Certaines protéines remplissent une fonction protectrice. Fonction protectrice des protéines

Au principal, et en un certain sens unique fonctions biologiques les protéines inhabituelles ou partiellement inhérentes à d'autres classes de biopolymères comprennent les fonctions suivantes.

Fonction structurelle (de support)

Les fibres de collagène remplissent une fonction de soutien. (Microscopie électronique)

Parmi les autres protéines du corps humain, les protéines qui remplissent une fonction structurelle prédominent. Les protéines fibrillaires forment une substance tissu conjonctif- collagène, élastine (dans la paroi vasculaire des vaisseaux de type élastique), kératine (dans la peau et ses dérivés), protéoglycanes.

Fonction enzymatique (catalytique)

Toutes les enzymes sont des protéines qui déterminent la vitesse réactions chimiques V systèmes biologiques. Mais en même temps, il existe des données expérimentales sur l'existence de ribozymes, c'est-à-dire d'acide ribonucléique qui possède activité catalytique, et des abzymes - et des anticorps mono- et polyclonaux.

Récepteur et fonction hormonale

Fonction de transport

Seules les protéines assurent le transport des substances dans le sang, par exemple les lipoprotéines (transport des graisses), l'hémoglobine (transport de l'oxygène), la transferrine (transport du fer). Les protéines transportent le calcium, le magnésium, le fer, le cuivre et d'autres ions dans le sang.

Le transport des substances à travers les membranes est effectué par des protéines - Na + , K + -ATPase (transport transmembranaire antidirectionnel des ions sodium et potassium), Ca 2+ -ATPase (pompage des ions calcium hors de la cellule), transporteurs de glucose.

Fonction de réserve (nutritive)

Cette fonction est assurée par des protéines dites de réserve. Un exemple de protéine stockée est la production et l’accumulation d’ovalbumine (ovalbumine) dans l’œuf. Les animaux et les humains ne disposent pas de tels dépôts spécialisés, mais lors d'un jeûne prolongé, les protéines des muscles, des organes lymphoïdes, des tissus épithéliaux et du foie sont utilisées. La principale protéine du lait (caséine) a également une fonction essentiellement nutritionnelle.

Fonction contractile

Il existe un certain nombre de protéines intracellulaires conçues pour modifier la forme de la cellule et le mouvement de la cellule elle-même ou de ses organites. Le rôle principal l'actine et la myosine - protéines spécifiques - jouent dans les processus de mouvement tissu musculaire et la tubuline, protéine du cytosquelette, qui assure les processus les plus subtils de la vie cellulaire - la divergence des chromosomes pendant la mitose.

Fonction de protection

Fonctions des protéines sanguines

Dans la régulation de la teneur en protéines plasmatiques à un certain niveau grande importance possède un foie qui synthétise complètement le fibrinogène et l'albumine sanguine, la plupart des α- et β-globulines, cellules du système réticuloendothélial de la moelle osseuse et des ganglions lymphatiques.

Les protéines sont les éléments constitutifs du corps et participent au processus métabolique. Les fonctions des protéines dans le corps sont grande valeur pour maintenir la vie.

Structure

Les protéines sont des biopolymères constitués d'unités individuelles - des monomères, appelés acides aminés. Ils sont constitués d'un carboxyle (-COOH), d'un groupe amine (-NH2) et d'un radical. Les acides aminés sont liés les uns aux autres par une liaison peptidique (-C(O)NH-), formant une longue chaîne.

Obligatoire éléments chimiques acides aminés:

• carbone;
• hydrogène;
• azote;
• oxygène.

Riz. 1. Structure des protéines.

Le radical peut inclure du soufre et d'autres éléments. Les protéines diffèrent non seulement par le radical, mais également par le nombre de groupes carboxyle et amine. En raison de ce Il existe trois types d'acides aminés :

• neutre (-COOH et -NH2);
• basique (-COOH et plusieurs -NH2);
• acide (plusieurs -COOH et -NH2).

Conformément à leur capacité à être synthétisés à l'intérieur de l'organisme, ils sont isolés deux types d'acides aminés :

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• remplaçable - synthétisé dans le corps;
• irremplaçables - ne sont pas synthétisés dans l'organisme et doivent provenir du milieu extérieur.

Environ 200 acides aminés sont connus. Or, seulement 20 d’entre elles participent à la construction des protéines.

La synthèse

La biosynthèse des protéines se produit sur les ribosomes réticulum endoplasmique. Ce processus difficile, composé de deux étapes :

• formation d'une chaîne polypeptidique;
• modification des protéines.

La synthèse du réseau polypeptidique s'effectue à l'aide d'ARN matriciel et de transfert. Ce processus est appelé traduction. La deuxième étape consiste à « travailler sur les erreurs ». Des parties de la protéine synthétisée sont remplacées, supprimées ou allongées.

Riz. 2. Synthèse des protéines.

Les fonctions

Les fonctions biologiques des protéines sont présentées dans le tableau.

Les protéines peuvent avoir un effet toxique et neutralisant. Par exemple, le bacille du botulisme sécrète une toxine d'origine protéique et la protéine albumine se lie aux métaux lourds.

