પરથી ગૌણ માળખું તદ્દન વિશ્વસનીય રીતે અનુમાન કરી શકાય છે, આલ્ફા હેલીસીસનું અનુમાન સૌથી સચોટ રીતે કરવામાં આવે છે, અને બીટા સ્ટ્રેન્ડ સાથે ઓવરલેપ હોય છે.

પ્રોટીનની તૃતીય રચના એમિનો એસિડ અવશેષોના બાજુના જૂથોની ક્રિયાપ્રતિક્રિયા દ્વારા નક્કી કરવામાં આવે છે, આ પ્રોટીનનું ત્રિ-પરિમાણીય માળખું છે. કોઈ કલ્પના કરી શકે છે કે ગૌણ માળખું રચાઈ ગયું છે અને હવે આ હેલિકોસ અને બીટા સ્ટ્રેન્ડ એક કોમ્પેક્ટ ત્રિ-પરિમાણીય બંધારણમાં એકસાથે ફિટ થવા માંગે છે, જેથી બધા હાઇડ્રોફોબિક બાજુ જૂથો શાંતિથી પ્રોટીન ગ્લોબ્યુલની ઊંડાઈમાં "એકસાથે વળગી રહે" અને રચના કરે. હાઇડ્રોફોબિક કોર, અને ધ્રુવીય અને ચાર્જ થયેલ અવશેષો પાણીમાં ચોંટી જાય છે, પ્રોટીનની સપાટી બનાવે છે અને ગૌણ રચનાના તત્વો વચ્ચેના સંપર્કોને સ્થિર કરે છે. તૃતીય માળખું ઘણી રીતે યોજનાકીય રીતે દર્શાવવામાં આવ્યું છે. જો તમે ફક્ત બધા અણુઓ દોરો, તો તમને ગડબડ થશે (જોકે જ્યારે આપણે પ્રોટીનની સક્રિય સાઇટનું વિશ્લેષણ કરીએ છીએ, ત્યારે આપણે સક્રિય અવશેષોના તમામ અણુઓ જોવા માંગીએ છીએ).

જો આપણે એ જોવા માંગીએ છીએ કે સમગ્ર પ્રોટીન સામાન્ય રીતે કેવી રીતે ગોઠવાય છે, તો આપણે તેની પ્રગતિ જોવા માટે મુખ્ય સાંકળના કેટલાક અણુઓ જ પ્રદર્શિત કરી શકીએ છીએ. એક વિકલ્પ તરીકે, તમે એક સુંદર આકૃતિ દોરી શકો છો, જ્યાં ગૌણ રચનાના ઘટકો યોજનાકીય રીતે અણુઓની વાસ્તવિક ગોઠવણીની ટોચ પર દોરવામાં આવે છે - આ રીતે પ્રોટીન ફોલ્ડિંગ પ્રથમ નજરમાં દેખાય છે. સામાન્ય, યોજનાકીય સ્વરૂપમાં સમગ્ર રચનાનો અભ્યાસ કર્યા પછી, તમે સક્રિય સાઇટના રાસાયણિક જૂથોને પ્રદર્શિત કરી શકો છો અને તેમના પર ધ્યાન કેન્દ્રિત કરી શકો છો. પ્રોટીનની તૃતીય રચનાની આગાહી કરવાની સમસ્યા બિન-તુચ્છ છે અને સામાન્ય કિસ્સામાં તેને હલ કરી શકાતી નથી, જો કે તે વિશિષ્ટ કેસોમાં ઉકેલી શકાય છે. નીચે વધુ વિગતો.

ચતુર્થાંશ પ્રોટીન માળખું - હા, આવી વસ્તુ છે, જોકે તમામ પ્રોટીનમાં તે નથી. ઘણા પ્રોટીન તેમના પોતાના પર કાર્ય કરે છે (મોનોમર્સ, આ કિસ્સામાં મોનોમરનો અર્થ થાય છે સિંગલ ફોલ્ડ પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળ, એટલે કે, સમગ્ર પ્રોટીન), પછી તેમની ચતુર્થાંશ માળખું તૃતીય એક સમાન હોય છે. જો કે, ઘણા બધા પ્રોટીન ફક્ત એક જટિલમાં જ કાર્ય કરે છે જેમાં ઘણી પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળો (સબ્યુનિટ્સ અથવા મોનોમર્સ - ડાયમર્સ, ટ્રાયમર્સ, ટેટ્રામર્સ, મલ્ટિમર), પછી ઘણી વ્યક્તિગત સાંકળોની આવી એસેમ્બલીને ચતુર્થાંશ માળખું કહેવામાં આવે છે. સૌથી મામૂલી ઉદાહરણ હિમોગ્લોબિન છે, જેમાં 4 સબ્યુનિટ્સનો સમાવેશ થાય છે; સૌથી સુંદર ઉદાહરણ, મારા મતે, બેક્ટેરિયલ પ્રોટીન TRAP છે, જેમાં 11 સમાન સબ્યુનિટ્સનો સમાવેશ થાય છે.

5. કોમ્પ્યુટેશનલ કાર્યો

પ્રાથમિક માળખું સ્તરે- સમાન એમિનો એસિડ સિક્વન્સવાળા પ્રોટીનની શોધ કરવી, તેના આધારે ઉત્ક્રાંતિના વૃક્ષોનું નિર્માણ કરવું વગેરે. શાસ્ત્રીય સમસ્યાઓબાયોઇન્ફોર્મેટિક્સ. મુખ્ય હબ NCBI છે - ધ નેશનલ સેન્ટર ફોર બાયોટેકનોલોજી ઇન્ફોર્મેશન, www.ncbi.nlm.nih.gov. સમાન ક્રમ સાથે પ્રોટીન શોધવા માટે, BLAST નો પ્રમાણભૂત ઉપયોગ થાય છે: blast.ncbi.nlm.nih.gov/Blast.cgi

પ્રોટીન દ્રાવ્યતાની આગાહી. મુદ્દો એ છે કે જો આપણે પ્રાણીનો જીનોમ વાંચીએ, તેમાંથી પ્રોટીન ક્રમ નક્કી કરીએ અને આ જનીનોને એસ્ચેરીચીયા કોલી અથવા બેક્યુલોવાયરસ અભિવ્યક્તિ પ્રણાલીમાં ક્લોન કરીએ, તો તે તારણ આપે છે કે જ્યારે આ પ્રણાલીઓમાં વ્યક્ત કરવામાં આવે છે, ત્યારે લગભગ ત્રીજા ભાગના પ્રોટીન હશે. યોગ્ય માળખું માં ફોલ્ડ નથી, અને, પરિણામે, અદ્રાવ્ય હશે. અહીં તે તારણ આપે છે કે મોટા પ્રોટીનમાં વાસ્તવમાં અલગ "ડોમેન્સ" હોય છે, જેમાંથી પ્રત્યેક પ્રોટીનના સ્વાયત્ત, કાર્યાત્મક ભાગનું પ્રતિનિધિત્વ કરે છે (તેના કાર્યોમાંથી એક વહન કરે છે) અને ઘણીવાર જનીનમાંથી અલગ ડોમેનને "કાપીને" તમે કરી શકો છો. દ્રાવ્ય પ્રોટીન મેળવો અને તેની રચના નક્કી કરો અને તેની સાથે પ્રયોગો કરો. લોકો મશીન લર્નિંગનો ઉપયોગ કરવાનો પ્રયાસ કરી રહ્યા છે ( ન્યુરલ નેટવર્ક્સ, SVM અને અન્ય ક્લાસિફાયર) પ્રોટીન દ્રાવ્યતાની આગાહી કરવા માટે, પરંતુ તે તદ્દન નબળું કામ કરે છે (Google “પ્રોટીન દ્રાવ્યતા આગાહી” ક્વેરી માટે ઘણી બધી વસ્તુઓ બતાવશે - ત્યાં ઘણા બધા સર્વર્સ છે, પરંતુ મારા અનુભવમાં તે બધા મારા પ્રોટીન પર ઘૃણાસ્પદ રીતે કામ કરે છે) . આદર્શરીતે, હું એવી સેવા જોવા માંગુ છું જે વિશ્વસનીય રીતે જણાવશે કે પ્રોટીનમાં તે દ્રાવ્ય ડોમેન્સ ક્યાં સ્થિત છે, જેથી તેને કાપીને તેની સાથે કામ કરી શકાય - આવી કોઈ સેવા નથી.

ગૌણ માળખું સ્તરે- પ્રાથમિક એક (JPred) થી સમાન ગૌણ બંધારણની આગાહી

તૃતીય માળખાના સ્તરે- સમાન ત્રિ-પરિમાણીય માળખાં સાથે પ્રોટીન માટે શોધો (DALI, en.wikipedia.org/wiki/Structural_alignment),
આપેલ પેટા-સંરચનાના આધારે રચનાઓ માટે શોધો. ઉદાહરણ તરીકે, મારી પાસે અવકાશમાં ત્રણ સક્રિય સાઇટ એમિનો એસિડની ગોઠવણ છે. હું સમાન સંબંધિત ગોઠવણીમાં સમાન ત્રણ એમિનો એસિડ ધરાવતી રચનાઓ શોધવા માંગુ છું, અથવા પ્રોટીન રચનાઓ શોધવા માંગુ છું, જેનું પરિવર્તન ઇચ્છિત રીતે જરૂરી એમિનો એસિડ ગોઠવવાનું શક્ય બનાવશે. (Google “પ્રોટીન સબસ્ટ્રક્ચર સર્ચ”)
ત્રિ-પરિમાણીય બંધારણની સંભવિત ગતિશીલતાની આગાહી, શક્ય રચનાત્મક ફેરફારો - સામાન્ય મોડ વિશ્લેષણ, એલનેમો.

ચતુર્થાંશ માળખું સ્તરે- ધારો કે બે પ્રોટીનની રચનાઓ જાણીતી છે. તેઓ એક સંકુલ બનાવવા માટે જાણીતા છે. સંકુલની રચનાની આગાહી કરો (ઉદાહરણ તરીકે, આ બે પ્રોટીન આકાર મેચિંગ દ્વારા કેવી રીતે ક્રિયાપ્રતિક્રિયા કરશે તે નક્કી કરો). ગૂગલ "પ્રોટીન-પ્રોટીન ડોકીંગ"

6. પ્રોટીન માળખું અનુમાન

અમે પ્રાયોગિક રીતે જાણીએ છીએ કે જો તમે પ્રોટીન લો છો, તો તેને સંપૂર્ણપણે ખોલો અને તેને પાણીમાં ફેંકી દો, તે મિલિસેકન્ડથી સેકંડના સમયમાં તેની મૂળ સ્થિતિમાં પાછું ફોલ્ડ થઈ જશે (આ વિધાન ઓછામાં ઓછું કોઈપણ પેથોલોજી વિના નાના ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીન માટે સાચું છે). આનો અર્થ એ છે કે પ્રોટીનની ત્રિ-પરિમાણીય રચનાને નિર્ધારિત કરવા માટે જરૂરી તમામ માહિતી તેના પ્રાથમિક અનુક્રમમાં સ્પષ્ટપણે સમાયેલ છે, તેથી જ એમિનો એસિડમાંથી પ્રોટીનની ત્રિ-પરિમાણીય રચનાની આગાહી કેવી રીતે કરવી તે શીખવાની ખૂબ ઇચ્છા છે. ક્રમ સિલિકો માં! જો કે, સામાન્ય કિસ્સામાં હજુ સુધી આ સમસ્યાનો ઉકેલ આવ્યો નથી. શું વાત છે? હકીકત એ છે કે પ્રાથમિક ક્રમમાં માળખું બાંધવા માટે જરૂરી માહિતી સ્પષ્ટપણે હોતી નથી. સૌપ્રથમ, મુખ્ય સાંકળની રચના વિશે કોઈ માહિતી નથી - અને તેમાં નોંધપાત્ર ગતિશીલતા છે, જોકે સ્ટીરિક કારણોસર કંઈક અંશે મર્યાદિત છે. ઉપરાંત, દરેક એમિનો એસિડની દરેક બાજુની સાંકળ અલગ-અલગ કન્ફોર્મેશનમાં હોઈ શકે છે, જેમ કે આર્જિનિન, આ એક ડઝનથી વધુ કન્ફોર્મેશન હોઈ શકે છે.

શું કરવું? ખાબરાના રહેવાસીઓ માટે એક ખૂબ જ જાણીતું છે સામાન્ય અભિગમ, જેને "મોલેક્યુલર ડાયનેમિક્સ" કહેવાય છે અને કોઈપણ અણુઓ અને સિસ્ટમો માટે યોગ્ય છે. અમે એક અનફોલ્ડ પ્રોટીન લઈએ છીએ, બધા અણુઓને રેન્ડમ વેગ આપીએ છીએ, અણુઓ વચ્ચેની ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓની ગણતરી કરીએ છીએ અને જ્યાં સુધી સિસ્ટમ ફોલ્ડ પ્રોટીનને અનુરૂપ સ્થિર સ્થિતિમાં ન પહોંચે ત્યાં સુધી પુનરાવર્તન કરીએ છીએ. આ કેમ કામ કરતું નથી? કારણ કે આધુનિક કોમ્પ્યુટીંગ પાવર, ક્લસ્ટર ઓપરેશનના મહિનાઓમાં, પાણીમાં મૂકેલા પ્રોટીન જેવા હજારો અણુઓની સિસ્ટમ માટે દસ નેનોસેકન્ડની ગણતરી કરવાનું શક્ય બનાવે છે. પ્રોટીન ફોલ્ડિંગ સમય મિલિસેકન્ડ અથવા વધુ છે, એટલે કે, ત્યાં પૂરતી કમ્પ્યુટિંગ શક્તિ નથી, ગેપ મેગ્નિટ્યુડના ઘણા ઓર્ડર છે. જો કે, થોડા વર્ષો પહેલા અમેરિકનોએ કેટલીક સફળતા મેળવી હતી. તેઓએ વેક્ટર ગણતરીઓ માટે ઑપ્ટિમાઇઝ કરેલ વિશિષ્ટ હાર્ડવેરનો ઉપયોગ કર્યો અને હાર્ડવેર સ્તરે ઑપ્ટિમાઇઝેશન પછી, મશીનની કામગીરીના મહિનાઓ દરમિયાન તેઓ ખૂબ જ નાના પ્રોટીન અને ફોલ્ડ પ્રોટીન માટે પરમાણુ ગતિશીલતાની ગણતરી કરવામાં સક્ષમ હતા, જે રચના પ્રાયોગિક રીતે નિર્ધારિત એકને અનુરૂપ હતી. (http://en.wikipedia.org/wiki /Anton_(computer))! જો કે, વિજયની ઉજવણી કરવી ખૂબ જ વહેલું છે. તેઓએ ખૂબ જ નાનું (તેનું કદ સરેરાશ પ્રોટીન કરતાં 5-10 ગણું નાનું છે) અને સૌથી ઝડપી ફોલ્ડિંગ પ્રોટીનમાંથી એક, ક્લાસિક મોડેલ પ્રોટીન લીધું કે જેના પર ફોલ્ડિંગનો અભ્યાસ કરવામાં આવ્યો હતો. મોટા પ્રોટીન માટે, ગણતરીનો સમય બિનરેખીય રીતે વધે છે અને તેમાં વર્ષો લાગશે, એટલે કે હજુ કામ કરવાનું બાકી છે.

રોસેટ્ટામાં એક અલગ અભિગમ લાગુ કરવામાં આવ્યો છે. તેઓ પ્રોટીન ક્રમને ખૂબ જ ટૂંકા (3-9 અવશેષો) ટુકડાઓમાં તોડી નાખે છે અને PDB માં આ ટુકડાઓ માટે કઇ રચનાઓ હાજર છે તે જુઓ, પછી બધા પ્રકારો પર મોન્ટે કાર્લો ચલાવો અને જુઓ કે શું થાય છે. કેટલીકવાર કંઈક સારું બહાર આવે છે, પરંતુ મારા કિસ્સામાં, ક્લસ્ટર ઓપરેશનના થોડા દિવસો પછી, તમને એવી મીઠાઈ મળે છે કે એક શાંત પ્રશ્ન ઊભો થાય છે: “તેમનું મૂલ્યાંકન કાર્ય કોણે લખ્યું છે જે અમુક પ્રકારના સારો ગ્રેડઆ સ્ક્વિગલ?

