Klasifikasi protein menurut unsur struktur sekunder. Struktur protein sekunder, tersier, kuaterner

Tupai- senyawa organik dengan berat molekul tinggi yang terdiri dari residu asam α-amino.

DI DALAM komposisi protein termasuk karbon, hidrogen, nitrogen, oksigen, belerang. Beberapa protein membentuk kompleks dengan molekul lain yang mengandung fosfor, besi, seng, dan tembaga.

Protein memiliki berat molekul besar: albumin telur - 36.000, hemoglobin - 152.000, miosin - 500.000. Sebagai perbandingan: berat molekul alkohol adalah 46, asam asetat- 60, benzena - 78.

Komposisi asam amino protein

Tupai- polimer non-periodik, yang monomernya adalah asam α-amino. Biasanya, 20 jenis asam α-amino disebut monomer protein, meskipun lebih dari 170 di antaranya ditemukan di sel dan jaringan.

Tergantung pada apakah asam amino dapat disintesis dalam tubuh manusia dan hewan lain, ada: asam amino nonesensial- dapat disintesis; asam amino esensial- tidak dapat disintesis. Asam amino esensial harus dipasok ke tubuh melalui makanan. Tumbuhan mensintesis semua jenis asam amino.

Tergantung pada komposisi asam aminonya, protein adalah: lengkap- mengandung seluruh rangkaian asam amino; cacat- beberapa asam amino hilang dalam komposisinya. Jika protein hanya terdiri dari asam amino, maka disebut sederhana. Jika protein mengandung, selain asam amino, komponen non-asam amino (gugus prostetik), maka disebut kompleks. Gugus prostetik dapat diwakili oleh logam (metaloprotein), karbohidrat (glikoprotein), lipid (lipoprotein), asam nukleat (nukleoprotein).

Semua mengandung asam amino: 1) gugus karboksil (-COOH), 2) gugus amino (-NH 2), 3) radikal atau gugus R (sisa molekul). Struktur radikal berbeda untuk berbagai jenis asam amino. Tergantung pada jumlah gugus amino dan gugus karboksil yang termasuk dalam asam amino, mereka dibedakan: asam amino netral memiliki satu gugus karboksil dan satu gugus amino; asam amino basa memiliki lebih dari satu gugus amino; asam amino yang bersifat asam mempunyai lebih dari satu gugus karboksil.

Asam amino adalah senyawa amfoter , karena dalam larutan mereka dapat bertindak sebagai asam dan basa. Dalam larutan air, asam amino ada dalam bentuk ionik yang berbeda.

Ikatan peptida

Peptida — bahan organik, terdiri dari residu asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida.

Pembentukan peptida terjadi sebagai akibat dari reaksi kondensasi asam amino. Ketika gugus amino dari satu asam amino berinteraksi dengan gugus karboksil asam amino lainnya, terjadi ikatan kovalen nitrogen-karbon di antara keduanya, yang disebut peptida. Tergantung pada jumlah residu asam amino yang termasuk dalam peptida, ada dipeptida, tripeptida, tetrapeptida dll. Pembentukan ikatan peptida dapat terjadi berkali-kali. Hal ini mengarah pada pembentukan polipeptida. Di salah satu ujung peptida terdapat gugus amino bebas (disebut ujung-N), dan di ujung lainnya terdapat gugus karboksil bebas (disebut ujung-C).

Organisasi spasial molekul protein

Kinerja fungsi spesifik tertentu oleh protein bergantung pada konfigurasi spasial molekulnya; selain itu, secara energetik tidak menguntungkan bagi sel untuk menyimpan protein dalam bentuk tidak terlipat, dalam bentuk rantai, oleh karena itu rantai polipeptida mengalami pelipatan, memperoleh suatu rantai. struktur tiga dimensi tertentu, atau konformasi. Ada 4 level organisasi spasial protein.

Struktur protein primer- urutan susunan residu asam amino pada rantai polipeptida penyusun molekul protein. Ikatan antar asam amino merupakan ikatan peptida.

Jika suatu molekul protein hanya terdiri dari 10 residu asam amino, maka jumlahnya secara teoritis pilihan yang memungkinkan molekul protein berbeda dalam urutan pergantian asam amino - 10 20. Memiliki 20 asam amino, Anda dapat membuat lebih banyak lagi kombinasi berbeda darinya. Sekitar sepuluh ribu protein berbeda telah ditemukan di dalam tubuh manusia, yang berbeda satu sama lain dan dari protein organisme lain.

Struktur utama molekul proteinlah yang menentukan sifat molekul protein dan konfigurasi spasialnya. Penggantian hanya satu asam amino dengan asam amino lain dalam rantai polipeptida menyebabkan perubahan sifat dan fungsi protein. Misalnya, mengganti asam amino glutamin keenam dalam subunit β hemoglobin dengan valin menyebabkan fakta bahwa molekul hemoglobin secara keseluruhan tidak dapat menjalankan fungsi utamanya - transportasi oksigen; Dalam kasus seperti itu, orang tersebut terserang penyakit yang disebut anemia sel sabit.

Struktur sekunder- pelipatan rantai polipeptida yang teratur menjadi spiral (terlihat seperti pegas yang memanjang). Putaran heliks tersebut diperkuat oleh ikatan hidrogen yang timbul antara gugus karboksil dan gugus amino. Hampir semua gugus CO dan NH berperan dalam pembentukan ikatan hidrogen. Mereka lebih lemah dari peptida, namun, diulang berkali-kali, memberikan stabilitas dan kekakuan pada konfigurasi ini. Pada tingkat struktur sekunder terdapat protein: fibroin (sutra, jaring laba-laba), keratin (rambut, kuku), kolagen (tendon).

Struktur tersier - pengepakan rantai polipeptida menjadi butiran-butiran yang dihasilkan dari pembentukan ikatan kimia (hidrogen, ionik, disulfida) dan pembentukan interaksi hidrofobik antara radikal residu asam amino. Peran utama dalam pembentukan struktur tersier dimainkan oleh interaksi hidrofilik-hidrofobik. Dalam larutan berair, radikal hidrofobik cenderung bersembunyi dari air, berkelompok di dalam globul radikal hidrofilik sebagai akibat dari hidrasi (interaksi dengan dipol air), mereka cenderung muncul di permukaan molekul. Pada beberapa protein, struktur tersier distabilkan oleh ikatan kovalen disulfida yang terbentuk antara atom belerang dari dua residu sistein. Pada tingkat struktur tersier terdapat enzim, antibodi, dan beberapa hormon.

Struktur Kuarter karakteristik protein kompleks yang molekulnya dibentuk oleh dua atau lebih butiran. Subunit ditahan dalam molekul melalui interaksi ionik, hidrofobik, dan elektrostatis. Kadang-kadang, selama pembentukan struktur kuaterner, ikatan disulfida terjadi antar subunit. Protein yang paling banyak dipelajari dengan struktur kuaterner adalah hemoglobin. Ini dibentuk oleh dua subunit α (141 residu asam amino) dan dua subunit β (146 residu asam amino). Terkait dengan setiap subunit adalah molekul heme yang mengandung besi.

Jika karena alasan tertentu konformasi spasial protein menyimpang dari normal, protein tersebut tidak dapat menjalankan fungsinya. Misalnya, penyebab “penyakit sapi gila” (ensefalopati spongiform) adalah konformasi abnormal prion, protein permukaan sel saraf.

Sifat-sifat protein

Komposisi asam amino dan struktur molekul protein menentukannya properti. Protein menggabungkan sifat basa dan asam, ditentukan oleh radikal asam amino: semakin asam asam amino dalam suatu protein, semakin besar sifat asamnya. Kemampuan menyumbang dan menambah H+ ditentukan sifat penyangga protein; Salah satu buffer yang paling kuat adalah hemoglobin dalam sel darah merah, yang menjaga pH darah pada tingkat yang konstan. Ada protein larut (fibrinogen), dan ada protein tidak larut yang menjalankan fungsi mekanis (fibroin, keratin, kolagen). Ada protein aktif di dalamnya secara kimia(enzim), ada yang tidak aktif secara kimia, tahan terhadap paparan berbagai kondisi lingkungan eksternal dan sangat tidak stabil.

Faktor eksternal (pemanasan, radiasi ultraviolet, logam berat dan garamnya, perubahan pH, radiasi, dehidrasi)

dapat menyebabkan gangguan organisasi struktural molekul protein. Proses hilangnya konformasi tiga dimensi yang melekat pada molekul protein tertentu disebut denaturasi. Penyebab terjadinya denaturasi adalah putusnya ikatan yang menstabilkan struktur protein tertentu. Pada awalnya, ikatan yang paling lemah akan putus, dan ketika kondisi menjadi lebih ketat, ikatan yang lebih kuat pun akan putus. Oleh karena itu, pertama-tama struktur kuaterner, kemudian struktur tersier dan sekunder hilang. Perubahan konfigurasi spasial menyebabkan perubahan sifat protein dan, akibatnya, protein tidak dapat menjalankan fungsi bawaannya. fungsi biologis. Jika denaturasi tidak disertai dengan kehancuran struktur primer maka dia mungkin saja dapat dibalik, dalam hal ini, terjadi pemulihan sendiri karakteristik konformasi protein. Misalnya, protein reseptor membran mengalami denaturasi seperti itu. Proses pemulihan struktur protein setelah denaturasi disebut renaturasi. Jika pemulihan konfigurasi spasial protein tidak mungkin dilakukan, maka disebut denaturasi tidak dapat diubah.

Fungsi protein

Enzim

Enzim, atau enzim, adalah kelas protein khusus yang merupakan katalis biologis. Berkat enzim, reaksi biokimia terjadi dengan kecepatan luar biasa. Laju reaksi enzimatik puluhan ribu kali (dan terkadang jutaan) lebih tinggi daripada laju reaksi yang melibatkan katalis anorganik. Zat yang menjadi tempat kerja enzim disebut substrat.

