Baltymų klasifikacija pagal antrinės struktūros elementus. Antrinės, tretinės, ketvirtinės baltymų struktūros

Voverės- didelės molekulinės masės organiniai junginiai, susidedantys iš α-aminorūgščių liekanų.

IN baltymų sudėtis apima anglį, vandenilį, azotą, deguonį, sierą. Kai kurie baltymai sudaro kompleksus su kitomis molekulėmis, turinčiomis fosforo, geležies, cinko ir vario.

Baltymai turi didelę molekulinę masę: kiaušinių albuminas - 36 000, hemoglobinas - 152 000, miozinas - 500 000 Palyginimui: alkoholio molekulinė masė yra 46, acto rūgštis- 60, benzenas - 78.

Baltymų aminorūgščių sudėtis

Voverės- neperiodiniai polimerai, kurių monomerai yra α-amino rūgštys. Paprastai 20 rūšių α-aminorūgščių vadinamos baltymų monomerais, nors daugiau nei 170 iš jų randama ląstelėse ir audiniuose.

Priklausomai nuo to, ar aminorūgštys gali būti sintetinamos žmonių ir kitų gyvūnų organizme, jos išskiriamos: neesminės aminorūgštys- gali būti sintetinamas; nepakeičiamos aminorūgštys- negali būti sintetinamas. Nepakeičiamos aminorūgštys turi būti tiekiamos organizmui su maistu. Augalai sintetina visų tipų aminorūgštis.

Priklausomai nuo aminorūgščių sudėties, baltymai yra: pilni- turi visą aminorūgščių rinkinį; brokuotas- jų sudėtyje trūksta kai kurių aminorūgščių. Jei baltymai susideda tik iš aminorūgščių, jie vadinami paprastas. Jei baltymuose, be aminorūgščių, yra ir neaminorūgščių komponento (protezinės grupės), jie vadinami kompleksas. Protezinę grupę gali atstovauti metalai (metaloproteinai), angliavandeniai (glikoproteinai), lipidai (lipoproteinai), nukleorūgštys (nukleoproteinai).

Visi amino rūgščių yra: 1) karboksilo grupė (-COOH), 2) amino grupė (-NH 2), 3) radikalas arba R grupė (likusi molekulės dalis). Įvairių tipų aminorūgščių radikalo struktūra yra skirtinga. Atsižvelgiant į amino rūgščių sudėtyje esančių amino grupių ir karboksilo grupių skaičių, jie išskiriami: neutralios aminorūgštys turintis vieną karboksilo grupę ir vieną amino grupę; bazinės aminorūgštys turintys daugiau nei vieną amino grupę; rūgštinės aminorūgštys turintys daugiau nei vieną karboksilo grupę.

Amino rūgštys yra amfoteriniai junginiai , nes tirpale jie gali veikti ir kaip rūgštys, ir kaip bazės. Vandeniniuose tirpaluose aminorūgštys egzistuoja skirtingomis joninėmis formomis.

Peptidinė jungtis

Peptidai — organinės medžiagos, susidedantis iš aminorūgščių liekanų, sujungtų peptidine jungtimi.

Peptidai susidaro dėl aminorūgščių kondensacijos reakcijos. Kai vienos aminorūgšties amino grupė sąveikauja su kitos aminorūgšties karboksilo grupe, tarp jų susidaro kovalentinis azoto-anglies ryšys, kuris vadinamas peptidas. Priklausomai nuo peptide esančių aminorūgščių liekanų, yra dipeptidai, tripeptidai, tetrapeptidai ir tt Peptidinės jungties susidarymas gali būti kartojamas daug kartų. Tai veda prie formavimosi polipeptidai. Viename peptido gale yra laisva amino grupė (vadinama N-galu), o kitame - laisva karboksilo grupė (vadinama C-galu).

Erdvinis baltymų molekulių organizavimas

Tam tikrų specifinių baltymų funkcijų atlikimas priklauso nuo jų molekulių erdvinės konfigūracijos, be to, ląstelei energetiškai nepalanku laikyti baltymus išsiskleidusius, grandinės pavidalu, todėl polipeptidinės grandinės susilanksto, įgauna tam tikra trimatė struktūra arba konformacija. Yra 4 lygiai baltymų erdvinė organizacija.

Pirminė baltymų struktūra- aminorūgščių liekanų išsidėstymo seka polipeptidinėje grandinėje, sudarančioje baltymo molekulę. Ryšys tarp aminorūgščių yra peptidinis ryšys.

Jei baltymo molekulę sudaro tik 10 aminorūgščių liekanų, tai teoriškai šis skaičius yra galimi variantai baltymų molekulės, besiskiriančios aminorūgščių kaitos tvarka - 10 20. Turėdami 20 aminorūgščių, iš jų galite sudaryti dar įvairesnius derinius. Žmogaus organizme rasta apie dešimt tūkstančių skirtingų baltymų, kurie skiriasi ir vienas nuo kito, ir nuo kitų organizmų baltymų.

Tai pirminė baltymo molekulės struktūra, kuri lemia baltymų molekulių savybes ir jos erdvinę konfigūraciją. Vieną aminorūgštį pakeitus kita polipeptidinėje grandinėje, pasikeičia baltymo savybės ir funkcijos. Pavyzdžiui, hemoglobino β-subvieneto šeštosios glutamino aminorūgšties pakeitimas valinu lemia tai, kad hemoglobino molekulė kaip visuma negali atlikti savo pagrindinės funkcijos - deguonies pernešimo; Tokiais atvejais žmogus suserga liga, vadinama pjautuvine anemija.

Antrinė struktūra- užsakytas polipeptidinės grandinės sulankstymas į spiralę (atrodo kaip prailginta spyruoklė). Sraigės posūkius sustiprina vandeniliniai ryšiai, atsirandantys tarp karboksilo grupių ir amino grupių. Beveik visos CO ir NH grupės dalyvauja formuojant vandenilinius ryšius. Jie yra silpnesni nei peptidiniai, tačiau daug kartų kartojami suteikia šiai konfigūracijai stabilumo ir standumo. Antrinės struktūros lygyje yra baltymai: fibroinas (šilkas, voratinklis), keratinas (plaukai, nagai), kolagenas (sausgyslės).

Tretinė struktūra - polipeptidinių grandinių pakavimas į rutuliukus, atsirandančius susidarius cheminiams ryšiams (vandenilio, joninio, disulfido) ir hidrofobinėms sąveikoms tarp aminorūgščių liekanų radikalų. Pagrindinis vaidmuo formuojant tretinę struktūrą tenka hidrofilinėms-hidrofobinėms sąveikoms. Vandeniniuose tirpaluose hidrofobiniai radikalai linkę pasislėpti nuo vandens, susigrupuodami rutuliuko viduje. hidrofiliniai radikalai dėl hidratacijos (sąveikos su vandens dipoliais) jie linkę atsirasti molekulės paviršiuje. Kai kuriuose baltymuose tretinę struktūrą stabilizuoja kovalentiniai disulfidiniai ryšiai, susidarantys tarp dviejų cisteino liekanų sieros atomų. Tretinės struktūros lygmenyje yra fermentų, antikūnų ir kai kurių hormonų.

Kvarterinė struktūra būdingas kompleksiniams baltymams, kurių molekules sudaro du ar daugiau rutuliukų. Subvienetus molekulėje laiko joninė, hidrofobinė ir elektrostatinė sąveika. Kartais, formuojantis ketvirtinei struktūrai, tarp subvienetų atsiranda disulfidinės jungtys. Labiausiai ištirtas ketvirtinės struktūros baltymas yra hemoglobino. Jį sudaro du α-subvienetai (141 aminorūgšties liekana) ir du β-subvienetai (146 aminorūgščių liekanos). Su kiekvienu subvienetu yra susijusi hemo molekulė, kurioje yra geležies.

Jei dėl kokių nors priežasčių baltymų erdvinė konformacija nukrypsta nuo normalios, baltymas negali atlikti savo funkcijų. Pavyzdžiui, „karvės pašėlusios ligos“ (kempininės encefalopatijos) priežastis yra nenormali prionų, nervų ląstelių paviršiaus baltymų, konformacija.

Baltymų savybės

Tai lemia baltymo molekulės aminorūgščių sudėtis ir struktūra savybių. Baltymai jungia bazines ir rūgštines savybes, kurias lemia aminorūgščių radikalai: kuo daugiau rūgščių aminorūgščių baltyme, tuo ryškesnės jo rūgštinės savybės. Nustatoma galimybė paaukoti ir pridėti H + baltymų buferinės savybės; Vienas iš galingiausių buferių yra raudonuosiuose kraujo kūneliuose esantis hemoglobinas, kuris palaiko pastovų kraujo pH lygį. Yra tirpių baltymų (fibrinogeno), yra netirpių baltymų, kurie atlieka mechanines funkcijas (fibroinas, keratinas, kolagenas). Jame yra aktyvių baltymų chemiškai(fermentai), yra chemiškai neaktyvūs, atsparūs poveikiui įvairios sąlygos išorinę aplinką ir labai nestabilus.

Išoriniai veiksniai (šildymas, ultravioletinė spinduliuotė sunkieji metalai ir jų druskos, pH pokyčiai, radiacija, dehidratacija)

gali sukelti trikdžių struktūrinė organizacija baltymų molekulių. Tam tikrai baltymo molekulei būdingos trimatės konformacijos praradimo procesas vadinamas denatūravimas. Denatūracijos priežastis – tam tikrą baltymo struktūrą stabilizuojančių ryšių nutrūkimas. Iš pradžių nutrūksta silpniausi ryšiai, o griežtėjant sąlygoms nutrūksta dar stipresni. Todėl pirmiausia prarandama ketvirtinė, paskui tretinė ir antrinė struktūra. Pasikeitus erdvinei konfigūracijai, pasikeičia baltymo savybės ir dėl to baltymas negali atlikti jam būdingų savybių. biologines funkcijas. Jei denatūracija nėra lydima sunaikinimo pirminė struktūra tada ji gali būti grįžtamasis, tokiu atveju savaime atsistato baltymui būdinga konformacija. Pavyzdžiui, membranos receptorių baltymai denatūruojasi. Baltymų struktūros atkūrimo po denatūravimo procesas vadinamas renatūracija. Jei baltymo erdvinės konfigūracijos atkurti neįmanoma, tada vadinama denatūracija negrįžtamas.

Baltymų funkcijos

Fermentai

Fermentai, arba fermentai, yra speciali baltymų klasė, kuri yra biologiniai katalizatoriai. Fermentų dėka biocheminės reakcijos vyksta milžinišku greičiu. Fermentinių reakcijų greitis yra dešimtis tūkstančių kartų (o kartais ir milijonais) didesnis nei reakcijų, vykstančių dalyvaujant neorganiniams katalizatoriams, greitis. Medžiaga, kurią veikia fermentas, vadinama substratas.

