Proteinlerin ikincil yapı elemanlarına göre sınıflandırılması. İkincil, üçüncül, dördüncül protein yapıları

Sincaplar- a-amino asit kalıntılarından oluşan yüksek molekül ağırlıklı organik bileşikler.

İÇİNDE protein bileşimi karbon, hidrojen, nitrojen, oksijen, kükürt içerir. Bazı proteinler fosfor, demir, çinko ve bakır içeren diğer moleküllerle kompleksler oluşturur.

Proteinler büyük bir moleküler ağırlığa sahiptir: yumurta albümini - 36.000, hemoglobin - 152.000, miyozin - 500.000 Karşılaştırma için: alkolün moleküler ağırlığı 46, asetik asit- 60, benzen - 78.

Proteinlerin amino asit bileşimi

Sincaplar- monomerleri periyodik olmayan polimerler α-amino asitler. Tipik olarak 20 tip a-amino asit, protein monomerleri olarak adlandırılır, ancak bunların 170'inden fazlası hücrelerde ve dokularda bulunur.

Amino asitlerin insan ve diğer hayvanların vücudunda sentezlenip sentezlenemeyeceğine bağlı olarak bunlar ayırt edilir: esansiyel olmayan amino asitler- sentezlenebilir; gerekli amino asitler- sentezlenemez. Esansiyel amino asitlerin vücuda gıda yoluyla sağlanması gerekir. Bitkiler her türlü amino asidi sentezler.

Amino asit bileşimine bağlı olarak, proteinler: tam- tüm amino asit setini içerir; arızalı- Bileşimlerinde bazı amino asitler eksiktir. Proteinler yalnızca amino asitlerden oluşuyorsa bunlara denir. basit. Proteinler, amino asitlere ek olarak amino asit olmayan bir bileşen (protez grup) içeriyorsa bunlara denir. karmaşık. Protez grubu metaller (metaloproteinler), karbonhidratlar (glikoproteinler), lipitler (lipoproteinler), nükleik asitler (nükleoproteinler) ile temsil edilebilir.

Tüm amino asitler içerir: 1) karboksil grubu (-COOH), 2) amino grubu (-NH2), 3) radikal veya R-grubu (molekülün geri kalanı). Radikalin yapısı farklı amino asit türleri için farklıdır. Amino asitlerin bileşiminde yer alan amino gruplarının ve karboksil gruplarının sayısına bağlı olarak bunlar ayırt edilir: nötr amino asitler bir karboksil grubuna ve bir amino grubuna sahip; temel amino asitler birden fazla amino grubuna sahip olan; asidik amino asitler birden fazla karboksil grubuna sahip olan.

Amino asitler amfoterik bileşikler Çünkü çözeltide hem asit hem de baz gibi davranabilirler. Sulu çözeltilerde amino asitler farklı iyonik formlarda bulunur.

Peptit bağı

Peptitler — organik madde bir peptid bağıyla birbirine bağlanan amino asit kalıntılarından oluşur.

Peptitlerin oluşumu, amino asitlerin yoğunlaşma reaksiyonunun bir sonucu olarak ortaya çıkar. Bir amino asidin amino grubu diğerinin karboksil grubuyla etkileşime girdiğinde aralarında kovalent bir nitrojen-karbon bağı oluşur. peptit. Peptitte yer alan amino asit kalıntılarının sayısına bağlı olarak, dipeptitler, tripeptitler, tetrapeptitler vesaire. Bir peptid bağının oluşumu birçok kez tekrarlanabilir. Bu oluşuma yol açar polipeptitler. Peptitin bir ucunda serbest bir amino grubu (N-terminali olarak adlandırılır), diğer ucunda ise serbest bir karboksil grubu (C-terminali olarak adlandırılır) bulunur.

Protein moleküllerinin mekansal organizasyonu

Proteinler tarafından belirli spesifik fonksiyonların performansı, moleküllerinin uzaysal konfigürasyonuna bağlıdır; ayrıca, hücrenin proteinleri bir zincir şeklinde katlanmamış bir formda tutması enerji açısından elverişsizdir, bu nedenle polipeptit zincirleri katlanmaya uğrayarak bir katlanma elde eder; belirli üç boyutlu yapı veya konformasyon. 4 seviye var proteinlerin mekansal organizasyonu.

Birincil protein yapısı- protein molekülünü oluşturan polipeptit zincirindeki amino asit kalıntılarının düzenlenme sırası. Amino asitler arasındaki bağ peptid bağıdır.

Bir protein molekülü yalnızca 10 amino asit kalıntısından oluşuyorsa bu sayı teorik olarak olası seçenekler Amino asitlerin değişim sırasına göre farklılık gösteren protein molekülleri - 10 20. 20 amino asit sayesinde bunlardan çok daha çeşitli kombinasyonlar oluşturabilirsiniz. İnsan vücudunda hem birbirinden hem de diğer organizmaların proteinlerinden farklılık gösteren yaklaşık on bin farklı protein bulunmuştur.

Protein moleküllerinin özelliklerini ve uzaysal konfigürasyonunu belirleyen, protein molekülünün birincil yapısıdır. Bir polipeptit zincirinde yalnızca bir amino asidin diğeriyle değiştirilmesi, proteinin özelliklerinde ve işlevlerinde değişikliğe yol açar. Örneğin, hemoglobinin β-alt birimindeki altıncı glutamik amino asidin valinle değiştirilmesi, hemoglobin molekülünün bir bütün olarak ana işlevini - oksijen taşınmasını - yerine getirememesi gerçeğine yol açar; Bu gibi durumlarda kişide orak hücre anemisi adı verilen bir hastalık gelişir.

İkincil yapı- polipeptit zincirinin bir spiral şeklinde katlanmasını emretti (uzatılmış bir yay gibi görünüyor). Sarmalın dönüşleri, karboksil grupları ve amino grupları arasında ortaya çıkan hidrojen bağları ile güçlendirilir. Hidrojen bağlarının oluşumunda hemen hemen tüm CO ve NH grupları rol alır. Bunlar peptid olanlardan daha zayıftır ancak birçok kez tekrarlandığında bu konfigürasyona stabilite ve sağlamlık kazandırır. İkincil yapı düzeyinde proteinler vardır: fibroin (ipek, örümcek ağı), keratin (saç, tırnaklar), kollajen (tendonlar).

Üçüncül yapı - kimyasal bağların (hidrojen, iyonik, disülfür) oluşması ve amino asit kalıntılarının radikalleri arasında hidrofobik etkileşimlerin oluşması sonucu polipeptit zincirlerinin kürecikler halinde paketlenmesi. Üçüncül yapının oluşumundaki ana rol, hidrofilik-hidrofobik etkileşimler tarafından oynanır. Sulu çözeltilerde hidrofobik radikaller, kürecik içinde gruplanarak sudan saklanma eğilimindedir. hidrofilik radikaller Hidrasyon (su dipolleri ile etkileşim) sonucunda molekülün yüzeyinde görünme eğilimi gösterirler. Bazı proteinlerde üçüncül yapı, iki sistein kalıntısının kükürt atomları arasında oluşan disülfit kovalent bağları ile stabilize edilir. Üçüncül yapı seviyesinde enzimler, antikorlar ve bazı hormonlar bulunur.

Kuaterner yapı Molekülleri iki veya daha fazla kürecikten oluşan karmaşık proteinlerin karakteristiği. Alt birimler molekülde iyonik, hidrofobik ve elektrostatik etkileşimlerle tutulur. Bazen dördüncül bir yapının oluşumu sırasında alt birimler arasında disülfit bağları oluşur. Kuaterner yapıya sahip en çok çalışılan protein hemoglobin. İki a-alt birimi (141 amino asit kalıntısı) ve iki β-alt biriminden (146 amino asit kalıntısı) oluşur. Her alt birime demir içeren bir hem molekülü eşlik eder.

Herhangi bir nedenle proteinlerin uzaysal yapısı normalden saparsa, protein işlevlerini yerine getiremez. Örneğin “deli dana hastalığının” (süngerimsi ensefalopati) nedeni, sinir hücrelerinin yüzey proteinleri olan prionların anormal yapısıdır.

Proteinlerin özellikleri

Amino asit bileşimi ve protein molekülünün yapısı onu belirler özellikler. Proteinler, amino asit radikalleri tarafından belirlenen temel ve asidik özellikleri birleştirir: Bir proteindeki amino asitler ne kadar asidikse, asidik özellikleri de o kadar belirgin olur. H+ bağışlama ve ekleme yeteneği belirlendi proteinlerin tamponlayıcı özellikleri; En güçlü tamponlardan biri, kan pH'ını sabit bir seviyede tutan, kırmızı kan hücrelerinde bulunan hemoglobindir. Çözünür proteinler (fibrinojen) vardır ve mekanik işlevleri yerine getiren çözünmeyen proteinler (fibroin, keratin, kollajen) vardır. Aktif proteinler var kimyasal olarak(enzimler), kimyasal olarak aktif olmayan, maruz kalmaya dirençli çeşitli koşullar dış ortam ve son derece istikrarsız.

Dış faktörler (ısıtma, morötesi radyasyon, ağır metaller ve tuzları, pH değişiklikleri, radyasyon, dehidrasyon)

aksamaya neden olabilir yapısal organizasyon protein molekülleri. Belirli bir protein molekülünün doğasında bulunan üç boyutlu konformasyonun kaybolması sürecine denir. denatürasyon. Denatürasyonun nedeni, belirli bir protein yapısını stabilize eden bağların kopmasıdır. Başlangıçta en zayıf bağlar kopar, koşullar katılaştıkça daha güçlü olanlar da kopar. Bu nedenle önce dördüncül, sonra üçüncül ve ikincil yapılar kaybolur. Uzaysal konfigürasyondaki bir değişiklik, proteinin özelliklerinde bir değişikliğe yol açar ve sonuç olarak proteinin doğal görevini yerine getirmesini imkansız hale getirir. biyolojik fonksiyonlar. Denatürasyona yıkım eşlik etmiyorsa Birincil yapı o zaman olabilir geri dönüşümlü Bu durumda proteinin konformasyon özelliğinin kendiliğinden iyileşmesi meydana gelir. Örneğin, membran reseptör proteinleri bu tür bir denatürasyona uğrar. Denatürasyondan sonra protein yapısını geri yükleme işlemine denir yeniden doğallaştırma. Proteinin uzaysal konfigürasyonunun restorasyonu mümkün değilse, denatürasyon denir. geri döndürülemez.

Proteinlerin fonksiyonları

Enzimler

Enzimler, veya enzimler biyolojik katalizörler olan özel bir protein sınıfıdır. Enzimler sayesinde biyokimyasal reaksiyonlar muazzam bir hızla gerçekleşir. Enzimatik reaksiyonların hızı, inorganik katalizörlerin katılımıyla meydana gelen reaksiyonların hızından on binlerce kat (ve bazen milyonlarca) daha yüksektir. Enzimin etki ettiği maddeye denir alt tabaka.

