Algunas proteínas realizan una función protectora. Función protectora de las proteínas.

Al principal, y en cierto sentido único. funciones biológicas Las proteínas que son inusuales o sólo parcialmente inherentes a otras clases de biopolímeros incluyen las siguientes funciones.

Función estructural (soporte)

Las fibras de colágeno realizan una función de soporte. (Microscopio de electrones)

Las proteínas que realizan una función estructural predominan entre otras proteínas en el cuerpo humano. Las proteínas fibrilares forman una sustancia. tejido conectivo- colágeno, elastina (en la pared vascular de los vasos de tipo elástico), queratina (en la piel y sus derivados), proteoglicanos.

Función enzimática (catalítica)

Todas las enzimas son proteínas que determinan la velocidad. reacciones químicas V sistemas biológicos. Pero al mismo tiempo, existen datos experimentales sobre la existencia de ribozimas, es decir, ácido ribonucleico que tiene actividad catalítica y abzimas, y anticuerpos mono y policlonales.

Receptor y función hormonal.

Función de transporte

Solo las proteínas transportan sustancias en la sangre, por ejemplo, lipoproteínas (transporte de grasas), hemoglobina (transporte de oxígeno), transferrina (transporte de hierro). Las proteínas transportan calcio, magnesio, hierro, cobre y otros iones en la sangre.

El transporte de sustancias a través de las membranas se lleva a cabo mediante proteínas: Na + , K + -ATPasa (transporte transmembrana antidireccional de iones de sodio y potasio), Ca 2+ -ATPasa (bombeo de iones de calcio fuera de la célula), transportadores de glucosa.

Función de reserva (nutricional)

Esta función la realizan las llamadas proteínas de reserva. Un ejemplo de proteína almacenada es la producción y acumulación de ovoalbúmina (ovoalbúmina) en el huevo. Los animales y los humanos no tienen depósitos tan especializados, pero durante el ayuno prolongado se utilizan proteínas de los músculos, órganos linfoides, tejidos epiteliales y del hígado. La principal proteína de la leche (caseína) también tiene una función principalmente nutricional.

función contráctil

Hay una serie de proteínas intracelulares diseñadas para cambiar la forma de la célula y el movimiento de la propia célula o de sus orgánulos. Rol principal La actina y la miosina, proteínas específicas, intervienen en los procesos de movimiento. Tejido muscular y la proteína citoesquelética tubulina, que garantiza los mejores procesos de la vida celular: la divergencia de los cromosomas durante la mitosis.

Función protectora

Funciones de las proteínas sanguíneas.

En la regulación del contenido de proteínas plasmáticas a un cierto nivel. gran importancia tiene un hígado que sintetiza completamente fibrinógeno y albúmina sanguínea, la mayoría de las α y β-globulinas, células del sistema reticuloendotelial de la médula ósea y los ganglios linfáticos.

Las proteínas son los componentes básicos del cuerpo y participan en el proceso metabólico. Las funciones de las proteínas en el cuerpo son gran valor para mantener la vida.

Estructura

Las proteínas son biopolímeros que constan de unidades individuales: monómeros, que se denominan aminoácidos. Consisten en un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amina (-NH2) y un radical. Los aminoácidos se unen entre sí mediante un enlace peptídico (-C(O)NH-), formando una cadena larga.

Obligatorio elementos químicos aminoácidos:

• carbón;
• hidrógeno;
• nitrógeno;
• oxígeno.

Arroz. 1. Estructura de las proteínas.

El radical puede incluir azufre y otros elementos. Las proteínas se diferencian no sólo en el radical, sino también en el número de grupos carboxilo y amina. Debido a esto Hay tres tipos de aminoácidos:

• neutro (-COOH y -NH2);
• básico (-COOH y varios -NH2);
• ácido (varios -COOH y -NH2).

De acuerdo con la capacidad de ser sintetizados dentro del cuerpo, se aíslan. dos tipos de aminoácidos:

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• reemplazable - sintetizado en el cuerpo;
• insustituibles: no se sintetizan en el cuerpo y deben provenir del entorno externo.

Se conocen alrededor de 200 aminoácidos. Sin embargo, sólo 20 participan en la construcción de proteínas.

Síntesis

La biosíntesis de proteínas se produce en los ribosomas. retículo endoplásmico. Este proceso difícil, que consta de dos etapas:

• formación de una cadena polipeptídica;
• modificación de proteínas.

La síntesis de la red polipeptídica se produce con la ayuda de la matriz y el ARN de transferencia. Este proceso se llama traducción. La segunda etapa incluye "trabajar en los errores". Partes de la proteína sintetizada se reemplazan, eliminan o amplían.

Arroz. 2. Síntesis de proteínas.

Funciones

Las funciones biológicas de las proteínas se presentan en la tabla.

Las proteínas pueden tener un efecto venenoso y neutralizante. Por ejemplo, el bacilo del botulismo secreta una toxina de origen proteico y la albúmina proteica se une a los metales pesados.

enzimas

Vale la pena decir brevemente sobre función catalítica proteínas. Las enzimas o enzimas se clasifican en un grupo especial de proteínas. Realizan catálisis: aceleración de una reacción química.
Según su estructura, las enzimas pueden ser:

• simple - contienen únicamente residuos de aminoácidos;
• complejo - además del residuo de monómero proteico, incluyen estructuras no proteicas llamadas cofactores (vitaminas, cationes, aniones).

