Хоёрдогч бүтцийн элементүүдийн дагуу уургийн ангилал. Хоёрдогч, гуравдагч, дөрөвдөгч уургийн бүтэц

Хэрэм- α-амин хүчлийн үлдэгдэлээс бүрдэх өндөр молекул жинтэй органик нэгдлүүд.

IN уургийн найрлаганүүрстөрөгч, устөрөгч, азот, хүчилтөрөгч, хүхэр орно. Зарим уураг нь фосфор, төмөр, цайр, зэс агуулсан бусад молекулуудтай нэгдэл үүсгэдэг.

Уургууд нь том молекул жинтэй байдаг: өндөгний альбумин - 36,000, гемоглобин - 152,000, миозин - 500,000 Харьцуулбал: архины молекул жин 46, цууны хүчил- 60, бензол - 78.

Уургийн амин хүчлийн найрлага

Хэрэм- үечилсэн бус полимер, тэдгээрийн мономерууд α-амин хүчлүүд. Ерөнхийдөө 20 төрлийн α-амин хүчлийг уургийн мономер гэж нэрлэдэг боловч тэдгээрийн 170 гаруй нь эс, эдэд байдаг.

Хүн болон бусад амьтдын биед амин хүчлүүд нийлэгжих боломжтой эсэхээс хамааран тэдгээрийг дараахь байдлаар ялгадаг. чухал бус амин хүчлүүд- синтез хийх боломжтой; чухал амин хүчлүүд- синтез хийх боломжгүй. Чухал амин хүчлүүд нь бие махбодийг хоол хүнсээр хангах ёстой. Ургамал бүх төрлийн амин хүчлийг нийлэгжүүлдэг.

Амин хүчлийн найрлагаас хамааран уураг нь: бүрэн- бүхэл бүтэн амин хүчлийг агуулсан; гэмтэлтэй- Тэдний найрлагад зарим амин хүчлүүд дутагдаж байна. Хэрэв уураг нь зөвхөн амин хүчлээс бүрддэг бол тэдгээрийг нэрлэдэг энгийн. Хэрэв уураг нь амин хүчлээс гадна амин хүчлийн бус бүрэлдэхүүн хэсэг (хиймэл бүлэг) агуулдаг бол тэдгээрийг гэж нэрлэдэг. цогцолбор. Протезийн бүлгийг металл (металлопротейн), нүүрс ус (гликопротейн), липид (липопротейн), нуклейн хүчил (нуклеопротейн) -ээр төлөөлж болно.

Бүгд амин хүчил агуулдаг: 1) карбоксил бүлэг (-COOH), 2) амин бүлэг (-NH 2), 3) радикал буюу R-бүлэг (молекулын үлдсэн хэсэг). Радикалын бүтэц нь янз бүрийн төрлийн амин хүчлүүдийн хувьд өөр өөр байдаг. Амин хүчлүүдийн найрлагад орсон амин бүлэг ба карбоксил бүлгийн тооноос хамааран тэдгээрийг дараахь байдлаар ялгана. төвийг сахисан амин хүчилнэг карбоксил бүлэг, нэг амин бүлэгтэй байх; үндсэн амин хүчлүүднэгээс олон амин бүлэгтэй байх; хүчиллэг амин хүчилнэгээс олон карбоксил бүлэгтэй.

Амин хүчил нь амфотер нэгдлүүд , учир нь уусмалд тэдгээр нь хүчил ба суурийн үүрэг гүйцэтгэдэг. Усан уусмалд амин хүчлүүд өөр өөр ионы хэлбэрээр байдаг.

Пептидийн холбоо

Пептидүүд — органик бодис, пептидийн холбоогоор холбогдсон амин хүчлийн үлдэгдэлээс бүрддэг.

Пептид үүсэх нь амин хүчлүүдийн конденсацийн урвалын үр дүнд үүсдэг. Нэг амин хүчлийн амин бүлэг нь нөгөөгийн карбоксил бүлэгтэй харилцан үйлчлэхэд тэдгээрийн хооронд ковалент азот-нүүрстөрөгчийн холбоо үүсдэг бөгөөд үүнийг гэнэ. пептид. Пептидэд агуулагдах амин хүчлийн үлдэгдлийн тооноос хамаарч байдаг дипептид, трипептид, тетрапептидгэх мэт. Пептидийн холбоо үүсэх нь олон удаа давтагдаж болно. Энэ нь үүсэхэд хүргэдэг полипептидүүд. Пептидийн нэг төгсгөлд чөлөөт амин бүлэг (N-төгсгөл гэж нэрлэдэг), нөгөө талд нь чөлөөт карбоксил бүлэг (С-төгсгөл гэж нэрлэдэг) байдаг.

Уургийн молекулуудын орон зайн зохион байгуулалт

Уургийн тодорхой функцийг гүйцэтгэх нь тэдгээрийн молекулуудын орон зайн тохиргооноос хамаардаг бөгөөд эсүүд уурагуудыг задалсан хэлбэрээр, гинж хэлбэрээр хадгалах нь энергийн хувьд тааламжгүй байдаг тул полипептидийн гинж нь эвхэгддэг. тодорхой гурван хэмжээст бүтэц буюу конформаци. 4 түвшинтэй уургийн орон зайн зохион байгуулалт.

Анхдагч уургийн бүтэц- уургийн молекулыг бүрдүүлдэг полипептидийн гинжин хэлхээнд амин хүчлийн үлдэгдлийн байршлын дараалал. Амин хүчлүүдийн хоорондын холбоо нь пептидийн холбоо юм.

Хэрэв уургийн молекул нь зөвхөн 10 амин хүчлийн үлдэгдэлээс бүрддэг бол энэ тоо нь онолын хувьд байна. боломжит сонголтуудамин хүчлүүдийн ээлжийн дарааллаар ялгаатай уургийн молекулууд - 10 20. 20 амин хүчлүүдтэй тул та тэдгээрээс илүү олон төрлийн хослол хийж болно. Хүний биед бие биенээсээ болон бусад организмын уурагуудаас ялгаатай арван мянга орчим янз бүрийн уураг олдсон.

Энэ нь уургийн молекулын шинж чанар, түүний орон зайн тохиргоог тодорхойлдог уургийн молекулын анхдагч бүтэц юм. Полипептидийн гинжин хэлхээнд нэг амин хүчлийг нөгөө амин хүчлээр солих нь уургийн шинж чанар, функцийг өөрчлөхөд хүргэдэг. Жишээлбэл, гемоглобины β-дэд хэсэг дэх зургаа дахь глютамины амин хүчлийг валинаар солих нь гемоглобины молекул бүхэлдээ үндсэн үүргээ гүйцэтгэх боломжгүй болоход хүргэдэг - хүчилтөрөгч тээвэрлэх; Ийм тохиолдолд тухайн хүн хадуур эсийн цус багадалт гэж нэрлэгддэг өвчин тусдаг.

Хоёрдогч бүтэц- полипептидийн гинжийг спираль хэлбэрээр нугалах (өргөтгөсөн булаг шиг харагдаж байна). Спираль эргэлтүүд нь карбоксил ба амин бүлгийн хооронд үүссэн устөрөгчийн холбоогоор бэхждэг. Бараг бүх CO ба NH бүлгүүд устөрөгчийн холбоо үүсэхэд оролцдог. Эдгээр нь пептидийнхээс сул боловч олон удаа давтагдах нь энэ тохиргоонд тогтвортой байдал, хатуу байдлыг өгдөг. Хоёрдогч бүтцийн түвшинд уураг байдаг: фиброин (торго, аалзны тор), кератин (үс, хумс), коллаген (шөрмөс).

Гуравдагч бүтэц - химийн холбоо (устөрөгч, ион, дисульфид) үүсэх, амин хүчлийн үлдэгдлийн радикалуудын хооронд гидрофобик харилцан үйлчлэлийг бий болгосны үр дүнд полипептидийн гинжийг бөмбөрцөг болгон савлах. Гуравдагч бүтэц үүсэхэд гол үүрэг нь гидрофилик-гидрофобик харилцан үйлчлэлээр гүйцэтгэдэг. Усан уусмал дахь гидрофобик радикалууд нь уснаас нуугдаж, бөмбөрцөг дотор бүлэглэдэг. гидрофиль радикалуудусжилтын үр дүнд (усны диполуудтай харилцан үйлчлэлцэх) тэдгээр нь молекулын гадаргуу дээр гарч ирэх хандлагатай байдаг. Зарим уургийн хувьд гуравдагч бүтэц нь хоёр цистеины үлдэгдэл хүхрийн атомуудын хооронд үүссэн дисульфидын ковалент холбоогоор тогтворждог. Гуравдагч бүтцийн түвшинд фермент, эсрэгбие, зарим дааврууд байдаг.

Дөрөвдөгчийн бүтэцМолекулууд нь хоёр ба түүнээс дээш бөмбөрцөгөөс бүрддэг нарийн төвөгтэй уургийн шинж чанар. Дэд хэсгүүд нь молекулд ион, гидрофобик, электростатик харилцан үйлчлэлээр хадгалагддаг. Заримдаа дөрөвдөгч бүтэц үүсэх үед дэд хэсгүүдийн хооронд дисульфидын холбоо үүсдэг. Дөрөвдөгч бүтэцтэй хамгийн их судлагдсан уураг гемоглобин. Энэ нь хоёр α дэд нэгж (141 амин хүчлийн үлдэгдэл) ба хоёр β дэд нэгж (146 амин хүчлийн үлдэгдэл) -ээс үүсдэг. Дэд нэгж бүртэй холбоотой төмөр агуулсан гемийн молекул байдаг.

Хэрэв ямар нэг шалтгааны улмаас уургийн орон зайн бүтэц хэвийн хэмжээнээс хазайвал уураг нь үүргээ гүйцэтгэж чадахгүй. Жишээлбэл, "галзуу үнээний өвчин" (хөвөн хэлбэрийн энцефалопати) шалтгаан нь мэдрэлийн эсийн гадаргуугийн уураг болох прионуудын хэвийн бус хэлбэр юм.

Уургийн шинж чанар

Уургийн молекулын амин хүчлийн найрлага, бүтэц нь үүнийг тодорхойлдог шинж чанарууд. Уургууд нь амин хүчлийн радикалуудаар тодорхойлогддог үндсэн ба хүчиллэг шинж чанаруудыг нэгтгэдэг: уураг дахь хүчиллэг амин хүчлүүд их байх тусам хүчиллэг шинж чанар нь илүү тод илэрдэг. Хандивлах, H + нэмэх чадварыг тодорхойлсон уургийн буферийн шинж чанар; Хамгийн хүчирхэг буферийн нэг нь цусны улаан эсийн гемоглобин бөгөөд цусны рН-ийг тогтмол түвшинд байлгадаг. Уусдаг уураг (фибриноген), механик функцийг гүйцэтгэдэг уусдаггүй уураг (фиброин, кератин, коллаген) байдаг. Үүнд идэвхтэй уураг байдаг химийн хувьд(ферментүүд), химийн идэвхгүй, өртөлтөд тэсвэртэй байдаг янз бүрийн нөхцөл гадаад орчинмөн туйлын тогтворгүй.

Гадаад хүчин зүйлс (халаалт, хэт ягаан туяа, хүнд металл ба тэдгээрийн давс, рН-ийн өөрчлөлт, цацраг туяа, шингэн алдалт)

тасалдал үүсгэж болзошгүй бүтцийн байгууллагауургийн молекулууд. Өгөгдсөн уургийн молекулд хамаарах гурван хэмжээст хэлбэрийг алдах үйл явцыг гэнэ денатураци. Денатурацийн шалтгаан нь тодорхой уургийн бүтцийг тогтворжуулах холбоог таслах явдал юм. Эхэндээ хамгийн сул холбоо тасарч, нөхцөл байдал чангарах тусам илүү хүчтэй нь тасардаг. Тиймээс эхлээд дөрөвдөгч, дараа нь гуравдагч, хоёрдогч бүтэц алдагддаг. Орон зайн тохиргооны өөрчлөлт нь уургийн шинж чанарыг өөрчлөхөд хүргэдэг бөгөөд үүний үр дүнд уураг нь өөрийн үйл ажиллагааг гүйцэтгэх боломжгүй болгодог. биологийн функцууд. Хэрэв денатураци нь устгал дагалддаггүй анхдагч бүтэцтэгвэл тэр байж магадгүй буцаах боломжтой, энэ тохиолдолд уургийн конформацийн шинж чанарыг өөрөө сэргээх нь тохиолддог. Жишээлбэл, мембраны рецепторын уургууд ийм денатурацид ордог. Денатурацийн дараа уургийн бүтцийг сэргээх үйл явц гэж нэрлэдэг нөхөн сэргээх. Хэрэв уургийн орон зайн тохиргоог сэргээх боломжгүй бол денатураци гэж нэрлэдэг эргэлт буцалтгүй.

Уургийн үүрэг

Ферментүүд

Ферментүүд, эсвэл ферментүүд, нь биологийн катализатор болох уургийн тусгай анги юм. Ферментийн ачаар биохимийн урвал асар хурдтай явагддаг. Ферментийн урвалын хурд нь органик бус катализаторын оролцоотойгоор явагдах урвалын хурдаас хэдэн арван мянга дахин (заримдаа сая сая) өндөр байдаг. Ферментийн үйлчилдэг бодисыг нэрлэдэг субстрат.