Enzimler küresel proteinlerdir, yapısal özellikler Enzimler basit ve karmaşık olmak üzere iki gruba ayrılabilir. Basit enzimler basit proteinlerdir, yani sadece amino asitlerden oluşur. Kompleks enzimleröyle karmaşık proteinler, yani Protein kısmına ek olarak, protein olmayan bir grup içerirler - kofaktör. Bazı enzimler vitaminleri kofaktör olarak kullanır. Enzim molekülünde aktif merkez adı verilen özel bir kısım bulunur. Aktif merkez- enzimin küçük bir bölümü (üç ila on iki amino asit kalıntısı), burada substrat veya substratların bağlanması bir enzim-substrat kompleksi oluşturur. Reaksiyonun tamamlanması üzerine enzim-substrat kompleksi, enzime ve reaksiyon ürününe/ürünlerine ayrışır. Bazı enzimler (aktif hariç) allosterik merkezler- enzim hız düzenleyicilerinin bağlı olduğu alanlar ( allosterik enzimler).

Enzimatik kataliz reaksiyonları şu şekilde karakterize edilir: 1) yüksek verimlilik, 2) sıkı seçicilik ve etki yönü, 3) substrat spesifikliği, 4) hassas ve hassas düzenleme. Enzimatik kataliz reaksiyonlarının substrat ve reaksiyon özgüllüğü, E. Fischer (1890) ve D. Koshland'ın (1959) hipotezleriyle açıklanmaktadır.

E. Fisher (anahtar kilidi hipotezi) enzimin aktif bölgesinin ve substratın uzaysal konfigürasyonlarının birbirine tam olarak uyması gerektiğini öne sürdü. Substrat “anahtarla”, enzim ise “kilitle” karşılaştırılır.

D. Koshland (eldiven hipotezi) Substratın yapısı ile enzimin aktif merkezi arasındaki uzamsal yazışmanın yalnızca birbirleriyle etkileşime girdikleri anda yaratıldığını öne sürdü. Bu hipoteze aynı zamanda denir. uyarılmış yazışma hipotezi.

Enzimatik reaksiyonların hızı şunlara bağlıdır: 1) sıcaklık, 2) enzim konsantrasyonu, 3) substrat konsantrasyonu, 4) pH. Enzimlerin protein olması nedeniyle fizyolojik olarak normal şartlarda aktivitelerinin en yüksek olduğu vurgulanmalıdır.

Enzimlerin çoğu yalnızca 0 ila 40°C arasındaki sıcaklıklarda çalışabilir. Bu sınırlar içerisinde sıcaklıktaki her 10°C'lik artışla reaksiyon hızı yaklaşık 2 kat artar. 40 °C'nin üzerindeki sıcaklıklarda protein denatürasyona uğrar ve enzim aktivitesi azalır. Donmaya yakın sıcaklıklarda enzimler etkisiz hale gelir.

Substrat miktarı arttıkça hız da artar. enzimatik reaksiyon Substrat moleküllerinin sayısı enzim moleküllerinin sayısına eşit oluncaya kadar artar. Substrat miktarının daha da artmasıyla enzimin aktif merkezleri doymuş olduğundan hız artmayacaktır. Enzim konsantrasyonundaki artış, enzim konsantrasyonunun artmasına neden olur. katalitik aktiviteÇünkü birim zamanda daha fazla sayıda substrat molekülü dönüşüme uğrar.

Her enzim için maksimum aktivite sergilediği bir optimal pH değeri vardır (pepsin - 2,0, tükürük amilazı - 6,8, pankreatik lipaz - 9,0). Daha yüksek veya daha düşük pH değerlerinde enzim aktivitesi azalır. PH'daki ani değişikliklerle enzim denatüre olur.

Allosterik enzimlerin hızı, ona bağlanan maddeler tarafından düzenlenir. allosterik merkezler. Bu maddeler bir reaksiyonu hızlandırıyorsa bunlara denir. aktivatörler, eğer yavaşlarlarsa - inhibitörler.

Enzimlerin sınıflandırılması

Katalizledikleri kimyasal dönüşümlerin türüne göre enzimler 6 sınıfa ayrılır:

1. oksiredüktazlar(hidrojen, oksijen veya elektron atomlarının bir maddeden diğerine transferi - dehidrojenaz),
2. transferazlar(metil, asil, fosfat veya amino grubunun bir maddeden diğerine transferi - transaminaz),
3. hidrolazlar(substrattan iki ürünün oluşturulduğu hidroliz reaksiyonları - amilaz, lipaz),
4. liyazlar(substrata hidrolitik olmayan ekleme veya ondan bir grup atomun ayrılması; bu durumda C-C, C-N, C-O, C-S bağları kırılabilir - dekarboksilaz),
5. izomerazlar(molekül içi yeniden düzenleme - izomeraz),
6. ligazlar(oluşumu sonucu iki molekülün bağlanması C-C bağlantıları, C-N, C-O, C-S - sentetaz).

Sınıflar sırasıyla alt sınıflara ve alt alt sınıflara bölünür. şu anki uluslararası sınıflandırma Her enzimin noktalarla ayrılmış dört sayıdan oluşan özel bir kodu vardır. Birinci sayı sınıftır, ikincisi alt sınıftır, üçüncüsü alt sınıftır, dördüncüsü bu alt sınıftaki enzimin seri numarasıdır, örneğin arginaz kodu 3.5.3.1'dir.

Git 2 numaralı dersler"Karbonhidratların ve lipitlerin yapısı ve fonksiyonları"

Git 4 numaralı dersler"ATP nükleik asitlerinin yapısı ve fonksiyonları"

Canlı organizmalardaki proteinler veya proteinler, enzimlerin varlığında polikondensasyon reaksiyonunun bir sonucu olarak esas olarak en önemli 20 doğal amino asitten oluşur. Proteinlerin molekül ağırlıkları çok geniş bir aralıkta değişir: 10.000 ila 1.000.000 ve üzeri.

Protein zincirinin omurgası, peptid bağlarıyla birbirine bağlanan ve çeşitli kimyasal yapıdaki ikame edicilerle çevrelenen amino asit parçalarından oluşur. Proteinlerdeki peptit bağı, nötr bir ortamda 37°C'de stabildir, ancak asidik veya alkali bir ortamda hidrolize edilebilir. Vücutta protein hidrolizi, peptidaz enzimlerinin etkisi altında gerçekleştirilir ve sıkı bir şekilde kontrol edilir.

İÇİNDE doğal proteinler Zincirin uzunluğu ve bileşimi büyük ölçüde değişiklik gösterir; bu da moleküllerinin çözelti içinde bile çeşitli görevler üstlenmesine olanak tanır. konformasyon.

konformasyonlarÇözeltideki protein makromolekülleri, bireysel moleküler parçaların tek bağlar etrafında dönmesi sonucu ortaya çıkan ve belirli bir makromolekülün ayrı ayrı grupları veya çevredeki çözeltide bulunan madde molekülleri arasındaki moleküller arası bağlarla stabilize edilen çeşitli uzaysal formlarını temsil eder.

Karşılıklı konformasyonel geçişler esas olarak protein makromolekülündeki kovalent bağları koparmadan gerçekleştirilir. Bir proteinin bileşimini ve konformasyonunu açıklarken kavramlar kullanılır. birincil, ikincil, üçüncül Ve Kuaterner yapı.

Birincil yapı tek bir proteine ​​özgüdür ve zincirinin amino asit kalıntılarının bileşimi ve dizisi ile belirlenir. Yazarken tam formüller proteinler, zincirin N-terminalinden başlayarak üç harfli adlarını kullanarak birbirini takip eden amino asit kalıntılarının sırasını belirtir. Molekülde yalnızca 153 amino asit kalıntısı içeren insan miyoglobinin birincil yapısı hakkında bir fikir, aşağıdaki kısaltılmış gösterimle verilmektedir:

Kesinlikle doğrusal düzenleme Polipeptit zinciri, amino asit kalıntılarının farklı radikalleri arasındaki etkileşimleri pratik olarak ortadan kaldırdığı için enerji açısından elverişsizdir. Tam olarak bu tür etkileşimlerin bir sonucu olarak, protein zincirinin uzaydaki şu veya bu konformasyonunu stabilize eden ek bağlar ortaya çıkar. Bu, aşağıdaki etkileşimler yoluyla gerçekleşir: iyon-iyon etkileşimi; hidrojen bağı; polar grupların hidrasyonu; disülfit bağı; Vander Waals etkileşimleri polar olmayan ikame ediciler arasında; hidrofobik etkileşimler, su moleküllerinin polar olmayan ikame edicilerin birbirleriyle etkileşim bölgesinin dışına itilmesinin bir sonucu olarak bağışçı-alıcı bağı kompleks iyonu ile proteinin ligand grupları arasında (Şekil 21.3).

Protein ikincil yapısı sarmal olabilen bir polipeptit zincirinin şeklini karakterize eder (yapı), katlanmış (B -yapı) veya düzensiz (Şekil 21.4). İkincil yapının oluşumunda ve sürdürülmesinde ana rol

Pirinç. 21.3. Bir protein molekülünün amino asit kalıntılarının ikame edicileri ile sulu ortam arasındaki etkileşim türleri

Pirinç. 21.4. Proteinlerin ikincil yapısı: A- a-yapısı (spiral), B- P-yapısı (katlanmış), polipeptit zincirinin omurga grupları arasında ortaya çıkan hidrojen bağları tarafından oynanır.

A-yapısının uzamsal düzenlemesi, polipeptit zincirinin bir silindir etrafına sarıldığı ve yan radikallerinin dışarıya doğru yönlendirildiği hayal edilerek hayal edilebilir. Sarmalın dönüşleri, sarmalın bitişik dönüşlerinde bulunan peptit grupları arasındaki hidrojen bağları ile bir arada tutulur. Ve bu bağların enerjisi küçük olmasına rağmen, büyük sayıları önemli bir enerji etkisine yol açar, bunun sonucunda a-yapısı oldukça kararlı ve katı olur.

Katlanmış (3-yapıdan oluşan çok sayıda birbirine birçok hidrojen bağıyla bağlanan paralel uzun polipeptit zincirleri. Yan radikaller R, elde edilen katlanmış tabaka boyunca çizilen düzlemin üstünde ve altında bulunur.

Bireysel protein fragmanlarının düzensiz yapısı, düzenlenmelerindeki uzaysal düzen eksikliği ile karakterize edilir.

Bir proteinin hangi ikincil yapısının gerçekleşeceği, onun amino asit bileşimine, yani birincil yapısına bağlıdır. Çoğu doğal protein, a-, p- ve düzensiz yapılara sahip parçaların bir molekülünde bir arada bulunmasıyla karakterize edilir.

Hidrojen bağlarının düşük mukavemeti, ikincil yapının dış etkiler altında dönüştürülmesini nispeten kolaylaştırır: sıcaklık, bileşim veya ortamın pH'ındaki değişiklikler veya mekanik etki altında. Proteinin ikincil yapısının dönüştürülmesinin bir sonucu olarak, doğal, yani doğası gereği birincil olan özellikleri değişir ve sonuç olarak biyolojik ve fizyolojik fonksiyonlar.

Protein üçüncül yapısı polipeptit zincirinin uzaydaki genel konumunu belirler. Bir protein molekülünün üçüncül yapısının oluşumunda ve stabilizasyonunda, polipeptit zincirinin bükülmeleri nedeniyle uzayda birbirine yakınlaştırılan yan amino asit ikame edicilerinin etkileşiminin belirleyici bir rol oynadığına inanılmaktadır. Bu etkileşimlerin türleri Şekil 2'de gösterilmiştir. 21.3.

