Exemples de fonction de structure. Structure et fonction des protéines

Les protéines et leurs fonctions.

Étudions les substances de base qui composent notre corps. Les protéines sont parmi les plus importantes.

Écureuils(protéines, polypeptides) – substances carbonées constituées de chaînes acides aminés. Sont obligatoires partie intégrante toutes les cellules.

Acides aminés- des composés carbonés dont les molécules contiennent simultanément des groupements carboxyle (-COOH) et amine (NH2).

Une connexion composée de grand nombre les acides aminés sont appelés - polypeptide. Chaque protéine a la sienne structure chimique est un polypeptide. Certaines protéines sont constituées de plusieurs chaînes polypeptidiques. La plupart des protéines contiennent en moyenne 300 à 500 résidus d'acides aminés. Il existe plusieurs protéines naturelles très courtes, longues de 3 à 8 acides aminés, et des biopolymères très longs, longs de plus de 1 500 acides aminés.

Les propriétés des protéines sont déterminées par leur composition en acides aminés, dans une séquence strictement fixe, et la composition en acides aminés, à son tour, est déterminée code génétique. Lors de la création de protéines, 20 acides aminés standards sont utilisés.

Structure des protéines.

Il existe plusieurs niveaux :

- Structure primaire - déterminé par l'ordre d'alternance des acides aminés dans la chaîne polypeptidique.

Vingt acides aminés différents peuvent être assimilés à 20 lettres alphabet chimique, à partir duquel les « mots » sont composés de 300 à 500 lettres. Avec 20 lettres, vous pouvez écrire un nombre illimité de mots aussi longs. Si nous supposons que le remplacement ou la réorganisation d'au moins une lettre dans un mot lui donne un nouveau sens, alors le nombre de combinaisons dans un mot de 500 lettres sera de 20 500.

On sait que le remplacement d’une unité d’acide aminé par une autre dans une molécule protéique modifie ses propriétés. Chaque cellule contient plusieurs milliers de types différents de molécules protéiques, et chacune d'entre elles est caractérisée par une séquence d'acides aminés strictement définie. C'est l'ordre d'alternance des acides aminés dans une molécule protéique donnée qui détermine ses particularités physico-chimiques et propriétés biologiques. Les chercheurs sont capables de déchiffrer la séquence d’acides aminés dans de longues molécules protéiques et de synthétiser ces molécules.

- Structure secondaire – molécules de protéines en forme de spirale, avec des distances égales entre les spires.

Des liaisons hydrogène apparaissent entre les groupes N-H et C=O situés sur des spires adjacentes. Ils sont répétés plusieurs fois, maintenant ensemble les tours réguliers de la spirale.

- Structure tertiaire– formation d’une bobine en spirale.

Cet enchevêtrement est formé par l’entrelacement régulier de tronçons de la chaîne protéique. Les groupes d'acides aminés chargés positivement et négativement sont attirés et rassemblent même des sections largement séparées de la chaîne protéique. D'autres parties de la molécule protéique, portant par exemple des radicaux « hydrofuges » (hydrophobes), se rapprochent également.

Chaque type de protéine est caractérisé par sa propre forme de boule avec des courbures et des boucles. La structure tertiaire dépend de structure primaire, c'est-à-dire dans l'ordre des acides aminés dans la chaîne.
- Structure quaternaire– une protéine composite constituée de plusieurs chaînes qui diffèrent par leur structure primaire.
En se combinant, ils créent une protéine complexe qui a non seulement une structure tertiaire, mais également quaternaire.

Dénaturation des protéines.

Sous l'influence des rayonnements ionisants, haute température, forte agitation, valeurs de pH extrêmes (concentration en ions hydrogène), ainsi qu'un certain nombre de solvants organiques comme l'alcool ou l'acétone, les protéines modifient leur état naturel. Violation structure naturelle l'écureuil s'appelle dénaturation. La grande majorité des protéines perdent leur activité biologique, même si leur structure primaire ne change pas après dénaturation. Le fait est que pendant le processus de dénaturation, les structures secondaires, tertiaires et quaternaires, provoquées par de faibles interactions entre les résidus d'acides aminés, sont perturbées et les liaisons peptidiques covalentes (avec partage d'électrons) ne sont pas rompues. Une dénaturation irréversible peut être observée lorsqu'on chauffe du blanc d'œuf de poule liquide et transparent : il devient dense et opaque. La dénaturation peut également être réversible. Après avoir éliminé le facteur dénaturant, de nombreuses protéines sont capables de retrouver leur forme naturelle, c'est-à-dire renaturer.

La capacité des protéines à subir des changements réversibles structure spatiale en réponse à l'action d'un corps physique ou facteurs chimiques est à l'origine de l'irritabilité - la propriété la plus importante de tous les êtres vivants.

Fonctions des protéines.

Catalytique.

Des centaines de réactions biochimiques se produisent continuellement dans chaque cellule vivante. Au cours de ces réactions, il se produit une dégradation et une oxydation des nutriments provenant de l'extérieur. La cellule utilise l'énergie des nutriments obtenus par oxydation et les produits de leur dégradation pour synthétiser les différents composés organiques dont elle a besoin. L'apparition rapide de telles réactions est assurée par des catalyseurs biologiques ou des accélérateurs de réactions - des enzymes. Plus d’un millier d’enzymes différentes sont connues. Ce sont tous des écureuils.
Les protéines enzymatiques accélèrent les réactions dans le corps. Les enzymes sont impliquées dans la dégradation de molécules complexes (catabolisme) et leur synthèse (anabolisme), ainsi que dans la création et la réparation de la synthèse de l'ADN et de l'ARN matrice.

De construction.

Les protéines structurelles du cytosquelette, comme une sorte de renfort, donnent forme aux cellules et à de nombreux organites et participent au changement de forme des cellules. Le collagène et l'élastine sont les principaux composants de la substance intercellulaire du tissu conjonctif (par exemple le cartilage), et une autre protéine structurelle, la kératine, est constituée de cheveux, d'ongles, de plumes d'oiseaux et de certaines coquilles.

Protecteur.

1. Protection physique.(exemple : le collagène est une protéine qui constitue la base de la substance intercellulaire des tissus conjonctifs)

1. Protection chimique. La liaison des toxines par des molécules protéiques assure leur détoxification. (exemple : des enzymes hépatiques qui décomposent les poisons ou les transforment en une forme soluble, ce qui facilite leur élimination rapide de l'organisme)

1. Protection immunitaire. Lorsque des bactéries ou des virus pénètrent dans le sang des animaux et des humains, le corps réagit en produisant des protéines protectrices- des anticorps. Ces protéines se lient aux protéines d'agents pathogènes étrangers à l'organisme, supprimant ainsi leur activité vitale. Pour chaque protéine étrangère, le corps produit des « anti-protéines » spéciales – des anticorps.

Réglementaire.

Les hormones sont transportées dans le sang. La plupart des hormones animales sont des protéines ou des peptides. La liaison d’une hormone à un récepteur est un signal qui déclenche une réponse dans la cellule. Les hormones régulent les concentrations de substances dans le sang et les cellules, la croissance, la reproduction et d'autres processus. Un exemple de telles protéines est insuline, qui régule la concentration de glucose dans le sang.

Les cellules interagissent entre elles grâce à des protéines de signalisation transmises par la substance intercellulaire. De telles protéines comprennent, par exemple, des cytokines et des facteurs de croissance.