Ферментүүд нь бөмбөрцөг хэлбэртэй уураг, бүтцийн онцлогФерментүүдийг энгийн ба нарийн төвөгтэй гэж хоёр бүлэгт хувааж болно. Энгийн ферментүүдэнгийн уураг, өөрөөр хэлбэл. зөвхөн амин хүчлээс бүрддэг. Нарийн төвөгтэй ферментүүдбайна нарийн төвөгтэй уураг, өөрөөр хэлбэл Уургийн хэсгээс гадна тэдгээр нь уургийн бус шинж чанартай бүлгийг агуулдаг. кофактор. Зарим ферментүүд витаминыг кофактор болгон ашигладаг. Ферментийн молекул нь идэвхтэй төв гэж нэрлэгддэг тусгай хэсгийг агуулдаг. Идэвхтэй төв- ферментийн жижиг хэсэг (гурваас арван хоёр амин хүчлийн үлдэгдэл), энд субстрат эсвэл субстратыг холбосноор фермент-субстратын цогцолбор үүсдэг. Урвал дууссаны дараа фермент-субстратын цогцолбор нь фермент болон урвалын бүтээгдэхүүн(үүд) болж задардаг. Зарим ферментүүд (идэвхтэй бусад) байдаг. аллостерийн төвүүд- ферментийн хурд зохицуулагч бэхлэгдсэн хэсгүүд ( аллостерийн ферментүүд).

Ферментийн катализын урвалууд нь: 1) өндөр үр ашигтай, 2) хатуу сонгомол, үйл ажиллагааны чиглэл, 3) субстратын өвөрмөц байдал, 4) нарийн, нарийн зохицуулалтаар тодорхойлогддог. Ферментийн катализын урвалын субстрат ба урвалын өвөрмөц чанарыг E. Fischer (1890), Д. Koshland (1959) нарын таамаглалаар тайлбарлав.

Э.Фишер (түлхүүр түгжих таамаглал)Ферментийн идэвхтэй төв ба субстратын орон зайн тохиргоо нь хоорондоо яг таарч байх ёстой гэж санал болгосон. Субстратыг "түлхүүр", ферментийг "түгжээ"-тэй харьцуулдаг.

Д.Кошланд (гар бээлийний таамаглал)субстратын бүтэц ба ферментийн идэвхтэй төвийн хоорондын орон зайн харилцан хамаарал нь зөвхөн бие биетэйгээ харилцан үйлчлэх мөчид үүсдэг гэж санал болгосон. Энэ таамаглалыг бас нэрлэдэг өдөөгдсөн захидал харилцааны таамаглал.

Ферментийн урвалын хурд нь: 1) температур, 2) ферментийн концентраци, 3) субстратын концентраци, 4) рН-ээс хамаарна. Ферментүүд нь уураг байдаг тул физиологийн хэвийн нөхцөлд тэдний үйл ажиллагаа хамгийн өндөр байдаг гэдгийг онцлон тэмдэглэх нь зүйтэй.

Ихэнх ферментүүд зөвхөн 0-40 хэмийн температурт ажиллах боломжтой. Эдгээр хязгаарт температурын 10 ° C-ийн өсөлт тутамд урвалын хурд ойролцоогоор 2 дахин нэмэгддэг. 40 ° С-ээс дээш температурт уураг денатурацид орж, ферментийн идэвхжил буурдаг. Хөлдөлтийн ойролцоо температурт ферментүүд идэвхгүй болдог.

Субстратын хэмжээ ихсэх тусам хурд ферментийн урвалсубстратын молекулуудын тоо ферментийн молекулуудын тоотой тэнцэх хүртэл нэмэгддэг. Субстратын хэмжээ цаашид нэмэгдэх тусам ферментийн идэвхтэй төвүүд ханасан тул хурд нэмэгдэхгүй. Ферментийн концентраци нэмэгдэх нь ихсэхэд хүргэдэг катализаторын үйл ажиллагаа, учир нь илүү олон тооны субстратын молекулууд нэгж хугацаанд өөрчлөгддөг.

Фермент бүрийн хувьд хамгийн их үйл ажиллагаа явуулдаг рН-ийн оновчтой утга байдаг (пепсин - 2.0, шүлсний амилаза - 6.8, нойр булчирхайн липаз - 9.0). Өндөр эсвэл бага рН-ийн утгад ферментийн идэвхжил буурдаг. РН-ийн огцом өөрчлөлтөөр фермент денатурат үүсдэг.

Аллостерийн ферментийн хурдыг түүнд наалддаг бодисоор зохицуулдаг аллостерийн төвүүд. Хэрэв эдгээр бодисууд урвалыг хурдасгадаг бол тэдгээрийг нэрлэдэг идэвхжүүлэгчид, хэрэв тэд удааширвал - дарангуйлагч.

Ферментийн ангилал

Тэдгээрийн катализаторын химийн хувирлын төрлөөс хамааран ферментийг 6 ангилалд хуваадаг.

1. оксиредуктазууд(устөрөгч, хүчилтөрөгч эсвэл электрон атомыг нэг бодисоос нөгөөд шилжүүлэх - дегидрогеназа),
2. трансферазууд(метил, ацил, фосфат эсвэл амин бүлгийг нэг бодисоос нөгөөд шилжүүлэх - трансаминаза),
3. гидролазууд(субстратаас хоёр бүтээгдэхүүн үүсдэг гидролизийн урвал - амилаза, липаза),
4. ляза(субстратад гидролизийн бус нэмэлт эсвэл түүнээс хэсэг бүлэг атомуудыг салгах, энэ тохиолдолд C-C, C-N, C-O, C-S холбоог тасалж болно - декарбоксилаза),
5. изомераза(молекулын дахин зохион байгуулалт - изомераза),
6. ligases(үүсэлтийн үр дүнд хоёр молекулын холболт C-C холболтууд, C-N, C-O, C-S - синтетаза).

Ангиуд нь эргээд дэд болон дэд ангиудад хуваагдана. Одоогийн байдлаар олон улсын ангилалФермент бүр нь цэгээр тусгаарлагдсан дөрвөн тооноос бүрдэх тусгай кодтой байдаг. Эхний тоо нь анги, хоёр дахь нь дэд анги, гурав дахь нь дэд анги, дөрөв дэх нь энэ дэд ангиллын ферментийн серийн дугаар, жишээлбэл, аргиназа код нь 3.5.3.1.

руу оч лекц №2"Нүүрс ус ба липидийн бүтэц, үүрэг"

руу оч лекц №4"АТФ нуклейн хүчлүүдийн бүтэц, үүрэг"

Амьд организм дахь уураг буюу уураг нь ферментийн оролцоотой поликонденсацийн урвалын үр дүнд байгалийн хамгийн чухал 20 амин хүчлээс үүсдэг. Уургийн молекул жин нь маш өргөн хүрээнд хэлбэлздэг: 10,000-аас 1,000,000 ба түүнээс дээш.

Уургийн гинжин хэлхээний гол хэсэг нь пептидийн бондоор холбогдсон амин хүчлийн хэсгүүдээс бүтсэн бөгөөд янз бүрийн химийн шинж чанартай орлуулагчаар хүрээлэгдсэн байдаг. Уургийн пептидийн холбоо нь төвийг сахисан орчинд 37 ° C-д тогтвортой байдаг боловч хүчиллэг эсвэл шүлтлэг орчинд гидролизжих боломжтой. Бие махбодид уургийн гидролиз нь пептидазын ферментийн нөлөөн дор явагддаг бөгөөд хатуу хяналтанд байдаг.

IN байгалийн уурагГинжний урт, найрлага нь маш олон янз байдаг бөгөөд энэ нь тэдгээрийн молекулууд, тэр ч байтугай уусмалд янз бүр байх боломжийг олгодог. зохицол.

ЗохицуулалтУусмал дахь уургийн макромолекулууд нь бие даасан молекулын фрагментуудыг нэг бондын эргэн тойронд эргүүлсний үр дүнд бий болж, өгөгдсөн макромолекулын бие даасан бүлгүүд эсвэл хүрээлэн буй уусмалд байрлах бодисын молекулуудын хоорондын молекул хоорондын холбоогоор тогтворжсон тэдний орон зайн янз бүрийн хэлбэрийг төлөөлдөг.

Харилцан конформацийн шилжилт нь уургийн макромолекул дахь ковалент холбоог таслахгүйгээр голчлон явагддаг. Уургийн бүтэц, хэлбэрийг тодорхойлохдоо ойлголтуудыг ашигладаг анхан шатны, хоёрдогч, гуравдагчТэгээд дөрөвдөгч бүтэц.

Анхдагч бүтэцнь бие даасан уургийн онцлог бөгөөд түүний гинжин хэлхээний амин хүчлийн үлдэгдлийн найрлага, дарааллаар тодорхойлогддог. Бичих үед бүрэн томъёоУургууд нь гинжин хэлхээний N төгсгөлөөс эхлэн гурван үсэг бүхий тэмдэглэгээг ашиглан амин хүчлийн үлдэгдлийн дарааллыг заадаг. Молекул дахь ердөө 153 амин хүчлийн үлдэгдэл агуулсан хүний ​​миоглобины анхдагч бүтцийн талаархи санааг дараах товчилсон тэмдэглэгээгээр өгсөн болно.

Хатуухан шугаман зохион байгуулалтПолипептидийн гинж нь амин хүчлийн үлдэгдлийн янз бүрийн радикалуудын хоорондын харилцан үйлчлэлийг бараг арилгадаг тул энергийн хувьд тааламжгүй байдаг. Яг ийм харилцан үйлчлэлийн үр дүнд орон зай дахь уургийн гинжин хэлхээний нэг буюу өөр хэлбэрийг тогтворжуулах нэмэлт холбоо үүсдэг. Энэ нь дараах харилцан үйлчлэлээр явагдана. ион-ионы харилцан үйлчлэл; устөрөгчийн холбоо; туйлын бүлгүүдийн усжилт; дисульфидын холбоо; Вандер Ваалсын харилцан үйлчлэлтуйлт бус орлуулагчдын хооронд; гидрофобик харилцан үйлчлэл,Үүний үр дүнд усны молекулууд бие биетэйгээ туйлшрахгүй орлуулагчдын харилцан үйлчлэлийн бүсээс шахагдаж, түүнчлэн донор-хүлээн авагчийн холбоокомплекс үүсгэгч ион ба уургийн лигандын бүлгүүдийн хооронд (Зураг 21.3).

Уургийн хоёрдогч бүтэцнь мушгиа хэлбэртэй байж болох полипептидийн гинжин хэлхээний хэлбэрийг тодорхойлдог (а-бүтэц),нугалсан (Б - бүтэц)эсвэл эмх замбараагүй (Зураг 21.4). Хоёрдогч бүтцийг бий болгох, хадгалахад гол үүрэг гүйцэтгэдэг

Цагаан будаа. 21.3. Уургийн молекулын амин хүчлийн үлдэгдэл орлуулагч ба усан орчин хоорондын харилцан үйлчлэлийн төрлүүд

Цагаан будаа. 21.4. Уургийн хоёрдогч бүтэц: А- бүтэц (спираль), б- P-бүтэц (атираат) нь полипептидийн гинжин хэлхээний нурууны бүлгүүдийн хооронд үүсдэг устөрөгчийн холбоогоор тоглодог.

Полипептидийн гинж нь цилиндрийг тойрон эргэлдэж, түүний хажуугийн радикалууд гадагш чиглэсэн байдаг гэж төсөөлж, a-бүтцийн орон зайн зохион байгуулалтыг төсөөлж болно. Спираль эргэлтүүд нь спираль зэргэлдээх эргэлтүүд дээр байрлах пептидийн бүлгүүдийн хоорондох устөрөгчийн холбоогоор бэхлэгддэг. Хэдийгээр эдгээр бондын энерги бага боловч тэдгээрийн олон тоо нь эрчим хүчний ихээхэн үр нөлөөг бий болгодог бөгөөд үүний үр дүнд a-бүтэц нь нэлээд тогтвортой, хатуу байдаг.

Эвхсэн (3-бүтэцээс үүссэн их тоохоорондоо олон устөрөгчийн холбоогоор холбогдсон зэрэгцээ сунасан полипептидийн гинж. Хажуугийн радикалууд R нь үүссэн атираат хуудасны дундуур зурсан хавтгайн дээр ба доор байрладаг.

Уургийн бие даасан хэсгүүдийн эмх замбараагүй бүтэц нь тэдгээрийн зохион байгуулалтад орон зайн дэг журам дутмаг байдгаараа онцлог юм.

Уургийн хоёрдогч бүтэц ямар байх нь түүний амин хүчлийн найрлагаас, өөрөөр хэлбэл анхдагч бүтцээс хамаарна. Ихэнх байгалийн уураг нь a-, p- ба эмх замбараагүй бүтэцтэй фрагментуудын нэг молекулд зэрэгцэн оршдогоороо онцлог юм.

Устөрөгчийн бондын бага хүч нь гадны нөлөөн дор хоёрдогч бүтцийг өөрчлөхөд харьцангуй хялбар болгодог: температур, найрлага эсвэл хүрээлэн буй орчны рН-ийн өөрчлөлт - эсвэл механик нөлөөн дор. Уургийн хоёрдогч бүтэц өөрчлөгдсөний үр дүнд түүний уугуул, өөрөөр хэлбэл анхдагч шинж чанар нь өөрчлөгдөж, улмаар түүний биологийн болон физиологийн функцууд.

Уургийн гуравдагч бүтэцтүүний полипептидийн гинжин хэлхээний орон зай дахь ерөнхий байршлыг тодорхойлдог. Уургийн молекулын гуравдагч бүтэц үүсэх, тогтворжуулахад полипептидийн гинжин хэлхээний гулзайлтын улмаас орон зайд ойртсон хажуугийн амин хүчлийн орлуулагчдын харилцан үйлчлэл шийдвэрлэх үүрэг гүйцэтгэдэг гэж үздэг. Эдгээр харилцан үйлчлэлийн төрлийг Зураг дээр үзүүлэв. 21.3.