મેન્યુઅલ મોડેલિંગ માટેના સાધનો પણ છે - તમે ગૌણ બંધારણની આગાહી કરી શકો છો અને શ્રેષ્ઠ ફિટ શોધીને તેને મેન્યુઅલી ટ્વિસ્ટ કરવાનો પ્રયાસ કરી શકો છો. કેટલાક તેજસ્વી લોકોતેઓએ ફોલ્ડઆઈટ નામનું એક રમકડું પણ બહાર પાડ્યું, જે પ્રોટીનને યોજનાકીય રીતે રજૂ કરે છે અને તમને તેને ફોલ્ડ કરવાની મંજૂરી આપે છે, જાણે કોઈ પઝલ એસેમ્બલ કરી રહ્યાં હોય (હું બંધારણમાં રસ ધરાવતા લોકો માટે તેની ભલામણ કરું છું!). CASP નામના પ્રોટીન સ્ટ્રક્ચર પ્રિડિક્ટર્સ માટે સંપૂર્ણપણે અધિકૃત સ્પર્ધા છે. મુદ્દો એ છે કે જ્યારે પ્રયોગકારો નક્કી કરે છે નવી રચનાપ્રોટીન કે જેનું PDB માં કોઈ એનાલોગ નથી, તેઓ તેને PDB માં તરત જ પ્રકાશિત કરી શકશે નહીં, પરંતુ આ પ્રોટીનનો ક્રમ CASP અનુમાન સ્પર્ધામાં સબમિટ કરશે. થોડા સમય પછી, જ્યારે દરેક વ્યક્તિએ તેમના અનુમાનિત મોડેલ્સ પૂર્ણ કર્યા, ત્યારે પ્રયોગકર્તાઓ તેમના પ્રાયોગિક રીતે નિર્ધારિત પ્રોટીન માળખું મૂકે છે અને જુઓ કે આગાહી કરનારાઓ કેટલી સારી રીતે કામ કરે છે. સૌથી રસપ્રદ બાબત એ છે કે FoldIt ખેલાડીઓ, વૈજ્ઞાનિકો ન હોવાને કારણે, પ્રોટીન સ્ટ્રક્ચર મોડેલિંગ પ્રોફેશનલ્સ સામે કોઈક રીતે CASP જીત્યા અને પ્રોટીન સ્ટ્રક્ચરની વધુ સચોટ આગાહી કરી. જો કે, આ સફળતાઓ પણ અમને એવું કહેવા દેતી નથી કે પ્રોટીન રચનાની આગાહી કરવાની સમસ્યા હલ થઈ રહી છે - ઘણી વાર મોડેલ વાસ્તવિક રચનાથી ખૂબ દૂર હોય છે.

આ બધું પ્રોટીન મોડેલિંગ સાથે સંબંધિત છે શરૂઆત, જ્યારે બંધારણ વિશે કોઈ પ્રાથમિક માહિતી નથી. જો કે, ઘણી વાર એવી પરિસ્થિતિઓ હોય છે જ્યારે કેટલાક પ્રોટીન માટે PDB માં પહેલેથી જ જાણીતી રચના સાથે દૂરના સંબંધી હાજર હોય છે. સંબંધિત દ્વારા સમાન પ્રાથમિક ક્રમ સાથે પ્રોટીનનો અર્થ થાય છે. 30% થી વધુ પ્રાથમિક ક્રમ સમાનતા ધરાવતા પ્રોટીનમાં સમાન બેકબોન ફોલ્ડિંગ હોવાનું માનવામાં આવે છે (જોકે સમાન ફોલ્ડિંગ પ્રોટીન માટે પણ જોવામાં આવ્યું છે જે આંકડાકીય રીતે નોંધપાત્ર પ્રાથમિક ક્રમ સમાનતા દર્શાવતા નથી). જો જાણીતી રચના સાથે હોમોલોગ (સમાન પ્રોટીન) હોય, તો તમે "હોમોલોગસ મોડેલિંગ" કરી શકો છો, એટલે કે, તમારા પ્રોટીનના ક્રમને ફક્ત "સ્ટ્રેચ" કરી શકો છો. જાણીતી રચનાહોમોલોગ, અને પછી આ સમગ્ર બાબતને કોઈક રીતે સૉર્ટ કરવા માટે ઊર્જા લઘુત્તમીકરણ ચલાવો. આ મોડેલિંગ બતાવે છે સારા પરિણામોખૂબ નજીકના હોમોલોગની હાજરીમાં, હોમોલોગ જેટલું દૂર હશે, તેટલી મોટી ભૂલ. હોમોલોજી મોડેલિંગ માટેના સાધનો - મોડલર, સ્વિસ મોડલ.

તમે અન્ય સમસ્યાઓ હલ કરી શકો છો, ઉદાહરણ તરીકે, જો તમે પ્રોટીનમાં એક અથવા બીજું પરિવર્તન દાખલ કરો તો શું થશે તેનું અનુકરણ કરવાનો પ્રયાસ કરો. ઉદાહરણ તરીકે, જો તમે પ્રોટીનની સપાટી પરના હાઇડ્રોફિલિક એમિનો એસિડને બીજા હાઇડ્રોફિલિક સાથે બદલો છો, તો સંભવતઃ પ્રોટીનની રચના બિલકુલ બદલાશે નહીં. જો તમે હાઇડ્રોફોબિક કોરમાંથી એમિનો એસિડને બીજા હાઇડ્રોફોબિક સાથે બદલો છો, પરંતુ એક અલગ કદનું, તો સંભવતઃ પ્રોટીન ફોલ્ડ સમાન રહેશે, પરંતુ એંગસ્ટ્રોમના અપૂર્ણાંક દ્વારા સહેજ "શિફ્ટ" થશે. જો તમે હાઇડ્રોફોબિક કોરમાંથી એમિનો એસિડને ચાર્જ કરેલ સાથે બદલો છો, તો સંભવતઃ પ્રોટીન ફક્ત "વિસ્ફોટ" કરશે અને ફોલ્ડ કરવામાં સમર્થ હશે નહીં.

એવું લાગે છે કે વસ્તુઓ એટલી ખરાબ નથી અને અમારી પાસે પ્રોટીન ફોલ્ડિંગની ખૂબ સારી સમજ છે. હા, આપણે કેટલીક બાબતો સમજીએ છીએ, ઉદાહરણ તરીકે, અમુક અંશે આપણે સામાન્ય સમજીએ છીએ ભૌતિક સિદ્ધાંતો, પોલીપેપ્ટાઇડ સાંકળના ફોલ્ડિંગ અંતર્ગત - તે પેટિસિન અને ફિન્કેલસ્ટેઇન "ફિઝિક્સ ઓફ પ્રોટીન" દ્વારા અદ્ભુત પાઠ્યપુસ્તકમાં ચર્ચા કરવામાં આવી છે. જો કે, આ સામાન્ય સમજ આપણને “શું આ પ્રોટીન ફોલ્ડ થશે કે નહીં?”, “આ પ્રોટીનનું માળખું શું હશે?”, “ઈચ્છિત બંધારણ સાથે પ્રોટીન કેવી રીતે બનાવવું?” જેવા પ્રશ્નોના જવાબો આપવાની મંજૂરી આપતી નથી.

અહીં એક ઉદાહરણ છે: અમે મોટા પ્રોટીનના એક ડોમેનને સ્થાનિકીકરણ કરવા માંગીએ છીએ, આ પ્રમાણભૂત કાર્ય. અમારી પાસે એક ટુકડો છે જે ફોલ્ડ અને દ્રાવ્ય છે, એટલે કે તે જીવંત અને સ્વસ્થ પ્રોટીન છે. અમે તેનો ન્યૂનતમ ભાગ શોધવા અને પદ્ધતિઓનો ઉપયોગ કરવાનું શરૂ કરવા માંગીએ છીએ આનુવંશિક ઇજનેરીબંને છેડેથી 2-3 એમિનો એસિડ દૂર કરો, બેક્ટેરિયામાં આવા સુવ્યવસ્થિત પ્રોટીનને વ્યક્ત કરો અને તેના ફોલ્ડિંગને પ્રાયોગિક રીતે અવલોકન કરો. અમે આવા નાના કાઢી નાખવા સાથે ડઝનબંધ રચનાઓ બનાવીએ છીએ અને નીચેનું ચિત્ર જુઓ: સંપૂર્ણપણે દ્રાવ્ય અને જીવંત પ્રોટીન 3 એમિનો એસિડ દ્વારા સંપૂર્ણપણે મૃત અને ફોલ્ડિંગ ન હોય તેવા પ્રોટીનથી અલગ પડે છે. હું પુનરાવર્તન કરું છું, આ એક ઉદ્દેશ્ય પ્રાયોગિક પરિણામ છે. સમસ્યા એ છે કે હાલમાં એવી કોઈ કોમ્પ્યુટેશનલ પદ્ધતિ નથી કે જે ઓછામાં ઓછા હા/ના સ્તરે પ્રોટીનના ફોલ્ડિંગની આગાહી કરે અને મને જણાવે કે ફોલ્ડિંગ અને નોનફોલ્ડિંગ પ્રોટીન વચ્ચેની સીમા ક્યાં છે, તેથી અમને ક્લોન અને પ્રાયોગિક રીતે પરીક્ષણ કરવાની ફરજ પડી છે. ડઝનેક ચલો. આ એ હકીકતનું માત્ર એક ઉદાહરણ છે કે પ્રોટીનની રચના વિશેની આપણી સમજણ સંપૂર્ણ નથી. જેમ કે રિચાર્ડ ફેનમેને કહ્યું, "હું જે ફરીથી બનાવી શકતો નથી, તે હું સમજી શકતો નથી."

તેથી, સજ્જનો, પ્રોગ્રામરો, ભૌતિકશાસ્ત્રીઓ અને ગણિતશાસ્ત્રીઓ, આપણે હજુ પણ કામ કરવાનું બાકી છે.

આ આશાવાદી નોંધ પર, મને મારી રજા લેવાની મંજૂરી આપો, આ રચનામાં નિપુણતા મેળવનાર દરેકનો આભાર.

વિષય વિસ્તારની ઊંડી સમજણ માટે, હું નીચેની લઘુત્તમ ભલામણ કરું છું:
1) "પ્રોટીનનું ભૌતિકશાસ્ત્ર" પીટિસિન અને ફિન્કેલસ્ટીન. એલેક્સી વિટાલિવિચ ફિન્કેલશ્ટીને મોટાભાગની સામગ્રી ઓનલાઈન પોસ્ટ કરી, જેનો હું આભારીપણે ઉપયોગ કરવાની ભલામણ કરું છું: phys.protres.ru/lectures/protein_physics/index.html (અને મેં ત્યાંથી થોડા ચિત્રો ચોર્યા)
2) પાત્રુશેવ, "કૃત્રિમ આનુવંશિક પ્રણાલીઓ," ખાસ કરીને ભાગ II "પ્રોટીન એન્જિનિયરિંગ." Djvu ફોર્મેટમાં ટોરેન્ટ્સ પર ઉપલબ્ધ છે
3) જૈવિક વૈજ્ઞાનિક સામયિકોમાં પ્રકાશિત માહિતી માટે, અધિકૃત સર્ચ એન્જિન પબમેડ (www.pubmed.org) છે - તેને "પ્રોટીન એન્જિનિયરિંગ" અને તેના જેવા વિશે વાંચવા માટે પૂછવું યોગ્ય છે.

ટૅગ્સ:

• જીવવિજ્ઞાન
• બાયોઇન્ફોર્મેટિક્સ
• બાયોટેકનોલોજી

એલએમિનો એસિડના કાર્યાત્મક જૂથોની ક્રિયાપ્રતિક્રિયાને લીધે, વ્યક્તિગત પ્રોટીનની રેખીય પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળો ચોક્કસ અવકાશી ત્રિ-પરિમાણીય માળખું મેળવે છે, જેને "રૂપાંતરણ" કહેવાય છે. વ્યક્તિગત પ્રોટીનના તમામ અણુઓ (એટલે ​​​​કે, સમાન પ્રાથમિક માળખું ધરાવતા) ​​દ્રાવણમાં સમાન રચના બનાવે છે. પરિણામે, અવકાશી બંધારણોની રચના માટે જરૂરી તમામ માહિતી પ્રોટીનની પ્રાથમિક રચનામાં સ્થિત છે.

પ્રોટીનમાં, પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળોના 2 મુખ્ય પ્રકારો છે: ગૌણ અને તૃતીય બંધારણ.

2. પ્રોટીનનું ગૌણ માળખું -પેપ્ટાઇડ બેકબોનના કાર્યાત્મક જૂથો વચ્ચેની ક્રિયાપ્રતિક્રિયાના પરિણામે અવકાશી માળખું.

આ કિસ્સામાં, પેપ્ટાઇડ સાંકળો બે પ્રકારની નિયમિત રચનાઓ મેળવી શકે છે: α-હેલીસીસ

β- માળખુંβ-સંરચના દ્વારા અમારો અર્થ એકોર્ડિયનની જેમ ફોલ્ડ કરેલી શીટ જેવી આકૃતિ છે. એક પોલિપેપ્ટાઈડ સાંકળ બનાવતા બેન્ડના રેખીય પ્રદેશોના પેપ્ટાઈડ જૂથોના અણુઓ વચ્ચે અથવા વિવિધ પોલીપેપ્ટાઈડ જૂથો વચ્ચે ઘણા હાઇડ્રોજન બોન્ડની રચનાને કારણે આકૃતિ રચાય છે.

બોન્ડ હાઇડ્રોજન છે,તેઓ મેક્રોમોલેક્યુલ્સના વ્યક્તિગત ટુકડાઓને સ્થિર કરે છે.

3. પ્રોટીનનું તૃતીય માળખું -એમિનો એસિડ રેડિકલ વચ્ચેની ક્રિયાપ્રતિક્રિયાને કારણે રચાયેલી ત્રિ-પરિમાણીય અવકાશી માળખું, જે પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળમાં એકબીજાથી નોંધપાત્ર અંતરે સ્થિત હોઈ શકે છે.

માળખાકીય રીતે ગૌણ રચનાના ઘટકોનો સમાવેશ થાય છે, જે વિવિધ પ્રકારની ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ દ્વારા સ્થિર થાય છે, જેમાં હાઇડ્રોફોબિક ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ નિર્ણાયક ભૂમિકા ભજવે છે.
પ્રોટીનની તૃતીય રચનાનું સ્થિરીકરણ ભાગ લે છે:

· સહસંયોજક બોન્ડ્સ (બે સિસ્ટીન અવશેષો વચ્ચે - ડાયસલ્ફાઇડ પુલ);

એમિનો એસિડ અવશેષોના વિરોધી ચાર્જવાળા બાજુ જૂથો વચ્ચે આયનીય બોન્ડ;

હાઇડ્રોજન બોન્ડ્સ;

હાઇડ્રોફિલિક-હાઇડ્રોફોબિક ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ. આજુબાજુના પાણીના અણુઓ સાથે ક્રિયાપ્રતિક્રિયા કરતી વખતે, પ્રોટીન પરમાણુ ફોલ્ડ થાય છે જેથી એમિનો એસિડના બિનધ્રુવીય બાજુના જૂથો જલીય દ્રાવણમાંથી અલગ થઈ જાય; ધ્રુવીય હાઇડ્રોફિલિક બાજુ જૂથો પરમાણુની સપાટી પર દેખાય છે.