Cytokines- de petites molécules d'information peptidiques. Ils régulent les interactions entre les cellules, déterminent leur survie, stimulent ou suppriment la croissance, la différenciation, l'activité fonctionnelle et la mort cellulaire programmée, et assurent la coordination des actions des systèmes immunitaire, endocrinien et nerveux.

Transport.

Seules les protéines transportent des substances dans le sang, par exemple lipoprotéines(transfert de graisse) hémoglobine(transport d'oxygène), transferrine(transport du fer) ou à travers les membranes - Na+,K+-ATPase(transport transmembranaire opposé des ions sodium et potassium), Ca2+-ATPase(pompage des ions calcium hors de la cellule).

Récepteur.

Les récepteurs protéiques peuvent être situés dans le cytoplasme ou intégrés dans la membrane cellulaire. Une partie de la molécule réceptrice détecte un signal, le plus souvent chimique, et dans certains cas lumineux, impact mécanique(par exemple, étirements) et d'autres stimuli.

Construction

Les animaux, en cours d'évolution, ont perdu la capacité de synthétiser dix acides aminés particulièrement complexes, appelés acides aminés essentiels. Ils les reçoivent prêts à l'emploi avec des aliments végétaux et animaux. Ces acides aminés se trouvent dans les protéines des produits laitiers (lait, fromage, fromage cottage), des œufs, du poisson, de la viande, ainsi que du soja, des haricots et de certaines autres plantes. Dans le tube digestif, les protéines sont décomposées en acides aminés, qui sont absorbés dans le sang et pénètrent dans les cellules. Dans les cellules, à partir d'acides aminés prêts à l'emploi, sont construites leurs propres protéines, caractéristiques d'un organisme donné. Les protéines sont un composant essentiel de toutes les structures cellulaires et c’est leur rôle important dans la construction.

Énergie.

Les protéines peuvent servir de source d’énergie pour les cellules. En cas de manque de glucides ou de graisses, les molécules d'acides aminés sont oxydées. L'énergie libérée dans ce cas est utilisée pour maintenir les processus vitaux du corps. Lors d'un jeûne prolongé, les protéines des muscles, des organes lymphoïdes, des tissus épithéliaux et du foie sont utilisées.

Moteur (moteur).

Toute une classe de protéines motrices assure le mouvement du corps, par exemple la contraction musculaire, y compris le mouvement des ponts de myosine dans le muscle, et le mouvement des cellules à l'intérieur du corps (par exemple, le mouvement amiboïde des leucocytes).

C'est en fait très brève description fonctions des protéines, qui ne peuvent que démontrer clairement leurs fonctions et leur importance dans l'organisme.

Une petite vidéo pour comprendre les protéines :

Les protéines sont des composés organiques naturels qui ont une structure moléculaire élevée. La molécule de ces substances est un polymère non ramifié. Les protéines sont construites à partir d'elles représentent l'unité structurelle minimale d'une molécule - un monomère. Tous les composants de la protéine sont interconnectés par une liaison polypeptidique, ou urée, de manière suffisamment longues chaînes. Dans ce cas, le poids moléculaire peut aller de plusieurs milliers à des millions de particules atomiques.

De quel type de protéine peut-il s'agir ?

Pour déterminer les principales fonctions d'une protéine, il convient de comprendre la structure de ces substances. À l'heure actuelle, il existe deux variétés de ce composant important pour l'homme : fibrillaire et globulaire. Ils se distinguent principalement par la différence entre les molécules.

La substance globulaire est très soluble non seulement dans l'eau, mais également dans les solutions salines. De plus, la molécule d'une telle protéine a une forme sphérique. Une telle bonne solubilité s’explique facilement par la localisation des résidus d’acides aminés chargés, entourés d’une coque d’hydratation, à la surface du globule. C'est ce qui garantit une telle bons contacts avec divers solvants. Il convient de noter que le groupe des composants globulaires comprend toutes les enzymes, ainsi que presque toutes les protéines biologiquement actives.

Quant aux substances fibrillaires, leurs molécules ont une structure fibreuse. La fonction catalytique des protéines est très importante. Par conséquent, il est difficile d'imaginer sa mise en œuvre sans excipients. Les protéines fibrillaires ne se dissolvent ni dans les solutions salines ni dans l'eau ordinaire. Leurs molécules sont disposées en parallèle en chaînes polypeptidiques. Ces substances sont impliquées dans la formation de certains éléments structurels tissus conjonctifs. Ce sont des élastines, des kératines, des collagènes.

Un groupe spécial comprend ceux qui sont constitués non seulement d'acides aminés, mais également d'acides nucléiques, de glucides et d'autres substances. Tous ces composants jouent un rôle particulier. La fonction catalytique des protéines revêt une importance particulière. De plus, des substances similaires sont des pigments respiratoires, des hormones, ainsi que protection fiable pour tout organisme. La biosynthèse des protéines se produit sur les ribosomes. Ce processus est déterminé par la traduction du code de l'acide nucléique.

Fonction catalytique des protéines

La catalyse de diverses substances chimiques est la plus fonction principale protéines. Des processus similaires sont réalisés par des enzymes. Ce sont des protéines qui possèdent des propriétés catalytiques spécifiques. Chacune de ces substances peut réaliser une ou plusieurs réactions similaires. Les enzymes catalysent la dégradation de molécules complexes, ainsi que leur synthèse. Ces réactions sont autrement appelées catabolisme et anabolisme. La fonction catalytique des protéines implique également la réparation et synthèse matricielle ARN.

Qu'est-ce que la catalyse

En 2013, les scientifiques avaient identifié un peu plus de 5 000 enzymes. Ces substances peuvent influencer le déroulement de presque toutes les réactions biochimiques. Pour mieux comprendre la fonction catalytique des protéines, il convient de comprendre ce qu’est la catalyse. AVEC langue grecque ce concept se traduit par « cessation ». La catalyse est une modification de la vitesse de toute réaction chimique. Cela se produit sous l'influence de certains composés. Les enzymes remplissent la fonction catalytique des protéines. Des exemples de ce phénomène se produisent dans la vie quotidienne en permanence. Les gens ne le remarquent tout simplement pas.

Exemple de fonction catalytique

Pour comprendre le fonctionnement des enzymes, il convient de regarder quelques exemples. Alors, quelle est la fonction catalytique des protéines ? Exemples :

1. Pendant la photosynthèse, la ribulose biphosphate carboxylase catalyse la fixation du CO 2.
2. Le peroxyde d'hydrogène se décompose en oxygène et en eau.
3. L'ADN est synthétisé par l'ADN polymérase.
4. L'amylase est capable de décomposer l'amidon en maltose.
5. Dégradation de l'acide carbonique : CO 2 + H 2 O HCO 3 + H +.

La fonction catalytique des protéines est d'accélérer toute transformation chimique. Ces réactions comprennent la synthèse, la décomposition de substances, le transfert atomes individuels ou des électrons d'un composant à un autre.

Fonction de transport

L'activité vitale de toute cellule doit être soutenue par diverses substances, qui sont non seulement des matériaux de construction pour elles, mais aussi une sorte d'énergie. Les fonctions biologiques des protéines incluent le transport. Ce sont ces composants qui fournissent toutes les substances importantes aux cellules, car les membranes sont constituées de plusieurs couches de lipides. C’est là que se trouvent les différentes protéines. Dans ce cas, les zones hydrophiles sont toutes concentrées en surface, et les queues se trouvent dans l'épaisseur des membranes. Cette structure ne permet pas une grande pénétration dans les cellules. substances importantes- les ions métaux alcalins, acides aminés et sucres. Les protéines transportent tous ces composants à l’intérieur des cellules pour leur nutrition. Par exemple, l'hémoglobine transporte l'oxygène.