Уургийн молекулын гуравдагч бүтэц нь полипептидийн гинжийг анхдагч ба хоёрдогч бүтэц, түүнчлэн хүрээлэн буй уусмалын найрлагатай уялдуулан өөрөө зохион байгуулсны үр дүнд бүрэн автоматаар үүсдэг. Хөтөч хүчУургийн полипептидийн гинжийг хатуу тодорхойлсон гурван хэмжээст формацид нугалах нь амин хүчлийн радикалуудын бие биетэйгээ болон хүрээлэн буй уусмалын молекулуудтай харилцан үйлчлэлцэх явдал юм. Үүний зэрэгцээ усан уусмалд гидрофобик орлуулагчдыг уургийн молекул руу шахаж, тэнд хуурай бүс ("өөхний дусал") үүсгэдэг бөгөөд гидрофилик орлуулагч нь усан орчинд чиглэгддэг. Хэзээ нэгэн цагт молекулын усан орчин дахь энергийн таатай конформацид хүрч, уургийн молекулын энэхүү конформац тогтворждог. Энэ тохиолдолд полипептидийн гинжин хэлхээний энтропи буурах боловч системийн энтропи бүхэлдээ (полипептидийн гинж + усан орчин) тогтмол хэвээр эсвэл нэмэгддэг. Тиймээс термодинамикийн II хуулийн байр сууринаас уургийн гуравдагч бүтцийг тогтворжуулах. усан орчинуургийн молекулын усан орчны хамгийн их энтропитэй төлөвт шилжих хандлагыг баталгаажуулдаг. Миоглобин ба лизоцим уургийн молекулуудын гуравдагч бүтцийн талаархи санааг Зураг дээр үзүүлэв. 21.5. Зураг дээр миоглобины молекул дахь сүүдэртэй диск нь порфирины лиганд ба комплекс үүсгэгч катион Fe 2+ агуулсан гем юм. Лизоцимийн молекул нь энэ уургийн гуравдагч бүтцийг тогтворжуулахад оролцдог S-S дисульфидын гүүрийг харуулдаг.

Цагаан будаа. 21.5. Гуравдагч бүтэц: миоглобин (а) ба лизоцим (б)

Уургийн гуравдагч бүтэц нь хоёрдогч бүтэцтэй харьцуулахад гадны нөлөөнд илүү мэдрэмтгий байдаг. Тиймээс сул исэлдүүлэгч бодисын үйлдэл, уусгагчийн өөрчлөлт, ионы хүч, рН, температурын өөрчлөлт нь уургийн гуравдагч бүтэц, улмаар тэдгээрийн төрөлх шинж чанарыг алдагдуулдаг.

Дөрөвдөгчийн бүтэц. 60,000-аас дээш молекул жинтэй том уургийн молекулууд нь ихэвчлэн харьцангуй бага молекул жинтэй хэд хэдэн полипептидийн гинжээс тогтдог агрегатууд юм. Түүгээр ч зогсохгүй гинж бүр нь анхдагч, хоёрдогч, гуравдагч бүтцийг хадгалан, орон зайн зохион байгуулалтын илүү өндөр түвшний дөрөвдөгч бүтэцтэй энэхүү агрегатын дэд хэсэг болж ажилладаг. Ийм молекул-агрегат нь нэг цогцыг төлөөлж, бие даасан дэд нэгжүүдийн шинж чанаргүй биологийн функцийг гүйцэтгэдэг. Жишээлбэл, гемоглобины молекул нь 4 дэд нэгжээс бүрддэг бөгөөд бие даасан дэд нэгжүүдээс илүү хүчилтөрөгчтэй нэгдлээс хамаагүй илүү уян хатан чанараар тодорхойлогддог бөгөөд энэ нь миоглобины шинж чанарт илэрдэг (10.4-р хэсэг). Уургийн дөрөвдөгч бүтэц нь үндсэндээ устөрөгчийн холбоо, ван дер Ваальсийн харилцан үйлчлэлээр, заримдаа нэгдэж буй полипептидийн гинж хоорондын дисульфидын холбоогоор тогтоогддог. Дөрөвдөгч бүтэцтэй уургийн молекулын жин хэдэн арван сая хүрч болно. Уургийн дөрөвдөгч бүтэц нь гадны нөлөөнд мэдрэмтгий байдаг тул тэдгээрийн нөлөөгөөр тасалддаг.

Уургийн молекулын хэлбэр.Молекулын хэлбэрээс хамааран уугуул уураг, өөрөөр хэлбэл байгалиас заяасан биологийн шинж чанарыг харуулсан уурагуудыг дараахь байдлаар хуваадаг. фибриллярТэгээд бөмбөрцөг хэлбэртэй.Фибрилляр уургийн молекулууд нь ихэвчлэн B бүтэцтэй, фиброз бүтэцтэй байдаг; гадаргуу дээр олон гидрофобик радикалууд байдаг тул тэдгээр нь усанд уусдаггүй. Фибрилляр уураг нь уургийн фиброн; үс, арьс, хумсны кератин; шөрмөсний коллаген ба ясны эд; булчингийн эд эсийн миозин.

Бөмбөрцөг уургууд нь цилиндр эсвэл бөмбөрцөг хэлбэртэй, 10 -9 -10 -7 м хэмжээтэй байдаг, учир нь гадаргуу нь гол төлөв туйлын бүлгүүдийг агуулдаг. Бөмбөрцөг уургууд нь усанд ууссанаар лиофилийн коллоид уусмал үүсгэдэг (27.3-р хэсэг). Бөмбөрцөг уургийн жишээ: альбумин ( өндөгний цагаан), миоглобин, бараг бүх ферментүүд.

Шингэн болор төлөв.Уургийн молекулууд нь нэлээд том формац бөгөөд тогтсон орон зайн бүтэцтэй бөгөөд бүхэлдээ анизотроп, эсвэл пептидийн гинжин хэлхээний бие даасан хэсгүүд нь анизотроп байж болно. Тиймээс олон уураг нь тодорхой температурын хязгаарт шингэн талст төлөвт (термотроп шингэн талст төлөв) эсвэл уусмал дахь бодисын тодорхой концентраци дахь усан орчны оролцоотойгоор нэг буюу хэд хэдэн лиотроп шингэн талст төлөв үүсэх замаар тодорхойлогддог. Шингэн талст төлөв байдал үүсэх эсвэл нэг шингэн талст төлөвөөс нөгөөд шилжих, уургийн молекулын бие даасан хэсгүүдийн чиглэл өөрчлөгдөх эсвэл систем дэх хөдөлгөөний тууштай байдал өөрчлөгдөхөд их хэмжээний эрчим хүчний зардал шаардагдахгүй. гэхдээ түүний биологийн үйл ажиллагаанд өөрчлөлт оруулах боломжтой. Жишээлбэл, коллоид системтэй харьцуулахад булчингийн ширхэгийн миозины агшилтын үйл ажиллагаа, ферментийн идэвхжил, уургийн тээвэрлэлтийн функц эсвэл тэдгээрийн хамгаалалтын шинж чанарт нөлөөлдөг. Тиймээс тодорхой нөхцөлд гемоглобины молекулууд шингэн талст төлөвт хувирдаг. Энэ нь цусны улаан эсийн уян хатан чанар алдагдахад илэрдэг олон тооны эмгэгийн эмгэгүүдэд хүргэдэг. Үүний үр дүнд тэд хялгасан судсыг бөглөж, хүчилтөрөгчийн тээвэрлэлт тасалддаг. Шээсний болон цөсний системд чулуу үүсэх нь зөвхөн концентраци төдийгүй нөхцөл байдлын өөрчлөлттэй холбоотой юм. хамгаалалтын уурагэдгээр системүүдэд. Саяхныг хүртэл уураг ба тэдгээрийн уусмалыг шингэн талст төлөвт хувиргах чадварыг биологи, биохими, анагаах ухаанд бараг авч үздэггүй байсан ч эдгээр шинж чанарууд нь аливаа амьд системийн амин чухал үйл ажиллагааны үүднээс онцгой ач холбогдолтой байв.

Денатураци.Өмнө дурьдсанчлан уургийн орон зайн бүтэц нь хэд хэдэн хүчин зүйлийн нөлөөн дор эвдэрч болзошгүй: температур нэмэгдэх, орчны рН ба ионы хүч өөрчлөгдөх, хэт ягаан туяаны цацраг, рентген туяа, уургийн молекулыг усгүйжүүлэх (этанол, ацетон, мочевин) эсвэл түүний орлуулагчтай (исэлдүүлэгч бодис, бууруулагч бодис, формальдегид, фенол) харилцан үйлчлэх, тэр ч байтугай уусмалыг хүчтэй механик хутгах чадвартай бодисууд байгаа эсэх.

Денатураци гэдэг нь гадны нөлөөгөөр уургийн макромолекулын байгалийн (уугуул) конформацийг устгах явдал юм.

Денатурацийн үед дөрөвдөгч, гуравдагч, хоёрдогч бүтэц устаж үгүй ​​болох боловч уургийн анхдагч бүтэц хадгалагдана. Тиймээс денатураци нь буцах боломжтой (денатураци - нөхөн төлжилт)Тэгээд эргэлт буцалтгүй мөн чанаруургийн шинж чанар, эрчимээс хамаарна гадны нөлөө. Халуунд өртөх үед эргэлт буцалтгүй денатураци ихэвчлэн тохиолддог (жишээлбэл, өндөг буцалгах үед өндөгний альбумин коагуляци). Молекулын гадаргуу дээр олон гидрофобик радикалууд гарч ирдэг тул денатуратжуулсан бөмбөрцөг уургууд нь усны хамаарал багасдаг. Тиймээс тэдгээрийн уусах чадвар буурч, ширхэгтэй эсвэл тунадас гарч ирдэг. Хамгийн гол нь денатурацийн үед бөмбөрцөг болон фибрилляр уургийн аль алиных нь биологийн идэвхжил алдагддаг бөгөөд энэ нь тэдгээрийг тусгаарлах олон аргуудаар ажиглагддаг (11.3-р хэсэг). Уургийн денатурациас зайлсхийх, тусгаарлах явцад түүний төрөлхийн хэлбэрийг хадгалахын тулд бүх үйлдлүүдийг химийн урвалжуудын хүчтэй нөлөөллөөс зайлсхийж, 5 ° C-аас ихгүй температурт зөөлөн нөхцөлд гүйцэтгэдэг.

Уургийн гадаргуугийн шинж чанар.Уургийн молекулууд нь өөр өөр амин хүчлийг агуулдаг бөгөөд тэдгээр нь алифат ба үнэрт нүүрсустөрөгчид суурилсан гидрофобик радикалууд ба гидрофилик радикалууд, түүний дотор пептидийн бүлгийг агуулдаг. Эдгээр радикалууд нь гинжин хэлхээнд тархсан байдаг тул ихэнх уураг нь гадаргуугийн идэвхтэй бодис юм (26.6-р хэсэг). Онцлогуургийн гадаргуугийн идэвхтэй бодисууд - тэдгээрийн молекулуудад эрс ялгаатай гидрофиль-липофилийн тэнцвэртэй хэсгүүд байгаа нь тэдгээрийг лиофобик дисперсийн систем, өөх тос, холестерины эмульгатор, биологийн мембраны идэвхтэй бүрэлдэхүүн хэсгүүдийн үр дүнтэй тогтворжуулагч болгодог.

Гадаргуугийн идэвхит бодисын шинж чанараас шалтгаалан зарим уураг нь липидүүдтэй (холестерол ба түүний эфирийг оруулаад) лиофилийн мицеллүүдийг (27.3-р хэсэг) үүсгэдэг. липопротеинууд.Липопротейнд уураг ба липидийн молекулуудын хооронд ковалент холбоо байхгүй, зөвхөн молекул хоорондын харилцан үйлчлэл байдаг. Гадаад гадаргууЛипопротейн мицелл нь уураг ба фосфолипидын молекулуудын гидрофилик хэсгүүдээс бүрдэх ба түүний дотоод хэсэг (цөм) нь өөх тос, холестерин, түүний эфирийг уусгадаг гидрофобик орчин юм (Зураг 21.6). Липопротейнд гаднах гидрофил бүрхүүл байгаа нь эдгээр липидээр баялаг мицеллүүдийг усанд уусдаг бөгөөд өөх тосыг зөөвөрлөхөд сайн зохицдог. жижиг гэдэсөөхний агуулах болон янз бүрийн эдэд . Липопротейн мицеллийн диаметр нь 7-1000 нм хооронд хэлбэлздэг.

Микеллийн нягтрал, хэмжээ, тэдгээрийн уураг ба липидийн харьцаа зэргээс хамааран липопротейнүүдийг 4 ангилалд хуваадаг (Хүснэгт 21.2).

Цагаан будаа. 21.6. Липопротейн мицелл

Хиломикрон ба маш бага нягтралтай липопротеины үүрэг нь өөх тосыг тээвэрлэх, липопротеины липазагийн нөлөөн дор гидролиз юм. Өөх тосыг задлах үед дараахь өөрчлөлтүүд явагдана.

Р-липопротеин нь холестериныг голчлон эсэд зөөвөрлөж, а-липопротейн нь илүүдэл холестеролыг эсээс зайлуулдаг.

Цусны ийлдэс дэх липопротеины найрлагыг судлахад В-липопротейн/а-липопротеины харьцаа өндөр байх тусам цусан дахь холестерины хуримтлал ихсэх аюултай болохыг тогтоожээ. дотоод гадаргууцусны судаснууд, тухайлбал атеросклероз. Атеросклероз нь тархи эсвэл зүрхний нарийссан судаснуудын цусны урсгалыг хязгаарласнаар цус харвалт эсвэл миокардийн шигдээс үүсэхэд хувь нэмэр оруулдаг.