4. ચતુર્થાંશ માળખું એ એક પ્રોટીન સંકુલની અંદર અનેક પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળોની સંબંધિત ગોઠવણી છે. પ્રોટીન પરમાણુઓ કે જે ચતુર્થાંશ માળખું સાથે પ્રોટીન બનાવે છે તે રાઈબોઝોમ પર અલગથી રચાય છે અને સંશ્લેષણ પૂર્ણ થયા પછી જ એક સામાન્ય સુપ્રામોલેક્યુલર માળખું બનાવે છે. ચતુર્થાંશ માળખું ધરાવતા પ્રોટીનમાં સમાન અને અલગ પોલિપેપ્ટાઇડ બંને સાંકળો હોઈ શકે છે. ચતુર્થાંશ માળખાના સ્થિરીકરણમાં ભાગ લો તૃતીયના સ્થિરીકરણમાં સમાન પ્રકારની ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ. સુપરમોલેક્યુલર પ્રોટીન સંકુલમાં ડઝનેક અણુઓ હોઈ શકે છે.

ભૂમિકા.

શરીરમાં પેપ્ટાઇડ્સનું નિર્માણ થોડીવારમાં થાય છે, જ્યારે પ્રયોગશાળામાં રાસાયણિક સંશ્લેષણ તદ્દન છે. લાંબી પ્રક્રિયા, જેમાં ઘણા દિવસો લાગી શકે છે, અને સંશ્લેષણ તકનીકના વિકાસમાં ઘણા વર્ષો લાગી શકે છે. જો કે, આ હોવા છતાં, કુદરતી પેપ્ટાઇડ્સના એનાલોગના સંશ્લેષણ પર કામ કરવાની તરફેણમાં ખૂબ મજબૂત દલીલો છે. પ્રથમ, પેપ્ટાઇડ્સના રાસાયણિક ફેરફાર દ્વારા પ્રાથમિક રચનાની પૂર્વધારણાની પુષ્ટિ કરવી શક્ય છે. કેટલાક હોર્મોન્સના એમિનો એસિડ સિક્વન્સ પ્રયોગશાળામાં તેમના એનાલોગના સંશ્લેષણ દ્વારા ચોક્કસપણે જાણીતા બન્યા.

બીજું, કૃત્રિમ પેપ્ટાઇડ્સ અમને એમિનો એસિડ ક્રમની રચના અને તેની પ્રવૃત્તિ વચ્ચેના સંબંધનો વધુ વિગતવાર અભ્યાસ કરવાની મંજૂરી આપે છે. પેપ્ટાઇડની વિશિષ્ટ રચના અને તેની જૈવિક પ્રવૃત્તિ વચ્ચેના સંબંધને સ્પષ્ટ કરવા માટે, એક હજારથી વધુ એનાલોગના સંશ્લેષણ પર વિશાળ માત્રામાં કાર્ય હાથ ધરવામાં આવ્યું હતું. પરિણામે, એવું જાણવા મળ્યું કે પેપ્ટાઈડની રચનામાં માત્ર એક એમિનો એસિડને બદલવાથી તેની જૈવિક પ્રવૃત્તિ ઘણી વખત વધી શકે છે અથવા તેની દિશા બદલી શકે છે. અને એમિનો એસિડ ક્રમની લંબાઈ બદલવાથી પેપ્ટાઈડના સક્રિય કેન્દ્રોનું સ્થાન અને રીસેપ્ટરની ક્રિયાપ્રતિક્રિયાની જગ્યા નક્કી કરવામાં મદદ મળે છે.

ત્રીજે સ્થાને, મૂળ એમિનો એસિડ ક્રમમાં ફેરફાર કરવા બદલ આભાર, ફાર્માકોલોજિકલ દવાઓ મેળવવાનું શક્ય બન્યું. કુદરતી પેપ્ટાઇડ્સના એનાલોગની રચના એ પરમાણુઓના વધુ "અસરકારક" રૂપરેખાંકનોને ઓળખવાનું શક્ય બનાવે છે જે વધારે છે. જૈવિક અસરઅથવા તેને લાંબા સમય સુધી ટકી રાખો.

ચોથું, પેપ્ટાઈડ્સનું રાસાયણિક સંશ્લેષણ આર્થિક રીતે ફાયદાકારક છે. મોટાભાગની ઉપચારાત્મક દવાઓ જો કુદરતી ઉત્પાદનમાંથી બનાવવામાં આવી હોય તો તેની કિંમત દસ ગણી વધારે હશે.

મોટે ભાગે, સક્રિય પેપ્ટાઇડ્સ માત્ર નેનોગ્રામ જથ્થામાં પ્રકૃતિમાં જોવા મળે છે. ઉપરાંત, પેપ્ટાઇડ્સને શુદ્ધ કરવા અને અલગ કરવા માટેની પદ્ધતિઓ કુદરતી સ્ત્રોતોઇચ્છિત એમિનો એસિડ ક્રમને વિપરીત અથવા અન્ય અસરના પેપ્ટાઇડ્સથી સંપૂર્ણપણે અલગ કરી શકતા નથી. અને માનવ શરીર દ્વારા સંશ્લેષિત ચોક્કસ પેપ્ટાઇડ્સના કિસ્સામાં, તેઓ ફક્ત સંશ્લેષણ દ્વારા જ મેળવી શકાય છે પ્રયોગશાળા શરતો.

57. પ્રોટીનનું વર્ગીકરણ: સરળ અને જટિલ, ગ્લોબ્યુલર અને ફાઈબ્રિલર, મોનોમેરિક અને ઓલિગોમેરિક. શરીરમાં પ્રોટીનનાં કાર્યો.

માળખાના પ્રકાર દ્વારા વર્ગીકરણ

દ્વારા સામાન્ય પ્રકારપ્રોટીનની રચનાને ત્રણ જૂથોમાં વિભાજિત કરી શકાય છે:

1. ફાઇબરિલર પ્રોટીન - પોલિમર બનાવે છે, તેમની રચના સામાન્ય રીતે અત્યંત નિયમિત હોય છે અને મુખ્યત્વે વિવિધ સાંકળો વચ્ચેની ક્રિયાપ્રતિક્રિયા દ્વારા જાળવવામાં આવે છે. તેઓ માઇક્રોફિલામેન્ટ્સ, માઇક્રોટ્યુબ્યુલ્સ, ફાઇબ્રિલ્સ બનાવે છે અને કોશિકાઓ અને પેશીઓની રચનાને ટેકો આપે છે. ફાઈબ્રિલર પ્રોટીનમાં કેરાટિન અને કોલેજનનો સમાવેશ થાય છે.

2. ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીન પાણીમાં દ્રાવ્ય હોય છે, પરમાણુનો સામાન્ય આકાર વધુ કે ઓછા ગોળાકાર હોય છે.

3. મેમ્બ્રેન પ્રોટીન - કોષ પટલને ઓળંગતા ડોમેન્સ ધરાવે છે, પરંતુ તેમાંથી કેટલાક ભાગો આંતરકોષીય વાતાવરણ અને કોષના સાયટોપ્લાઝમમાં પટલમાંથી બહાર નીકળે છે. મેમ્બ્રેન પ્રોટીન રીસેપ્ટર્સ તરીકે કાર્ય કરે છે, એટલે કે, તેઓ સિગ્નલો પ્રસારિત કરે છે અને વિવિધ પદાર્થોનું ટ્રાન્સમેમ્બ્રેન પરિવહન પણ પ્રદાન કરે છે. ટ્રાન્સપોર્ટર પ્રોટીન ચોક્કસ હોય છે; તેમાંના દરેક ચોક્કસ અણુઓ અથવા ચોક્કસ પ્રકારના સિગ્નલને પટલમાંથી પસાર થવા દે છે.

સરળ પ્રોટીન , જટિલ પ્રોટીન

પેપ્ટાઇડ સાંકળો ઉપરાંત, ઘણા પ્રોટીનમાં નોન-એમિનો એસિડ જૂથો પણ હોય છે, અને આ માપદંડ અનુસાર, પ્રોટીનને બે ભાગમાં વહેંચવામાં આવે છે. મોટા જૂથો - સરળ અને જટિલ પ્રોટીન(પ્રોટીડ્સ). સરળ પ્રોટીનમાં માત્ર પોલીપેપ્ટાઈડ સાંકળો હોય છે;

સરળ.

ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીનમાં આપણે તફાવત કરી શકીએ છીએ:

1. આલ્બ્યુમિન - વિશાળ pH રેન્જમાં પાણીમાં દ્રાવ્ય (4 થી 8.5 સુધી), એમોનિયમ સલ્ફેટના 70-100% દ્રાવણ સાથે અવક્ષેપિત;

2. ઉચ્ચ પરમાણુ વજનવાળા પોલીફંક્શનલ ગ્લોબ્યુલિન, પાણીમાં ઓછા દ્રાવ્ય, ખારા દ્રાવણમાં દ્રાવ્ય, ઘણીવાર કાર્બોહાઇડ્રેટ ભાગ ધરાવે છે;

3. હિસ્ટોન્સ એ પરમાણુમાં આર્જીનાઇન અને લાયસિન અવશેષોની ઉચ્ચ સામગ્રી સાથે ઓછા પરમાણુ વજનવાળા પ્રોટીન છે, જે તેમના મૂળભૂત ગુણધર્મોને નિર્ધારિત કરે છે;

4. પ્રોટામાઈન્સ વધુ ઉચ્ચ આર્જીનાઈન સામગ્રી (85% સુધી) દ્વારા અલગ પડે છે, હિસ્ટોન્સની જેમ, તેઓ ન્યુક્લીક એસિડ સાથે સ્થિર સહયોગી બનાવે છે, નિયમનકારી અને દબાવનાર પ્રોટીન તરીકે કામ કરે છે - ન્યુક્લિયોપ્રોટીનનો અભિન્ન ભાગ;

5. પ્રોલામાઈન્સ ગ્લુટામિક એસિડ (30-45%) અને પ્રોલાઈન (15% સુધી), પાણીમાં અદ્રાવ્ય, 50-90% ઇથેનોલમાં દ્રાવ્ય, ઉચ્ચ સામગ્રી દ્વારા વર્ગીકૃત થયેલ છે;

6. ગ્લુટેલિનમાં પ્રોલામિન્સની જેમ લગભગ 45% ગ્લુટામિક એસિડ હોય છે અને તે મોટાભાગે અનાજ પ્રોટીનમાં જોવા મળે છે.

ફાઇબરિલર પ્રોટીન તંતુમય માળખું દ્વારા વર્ગીકૃત થયેલ છે અને તે પાણી અને ખારા ઉકેલોમાં વ્યવહારીક રીતે અદ્રાવ્ય છે. પરમાણુઓમાં પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળો એક બીજાની સમાંતર સ્થિત છે. કનેક્ટિવ પેશી (કોલેજેન્સ, કેરાટિન્સ, ઇલાસ્ટિન્સ) ના માળખાકીય તત્વોની રચનામાં ભાગ લેવો.

જટિલ પ્રોટીન

(પ્રોટીડ્સ, હોલોપ્રોટીન) એ બે ઘટક પ્રોટીન છે જે, પેપ્ટાઇડ સાંકળો (સરળ પ્રોટીન) ઉપરાંત, નોન-એમિનો એસિડ ઘટક ધરાવે છે - એક કૃત્રિમ જૂથ. જ્યારે જટિલ પ્રોટીનનું હાઇડ્રોલાઇઝ્ડ થાય છે, ત્યારે એમિનો એસિડ ઉપરાંત, બિન-પ્રોટીન ભાગ અથવા તેના ભંગાણ ઉત્પાદનોને મુક્ત કરવામાં આવે છે.

વિવિધ કાર્બનિક (લિપિડ્સ, કાર્બોહાઇડ્રેટ્સ) અને અકાર્બનિક (ધાતુઓ) પદાર્થો કૃત્રિમ જૂથ તરીકે કાર્ય કરી શકે છે.

કૃત્રિમ જૂથોની રાસાયણિક પ્રકૃતિના આધારે, નીચેના વર્ગોને જટિલ પ્રોટીનમાં અલગ પાડવામાં આવે છે:

· ગ્લાયકોપ્રોટીન્સ જેમાં કૃત્રિમ જૂથ તરીકે સહસંયોજક રીતે બંધાયેલા કાર્બોહાઇડ્રેટ અવશેષો અને તેમના પેટા વર્ગ - પ્રોટીઓગ્લાયકેન્સ, મ્યુકોપોલિસેકરાઇડ પ્રોસ્થેટિક જૂથો સાથે. કાર્બોહાઇડ્રેટ અવશેષો સાથે બોન્ડની રચનામાં સામાન્ય રીતે સમાવેશ થાય છે હાઇડ્રોક્સિલ જૂથોસેરીન અથવા થ્રેઓનાઇન. મોટાભાગના એક્સ્ટ્રા સેલ્યુલર પ્રોટીન, ખાસ કરીને ઇમ્યુનોગ્લોબ્યુલિન, ગ્લાયકોપ્રોટીન છે. પ્રોટીઓગ્લાયકેનનો કાર્બોહાઇડ્રેટ ભાગ ~95% છે તે ઇન્ટરસેલ્યુલર મેટ્રિક્સનો મુખ્ય ઘટક છે.

· કૃત્રિમ ભાગ તરીકે બિન-સહસંયોજક બંધાયેલ લિપિડ ધરાવતા લિપોપ્રોટીન. લિપોપ્રોટીન એપોલીપોપ્રોટીન પ્રોટીન દ્વારા રચાય છે જે લિપિડને તેમની સાથે જોડે છે અને લિપિડ પરિવહનનું કાર્ય કરે છે.

· મેટાલોપ્રોટીન જેમાં નોન-હીમ કોઓર્ડિનેટેડ મેટલ આયનો હોય છે. મેટાલોપ્રોટીન્સમાં એવા પ્રોટીન છે જે સંગ્રહ અને પરિવહનના કાર્યો કરે છે (ઉદાહરણ તરીકે, આયર્ન-સમાવતી ફેરીટિન અને ટ્રાન્સફરિન) અને ઉત્સેચકો (ઉદાહરણ તરીકે, ઝિંક-સમાવતી કાર્બોનિક એનહાઇડ્રેઝ અને તાંબુ, મેંગેનીઝ, આયર્ન અને અન્ય ધાતુના આયનો ધરાવતા વિવિધ સુપરઓક્સાઇડ ડિસમ્યુટેઝ સક્રિય કેન્દ્રો તરીકે. )

· બિન-સહસંયોજક DNA અથવા RNA ધરાવતા ન્યુક્લિયોપ્રોટીન, ખાસ કરીને, ક્રોમેટિન, જે રંગસૂત્રો બનાવે છે, તે ન્યુક્લિયોપ્રોટીન છે.

· કૃત્રિમ જૂથ તરીકે સહસંયોજક રીતે બંધાયેલા ફોસ્ફોરિક એસિડ અવશેષો ધરાવતા ફોસ્ફોપ્રોટીન. સેરીન અથવા થ્રેઓનાઇનના હાઇડ્રોક્સિલ જૂથો ફોસ્ફેટ સાથે એસ્ટર બોન્ડની રચનામાં ભાગ લે છે, ખાસ કરીને, ફોસ્ફોપ્રોટીન છે:

· ક્રોમોપ્રોટીન એ વિવિધ રાસાયણિક પ્રકૃતિના રંગીન કૃત્રિમ જૂથો સાથે જટિલ પ્રોટીનનું સામૂહિક નામ છે. આમાં ધાતુ ધરાવતા પોર્ફિરિન પ્રોસ્થેટિક જૂથ સાથેના ઘણા પ્રોટીનનો સમાવેશ થાય છે જે વિવિધ કાર્યો કરે છે - હિમોપ્રોટીન (પ્રોસ્થેટિક જૂથ તરીકે હીમ ધરાવતા પ્રોટીન - હિમોગ્લોબિન, સાયટોક્રોમ્સ, વગેરે), ફ્લેવિન જૂથ સાથે ફ્લેવોપ્રોટીન વગેરે;

1. માળખાકીય કાર્ય

2. રક્ષણાત્મક કાર્ય

3. નિયમનકારી કાર્ય

4. એલાર્મ કાર્ય

5. પરિવહન કાર્ય

6. ફાજલ (બેકઅપ) કાર્ય

7. રીસેપ્ટર કાર્ય

8. મોટર (મોટર) કાર્ય

પ્રોટીન એ કાર્બનિક ઉચ્ચ-પરમાણુ સંયોજનો છે. આ પદાર્થોને પ્રોટીન અને પોલીપેપ્ટાઈડ્સ પણ કહેવામાં આવે છે. આગળ, ચાલો પ્રોટીનની રચના અને કાર્યો જોઈએ.