Las moléculas de enzimas tienen una parte activa (centro activo) que une la proteína a una sustancia: el sustrato. Cada enzima "reconoce" un sustrato específico y se une a él. El sitio activo suele ser una "bolsa" en la que entra el sustrato.

Vinculante centro activo y el sustrato se describe mediante el modelo de correspondencia inducida (el modelo “guante de mano”). El modelo muestra que la enzima se "adapta" al sustrato. Al cambiar la estructura, se reduce la energía y la resistencia del sustrato, lo que ayuda a que la enzima la transfiera más fácilmente al producto.

Arroz. 3. Modelo guante de mano.

La actividad enzimática depende de varios factores:

• temperatura;
• concentraciones de enzimas y sustratos;
• acidez.

Hay 6 clases de enzimas, cada una de las cuales interactúa con ciertas sustancias. Por ejemplo, las transferasas transfieren un grupo fosfato de una sustancia a otra.

Las enzimas pueden acelerar las reacciones 1000 veces.

¿Qué hemos aprendido?

Descubrimos qué funciones realizan las proteínas en una célula, cómo se estructuran y cómo se sintetizan. Las proteínas son cadenas poliméricas formadas por aminoácidos. Hay 200 aminoácidos conocidos, pero las proteínas sólo pueden formar 20. Los polímeros de proteínas se sintetizan en los ribosomas. Las proteínas realizan funciones importantes en el cuerpo: transportan sustancias, aceleran reacciones bioquímicas y controlan los procesos que ocurren en el cuerpo. Las enzimas unen el sustrato y lo transfieren intencionalmente a sustancias, acelerando las reacciones entre 100 y 1000 veces.

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Al igual que otras macromoléculas biológicas (polisacáridos, lípidos y ácidos nucleicos), las proteínas son componentes necesarios de todos los organismos vivos y desempeñan un papel decisivo en la vida de la célula. Las proteínas llevan a cabo procesos metabólicos. Forman parte de estructuras intracelulares: orgánulos y citoesqueletos, secretados al espacio extracelular, donde pueden actuar como señales transmitidas entre células, participar en la hidrólisis de los alimentos y en la formación de sustancia intercelular.

La clasificación de las proteínas según sus funciones es bastante arbitraria, ya que una misma proteína puede realizar varias funciones. Un ejemplo bien estudiado de tal multifuncionalidad es la lisil-ARNt sintetasa, una enzima de la clase de las aminoacil-ARNt sintetasas, que no solo une un residuo de lisina al ARNt, sino que también regula la transcripción de varios genes. Las proteínas realizan muchas funciones debido a su actividad enzimática. Así, las enzimas son la proteína motora miosina, las proteínas reguladoras, las proteínas quinasas, la proteína transportadora de adenosina trifosfatasa de sodio-potasio, etc.

Modelo molecular de la enzima ureasa bacteriana. Helicobacter pylori

Función catalítica

Muy bueno función conocida proteínas en el cuerpo: catálisis de diversas reacciones químicas. Las enzimas son proteínas que tienen propiedades catalíticas específicas, es decir, cada enzima cataliza una o más reacciones similares. Las enzimas catalizan las reacciones de degradación de moléculas complejas (catabolismo) y su síntesis (anabolismo), incluida la replicación y reparación del ADN y síntesis de matriz ARN. Hasta 2013 se habían descrito más de 5.000 mil enzimas. La aceleración de una reacción como resultado de la catálisis enzimática puede ser enorme: por ejemplo, una reacción catalizada por la enzima orotidina 5"-fosfato descarboxilasa avanza entre 10 y 17 veces más rápido que una no catalizada (la vida media de la descarboxilación del ácido orótico es de 78 millones de años sin una enzima y 18 milisegundos con la participación de una enzima) Las moléculas que se unen a una enzima y cambian como resultado de la reacción se denominan sustratos.

Aunque las enzimas normalmente constan de cientos de residuos de aminoácidos, no están La mayoría de de los cuales interactúa con el sustrato, y un número aún menor: en promedio, 3-4 residuos de aminoácidos, a menudo ubicados lejos unos de otros en estructura primaria- participar directamente en la catálisis. La parte de la molécula de enzima que media la unión del sustrato y la catálisis se llama sitio activo.

Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular en 1992 propuso la versión final de la nomenclatura jerárquica de las enzimas en función del tipo de reacciones que catalizan. Según esta nomenclatura, los nombres de las enzimas siempre deben tener la terminación - aza y se forman a partir de los nombres de las reacciones catalizadas y sus sustratos. A cada enzima se le asigna un código individual, lo que facilita determinar su posición en la jerarquía de enzimas. Según el tipo de reacciones que catalizan, todas las enzimas se dividen en 6 clases:

• CF 1: Oxidorreductasas que catalizan reacciones redox;
• CF 2: Transferasas que catalizan la transferencia grupos químicos de una molécula de sustrato a otra;
• EF 3: Hidrolasas que catalizan la hidrólisis enlaces químicos;
• EF 4: Liasas que catalizan la ruptura de enlaces químicos sin hidrólisis con la formación doble enlace en uno de los productos;
• EC 5: Isomerasas que catalizan cambios estructurales o geométricos en la molécula del sustrato;
• EC 6: Ligasas que catalizan la formación de enlaces químicos entre sustratos debido a la hidrólisis del enlace difosfato del ATP o un trifosfato similar.