Молекул хоорондын харилцан үйлчлэлийн чадварыг тодорхойлдог уургийн гадаргуугийн шинж чанар нь ферментийн субстрат (5.6-р хэсэг), эсрэгтөрөгчтэй эсрэгбиеийн харилцан үйлчлэлийн үндэс бөгөөд биологийн тусгай нэмэлт ("түлхүүр ба түгжээ") гэж нэрлэгддэг янз бүрийн харилцан үйлчлэлийг тайлбарладаг. онол). Эдгээр бүх тохиолдолд гадаргуугийн бүтэц, харилцан үйлчлэгч хэсгүүдийн шинж чанаруудын хооронд хатуу захидал харилцаа байдаг бөгөөд энэ нь тэдгээрийн хоорондох янз бүрийн төрлийн молекул хоорондын харилцан үйлчлэлийн өндөр үр ашгийг баталгаажуулдаг (Зураг 21.3). Биологийн хувьд энэ нь ихэвчлэн харилцан үйлчлэгч хэсгүүдийн хэлбэр, хэмжээсийн график харгалзах аргыг ашиглан хялбаршуулсан байдлаар тусгагдсан байдаг (Зураг 21.7).

Уургийн мэдээллийн шинж чанар.Уургийн молекулууд ба тэдгээрийн бие даасан хэсгүүдийг биологийн тээвэрлэгч гэж үздэг

Цагаан будаа. 21.7. Тодорхой нэмэлт буюу "түлхүүр ба түгжээ" онолоор тодорхойлсон уургийн хэсгүүдийн хоорондын молекул хоорондын харилцан үйлчлэлийн харилцан хамаарлын график тайлбар

20 амин хүчлийн үлдэгдэл цагаан толгойн үсгүүдийн үүрэг гүйцэтгэдэг мэдээлэл. Энэхүү мэдээллийг унших нь молекул хоорондын харилцан үйлчлэлийн янз бүрийн хэлбэр, тэдгээрийг үр дүнтэй ашиглах системийн хүсэл эрмэлзэл дээр суурилдаг. Жишээлбэл, идэвхтэй төвийн ойролцоох ферментүүдэд уургийн молекулын нэг хэсэг нь тодорхой амин хүчлийн үлдэгдэл агуулдаг бөгөөд орлуулагчид нь орон зайд чиглэгддэг тул энэ ферментийн урвалд ордог хатуу тодорхойлсон субстратыг хүлээн зөвшөөрдөг. Харилцаа ижил төстэй байдлаар явагдана эсрэгбие- эсрэгтөрөгчэсвэл шинээр гарч ирж буй эсрэгтөрөгчтэй харгалзах эсрэгбиеийн нийлэгжилт нь биед тохиолддог. Уургийн мэдээллийн шинж чанар нь дархлааны үндэс суурь болдог бөгөөд энэ нь салшгүй систем юм биологийн механизмууддээр суурилсан бие махбодийн өөрийгөө хамгаалах мэдээллийн үйл явц"найз" ба "харь гарагийнхан"-ыг хүлээн зөвшөөрөх. 20 нэгжийг агуулсан "Амин хүчлийн хэл" нь амьд системийн амьдралын чухал мэдээллийг кодлох хамгийн оновчтой бөгөөд найдвартай аргуудын нэг бөгөөд бие даасан эрхтэн, организмын хэлбэрийн талаархи мэдээллийг агуулдаг.

Хүчил шүлтийн шинж чанар. Уургууд нь а-амин хүчлүүд (8.2-р хэсэг) нь ионжуулсан бус карбоксилын бүлэг -COOH, тиолын бүлгийн аммонийн бүлгүүд -SH, түүнчлэн n-гидрокси- зэрэг хүчиллэг шинж чанартай полиамфолит юм.

фенилийн бүлгүүд Уургууд нь үндсэн шинж чанаруудыг COO-, амин бүлгүүд - NH 2, түүнчлэн имидазол орлуулагчид -C 3 H 3 N 2 ба гуанидин - (CH 5 N 3) + бүлгүүдийн улмаас харуулдаг. Усан уусмалд орчны рН-ээс хамааран уургууд нь уургийн рН = pI-д молекул, өөрөөр хэлбэл саармаг хэлбэрээр, хоёр туйлт ионы бүтэцтэй, рН-д байж болно.< рI белка появля­ется катионная форма, и при рН >Уургийн pI нь голчлон орлуулагч (-RH) иончлолын улмаас анионик хэлбэрээр илэрдэг.

Хүчтэй хүчиллэг орчинд уургийн ионжуулсан карбоксил бүлэг, хүчтэй шүлтлэг орчинд эцсийн аммонийн бүлгийг протонжуулдаг. Гэсэн хэдий ч ийм хэт рН-ийн утгуудаар тодорхойлогддоггүй биологийн орчинд уургийн молекулуудтай ийм хувирал үүсдэггүй. Уургийн молекул дахь хүчил-суурь хувирал нь байгалийн жам ёсны өөрчлөлтийг дагалддаг тул уургийн катион эсвэл анионы биологийн болон физиологийн үйл ажиллагаа нь зөвхөн бие биенээсээ төдийгүй тэдгээрийн молекулуудын үйл ажиллагаанаас ялгаатай байх болно.

Амин хүчлийн найрлагаас хамааран уураг нь "төвийг сахисан" (pI = 5.0 - 7.0), "хүчиллэг" (pI) гэж хуваагддаг.< 4,0) и "основные", или "щелочные" (рI >7.5) (Хүснэгт 21.3). Хүчиллэг уургууд нь аспартик эсвэл глютамины хүчлүүдийн өндөр агууламжтай байдаг бол "үндсэн" уураг нь аргинин, лизин эсвэл гистидиний өндөр агууламжтай байдаг. Уургийн буфер систем нь уураг дээр суурилсан биед ажилладаг (8.4-р хэсэг).

Уургийн хүчил-суурь шинж чанарын ялгаа нь уургийн хольцыг электрофорез ба ион солилцооны хроматографийн аргаар ялгах, шинжлэхэд үндэслэдэг. Тогтмол цахилгаан талбарт уургууд нь электрофорез хөдөлгөөнтэй байдаг ба катод эсвэл анод руу шилжих чиглэл нь уусмалын рН ба уургийн рН-ээс хамаарна. рН дээр< рI белок частично находится в форме катиона и перемещается к катоду. При рН >pI уураг нь хэсэгчлэн анион хэлбэртэй байдаг тул анод руу шилждэг. рН = рI үед уураг бүрэн оршдог молекул хэлбэрмөн цахилгаан орны нөлөөн дор хөдөлдөггүй. Уургийн ионы электрофорезийн хөдөлгөөн нь түүний хэмжээ, цэнэг, түүнчлэн уусмалын рН-ээс хамаарна. Уусмалын рН ба уургийн рН хоорондын ялгаа их байх тусам ионы хөдөлгөөн их болно. Электрофорезын аргаар уургийн шинжилгээ хийх нь өвчний оношлогоонд клиник биохимид өргөн хэрэглэгддэг.

Нарийн төвөгтэй шинж чанарууд. Уургууд нь идэвхтэй полидентат лигандууд (10.1-р хэсэг), ялангуяа зөөлөн функциональ бүлгүүд: тиол, имидазол, гуанидин, амин бүлэг:

Уургийн молекулуудад янз бүрийн функциональ бүлгүүд байдаг тул тэдгээр нь үүсдэг нарийн төвөгтэй нэгдлүүдкомплекс үүсгэгч ионы туйлшралаас хамааран өөр өөр тогтвортой байдал. Бага туйлширдаг (хатуу) катионууд K + ба Na + уургууд нь бага тогтвортой цогцолборыг үүсгэдэг бөгөөд тэдгээр нь биед катионуудын ионофор эсвэл тодорхой биохимийн процессын субстрат болох уургийн идэвхжүүлэгчийн үүрэг гүйцэтгэдэг. Mg 2+ эсвэл Ca 2+ бага хатуу катионуудтай бол уураг нь нэлээд хүчтэй цогцолбор үүсгэдэг. D-металын катионуудтай: төмөр, зэс, марганец, цайр, кобальт, молибден ("амьдралын металлууд") нь хангалттай туйлшрах чадвартай, өөрөөр хэлбэл зөөлөн уургууд нь хүчтэй цогцолбор үүсгэдэг. Гэсэн хэдий ч тэдгээр нь хортой металлын катионуудтай хүчтэй цогцолбор үүсгэдэг: хар тугалга, кадми, мөнгөн ус болон бусад өндөр туйлшралтай, өөрөөр хэлбэл маш зөөлөн байдаг. Металл катионтой уургийн тогтвортой цогцолборыг ихэвчлэн нэрлэдэг металлопротеинууд.

Ихэнх ферментүүд нь зарим "амьдралын металлын" катионтой уургийн хелатын цогцолбор юм. Энэ тохиолдолд уургийн лигандын нөлөөн дор ферментийн идэвхтэй төв нь комплекс үүсгэгч катион бөгөөд энэ төвийн ойролцоох уургийн молекулын хэсэг нь ихэвчлэн субстратыг таних, идэвхжүүлэгчийн үүрэг гүйцэтгэдэг. Металлоферментийн уургийн бүрэлдэхүүн хэсэг нь ихэвчлэн нэрлэгддэг апоэнзим.

Бүх уургууд нь шүлтлэг орчинд зэсийн давстай ажиллахад хелатын цогцолбор үүсгэдэг нил ягаангэж нэрлэгддэг уургийн чанарын урвал юм биурет урвал:

Энэ урвал нь уургийн пептидийн бүлгүүдийн протонациар явагддаг бөгөөд энэ нь шүлтлэг орчин, түүний дотор комплекс үүсгэгч ион байдаг.

Электрофиль-нуклеофилийн урвал.Эдгээр урвалууд нь юуны түрүүнд уургийн гидролизийг агуулдаг - тэдгээрийн бие махбод дахь катаболизмын гол зам (эвдрэл). Уургийн гидролизийн үед урвалж болох усны молекул нь OH"-ийн улмаас нуклеофилийн үүрэг гүйцэтгэдэг ба H +-ийн улмаас электрофилийн үүрэг гүйцэтгэдэг. OH" нуклеофилийн бөөмс нь пептидийн бондын электрофил төв рүү, өөрөөр хэлбэл, нүүрстөрөгчийн атом руу дайрдаг. карбонил бүлэг ба энэ бондын нуклеофилийн төв - азотын атом - электрофил - протоноор дайрдаг. Усны молекулуудын довтолгооны үр дүнд уураг дахь пептидийн холбоо тасарч, эхлээд осамин хүчил, пептидүүд үүсдэг бөгөөд эцсийн бүтээгдэхүүн нь os-амин хүчлүүд юм.

Уургийн гидролизийн задрал нь биеийн аль ч эсэд, илүү нарийвчлалтай, гидролитик ферментүүд төвлөрсөн липосомуудад тохиолддог. Уургийн гидролиз нь хэсэгчилсэн (пептид) ба бүрэн (амин хүчлүүд) байж болно. Хэсэгчилсэн гидролиз хурдасдаг протеиназа,пептид үүсэхийг дэмждэг. Үүний оролцоотойгоор үүссэн пептидүүд нь амин хүчлүүд болж гидролиз болдог пептидаз.Бие махбодид уургийн гидролизийг голчлон бүхэл бүтэн ферментүүд гүйцэтгэдэг бөгөөд тэдгээр нь тус бүр нь тодорхой амин хүчлүүдээс үүссэн пептидийн холбоог задалдаг. Тэгэхээр, карбоксипептидазС-терминал амин хүчлийг уурагаас салгаж, трипсинтуйлшралгүй (гидрофобик) орлуулагчтай амин хүчлүүдийн хоорондох пептидийн холбоог гидролиз болгодог. Химотрипсинфенилаланин, тирозин, триптофанаас үүссэн пептидийн холбоог бусад амин хүчлүүдтэй холбодог. Бие махбодид хүнсний уураг бүрэн задардаг, учир нь үндсэндээ чөлөөт амин хүчлүүд нь амьдралынхаа туршид ашиглагддаг.

Лабораторийн нөхцөлд уураг нь хүчиллэг болон шүлтлэг орчинд хоёуланд нь гидролиз болдог. Гэсэн хэдий ч эдгээр нөхцөлд олон осамин хүчлийн тогтворгүй байдлаас болж шүлтлэг гидролизийг бараг ашигладаггүй. Ерөнхийдөө бүрэн гидролиз нь уургийг 20% HC1-тэй битүүмжилсэн ампулыг 24 цагийн турш 110 ° C хүртэл халаах замаар хийгддэг. Тиймээс ферментийн гидролизийг илүүд үздэг.

Аспартик ба глютамины хүчил агуулсан биеийн уураг нь аммиакийн хүлээн авагчийн үүрэг гүйцэтгэдэг бөгөөд энэ нь нуклеофилийн хувьд орлуулагчийн чөлөөт карбоксил бүлгүүдэд урвалд ордог. уургийн амиджих урвал:

Амидацийн урвал нь эндергоник тул биед ATP гидролизийн урвалтай холбоотой байдаг.

Энэ урвалын үр дүнд уураг нь эргэлт буцалтгүй денатурат болсон тул төрөлх шинж чанараа алддаг.

Идэвхтэй электрофил урвалжууд (EX): 2,4-динитрофторбензол, фенил изотиоцианатэсвэл Дансил хлорид -уураг эсвэл пептидийн анхдагч бүтцийг тодорхойлоход ашигладаг. Суурь байгаа тохиолдолд тэдгээр нь уургийн анионы N-терминал амин хүчилд урвалд орж, хроматографийн болон спектрийн аргаар хялбархан тодорхойлогддог E-NH-CRH-COOH дериватив хэлбэрээр түүнийг устгахад хувь нэмэр оруулдаг.

Уургийн үлдсэн хэсэг нь устдаггүй бөгөөд дараагийн амин хүчлийг зайлуулах үйлдлийг давтаж болно. Эдгээр урвалууд нь уургийн анхдагч бүтцийн автомат анализаторын үйл ажиллагааны үндэс болдог. Дүрмээр бол шинжилж буй уураг нь эхлээд хэсэгчилсэн гидролизэд орж хэд хэдэн пептид үүсгэдэг. Үүссэн пептидүүдийг салгаж, цэвэршүүлж, тус бүрийн амин хүчлийн дарааллыг тодорхойлж, дараа нь шинжилж буй уургийн анхдагч бүтцийг эмхэтгэдэг.