સામાન્ય માહિતી

પ્રોટીનનું રાસાયણિક માળખું પેપ્ટાઈડ બોન્ડ દ્વારા સાંકળમાં જોડાયેલા આલ્ફા એમિનો એસિડ દ્વારા દર્શાવવામાં આવે છે. જીવંત જીવોમાં, રચના આનુવંશિક કોડ દ્વારા નક્કી કરવામાં આવે છે. સંશ્લેષણ પ્રક્રિયામાં, મોટાભાગના કિસ્સાઓમાં, પ્રમાણભૂત પ્રકારના 20 એમિનો એસિડનો ઉપયોગ થાય છે. તેમના ઘણા સંયોજનો વિવિધ ગુણધર્મો સાથે પ્રોટીન પરમાણુઓ બનાવે છે. એમિનો એસિડ અવશેષો ઘણીવાર અનુવાદ પછીના ફેરફારોને આધિન હોય છે. પ્રોટીન તેના કાર્યો કરવાનું શરૂ કરે તે પહેલાં અને કોષમાં તેની પ્રવૃત્તિ દરમિયાન તે ઉદ્ભવે છે. જીવંત જીવોમાં, ઘણા અણુઓ ઘણીવાર જટિલ સંકુલ બનાવે છે. એક ઉદાહરણ પ્રકાશસંશ્લેષણ જોડાણ છે.

જોડાણોનો હેતુ

પ્રોટીનને માનવ અને પ્રાણીઓના પોષણનો એક મહત્વપૂર્ણ ઘટક માનવામાં આવે છે કારણ કે તેમનું શરીર તમામ જરૂરી એમિનો એસિડનું સંશ્લેષણ કરી શકતું નથી. તેમાંના કેટલાક પ્રોટીન ખોરાક સાથે આવવું જોઈએ. સંયોજનોના મુખ્ય સ્ત્રોત માંસ, બદામ, દૂધ, માછલી અને અનાજ છે. ઓછી માત્રામાં, પ્રોટીન શાકભાજી, મશરૂમ્સ અને બેરીમાં હાજર છે. ઉત્સેચકો દ્વારા પાચન દરમિયાન, વપરાશમાં લેવાયેલા પ્રોટીન એમિનો એસિડમાં તૂટી જાય છે. તેઓ પહેલેથી જ શરીરમાં તેમના પોતાના પ્રોટીનના જૈવસંશ્લેષણમાં ઉપયોગમાં લેવાય છે અથવા ઊર્જા મેળવવા માટે વધુ ભંગાણમાંથી પસાર થાય છે.

ઐતિહાસિક પૃષ્ઠભૂમિ

ઇન્સ્યુલિન પ્રોટીન સ્ટ્રક્ચરનો ક્રમ સૌપ્રથમ ફ્રેડરિજ સેન્જર દ્વારા નક્કી કરવામાં આવ્યો હતો. તેમના કાર્ય માટે તેમને 1958 માં નોબેલ પુરસ્કાર મળ્યો. સેંગરે સિક્વન્સિંગ પદ્ધતિનો ઉપયોગ કર્યો. એક્સ-રે વિવર્તનનો ઉપયોગ કરીને, મ્યોગ્લોબિન અને હિમોગ્લોબિનની ત્રિ-પરિમાણીય રચનાઓ પછીથી (1950 ના દાયકાના અંતમાં) મેળવવામાં આવી હતી. જોન કેન્ડ્રુ અને મેક્સ પેરુત્ઝ દ્વારા આ કાર્ય હાથ ધરવામાં આવ્યું હતું.

પ્રોટીન પરમાણુ માળખું

તેમાં રેખીય પોલિમરનો સમાવેશ થાય છે. તેઓ, બદલામાં, આલ્ફા એમિનો એસિડ અવશેષો ધરાવે છે, જે મોનોમર છે. વધુમાં, પ્રોટીનની રચનામાં બિન-એમિનો એસિડ પ્રકૃતિના ઘટકો અને સુધારેલા એમિનો એસિડ અવશેષોનો સમાવેશ થઈ શકે છે. ઘટકોને નિયુક્ત કરતી વખતે, 1- અથવા 3-અક્ષર સંક્ષેપનો ઉપયોગ થાય છે. બે થી કેટલાક ડઝન અવશેષો ધરાવતા સંયોજનને ઘણીવાર "પોલિપેપ્ટાઇડ" તરીકે ઓળખવામાં આવે છે. એક એમિનો એસિડના આલ્ફા-કાર્બોક્સિલ જૂથની બીજાના આલ્ફા-એમિનો જૂથ સાથેની ક્રિયાપ્રતિક્રિયાના પરિણામે, બોન્ડ્સ દેખાય છે (પ્રોટીન રચનાની રચના દરમિયાન). એમિનો એસિડ અવશેષોના કયા જૂથ મુક્ત છે તેના આધારે સંયોજનના સી- અને એન-ટર્મિનલ છેડાને અલગ પાડવામાં આવે છે: -COOH અથવા -NH 2 . રિબોઝોમ પર પ્રોટીન સંશ્લેષણની પ્રક્રિયામાં, પ્રથમ ટર્મિનલ અવશેષો સામાન્ય રીતે મેથિઓનાઇન અવશેષો હોય છે; અનુગામી લોકો અગાઉના સી-ટર્મિનસ સાથે જોડાયેલા છે.

સંસ્થાના સ્તરો

તેઓ લિન્ડ્રેમ-લેંગ દ્વારા પ્રસ્તાવિત કરવામાં આવ્યા હતા. આ વિભાગને કંઈક અંશે જૂનો માનવામાં આવે છે તે હકીકત હોવા છતાં, તે હજી પણ ઉપયોગમાં લેવાય છે. કનેક્શન સંસ્થાના ચાર સ્તરોને અલગ પાડવાની દરખાસ્ત કરવામાં આવી હતી. પ્રોટીન પરમાણુનું પ્રાથમિક માળખું આનુવંશિક કોડ અને જનીનની લાક્ષણિકતાઓ દ્વારા નક્કી કરવામાં આવે છે. પ્રોટીન ફોલ્ડિંગ દરમિયાન ઉચ્ચ સ્તરની રચના દ્વારા વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે. પ્રોટીનની અવકાશી રચના એમિનો એસિડ સાંકળ દ્વારા સંપૂર્ણ રીતે નક્કી કરવામાં આવે છે. તેમ છતાં, તે તદ્દન અસ્થિર છે. તેણી પ્રભાવિત થઈ શકે છે બાહ્ય પરિબળો. આ સંદર્ભમાં, સંયોજનની રચના વિશે વાત કરવી વધુ યોગ્ય છે જે સૌથી અનુકૂળ અને ઉત્સાહી રીતે પ્રાધાન્યક્ષમ છે.

સ્તર 1

તે પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળના એમિનો એસિડ અવશેષોના ક્રમ દ્વારા રજૂ થાય છે. એક નિયમ તરીકે, તે એક- અથવા ત્રણ-અક્ષર સંકેતોનો ઉપયોગ કરીને વર્ણવવામાં આવે છે. પ્રોટીનની પ્રાથમિક રચના એમિનો એસિડ અવશેષોના સ્થિર સંયોજનો દ્વારા વર્ગીકૃત થયેલ છે. તેઓ ચોક્કસ કાર્યો કરે છે. આવા "રૂઢિચુસ્ત હેતુઓ" પ્રજાતિઓના ઉત્ક્રાંતિ દરમિયાન સચવાય છે. તેઓ ઘણીવાર અજાણ્યા પ્રોટીનની સમસ્યાની આગાહી કરવા માટે ઉપયોગ કરી શકાય છે. થી એમિનો એસિડ સાંકળોમાં સમાનતા (હોમોલોજી) ની ડિગ્રીનું મૂલ્યાંકન વિવિધ સજીવો, આ સજીવોને બનાવતા ટેક્સા વચ્ચે રચાયેલ ઉત્ક્રાંતિ અંતર નક્કી કરવું શક્ય છે. પ્રોટીનનું પ્રાથમિક માળખું અનુક્રમ દ્વારા અથવા આનુવંશિક કોડ કોષ્ટકનો ઉપયોગ કરીને તેના mRNA ના મૂળ સંકુલ દ્વારા નક્કી કરવામાં આવે છે.

સાંકળ વિભાગનું સ્થાનિક ક્રમ

આ સંસ્થાનું આગલું સ્તર છે - પ્રોટીનનું ગૌણ માળખું. તેના અનેક પ્રકાર છે. પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળના એક ભાગનું સ્થાનિક ક્રમ હાઇડ્રોજન બોન્ડ દ્વારા સ્થિર થાય છે. સૌથી વધુ લોકપ્રિય પ્રકારો છે:

અવકાશી માળખું

પ્રોટીનની તૃતીય રચનામાં પાછલા સ્તરના તત્વોનો સમાવેશ થાય છે. તેઓ સ્થિર થઈ રહ્યા છે વિવિધ પ્રકારોક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ હાઇડ્રોફોબિક બોન્ડ્સ સર્વોચ્ચ મહત્વ ધરાવે છે. સ્થિરીકરણમાં શામેલ છે:

• સહસંયોજક ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ.
• એમિનો એસિડ બાજુના જૂથો વચ્ચે આયનીય બોન્ડ રચાય છે જે વિરોધી ચાર્જ ધરાવે છે.
• હાઇડ્રોજન ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ.
• હાઇડ્રોફોબિક બોન્ડ્સ. આસપાસના તત્વો H 2 O સાથે ક્રિયાપ્રતિક્રિયાની પ્રક્રિયામાં, પ્રોટીન ફોલ્ડ થાય છે જેથી બાજુના બિન-ધ્રુવીય એમિનો એસિડ જૂથો જલીય દ્રાવણમાંથી અલગ થઈ જાય. હાઇડ્રોફિલિક જૂથો (ધ્રુવીય) પરમાણુની સપાટી પર દેખાય છે.

પ્રોટીનનું તૃતીય માળખું ચુંબકીય (પરમાણુ) રેઝોનન્સ પદ્ધતિઓ, ચોક્કસ પ્રકારની માઇક્રોસ્કોપી અને અન્ય પદ્ધતિઓ દ્વારા નક્કી કરવામાં આવે છે.

બિછાવે સિદ્ધાંત

સંશોધન દર્શાવે છે કે સ્તર 2 અને 3 વચ્ચે વધુ એક સ્તરને ઓળખવું અનુકૂળ છે. તેને "આર્કિટેક્ચર", "લેઇંગ મોટિફ" કહેવામાં આવે છે. તે કોમ્પેક્ટ ગ્લોબ્યુલ - પ્રોટીન ડોમેનની સીમાઓની અંદર ગૌણ બંધારણ (બીટા સેર અને આલ્ફા હેલીસીસ) ના ઘટકોની સંબંધિત સ્થિતિ દ્વારા નક્કી કરવામાં આવે છે. તે સ્વતંત્ર રીતે અસ્તિત્વમાં હોઈ શકે છે અથવા અન્ય સમાન પ્રોટીન સાથે મોટા પ્રોટીનમાં સમાવી શકાય છે. તે સ્થાપિત કરવામાં આવ્યું છે કે સ્ટાઇલના હેતુઓ તદ્દન રૂઢિચુસ્ત છે. તેઓ એવા પ્રોટીનમાં જોવા મળે છે કે જેમાં ઉત્ક્રાંતિ અથવા કાર્યાત્મક સંબંધ નથી. આર્કિટેક્ચરની વ્યાખ્યા એ તર્કસંગત (ભૌતિક) વર્ગીકરણનો આધાર છે.

ડોમેન સંસ્થા

મુ સંબંધિત સ્થિતિએક પ્રોટીન સંકુલમાં પોલિપેપ્ટાઇડ્સની અનેક સાંકળો પ્રોટીનની ચતુર્થાંશ રચના બનાવે છે. જે તત્વો તેને બનાવે છે તે રાઈબોઝોમ પર અલગથી બને છે. સંશ્લેષણ પૂર્ણ થયા પછી જ આ પ્રોટીન માળખું રચવાનું શરૂ થાય છે. તેમાં અલગ અલગ અને સમાન પોલીપેપ્ટાઈડ બંને સાંકળો હોઈ શકે છે. પ્રોટીનનું ચતુર્થાંશ માળખું અગાઉના સ્તરની સમાન ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓને કારણે સ્થિર થાય છે. કેટલાક સંકુલમાં કેટલાક ડઝન પ્રોટીન શામેલ હોઈ શકે છે.

પ્રોટીન માળખું: રક્ષણાત્મક કાર્યો

સાયટોસ્કેલેટનના પોલીપેપ્ટાઈડ્સ, અમુક રીતે મજબૂતીકરણ તરીકે કાર્ય કરે છે, ઘણા ઓર્ગેનેલ્સને તેમનો આકાર આપે છે અને તેના પરિવર્તનમાં ભાગ લે છે. માળખાકીય પ્રોટીન શરીર માટે રક્ષણ પૂરું પાડે છે. ઉદાહરણ તરીકે, કોલેજન આવા પ્રોટીન છે. તે જોડાયેલી પેશીઓના આંતરસેલ્યુલર પદાર્થમાં આધાર બનાવે છે. કેરાટિનમાં રક્ષણાત્મક કાર્ય પણ છે. તે શિંગડા, પીછા, વાળ અને બાહ્ય ત્વચાના અન્ય ડેરિવેટિવ્ઝનો આધાર બનાવે છે. જ્યારે પ્રોટીન ઝેરને બાંધે છે, ત્યારે ઘણા કિસ્સાઓમાં બિનઝેરીકરણ થાય છે. શરીરના રાસાયણિક સંરક્ષણનું કાર્ય આ રીતે પૂર્ણ થાય છે. માં ઝેરને તટસ્થ કરવાની પ્રક્રિયામાં ખાસ કરીને મહત્વપૂર્ણ ભૂમિકા માનવ શરીરયકૃત ઉત્સેચકો રમે છે. તેઓ ઝેરને તોડી શકે છે અથવા તેને દ્રાવ્ય સ્વરૂપમાં રૂપાંતરિત કરી શકે છે. આ તેમને શરીરમાંથી ઝડપી પરિવહનની સુવિધા આપે છે. લોહી અને શરીરના અન્ય પ્રવાહીમાં હાજર પ્રોટીન રોગકારક હુમલા અને ઈજા બંનેને પ્રતિભાવ આપીને રોગપ્રતિકારક સંરક્ષણ પ્રદાન કરે છે. ઇમ્યુનોગ્લોબ્યુલિન (એન્ટિબોડીઝ અને પૂરક સિસ્ટમના ઘટકો) બેક્ટેરિયા, વિદેશી પ્રોટીન અને વાયરસને બેઅસર કરવામાં સક્ષમ છે.

નિયમનકારી મિકેનિઝમ

પ્રોટીન પરમાણુઓ, જે ન તો ઉર્જા સ્ત્રોત તરીકે કે ન તો મકાન સામગ્રી તરીકે કામ કરે છે, ઘણી અંતઃકોશિક પ્રક્રિયાઓને નિયંત્રિત કરે છે. આમ, તેમના કારણે, અનુવાદ, ટ્રાન્સક્રિપ્શન, સ્લાઇસિંગ અને અન્ય પોલિપેપ્ટાઇડ્સની પ્રવૃત્તિ નિયંત્રિત થાય છે. નિયમનકારી મિકેનિઝમ એન્ઝાઈમેટિક પ્રવૃત્તિ પર આધારિત છે અથવા અન્ય અણુઓ સાથે ચોક્કસ બંધનને કારણે પોતાને પ્રગટ કરે છે. ઉદાહરણ તરીકે, ટ્રાન્સક્રિપ્શન પરિબળો, એક્ટિવેટર પોલિપેપ્ટાઇડ્સ અને રિપ્રેસર પ્રોટીન જનીન ટ્રાન્સક્રિપ્શનની તીવ્રતાને નિયંત્રિત કરવામાં સક્ષમ છે. આમ કરવાથી, તેઓ જનીન નિયમનકારી સિક્વન્સ સાથે ક્રિયાપ્રતિક્રિયા કરે છે. અંતઃકોશિક પ્રક્રિયાઓના કોર્સને નિયંત્રિત કરવામાં સૌથી મહત્વપૂર્ણ ભૂમિકા પ્રોટીન ફોસ્ફેટેસીસ અને પ્રોટીન કિનેઝને સોંપવામાં આવે છે. આ ઉત્સેચકો અન્ય પ્રોટીનની પ્રવૃત્તિને ઉત્તેજિત કરે છે અથવા તેમાંથી ફોસ્ફેટ જૂથો ઉમેરીને અથવા દૂર કરીને તેને અટકાવે છે.