Enzim adalah protein globular, fitur struktural enzim dapat dibagi menjadi dua kelompok: sederhana dan kompleks. Enzim sederhana adalah protein sederhana, yaitu hanya terdiri dari asam amino. Enzim kompleks adalah protein kompleks, yaitu Selain bagian protein, mereka mengandung kelompok yang bersifat non-protein - kofaktor. Beberapa enzim menggunakan vitamin sebagai kofaktor. Molekul enzim mengandung bagian khusus yang disebut pusat aktif. Pusat aktif- bagian kecil dari enzim (dari tiga hingga dua belas residu asam amino), di mana terjadi pengikatan substrat atau substrat untuk membentuk kompleks enzim-substrat. Setelah reaksi selesai, kompleks enzim-substrat terurai menjadi enzim dan produk reaksi. Beberapa enzim memiliki (kecuali aktif) pusat alosterik- area di mana pengatur kecepatan enzim dipasang ( enzim alosterik).

Reaksi katalisis enzimatik dicirikan oleh: 1) efisiensi tinggi, 2) selektivitas dan arah kerja yang ketat, 3) spesifisitas substrat, 4) regulasi yang halus dan tepat. Spesifisitas substrat dan reaksi katalisis enzimatik dijelaskan oleh hipotesis E. Fischer (1890) dan D. Koshland (1959).

E. Fischer (hipotesis kunci-kunci) menyarankan bahwa konfigurasi spasial pusat aktif enzim dan substrat harus sesuai satu sama lain. Substrat dibandingkan dengan “kunci”, enzim dengan “gembok”.

D. Koshland (hipotesis sarung tangan) menyarankan bahwa korespondensi spasial antara struktur substrat dan pusat aktif enzim tercipta hanya pada saat interaksinya satu sama lain. Hipotesis ini disebut juga hipotesis korespondensi yang diinduksi.

Laju reaksi enzimatik bergantung pada: 1) suhu, 2) konsentrasi enzim, 3) konsentrasi substrat, 4) pH. Perlu ditekankan bahwa karena enzim adalah protein, aktivitasnya paling tinggi dalam kondisi fisiologis normal.

Kebanyakan enzim hanya dapat bekerja pada suhu antara 0 dan 40°C. Dalam batas ini, laju reaksi meningkat kira-kira 2 kali lipat setiap kenaikan suhu 10 °C. Pada suhu di atas 40°C, protein mengalami denaturasi dan aktivitas enzim menurun. Pada suhu mendekati titik beku, enzim menjadi tidak aktif.

Seiring bertambahnya jumlah media, kecepatannya reaksi enzimatik meningkat hingga jumlah molekul substrat sama dengan jumlah molekul enzim. Dengan peningkatan lebih lanjut dalam jumlah substrat, kecepatannya tidak akan meningkat, karena pusat aktif enzim sudah jenuh. Peningkatan konsentrasi enzim menyebabkan peningkatan aktivitas katalitik, karena lebih banyak molekul substrat yang mengalami transformasi per satuan waktu.

Untuk setiap enzim, terdapat nilai pH optimal yang menunjukkan aktivitas maksimum (pepsin - 2.0, amilase ludah - 6.8, lipase pankreas - 9.0). Pada nilai pH yang lebih tinggi atau lebih rendah, aktivitas enzim menurun. Dengan perubahan pH yang tiba-tiba, enzim mengalami denaturasi.

Kecepatan enzim alosterik diatur oleh zat yang menempel padanya pusat alosterik. Jika zat tersebut mempercepat suatu reaksi maka disebut aktivator, jika mereka melambat - penghambat.

Klasifikasi enzim

Menurut jenis transformasi kimia yang dikatalisisnya, enzim dibagi menjadi 6 kelas:

1. oksireduktase(transfer atom hidrogen, oksigen atau elektron dari satu zat ke zat lain - dehidrogenase),
2. transferase(pemindahan gugus metil, asil, fosfat atau amino dari satu zat ke zat lain - transaminase),
3. hidrolase(reaksi hidrolisis di mana dua produk terbentuk dari substrat - amilase, lipase),
4. liase(penambahan non-hidrolitik pada substrat atau pelepasan sekelompok atom darinya, dalam hal ini ikatan C-C, C-N, C-O, C-S dapat diputus - dekarboksilase),
5. isomerase(penataan ulang intramolekul - isomerase),
6. ligase(hubungan dua molekul sebagai hasil pembentukan koneksi C-C, C-N, C-O, C-S - sintetase).

Kelas pada gilirannya dibagi lagi menjadi subkelas dan subsubkelas. Saat ini klasifikasi internasional Setiap enzim memiliki kode tertentu, terdiri dari empat angka yang dipisahkan oleh titik. Angka pertama adalah kelas, yang kedua adalah subkelas, yang ketiga adalah subsubkelas, yang keempat adalah nomor urut enzim pada subkelas tersebut, misalnya kode arginase adalah 3.5.3.1.

Pergi ke kuliah nomor 2"Struktur dan fungsi karbohidrat dan lipid"

Pergi ke kuliah nomor 4"Struktur dan fungsi asam nukleat ATP"

Protein, atau protein, dalam organisme hidup terbentuk terutama dari 20 asam amino alami terpenting sebagai hasil reaksi polikondensasi dengan adanya enzim. Berat molekul protein bervariasi dalam rentang yang sangat luas: dari 10.000 hingga 1.000.000 ke atas.

Tulang punggung rantai protein dibangun dari fragmen asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida dan dikelilingi oleh substituen dari berbagai sifat kimia. Ikatan peptida dalam protein stabil pada suhu 37°C dalam lingkungan netral, tetapi dapat dihidrolisis dalam lingkungan asam atau basa. Di dalam tubuh, hidrolisis protein dilakukan di bawah pengaruh enzim peptidase dan dikontrol secara ketat.

DI DALAM protein alami Panjang dan komposisi rantai sangat bervariasi, sehingga memungkinkan molekul-molekulnya, bahkan dalam larutan, menjadi beragam konformasi.

KonformasiMakromolekul protein dalam larutan mewakili berbagai bentuk spasialnya, yang timbul sebagai akibat dari rotasi fragmen molekul individu di sekitar ikatan tunggal dan distabilkan oleh ikatan antarmolekul antara kelompok individu makromolekul tertentu atau molekul zat yang terletak di larutan sekitarnya.

Transisi konformasi timbal balik terutama dilakukan tanpa memutus ikatan kovalen dalam makromolekul protein. Saat mendeskripsikan komposisi dan konformasi suatu protein, konsep tersebut digunakan primer, sekunder, tersier Dan struktur kuaterner.

Struktur primer spesifik untuk protein individu dan ditentukan oleh komposisi dan urutan residu asam amino dari rantainya. Saat menulis formula lengkap protein menunjukkan urutan residu asam amino yang mengikuti satu sama lain menggunakan sebutan tiga huruf, dimulai dari ujung N rantai. Gagasan tentang struktur utama mioglobin manusia, yang hanya mengandung 153 residu asam amino dalam molekulnya, diberikan oleh notasi singkat berikut:

Sebenarnya susunan linier Rantai polipeptida secara energetik tidak menguntungkan, karena secara praktis menghilangkan interaksi antara berbagai radikal residu asam amino. Sebagai hasil dari interaksi seperti itu, timbul ikatan tambahan yang menstabilkan konformasi rantai protein tertentu di ruang angkasa. Ini terjadi melalui interaksi berikut: interaksi ion-ion; ikatan hidrogen; hidrasi gugus polar; ikatan disulfida; Interaksi Vander Waals antara substituen non-polar; interaksi hidrofobik, akibatnya molekul air terdorong keluar dari zona interaksi substituen non-polar satu sama lain, serta ikatan donor-akseptor antara ion pengompleks dan gugus ligan protein (Gbr. 21.3).

Struktur sekunder protein mencirikan bentuk rantai polipeptida, yang bisa berbentuk heliks (a-struktur), dilipat (B -struktur) atau tidak teratur (Gbr. 21.4). Peran utama dalam pembentukan dan pemeliharaan struktur sekunder

Beras. 21.3. Jenis interaksi antara substituen residu asam amino molekul protein dan lingkungan berair

Beras. 21.4. Struktur sekunder protein: A- struktur-a (spiral), B- Struktur P (terlipat) diperankan oleh ikatan hidrogen yang timbul antara gugus tulang punggung rantai polipeptida.

Susunan spasial struktur-a dapat dibayangkan dengan membayangkan rantai polipeptida melingkari silinder, dan radikal sampingnya diarahkan ke luar. Putaran heliks disatukan oleh ikatan hidrogen antara gugus peptida yang terletak pada putaran heliks yang berdekatan. Meskipun energi ikatan ini kecil, jumlahnya yang besar menimbulkan efek energi yang signifikan, sehingga struktur a cukup stabil dan kaku.

Dilipat (3 struktur terbentuk dari jumlah besar rantai polipeptida memanjang paralel dihubungkan oleh banyak ikatan hidrogen satu sama lain. Radikal samping R terletak di atas dan di bawah bidang yang ditarik melalui lembaran terlipat yang dihasilkan.

Struktur fragmen protein individu yang tidak teratur ditandai dengan kurangnya keteraturan spasial dalam susunannya.

Struktur sekunder suatu protein yang mana yang diwujudkan bergantung pada komposisi asam aminonya, yaitu pada struktur primernya. Sebagian besar protein alami dicirikan oleh koeksistensi dalam satu molekul fragmen dengan struktur a-, p- dan tidak teratur.

Kekuatan ikatan hidrogen yang rendah membuatnya relatif mudah untuk mengubah struktur sekunder di bawah pengaruh eksternal: perubahan suhu, komposisi atau pH lingkungan - atau di bawah pengaruh mekanis. Sebagai hasil dari transformasi struktur sekunder protein, sifat aslinya, yaitu sifat primer, berubah, dan akibatnya, sifat biologis dan fungsi fisiologis.

Struktur tersier protein menentukan lokasi umum rantai polipeptidanya di ruang angkasa. Dipercaya bahwa dalam pembentukan dan stabilisasi struktur tersier molekul protein, peran yang menentukan dimainkan oleh interaksi substituen asam amino samping, yang semakin berdekatan di ruang angkasa karena pembengkokan rantai polipeptida. Jenis interaksi ini ditunjukkan pada Gambar. 21.3.