Récepteur

Les principales fonctions de la protéine assurent non seulement la nutrition des cellules des organismes vivants, mais aident également à reconnaître les signaux provenant de l'environnement externe et des cellules voisines. L’exemple le plus frappant de ce phénomène est celui des récepteurs de l’acétylcholine, situés sur la membrane à proximité des contacts des interneurones. Le processus lui-même est très important. Les protéines remplissent une fonction de récepteur, leur interaction avec l'acétylcholine se manifeste de manière spécifique. En conséquence, un signal est transmis à l’intérieur de la cellule. Cependant, après un certain temps, le neurotransmetteur doit être retiré. Ce n'est que dans ce cas que la cellule pourra recevoir un nouveau signal. C'est cette fonction qui est assurée par l'une des enzymes - l'acétylcholténestérase, qui se décompose en choline et hydrolyse l'acétylcholine.

Protecteur

Toute créature vivante est capable de réagir à l’apparition de particules étrangères dans son corps. Dans ce cas, la fonction protectrice de la protéine est déclenchée. Le corps produit grande quantité lymphocytes qui peuvent endommager les macromolécules, les cellules cancéreuses, etc. L'un des groupes de ces substances produit des protéines spéciales - les immunoglobulines. Ces substances sont rejetées dans système circulatoire. Les immunoglobulines reconnaissent les particules étrangères et forment un complexe très spécifique à un certain stade de destruction. Voilà comment ça marche

De construction

Les fonctions de la protéine dans la cellule passent inaperçues pour les humains. Certaines substances ont pour la plupart signification structurelle. Ces protéines confèrent une résistance mécanique aux tissus individuels des organismes. Tout d’abord, c’est le collagène. C'est le composant principal de la matrice extracellulaire de tous les tissus conjonctifs d'un organisme vivant.

Il convient de noter que chez les mammifères, le collagène représente environ 25 % du masse totale protéines. La synthèse de ce composant a lieu dans les fibroblastes. Ce sont les cellules principales de tout tissu conjonctif. Le procollagène est initialement formé. Cette substance est un précurseur et subit un traitement chimique, qui consiste en l'oxydation des résidus proline en hydroxyproline, ainsi que des résidus lysine en hydroxyline. Le collagène se présente sous la forme de trois chaînes peptidiques tordues en spirale.

Ce ne sont pas toutes les fonctions des protéines. La biologie est une science assez complexe qui permet de déterminer et de reconnaître de nombreux phénomènes se produisant dans le corps humain. Chaque fonction protéique joue un rôle particulier. Ainsi, les tissus élastiques tels que les poumons, les parois des vaisseaux sanguins et la peau contiennent de l'élastine. Cette protéine est capable de s’étirer puis de reprendre sa forme initiale.

Protéines motrices

Les contractions musculaires sont un processus dans lequel l'énergie stockée dans les molécules d'ATP sous forme de liaisons pyrophosphates à haute énergie est convertie en travail mécanique. Dans ce cas, les fonctions des protéines dans la cellule sont assurées par la myosine et l'actine. Chacun d'eux a ses propres caractéristiques.

La myosine a une structure inhabituelle. Cette protéine est constituée d'une partie filiforme d'une longueur suffisante - la queue, ainsi que de plusieurs têtes globulaires. La myosine est généralement libérée sous forme d'hexamère. Ce composant est formé de plusieurs chaînes polypeptidiques complètement identiques, chacune ayant un poids moléculaire de 200 000, ainsi que de 4 chaînes dont le poids moléculaire n'est que de 20 000.

L'actine est une protéine globulaire qui a la capacité de polymériser. Dans ce cas, la substance forme une structure assez longue, communément appelée F-actine. Ce n'est que dans cet état que le composant peut interagir normalement avec la myosine.

Exemples des principales fonctions des protéines

Chaque seconde, toutes sortes de processus se produisent dans les cellules d'un organisme vivant, qui seraient impossibles sans protéines. Un exemple de la fonction de récepteur de telles substances est le message envoyé aux cellules par le récepteur adrénergique concernant l'ajout d'adrénaline. Lorsqu'elle est exposée à la lumière, la rhodopsine se décompose. Ce phénomène déclenche une réaction et excite la tige.

En termes de fonction structurelle, le meilleur exemple dans ce cas est l’action du collagène. Cette substance donne plus d’élasticité aux tissus conjonctifs.

Un exemple de fonction de transport est le transfert d'oxygène par l'hémoglobine dans tout un organisme vivant.

En conclusion

C'est toutes les bases fonctions biologiques protéines. Chacun d'eux est très important pour un organisme vivant. Dans ce cas, une certaine fonction est remplie par la protéine correspondante. L'absence de tels composants peut entraîner une perturbation du fonctionnement de certains organes et systèmes du corps.

La vie sur notre planète est née d'une gouttelette de coacervat. C'était aussi une molécule protéique. Autrement dit, la conclusion s'ensuit que ces composés chimiques sont à la base de tous les êtres vivants qui existent aujourd'hui. Mais que sont les structures protéiques ? Quel rôle jouent-ils dans le corps et la vie des gens d’aujourd’hui ? Quels types de protéines existe-t-il ? Essayons de le comprendre.

Protéines : concept général

Du point de vue, la molécule de la substance en question est une séquence d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques.

Chaque acide aminé possède deux groupes fonctionnels :

• carboxyle -COOH;
• groupe amino -NH 2 .

C'est entre eux que se noue la connexion différentes molécules. Ainsi, la liaison peptidique est de la forme -CO-NH. Une molécule de protéine peut contenir des centaines et des milliers de ces groupes ; cela dépend de la substance spécifique. Les types de protéines sont très divers. Parmi eux, il y a ceux qui contiennent des acides aminés essentiels à l'organisme, ce qui signifie qu'ils doivent être fournis à l'organisme avec de la nourriture. Il existe des variétés qui remplissent des fonctions importantes dans la membrane cellulaire et son cytoplasme. Les catalyseurs sont également isolés nature biologique- des enzymes, qui sont aussi des molécules protéiques. Ils sont largement utilisés dans la vie quotidienne humaine et ne participent pas seulement aux processus biochimiques des êtres vivants.

Le poids moléculaire des composés considérés peut aller de plusieurs dizaines à des millions. Après tout, le nombre d’unités monomères dans une grande chaîne polypeptidique est illimité et dépend du type de substance spécifique. La protéine sous sa forme pure, dans sa conformation native, peut être observée lors de l'examen d'un œuf de poule dans une masse colloïdale épaisse, jaune clair et transparente, à l'intérieur de laquelle se trouve le jaune - c'est la substance souhaitée. La même chose peut être dite à propos du fromage cottage faible en gras. Ce produit est également une protéine presque pure sous sa forme naturelle.

Cependant, tous les composés considérés n’ont pas la même structure spatiale. Il existe quatre organisations moléculaires au total. Les types déterminent ses propriétés et parlent de la complexité de sa structure. On sait également que les molécules plus intriquées dans l’espace subissent un traitement approfondi chez les humains et les animaux.