Función estructural

Más detalles: Función estructural de las proteínas., Proteínas fibrilares

Las proteínas estructurales del citoesqueleto, como una especie de refuerzo, dan forma a las células y a muchos orgánulos y participan en el cambio de forma de las células. La mayoría de proteínas estructurales son filamentosos: por ejemplo, los monómeros de actina y tubulina son proteínas globulares y solubles, pero después de la polimerización forman largos filamentos que forman el citoesqueleto, lo que permite que la célula mantenga su forma. El colágeno y la elastina son los componentes principales de la sustancia intercelular del tejido conectivo (por ejemplo, el cartílago), y otra proteína estructural, la queratina, está formada por el cabello, las uñas, las plumas de las aves y algunas conchas.

Función protectora

Más detalles: Función protectora de las proteínas.

Existen varios tipos de funciones protectoras de las proteínas:

1. Protección física. La protección física del cuerpo la proporciona el colágeno, una proteína que forma la base de la sustancia intercelular de los tejidos conectivos (incluidos huesos, cartílagos, tendones y capas profundas de la piel (dermis)); queratina, que forma la base de escudos córneos, pelos, plumas, cuernos y otros derivados de la epidermis. Normalmente, estas proteínas se consideran proteínas con una función estructural. Ejemplos de proteínas de este grupo son los fibrinógenos y las trombinas, que participan en la coagulación de la sangre.
2. Protección química. La unión de toxinas por moléculas de proteínas puede garantizar su desintoxicación. Las enzimas hepáticas desempeñan un papel especialmente decisivo en la desintoxicación del ser humano, descomponiendo los venenos o convirtiéndolos en una forma soluble, lo que facilita su rápida eliminación del organismo.
3. Protección inmune. Las proteínas que forman la sangre y otros fluidos biológicos participan en la respuesta de defensa del cuerpo tanto contra el daño como contra el ataque de patógenos. Las proteínas del sistema del complemento y los anticuerpos (inmunoglobulinas) pertenecen a las proteínas del segundo grupo; Neutralizan bacterias, virus o proteínas extrañas. Los anticuerpos que forman parte del sistema inmunológico adaptativo se adhieren a sustancias extrañas a un organismo determinado, los antígenos, y así los neutralizan, dirigiéndolos a lugares de destrucción. Los anticuerpos pueden secretarse en espacio intercelular o anclados en las membranas de linfocitos B especializados llamados células plasmáticas.

Función reguladora

Más detalles: Activador (proteínas), proteosoma, Función reguladora de las proteínas.

Muchos procesos dentro de las células están regulados por moléculas de proteínas, que no sirven ni como fuente de energía ni como material de construcción para la célula. Estas proteínas regulan la progresión celular a lo largo del ciclo celular, la transcripción, la traducción, el empalme, la actividad de otras proteínas y muchos otros procesos. Función reguladora Las proteínas se llevan a cabo debido a la actividad enzimática (por ejemplo, proteína quinasa) o debido a la unión específica a otras moléculas. Por tanto, los factores de transcripción, las proteínas activadoras y las proteínas represoras, pueden regular la intensidad de la transcripción genética uniéndose a sus secuencias reguladoras. A nivel de traducción, la lectura de muchos ARNm también está regulada por la unión de factores proteicos.

El papel más importante en la regulación de los procesos intracelulares lo desempeñan las proteínas quinasas y las proteínas fosfatasas, enzimas que activan o suprimen la actividad de otras proteínas al unirles o eliminarles grupos fosfato.

Función de señal

Más detalles: Función de señalización de proteínas., hormonas, Citoquinas

La función de señalización de las proteínas es la capacidad de las proteínas de servir como sustancias de señalización, transmitiendo señales entre células, tejidos, órganos y organismos. La función de señalización a menudo se combina con la función reguladora, ya que muchas proteínas reguladoras intracelulares también transmiten señales.

La función de señalización la realizan proteínas: hormonas, citocinas, factores de crecimiento, etc.

Las hormonas se transportan en la sangre. La mayoría de las hormonas animales son proteínas o péptidos. La unión de una hormona a su receptor es una señal que desencadena una respuesta celular. Las hormonas regulan las concentraciones de sustancias en la sangre y las células, el crecimiento, la reproducción y otros procesos. Un ejemplo de este tipo de proteínas es la insulina, que regula la concentración de glucosa en la sangre.

Las células interactúan entre sí mediante proteínas de señalización transmitidas a través de la sustancia intercelular. Tales proteínas incluyen, por ejemplo, citoquinas y factores de crecimiento.