Struktur tersier suatu molekul protein muncul sepenuhnya secara otomatis sebagai hasil pengorganisasian sendiri rantai polipeptida sesuai dengan struktur primer dan sekundernya, serta dengan komposisi larutan di sekitarnya. Penggerak, yang melipat rantai polipeptida suatu protein menjadi formasi tiga dimensi yang ditentukan secara ketat, adalah interaksi radikal asam amino satu sama lain dan dengan molekul larutan di sekitarnya. Pada saat yang sama, dalam larutan berair, substituen hidrofobik didorong ke dalam molekul protein, membentuk zona kering di sana ("tetesan lemak"), dan substituen hidrofilik berorientasi pada lingkungan berair. Pada titik tertentu, konformasi molekul yang menguntungkan secara energi untuk lingkungan berair tercapai, dan konformasi molekul protein ini menjadi stabil. Dalam hal ini, entropi rantai polipeptida menurun, sedangkan entropi sistem secara keseluruhan (rantai polipeptida + media berair) tetap konstan atau meningkat. Jadi, dari sudut pandang hukum II termodinamika, stabilisasi struktur tersier protein B lingkungan perairan memastikan keinginan lingkungan berair dari molekul protein untuk berpindah ke keadaan dengan entropi maksimum. Gagasan tentang struktur tersier molekul protein mioglobin dan lisozim diberikan pada Gambar. 21.5. Pada gambar, piringan yang diarsir dalam molekul mioglobin adalah heme yang mengandung ligan porfirin dan kation pengompleks, Fe 2+. Molekul lisozim menunjukkan jembatan disulfida S-S yang terlibat dalam menstabilkan struktur tersier protein ini.

Beras. 21.5. Struktur tersier: mioglobin (a) dan lisozim (b)

Struktur tersier suatu protein, dibandingkan dengan struktur sekundernya, bahkan lebih sensitif terhadap pengaruh eksternal. Oleh karena itu, aksi zat pengoksidasi lemah, perubahan pelarut, perubahan kekuatan ionik, pH dan suhu mengganggu struktur tersier protein, dan akibatnya, sifat aslinya.

Struktur Kuarter. Molekul protein besar dengan berat molekul lebih dari 60.000 biasanya merupakan agregat yang terdiri dari beberapa rantai polipeptida dengan berat molekul relatif kecil. Selain itu, setiap rantai, dengan mempertahankan karakteristik struktur primer, sekunder, dan tersiernya, bertindak sebagai subunit dari agregat ini, yang memiliki tingkat organisasi spasial yang lebih tinggi - struktur kuaterner. Agregat molekul semacam itu mewakili satu kesatuan dan menjalankan fungsi biologis yang bukan merupakan karakteristik subunit individu. Misalnya, molekul hemoglobin terdiri dari 4 subunit dan dicirikan oleh labilitas kompleks yang jauh lebih besar dengan oksigen dibandingkan subunit individualnya, yang dimanifestasikan dalam sifat mioglobin (bagian 10.4). Struktur kuaterner suatu protein ditentukan terutama oleh ikatan hidrogen dan interaksi van der Waals, dan kadang-kadang oleh ikatan disulfida, antara rantai polipeptida yang digabungkan. Berat molekul protein dengan struktur kuaterner bisa mencapai beberapa puluh juta. Struktur protein kuaterner sensitif terhadap pengaruh eksternal dan dapat diganggu olehnya.

Bentuk molekul protein. Berdasarkan bentuk molekulnya, protein asli, yaitu protein yang menunjukkan sifat biologis yang diprogram oleh alam, dibagi menjadi berhubung dgn urat saraf Dan bulat. Molekul protein fibrilar biasanya memiliki struktur B dan struktur berserat; mereka tidak larut dalam air, karena terdapat banyak radikal hidrofobik di permukaannya. Protein fibrilar adalah protein fibron; keratin pada rambut, kulit, kuku; kolagen tendon dan jaringan tulang; miosin jaringan otot.

Protein globular berbentuk silinder atau bulat dan berukuran 10 -9 -10 -7 m. Biasanya larut dalam air, karena permukaannya sebagian besar mengandung gugus polar. Melarutkan dalam air, protein globular membentuk larutan koloid liofilik (Bagian 27.3). Contoh protein globular: albumin ( putih telur), mioglobin, hampir semua enzim.

Keadaan kristal cair. Molekul protein merupakan formasi yang cukup besar dan memiliki struktur spasial tetap, yang secara keseluruhan dapat bersifat anisotropik, atau fragmen individu dari rantai peptida dapat bersifat anisotropik. Oleh karena itu, banyak protein dicirikan oleh keadaan kristal cair dalam kisaran suhu tertentu (keadaan kristal cair termotropik) atau pembentukan satu atau beberapa keadaan kristal cair lyotropik dengan partisipasi media berair pada konsentrasi zat tertentu dalam larutan. Pembentukan wujud kristal cair atau peralihan dari satu wujud kristal cair ke wujud kristal cair lainnya, disertai dengan perubahan orientasi masing-masing fragmen molekul protein atau perubahan konsistensi pergerakan dalam sistem, tidak memerlukan pengeluaran energi yang besar, tetapi dapat menyebabkan perubahan fungsi biologisnya. Misalnya, mempengaruhi fungsi kontraktil serat otot miosin, aktivitas enzimatik, fungsi transpor protein atau sifat pelindungnya relatif terhadap sistem koloid. Jadi, dalam kondisi tertentu, molekul hemoglobin berubah menjadi kristal cair. Hal ini menyebabkan sejumlah kelainan patologis, yang diwujudkan dalam hilangnya elastisitas sel darah merah. Akibatnya, pembuluh darah kapiler tersumbat dan transportasi oksigen terganggu. Pembentukan batu pada sistem saluran kemih atau empedu dikaitkan dengan perubahan tidak hanya konsentrasi, tetapi juga kondisi protein pelindung dalam sistem ini. Sampai saat ini, kemampuan protein dan larutannya untuk berubah menjadi bentuk kristal cair secara praktis tidak dipertimbangkan dalam biologi, biokimia, dan kedokteran, meskipun sifat-sifat ini sangat penting dari sudut pandang aktivitas vital sistem kehidupan mana pun.

Denaturasi. Struktur spasial protein, sebagaimana telah ditunjukkan, dapat terganggu di bawah pengaruh sejumlah faktor: peningkatan suhu, perubahan pH dan kekuatan ionik medium, iradiasi UV dan sinar-X, adanya zat yang mampu mendehidrasi molekul protein (etanol, aseton, urea) atau berinteraksi dengan substituennya (zat pengoksidasi, zat pereduksi, formaldehida, fenol) dan bahkan dengan pengadukan larutan secara mekanis yang kuat.

Denaturasi adalah penghancuran konformasi alami (asli) makromolekul protein di bawah pengaruh eksternal.

Selama denaturasi, struktur kuaterner, tersier, dan sekunder dihancurkan, tetapi struktur primer protein tetap dipertahankan. Oleh karena itu, denaturasi dapat bersifat reversibel (denaturasi – renaturasi) Dan sifatnya yang ireversibel tergantung pada sifat protein dan intensitasnya pengaruh eksternal. Denaturasi ireversibel biasanya terjadi bila terkena panas (misalnya penggumpalan albumin telur saat telur direbus). Protein globular yang terdenaturasi mengalami penurunan afinitas terhadap air, karena banyak radikal hidrofobik muncul di permukaan molekul. Oleh karena itu, kelarutannya menurun dan muncul serpihan atau sedimen. Hal utama adalah bahwa selama denaturasi, aktivitas biologis protein globular dan fibrillar hilang, yang diamati dengan banyak metode isolasi mereka (Bagian 11.3). Untuk menghindari denaturasi protein dan mempertahankan konformasi aslinya selama proses isolasi, semua operasi dilakukan dalam kondisi ringan pada suhu tidak melebihi 5°C, menghindari efek keras dari reagen kimia.

Sifat permukaan protein. Molekul protein mengandung asam amino yang berbeda, yang memiliki radikal hidrofobik berdasarkan hidrokarbon alifatik dan aromatik, dan radikal hidrofilik, termasuk gugus peptida. Radikal ini didistribusikan ke seluruh rantai, dan oleh karena itu sebagian besar protein adalah surfaktan (Bagian 26.6). Fitur surfaktan protein - adanya fragmen dalam molekulnya dengan keseimbangan hidrofilik-lipofilik yang sangat berbeda, yang menjadikannya penstabil yang efektif untuk sistem dispersi liofobik, pengemulsi lemak dan kolesterol, dan komponen aktif membran biologis.

Karena sifat surfaktannya, beberapa protein membentuk misel liofilik (Bagian 27.3) dengan lipid (termasuk kolesterol dan esternya), yang disebut lipoprotein. Pada lipoprotein tidak terdapat ikatan kovalen antara molekul protein dan lipid, melainkan hanya interaksi antarmolekul. Permukaan luar Misel lipoprotein terdiri dari fragmen hidrofilik protein dan molekul fosfolipid, dan bagian dalamnya (inti) adalah lingkungan hidrofobik di mana lemak, kolesterol, dan esternya dilarutkan (Gbr. 21.6). Kehadiran cangkang hidrofilik terluar dalam lipoprotein membuat misel kaya lipid ini “larut” dalam air dan beradaptasi dengan baik untuk pengangkutan lemak dari usus halus menjadi depot lemak dan berbagai jaringan. Diameter misel lipoprotein berkisar antara 7 hingga 1000 nm.

Tergantung pada kepadatan, ukuran misel dan rasio protein dan lipid di dalamnya, lipoprotein dibagi menjadi 4 kelas (Tabel 21.2).

Beras. 21.6. Misel lipoprotein

Peran kilomikron dan lipoprotein densitas sangat rendah adalah pengangkutan lemak dan hidrolisisnya di bawah pengaruh lipoprotein lipase. Saat lemak dipecah, terjadi transformasi berikut:

P-lipoprotein terutama mengangkut kolesterol ke dalam sel, dan a-lipoprotein menghilangkan kelebihan kolesterol dari sel.

Ketika mempelajari komposisi lipoprotein serum darah, ditemukan bahwa semakin tinggi rasio B-lipoprotein/a-lipo-protein, semakin besar bahaya timbunan kolesterol yang melimpah pada tubuh. permukaan bagian dalam pembuluh darah, yaitu aterosklerosis. Aterosklerosis berkontribusi terhadap perkembangan stroke atau infark miokard dengan membatasi aliran darah melalui pembuluh darah yang menyempit di otak atau jantung.