સિગ્નલ કાર્ય

તે ઘણીવાર નિયમનકારી કાર્ય સાથે જોડાય છે. આ એ હકીકતને કારણે છે કે ઘણા ઇન્ટ્રાસેલ્યુલર, તેમજ એક્સ્ટ્રા સેલ્યુલર, પોલિપેપ્ટાઇડ્સ સિગ્નલ ટ્રાન્સમિટ કરી શકે છે. વૃદ્ધિના પરિબળો, સાયટોકાઇન્સ, હોર્મોન્સ અને અન્ય સંયોજનોમાં આ ક્ષમતા હોય છે. સ્ટેરોઇડ્સ રક્ત દ્વારા પરિવહન થાય છે. રીસેપ્ટર સાથે હોર્મોનની ક્રિયાપ્રતિક્રિયા એ સંકેત તરીકે કાર્ય કરે છે જે સેલ પ્રતિભાવને ટ્રિગર કરે છે. સ્ટેરોઇડ્સ રક્ત અને કોશિકાઓમાં સંયોજનોની સામગ્રી, પ્રજનન, વૃદ્ધિ અને અન્ય પ્રક્રિયાઓને નિયંત્રિત કરે છે. એક ઉદાહરણ ઇન્સ્યુલિન છે. તે ગ્લુકોઝના સ્તરને નિયંત્રિત કરે છે. કોષોની ક્રિયાપ્રતિક્રિયા ઇન્ટરસેલ્યુલર પદાર્થ દ્વારા પ્રસારિત સિગ્નલ પ્રોટીન સંયોજનો દ્વારા કરવામાં આવે છે.

તત્વોનું પરિવહન

નાના અણુઓની હિલચાલ સાથે સંકળાયેલા દ્રાવ્ય પ્રોટીનમાં સબસ્ટ્રેટ માટે ઉચ્ચ આકર્ષણ હોય છે, જે વધેલી સાંદ્રતામાં હાજર હોય છે. તેમની પાસે તે વિસ્તારો કે જ્યાં તેની સામગ્રી ઓછી છે તેને સરળતાથી છોડવાની ક્ષમતા પણ છે. એક ઉદાહરણ પરિવહન પ્રોટીન હિમોગ્લોબિન છે. તે ફેફસાંમાંથી ઓક્સિજનને અન્ય પેશીઓમાં ખસેડે છે, અને તેમાંથી તે કાર્બન ડાયોક્સાઇડને સ્થાનાંતરિત કરે છે. કેટલાક મેમ્બ્રેન પ્રોટીન કોષની દિવાલો દ્વારા નાના અણુઓના પરિવહનમાં પણ સામેલ છે, તેમને બદલીને. સાયટોપ્લાઝમનું લિપિડ સ્તર વોટરપ્રૂફ છે. આ ચાર્જ થયેલ અથવા ધ્રુવીય અણુઓના પ્રસારને અટકાવે છે. પટલ પરિવહન જોડાણો સામાન્ય રીતે વાહકો અને ચેનલોમાં વિભાજિત થાય છે.

બેકઅપ જોડાણો

આ પ્રોટીન કહેવાતા અનામત બનાવે છે. તેઓ એકઠા કરે છે, ઉદાહરણ તરીકે, છોડના બીજ અને પ્રાણી ઇંડામાં. આવા પ્રોટીન પદાર્થ અને ઊર્જાના અનામત સ્ત્રોત તરીકે કાર્ય કરે છે. કેટલાક સંયોજનો શરીર દ્વારા એમિનો એસિડ જળાશય તરીકે ઉપયોગમાં લેવાય છે. તેઓ, બદલામાં, ચયાપચયના નિયમનમાં સામેલ સક્રિય પદાર્થોના પુરોગામી છે.

સેલ્યુલર રીસેપ્ટર્સ

આવા પ્રોટીન સીધા સાયટોપ્લાઝમમાં અથવા દિવાલમાં એમ્બેડેડ હોઈ શકે છે. કનેક્શનનો એક ભાગ સિગ્નલ મેળવે છે. એક નિયમ તરીકે, તે રાસાયણિક પદાર્થ છે, અને કેટલાક કિસ્સાઓમાં યાંત્રિક અસર (ઉદાહરણ તરીકે, ખેંચાણ), પ્રકાશ અને અન્ય ઉત્તેજના. પરમાણુના ચોક્કસ ટુકડા - પોલિપેપ્ટાઇડ રીસેપ્ટર - માટે સંકેતના સંપર્કમાં આવવાની પ્રક્રિયામાં તેના રચનાત્મક ફેરફારો શરૂ થાય છે. તેઓ બાકીના ભાગની રચનામાં ફેરફાર ઉશ્કેરે છે જે ઉત્તેજનાને કોષના અન્ય ઘટકોમાં પ્રસારિત કરે છે. સિગ્નલ મોકલવાનું અલગ અલગ રીતે કરી શકાય છે. કેટલાક રીસેપ્ટર્સ રાસાયણિક પ્રતિક્રિયાને ઉત્પ્રેરિત કરવામાં સક્ષમ છે, જ્યારે અન્ય આયન ચેનલો તરીકે કાર્ય કરે છે જે ઉત્તેજનાના પ્રભાવ હેઠળ બંધ અથવા ખુલે છે. કેટલાક સંયોજનો ખાસ કરીને કોષની અંદર મેસેન્જર પરમાણુઓને જોડે છે.

મોટર પોલિપેપ્ટાઇડ્સ

પ્રોટીનનો એક સંપૂર્ણ વર્ગ છે જે શરીરને હલનચલન પ્રદાન કરે છે. મોટર પ્રોટીન સ્નાયુ સંકોચન, કોષની હિલચાલ અને ફ્લેગેલા અને સિલિયાની પ્રવૃત્તિમાં સામેલ છે. તેમના કારણે, નિર્દેશિત અને સક્રિય પરિવહન. કીનેસિન અને ડાયનીન્સ એટીપી હાઇડ્રોલિસિસનો ઉપયોગ કરીને ઉર્જા સ્ત્રોત તરીકે માઇક્રોટ્યુબ્યુલ્સ સાથે પરમાણુઓનું પરિવહન કરે છે. બાદમાં ઓર્ગેનેલ્સ અને અન્ય તત્વો પેરિફેરલ સેલ્યુલર વિસ્તારોમાંથી સેન્ટ્રોસોમ તરફ જાય છે. કિનેસિન્સ વિરુદ્ધ દિશામાં આગળ વધે છે. ડાયનેન્સ ફ્લેગેલ્લા અને સિલિયાની પ્રવૃત્તિ માટે પણ જવાબદાર છે.

પ્રોટીન, અથવા પ્રોટીન, જીવંત સજીવોમાં મુખ્યત્વે ઉત્સેચકોની હાજરીમાં પોલીકન્ડેન્સેશન પ્રતિક્રિયાના પરિણામે 20 સૌથી મહત્વપૂર્ણ કુદરતી એમિનો એસિડમાંથી બને છે. પ્રોટીનનું પરમાણુ વજન ખૂબ જ વિશાળ શ્રેણીમાં બદલાય છે: 10,000 થી 1,000,000 અને તેથી વધુ.

પ્રોટીન શૃંખલાની કરોડરજ્જુ પેપ્ટાઈડ બોન્ડ દ્વારા જોડાયેલા એમિનો એસિડ ટુકડાઓમાંથી બનેલ છે અને તેની આસપાસ વિવિધ રાસાયણિક પ્રકૃતિડેપ્યુટીઓ પ્રોટીનમાં પેપ્ટાઇડ બોન્ડ તટસ્થ વાતાવરણમાં 37 ° સે પર સ્થિર હોય છે, પરંતુ તે એસિડિક અથવા આલ્કલાઇન વાતાવરણમાં હાઇડ્રોલાઇઝ કરી શકાય છે. શરીરમાં, પ્રોટીન હાઇડ્રોલિસિસ પેપ્ટીડેઝ એન્ઝાઇમની ક્રિયા હેઠળ હાથ ધરવામાં આવે છે અને સખત રીતે નિયંત્રિત થાય છે.

IN કુદરતી પ્રોટીનસાંકળની લંબાઈ અને રચના વ્યાપક રીતે બદલાય છે, જે તેમના પરમાણુઓને, ઉકેલમાં પણ, વિવિધતા પ્રાપ્ત કરવા દે છે. રચના

કન્ફોર્મેશન્સસોલ્યુશનમાં પ્રોટીન મેક્રોમોલેક્યુલ્સ તેમના વિવિધ અવકાશી સ્વરૂપોનું પ્રતિનિધિત્વ કરે છે, જે એકલ બોન્ડની આસપાસ વ્યક્તિગત પરમાણુ ટુકડાઓના પરિભ્રમણના પરિણામે ઉદ્ભવે છે અને વચ્ચેના આંતરપરમાણુ બોન્ડને કારણે સ્થિર થાય છે. અલગ જૂથોઆપેલ મેક્રોમોલેક્યુલ અથવા આસપાસના દ્રાવણમાં મળેલા પદાર્થોના પરમાણુઓ.

મ્યુચ્યુઅલ કન્ફોર્મેશનલ ટ્રાન્ઝિશન મુખ્યત્વે પ્રોટીન મેક્રોમોલેક્યુલમાં સહસંયોજક બોન્ડ તોડ્યા વિના હાથ ધરવામાં આવે છે. પ્રોટીનની રચના અને રચનાનું વર્ણન કરતી વખતે, વિભાવનાઓનો ઉપયોગ કરવામાં આવે છે પ્રાથમિક, માધ્યમિક, તૃતીયઅને ચતુર્થાંશ માળખું.

પ્રાથમિક માળખુંતે વ્યક્તિગત પ્રોટીન માટે વિશિષ્ટ છે અને તેની સાંકળના એમિનો એસિડ અવશેષોની રચના અને ક્રમ દ્વારા નક્કી કરવામાં આવે છે. લખતી વખતે સંપૂર્ણ સૂત્રોપ્રોટીન સાંકળના N-ટર્મિનસથી શરૂ કરીને, તેમના ત્રણ-અક્ષરોના હોદ્દોનો ઉપયોગ કરીને એકબીજાને અનુસરતા એમિનો એસિડ અવશેષોનો ક્રમ સૂચવે છે. માનવ મ્યોગ્લોબિનની પ્રાથમિક રચનાનો ખ્યાલ, જેમાં પરમાણુમાં માત્ર 153 એમિનો એસિડ અવશેષો હોય છે, તે નીચેના સંક્ષિપ્ત સંકેત દ્વારા આપવામાં આવે છે:

પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળની કડક રેખીય ગોઠવણી ઊર્જાસભર પ્રતિકૂળ છે, કારણ કે તે એમિનો એસિડ અવશેષોના વિવિધ રેડિકલ વચ્ચેની ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓને વ્યવહારીક રીતે દૂર કરે છે. ચોક્કસપણે આવી ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓના પરિણામે, વધારાના બોન્ડ્સ ઉત્પન્ન થાય છે જે અવકાશમાં પ્રોટીન સાંકળની એક અથવા બીજી રચનાને સ્થિર કરે છે. આ નીચેની ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ દ્વારા થાય છે: આયન-આયન ક્રિયાપ્રતિક્રિયા; હાઇડ્રોજન બોન્ડ; ધ્રુવીય જૂથોનું હાઇડ્રેશન; ડિસલ્ફાઇડ બોન્ડ; વેન્ડર વાલ્સ ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓબિન-ધ્રુવીય અવેજીઓ વચ્ચે; હાઇડ્રોફોબિક ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ,જેના પરિણામે પાણીના પરમાણુઓ એકબીજા સાથે બિન-ધ્રુવીય અવેજીઓની ક્રિયાપ્રતિક્રિયાના ક્ષેત્રની બહાર ધકેલાય છે, તેમજ દાતા-સ્વીકાર બોન્ડજટિલ આયન અને પ્રોટીનના લિગાન્ડ જૂથો વચ્ચે (ફિગ. 21.3).

પ્રોટીન ગૌણ માળખુંપોલીપેપ્ટાઇડ સાંકળના આકારને લાક્ષણિકતા આપે છે, જે હેલિકલ હોઈ શકે છે (એ-સ્ટ્રક્ચર),ફોલ્ડ (બી - માળખું)અથવા અવ્યવસ્થિત (ફિગ. 21.4). ગૌણ બંધારણની રચના અને જાળવણીમાં મુખ્ય ભૂમિકા

ચોખા. 21.3. પ્રોટીન પરમાણુના એમિનો એસિડ અવશેષોના અવશેષો અને જલીય વાતાવરણ વચ્ચેની ક્રિયાપ્રતિક્રિયાના પ્રકાર

ચોખા. 21.4. પ્રોટીનની ગૌણ રચના: એ- એ-સ્ટ્રક્ચર (સર્પાકાર), b- પી-સ્ટ્રક્ચર (ફોલ્ડ) હાઇડ્રોજન બોન્ડ દ્વારા ભજવવામાં આવે છે જે પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળના બેકબોન જૂથો વચ્ચે ઉદ્ભવે છે.

એ-સ્ટ્રક્ચરની અવકાશી ગોઠવણીની કલ્પના કરીને કલ્પના કરી શકાય છે કે પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળ સિલિન્ડરની આસપાસ આવરિત છે, અને તેની બાજુના રેડિકલ બહારની તરફ નિર્દેશિત છે. હેલિક્સના વળાંકો હેલિક્સના નજીકના વળાંક પર સ્થિત પેપ્ટાઇડ જૂથો વચ્ચે હાઇડ્રોજન બોન્ડ દ્વારા એકસાથે રાખવામાં આવે છે. અને તેમ છતાં આ બોન્ડ્સની ઉર્જા ઓછી છે, તેમની મોટી સંખ્યા નોંધપાત્ર ઉર્જા અસર તરફ દોરી જાય છે, જેના પરિણામે એ-સ્ટ્રક્ચર એકદમ સ્થિર અને કઠોર છે.

ફોલ્ડ (3-સંરચનામાંથી રચાય છે મોટી સંખ્યામાંસમાંતર વિસ્તૃત પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળો ઘણા હાઇડ્રોજન બોન્ડ દ્વારા એકબીજા સાથે જોડાયેલ છે. બાજુના રેડિકલ R પરિણામી ફોલ્ડ કરેલી શીટ દ્વારા દોરેલા પ્લેનની ઉપર અને નીચે સ્થિત છે.

વ્યક્તિગત પ્રોટીન ટુકડાઓની અવ્યવસ્થિત રચના તેમની ગોઠવણીમાં અવકાશી ક્રમના અભાવ દ્વારા વર્ગીકૃત થયેલ છે.

પ્રોટીનનું કયું ગૌણ માળખું સાકાર થાય છે તે તેના એમિનો એસિડની રચના પર આધાર રાખે છે, એટલે કે, પ્રાથમિક રચના પર. મોટાભાગના કુદરતી પ્રોટીન a-, p- અને અવ્યવસ્થિત માળખાં સાથેના ટુકડાઓના એક પરમાણુમાં સહઅસ્તિત્વ દ્વારા વર્ગીકૃત થયેલ છે.