Types de structures protéiques

Il y en a quatre au total. Regardons ce qu'est chacun d'eux.

1. Primaire. Il s'agit d'une séquence linéaire commune d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques. Il n’y a pas de torsions spatiales ni de spiralisation. Le nombre d'unités incluses dans un polypeptide peut atteindre plusieurs milliers. Les types de protéines ayant une structure similaire sont la glycylalanine, l'insuline, les histones, l'élastine et autres.
2. Secondaire. Il se compose de deux chaînes polypeptidiques torsadées en forme de spirale et orientées l'une vers l'autre par les spires formées. Dans le même temps, des liaisons hydrogène apparaissent entre eux, les maintenant ensemble. C’est ainsi que se forme une seule molécule protéique. Les types de protéines de ce type sont les suivants : lysozyme, pepsine et autres.
3. Conformation tertiaire. Il s’agit d’une structure secondaire densément tassée et rassemblée de manière compacte. Ici, d'autres types d'interaction apparaissent, en plus des liaisons hydrogène - ce sont l'interaction de Van der Waals et les forces d'attraction électrostatique, le contact hydrophile-hydrophobe. Des exemples de structures sont l'albumine, la fibroïne, la protéine de soie et autres.
4. Quaternaire. La structure la plus complexe, constituée de plusieurs chaînes polypeptidiques tordues en spirale, enroulées en boule et combinées en un globule. Des exemples tels que l’insuline, la ferritine, l’hémoglobine et le collagène illustrent précisément une telle conformation protéique.

Si nous considérons en détail toutes les structures moléculaires données d'un point de vue chimique, l'analyse prendra beaucoup de temps. En effet, plus la configuration est élevée, plus sa structure est complexe et complexe, plus plus de types interactions observées dans la molécule.

Dénaturation des molécules de protéines

L’une des propriétés chimiques les plus importantes des polypeptides est leur capacité à être détruites sous l’influence de certaines conditions ou agents chimiques. Par exemple, divers types de dénaturation des protéines sont très répandus. Quel est ce processus ? Cela implique la destruction de la structure protéique native. Autrement dit, si la molécule avait initialement une structure tertiaire, elle s'effondrerait après l'action d'agents spéciaux. Cependant, la séquence des résidus d’acides aminés dans la molécule reste inchangée. Les protéines dénaturées perdent rapidement leurs propriétés physiques et chimiques.

Quels réactifs peuvent conduire au processus de destruction de conformation ? Il y en a plusieurs.

1. Température. Lorsqu'il est chauffé, il y a une destruction progressive des éléments quaternaires, tertiaires, structure secondaire molécules. Cela peut être observé visuellement, par exemple lors de la friture d'un œuf de poule ordinaire. La « protéine » résultante est la structure primaire du polypeptide d’albumine présent dans le produit brut.
2. Radiation.
3. Action des agents chimiques puissants : acides, alcalis, sels métaux lourds, solvants (par exemple, alcools, éthers, benzène et autres).

Ce processus est parfois aussi appelé fusion moléculaire. Les types de dénaturation des protéines dépendent de l'agent dont l'action l'a provoquée. Dans certains cas, le processus opposé à celui considéré a lieu. C'est la renaturation. Toutes les protéines ne sont pas capables de restaurer leur structure, mais une partie importante d'entre elles peut le faire. Ainsi, des chimistes d'Australie et d'Amérique ont procédé à la renaturation d'un œuf de poule bouilli en utilisant certains réactifs et une méthode de centrifugation.

Ce processus est important pour les organismes vivants lors de la synthèse des chaînes polypeptidiques par les ribosomes et l'ARNr dans les cellules.

Hydrolyse d'une molécule de protéine

Parallèlement à la dénaturation, les protéines sont caractérisées par un autre propriété chimique- l'hydrolyse. Il s’agit également de la destruction de la conformation native, mais pas de la structure primaire, mais de la totalité des acides aminés individuels. L’hydrolyse des protéines est une partie importante de la digestion. Les types d'hydrolyse des polypeptides sont les suivants.

1. Chimique. Basé sur l'action d'acides ou d'alcalis.
2. Biologique ou enzymatique.

Cependant, l'essence du processus reste inchangée et ne dépend pas des types d'hydrolyse des protéines qui ont lieu. Il en résulte la formation d’acides aminés qui sont transportés dans toutes les cellules, organes et tissus. Leur transformation ultérieure implique la synthèse de nouveaux polypeptides, déjà ceux nécessaires à un organisme particulier.

Dans l'industrie, le processus d'hydrolyse des molécules protéiques est utilisé précisément pour obtenir les acides aminés nécessaires.

Fonctions des protéines dans le corps

Différents types de protéines, glucides et graisses sont essentiels composants nécessaires pour le fonctionnement normal de toute cellule. Et cela signifie l’organisme tout entier dans son ensemble. Leur rôle s’explique donc en grande partie par leur haut degré d’importance et d’ubiquité au sein des êtres vivants. Plusieurs fonctions principales des molécules polypeptidiques peuvent être distinguées.

1. Catalytique. Elle est réalisée par des enzymes qui ont une structure protéique. Nous en parlerons plus tard.
2. De construction. Les types de protéines et leurs fonctions dans le corps affectent principalement la structure de la cellule elle-même, sa forme. De plus, les polypeptides qui remplissent ce rôle forment les cheveux, les ongles, les coquilles de mollusques et les plumes d'oiseaux. Ils constituent également un certain renforcement du corps cellulaire. Le cartilage est également constitué de ces types de protéines. Exemples : tubuline, kératine, actine et autres.
3. Réglementaire. Cette fonction se manifeste par la participation des polypeptides à des processus tels que la transcription, la traduction, le cycle cellulaire, l'épissage, la lecture de l'ARNm et autres. Dans chacun d’eux, ils jouent un rôle régulateur important.
4. Signal. Cette fonction est assurée par des protéines situées sur la membrane cellulaire. Ils transmettent divers signaux d’une unité à l’autre, ce qui conduit à une communication entre les tissus. Exemples : cytokines, insuline, facteurs de croissance et autres.
5. Transport. Certains types de protéines et les fonctions qu’elles remplissent sont tout simplement vitales. Cela se produit par exemple avec la protéine hémoglobine. Il transporte l’oxygène de cellule en cellule dans le sang. C’est irremplaçable pour les humains.
6. De rechange ou de sauvegarde. Ces polypeptides s’accumulent dans les plantes et les œufs d’animaux comme source de nutrition et d’énergie supplémentaires. Un exemple est celui des globulines.
7. Moteur. Une fonction très importante, notamment pour les protozoaires et les bactéries. Après tout, ils ne peuvent se déplacer qu'à l'aide de flagelles ou de cils. Et ces organites, de par leur nature, ne sont rien de plus que des protéines. Des exemples de tels polypeptides sont les suivants : myosine, actine, kinésine et autres.

Il est évident que les fonctions des protéines dans le corps humain et chez les autres êtres vivants sont très nombreuses et importantes. Cela confirme une fois de plus que sans les composés que nous envisageons, la vie sur notre planète est impossible.

Fonction protectrice des protéines

Les polypeptides peuvent protéger contre différentes influences: chimique, physique, biologique. Par exemple, si le corps est menacé par un virus ou une bactérie de nature étrangère, les immunoglobulines (anticorps) entrent en combat avec eux, jouant un rôle protecteur.