Sifat permukaan protein, yang mencirikan kemampuannya dalam interaksi antarmolekul, mendasari interaksi enzim dengan substrat (Bagian 5.6), antibodi dengan antigen, dan menjelaskan berbagai interaksi, yang disebut komplementaritas spesifik dalam biologi (“kunci dan gembok” teori). Dalam semua kasus ini, terdapat korespondensi yang ketat antara struktur permukaan dan sifat-sifat partikel yang berinteraksi, yang menjamin efisiensi tinggi berbagai jenis interaksi antarmolekul di antara partikel-partikel tersebut (Gbr. 21.3). Dalam biologi, hal ini sering kali tercermin dalam cara yang disederhanakan menggunakan korespondensi grafis dari bentuk dan ukuran partikel yang berinteraksi (Gbr. 21.7).

Sifat informasi protein. Molekul protein dan masing-masing fragmennya dianggap sebagai pembawa biologis

Beras. 21.7. Interpretasi grafis dari korespondensi interaksi antarmolekul antara partikel protein yang dijelaskan oleh komplementaritas spesifik atau teori "kunci dan gembok"

informasi di mana peran huruf alfabet dimainkan oleh 20 residu asam amino. Pembacaan informasi ini didasarkan pada berbagai jenis interaksi antarmolekul dan keinginan sistem untuk menggunakannya secara efektif. Misalnya, pada enzim di dekat pusat aktif, bagian dari molekul protein mengandung residu asam amino tertentu, yang substituennya berorientasi pada ruang sehingga terjadi pengenalan substrat yang ditentukan secara ketat yang bereaksi dengan enzim ini. Interaksi berlangsung dengan cara yang sama antibodi- antigen atau sintesis antibodi yang sesuai terhadap antigen yang muncul terjadi di dalam tubuh. Sifat informasional protein mendasari imunitas, yang merupakan sistem integral mekanisme biologis pertahanan diri tubuh, yang didasarkan pada proses informasi pengenalan "teman" dan "alien". “Bahasa asam amino”, yang berisi 20 unit, adalah salah satu cara paling optimal dan andal untuk menyandikan informasi penting untuk berfungsinya sistem kehidupan, termasuk informasi tentang bentuk organ individu dan organisme secara keseluruhan.

Sifat asam basa. Protein, seperti asam a-amino (Bagian 8.2), adalah poliamfolit, menunjukkan sifat asam karena gugus karboksil yang tidak terionisasi -COOH, gugus amonium dari gugus tiol -SH, serta n-hidroksi-

gugus fenil Protein menunjukkan sifat utamanya karena gugus - COO-, gugus amino - NH 2, serta substituen imidazol -C 3 H 3 N 2 dan guanidin - (CH 5 N 3) +. Dalam larutan berair, tergantung pada pH medium, protein dapat terdapat pada pH = pI protein dalam bentuk molekul, yaitu bentuk netral, memiliki struktur ionik bipolar, pada pH< рI белка появля­ется катионная форма, и при рН >pI protein muncul dalam bentuk anionik, terutama karena ionisasi substituen (-RH).

Dalam lingkungan asam kuat, gugus karboksil protein yang terionisasi terprotonasi, dan dalam lingkungan basa kuat, gugus amonium terminal terdeprotonasi. Namun, dalam media biologis, yang tidak dicirikan oleh nilai pH ekstrem seperti itu, transformasi molekul protein seperti itu tidak terjadi. Transformasi asam basa pada molekul protein secara alami disertai dengan perubahan konformasinya, oleh karena itu fungsi biologis dan fisiologis kation atau anion protein akan berbeda tidak hanya satu sama lain, tetapi juga fungsi molekulnya.

Tergantung pada komposisi asam aminonya, protein dibagi menjadi “netral” (pI = 5,0 - 7,0), “asam” (pI< 4,0) и "основные", или "щелочные" (рI >7.5) (Tabel 21.3). Protein asam memiliki kandungan asam aspartat atau glutamat yang tinggi, sedangkan protein “basa” memiliki kandungan arginin, lisin, atau histidin yang tinggi. Sistem penyangga protein beroperasi di dalam tubuh berdasarkan protein (Bagian 8.4).

Perbedaan sifat asam basa protein mendasari pemisahan dan analisis campuran protein dengan elektroforesis dan kromatografi pertukaran ion. Dalam medan listrik konstan, protein memiliki mobilitas elektroforesis, dan arah pergerakannya ke katoda atau anoda bergantung pada nilai pH larutan dan pI protein. Pada pH< рI белок частично находится в форме катиона и перемещается к катоду. При рН >Protein pI berpindah ke anoda karena sebagian berbentuk anion. Pada pH = pI protein sudah masuk seluruhnya bentuk molekul dan tidak bergerak karena pengaruh medan listrik. Mobilitas elektroforesis ion protein bergantung pada ukuran dan muatannya, serta pH larutan. Semakin besar perbedaan antara pH larutan dan pH protein, semakin besar mobilitas ionnya. Analisis protein dengan elektroforesis banyak digunakan dalam biokimia klinis untuk diagnosis penyakit.

Sifat yang rumit. Protein adalah ligan polidentat aktif (bagian 10.1), terutama yang mengandung gugus fungsi lunak: tiol, imidazol, guanidin, gugus amino:

Karena adanya berbagai gugus fungsi dalam molekul protein, mereka terbentuk senyawa kompleks stabilitas yang berbeda tergantung pada polarisasi ion pengompleks. Dengan kation K+ dan Na+ yang terpolarisasi rendah (keras), protein membentuk kompleks dengan stabilitas rendah, yang di dalam tubuh bertindak sebagai ionofor untuk kation atau aktivator protein sebagai substrat untuk proses biokimia tertentu. Dengan kation Mg 2+ atau Ca 2+ yang kurang kaku, protein membentuk kompleks yang cukup kuat. Dengan kation logam-d: besi, tembaga, mangan, seng, kobalt, molibdenum ("logam kehidupan"), yang cukup terpolarisasi, yaitu lunak, protein membentuk kompleks yang kuat. Namun, mereka membentuk kompleks yang sangat kuat dengan kation logam beracun: timbal, kadmium, merkuri dan lain-lain yang menunjukkan kemampuan polarisasi tinggi, yaitu sangat lunak. Kompleks protein yang stabil dengan kation logam sering disebut metalloprotein.

Banyak enzim merupakan kompleks kelat suatu protein dengan kation dari suatu “logam kehidupan”. Dalam hal ini, kation pengomplekslah yang, di bawah pengaruh ligan protein, merupakan pusat aktif enzim, dan sebuah fragmen molekul protein di dekat pusat ini biasanya berperan sebagai identifikasi dan aktivator substrat. Komponen protein metaloenzim sering disebut apoenzim.

Semua protein, bila diolah dengan garam tembaga dalam lingkungan basa, membentuk kompleks khelat ungu, yang merupakan reaksi kualitatif terhadap protein yang disebut reaksi biuret:

Reaksi ini terjadi melalui deprotonasi gugus peptida protein, yang difasilitasi oleh lingkungan basa dan adanya ion pengompleks di dalamnya.

Reaksi elektrofilik-nukleofilik. Reaksi-reaksi ini terutama mencakup hidrolisis protein - jalur utama katabolisme (pemecahannya) di dalam tubuh. Selama hidrolisis protein, reagen - molekul air - bertindak baik sebagai nukleofil karena OH" dan sebagai elektrofil karena H +. Partikel nukleofilik OH" menyerang pusat elektrofilik ikatan peptida, yaitu atom karbon dari gugus karbonil, dan pusat nukleofilik ikatan ini - atom nitrogen - diserang oleh elektrofil - proton. Akibat serangan molekul air, ikatan peptida dalam protein terputus, dan asam osamino serta peptida pertama kali terbentuk, dan produk akhirnya adalah asam os-amino.

Pemecahan protein secara hidrolitik terjadi di sel mana pun dalam tubuh, lebih tepatnya, di liposomnya, tempat enzim hidrolitik terkonsentrasi. Hidrolisis protein dapat terjadi sebagian (menjadi peptida) dan lengkap (menjadi asam amino). Hidrolisis parsial dipercepat proteinase, yang mendorong pembentukan peptida. Peptida yang dihasilkan dihidrolisis menjadi asam amino dengan partisipasi peptidase. Di dalam tubuh, hidrolisis protein dilakukan terutama oleh seluruh rangkaian enzim, yang masing-masing memecah ikatan peptida yang dibentuk oleh asam amino tertentu. Jadi, karboksipeptidase secara khusus memotong asam amino terminal-C dari protein, trypsin menghidrolisis ikatan peptida antara asam amino dengan substituen non-polar (hidrofobik). kimotripsin memutuskan ikatan peptida yang dibentuk oleh fenilalanin, tirosin, triptofan dengan asam amino lainnya. Di dalam tubuh, protein makanan dipecah sepenuhnya, karena sebagian besar asam amino bebas digunakan untuk kehidupan.

Dalam kondisi laboratorium, protein dihidrolisis dalam lingkungan asam dan basa. Namun, hidrolisis basa praktis tidak digunakan karena ketidakstabilan banyak asam osaminat dalam kondisi ini. Biasanya, hidrolisis lengkap dilakukan dengan memanaskan protein hingga 110°C dalam ampul tertutup dengan 20% HC1 selama 24 jam. Dalam kondisi ini, hidrolisis protein berlangsung hingga selesai, tetapi triptofan yang dihasilkan terurai seluruhnya. Oleh karena itu, preferensi diberikan pada hidrolisis enzimatik.

Protein tubuh yang mengandung asam aspartat dan glutamat dapat bertindak sebagai akseptor amonia, yang sebagai nukleofil bereaksi pada gugus karboksil bebas substituen, yaitu. reaksi tengahasi protein:

Reaksi tengahasi bersifat endergonik, oleh karena itu di dalam tubuh berhubungan dengan reaksi hidrolisis ATP.

Akibat reaksi ini, protein kehilangan sifat aslinya karena mengalami denaturasi permanen.

Reagen elektrofilik aktif (EX): 2,4-dinitrofluorobenzene, fenil isothiocyanate atau dansil klorida - digunakan untuk menentukan struktur primer protein atau peptida. Dengan adanya basa, mereka bereaksi pada asam amino terminal-N dari anion protein dan mendorong eliminasinya dalam bentuk turunan yang sesuai E-NH-CRH-COOH, yang mudah diidentifikasi baik secara kromatografi maupun spektral:

Bagian protein yang tersisa tidak dihancurkan, dan operasi penghilangan asam amino berikutnya dapat diulangi. Reaksi-reaksi ini mendasari pengoperasian penganalisis struktur primer protein otomatis. Biasanya, protein yang akan dianalisis terlebih dahulu mengalami hidrolisis parsial untuk menghasilkan beberapa peptida. Peptida yang dihasilkan dipisahkan, dimurnikan, dan urutan asam amino masing-masing ditentukan, dan kemudian struktur utama protein yang dianalisis disusun.