Bir protein molekülünün üçüncül yapısı, polipeptit zincirinin birincil ve ikincil yapılarına ve ayrıca çevredeki çözeltinin bileşimine göre kendi kendine organizasyonunun bir sonucu olarak tamamen otomatik olarak ortaya çıkar. İtici güç Bir proteinin polipeptit zincirini kesin olarak tanımlanmış üç boyutlu bir formasyona katlayan amino asit radikallerinin birbirleriyle ve çevredeki çözeltinin molekülleriyle etkileşimidir. Aynı zamanda, sulu çözeltilerde, hidrofobik ikame ediciler protein molekülünün içine itilerek orada kuru bölgeler ("yağ damlaları") oluşturulur ve hidrofilik ikame ediciler, sulu ortama doğru yönlendirilir. Bir noktada molekülün sulu ortam için enerji açısından uygun bir konformasyonu elde edilir ve protein molekülünün bu konformasyonu stabilize edilir. Bu durumda polipeptit zincirinin entropisi azalırken sistemin bir bütün olarak entropisi (polipeptit zinciri + sulu ortam) sabit kalır veya artar. Böylece, termodinamiğin II yasasının konumundan, proteinin üçüncül yapısının stabilizasyonu su ortamı protein molekülünün sulu ortamının maksimum entropili duruma geçme arzusunu sağlar. Miyoglobin ve lizozim proteinlerinin moleküllerinin üçüncül yapısı hakkında bir fikir, Şekil 2'de verilmiştir. 21.5. Şekilde miyoglobin molekülündeki gölgeli disk, bir porfirin ligandını ve Fe2+ kompleks katyonunu içeren bir hemdir. Lizozim molekülü, bu proteinin üçüncül yapısının stabilize edilmesinde rol oynayan S-S disülfit köprülerini gösterir.

Pirinç. 21.5. Üçüncül yapılar: miyoglobin (a) ve lizozim (b)

Bir proteinin üçüncül yapısı, ikincil yapısına göre dış etkenlere karşı daha hassastır. Bu nedenle, zayıf oksitleyici ajanların etkisi, çözücülerdeki değişiklikler, iyon gücündeki, pH'daki ve sıcaklıktaki değişiklikler, proteinlerin üçüncül yapısını ve dolayısıyla doğal özelliklerini bozar.

Kuaterner yapı. Molekül ağırlığı 60.000'den fazla olan büyük protein molekülleri genellikle nispeten küçük molekül ağırlığına sahip birkaç polipeptit zincirinden oluşan agregatlardır. Üstelik her zincir, karakteristik birincil, ikincil ve üçüncül yapısını koruyarak, daha yüksek düzeyde mekansal organizasyona sahip olan bu kümenin bir alt birimi olarak hareket eder - dördüncül bir yapı. Böyle bir molekül kümesi tek bir bütünü temsil eder ve bireysel alt birimlerin özelliği olmayan biyolojik bir işlevi yerine getirir. Örneğin, hemoglobin molekülü 4 alt birimden oluşur ve miyoglobinin özelliklerinde ortaya çıkan, kompleksin oksijenle bireysel alt birimlerinden önemli ölçüde daha fazla kararsızlığı ile karakterize edilir (bölüm 10.4). Bir proteinin dördüncül yapısı, öncelikle hidrojen bağları ve van der Waals etkileşimleri ile ve bazen de birleştirilen polipeptit zincirleri arasındaki disülfit bağları ile sabitlenir. Kuaterner yapıya sahip proteinlerin moleküler ağırlığı birkaç on milyona ulaşabilir. Proteinlerin dördüncül yapısı dış etkenlere karşı hassastır ve bunlar tarafından bozulabilir.

Protein moleküllerinin şekli. Doğal proteinler, yani doğanın programladığı biyolojik özellikler sergileyenler, molekülün şekline göre ikiye ayrılır: fibriller Ve küresel. Fibriller protein molekülleri genellikle bir B yapısına ve lifli bir yapıya sahiptir; Yüzeylerinde çok sayıda hidrofobik radikal bulunduğundan suda çözünmezler. Fibriller proteinler protein fibronlardır; saç, cilt, tırnakların keratini; tendon kollajeni ve kemik dokusu; kas dokusunun miyozini.

Küresel proteinler silindirik veya küresel bir şekle ve 10 -9 -10 -7 m boyuta sahiptirler. Yüzeyleri çoğunlukla polar gruplar içerdiğinden genellikle suda çözünürler. Suda çözünen küresel proteinler liyofilik koloidal çözeltiler oluşturur (Bölüm 27.3). Küresel protein örnekleri: albümin ( yumurta akı), miyoglobin, hemen hemen tüm enzimler.

Sıvı kristal durumu. Protein molekülleri oldukça büyük oluşumlardır ve bir bütün olarak anizotropik olabilen sabit bir uzaysal yapıya sahiptir veya peptid zincirinin ayrı ayrı parçaları anizotropik olabilir. Bu nedenle, birçok protein, belirli bir sıcaklık aralığında bir sıvı kristal durumu (termotropik sıvı kristal durumu) veya çözeltideki belirli bir madde konsantrasyonunda sulu bir ortamın katılımıyla bir veya daha fazla liyotropik sıvı kristal durumunun oluşumu ile karakterize edilir. Sıvı kristal bir durumun oluşumu veya bir sıvı kristal durumdan diğerine geçişler, bir protein molekülünün ayrı ayrı parçalarının oryantasyonunda bir değişiklik veya sistemdeki hareketin tutarlılığında bir değişiklik ile birlikte büyük enerji harcamaları gerektirmez; ancak biyolojik fonksiyonlarında değişikliklere yol açabilir. Örneğin, kas lifi miyozinin kasılma fonksiyonunu, enzimatik aktivitesini, proteinlerin taşıma fonksiyonunu veya bunların kolloidal sistemlere göre koruyucu özelliklerini etkiler. Böylece belirli koşullar altında hemoglobin molekülleri sıvı kristal duruma dönüşür. Bu, kırmızı kan hücrelerinin elastikiyetinin kaybıyla kendini gösteren bir dizi patolojik bozukluğa yol açar. Sonuç olarak kılcal damarları tıkarlar ve oksijen taşınması bozulur. Üriner veya safra sistemlerinde taş oluşumu sadece konsantrasyonda değil aynı zamanda durumdaki bir değişiklikle de ilişkilidir. koruyucu proteinler bu sistemlerde. Yakın zamana kadar, herhangi bir canlı sistemin hayati aktivitesi açısından bu özelliklerin aşırı önemine rağmen, proteinlerin ve bunların çözeltilerinin sıvı kristal duruma dönüşme yeteneği, biyoloji, biyokimya ve tıpta pratikte dikkate alınmıyordu.

Denatürasyon. Proteinlerin uzamsal yapısı, daha önce de belirtildiği gibi, bir dizi faktörün etkisi altında bozulabilir: artan sıcaklık, ortamın pH'ındaki ve iyonik gücündeki değişiklikler, UV ışınımı ve röntgen, bir protein molekülünü (etanol, aseton, üre) dehidre edebilen veya ikame edicileriyle (oksitleyici maddeler, indirgeyici maddeler, formaldehit, fenol) ve hatta çözeltilerin kuvvetli mekanik karıştırılmasıyla etkileşime girebilen maddelerin varlığı.

Denatürasyon, bir protein makromolekülünün doğal (doğal) yapısının dış etki altında yok edilmesidir.

Denatürasyon sırasında dördüncül, üçüncül ve ikincil yapılar yok edilir, ancak proteinin birincil yapısı korunur. Bu nedenle denatürasyon geri döndürülebilir (denatürasyon - renatürasyon) Ve geri dönüşü olmayan doğa proteinin doğasına ve yoğunluğuna bağlı olarak dış etki. Geri dönüşü olmayan denatürasyon genellikle ısıya maruz kaldığında meydana gelir (örneğin, yumurta kaynatılırken yumurta albüminin pıhtılaşması). Denatüre küresel proteinlerin suya karşı afinitesi azalır, çünkü moleküllerin yüzeyinde birçok hidrofobik radikal görülür. Bu nedenle çözünürlükleri azalır ve pul veya tortu ortaya çıkar. Önemli olan, denatürasyon sırasında hem küresel hem de fibriler proteinlerin biyolojik aktivitesinin kaybolmasıdır, bu da izolasyonlarının birçok yönteminde gözlenir (Bölüm 11.3). Proteinin denatürasyonunu önlemek ve izolasyon işlemi sırasında doğal konformasyonunu korumak için tüm işlemler, kimyasal reaktiflerin sert etkilerinden kaçınarak, 5°C'yi aşmayan bir sıcaklıkta yumuşak koşullar altında gerçekleştirilir.

Proteinlerin yüzey özellikleri. Protein molekülleri, alifatik ve aromatik hidrokarbonlara dayanan hidrofobik radikallere ve bir peptid grubu dahil olmak üzere hidrofilik radikallere sahip farklı amino asitler içerir. Bu radikaller zincir boyunca dağılmıştır ve bu nedenle çoğu protein yüzey aktif maddedir (Bölüm 26.6). Özellik protein yüzey aktif maddeler - moleküllerinde keskin bir şekilde farklı hidrofilik-lipofilik dengeye sahip fragmanların varlığı, bu da onları liyofobik dispers sistemler, yağ ve kolesterol emülgatörleri ve biyolojik zarların aktif bileşenleri için etkili stabilizatörler yapar.

Yüzey aktif madde özelliklerinden dolayı, bazı proteinler lipitlerle (kolesterol ve esterleri dahil) liyofilik miseller (Bölüm 27.3) oluştururlar. lipoproteinler. Lipoproteinlerde protein ve lipit molekülleri arasında kovalent bağ yoktur, yalnızca moleküller arası etkileşimler vardır. Dış yüzey Lipoprotein misel, proteinlerin ve fosfolipit moleküllerinin hidrofilik parçalarından oluşur ve iç kısmı (çekirdek), yağların, kolesterolün ve esterlerinin çözündüğü hidrofobik bir ortamdır (Şekil 21.6). Lipoproteinlerde bir dış hidrofilik kabuğun varlığı, bu lipid açısından zengin miselleri suda "çözünür" hale getirir ve yağların vücuttan taşınması için iyi adapte olur. ince bağırsak yağ depolarına ve çeşitli dokulara. Lipoprotein misellerinin çapı 7 ila 1000 nm arasında değişir.

Yoğunluğa, misellerin büyüklüğüne ve içlerindeki protein ve lipit oranına bağlı olarak lipoproteinler 4 sınıfa ayrılır (Tablo 21.2).

Pirinç. 21.6. Lipoprotein misel

Şilomikronların ve çok düşük yoğunluklu lipoproteinlerin rolü, yağların taşınması ve lipoprotein lipazın etkisi altında hidrolizidir. Yağlar parçalandıkça aşağıdaki dönüşüm meydana gelir:

P-lipoproteinler esas olarak kolesterolü hücrelere taşır ve a-lipoproteinler fazla kolesterolü hücrelerden uzaklaştırır.

Kan serumunun lipoprotein bileşimini incelerken, B-lipoproteinler/a-lipo-proteinlerin oranı ne kadar yüksek olursa, vücutta bol miktarda kolesterol birikmesi tehlikesinin de o kadar büyük olduğu bulundu. iç yüzey kan damarları, yani ateroskleroz. Ateroskleroz, beyindeki veya kalpteki daralmış damarlardan kan akışını kısıtlayarak felç veya miyokard enfarktüsü gelişimine katkıda bulunur.