Fermentai yra rutuliniai baltymai, struktūrinės ypatybės fermentus galima suskirstyti į dvi grupes: paprastus ir sudėtingus. Paprasti fermentai yra paprasti baltymai, t.y. susideda tik iš aminorūgščių. Sudėtingi fermentai yra kompleksiniai baltymai, t.y. Be baltyminės dalies, juose yra nebaltyminės prigimties grupė - kofaktorius. Kai kurie fermentai naudoja vitaminus kaip kofaktorius. Fermento molekulėje yra speciali dalis, vadinama aktyviuoju centru. Aktyvus centras- nedidelė fermento dalis (nuo trijų iki dvylikos aminorūgščių liekanų), kurioje substratas ar substratai sujungiami ir susidaro fermento-substrato kompleksas. Pasibaigus reakcijai, fermento-substrato kompleksas skyla į fermentą ir reakcijos produktą (-us). Kai kurie fermentai turi (išskyrus aktyvius) allosteriniai centrai- sritis, prie kurių pritvirtinti fermentų greičio reguliatoriai ( allosteriniai fermentai).

Fermentinės katalizės reakcijos pasižymi: 1) dideliu efektyvumu, 2) griežtu selektyvumu ir veikimo kryptimi, 3) substrato specifiškumu, 4) smulkiu ir tiksliu reguliavimu. Fermentinės katalizės reakcijų substratas ir reakcijos specifiškumas paaiškinamas E. Fischer (1890) ir D. Koshland (1959) hipotezėmis.

E. Fisher (rakto užrakto hipotezė) pasiūlė, kad fermento aktyvaus centro ir substrato erdvinės konfigūracijos turi tiksliai atitikti viena kitą. Substratas lyginamas su „raktu“, fermentas – su „spyna“.

D. Koshland (rankinės pirštinės hipotezė) pasiūlė, kad substrato struktūros ir aktyvaus fermento centro erdvinis atitikimas susidaro tik jų sąveikos vienas su kitu momentu. Ši hipotezė taip pat vadinama sukelta korespondencijos hipotezė.

Fermentinių reakcijų greitis priklauso nuo: 1) temperatūros, 2) fermentų koncentracijos, 3) substrato koncentracijos, 4) pH. Reikia pabrėžti, kad kadangi fermentai yra baltymai, jų aktyvumas yra didžiausias esant fiziologiškai normalioms sąlygoms.

Dauguma fermentų gali veikti tik 0–40 °C temperatūroje. Šiose ribose reakcijos greitis padidėja maždaug 2 kartus, kai temperatūra padidėja kas 10 °C. Esant aukštesnei nei 40 °C temperatūrai, baltymas denatūruojasi ir fermentų aktyvumas mažėja. Esant temperatūrai, artimai užšalimui, fermentai inaktyvuojami.

Didėjant substrato kiekiui, greitis fermentinė reakcija didėja tol, kol substrato molekulių skaičius tampa lygus fermentų molekulių skaičiui. Toliau didėjant substrato kiekiui, greitis nepadidės, nes aktyvūs fermento centrai yra prisotinti. Padidėjus fermentų koncentracijai, padidėja katalizinis aktyvumas, nes per laiko vienetą transformuojasi didesnis substrato molekulių skaičius.

Kiekvienam fermentui yra nustatyta optimali pH vertė, kuriai esant jis demonstruoja didžiausią aktyvumą (pepsinas – 2,0, seilių amilazė – 6,8, kasos lipazė – 9,0). Esant aukštesnei arba žemesnei pH vertei, fermentų aktyvumas mažėja. Staigiai pasikeitus pH, fermentas denatūruojasi.

Allosterinių fermentų greitį reguliuoja medžiagos, kurios prisijungia prie allosteriniai centrai. Jei šios medžiagos pagreitina reakciją, jos vadinamos aktyvatoriai, jei jie sulėtės - inhibitoriai.

Fermentų klasifikacija

Pagal katalizuojamų cheminių virsmų tipą fermentai skirstomi į 6 klases:

1. oksireduktazės(vandenilio, deguonies ar elektronų atomų perkėlimas iš vienos medžiagos į kitą – dehidrogenazė),
2. transferazės(metilo, acilo, fosfato ar amino grupės perkėlimas iš vienos medžiagos į kitą – transaminazė),
3. hidrolazės(hidrolizės reakcijos, kurių metu iš substrato susidaro du produktai – amilazė, lipazė),
4. lyazės(nehidrolizinis pridėjimas prie substrato arba atomų grupės atskyrimas nuo jo, tokiu atveju gali nutrūkti C-C, C-N, C-O, C-S ryšiai – dekarboksilazė),
5. izomerazės(vidumolekulinis persitvarkymas – izomerazė),
6. ligazės(dviejų molekulių sujungimas dėl susidarymo C-C jungtys, C-N, C-O, C-S – sintetazė).

Klasės savo ruožtu skirstomos į poklasius ir poklasius. Srovėje tarptautinė klasifikacija Kiekvienas fermentas turi specifinį kodą, susidedantį iš keturių skaičių, atskirtų taškais. Pirmasis skaičius yra klasė, antrasis – poklasis, trečias – poklasis, ketvirtas – šio poklasio fermento serijos numeris, pavyzdžiui, arginazės kodas yra 3.5.3.1.

Eikite į paskaitos Nr.2"Angliavandenių ir lipidų struktūra ir funkcijos"

Eikite į paskaitos Nr.4"ATP nukleorūgščių struktūra ir funkcijos"

Baltymai arba baltymai gyvuose organizmuose susidaro daugiausia iš 20 svarbiausių natūralių aminorūgščių, vykstant polikondensacijos reakcijai dalyvaujant fermentams. Baltymų molekulinės masės skiriasi labai plačiame diapazone: nuo 10 000 iki 1 000 000 ir daugiau.

Baltymų grandinės pagrindas yra sudarytas iš aminorūgščių fragmentų, sujungtų peptidiniais ryšiais, ir yra apsuptas įvairios cheminės prigimties pakaitalų. Peptidinė jungtis baltymuose yra stabili 37°C temperatūroje neutralioje aplinkoje, tačiau gali būti hidrolizuojama rūgštinėje arba šarminėje aplinkoje. Organizme baltymų hidrolizė vyksta veikiant peptidazės fermentams ir yra griežtai kontroliuojama.

IN natūralūs baltymai Grandinės ilgis ir sudėtis labai skiriasi, todėl jų molekulės, net ir tirpale, gali būti įvairios konformacija.

KonformacijosBaltymų makromolekulės tirpale atstovauja įvairioms jų erdvinėms formoms, atsirandančioms dėl atskirų molekulinių fragmentų sukimosi aplink pavienius ryšius ir stabilizuotos tarpmolekuliniais ryšiais tarp atskirų tam tikros makromolekulės grupių arba medžiagų molekulių, esančių aplinkiniame tirpale.

Abipusiai konformaciniai perėjimai daugiausia atliekami nenutraukiant kovalentinių jungčių baltymo makromolekulėje. Apibūdinant baltymo sudėtį ir konformaciją, vartojamos sąvokos pirminis, antrinis, tretinis Ir ketvirtinė struktūra.

Pirminė struktūra yra būdingas atskiram baltymui ir yra nulemtas jo grandinės aminorūgščių liekanų sudėties ir sekos. Rašant pilnos formulės baltymai nurodo aminorūgščių liekanų eilę viena po kitos, naudodami trijų raidžių pavadinimus, pradedant nuo grandinės N-galo. Žmogaus mioglobino, kurio molekulėje yra tik 153 aminorūgščių liekanos, pirminės struktūros idėją pateikia toks sutrumpintas žymėjimas:

Griežtai linijinis išdėstymas Polipeptidinė grandinė yra energetiškai nepalanki, nes praktiškai pašalina sąveiką tarp skirtingų aminorūgščių liekanų radikalų. Būtent dėl ​​tokių sąveikų atsiranda papildomų ryšių, kurie stabilizuoja vienokią ar kitokią baltymų grandinės konformaciją erdvėje. Tai įvyksta per šias sąveikas: jonų ir jonų sąveika; vandenilio jungtis; polinių grupių hidratacija; disulfidinė jungtis; Vanderio Waalso sąveika tarp nepolinių pakaitų; hidrofobinė sąveika, dėl ko vandens molekulės išstumiamos iš nepolinių pakaitų tarpusavio sąveikos zonos, taip pat donoro-akceptoriaus ryšys tarp kompleksuojančių jonų ir baltymo ligandų grupių (21.3 pav.).

Baltymų antrinė struktūra apibūdina polipeptidinės grandinės formą, kuri gali būti spiralinė (struktūra), sulankstytas (B - struktūra) arba netvarkinga (21.4 pav.). Pagrindinis vaidmuo formuojant ir palaikant antrinę struktūrą

Ryžiai. 21.3. Sąveikos tarp baltymų molekulės aminorūgščių liekanų pakaitalų ir vandeninės aplinkos tipai

Ryžiai. 21.4. Antrinė baltymų struktūra: A- struktūra (spiralė), b- P-struktūrą (sulankstytą) vaidina vandeniliniai ryšiai, atsirandantys tarp polipeptidinės grandinės stuburo grupių.

Erdvinį a struktūros išsidėstymą galima įsivaizduoti įsivaizduojant, kad polipeptidinė grandinė apgaubia cilindrą, o jo šoniniai radikalai yra nukreipti į išorę. Sraigės posūkius kartu laiko vandeniliniai ryšiai tarp peptidinių grupių, esančių gretimuose spiralės posūkiuose. Ir nors šių ryšių energija yra maža, didelis jų skaičius lemia didelį energijos efektą, dėl kurio a struktūra yra gana stabili ir standi.

Sulankstytas (3 konstrukcijų sudarytas iš didelis skaičius lygiagrečios pailgos polipeptidinės grandinės, sujungtos viena su kita daugybe vandenilinių ryšių. Šoniniai radikalai R yra virš ir žemiau plokštumos, nubrėžtos per gautą sulankstytą lakštą.

Netvarkingai atskirų baltymų fragmentų struktūrai būdingas erdvinės tvarkos trūkumas jų išdėstyme.

Kokia antrinė baltymo struktūra yra realizuota, priklauso nuo jo aminorūgščių sudėties, t.y. nuo pirminės struktūros. Daugumai natūralių baltymų yra būdingas fragmentų su a, p ir netvarkingomis struktūromis sambūvis vienoje molekulėje.

Dėl mažo vandenilinių jungčių stiprumo antrinę struktūrą galima gana lengvai transformuoti veikiant išoriniam poveikiui: temperatūros, aplinkos sudėties ar pH pokyčiams – arba veikiant mechaniniam poveikiui. Dėl antrinės baltymo struktūros transformacijos pasikeičia jo prigimtinės, t. y. pirminės iš prigimties, savybės, taigi ir jo biologinės bei. fiziologines funkcijas.

Baltymų tretinė struktūra nustato bendrą jos polipeptidinės grandinės vietą erdvėje. Manoma, kad formuojant ir stabilizuojant baltymo molekulės tretinę struktūrą lemiamą vaidmenį atlieka šoninių aminorūgščių pakaitalų, kurie erdvėje dėl polipeptidinės grandinės vingių suartėja, sąveika. Šių sąveikų tipai parodyti Fig. 21.3.