Sifat redoks. Protein relatif tahan terhadap oksidasi ringan, kecuali protein yang mengandung asam amino sistein, karena gugus tiol yang terakhir mudah teroksidasi menjadi gugus disulfida, dan prosesnya dapat dibalik:

Akibat transformasi ini, terjadi perubahan konformasi protein dan sifat aslinya. Oleh karena itu, protein yang mengandung sulfur sensitif terhadap oksidasi atau reduksi radikal bebas, yang terjadi ketika tubuh terkena radiasi atau bentuk oksigen beracun (Bagian 9.3.9).

Transformasi tiol-disulfida dari protein keratin adalah dasar perm kimiawi rambut, karena sistein dan sistin adalah bagian dari komposisinya. Pertama, rambut diperlakukan dengan zat pereduksi untuk memutus ikatan -S-S- sistin dan mengubahnya menjadi gugus sistein tiol. Kemudian rambut ditata menjadi ikal (keriting) dan diolah dengan zat pengoksidasi. Dalam hal ini, ikatan sistin disulfida terbentuk, yang membantu rambut mempertahankan bentuk barunya.

Dengan oksidasi yang lebih parah, gugus tiol protein dioksidasi menjadi gugus sulfo hampir secara ireversibel:

Oksidasi keras protein menjadi CO2, H2O dan garam amonium digunakan oleh tubuh untuk menghilangkan protein yang tidak diperlukan dan mengisi kembali sumber energinya (16,5 - 17,2 kJ/g).

Di dalam tubuh, protein yang mengandung residu lisin, prolin, fenilalanin, dan triptofan mengalami hidroksilasi enzimatik (oksidasi monooksigenase) dengan partisipasi oksigen dan bentuk koenzim tereduksi:

Sebagai hasil dari reaksi hidroksilasi, sifat hidrofilik protein dan kemampuannya untuk membentuk ikatan hidrogen meningkat. Hal ini terjadi pada tropokolagen, di mana tiga rantai digabungkan menjadi superheliks yang stabil karena ikatan hidrogen, dalam pembentukan residu hidroksiprolin juga ikut serta.

Reaksi serupa terjadi pada molekul tropokolagen, yang mengarah pada “ikatan silang” yang lebih kuat pada rantai peptidanya.

Deaminasi oksidatif protein di bawah pengaruh ninhidrin, disertai dengan pembentukan warna biru - reaksi kualitatif khas terhadap protein - reaksi ninhidrin(lihat bagian 21.2.4).

Untuk mendeteksi protein yang mengandung asam amino aromatik dan heterosiklik, digunakan reaksi xanthoprotein, yang jika terkena asam nitrat pekat akan disertai dengan munculnya warna kuning, yang berubah menjadi oranye jika ditambahkan alkali atau amonia:

Sebagai hasil dari reaksi xanthoprotein, warna kuning pada kulit diamati ketika bersentuhan dengan konsentrat. asam nitrat.

Dengan demikian, protein dicirikan oleh: konformasi tertentu, keadaan kristal cair, sifat aktif permukaan dan informasi, serta keempat jenis reaksi kimia: asam-basa, pengkompleks, elektrofilik-nukleofilik dan redoks, yang mendasari aktivitas vital. dari setiap sistem kehidupan. Kombinasi dari semua sifat ini menjelaskan keunikan protein bagi seluruh makhluk hidup.

Ada empat tingkat organisasi struktural protein: primer, sekunder, tersier, dan kuaterner. Setiap tingkat mempunyai ciri khasnya masing-masing.

Struktur utama protein adalah rantai polipeptida linier asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida. Struktur primer adalah tingkat organisasi struktural paling sederhana dari suatu molekul protein. Stabilitas tinggi diberikan oleh ikatan peptida kovalen antara gugus α-amino dari satu asam amino dan gugus α-karboksil dari asam amino lain. [menunjukkan] .

Jika gugus imino prolin atau hidroksiprolin terlibat dalam pembentukan ikatan peptida, maka bentuknya berbeda. [menunjukkan] .

Ketika ikatan peptida terbentuk di dalam sel, gugus karboksil dari satu asam amino diaktifkan terlebih dahulu, dan kemudian bergabung dengan gugus amino asam amino lainnya. Mereka melakukannya dengan cara yang hampir sama sintesis laboratorium polipeptida.

Ikatan peptida adalah fragmen berulang dari rantai polipeptida. Ia memiliki sejumlah ciri yang tidak hanya mempengaruhi bentuk struktur primer, tetapi juga tingkat organisasi rantai polipeptida yang lebih tinggi:

• koplanaritas - semua atom yang termasuk dalam kelompok peptida berada pada bidang yang sama;
• kemampuan untuk eksis dalam dua bentuk resonansi (bentuk keto atau enol);
• posisi trans substituen relatif terhadap ikatan C-N;
• kemampuan membentuk ikatan hidrogen, dan masing-masing gugus peptida dapat membentuk dua ikatan hidrogen dengan gugus lain, termasuk gugus peptida.

Pengecualiannya adalah gugus peptida yang melibatkan gugus amino prolin atau hidroksiprolin. Mereka hanya mampu membentuk satu ikatan hidrogen (lihat di atas). Hal ini mempengaruhi pembentukan struktur sekunder protein. Rantai polipeptida di daerah di mana prolin atau hidroksiprolin berada mudah tertekuk, karena tidak terikat, seperti biasanya, oleh ikatan hidrogen kedua.

Tata nama peptida dan polipeptida . Nama peptida terdiri dari nama asam amino penyusunnya. Dua asam amino membentuk dipeptida, tiga asam amino membentuk tripeptida, empat asam amino membentuk tetrapeptida, dan seterusnya. Setiap rantai peptida atau polipeptida dengan panjang berapa pun memiliki asam amino terminal-N yang mengandung gugus amino bebas dan asam amino terminal-C yang mengandung karboksil bebas. kelompok. Saat memberi nama polipeptida, semua asam amino dicantumkan secara berurutan, dimulai dengan terminal-N, menggantikan namanya, kecuali terminal-C, dengan akhiran -in dengan -il (karena asam amino dalam peptida tidak lagi memiliki a gugus karboksil, tetapi gugus karbonil). Misalnya, nama yang ditunjukkan pada Gambar. 1 tripeptida - leuc lanau fenilalan lanau tigaon di dalam.

Ciri-ciri struktur utama protein . Di tulang punggung rantai polipeptida, struktur kaku (gugus peptida datar) bergantian dengan daerah yang relatif bergerak (-CHR), yang mampu berputar di sekitar ikatan. Ciri-ciri struktural rantai polipeptida tersebut mempengaruhi penataan ruangnya.

Struktur sekunder adalah cara pelipatan rantai polipeptida menjadi struktur teratur akibat terbentuknya ikatan hidrogen antara gugus peptida dari rantai yang sama atau rantai polipeptida yang berdekatan. Menurut konfigurasinya, struktur sekunder dibagi menjadi heliks (α-heliks) dan berlapis-lipat (struktur β dan bentuk silang).

α-Heliks. Ini adalah jenis struktur protein sekunder yang terlihat seperti heliks biasa, terbentuk karena ikatan hidrogen interpeptida dalam satu rantai polipeptida. Model struktur α-helix (Gbr. 2), yang memperhitungkan semua sifat ikatan peptida, diusulkan oleh Pauling dan Corey. Fitur utama α-heliks:

• konfigurasi heliks dari rantai polipeptida yang memiliki simetri heliks;
• pembentukan ikatan hidrogen antara gugus peptida dari setiap residu asam amino pertama dan keempat;
• keteraturan putaran spiral;
• kesetaraan semua residu asam amino dalam α-heliks, terlepas dari struktur radikal sampingnya;
• radikal samping asam amino tidak berpartisipasi dalam pembentukan α-helix.

Secara eksternal, α-helix tampak seperti spiral kompor listrik yang agak memanjang. Keteraturan ikatan hidrogen antara gugus peptida pertama dan keempat menentukan keteraturan putaran rantai polipeptida. Ketinggian satu putaran, atau tinggi nada heliks α, adalah 0,54 nm; itu mencakup 3,6 residu asam amino, yaitu, setiap residu asam amino bergerak sepanjang sumbu (ketinggian satu residu asam amino) sebesar 0,15 nm (0,54:3,6 = 0,15 nm), yang memungkinkan kita berbicara tentang kesetaraan semua residu asam amino dalam α-heliks. Periode keteraturan suatu α-heliks adalah 5 putaran atau 18 residu asam amino; panjang satu periode adalah 2,7 nm. Beras. 3. Model a-heliks Pauling-Corey

β-Struktur. Ini adalah jenis struktur sekunder yang memiliki konfigurasi rantai polipeptida sedikit melengkung dan dibentuk oleh ikatan hidrogen interpeptida dalam bagian individu dari satu rantai polipeptida atau rantai polipeptida yang berdekatan. Ini juga disebut struktur lipatan berlapis. Ada jenis struktur β. Daerah berlapis terbatas yang dibentuk oleh satu rantai polipeptida suatu protein disebut bentuk silang (struktur β pendek). Ikatan hidrogen dalam bentuk silang-β terbentuk antara kelompok peptida dari loop rantai polipeptida. Tipe lain - struktur β lengkap - merupakan karakteristik seluruh rantai polipeptida, yang memiliki bentuk memanjang dan dipegang oleh ikatan hidrogen interpeptida antara rantai polipeptida paralel yang berdekatan (Gbr. 3). Struktur ini menyerupai tiupan akordeon. Selain itu, varian struktur β dimungkinkan: mereka dapat dibentuk oleh rantai paralel (ujung N-terminal rantai polipeptida diarahkan ke arah yang sama) dan antiparalel (ujung N-terminal diarahkan ke arah yang sama) sisi yang berbeda). Radikal samping dari satu lapisan ditempatkan di antara radikal samping dari lapisan lainnya.