Las citocinas son moléculas de señalización peptídica. Regulan las interacciones entre células, determinan su supervivencia, estimulan o suprimen el crecimiento, la diferenciación, la actividad funcional y la apoptosis, aseguran la coordinación de las acciones de los sistemas inmunológico, endocrino y sistemas nerviosos. Un ejemplo de citoquinas es el factor de necrosis tumoral, que transmite señales inflamatorias entre las células del cuerpo.

Función de transporte

Más detalles: Función de transporte de proteínas.

Las proteínas solubles involucradas en el transporte de moléculas pequeñas deben tener una alta afinidad por el sustrato cuando está presente en alta concentración y liberarse fácilmente en áreas de baja concentración de sustrato. Un ejemplo de proteínas de transporte es la hemoglobina, que transporta oxígeno de los pulmones a otros tejidos y dióxido de carbono de los tejidos a los pulmones, y además de proteínas homólogas a ella, que se encuentran en todos los reinos de los organismos vivos.

Algunas proteínas de membrana participan en el transporte de pequeñas moléculas a través de la membrana celular, cambiando su permeabilidad. El componente lipídico de la membrana es impermeable (hidrófobo), lo que impide la difusión de moléculas polares o cargadas (iones). Las proteínas transportadoras de membrana suelen dividirse en proteínas de canal y proteínas transportadoras. Las proteínas de canal contienen poros internos llenos de agua que permiten que los iones (a través de canales iónicos) o las moléculas de agua (a través de proteínas acuaporinas) se muevan a través de la membrana. Muchos canales iónicos están especializados para transportar un solo ión; Por lo tanto, los canales de potasio y sodio a menudo distinguen entre estos iones similares y dejan pasar solo uno de ellos. Las proteínas transportadoras se unen, como las enzimas, a cada molécula o ion transportado y, a diferencia de los canales, pueden realizar un transporte activo utilizando la energía del ATP. La “central eléctrica de la célula”: la ATP sintasa, que sintetiza ATP mediante el gradiente de protones, también puede clasificarse como proteína de transporte de membrana.

Función de repuesto (copia de seguridad)

Estas proteínas incluyen las llamadas proteínas de reserva, que se almacenan como fuente de energía y materia en semillas de plantas (por ejemplo, globulinas 7S y 11S) y huevos de animales. Varias otras proteínas se utilizan en el cuerpo como fuente de aminoácidos, que a su vez son precursores de sustancias biológicamente activas que regulan los procesos metabólicos.

Función del receptor

Más detalles: Receptor celular

Los receptores de proteínas pueden ubicarse tanto en el citoplasma como incrustados en la membrana celular. Una parte de la molécula receptora recibe una señal, que a menudo es Sustancia química y, en algunos casos, estrés ligero, mecánico (por ejemplo, estiramiento) y otros estímulos. Cuando una señal actúa sobre una determinada parte de la molécula, la proteína receptora, se producen cambios conformacionales. Como resultado, cambia la conformación de otra parte de la molécula, que transmite la señal a otros componentes celulares. Existen varios mecanismos de transmisión de señales. Algunos receptores catalizan una reacción química específica; otros sirven como canales iónicos que se abren o cierran cuando son activados por una señal; otros más se unen específicamente a moléculas mensajeras intracelulares. En los receptores de membrana, la parte de la molécula que se une a la molécula de señalización se encuentra en la superficie de la célula y el dominio que transmite la señal está en el interior.

Función del motor (motor)

Toda una clase de proteínas motoras proporciona movimientos corporales, por ejemplo, la contracción muscular, incluida la locomoción (miosina), el movimiento de las células dentro del cuerpo (por ejemplo, el movimiento ameboide de los leucocitos), el movimiento de los cilios y flagelos y, además, activo y dirigido. Transporte intracelular (cinesina, dineína). Las dineínas y cinesinas transportan moléculas a lo largo de microtúbulos utilizando la hidrólisis de ATP como fuente de energía. Las dineínas transportan moléculas y orgánulos desde las partes periféricas de la célula hacia el centrosoma, las cinesinas, en la dirección opuesta. Las dineínas también son responsables del movimiento de cilios y flagelos en eucariotas. Las variantes citoplasmáticas de miosina pueden participar en el transporte de moléculas y orgánulos a lo largo de microfilamentos.

El funcionamiento del cuerpo humano ha quedado claro en principios del XIX siglo. Los científicos han designado estas sustancias. término griego"proteínas", de la palabra protos - "principal, primero".

La característica principal de estos compuestos químicos es que son la base que el cuerpo utiliza para crear nuevas células. Sus otras funciones son asegurar procesos regulatorios y metabólicos; en ejecución funciones de transporte(por ejemplo, la proteína hemoglobina, que distribuye oxígeno por todo el cuerpo a través del torrente sanguíneo); en la formación de fibras musculares; en el manejo de muchas funciones vitales del cuerpo ( un ejemplo brillante sirve como insulina proteica); en la regulación del proceso digestivo, metabolismo energético; en la protección del cuerpo.