Tretinė baltymo molekulės struktūra atsiranda visiškai automatiškai dėl polipeptidinės grandinės savaiminio organizavimo pagal jos pirminę ir antrinę struktūras, taip pat supančio tirpalo sudėtį. Varomoji jėga, kuris sulenkia baltymo polipeptidinę grandinę į griežtai apibrėžtą trimatį darinį – tai aminorūgščių radikalų sąveika tarpusavyje ir su juos supančio tirpalo molekulėmis. Tuo pačiu metu vandeniniuose tirpaluose hidrofobiniai pakaitalai įstumiami į baltymo molekulę, suformuojant ten sausas zonas („riebalų lašus“), o hidrofiliniai pakaitai orientuojami į vandeninę aplinką. Tam tikru momentu pasiekiama energetiškai palanki molekulės konformacija vandeninei aplinkai ir ši baltymo molekulės konformacija stabilizuojama. Tokiu atveju polipeptidinės grandinės entropija mažėja, bet visos sistemos (polipeptido grandinė + vandeninė terpė) entropija išlieka pastovi arba didėja. Taigi, iš II termodinamikos dėsnio padėties, baltymo tretinės struktūros stabilizavimas in vandens aplinka užtikrina baltymo molekulės vandeninės aplinkos polinkį pereiti į būseną su maksimalia entropija. Baltymų mioglobino ir lizocimo molekulių tretinės struktūros idėja pateikta Fig. 21.5. Paveikslėlyje mioglobino molekulėje esantis tamsintas diskas yra hemas, kuriame yra porfirino ligandas ir kompleksą sudarontis katijonas Fe 2+. Lizocimo molekulėje yra S-S disulfidiniai tiltai, dalyvaujantys šio baltymo tretinės struktūros stabilizavime.

Ryžiai. 21.5. Tretinės struktūros: mioglobinas (a) ir lizocimas (b)

Tretinė baltymo struktūra, palyginti su jo antrine struktūra, yra dar jautresnė išorės poveikiui. Todėl silpnų oksidatorių veikimas, tirpiklių pokyčiai, jonų stiprumo, pH ir temperatūros pokyčiai sutrikdo tretinę baltymų struktūrą, taigi ir jų prigimtines savybes.

Kvarterinė struktūra. Didelės baltymų molekulės, kurių molekulinė masė didesnė nei 60 000, paprastai yra agregatai, susidedantys iš kelių santykinai mažos molekulinės masės polipeptidinių grandinių. Be to, kiekviena grandinė, išsaugodama jai būdingą pirminę, antrinę ir tretinę struktūrą, veikia kaip šio agregato subvienetas, turintis aukštesnį erdvinės organizavimo lygį – ketvirtinę struktūrą. Tokia molekulė-agregatas reprezentuoja vieną visumą ir atlieka biologinę funkciją, kuri nėra būdinga atskiriems subvienetams. Pavyzdžiui, hemoglobino molekulė susideda iš 4 subvienetų ir jai būdingas žymiai didesnis komplekso labilumas su deguonimi nei atskiri jo subvienetai, o tai pasireiškia mioglobino savybėmis (10.4 skyrius). Ketvirtinę baltymo struktūrą pirmiausia fiksuoja vandeniliniai ryšiai ir van der Waals sąveika, o kartais ir disulfidiniai ryšiai tarp jungiamų polipeptidinių grandinių. Ketvirtinės struktūros baltymų molekulinė masė gali siekti kelias dešimtis milijonų. Baltymų ketvirtinė struktūra yra jautri išoriniams poveikiams ir gali būti jų sutrikdyta.

Baltymų molekulių forma. Pagal molekulės formą natūralūs baltymai, t.y. pasižymintys gamtos užprogramuotomis biologinėmis savybėmis, skirstomi į fibrilinis Ir rutuliškas. Fibrilinės baltymų molekulės dažniausiai turi B struktūrą ir pluoštinę struktūrą; jie netirpsta vandenyje, nes jų paviršiuje yra daug hidrofobinių radikalų. Fibriliniai baltymai yra baltymų fibronai; plaukų, odos, nagų keratinas; sausgyslių kolageno ir kaulinis audinys; raumenų audinio miozinas.

Rutuliniai baltymai yra cilindro arba sferinės formos ir 10–9–10–7 m dydžio. Paprastai jie tirpsta vandenyje, nes jų paviršiuje daugiausia yra polinių grupių. Tirpdami vandenyje, rutuliniai baltymai sudaro liofilinius koloidinius tirpalus (27.3 skyrius). Rutulinių baltymų pavyzdžiai: albuminas ( kiaušinio baltymas), mioglobinas, beveik visi fermentai.

Skystųjų kristalų būsena. Baltymų molekulės yra gana didelės formacijos ir turi fiksuotą erdvinę struktūrą, kuri gali būti anizotropinė kaip visuma arba atskiri peptidinės grandinės fragmentai gali būti anizotropiniai. Todėl daugeliui baltymų būdinga skystųjų kristalų būsena tam tikrame temperatūros diapazone (termotropinė skystųjų kristalų būsena) arba vienos ar kelių liotropinių skystųjų kristalų būsenų susidarymas, dalyvaujant vandeninei terpei, esant tam tikrai medžiagų koncentracijai tirpale. Skystųjų kristalų būsenos susidarymas arba perėjimas iš vienos skystųjų kristalų būsenos į kitą kartu su atskirų baltymo molekulės fragmentų orientacijos pasikeitimu arba judėjimo sistemoje konsistencijos pasikeitimu nereikalauja didelių energijos sąnaudų, tačiau gali pakisti jo biologinės funkcijos. Pavyzdžiui, paveikti raumenų skaidulų miozino susitraukimo funkciją, fermentinį aktyvumą, baltymų transportavimo funkciją arba jų apsaugines savybes, palyginti su koloidinėmis sistemomis. Taigi, tam tikromis sąlygomis hemoglobino molekulės virsta skystųjų kristalų būsena. Tai sukelia daugybę patologinių sutrikimų, pasireiškiančių raudonųjų kraujo kūnelių elastingumo praradimu. Dėl to jie užkemša kapiliarus ir sutrinka deguonies transportavimas. Akmenų susidarymas šlapimo ar tulžies sistemose yra susijęs su ne tik koncentracijos, bet ir būklės pasikeitimu. apsauginiai baltymaišiose sistemose. Iki šiol biologijoje, biochemijoje ir medicinoje baltymų ir jų tirpalų gebėjimas transformuotis į skystųjų kristalų būseną praktiškai nebuvo svarstomas, nepaisant ypatingos šių savybių svarbos bet kurios gyvos sistemos gyvybinės veiklos požiūriu.

Denatūravimas. Erdvinė baltymų struktūra, kaip jau buvo nurodyta, gali sutrikti dėl daugelio veiksnių: padidėjusios temperatūros, pH ir terpės joninio stiprumo pokyčių, UV spinduliuotės ir rentgeno spinduliai, medžiagų, galinčių dehidratuoti baltymo molekulę (etanolis, acetonas, karbamidas) arba sąveikauti su jos pakaitalais (oksidatoriais, reduktoriais, formaldehidu, fenoliu) ir net stipriai mechaniniu būdu maišant tirpalus.

Denatūracija – tai natūralios (natūralios) baltymo makromolekulės konformacijos sunaikinimas veikiant išoriniam poveikiui.

Denatūruojant sunaikinamos ketvirtinės, tretinės ir antrinės struktūros, tačiau išsaugoma pirminė baltymo struktūra. Todėl denatūracija gali būti grįžtama (denatūravimas – renatūravimas) Ir negrįžtama prigimtis priklausomai nuo baltymo pobūdžio ir intensyvumo išorinis poveikis. Negrįžtama denatūracija dažniausiai įvyksta veikiant karščiui (pavyzdžiui, kiaušinių albuminas koaguliuoja verdant kiaušinius). Denatūruoti rutuliniai baltymai turi sumažėjusį afinitetą vandeniui, nes molekulių paviršiuje atsiranda daug hidrofobinių radikalų. Todėl jų tirpumas mažėja ir atsiranda dribsnių ar nuosėdų. Svarbiausia, kad denatūruojant prarandamas tiek rutulinių, tiek fibrilinių baltymų biologinis aktyvumas, o tai pastebima naudojant daugelį jų išskyrimo metodų (11.3 skyrius). Siekiant išvengti baltymo denatūravimo ir išsaugoti jo natūralią konformaciją išskyrimo proceso metu, visos operacijos atliekamos švelniomis sąlygomis, ne aukštesnėje kaip 5°C temperatūroje, vengiant atšiauraus cheminių reagentų poveikio.

Baltymų paviršiaus savybės. Baltymų molekulėse yra skirtingų aminorūgščių, turinčių hidrofobinių radikalų, kurių pagrindą sudaro alifatiniai ir aromatiniai angliavandeniliai, ir hidrofilinių radikalų, įskaitant peptidų grupę. Šie radikalai pasiskirsto visoje grandinėje, todėl dauguma baltymų yra paviršinio aktyvumo medžiagos (26.6 skyrius). Funkcija baltymų paviršinio aktyvumo medžiagos - jų molekulėse yra fragmentų, turinčių labai skirtingą hidrofilinį-lipofilinį balansą, todėl jie yra veiksmingi liofobinių dispersinių sistemų stabilizatoriai, riebalų ir cholesterolio emulsikliai bei aktyvūs biologinių membranų komponentai.

Dėl paviršinio aktyvumo savybių kai kurie baltymai su lipidais (įskaitant cholesterolį ir jo esterius) sudaro liofilines miceles (27.3 skirsnis), lipoproteinai. Lipoproteinuose nėra kovalentinių ryšių tarp baltymų ir lipidų molekulių, o tik tarpmolekulinė sąveika. Išorinis paviršius Lipoprotein micelė susideda iš hidrofilinių baltymų fragmentų ir fosfolipidų molekulių, o jos vidinė dalis (šerdis) yra hidrofobinė aplinka, kurioje yra ištirpę riebalai, cholesterolis ir jo esteriai (21.6 pav.). Dėl išorinio hidrofilinio apvalkalo lipoproteinuose šios lipidų turtingos micelės „tirpsta“ vandenyje ir yra gerai pritaikytos riebalams pernešti iš plonoji žarnaį riebalų sandėlius ir įvairius audinius. Lipoproteinų micelių skersmuo svyruoja nuo 7 iki 1000 nm.

Pagal micelių tankį, dydį ir baltymų bei lipidų santykį jose lipoproteinai skirstomi į 4 klases (21.2 lentelė).

Ryžiai. 21.6. Lipoproteinų micelė

Chilomikronų ir labai mažo tankio lipoproteinų vaidmuo yra riebalų pernešimas ir jų hidrolizė, veikiant lipoproteinų lipazei. Skaidant riebalus, vyksta šie pokyčiai:

P-lipoproteinai daugiausia perneša cholesterolį į ląsteles, o a-lipoproteinai pašalina cholesterolio perteklių iš ląstelių.

Tiriant lipoproteinų sudėtį kraujo serume, buvo nustatyta, kad kuo didesnis B-lipoproteinų/a-lipoproteinų santykis, tuo didesnis pavojus, kad ant kraujo krešulių susikaups daug cholesterolio. vidinis paviršius kraujagyslės, t. y. aterosklerozė. Aterosklerozė prisideda prie insulto ar miokardo infarkto išsivystymo, nes riboja kraujotaką susiaurėjusiomis smegenų ar širdies kraujagyslėmis.