Dalam protein, transisi dari struktur α ke struktur β dan sebaliknya dimungkinkan karena penataan ulang ikatan hidrogen. Alih-alih ikatan hidrogen interpeptida biasa di sepanjang rantai (yang menyebabkan rantai polipeptida dipelintir menjadi spiral), bagian heliks terlepas dan ikatan hidrogen menutup di antara fragmen rantai polipeptida yang memanjang. Transisi ini ditemukan pada keratin, protein rambut. Saat mencuci rambut dengan alkaline deterjen Struktur spiral β-keratin mudah hancur dan berubah menjadi α-keratin (rambut keriting diluruskan).

Penghancuran struktur sekunder protein yang teratur (heliks α dan struktur β), dengan analogi dengan peleburan kristal, disebut “peleburan” polipeptida. Dalam hal ini, ikatan hidrogen terputus, dan rantai polipeptida berbentuk kusut acak. Akibatnya, stabilitas struktur sekunder ditentukan oleh ikatan hidrogen interpeptida. Jenis ikatan lain hampir tidak mengambil bagian dalam hal ini, kecuali ikatan disulfida di sepanjang rantai polipeptida di lokasi residu sistein. Peptida pendek ditutup menjadi siklus karena ikatan disulfida. Banyak protein mengandung daerah heliks α dan struktur β. Hampir tidak ada protein alami yang terdiri dari 100% α-heliks (kecuali paramyosin, protein otot yang 96-100% α-heliks), sedangkan polipeptida sintetik memiliki 100% heliks.

Protein lain memiliki tingkat penggulungan yang berbeda-beda. Frekuensi tinggi Struktur heliks α diamati pada paramiosin, mioglobin, dan hemoglobin. Sebaliknya, pada trypsin, suatu ribonuklease, sebagian besar rantai polipeptida dilipat menjadi struktur β berlapis. Protein jaringan pendukung: keratin (protein rambut, wol), kolagen (protein tendon, kulit), fibroin (protein sutra alam) memiliki konfigurasi rantai polipeptida β. Berbagai derajat helikalisasi rantai polipeptida protein menunjukkan bahwa, jelas, terdapat kekuatan yang mengganggu sebagian helikalisasi atau “memutus” lipatan reguler rantai polipeptida. Alasannya adalah pelipatan rantai polipeptida protein yang lebih kompak dalam volume tertentu, yaitu menjadi struktur tersier.

Struktur tersier protein

Struktur tersier suatu protein adalah cara rantai polipeptida tersusun dalam ruang. Berdasarkan bentuk struktur tersiernya, protein dibedakan menjadi globular dan fibrillar. Protein globular paling sering berbentuk ellipsoid, sedangkan protein fibrilar (seperti benang) berbentuk memanjang (bentuk batang atau gelendong).

Namun, konfigurasi struktur tersier protein belum memberikan alasan untuk berpikir bahwa protein fibrilar hanya memiliki struktur β, dan protein globular memiliki struktur heliks α. Ada protein fibrilar yang memiliki struktur sekunder terlipat heliks, bukan berlapis. Misalnya, α-keratin dan paramyosin (protein otot obturator moluska), tropomyosins (protein otot rangka) termasuk dalam protein fibrilar (berbentuk batang), dan struktur sekundernya adalah α-heliks; sebaliknya, protein globular mungkin mengandung sejumlah besar struktur β.

Spiralisasi rantai polipeptida linier mengurangi ukurannya sekitar 4 kali lipat; dan dikemas ke dalam struktur tersier membuatnya sepuluh kali lebih kompak dibandingkan rantai aslinya.

Ikatan yang menstabilkan struktur tersier suatu protein . Ikatan antar radikal samping asam amino berperan dalam menstabilkan struktur tersier. Koneksi ini dapat dibagi menjadi:

• kuat (kovalen) [menunjukkan] .

  Ikatan kovalen meliputi ikatan disulfida (-S-S-) antara radikal samping sistein yang terletak di berbagai bagian rantai polipeptida; isopeptida, atau pseudopeptida, - antara gugus amino radikal samping lisin, arginin, dan bukan gugus α-amino, dan gugus COOH dari radikal samping asam aspartat, glutamat dan aminositrat, dan bukan gugus α-karboksil asam amino. Oleh karena itu nama jenis ikatan ini - seperti peptida. Ikatan ester yang langka dibentuk oleh gugus COOH dari asam amino dikarboksilat (aspartat, glutamat) dan gugus OH dari asam hidroksiamino (serin, treonin).

• lemah (kutub dan van der Waals) [menunjukkan] .

  KE ikatan polar termasuk hidrogen dan ionik. Ikatan hidrogen, seperti biasa, terjadi antara gugus -NH 2 , -OH atau -SH dari radikal samping suatu asam amino dan gugus karboksil asam amino lainnya. Ikatan ionik, atau elektrostatis, terbentuk ketika gugus radikal samping bermuatan -NH + 3 (lisin, arginin, histidin) dan -COO - (asam aspartat dan glutamat) bersentuhan.

  Obligasi non-polar, atau van der Waals terbentuk di antara radikal hidrokarbon asam amino. Radikal hidrofobik dari asam amino alanin, valin, isoleusin, metionin, fenilalanin berinteraksi satu sama lain dalam lingkungan berair. Ikatan van der Waals yang lemah mendorong pembentukan inti hidrofobik radikal nonpolar di dalam globul protein. Semakin banyak asam amino nonpolar, semakin besar peran ikatan van der Waals dalam pelipatan rantai polipeptida.

Banyaknya ikatan antara radikal samping asam amino menentukan konfigurasi spasial molekul protein.

Fitur organisasi struktur tersier protein . Konformasi struktur tersier rantai polipeptida ditentukan oleh sifat radikal samping asam amino yang termasuk di dalamnya (yang tidak memiliki pengaruh nyata pada pembentukan struktur primer dan sekunder) dan lingkungan mikro, yaitu lingkungan mikro. lingkungan. Ketika dilipat, rantai polipeptida suatu protein cenderung mengambil bentuk yang menguntungkan secara energi, ditandai dengan minimum energi bebas. Oleh karena itu, gugus R nonpolar, yang “menghindari” air, seolah-olah membentuk bagian dalam struktur tersier protein, tempat bagian utama residu hidrofobik rantai polipeptida berada. Hampir tidak ada molekul air di tengah globul protein. Gugus R polar (hidrofilik) dari asam amino terletak di luar inti hidrofobik ini dan dikelilingi oleh molekul air. Rantai polipeptida dibengkokkan secara rumit dalam ruang tiga dimensi. Ketika ditekuk, konformasi heliks sekunder terganggu. Rantai “putus” pada titik lemah di mana prolin atau hidroksiprolin berada, karena asam amino ini lebih mobile dalam rantai, hanya membentuk satu ikatan hidrogen dengan gugus peptida lainnya. Situs tikungan lainnya adalah glisin, yang memiliki gugus R kecil (hidrogen). Oleh karena itu, gugus R dari asam amino lain, ketika ditumpuk, cenderung menempati ruang kosong di lokasi glisin. Sejumlah asam amino - alanin, leusin, glutamat, histidin - berkontribusi pada pelestarian struktur heliks yang stabil dalam protein, dan seperti metionin, valin, isoleusin, asam aspartat mendukung pembentukan struktur . Dalam molekul protein dengan konfigurasi tersier terdapat daerah berupa heliks α (heliks), struktur β (berlapis) dan kumparan acak. Hanya penataan ruang yang benar dari protein yang membuatnya aktif; pelanggarannya menyebabkan perubahan sifat protein dan hilangnya aktivitas biologis.

Struktur protein kuarter

Protein yang terdiri dari satu rantai polipeptida hanya memiliki struktur tersier. Ini termasuk mioglobin - protein jaringan otot yang terlibat dalam pengikatan oksigen, sejumlah enzim (lisozim, pepsin, trypsin, dll.). Namun, beberapa protein dibangun dari beberapa rantai polipeptida, yang masing-masing memiliki struktur tersier. Untuk protein tersebut, konsep struktur kuaterner telah diperkenalkan, yaitu pengorganisasian beberapa rantai polipeptida dengan struktur tersier menjadi satu molekul protein fungsional. Protein dengan struktur kuaterner seperti itu disebut oligomer, dan rantai polipeptidanya dengan struktur tersier disebut protomer atau subunit (Gbr. 4).

Pada tingkat organisasi kuaterner, protein mempertahankan konfigurasi dasar struktur tersier (globular atau fibrilar). Misalnya, hemoglobin adalah protein dengan struktur kuaterner dan terdiri dari empat subunit. Masing-masing subunitnya merupakan protein globular dan, secara umum, hemoglobin juga memiliki konfigurasi globular. Protein rambut dan wol - keratin, terkait dalam struktur tersier dengan protein fibrilar, memiliki konformasi fibrilar dan struktur kuaterner.

Stabilisasi struktur kuaterner protein . Semua protein yang mempunyai struktur kuaterner diisolasi dalam bentuk makromolekul individu yang tidak terurai menjadi subunit. Kontak antara permukaan subunit hanya dimungkinkan karena gugus polar residu asam amino, karena selama pembentukan struktur tersier dari masing-masing rantai polipeptida, radikal samping asam amino non-polar (komponen) sebagian besar dari semua asam amino proteinogenik) tersembunyi di dalam subunit. Banyak ikatan ionik (garam), hidrogen, dan dalam beberapa kasus disulfida terbentuk di antara gugus polarnya, yang dengan kuat menahan subunit dalam bentuk kompleks yang terorganisir. Penggunaan zat yang memutus ikatan hidrogen atau zat yang mereduksi jembatan disulfida menyebabkan disagregasi protomer dan rusaknya struktur kuaterner protein. Dalam tabel 1 merangkum data tentang stabilisasi koneksi tingkat yang berbeda organisasi molekul protein [menunjukkan] .