Enzymes

Il convient de parler brièvement de fonction catalytique protéines. Les enzymes ou enzymes sont classées dans un groupe spécial de protéines. Ils effectuent la catalyse - l'accélération d'une réaction chimique.
Selon leur structure, les enzymes peuvent être :

• simple - ne contiennent que des résidus d'acides aminés ;
• complexe - en plus du résidu monomère protéique, ils comprennent des structures non protéiques appelées cofacteurs (vitamines, cations, anions).

Les molécules d'enzymes ont une partie active (centre actif) qui lie la protéine à une substance - le substrat. Chaque enzyme « reconnaît » un substrat spécifique et s’y lie. Le site actif est généralement une « poche » dans laquelle pénètre le substrat.

Obligatoire centre actif et le substrat est décrit par le modèle de correspondance induite (le modèle « main-gant »). Le modèle montre que l’enzyme « s’adapte » au substrat. En modifiant la structure, l'énergie et la résistance du substrat sont réduites, ce qui aide l'enzyme à la transférer plus facilement au produit.

Riz. 3. Modèle de main-gant.

L'activité enzymatique dépend de plusieurs facteurs :

• température;
• concentrations d'enzymes et de substrats ;
• acidité.

Il existe 6 classes d'enzymes, chacune interagissant avec certaines substances. Par exemple, les transférases transfèrent un groupe phosphate d’une substance à une autre.

Les enzymes peuvent accélérer les réactions 1 000 fois.

Qu'avons-nous appris ?

Nous avons découvert quelles fonctions remplissent les protéines dans une cellule, comment elles sont structurées et comment elles sont synthétisées. Les protéines sont des chaînes polymères constituées d'acides aminés. Il existe 200 acides aminés connus, mais les protéines ne peuvent en former que 20. Les polymères protéiques sont synthétisés sur les ribosomes. Les protéines remplissent des fonctions importantes dans le corps : elles transportent des substances, accélèrent les réactions biochimiques et contrôlent les processus se produisant dans le corps. Les enzymes lient le substrat et le transfèrent délibérément aux substances, accélérant ainsi les réactions de 100 à 1 000 fois.

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Tout comme les autres macromolécules biologiques (polysaccharides, lipides et acides nucléiques), les protéines sont des composants nécessaires à tout organisme vivant et jouent un rôle déterminant dans la vie de la cellule. Les protéines effectuent des processus métaboliques. Ils font partie des structures intracellulaires - organites et cytosquelette, sécrétées dans l'espace extracellulaire, où elles peuvent agir comme un signal transmis entre les cellules, participer à l'hydrolyse des aliments et à la formation de substance intercellulaire.

La classification des protéines selon leurs fonctions est assez arbitraire, puisqu’une même protéine peut remplir plusieurs fonctions. Un exemple bien étudié d’une telle multifonctionnalité est la lysyl-ARNt synthétase, une enzyme de la classe des aminoacyl-ARNt synthétases, qui non seulement attache un résidu lysine à l’ARNt, mais régule également la transcription de plusieurs gènes. Les protéines remplissent de nombreuses fonctions grâce à leur activité enzymatique. Ainsi, les enzymes sont la protéine motrice myosine, les protéines régulatrices protéines kinases, la protéine de transport sodium-potassium adénosine triphosphatase, etc.

Modèle moléculaire de l'enzyme uréase bactérienne Helicobacter pylori

Fonction catalytique

Meilleur fonction connue protéines dans le corps - catalyse de diverses réactions chimiques. Les enzymes sont des protéines qui possèdent des propriétés catalytiques spécifiques, c'est-à-dire que chaque enzyme catalyse une ou plusieurs réactions similaires. Les enzymes catalysent les réactions de dégradation de molécules complexes (catabolisme) et leur synthèse (anabolisme), y compris la réplication et la réparation de l'ADN et synthèse matricielle ARN. En 2013, plus de 5 000 000 enzymes avaient été décrites. L'accélération d'une réaction résultant de la catalyse enzymatique peut être énorme : par exemple, une réaction catalysée par l'enzyme orotidine 5"-phosphate décarboxylase se déroule 10 à 17 fois plus vite qu'une réaction non catalysée (la demi-vie de décarboxylation de l'acide orotique est de 78 millions d'années sans enzyme et 18 millisecondes avec la participation d'une enzyme) Les molécules qui s'attachent à une enzyme et changent à la suite de la réaction sont appelées substrats.

Bien que les enzymes soient généralement constituées de centaines de résidus d’acides aminés, elles ne le sont pas. la plupart de dont interagit avec le substrat, et un nombre encore plus petit - en moyenne 3-4 résidus d'acides aminés, souvent situés loin les uns des autres dans structure primaire- participer directement à la catalyse. La partie de la molécule enzymatique qui assure la médiation de la liaison au substrat et de la catalyse est appelée site actif.

Union internationale de biochimie et biologie moléculaire en 1992, il a proposé la version finale de la nomenclature hiérarchique des enzymes basée sur le type de réactions qu'elles catalysent. Selon cette nomenclature, les noms des enzymes doivent toujours avoir la terminaison - aza et sont formés à partir des noms des réactions catalysées et de leurs substrats. Chaque enzyme se voit attribuer un code individuel, ce qui permet de déterminer facilement sa position dans la hiérarchie des enzymes. En fonction du type de réactions qu'elles catalysent, toutes les enzymes sont divisées en 6 classes :

• CF 1 : Oxidoréductases qui catalysent les réactions redox ;
• CF 2 : Les transférases catalysent le transfert groupes chimiques d'une molécule de substrat à une autre ;
• EF 3 : Hydrolases catalysant l’hydrolyse liaisons chimiques;
• EF 4 : Lyases qui catalysent la rupture des liaisons chimiques sans hydrolyse avec formation double liaison dans l'un des produits ;
• EC 5 : Isomérases qui catalysent les changements structurels ou géométriques de la molécule de substrat ;
• EC 6 : Ligases qui catalysent la formation de liaisons chimiques entre substrats en raison de l'hydrolyse de la liaison diphosphate de l'ATP ou d'un triphosphate similaire.