હાઇડ્રોજન બોન્ડની નીચી તાકાત બાહ્ય પ્રભાવ હેઠળ ગૌણ માળખાને રૂપાંતરિત કરવાનું પ્રમાણમાં સરળ બનાવે છે: તાપમાનમાં ફેરફાર, રચના અથવા પર્યાવરણના pH - અથવા યાંત્રિક પ્રભાવ હેઠળ. પ્રોટીનની ગૌણ રચનાના પરિવર્તનના પરિણામે, તેનું મૂળ, એટલે કે, પ્રકૃતિ દ્વારા પ્રાથમિક, ગુણધર્મો બદલાય છે, અને પરિણામે, તેના જૈવિક અને શારીરિક કાર્યો.

પ્રોટીન તૃતીય માળખુંઅવકાશમાં તેની પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળનું સામાન્ય સ્થાન નક્કી કરે છે. એવું માનવામાં આવે છે કે પ્રોટીન પરમાણુની તૃતીય રચનાની રચના અને સ્થિરીકરણમાં નિર્ણાયક ભૂમિકાસાઇડ એમિનો એસિડ અવેજીની ક્રિયાપ્રતિક્રિયાથી સંબંધિત છે, જે પોલીપેપ્ટાઇડ સાંકળના વળાંકને કારણે અવકાશમાં એકબીજાની નજીક લાવવામાં આવે છે. આ ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓના પ્રકારો ફિગમાં બતાવવામાં આવ્યા હતા. 21.3.

પ્રોટીન પરમાણુનું તૃતીય માળખું તેની પ્રાથમિક અને ગૌણ રચનાઓ તેમજ આસપાસના દ્રાવણની રચના અનુસાર પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળના સ્વ-સંગઠનના પરિણામે સંપૂર્ણપણે આપમેળે ઉદ્ભવે છે. પ્રેરક બળ કે જે પ્રોટીનની પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળને કડક રીતે વ્યાખ્યાયિત ત્રિ-પરિમાણીય રચનામાં ફોલ્ડ કરે છે તે એમિનો એસિડ રેડિકલની એકબીજા સાથે અને આસપાસના દ્રાવણના પરમાણુઓ સાથેની ક્રિયાપ્રતિક્રિયા છે. તે જ સમયે, જલીય દ્રાવણમાં, હાઇડ્રોફોબિક અવેજીઓ પ્રોટીન પરમાણુમાં ધકેલવામાં આવે છે, ત્યાં શુષ્ક ઝોન બનાવે છે ("ચરબીના ટીપાં"), અને હાઇડ્રોફિલિક અવેજીઓ બાજુ તરફ લક્ષી હોય છે. જળચર વાતાવરણ. અમુક સમયે, જલીય વાતાવરણ માટે પરમાણુનું ઊર્જાસભર અનુકૂળ સ્વરૂપ પ્રાપ્ત થાય છે, અને પ્રોટીન પરમાણુની આ રચના સ્થિર થાય છે. આ કિસ્સામાં, પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળની એન્ટ્રોપી ઘટે છે, જ્યારે સમગ્ર સિસ્ટમની એન્ટ્રોપી (પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળ + જલીય માધ્યમ) સ્થિર રહે છે અથવા વધે છે. આમ, થર્મોડાયનેમિક્સના II કાયદાની સ્થિતિથી, જલીય વાતાવરણમાં પ્રોટીનની તૃતીય રચનાનું સ્થિરીકરણ પ્રોટીન પરમાણુના જલીય વાતાવરણની સ્થિતિ સાથે સંક્રમણની વલણ દ્વારા સુનિશ્ચિત થાય છે. મહત્તમ એન્ટ્રોપી. પ્રોટીન માયોગ્લોબિન અને લાઇસોઝાઇમના પરમાણુઓની તૃતીય રચનાનો વિચાર ફિગમાં આપવામાં આવ્યો છે. 21.5. આકૃતિમાં, મ્યોગ્લોબિન પરમાણુમાં છાંયેલી ડિસ્ક એ એક હેમ છે જેમાં પોર્ફિરિન લિગાન્ડ અને એક જટિલ કેશન, Fe 2+ છે. લાઇસોઝાઇમ પરમાણુ S-S ડાયસલ્ફાઇડ પુલ દર્શાવે છે જે આ પ્રોટીનની તૃતીય રચનાને સ્થિર કરવામાં સામેલ છે.

ચોખા. 21.5. તૃતીય માળખાં: મ્યોગ્લોબિન (એ) અને લાઇસોઝાઇમ (બી)

પ્રોટીનનું તૃતીય માળખું, તેની ગૌણ રચનાની તુલનામાં, બાહ્ય પ્રભાવો માટે વધુ સંવેદનશીલ હોય છે. તેથી, નબળા ઓક્સિડાઇઝિંગ એજન્ટોની ક્રિયા, દ્રાવકોમાં ફેરફાર, આયનીય શક્તિમાં ફેરફાર, pH અને તાપમાન પ્રોટીનની તૃતીય રચનામાં વિક્ષેપ પાડે છે, અને પરિણામે, તેમના મૂળ ગુણધર્મો.

ચતુર્થાંશ માળખું. 60,000 થી વધુના પરમાણુ વજનવાળા મોટા પ્રોટીન પરમાણુઓ સામાન્ય રીતે એકંદર હોય છે જેમાં પ્રમાણમાં નાના પરમાણુ વજન સાથે ઘણી પોલિપેપ્ટાઈડ સાંકળો હોય છે. તદુપરાંત, દરેક સાંકળ, તેની લાક્ષણિક પ્રાથમિક, ગૌણ અને તૃતીય માળખું સાચવીને, આ એકંદરના સબયુનિટ તરીકે કાર્ય કરે છે, જેમાં વધુ ઉચ્ચ સ્તરઅવકાશી સંસ્થા - ચતુર્થાંશ માળખું. આવા પરમાણુ-એગ્રિગેટ એક સંપૂર્ણનું પ્રતિનિધિત્વ કરે છે અને જૈવિક કાર્ય કરે છે જે વ્યક્તિગત સબ્યુનિટ્સની લાક્ષણિકતા નથી. ઉદાહરણ તરીકે, હિમોગ્લોબિન પરમાણુ 4 સબ્યુનિટ્સ ધરાવે છે અને તેના વ્યક્તિગત સબ્યુનિટ્સ કરતાં ઓક્સિજન સાથે સંકુલની નોંધપાત્ર રીતે વધુ લેબિલિટી દ્વારા વર્ગીકૃત થયેલ છે, જે મ્યોગ્લોબિન (વિભાગ 10.4) ના ગુણધર્મોમાં પ્રગટ થાય છે. પ્રોટીનનું ચતુર્થાંશ માળખું મુખ્યત્વે હાઇડ્રોજન બોન્ડ્સ અને વેન ડેર વાલ્સની ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ દ્વારા અને કેટલીકવાર પોલીપેપ્ટાઈડ સાંકળો વચ્ચે જોડાયેલી ડાયસલ્ફાઇડ બોન્ડ દ્વારા નિશ્ચિત કરવામાં આવે છે. ચતુર્થાંશ માળખું ધરાવતા પ્રોટીનનું પરમાણુ વજન અનેક લાખો સુધી પહોંચી શકે છે. પ્રોટીનનું ચતુર્થાંશ માળખું બાહ્ય પ્રભાવો પ્રત્યે સંવેદનશીલ હોય છે અને તે તેમના દ્વારા વિક્ષેપિત થઈ શકે છે.

પ્રોટીન પરમાણુઓનો આકાર.પરમાણુના આકારના આધારે, મૂળ પ્રોટીન, એટલે કે જે કુદરત દ્વારા પ્રોગ્રામ કરાયેલ જૈવિક ગુણધર્મો દર્શાવે છે, તેને વિભાજિત કરવામાં આવે છે ફાઇબરિલરઅને ગોળાકારફાઇબરિલર પ્રોટીન પરમાણુમાં સામાન્ય રીતે બી-સ્ટ્રક્ચર અને રેસાયુક્ત માળખું હોય છે; તેઓ પાણીમાં ઓગળતા નથી, કારણ કે તેમની સપાટી પર ઘણા હાઇડ્રોફોબિક રેડિકલ હોય છે. ફાઈબ્રિલર પ્રોટીન પ્રોટીન ફાઈબ્રોન છે; વાળ, ત્વચા, નખના કેરાટિન; રજ્જૂ અને હાડકાની પેશીઓનું કોલેજન; સ્નાયુ પેશીનું માયોસિન.

ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીનનો આકાર નળાકાર અથવા ગોળાકાર હોય છે અને તેનું કદ 10 -9 -10 -7 મીટર હોય છે, કારણ કે તેમની સપાટી મુખ્યત્વે ધ્રુવીય જૂથો ધરાવે છે. પાણીમાં ઓગળીને, ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીન લ્યોફિલિક કોલોઇડલ સોલ્યુશન બનાવે છે (વિભાગ 27.3). ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીનનાં ઉદાહરણો: આલ્બ્યુમિન ( ઇંડા સફેદ), મ્યોગ્લોબિન, લગભગ તમામ ઉત્સેચકો.

લિક્વિડ ક્રિસ્ટલ સ્ટેટ.પ્રોટીન પરમાણુઓ ખૂબ મોટી રચનાઓ છે અને તેમની પાસે નિશ્ચિત અવકાશી માળખું છે, જે સંપૂર્ણ રીતે એનિસોટ્રોપિક હોઈ શકે છે, અથવા પેપ્ટાઈડ સાંકળના વ્યક્તિગત ટુકડાઓ એનિસોટ્રોપિક હોઈ શકે છે. તેથી, ઘણા પ્રોટીન ચોક્કસ તાપમાન શ્રેણી (થર્મોટ્રોપિક પ્રવાહી સ્ફટિકીય સ્થિતિ) માં પ્રવાહી સ્ફટિકીય સ્થિતિ દ્વારા અથવા દ્રાવણમાં પદાર્થોની ચોક્કસ સાંદ્રતા પર જલીય માધ્યમની ભાગીદારી સાથે એક અથવા અનેક લ્યોટ્રોપિક પ્રવાહી સ્ફટિકીય સ્થિતિઓ દ્વારા વર્ગીકૃત થયેલ છે. પ્રવાહી સ્ફટિકીય સ્થિતિની રચના અથવા એક પ્રવાહી સ્ફટિકીય સ્થિતિમાંથી બીજી સ્થિતિમાં સંક્રમણ, પ્રોટીન પરમાણુના વ્યક્તિગત ટુકડાઓના અભિગમમાં ફેરફાર અથવા સિસ્ટમમાં હિલચાલની સુસંગતતામાં ફેરફાર સાથે, મોટા ઉર્જા ખર્ચની જરૂર નથી, પરંતુ તેનામાં પરિવર્તન લાવી શકે છે જૈવિક કાર્યો. ઉદાહરણ તરીકે, સ્નાયુ ફાઇબર માયોસિનના સંકોચન કાર્ય, એન્ઝાઇમેટિક પ્રવૃત્તિ, પ્રોટીનનું પરિવહન કાર્ય અથવા તેમના રક્ષણાત્મક ગુણધર્મોને અસર કરે છે. કોલોઇડલ સિસ્ટમ્સ. આમ, અમુક પરિસ્થિતિઓમાં, હિમોગ્લોબિન પરમાણુઓ પ્રવાહી સ્ફટિકીય સ્થિતિમાં પરિવર્તિત થાય છે. આ સંખ્યાબંધ પેથોલોજીકલ ડિસઓર્ડર તરફ દોરી જાય છે, જે લાલ રક્ત કોશિકાઓની સ્થિતિસ્થાપકતાના નુકશાનમાં પ્રગટ થાય છે. પરિણામે, તેઓ રુધિરકેશિકાઓને બંધ કરે છે અને ઓક્સિજન પરિવહન વિક્ષેપિત થાય છે. પેશાબ અથવા પિત્ત પ્રણાલીમાં પત્થરોની રચના માત્ર એકાગ્રતામાં જ નહીં, પણ સ્થિતિમાં પણ ફેરફાર સાથે સંકળાયેલ છે. રક્ષણાત્મક પ્રોટીનઆ સિસ્ટમોમાં. તાજેતરમાં સુધી, કોઈપણ જીવંત પ્રણાલીની મહત્વપૂર્ણ પ્રવૃત્તિના દૃષ્ટિકોણથી આ ગુણધર્મોના અત્યંત મહત્વ હોવા છતાં, પ્રોટીનની ક્ષમતા અને પ્રવાહી સ્ફટિકીય સ્થિતિમાં રૂપાંતરિત થવાની તેમના ઉકેલોને જીવવિજ્ઞાન, બાયોકેમિસ્ટ્રી અને દવામાં વ્યવહારીક રીતે ધ્યાનમાં લેવામાં આવતી ન હતી.

વિકૃતિકરણ.પ્રોટીનનું અવકાશી માળખું, પહેલેથી જ સૂચવ્યા મુજબ, સંખ્યાબંધ પરિબળોના પ્રભાવ હેઠળ વિક્ષેપિત થઈ શકે છે: તાપમાનમાં વધારો, પીએચમાં ફેરફાર અને માધ્યમની આયનીય શક્તિ, યુવી ઇરેડિયેશન અને એક્સ-રે, પ્રોટીન પરમાણુ (ઇથેનોલ, એસિટોન, યુરિયા) ને નિર્જલીકૃત કરવામાં સક્ષમ પદાર્થોની હાજરી અથવા તેના અવેજીઓ (ઓક્સિડાઇઝિંગ એજન્ટ્સ, રિડ્યુસિંગ એજન્ટ્સ, ફોર્માલ્ડિહાઇડ, ફિનોલ) અને ઉકેલોના મજબૂત યાંત્રિક હલનચલન સાથે પણ.

વિકૃતિકરણ એ બાહ્ય પ્રભાવ હેઠળ પ્રોટીન મેક્રોમોલેક્યુલની કુદરતી (મૂળ) રચનાનો વિનાશ છે.

વિકૃતિકરણ દરમિયાન, ચતુર્થાંશ, તૃતીય અને ગૌણ માળખાં નાશ પામે છે, પરંતુ પ્રોટીનનું પ્રાથમિક માળખું સચવાય છે. તેથી, વિકૃતિકરણ ઉલટાવી શકાય તેવું હોઈ શકે છે (ડિનેચરેશન - રિનેચ્યુરેશન)અને પ્રોટીનની પ્રકૃતિ અને બાહ્ય પ્રભાવની તીવ્રતાના આધારે બદલી ન શકાય તેવું. ઉલટાવી શકાય તેવું વિકૃતીકરણ સામાન્ય રીતે ગરમીના સંપર્કમાં આવે ત્યારે થાય છે (ઉદાહરણ તરીકે, ઇંડા ઉકાળતી વખતે ઇંડા આલ્બ્યુમિનનું કોગ્યુલેશન). અણુઓની સપાટી પર ઘણા હાઇડ્રોફોબિક રેડિકલ દેખાતા હોવાથી, વિકૃત ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીનમાં પાણી પ્રત્યેનો સંબંધ ઓછો હોય છે. તેથી, તેમની દ્રાવ્યતા ઘટે છે અને ફ્લેક્સ અથવા કાંપ દેખાય છે. મુખ્ય વસ્તુ એ છે કે વિકૃતિકરણ દરમિયાન, ગ્લોબ્યુલર અને ફાઇબરિલર પ્રોટીન બંનેની જૈવિક પ્રવૃત્તિ ખોવાઈ જાય છે, જે તેમના અલગતાની ઘણી પદ્ધતિઓ (વિભાગ 11.3) સાથે જોવા મળે છે. પ્રોટીનના વિકૃતિકરણને ટાળવા અને અલગતા પ્રક્રિયા દરમિયાન તેની મૂળ રચનાને જાળવવા માટે, રાસાયણિક રીએજન્ટ્સની કઠોર અસરોને ટાળીને, 5°C કરતા વધુ ન હોય તેવા તાપમાને હળવી સ્થિતિમાં તમામ કામગીરી હાથ ધરવામાં આવે છે.