Redox шинж чанарууд.Уургууд нь амин хүчлийн цистеин агуулсан бодисыг эс тооцвол бага зэргийн исэлдэлтэнд харьцангуй тэсвэртэй байдаг, учир нь сүүлийн үеийн тиолын бүлэг нь дисульфидын бүлэгт амархан исэлддэг бөгөөд үйл явц нь буцах боломжтой байдаг.

Эдгээр өөрчлөлтүүдийн үр дүнд уургийн хэлбэр, түүний төрөлх шинж чанар өөрчлөгддөг. Тиймээс хүхэр агуулсан уураг нь бие махбодид цацраг туяа эсвэл хүчилтөрөгчийн хортой хэлбэрт өртөх үед үүсдэг чөлөөт радикал исэлдэлт эсвэл бууралтад мэдрэмтгий байдаг (9.3.9-р хэсэг).

Кератины уургийн тиол-дисульфидын хувирал нь химийн үсний пермийн үндэс суурь болдог, учир нь түүний найрлагад цистеин ба цистин ордог. Нэгдүгээрт, үсийг цистины -S-S- холбоог задалж, цистеины тиолын бүлэг болгон хувиргахын тулд бууруулагч бодисоор эмчилдэг. Дараа нь үсийг цагираган (буржгар) хэлбэрт оруулж, исэлдүүлэгч бодисоор эмчилнэ. Энэ тохиолдолд цистин дисульфидын холбоо үүсдэг бөгөөд энэ нь үсийг шинэ хэлбэрээ хадгалахад тусалдаг.

Илүү хүчтэй исэлдэлтийн үед тиолын бүлгийн уураг бараг эргэлт буцалтгүй сульфо бүлэг болж исэлддэг.

Уургийг CO2, H2O, аммонийн давс болгон хатуу исэлдүүлэх нь бие махбодид шаардлагагүй уургийг зайлуулж, эрчим хүчний нөөцөө нөхөхөд ашиглагддаг (16.5 - 17.2 кЖ/г).

Бие махбодид лизин, пролин, фенилаланин, триптофаны үлдэгдэл агуулсан уураг нь хүчилтөрөгч, коэнзимийн бууруулсан хэлбэрийн оролцоотойгоор ферментийн гидроксилжилт (монооксигеназын исэлдэлт) явагддаг.

Гидроксилжих урвалын үр дүнд уургийн гидрофил шинж чанар, устөрөгчийн холбоо үүсгэх чадвар нэмэгддэг. Энэ нь тропоколлагенд тохиолддог бөгөөд гурван гинж нь устөрөгчийн бондын улмаас тогтвортой супергеликс болж, үүсэхэд гидроксипролины үлдэгдэл оролцдог.

Үүнтэй төстэй урвал нь тропоколлагены молекулд тохиолддог бөгөөд энэ нь түүний пептидийн гинжийг илүү хүчтэй "хөндлөн холбох" боломжийг олгодог.

Нингидриний нөлөөн дор уургийн исэлдэлтийн деаминжуулалт, хөх өнгө үүсэх - уургийн чанарын хариу урвал - нинидриний урвал(21.2.4-ийг үзнэ үү).

Үнэрт болон гетероциклик амин хүчлүүд агуулсан уураг илрүүлэхийн тулд үүнийг ашигладаг ксантопротеины урвал,төвлөрсөн азотын хүчилд өртөх үед шүлт эсвэл аммиак нэмэхэд улбар шар болж хувирдаг шар өнгө дагалддаг.

Энэ нь ксантопротеины урвалын үр дүнд төвлөрсөн бодистой харьцах үед арьс шар өнгөтэй болдог. азотын хүчил.

Тиймээс уургууд нь тодорхой бүтэц, шингэн талст төлөв, гадаргуугийн идэвхтэй ба мэдээллийн шинж чанар, түүнчлэн бүх дөрвөн төрлийн химийн урвалуудаар тодорхойлогддог: хүчил-суурь, цогцолбор, электрофил-нуклеофиль ба исэлдэлт, тэдгээрийн амьдралын үйл ажиллагааны үндэс суурь болдог. аливаа амьд систем. Эдгээр бүх шинж чанаруудын хослол нь бүх амьд ертөнцийн уургийн өвөрмөц байдлыг тайлбарладаг.

Уургийн бүтцийн зохион байгуулалтын дөрвөн түвшин байдаг: анхдагч, хоёрдогч, гуравдагч, дөрөвдөгч. Түвшин бүр өөрийн гэсэн онцлогтой.

Уургийн үндсэн бүтэц нь пептидийн бондоор холбогдсон амин хүчлүүдийн шугаман полипептидийн гинж юм. Анхдагч бүтэц нь уургийн молекулын бүтцийн зохион байгуулалтын хамгийн энгийн түвшин юм. Өндөр тогтвортой байдлыг нэг амин хүчлийн α-амин бүлэг ба өөр нэг амин хүчлийн α-карбоксил бүлэг хоорондын ковалент пептидийн холбоогоор өгдөг. [шоу] .

Хэрэв пролин эсвэл гидроксипролины имино бүлэг нь пептидийн холбоо үүсэхэд оролцдог бол энэ нь өөр хэлбэртэй байна. [шоу] .

Эсэд пептидийн холбоо үүсэхэд эхлээд нэг амин хүчлийн карбоксил бүлэг идэвхжиж, дараа нь нөгөө амин хүчлийн бүлэгтэй нийлдэг. Тэд үүнийг бараг ижил аргаар хийдэг лабораторийн синтезполипептидүүд.

Пептидийн холбоо нь полипептидийн гинжин хэлхээний давтагдах хэсэг юм. Энэ нь зөвхөн анхдагч бүтцийн хэлбэрт төдийгүй полипептидийн гинжин хэлхээний зохион байгуулалтын өндөр түвшинд нөлөөлдөг хэд хэдэн шинж чанартай байдаг.

• coplanarity - пептидийн бүлэгт багтсан бүх атомууд нэг хавтгайд байна;
• хоёр резонансын хэлбэрээр оршин тогтнох чадвар (кето эсвэл энол хэлбэр);
• C-N бондтой харьцуулахад орлуулагчдын транс байрлал;
• устөрөгчийн холбоо үүсгэх чадвартай бөгөөд пептидийн бүлэг тус бүр нь бусад бүлгүүд, түүний дотор пептидтэй хоёр устөрөгчийн холбоо үүсгэж чаддаг.

Үл хамаарах зүйл бол пролин эсвэл гидроксипролины амин бүлгийг агуулсан пептидийн бүлгүүд юм. Тэд зөвхөн нэг устөрөгчийн холбоо үүсгэх чадвартай (дээрхийг харна уу). Энэ нь уургийн хоёрдогч бүтэц үүсэхэд нөлөөлдөг. Пролин эсвэл гидроксипролин байрлах хэсэгт байрлах полипептидийн гинж нь ердийнх шиг хоёр дахь устөрөгчийн холбоонд баригддаггүй тул амархан бөхийдөг.

Пептид ба полипептидийн нэршил . Пептидийн нэр нь тэдгээрийг бүрдүүлэгч амин хүчлүүдийн нэрсээс бүрдэнэ. Хоёр амин хүчлүүд нь дипептид, гурав нь трипептид, дөрөв нь тетрапептид гэх мэт. Ямар ч урттай пептид эсвэл полипептидийн гинж бүр нь чөлөөт амин бүлэг агуулсан N төгсгөлийн амин хүчил, чөлөөт карбоксил агуулсан С төгсгөлийн амин хүчилтэй байдаг. бүлэг. Полипептидийг нэрлэхдээ бүх амин хүчлүүдийг N-терминалаас эхлэн нэрээр нь орлуулж, С-терминалаас бусад нь -in дагаварыг -yl-ээр сольсон байдаг (учир нь пептид дэх амин хүчлүүд нь үүнтэй байхаа больсон. карбоксил бүлэг, харин карбонил бүлэг). Жишээлбэл, зурагт үзүүлсэн нэр. 1 трипептид - лейк лагфенилалан лагтреон in.

Уургийн анхдагч бүтцийн онцлог . Полипептидийн гинжин хэлхээний үндсэн хэсэгт хатуу бүтэц (хавтгай пептидийн бүлгүүд) нь холбоог тойрон эргэх чадвартай харьцангуй хөдөлгөөнт бүсүүдтэй (-CHR) ээлжлэн оршдог. Полипептидийн гинжин хэлхээний ийм бүтцийн онцлог нь түүний орон зайн зохион байгуулалтад нөлөөлдөг.

Хоёрдогч бүтэц гэдэг нь ижил гинжин хэлхээний пептидийн бүлгүүд эсвэл зэргэлдээх полипептидийн гинжний хооронд устөрөгчийн холбоо үүссэний улмаас полипептидийн гинжийг эмх цэгцтэй бүтэц болгон нугалах арга юм. Тэдгээрийн тохиргооны дагуу хоёрдогч бүтэц нь мушгиа (α-геликс) ба давхарга-атираат (β-бүтэц ба хөндлөн β-хэлбэр) гэж хуваагддаг.

α-геликс. Энэ нь нэг полипептидийн гинжин хэлхээн дэх интерпептидийн устөрөгчийн бондоос үүссэн ердийн спираль шиг харагддаг хоёрдогч уургийн бүтэц юм. Пептидийн бондын бүх шинж чанарыг харгалзан үзсэн α-геликсийн бүтцийн загварыг (Зураг 2) Полинг, Кори нар санал болгосон. α-геликсийн үндсэн шинж чанарууд:

• мушгиа тэгш хэмтэй полипептидийн гинжин хэлхээний мушгиа хэлбэр;
• эхний болон дөрөв дэх амин хүчлийн үлдэгдэл бүрийн пептидийн бүлгүүдийн хооронд устөрөгчийн холбоо үүсэх;
• спираль эргэлтийн тогтмол байдал;
• α-геликс дэх бүх амин хүчлийн үлдэгдэл тэдгээрийн хажуугийн радикалуудын бүтцээс үл хамааран тэнцүү байх;
• амин хүчлүүдийн хажуугийн радикалууд α-геликс үүсэхэд оролцдоггүй.

Гаднах байдлаар α-геликс нь цахилгаан зуухны бага зэрэг сунгасан спираль шиг харагдаж байна. Нэг ба дөрөв дэх пептидийн бүлгүүдийн хоорондох устөрөгчийн бондын тогтмол байдал нь полипептидийн гинжин хэлхээний эргэлтийн тогтмол байдлыг тодорхойлдог. Нэг эргэлтийн өндөр буюу α-геликсийн давирхай нь 0.54 нм; Энэ нь 3.6 амин хүчлийн үлдэгдэл агуулдаг, өөрөөр хэлбэл, амин хүчлийн үлдэгдэл тус бүр нь тэнхлэгийн дагуу (нэг амин хүчлийн үлдэгдлийн өндөр) 0.15 нм (0.54: 3.6 = 0.15 нм) хөдөлдөг бөгөөд энэ нь бүх амин хүчлийн үлдэгдэлтэй тэнцүү байдлын талаар ярих боломжийг бидэнд олгодог. α-спиральд. α-геликсийн тогтмол хугацаа нь 5 эргэлт буюу 18 амин хүчлийн үлдэгдэл; нэг үеийн урт нь 2.7 нм. Цагаан будаа. 3. Pauling-Corey a-helix загвар

β-бүтэц. Энэ нь полипептидийн гинжин хэлхээний бага зэрэг муруй хэлбэртэй, нэг полипептидийн гинжин хэлхээний эсвэл зэргэлдээх полипептидийн гинжин хэлхээний салангид хэсгүүдийн доторх интерпептидийн устөрөгчийн холбоогоор үүсдэг хоёрдогч бүтцийн нэг төрөл юм. Үүнийг давхар атираа бүтэц гэж бас нэрлэдэг. Төрөл бүрийн β-бүтэцүүд байдаг. Уургийн нэг полипептидийн гинжин хэлхээнээс үүссэн хязгаарлагдмал давхаргат бүсүүдийг хөндлөн β хэлбэр (богино β бүтэц) гэж нэрлэдэг. Хөндлөн β хэлбэрийн устөрөгчийн холбоо нь полипептидийн гинжин хэлхээний гогцоонуудын пептидийн бүлгүүдийн хооронд үүсдэг. Өөр нэг төрөл - бүрэн β-бүтэц нь бүхэл бүтэн полипептидийн гинжин хэлхээний шинж чанар бөгөөд энэ нь уртасгасан хэлбэртэй бөгөөд зэргэлдээх параллель полипептидийн гинжний хоорондох интерпептидийн устөрөгчийн холбоогоор бэхлэгддэг (Зураг 3). Энэ бүтэц нь баян хуурын хөөрөгтэй төстэй юм. Үүнээс гадна, β-бүтцийн хувилбарууд боломжтой: тэдгээрийг параллель гинжээр (полипептидийн гинжин хэлхээний N төгсгөлийн төгсгөлүүд нэг чиглэлд чиглүүлдэг) болон антипараллель (N-терминалууд нь ижил чиглэлд чиглүүлдэг) үүсгэж болно. өөр өөр талууд). Нэг давхаргын хажуугийн радикалууд нь нөгөө давхаргын хажуугийн радикалуудын хооронд байрладаг.

Уургийн хувьд устөрөгчийн холбоог өөрчилснөөр α-бүтэцээс β-бүтэц рүү шилжиж, буцаж болно. Гинжин дагуух ердийн интерпептидийн устөрөгчийн бондуудын оронд (үүний ачаар полипептидийн гинж нь спираль хэлбэртэй байдаг) мушгиа хэсгүүд задарч, полипептидийн гинжин хэлхээний сунасан хэсгүүдийн хооронд устөрөгчийн холбоо ойртдог. Энэ шилжилт нь үсний уураг болох кератинд байдаг. Үсийг шүлтлэг бодисоор угаах үед угаалгын нунтагβ-кератины спираль бүтэц нь амархан устаж, α-кератин болж хувирдаг (буржгар үс шулуун болдог).