Moleküller arası etkileşim yeteneklerini karakterize eden proteinlerin yüzey özellikleri, bir enzimin bir substratla (Bölüm 5.6) ve bir antikorun bir antijenle etkileşiminin temelini oluşturur ve biyolojide spesifik tamamlayıcılık (“anahtar ve kilit”) olarak adlandırılan çeşitli etkileşimleri açıklar. teorisi). Tüm bu durumlarda, yüzey yapısı ile etkileşime giren parçacıkların özellikleri arasında, aralarındaki çeşitli moleküller arası etkileşimlerin yüksek verimliliğini sağlayan sıkı bir yazışma vardır (Şekil 21.3). Biyolojide bu genellikle etkileşim halindeki parçacıkların şekillerinin ve boyutlarının grafiksel karşılığı kullanılarak basitleştirilmiş bir şekilde yansıtılır (Şekil 21.7).

Proteinlerin bilgi özellikleri. Protein molekülleri ve bunların bireysel parçaları, biyolojik taşıyıcılar olarak kabul edilir.

Pirinç. 21.7. Spesifik tamamlayıcılık veya "anahtar ve kilit" teorisi ile tanımlanan protein parçacıkları arasındaki moleküller arası etkileşimlerin yazışmalarının grafiksel yorumlanması

Alfabedeki harflerin rolünün 20 amino asit kalıntısı tarafından oynandığı bilgisi. Bu bilginin okunması çeşitli moleküller arası etkileşimlere ve sistemin bunları etkili bir şekilde kullanma isteğine dayanmaktadır. Örneğin, aktif merkeze yakın enzimlerde, protein molekülünün bir kısmı belirli amino asit kalıntıları içerir; bunların ikame edicileri, bu enzimin reaksiyona girdiği kesin olarak tanımlanmış bir substratın tanınmasını sağlayacak şekilde uzayda yönlendirilir. Etkileşim benzer şekilde ilerler antikor- antijen veya ortaya çıkan antijene karşılık gelen antikorun sentezi vücutta meydana gelir. Proteinlerin bilgilendirici özellikleri, bütünleyici bir sistem olan bağışıklığın temelini oluşturur. biyolojik mekanizmalar vücudun kendini savunmasına dayanan bilgi süreçleri"arkadaş" ve "uzaylı"nın tanınması. 20 birim içeren “Amino asit dili”, bireysel organların şekli ve bir bütün olarak organizma hakkındaki bilgiler de dahil olmak üzere, canlı sistemlerin işleyişi için önemli bilgileri kodlamanın en uygun ve güvenilir yollarından biridir.

Asit-baz özellikleri. Proteinler, a-amino asitler (Bölüm 8.2) gibi, iyonize olmayan karboksil grupları -COOH, tiyol gruplarının amonyum grupları -SH ve ayrıca n-hidroksi- nedeniyle asidik özellikler sergileyen poliamfolitlerdir.

fenil grupları Proteinler ana özelliklerini - COO-, amino grupları - NH2 ve ayrıca imidazol ikame edicileri -C3H3N2 ve guanidin - (CH5N3) + grupları nedeniyle sergiler. Sulu çözeltilerde, ortamın pH'ına bağlı olarak proteinler, pH'ta iki kutuplu iyonik bir yapıya sahip, moleküler, yani nötr formda proteinin pH = pl'sinde mevcut olabilir.< рI белка появля­ется катионная форма, и при рН >Proteinin pl'si, esas olarak ikame edicilerin (-RH) iyonlaşmasına bağlı olarak anyonik bir formda görünür.

Kuvvetli asidik bir ortamda, proteinin iyonize karboksil grubu protonlanır ve kuvvetli alkalin bir ortamda, terminal amonyum grubu protondan arındırılır. Ancak bu kadar uç pH değerleriyle karakterize edilmeyen biyolojik ortamlarda protein molekülleriyle bu tür dönüşümler meydana gelmez. Protein moleküllerindeki asit-baz dönüşümlerine doğal olarak konformasyonlarındaki bir değişiklik eşlik eder ve bu nedenle bir protein katyonunun veya anyonunun biyolojik ve fizyolojik işlevleri yalnızca birbirlerinden değil, aynı zamanda moleküllerinin işlevlerinden de farklı olacaktır.

Amino asit bileşimine bağlı olarak proteinler “nötr” (pI = 5,0 - 7,0), “asidik” (pI) olarak ayrılır.< 4,0) и "основные", или "щелочные" (рI >7.5) (Tablo 21.3). Asidik proteinler yüksek oranda aspartik veya glutamik asit içeriğine sahipken, "temel" proteinler yüksek oranda arginin, lizin veya histidin içeriğine sahiptir. Protein tampon sistemleri vücutta proteinlere dayalı olarak çalışır (Bölüm 8.4).

Proteinlerin asit-baz özelliklerindeki farklılık, protein karışımlarının elektroforez ve iyon değişim kromatografisi ile ayrılması ve analizinin temelini oluşturur. Sabit bir elektrik alanında, proteinler elektroforetik hareketliliğe sahiptir ve katoda veya anoda doğru hareketlerinin yönü, çözeltinin pH değerine ve proteinin pl'sine bağlıdır. pH'ta< рI белок частично находится в форме катиона и перемещается к катоду. При рН >PI proteini kısmen anyon formunda olduğundan anoda doğru hareket eder. pH = pI'da protein tamamen moleküler form ve bir elektrik alanının etkisi altında hareket etmez. Bir protein iyonunun elektroforetik hareketliliği, çözeltinin pH'ının yanı sıra boyutuna ve yüküne de bağlıdır. Çözeltinin pH'ı ile proteinin pH'ı arasındaki fark ne kadar büyük olursa, iyon hareketliliği de o kadar büyük olur. Elektroforez yoluyla protein analizi, klinik biyokimyada hastalık teşhisi için yaygın olarak kullanılmaktadır.

Kompleksleştirici özellikler. Proteinler aktif çok dişli ligandlardır (bölüm 10.1), özellikle yumuşak fonksiyonel gruplar içerir: tiyol, imidazol, guanidin, amino grubu:

Protein moleküllerinde çeşitli fonksiyonel grupların varlığı nedeniyle oluşurlar. karmaşık bileşikler kompleksleşen iyonun polarize edilebilirliğine bağlı olarak farklı stabilite. Düşük polarize edilebilir (sert) katyonlar K + ve Na + ile proteinler, vücutta belirli biyokimyasal işlemler için substrat olarak proteinlerin katyonları veya aktivatörleri için iyonofor görevi gören düşük kararlı kompleksler oluşturur. Daha az sert katyonlar olan Mg 2+ veya Ca 2+ ile proteinler oldukça güçlü kompleksler oluşturur. D-metal katyonları ile: yeterince polarize olabilen demir, bakır, manganez, çinko, kobalt, molibden (“yaşam metalleri”), yani. yumuşak proteinler güçlü kompleksler oluşturur. Bununla birlikte, toksik metallerin katyonları ile özellikle güçlü kompleksler oluştururlar: kurşun, kadmiyum, cıva ve yüksek polarizasyon sergileyen, yani çok yumuşak olan diğerleri. Proteinlerin metal katyonlu kararlı komplekslerine sıklıkla denir. metaloproteinler.

Pek çok enzim, bir proteinin bir tür “yaşam metali” katyonuyla oluşturduğu şelat kompleksleridir. Bu durumda, protein ligandının etkisi altında enzimin aktif merkezi kompleks yapıcı katyondur ve bu merkezin yakınındaki protein molekülünün bir parçası genellikle substratın tanımlanması ve aktivatörü rolünü oynar. Metaloenzimin protein bileşenine sıklıkla denir apoenzim.

Alkali ortamda bakır tuzları ile muamele edildiğinde tüm proteinler bir şelat kompleksi oluşturur. mor adı verilen proteinlere kalitatif bir reaksiyondur. biüre reaksiyonu:

Bu reaksiyon, alkalin ortamın ve içindeki kompleks iyonun varlığının kolaylaştırdığı, proteinin peptid gruplarının deprotonasyonuyla meydana gelir.

Elektrofilik-nükleofilik reaksiyonlar. Bu reaksiyonlar öncelikle proteinlerin hidrolizini içerir - bunların vücuttaki katabolizmasının (bozulmasının) ana yolu. Protein hidrolizi sırasında, bir su molekülü olan reaktif, hem OH" nedeniyle bir nükleofil, hem de H+ nedeniyle bir elektrofil gibi davranır. Nükleofilik parçacık OH", peptid bağının elektrofilik merkezine, yani molekülün karbon atomuna saldırır. karbonil grubu ve bu bağın nükleofilik merkezi - nitrojen atomu - bir elektrofil - bir proton tarafından saldırıya uğrar. Su moleküllerinin saldırısı sonucunda proteinlerdeki peptit bağları kırılır ve önce osamino asitler ve peptitler oluşur, son ürünler os-amino asitlerdir.

Proteinlerin hidrolitik parçalanması vücudun herhangi bir hücresinde, daha doğrusu hidrolitik enzimlerin yoğunlaştığı lipozomlarda meydana gelir. Protein hidrolizi kısmi (peptidlere) ve tam (amino asitlere) olabilir. Kısmi hidroliz hızlanır proteinazlar, Peptit oluşumunu teşvik eden. Ortaya çıkan peptitler, katılımıyla amino asitlere hidrolize edilir. peptidaz. Vücutta protein hidrolizi esas olarak her biri belirli amino asitlerin oluşturduğu peptit bağını parçalayan bir dizi enzim tarafından gerçekleştirilir. Bu yüzden, karboksipeptidazözellikle C-terminal amino asidini proteinlerden ayırır, Tripsin Amino asitler arasındaki peptit bağını polar olmayan (hidrofobik) bir ikame edici ile hidrolize eder. Kimotripsin fenilalanin, tirozin, triptofanın diğer amino asitlerle oluşturduğu peptid bağını keser. Vücutta, yaşam boyu esas olarak serbest amino asitler kullanıldığı için gıda proteinleri tamamen parçalanır.

Laboratuvar koşullarında proteinler hem asidik hem de alkali ortamlarda hidrolize edilir. Bununla birlikte, bu koşullar altında birçok osaminik asidin kararsızlığı nedeniyle alkalin hidrolizi pratikte kullanılmaz. Tipik olarak tam hidroliz, proteinin kapalı bir ampul içinde %20 HC1 ile 24 saat süreyle 110°C'ye ısıtılmasıyla gerçekleştirilir. Bu koşullar altında protein hidrolizi tamamlanmaya ilerler, ancak ortaya çıkan triptofan tamamen ayrışır. Bu nedenle enzimatik hidroliz tercih edilir.

Aspartik ve glutamik asitleri içeren vücut proteinleri, bir nükleofil olarak ikame edicinin serbest karboksil gruplarında reaksiyona giren amonyak alıcısı olarak görev yapabilir; protein amidasyon reaksiyonu:

Amidasyon reaksiyonu endergoniktir, dolayısıyla vücutta ATP hidroliz reaksiyonu ile ilişkilidir.

Bu reaksiyonun sonucunda protein geri dönülemez şekilde denatüre olduğundan doğal özelliklerini kaybeder.