Fonction structurelle

Plus de détails: Fonction structurelle des protéines, Protéines fibrillaires

Les protéines structurelles du cytosquelette, comme une sorte de renfort, donnent forme aux cellules et à de nombreux organites et participent au changement de forme des cellules. La plupart de protéines structurelles sont filamenteux : par exemple, les monomères d'actine et de tubuline sont des protéines globulaires et solubles, mais après polymérisation, ils forment de longs filaments qui constituent le cytosquelette, permettant à la cellule de conserver sa forme. Le collagène et l'élastine sont les principaux composants de la substance intercellulaire du tissu conjonctif (par exemple le cartilage), et une autre protéine structurelle, la kératine, est constituée de cheveux, d'ongles, de plumes d'oiseaux et de certaines coquilles.

Fonction de protection

Plus de détails: Fonction protectrice des protéines

Il existe plusieurs types de fonctions protectrices des protéines :

1. Protection physique. La protection physique du corps est assurée par le collagène - une protéine qui constitue la base de la substance intercellulaire des tissus conjonctifs (y compris les os, le cartilage, les tendons et les couches profondes de la peau (derme)) ; la kératine, qui constitue la base des écailles cornées, des cheveux, des plumes, des cornes et autres dérivés de l'épiderme. Généralement, ces protéines sont considérées comme des protéines ayant une fonction structurelle. Des exemples de protéines de ce groupe sont les fibrinogènes et les thrombines, qui participent à la coagulation du sang.
2. Protection chimique. La liaison des toxines par des molécules protéiques peut assurer leur détoxification. Les enzymes hépatiques jouent un rôle particulièrement décisif dans la détoxification chez l'homme, en décomposant les poisons ou en les transformant en une forme soluble, ce qui facilite leur élimination rapide de l'organisme.
3. Protection immunitaire. Les protéines qui composent le sang et d'autres fluides biologiques participent à la réponse protectrice de l'organisme face aux dommages et aux attaques d'agents pathogènes. Les protéines du système du complément et les anticorps (immunoglobulines) appartiennent aux protéines du deuxième groupe ; ils neutralisent les bactéries, les virus ou les protéines étrangères. Les anticorps qui font partie du système immunitaire adaptatif s'attachent à des substances, des antigènes, étrangers à un organisme donné, et les neutralisent ainsi, les dirigeant vers des lieux de destruction. Des anticorps peuvent être sécrétés espace intercellulaire ou ancrés dans les membranes de lymphocytes B spécialisés appelés plasmocytes.

Fonction de régulation

Plus de détails: Activateur (protéines), Protéasome, Fonction régulatrice des protéines

De nombreux processus à l’intérieur des cellules sont régulés par des molécules protéiques, qui ne servent ni de source d’énergie ni de matériau de construction pour la cellule. Ces protéines régulent la progression cellulaire tout au long du cycle cellulaire, la transcription, la traduction, l'épissage, l'activité d'autres protéines et de nombreux autres processus. Fonction de régulation les protéines sont réalisées soit en raison d'une activité enzymatique (par exemple, la protéine kinase), soit en raison d'une liaison spécifique à d'autres molécules. Ainsi, les facteurs de transcription, les protéines activatrices et les protéines répressives, peuvent réguler l’intensité de la transcription des gènes en se liant à leurs séquences régulatrices. Au niveau de la traduction, la lecture de nombreux ARNm est également régulée par l’ajout de facteurs protéiques.

Le rôle le plus important dans la régulation des processus intracellulaires est joué par les protéines kinases et les protéines phosphatases - des enzymes qui activent ou suppriment l'activité d'autres protéines en y attachant ou en supprimant des groupes phosphate.

Fonction de signalisation

Plus de détails: Fonction de signalisation des protéines, Les hormones, Cytokines

La fonction de signalisation des protéines est la capacité des protéines à servir de substances de signalisation, transmettant des signaux entre les cellules, les tissus, les organes et les organismes. La fonction de signalisation est souvent combinée à la fonction de régulation, puisque de nombreuses protéines régulatrices intracellulaires transmettent également des signaux.

La fonction de signalisation est assurée par des protéines - hormones, cytokines, facteurs de croissance, etc.

Les hormones sont transportées dans le sang. La plupart des hormones animales sont des protéines ou des peptides. La liaison d’une hormone à son récepteur est un signal qui déclenche une réponse cellulaire. Les hormones régulent les concentrations de substances dans le sang et les cellules, la croissance, la reproduction et d'autres processus. Un exemple de telles protéines est l’insuline, qui régule la concentration de glucose dans le sang.

Les cellules interagissent entre elles grâce à des protéines de signalisation transmises par la substance intercellulaire. De telles protéines comprennent, par exemple, des cytokines et des facteurs de croissance.