Fitur organisasi struktural beberapa protein fibrilar

Organisasi struktural protein fibrilar memiliki sejumlah ciri dibandingkan dengan protein globular. Ciri-ciri tersebut dapat dilihat pada contoh keratin, fibroin dan kolagen. Keratin ada dalam konformasi α- dan β. α-Keratin dan fibroin memiliki struktur sekunder berlapis-lipat, namun pada keratin rantainya paralel, dan pada fibroin bersifat antiparalel (lihat Gambar 3); Selain itu, keratin mengandung ikatan disulfida antar rantai, sedangkan fibroin tidak memilikinya. Putusnya ikatan disulfida menyebabkan pemisahan rantai polipeptida pada keratin. Sebaliknya, pendidikan jumlah maksimal ikatan disulfida dalam keratin melalui aksi zat pengoksidasi menciptakan struktur spasial yang kuat. Secara umum, pada protein fibrilar, tidak seperti protein globular, terkadang sulit untuk membedakan secara tegas berbagai tingkat organisasi. Jika kita menerima (untuk protein globular) bahwa struktur tersier harus dibentuk dengan meletakkan satu rantai polipeptida di ruang angkasa, dan struktur kuaterner dengan beberapa rantai, maka dalam protein fibrilar beberapa rantai polipeptida sudah terlibat dalam pembentukan struktur sekunder. . Contoh khas protein fibrilar adalah kolagen, yang merupakan salah satu protein paling melimpah di tubuh manusia (sekitar 1/3 massa seluruh protein). Ditemukan pada jaringan yang memiliki kekuatan tinggi dan ekstensibilitas rendah (tulang, tendon, kulit, gigi, dll). Dalam kolagen, sepertiga residu asam amino adalah glisin, dan sekitar seperempat atau lebih adalah prolin atau hidroksiprolin.

Rantai polipeptida kolagen yang terisolasi (struktur primer) tampak seperti garis putus-putus. Ini mengandung sekitar 1000 asam amino dan memiliki berat molekul sekitar 10 5 (Gbr. 5, a, b). Rantai polipeptida terdiri dari trio asam amino yang berulang (triplet) susunan pemain selanjutnya: gly-A-B, dengan A dan B adalah asam amino selain glisin (paling sering prolin dan hidroksiprolin). Rantai polipeptida kolagen (atau rantai α) selama pembentukan struktur sekunder dan tersier (Gbr. 5, c dan d) tidak dapat menghasilkan heliks α yang khas dengan simetri heliks. Prolin, hidroksiprolin, dan glisin (asam amino antiheliks) mengganggu hal ini. Oleh karena itu, tiga rantai α seolah-olah membentuk spiral yang bengkok, seperti tiga benang yang membungkus sebuah silinder. Tiga rantai α heliks membentuk struktur kolagen berulang yang disebut tropocollagen (Gbr. 5d). Tropocollagen dalam organisasinya merupakan struktur tersier dari kolagen. Cincin datar prolin dan hidroksiprolin yang bergantian secara teratur di sepanjang rantai memberikan kekakuan, begitu pula ikatan antar rantai antara rantai α tropokolagen (itulah sebabnya kolagen tahan terhadap peregangan). Tropocollagen pada dasarnya adalah subunit fibril kolagen. Peletakan subunit tropokolagen ke dalam struktur kuaterner kolagen terjadi secara bertahap (Gbr. 5e).

Stabilisasi struktur kolagen terjadi karena ikatan hidrogen, ionik dan van der Waals antar rantai serta sejumlah kecil ikatan kovalen.

Rantai α kolagen memiliki berbeda struktur kimia. Ada berbagai jenis rantai α 1 (I, II, III, IV) dan rantai α 2. Tergantung pada rantai α 1 - dan α 2 mana yang terlibat dalam pembentukan heliks tropokolagen beruntai tiga, empat jenis kolagen dibedakan:

• tipe pertama - dua rantai α 1 (I) dan satu α 2;
• tipe kedua - tiga rantai α 1 (II);
• tipe ketiga - tiga rantai α 1 (III);
• tipe keempat - tiga rantai α 1 (IV).

Kolagen yang paling umum adalah jenis pertama: ditemukan di jaringan tulang, kulit, tendon; Kolagen tipe II ditemukan di jaringan tulang rawan dll. Dalam satu jenis kain bisa saja ada jenis yang berbeda kolagen.

Agregasi struktur kolagen yang teratur, kekakuan dan kelembamannya memastikan kekuatan serat kolagen yang tinggi. Protein kolagen juga mengandung komponen karbohidrat, yaitu kompleks protein-karbohidrat.

Kolagen merupakan protein ekstraseluler yang dibentuk oleh sel-sel jaringan ikat yang terdapat di seluruh organ. Oleh karena itu, ketika kolagen rusak (atau terganggunya pembentukannya), terjadi banyak pelanggaran fungsi pendukung jaringan ikat organ.

Protein adalah rangkaian asam amino yang dihubungkan satu sama lain melalui ikatan peptida.

Sangat mudah untuk membayangkan bahwa jumlah asam amino bisa berbeda: dari minimal dua hingga nilai yang masuk akal. Para ahli biokimia sepakat bahwa jika jumlah asam amino tidak melebihi 10, maka senyawa tersebut disebut peptida; jika ada 10 atau lebih asam amino - polipeptida. Polipeptida yang mampu membentuk dan mempertahankan struktur spasial tertentu secara spontan, disebut konformasi, diklasifikasikan sebagai protein. Stabilisasi struktur seperti itu hanya mungkin terjadi bila polipeptida mencapai panjang tertentu (lebih dari 40 asam amino); oleh karena itu, polipeptida dengan berat molekul lebih dari 5.000 Da biasanya dianggap sebagai protein. (1Da sama dengan 1/12 isotop karbon). Hanya dengan memiliki struktur spasial tertentu (struktur asli) protein dapat menjalankan fungsinya.

Ukuran protein dapat diukur dalam dalton (berat molekul), seringkali karena ukuran molekul yang relatif besar dalam satuan turunannya, kilodalton (kDa). Protein ragi rata-rata terdiri dari 466 asam amino dan memiliki berat molekul 53 kDa. Protein terbesar yang diketahui saat ini, titin, adalah komponen sarkomer otot; Berat molekul berbagai isoformnya bervariasi dari 3000 hingga 3700 kDa, dan terdiri dari 38.138 asam amino (dalam otot solius manusia).

Struktur protein

Struktur tiga dimensi suatu protein terbentuk selama proses pelipatan. lipat -"lipat") Struktur tiga dimensi terbentuk sebagai hasil interaksi struktur-struktur pada tingkat yang lebih rendah.

Ada empat tingkat struktur protein:

Struktur primer- urutan asam amino dalam rantai polipeptida.

Struktur sekunder- ini adalah penempatan bagian individu dari rantai polipeptida dalam ruang.

Berikut ini adalah jenis struktur sekunder protein yang paling umum:

α-heliks- putaran padat di sekitar sumbu panjang molekul, satu putaran terdiri dari 3,6 residu asam amino, dan nada heliks adalah 0,54 nm (0,15 nm per residu asam amino), heliks distabilkan oleh ikatan hidrogen antara H dan O gugus peptida berjarak satu sama lain oleh 4 residu asam amino. Heliks dibuat secara eksklusif dari satu jenis stereoisomer asam amino (L). Meskipun bisa kidal atau kidal, protein dominan adalah kidal. Heliks terganggu oleh interaksi elektrostatik asam glutamat, lisin, dan arginin. Residu asparagin, serin, treonin, dan leusin yang terletak berdekatan satu sama lain dapat mengganggu pembentukan heliks secara sterik, residu prolin menyebabkan pembengkokan rantai dan juga mengganggu struktur α-heliks.

lapisan lipit β- beberapa rantai polipeptida zigzag di mana ikatan hidrogen terbentuk antara asam amino atau rantai protein berbeda yang relatif jauh satu sama lain (0,347 nm per residu asam amino) dalam struktur primer, dan jaraknya tidak berdekatan, seperti yang terjadi pada α-heliks . Rantai ini biasanya diarahkan dengan ujung N-terminalnya masuk sisi yang berlawanan(orientasi antiparalel). Gugus samping asam amino berukuran kecil penting untuk pembentukan lembaran β; glisin dan alanin biasanya mendominasi.

Protein terlipat menjadi lembaran berlipit β

Struktur yang tidak teratur adalah susunan rantai protein yang tidak teratur di ruang angkasa.

Struktur spasial setiap protein bersifat individual dan ditentukan oleh struktur utamanya. Namun, perbandingan konformasi protein dengan struktur dan fungsi yang berbeda mengungkapkan adanya kombinasi elemen struktur sekunder yang serupa di dalamnya. Urutan spesifik pembentukan struktur sekunder ini disebut struktur protein supersekunder. Struktur supersekunder terbentuk karena interaksi antarradikal.

Kombinasi karakteristik tertentu dari heliks α dan struktur β sering disebut sebagai “motif struktural”. Mereka mempunyai nama khusus: “α-helix-turn-α-helix”, “α/β-barrel Structure”, “Leucine Ritsleting”, “Zinc Finger”, dll.

Struktur tersier- Ini adalah cara menempatkan seluruh rantai polipeptida di ruang angkasa. Seiring dengan heliks α, lembaran lipit β, dan struktur supersekunder, struktur tersier menunjukkan konformasi tidak teratur yang dapat menempati sebagian besar molekul.

Representasi skema pelipatan protein menjadi struktur tersier.

Struktur Kuarter terjadi pada protein yang terdiri dari beberapa rantai polipeptida (subunit, protomer atau monomer), ketika struktur tersier dari subunit ini digabungkan. Misalnya molekul hemoglobin terdiri dari 4 subunit. Formasi supramolekul memiliki struktur kuaterner - kompleks multienzim, yang terdiri dari beberapa molekul enzim dan koenzim (piruvat dehidrogenase), dan isoenzim (laktat dehidrogenase - LDH, kreatin fosfokinase - CPK).

Jadi. Struktur spasial tidak bergantung pada panjang rantai polipeptida, tetapi pada urutan residu asam amino spesifik untuk setiap protein, serta pada radikal samping yang merupakan karakteristik asam amino yang bersangkutan. Struktur tiga dimensi spasial atau konformasi makromolekul protein dibentuk terutama oleh ikatan hidrogen, interaksi hidrofobik antara radikal samping asam amino non-polar, dan interaksi ionik antara gugus samping residu asam amino yang bermuatan berlawanan. Ikatan hidrogen memainkan peran besar dalam pembentukan dan pemeliharaan struktur spasial makromolekul protein.