Baltymų paviršiaus savybės, apibūdinančios jų gebėjimą sąveikauti tarp molekulių, lemia fermento sąveiką su substratu (5.6 skyrius), antikūnu su antigenu ir paaiškina įvairias sąveikas, biologijoje vadinamas specifiniu komplementarumu („raktas ir užraktas“). teorija). Visais šiais atvejais egzistuoja griežtas paviršiaus struktūros ir sąveikaujančių dalelių savybių atitikimas, užtikrinantis aukštą įvairių tipų tarpmolekulinės sąveikos tarp jų efektyvumą (21.3 pav.). Biologijoje tai dažnai atspindima supaprastintai, naudojant grafinę sąveikaujančių dalelių formų ir dydžių atitiktį (21.7 pav.).

Baltymų informacinės savybės. Baltymų molekulės ir atskiri jų fragmentai laikomi biologinių medžiagų nešėjais

Ryžiai. 21.7. Grafinis tarpmolekulinės sąveikos tarp baltymų dalelių, apibūdinamų specifiniu komplementarumu arba „rakto ir užrakto“ teorija, atitikimo aiškinimas

informacija, kurioje abėcėlės raidžių vaidmenį atlieka 20 aminorūgščių liekanų. Šios informacijos skaitymas pagrįstas įvairių tipų tarpmolekulinėmis sąveikomis ir sistemos noru jas efektyviai panaudoti. Pavyzdžiui, fermentuose, esančiuose šalia aktyvaus centro, dalyje baltymo molekulės yra tam tikrų aminorūgščių liekanų, kurių pakaitai yra orientuoti erdvėje taip, kad atpažįstamas griežtai apibrėžtas substratas, su kuriuo šis fermentas reaguoja. Sąveika vyksta panašiai antikūnas- antigenas arba organizme vyksta atitinkamo antikūno prieš atsirandantį antigeną sintezė. Informacinės baltymų savybės yra imuniteto, kuris yra vientisa sistema, pagrindas biologiniai mechanizmai kūno savigyna, kurios pagrindu informaciniai procesai„draugo“ ir „svetimo“ pripažinimas. „Aminorūgščių kalba“, kurią sudaro 20 vienetų, yra vienas optimaliausių ir patikimiausių būdų užkoduoti svarbią informaciją apie gyvų sistemų gyvenimą, įskaitant informaciją apie atskirų organų ir viso organizmo formą.

Rūgščių-šarmų savybės. Baltymai, kaip ir a-aminorūgštys (8.2 skyrius), yra poliamfolitai, pasižymintys rūgštinėmis savybėmis dėl nejonizuotų karboksilo grupių -COOH, tiolio grupių amonio grupių -SH, taip pat n-hidroksi-

fenilo grupės Baltymai pasižymi pagrindinėmis savybėmis dėl grupių - COO-, amino grupių - NH2, taip pat imidazolo pakaitų -C 3 H 3 N 2 ir guanidino - (CH 5 N 3) +. Vandeniniuose tirpaluose, priklausomai nuo terpės pH, baltymai, kurių pH = baltymo pI, gali būti molekulinės, t.y. neutralios formos, turinčios bipolinę joninę struktūrą, esant pH.< рI белка появля­ется катионная форма, и при рН >Baltymo pI atsiranda anijonine forma, daugiausia dėl pakaitų jonizacijos (-RH).

Stipriai rūgščioje aplinkoje jonizuota baltymo karboksilo grupė protonuojasi, o stipriai šarminėje – galinė amonio grupė deprotonuojama. Tačiau biologinėse terpėse, kurioms nebūdingos tokios ekstremalios pH vertės, tokios transformacijos su baltymų molekulėmis nevyksta. Rūgščių-šarmų transformacijas baltymų molekulėse natūraliai lydi jų konformacijos pasikeitimas, todėl baltymo katijono ar anijono biologinės ir fiziologinės funkcijos skirsis ne tik viena nuo kitos, bet ir nuo jų molekulių funkcijų.

Priklausomai nuo aminorūgščių sudėties, baltymai skirstomi į „neutralius“ (pI = 5,0 - 7,0), „rūgštinius“ (pI).< 4,0) и "основные", или "щелочные" (рI >7.5) (21.3 lentelė). Rūgštiniuose baltymuose yra daug asparto arba glutamo rūgščių, o „baziniuose“ – arginino, lizino ar histidino. Baltymų buferinės sistemos organizme veikia baltymų pagrindu (8.4 skyrius).

Baltymų rūgščių ir šarmų savybių skirtumas yra baltymų mišinių atskyrimo ir analizės elektroforezės ir jonų mainų chromatografijos būdu pagrindas. Nuolatiniame elektriniame lauke baltymai turi elektroforezinį mobilumą, o jų judėjimo į katodą ar anodą kryptis priklauso nuo tirpalo pH vertės ir baltymo pI. Esant pH< рI белок частично находится в форме катиона и перемещается к катоду. При рН >pI baltymas juda į anodą, nes jis iš dalies yra anijono pavidalu. Esant pH = pI, baltymas yra visiškai molekulinė forma ir nejuda veikiamas elektrinio lauko. Baltymų jonų elektroforezinis judrumas priklauso nuo jo dydžio ir krūvio, taip pat nuo tirpalo pH. Kuo didesnis skirtumas tarp tirpalo pH ir baltymo pH, tuo didesnis jonų judrumas. Baltymų analizė elektroforezės būdu plačiai naudojama klinikinėje biochemijoje ligų diagnostikai.

Kompleksinės savybės. Baltymai yra aktyvūs daugiadantiniai ligandai (10.1 skyrius), ypač turintys minkštųjų funkcinių grupių: tiolio, imidazolo, guanidino, aminogrupės:

Dėl įvairių funkcinių grupių baltymų molekulėse jos susidaro sudėtingi junginiai skirtingas stabilumas, priklausantis nuo kompleksuojančių jonų poliarizacijos. Su mažai poliarizuojamais (kietais) katijonais K + ir Na + baltymai sudaro mažai stabilius kompleksus, kurie organizme veikia kaip katijonų jonoforai arba baltymų aktyvatoriai kaip substratai tam tikriems biocheminiams procesams. Turėdami mažiau standžių katijonų Mg 2+ arba Ca 2+, baltymai sudaro gana stiprius kompleksus. Su d-metalų katijonais: geležimi, variu, manganu, cinku, kobaltu, molibdenu („gyvybės metalais“), kurie yra pakankamai poliarizuojami, t.y. minkšti, baltymai sudaro stiprius kompleksus. Tačiau jie sudaro ypač stiprius kompleksus su toksiškų metalų katijonais: švinu, kadmiu, gyvsidabriu ir kitais, kurie pasižymi dideliu poliarizuotumu, t. y. yra labai minkšti. Dažnai vadinami stabilūs baltymų kompleksai su metalo katijonais metaloproteinai.

Daugelis fermentų yra chelatiniai baltymo kompleksai su tam tikro „gyvybės metalo“ katijonu. Šiuo atveju būtent kompleksuojantis katijonas, veikiamas baltymo ligando, yra aktyvusis fermento centras, o šalia šio centro esantis baltymo molekulės fragmentas dažniausiai atlieka substrato identifikatoriaus ir aktyvatoriaus vaidmenį. Dažnai vadinamas metalofermento baltyminiu komponentu apofermentas.

Visi baltymai, apdorojami vario druskomis šarminėje aplinkoje, sudaro chelatinį kompleksą violetinė, kuri yra kokybinė reakcija į baltymus, vadinamus biureto reakcija:

Ši reakcija vyksta deprotonuojant baltymo peptidinėms grupėms, kurią palengvina šarminė aplinka ir joje esantis kompleksą sudarontis jonas.

Elektrofilinės-nukleofilinės reakcijos.Šios reakcijos pirmiausia apima baltymų hidrolizę – pagrindinį jų katabolizmo (skilimo) organizme kelią. Baltymų hidrolizės metu reagentas – vandens molekulė – veikia ir kaip nukleofilas dėl OH" ir kaip elektrofilas dėl H +. Nukleofilinė dalelė OH" atakuoja peptidinės jungties elektrofilinį centrą, t.y. anglies atomą. karbonilo grupė, o šio ryšio nukleofilinį centrą – azoto atomą – atakuoja elektrofilas – protonas. Dėl vandens molekulių atakos nutrūksta peptidiniai ryšiai baltymuose, pirmiausia susidaro osaminorūgštys ir peptidai, o galutiniai produktai yra os-aminorūgštys.

Hidrolizinis baltymų skilimas vyksta bet kurioje kūno ląstelėje, tiksliau, jos liposomose, kuriose koncentruojasi hidroliziniai fermentai. Baltymų hidrolizė gali būti dalinė (iki peptidų) ir visiška (iki aminorūgščių). Dalinė hidrolizė pagreitėja proteinazės, kurios skatina peptidų susidarymą. Gauti peptidai dalyvaujant hidrolizuojami iki aminorūgščių peptidazė. Organizme baltymų hidrolizę daugiausia vykdo visas fermentų rinkinys, kurių kiekvienas suardo tam tikrų aminorūgščių suformuotą peptidinį ryšį. Taigi, karboksipeptidazė specifiškai atskiria C-galinę aminorūgštį iš baltymų, tripsino hidrolizuoja peptidinį ryšį tarp aminorūgščių su nepoliniu (hidrofobiniu) pakaitu. Chimotripsinas suskaido fenilalanino, tirozino, triptofano suformuotą peptidinį ryšį su kitomis aminorūgštimis. Maisto baltymai organizme visiškai suskaidomi, nes daugiausia laisvosios aminorūgštys sunaudojamos visą gyvenimą.

Laboratorinėmis sąlygomis baltymai hidrolizuojasi tiek rūgščioje, tiek šarminėje aplinkoje. Tačiau šarminė hidrolizė praktiškai nenaudojama dėl daugelio osamino rūgščių nestabilumo tokiomis sąlygomis. Paprastai visiška hidrolizė atliekama kaitinant baltymą iki 110°C sandarioje ampulėje su 20% HC1. Tokiomis sąlygomis baltymų hidrolizė baigiasi, tačiau gautas triptofanas visiškai suyra. Todėl pirmenybė teikiama fermentinei hidrolizei.

Kūno baltymai, turintys asparto ir glutamo rūgščių, gali veikti kaip amoniako akceptorius, kuris, kaip nukleofilas, reaguoja į pakaito laisvąsias karboksilo grupes, t.y. baltymų amidinimo reakcija:

Amidinimo reakcija yra endergoninė, todėl organizme ji susijusi su ATP hidrolizės reakcija.

Dėl šios reakcijos baltymas praranda savo prigimtines savybes, nes yra negrįžtamai denatūruojamas.

Aktyvūs elektrofiliniai reagentai (EX): 2,4-dinitrofluorbenzenas, fenilizotiocianatas arba danzilo chloridas - naudojami pirminei baltymų ar peptidų struktūrai nustatyti. Esant bazėms, jie reaguoja į baltymo anijono N-galinę aminorūgštį ir skatina jos pašalinimą atitinkamo darinio E-NH-CRH-COOH forma, lengvai atpažįstama chromatografiškai arba spektriškai:

Likusi baltymo dalis nesunaikinama, o kitos aminorūgšties pašalinimo operacijos gali būti kartojamos. Šios reakcijos yra automatinio baltymų pirminės struktūros analizatoriaus veikimo pagrindas. Paprastai analizuojamas baltymas pirmiausia yra iš dalies hidrolizuojamas, kad susidarytų keli peptidai. Gauti peptidai atskiriami, išgryninami ir nustatoma kiekvieno aminorūgščių seka, o tada surenkama pirminė analizuojamo baltymo struktūra.