Aktif elektrofilik reaktifler (EX): 2,4-dinitroflorobenzen, fenil izotiyosiyanat veya dansil klorür - Proteinlerin veya peptidlerin birincil yapısını belirlemek için kullanılır. Bazların varlığında, protein anyonunun N-terminal amino asidinde reaksiyona girerler ve kromatografik veya spektral olarak kolayca tanımlanabilen ilgili türev E-NH-CRH-COOH formunda eliminasyonunu desteklerler:

Proteinin geri kalan kısmı yok edilmez ve bir sonraki amino asidin çıkarılması işlemleri tekrarlanabilir. Bu reaksiyonlar, otomatik bir protein birincil yapı analiz cihazının çalışmasının temelini oluşturur. Tipik olarak, analiz edilecek protein ilk olarak birkaç peptid üretmek üzere kısmi hidrolize tabi tutulur. Ortaya çıkan peptitler ayrılır, saflaştırılır ve her birinin amino asit dizisi belirlenir ve ardından analiz edilen proteinin birincil yapısı derlenir.

Redoks özellikleri. Sistein amino asidini içerenler hariç, proteinler hafif oksidasyona nispeten dirençlidir, çünkü sisteinin tiyol grubu kolayca bir disülfür grubuna oksitlenir ve süreç tersine çevrilebilir:

Bu dönüşümler sonucunda proteinin yapısında ve doğal özelliklerinde bir değişiklik meydana gelir. Bu nedenle kükürt içeren proteinler, vücut radyasyona veya toksik oksijen formlarına maruz kaldığında ortaya çıkan serbest radikal oksidasyonuna veya indirgenmesine karşı hassastır (Bölüm 9.3.9).

Sistein ve sistin bileşimine dahil edildiğinden, keratin proteininin tiyol-disülfür dönüşümleri kimyasal saç permasının temelidir. Öncelikle saça indirgeyici bir madde uygulanarak sistinin -S-S- bağları kırılır ve sistein tiyol gruplarına dönüştürülür. Daha sonra saç bukleler halinde şekillendirilir (kıvrılır) ve oksitleyici bir madde ile işlemden geçirilir. Bu durumda saçın yeni şeklini korumasına yardımcı olan sistin disülfit bağları oluşur.

Daha şiddetli oksidasyonla, proteinlerin tiyol grubu neredeyse geri dönülemez bir şekilde bir sülfo grubuna oksitlenir:

Proteinlerin CO2, H2O ve amonyum tuzlarına sert oksidasyonu, vücut tarafından gereksiz proteinleri ortadan kaldırmak ve enerji kaynaklarını (16,5 - 17,2 kJ/g) yenilemek için kullanılır.

Vücutta, lisin, prolin, fenilalanin ve triptofan kalıntılarını içeren proteinler, oksijenin ve indirgenmiş bir koenzim formunun katılımıyla enzimatik hidroksilasyona (monooksijenaz oksidasyonu) uğrar:

Hidroksilasyon reaksiyonu sonucunda proteinin hidrofilik özellikleri ve hidrojen bağları oluşturma yeteneği artar. Bu, oluşumuna hidroksiprolin kalıntılarının da katıldığı, hidrojen bağları nedeniyle üç zincirin stabil bir süper sarmal halinde birleştirildiği tropokollajende meydana gelir.

Tropokollajen molekülünde de benzer bir reaksiyon meydana gelir ve bu da peptit zincirlerinin daha da güçlü bir "çapraz bağlanmasına" yol açar.

Ninhidrinin etkisi altında proteinlerin oksidatif deaminasyonu, mavi bir rengin oluşmasıyla birlikte - proteinlere karşı karakteristik bir niteliksel reaksiyon - ninhidrin reaksiyonu(bkz. bölüm 21.2.4).

Aromatik ve heterosiklik amino asitler içeren proteinleri tespit etmek için kullanılır. ksantoprotein reaksiyonu, konsantre nitrik asite maruz kaldığında, alkali veya amonyak eklendiğinde turuncuya dönüşen sarı bir rengin ortaya çıkmasıyla birlikte:

Ksantoprotein reaksiyonunun bir sonucu olarak konsantre maddeyle temas ettiğinde ciltte sarı bir renk görülür. Nitrik asit.

Bu nedenle, proteinler aşağıdakilerle karakterize edilir: belirli bir konformasyon, sıvı kristal durum, yüzey aktif ve bilgi özelliklerinin yanı sıra dört tür kimyasal reaksiyonun tümü: yaşam aktivitesinin altında yatan asit-baz, kompleks oluşturma, elektrofilik-nükleofilik ve redoks. herhangi bir yaşam sistemi. Tüm bu özelliklerin birleşimi, proteinlerin tüm canlılar dünyası için benzersizliğini açıklamaktadır.

Proteinlerin yapısal organizasyonunun dört seviyesi vardır: birincil, ikincil, üçüncül ve dördüncül. Her seviyenin kendine has özellikleri vardır.

Proteinlerin birincil yapısı, peptid bağlarıyla birbirine bağlanan amino asitlerden oluşan doğrusal bir polipeptit zinciridir. Birincil yapı, bir protein molekülünün yapısal organizasyonunun en basit seviyesidir. Bir amino asidin a-amino grubu ile başka bir amino asidin a-karboksil grubu arasındaki kovalent peptit bağları ona yüksek stabilite kazandırır. [göstermek] .

Prolin veya hidroksiprolinin imino grubu bir peptid bağının oluşumunda rol oynuyorsa, farklı bir forma sahiptir. [göstermek] .

Hücrelerde peptit bağları oluştuğunda, önce bir amino asidin karboksil grubu aktive olur, daha sonra diğerinin amino grubuyla birleşir. Bunu hemen hemen aynı şekilde yapıyorlar laboratuvar sentezi polipeptitler.

Bir peptid bağı, bir polipeptit zincirinin tekrarlanan bir parçasıdır. Yalnızca birincil yapının şeklini değil, aynı zamanda polipeptit zincirinin daha yüksek organizasyon seviyelerini de etkileyen bir dizi özelliğe sahiptir:

• eş düzlemlilik - peptid grubuna dahil olan tüm atomlar aynı düzlemdedir;
• iki rezonans formunda (keto veya enol formu) var olma yeteneği;
• ikame edicilerin C-N bağına göre trans konumu;
• hidrojen bağları oluşturma yeteneği ve peptid gruplarının her biri, peptid olanlar dahil diğer gruplarla iki hidrojen bağı oluşturabilir.

Bunun istisnası, prolin veya hidroksiprolinin amino grubunu içeren peptid gruplarıdır. Yalnızca bir hidrojen bağı oluşturabilirler (yukarıya bakın). Bu, proteinin ikincil yapısının oluşumunu etkiler. Prolin veya hidroksiprolinin bulunduğu bölgedeki polipeptit zinciri, her zamanki gibi ikinci bir hidrojen bağı tarafından tutulmadığından kolayca bükülür.

Peptitlerin ve polipeptitlerin isimlendirilmesi . Peptitlerin adı, kendilerini oluşturan amino asitlerin adlarından oluşur. İki amino asit bir dipeptit yapar, üçü bir tripeptit yapar, dördü bir tetrapeptit yapar, vb. Herhangi bir uzunluktaki her bir peptit veya polipeptit zinciri, serbest bir amino grubu içeren bir N-terminal amino asidine ve serbest bir karboksil içeren bir C-terminal amino asidine sahiptir. grup. Polipeptitleri adlandırırken, tüm amino asitler N-terminalinden başlayarak sırayla listelenir, C-terminal hariç adlarındaki -in son eki -yl ile değiştirilir (çünkü peptitlerdeki amino asitler artık bir harfe sahip değildir). karboksil grubu, ancak bir karbonil grubu). Örneğin, Şekil 2'de gösterilen ad. 1 tripeptit - lök silt fenilalan silt treon içinde.

Proteinin birincil yapısının özellikleri . Polipeptit zincirinin omurgasında, sert yapılar (düz peptit grupları), bağların etrafında dönebilen nispeten hareketli bölgeler (-CHR) ile dönüşümlü olarak yer alır. Polipeptit zincirinin bu tür yapısal özellikleri, onun uzaysal düzenlemesini etkiler.

İkincil yapı, aynı zincirin peptid grupları veya bitişik polipeptit zincirleri arasında hidrojen bağlarının oluşması nedeniyle bir polipeptit zincirinin düzenli bir yapıya katlanmasının bir yoludur. Konfigürasyonlarına göre ikincil yapılar sarmal (α-sarmal) ve katmanlı-katlanmış (β-yapı ve çapraz-β-form) olarak ikiye ayrılır.

α-Helis. Bu, bir polipeptit zinciri içindeki peptitler arası hidrojen bağları nedeniyle oluşan, düzenli bir sarmala benzeyen bir tür ikincil protein yapısıdır. Peptit bağının tüm özelliklerini hesaba katan a-sarmalın yapısının modeli (Şekil 2), Pauling ve Corey tarafından önerildi. α sarmalının ana özellikleri:

• sarmal simetriye sahip polipeptit zincirinin sarmal konfigürasyonu;
• her birinci ve dördüncü amino asit kalıntısının peptid grupları arasında hidrojen bağlarının oluşması;
• spiral dönüşlerin düzenliliği;
• yan radikallerin yapısına bakılmaksızın a-sarmalındaki tüm amino asit kalıntılarının eşdeğerliği;
• Amino asitlerin yan radikalleri a-sarmalının oluşumuna katılmaz.

Dışarıdan, α-sarmalı bir elektrikli sobanın hafifçe gerilmiş bir spiraline benziyor. Birinci ve dördüncü peptid grupları arasındaki hidrojen bağlarının düzenliliği, polipeptit zincirinin dönüşlerinin düzenliliğini belirler. Bir dönüşün yüksekliği veya a sarmalının eğimi 0,54 nm'dir; 3,6 amino asit kalıntısı içerir, yani her bir amino asit kalıntısı eksen boyunca (bir amino asit kalıntısının yüksekliği) 0,15 nm (0,54:3,6 = 0,15 nm) hareket eder, bu da tüm amino asit kalıntılarının eşdeğerliğinden bahsetmemize olanak tanır α sarmalında. Bir a-sarmalın düzenlilik periyodu 5 dönüş veya 18 amino asit kalıntısıdır; bir periyodun uzunluğu 2,7 nm'dir. Pirinç. 3. Pauling-Corey a-sarmal modeli

β-Yapısı. Bu, polipeptit zincirinin hafif kavisli bir konfigürasyonuna sahip olan ve bir polipeptit zincirinin veya bitişik polipeptit zincirlerinin ayrı bölümleri içindeki peptitler arası hidrojen bağları tarafından oluşturulan bir tür ikincil yapıdır. Aynı zamanda katmanlı katlama yapısı olarak da adlandırılır. β-yapılarının çeşitleri vardır. Bir proteinin bir polipeptit zincirinin oluşturduğu sınırlı katmanlı bölgelere çapraz-β formu (kısa β yapısı) adı verilir. Polipeptit zincirinin halkalarının peptit grupları arasında çapraz beta formundaki hidrojen bağları oluşur. Başka bir tip - tam β yapısı - uzun bir şekle sahip olan ve bitişik paralel polipeptit zincirleri arasındaki peptitler arası hidrojen bağları tarafından tutulan tüm polipeptit zincirinin karakteristiğidir (Şekil 3). Bu yapı akordeonun körüğüne benzemektedir. Ayrıca, β yapılarının çeşitleri de mümkündür: paralel zincirler (polipeptit zincirlerinin N-terminal uçları aynı yöne yönlendirilir) ve antiparalel (N-terminal uçları aynı yöne yönlendirilir) tarafından oluşturulabilirler. farklı taraflar). Bir katmanın yan radikalleri diğer katmanın yan radikalleri arasına yerleştirilir.