Si nous parlons de influences physiques, alors ici un rôle important est joué, par exemple, par la fibrine et le fibrinogène, qui sont impliqués dans la coagulation du sang.

Protéines alimentaires

Les types de protéines alimentaires sont les suivants :

• complet - ceux qui contiennent tous les acides aminés nécessaires à l'organisme ;
• inférieur - ceux qui contiennent une composition incomplète en acides aminés.

Or, les deux sont importants pour le corps humain. Surtout le premier groupe. Chaque personne, notamment pendant les périodes de développement intensif (enfance et adolescence) et la puberté, doit maintenir en elle un niveau constant de protéines. Après tout, nous avons déjà examiné les fonctions que remplissent ces molécules étonnantes, et nous savons que pratiquement aucun processus, aucune réaction biochimique en nous n'est complet sans la participation de polypeptides.

C'est pourquoi il est nécessaire de consommer chaque jour la quantité quotidienne de protéines contenues dans les produits suivants :

• œuf;
• lait;
• fromage blanc;
• viande et poisson;
• haricots;
• haricots;
• arachide;
• blé;
• avoine;
• lentilles et autres.

Si vous consommez 0,6 g de polypeptide par jour et par kg de poids, une personne ne manquera jamais de ces composés. Si le corps ne reçoit pas suffisamment de protéines nécessaires pendant une longue période, une maladie appelée manque d'acides aminés se produit. Cela entraîne de graves troubles métaboliques et, par conséquent, de nombreuses autres affections.

Des protéines en cage

À l’intérieur de la plus petite unité structurelle de tous les êtres vivants – la cellule – se trouvent également des protéines. De plus, ils y remplissent presque toutes les fonctions ci-dessus. Tout d'abord, se forme le cytosquelette de la cellule, constitué de microtubules et de microfilaments. Il sert à maintenir la forme ainsi qu’au transport interne entre les organites. Ils se déplacent le long des molécules de protéines, comme le long de canaux ou de rails. divers ions, connexions.

Le rôle des protéines immergées dans la membrane et situées à sa surface est important. Ici, ils remplissent à la fois des fonctions de récepteur et de signalisation et participent à la construction de la membrane elle-même. Ils montent la garde, ce qui signifie qu’ils jouent un rôle protecteur. Quels types de protéines dans une cellule peuvent être classés dans ce groupe ? Il existe de nombreux exemples, en voici quelques-uns.

1. Actine et myosine.
2. Élastine.
3. Kératine.
4. Collagène.
5. Tubuline.
6. Hémoglobine.
7. Insuline.
8. Transcobalamine.
9. Transferrine.
10. Albumen.

Au total, il y en a plusieurs centaines différents qui se déplacent constamment à l'intérieur de chaque cellule.

Types de protéines dans le corps

Il en existe bien sûr une grande variété. Si nous essayons d’une manière ou d’une autre de diviser toutes les protéines existantes en groupes, nous pourrions aboutir à quelque chose comme cette classification.

En général, vous pouvez vous baser sur de nombreuses caractéristiques pour classer les protéines présentes dans le corps. Il n’y en a pas encore un seul.

Enzymes

Catalyseurs biologiques de nature protéique, qui accélèrent considérablement tous les processus biochimiques en cours. Un échange normal est impossible sans ces connexions. Tous les processus de synthèse et de désintégration, d'assemblage de molécules et de leur réplication, traduction et transcription, etc. sont réalisés sous l'influence d'un type spécifique d'enzyme. Des exemples de ces molécules sont :

• les oxydoréductases;
• transferts;
• catalase;
• les hydrolases ;
• les isomérases;
• Lyases et autres.

Aujourd’hui, les enzymes sont également utilisées dans la vie quotidienne. Ainsi, dans la production de lessives, on utilise souvent ce qu'on appelle des enzymes - ce sont des catalyseurs biologiques. Ils améliorent la qualité du lavage si les conditions de température spécifiées sont respectées. Se lie facilement aux particules de saleté et les élimine de la surface des tissus.

Cependant, en raison de leur nature protéique, les enzymes ne tolèrent pas l’eau trop chaude ni la proximité de médicaments alcalins ou acides. En effet, dans ce cas, le processus de dénaturation va se produire.

Les protéines structurelles du cytosquelette, comme une sorte de renfort, donnent forme aux cellules et à de nombreux organites et participent au changement de forme des cellules. La plupart des protéines structurales sont filamenteuses : par exemple, les monomères d'actine et de tubuline sont des protéines globulaires et solubles, mais une fois polymérisées, elles forment de longs filaments qui constituent le cytosquelette, permettant à la cellule de conserver sa forme. Le collagène et l'élastine sont les principaux composants de la substance intercellulaire du tissu conjonctif (par exemple le cartilage), et une autre protéine structurelle, la kératine, est constituée de cheveux, d'ongles, de plumes d'oiseaux et de certaines coquilles.

Fonction de protection

Il existe plusieurs types fonctions de protection protéines :

Protection physique. Le collagène y participe - une protéine qui constitue la base de la substance intercellulaire des tissus conjonctifs (y compris les os, le cartilage, les tendons et les couches profondes de la peau (derme)) ; la kératine, qui constitue la base des écailles cornées, des cheveux, des plumes, des cornes et autres dérivés de l'épiderme.

Généralement, ces protéines sont considérées comme des protéines ayant une fonction structurelle. Des exemples de ce groupe de protéines sont les fibrinogènes et les thrombines, qui participent à la coagulation du sang.

Protection chimique. La liaison des toxines par des molécules protéiques peut assurer leur détoxification. Les enzymes hépatiques jouent un rôle particulièrement important dans la détoxification chez l'homme, en décomposant les poisons ou en les transformant en une forme soluble, ce qui facilite leur élimination rapide de l'organisme. Protection immunitaire. Les protéines qui composent le sang et d'autres fluides biologiques sont impliquées dans la réponse de défense de l'organisme aux dommages et aux attaques d'agents pathogènes. Les protéines du système du complément et les anticorps (immunoglobulines) appartiennent aux protéines du deuxième groupe ; ils neutralisent les bactéries, les virus ou les protéines étrangères. Anticorps inclus dans l'adaptatif système immunitaire s, s'attachent à des substances, des antigènes, étrangers à un organisme donné, et les neutralisent ainsi, les dirigeant vers des lieux de destruction. Des anticorps peuvent être sécrétés

Fonction de régulation

De nombreux processus à l’intérieur des cellules sont régulés par des molécules protéiques, qui ne servent ni de source d’énergie ni de matériau de construction pour la cellule. Ces protéines régulent la transcription, la traduction, l'épissage, ainsi que l'activité d'autres protéines, etc. Les protéines remplissent leur fonction régulatrice soit par une activité enzymatique (par exemple, les protéines kinases), soit par une liaison spécifique à d'autres molécules, ce qui affecte généralement l'interaction avec ces molécules enzymatiques.

Ainsi, la transcription des gènes est déterminée par l'attachement de facteurs de transcription - protéines activatrices et protéines répresseurs - aux séquences régulatrices des gènes. Au niveau de la traduction, la lecture de nombreux ARNm est également régulée par l'attachement de facteurs protéiques, et la dégradation de l'ARN et des protéines est également réalisée par des complexes protéiques spécialisés. Le rôle le plus important dans la régulation des processus intracellulaires est joué par les protéines kinases - des enzymes qui activent ou suppriment l'activité d'autres protéines en y attachant des groupes phosphate.