Redokso savybės. Baltymai yra santykinai atsparūs švelniai oksidacijai, išskyrus tuos, kurių sudėtyje yra aminorūgšties cisteino, nes pastarosios tiolio grupė lengvai oksiduojasi į disulfido grupę, o procesas gali būti grįžtamas:

Dėl šių transformacijų pasikeičia baltymo konformacija ir jo prigimtinės savybės. Todėl sieros turintys baltymai yra jautrūs laisvųjų radikalų oksidacijai arba redukcijai, kuri atsiranda organizmą veikiant spinduliuotei arba toksiškoms deguonies formoms (9.3.9 skyrius).

Keratino baltymo tiolio-disulfido transformacijos yra cheminio plaukų ilginimo pagrindas, nes cisteinas ir cistinas yra jo sudėties dalis. Pirmiausia plaukai apdorojami redukuojančia priemone, kad būtų nutrauktos cistino -S-S- jungtys ir paverčiamos cisteino tiolio grupėmis. Tada plaukai formuojami žiedeliais (sulenkiami) ir apdorojami oksiduojančia priemone. Tokiu atveju susidaro cistino disulfidinės jungtys, kurios padeda plaukams išlaikyti naują formą.

Esant stipresnei oksidacijai, baltymų tiolio grupė beveik negrįžtamai oksiduojama į sulfo grupę:

Kietą baltymų oksidaciją iki CO2, H2O ir amonio druskų organizmas išnaudoja nereikalingiems baltymams pašalinti ir energijos ištekliams papildyti (16,5 - 17,2 kJ/g).

Organizme baltymai, kuriuose yra lizino, prolino, fenilalanino ir triptofano liekanų, vyksta fermentiniu hidroksilinimu (monooksigenazės oksidacija), dalyvaujant deguoniui ir sumažintai kofermento formai:

Dėl hidroksilinimo reakcijos sustiprėja baltymo hidrofilinės savybės ir jo gebėjimas sudaryti vandenilinius ryšius. Taip atsitinka tropokolagene, kuriame trys grandinės dėl vandenilinių ryšių susijungia į stabilią superspiralę, kurią formuojant dalyvauja ir hidroksiprolino liekanos.

Panaši reakcija vyksta ir tropokolageno molekulėje, dėl kurios jos peptidų grandinės susijungia dar stipriau.

Oksidacinis baltymų deamininimas, veikiant ninhidrinui, kartu su mėlynos spalvos susidarymu - būdinga kokybinė reakcija į baltymus - ninhidrino reakcija(žr. 21.2.4 skyrių).

Jis naudojamas baltymams, turintiems aromatinių ir heterociklinių aminorūgščių, aptikti ksantoproteinų reakcija, kuri, veikiant koncentruota azoto rūgštimi, yra geltona, kuri tampa oranžine, kai pridedama šarmo ar amoniako:

Dėl ksantoproteinų reakcijos odos spalva tampa geltona, kai ji liečiasi su koncentruotais. azoto rūgštis.

Taigi baltymams būdinga: tam tikra konformacija, skystųjų kristalų būsena, paviršinio aktyvumo ir informacinės savybės, taip pat visos keturios cheminių reakcijų rūšys: rūgščių-šarmų, komplekso susidarymo, elektrofilinės-nukleofilinės ir redoksinės reakcijos, kurios yra gyvybės aktyvumo pagrindas. bet kokios gyvos sistemos. Visų šių savybių derinys paaiškina baltymų unikalumą visam gyvajam pasauliui.

Yra keturi baltymų struktūros organizavimo lygiai: pirminis, antrinis, tretinis ir ketvirtinis. Kiekvienas lygis turi savo ypatybes.

Pirminė baltymų struktūra yra linijinė polipeptidinė aminorūgščių grandinė, sujungta peptidiniais ryšiais. Pirminė struktūra yra paprasčiausias baltymo molekulės struktūros organizavimo lygis. Didelį stabilumą jai suteikia kovalentiniai peptidiniai ryšiai tarp vienos aminorūgšties α-amino grupės ir kitos aminorūgšties α-karboksilo grupės. [show] .

Jei prolino arba hidroksiprolino imino grupė dalyvauja formuojant peptidinę jungtį, tada ji turi kitokią formą [show] .

Kai ląstelėse susidaro peptidiniai ryšiai, pirmiausia aktyvuojama vienos aminorūgšties karboksilo grupė, o vėliau ji susijungia su kitos amino grupe. Jie tai daro beveik taip pat laboratorinė sintezė polipeptidai.

Peptidinė jungtis yra pasikartojantis polipeptidinės grandinės fragmentas. Jis turi daugybę savybių, turinčių įtakos ne tik pirminės struktūros formai, bet ir aukštesniam polipeptidinės grandinės organizavimo lygiui:

• koplanarumas – visi į peptidų grupę įtraukti atomai yra toje pačioje plokštumoje;
• gebėjimas egzistuoti dviem rezonansinėmis formomis (keto arba enolio forma);
• pakaitų trans padėtis C-N jungties atžvilgiu;
• gebėjimas sudaryti vandenilinius ryšius, o kiekviena iš peptidinių grupių gali sudaryti du vandenilinius ryšius su kitomis grupėmis, įskaitant peptidines.

Išimtis yra peptidų grupės, kuriose yra prolino arba hidroksiprolino aminogrupė. Jie gali sudaryti tik vieną vandenilio jungtį (žr. aukščiau). Tai turi įtakos antrinės baltymo struktūros formavimuisi. Polipeptidinė grandinė toje srityje, kurioje yra prolinas arba hidroksiprolinas, lengvai sulinksta, nes jos, kaip įprasta, nelaiko antroji vandenilio jungtis.

Peptidų ir polipeptidų nomenklatūra . Peptidų pavadinimas sudarytas iš juos sudarančių aminorūgščių pavadinimų. Dvi aminorūgštys sudaro dipeptidą, trys – tripeptidą, keturios – tetrapeptidą ir tt Kiekvienas bet kokio ilgio peptidas arba polipeptido grandinė turi N-galo aminorūgštį, kurioje yra laisvoji amino grupė, ir C-galo aminorūgštį, kurioje yra laisvasis karboksilas. grupė. Vardinant polipeptidus, visos aminorūgštys išvardijamos paeiliui, pradedant nuo N-galo, jų pavadinimuose, išskyrus C-galą, pakeičiant galūnę -in su -yl (kadangi peptiduose esančios aminorūgštys nebeturi karboksilo grupė, bet karbonilo grupė). Pavyzdžiui, pavadinimas, parodytas pav. 1 tripeptidas - leuc dumblas fenilalanas dumblas treonas in.

Pirminės baltymo struktūros ypatybės . Polipeptidinės grandinės pagrinde standžios struktūros (plokščios peptidų grupės) pakaitomis su santykinai judriomis sritimis (-CHR), kurios gali suktis aplink ryšius. Tokios polipeptidinės grandinės struktūros ypatybės turi įtakos jos erdviniam išsidėstymui.

Antrinė struktūra yra būdas sulankstyti polipeptidinę grandinę į tvarkingą struktūrą dėl to, kad susidaro vandeniliniai ryšiai tarp tos pačios grandinės peptidų grupių arba gretimų polipeptidinių grandinių. Pagal konfigūraciją antrinės struktūros skirstomos į sraigtines (α-spiralės) ir sluoksniuotąsias (β-struktūra ir kryžminė-β-forma).

α-spiralė. Tai antrinės baltymų struktūros tipas, kuris atrodo kaip įprasta spiralė, susidaranti dėl tarppeptidinių vandenilio jungčių vienoje polipeptidinėje grandinėje. α-spiralės struktūros modelį (2 pav.), kuriame atsižvelgiama į visas peptidinio ryšio savybes, pasiūlė Paulingas ir Corey. Pagrindinės α-spiralės savybės:

• polipeptidinės grandinės spiralinė konfigūracija, turinti spiralinę simetriją;
• vandenilinių ryšių susidarymas tarp kiekvienos pirmosios ir ketvirtosios aminorūgščių liekanos peptidinių grupių;
• spiralinių posūkių reguliarumas;
• visų aminorūgščių liekanų α-spirale lygiavertiškumas, neatsižvelgiant į jų šoninių radikalų struktūrą;
• šalutiniai aminorūgščių radikalai nedalyvauja formuojant α-spiralę.

Išoriškai α-spiralė atrodo kaip šiek tiek ištempta elektrinės viryklės spiralė. Vandenilinių ryšių dėsningumas tarp pirmosios ir ketvirtos peptidų grupių lemia polipeptidinės grandinės posūkių reguliarumą. Vieno posūkio aukštis arba α-spiralės žingsnis yra 0,54 nm; ji apima 3,6 aminorūgščių liekanų, t.y. kiekviena aminorūgšties liekana juda išilgai ašies (vienos aminorūgšties liekanos aukštis) 0,15 nm (0,54:3,6 = 0,15 nm), o tai leidžia kalbėti apie visų aminorūgščių liekanų ekvivalentiškumą. α-spirale. α-spiralės reguliarumo periodas yra 5 apsisukimai arba 18 aminorūgščių liekanų; vieno periodo ilgis yra 2,7 nm. Ryžiai. 3. Pauling-Corey a-spiralės modelis

β-struktūra. Tai antrinės struktūros tipas, kurio polipeptidinės grandinės konfigūracija yra šiek tiek išlenkta ir kurią sudaro tarppeptidiniai vandenilio ryšiai atskirose vienos polipeptidinės grandinės arba gretimų polipeptidinių grandinių dalyse. Ji taip pat vadinama sluoksniuotos raukšlės struktūra. Yra įvairių β struktūrų. Ribotos sluoksniuotos sritys, sudarytos iš vienos baltymo polipeptidinės grandinės, vadinamos kryžmine β forma (trumpa β struktūra). Tarp polipeptidinės grandinės kilpų peptidinių grupių susidaro kryžminės β formos vandeniliniai ryšiai. Kitas tipas – pilna β struktūra – būdinga visai polipeptidinei grandinei, kuri yra pailgos formos ir yra laikoma tarppeptidiniais vandeniliniais ryšiais tarp gretimų lygiagrečių polipeptidinių grandinių (3 pav.). Ši konstrukcija primena akordeono dumples. Be to, galimi β struktūrų variantai: jie gali būti sudaryti iš lygiagrečių grandinių (polipeptidinių grandinių N-galiniai galai nukreipti ta pačia kryptimi) ir antiparaleliniai (N-galiniai galai nukreipti ta pačia kryptimi). skirtingos pusės). Vieno sluoksnio šoniniai radikalai dedami tarp kito sluoksnio šoninių radikalų.

Baltymuose perėjimai iš α struktūrų į β struktūras ir atgal galimi dėl vandenilinių jungčių persitvarkymo. Vietoj įprastų tarppeptidinių vandenilinių jungčių grandinėje (dėl kurios polipeptidinė grandinė yra susukta į spiralę), spiralinės atkarpos išsivynioja ir vandenilio ryšiai užsidaro tarp pailgų polipeptidinių grandinių fragmentų. Šis perėjimas randamas keratine, plaukų baltyme. Plaunant plaukus šarmu plovikliai Spiralinė β-keratino struktūra lengvai suardoma ir virsta α-keratinu (garbanoti plaukai išsitiesina).