પ્રોટીનની સપાટીના ગુણધર્મો.પ્રોટીન પરમાણુઓમાં વિવિધ એમિનો એસિડ હોય છે, જેમાં એલિફેટિક અને સુગંધિત હાઇડ્રોકાર્બન પર આધારિત હાઇડ્રોફોબિક રેડિકલ અને પેપ્ટાઇડ જૂથ સહિત હાઇડ્રોફિલિક રેડિકલ હોય છે. આ રેડિકલ સમગ્ર સાંકળમાં વિતરિત કરવામાં આવે છે, અને તેથી મોટાભાગના પ્રોટીન સર્ફેક્ટન્ટ્સ છે (વિભાગ 26.6). પ્રોટીન સર્ફેક્ટન્ટ્સની લાક્ષણિકતા એ છે કે તેમના ટુકડાઓના પરમાણુઓમાં તીવ્ર રીતે અલગ હાઇડ્રોફિલિક-લિપોફિલિક સંતુલન હોય છે, જે તેમને લિઓફોબિક ડિસ્પર્સ સિસ્ટમ્સ, ચરબી અને કોલેસ્ટ્રોલના ઇમલ્સિફાયર અને જૈવિક પટલના સક્રિય ઘટકો માટે અસરકારક સ્ટેબિલાઇઝર્સ બનાવે છે.

તેમના સર્ફેક્ટન્ટ ગુણધર્મોને લીધે, કેટલાક પ્રોટીન લિપિડ્સ (કોલેસ્ટ્રોલ અને તેના એસ્ટર્સ સહિત) સાથે લ્યોફિલિક માઇસેલ્સ (વિભાગ 27.3) બનાવે છે, જેને કહેવાય છે. લિપોપ્રોટીનલિપોપ્રોટીનમાં પ્રોટીન અને લિપિડ પરમાણુઓ વચ્ચે કોઈ સહસંયોજક બોન્ડ નથી, પરંતુ માત્ર આંતરપરમાણુ ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ છે. બાહ્ય સપાટીલિપોપ્રોટીન મિસેલ પ્રોટીન અને ફોસ્ફોલિપિડ પરમાણુઓના હાઇડ્રોફિલિક ટુકડાઓ ધરાવે છે અને તેના આંતરિક ભાગ(કોર) એ હાઇડ્રોફોબિક વાતાવરણ છે જેમાં ચરબી, કોલેસ્ટ્રોલ અને તેના એસ્ટર્સ ઓગળી જાય છે (ફિગ. 21.6). લિપોપ્રોટીન્સમાં હાઇડ્રોફિલિક બાહ્ય શેલની હાજરી આ લિપિડ-સમૃદ્ધ માઇસેલ્સને પાણીમાં "દ્રાવ્ય" બનાવે છે અને નાના આંતરડામાંથી ચરબીના ડેપો અને વિવિધ પેશીઓમાં ચરબીના પરિવહન માટે સારી રીતે અનુકૂળ છે. લિપોપ્રોટીન માઇસેલ્સનો વ્યાસ 7 થી 1000 એનએમ સુધીનો છે.

ઘનતા, માઇકલ્સના કદ અને તેમાં રહેલા પ્રોટીન અને લિપિડના ગુણોત્તરના આધારે, લિપોપ્રોટીનને 4 વર્ગોમાં વિભાજિત કરવામાં આવે છે (કોષ્ટક 21.2).

ચોખા. 21.6. લિપોપ્રોટીન માઈસેલ

chylomicrons અને ખૂબ ઓછી ઘનતાવાળા લિપોપ્રોટીન્સની ભૂમિકા ચરબીનું પરિવહન અને લિપોપ્રોટીન લિપેઝની ક્રિયા હેઠળ તેમના હાઇડ્રોલિસિસ છે. જેમ જેમ ચરબી તૂટી જાય છે, તેમ નીચેનું પરિવર્તન થાય છે:

પી-લિપોપ્રોટીન મુખ્યત્વે કોલેસ્ટ્રોલને કોષોમાં પરિવહન કરે છે, અને એ-લિપોપ્રોટીન કોષોમાંથી વધારાનું કોલેસ્ટ્રોલ દૂર કરે છે.

લોહીના સીરમની લિપોપ્રોટીન રચનાનો અભ્યાસ કરતી વખતે, તે જાણવા મળ્યું કે વધુ વલણબી-લિપોપ્રોટીન્સ/એ-લિપોપ્રોટીન, કોલેસ્ટ્રોલના વિપુલ પ્રમાણમાં થાપણોનું જોખમ વધારે છે આંતરિક સપાટીરક્તવાહિનીઓ, એટલે કે એથરોસ્ક્લેરોસિસ. એથરોસ્ક્લેરોસિસ મગજ અથવા હૃદયની સાંકડી નળીઓ દ્વારા રક્ત પ્રવાહને મર્યાદિત કરીને સ્ટ્રોક અથવા મ્યોકાર્ડિયલ ઇન્ફાર્ક્શનના વિકાસમાં ફાળો આપે છે.

પ્રોટીનની સપાટીના ગુણધર્મો, આંતરપરમાણુ ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ માટેની તેમની ક્ષમતાને દર્શાવે છે, સબસ્ટ્રેટ (વિભાગ 5.6), એન્ટિજેન સાથેના એન્ટિબોડી સાથે એન્ઝાઇમની ક્રિયાપ્રતિક્રિયાને નીચે આપે છે અને વિવિધ ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ સમજાવે છે, જેને જીવવિજ્ઞાનમાં ચોક્કસ પૂરકતા કહેવાય છે ("કી અને લોક" સિદ્ધાંત). આ તમામ કેસોમાં, સપાટીની રચના અને ક્રિયાપ્રતિક્રિયા કરતા કણોના ગુણધર્મો વચ્ચે સખત પત્રવ્યવહાર છે, જે તેમની વચ્ચેના વિવિધ પ્રકારના આંતર-પરમાણુ ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓની ઉચ્ચ કાર્યક્ષમતાને સુનિશ્ચિત કરે છે (ફિગ. 21.3). જીવવિજ્ઞાનમાં, આ ઘણીવાર ક્રિયાપ્રતિક્રિયા કરતા કણોના આકાર અને કદના ગ્રાફિકલ પત્રવ્યવહારનો ઉપયોગ કરીને સરળ રીતે પ્રતિબિંબિત થાય છે (ફિગ. 21.7).

પ્રોટીનની માહિતી ગુણધર્મો.પ્રોટીન પરમાણુઓ અને તેમના વ્યક્તિગત ટુકડાઓ જૈવિક વાહક તરીકે ગણવામાં આવે છે

ચોખા. 21.7. વિશિષ્ટ પૂરકતા અથવા "કી અને લોક" સિદ્ધાંત દ્વારા વર્ણવેલ પ્રોટીન કણો વચ્ચે આંતર-પરમાણુ ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓના પત્રવ્યવહારનું ગ્રાફિકલ અર્થઘટન

માહિતી જેમાં મૂળાક્ષરોના અક્ષરોની ભૂમિકા 20 એમિનો એસિડ અવશેષો દ્વારા ભજવવામાં આવે છે. આ માહિતીનું વાંચન વિવિધ પ્રકારની આંતરપરમાણુ ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ અને તેનો અસરકારક રીતે ઉપયોગ કરવાની સિસ્ટમની ઇચ્છા પર આધારિત છે. ઉદાહરણ તરીકે, સક્રિય કેન્દ્રની નજીકના ઉત્સેચકોમાં, પ્રોટીન પરમાણુના ભાગમાં ચોક્કસ એમિનો એસિડ અવશેષો હોય છે, જેનાં અવશેષો અવકાશમાં લક્ષી હોય છે જેથી કરીને કડક રીતે વ્યાખ્યાયિત સબસ્ટ્રેટની ઓળખ થાય છે જેની સાથે આ એન્ઝાઇમ પ્રતિક્રિયા આપે છે. ક્રિયાપ્રતિક્રિયા એ જ રીતે આગળ વધે છે એન્ટિબોડી- એન્ટિજેનઅથવા ઉભરતા એન્ટિજેનને અનુરૂપ એન્ટિબોડીનું સંશ્લેષણ શરીરમાં થાય છે. પ્રોટીનના માહિતીપ્રદ ગુણધર્મો રોગપ્રતિકારક શક્તિને નીચે આપે છે, જે એક અભિન્ન સિસ્ટમ છે જૈવિક મિકેનિઝમ્સશરીરની સ્વ-રક્ષણ, જે "મિત્ર" અને "એલિયન" ને ઓળખવાની માહિતી પ્રક્રિયાઓ પર આધારિત છે. "એમિનો એસિડ લેંગ્વેજ", જેમાં 20 એકમોનો સમાવેશ થાય છે, તે જીવંત પ્રણાલીના કાર્ય માટે મહત્વપૂર્ણ માહિતીને એન્કોડ કરવાની સૌથી શ્રેષ્ઠ અને વિશ્વસનીય રીતો પૈકીની એક છે, જેમાં વ્યક્તિગત અવયવો અને સમગ્ર જીવતંત્રના આકાર વિશેની માહિતીનો સમાવેશ થાય છે.

એસિડ-બેઝ ગુણધર્મો. પ્રોટીન્સ, જેમ કે એ-એમિનો એસિડ (વિભાગ 8.2), પોલિએમ્ફોલાઇટ્સ છે, જે બિન-આયોનાઇઝ્ડ કાર્બોક્સિલ જૂથો -COOH, થિયોલ જૂથોના એમોનિયમ જૂથો -SH, તેમજ n-હાઈડ્રોક્સી-ને કારણે એસિડિક ગુણધર્મો દર્શાવે છે.

ફિનાઇલ જૂથો પ્રોટીન જૂથો - COO-, એમિનો જૂથો - NH 2, તેમજ imidazole substituents -C 3 H 3 N 2 અને guanidine - (CH 5 N 3) + ને કારણે તેમના મુખ્ય ગુણધર્મો દર્શાવે છે. જલીય દ્રાવણમાં, માધ્યમના pH પર આધાર રાખીને, પ્રોટીન પરમાણુમાં પ્રોટીનના pH = pI પર હાજર હોઈ શકે છે, એટલે કે, તટસ્થ સ્વરૂપમાં, દ્વિધ્રુવી આયનીય માળખું ધરાવતું, pH પર< рI белка появля­ется катионная форма, и при рН >પ્રોટીનનો પીઆઈ એનોનિક સ્વરૂપમાં દેખાય છે, મુખ્યત્વે અવેજીકરણ (-RH) ના આયનીકરણને કારણે.

મજબૂત એસિડિક વાતાવરણમાં, પ્રોટીનનું આયનાઇઝ્ડ કાર્બોક્સિલ જૂથ પ્રોટોનેટેડ હોય છે, અને મજબૂત આલ્કલાઇન વાતાવરણમાં, ટર્મિનલ એમોનિયમ જૂથ ડિપ્રોટોનેટ થાય છે. જો કે, જૈવિક માધ્યમોમાં, જે આવા આત્યંતિક pH મૂલ્યો દ્વારા વર્ગીકૃત થયેલ નથી, પ્રોટીન પરમાણુઓ સાથે આવા પરિવર્તનો થતા નથી. પ્રોટીન પરમાણુઓમાં એસિડ-બેઝ રૂપાંતરણ કુદરતી રીતે તેમની રચનામાં ફેરફાર સાથે હોય છે, અને તેથી, પ્રોટીન કેશન અથવા આયનોના જૈવિક અને શારીરિક કાર્યો માત્ર એકબીજાથી જ નહીં, પરંતુ તેમના પરમાણુઓના કાર્યોથી પણ અલગ હશે.

એમિનો એસિડની રચનાના આધારે, પ્રોટીનને "તટસ્થ" (pI = 5.0 - 7.0), "એસિડિક" (pI) માં વિભાજિત કરવામાં આવે છે.< 4,0) и "основные", или "щелочные" (рI >7.5) (કોષ્ટક 21.3). એસિડિક પ્રોટીનમાં એસ્પાર્ટિક અથવા ગ્લુટામિક એસિડનું પ્રમાણ વધુ હોય છે, જ્યારે "મૂળભૂત" પ્રોટીનમાં આર્જિનિન, લાયસિન અથવા હિસ્ટિડિનનું પ્રમાણ વધુ હોય છે. પ્રોટીન બફર સિસ્ટમો શરીરમાં પ્રોટીનના આધારે કાર્ય કરે છે (વિભાગ 8.4).

પ્રોટીનના એસિડ-બેઝ ગુણધર્મોમાં તફાવત એ ઇલેક્ટ્રોફોરેસીસ અને આયન વિનિમય ક્રોમેટોગ્રાફી દ્વારા પ્રોટીન મિશ્રણના વિભાજન અને વિશ્લેષણને અંતર્ગત કરે છે. સતત વિદ્યુત ક્ષેત્રમાં, પ્રોટીનમાં ઇલેક્ટ્રોફોરેટિક ગતિશીલતા હોય છે, અને કેથોડ અથવા એનોડ તરફ તેમની હિલચાલની દિશા સોલ્યુશનના pH મૂલ્ય અને પ્રોટીનના પીઆઈ પર આધારિત છે. પીએચ પર< рI белок частично находится в форме катиона и перемещается к катоду. При рН >પીઆઈ પ્રોટીન એનોડ તરફ જાય છે કારણ કે તે આંશિક રીતે એનિઓનના સ્વરૂપમાં છે. pH = pI પર, પ્રોટીન સંપૂર્ણપણે પરમાણુ સ્વરૂપમાં અને પ્રભાવ હેઠળ છે ઇલેક્ટ્રિક ક્ષેત્રખસેડતું નથી. પ્રોટીન આયનની ઇલેક્ટ્રોફોરેટિક ગતિશીલતા તેના કદ અને ચાર્જ પર તેમજ સોલ્યુશનના pH પર આધારિત છે. સોલ્યુશનના pH અને પ્રોટીનના pH વચ્ચે જેટલો મોટો તફાવત, આયન ગતિશીલતા વધારે છે. ઇલેક્ટ્રોફોરેસીસ દ્વારા પ્રોટીન વિશ્લેષણનો રોગ નિદાન માટે ક્લિનિકલ બાયોકેમિસ્ટ્રીમાં વ્યાપકપણે ઉપયોગ થાય છે.

જટિલ ગુણધર્મો. પ્રોટીન સક્રિય પોલિડેન્ટેટ લિગાન્ડ્સ છે (વિભાગ 10.1), ખાસ કરીને નરમ કાર્યાત્મક જૂથો ધરાવે છે: થિઓલ, ઇમિડાઝોલ, ગુઆનીડીન, એમિનો જૂથ:

પ્રોટીન પરમાણુઓમાં વિવિધ કાર્યાત્મક જૂથોની હાજરીને કારણે, તેઓ જટિલ આયનની ધ્રુવીકરણતાને આધારે વિવિધ સ્થિરતાના જટિલ સંયોજનો બનાવે છે. નીચા-ધ્રુવીકરણ કરી શકાય તેવા (સખત) કેશન્સ K + અને Na + સાથે, પ્રોટીન ઓછા-સ્થિર સંકુલ બનાવે છે, જે શરીરમાં કેશન માટે આયનોફોર્સ અથવા અમુક બાયોકેમિકલ પ્રક્રિયાઓ માટે સબસ્ટ્રેટ તરીકે પ્રોટીનના સક્રિયકર્તા તરીકે કાર્ય કરે છે. ઓછા કઠોર કેશન Mg 2+ અથવા Ca 2+ સાથે, પ્રોટીન એકદમ મજબૂત સંકુલ બનાવે છે. ડી-ધાતુઓના ધન સાથે: આયર્ન, તાંબુ, મેંગેનીઝ, જસત, કોબાલ્ટ, મોલીબ્ડેનમ ("જીવનની ધાતુઓ"), જે પૂરતા પ્રમાણમાં પોલરાઇઝ કરી શકાય તેવા છે, એટલે કે નરમ, પ્રોટીન મજબૂત સંકુલ બનાવે છે. જો કે, તેઓ ઝેરી ધાતુઓના કેશન સાથે ખાસ કરીને મજબૂત સંકુલ બનાવે છે: સીસું, કેડમિયમ, પારો અને અન્ય જે ઉચ્ચ ધ્રુવીકરણ દર્શાવે છે, એટલે કે, ખૂબ નરમ છે. ધાતુના કેશનવાળા પ્રોટીનના સ્થિર સંકુલને વારંવાર કહેવામાં આવે છે મેટાલોપ્રોટીન

ઘણા ઉત્સેચકો પ્રોટીનના ચેલેટ કોમ્પ્લેક્સ હોય છે જેમાં અમુક "જીવનની ધાતુ" ની કેશન હોય છે. આ કિસ્સામાં, તે જટિલ કેશન છે જે પ્રોટીન લિગાન્ડના પ્રભાવ હેઠળ છે સક્રિય કેન્દ્રએન્ઝાઇમ, અને આ કેન્દ્રની નજીક પ્રોટીન પરમાણુનો ટુકડો સામાન્ય રીતે સબસ્ટ્રેટની ઓળખ અને સક્રિયકર્તા તરીકે કામ કરે છે. મેટાલોએન્ઝાઇમના પ્રોટીન ઘટકને ઘણીવાર કહેવામાં આવે છે એપોએન્ઝાઇમ

બધા પ્રોટીન, જ્યારે આલ્કલાઇન વાતાવરણમાં તાંબાના ક્ષાર સાથે સારવાર કરવામાં આવે છે, ત્યારે વાયોલેટ રંગનું ચેલેટ કોમ્પ્લેક્સ બનાવે છે, જે પ્રોટીન માટે ગુણાત્મક પ્રતિક્રિયા છે. બ્યુરેટ પ્રતિક્રિયા:

આ પ્રતિક્રિયા પ્રોટીનના પેપ્ટાઇડ જૂથોના ડિપ્રોટોનેશન દ્વારા થાય છે, જે આલ્કલાઇન વાતાવરણ અને તેમાં જટિલ આયનની હાજરી દ્વારા સુવિધા આપવામાં આવે છે.