La estructura química de estas sustancias está determinada por la cantidad de aminoácidos que forman las moléculas de proteínas. Las moléculas son de tamaño bastante grande. Estas sustancias son de alto peso molecular. sustancias orgánicas y son una cadena de aminoácidos unidos por un enlace peptídico. Se determina la composición de aminoácidos de las proteínas. codigo genetico. Muchas variaciones en la combinación de aminoácidos proporcionan una variedad de propiedades de las moléculas de proteínas. Como regla general, se combinan entre sí y forman complejos complejos.

La clasificación de las proteínas no se ha finalizado, ya que los científicos no han estudiado todas las proteínas. El papel de muchos de ellos sigue siendo un misterio para la gente. Hasta ahora, las proteínas se dividen según papel biológico y según qué aminoácidos están incluidos en su composición. Para nuestra nutrición, lo valioso no es la proteína en sí, sino los aminoácidos que la componen. Los aminoácidos son uno de los tipos. Ácidos orgánicos. Hay más de 100. Sin ellos, los procesos metabólicos no pueden ocurrir.

El cuerpo no puede absorber completamente las proteínas que aportan los alimentos. La mayoría de ellos son destruidos por los jugos digestivos ácidos. Las proteínas se descomponen en aminoácidos. El cuerpo “toma” después de descomponer los aminoácidos que necesita y construye las proteínas necesarias a partir de ellos. En este caso, puede producirse la transformación de unos aminoácidos en otros. Además de la transformación, también pueden sintetizarse de forma independiente en el cuerpo.

Sin embargo, nuestro cuerpo no puede producir todos los aminoácidos. Los que no se sintetizan se llaman esenciales, porque el cuerpo los necesita y sólo puede obtenerlos del exterior. Los aminoácidos esenciales no pueden ser reemplazados por otros. Estos incluyen metionina, lisina, isoleucina, leucina, fenilalanina, treonina y valina. Además, existen otros aminoácidos que se forman exclusivamente a partir de las esenciales fenilalanina y metionina. Por tanto, la calidad de la nutrición no está determinada por la cantidad de proteínas entrantes, sino por su composición cualitativa. Por ejemplo, las patatas, la col blanca, la remolacha, el repollo, las legumbres y el pan contienen grandes cantidades de triptófano, lisina y metionina.

El curso del metabolismo de las proteínas en nuestro cuerpo depende de cantidad suficiente proteínas requeridas. La descomposición y transformación de unas sustancias en otras se produce con la liberación. necesitado por el cuerpo energía.

Como resultado de la actividad vital del organismo, algunas proteínas se pierden constantemente. Se pierden aproximadamente 30 g por día de sustancias proteicas provenientes del exterior. Por tanto, teniendo en cuenta la pérdida, la dieta debe contener una cantidad suficiente de estas sustancias para asegurar el funcionamiento del organismo.

El consumo de sustancias proteicas por parte del organismo depende de varios factores: realizar una tarea difícil trabajo físico o estar en reposo; condición emocional. La ingesta diaria de proteínas es de al menos 50 gramos para los adultos (esto es aproximadamente 0,8 gramos por kilogramo de peso corporal). Los niños, debido al crecimiento y desarrollo intensivos, necesitan más proteínas: hasta 1,9 gramos por kilogramo de peso corporal.

Sin embargo, incluso una gran cantidad de proteínas consumidas en los alimentos no garantiza una cantidad equilibrada de aminoácidos en ellos. Por ello, la dieta debe ser variada para que el organismo pueda extraer el máximo beneficio de ella en forma de diferentes aminoácidos. No estamos hablando del hecho de que si no hay triptófano en los alimentos que consume hoy, mañana se enfermará. No, el cuerpo “puede” pequeñas cantidades almacene aminoácidos útiles y utilícelos cuando sea necesario. Sin embargo, la capacidad acumulativa del cuerpo no es demasiado alta, por lo que las reservas de nutrientes deben reponerse periódicamente.

Si por creencias personales (vegetarianismo) o por motivos de salud (problemas con tracto gastrointestinal Y comida dietética) tiene una restricción dietética, entonces necesita consultar a un nutricionista para ajustar su dieta y restablecer el equilibrio de proteínas en el cuerpo.
Durante la actividad deportiva intensa, el cuerpo necesita una gran cantidad de proteínas. La nutrición deportiva se produce especialmente para estas personas. Sin embargo, la ingesta de proteínas debe corresponder a la actividad física realizada. Un exceso de estas sustancias, contrariamente a la creencia popular, no provocará un aumento brusco de la masa muscular.

La variedad de funciones de las proteínas cubre casi todos los procesos bioquímicos que ocurren en el cuerpo. Se les puede llamar catalizadores bioquímicos.
Las proteínas forman el citoesqueleto, que mantiene la forma de las células. Sin proteínas, el funcionamiento exitoso del sistema inmunológico es imposible.

Excelente fuente de comida Las proteínas son la carne, la leche, el pescado, los cereales, las legumbres y los frutos secos. Las frutas, bayas y verduras son menos ricas en proteínas.

La primera proteína que se estudió para determinar su secuencia de aminoácidos fue la insulina. Por este logro recibió F. Sanger premio Nobel en los años 60 del siglo pasado. Y los científicos D. Kendrew y M. Perutz al mismo tiempo pudieron crear estructura tridimensional mioglobina y hemoglobina mediante técnicas de difracción de rayos X. Por ello también fueron galardonados con el Premio Nobel.