Proteinlerde, hidrojen bağlarının yeniden düzenlenmesi nedeniyle α yapılarından β yapılarına ve geriye geçişler mümkündür. Zincir boyunca düzenli peptitlerarası hidrojen bağları yerine (polipeptit zincirinin bir spiral şeklinde bükülmesi sayesinde), sarmal bölümler çözülür ve polipeptit zincirlerinin uzun parçaları arasında hidrojen bağları kapanır. Bu geçiş saçın proteini olan keratinde bulunur. Saçları alkali ile yıkarken deterjanlarβ-keratinin spiral yapısı kolayca yok edilir ve α-keratine dönüşür (kıvırcık saçları düzleştirir).

Proteinlerin düzenli ikincil yapılarının (a-sarmalları ve β-yapıları) bir kristalin erimesine benzetilerek yok edilmesine polipeptitlerin "erimesi" denir. Bu durumda hidrojen bağları kopar ve polipeptit zincirleri rastgele bir düğüm şeklini alır. Sonuç olarak, ikincil yapıların stabilitesi, peptitler arası hidrojen bağları tarafından belirlenir. Sistein kalıntılarının bulunduğu yerlerde polipeptit zinciri boyunca disülfit bağları haricinde diğer bağ türleri bunda neredeyse hiç rol almaz. Kısa peptidler disülfit bağları nedeniyle döngülere kapatılır. Birçok protein hem α-sarmal bölgeleri hem de β-yapılarını içerir. %100 a-sarmaldan oluşan neredeyse hiç doğal protein yoktur (istisna, %96-100 a-sarmaldan oluşan bir kas proteini olan paramiyosindir), sentetik polipeptitler ise %100 sarmala sahiptir.

Diğer proteinlerin değişen derecelerde kıvrılmaları vardır. Yüksek frekans Paramiyozin, miyoglobin ve hemoglobinde α-sarmal yapılar gözlenir. Buna karşılık, bir ribonükleaz olan trypsin'de polipeptit zincirinin önemli bir kısmı katmanlı β-yapılarına katlanır. Destek dokularının proteinleri: keratin (saç proteini, yün proteini), kollajen (tendon proteini, deri proteini), fibroin (doğal ipek proteini) polipeptit zincirlerinin β-konfigürasyonuna sahiptir. Çeşitli dereceler Proteinlerin polipeptit zincirlerinin sarmallaşması, açıkça sarmallaşmayı kısmen bozan veya polipeptit zincirinin düzenli katlanmasını "kıran" güçlerin bulunduğunu gösterir. Bunun nedeni, protein polipeptit zincirinin belirli bir hacimde, yani üçüncül bir yapıya daha kompakt bir şekilde katlanmasıdır.

Protein üçüncül yapısı

Bir proteinin üçüncül yapısı, polipeptit zincirinin uzayda düzenlenme şeklidir. Üçüncül yapılarının şekline bağlı olarak proteinler esas olarak küresel ve fibrillere ayrılır. Küresel proteinler çoğunlukla elipsoid bir şekle sahiptir ve fibriller (iplik benzeri) proteinler uzun bir şekle (çubuk veya iğ şekli) sahiptir.

Bununla birlikte, proteinlerin üçüncül yapısının konfigürasyonu, fibriler proteinlerin yalnızca bir β yapısına sahip olduğunu ve küresel proteinlerin bir a-sarmal yapıya sahip olduğunu düşünmek için henüz bir neden vermemektedir. Katmanlı, katlanmış ikincil yapı yerine sarmal bir yapıya sahip olan fibriler proteinler vardır. Örneğin, a-keratin ve paramiyozin (yumuşakçaların obturator kasının proteini), tropomiyosinler (proteinler) iskelet kasları) fibril proteinlerine aittir (çubuk şeklinde bir forma sahiptir) ve ikincil yapıları bir a-sarmaldır; tersine, küresel proteinler çok sayıda β-yapısı içerebilir.

Doğrusal bir polipeptit zincirinin spiralleştirilmesi, boyutunu yaklaşık 4 kat azaltır; ve üçüncül yapıya paketlenmesi, onu orijinal zincirden onlarca kat daha kompakt hale getirir.

Bir proteinin üçüncül yapısını stabilize eden bağlar . Amino asitlerin yan radikalleri arasındaki bağlar tersiyer yapının stabilizasyonunda rol oynar. Bu bağlantılar şu şekilde ayrılabilir:

• güçlü (kovalent) [göstermek] .

  Kovalent bağlar, polipeptit zincirinin farklı kısımlarında yer alan sisteinin yan radikalleri arasındaki disülfit bağlarını (-S-S-) içerir; izopeptit veya psödopeptit - lisin, arginin ve a-amino gruplarının yan radikallerinin amino grupları ile amino asitlerin a-karboksil grupları değil, aspartik, glutamik ve aminositrik asitlerin yan radikallerinin COOH grupları arasında. Bu nedenle bu tür bağların adı peptid benzeridir. Nadir bir ester bağı, dikarboksilik amino asitlerin COOH grubu (aspartik, glutamik) ve hidroksiamino asitlerin OH grubu (serin, treonin) tarafından oluşturulur.

• zayıf (kutupsal ve van der Waals) [göstermek] .

  İLE kutupsal bağlar Hidrojen ve iyonik içerir. Hidrojen bağları, her zamanki gibi, bir amino asidin yan radikalinin -NH2, -OH veya -SH grubu ile diğerinin karboksil grubu arasında meydana gelir. İyonik veya elektrostatik bağlar, -NH + 3 (lisin, arginin, histidin) ve -COO - (aspartik ve glutamik asitler) yan radikallerinin yüklü grupları temas ettiğinde oluşur.

  Polar olmayan veya van der Waals tahvilleri arasında oluşur hidrokarbon radikalleri amino asitler. Alanin, valin, izolösin, metiyonin ve fenilalanin amino asitlerinin hidrofobik radikalleri sulu bir ortamda birbirleriyle etkileşime girer. Zayıf van der Waals bağları, protein globülünün içinde polar olmayan radikallerden oluşan hidrofobik bir çekirdeğin oluşumunu teşvik eder. Polar olmayan amino asitler ne kadar fazla olursa, polipeptit zincirinin katlanmasında van der Waals bağlarının oynadığı rol o kadar büyük olur.

Amino asitlerin yan radikalleri arasındaki çok sayıda bağ, protein molekülünün uzaysal konfigürasyonunu belirler.

Protein üçüncül yapısının organizasyonunun özellikleri . Polipeptit zincirinin üçüncül yapısının konformasyonu, içerdiği amino asitlerin yan radikallerinin (birincil ve ikincil yapıların oluşumu üzerinde gözle görülür bir etkisi olmayan) ve mikro ortamın özellikleriyle belirlenir. çevre. Katlandığında, bir proteinin polipeptit zinciri, minimum enerji ile karakterize edilen, enerji açısından uygun bir form alma eğilimindedir. bedava enerji. Bu nedenle, sudan "kaçınan" polar olmayan R grupları, polipeptit zincirinin hidrofobik kalıntılarının ana kısmının bulunduğu proteinin üçüncül yapısının iç kısmını oluşturur. Protein globülünün merkezinde neredeyse hiç su molekülü yoktur. Amino asidin polar (hidrofilik) R grupları bu hidrofobik çekirdeğin dışında bulunur ve su molekülleri ile çevrilidir. Polipeptit zinciri üç boyutlu uzayda karmaşık bir şekilde bükülmüştür. Büküldüğünde ikincil sarmal konformasyon bozulur. Zincir, prolin veya hidroksiprolinin bulunduğu zayıf noktalarda "kırılır", çünkü bu amino asitler zincirde daha hareketlidir ve diğer peptit gruplarıyla yalnızca bir hidrojen bağı oluşturur. Başka bir bükülme bölgesi, küçük bir R grubuna (hidrojen) sahip olan glisindir. Bu nedenle, diğer amino asitlerin R grupları istiflendiğinde glisinin bulunduğu yerdeki boş alanı işgal etme eğilimindedir. Bir dizi amino asit - alanin, lösin, glutamat, histidin - proteindeki stabil sarmal yapıların korunmasına katkıda bulunur ve metiyonin, valin, izolösin, aspartik asit gibi β yapılarının oluşumunu destekler. Üçüncül konfigürasyona sahip bir protein molekülünde, a-helisler (sarmal), β-yapılar (katmanlı) ve rastgele bir bobin şeklinde bölgeler vardır. Yalnızca proteinin doğru uzaysal katlanması onu aktif hale getirir; ihlali, protein özelliklerinde değişikliklere ve biyolojik aktivite kaybına yol açar.

Kuaterner protein yapısı

Bir polipeptit zincirinden oluşan proteinler yalnızca üçüncül yapıya sahiptir. Bunlar, oksijenin bağlanmasında rol oynayan bir kas dokusu proteini olan miyoglobini, bir dizi enzimi (lizozim, pepsin, trypsin, vb.) içerir. Ancak bazı proteinler, her biri üçüncül bir yapıya sahip olan birkaç polipeptit zincirinden oluşur. Bu tür proteinler için, üçüncül bir yapıya sahip birkaç polipeptit zincirinin tek bir fonksiyonel protein molekülü halinde düzenlenmesi olan dördüncül yapı kavramı tanıtılmıştır. Kuaterner yapıya sahip böyle bir proteine ​​​​oligomer adı verilir ve üçüncül yapıya sahip polipeptit zincirlerine protomerler veya alt birimler denir (Şekil 4).

Dördüncül organizasyon seviyesinde, proteinler üçüncül yapının (küresel veya fibriller) temel konfigürasyonunu korur. Örneğin hemoglobin dördüncül yapıya sahip bir proteindir ve dört alt birimden oluşur. Alt birimlerin her biri küresel bir proteindir ve genel olarak hemoglobin de küresel bir konfigürasyona sahiptir. Saç ve yün proteinleri - üçüncül yapı bakımından fibriler proteinlerle ilişkili olan keratinler, fibriler bir konformasyona ve dördüncül bir yapıya sahiptir.

Protein kuaterner yapısının stabilizasyonu . Kuaterner yapıya sahip tüm proteinler, alt birimlere ayrılmayan ayrı makromoleküller formunda izole edilir. Alt birimlerin yüzeyleri arasındaki temaslar yalnızca amino asit kalıntılarının polar grupları nedeniyle mümkündür, çünkü polipeptit zincirlerinin her birinin üçüncül yapısının oluşumu sırasında, polar olmayan amino asitlerin yan radikalleri (bileşenler) en Tüm proteinojenik amino asitlerin (tüm proteinojenik amino asitlerin) alt birimi içinde gizlidir. Alt birimleri organize bir kompleks biçiminde sıkı bir şekilde tutan polar grupları arasında çok sayıda iyonik (tuz), hidrojen ve bazı durumlarda disülfit bağları oluşur. Hidrojen bağlarını kıran maddelerin veya disülfit köprülerini azaltan maddelerin kullanımı, protomerlerin parçalanmasına ve proteinin dördüncül yapısının tahrip olmasına neden olur. Masada 1 bağlantıların stabilizasyonuna ilişkin verileri özetlemektedir farklı seviyeler protein molekül organizasyonu [göstermek] .