Les cytokines sont des molécules peptidiques de signalisation. Ils régulent les interactions entre les cellules, déterminent leur survie, stimulent ou suppriment la croissance, la différenciation, l'activité fonctionnelle et l'apoptose, assurent la coordination des actions des systèmes immunitaire, endocrinien et systèmes nerveux. Un exemple de cytokines est le facteur de nécrose tumorale, qui transmet des signaux inflammatoires entre les cellules du corps.

Fonction de transport

Plus de détails: Fonction de transport des protéines

Les protéines solubles impliquées dans le transport des petites molécules doivent avoir une forte affinité pour le substrat lorsque celui-ci est présent en forte concentration et être facilement libérées dans les zones de faible concentration en substrat. Un exemple de protéines de transport est l'hémoglobine, qui transporte l'oxygène des poumons vers d'autres tissus et le dioxyde de carbone des tissus vers les poumons, ainsi que les protéines qui lui sont homologues, présentes dans tous les règnes des organismes vivants.

Certaines protéines membranaires sont impliquées dans le transport de petites molécules à travers la membrane cellulaire, modifiant ainsi sa perméabilité. Le composant lipidique de la membrane est imperméable (hydrophobe), ce qui empêche la diffusion de molécules polaires ou chargées (ions). Les protéines de transport membranaire sont généralement divisées en protéines de canal et protéines de support. Les protéines de canal contiennent des pores internes remplis d'eau qui permettent aux ions (via les canaux ioniques) ou aux molécules d'eau (via les protéines aquaporines) de se déplacer à travers la membrane. De nombreux canaux ioniques sont spécialisés pour transporter un seul ion ; Ainsi, les canaux potassium et sodium font souvent la distinction entre ces ions similaires et ne laissent passer qu’un seul d’entre eux. Les protéines transporteuses se lient, comme les enzymes, à chaque molécule ou ion transporté et, contrairement aux canaux, peuvent effectuer un transport actif en utilisant l'énergie de l'ATP. « La centrale électrique de la cellule » - l'ATP synthase, qui synthétise l'ATP grâce au gradient de protons, peut également être classée comme protéine de transport membranaire.

Fonction de rechange (sauvegarde)

Ces protéines comprennent les protéines dites de réserve, qui sont stockées comme source d'énergie et de matière dans les graines de plantes (par exemple les globulines 7S et 11S) et les œufs d'animaux. Un certain nombre d'autres protéines sont utilisées dans l'organisme comme source d'acides aminés, qui sont à leur tour des précurseurs de substances biologiquement actives qui régulent les processus métaboliques.

Fonction du récepteur

Plus de détails: Récepteur cellulaire

Les récepteurs protéiques peuvent être situés à la fois dans le cytoplasme et intégrés dans la membrane cellulaire. Une partie de la molécule réceptrice reçoit un signal, qui est souvent Substance chimique, et dans certains cas - un stress léger, mécanique (par exemple, étirement) et d'autres stimuli. Lorsqu'un signal agit sur une certaine partie de la molécule - la protéine réceptrice - des changements conformationnels se produisent. En conséquence, la conformation d’une autre partie de la molécule, qui transmet le signal aux autres composants cellulaires, change. Il existe plusieurs mécanismes de transmission du signal. Certains récepteurs catalysent une réaction chimique spécifique ; d'autres servent de canaux ioniques qui s'ouvrent ou se ferment lorsqu'ils sont déclenchés par un signal ; d'autres encore se lient spécifiquement aux molécules messagères intracellulaires. Dans les récepteurs membranaires, la partie de la molécule qui se lie à la molécule de signalisation est située à la surface de la cellule et le domaine qui transmet le signal se trouve à l'intérieur.

Fonction moteur (moteur)

Toute une classe de protéines motrices assure les mouvements du corps, par exemple la contraction musculaire, y compris la locomotion (myosine), le mouvement des cellules à l'intérieur du corps (par exemple, le mouvement amiboïde des leucocytes), le mouvement des cils et des flagelles, ainsi que le mouvement actif et dirigé. transport intracellulaire (kinésine, dynéine ). Les dynéines et les kinésines transportent les molécules le long des microtubules en utilisant l'hydrolyse de l'ATP comme source d'énergie. Les dynéines transportent les molécules et les organites des parties périphériques de la cellule vers le centrosome, les kinésines - dans la direction opposée. Les dynéines sont également responsables du mouvement des cils et des flagelles chez les eucaryotes. Les variantes cytoplasmiques de la myosine peuvent participer au transport de molécules et d'organites le long des microfilaments.

Le fonctionnement du corps humain est devenu clair dans début XIX siècle. Les scientifiques ont désigné ces substances terme grec"protéines", du mot protos - "principal, premier".

La principale caractéristique de ces composants chimiques c'est qu'ils constituent la base que le corps utilise pour créer de nouvelles cellules. Leurs autres fonctions sont d'assurer les processus de régulation et métaboliques ; en exécution fonctions de transport(par exemple, la protéine hémoglobine, qui distribue l'oxygène dans tout le corps par la circulation sanguine) ; dans la formation des fibres musculaires ; dans la gestion de nombreuses fonctions vitales du corps ( un exemple brillant sert d'insuline protéique); dans la régulation du processus digestif, le métabolisme énergétique; dans la protection du corps.