Le fonctionnement du corps humain est devenu clair dans début XIX siècle. Les scientifiques ont désigné ces substances terme grec"protéines", du mot protos - "principal, premier".

La principale caractéristique de ces composés chimiques c'est qu'ils constituent la base que le corps utilise pour créer de nouvelles cellules. Leurs autres fonctions sont d'assurer les processus de régulation et métaboliques ; dans l'exercice de fonctions de transport (par exemple, la protéine hémoglobine, qui distribue l'oxygène dans tout le corps par la circulation sanguine) ; dans la formation des fibres musculaires ; dans la gestion de nombreuses fonctions vitales du corps ( un exemple brillant sert d'insuline protéique); dans la régulation du processus digestif, métabolisme énergétique; dans la protection du corps.

La structure chimique de ces substances est déterminée par le nombre d'acides aminés qui composent les molécules de protéines. Les molécules sont de taille assez grande. Ces substances ont un poids moléculaire élevé substances organiques et sont une chaîne d'acides aminés liés par une liaison peptidique. La composition en acides aminés des protéines est déterminée par le code génétique. De nombreuses variations dans la combinaison des acides aminés donnent lieu à diverses propriétés des molécules protéiques. En règle générale, ils se connectent les uns aux autres et forment des complexes complexes.

La classification des protéines n’est pas finalisée, puisque toutes les protéines n’ont pas été étudiées par les scientifiques. Le rôle de nombre d’entre eux reste un mystère pour les gens. Jusqu'à présent, les protéines sont divisées selon rôle biologique et selon quels acides aminés entrent dans leur composition. Pour notre alimentation, ce n’est pas la protéine elle-même qui est précieuse, mais ses acides aminés constitutifs. Les acides aminés sont un type d'acide organique. Il y en a plus de 100. Sans eux, les processus métaboliques sont impossibles.

Le corps ne peut pas absorber complètement les protéines fournies par les aliments. La plupart d’entre eux sont détruits par les sucs digestifs acides. Les protéines sont décomposées en acides aminés. Le corps « prend » les acides aminés dont il a besoin après leur dégradation et en construit les protéines nécessaires. Dans ce cas, une transformation de certains acides aminés en d’autres peut se produire. En plus de la transformation, ils peuvent également être synthétisés indépendamment dans l’organisme.

Cependant, tous les acides aminés ne peuvent pas être produits par notre corps. Ceux qui ne sont pas synthétisés sont dits essentiels, car l’organisme en a besoin, et ne peut se les procurer que de l’extérieur. Les acides aminés essentiels ne peuvent pas être remplacés par d’autres. Ceux-ci incluent la méthionine, la lysine, l'isoleucine, la leucine, la phénylalanine, la thréonine et la valine. De plus, il existe d'autres acides aminés formés exclusivement à partir des essentielles phénylalanine et méthionine. Par conséquent, la qualité de la nutrition n'est pas déterminée par la quantité de protéines entrantes, mais par leur composition qualitative. Par exemple, les pommes de terre, le chou blanc, les betteraves, le chou, les légumineuses et le pain contiennent de grandes quantités de tryptophane, de lysine et de méthionine.

Le cours du métabolisme des protéines dans notre corps dépend de quantité suffisante les protéines nécessaires. La dégradation et la transformation de certaines substances en d'autres se produisent avec la libération de l'énergie nécessaire à l'organisme.

En raison de l'activité vitale de l'organisme, certaines protéines sont constamment perdues. Environ 30 g par jour sont perdus à cause des substances protéiques provenant de l'extérieur. Ainsi, compte tenu de la perte, l’alimentation doit contenir une quantité suffisante de ces substances pour assurer le fonctionnement de l’organisme.

La consommation de substances protéiques par l'organisme dépend de divers facteurs : effectuer un travail physique difficile ou être au repos ; état émotionnel. L'apport quotidien en protéines est d'au moins 50 grammes pour les adultes (soit environ 0,8 gramme par kilogramme de poids corporel). Les enfants, en raison de leur croissance et de leur développement intensifs, ont besoin de plus de protéines - jusqu'à 1,9 gramme par kilogramme de poids corporel.

Cependant, même une grande quantité de protéines consommées dans les aliments ne garantit pas une quantité équilibrée d'acides aminés. Par conséquent, l’alimentation doit être variée afin que l’organisme puisse en tirer le maximum de bénéfices sous forme de différents acides aminés. Nous ne parlons pas du fait que s'il n'y a pas de tryptophane dans la nourriture que vous mangez aujourd'hui, vous tomberez malade demain. Non, le corps « peut » petites quantités stocker les acides aminés utiles et les utiliser si nécessaire. Cependant, la capacité cumulée du corps n’est pas trop élevée, les réserves de nutriments doivent donc être régulièrement reconstituées.

Si, en raison de convictions personnelles (végétarisme) ou de raisons de santé (problèmes tractus gastro-intestinal Et nourriture diététique) vous avez une restriction alimentaire, vous devez alors consulter un nutritionniste pour ajuster votre alimentation et rétablir l'équilibre des protéines dans l'organisme.
Lors d’activités sportives intenses, l’organisme a besoin d’une grande quantité de protéines. La nutrition sportive est spécialement conçue pour ces personnes. Toutefois, l’apport en protéines doit correspondre à l’activité physique pratiquée. Un excès de ces substances, contrairement à la croyance populaire, n'entraînera pas une forte augmentation de la masse musculaire.

La variété des fonctions des protéines couvre presque tous les processus biochimiques se produisant dans l'organisme. On peut les appeler des catalyseurs biochimiques.
Les protéines forment le cytosquelette, qui maintient la forme des cellules. Sans protéines, le bon fonctionnement du système immunitaire est impossible.

Excellent source de nourriture les protéines sont la viande, le lait, le poisson, les céréales, les légumineuses et les noix. Les fruits, baies et légumes sont moins riches en protéines.

La première protéine étudiée pour déterminer sa séquence d’acides aminés était l’insuline. Pour cette réalisation, F. Sanger a reçu Prix ​​Nobel dans les années 60 du siècle dernier. Et les scientifiques D. Kendrew et M. Perutz ont pu créer en même temps structure tridimensionnelle myoglobine et hémoglobine à l'aide de techniques de diffraction des rayons X. Pour cela, ils ont également reçu le prix Nobel.

Histoire de l'étude

Au cours des 30 à 40 années suivantes, des recherches ont été menées sur la plupart des acides aminés qui composent les protéines. En 1894, A. Kossel, un physiologiste allemand, a émis l'hypothèse que les acides aminés sont les composants structurels mêmes des protéines et qu'ils sont reliés les uns aux autres par des liaisons peptidiques. Il essayait d'étudier la séquence d'acides aminés d'une protéine.
En 1926, le rôle prédominant des protéines dans l’organisme est enfin reconnu. Cela s'est produit lorsque le chimiste américain D. Sumner a prouvé que l'uréase (une enzyme sans laquelle de nombreux processus chimiques ne peuvent se produire) est une protéine.