Bazı fibriler proteinlerin yapısal organizasyonunun özellikleri

Fibriler proteinlerin yapısal organizasyonu, küresel proteinlerle karşılaştırıldığında bir takım özelliklere sahiptir. Bu özellikler keratin, fibroin ve kollajen örneğinde görülebilir. Keratinler α ve β konformasyonlarında bulunur. a-Keratinler ve fibroin katmanlı-katlanmış bir ikincil yapıya sahiptir, ancak keratinde zincirler paraleldir ve fibroinde antiparaleldir (bkz. Şekil 3); Ek olarak keratin zincirler arası disülfit bağları içerirken fibroinde yoktur. Disülfür bağlarının kırılması, keratinlerdeki polipeptit zincirlerinin ayrılmasına yol açar. Tam tersine eğitim azami sayı Oksitleyici maddelerin etkisiyle keratinlerdeki disülfit bağları güçlü bir mekansal yapı oluşturur. Genel olarak fibriler proteinlerde, küresel proteinlerin aksine, farklı organizasyon seviyeleri arasında kesin bir ayrım yapmak bazen zordur. (Küresel bir protein için olduğu gibi) üçüncül yapının, bir polipeptit zincirinin uzaya yerleştirilmesiyle ve dördüncül yapının birkaç zincir tarafından oluşturulması gerektiğini kabul edersek, o zaman fibriler proteinlerde, ikincil yapının oluşumu sırasında zaten birkaç polipeptit zinciri dahil olur. . Fibriler proteinin tipik bir örneği, insan vücudunda en çok bulunan proteinlerden biri olan (tüm proteinlerin kütlesinin yaklaşık 1/3'ü) kolajendir. Mukavemeti yüksek, uzayabilirliği düşük dokularda (kemik, tendon, deri, diş vb.) bulunur. Kollajendeki amino asit kalıntılarının üçte biri glisindir ve yaklaşık dörtte biri veya biraz daha fazlası prolin veya hidroksiprolindir.

Kollajenin izole edilmiş polipeptit zinciri (birincil yapı) kesikli bir çizgiye benzer. Yaklaşık 1000 amino asit içerir ve yaklaşık 105 molekül ağırlığına sahiptir (Şekil 5, a, b). Bir polipeptit zinciri, tekrarlanan üçlü amino asitlerden (üçlü) oluşur sonraki kadro: gly-A-B, burada A ve B glisin dışında herhangi bir amino asittir (çoğunlukla prolin ve hidroksiprolin). İkincil ve üçüncül yapıların oluşumu sırasında kollajen polipeptit zincirleri (veya a-zincirleri) (Şekil 5, c ve d), sarmal simetriye sahip tipik a-helisleri üretemez. Prolin, hidroksiprolin ve glisin (antihelikal amino asitler) buna müdahale eder. Bu nedenle, üç α zinciri, bir silindirin etrafına sarılan üç iplik gibi bükülmüş spiraller oluşturur. Üç sarmal α zinciri, tropokollajen adı verilen tekrarlayan bir kolajen yapısı oluşturur (Şekil 5d). Tropokollajen organizasyonunda kolajenin üçüncül yapısıdır. Zincir boyunca düzenli olarak değişen prolin ve hidroksiprolinin düz halkaları, tropokolajenin a-zincirleri arasındaki zincirler arası bağlar gibi (kollajenin gerilmeye karşı dirençli olmasının nedeni budur) ona sertlik kazandırır. Tropokollajen aslında kollajen fibrillerinin bir alt birimidir. Tropokollajen alt birimlerinin kollajenin dördüncül yapısına yerleştirilmesi aşamalı bir şekilde gerçekleşir (Şekil 5e).

Kollajen yapıların stabilizasyonu zincirler arası hidrojen, iyonik ve van der Waals bağları ve az sayıda kovalent bağ nedeniyle oluşur.

Kolajenin α zincirleri farklı kimyasal yapı. Farklı tipte a 1 zincirleri (I, II, III, IV) ve a 2 zincirleri vardır. Üç iplikçikli tropokollajen sarmalının oluşumunda hangi a1 - ve a2 zincirlerinin rol oynadığına bağlı olarak, dört tip kollajen ayırt edilir:

• birinci tip - iki α 1 (I) ve bir α 2 zinciri;
• ikinci tip - üç a1 (II) zinciri;
• üçüncü tip - üç α 1 (III) zincir;
• dördüncü tip - üç α 1 (IV) zincir.

En yaygın kolajen birinci tiptir: Kemik dokusunda, deride, tendonlarda bulunur; Tip II kollajen bulunur kıkırdak dokusu vb. Bir kumaş türünde şunlar olabilir: farklı şekiller kolajen.

Kollajen yapıların düzenli toplanması, sertliği ve inertliği, kollajen liflerinin yüksek mukavemetini sağlar. Kolajen proteinleri aynı zamanda karbonhidrat bileşenleri de içerir, yani protein-karbonhidrat kompleksleridir.

Kollajen, tüm organlarda bulunan bağ dokusu hücrelerinin oluşturduğu hücre dışı bir proteindir. Bu nedenle, kolajenin hasar görmesi (veya oluşumunun bozulması) ile organların bağ dokusunun destekleyici fonksiyonlarında çoklu ihlaller meydana gelir.

Bir protein, birbirine peptit bağlarıyla bağlanan bir amino asit dizisidir.

Amino asit sayısının farklı olabileceğini hayal etmek kolaydır: minimum ikiden makul herhangi bir değere kadar. Biyokimyacılar, amino asitlerin sayısı 10'u geçmiyorsa böyle bir bileşiğin peptit olarak adlandırıldığı konusunda hemfikirdir; 10 veya daha fazla amino asit varsa - bir polipeptit. Konformasyon adı verilen belirli bir uzaysal yapıyı kendiliğinden oluşturabilen ve koruyabilen polipeptitler, proteinler olarak sınıflandırılır. Böyle bir yapının stabilizasyonu ancak polipeptitler belirli bir uzunluğa (40'tan fazla amino asit) ulaştığında mümkündür; bu nedenle moleküler ağırlığı 5.000 Da'dan fazla olan polipeptitler genellikle protein olarak kabul edilir. (1Da, bir karbon izotopunun 1/12'sine eşittir). Bir protein ancak belirli bir uzaysal yapıya (doğal yapı) sahip olarak işlevlerini yerine getirebilir.

Bir proteinin boyutu, genellikle molekülün türetilmiş birimleri olan kilodalton (kDa) cinsinden nispeten büyük boyutundan dolayı dalton (moleküler ağırlık) cinsinden ölçülebilir. Maya proteinleri ortalama 466 amino asitten oluşur ve molekül ağırlığı 53 kDa'dır. Şu anda bilinen en büyük protein olan titin, kas sarkomerlerinin bir bileşenidir; Çeşitli izoformlarının moleküler ağırlığı 3000 ila 3700 kDa arasında değişir ve 38.138 amino asitten oluşur (insan solius kasında).

Protein yapısı

Katlama işlemi sırasında proteinin üç boyutlu yapısı oluşur. katlanır -"katlama") Alt seviyelerdeki yapıların etkileşimi sonucu üç boyutlu bir yapı oluşur.

Protein yapısının dört seviyesi vardır:

Birincil yapı- bir polipeptit zincirindeki amino asitlerin dizisi.

İkincil yapı- bu, polipeptit zincirinin ayrı bölümlerinin uzaya yerleştirilmesidir.

Aşağıdakiler protein ikincil yapısının en yaygın türleridir:

α-helisler- molekülün uzun ekseni etrafında yoğun dönüşler, bir dönüş 3,6 amino asit kalıntısından oluşur ve sarmalın adımı 0,54 nm'dir (amino asit kalıntısı başına 0,15 nm), sarmal arasındaki hidrojen bağları ile stabilize edilir Peptit gruplarının H ve O'su birbirinden 4 amino asit kalıntısı kadar aralıklıdır. Sarmal yalnızca bir tür amino asit stereoizomerinden (L) yapılmıştır. Solak veya sağlak olabilmesine rağmen proteinlerde sağlak baskındır. Sarmal, glutamik asit, lizin ve argininin elektrostatik etkileşimleri nedeniyle bozulur. Birbirine yakın konumlanan asparajin, serin, treonin ve lösin kalıntıları sarmalın oluşumuna sterik olarak müdahale edebilir, prolin kalıntıları zincirin bükülmesine neden olur ve ayrıca α-sarmal yapısını bozar.

β-kıvrımlı katmanlar- birincil yapıda birbirinden nispeten uzak (amino asit kalıntısı başına 0.347 nm) ve bir a'da olduğu gibi birbirine yakın olmayan amino asitler veya farklı protein zincirleri arasında hidrojen bağlarının oluşturulduğu birkaç zikzak polipeptit zinciri -sarmal. Bu zincirler genellikle N-terminal uçları ile yönlendirilir. zıt taraflar(antiparalel yönelim). β-yaprak tabakalarının oluşumu için küçük boyutlu amino asit yan grupları önemlidir; glisin ve alanin genellikle baskındır.

β-kıvrımlı bir tabakaya katlanan protein

Düzensiz yapılar, uzayda bir protein zincirinin düzensiz bir düzenlemesidir.

Her proteinin uzaysal yapısı bireyseldir ve birincil yapısı tarafından belirlenir. Ancak farklı yapı ve işlevlere sahip proteinlerin konformasyonları karşılaştırıldığında, bunların ikincil yapı elemanlarının benzer kombinasyonlarının varlığı ortaya çıktı. İkincil yapıların bu spesifik oluşum sırasına proteinlerin süper ikincil yapısı denir. Süperikincil yapı, radikaller arası etkileşimler nedeniyle oluşur.

α-sarmallarının ve β-yapılarının belirli karakteristik kombinasyonlarına sıklıkla “yapısal motifler” adı verilir. Belirli isimleri vardır: “α-sarmal-dönüş-α-sarmal”, “α/β-varil yapısı”, “lösin fermuarı”, “çinko parmak” vb.

Üçüncül yapı- Bu, polipeptit zincirinin tamamını uzaya yerleştirmenin bir yoludur. α-helisler, β-kıvrımlı tabakalar ve süperikincil yapıların yanı sıra üçüncül yapı, molekülün önemli bir bölümünü kaplayabilen düzensiz bir konformasyonu ortaya çıkarır.

Üçüncül yapıya katlanan proteinin şematik gösterimi.

Kuaterner yapı Bu alt birimlerin üçüncül yapıları birleştirildiğinde, birkaç polipeptit zincirinden (alt birimler, protomerler veya monomerler) oluşan proteinlerde meydana gelir. Örneğin hemoglobin molekülü 4 alt birimden oluşur. Supramoleküler oluşumlar dörtlü bir yapıya sahiptir - birkaç enzim ve koenzim molekülünden (piruvat dehidrojenaz) ve izoenzimlerden (laktat dehidrojenaz - LDH, kreatin fosfokinaz - CPK) oluşan çoklu enzim kompleksleri.

Bu yüzden. Uzaysal yapı, polipeptit zincirinin uzunluğuna değil, her proteine ​​özgü amino asit kalıntılarının dizisine ve ayrıca karşılık gelen amino asitlerin karakteristik yan radikallerine bağlıdır. Protein makromoleküllerinin uzaysal üç boyutlu yapısı veya konformasyonu, öncelikle hidrojen bağları, amino asitlerin polar olmayan yan radikalleri arasındaki hidrofobik etkileşimler ve amino asit kalıntılarının zıt yüklü yan grupları arasındaki iyonik etkileşimler tarafından oluşturulur. Hidrojen bağları, protein makromolekülünün uzaysal yapısının oluşumunda ve korunmasında büyük rol oynar.