Historia del estudio

Durante los siguientes 30 a 40 años, se llevaron a cabo investigaciones sobre la mayoría de los aminoácidos que forman parte de las proteínas. En 1894, A. Kossel, un fisiólogo alemán, asumió que los aminoácidos son los componentes estructurales de las proteínas y que están conectados entre sí mediante enlaces peptídicos. Estaba intentando estudiar la secuencia de aminoácidos de una proteína.
En 1926, finalmente se reconoció el papel dominante de las proteínas en el organismo. Esto sucedió cuando el químico estadounidense D. Sumner demostró que la ureasa (una enzima sin la cual no pueden ocurrir muchos procesos químicos) es una proteína.

En aquella época era extremadamente difícil aislar proteínas puras para las necesidades científicas. Es por eso que los primeros experimentos se llevaron a cabo utilizando aquellos polipéptidos que podían purificarse en cantidades significativas con un costo mínimo: proteínas de la sangre, proteínas de pollo, diversas toxinas, enzimas de origen digestivo o metabólico que se liberan después del sacrificio del ganado. A finales de los años 50 se logró purificar la ribonucleasa pancreática bovina. Fue esta sustancia la que se convirtió en un objeto experimental para muchos científicos.

EN ciencia moderna La investigación sobre proteínas continuó a un nivel cualitativamente nuevo. Existe una rama de la bioquímica llamada proteómica. Ahora, gracias a la proteómica, es posible estudiar no sólo proteínas purificadas aisladas, sino también cambios paralelos y simultáneos en la modificación de muchas proteínas pertenecientes a diferentes células y tejidos. Ahora los científicos pueden calcular teóricamente la estructura de una proteína a partir de su secuencia de aminoácidos. Los métodos de microscopía crioelectrónica permiten estudiar complejos proteicos grandes y pequeños.

Propiedades de las proteínas

Las proteínas se clasifican según su grado de solubilidad; la mayoría de ellas son altamente solubles en agua. Sin embargo, hay excepciones. La fibroína (la base de las telas de araña y la seda) y la queratina (la base del cabello de los humanos, así como de la lana de los animales y las plumas de las aves) son insolubles.

Desnaturalización

En algunos casos, la desnaturalización es reversible; la proteína puede devolverse a su estado normal utilizando sales de amonio. La desnaturalización reversible se utiliza como método de purificación de proteínas.

Proteínas simples y complejas

Por naturaleza química Hay cinco clases de proteínas complejas:

• Glicoproteínas.
• Cromoproteínas.
• Fosfoproteínas.
• Metaloproteínas.
• Lipoproteínas.

Las cromoproteínas son el nombre general de las proteínas complejas, que incluyen flavoproteínas, clorofilas, hemoglobina y otras.

Las proteínas llamadas fosfoproteínas contienen residuos de ácido fosfórico. Este grupo de proteínas incluye, por ejemplo, la caseína de la leche.

Las metaloproteínas son proteínas que contienen iones de ciertos metales unidos covalentemente. Entre ellas se encuentran proteínas que realizan funciones de transporte y almacenamiento (transferrina, ferritina).

Las lipoproteínas de proteínas complejas contienen residuos de lípidos. Su función es transportar lípidos.

Biosíntesis de proteínas

El código genético consta de codones. Un codón es una unidad de información genética que consta de residuos de nucleótidos. Cada codón es responsable de conectar un aminoácido a una proteína. Su número total es 64. Algunos aminoácidos no están determinados por uno, sino por varios codones.

Funciones de las proteínas en el cuerpo.

Cabe señalar que la clasificación de las proteínas según sus funciones es bastante arbitraria, pues en algunos organismos vivos una misma proteína puede realizar varias funciones diferentes. Las proteínas realizan muchas funciones debido a su alta actividad enzimática. En particular, tales enzimas incluyen la proteína motora miosina, así como proteínas reguladoras de las proteínas quinasas.

Función catalítica

Más de 4.000 reacciones que ocurren en nuestro cuerpo requieren catálisis. Sin la influencia de las enzimas, la reacción avanza decenas y cientos de veces más lentamente.
Las moléculas que se unen a una enzima durante una reacción y luego cambian se llaman sustratos. La enzima contiene muchos aminoácidos, pero no todos interactúan con el sustrato y ciertamente no todos participan directamente en el proceso de catálisis. La parte de la enzima a la que se une el sustrato se considera el sitio enzimático activo.

Función estructural

Función protectora

La defensa inmune implica la participación de proteínas que se encuentran en la sangre u otros fluidos biológicos en la formación de la respuesta protectora del cuerpo ante el ataque o daño de microorganismos patógenos. Por ejemplo, las inmunoglobulinas neutralizan virus, bacterias o proteínas extrañas. Los anticuerpos producidos por el sistema inmunológico se adhieren a sustancias extrañas al cuerpo, llamadas antígenos, y las neutralizan. Como regla general, los anticuerpos se secretan en el espacio intercelular o se fijan en las membranas de células plasmáticas especializadas.

Las enzimas y el sustrato no están demasiado unidos, de lo contrario se puede alterar el curso de la reacción catalizada. Pero la estabilidad de la unión de antígenos y anticuerpos no está limitada por nada.