Il était alors extrêmement difficile d’isoler des protéines pures pour les besoins scientifiques. C'est pourquoi les premières expériences ont été réalisées en utilisant des polypeptides qui pouvaient être purifiés à moindre coût en montant important- il s'agit de protéines sanguines, de protéines de poulet, de toxines diverses, d'enzymes d'origine digestive ou métabolique, libérées après l'abattage des bovins. A la fin des années 50, il a été possible de purifier la ribonucléase pancréatique bovine. C'est cette substance qui est devenue un objet expérimental pour de nombreux scientifiques.

DANS science moderne la recherche sur les protéines s'est poursuivie à un niveau qualitativement nouveau. Il existe une branche de la biochimie appelée protéomique. Désormais, grâce à la protéomique, il est possible d'étudier non seulement des protéines purifiées isolées, mais également des modifications parallèles et simultanées de la modification de nombreuses protéines appartenant à différentes cellules et tissus. Les scientifiques peuvent désormais théoriquement calculer la structure d’une protéine à partir de sa séquence d’acides aminés. Méthodes cryomicroscopie électronique permettre l’étude de grands et petits complexes protéiques.

Propriétés des protéines

Les protéines sont classées selon leur degré de solubilité ; la plupart d’entre elles sont très solubles dans l’eau. Il existe cependant des exceptions. La fibroïne (la base des toiles d'araignées et de la soie) et la kératine (la base des cheveux chez l'homme, ainsi que la laine des animaux et les plumes des oiseaux) sont insolubles.

Dénaturation

Dans certains cas, la dénaturation est réversible ; la protéine peut être ramenée à son état normal à l’aide de sels d’ammonium. La dénaturation réversible est utilisée comme méthode de purification des protéines.

Protéines simples et complexes

Par nature chimique Il existe cinq classes de protéines complexes :

• Glycoprotéines.
• Chromoprotéines.
• Phosphoprotéines.
• Métalloprotéines.
• Lipoprotéines.

Les chromoprotéines sont nom commun protéines complexes, qui comprennent les flavoprotéines, les chlorophylles, l'hémoglobine et autres.

Les protéines appelées phosphoprotéines contiennent des résidus d'acide phosphorique. Ce groupe de protéines comprend par exemple la caséine du lait.

Les métalloprotéines sont des protéines qui contiennent des ions de certains métaux liés de manière covalente. Parmi elles se trouvent des protéines qui remplissent des fonctions de transport et de stockage (transferrine, ferritine).

Les protéines complexes et les lipoprotéines contiennent des résidus lipidiques. Leur fonction est de transporter les lipides.

Biosynthèse des protéines

Le code génétique est constitué de codons. Un codon est une unité d'information génétique constituée de résidus nucléotidiques. Chaque codon est chargé de relier un acide aminé à une protéine. Leur nombre total est de 64. Certains acides aminés ne sont pas déterminés par un, mais par plusieurs codons.

Fonctions des protéines dans le corps

Il convient de noter que la classification des protéines selon leurs fonctions est plutôt arbitraire, car dans certains organismes vivants, une même protéine peut remplir plusieurs fonctions différentes. Les protéines remplissent de nombreuses fonctions en raison de leur forte activité enzymatique. En particulier, ces enzymes comprennent la protéine motrice myosine, ainsi que les protéines régulatrices des protéines kinases.

Fonction catalytique

Plus de 4 000 réactions se produisant dans notre corps nécessitent une catalyse. Sans l'influence des enzymes, la réaction se déroule des dizaines et des centaines de fois plus lentement.
Les molécules qui s'attachent à une enzyme lors d'une réaction puis se modifient sont appelées substrats. L’enzyme contient de nombreux acides aminés, mais tous n’interagissent pas avec le substrat et ne sont certainement pas tous directement impliqués dans le processus de catalyse. La partie de l’enzyme à laquelle se fixe le substrat est considérée comme le site enzymatique actif.

Fonction structurelle

Fonction de protection

La défense immunitaire implique la participation des protéines présentes dans le sang ou d'autres fluides biologiques à la formation de la réponse protectrice de l'organisme face aux attaques de micro-organismes pathogènes ou à des dommages. Par exemple, les immunoglobulines neutralisent les virus, les bactéries ou les protéines étrangères. Les anticorps produits par le système immunitaire se fixent sur des substances étrangères à l’organisme, appelées antigènes, et les neutralisent. En règle générale, les anticorps sont sécrétés dans l'espace intercellulaire ou fixés dans les membranes des plasmocytes spécialisés.

Les enzymes et le substrat ne sont pas trop étroitement liés, sinon le déroulement de la réaction catalysée pourrait être perturbé. Mais la stabilité de la fixation de l'antigène et des anticorps n'est limitée par rien.

La protection chimique consiste à lier des molécules protéiques à diverses toxines, c'est-à-dire à assurer la détoxification de l'organisme. Le rôle le plus important dans la détoxification de notre corps est joué par les enzymes hépatiques, qui décomposent les poisons ou les transforment en une forme soluble. Les toxines dissoutes quittent rapidement le corps.

Fonction de régulation

Fonction de signalisation

Les cytokines et les protéines hormonales remplissent une fonction de signalisation.
Les hormones sont transportées par le sang. Lorsqu’un récepteur se lie à une hormone, il déclenche une réponse dans la cellule. Les hormones régulent la concentration de substances dans les cellules sanguines, ainsi que la régulation de la croissance et de la reproduction cellulaire. Un exemple de telles protéines est la célèbre insuline, qui régule la concentration de glucose dans le sang.

Les cytokines sont de petites molécules peptidiques messagères. Ils agissent comme des régulateurs de l'interaction entre différentes cellules et déterminent également la survie de ces cellules, suppriment ou stimulent leur croissance et leur activité fonctionnelle. Sans cytokines, le travail coordonné des systèmes nerveux, endocrinien et immunitaire est impossible. Par exemple, les cytokines peuvent provoquer une nécrose tumorale, c'est-à-dire une suppression de la croissance et de l'activité des cellules inflammatoires.

Fonction de transport

Fonction de rechange (ou de sauvegarde)

Fonction réceptrice des protéines

Fonction moteur (ou mouvement)

Protéines dans le métabolisme

Les acides aminés qui ne sont pas synthétisés par l'organisme sont appelés essentiels et ne peuvent donc nous parvenir que de l'extérieur.

Une personne obtient des acides aminés à partir des protéines présentes dans les aliments. Les protéines subissent une dénaturation lors de la digestion sous l'influence des sucs gastriques acides et des enzymes. Certains des acides aminés obtenus à la suite du processus digestif sont utilisés pour la synthèse des protéines nécessaires, et le reste est converti en glucose par le processus de gluconéogenèse ou utilisé dans le cycle de Krebs (il s'agit d'un processus de métabolisme). panne).

L'utilisation de protéines comme source d'énergie est particulièrement importante dans des conditions défavorables, lorsque le corps utilise sa « réserve d'urgence » interne - ses propres protéines. Les acides aminés constituent également une source importante d’azote pour l’organisme.

Normes unifiées besoin quotidien pas dans les protéines. Microflore habitant gros intestin, synthétise également des acides aminés, et ils ne peuvent pas être pris en compte lors de l'élaboration des normes protéiques.

Les réserves de protéines dans le corps humain sont minimes et les nouvelles protéines ne peuvent être synthétisées qu'à partir de protéines en décomposition provenant des tissus corporels et d'acides aminés fournis par les aliments. Les protéines ne sont pas synthétisées à partir des substances qui composent les graisses et les glucides.