Taisyklingų antrinių baltymų struktūrų (α-spiralių ir β-struktūrų) sunaikinimas, analogiškai su kristalo tirpimu, vadinamas polipeptidų „lydymu“. Tokiu atveju vandeniliniai ryšiai nutrūksta, o polipeptidinės grandinės įgauna atsitiktinio raizginio formą. Vadinasi, antrinių struktūrų stabilumą lemia tarppeptidiniai vandenilio ryšiai. Kitų tipų ryšiai čia beveik nedalyvauja, išskyrus disulfidinius ryšius išilgai polipeptidinės grandinės cisteino liekanų vietose. Dėl disulfidinių jungčių trumpi peptidai yra uždaromi į ciklus. Daugelyje baltymų yra ir α-spiralių regionų, ir β-struktūrų. Beveik nėra natūralių baltymų, sudarytų iš 100% α-spiralės (išimtis yra paramiozinas, raumenų baltymas, kuris yra 96-100% α-spiralės), o sintetiniai polipeptidai turi 100% spiralės.

Kiti baltymai turi skirtingą susisukimo laipsnį. Aukštas dažnisα-spiralinės struktūros stebimos paramiozine, mioglobine ir hemoglobine. Priešingai, tripsine, ribonukleazėje, didelė polipeptidinės grandinės dalis yra sulankstyta į sluoksniuotas β struktūras. Atraminių audinių baltymai: keratinas (plaukų, vilnos baltymas), kolagenas (sausgyslių, odos baltymas), fibroinas (natūralaus šilko baltymas) turi polipeptidinių grandinių β konfigūraciją. Įvairių laipsnių baltymų polipeptidinių grandinių spiralizacija rodo, kad akivaizdu, kad egzistuoja jėgos, kurios iš dalies sutrikdo spiralizaciją arba „sulaužo“ reguliarų polipeptidinės grandinės susilankstymą. To priežastis yra kompaktiškesnis baltymo polipeptidinės grandinės sulankstymas tam tikrame tūryje, ty į tretinę struktūrą.

Baltymų tretinė struktūra

Tretinė baltymo struktūra yra būdas, kuriuo polipeptidinė grandinė yra išdėstyta erdvėje. Pagal savo tretinės struktūros formą baltymai daugiausia skirstomi į rutulinius ir fibrilinius. Rutuliniai baltymai dažniausiai turi elipsoidinę formą, o fibriliniai (panašūs į siūlus) – pailgos formos (stiebo arba verpstės formos).

Tačiau baltymų tretinės struktūros konfigūracija dar neduoda pagrindo manyti, kad fibriliniai baltymai turi tik β struktūrą, o rutuliniai – α-spiralinę struktūrą. Yra fibrilinių baltymų, kurie turi spiralinę, o ne sluoksniuotą, sulankstytą antrinę struktūrą. Pavyzdžiui, α-keratinas ir paramiozinas (moliuskų obturatorinio raumens baltymas), tropomiozinai (baltymai griaučių raumenys) priklauso fibriliniams baltymams (turi lazdelės formą), o jų antrinė struktūra yra α-spiralė; priešingai, rutuliniuose baltymuose gali būti daug β struktūrų.

Linijinės polipeptidinės grandinės spiralizacija sumažina jos dydį maždaug 4 kartus; o supakavimas į tretinę struktūrą padaro ją dešimtis kartų kompaktiškesnę nei pradinė grandinė.

Ryšiai, stabilizuojantys tretinę baltymo struktūrą . Ryšiai tarp aminorūgščių šoninių radikalų vaidina svarbų vaidmenį stabilizuojant tretinę struktūrą. Šiuos ryšius galima suskirstyti į:

• stiprus (kovalentinis) [show] .

  Kovalentiniai ryšiai apima disulfidinius ryšius (-S-S-) tarp cisteinų šoninių radikalų, esančių skirtingose ​​polipeptidinės grandinės dalyse; izopeptidas arba pseudopeptidas - tarp lizino, arginino, o ne α-amino grupių šoninių radikalų amino grupių ir asparto, glutamo ir aminocitrinų rūgščių šoninių radikalų COOH grupių, o ne aminorūgščių α-karboksilo grupių. Iš čia ir kilo šio tipo jungties pavadinimas – panašus į peptidą. Retą esterio ryšį sudaro dikarboksilo aminorūgščių (asparto, glutamo) grupė ir hidroksiamino rūgščių (serinas, treoninas) OH grupė.

• silpnas (poliarinis ir van der Waalsas) [show] .

  KAM poliniai ryšiai apima vandenilį ir joninį. Vandeniliniai ryšiai, kaip įprasta, susidaro tarp vienos aminorūgšties šoninio radikalo -NH2, -OH arba -SH grupės ir kitos aminorūgšties karboksilo grupės. Joninės, arba elektrostatinės, ryšiai susidaro, kai susiliečia šoninių radikalų įkrautos grupės -NH + 3 (lizinas, argininas, histidinas) ir -COO - (asparto ir glutamo rūgštys).

  Nepolinės, arba van der Waals, obligacijos susidaro tarp angliavandenilių radikalai amino rūgštys. Hidrofobiniai aminorūgščių alanino, valino, izoleucino, metionino ir fenilalanino radikalai sąveikauja vienas su kitu vandeninėje aplinkoje. Silpni van der Waals ryšiai skatina hidrofobinės nepolinių radikalų šerdies susidarymą baltymo rutuliuko viduje. Kuo daugiau nepolinių aminorūgščių, tuo didesnį vaidmenį atlieka van der Waals ryšiai sulenkiant polipeptidinę grandinę.

Daugybė jungčių tarp aminorūgščių šoninių radikalų lemia baltymo molekulės erdvinę konfigūraciją.

Baltymų tretinės struktūros organizavimo ypatumai . Tretinės polipeptidinės grandinės struktūros konformaciją lemia joje esančių aminorūgščių šoninių radikalų savybės (kurios neturi pastebimos įtakos pirminių ir antrinių struktūrų susidarymui) ir mikroaplinka, t.y. aplinką. Sulenkta baltymo polipeptidinė grandinė linkusi įgauti energetiškai palankią formą, kuriai būdingas minimalus nemokama energija. Todėl nepolinės R grupės, „vengdamos“ vandens, sudaro tarsi vidinę tretinės baltymo struktūros dalį, kurioje yra pagrindinė polipeptidinės grandinės hidrofobinių liekanų dalis. Baltymų rutuliuko centre beveik nėra vandens molekulių. Poliarinės (hidrofilinės) aminorūgšties R grupės yra šios hidrofobinės šerdies išorėje ir yra apsuptos vandens molekulių. Polipeptidinė grandinė yra sudėtingai išlenkta trimatėje erdvėje. Jai pasilenkus, sutrinka antrinė spiralinė konformacija. Grandinė „nutrūksta“ silpnose vietose, kur yra prolinas arba hidroksiprolinas, nes šios aminorūgštys grandinėje yra judresnės, sudarydamos tik vieną vandenilio ryšį su kitomis peptidų grupėmis. Kita lenkimo vieta yra glicinas, turintis mažą R grupę (vandenilis). Todėl kitų aminorūgščių R grupės, susikaupusios, paprastai užima laisvą vietą glicino vietoje. Daugybė aminorūgščių – alaninas, leucinas, glutamatas, histidinas – prisideda prie stabilių spiralinių struktūrų išsaugojimo baltymuose, o tokios kaip metioninas, valinas, izoleucinas, asparto rūgštis skatina β struktūrų susidarymą. Tretinės konfigūracijos baltymo molekulėje yra α-spiralių (spiralinių), β-struktūrų (sluoksnių) ir atsitiktinės ritės formos. Tik teisingas erdvinis baltymo susilankstymas daro jį aktyvų; jo pažeidimas lemia baltymų savybių pokyčius ir biologinio aktyvumo praradimą.

Ketvirtinė baltymų struktūra

Baltymai, sudaryti iš vienos polipeptidinės grandinės, turi tik tretinę struktūrą. Tai apima mioglobiną – raumenų audinio baltymą, dalyvaujantį surišant deguonį, daugybę fermentų (lizocimą, pepsiną, tripsiną ir kt.). Tačiau kai kurie baltymai yra sudaryti iš kelių polipeptidinių grandinių, kurių kiekviena turi tretinę struktūrą. Tokiems baltymams buvo įvesta ketvirtinės struktūros sąvoka, kuri yra kelių polipeptidinių grandinių su tretine struktūra organizavimas į vieną funkcinę baltymo molekulę. Toks ketvirtinės struktūros baltymas vadinamas oligomeru, o jo tretinės struktūros polipeptidinės grandinės – protomerais arba subvienetais (4 pav.).

Ketvirtiniame organizavimo lygmenyje baltymai išlaiko pagrindinę tretinės struktūros konfigūraciją (rutulinę arba fibrilinę). Pavyzdžiui, hemoglobinas yra ketvirtinės struktūros baltymas, susidedantis iš keturių subvienetų. Kiekvienas subvienetas yra rutulinis baltymas ir apskritai hemoglobinas taip pat turi rutulinę konfigūraciją. Plaukų ir vilnos baltymai – keratinai, tretinės struktūros giminingi fibriliniams baltymams, turi fibrilinę konformaciją ir ketvirtinę struktūrą.

Baltymų ketvirtinės struktūros stabilizavimas . Visi baltymai, turintys ketvirtinę struktūrą, yra išskiriami atskirų makromolekulių pavidalu, kurios neskyla į subvienetus. Kontaktai tarp subvienetų paviršių galimi tik dėl poliarinių aminorūgščių liekanų grupių, nes formuojant kiekvienos polipeptidinės grandinės tretinę struktūrą atsiranda nepolinių aminorūgščių (komponentų) šoniniai radikalai. dauguma visų proteinogeninių aminorūgščių) yra paslėpti subvienete. Tarp jų polinių grupių susidaro daugybė joninių (druskos), vandenilio, o kai kuriais atvejais ir disulfidinių jungčių, kurios tvirtai laiko subvienetus organizuoto komplekso pavidalu. Naudojant medžiagas, kurios suardo vandenilinius ryšius arba mažina disulfidinius tiltelius, protomerai suskaidomi ir sunaikinama ketvirtinė baltymo struktūra. Lentelėje 1 apibendrinti jungčių stabilizavimo duomenys skirtingų lygių baltymų molekulių organizavimas [show] .