Болор хайлахтай адил уургийн ердийн хоёрдогч бүтцийг (α-спираль ба β-бүтэц) устгахыг полипептидийн "хайлах" гэж нэрлэдэг. Энэ тохиолдолд устөрөгчийн холбоо тасарч, полипептидийн гинж нь санамсаргүй орооцолдох хэлбэрийг авдаг. Үүний үр дүнд хоёрдогч бүтцийн тогтвортой байдал нь интерпептидийн устөрөгчийн холбоогоор тодорхойлогддог. Цистеины үлдэгдэл байрлах полипептидийн гинжин хэлхээний дагуух дисульфидын холбоог эс тооцвол бусад төрлийн бондууд үүнд бараг оролцдоггүй. Богино пептидүүд нь дисульфидын холбооноос болж мөчлөгт хаагддаг. Олон уураг нь α-спираль бүс ба β-бүтэцийг хоёуланг нь агуулдаг. 100% α-геликсээс бүрдэх байгалийн уураг бараг байдаггүй (үл хамаарах зүйл нь парамиозин, булчингийн уураг нь 96-100% α-геликс), синтетик полипептидүүд нь 100% спиральтай байдаг.

Бусад уургууд нь янз бүрийн түвшний ороомогтой байдаг. Өндөр давтамжтайПарамозин, миоглобин, гемоглобин зэрэгт α-спираль бүтэц ажиглагддаг. Үүний эсрэгээр, рибонуклеаз болох трипсинд полипептидийн гинжин хэлхээний нэлээд хэсэг нь давхаргат β-бүтэц болж нугалав. Дэмжих эд эсийн уураг: кератин (үс, ноосны уураг), коллаген (шөрмөс, арьсны уураг), фиброин (байгалийн торгоны уураг) нь полипептидийн гинжин хэлхээний β-тохиргоотой байдаг. Янз бүрийн зэрэгУургийн полипептидийн гинжин хэлхээний спиральжилт нь спиральжилтыг хэсэгчлэн тасалдуулах эсвэл полипептидийн гинжин хэлхээний ердийн нугалах "эвдрэх" хүч байдгийг харуулж байна. Үүний шалтгаан нь уургийн полипептидийн гинжийг тодорхой хэмжээгээр, өөрөөр хэлбэл гуравдагч бүтэц болгон илүү нягт нугалах явдал юм.

Уургийн гуравдагч бүтэц

Уургийн гуравдагч бүтэц нь полипептидийн гинжийг орон зайд байрлуулах арга юм. Гуравдагч бүтцийн хэлбэрээс хамааран уураг нь бөмбөрцөг ба фибрилляр гэж хуваагддаг. Бөмбөрцөг уургууд нь ихэвчлэн эллипсоид хэлбэртэй байдаг ба фибрилляр (утас шиг) уургууд нь сунасан хэлбэртэй байдаг (саваа эсвэл булны хэлбэртэй).

Гэсэн хэдий ч уургийн гуравдагч бүтцийн тохиргоо нь фибрилляр уураг нь зөвхөн β-бүтэцтэй, бөмбөрцөг уургууд нь α-спираль бүтэцтэй байдаг гэж үзэх үндэслэлийг хараахан өгөхгүй байна. Давхардсан бус харин атираат хоёрдогч бүтэцтэй спираль хэлбэртэй фибрилляр уургууд байдаг. Жишээлбэл, α-кератин ба парамиозин (нялцгай биетний бөглөрөх булчингийн уураг), тропомиозин (уураг) араг ясны булчингууд) фибрилляр уурагт хамаарах (саваа хэлбэртэй), тэдгээрийн хоёрдогч бүтэц нь α-геликс; Үүний эсрэгээр бөмбөрцөг уургууд нь олон тооны β-бүтэц агуулж болно.

Шугаман полипептидийн гинжин хэлхээний спиральжилт нь түүний хэмжээг ойролцоогоор 4 дахин бууруулдаг; Гуравдагч бүтэц рүү савлах нь түүнийг анхны гинжнээс хэдэн арван дахин нягт болгодог.

Уургийн гуравдагч бүтцийг тогтворжуулдаг холбоо . Амин хүчлүүдийн хажуугийн радикалуудын хоорондын холбоо нь гуравдагч бүтцийг тогтворжуулахад чухал үүрэг гүйцэтгэдэг. Эдгээр холболтыг дараахь байдлаар хувааж болно.

• хүчтэй (ковалентын) [шоу] .

  Ковалентын холбоо нь полипептидийн гинжин хэлхээний янз бүрийн хэсэгт байрлах цистеины хажуугийн радикалуудын хоорондох дисульфидын холбоо (-S-S-); изопептид, эсвэл псевдопептид, - α-амин бүлгүүд биш, лизин, аргинин, харин α-карбоксилын бүлгүүд биш харин аспартик, глутамин ба аминоцитрит хүчлүүдийн хажуугийн радикалуудын COOH бүлгүүдийн хажуугийн радикалуудын амин бүлгүүдийн хооронд. Тиймээс энэ төрлийн бондын нэр - пептидтэй төстэй. Ховор эфирийн холбоог дикарбоксилын амин хүчлүүдийн COOH бүлэг (аспартик, глютамик) ба гидроксиамин хүчлүүдийн OH бүлэг (серин, треонин) үүсгэдэг.

• сул (туйлт ба ван дер Ваальс) [шоу] .

  TO туйлын холбоо устөрөгч ба ион зэрэг орно. Устөрөгчийн холбоо нь ердийнх шиг нэг амин хүчлийн хажуугийн радикалын -NH 2, -OH эсвэл -SH бүлэг ба нөгөөгийн карбоксил бүлгийн хооронд үүсдэг. Хажуугийн радикалууд -NH + 3 (лизин, аргинин, гистидин) ба -COO - (аспартик ба глютамины хүчил) -ийн цэнэгтэй бүлгүүд хүрэлцэх үед ион буюу электростатик холбоо үүсдэг.

  Туйлшгүй буюу ван дер Ваалсын бондхооронд үүсдэг нүүрсустөрөгчийн радикалуудамин хүчил. Аланин, валин, изолейцин, метионин, фенилаланин зэрэг амин хүчлүүдийн гидрофобик радикалууд нь усан орчинд бие биетэйгээ харилцан үйлчилдэг. Сул ван дер Ваалсын холбоо нь уургийн бөмбөрцөг дотор туйлшгүй радикалуудын гидрофобик цөм үүсэхийг дэмждэг. Полипептидийн гинжин хэлхээг нугалахад ван дер Ваалсын бондууд илүү их туйлт бус амин хүчлүүдтэй байх тусам илүү их үүрэг гүйцэтгэдэг.

Амин хүчлүүдийн хажуугийн радикалуудын хоорондох олон тооны холбоо нь уургийн молекулын орон зайн тохиргоог тодорхойлдог.

Уургийн гуравдагч бүтцийн зохион байгуулалтын онцлог . Полипептидийн гинжин хэлхээний гуравдагч бүтцийн конформац нь түүнд багтсан амин хүчлүүдийн хажуугийн радикалуудын шинж чанар (анхдагч ба хоёрдогч бүтэц үүсэхэд мэдэгдэхүйц нөлөө үзүүлэхгүй) ба микро орчин, өөрөөр хэлбэл. орчин. Эвхэх үед уургийн полипептидийн гинж нь хамгийн бага хэмжээгээр тодорхойлогддог энергийн таатай хэлбэрийг авах хандлагатай байдаг. чөлөөт эрчим хүч. Тиймээс уснаас "зайлсхийдэг" туйлт бус R бүлгүүд нь полипептидийн гинжин хэлхээний гидрофобик үлдэгдлийн гол хэсэг байрладаг уургийн гуравдагч бүтцийн дотоод хэсгийг бүрдүүлдэг. Уургийн бөмбөрцгийн төвд усны молекул бараг байдаггүй. Амин хүчлийн туйл (гидрофиль) R бүлгүүд нь энэхүү гидрофобик цөмийн гадна талд байрладаг бөгөөд усны молекулуудаар хүрээлэгдсэн байдаг. Полипептидийн гинж нь гурван хэмжээст орон зайд нарийн нугалж байна. Энэ нь гулзайлгах үед хоёрдогч мушгиа хэлбэрийн эвдрэл үүсдэг. Эдгээр амин хүчлүүд нь гинжин хэлхээнд илүү хөдөлгөөнтэй байдаг тул бусад пептидийн бүлгүүдтэй зөвхөн нэг устөрөгчийн холбоо үүсгэдэг тул гинж нь пролин эсвэл гидроксипролин байрладаг сул цэгүүдэд "тасалдаг". Өөр нэг гулзайлтын газар бол жижиг R бүлэг (устөрөгч) агуулсан глицин юм. Тиймээс бусад амин хүчлүүдийн R бүлгүүд давхарласан үед гликиний байрлал дахь чөлөөт орон зайг эзлэх хандлагатай байдаг. Олон тооны амин хүчлүүд - аланин, лейцин, глутамат, гистидин нь уургийн тогтвортой спираль бүтцийг хадгалахад хувь нэмэр оруулдаг ба метионин, валин, изолейцин, аспарагины хүчил зэрэг нь β-бүтэц үүсэхийг дэмждэг. Гуравдагч тохиргоотой уургийн молекулд α-спираль (мушгиа), β-бүтэц (давхаргатай) болон санамсаргүй ороомог хэлбэртэй мужууд байдаг. Зөвхөн уургийн орон зайн зөв нугалах нь түүнийг идэвхтэй болгодог; түүний зөрчил нь уургийн шинж чанарыг өөрчлөх, биологийн идэвхжил алдагдахад хүргэдэг.

Дөрөвдөгчийн уургийн бүтэц

Нэг полипептидийн гинжээс бүрдэх уураг нь зөвхөн гуравдагч бүтэцтэй байдаг. Үүнд миоглобин - хүчилтөрөгчийг холбоход оролцдог булчингийн эдийн уураг, олон тооны фермент (лизоцим, пепсин, трипсин гэх мэт) орно. Гэсэн хэдий ч зарим уураг нь хэд хэдэн полипептидийн гинжээс бүрддэг бөгөөд тэдгээр нь тус бүр нь гуравдагч бүтэцтэй байдаг. Ийм уургийн хувьд дөрөвдөгч бүтцийн тухай ойлголтыг нэвтрүүлсэн бөгөөд энэ нь гуравдагч бүтэцтэй хэд хэдэн полипептидийн гинжийг нэг функциональ уургийн молекул болгон зохион байгуулах явдал юм. Дөрөвдөгч бүтэцтэй ийм уургийг олигомер, гуравдагч бүтэцтэй полипептидийн гинжийг протомер буюу дэд нэгж гэж нэрлэдэг (Зураг 4).

Зохион байгуулалтын дөрөвдөгч түвшинд уураг нь гуравдагч бүтцийн үндсэн тохиргоог (бөмбөрцөг эсвэл фибрилляр) хадгалдаг. Жишээлбэл, гемоглобин нь дөрөвдөгч бүтэцтэй уураг бөгөөд дөрвөн дэд нэгжээс бүрдэнэ. Дэд хэсэг бүр нь бөмбөрцөг хэлбэртэй уураг бөгөөд ерөнхийдөө гемоглобин нь мөн бөмбөрцөг хэлбэртэй байдаг. Үс, ноосны уураг - фибрилляр уурагтай гуравдагч бүтэцтэй холбоотой кератин нь фибрилляр хэлбэрийн конформац, дөрөвдөгч бүтэцтэй байдаг.

Уургийн дөрөвдөгч бүтцийг тогтворжуулах . Дөрөвдөгч бүтэцтэй бүх уураг нь дэд нэгжид задардаггүй бие даасан макромолекулууд хэлбэрээр тусгаарлагдсан байдаг. Полипептидийн гинж бүрийн гуравдагч бүтэц үүсэх явцад туйлшралгүй амин хүчлүүдийн хажуугийн радикалууд (бүрэлдэхүүн хэсгүүд) үүсдэг тул дэд хэсгүүдийн гадаргуугийн хоорондох холбоо нь зөвхөн амин хүчлийн үлдэгдлийн туйл бүлгүүдийн ачаар боломжтой байдаг. ихэнх ньбүх протеиноген амин хүчлүүдийн) дэд нэгж дотор нуугдаж байдаг. Тэдний туйлын бүлгүүдийн хооронд олон тооны ион (давс), устөрөгч, зарим тохиолдолд дисульфидын холбоо үүсдэг бөгөөд энэ нь дэд хэсгүүдийг зохион байгуулалттай цогцолбор хэлбэрээр бат бөх барьдаг. Устөрөгчийн холбоог тасалдаг бодис эсвэл дисульфидын гүүрийг бууруулдаг бодис хэрэглэх нь протомеруудыг задалж, уургийн дөрөвдөгч бүтцийг устгахад хүргэдэг. Хүснэгтэнд 1 холболт тогтворжсон талаарх мэдээллийг нэгтгэн харуулав өөр өөр түвшинуургийн молекулын зохион байгуулалт [шоу] .