La structure chimique de ces substances est déterminée par le nombre d'acides aminés qui composent les molécules de protéines. Les molécules sont de taille assez grande. Ces substances ont un poids moléculaire élevé substances organiques et sont une chaîne d'acides aminés liés par une liaison peptidique. La composition en acides aminés des protéines est déterminée code génétique. De nombreuses variations dans la combinaison d’acides aminés confèrent diverses propriétés aux molécules protéiques. En règle générale, ils se connectent les uns aux autres et forment des complexes complexes.

La classification des protéines n’est pas finalisée, puisque toutes les protéines n’ont pas été étudiées par les scientifiques. Le rôle de nombre d’entre eux reste un mystère pour les gens. Jusqu'à présent, les protéines sont divisées selon rôle biologique et selon quels acides aminés entrent dans leur composition. Pour notre alimentation, ce n’est pas la protéine elle-même qui est précieuse, mais ses acides aminés constitutifs. Les acides aminés sont l'un des types acides organiques. Il y en a plus de 100. Sans eux, les processus métaboliques sont impossibles.

Le corps ne peut pas absorber complètement les protéines fournies par les aliments. La plupart d’entre eux sont détruits par les sucs digestifs acides. Les protéines sont décomposées en acides aminés. Le corps « prend » après dégradation les acides aminés dont il a besoin et en construit les protéines nécessaires. Dans ce cas, une transformation de certains acides aminés en d’autres peut se produire. En plus de la transformation, ils peuvent également être synthétisés indépendamment dans l’organisme.

Cependant, tous les acides aminés ne peuvent pas être produits par notre corps. Ceux qui ne sont pas synthétisés sont dits essentiels, car l’organisme en a besoin, et ne peut se les procurer que de l’extérieur. Les acides aminés essentiels ne peuvent pas être remplacés par d’autres. Ceux-ci incluent la méthionine, la lysine, l'isoleucine, la leucine, la phénylalanine, la thréonine et la valine. De plus, il existe d'autres acides aminés formés exclusivement à partir des essentielles phénylalanine et méthionine. Par conséquent, la qualité de la nutrition n'est pas déterminée par la quantité de protéines entrantes, mais par leur composition qualitative. Par exemple, les pommes de terre, le chou blanc, les betteraves, le chou, les légumineuses et le pain contiennent de grandes quantités de tryptophane, de lysine et de méthionine.

Le cours du métabolisme des protéines dans notre corps dépend de quantité suffisante protéines nécessaires. La dégradation et la transformation de certaines substances en d'autres se produisent avec la libération nécessaire au corpsénergie.

En raison de l'activité vitale de l'organisme, certaines protéines sont constamment perdues. Environ 30 g par jour sont perdus à cause des substances protéiques provenant de l'extérieur. Ainsi, compte tenu de la perte, l’alimentation doit contenir une quantité suffisante de ces substances pour assurer le fonctionnement de l’organisme.

La consommation de substances protéiques par l'organisme dépend de divers facteurs : accomplir une tâche difficile travail physique ou être au repos; état émotionnel. L'apport quotidien en protéines est d'au moins 50 grammes pour les adultes (soit environ 0,8 gramme par kilogramme de poids corporel). Les enfants, en raison de leur croissance et de leur développement intensifs, ont besoin de plus de protéines - jusqu'à 1,9 gramme par kilogramme de poids corporel.

Cependant, même une grande quantité de protéines consommées dans les aliments ne garantit pas une quantité équilibrée d'acides aminés. Par conséquent, l’alimentation doit être variée afin que l’organisme puisse en tirer le maximum de bénéfices sous forme de différents acides aminés. Nous ne parlons pas du fait que s'il n'y a pas de tryptophane dans la nourriture que vous mangez aujourd'hui, vous tomberez malade demain. Non, le corps « peut » petites quantités stocker les acides aminés utiles et les utiliser si nécessaire. Cependant, la capacité cumulée du corps n’est pas trop élevée, les réserves de nutriments doivent donc être régulièrement reconstituées.

Si, en raison de convictions personnelles (végétarisme) ou de raisons de santé (problèmes tube digestif Et nourriture diététique) vous avez une restriction alimentaire, vous devez alors consulter un nutritionniste pour ajuster votre alimentation et rétablir l'équilibre des protéines dans l'organisme.
Lors d’activités sportives intenses, l’organisme a besoin d’une grande quantité de protéines. La nutrition sportive est spécialement conçue pour ces personnes. Toutefois, l’apport en protéines doit correspondre à l’activité physique pratiquée. Un excès de ces substances, contrairement à la croyance populaire, n'entraînera pas une forte augmentation de la masse musculaire.

La variété des fonctions des protéines couvre presque tous les processus biochimiques se produisant dans l'organisme. On peut les appeler des catalyseurs biochimiques.
Les protéines forment le cytosquelette, qui maintient la forme des cellules. Sans protéines, le bon fonctionnement du système immunitaire est impossible.

Excellent source de nourriture les protéines sont la viande, le lait, le poisson, les céréales, les légumineuses et les noix. Les fruits, baies et légumes sont moins riches en protéines.

La première protéine étudiée pour déterminer sa séquence d’acides aminés était l’insuline. Pour cette réalisation, F. Sanger a reçu prix Nobel dans les années 60 du siècle dernier. Et les scientifiques D. Kendrew et M. Perutz ont pu créer en même temps structure tridimensionnelle myoglobine et hémoglobine à l'aide de techniques de diffraction des rayons X. Pour cela, ils ont également reçu le prix Nobel.