Kai kurių fibrilinių baltymų struktūrinės organizacijos ypatybės

Fibrilinių baltymų struktūrinė organizacija turi daug ypatybių, palyginti su rutuliniais baltymais. Šios savybės gali būti matomos keratino, fibroino ir kolageno pavyzdyje. Keratinai egzistuoja α ir β konformacijose. α-Keratinai ir fibroinas turi sluoksniuotą-sulankstytą antrinę struktūrą, tačiau keratine grandinės lygiagrečios, o fibroine – antiparalelinės (žr. 3 pav.); Be to, keratino sudėtyje yra tarpgrandinių disulfidinių jungčių, o fibroine jų nėra. Nutrūkus disulfidinėms jungtims, keratinuose atsiskiria polipeptidinės grandinės. Atvirkščiai, švietimas maksimalus skaičius disulfidiniai ryšiai keratinuose, veikiant oksiduojantiems agentams, sukuria stiprią erdvinę struktūrą. Apskritai fibriliniuose baltymuose, skirtingai nei rutuliniuose baltymuose, kartais sunku griežtai atskirti skirtingus organizavimo lygius. Jei pripažįstame (kaip ir rutuliniam baltymui), kad tretinė struktūra turėtų būti suformuota klojant vieną polipeptidinę grandinę erdvėje, o ketvirtinė struktūra iš kelių grandinių, tai fibriliniuose baltymuose antrinės struktūros formavime jau dalyvauja kelios polipeptidinės grandinės. . Tipiškas fibrilinio baltymo pavyzdys yra kolagenas, kuris yra vienas gausiausių baltymų žmogaus organizme (apie 1/3 visų baltymų masės). Jis randamas audiniuose, kurie turi didelį stiprumą ir mažą tempimą (kaulai, sausgyslės, oda, dantys ir kt.). Kolagene trečdalis aminorūgščių liekanų yra glicinas, o maždaug ketvirtadalis ar šiek tiek daugiau – prolinas arba hidroksiprolinas.

Išskirta kolageno polipeptidinė grandinė (pirminė struktūra) atrodo kaip nutrūkusi linija. Jame yra apie 1000 aminorūgščių, o molekulinė masė yra apie 10 5 (5 pav., a, b). Polipeptidinė grandinė sudaryta iš pasikartojančios aminorūgščių trijulės (tripleto) kita sudėtis: gly-A-B, kur A ir B yra bet kurios aminorūgštys, išskyrus gliciną (dažniausiai proliną ir hidroksiproliną). Kolageno polipeptidinės grandinės (arba α-grandinės) formuojant antrines ir tretines struktūras (5 pav., c ir d) negali pagaminti tipiškų sraigtinės simetrijos α-spiralių. Prolinas, hidroksiprolinas ir glicinas (antispiralinės aminorūgštys) tam trukdo. Todėl trys α grandinės sudaro tarsi susuktas spirales, kaip trys siūlai, besivyniojantys aplink cilindrą. Trys spiralinės α grandinės sudaro pasikartojančią kolageno struktūrą, vadinamą tropokolagenu (5d pav.). Tropokolagenas savo organizacijoje yra tretinė kolageno struktūra. Plokšti prolino ir hidroksiprolino žiedai, reguliariai besikeičiantys išilgai grandinės, suteikia jai standumo, kaip ir tarpgrandininiai ryšiai tarp tropokolageno α grandinių (todėl kolagenas yra atsparus tempimui). Tropokolagenas iš esmės yra kolageno fibrilių subvienetas. Tropokolageno subvienetų klojimas į ketvirtinę kolageno struktūrą vyksta laipsniškai (5e pav.).

Kolageno struktūrų stabilizavimas vyksta dėl tarpgrandinių vandenilio, joninių ir van der Waals ryšių bei nedidelio skaičiaus kovalentinių jungčių.

Kolageno α grandinės yra skirtingos cheminė struktūra. Yra įvairių tipų α 1 grandinių (I, II, III, IV) ir α 2 grandinių. Priklausomai nuo to, kurios α 1 - ir α 2 - grandinės dalyvauja formuojant trijų grandžių tropokolageno spiralę, išskiriami keturi kolageno tipai:

• pirmasis tipas - dvi α 1 (I) ir viena α 2 grandinė;
• antrasis tipas - trys α 1 (II) grandinės;
• trečiasis tipas - trys α 1 (III) grandinės;
• ketvirtasis tipas – trys α 1 (IV) grandinės.

Labiausiai paplitęs kolagenas yra pirmo tipo: jo yra kauliniame audinyje, odoje, sausgyslėse; II tipo kolagenas randamas kremzlinis audinys ir tt Vieno tipo audinyje gali būti skirtingų tipų kolageno.

Sutvarkyta kolageno struktūrų sankaupa, jų standumas ir inertiškumas užtikrina didelį kolageno skaidulų stiprumą. Kolageno baltymuose taip pat yra angliavandenių komponentų, ty jie yra baltymų ir angliavandenių kompleksai.

Kolagenas yra tarpląstelinis baltymas, kurį sudaro jungiamojo audinio ląstelės, esančios visuose organuose. Todėl, pažeidžiant kolageną (ar sutrikus jo susidarymui), atsiranda daugybinių organų jungiamojo audinio atraminių funkcijų pažeidimų.

Baltymas yra aminorūgščių seka, sujungta viena su kita peptidiniais ryšiais.

Nesunku įsivaizduoti, kad aminorūgščių skaičius gali būti skirtingas: nuo mažiausiai dviejų iki bet kokių pagrįstų verčių. Biochemikai sutarė, kad jei aminorūgščių skaičius neviršija 10, tai toks junginys vadinamas peptidu; jei yra 10 ir daugiau aminorūgščių – polipeptidas. Polipeptidai, galintys spontaniškai suformuoti ir išlaikyti tam tikrą erdvinę struktūrą, vadinamą konformacija, yra klasifikuojami kaip baltymai. Tokios struktūros stabilizavimas įmanomas tik tada, kai polipeptidai pasiekia tam tikrą ilgį (daugiau nei 40 aminorūgščių, todėl dažniausiai baltymais laikomi polipeptidai, kurių molekulinė masė didesnė nei 5000 Da). (1 Da yra lygus 1/12 anglies izotopo). Tik turėdamas tam tikrą erdvinę struktūrą (gimtąją struktūrą) baltymas gali atlikti savo funkcijas.

Baltymų dydis gali būti matuojamas daltonais (molekuline masė), dažnai dėl gana didelio molekulės dydžio išvestiniuose vienetuose – kilodaltonais (kDa). Mielių baltymai vidutiniškai susideda iš 466 aminorūgščių ir jų molekulinė masė yra 53 kDa. Didžiausias šiuo metu žinomas baltymas titinas yra raumenų sarkomerų komponentas; Įvairių jo izoformų molekulinė masė svyruoja nuo 3000 iki 3700 kDa ir susideda iš 38 138 aminorūgščių (žmogaus solius raumenyse).

Baltymų struktūra

Trimatė baltymo struktūra susidaro lankstymo proceso metu. sulankstomas -„sulankstomas“) Trimatė struktūra susidaro dėl žemesnių lygių struktūrų sąveikos.

Yra keturi baltymų struktūros lygiai:

Pirminė struktūra- aminorūgščių seka polipeptidinėje grandinėje.

Antrinė struktūra- tai atskirų polipeptidinės grandinės sekcijų išdėstymas erdvėje.

Toliau pateikiami dažniausiai pasitaikantys baltymų antrinės struktūros tipai:

α-spiralės- tankūs posūkiai aplink ilgąją molekulės ašį, vienas posūkis susideda iš 3,6 aminorūgščių liekanų, o spiralės žingsnis yra 0,54 nm (0,15 nm vienai aminorūgšties liekanai), spiralę stabilizuoja vandeniliniai ryšiai tarp Peptidų grupių H ir O yra nutolusios viena nuo kitos 4 aminorūgščių liekanomis. Sraigtas yra sudarytas tik iš vieno tipo aminorūgščių stereoizomero (L). Nors jis gali būti kairiarankis arba dešiniarankis, baltymuose vyrauja dešiniarankiai. Sraigtą sutrikdo elektrostatinė glutamo rūgšties, lizino ir arginino sąveika. Arti vienas kito esantys asparagino, serino, treonino ir leucino likučiai gali steriškai trukdyti spiralės susidarymui, prolino likučiai sukelia grandinės lenkimą ir taip pat sutrikdo α-spiralės struktūrą.

β klostuoti sluoksniai- kelios zigzaginės polipeptidinės grandinės, kuriose susidaro vandeniliniai ryšiai tarp aminorūgščių arba skirtingų baltymų grandinių, kurios pirminėje struktūroje yra gana toli viena nuo kitos (0,347 nm vienai aminorūgšties liekanai) ir nėra arti, kaip yra α atveju. - spiralė. Šios grandinės paprastai nukreipiamos į N-galų galus priešingos pusės(antilygiagreti orientacija). Maži aminorūgščių šoninių grupių dydžiai yra svarbūs formuojant β lakštus, dažniausiai vyrauja glicinas ir alaninas.

Baltymų lankstymas į β klostuotą lakštą

Netvarkingos struktūros – netvarkingas baltymų grandinės išsidėstymas erdvėje.

Kiekvieno baltymo erdvinė struktūra yra individuali ir nulemta jo pirminės struktūros. Tačiau palyginus skirtingų struktūrų ir funkcijų baltymų konformacijas, paaiškėjo, kad juose yra panašių antrinės struktūros elementų derinių. Ši specifinė antrinių struktūrų formavimosi tvarka vadinama superantrine baltymų struktūra. Superantrinė struktūra susidaro dėl tarpradikalinės sąveikos.

Tam tikri būdingi α spiralių ir β struktūrų deriniai dažnai vadinami „struktūriniais motyvais“. Jie turi specifinius pavadinimus: „α-spiralė-turn-α-spiralė“, „α/β-vamzdžio struktūra“, „leucino užtrauktukas“, „cinko pirštas“ ir kt.

Tretinė struktūra– Tai būdas patalpinti visą polipeptidinę grandinę erdvėje. Kartu su α-spiralių, β klostuotų lakštų ir antrinių struktūrų tretinė struktūra atskleidžia netvarkingą konformaciją, kuri gali užimti didelę molekulės dalį.

Scheminis baltymų sulankstymo į tretinę struktūrą vaizdavimas.

Kvarterinė struktūra atsiranda baltymuose, kurie susideda iš kelių polipeptidinių grandinių (subvienetų, protomerų arba monomerų), kai yra sujungtos tretinės šių subvienetų struktūros. Pavyzdžiui, hemoglobino molekulė susideda iš 4 subvienetų. Supramolekuliniai dariniai turi ketvirtinę struktūrą – daugiafermentiniai kompleksai, susidedantys iš kelių fermentų ir kofermentų (piruvato dehidrogenazės) molekulių ir izofermentų (laktatdehidrogenazė – LDH, kreatino fosfokinazė – CPK).

Taigi. Erdvinė struktūra priklauso ne nuo polipeptidinės grandinės ilgio, o nuo kiekvienam baltymui būdingų aminorūgščių liekanų sekos, taip pat nuo atitinkamoms aminorūgštims būdingų šoninių radikalų. Baltymų makromolekulių erdvinę trimatę struktūrą arba konformaciją pirmiausia sudaro vandenilio ryšiai, hidrofobinė sąveika tarp nepolinių šoninių aminorūgščių radikalų ir joninė sąveika tarp priešingai įkrautų aminorūgščių liekanų šoninių grupių. Vandenilio ryšiai vaidina didžiulį vaidmenį formuojant ir palaikant baltymo makromolekulės erdvinę struktūrą.