Carence en protéines
Un manque de protéines dans l’alimentation entraîne un ralentissement important de la croissance et du développement des enfants. Pour les adultes, la carence en protéines est dangereuse en raison de l'apparition de changements profonds dans le foie, de modifications des niveaux hormonaux et d'un dysfonctionnement des glandes. sécrétion interne, détérioration de l'absorption des nutriments, détérioration de la mémoire et des performances et problèmes cardiaques. Tout cela phénomènes négatifs sont associés au fait que les protéines sont impliquées dans presque tous les processus du corps humain.

Dans les années 70 du siècle dernier, des décès ont été enregistrés chez des personnes qui suivaient depuis longtemps un régime hypocalorique avec une grave carence en protéines. En règle générale, la cause immédiate du décès dans ce cas était des modifications irréversibles du muscle cardiaque.

La carence en protéines réduit la résistance de l'immunité aux infections, car le niveau de formation d'anticorps diminue. La violation de la synthèse de l'interféron et du lysozyme (facteurs protecteurs) provoque une exacerbation des processus inflammatoires. De plus, une carence en protéines s'accompagne souvent d'un manque de vitamines, ce qui entraîne également des conséquences néfastes.

La carence n’affecte pas de la meilleure façon possible sur la production d'enzymes et l'absorption de nutriments importants. Il ne faut pas oublier que les hormones sont des formations protéiques. Par conséquent, un manque de protéines peut entraîner de graves troubles hormonaux.

Toute activité physique nuit aux cellules musculaires, et plus la charge est importante, plus les muscles souffrent. Pour restaurer les cellules musculaires endommagées, vous avez besoin d’une grande quantité de protéines de haute qualité. Contrairement aux idées reçues, l’activité physique n’est bénéfique que lorsqu’une quantité suffisante de protéines est apportée à l’organisme par l’alimentation. Pour intense activité physique L'apport en protéines devrait atteindre 1,5 à 2 grammes par kilogramme de poids.

Excès de protéines

Mais si une personne ne fait pas d'exercice et consomme en même temps plus de 1,75 gramme de protéines par kilogramme de poids, l'excès de protéines s'accumule dans le foie, qui est converti en composés azotés et en glucose. Le composé azoté (urée) doit être excrété par les reins.

De plus, lorsqu'il y a un excès de protéines, une réaction acide se produit dans l'organisme, ce qui entraîne une perte de calcium due à des changements dans régime de consommation d'alcool. De plus, les aliments carnés riches en protéines contiennent souvent des purines, dont certaines se déposent dans les articulations au cours du métabolisme et provoquent le développement de la goutte. Il convient de noter que les troubles liés à un excès de protéines sont beaucoup moins fréquents que les troubles liés à une carence en protéines.

L'évaluation de la quantité suffisante de protéines dans l'alimentation est effectuée en fonction de l'état du bilan azoté. Le corps synthétise constamment de nouvelles protéines et libère les produits finaux du métabolisme protéique. Les protéines contiennent de l’azote, que l’on ne trouve ni dans les graisses ni dans les glucides. Et si l’azote se dépose dans l’organisme comme réserve, il entre exclusivement dans la composition des protéines. Lors de la dégradation des protéines, elles doivent être excrétées avec l'urine. Pour que le corps fonctionne au niveau requis, il est nécessaire de reconstituer l'azote éliminé. L’équilibre azoté signifie que la quantité d’azote consommée correspond à la quantité excrétée par le corps.

Nutrition protéique

Ces produits sont une source de protéines de haute qualité, mais vous devez vous rappeler qu'ils contiennent beaucoup de graisses, il n'est donc pas conseillé d'en abuser dans votre alimentation. En plus d'une grande quantité de protéines, une quantité excessive de graisse entrera également dans l'organisme.

Aliments préférés riches en protéines : fromages de soja, fromages allégés, maigre de veau, blancs d'œufs, fromage blanc allégé, poissons et fruits de mer frais, jeune agneau, poulet, viande blanche.
Il est moins préférable de consommer des produits tels que : le lait et les yaourts sucrés ajoutés, la viande rouge (filet), la viande brune de poulet et de dinde, les coupes maigres, le fromage cottage fait maison, la viande transformée sous forme de bacon, le salami, le jambon.

Le blanc d’œuf est une protéine pure et ne contient aucune matière grasse. La viande maigre contient environ 50 % des kilocalories provenant des protéines ; dans les produits contenant de l'amidon – 15 % ; dans le lait écrémé – 40%; dans les légumes – 30%.

La règle principale lors du choix d'un régime protéiné est la suivante : plus protéines par unité de calorie et digestibilité élevée des protéines. Il est préférable de manger des aliments faibles en gras et riches en protéines. Les informations sur les calories peuvent être trouvées sur l'emballage de n'importe quel produit. Des données généralisées sur la teneur en protéines et en graisses des produits dont la teneur en calories est difficile à calculer peuvent être trouvées dans des tableaux spéciaux.

Les protéines traitées thermiquement sont plus faciles à digérer car elles deviennent facilement accessibles aux enzymes du tube digestif. Cependant, le traitement thermique peut réduire la valeur biologique de la protéine en raison de la destruction de certains acides aminés.

Teneur en protéines et en graisses de certains aliments

Métabolisme des protéines

Le corps peut consacrer environ 15 % de l’apport calorique total à l’assimilation des aliments.
Les aliments riches en protéines contribuent à augmenter la production de chaleur au cours du métabolisme. La température corporelle augmente légèrement, ce qui entraîne une consommation d'énergie supplémentaire pour le processus de thermogenèse.

Les protéines ne sont pas toujours utilisées comme source d'énergie. Cela est dû au fait que leur utilisation comme source d'énergie pour le corps peut ne pas être rentable, car à partir d'une certaine quantité de graisses et de glucides, vous pouvez obtenir beaucoup plus de calories et de manière beaucoup plus efficace qu'à partir d'une quantité similaire de protéines. De plus, il y a rarement un excès de protéines dans le corps, et s'il y en a un, la plupart des protéines en excès sont utilisées pour remplir des fonctions plastiques.

Dans le cas où le régime manque de sources d'énergie sous forme de graisses et de glucides, le corps commence à utiliser les graisses accumulées.

Une quantité suffisante de protéines dans l’alimentation aide à activer et à normaliser le métabolisme lent chez les personnes obèses et contribue également à maintenir la masse musculaire.

S’il n’y a pas assez de protéines, le corps utilise les protéines musculaires. Cela se produit parce que les muscles ne sont pas si importants pour maintenir le fonctionnement du corps. La plupart des calories sont brûlées dans les fibres musculaires, et une diminution de la masse musculaire réduit la dépense énergétique du corps.

Très souvent, les personnes qui suivent divers régimes pour perdre du poids choisissent un régime dans lequel très peu de protéines pénètrent dans l'organisme avec la nourriture. En règle générale, il s'agit de régimes à base de légumes ou de fruits. Hormis le mal, un tel régime n’apportera rien. Le fonctionnement des organes et des systèmes manquant de protéines est inhibé, ce qui provoque divers troubles et maladies. Chaque régime doit être considéré du point de vue des besoins de l’organisme en protéines.

Des processus tels que l'assimilation des protéines et leur utilisation pour les besoins énergétiques, ainsi que l'excrétion des produits du métabolisme protéique, nécessitent plus de liquide. Pour éviter la déshydratation, il faut prendre environ 2 litres d'eau par jour.