Histoire de l'étude

Au cours des 30 à 40 années suivantes, des recherches ont été menées sur la plupart des acides aminés qui composent les protéines. En 1894, A. Kossel, un physiologiste allemand, a émis l'hypothèse que les acides aminés sont les composants structurels mêmes des protéines et qu'ils sont reliés les uns aux autres par des liaisons peptidiques. Il a essayé d'étudier la séquence d'acides aminés de la protéine.
En 1926, le rôle prédominant des protéines dans l’organisme est enfin reconnu. Cela s'est produit lorsque le chimiste américain D. Sumner a prouvé que l'uréase (une enzyme sans laquelle de nombreux processus chimiques ne peuvent se produire) est une protéine.

Il était alors extrêmement difficile d’isoler des protéines pures pour les besoins scientifiques. C'est pourquoi les premières expériences ont été réalisées en utilisant ces polypeptides qui pouvaient être purifiés en quantités importantes à un coût minime - il s'agit de protéines sanguines, de protéines de poulet, de toxines diverses, d'enzymes d'origine digestive ou métabolique, libérées après l'abattage du bétail. À la fin des années 50, il a été possible de purifier la ribonucléase pancréatique bovine. C'est cette substance qui est devenue un objet expérimental pour de nombreux scientifiques.

DANS science moderne la recherche sur les protéines s'est poursuivie à un niveau qualitativement nouveau. Il existe une branche de la biochimie appelée protéomique. Désormais, grâce à la protéomique, il est possible d'étudier non seulement des protéines purifiées isolées, mais également des modifications parallèles et simultanées de la modification de nombreuses protéines appartenant à différentes cellules et tissus. Les scientifiques peuvent désormais théoriquement calculer la structure d’une protéine à partir de sa séquence d’acides aminés. Les méthodes de microscopie cryoélectronique permettent d'étudier de grands et petits complexes protéiques.

Propriétés des protéines

Les protéines sont classées selon leur degré de solubilité ; la plupart d’entre elles sont très solubles dans l’eau. Il existe cependant des exceptions. La fibroïne (la base des toiles d'araignées et de la soie) et la kératine (la base des cheveux chez l'homme, ainsi que la laine des animaux et les plumes des oiseaux) sont insolubles.

Dénaturation

Dans certains cas, la dénaturation est réversible ; la protéine peut être ramenée à son état normal à l’aide de sels d’ammonium. La dénaturation réversible est utilisée comme méthode de purification des protéines.

Protéines simples et complexes

Par nature chimique Il existe cinq classes de protéines complexes :

• Glycoprotéines.
• Chromoprotéines.
• Phosphoprotéines.
• Métalloprotéines.
• Lipoprotéines.

Les chromoprotéines sont le nom général des protéines complexes, qui comprennent les flavoprotéines, les chlorophylles, l'hémoglobine et autres.

Les protéines appelées phosphoprotéines contiennent des résidus d'acide phosphorique. Ce groupe de protéines comprend par exemple la caséine du lait.

Les métalloprotéines sont des protéines qui contiennent des ions de certains métaux liés de manière covalente. Parmi elles se trouvent des protéines qui remplissent des fonctions de transport et de stockage (transferrine, ferritine).

Les protéines complexes et les lipoprotéines contiennent des résidus lipidiques. Leur fonction est de transporter les lipides.

Biosynthèse des protéines

Le code génétique est constitué de codons. Un codon est une unité d'information génétique constituée de résidus nucléotidiques. Chaque codon est chargé de relier un acide aminé à une protéine. Leur nombre total est de 64. Certains acides aminés ne sont pas déterminés par un, mais par plusieurs codons.

Fonctions des protéines dans le corps

Il convient de noter que la classification des protéines selon leurs fonctions est plutôt arbitraire, car dans certains organismes vivants, une même protéine peut remplir plusieurs fonctions différentes. Les protéines remplissent de nombreuses fonctions en raison de leur forte activité enzymatique. En particulier, ces enzymes comprennent la protéine motrice myosine, ainsi que les protéines régulatrices des protéines kinases.

Fonction catalytique

Plus de 4 000 réactions se produisant dans notre corps nécessitent une catalyse. Sans l'influence des enzymes, la réaction se déroule des dizaines et des centaines de fois plus lentement.
Les molécules qui s'attachent à une enzyme lors d'une réaction puis se modifient sont appelées substrats. L’enzyme contient de nombreux acides aminés, mais tous n’interagissent pas avec le substrat et ne sont certainement pas tous directement impliqués dans le processus de catalyse. La partie de l’enzyme à laquelle se fixe le substrat est considérée comme le site enzymatique actif.

Fonction structurelle

Fonction de protection

La défense immunitaire implique la participation de protéines présentes dans le sang ou d'autres fluides biologiques à la formation de la réponse protectrice de l'organisme face aux attaques de micro-organismes pathogènes ou à des dommages. Par exemple, les immunoglobulines neutralisent les virus, les bactéries ou les protéines étrangères. Les anticorps produits par le système immunitaire se fixent sur des substances étrangères à l’organisme, appelées antigènes, et les neutralisent. En règle générale, les anticorps sont sécrétés dans l'espace intercellulaire ou fixés dans les membranes des plasmocytes spécialisés.