Зарим фибрилляр уургийн бүтцийн зохион байгуулалтын онцлог

Фибрилляр уургийн бүтцийн зохион байгуулалт нь бөмбөрцөг уургуудтай харьцуулахад хэд хэдэн онцлог шинж чанартай байдаг. Эдгээр шинж чанаруудыг кератин, фиброин, коллагены жишээнээс харж болно. Кератин нь α- ба β-конформацид байдаг. α-кератин ба фиброин нь давхарласан атираат хоёрдогч бүтэцтэй байдаг боловч кератины хувьд гинж нь зэрэгцээ, фиброин нь эсрэг параллель байдаг (3-р зургийг үз); Нэмж дурдахад кератин нь гинжин хэлхээ хоорондын дисульфидын холбоог агуулдаг бол фиброинд тэдгээр нь байдаггүй. Дисульфидын холбоо тасрах нь кератин дахь полипептидийн гинжийг салгахад хүргэдэг. Эсрэгээрээ боловсрол хамгийн их тооИсэлдүүлэгч бодисын нөлөөгөөр кератин дахь дисульфидын холбоо нь орон зайн хүчтэй бүтцийг бий болгодог. Ерөнхийдөө фибрилляр уургууд нь бөмбөрцөг хэлбэрийнхээс ялгаатай нь янз бүрийн түвшний зохион байгуулалтыг нарийн ялгахад заримдаа хэцүү байдаг. Хэрэв бид (бөмбөрцөг уургийн хувьд) гуравдагч бүтэц нь орон зайд нэг полипептидийн гинж, дөрөвдөгч бүтцийг хэд хэдэн гинжээр үүсгэх ёстой гэж хүлээн зөвшөөрвөл фибрилляр уургийн хэд хэдэн полипептидийн гинж нь хоёрдогч бүтэц үүсэхэд аль хэдийн оролцдог. . Фибрилляр уургийн ердийн жишээ бол хүний ​​биед хамгийн элбэг байдаг уургийн нэг болох коллаген (бүх уургийн массын 1/3 орчим) юм. Энэ нь өндөр бат бэх, суналт багатай (яс, шөрмөс, арьс, шүд гэх мэт) эдэд олддог. Коллаген дахь амин хүчлийн үлдэгдлийн гуравны нэг нь глицин, дөрөвний нэг буюу арай илүү нь пролин эсвэл гидроксипролин юм.

Коллагены тусгаарлагдсан полипептидийн гинж (анхдагч бүтэц) нь тасархай шугам шиг харагдаж байна. Энэ нь 1000 орчим амин хүчлийг агуулдаг ба 10 5 орчим молекул жинтэй (Зураг 5, a, b). Полипептидийн гинж нь амин хүчлүүдийн давтагдах гурвалаас (гурвалсан) бүрдэнэ. дараагийн бүрэлдэхүүн: gly-A-B, энд А ба В нь глицин (ихэнхдээ пролин ба гидроксипролин)-ээс бусад амин хүчлүүд юм. Хоёрдогч ба гуравдагч бүтэц (Зураг 5, в ба г) үүсэх үед коллагены полипептидийн гинж (эсвэл α-гинж) нь мушгиа тэгш хэмтэй ердийн α-спираль үүсгэж чадахгүй. Үүнд пролин, гидроксипролин, глицин (antihelical амин хүчил) саад болдог. Тиймээс гурван α-гинж нь цилиндрийг ороосон гурван утас шиг эрчилсэн спираль үүсгэдэг. Гурван мушгиа α гинж нь тропоколлаген гэж нэрлэгддэг дахин давтагдах коллагены бүтцийг үүсгэдэг (Зураг 5d). Түүний зохион байгуулалтанд тропоколлаген нь коллагены гуравдагч бүтэц юм. Пролин ба гидроксипролины хавтгай цагираг нь гинжин хэлхээний дагуу тогтмол ээлжлэн солигддог бөгөөд тропоколлагены α-гинж хоорондын гинж хоорондын холбоо нь хатуу байдлыг өгдөг (ийм учраас коллаген нь суналтанд тэсвэртэй байдаг). Тропоколлаген нь үндсэндээ коллагены фибрилүүдийн дэд хэсэг юм. Коллагены дөрөвдөгч бүтцэд тропоколлагены дэд хэсгүүдийг байрлуулах нь үе шаттайгаар явагддаг (Зураг 5e).

Коллагены бүтцийг тогтворжуулах нь гинжин хэлхээ хоорондын устөрөгч, ионы болон ван дер-Ваальсийн холбоо, цөөн тооны ковалент бондын улмаас үүсдэг.

Коллагены α-гинж нь өөр өөр байдаг химийн бүтэц. α 1 гинж (I, II, III, IV) ба α 2 гинж нь өөр өөр байдаг. Тропоколлагены гурван судалтай спираль үүсэхэд аль α 1 ба α 2 гинж оролцож байгаагаас хамааран дөрвөн төрлийн коллагенийг ялгадаг.

• эхний төрөл - хоёр α 1 (I) ба нэг α 2 гинж;
• хоёр дахь төрөл - гурван α 1 (II) гинж;
• гурав дахь төрөл - гурван α 1 (III) гинж;
• дөрөв дэх төрөл - гурван α 1 (IV) гинж.

Хамгийн түгээмэл коллаген нь эхний төрөл юм: ясны эд, арьс, шөрмөс зэрэгт байдаг; II төрлийн коллаген нь дотор байдаг мөгөөрсний эдгэх мэт нэг төрлийн даавуунд байж болно янз бүрийн төрөлколлаген.

Коллагены бүтцийг эмх цэгцтэй нэгтгэх, тэдгээрийн хатуулаг, идэвхгүй байдал нь коллагены утаснуудын өндөр бат бэхийг баталгаажуулдаг. Коллагены уураг нь нүүрс усны бүрэлдэхүүн хэсгүүдийг агуулдаг, өөрөөр хэлбэл уураг-нүүрс усны цогцолбор юм.

Коллаген нь бүх эрхтэнд байдаг холбогч эдийн эсүүдээс бүрддэг эсийн гаднах уураг юм. Тиймээс коллаген гэмтэх (эсвэл түүний үүсэх тасалдал) нь эрхтнүүдийн холбогч эдийг дэмжих функцийг олон удаа зөрчдөг.

Уураг нь бие биентэйгээ пептидийн холбоогоор холбогдсон амин хүчлүүдийн дараалал юм.

Амин хүчлүүдийн тоо өөр байж болно гэж төсөөлөхөд хялбар байдаг: хамгийн багадаа хоёроос боломжит утгууд хүртэл. Биохимичид хэрэв амин хүчлүүдийн тоо 10-аас хэтрэхгүй бол ийм нэгдлийг пептид гэж нэрлэдэг гэж тохиролцсон; хэрэв 10 ба түүнээс дээш амин хүчил байгаа бол - полипептид. Конформац гэж нэрлэгддэг орон зайн тодорхой бүтцийг аяндаа үүсгэж, хадгалах чадвартай полипептидүүдийг уураг гэж ангилдаг. Ийм бүтцийг тогтворжуулах нь зөвхөн полипептидүүд тодорхой урттай (40-ээс дээш амин хүчлүүд) хүрэхэд л боломжтой байдаг тул 5000 Да-аас дээш молекул жинтэй полипептидүүдийг ихэвчлэн уураг гэж үздэг. (1Да нь нүүрстөрөгчийн изотопын 1/12-тай тэнцүү). Зөвхөн тодорхой орон зайн бүтэцтэй (уугуул бүтэц) уураг нь үүргээ гүйцэтгэж чадна.

Уургийн хэмжээг дальтоноор (молекулын жин) хэмжиж болох бөгөөд энэ нь ихэвчлэн молекулын гарал үүслийн нэгж, килодалтон (кДа) дахь харьцангуй том хэмжээтэй холбоотой байдаг. Мөөгөнцрийн уураг нь дунджаар 466 амин хүчлээс бүрдэх ба 53 кДа молекул жинтэй байдаг. Одоогоор мэдэгдэж байгаа хамгийн том уураг болох титин нь булчингийн саркомерын бүрэлдэхүүн хэсэг юм; Түүний янз бүрийн изоформуудын молекул жин нь 3000-3700 кДа хооронд хэлбэлздэг бөгөөд 38,138 амин хүчлээс (хүний ​​булчингийн булчинд) тогтдог.

Уургийн бүтэц

Уургийн гурван хэмжээст бүтэц нь нугалах явцад үүсдэг. эвхэх -"эвхэх") Доод түвшний бүтцийн харилцан үйлчлэлийн үр дүнд гурван хэмжээст бүтэц үүсдэг.

Уургийн бүтцийн дөрвөн түвшин байдаг:

Анхдагч бүтэц- полипептидийн гинжин хэлхээнд амин хүчлүүдийн дараалал.

Хоёрдогч бүтэц- энэ бол полипептидийн гинжин хэлхээний бие даасан хэсгүүдийн орон зайд байрлуулах явдал юм.

Уургийн хоёрдогч бүтцийн хамгийн түгээмэл төрлүүд нь дараахь зүйлүүд юм.

α-мушгиа- молекулын урт тэнхлэгийн эргэн тойронд нягт эргэлддэг, нэг эргэлт нь 3.6 амин хүчлийн үлдэгдэлээс бүрддэг бөгөөд мушгиа нь 0.54 нм (амин хүчлийн үлдэгдэлд 0.15 нм), мушгиа нь устөрөгчийн холбоогоор тогтворждог. Пептидийн бүлгүүдийн H ба O нь бие биенээсээ 4 амин хүчлийн үлдэгдэлээр зайтай байрладаг. Спираль нь зөвхөн нэг төрлийн амин хүчлийн стереоизомер (L) -ээс бүтээгдсэн. Хэдийгээр энэ нь зүүн гартай эсвэл баруун гартай байж болох ч баруун гар нь уурагт давамгайлдаг. Глутамины хүчил, лизин, аргинин зэрэг электростатик харилцан үйлчлэлээр спираль тасалддаг. Бие биедээ ойрхон байрладаг аспарагин, серин, треонин, лейциний үлдэгдэл нь спираль үүсэхэд стерикийн нөлөө үзүүлдэг. пролины үлдэгдэл нь гинжийг нугалахад хүргэдэг ба α-геликсийн бүтцийг эвддэг.

β-атираатай давхаргууд- хэд хэдэн зигзаг полипептидийн гинж нь амин хүчлүүд эсвэл өөр өөр уургийн гинжин хэлхээний хооронд бие биенээсээ харьцангуй алслагдсан (амин хүчлийн үлдэгдэл тутамд 0.347 нм) устөрөгчийн холбоо үүсдэг ба α-геликсийн нэгэн адил хоорондоо нягт оршдоггүй. . Эдгээр гинж нь ихэвчлэн N төгсгөлийн төгсгөлд чиглэгддэг эсрэг талууд(эсрэг параллель чиг баримжаа). Амин хүчлийн хажуугийн бүлгүүдийн жижиг хэмжээ нь β-хуудас үүсэхэд чухал ач холбогдолтой бөгөөд ихэвчлэн глицин ба аланин давамгайлдаг.

Уураг β-атираат хуудас болгон нугалах

Эмх замбараагүй бүтэц нь орон зай дахь уургийн гинжин хэлхээний эмх замбараагүй зохицуулалт юм.

Уураг бүрийн орон зайн бүтэц нь хувь хүн бөгөөд түүний үндсэн бүтцээр тодорхойлогддог. Гэсэн хэдий ч өөр өөр бүтэц, функц бүхий уургийн хэлбэрийг харьцуулах нь тэдгээрийн дотор хоёрдогч бүтцийн элементүүдийн ижил төстэй хослолууд байгааг илрүүлсэн. Хоёрдогч бүтэц үүсэх энэхүү тодорхой дарааллыг уургийн супер хоёрдогч бүтэц гэж нэрлэдэг. Радикал хоорондын харилцан үйлчлэлийн улмаас супер хоёрдогч бүтэц үүсдэг.

α-мушгиа ба β-бүтэцүүдийн тодорхой хослолыг ихэвчлэн "бүтцийн хээ" гэж нэрлэдэг. Тэдгээр нь тодорхой нэртэй байдаг: "α-helix-turn-α-helix", "α/β-баррель бүтэц", "лейцин цахилгаан товч", "цинк хуруу" гэх мэт.

Гуравдагч бүтэц- Энэ бол бүхэл бүтэн полипептидийн гинжийг орон зайд байрлуулах арга юм. Гуравдагч бүтэц нь α-спираль, β-атираатай хуудас, суперсекундар бүтэцтэй хамт молекулын нэлээд хэсгийг эзэлдэг эмх замбараагүй конформацийг илрүүлдэг.

Гуравдагч бүтэц рүү уураг нугалах бүдүүвч дүрслэл.

Дөрөвдөгчийн бүтэцЭнэ нь хэд хэдэн полипептидийн гинж (дэд нэгж, протомер эсвэл мономер) -аас бүрдэх уурагуудад эдгээр дэд хэсгүүдийн гуравдагч бүтэц нэгдэх үед үүсдэг. Жишээлбэл, гемоглобины молекул нь 4 дэд нэгжээс бүрдэнэ. Супрамолекулын формацууд нь дөрөвдөгч бүтэцтэй байдаг - фермент ба коферментийн хэд хэдэн молекул (пируватдегидрогеназа), изоэнзим (лактат дегидрогеназа - LDH, креатин фосфокиназа - CPK) -ээс бүрддэг олон ферментийн цогцолборууд.

Тэгэхээр. Орон зайн бүтэц нь полипептидийн гинжин хэлхээний уртаас хамаардаггүй, харин уураг тус бүрийн өвөрмөц амин хүчлийн үлдэгдэл, түүнчлэн холбогдох амин хүчлүүдийн хажуугийн радикалуудаас хамаардаг. Уургийн макромолекулуудын орон зайн гурван хэмжээст бүтэц буюу конформаци нь үндсэндээ устөрөгчийн холбоо, амин хүчлүүдийн туйлшралгүй хажуугийн радикалуудын хоорондын гидрофобик харилцан үйлчлэл, амин хүчлийн үлдэгдлийн эсрэг цэнэгтэй хажуугийн бүлгүүдийн ионы харилцан үйлчлэлээр үүсдэг. Устөрөгчийн холбоо нь уургийн макромолекулын орон зайн бүтцийг бий болгох, хадгалахад асар их үүрэг гүйцэтгэдэг.