La protección química consiste en unir moléculas de proteínas a diversas toxinas, es decir, asegurar la desintoxicación del organismo. El papel más importante en la desintoxicación de nuestro cuerpo lo desempeñan las enzimas hepáticas, que descomponen los venenos o los convierten en una forma soluble. Las toxinas disueltas abandonan rápidamente el cuerpo.

Función reguladora

Función de señal

Las citoquinas y las proteínas hormonales realizan una función de señalización.
Las hormonas son transportadas por la sangre. Cuando un receptor se une a una hormona, desencadena una respuesta en la célula. Las hormonas regulan la concentración de sustancias en las células sanguíneas, así como la regulación del crecimiento y la reproducción celular. Un ejemplo de este tipo de proteínas es la conocida insulina, que regula la concentración de glucosa en la sangre.

Las citoquinas son pequeñas moléculas mensajeras peptídicas. Actúan como reguladores de la interacción entre diferentes células y también determinan la supervivencia de estas células, suprimen o estimulan su crecimiento y actividad funcional. Sin citocinas, el trabajo coordinado de los sistemas nervioso, endocrino e inmunológico es imposible. Por ejemplo, las citocinas pueden provocar necrosis tumoral, es decir, supresión del crecimiento y la actividad de las células inflamatorias.

Función de transporte

Función de repuesto (o respaldo)

Función receptora de proteínas.

Función motora (o de movimiento)

Proteínas en el metabolismo.

Aquellos aminoácidos que no son sintetizados por el organismo se denominan esenciales y, por tanto, sólo pueden llegar a nosotros desde el exterior.

Una persona obtiene aminoácidos de las proteínas que se encuentran en los alimentos. Las proteínas se desnaturalizan durante la digestión mediante enzimas y jugos gástricos ácidos. Algunos de los aminoácidos obtenidos como resultado del proceso digestivo se utilizan para la síntesis de las proteínas necesarias, y el resto se convierten en glucosa mediante el proceso de gluconeogénesis o se utilizan en el ciclo de Krebs (este es un proceso de metabolismo descomponer).

El uso de proteínas como fuente de energía es especialmente importante en condiciones desfavorables, cuando el cuerpo utiliza su "reserva de emergencia" interna: sus propias proteínas. Los aminoácidos también son una fuente importante de nitrógeno para el cuerpo.

Estándares unificados requerimiento diario no en proteínas. Microflora que habita colon, también sintetiza aminoácidos y no se pueden tener en cuenta al elaborar estándares de proteínas.

Reservas de proteínas en cuerpo humano son mínimos y sólo se pueden sintetizar nuevas proteínas a partir de proteínas en descomposición provenientes de los tejidos corporales y de los aminoácidos que vienen con los alimentos. Las proteínas no se sintetizan a partir de aquellas sustancias que forman parte de las grasas y los carbohidratos.

Deficiencia de proteínas
La falta de proteínas en la dieta provoca una grave ralentización del crecimiento y desarrollo de los niños. Para los adultos, la deficiencia de proteínas es peligrosa debido a la aparición de cambios profundos en el hígado, cambios en los niveles hormonales y alteración del funcionamiento de las glándulas. secreción interna, deterioro en la absorción de nutrientes, deterioro de la memoria y el rendimiento y problemas cardíacos. Todos estos fenómenos negativos están asociados con el hecho de que las proteínas participan en casi todos los procesos del cuerpo humano.

En los años 70 del siglo pasado se registraron casos mortales en personas. por mucho tiempo seguir una dieta hipocalórica con una deficiencia proteica grave. Generalmente la causa inmediata de la muerte es en este caso Hubo cambios irreversibles en el músculo cardíaco.

La deficiencia de proteínas reduce la resistencia de la inmunidad a las infecciones, ya que disminuye el nivel de formación de anticuerpos. La violación de la síntesis de interferón y lisozima (factores protectores) provoca una exacerbación de los procesos inflamatorios. Además, la deficiencia de proteínas suele ir acompañada de una falta de vitaminas, lo que a su vez también tiene consecuencias adversas.

La deficiencia no tiene el mejor efecto sobre la producción de enzimas y la absorción de nutrientes importantes. No debemos olvidar que las hormonas son formaciones proteicas, por lo que la falta de proteínas puede provocar trastornos hormonales graves.

Cualquier actividad física daña las células musculares y cuanto mayor es la carga, más sufren los músculos. Para restaurar las células musculares dañadas, se necesita una gran cantidad de proteína de alta calidad. Contrariamente a la creencia popular, la actividad física sólo es beneficiosa cuando se aporta al cuerpo una cantidad suficiente de proteínas con los alimentos. Para intenso actividad física La ingesta de proteínas debe alcanzar entre 1,5 y 2 gramos por kilogramo de peso.

Exceso de proteína

Pero si una persona no hace ejercicio y al mismo tiempo consume más de 1,75 gramos de proteína por kilogramo de peso, el exceso de proteína se acumula en el hígado, que se convierte en compuestos nitrogenados y glucosa. El compuesto nitrogenado (urea) debe excretarse del organismo a través de los riñones.