Les enzymes et le substrat ne sont pas trop étroitement liés, sinon le déroulement de la réaction catalysée pourrait être perturbé. Mais la stabilité de la fixation de l'antigène et des anticorps n'est limitée par rien.

La protection chimique consiste à lier des molécules protéiques à diverses toxines, c'est-à-dire à assurer la détoxification de l'organisme. Le rôle le plus important dans la détoxification de notre corps est joué par les enzymes hépatiques, qui décomposent les poisons ou les transforment en une forme soluble. Les toxines dissoutes quittent rapidement le corps.

Fonction de régulation

Fonction de signalisation

Les cytokines et les protéines hormonales remplissent une fonction de signalisation.
Les hormones sont transportées par le sang. Lorsqu’un récepteur se lie à une hormone, il déclenche une réponse dans la cellule. Les hormones régulent la concentration de substances dans les cellules sanguines, ainsi que la régulation de la croissance et de la reproduction cellulaire. Un exemple de telles protéines est la célèbre insuline, qui régule la concentration de glucose dans le sang.

Les cytokines sont de petites molécules peptidiques messagères. Ils agissent comme des régulateurs de l'interaction entre différentes cellules et déterminent également la survie de ces cellules, suppriment ou stimulent leur croissance et leur activité fonctionnelle. Sans cytokines, le travail coordonné des systèmes nerveux, endocrinien et immunitaire est impossible. Par exemple, les cytokines peuvent provoquer une nécrose tumorale, c'est-à-dire une suppression de la croissance et de l'activité des cellules inflammatoires.

Fonction de transport

Fonction de rechange (ou de sauvegarde)

Fonction réceptrice des protéines

Fonction moteur (ou mouvement)

Protéines dans le métabolisme

Les acides aminés qui ne sont pas synthétisés par l'organisme sont appelés essentiels et ne peuvent donc nous parvenir que de l'extérieur.

Une personne obtient des acides aminés à partir des protéines présentes dans les aliments. Les protéines sont dénaturées lors de la digestion par les sucs gastriques acides et les enzymes. Certains des acides aminés obtenus à la suite du processus digestif sont utilisés pour la synthèse des protéines nécessaires, et le reste est converti en glucose par le processus de gluconéogenèse ou utilisé dans le cycle de Krebs (il s'agit d'un processus de métabolisme). panne).

L'utilisation de protéines comme source d'énergie est particulièrement importante dans des conditions défavorables, lorsque le corps utilise sa « réserve d'urgence » interne - ses propres protéines. Les acides aminés constituent également une source importante d’azote pour l’organisme.

Normes unifiées besoin quotidien pas dans les protéines. Microflore habitant côlon, synthétise également des acides aminés, et ils ne peuvent pas être pris en compte lors de l'élaboration des normes protéiques.

Réserves de protéines dans corps humain sont minimes et de nouvelles protéines ne peuvent être synthétisées qu'à partir de protéines en décomposition provenant des tissus corporels et d'acides aminés provenant de la nourriture. Les protéines ne sont pas synthétisées à partir des substances qui composent les graisses et les glucides.

Carence en protéines
Un manque de protéines dans l’alimentation entraîne un ralentissement important de la croissance et du développement des enfants. Pour les adultes, la carence en protéines est dangereuse en raison de l'apparition de changements profonds dans le foie, de modifications des niveaux hormonaux et d'un dysfonctionnement des glandes. sécrétion interne, détérioration de l'absorption des nutriments, détérioration de la mémoire et des performances et problèmes cardiaques. Tous ceux-ci phénomènes négatifs sont associés au fait que les protéines sont impliquées dans presque tous les processus du corps humain.

Dans les années 70 du siècle dernier, des cas mortels ont été enregistrés chez des personnes pendant longtemps suivre un régime hypocalorique avec une carence protéique sévère. Généralement, la cause immédiate du décès est dans ce cas il y avait des changements irréversibles dans le muscle cardiaque.

La carence en protéines réduit la résistance de l'immunité aux infections, car le niveau de formation d'anticorps diminue. La violation de la synthèse de l'interféron et du lysozyme (facteurs protecteurs) provoque une exacerbation des processus inflammatoires. De plus, une carence en protéines s'accompagne souvent d'un manque de vitamines, ce qui entraîne également des conséquences néfastes.

La carence n’a pas le meilleur effet sur la production d’enzymes et l’absorption de nutriments importants. Il ne faut pas oublier que les hormones sont des formations protéiques. Par conséquent, un manque de protéines peut entraîner de graves troubles hormonaux.

Toute activité physique nuit aux cellules musculaires, et plus la charge est importante, plus les muscles souffrent. Pour restaurer les cellules musculaires endommagées, vous avez besoin d’une grande quantité de protéines de haute qualité. Contrairement aux idées reçues, l’activité physique n’est bénéfique que lorsqu’une quantité suffisante de protéines est apportée à l’organisme par l’alimentation. Pour intense activité physique L'apport en protéines devrait atteindre 1,5 à 2 grammes par kilogramme de poids.

Excès de protéines

Mais si une personne ne fait pas d'exercice et consomme plus de 1,75 gramme de protéines par kilogramme de poids, l'excès de protéines s'accumule dans le foie, qui est converti en composés azotés et en glucose. Le composé azoté (urée) doit être excrété par les reins.