ઇલેક્ટ્રોફિલિક-ન્યુક્લિયોફિલિક પ્રતિક્રિયાઓ.આ પ્રતિક્રિયાઓમાં મુખ્યત્વે પ્રોટીનના હાઇડ્રોલિસિસનો સમાવેશ થાય છે - શરીરમાં તેમના અપચય (ભંગાણ) નો મુખ્ય માર્ગ. પ્રોટીન હાઇડ્રોલિસિસ દરમિયાન, રીએજન્ટ - એક પાણીનો અણુ - OH" ને કારણે ન્યુક્લિયોફાઇલ તરીકે અને H+ ને કારણે ઇલેક્ટ્રોફાઇલ તરીકે બંને કાર્ય કરે છે. ન્યુક્લિયોફિલિક કણ OH" પેપ્ટાઇડ બોન્ડના ઇલેક્ટ્રોફિલિક કેન્દ્ર પર હુમલો કરે છે, એટલે કે, કાર્બન અણુ. કાર્બોનિલ જૂથ, અને આ બોન્ડનું ન્યુક્લિયોફિલિક કેન્દ્ર - નાઇટ્રોજન અણુ - ઇલેક્ટ્રોફાઇલ દ્વારા હુમલો - એક પ્રોટોન. પાણીના અણુઓના હુમલાના પરિણામે, પ્રોટીનમાં પેપ્ટાઇડ બોન્ડ તૂટી જાય છે, અને ઓસામિનો એસિડ અને પેપ્ટાઇડ્સ પ્રથમ રચાય છે, અને અંતિમ ઉત્પાદનો ઓએસ-એમિનો એસિડ છે.

પ્રોટીનનું હાઇડ્રોલિટીક ભંગાણ શરીરના કોઈપણ કોષમાં થાય છે, વધુ સ્પષ્ટ રીતે, તેના લિપોસોમ્સમાં, જ્યાં હાઇડ્રોલિટીક ઉત્સેચકો કેન્દ્રિત હોય છે. પ્રોટીન હાઇડ્રોલિસિસ આંશિક (પેપ્ટાઇડ્સ માટે) અને સંપૂર્ણ (એમિનો એસિડ માટે) હોઈ શકે છે. આંશિક હાઇડ્રોલિસિસ વેગ આપે છે પ્રોટીનસેસ,જે પેપ્ટાઈડ્સના નિર્માણને પ્રોત્સાહન આપે છે. પરિણામી પેપ્ટાઇડ્સ સહભાગિતા સાથે એમિનો એસિડમાં હાઇડ્રોલાઇઝ્ડ થાય છે પેપ્ટીડેઝશરીરમાં, પ્રોટીન હાઇડ્રોલિસિસ મુખ્યત્વે ઉત્સેચકોના સંપૂર્ણ સમૂહ દ્વારા હાથ ધરવામાં આવે છે, જેમાંથી દરેક ચોક્કસ એમિનો એસિડ દ્વારા રચાયેલા પેપ્ટાઇડ બોન્ડને તોડે છે. તેથી, carboxypeptidaseખાસ કરીને પ્રોટીનમાંથી સી-ટર્મિનલ એમિનો એસિડને તોડી નાખે છે, ટ્રિપ્સિનબિન-ધ્રુવીય (હાઇડ્રોફોબિક) અવેજી સાથે એમિનો એસિડ વચ્ચેના પેપ્ટાઇડ બોન્ડને હાઇડ્રોલાઇઝ કરે છે. કીમોટ્રીપ્સિનઅન્ય એમિનો એસિડ સાથે ફેનીલાલેનાઇન, ટાયરોસિન, ટ્રિપ્ટોફન દ્વારા રચાયેલા પેપ્ટાઇડ બોન્ડને તોડી નાખે છે. શરીરમાં, ખોરાક પ્રોટીન સંપૂર્ણપણે તૂટી જાય છે, કારણ કે મુખ્યત્વે મફત એમિનો એસિડનો ઉપયોગ જીવન માટે થાય છે.

પ્રયોગશાળાની પરિસ્થિતિઓમાં, પ્રોટીનને એસિડિક અને આલ્કલાઇન બંને વાતાવરણમાં હાઇડ્રોલાઇઝ કરવામાં આવે છે. જો કે, આ શરતો હેઠળ ઘણા ઓસામિનિક એસિડની અસ્થિરતાને કારણે આલ્કલાઇન હાઇડ્રોલિસિસનો વ્યવહારીક ઉપયોગ થતો નથી. સામાન્ય રીતે, 20% HC1 સાથે 24 કલાક માટે પ્રોટીનને 110°C પર ગરમ કરીને સંપૂર્ણ હાઇડ્રોલિસિસ હાથ ધરવામાં આવે છે, પરંતુ પરિણામી ટ્રિપ્ટોફન સંપૂર્ણપણે વિઘટિત થાય છે. તેથી, એન્ઝાઇમેટિક હાઇડ્રોલિસિસને પ્રાધાન્ય આપવામાં આવે છે.

એસ્પાર્ટિક અને ગ્લુટામિક એસિડ્સ ધરાવતા શારીરિક પ્રોટીન એમોનિયાના સ્વીકારકર્તા તરીકે કાર્ય કરી શકે છે, જે ન્યુક્લિયોફાઇલ તરીકે, અવેજીના મુક્ત કાર્બોક્સિલ જૂથો પર પ્રતિક્રિયા આપે છે, એટલે કે. પ્રોટીન એમિડેશન પ્રતિક્રિયા:

એમિડેશન પ્રતિક્રિયા એંડર્ગોનિક છે, તેથી શરીરમાં તે એટીપી હાઇડ્રોલિસિસ પ્રતિક્રિયા સાથે સંકળાયેલ છે.

આ પ્રતિક્રિયાના પરિણામે, પ્રોટીન તેના મૂળ ગુણધર્મો ગુમાવે છે, કારણ કે તે બદલી ન શકાય તેવું વિકૃત છે.

સક્રિય ઇલેક્ટ્રોફિલિક રીએજન્ટ્સ (EX): 2,4-ડીનિટ્રોફ્લોરોબેન્ઝીન, ફિનાઇલ આઇસોથિયોસાયનેટઅથવા ડેન્સિલ ક્લોરાઇડ -પ્રોટીન અથવા પેપ્ટાઈડ્સનું પ્રાથમિક માળખું નક્કી કરવા માટે વપરાય છે. પાયાની હાજરીમાં, તેઓ પ્રોટીન આયનોના એન-ટર્મિનલ એમિનો એસિડ પર પ્રતિક્રિયા આપે છે અને તેને અનુરૂપ વ્યુત્પન્ન E-NH-CRH-COOH ના રૂપમાં નાબૂદીને પ્રોત્સાહન આપે છે, જે સરળતાથી ક્રોમેટોગ્રાફિકલી અથવા સ્પેક્ટ્રલ રીતે ઓળખાય છે:

પ્રોટીનનો બાકીનો ભાગ નાશ પામતો નથી, અને આગળના એમિનો એસિડને દૂર કરવાની કામગીરી પુનરાવર્તિત થઈ શકે છે. આ પ્રતિક્રિયાઓ સ્વયંસંચાલિત પ્રોટીન પ્રાથમિક માળખું વિશ્લેષકની કામગીરીને આધાર રાખે છે. સામાન્ય રીતે, પૃથ્થકરણ કરવા માટેના પ્રોટીનને કેટલાક પેપ્ટાઈડ્સ ઉત્પન્ન કરવા માટે સૌપ્રથમ આંશિક હાઈડ્રોલિસિસ કરવામાં આવે છે. પરિણામી પેપ્ટાઈડ્સને અલગ કરવામાં આવે છે, શુદ્ધ કરવામાં આવે છે અને દરેકનો એમિનો એસિડ ક્રમ નક્કી કરવામાં આવે છે, અને પછી વિશ્લેષણ કરવામાં આવતા પ્રોટીનની પ્રાથમિક રચનાનું સંકલન કરવામાં આવે છે.

રેડોક્સ ગુણધર્મો.પ્રોટીન્સ હળવા ઓક્સિડેશન માટે પ્રમાણમાં પ્રતિરોધક છે, એમિનો એસિડ સિસ્ટીન ધરાવતા અપવાદ સિવાય, કારણ કે પછીના થિયોલ જૂથને સરળતાથી ડાયસલ્ફાઇડ જૂથમાં ઓક્સિડાઇઝ કરવામાં આવે છે, અને પ્રક્રિયા ઉલટાવી શકાય તેવું હોઈ શકે છે:

આ પરિવર્તનના પરિણામે, પ્રોટીન અને તેના મૂળ ગુણધર્મોની રચનામાં ફેરફાર થાય છે. તેથી, સલ્ફર ધરાવતા પ્રોટીન મુક્ત રેડિકલ ઓક્સિડેશન અથવા ઘટાડા માટે સંવેદનશીલ હોય છે, જે ત્યારે થાય છે જ્યારે શરીર રેડિયેશન અથવા ઓક્સિજનના ઝેરી સ્વરૂપોના સંપર્કમાં આવે છે (વિભાગ 9.3.9).

કેરાટિન પ્રોટીનનું થિયોલ-ડિસલ્ફાઇડ રૂપાંતરણ એ રાસાયણિક હેર પર્મનો આધાર છે, કારણ કે સિસ્ટીન અને સિસ્ટીન તેની રચનાનો ભાગ છે. સૌપ્રથમ, સિસ્ટાઇનના -S-S- બોન્ડને તોડવા અને તેને સિસ્ટીન થિયોલ જૂથોમાં રૂપાંતરિત કરવા માટે વાળને રિડ્યુસિંગ એજન્ટ વડે સારવાર આપવામાં આવે છે. પછી વાળને રિંગલેટ્સ (કરલ્ડ) માં સ્ટાઇલ કરવામાં આવે છે અને ઓક્સિડાઇઝિંગ એજન્ટ સાથે સારવાર કરવામાં આવે છે. આ કિસ્સામાં, સિસ્ટીન ડિસલ્ફાઇડ બોન્ડ્સ રચાય છે, જે વાળને તેનો નવો આકાર જાળવવામાં મદદ કરે છે.

વધુ ગંભીર ઓક્સિડેશન સાથે, પ્રોટીનના થિયોલ જૂથને સલ્ફો જૂથમાં લગભગ બદલી ન શકાય તેવું ઓક્સિડાઇઝ કરવામાં આવે છે:

પ્રોટીનનું CO2, H2O અને એમોનિયમ ક્ષારનું સખત ઓક્સિડેશન શરીર દ્વારા બિનજરૂરી પ્રોટીનને દૂર કરવા અને તેના ઉર્જા સંસાધનો (16.5 - 17.2 kJ/g) ભરવા માટે વપરાય છે.

શરીરમાં, લાયસિન, પ્રોલાઇન, ફેનીલાલેનાઇન અને ટ્રિપ્ટોફન અવશેષો ધરાવતા પ્રોટીન ઓક્સિજનની ભાગીદારી સાથે એન્ઝાઇમેટિક હાઇડ્રોક્સિલેશન (મોનોઓક્સિજેનેઝ ઓક્સિડેશન) અને સહઉત્સેચકના ઘટેલા સ્વરૂપમાંથી પસાર થાય છે:

હાઇડ્રોક્સિલેશન પ્રતિક્રિયાના પરિણામે, પ્રોટીનના હાઇડ્રોફિલિક ગુણધર્મો અને હાઇડ્રોજન બોન્ડ બનાવવાની તેની ક્ષમતામાં વધારો થાય છે. આ ટ્રોપોકોલાજનમાં થાય છે, જેમાં હાઇડ્રોજન બોન્ડને કારણે ત્રણ સાંકળો સ્થિર સુપરહેલિક્સમાં જોડાય છે, જેની રચનામાં હાઇડ્રોક્સીપ્રોલિન અવશેષો પણ ભાગ લે છે.

ટ્રોપોકોલેજન પરમાણુમાં સમાન પ્રતિક્રિયા જોવા મળે છે, જે તેની પેપ્ટાઇડ સાંકળોના વધુ મજબૂત "ક્રોસ-લિંકિંગ" તરફ દોરી જાય છે.

નિનહાઇડ્રેનના પ્રભાવ હેઠળ પ્રોટીનનું ઓક્સિડેટીવ ડિમિનેશન, વાદળી રંગની રચના સાથે - પ્રોટીનની લાક્ષણિક ગુણાત્મક પ્રતિક્રિયા - નિન્હાઇડ્રિન પ્રતિક્રિયા(વિભાગ 21.2.4 જુઓ).

સુગંધિત અને હેટરોસાયક્લિક એમિનો એસિડ ધરાવતા પ્રોટીનને શોધવા માટે, તેનો ઉપયોગ થાય છે ઝેન્થોપ્રોટીન પ્રતિક્રિયા,જે, જ્યારે સાંદ્ર નાઈટ્રિક એસિડના સંપર્કમાં આવે છે, ત્યારે તે પીળા રંગના દેખાવ સાથે હોય છે, જે આલ્કલી અથવા એમોનિયા ઉમેરતી વખતે નારંગી થઈ જાય છે:

તે ઝેન્થોપ્રોટીન પ્રતિક્રિયાના પરિણામે છે કે જ્યારે તે એકાગ્રતાના સંપર્કમાં આવે છે ત્યારે ત્વચાનો પીળો રંગ જોવા મળે છે. નાઈટ્રિક એસિડ.

આમ, પ્રોટીનની લાક્ષણિકતા છે: ચોક્કસ રચના, પ્રવાહી સ્ફટિકીય સ્થિતિ, સપાટી-સક્રિય અને માહિતી ગુણધર્મો, તેમજ તમામ ચાર પ્રકારની રાસાયણિક પ્રતિક્રિયાઓ: એસિડ-બેઝ, કોમ્પ્લેક્સિંગ, ઇલેક્ટ્રોફિલિક-ન્યુક્લિયોફિલિક અને રેડોક્સ, જે મહત્વપૂર્ણ પ્રવૃત્તિને અન્ડરલાઇ કરે છે. કોઈપણ જીવંત પ્રણાલીઓની. આ તમામ ગુણધર્મોનું સંયોજન સમગ્ર જીવંત વિશ્વ માટે પ્રોટીનની વિશિષ્ટતા સમજાવે છે.