Hidrofobik etkileşimler ise, protein globülünün yüzeyine yer değiştiren su molekülleri arasındaki hidrojen bağlarını kıramayan polar olmayan radikallerin teması sonucu ortaya çıkar. Protein sentezi ilerledikçe, globülün içinde polar olmayan kimyasal gruplar birikir ve polar olanlar yüzeyine doğru itilir. Böylece, protein molekülüÇözücünün pH'ına ve proteindeki iyonik gruplara bağlı olarak nötr, pozitif veya negatif yüklü olabilir. Ayrıca proteinlerin konformasyonu, iki sistein kalıntısı arasında oluşan kovalent S-S bağları ile korunur. Proteinin doğal yapısının oluşması sonucunda, polipeptit zincirinin uzak kısımlarında bulunan birçok atom birbirine yaklaşır ve birbirini etkileyerek bireysel amino asitlerde veya küçük polipeptitlerde bulunmayan yeni özellikler kazanır.

Katlanmanın (proteinlerin (ve diğer biyomakromoleküllerin) katlanmamış bir konformasyondan "doğal" bir forma katlanması) fiziksel ve kimyasal bir süreç olduğunu anlamak önemlidir; bunun sonucunda proteinler doğal "habitatlarında" (çözelti, çözelti, sitoplazma veya membran) yalnızca uzaysal düzen ve işlevlere özgü karakteristik özellikler kazanır.

Hücreler bir dizi katalitik olarak aktif olmayan protein içerir, ancak bunlar yine de uzaysal protein yapılarının oluşumuna büyük katkı sağlar. Bunlar sözde refakatçilerdir. Şaperonlar, kısmen katlanmış polipeptit zinciriyle tersine çevrilebilir kovalent olmayan kompleksler oluşturarak üç boyutlu protein konformasyonunun doğru şekilde birleştirilmesine yardımcı olurken aynı zamanda fonksiyonel olarak aktif olmayan protein yapılarının oluşumuna yol açan yanlış biçimlendirilmiş bağları inhibe eder. Şaperonların karakteristik fonksiyonlarının listesi, erimiş (kısmen katlanmış) küreciklerin toplanmadan korunmasının yanı sıra yeni sentezlenen proteinlerin çeşitli hücre lokuslarına transferini içerir.

Şaperonlar ağırlıklı olarak stresli sıcaklık etkileri altında sentezi keskin bir şekilde artan ısı şoku proteinleridir, bu nedenle bunlara hsp (ısı şoku proteinleri) de denir. Bu proteinlerin aileleri mikrobiyal, bitki ve hayvan hücrelerinde bulunur. Şaperonların sınıflandırılması, özelliklerine dayanmaktadır. moleküler ağırlık 10 ila 90 kDa arasında değişir. Proteinlerin üç boyutlu yapısının oluşmasına yardımcı olan proteinlerdir. Şaperonlar, yeni sentezlenen polipeptit zincirini katlanmamış bir durumda tutar, doğal olandan farklı bir forma katlanmasını engeller ve tek doğru, doğal protein yapısı için koşulları sağlar.

Protein katlanması sırasında molekülün bazı konformasyonları erimiş kürecik aşamasında reddedilir. Bu tür moleküllerin parçalanması ubikuitin proteini tarafından başlatılır.

Ubikitin yolu yoluyla protein yıkımı iki ana aşamayı içerir:

1) ubikuitinin bir kalıntı yoluyla parçalanacak proteine ​​kovalent bağlanması lizin, proteinde böyle bir etiketin varlığı, ortaya çıkan konjugatları proteozomlara yönlendiren birincil sıralama sinyalidir; çoğu durumda, bir ip üzerinde boncuklar şeklinde düzenlenen birkaç ubikuitin molekülü, proteine ​​​​bağlanır;

2) proteazom tarafından protein hidrolizi (proteazomun ana işlevi, gereksiz ve hasarlı proteinlerin kısa peptitlere proteolitik olarak parçalanmasıdır). Ubiquitin, proteinler için haklı olarak “ölüm işareti” olarak adlandırılıyor.

Sincap mı var? - katlanması diğer parçalardan bağımsız olarak meydana gelen, proteinin oldukça kararlı ve bağımsız bir altyapısı olan bir proteinin üçüncül yapısının bir elemanı. Bir alan genellikle birkaç ikincil yapı öğesi içerir. Yapısal olarak benzer alanlar yalnızca ilgili proteinlerde (örneğin, farklı hayvanların hemoglobinlerinde) değil, aynı zamanda tamamen farklı proteinlerde de bulunur. Bir proteinin birden fazla alanı olabilir ve bu bölgeler aynı proteinde farklı işlevler gerçekleştirebilir. Bazı enzimler ve tüm immünoglobulinler bir alan yapısına sahiptir. Uzun polipeptit zincirlerine (200'den fazla amino asit kalıntısı) sahip proteinler sıklıkla alan yapıları oluşturur.

Artık neredeyse her okuldaki biyoloji dersi proteinlerin ne olduğunu biliyor. Canlı hücresinde birçok görevi yerine getirirler.

Proteinler nelerdir?

Bunlar karmaşık organik bileşiklerdir. Toplamda 20 adet amino asitten oluşurlar, ancak bunları farklı dizilerde birleştirerek milyonlarca farklı kimyasal elde edebilirsiniz.

Protein yapısı

Proteinlerin ne olduğunu öğrendikten sonra yapılarına daha yakından bakabiliriz. Bu tür maddelerin birincil, ikincil, üçüncül ve dördüncül yapısı vardır.

Birincil yapı

Bu, amino asitlerin doğru sırayla bağlandığı bir zincirdir. Bu değişim proteinin türünü belirler. Her bir madde için bu sınıfın bu bireyseldir. Fiziksel ve Kimyasal özellikler bir protein veya diğeri.

İkincil yapı

Bu, karboksil grupları ve imino grupları arasında hidrojen bağlarının oluşması nedeniyle bir polipeptit zincirinin aldığı uzaysal şekildir. En yaygın iki türü vardır: alfa sarmalı ve şerit benzeri bir görünüme sahip olan beta yapısı. Birincisi, aynı polipeptit zincirinin molekülleri arasında bağların oluşması nedeniyle oluşur, ikincisi paralel olarak yerleştirilmiş iki veya daha fazla zincir arasında. Ancak bazı parçaların 180 derece döndürülmesi durumunda tek bir polimer içerisinde beta yapısının ortaya çıkması da mümkündür.

Üçüncül yapı

Bu, alfa sarmalının bölümleri, basit polipeptit zincirleri ve beta yapılarının uzayda birbirine göre değişimi ve düzenlenmesidir.

Kuaterner yapı

Ayrıca iki türü vardır: küresel ve fibriller. Bu yapı elektrostatik etkileşimler ve hidrojen bağları nedeniyle oluşur. Küresel, küçük bir top şeklindedir ve fibriller, iplik şeklindedir. Birinci tipte dördüncül yapıya sahip proteinlerin örnekleri albümin, insülin, immünoglobulin vb.'dir; fibriller - fibroin, keratin, kollajen ve diğerleri. Kas dokusunda bulunan miyozin gibi yapısı daha da karmaşık olan proteinler de vardır; üzerinde iki küresel başlığın bulunduğu fibril şeklinde bir çubuğa sahiptir.

Proteinlerin kimyasal bileşimi

Proteinlerin amino asit bileşimi yirmi amino asitle temsil edilebilir. farklı sırayla ve miktar.

Bunlar glisin, alanin, valin, lösin, izolösin, serin, treonin, sistein, metiyonin, lizin, arginin, aspartik asit, asparajin, glutamik asit, glutamin, fenilalanin, tirozin, triptofan, histidin ve prolindir. Bunların arasında yeri doldurulamaz olanlar, yani insan vücudunun kendi başına üretemediği olanlar da var. Yetişkinler için bu tür 8 amino asit ve çocuklar için 2 tane daha vardır: lösin, izolösin, valin, metiyonin, lizin, triptofan, fenilalanin, treonin, ayrıca histidin ve arginin.

Farklı yapılara sahip protein örnekleri

Küresel proteinlerin önemli bir temsilcisi albümindir. Üçüncül yapısı, tek polipeptit zincirleriyle bağlanan alfa helislerinden oluşur.

Birincil olanı aspartik asit, alanin, sistein ve glisin gibi amino asitlerden oluşur. Bu protein kan plazmasında bulunur ve belirli maddelerin taşınması işlevini yerine getirir. Fibriller arasında fibroin ve kollajen ayırt edilebilir. Birincisinin üçüncül yapısı, tek polipeptit zincirleriyle bağlanan beta yapılardan oluşan bir maddedir. Zincirin kendisi alanin, glisin, sistein ve serinden oluşan bir değişimdir. Bu kimyasal bileşik, örümcek ağlarının ve ipeğin yanı sıra kuş tüylerinin de ana bileşenidir.

Denatürasyon nedir?

Bu, proteinin önce dördüncül, sonra üçüncül ve ikincil yapılarının yok edilmesi sürecidir. Bunun gerçekleştiği protein artık işlevlerini yerine getiremez ve temel fiziksel ve kimyasal özelliklerini kaybeder. Bu süreç esas olarak etki nedeniyle ortaya çıkar. yüksek sıcaklıklar veya agresif kimyasallar. Örneğin kırk santigrat derecenin üzerindeki sıcaklıklarda organizmaların kanında oksijen taşıyan hemoglobin denatüre olmaya başlar. Bu nedenle sıcaklıktaki bu kadar güçlü bir artış insanlar için tehlikelidir.

Proteinlerin fonksiyonları

Proteinlerin ne olduğunu öğrendikten sonra, bu maddelerin hücrenin ve bir bütün olarak tüm organizmanın yaşamındaki rolüne dikkat edebilirsiniz. Dokuz ana işlevi yerine getirirler. Birincisi plastik. Canlı bir organizmanın birçok yapısının bileşenidirler ve hücreler için yapı malzemesi görevi görürler. İkincisi ulaşımdır. Proteinler madde taşıma kapasitesine sahiptir; bu amaca yönelik maddelere örnek olarak albümin, hemoglobin ve hücrenin plazma zarı üzerinde yer alan çeşitli taşıyıcı proteinler gösterilebilir; bunların her biri yalnızca belirli bir maddenin sitoplazmaya geçmesine izin verir. çevre. Üçüncü fonksiyon koruyucudur. Bağışıklık sisteminin bir parçası olan immünoglobulinler ve cildin ana bileşeni olan kolajen tarafından gerçekleştirilir. Ayrıca insan vücudundaki ve diğer organizmalardaki proteinler de düzenleyici işlevçünkü bu tür maddeler tarafından temsil edilen bir dizi hormon vardır, örneğin insülin. Bunların oynadığı başka bir rol kimyasal bileşikler, - sinyal. Bu maddeler iletir elektrik darbeleri hücreden hücreye. Altıncı fonksiyon motordur. Bunu gerçekleştiren proteinlerin önde gelen temsilcileri, kasılma yeteneğine sahip olan (kaslarda bulunurlar) aktin ve miyozindir. Bu tür maddeler aynı zamanda yedek madde olarak da kullanılabilir, ancak bu amaçlar için oldukça nadir kullanılırlar; bunlar çoğunlukla sütte bulunan proteinlerdir. Onlar da performans sergiliyor katalitik fonksiyon- Doğada protein enzimleri vardır. Ve son fonksiyon reseptördür. Bir faktörün veya diğerinin etkisi altında kısmen denatüre olan, böylece tüm hücreye bir sinyal veren ve onu daha da ileten bir grup protein vardır.