Además, cuando hay un exceso de proteínas, reacción ácida cuerpo, lo que conduce a la pérdida de calcio debido a cambios régimen de bebida. Además comida de carne, rico en proteínas, a menudo contiene purinas, algunas de las cuales se depositan en las articulaciones durante el metabolismo y provocan el desarrollo de gota. Cabe señalar que los trastornos asociados con el exceso de proteínas son mucho menos comunes que los trastornos asociados con la deficiencia de proteínas.

La evaluación de la cantidad suficiente de proteínas en la dieta se realiza en función del estado del equilibrio de nitrógeno. El cuerpo sintetiza constantemente nuevas proteínas y libera los productos finales del metabolismo de las proteínas. Las proteínas contienen nitrógeno, que no se encuentra en las grasas ni en los carbohidratos. Y si el nitrógeno se deposita en el organismo como reserva, es exclusivamente en la composición de las proteínas. Durante la degradación de las proteínas, debe excretarse junto con la orina. Para que el cuerpo funcione al nivel requerido, es necesario reponer el nitrógeno eliminado. El equilibrio de nitrógeno significa que la cantidad de nitrógeno consumido coincide con la cantidad excretada del cuerpo.

Nutrición proteica

Estos productos son una fuente de proteínas de alta calidad, pero hay que recordar que contienen mucha grasa, por lo que no es recomendable abusar de ellos en la dieta. Además gran cantidad proteínas, el exceso de grasa también entrará al cuerpo.

Alimentos preferidos ricos en proteínas: quesos de soja, quesos bajos en grasas, ternera magra, claras de huevo, requesón bajo en grasas, pescado y marisco fresco, cordero joven, pollo, carnes blancas.
Es menos preferible consumir productos como: leche y yogures con azúcar añadido, carnes rojas (lomo), carne oscura de pollo y pavo, cortes magros, requesón casero, carnes procesadas en forma de tocino, salami, jamón.

La clara de huevo es proteína pura y no contiene grasa. La carne magra contiene alrededor del 50% de las kilocalorías que provienen de las proteínas; en productos que contienen almidón – 15%; en leche desnatada – 40%; en hortalizas – 30%.

La regla principal a la hora de elegir una dieta proteica es la siguiente: más proteínas por unidad de calorías y un alto coeficiente de digestibilidad de las proteínas. Lo mejor es comer alimentos bajos en grasas y ricos en proteínas. La información calórica se puede encontrar en el embalaje de cualquier producto. Los datos generalizados sobre el contenido de proteínas y grasas en aquellos productos cuyo contenido calórico es difícil de calcular se pueden encontrar en tablas especiales.

Las proteínas tratadas térmicamente son más fáciles de digerir porque se vuelven fácilmente accesibles para las enzimas del tracto digestivo. Sin embargo, el tratamiento térmico puede reducir el valor biológico de la proteína debido a que algunos aminoácidos se destruyen.

Contenido de proteínas y grasas en algunos productos alimenticios

Metabolismo de proteínas

El cuerpo puede gastar alrededor del 15% de la ingesta calórica total en la asimilación de los alimentos.
Los alimentos ricos en proteínas contribuyen a una mayor producción de calor durante el metabolismo. La temperatura corporal aumenta ligeramente, lo que provoca un consumo adicional de energía para el proceso de termogénesis.

Las proteínas no siempre se utilizan como fuente de energía. Esto se debe a que utilizarlos como fuente de energía para el organismo puede resultar poco rentable, pues a partir de una determinada cantidad de grasas y carbohidratos se pueden obtener muchas más calorías y de forma mucho más eficiente que con una cantidad similar de proteínas. Además, rara vez hay un exceso de proteínas en el cuerpo y, si lo hay, la mayor parte del exceso de proteínas se utiliza para realizar funciones plásticas.

En el caso de que la dieta carezca de fuentes de energía en forma de grasas y carbohidratos, el cuerpo comienza a utilizar las grasas acumuladas.

Una cantidad suficiente de proteínas en la dieta ayuda a activar y normalizar el metabolismo lento en aquellas personas con obesidad, y también ayuda a mantener la masa muscular.

Si no hay suficiente proteína, el cuerpo pasa a utilizar proteínas musculares. Esto sucede porque los músculos no son tan importantes para mantener el funcionamiento del cuerpo. La mayoría de las calorías se queman en las fibras musculares y una disminución de la masa muscular reduce el gasto energético del cuerpo.

Muy a menudo, las personas que siguen diversas dietas para bajar de peso eligen una dieta en la que muy poca proteína ingresa al cuerpo con los alimentos. Por regla general, se trata de dietas de verduras o frutas. Aparte del daño, tal dieta no traerá nada. Se inhibe el funcionamiento de órganos y sistemas con falta de proteínas, lo que provoca diversos trastornos y enfermedades. Cada dieta debe considerarse desde el punto de vista de la necesidad de proteínas del organismo.

Procesos como la asimilación de proteínas y su uso para las necesidades energéticas, así como la excreción de productos del metabolismo proteico, requieren mas liquido. Para evitar la deshidratación conviene tomar unos 2 litros de agua al día.