Adapun interaksi hidrofobik muncul sebagai akibat kontak antara radikal non-polar yang tidak mampu memutus ikatan hidrogen antar molekul air, yang dipindahkan ke permukaan globul protein. Saat sintesis protein berlangsung, gugus kimia nonpolar terakumulasi di dalam globul, dan gugus polar terdorong keluar ke permukaannya. Dengan demikian, molekul protein bisa netral, bermuatan positif atau negatif, tergantung pada pH pelarut dan gugus ionik dalam protein. Selain itu, konformasi protein dipertahankan oleh ikatan kovalen S-S yang terbentuk antara dua residu sistein. Sebagai hasil dari pembentukan struktur asli protein, banyak atom yang terletak di bagian terpencil rantai polipeptida menjadi lebih dekat dan, saling mempengaruhi, memperoleh sifat-sifat baru yang tidak ada dalam asam amino individu atau polipeptida kecil.

Penting untuk dipahami bahwa pelipatan—pelipatan protein (dan biomakromolekul lainnya) dari konformasi yang tidak terlipat menjadi bentuk “asli”—merupakan proses fisik dan kimia, yang menghasilkan protein dalam “habitat” alaminya (larutan, sitoplasma atau membran) memperoleh ciri-ciri yang hanya menjadi ciri tata ruang dan fungsinya.

Sel mengandung sejumlah protein yang tidak aktif secara katalitik, yang bagaimanapun memberikan kontribusi besar terhadap pembentukan struktur protein spasial. Inilah yang disebut pendamping. Pendamping membantu perakitan konformasi protein tiga dimensi yang benar dengan membentuk kompleks non-kovalen reversibel dengan rantai polipeptida yang terlipat sebagian, sekaligus menghambat ikatan yang salah bentuk yang mengarah pada pembentukan struktur protein yang tidak aktif secara fungsional. Daftar fungsi karakteristik pendamping mencakup perlindungan butiran cair (terlipat sebagian) dari agregasi, serta transfer protein yang baru disintesis ke berbagai lokus sel.

Pendamping sebagian besar adalah protein kejutan panas, yang sintesisnya meningkat tajam di bawah pengaruh suhu yang penuh tekanan, itulah sebabnya mereka juga disebut hsp (protein kejutan panas). Keluarga protein ini ditemukan dalam sel mikroba, tumbuhan dan hewan. Klasifikasi pendamping didasarkan pada mereka berat molekul, yang bervariasi dari 10 hingga 90 kDa. Mereka adalah protein yang membantu pembentukan struktur tiga dimensi protein. Pendamping menjaga rantai polipeptida yang baru disintesis dalam keadaan terbuka, mencegahnya terlipat menjadi bentuk yang berbeda dari bentuk aslinya, dan menyediakan kondisi untuk satu-satunya struktur protein asli yang benar.

Selama pelipatan protein, beberapa konformasi molekul ditolak pada tahap globul cair. Degradasi molekul tersebut diprakarsai oleh protein ubiquitin.

Degradasi protein melalui jalur ubiquitin meliputi dua tahap utama:

1) perlekatan kovalen ubiquitin ke protein yang akan terdegradasi melalui residu lisin, adanya tanda seperti itu pada protein merupakan sinyal penyortiran utama yang mengarahkan konjugat yang dihasilkan ke proteasom; dalam banyak kasus, beberapa molekul ubiquitin, yang disusun dalam bentuk manik-manik pada tali, melekat pada protein;

2) hidrolisis protein oleh proteasome (fungsi utama proteasome adalah degradasi proteolitik dari protein yang tidak perlu dan rusak menjadi peptida pendek). Ubiquitin secara tepat disebut sebagai “tanda kematian” bagi protein.

Dom?n tupai? - elemen struktur tersier suatu protein, yang merupakan substruktur protein yang cukup stabil dan independen, yang pelipatannya terjadi secara independen dari bagian lainnya. Sebuah domain biasanya mencakup beberapa elemen struktur sekunder. Domain yang serupa secara struktural tidak hanya ditemukan pada protein terkait (misalnya, pada hemoglobin hewan yang berbeda), tetapi juga pada protein yang sama sekali berbeda. Suatu protein dapat memiliki banyak domain, dan wilayah ini dapat menjalankan fungsi berbeda dalam protein yang sama. Beberapa enzim dan semua imunoglobulin memiliki struktur domain. Protein dengan rantai polipeptida panjang (lebih dari 200 residu asam amino) sering kali membuat struktur domain.

Hampir setiap pelajaran biologi sekolah sekarang mengetahui apa itu protein. Mereka melakukan banyak fungsi di dalam sel makhluk hidup.

Apa itu protein?

Ini adalah senyawa organik kompleks. Mereka terdiri dari asam amino, yang totalnya ada 20, tetapi dengan menggabungkannya dalam urutan berbeda, jutaan bahan kimia berbeda dapat diperoleh.

Struktur protein

Setelah kita mengetahui apa itu protein, kita dapat melihat lebih dekat strukturnya. Ada struktur primer, sekunder, tersier dan kuaterner dari zat semacam ini.

Struktur primer

Ini adalah rantai di mana asam amino terhubung dalam urutan yang benar. Pergantian ini menentukan jenis protein. Untuk setiap zat dari kelas ini itu adalah individu. Fisik dan sifat kimia satu protein atau lainnya.

Struktur sekunder

Ini adalah bentuk spasial rantai polipeptida karena pembentukan ikatan hidrogen antara gugus karboksil dan gugus imino. Ada dua tipe yang paling umum: heliks alfa dan struktur beta, yang memiliki tampilan seperti pita. Yang pertama terbentuk karena pembentukan ikatan antar molekul dari rantai polipeptida yang sama, yang kedua - antara dua atau lebih rantai yang terletak secara paralel. Namun, struktur beta juga mungkin muncul dalam satu polimer, jika fragmen tertentu diputar 180 derajat.

Struktur tersier

Ini adalah pergantian dan pengaturan bagian alfa-heliks, rantai polipeptida sederhana, dan struktur beta relatif satu sama lain dalam ruang.

Struktur Kuarter

Ada juga dua jenisnya: globular dan fibrillar. Struktur ini terbentuk karena interaksi elektrostatik dan ikatan hidrogen. Globular berbentuk bola kecil, dan fibrillar berbentuk benang. Contoh protein dengan struktur kuaterner tipe pertama adalah albumin, insulin, imunoglobulin, dll; fibrilar - fibroin, keratin, kolagen dan lain-lain. Ada juga protein yang strukturnya bahkan lebih kompleks, misalnya miosin, yang terdapat di jaringan otot; ia memiliki batang berbentuk fibrilar di mana terdapat dua kepala bulat.

Komposisi kimia protein

Komposisi asam amino protein dapat diwakili oleh dua puluh asam amino, yang digabungkan menjadi dalam urutan yang berbeda dan kuantitas.

Ini adalah glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin, serin, treonin, sistein, metionin, lisin, arginin, asam aspartat, asparagin, asam glutamat, glutamin, fenilalanin, tirosin, triptofan, histidin dan prolin. Diantaranya ada yang tidak tergantikan, yaitu yang tidak mampu diproduksi sendiri oleh tubuh manusia. Ada 8 asam amino untuk orang dewasa dan 2 lagi untuk anak-anak: leusin, isoleusin, valin, metionin, lisin, triptofan, fenilalanin, treonin, serta histidin dan arginin.

Contoh protein dengan struktur berbeda

Perwakilan utama dari protein globular adalah albumin. Struktur tersiernya terdiri dari heliks alfa yang dihubungkan oleh rantai polipeptida tunggal.

Yang utama dibentuk oleh asam amino seperti asam aspartat, alanin, sistein dan glisin. Protein ini ditemukan dalam plasma darah dan berfungsi mengangkut zat tertentu. Di antara yang fibrilar, fibroin dan kolagen dapat dibedakan. Struktur tersier yang pertama merupakan substansi struktur beta yang dihubungkan oleh rantai polipeptida tunggal. Rantainya sendiri merupakan pergantian alanin, glisin, sistein dan serin. Senyawa kimia ini merupakan komponen utama jaring laba-laba dan sutra, serta bulu burung.

Apa itu denaturasi?

Ini adalah proses penghancuran struktur protein kuaterner, kemudian tersier dan sekunder. Protein yang mengalami hal ini tidak dapat lagi menjalankan fungsinya dan kehilangan sifat fisik dan kimia dasarnya. Proses ini terjadi terutama karena pengaruh suhu tinggi atau bahan kimia agresif. Misalnya, pada suhu di atas empat puluh derajat Celcius, hemoglobin, yang membawa oksigen melalui darah organisme, mulai mengalami denaturasi. Inilah sebabnya mengapa peningkatan suhu yang begitu kuat berbahaya bagi manusia.

Fungsi protein

Setelah mempelajari apa itu protein, Anda dapat memperhatikan peran zat-zat tersebut dalam kehidupan sel dan seluruh organisme secara keseluruhan. Mereka melakukan sembilan fungsi utama. Yang pertama adalah plastik. Mereka adalah komponen dari banyak struktur organisme hidup dan berfungsi sebagai bahan pembangun sel. Yang kedua adalah transportasi. Protein mampu mengangkut zat; contoh zat untuk tujuan ini adalah albumin, hemoglobin, serta berbagai protein pengangkut yang terletak pada membran plasma sel, yang masing-masing hanya memungkinkan zat tertentu masuk ke dalam sitoplasma. lingkungan. Fungsi ketiga adalah protektif. Hal ini dilakukan oleh imunoglobulin, yang merupakan bagian dari sistem kekebalan tubuh, dan kolagen, yang merupakan komponen utama kulit. Protein dalam tubuh manusia dan organisme lain juga berfungsi fungsi regulasi, karena ada sejumlah hormon yang diwakili oleh zat tersebut, misalnya insulin. Peran lain yang dimainkan oleh mereka senyawa kimia, - sinyal. Zat-zat ini menular impuls listrik dari sel ke sel. Fungsi keenam adalah motorik. Perwakilan protein terkemuka yang melakukan ini adalah aktin dan miosin, yang mampu berkontraksi (ditemukan di otot). Zat-zat tersebut juga dapat berfungsi sebagai zat cadangan, tetapi untuk tujuan tersebut jarang digunakan, sebagian besar adalah protein yang ditemukan dalam susu. Mereka juga tampil fungsi katalitik- Ada enzim protein di alam. Dan fungsi terakhir adalah reseptor. Ada sekelompok protein yang sebagian terdenaturasi di bawah pengaruh satu atau lain faktor, sehingga memberikan sinyal ke seluruh sel, yang meneruskannya.