Kalbant apie hidrofobines sąveikas, jos atsiranda dėl kontakto tarp nepolinių radikalų, kurie negali nutraukti vandenilio jungčių tarp vandens molekulių, kurios yra išstumtos į baltymo rutuliuko paviršių. Vykstant baltymų sintezei, rutuliuko viduje kaupiasi nepolinės cheminės grupės, o polinės išstumiamos ant jo paviršiaus. Taigi, baltymų molekulė gali būti neutralus, teigiamai arba neigiamai įkrautas, priklausomai nuo tirpiklio pH ir joninių grupių baltyme. Be to, baltymų konformaciją palaiko kovalentiniai S-S ryšiai, susidarantys tarp dviejų cisteino liekanų. Dėl natūralios baltymo struktūros susidarymo daugelis atomų, esančių atokiose polipeptidinės grandinės dalyse, priartėja ir, veikdami vienas kitą, įgyja naujų savybių, kurių nėra atskirose aminorūgštyse ar mažuose polipeptiduose.

Svarbu suprasti, kad lankstymas – baltymų (ir kitų biomakromolekulių) sulankstymas iš išsiskleidusios konformacijos į „gimtąją“ formą – yra fizinis ir cheminis procesas, dėl kurio baltymai patenka į savo natūralią „buveinę“ (tirpalas, citoplazma arba membrana) įgyja tik jiems būdingas charakteristikas erdvinį išsidėstymą ir funkcijas.

Ląstelėse yra nemažai kataliziškai neaktyvių baltymų, kurie vis dėlto labai prisideda prie erdvinių baltymų struktūrų susidarymo. Tai vadinamieji chaperonai. Chaperonai padeda teisingai surinkti trimačio baltymo konformaciją, sudarydami grįžtamuosius nekovalentinius kompleksus su iš dalies sulankstyta polipeptidine grandine, tuo pačiu slopindami netinkamai suformuotus ryšius, dėl kurių susidaro funkciškai neaktyvios baltymų struktūros. Į chaperonams būdingų funkcijų sąrašą įtraukta išlydytų (dalinai sulankstytų) rutuliukų apsauga nuo agregacijos, taip pat naujai susintetintų baltymų perkėlimas į įvairius ląstelių lokusus.

Chaperonai daugiausia yra šilumos šoko baltymai, kurių sintezė smarkiai padidėja esant stresinei temperatūrai, todėl jie dar vadinami hsp (šilumos šoko baltymais). Šių baltymų šeimos randamos mikrobų, augalų ir gyvūnų ląstelėse. Šaperonų klasifikacija grindžiama jų molekulinė masė, kuris svyruoja nuo 10 iki 90 kDa. Tai baltymai, padedantys formuotis trimatei baltymų struktūrai. Šaperonai išlaiko naujai susintetintą polipeptidinę grandinę nesuskleistoje būsenoje, neleidžiant jai susilankstyti į kitokią formą nei natūrali, ir sudaro sąlygas vienintelei teisingai, natūraliai baltymų struktūrai.

Baltymų lankstymo metu kai kurios molekulės konformacijos yra atmetamos išlydyto rutuliuko stadijoje. Tokių molekulių skaidymą inicijuoja baltymas ubikvitinas.

Baltymų skaidymas ubikvitino keliu apima du pagrindinius etapus:

1) kovalentinis ubikvitino prisijungimas prie baltymo, kuris bus skaidomas per likutį lizinas, tokios žymės buvimas baltyme yra pirminis rūšiavimo signalas, kuris nukreipia gautus konjugatus į proteasomas, prie baltymo yra prijungtos kelios ubikvitino molekulės, kurios yra suskirstytos į karoliukus;

2) baltymų hidrolizė proteasomoje (pagrindinė proteasomos funkcija yra proteolitinis nereikalingų ir pažeistų baltymų skaidymas į trumpus peptidus). Ubikvitinas teisingai vadinamas baltymų „mirties ženklu“.

Dom?n voverė? - baltymo tretinės struktūros elementas, kuris yra gana stabili ir nepriklausoma baltymo substruktūra, kurios lankstymas vyksta nepriklausomai nuo kitų dalių. Domeną paprastai sudaro keli antrinės struktūros elementai. Struktūriškai panašūs domenai randami ne tik gimininguose baltymuose (pavyzdžiui, skirtingų gyvūnų hemoglobinuose), bet ir visiškai skirtinguose baltymuose. Baltymas gali turėti kelis domenus, o šie regionai tame pačiame baltyme gali atlikti skirtingas funkcijas. Kai kurie fermentai ir visi imunoglobulinai turi domeno struktūrą. Baltymai su ilgomis polipeptidinėmis grandinėmis (daugiau nei 200 aminorūgščių liekanų) dažnai sukuria domenų struktūras.

Beveik kiekviena mokyklos biologijos pamoka dabar žino, kas yra baltymai. Jie atlieka daugybę funkcijų gyvos būtybės ląstelėje.

Kas yra baltymai?

Tai sudėtingi organiniai junginiai. Jie sudaryti iš aminorūgščių, kurių iš viso yra 20, tačiau sujungus jas į skirtingas sekas galite gauti milijonus skirtingų cheminių medžiagų.

Baltymų struktūra

Kai jau žinome, kas yra baltymai, galime atidžiau pažvelgti į jų struktūrą. Yra pirminė, antrinė, tretinė ir ketvirtinė šios rūšies medžiagų struktūra.

Pirminė struktūra

Tai grandinė, kurioje aminorūgštys yra sujungtos tinkama tvarka. Šis pakeitimas lemia baltymų tipą. Kiekvienai medžiagai šios klasės tai individualu. Fizinis ir cheminės savybės vienokių ar kitokių baltymų.

Antrinė struktūra

Tai erdvinė forma, kurią polipeptidinė grandinė įgauna dėl vandenilinių ryšių tarp karboksilo grupių ir imino grupių susidarymo. Yra du dažniausiai pasitaikantys tipai: alfa spiralė ir beta struktūra, kuri atrodo kaip juostelė. Pirmasis susidaro susidarius ryšiams tarp tos pačios polipeptidinės grandinės molekulių, antrasis - tarp dviejų ar daugiau lygiagrečiai esančių grandinių. Tačiau beta struktūra taip pat gali atsirasti viename polimere, kai tam tikri jo fragmentai yra pasukti 180 laipsnių kampu.

Tretinė struktūra

Tai yra alfa spiralės sekcijų, paprastų polipeptidinių grandinių ir beta struktūrų kaita ir išdėstymas vienas kito atžvilgiu.

Kvarterinė struktūra

Taip pat yra dviejų tipų: rutulinis ir fibrilinis. Ši struktūra susidaro dėl elektrostatinės sąveikos ir vandenilinių jungčių. Rutulinis turi mažo rutulio formą, o fibrilinis – sriegio formą. Pirmojo tipo ketvirtinės struktūros baltymų pavyzdžiai yra albuminas, insulinas, imunoglobulinas ir kt.; fibrilinis – fibroinas, keratinas, kolagenas ir kt. Taip pat yra baltymų, kurių struktūra yra dar sudėtingesnė, pavyzdžiui, miozinas, randamas raumenų audinyje, jis turi fibrilinės formos strypą, ant kurio yra dvi rutulinės galvutės.

Cheminė baltymų sudėtis

Baltymų aminorūgščių sudėtis gali būti pavaizduota dvidešimties aminorūgščių, kurios yra sujungtos į skirtinga tvarka ir kiekis.

Tai glicinas, alaninas, valinas, leucinas, izoleucinas, serinas, treoninas, cisteinas, metioninas, lizinas, argininas, asparto rūgštis, asparaginas, glutamo rūgštis, glutaminas, fenilalaninas, tirozinas, triptofanas, histidinas ir prolinas. Tarp jų yra ir nepakeičiamų, tai yra tokių, kurių žmogaus organizmas pats nepajėgia pasigaminti. Suaugusiesiems yra 8 tokios aminorūgštys, vaikams – dar 2: leucinas, izoleucinas, valinas, metioninas, lizinas, triptofanas, fenilalaninas, treoninas, taip pat histidinas ir argininas.

Skirtingų struktūrų baltymų pavyzdžiai

Ryškus rutulinių baltymų atstovas yra albuminas. Jo tretinė struktūra susideda iš alfa spiralių, sujungtų atskiromis polipeptidinėmis grandinėmis.

Pirminį sudaro aminorūgštys, tokios kaip asparto rūgštis, alaninas, cisteinas ir glicinas. Šis baltymas randamas kraujo plazmoje ir atlieka tam tikrų medžiagų pernešimo funkciją. Iš fibrilinių galima išskirti fibroiną ir kolageną. Pirmojo tretinė struktūra yra beta struktūrų, sujungtų atskiromis polipeptidinėmis grandinėmis, medžiaga. Pati grandinė yra alanino, glicino, cisteino ir serino kaita. Šis cheminis junginys yra pagrindinis voratinklio ir šilko, taip pat paukščių plunksnų komponentas.

Kas yra denatūracija?

Tai pirmiausiai ketvirtinės, paskui tretinės ir antrinės baltymo struktūrų sunaikinimo procesas. Baltymas, kuriam taip atsitiko, nebegali atlikti savo funkcijų ir praranda pagrindines fizines bei chemines savybes. Šis procesas daugiausia vyksta dėl įtakos aukšta temperatūra arba agresyvios cheminės medžiagos. Pavyzdžiui, esant aukštesnei nei keturiasdešimties laipsnių temperatūrai, hemoglobinas, pernešantis deguonį per organizmų kraują, pradeda denatūruotis. Štai kodėl toks stiprus temperatūros padidėjimas yra pavojingas žmonėms.

Baltymų funkcijos

Sužinoję, kas yra baltymai, galite atkreipti dėmesį į šių medžiagų vaidmenį ląstelės ir viso organizmo gyvenime. Jie atlieka devynias pagrindines funkcijas. Pirmasis yra plastikas. Jie yra daugelio gyvo organizmo struktūrų komponentai ir tarnauja kaip statybinė medžiaga ląstelėms. Antrasis yra transportas. Baltymai gali transportuoti medžiagas šiam tikslui yra albuminas, hemoglobinas, taip pat įvairūs transporteriniai baltymai, esantys ant ląstelės plazmos membranos, kurių kiekvienas leidžia į citoplazmą patekti tik tam tikrai medžiagai; aplinką. Trečioji funkcija yra apsauginė. Jį atlieka imunoglobulinai, kurie yra imuninės sistemos dalis, ir kolagenas, kuris yra pagrindinis odos komponentas. Taip pat atlieka baltymai žmogaus organizme ir kituose organizmuose reguliavimo funkcija, nes yra daug hormonų, kuriuos atstovauja tokios medžiagos, pavyzdžiui, insulinas. Kitas jų vaidmuo cheminiai junginiai, - signalas. Šios medžiagos perduoda elektriniai impulsai iš ląstelės į ląstelę. Šeštoji funkcija yra variklis. Žymūs tai atliekančių baltymų atstovai yra aktinas ir miozinas, kurie gali susitraukti (jų yra raumenyse). Tokios medžiagos gali pasitarnauti ir kaip atsarginės medžiagos, tačiau tokiems tikslams jos naudojamos gana retai. Jie taip pat koncertuoja katalizinė funkcija– Gamtoje yra baltymų fermentų. Ir paskutinė funkcija yra receptorius. Egzistuoja grupė baltymų, kurie iš dalies denatūruojasi veikiant vienokiam ar kitokiam veiksniui, taip duodami signalą visai ląstelei, kuri jį perduoda toliau.