De plus, lorsqu’il y a un excès de protéines, réaction acide corps, ce qui entraîne une perte de calcium en raison de changements régime de consommation d'alcool. En plus nourriture à base de viande, riche en protéines, contient souvent des purines dont certaines se déposent dans les articulations au cours du métabolisme et provoquent le développement de la goutte. Il convient de noter que les troubles liés à un excès de protéines sont beaucoup moins fréquents que les troubles liés à une carence en protéines.

L'évaluation de la quantité suffisante de protéines dans l'alimentation est effectuée en fonction de l'état du bilan azoté. Le corps synthétise constamment de nouvelles protéines et libère les produits finaux du métabolisme protéique. Les protéines contiennent de l’azote, que l’on ne trouve ni dans les graisses ni dans les glucides. Et si l’azote se dépose dans l’organisme comme réserve, il entre exclusivement dans la composition des protéines. Lors de la dégradation des protéines, elles doivent être excrétées avec l'urine. Pour que le corps fonctionne au niveau requis, il est nécessaire de reconstituer l'azote éliminé. L’équilibre azoté signifie que la quantité d’azote consommée correspond à la quantité excrétée par le corps.

Nutrition protéique

Ces produits sont une source de protéines de haute qualité, mais vous devez vous rappeler qu'ils contiennent beaucoup de graisses, il n'est donc pas conseillé d'en abuser dans votre alimentation. En plus grande quantité protéines, l'excès de graisse entrera également dans le corps.

Aliments préférés riches en protéines : fromages de soja, fromages allégés, maigre de veau, blancs d'œufs, fromage blanc allégé, poissons et fruits de mer frais, jeune agneau, poulet, viande blanche.
Il est moins préférable de consommer des produits tels que : le lait et les yaourts sucrés ajoutés, la viande rouge (filet), la viande brune de poulet et de dinde, les coupes maigres, le fromage cottage fait maison, la viande transformée sous forme de bacon, le salami, le jambon.

Le blanc d’œuf est une protéine pure et ne contient aucune matière grasse. La viande maigre contient environ 50 % des kilocalories provenant des protéines ; dans les produits contenant de l'amidon – 15 % ; dans le lait écrémé – 40%; dans les légumes – 30%.

La règle principale lors du choix d'un régime protéiné est la suivante : plus de protéines par unité de calories et un coefficient de digestibilité des protéines élevé. Il est préférable de manger des aliments faibles en gras et riches en protéines. Les informations sur les calories peuvent être trouvées sur l'emballage de n'importe quel produit. Des données généralisées sur la teneur en protéines et en graisses des produits dont la teneur en calories est difficile à calculer peuvent être trouvées dans des tableaux spéciaux.

Les protéines traitées thermiquement sont plus faciles à digérer car elles deviennent facilement accessibles aux enzymes du tube digestif. Cependant, le traitement thermique peut réduire la valeur biologique de la protéine en raison de la destruction de certains acides aminés.

Teneur en protéines et en matières grasses dans certains produits alimentaires

Métabolisme des protéines

Le corps peut consacrer environ 15 % de l’apport calorique total à l’assimilation des aliments.
Les aliments riches en protéines contribuent à augmenter la production de chaleur au cours du métabolisme. La température corporelle augmente légèrement, ce qui entraîne une consommation d'énergie supplémentaire pour le processus de thermogenèse.

Les protéines ne sont pas toujours utilisées comme source d'énergie. Cela est dû au fait que leur utilisation comme source d'énergie pour le corps peut ne pas être rentable, car à partir d'une certaine quantité de graisses et de glucides, vous pouvez obtenir beaucoup plus de calories et de manière beaucoup plus efficace qu'à partir d'une quantité similaire de protéines. De plus, il y a rarement un excès de protéines dans le corps, et s'il y en a un, la plupart des protéines en excès sont utilisées pour remplir des fonctions plastiques.

Dans le cas où le régime manque de sources d'énergie sous forme de graisses et de glucides, le corps commence à utiliser les graisses accumulées.

Une quantité suffisante de protéines dans l'alimentation aide à activer et à normaliser le métabolisme lent chez les personnes obèses et contribue également à maintenir la masse musculaire.

S’il n’y a pas assez de protéines, le corps utilise les protéines musculaires. Cela se produit parce que les muscles ne sont pas si importants pour maintenir le fonctionnement du corps. La plupart des calories sont brûlées dans les fibres musculaires, et une diminution de la masse musculaire réduit la dépense énergétique du corps.

Très souvent, les personnes qui suivent divers régimes pour perdre du poids choisissent un régime dans lequel très peu de protéines pénètrent dans l'organisme avec la nourriture. En règle générale, il s'agit de régimes à base de légumes ou de fruits. Hormis le mal, un tel régime n’apportera rien. Le fonctionnement des organes et des systèmes manquant de protéines est inhibé, ce qui provoque divers troubles et les maladies. Chaque régime doit être considéré du point de vue des besoins de l’organisme en protéines.

Des processus tels que l'assimilation des protéines et leur utilisation pour les besoins énergétiques, ainsi que l'excrétion des produits du métabolisme protéique, nécessitent plus de liquide. Pour éviter la déshydratation, il faut prendre environ 2 litres d'eau par jour.