Гидрофобик харилцан үйлчлэлийн хувьд эдгээр нь уургийн бөмбөрцгийн гадаргуу дээр шилжсэн усны молекулуудын хоорондох устөрөгчийн холбоог таслах чадваргүй туйлшралгүй радикалуудын хоорондох харилцан үйлчлэлийн үр дүнд үүсдэг. Уургийн нийлэгжилтийн явцад бөмбөрцөг дотор туйлшралгүй химийн бүлгүүд хуримтлагдаж, туйлшрал нь түүний гадаргуу дээр шахагдана. Тиймээс, уургийн молекулуусгагчийн рН болон уураг дахь ионы бүлгээс хамаарч төвийг сахисан, эерэг эсвэл сөрөг цэнэгтэй байж болно. Нэмж дурдахад уургийн хэлбэрийг хоёр цистеины үлдэгдлийн хооронд үүссэн ковалент S-S бондоор хангадаг. Уургийн уугуул бүтэц үүссэний үр дүнд полипептидийн гинжин хэлхээний алслагдсан хэсгүүдэд байрладаг олон атомууд ойртож, бие биедээ нөлөөлж, бие даасан амин хүчлүүд эсвэл жижиг полипептидүүдэд байхгүй шинэ шинж чанарыг олж авдаг.

Эвхэгддэг уураг (болон бусад биомакромолекулууд) эвхэгддэг хэлбэрээс "уугуул" хэлбэрт шилжих нь физик, химийн процесс бөгөөд үүний үр дүнд уураг байгалийн "амьдрах орчин" (уусмал, цитоплазм эсвэл мембран) нь зөвхөн тэдгээрийн орон зайн байршил, үйл ажиллагааны шинж чанарыг олж авдаг.

Эсүүд нь хэд хэдэн катализаторын идэвхгүй уураг агуулдаг бөгөөд тэдгээр нь орон зайн уургийн бүтцийг бий болгоход ихээхэн хувь нэмэр оруулдаг. Эдгээр нь шаперонууд гэж нэрлэгддэг хүмүүс юм. Шаперонууд нь хэсэгчлэн атираат полипептидийн гинжин хэлхээтэй урвуу ковалент бус нэгдэл үүсгэх замаар гурван хэмжээст уургийн конформацийг зөв угсрахад тусалдаг ба нэгэн зэрэг буруу хэлбэрийн холбоосыг дарангуйлж, функциональ идэвхгүй уургийн бүтэц үүсэхэд хүргэдэг. Шаперонуудын онцлог шинж чанаруудын жагсаалтад хайлсан (хэсэгчилсэн атираат) бөмбөрцөгийг нэгтгэхээс хамгаалах, шинээр нийлэгжсэн уургийг эсийн янз бүрийн байршилд шилжүүлэх зэрэг орно.

Шаперонууд нь ихэвчлэн дулааны цочролын уургууд бөгөөд тэдгээрийн синтез нь стресстэй температурын нөлөөн дор огцом нэмэгддэг тул тэдгээрийг hsp (дулааны цочролын уураг) гэж нэрлэдэг. Эдгээр уургийн гэр бүлүүд нь бичил биетэн, ургамал, амьтны эсүүдэд байдаг. Шаперонуудын ангилал нь тэдгээрийн үндсэн дээр суурилдаг молекул жин, энэ нь 10-аас 90 кДа хооронд хэлбэлздэг. Эдгээр нь уургийн гурван хэмжээст бүтцийг бий болгоход тусалдаг уураг юм. Шаперонууд нь шинээр нийлэгжсэн полипептидийн гинжийг задарсан төлөвт хадгалж, уугуул хэлбэрээс өөр хэлбэрт орохоос сэргийлж, цорын ганц зөв, уугуул уургийн бүтцийг бий болгодог.

Уургийн нугалах явцад хайлсан бөмбөрцөгийн үе шатанд молекулын зарим хэлбэрийг үгүйсгэдэг. Ийм молекулуудын задралыг уураг убикитин эхлүүлдэг.

Убиквитин замаар уургийн задрал нь хоёр үндсэн үе шатыг агуулна.

1) үлдэгдэлээр задрах уураг руу убикитин ковалент наалддаг лизин, уураг дахь ийм шошго байгаа нь үүссэн коньюгатуудыг протеазом руу чиглүүлдэг анхдагч ялгах дохио юм, ихэнх тохиолдолд утсан дээр бөмбөлгүүдийг хэлбэрээр зохион байгуулагдсан хэд хэдэн ubiquitin молекулууд уураг дээр бэхлэгддэг;

2) протеазомоор уургийн гидролиз (протеазомын гол үүрэг нь шаардлагагүй, гэмтсэн уургийг богино пептид болгон задлах протеолитик задрал юм). Убикитиныг уургийн хувьд "үхлийн тэмдэг" гэж нэрлэдэг.

Дом?н хэрэм? - уургийн гуравдагч бүтцийн элемент бөгөөд энэ нь уургийн нэлээд тогтвортой, бие даасан дэд бүтэц бөгөөд нугалах нь бусад хэсгүүдээс үл хамааран явагддаг. Домэйн нь ихэвчлэн хэд хэдэн хоёрдогч бүтцийн элементүүдийг агуулдаг. Бүтцийн хувьд ижил төстэй домэйнууд нь зөвхөн холбогдох уурагуудад (жишээлбэл, өөр өөр амьтдын гемоглобинд) төдийгүй огт өөр уурагуудад байдаг. Уураг нь олон домэйнтэй байж болох ба эдгээр мужууд нь нэг уураг дотор өөр өөр функцийг гүйцэтгэдэг. Зарим ферментүүд болон бүх иммуноглобулинууд нь домайн бүтэцтэй байдаг. Урт полипептидийн гинж бүхий уураг (200 гаруй амин хүчлийн үлдэгдэл) нь ихэвчлэн домайн бүтцийг бий болгодог.

Одоо бараг бүх сургуулийн биологийн хичээл уураг гэж юу болохыг мэддэг болсон. Тэд амьд амьтны эсэд олон үүрэг гүйцэтгэдэг.

Уургууд гэж юу вэ?

Эдгээр нь нарийн төвөгтэй органик нэгдлүүд юм. Эдгээр нь амин хүчлүүдээс бүрддэг бөгөөд үүнээс нийт 20 байдаг боловч тэдгээрийг өөр өөр дарааллаар нэгтгэснээр та сая сая янз бүрийн химийн бодисуудыг авах боломжтой.

Уургийн бүтэц

Уургууд гэж юу болохыг аль хэдийн мэдсэний дараа бид тэдгээрийн бүтцийг илүү нарийвчлан авч үзэх боломжтой. Энэ төрлийн бодис нь анхдагч, хоёрдогч, гуравдагч, дөрөвдөгч бүтэцтэй байдаг.

Анхдагч бүтэц

Энэ бол амин хүчлүүд зөв дарааллаар холбогддог гинж юм. Энэ ээлж нь уургийн төрлийг тодорхойлдог. Бодис бүрийн хувьд энэ ангийнэнэ нь хувь хүн юм. Физик ба химийн шинж чанарнэг эсвэл өөр уураг.

Хоёрдогч бүтэц

Энэ бол карбоксил ба имино бүлгийн хооронд устөрөгчийн холбоо үүссэний улмаас полипептидийн гинжин хэлхээний орон зайн хэлбэр юм. Хамгийн түгээмэл хоёр төрөл байдаг: альфа спираль ба бета бүтэц нь тууз шиг харагддаг. Эхнийх нь ижил полипептидийн гинжин хэлхээний молекулуудын хооронд, хоёр дахь нь зэрэгцээ байрладаг хоёр ба түүнээс дээш гинжний хооронд холбоо үүссэний улмаас үүсдэг. Гэсэн хэдий ч түүний зарим хэсгүүдийг 180 градус эргүүлсэн тохиолдолд нэг полимер дотор бета бүтэц гарч ирэх боломжтой.

Гуравдагч бүтэц

Энэ нь альфа мушгиа, энгийн полипептидийн гинж, бета бүтцийн хэсгүүдийн орон зайд бие биентэйгээ харьцангуй солигдох ба зохион байгуулалт юм.

Дөрөвдөгчийн бүтэц

Мөн бөмбөрцөг ба фибрилляр гэсэн хоёр төрөл байдаг. Энэ бүтэц нь электростатик харилцан үйлчлэл, устөрөгчийн бондын улмаас үүсдэг. Бөмбөрцөг нь жижиг бөмбөг хэлбэртэй, фибрилляр нь утас хэлбэртэй байдаг. Эхний төрлийн дөрөвдөгч бүтэцтэй уургийн жишээ бол альбумин, инсулин, иммуноглобулин гэх мэт; фибрилляр - фиброин, кератин, коллаген болон бусад. Бүтцийн хувьд бүр ч нарийн төвөгтэй уураг байдаг, жишээлбэл, булчингийн эдэд байдаг миозин нь хоёр бөмбөрцөг толгой байрладаг фибрилляр хэлбэртэй саваа байдаг;

Уургийн химийн найрлага

Уургийн амин хүчлийн найрлагыг хорин амин хүчлээр илэрхийлж болно өөр дарааллаарболон тоо хэмжээ.

Эдгээр нь глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, серин, треонин, цистеин, метионин, лизин, аргинин, аспарагины хүчил, аспарагин, глутамины хүчил, глутамин, фенилаланин, тирозин, триптофан, гистидин, пролин юм. Тэдний дунд орлуулшгүй, өөрөөр хэлбэл хүний ​​бие өөрөө үйлдвэрлэх чадваргүй байдаг. Насанд хүрэгчдэд ийм амин хүчил 8, хүүхдэд 2 өөр байдаг: лейцин, изолейцин, валин, метионин, лизин, триптофан, фенилаланин, треонин, түүнчлэн гистидин, аргинин.

Өөр өөр бүтэцтэй уургийн жишээ

Бөмбөрцөг уургийн алдартай төлөөлөгч бол альбумин юм. Гуравдагч бүтэц нь нэг полипептидийн гинжээр холбогдсон альфа спиральуудаас бүрддэг.

Анхдагч нь аспарагины хүчил, аланин, цистеин, глицин зэрэг амин хүчлүүдээр үүсгэгддэг. Энэ уураг нь цусны сийвэнгээс олддог бөгөөд тодорхой бодисыг зөөвөрлөх үүргийг гүйцэтгэдэг. Фибрилляруудын дотроос фиброин ба коллагеныг ялгаж салгаж болно. Эхнийх нь гуравдагч бүтэц нь нэг полипептидийн гинжээр холбогдсон бета бүтцийн бодис юм. Гинж нь өөрөө аланин, глицин, цистеин, сериний ээлж юм. Энэхүү химийн нэгдэл нь аалзны тор, торго, шувууны өдний гол бүрэлдэхүүн хэсэг юм.

Денатураци гэж юу вэ?

Энэ нь уургийн эхлээд дөрөвдөгч, дараа нь гуравдагч, хоёрдогч бүтцийг устгах үйл явц юм. Ийм зүйл тохиолдсон уураг нь үүргээ гүйцэтгэхээ больж, үндсэн физик, химийн шинж чанараа алддаг. Энэ үйл явц нь голчлон нөлөөллийн улмаас үүсдэг өндөр температурэсвэл түрэмгий химийн бодисууд. Жишээлбэл, Цельсийн дөчин хэмээс дээш температурт организмын цусаар хүчилтөрөгчийг дамжуулдаг гемоглобин денатурат болж эхэлдэг. Ийм учраас температурын ийм хүчтэй өсөлт нь хүний ​​хувьд аюултай юм.

Уургийн үүрэг

Уургууд гэж юу болохыг олж мэдсэнийхээ дараа та эдгээр бодисуудын эсийн болон бүхэл бүтэн организмын амьдралд гүйцэтгэх үүргийг анхаарч үзэх боломжтой. Тэд үндсэн есөн үүргийг гүйцэтгэдэг. Эхнийх нь хуванцар юм. Эдгээр нь амьд организмын олон бүтцийн бүрэлдэхүүн хэсэг бөгөөд эсийн барилгын материал болдог. Хоёр дахь нь тээвэрлэлт. Уургууд нь бодисыг зөөвөрлөх чадвартай байдаг: альбумин, гемоглобин, түүнчлэн эсийн плазмын мембран дээр байрладаг төрөл бүрийн тээвэрлэгч уургууд нь зөвхөн тодорхой бодисыг цитоплазм руу нэвтрүүлэх боломжийг олгодог; орчин. Гурав дахь функц нь хамгаалалт юм. Үүнийг дархлааны тогтолцооны нэг хэсэг болох иммуноглобулин, арьсны үндсэн бүрэлдэхүүн хэсэг болох коллаген гүйцэтгэдэг. Мөн хүний ​​бие болон бусад организмын уурагууд гүйцэтгэдэг зохицуулалтын функц, ийм бодисоор төлөөлдөг олон тооны гормонууд байдаг тул жишээлбэл, инсулин. Тэд өөр нэг үүрэг гүйцэтгэсэн химийн нэгдлүүд, - дохио. Эдгээр бодисыг дамжуулдаг цахилгаан импульсэсээс эс хүртэл. Зургаа дахь функц нь мотор юм. Үүнийг гүйцэтгэдэг уургийн алдартай төлөөлөгчид бол агшилт хийх чадвартай актин ба миозин юм (тэдгээр нь булчинд байдаг). Ийм бодисууд нь нөөц бодис болж чаддаг, гэхдээ эдгээр нь ихэвчлэн сүүнд агуулагддаг уураг юм. Тэд бас тоглодог каталитик функц- Байгальд уургийн ферментүүд байдаг. Хамгийн сүүлчийн үүрэг бол рецептор юм. Нэг эсвэл өөр хүчин зүйлийн нөлөөн дор хэсэгчлэн денатуратлагдсан уургийн бүлэг байдаг бөгөөд ингэснээр бүхэл эсэд дохио өгдөг бөгөөд энэ нь цааш дамжуулдаг.